SU655327A3 - Способ получени глюкозоизомеразы - Google Patents
Способ получени глюкозоизомеразыInfo
- Publication number
- SU655327A3 SU655327A3 SU731964130A SU1964130A SU655327A3 SU 655327 A3 SU655327 A3 SU 655327A3 SU 731964130 A SU731964130 A SU 731964130A SU 1964130 A SU1964130 A SU 1964130A SU 655327 A3 SU655327 A3 SU 655327A3
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- actinoplanes
- atcc
- glucose
- enzyme
- medium
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 5
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 10
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 10
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 8
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 8
- 241000187844 Actinoplanes Species 0.000 claims description 7
- 108700040099 Xylose isomerases Proteins 0.000 claims description 5
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 claims description 5
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 claims description 5
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims description 5
- 241000187843 Actinoplanes missouriensis Species 0.000 claims description 4
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 claims description 4
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 claims description 4
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 claims description 4
- 241000187712 Actinoplanes sp. Species 0.000 claims description 3
- 241001645966 Streptomyces armeniacus Species 0.000 claims description 3
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 3
- 108010028690 Fish Proteins Proteins 0.000 claims description 2
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 claims description 2
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 claims description 2
- 239000005018 casein Substances 0.000 claims description 2
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 claims description 2
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical class N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 4
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 claims 2
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical class [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims 1
- 229910052500 inorganic mineral Chemical class 0.000 claims 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims 1
- 239000011707 mineral Chemical class 0.000 claims 1
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 claims 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims 1
- SRBFZHDQGSBBOR-IOVATXLUSA-N D-xylopyranose Chemical compound O[C@@H]1COC(O)[C@H](O)[C@H]1O SRBFZHDQGSBBOR-IOVATXLUSA-N 0.000 description 11
- SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N beta-D-Pyranose-Lyxose Natural products OC1COC(O)C(O)C1O SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 11
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 8
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 7
- 238000002791 soaking Methods 0.000 description 4
- 239000012137 tryptone Substances 0.000 description 4
- FNZLKVNUWIIPSJ-RFZPGFLSSA-N D-xylulose 5-phosphate Chemical compound OCC(=O)[C@@H](O)[C@H](O)COP(O)(O)=O FNZLKVNUWIIPSJ-RFZPGFLSSA-N 0.000 description 3
- 108090000769 Isomerases Proteins 0.000 description 3
- 102000004195 Isomerases Human genes 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 3
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 3
- 210000002421 cell wall Anatomy 0.000 description 3
- KTVIXTQDYHMGHF-UHFFFAOYSA-L cobalt(2+) sulfate Chemical compound [Co+2].[O-]S([O-])(=O)=O KTVIXTQDYHMGHF-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 3
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 3
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 3
- 238000006317 isomerization reaction Methods 0.000 description 3
- -1 D-xylose) Chemical compound 0.000 description 2
- ZAQJHHRNXZUBTE-WUJLRWPWSA-N D-xylulose Chemical compound OC[C@@H](O)[C@H](O)C(=O)CO ZAQJHHRNXZUBTE-WUJLRWPWSA-N 0.000 description 2
- CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L Magnesium sulfate Chemical compound [Mg+2].[O-][S+2]([O-])([O-])[O-] CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 229910000361 cobalt sulfate Inorganic materials 0.000 description 2
- 229940044175 cobalt sulfate Drugs 0.000 description 2
- 229910000365 copper sulfate Inorganic materials 0.000 description 2
- ARUVKPQLZAKDPS-UHFFFAOYSA-L copper(II) sulfate Chemical compound [Cu+2].[O-][S+2]([O-])([O-])[O-] ARUVKPQLZAKDPS-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- ZPWVASYFFYYZEW-UHFFFAOYSA-L dipotassium hydrogen phosphate Chemical compound [K+].[K+].OP([O-])([O-])=O ZPWVASYFFYYZEW-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 229910000396 dipotassium phosphate Inorganic materials 0.000 description 2
- 235000019797 dipotassium phosphate Nutrition 0.000 description 2
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 2
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 2
- 229920001817 Agar Polymers 0.000 description 1
- VHUUQVKOLVNVRT-UHFFFAOYSA-N Ammonium hydroxide Chemical compound [NH4+].[OH-] VHUUQVKOLVNVRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229930091371 Fructose Natural products 0.000 description 1
- RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N Fructose Chemical compound OC[C@H]1O[C@](O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N 0.000 description 1
- 239000005715 Fructose Substances 0.000 description 1
- 241000206672 Gelidium Species 0.000 description 1
- 239000001888 Peptone Substances 0.000 description 1
- 108010080698 Peptones Proteins 0.000 description 1
- 102000004160 Phosphoric Monoester Hydrolases Human genes 0.000 description 1
- 108090000608 Phosphoric Monoester Hydrolases Proteins 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- 235000016383 Zea mays subsp huehuetenangensis Nutrition 0.000 description 1
- 235000010419 agar Nutrition 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 239000000908 ammonium hydroxide Substances 0.000 description 1
- PYMYPHUHKUWMLA-UHFFFAOYSA-N arabinose Natural products OCC(O)C(O)C(O)C=O PYMYPHUHKUWMLA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L calcium dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Ca+2] AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000000920 calcium hydroxide Substances 0.000 description 1
- 229910001861 calcium hydroxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000006285 cell suspension Substances 0.000 description 1
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 1
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 239000012531 culture fluid Substances 0.000 description 1
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 1
- 150000002303 glucose derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 150000002402 hexoses Chemical class 0.000 description 1
- 238000011081 inoculation Methods 0.000 description 1
- 239000002054 inoculum Substances 0.000 description 1
- 229910052943 magnesium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019341 magnesium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 235000009973 maize Nutrition 0.000 description 1
- 230000037353 metabolic pathway Effects 0.000 description 1
- 230000037361 pathway Effects 0.000 description 1
- 235000019319 peptone Nutrition 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 1
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 1
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 1
- 239000008399 tap water Substances 0.000 description 1
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/24—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of an isomerase, e.g. fructose
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/90—Isomerases (5.)
- C12N9/92—Glucose isomerase (5.3.1.5; 5.3.1.9; 5.3.1.18)
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/8215—Microorganisms
- Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
- Y10S435/827—Actinoplanes
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Saccharide Compounds (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Description
(54) СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗЫ ре, инкубируют, перемешива , при температуре от 1Ь до 40°С (предпочтительно при 25-ciO C) и скорости протекани потока воздуха I объем в минуту в течение 1-7 суток. Скорость подачи воздуха можно измен ть от 0,3 до 1,5 объема в минуту. Дл получени максимального выхода фермента величину рН ферментационной среды поддерживают в интервале между Ь,0 и 8,5 (предпочтительно между 6,4 и 7,5). Максимальна активность изомеразы в этих услови х достигаетс но прошествии 3-5 суток. После этого отдел ют клетки микроорганизмов и иснользуют их как источник фермента. Возможен и другой вариант , когда фермент экстрагируют из клеток . Уровень активности, прибЛИжаюш,ийс к 30 единицам на 1 мл -Оульона культуры, достигаетс по прошествии 3-х суток, пдиница .активности определ етс как то количество фермента, которое может образовать 1 мкмоль фруктозы из глюкозы за 1 мин при температуре в среде, характеризуюш .еИ€ 1,5 М по глюкозе, 0,03 М по фосфатному буферу с величиной рН 7,0, 0,003 М по сульфату магни и 0,0003 М по сульфату двухвалентного кобальта. Уровень активности изомеразы, достигаемый при практическом осуществлении насто щего изобретени , мен етс в зависимости от примен емого штамма и используемой дл выращивани среды. Уровень активности, составл ющий 50 единиц на 1 мл бульона культуры, имеет место нри культивировании культуры Actinoplanes missouriensis NRRL Б-3342 на среде, содержащей жидкость после вымачивани кукурузы. Хорошую активность получают и при культивировании Actinoplanes phillippensis АГСС 12427, Actinoplanes armeniacus АТСС 15676 и Actinoplanes sp. АТСС 23342. Исследование больщого количества видов Actinoplanes показало, что практически все виды этой культуры, их суокультуры , мутанты и разновидности способны продуцировать глюкозоизомеразу и поэтому могут быть пригодны дл осуществле .ни олисываемого способа. Такое положение объ сн етс следующим . Поскольку стенки клеток микроорганизмов вида Actinoplanes содержат ксилозу (преимущественно Д-ксилозу), организм должен быть способным синтезировать пептозу . Единственным метаболическим путем дл синтеза Д-ксилозы вл етс изомеризаци Д-ксилозы изомеризирующим ферментом Д-ксилозоизомеразой, который также обладает способностью изомеризации глюкозы во фруктозу. Д-Ксилулоза может быть образована из Д-ксилулозо-5-фосфата при воздействии фосфатазы. Последнее соединение , т. е. Д-ксилулозо-5-фосфат, вл етс важным промежуточным соединением при образовании гексозо-монофосфато-пептозы . Ниже дана схема биосинтеза Д-ксилозы р Actinoplanes. Гексозо-монофосфатно-лептозный путь: Глюкоза-д ф-- С02 Д-ксилулозо-5-фосфат Д-ксилулоза Д-ксилоза изомеризаци стенки клеток. Поскольку клеточные стенки Actinoplanes содержат Д-ксилозу, иоэтому все они, как можно ожидать, содержат изомеризуюш ,ий фермент. Пример. По этому принципу нолучают фермент глюкозоизомеразу путем культивировани микроорганизмов следующих штаммов: Actinoplanes missouriensis NRRL В-3342, Actinoplanes phillippensis АТСС 12427, Actinoplanes armeniacus АТСС 15676 и Actinoplanes sp. АТСС 23342. Эти микроорганизмы хран т по отдельности в форме исходных культур на пластинках с 1,7% триптона, 0,3% сойтона, 0,25% глюкозы и 2,0% агар-агара. Продукт инокулировани готов т путем перелоса исходной культуры в пробирку с 8 мл стерилизованной среды состава, %: триптон 1,7, сойтон 0,3, К2НРО4 0,25, глюкоза 0,25. Продукт инокулировани культивируют в этой пробирке при в течение 2-3 суток при встр хивании, а затем его внос т в одну из приведенных ниже сред дл выращивани и получени изомеризующего глюкозу фермента. Среда № 1 содержит следующие компоненты , вес. %: триптон 1,3; сойтон 0,3; К2НРО4 0,25; Д-ксилоза 1,0. Ее разбавл ют водой до нужного объема. Величину рН среды устанавливают на уровне 7,0. Питательные вещества (например, -сахар) перед виесением стерилизуют. Среда № 2 отличаетс от среды № 1 тем, что вместо Д-ксилозы внос т 0,25% Д-глюкозы , в нее внос т также жидкость после вымачивани кукурузы (3%), сульфат двухв алентного кобальта и сульфат двухвалентной меди. Средой jMb 3 вл етс барда, средой № 4 и т. д. - пептоновый экстракт дрожжей, продукт гидролиза казеина , продукт гидролиза соевых бобов, продукт гидролиза белков рыб. Готов т среды и из смесей указанных веществ, К, выбранной из указанных выше сред прибавл ют продукт ннокулировани из расчета 5 мл последнего на 75 мл среды с триптоном и сойтоном или на 95 мл среды из жидкости после вымачивани кукурузы, Инкубирование ведут в течение 96 ч при 28С, среду встр хивают на вибрационной установке. По окончании инкубировани клетки выдел ют центрифугированием 30 мл культуральной жидкости при скоростй вращени 15000 об/мин в течение 10 мин, промывают водоПроводной водой и суспендируют в 14 мл 0,12 М фосфатного буфера с рН 7,0. Полученную суспензию клеток обр-абатывают ультразвуком при 4°С в течение 4 мин, а затем центрифугируют при 15000 об/мин в течение 15 мин. Верхний слой жидкости можно использовать как сырой источник фермента, вызывающий изомеризацию глюкозы.
Данные об удельной активности полученной глюкозоизомеразы в зависимости от вида культуры и питательной среды представлены в таблице.
Наибольшей активностью отличаетс глюкозоизомер.аза, полученна при культивировании Actinoplanes missouriensis NRRLB-3342 на среде, содержащей Д-ксилозу .
На качество получаемого фермента оказывает вли ние также способ подготовки жидкости после вымачивани кукурузы. Рекомендуетс нейтрализацию этой жидкости вести до рН 7,0 щелочью, а затем ее профильтровать.
При приготовлении питательной среды из этой жидкости добавл ют сульфат двухвалентного кобальта и сульфат двухвалентной меди с концентрацией соответственно 0,1 мМ и 0,05 мМ.
Наиболее высокие показатели дает применение гидрата окиси натри (по сравнению с гидратом окиси кальци и гидратом окиси аммони ).
Claims (2)
1. Способ получени глюкозоизомеразы
путем культивировани ее продуцента на питательной среде, содержащей источники углерода, азота и минеральной соли, отличающийс тем, что, с целью повышени активности фермента, из микроорганизмов продуцентов используют штаммы Actinoplanes missouriensis NRRL В-3342, Actinoplanes phillippensis АТСС 12427, Actinoplanes armeniacus АТСС 15676 и Actinoplanes sp. АТСС 23342.
2. Способ по п. 1, отличающийс тем, что в качестве источника азота используют или жидкость вымоченной кукурузы , или барду, или гидролизат казеина, или гидролизат соевых бобов, или гидролизат белка рыб, или их смесь.
Источники информации, прин тые во вним-ание при экспертизе 1. Патент Великобритании № 1280396, кл. С ЗН, опублик. 1972.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US00296000A US3834988A (en) | 1972-10-10 | 1972-10-10 | Method of making glucose isomerase and using same to convert glucose to fructose |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| SU655327A3 true SU655327A3 (ru) | 1979-03-30 |
Family
ID=23140157
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| SU731964130A SU655327A3 (ru) | 1972-10-10 | 1973-10-09 | Способ получени глюкозоизомеразы |
Country Status (29)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US3834988A (ru) |
| JP (2) | JPS579790B2 (ru) |
| AR (1) | AR215566A1 (ru) |
| AT (1) | AT346784B (ru) |
| BE (1) | BE805852A (ru) |
| BR (1) | BR7307850D0 (ru) |
| CA (1) | CA1019689A (ru) |
| CH (1) | CH584289A5 (ru) |
| CS (2) | CS194678B2 (ru) |
| DD (2) | DD109611A5 (ru) |
| DE (1) | DE2351443A1 (ru) |
| DK (1) | DK143811C (ru) |
| ES (1) | ES419483A1 (ru) |
| FI (1) | FI52996C (ru) |
| FR (1) | FR2202156B1 (ru) |
| GB (1) | GB1399408A (ru) |
| IE (1) | IE38367B1 (ru) |
| IN (1) | IN140960B (ru) |
| IT (1) | IT997753B (ru) |
| LU (1) | LU68589A1 (ru) |
| MX (1) | MX3492E (ru) |
| NL (1) | NL183144C (ru) |
| NO (2) | NO140796C (ru) |
| PH (1) | PH10127A (ru) |
| RO (1) | RO75746A (ru) |
| SE (2) | SE397201B (ru) |
| SU (1) | SU655327A3 (ru) |
| YU (1) | YU36992B (ru) |
| ZA (1) | ZA737554B (ru) |
Families Citing this family (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3992262A (en) * | 1975-02-10 | 1976-11-16 | Anheuser-Busch, Incorporated | Media containing molasses and corn steep liquor for producing glucose isomerase from Actinoplanes and method |
| US4003793A (en) * | 1975-02-10 | 1977-01-18 | Anheuser-Busch, Incorporated | Media containing molasses and soy flour for producing glucose isomerase and method |
| GB1497888A (en) * | 1975-06-17 | 1978-01-12 | Ici Ltd | Aldose to ketose conversion |
| US4230802A (en) * | 1976-01-05 | 1980-10-28 | Anheuser-Busch, Incorporated | Unrefined glucose syrup as substrate by glucose isomerizing enzyme in producing fructose from glucose |
| US4208482A (en) * | 1976-04-23 | 1980-06-17 | Anheuser-Busch, Incorporated | Immobilization of glucose isomerase |
| US4061539A (en) * | 1976-10-20 | 1977-12-06 | R. J. Reynolds Tobacco Company | Preparation and use of glucose isomerase |
| US4308349A (en) * | 1978-03-09 | 1981-12-29 | The Dow Chemical Company | Isomerization of glucose to fructose using glucose isomerase from ampullariella |
| EP0017656B1 (en) * | 1979-04-20 | 1982-12-08 | The Dow Chemical Company | Process for producing glucose isomerase from ampullariella, process for isomerizing d-glucose to d-fructose, and cultures containing new species of ampullariella |
| ES496746A0 (es) * | 1979-11-13 | 1982-04-01 | Uop Inc | Un metodo para producir un sistema de enzima inmovilizada. |
| DE3003696A1 (de) * | 1980-02-01 | 1981-08-06 | Gebrüder Heller GmbH Werkzeugfabrik, 2807 Achim | Bohrer |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| BE759063A (fr) * | 1969-11-17 | 1971-05-17 | Reynolds Tobacco Co R | Transformation d'aldoses en cetoses par fermentation. |
-
1972
- 1972-10-10 US US00296000A patent/US3834988A/en not_active Expired - Lifetime
-
1973
- 1973-09-25 ZA ZA737554*A patent/ZA737554B/xx unknown
- 1973-10-01 GB GB4574673A patent/GB1399408A/en not_active Expired
- 1973-10-02 NL NLAANVRAGE7313561,A patent/NL183144C/xx not_active IP Right Cessation
- 1973-10-04 PH PH15084A patent/PH10127A/en unknown
- 1973-10-08 FI FI3116/73A patent/FI52996C/fi active
- 1973-10-09 DD DD174067A patent/DD109611A5/xx unknown
- 1973-10-09 JP JP11373073A patent/JPS579790B2/ja not_active Expired
- 1973-10-09 SE SE7313728A patent/SE397201B/xx unknown
- 1973-10-09 CH CH1438073A patent/CH584289A5/xx not_active IP Right Cessation
- 1973-10-09 DK DK546573A patent/DK143811C/da not_active IP Right Cessation
- 1973-10-09 BE BE1005415A patent/BE805852A/xx not_active IP Right Cessation
- 1973-10-09 CA CA182,924A patent/CA1019689A/en not_active Expired
- 1973-10-09 DD DD182682*A patent/DD115151A5/xx unknown
- 1973-10-09 IT IT53009/73A patent/IT997753B/it active
- 1973-10-09 AT AT860473A patent/AT346784B/de not_active IP Right Cessation
- 1973-10-09 ES ES419483A patent/ES419483A1/es not_active Expired
- 1973-10-09 NO NO3922/73A patent/NO140796C/no unknown
- 1973-10-09 BR BR7850/73A patent/BR7307850D0/pt unknown
- 1973-10-09 SU SU731964130A patent/SU655327A3/ru active
- 1973-10-10 DE DE19732351443 patent/DE2351443A1/de active Granted
- 1973-10-10 FR FR7336206A patent/FR2202156B1/fr not_active Expired
- 1973-10-10 CS CS736965A patent/CS194678B2/cs unknown
- 1973-10-10 IE IE1805/73A patent/IE38367B1/xx unknown
- 1973-10-10 AR AR250464A patent/AR215566A1/es active
- 1973-10-10 YU YU2657/73A patent/YU36992B/xx unknown
- 1973-10-10 MX MX003602U patent/MX3492E/es unknown
- 1973-10-10 LU LU68589A patent/LU68589A1/xx unknown
- 1973-10-10 CS CS768298A patent/CS194682B2/cs unknown
- 1973-10-10 RO RO7376293A patent/RO75746A/ro unknown
- 1973-10-15 IN IN2287/CAL/73A patent/IN140960B/en unknown
-
1974
- 1974-08-09 NO NO742870A patent/NO139691C/no unknown
-
1976
- 1976-10-08 SE SE7611239A patent/SE415986B/xx not_active IP Right Cessation
-
1981
- 1981-09-11 JP JP56143708A patent/JPS6018397B2/ja not_active Expired
Also Published As
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US3826714A (en) | Thermophilic glucose isomerase enzyme preparation | |
| US5229276A (en) | Process for preparing trehalulose and isomaltulose | |
| US4323651A (en) | Thermostable lactase derived from bacillus | |
| US3616221A (en) | Enzyma method for converting glucose in glucose syrups to fructose | |
| SU655327A3 (ru) | Способ получени глюкозоизомеразы | |
| US3625828A (en) | Process for production of glucose isomerase | |
| EP0194760B1 (en) | Xylose isomerase, a method for production of such xylose isomerase, immobilized xylose isomerase and a method for isomerization of glucose to fructose | |
| US3645848A (en) | Process of preparing glucose isomerase | |
| RU2001949C1 (ru) | Штамм гриба TRICHODERMA REESEI - продуцент целлюлолитических ферментов | |
| US3813318A (en) | Production of xylose (dextrose) isomerase enzyme preparations | |
| US3957587A (en) | Production of xylose (dextrose) isomerase enzyme preparations | |
| JPS61135583A (ja) | ストレプトミセス科の菌から得られる溶菌性酵素生成物、その製法およびそれに適する菌株 | |
| US2950228A (en) | Enzymatic process | |
| SU521849A3 (ru) | Способ получени цефалоспорина с | |
| SU764617A3 (ru) | Способ получени глюкозоизомеразы | |
| US3697378A (en) | Dextrinization of starch with alph-amylase from bacillus coaculans | |
| US2978383A (en) | Method for the production of 1-glutamic acid | |
| US2978384A (en) | Method for the production of 1-glutamic acid | |
| Gerth et al. | Induction of myxospore formation in Stigmatella aurantiaca (Myxobacterales) 1. General characterization of the system | |
| US3116218A (en) | Process for the production of penicillin-splitting enzyme preparations | |
| USRE29152E (en) | Process for the enzymatic isomerization of dextrose to levulose | |
| Tzeng et al. | High productivity tank fermentation for gramicidin S synthetases | |
| RU2147034C1 (ru) | Дрожжи saccharomyces cerevisiae штамм вгш-2 для бродильных производств | |
| US3813320A (en) | Methods of making glucose isomerase and of converting glucose to fructose | |
| SU1705347A1 (ru) | Штамм бактерий ЕSснеRIснIа coLI, предназначенный дл получени 2Ъ-дезоксиаденозина |