UA81299C2 - Method for treating pain by administering a nerve growth factor antagonist and an nsaid and composition containing thereof - Google Patents
Method for treating pain by administering a nerve growth factor antagonist and an nsaid and composition containing thereof Download PDFInfo
- Publication number
- UA81299C2 UA81299C2 UAA200508778A UA2005008778A UA81299C2 UA 81299 C2 UA81299 C2 UA 81299C2 UA A200508778 A UAA200508778 A UA A200508778A UA 2005008778 A UA2005008778 A UA 2005008778A UA 81299 C2 UA81299 C2 UA 81299C2
- Authority
- UA
- Ukraine
- Prior art keywords
- antibody
- pain
- antagonist
- nsaid
- mob
- Prior art date
Links
- 208000002193 Pain Diseases 0.000 title claims abstract description 213
- 230000036407 pain Effects 0.000 title claims abstract description 192
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 105
- 239000000203 mixture Substances 0.000 title abstract description 93
- 229940122467 Nerve growth factor antagonist Drugs 0.000 title abstract description 14
- 229940021182 non-steroidal anti-inflammatory drug Drugs 0.000 claims abstract description 128
- 239000000041 non-steroidal anti-inflammatory agent Substances 0.000 claims abstract description 114
- 230000027455 binding Effects 0.000 claims description 78
- 238000011282 treatment Methods 0.000 claims description 67
- 241000282414 Homo sapiens Species 0.000 claims description 62
- HEFNNWSXXWATRW-UHFFFAOYSA-N Ibuprofen Chemical compound CC(C)CC1=CC=C(C(C)C(O)=O)C=C1 HEFNNWSXXWATRW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 32
- 229960001680 ibuprofen Drugs 0.000 claims description 32
- 208000004550 Postoperative Pain Diseases 0.000 claims description 22
- 229960001259 diclofenac Drugs 0.000 claims description 14
- DCOPUUMXTXDBNB-UHFFFAOYSA-N diclofenac Chemical compound OC(=O)CC1=CC=CC=C1NC1=C(Cl)C=CC=C1Cl DCOPUUMXTXDBNB-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 14
- -1 flufenizal Chemical compound 0.000 claims description 14
- 239000003937 drug carrier Substances 0.000 claims description 9
- CMWTZPSULFXXJA-VIFPVBQESA-N naproxen Chemical compound C1=C([C@H](C)C(O)=O)C=CC2=CC(OC)=CC=C21 CMWTZPSULFXXJA-VIFPVBQESA-N 0.000 claims description 9
- RZJQGNCSTQAWON-UHFFFAOYSA-N rofecoxib Chemical compound C1=CC(S(=O)(=O)C)=CC=C1C1=C(C=2C=CC=CC=2)C(=O)OC1 RZJQGNCSTQAWON-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 9
- 229940053128 nerve growth factor Drugs 0.000 claims description 7
- 239000008194 pharmaceutical composition Substances 0.000 claims description 7
- SYCHUQUJURZQMO-UHFFFAOYSA-N 4-hydroxy-2-methyl-1,1-dioxo-n-(1,3-thiazol-2-yl)-1$l^{6},2-benzothiazine-3-carboxamide Chemical compound OC=1C2=CC=CC=C2S(=O)(=O)N(C)C=1C(=O)NC1=NC=CS1 SYCHUQUJURZQMO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- SBDNJUWAMKYJOX-UHFFFAOYSA-N Meclofenamic Acid Chemical compound CC1=CC=C(Cl)C(NC=2C(=CC=CC=2)C(O)=O)=C1Cl SBDNJUWAMKYJOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- CMWTZPSULFXXJA-UHFFFAOYSA-N Naproxen Natural products C1=C(C(C)C(O)=O)C=CC2=CC(OC)=CC=C21 CMWTZPSULFXXJA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 229960000590 celecoxib Drugs 0.000 claims description 5
- RZEKVGVHFLEQIL-UHFFFAOYSA-N celecoxib Chemical compound C1=CC(C)=CC=C1C1=CC(C(F)(F)F)=NN1C1=CC=C(S(N)(=O)=O)C=C1 RZEKVGVHFLEQIL-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- HUPFGZXOMWLGNK-UHFFFAOYSA-N diflunisal Chemical compound C1=C(O)C(C(=O)O)=CC(C=2C(=CC(F)=CC=2)F)=C1 HUPFGZXOMWLGNK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 229960000616 diflunisal Drugs 0.000 claims description 5
- 229950002252 isoxicam Drugs 0.000 claims description 5
- YYUAYBYLJSNDCX-UHFFFAOYSA-N isoxicam Chemical compound OC=1C2=CC=CC=C2S(=O)(=O)N(C)C=1C(=O)NC=1C=C(C)ON=1 YYUAYBYLJSNDCX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- DKYWVDODHFEZIM-UHFFFAOYSA-N ketoprofen Chemical compound OC(=O)C(C)C1=CC=CC(C(=O)C=2C=CC=CC=2)=C1 DKYWVDODHFEZIM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 229960000991 ketoprofen Drugs 0.000 claims description 5
- 229960003803 meclofenamic acid Drugs 0.000 claims description 5
- 229960003464 mefenamic acid Drugs 0.000 claims description 5
- HYYBABOKPJLUIN-UHFFFAOYSA-N mefenamic acid Chemical compound CC1=CC=CC(NC=2C(=CC=CC=2)C(O)=O)=C1C HYYBABOKPJLUIN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 229960002009 naproxen Drugs 0.000 claims description 5
- 229960000371 rofecoxib Drugs 0.000 claims description 5
- 229950005175 sudoxicam Drugs 0.000 claims description 5
- 229960001017 tolmetin Drugs 0.000 claims description 5
- UPSPUYADGBWSHF-UHFFFAOYSA-N tolmetin Chemical compound C1=CC(C)=CC=C1C(=O)C1=CC=C(CC(O)=O)N1C UPSPUYADGBWSHF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 229940090008 naprosyn Drugs 0.000 claims description 4
- 229960002702 piroxicam Drugs 0.000 claims description 4
- QYSPLQLAKJAUJT-UHFFFAOYSA-N piroxicam Chemical compound OC=1C2=CC=CC=C2S(=O)(=O)N(C)C=1C(=O)NC1=CC=CC=N1 QYSPLQLAKJAUJT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- MLKXDPUZXIRXEP-MFOYZWKCSA-N sulindac Chemical compound CC1=C(CC(O)=O)C2=CC(F)=CC=C2\C1=C/C1=CC=C(S(C)=O)C=C1 MLKXDPUZXIRXEP-MFOYZWKCSA-N 0.000 claims 1
- 229960000894 sulindac Drugs 0.000 claims 1
- 239000005557 antagonist Substances 0.000 description 188
- 101000702718 Homo sapiens Phosphatidylcholine:ceramide cholinephosphotransferase 1 Proteins 0.000 description 99
- 102100030919 Phosphatidylcholine:ceramide cholinephosphotransferase 1 Human genes 0.000 description 95
- 102000005962 receptors Human genes 0.000 description 91
- 108020003175 receptors Proteins 0.000 description 91
- 108020001612 μ-opioid receptors Proteins 0.000 description 78
- BQJCRHHNABKAKU-KBQPJGBKSA-N morphine Chemical compound O([C@H]1[C@H](C=C[C@H]23)O)C4=C5[C@@]12CCN(C)[C@@H]3CC5=CC=C4O BQJCRHHNABKAKU-KBQPJGBKSA-N 0.000 description 73
- 239000013213 metal-organic polyhedra Substances 0.000 description 59
- 238000012011 method of payment Methods 0.000 description 59
- 101001122476 Homo sapiens Mu-type opioid receptor Proteins 0.000 description 49
- 102100025912 Melanopsin Human genes 0.000 description 49
- 235000018087 Spondias lutea Nutrition 0.000 description 40
- PYVRVRFVLRNJLY-KTKRTIGZSA-N 1-oleoyl phosphatidylethanolamine Chemical compound CCCCCCCC\C=C/CCCCCCCC(=O)OCC(O)COP(O)(=O)OCCN PYVRVRFVLRNJLY-KTKRTIGZSA-N 0.000 description 38
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 36
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 35
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 description 32
- 150000001413 amino acids Chemical group 0.000 description 32
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 description 32
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 27
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 27
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 26
- 102100023302 Myelin-oligodendrocyte glycoprotein Human genes 0.000 description 25
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 25
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 24
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 23
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 21
- 239000000427 antigen Substances 0.000 description 19
- 102000036639 antigens Human genes 0.000 description 19
- 108091007433 antigens Proteins 0.000 description 19
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 18
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 17
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 17
- 230000002265 prevention Effects 0.000 description 17
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 17
- 108010025020 Nerve Growth Factor Proteins 0.000 description 16
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 16
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 16
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 16
- 230000000692 anti-sense effect Effects 0.000 description 15
- 238000011161 development Methods 0.000 description 15
- 230000018109 developmental process Effects 0.000 description 15
- 230000014509 gene expression Effects 0.000 description 15
- 102000040430 polynucleotide Human genes 0.000 description 15
- 108091033319 polynucleotide Proteins 0.000 description 15
- 239000002157 polynucleotide Substances 0.000 description 15
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 description 14
- 241000283984 Rodentia Species 0.000 description 14
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 14
- 102100029946 Sialic acid-binding Ig-like lectin 7 Human genes 0.000 description 13
- 230000001965 increasing effect Effects 0.000 description 13
- 230000001404 mediated effect Effects 0.000 description 13
- 239000000546 pharmaceutical excipient Substances 0.000 description 13
- 230000001225 therapeutic effect Effects 0.000 description 13
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 12
- 239000013604 expression vector Substances 0.000 description 12
- 238000001356 surgical procedure Methods 0.000 description 12
- 108010021625 Immunoglobulin Fragments Proteins 0.000 description 11
- 102000008394 Immunoglobulin Fragments Human genes 0.000 description 11
- 241000700159 Rattus Species 0.000 description 11
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 11
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 10
- 102000007072 Nerve Growth Factors Human genes 0.000 description 10
- 208000027418 Wounds and injury Diseases 0.000 description 10
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 10
- 230000004927 fusion Effects 0.000 description 10
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 description 10
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 10
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 10
- 208000024891 symptom Diseases 0.000 description 10
- 239000000969 carrier Substances 0.000 description 9
- 210000004408 hybridoma Anatomy 0.000 description 9
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 9
- 241000894007 species Species 0.000 description 9
- 238000012384 transportation and delivery Methods 0.000 description 9
- 239000013598 vector Substances 0.000 description 9
- 241000282472 Canis lupus familiaris Species 0.000 description 8
- 206010052428 Wound Diseases 0.000 description 8
- 230000004913 activation Effects 0.000 description 8
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 8
- 230000007783 downstream signaling Effects 0.000 description 8
- 239000000839 emulsion Substances 0.000 description 8
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 description 8
- 206010039073 rheumatoid arthritis Diseases 0.000 description 8
- 239000007790 solid phase Substances 0.000 description 8
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 8
- RZVAJINKPMORJF-UHFFFAOYSA-N Acetaminophen Chemical compound CC(=O)NC1=CC=C(O)C=C1 RZVAJINKPMORJF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 108091000080 Phosphotransferase Proteins 0.000 description 7
- 230000035578 autophosphorylation Effects 0.000 description 7
- 230000037396 body weight Effects 0.000 description 7
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 7
- 208000014674 injury Diseases 0.000 description 7
- 239000002502 liposome Substances 0.000 description 7
- 230000035772 mutation Effects 0.000 description 7
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 description 7
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 description 7
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 description 7
- 230000037361 pathway Effects 0.000 description 7
- 102000020233 phosphotransferase Human genes 0.000 description 7
- 239000003826 tablet Substances 0.000 description 7
- WVDDGKGOMKODPV-UHFFFAOYSA-N Benzyl alcohol Chemical compound OCC1=CC=CC=C1 WVDDGKGOMKODPV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 6
- 241000283086 Equidae Species 0.000 description 6
- 241000699666 Mus <mouse, genus> Species 0.000 description 6
- 102000015336 Nerve Growth Factor Human genes 0.000 description 6
- 241000251539 Vertebrata <Metazoa> Species 0.000 description 6
- 239000004480 active ingredient Substances 0.000 description 6
- 230000003042 antagnostic effect Effects 0.000 description 6
- 230000010056 antibody-dependent cellular cytotoxicity Effects 0.000 description 6
- 238000013459 approach Methods 0.000 description 6
- 210000003719 b-lymphocyte Anatomy 0.000 description 6
- 230000000903 blocking effect Effects 0.000 description 6
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 6
- 238000006471 dimerization reaction Methods 0.000 description 6
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 6
- 210000002683 foot Anatomy 0.000 description 6
- 230000002163 immunogen Effects 0.000 description 6
- 229940072221 immunoglobulins Drugs 0.000 description 6
- 229940043355 kinase inhibitor Drugs 0.000 description 6
- 201000008482 osteoarthritis Diseases 0.000 description 6
- 239000003757 phosphotransferase inhibitor Substances 0.000 description 6
- 150000003384 small molecules Chemical class 0.000 description 6
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 6
- 230000004083 survival effect Effects 0.000 description 6
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 108010037462 Cyclooxygenase 2 Proteins 0.000 description 5
- 241000282326 Felis catus Species 0.000 description 5
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 5
- 241000282412 Homo Species 0.000 description 5
- 241000288906 Primates Species 0.000 description 5
- 102100038280 Prostaglandin G/H synthase 2 Human genes 0.000 description 5
- 210000004556 brain Anatomy 0.000 description 5
- 239000013592 cell lysate Substances 0.000 description 5
- 210000003630 histaminocyte Anatomy 0.000 description 5
- 230000002757 inflammatory effect Effects 0.000 description 5
- 238000001990 intravenous administration Methods 0.000 description 5
- 208000004296 neuralgia Diseases 0.000 description 5
- 210000002569 neuron Anatomy 0.000 description 5
- 208000021722 neuropathic pain Diseases 0.000 description 5
- 230000002093 peripheral effect Effects 0.000 description 5
- 230000011664 signaling Effects 0.000 description 5
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 5
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 5
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 5
- 230000008733 trauma Effects 0.000 description 5
- CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N Ascorbic acid Chemical compound OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N 0.000 description 4
- BSYNRYMUTXBXSQ-UHFFFAOYSA-N Aspirin Chemical compound CC(=O)OC1=CC=CC=C1C(O)=O BSYNRYMUTXBXSQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 208000000094 Chronic Pain Diseases 0.000 description 4
- 108091026890 Coding region Proteins 0.000 description 4
- 108010047041 Complementarity Determining Regions Proteins 0.000 description 4
- 229920002307 Dextran Polymers 0.000 description 4
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 4
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 4
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- ZRVUJXDFFKFLMG-UHFFFAOYSA-N Meloxicam Chemical compound OC=1C2=CC=CC=C2S(=O)(=O)N(C)C=1C(=O)NC1=NC=C(C)S1 ZRVUJXDFFKFLMG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 241001529936 Murinae Species 0.000 description 4
- BLXXJMDCKKHMKV-UHFFFAOYSA-N Nabumetone Chemical compound C1=C(CCC(C)=O)C=CC2=CC(OC)=CC=C21 BLXXJMDCKKHMKV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 108091034117 Oligonucleotide Proteins 0.000 description 4
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Natural products OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 206010035226 Plasma cell myeloma Diseases 0.000 description 4
- 102000004005 Prostaglandin-endoperoxide synthases Human genes 0.000 description 4
- 108090000459 Prostaglandin-endoperoxide synthases Proteins 0.000 description 4
- 102000001708 Protein Isoforms Human genes 0.000 description 4
- 108010029485 Protein Isoforms Proteins 0.000 description 4
- 102000004278 Receptor Protein-Tyrosine Kinases Human genes 0.000 description 4
- 108090000873 Receptor Protein-Tyrosine Kinases Proteins 0.000 description 4
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 4
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 4
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 4
- 229960001138 acetylsalicylic acid Drugs 0.000 description 4
- 239000013543 active substance Substances 0.000 description 4
- 230000001154 acute effect Effects 0.000 description 4
- 208000005298 acute pain Diseases 0.000 description 4
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 4
- YCIMNLLNPGFGHC-UHFFFAOYSA-N catechol Chemical compound OC1=CC=CC=C1O YCIMNLLNPGFGHC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 230000008859 change Effects 0.000 description 4
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 description 4
- 230000009089 cytolysis Effects 0.000 description 4
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 4
- 238000010494 dissociation reaction Methods 0.000 description 4
- 230000005593 dissociations Effects 0.000 description 4
- 239000002552 dosage form Substances 0.000 description 4
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 4
- 230000002349 favourable effect Effects 0.000 description 4
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 4
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 4
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 4
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 4
- 102000050044 human SGMS1 Human genes 0.000 description 4
- 230000028993 immune response Effects 0.000 description 4
- 238000003018 immunoassay Methods 0.000 description 4
- 230000001976 improved effect Effects 0.000 description 4
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 4
- 230000005764 inhibitory process Effects 0.000 description 4
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 4
- RLSSMJSEOOYNOY-UHFFFAOYSA-N m-cresol Chemical compound CC1=CC=CC(O)=C1 RLSSMJSEOOYNOY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 238000007726 management method Methods 0.000 description 4
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 4
- 229960001929 meloxicam Drugs 0.000 description 4
- 239000003094 microcapsule Substances 0.000 description 4
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 4
- 238000012544 monitoring process Methods 0.000 description 4
- 201000000050 myeloid neoplasm Diseases 0.000 description 4
- 229960004270 nabumetone Drugs 0.000 description 4
- 239000002773 nucleotide Substances 0.000 description 4
- 125000003729 nucleotide group Chemical group 0.000 description 4
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 4
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 4
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 description 4
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 4
- AQIXEPGDORPWBJ-UHFFFAOYSA-N pentan-3-ol Chemical compound CCC(O)CC AQIXEPGDORPWBJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000006187 pill Substances 0.000 description 4
- 229920003023 plastic Polymers 0.000 description 4
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 4
- 230000008569 process Effects 0.000 description 4
- QELSKZZBTMNZEB-UHFFFAOYSA-N propylparaben Chemical compound CCCOC(=O)C1=CC=C(O)C=C1 QELSKZZBTMNZEB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- GHMLBKRAJCXXBS-UHFFFAOYSA-N resorcinol Chemical compound OC1=CC=CC(O)=C1 GHMLBKRAJCXXBS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 230000004044 response Effects 0.000 description 4
- 230000009131 signaling function Effects 0.000 description 4
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 4
- 238000007920 subcutaneous administration Methods 0.000 description 4
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 4
- 238000013268 sustained release Methods 0.000 description 4
- 239000012730 sustained-release form Substances 0.000 description 4
- 230000003612 virological effect Effects 0.000 description 4
- ILYSAKHOYBPSPC-UHFFFAOYSA-N 2-phenylbenzoic acid Chemical class OC(=O)C1=CC=CC=C1C1=CC=CC=C1 ILYSAKHOYBPSPC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N D-Glucitol Natural products OC[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N 0.000 description 3
- FBPFZTCFMRRESA-KVTDHHQDSA-N D-Mannitol Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-KVTDHHQDSA-N 0.000 description 3
- FBPFZTCFMRRESA-JGWLITMVSA-N D-glucitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-JGWLITMVSA-N 0.000 description 3
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 101000703761 Homo sapiens Leucine-rich repeat protein SHOC-2 Proteins 0.000 description 3
- 101100462200 Homo sapiens OPN4 gene Proteins 0.000 description 3
- 208000004454 Hyperalgesia Diseases 0.000 description 3
- 102100031956 Leucine-rich repeat protein SHOC-2 Human genes 0.000 description 3
- 229930195725 Mannitol Natural products 0.000 description 3
- 241000699670 Mus sp. Species 0.000 description 3
- 206010028980 Neoplasm Diseases 0.000 description 3
- 239000002202 Polyethylene glycol Substances 0.000 description 3
- 241000700605 Viruses Species 0.000 description 3
- JLCPHMBAVCMARE-UHFFFAOYSA-N [3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-hydroxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methyl [5-(6-aminopurin-9-yl)-2-(hydroxymethyl)oxolan-3-yl] hydrogen phosphate Polymers Cc1cn(C2CC(OP(O)(=O)OCC3OC(CC3OP(O)(=O)OCC3OC(CC3O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)C(COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3CO)n3cnc4c(N)ncnc34)n3ccc(N)nc3=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3ccc(N)nc3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)O2)c(=O)[nH]c1=O JLCPHMBAVCMARE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 150000001242 acetic acid derivatives Chemical class 0.000 description 3
- 230000003110 anti-inflammatory effect Effects 0.000 description 3
- 229940111133 antiinflammatory and antirheumatic drug oxicams Drugs 0.000 description 3
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 3
- 238000004166 bioassay Methods 0.000 description 3
- 201000011510 cancer Diseases 0.000 description 3
- 239000002775 capsule Substances 0.000 description 3
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 3
- 229920001577 copolymer Polymers 0.000 description 3
- 229940111134 coxibs Drugs 0.000 description 3
- 230000001186 cumulative effect Effects 0.000 description 3
- 239000003255 cyclooxygenase 2 inhibitor Substances 0.000 description 3
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 3
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 3
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 3
- 239000003623 enhancer Substances 0.000 description 3
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 description 3
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 3
- ZWJINEZUASEZBH-UHFFFAOYSA-N fenamic acid Chemical class OC(=O)C1=CC=CC=C1NC1=CC=CC=C1 ZWJINEZUASEZBH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000001476 gene delivery Methods 0.000 description 3
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 3
- 238000001802 infusion Methods 0.000 description 3
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 3
- 210000004698 lymphocyte Anatomy 0.000 description 3
- 239000000594 mannitol Substances 0.000 description 3
- 235000010355 mannitol Nutrition 0.000 description 3
- 238000013507 mapping Methods 0.000 description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 description 3
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 3
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 3
- 239000006199 nebulizer Substances 0.000 description 3
- 210000000653 nervous system Anatomy 0.000 description 3
- 230000014511 neuron projection development Effects 0.000 description 3
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 3
- 229960000965 nimesulide Drugs 0.000 description 3
- HYWYRSMBCFDLJT-UHFFFAOYSA-N nimesulide Chemical compound CS(=O)(=O)NC1=CC=C([N+]([O-])=O)C=C1OC1=CC=CC=C1 HYWYRSMBCFDLJT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 231100000252 nontoxic Toxicity 0.000 description 3
- 230000003000 nontoxic effect Effects 0.000 description 3
- LXCFILQKKLGQFO-UHFFFAOYSA-N p-hydroxybenzoic acid methyl ester Natural products COC(=O)C1=CC=C(O)C=C1 LXCFILQKKLGQFO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229960005489 paracetamol Drugs 0.000 description 3
- 150000003904 phospholipids Chemical class 0.000 description 3
- DCWXELXMIBXGTH-UHFFFAOYSA-N phosphotyrosine Chemical compound OC(=O)C(N)CC1=CC=C(OP(O)(O)=O)C=C1 DCWXELXMIBXGTH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000004033 plastic Substances 0.000 description 3
- 229920001223 polyethylene glycol Polymers 0.000 description 3
- 239000001267 polyvinylpyrrolidone Substances 0.000 description 3
- 229920000036 polyvinylpyrrolidone Polymers 0.000 description 3
- 235000013855 polyvinylpyrrolidone Nutrition 0.000 description 3
- 229940002612 prodrug Drugs 0.000 description 3
- 239000000651 prodrug Substances 0.000 description 3
- 239000000047 product Substances 0.000 description 3
- 238000000159 protein binding assay Methods 0.000 description 3
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 3
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 3
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 3
- 239000000600 sorbitol Substances 0.000 description 3
- 235000010356 sorbitol Nutrition 0.000 description 3
- 230000003637 steroidlike Effects 0.000 description 3
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 3
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 3
- 230000002195 synergetic effect Effects 0.000 description 3
- 230000009885 systemic effect Effects 0.000 description 3
- 238000002560 therapeutic procedure Methods 0.000 description 3
- 230000009261 transgenic effect Effects 0.000 description 3
- 230000000472 traumatic effect Effects 0.000 description 3
- 239000003981 vehicle Substances 0.000 description 3
- HDTRYLNUVZCQOY-UHFFFAOYSA-N α-D-glucopyranosyl-α-D-glucopyranoside Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(O)C(O)C(O)C(CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N (+)-Biotin Chemical compound N1C(=O)N[C@@H]2[C@H](CCCCC(=O)O)SC[C@@H]21 YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N 0.000 description 2
- HZAXFHJVJLSVMW-UHFFFAOYSA-N 2-Aminoethan-1-ol Chemical compound NCCO HZAXFHJVJLSVMW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 2
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 206010058019 Cancer Pain Diseases 0.000 description 2
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K Citrate Chemical compound [O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 2
- 108010037464 Cyclooxygenase 1 Proteins 0.000 description 2
- WQZGKKKJIJFFOK-QTVWNMPRSA-N D-mannopyranose Chemical compound OC[C@H]1OC(O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-QTVWNMPRSA-N 0.000 description 2
- 208000005171 Dysmenorrhea Diseases 0.000 description 2
- 206010013935 Dysmenorrhoea Diseases 0.000 description 2
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 2
- 241000283073 Equus caballus Species 0.000 description 2
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 2
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 2
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 2
- 206010019196 Head injury Diseases 0.000 description 2
- 206010019233 Headaches Diseases 0.000 description 2
- 241000701044 Human gammaherpesvirus 4 Species 0.000 description 2
- 208000035154 Hyperesthesia Diseases 0.000 description 2
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical class C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 2
- 206010061218 Inflammation Diseases 0.000 description 2
- 206010065390 Inflammatory pain Diseases 0.000 description 2
- 208000000913 Kidney Calculi Diseases 0.000 description 2
- ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P L-argininium(2+) Chemical compound NC(=[NH2+])NCCC[C@H]([NH3+])C(O)=O ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P 0.000 description 2
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 2
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 description 2
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 2
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-lysine Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 2
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 2
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 2
- 208000019695 Migraine disease Diseases 0.000 description 2
- 206010029148 Nephrolithiasis Diseases 0.000 description 2
- 108090000189 Neuropeptides Proteins 0.000 description 2
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 2
- 102100038277 Prostaglandin G/H synthase 1 Human genes 0.000 description 2
- 108010071390 Serum Albumin Proteins 0.000 description 2
- 102000007562 Serum Albumin Human genes 0.000 description 2
- 206010040642 Sickle cell anaemia with crisis Diseases 0.000 description 2
- HDTRYLNUVZCQOY-WSWWMNSNSA-N Trehalose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-WSWWMNSNSA-N 0.000 description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 2
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 2
- HDTRYLNUVZCQOY-LIZSDCNHSA-N alpha,alpha-trehalose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-LIZSDCNHSA-N 0.000 description 2
- 239000012491 analyte Substances 0.000 description 2
- 210000000628 antibody-producing cell Anatomy 0.000 description 2
- 229940111131 antiinflammatory and antirheumatic product propionic acid derivative Drugs 0.000 description 2
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 description 2
- 235000006708 antioxidants Nutrition 0.000 description 2
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 206010003246 arthritis Diseases 0.000 description 2
- 235000010323 ascorbic acid Nutrition 0.000 description 2
- 229960005070 ascorbic acid Drugs 0.000 description 2
- 239000011668 ascorbic acid Substances 0.000 description 2
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 description 2
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 description 2
- 230000006399 behavior Effects 0.000 description 2
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 2
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 2
- 229960000686 benzalkonium chloride Drugs 0.000 description 2
- 229960001950 benzethonium chloride Drugs 0.000 description 2
- UREZNYTWGJKWBI-UHFFFAOYSA-M benzethonium chloride Chemical compound [Cl-].C1=CC(C(C)(C)CC(C)(C)C)=CC=C1OCCOCC[N+](C)(C)CC1=CC=CC=C1 UREZNYTWGJKWBI-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 235000019445 benzyl alcohol Nutrition 0.000 description 2
- CADWTSSKOVRVJC-UHFFFAOYSA-N benzyl(dimethyl)azanium;chloride Chemical compound [Cl-].C[NH+](C)CC1=CC=CC=C1 CADWTSSKOVRVJC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 2
- 125000002619 bicyclic group Chemical group 0.000 description 2
- 230000031018 biological processes and functions Effects 0.000 description 2
- 230000005540 biological transmission Effects 0.000 description 2
- LRHPLDYGYMQRHN-UHFFFAOYSA-N butyl alcohol Substances CCCCO LRHPLDYGYMQRHN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 125000000484 butyl group Chemical group [H]C([*])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 description 2
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 2
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 2
- 230000024245 cell differentiation Effects 0.000 description 2
- 210000000170 cell membrane Anatomy 0.000 description 2
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 description 2
- 239000002738 chelating agent Substances 0.000 description 2
- HVYWMOMLDIMFJA-DPAQBDIFSA-N cholesterol Chemical compound C1C=C2C[C@@H](O)CC[C@]2(C)[C@@H]2[C@@H]1[C@@H]1CC[C@H]([C@H](C)CCCC(C)C)[C@@]1(C)CC2 HVYWMOMLDIMFJA-DPAQBDIFSA-N 0.000 description 2
- 230000001684 chronic effect Effects 0.000 description 2
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 2
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 2
- 235000012343 cottonseed oil Nutrition 0.000 description 2
- 239000002385 cottonseed oil Substances 0.000 description 2
- HPXRVTGHNJAIIH-UHFFFAOYSA-N cyclohexanol Chemical compound OC1CCCCC1 HPXRVTGHNJAIIH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 2
- 238000003745 diagnosis Methods 0.000 description 2
- 230000004069 differentiation Effects 0.000 description 2
- 239000000539 dimer Substances 0.000 description 2
- 150000002016 disaccharides Chemical class 0.000 description 2
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 2
- 210000001198 duodenum Anatomy 0.000 description 2
- 239000012055 enteric layer Substances 0.000 description 2
- 210000003527 eukaryotic cell Anatomy 0.000 description 2
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 2
- 238000009459 flexible packaging Methods 0.000 description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 2
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 2
- 238000001502 gel electrophoresis Methods 0.000 description 2
- 238000010353 genetic engineering Methods 0.000 description 2
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 description 2
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 2
- 229940093915 gynecological organic acid Drugs 0.000 description 2
- 231100000869 headache Toxicity 0.000 description 2
- BXWNKGSJHAJOGX-UHFFFAOYSA-N hexadecan-1-ol Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCO BXWNKGSJHAJOGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000009396 hybridization Methods 0.000 description 2
- 229920001477 hydrophilic polymer Polymers 0.000 description 2
- 210000000987 immune system Anatomy 0.000 description 2
- 230000003053 immunization Effects 0.000 description 2
- 238000002649 immunization Methods 0.000 description 2
- 230000004968 inflammatory condition Effects 0.000 description 2
- 230000004054 inflammatory process Effects 0.000 description 2
- 238000007918 intramuscular administration Methods 0.000 description 2
- 238000007912 intraperitoneal administration Methods 0.000 description 2
- 238000007914 intraventricular administration Methods 0.000 description 2
- FZWBNHMXJMCXLU-BLAUPYHCSA-N isomaltotriose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1OC[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C=O)O1 FZWBNHMXJMCXLU-BLAUPYHCSA-N 0.000 description 2
- 210000003734 kidney Anatomy 0.000 description 2
- 239000003446 ligand Substances 0.000 description 2
- 230000000670 limiting effect Effects 0.000 description 2
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 2
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 2
- HQKMJHAJHXVSDF-UHFFFAOYSA-L magnesium stearate Chemical compound [Mg+2].CCCCCCCCCCCCCCCCCC([O-])=O.CCCCCCCCCCCCCCCCCC([O-])=O HQKMJHAJHXVSDF-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 238000012423 maintenance Methods 0.000 description 2
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 2
- 229940126601 medicinal product Drugs 0.000 description 2
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 2
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 2
- 108020004999 messenger RNA Proteins 0.000 description 2
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000002184 metal Chemical class 0.000 description 2
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 2
- 125000002496 methyl group Chemical group [H]C([H])([H])* 0.000 description 2
- 239000004292 methyl p-hydroxybenzoate Substances 0.000 description 2
- 235000010270 methyl p-hydroxybenzoate Nutrition 0.000 description 2
- 229960002216 methylparaben Drugs 0.000 description 2
- 239000004005 microsphere Substances 0.000 description 2
- 206010027599 migraine Diseases 0.000 description 2
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 2
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 2
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 2
- 150000002772 monosaccharides Chemical class 0.000 description 2
- 238000002703 mutagenesis Methods 0.000 description 2
- 231100000350 mutagenesis Toxicity 0.000 description 2
- 230000002981 neuropathic effect Effects 0.000 description 2
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 description 2
- 235000005985 organic acids Nutrition 0.000 description 2
- 230000037324 pain perception Effects 0.000 description 2
- 230000008058 pain sensation Effects 0.000 description 2
- 230000036961 partial effect Effects 0.000 description 2
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 2
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 2
- 230000026731 phosphorylation Effects 0.000 description 2
- 238000006366 phosphorylation reaction Methods 0.000 description 2
- 230000010399 physical interaction Effects 0.000 description 2
- 230000035479 physiological effects, processes and functions Effects 0.000 description 2
- 238000003752 polymerase chain reaction Methods 0.000 description 2
- 239000003755 preservative agent Substances 0.000 description 2
- 230000000644 propagated effect Effects 0.000 description 2
- 150000005599 propionic acid derivatives Chemical class 0.000 description 2
- 239000004405 propyl p-hydroxybenzoate Substances 0.000 description 2
- 235000010232 propyl p-hydroxybenzoate Nutrition 0.000 description 2
- 229960003415 propylparaben Drugs 0.000 description 2
- 230000002285 radioactive effect Effects 0.000 description 2
- 238000003259 recombinant expression Methods 0.000 description 2
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 2
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 2
- 238000012552 review Methods 0.000 description 2
- 238000012216 screening Methods 0.000 description 2
- 230000035945 sensitivity Effects 0.000 description 2
- 230000001953 sensory effect Effects 0.000 description 2
- 210000001044 sensory neuron Anatomy 0.000 description 2
- 238000012163 sequencing technique Methods 0.000 description 2
- 239000008159 sesame oil Substances 0.000 description 2
- 235000011803 sesame oil Nutrition 0.000 description 2
- 230000019491 signal transduction Effects 0.000 description 2
- 210000002027 skeletal muscle Anatomy 0.000 description 2
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 2
- 239000008247 solid mixture Substances 0.000 description 2
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 2
- 239000003549 soybean oil Substances 0.000 description 2
- 235000012424 soybean oil Nutrition 0.000 description 2
- 210000003594 spinal ganglia Anatomy 0.000 description 2
- SFVFIFLLYFPGHH-UHFFFAOYSA-M stearalkonium chloride Chemical compound [Cl-].CCCCCCCCCCCCCCCCCC[N+](C)(C)CC1=CC=CC=C1 SFVFIFLLYFPGHH-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 210000002784 stomach Anatomy 0.000 description 2
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 2
- 239000000829 suppository Substances 0.000 description 2
- 238000002198 surface plasmon resonance spectroscopy Methods 0.000 description 2
- 230000002889 sympathetic effect Effects 0.000 description 2
- 210000000331 sympathetic ganglia Anatomy 0.000 description 2
- 210000001258 synovial membrane Anatomy 0.000 description 2
- 201000000596 systemic lupus erythematosus Diseases 0.000 description 2
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 2
- 206010044652 trigeminal neuralgia Diseases 0.000 description 2
- 241000701161 unidentified adenovirus Species 0.000 description 2
- 239000000080 wetting agent Substances 0.000 description 2
- LNAZSHAWQACDHT-XIYTZBAFSA-N (2r,3r,4s,5r,6s)-4,5-dimethoxy-2-(methoxymethyl)-3-[(2s,3r,4s,5r,6r)-3,4,5-trimethoxy-6-(methoxymethyl)oxan-2-yl]oxy-6-[(2r,3r,4s,5r,6r)-4,5,6-trimethoxy-2-(methoxymethyl)oxan-3-yl]oxyoxane Chemical compound CO[C@@H]1[C@@H](OC)[C@H](OC)[C@@H](COC)O[C@H]1O[C@H]1[C@H](OC)[C@@H](OC)[C@H](O[C@H]2[C@@H]([C@@H](OC)[C@H](OC)O[C@@H]2COC)OC)O[C@@H]1COC LNAZSHAWQACDHT-XIYTZBAFSA-N 0.000 description 1
- SJHPCNCNNSSLPL-CSKARUKUSA-N (4e)-4-(ethoxymethylidene)-2-phenyl-1,3-oxazol-5-one Chemical compound O1C(=O)C(=C/OCC)\N=C1C1=CC=CC=C1 SJHPCNCNNSSLPL-CSKARUKUSA-N 0.000 description 1
- CPKVUHPKYQGHMW-UHFFFAOYSA-N 1-ethenylpyrrolidin-2-one;molecular iodine Chemical compound II.C=CN1CCCC1=O CPKVUHPKYQGHMW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JLPULHDHAOZNQI-ZTIMHPMXSA-N 1-hexadecanoyl-2-(9Z,12Z-octadecadienoyl)-sn-glycero-3-phosphocholine Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OC[C@H](COP([O-])(=O)OCC[N+](C)(C)C)OC(=O)CCCCCCC\C=C/C\C=C/CCCCC JLPULHDHAOZNQI-ZTIMHPMXSA-N 0.000 description 1
- BLSAPDZWVFWUTL-UHFFFAOYSA-N 2,5-dioxopyrrolidine-3-sulfonic acid Chemical compound OS(=O)(=O)C1CC(=O)NC1=O BLSAPDZWVFWUTL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FALRKNHUBBKYCC-UHFFFAOYSA-N 2-(chloromethyl)pyridine-3-carbonitrile Chemical compound ClCC1=NC=CC=C1C#N FALRKNHUBBKYCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FHVDTGUDJYJELY-UHFFFAOYSA-N 6-{[2-carboxy-4,5-dihydroxy-6-(phosphanyloxy)oxan-3-yl]oxy}-4,5-dihydroxy-3-phosphanyloxane-2-carboxylic acid Chemical compound O1C(C(O)=O)C(P)C(O)C(O)C1OC1C(C(O)=O)OC(OP)C(O)C1O FHVDTGUDJYJELY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920000936 Agarose Polymers 0.000 description 1
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 1
- 235000019489 Almond oil Nutrition 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N Alpha-Lactose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)O[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N 0.000 description 1
- 241000710929 Alphavirus Species 0.000 description 1
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 1
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 1
- 206010002556 Ankylosing Spondylitis Diseases 0.000 description 1
- 208000036487 Arthropathies Diseases 0.000 description 1
- 241000416162 Astragalus gummifer Species 0.000 description 1
- 102000019260 B-Cell Antigen Receptors Human genes 0.000 description 1
- 108010012919 B-Cell Antigen Receptors Proteins 0.000 description 1
- 108010001478 Bacitracin Proteins 0.000 description 1
- 108091003079 Bovine Serum Albumin Proteins 0.000 description 1
- 101100423822 Caenorhabditis elegans syp-4 gene Proteins 0.000 description 1
- 101710132601 Capsid protein Proteins 0.000 description 1
- 239000004215 Carbon black (E152) Substances 0.000 description 1
- 241000282693 Cercopithecidae Species 0.000 description 1
- 101710094648 Coat protein Proteins 0.000 description 1
- 206010010774 Constipation Diseases 0.000 description 1
- 229920002261 Corn starch Polymers 0.000 description 1
- 241000699802 Cricetulus griseus Species 0.000 description 1
- 229920000858 Cyclodextrin Polymers 0.000 description 1
- 102000053602 DNA Human genes 0.000 description 1
- 206010012335 Dependence Diseases 0.000 description 1
- 241000702421 Dependoparvovirus Species 0.000 description 1
- 235000019739 Dicalciumphosphate Nutrition 0.000 description 1
- BWGNESOTFCXPMA-UHFFFAOYSA-N Dihydrogen disulfide Chemical compound SS BWGNESOTFCXPMA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 206010014611 Encephalitis venezuelan equine Diseases 0.000 description 1
- 241000402754 Erythranthe moschata Species 0.000 description 1
- 239000001116 FEMA 4028 Substances 0.000 description 1
- 241000724791 Filamentous phage Species 0.000 description 1
- 208000014540 Functional gastrointestinal disease Diseases 0.000 description 1
- 208000003098 Ganglion Cysts Diseases 0.000 description 1
- 208000007882 Gastritis Diseases 0.000 description 1
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JZNWSCPGTDBMEW-UHFFFAOYSA-N Glycerophosphorylethanolamin Natural products NCCOP(O)(=O)OCC(O)CO JZNWSCPGTDBMEW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102100021181 Golgi phosphoprotein 3 Human genes 0.000 description 1
- 101150083807 HSD17B10 gene Proteins 0.000 description 1
- 208000032843 Hemorrhage Diseases 0.000 description 1
- 101000939500 Homo sapiens UBX domain-containing protein 11 Proteins 0.000 description 1
- 102000006496 Immunoglobulin Heavy Chains Human genes 0.000 description 1
- 108010019476 Immunoglobulin Heavy Chains Proteins 0.000 description 1
- 238000012695 Interfacial polymerization Methods 0.000 description 1
- 208000005615 Interstitial Cystitis Diseases 0.000 description 1
- PIWKPBJCKXDKJR-UHFFFAOYSA-N Isoflurane Chemical compound FC(F)OC(Cl)C(F)(F)F PIWKPBJCKXDKJR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 208000012659 Joint disease Diseases 0.000 description 1
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- 208000034693 Laceration Diseases 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 description 1
- 235000010643 Leucaena leucocephala Nutrition 0.000 description 1
- 240000007472 Leucaena leucocephala Species 0.000 description 1
- 108010000817 Leuprolide Proteins 0.000 description 1
- 239000004907 Macro-emulsion Substances 0.000 description 1
- 101710125418 Major capsid protein Proteins 0.000 description 1
- 206010061297 Mucosal erosion Diseases 0.000 description 1
- 206010028116 Mucosal inflammation Diseases 0.000 description 1
- 201000010927 Mucositis Diseases 0.000 description 1
- 241000699660 Mus musculus Species 0.000 description 1
- 208000023178 Musculoskeletal disease Diseases 0.000 description 1
- 244000061176 Nicotiana tabacum Species 0.000 description 1
- 235000002637 Nicotiana tabacum Nutrition 0.000 description 1
- 108091028043 Nucleic acid sequence Proteins 0.000 description 1
- 101710141454 Nucleoprotein Proteins 0.000 description 1
- 239000004677 Nylon Substances 0.000 description 1
- 108020005187 Oligonucleotide Probes Proteins 0.000 description 1
- 108700026244 Open Reading Frames Proteins 0.000 description 1
- 206010033645 Pancreatitis Diseases 0.000 description 1
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 1
- 235000019483 Peanut oil Nutrition 0.000 description 1
- 208000008469 Peptic Ulcer Diseases 0.000 description 1
- 102000007079 Peptide Fragments Human genes 0.000 description 1
- 108010033276 Peptide Fragments Proteins 0.000 description 1
- 208000014677 Periarticular disease Diseases 0.000 description 1
- 239000004698 Polyethylene Substances 0.000 description 1
- 239000004743 Polypropylene Substances 0.000 description 1
- 229920001214 Polysorbate 60 Polymers 0.000 description 1
- 239000004793 Polystyrene Substances 0.000 description 1
- 206010065016 Post-traumatic pain Diseases 0.000 description 1
- 206010036376 Postherpetic Neuralgia Diseases 0.000 description 1
- 229920000153 Povidone-iodine Polymers 0.000 description 1
- 101710083689 Probable capsid protein Proteins 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 201000004681 Psoriasis Diseases 0.000 description 1
- 108091005682 Receptor kinases Proteins 0.000 description 1
- 206010038419 Renal colic Diseases 0.000 description 1
- 208000004756 Respiratory Insufficiency Diseases 0.000 description 1
- 206010038678 Respiratory depression Diseases 0.000 description 1
- 208000025747 Rheumatic disease Diseases 0.000 description 1
- 241000220317 Rosa Species 0.000 description 1
- 235000019485 Safflower oil Nutrition 0.000 description 1
- 241001191185 Sarga Species 0.000 description 1
- 229920001800 Shellac Polymers 0.000 description 1
- 241000710960 Sindbis virus Species 0.000 description 1
- 108020004682 Single-Stranded DNA Proteins 0.000 description 1
- VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M Sodium acetate Chemical compound [Na+].CC([O-])=O VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 108091081024 Start codon Proteins 0.000 description 1
- 235000021355 Stearic acid Nutrition 0.000 description 1
- 108091027544 Subgenomic mRNA Proteins 0.000 description 1
- 208000005400 Synovial Cyst Diseases 0.000 description 1
- 108010034949 Thyroglobulin Proteins 0.000 description 1
- 102000009843 Thyroglobulin Human genes 0.000 description 1
- 229920001615 Tragacanth Polymers 0.000 description 1
- 101710162629 Trypsin inhibitor Proteins 0.000 description 1
- 229940122618 Trypsin inhibitor Drugs 0.000 description 1
- 108060008683 Tumor Necrosis Factor Receptor Proteins 0.000 description 1
- 102100029645 UBX domain-containing protein 11 Human genes 0.000 description 1
- 108091023045 Untranslated Region Proteins 0.000 description 1
- 208000002687 Venezuelan Equine Encephalomyelitis Diseases 0.000 description 1
- 201000009145 Venezuelan equine encephalitis Diseases 0.000 description 1
- 206010047700 Vomiting Diseases 0.000 description 1
- DPXJVFZANSGRMM-UHFFFAOYSA-N acetic acid;2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanal;sodium Chemical compound [Na].CC(O)=O.OCC(O)C(O)C(O)C(O)C=O DPXJVFZANSGRMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940081735 acetylcellulose Drugs 0.000 description 1
- 230000009471 action Effects 0.000 description 1
- 230000002730 additional effect Effects 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 1
- 239000003463 adsorbent Substances 0.000 description 1
- 239000000443 aerosol Substances 0.000 description 1
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 1
- 229940072056 alginate Drugs 0.000 description 1
- 235000010443 alginic acid Nutrition 0.000 description 1
- 229920000615 alginic acid Polymers 0.000 description 1
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 description 1
- 206010053552 allodynia Diseases 0.000 description 1
- 239000008168 almond oil Substances 0.000 description 1
- 238000012870 ammonium sulfate precipitation Methods 0.000 description 1
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 1
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 1
- 230000036592 analgesia Effects 0.000 description 1
- 230000000202 analgesic effect Effects 0.000 description 1
- 229940035676 analgesics Drugs 0.000 description 1
- 238000010171 animal model Methods 0.000 description 1
- 239000000730 antalgic agent Substances 0.000 description 1
- 230000000676 anti-immunogenic effect Effects 0.000 description 1
- 230000000890 antigenic effect Effects 0.000 description 1
- 239000000074 antisense oligonucleotide Substances 0.000 description 1
- 238000012230 antisense oligonucleotides Methods 0.000 description 1
- 239000003125 aqueous solvent Substances 0.000 description 1
- 239000007900 aqueous suspension Substances 0.000 description 1
- 208000016063 arterial thoracic outlet syndrome Diseases 0.000 description 1
- 230000002917 arthritic effect Effects 0.000 description 1
- 208000006673 asthma Diseases 0.000 description 1
- 229960003071 bacitracin Drugs 0.000 description 1
- 229930184125 bacitracin Natural products 0.000 description 1
- CLKOFPXJLQSYAH-ABRJDSQDSA-N bacitracin A Chemical compound C1SC([C@@H](N)[C@@H](C)CC)=N[C@@H]1C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H]1C(=O)N[C@H](CCCN)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@H](CC=2C=CC=CC=2)C(=O)N[C@@H](CC=2N=CNC=2)C(=O)N[C@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)NCCCC1 CLKOFPXJLQSYAH-ABRJDSQDSA-N 0.000 description 1
- 230000003542 behavioural effect Effects 0.000 description 1
- WHGYBXFWUBPSRW-FOUAGVGXSA-N beta-cyclodextrin Chemical compound OC[C@H]([C@H]([C@@H]([C@H]1O)O)O[C@H]2O[C@@H]([C@@H](O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O3)[C@H](O)[C@H]2O)CO)O[C@@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]3O[C@@H]1CO WHGYBXFWUBPSRW-FOUAGVGXSA-N 0.000 description 1
- 235000011175 beta-cyclodextrine Nutrition 0.000 description 1
- 229960004853 betadex Drugs 0.000 description 1
- 230000001588 bifunctional effect Effects 0.000 description 1
- 239000013060 biological fluid Substances 0.000 description 1
- 230000033228 biological regulation Effects 0.000 description 1
- 229960002685 biotin Drugs 0.000 description 1
- 235000020958 biotin Nutrition 0.000 description 1
- 239000011616 biotin Substances 0.000 description 1
- HUTDDBSSHVOYJR-UHFFFAOYSA-H bis[(2-oxo-1,3,2$l^{5},4$l^{2}-dioxaphosphaplumbetan-2-yl)oxy]lead Chemical compound [Pb+2].[Pb+2].[Pb+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O HUTDDBSSHVOYJR-UHFFFAOYSA-H 0.000 description 1
- 230000000740 bleeding effect Effects 0.000 description 1
- 210000004204 blood vessel Anatomy 0.000 description 1
- 229940098773 bovine serum albumin Drugs 0.000 description 1
- 201000007637 bowel dysfunction Diseases 0.000 description 1
- 210000000424 bronchial epithelial cell Anatomy 0.000 description 1
- DQXBYHZEEUGOBF-UHFFFAOYSA-N but-3-enoic acid;ethene Chemical compound C=C.OC(=O)CC=C DQXBYHZEEUGOBF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000001506 calcium phosphate Substances 0.000 description 1
- 239000001768 carboxy methyl cellulose Substances 0.000 description 1
- 230000010261 cell growth Effects 0.000 description 1
- 230000004663 cell proliferation Effects 0.000 description 1
- 230000036755 cellular response Effects 0.000 description 1
- 230000006364 cellular survival Effects 0.000 description 1
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 1
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 1
- 229920002301 cellulose acetate Polymers 0.000 description 1
- 229960000541 cetyl alcohol Drugs 0.000 description 1
- 238000012512 characterization method Methods 0.000 description 1
- 229940112822 chewing gum Drugs 0.000 description 1
- 235000015218 chewing gum Nutrition 0.000 description 1
- 210000004978 chinese hamster ovary cell Anatomy 0.000 description 1
- 235000012000 cholesterol Nutrition 0.000 description 1
- 210000002932 cholinergic neuron Anatomy 0.000 description 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 1
- 238000005354 coacervation Methods 0.000 description 1
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 1
- 239000003240 coconut oil Substances 0.000 description 1
- 235000019864 coconut oil Nutrition 0.000 description 1
- 206010009887 colitis Diseases 0.000 description 1
- 210000001072 colon Anatomy 0.000 description 1
- 230000000112 colonic effect Effects 0.000 description 1
- 238000002648 combination therapy Methods 0.000 description 1
- 238000012875 competitive assay Methods 0.000 description 1
- 230000002860 competitive effect Effects 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 230000001268 conjugating effect Effects 0.000 description 1
- 230000021615 conjugation Effects 0.000 description 1
- 238000013270 controlled release Methods 0.000 description 1
- 235000005687 corn oil Nutrition 0.000 description 1
- 239000002285 corn oil Substances 0.000 description 1
- 239000008120 corn starch Substances 0.000 description 1
- 238000012937 correction Methods 0.000 description 1
- 230000008878 coupling Effects 0.000 description 1
- 238000010168 coupling process Methods 0.000 description 1
- 238000005859 coupling reaction Methods 0.000 description 1
- 239000013078 crystal Substances 0.000 description 1
- 238000012866 crystallographic experiment Methods 0.000 description 1
- 238000012258 culturing Methods 0.000 description 1
- 150000001923 cyclic compounds Chemical class 0.000 description 1
- 125000000151 cysteine group Chemical group N[C@@H](CS)C(=O)* 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 230000001934 delay Effects 0.000 description 1
- 238000002716 delivery method Methods 0.000 description 1
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 description 1
- 238000013461 design Methods 0.000 description 1
- 239000003599 detergent Substances 0.000 description 1
- 239000008121 dextrose Substances 0.000 description 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 1
- NEFBYIFKOOEVPA-UHFFFAOYSA-K dicalcium phosphate Chemical compound [Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O NEFBYIFKOOEVPA-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 229940038472 dicalcium phosphate Drugs 0.000 description 1
- 229910000390 dicalcium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000003085 diluting agent Substances 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000035475 disorder Diseases 0.000 description 1
- 239000002270 dispersing agent Substances 0.000 description 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 1
- 238000012377 drug delivery Methods 0.000 description 1
- 238000002651 drug therapy Methods 0.000 description 1
- 239000008157 edible vegetable oil Substances 0.000 description 1
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 1
- 239000012149 elution buffer Substances 0.000 description 1
- 239000003995 emulsifying agent Substances 0.000 description 1
- 239000008393 encapsulating agent Substances 0.000 description 1
- 239000002702 enteric coating Substances 0.000 description 1
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 description 1
- 239000005038 ethylene vinyl acetate Substances 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 1
- 238000013265 extended release Methods 0.000 description 1
- 230000008921 facial expression Effects 0.000 description 1
- 210000003195 fascia Anatomy 0.000 description 1
- 210000002950 fibroblast Anatomy 0.000 description 1
- 239000012054 flavored emulsion Substances 0.000 description 1
- 235000020375 flavoured syrup Nutrition 0.000 description 1
- 238000000684 flow cytometry Methods 0.000 description 1
- 238000001943 fluorescence-activated cell sorting Methods 0.000 description 1
- NBVXSUQYWXRMNV-UHFFFAOYSA-N fluoromethane Chemical compound FC NBVXSUQYWXRMNV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000006870 function Effects 0.000 description 1
- 239000007789 gas Substances 0.000 description 1
- 230000002496 gastric effect Effects 0.000 description 1
- 210000001035 gastrointestinal tract Anatomy 0.000 description 1
- 230000030279 gene silencing Effects 0.000 description 1
- 238000012226 gene silencing method Methods 0.000 description 1
- 238000001415 gene therapy Methods 0.000 description 1
- 230000002068 genetic effect Effects 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 description 1
- 230000013595 glycosylation Effects 0.000 description 1
- 238000006206 glycosylation reaction Methods 0.000 description 1
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 1
- 108060003552 hemocyanin Proteins 0.000 description 1
- 231100000304 hepatotoxicity Toxicity 0.000 description 1
- 210000000548 hind-foot Anatomy 0.000 description 1
- 239000008240 homogeneous mixture Substances 0.000 description 1
- 229930195733 hydrocarbon Natural products 0.000 description 1
- 150000002430 hydrocarbons Chemical class 0.000 description 1
- 239000000017 hydrogel Substances 0.000 description 1
- 229920001600 hydrophobic polymer Polymers 0.000 description 1
- 229920003063 hydroxymethyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- 229940031574 hydroxymethyl cellulose Drugs 0.000 description 1
- 230000008105 immune reaction Effects 0.000 description 1
- 238000001114 immunoprecipitation Methods 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 238000007919 intrasynovial administration Methods 0.000 description 1
- 238000010253 intravenous injection Methods 0.000 description 1
- SZVJSHCCFOBDDC-UHFFFAOYSA-N iron(II,III) oxide Inorganic materials O=[Fe]O[Fe]O[Fe]=O SZVJSHCCFOBDDC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000007794 irritation Effects 0.000 description 1
- 229960002725 isoflurane Drugs 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 210000002510 keratinocyte Anatomy 0.000 description 1
- 239000008101 lactose Substances 0.000 description 1
- GFIJNRVAKGFPGQ-LIJARHBVSA-N leuprolide Chemical compound CCNC(=O)[C@@H]1CCCN1C(=O)[C@H](CCCNC(N)=N)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@@H](CC(C)C)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)NC(=O)[C@H](CC=1N=CNC=1)NC(=O)[C@H]1NC(=O)CC1)CC1=CC=C(O)C=C1 GFIJNRVAKGFPGQ-LIJARHBVSA-N 0.000 description 1
- 229960004338 leuprorelin Drugs 0.000 description 1
- 239000002960 lipid emulsion Substances 0.000 description 1
- 239000012669 liquid formulation Substances 0.000 description 1
- 230000007056 liver toxicity Effects 0.000 description 1
- 230000004807 localization Effects 0.000 description 1
- 235000011475 lollipops Nutrition 0.000 description 1
- 239000007937 lozenge Substances 0.000 description 1
- 239000008176 lyophilized powder Substances 0.000 description 1
- 125000003588 lysine group Chemical group [H]N([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 description 1
- 239000012139 lysis buffer Substances 0.000 description 1
- 235000019359 magnesium stearate Nutrition 0.000 description 1
- 210000004962 mammalian cell Anatomy 0.000 description 1
- 210000003584 mesangial cell Anatomy 0.000 description 1
- 229940071648 metered dose inhaler Drugs 0.000 description 1
- 229920000609 methyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- 239000001923 methylcellulose Substances 0.000 description 1
- 235000010981 methylcellulose Nutrition 0.000 description 1
- 239000004530 micro-emulsion Substances 0.000 description 1
- 238000000302 molecular modelling Methods 0.000 description 1
- 210000001616 monocyte Anatomy 0.000 description 1
- 239000000178 monomer Substances 0.000 description 1
- 229960005181 morphine Drugs 0.000 description 1
- 125000004573 morpholin-4-yl group Chemical group N1(CCOCC1)* 0.000 description 1
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 1
- 239000002088 nanocapsule Substances 0.000 description 1
- 239000002105 nanoparticle Substances 0.000 description 1
- 239000000025 natural resin Substances 0.000 description 1
- 230000001537 neural effect Effects 0.000 description 1
- 239000002858 neurotransmitter agent Substances 0.000 description 1
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 description 1
- 229920001778 nylon Polymers 0.000 description 1
- QIQXTHQIDYTFRH-UHFFFAOYSA-N octadecanoic acid Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCC(O)=O QIQXTHQIDYTFRH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OQCDKBAXFALNLD-UHFFFAOYSA-N octadecanoic acid Natural products CCCCCCCC(C)CCCCCCCCC(O)=O OQCDKBAXFALNLD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002751 oligonucleotide probe Substances 0.000 description 1
- 238000001543 one-way ANOVA Methods 0.000 description 1
- 239000000014 opioid analgesic Substances 0.000 description 1
- 229940005483 opioid analgesics Drugs 0.000 description 1
- 230000003287 optical effect Effects 0.000 description 1
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 description 1
- 210000001672 ovary Anatomy 0.000 description 1
- 230000008533 pain sensitivity Effects 0.000 description 1
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 1
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 1
- 230000001575 pathological effect Effects 0.000 description 1
- 239000000312 peanut oil Substances 0.000 description 1
- 230000008447 perception Effects 0.000 description 1
- 208000033808 peripheral neuropathy Diseases 0.000 description 1
- 230000035699 permeability Effects 0.000 description 1
- 238000002823 phage display Methods 0.000 description 1
- 239000008024 pharmaceutical diluent Substances 0.000 description 1
- 230000000144 pharmacologic effect Effects 0.000 description 1
- 239000012071 phase Substances 0.000 description 1
- WTJKGGKOPKCXLL-RRHRGVEJSA-N phosphatidylcholine Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OC[C@H](COP([O-])(=O)OCC[N+](C)(C)C)OC(=O)CCCCCCCC=CCCCCCCCC WTJKGGKOPKCXLL-RRHRGVEJSA-N 0.000 description 1
- 150000008104 phosphatidylethanolamines Chemical class 0.000 description 1
- 230000004962 physiological condition Effects 0.000 description 1
- 230000035790 physiological processes and functions Effects 0.000 description 1
- 229920001200 poly(ethylene-vinyl acetate) Polymers 0.000 description 1
- 229920000747 poly(lactic acid) Polymers 0.000 description 1
- 229920002401 polyacrylamide Polymers 0.000 description 1
- 229920000728 polyester Polymers 0.000 description 1
- 229920000573 polyethylene Polymers 0.000 description 1
- 229920002338 polyhydroxyethylmethacrylate Polymers 0.000 description 1
- 229920001155 polypropylene Polymers 0.000 description 1
- 229920002223 polystyrene Polymers 0.000 description 1
- 229920002451 polyvinyl alcohol Polymers 0.000 description 1
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 1
- 229960001621 povidone-iodine Drugs 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 238000003825 pressing Methods 0.000 description 1
- 230000035755 proliferation Effects 0.000 description 1
- 230000002035 prolonged effect Effects 0.000 description 1
- 230000001737 promoting effect Effects 0.000 description 1
- 230000000069 prophylactic effect Effects 0.000 description 1
- 210000004129 prosencephalon Anatomy 0.000 description 1
- 230000020978 protein processing Effects 0.000 description 1
- 208000020016 psychiatric disease Diseases 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- IUVKMZGDUIUOCP-BTNSXGMBSA-N quinbolone Chemical class O([C@H]1CC[C@H]2[C@H]3[C@@H]([C@]4(C=CC(=O)C=C4CC3)C)CC[C@@]21C)C1=CCCC1 IUVKMZGDUIUOCP-BTNSXGMBSA-N 0.000 description 1
- 238000003127 radioimmunoassay Methods 0.000 description 1
- 230000009257 reactivity Effects 0.000 description 1
- 102000027426 receptor tyrosine kinases Human genes 0.000 description 1
- 108091008598 receptor tyrosine kinases Proteins 0.000 description 1
- 238000010188 recombinant method Methods 0.000 description 1
- 230000001105 regulatory effect Effects 0.000 description 1
- 238000011160 research Methods 0.000 description 1
- 239000011347 resin Substances 0.000 description 1
- 229920005989 resin Polymers 0.000 description 1
- 230000000241 respiratory effect Effects 0.000 description 1
- 230000002441 reversible effect Effects 0.000 description 1
- 230000000552 rheumatic effect Effects 0.000 description 1
- 210000003705 ribosome Anatomy 0.000 description 1
- 235000005713 safflower oil Nutrition 0.000 description 1
- 239000003813 safflower oil Substances 0.000 description 1
- 230000003248 secreting effect Effects 0.000 description 1
- 210000000413 sensory ganglia Anatomy 0.000 description 1
- 238000013207 serial dilution Methods 0.000 description 1
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 1
- 229940113147 shellac Drugs 0.000 description 1
- 239000004208 shellac Substances 0.000 description 1
- ZLGIYFNHBLSMPS-ATJNOEHPSA-N shellac Chemical compound OCCCCCC(O)C(O)CCCCCCCC(O)=O.C1C23[C@H](C(O)=O)CCC2[C@](C)(CO)[C@@H]1C(C(O)=O)=C[C@@H]3O ZLGIYFNHBLSMPS-ATJNOEHPSA-N 0.000 description 1
- 235000013874 shellac Nutrition 0.000 description 1
- 238000004904 shortening Methods 0.000 description 1
- 210000000329 smooth muscle myocyte Anatomy 0.000 description 1
- 239000001632 sodium acetate Substances 0.000 description 1
- 235000017281 sodium acetate Nutrition 0.000 description 1
- 235000019812 sodium carboxymethyl cellulose Nutrition 0.000 description 1
- 229920001027 sodium carboxymethylcellulose Polymers 0.000 description 1
- 230000003381 solubilizing effect Effects 0.000 description 1
- 210000001082 somatic cell Anatomy 0.000 description 1
- 230000000392 somatic effect Effects 0.000 description 1
- 229940083466 soybean lecithin Drugs 0.000 description 1
- 239000008347 soybean phospholipid Substances 0.000 description 1
- 210000000278 spinal cord Anatomy 0.000 description 1
- 210000000952 spleen Anatomy 0.000 description 1
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 description 1
- 239000008117 stearic acid Substances 0.000 description 1
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 description 1
- 230000004936 stimulating effect Effects 0.000 description 1
- 230000000638 stimulation Effects 0.000 description 1
- 239000007929 subcutaneous injection Substances 0.000 description 1
- 238000010254 subcutaneous injection Methods 0.000 description 1
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 229940014800 succinic anhydride Drugs 0.000 description 1
- 239000001797 sucrose acetate isobutyrate Substances 0.000 description 1
- 235000010983 sucrose acetate isobutyrate Nutrition 0.000 description 1
- UVGUPMLLGBCFEJ-SWTLDUCYSA-N sucrose acetate isobutyrate Chemical compound CC(C)C(=O)O[C@H]1[C@H](OC(=O)C(C)C)[C@@H](COC(=O)C(C)C)O[C@@]1(COC(C)=O)O[C@@H]1[C@H](OC(=O)C(C)C)[C@@H](OC(=O)C(C)C)[C@H](OC(=O)C(C)C)[C@@H](COC(C)=O)O1 UVGUPMLLGBCFEJ-SWTLDUCYSA-N 0.000 description 1
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 230000001629 suppression Effects 0.000 description 1
- 239000000375 suspending agent Substances 0.000 description 1
- 210000004243 sweat Anatomy 0.000 description 1
- 230000003977 synaptic function Effects 0.000 description 1
- 239000000057 synthetic resin Substances 0.000 description 1
- 235000020357 syrup Nutrition 0.000 description 1
- 239000006188 syrup Substances 0.000 description 1
- 230000009897 systematic effect Effects 0.000 description 1
- 238000007910 systemic administration Methods 0.000 description 1
- 239000000454 talc Substances 0.000 description 1
- 229910052623 talc Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000012222 talc Nutrition 0.000 description 1
- 230000008542 thermal sensitivity Effects 0.000 description 1
- RYYWUUFWQRZTIU-UHFFFAOYSA-K thiophosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=S RYYWUUFWQRZTIU-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 229940104230 thymidine Drugs 0.000 description 1
- 229960002175 thyroglobulin Drugs 0.000 description 1
- 238000004448 titration Methods 0.000 description 1
- 210000003371 toe Anatomy 0.000 description 1
- 231100000331 toxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000002588 toxic effect Effects 0.000 description 1
- 235000010487 tragacanth Nutrition 0.000 description 1
- 239000000196 tragacanth Substances 0.000 description 1
- 229940116362 tragacanth Drugs 0.000 description 1
- 238000001890 transfection Methods 0.000 description 1
- 238000011830 transgenic mouse model Methods 0.000 description 1
- 238000002054 transplantation Methods 0.000 description 1
- 238000011269 treatment regimen Methods 0.000 description 1
- 210000000427 trigeminal ganglion Anatomy 0.000 description 1
- 239000002753 trypsin inhibitor Substances 0.000 description 1
- 210000005239 tubule Anatomy 0.000 description 1
- 102000003298 tumor necrosis factor receptor Human genes 0.000 description 1
- 125000001493 tyrosinyl group Chemical group [H]OC1=C([H])C([H])=C(C([H])=C1[H])C([H])([H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 description 1
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 1
- 241001430294 unidentified retrovirus Species 0.000 description 1
- 230000002861 ventricular Effects 0.000 description 1
- 208000009935 visceral pain Diseases 0.000 description 1
- 230000000007 visual effect Effects 0.000 description 1
- 235000012431 wafers Nutrition 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
- 230000003442 weekly effect Effects 0.000 description 1
- 238000009736 wetting Methods 0.000 description 1
Landscapes
- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
- Acyclic And Carbocyclic Compounds In Medicinal Compositions (AREA)
Description
Опис винаходу
За цією заявкою вимагається пріоритет за попередніми заявками на видачу |патенту США Мо 60/448823, поданою 19 лютого 2003Зр., і 60/448853, поданою 19 лютого 2003р.|, які повністю включені в даний опис як посилання.
Винахід відноситься до способів і композицій для профілактики або лікування болю у пацієнта введенням комбінації антагоніста фактора росту нервів і НСПЗ3.
В даний час для полегшення болю рекомендується ряд способів лікування, що передбачають введення 70 нестероїдних протизапальних засобів (НСПЗЗ3). Було показано, що введення НСПЗЗ виявляє властивості полегшення болю. Однак відомі недоліки лікування НСПЗЗ3, що включають небажані побічні ефекти, такі як подразнення шлунково-кишкового тракту і нирок і токсична дія на печінку. Більш того, НСПЗЗ не можуть досягнути адекватного полегшення болю навіть в їх максимальних терапевтично допустимих дозах при деяких хворобливих станах. 12 Фактор росту нервів (МОРЕ) був першим ідентифікованим нейротропіном, і його роль в розвитку і виживанні і периферичних, і центральних нейронів була досить охарактеризована. Було показано, що МОРЕ являє собою вирішальний фактор виживання і підтримки при розвитку периферичних симпатичних і ембріональних сенсорних нейронів і холінергічних нейронів основи переднього мозку |Зтеупе, еї аїЇ., Маїцге 368:246-249 (1994);
Стгеомеу, еї а!., Сеї! 76:1001-1011 (19943). МОРЕ здійснює стимулюючу регуляцію на експресію нейропептидів в сенсорних нейронах Ц(іпазау, еї аЇ., Майте 337:362-364 (1989)), ії його активність опосередкована через 2 різних рецептори, зв'язаних з мембраною, рецептор ТКА тирозинкінази і рецептор р7/5, який структурно зв'язаний з іншими членами сімейства рецепторів фактора некрозу пухлин |Снао, еї аї., Зсіепсе 232:518-521 (1986).
У доповнення до його впливів на нервову систему, МОЕ все більше залучався до процесів поза нервовою с 29 системою. Наприклад, було показано, що екзогенно введений МОГ посилює проникність судин (ОНеп, еї аї, Ге)
Ешиг.9У.Рпаптасої. 106:199-201 (1984)), посилює Т- і В-клітинні імунні відповіді (ОМеп, еї аї.,, Ргос. Май.
Асай. Зсі. О.5.А. 86:10059-10063 (1989)), викликає диференціювання лімфоцитів і проліферацію тучних клітин і спричиняє вивільнення розчинних біологічних сигналів з тучних клітин (Маїзида, еї аі., Ргос. Май). Асад. зсі.
О.Б.А. 85:6508-6512 (1988); Реагсе, еї а), .РПувіої 372:379-393 (1986); Візспой, еї аї., Віосй Ме. 30 79:2662-2669 (1992); Ногідоте, еї аї., 9. Віої Спет. 268:14881-14887 (19933). МОРЕ продукується рядом типів Ге»! клітин, включаючи тучні клітини Ц(еоп, ей аїЇ.,, Ргос. Май. Асай. Зсі. О.5Б.А. 91:3739-3743 (1994),
В-лімфоцити (Тогсіа, ей аї.,, Сей! 85:345-356 (1996), кератиноцити (Оі Масго, еї аї.,, У. ВіоЇї. Спет. сч 268:22838-22846)), гладком'язеві клітини (еуата, еї аїЇ., 9. Нурегіепе. 11:1061-1065 (1993)), фібробласти «--
Шепапоїт, ей аїЇ., Еиг. 9. Мешгозсі. 2:795-801 (1990)), бронхіальні епітеліальні клітини (Каззеї, еї аї., 35 іп. Ехр. АйПегау 31:1432-40 (2001)), ниркові мезангіальні клітини |(Зіеіпег, еї аїЇ, Ат. 3. РпНувзіо). со 261:г792-798 (1991))| і трубочки скелетних м'язів (Зспмагіл, еї а, У. РІіоїоспет. РПоіобріоІ. У 66:195-200 (2002))Ї. Рецептори МОР були виявлені на різних типах клітин поза нервовою системою. Наприклад, ТКА був виявлений на моноцитах, Т- і В-лімфоцитах і тучних клітинах людини. «
Зв'язок між підвищеними рівнями МО і різними запальними станами спостерігався у пацієнтів, а також в З 70 декількох експериментальних моделях на тваринах. Ці запальні стани включають системний червоний вовчак с ІВгассі-іацаїего, ей аЇ., Мейгогерогі 4:563-565 (1993)), розсіяний склероз |Вгассі-іацайєг, еї аї.,
Із» Меишгівсі Гек. 147:9-12 (1992)), псоріаз (Кауспацанпигі, еї аїЇ.,, Асіа Юегт. ІепегеоЇ. 78:84-86 (1998), артрит ЦРаїсіті, еїг аїЇ., Апп. КПпецт. ЮОів. 55:745-748 (1996)), інтерстиціальний цистит |ОКгадіуу, еї аї., 5.
Огоїоду 161:438-441 (1999))| і астму ІВгацп, еї аї., Єшиг. У Іттипої. 28:3240-3251 (1998). 45 Отже підвищений рівень МОЕ в периферичних тканинах пов'язаний з гіперальгезією і запаленням, і він бо спостерігався при ряді форм артриту. Синовіальна оболонка пацієнтів, уражених ревматоїдним артритом, - експресує високі рівні МОР в той час, як повідомлялося, що в незапаленій синовіальній оболонці МОЄ не виявляється Ц|АЇое, еї а), Агсй. КПпешт. 35:351-355 (1992)). Аналогічні результати спостерігалися у щурів з о експериментально викликаним ревматоїдним артритом ЦАїое, еї аЇ., Сіп. Ехр. Кдешитаїйо!. 10:203-204 (1992), (Те) 20 Повідомлялося про підвищені рівні МОЕ у трансгенних мишей з артритом нарівні із збільшенням кількості тучних кліток ІАіое, еї аї., Іпї. 9. Тізвие Кеасіопе-Ехр. Сіїп. Азресів 15:139-143 (1993)|. с Існують 2 загальні категорії медикаментозної терапії для лікування болю, причому кожна діє за допомогою різних механізмів і чинить різні ефекти, і вони обидві мають недоліки. Перша категорія включає нестероїдні протизапальні засоби (НСПЗ3), які використовуються для лікування незначного болю, але терапевтичне застосування яких обмежене небажаними впливами на шлунково-кишковий тракт, такими як ерозія слизової
ГФ) оболонки шлунка, утворення пептичної виразки або запалення 12-палої кишки і товстої кишки і токсична дія на нирки при тривалому застосуванні. Друга категорія включає опіоїдні анальгетики, такі як морфін, які о застосовуються для лікування болю від помірного до сильного, але терапевтичне застосування яких обмежене в зв'язку з небажаними ефектами, такими як закреп, нудота і блювота, пригнічення дихання, психічні порушення, 60 ниркова коліка, стійкість до тривалого застосування і ризик розвитку залежності.
Очевидно, що існує необхідність в поліпшеному лікуванні болю, яке забезпечує поліпшену терапевтичну вигоду (наприклад, знижену силу і/або частоту болю) і/або знижує частоту виникнення небажаних побічних ефектів, викликаних багатьма сучасними схемами лікування.
Всі наведені в даному описі посилання, включаючи патентні заявки і публікації, повністю включені як бо посилання.
Даний винахід заснований на відкритті того, що антагоністи МОРЕ ефективні при лікуванні болю в поєднанні з
НСПЗ3. Така терапія приводить до несподівано посиленого лікування болю. Крім того, така терапія загалом забезпечує можливість застосування зниженого дозування НСПЗЗ для отримання такої ж кількості зменшення болю і/або інших форм посилення лікування болю НСПЗ3.
У першому аспекті даний винахід характеризує спосіб лікування (або в інших варіантах здійснення профілактики) болю, що включає введення деякої кількості антагоніста фактора росту нервів і деякої кількості
НСПЗ3 так, що в поєднанні вони забезпечують ефективне полегшення болю. Відносні кількості і співвідношення антагоніста МОЕ і НСПЗЗ можуть варіюватися. У деяких варіантах здійснення вводиться кількість антагоніста 70 МОР, достатня для того, щоб забезпечити можливість зниження звичайної дози НСПЗЗ, необхідної для отримання такого ж ступеня ефекту полегшення болю. У деяких варіантах здійснення вводиться кількість антагоніста МОБ, достатня для того, щоб забезпечити можливість зниження звичайної дози НСПЗ3, необхідної для отримання такого ж ступеня ефекту полегшення болю, щонайменше, приблизно на 596, щонайменше, приблизно на 1095, щонайменше, приблизно на 2095, щонайменше, приблизно на 3095, щонайменше, приблизно у/5Б На 4095, щонайменше, приблизно на 5095, щонайменше, приблизно на 6095, щонайменше, приблизно на 70905, щонайменше, приблизно на 8095, або, щонайменше, приблизно на 9095, або більше. Це зменшення може відбуватися з точки зору кількості, введеної в дане введення, і/або кількості, введеної протягом даного періоду часу (знижена частота).
В іншому аспекті винахід характеризує способи посилення лікування болю НСПЗЗ, що передбачають 2о введення ефективної кількості НСПЗЗ в поєднанні з ефективною кількістю антагоніста МОР. Використовуваний в даному описі термін "введення в поєднанні" включає одночасне введення і/або введення в різний час. Введення в поєднанні також охоплює введення у вигляді спільної композиції (тобто антагоніст МОЕ і НСПЗЗ присутні (комбінуються) в одній і тій самій композиції) і/або введення у вигляді окремих композицій. Використовуваний в даному описі термін "введення в поєднанні" охоплює будь-яку обставину, при якій НСПЗЗ і антагоніст МОГ сч ов ВВОДЯТЬСЯ В ефективній кількості індивідууму. Як далі обговорюється в даному описі, зрозуміло, що антагоніст
МОБ ї НСПЗЗ можуть вводитися з різною частотою і/або інтервалами введення. Наприклад, антитіло проти МОГ і) можна вводити 1 раз/тиждень, тоді як НСПЗЗ можна вводити частіше. Зрозуміло, що антагоніст МОЕ і НСПЗЗ можуть вводитися одним і тим самим шляхом введення або різними шляхами введення, і що різні схеми введення можуть змінюватися протягом ходу введення (введень). Введення може відбуватися перед початком б зо болю.
В іншому аспекті винахід забезпечує способи зниження частоти виникнення болю, полегшення болю, б» зменшення болю і/або затримки розвитку або прогресування болю у індивідуума, причому вказані способи с передбачають введення ефективної кількості антагоніста МОЕ в поєднанні з ефективною кількістю НСПЗ3.
Способи винаходу прийнятні для лікування або профілактики будь-якого болю будь-якої етіології, включаючи -- біль, при якому загалом призначається застосування НСПЗ3. У деяких варіантах здійснення біль являє собою со післяопераційний біль. У деяких варіантах здійснення біль являє собою біль, пов'язаний з опіком. В інших варіантах здійснення біль являє собою біль, пов'язаний з ревматоїдним артритом. В інших варіантах здійснення біль являє собою біль, пов'язаний з остеоартритом.
Антагоніст МОР, прийнятний для застосування в способах винаходу, являє собою будь-який засіб, який може « прямо або опосередковано привести до зниженої біологічної активності МОР. У деяких варіантах здійснення з с антагоніст МОБ зв'язує (фізично взаємодіє з) МОРЕ (наприклад, антитіло), зв'язується з рецептором МО (таким як рецептор ІїКА і/або р75) і/або знижує (гальмує і/або блокує) низхідну передачу сигналів від рецепторів МОГ з (наприклад, інгібітори передачі сигналів кінази або іншої низхідної передачі сигналів, викликаної МОРЕ, в клітині-мішені). В інших варіантах здійснення антагоніст МО інгібує (знижує) синтез і/або вивільнення МОР. В
Інших варіантах здійснення антагоніст МОГ зменшує експресію або функцію рецепторів МОРЕ ТКА і/або р75. В
Го! іншому варіанті здійснення антагоніст МОРЕ являє собою антагоніст МОРЕ, який не є імуноадгезином ТКА (тобто відрізняється від імуноадгезину ТКА). У деяких варіантах здійснення антагоніст МОЄ вибраний з будь-якого - одного або більше з наступних: антитіло проти МОРЕ, антисмислова молекула, направлена на нуклеїнову кислоту, ко що кодує МОГ (включаючи антисмислову молекулу, направлену на нуклеїнову кислоту, що кодує МОБ), 5р антисмислова молекула, направлена на рецептори МОР (такі як ТКА мабо р75), речовину, що інгібує МОБ, ік структурний аналог МОР, домінантно-негативна мутація рецептора ТКА і/або р75, яка зв'язує МОЕ, антитіло
Ге) проти ТІТКА, антитіло проти р75 і інгібітор кінази. У деяких варіантах здійснення антагоніст МОРГ (такий як антитіло проти МОР) зв'язує МОРЕ (такий як АМОБ) і значно не зв'язується із спорідненими нейротропінами, такими як МТ-3, МТ-4/5 і/або ВОМЕ. В іншому варіанті здійснення антагоніст МОРЕ являє собою антитіло проти дв МОР. У ще одних варіантах здійснення антитіло проти МОРЕ специфічно зв'язується з МОР. У ще одних варіантах здійснення антитіло проти МОЇ розпізнає людський МОР. У ще одних варіантах здійснення антитіло проти МОГ
Ф) специфічно зв'язує людський МОБ. У ще одних варіантах здійснення антитіло специфічно зв'язує той самий ка епітоп 6 МОБ, що і антитіло, вибране з одного або більше з наступних: Мар 911, Маб 912 і Маб 938 Ідив. Ноподо, еї аї., Нубгідота 19:215-227 (2000) У ще одних варіантах здійснення антитіло проти МОР гуманізоване бо (включаючи гуманізоване Маб 911, таке як антитіло ЕЗ, описане в даному описі). У ще одних варіантах здійснення антитіло проти МОБ являє собою антитіло ЕЗ (як описано в даному описі). В інших варіантах здійснення антитіло проти МОРЕ включає один або більше СОК антитіла ЕЗ (наприклад, 1, 2, 3, 4, 5 або, в деяких варіантах здійснення, всі 6 СКО з ЕЗ). В інших варіантах здійснення антитіло проти МОРЕ є людським. У ще одних варіантах здійснення антитіло проти МОРЕ включає амінокислотну послідовність варіабельної області важкого 65 ланцюга, показану в таблиці 1 (5ЕО ІЮ МО:1), ії амінокислотну послідовність варіабельної області легкого ланцюга, показану в таблиці 2 (ЗЕО ІЮ МО:2). У ще одних варіантах здійснення антитіло проти МОРЕ включає амінокислотну послідовність варіабельної області важкого ланцюга, показану в таблиці 1 (ЗЕО ІО МО:1). У ще одних варіантах здійснення антитіло проти МОБ включає амінокислотну послідовність варіабельної області легкого ланцюга, показану в таблиці 2 (ЗЕО ІО МО:2). У ще одних варіантах здійснення антитіло включає
Модифіковану константну область, таку як константна область, яка є імунологічно інертною, наприклад, не запускає лізис, опосередкований комплементом, або не стимулює антитілозалежну клітинноопосередковану цитотоксичність (АЮОСС). В інших варіантах здійснення константна область модифікована, як описано в |(Єиг. .).
Іттипої. (1999) 29:2613-2624; заявці РСТ МоРСТ/5899/01441; і/або в заявці на патент Великобританії
Мео9809951. 81. 70 У деяких варіантах здійснення антагоніст МОРЕ зв'язується з молекулою МОБ. У ще одних варіантах здійснення антагоніст МОРЕ являє собою антитіло, яке специфічно зв'язується з МОР. Однак антагоніст МОЕ може альтернативно зв'язуватися з рецептором ТКА. Антагоніст МОР може являти собою моноклональне антитіло проти людського МОРЕ (анти-пМОР), яке здатне зв'язувати АМОЕ і ефективно інгібувати зв'язування МОБ з людським ТТКА (ТКА).
Афінітет зв'язування антитіла проти МОРЕ з МОРЕ (таким як АИМОРГ) може складати від приблизно О,1ОнНМ до приблизно 0,75НМ, від приблизно 0,15НМ до приблизно 0,75НнМ і від приблизно 0,18нМ до приблизно 0,72нМ. В одному варіанті здійснення афінітет зв'язування становить приблизно 2 пкМ і 22 пкМ. У деяких варіантах здійснення афінітет зв'язування становить приблизно 1ОНМ. В інших варіантах здійснення афінітет зв'язування складає менш, ніж приблизно 1ОнНМ. В інших варіантах здійснення афінітет зв'язування становить приблизно лм або приблизно 0,07нНМ. В інших варіантах здійснення афінітет зв'язування складає менше за приблизно 0 1нМ або менше за приблизно 0,07нМ. В інших варіантах здійснення афінітет зв'язування становить приблизно 100ОнНМ, приблизно 5ОНМ, приблизно 1ОНМ, приблизно 1нНМ, приблизно 500пкМ, приблизно 100пкМ або приблизно від 5О0пкМ до будь-якого з приблизно 2пкМ, приблизно б5пкМ, приблизно 1ОпкМ, приблизно 15пкМ, приблизно 20пкМ, приблизно 40пкМ або приблизно 5О0пкМ. У деяких варіантах здійснення афінітет зв'язування складає сч будь-яку величину з приблизно 100нНМ, приблизно 5ОНМ, приблизно 1ОнНМ, приблизно 1НМ, приблизно 500пкм, приблизно 100пкМ або приблизно 5О0пкМ або менше за приблизно 5ОпкМ. У деяких варіантах здійснення афінітет і) зв'язування складає менше, ніж будь-яка величина з Т00НМ, приблизно 5ОНМ, приблизно 1ОНМ, приблизно 1нМ, приблизно 5О00пкМ, приблизно 100пкМ або приблизно 5ОпкМ. У ще одних варіантах здійснення афінітет зв'язування становить приблизно 2пкМ, приблизно бпкМ, приблизно 1ОпкМ, приблизно 15пкМ, приблизно 20пкМ, Ге! зо приблизно 40пкМ або більше за приблизно 40пкМ. Як добре відомо в даній галузі, афінітет зв'язування може бути виражений у вигляді К р або константи дисоціації, і збільшений афінітет зв'язування відповідає Ме зниженій Ку . Афінітет зв'язування мишачого моноклонального антитіла 911 проти МСЕ |Нопоо еї а!., Нубгідота с 19:215-227 (2000)) з людським МОР становить приблизно 1ОНМ, а афінітет зв'язування гуманізованого антитіла «- проти МОЕ ЕЗ (описаного в даному описі) з людським МОРЕ становить приблизно 0,07нМ.
У випадках, коли антагоніст МОРЕ являє собою антитіло, антитіло може являти собою фрагмент антитіла, со включаючи фрагмент антитіла, вибраний з групи, що складається з фрагментів Бар, Раб, (аб) », РУ, діатіл, одноланцюгових молекул антитіла і мультиспецифічних антитіл, утворених з фрагментів антитіла, і одноланцюгової молкули Ем (зсЕм). «
НСПЗЗ може являти собою будь-яку нестероїдну протизапальну сполуку. НСПЗЗ класифікуються за їх - 70 здатністю інгібувати циклооксигеназу. Циклооксигеназа 1 і циклооксигеназа 2 являють собою 2 основні ізоформи с циклооксигенази, а найстандартніші НСПЗЗ являють собою змішані інгібітори обох ізоформ. Найстандартніші з» НСПЗ3 відносяться до однієї з наступних п'яти структурних категорій: (1) похідні пропіонової кислоти, такі як ібупрофен, напроксен, напросин, диклофенак і кетопрофен; (2) похідні оцтової кислоти, такі як толметин і сліндак; (3) похідні фенамової кислоти, такі як мефенамова кислота і меклофенамова кислота; (4) похідні біфенілкарбонової кислоти, такі як дифлунізал і флуфенізал; і (5) оксиками, такі як піроксим, судоксикам і
Ме ізоксикам. - Був описаний інший клас НСПЗЗ, які вибірково інгібують циклооксигеназу 2. Інгибітори Сох-2 були описані, наприклад, в |(патентах США МоМо 5616601; 5604260; 5593994; 5550142; 5536752; 5521213; 5475995; 5639780; де 5604253; 5552422; 5510368; 5436265; 5409944 і 5130311), які всі включені в даний опис як посилання. Певні (се) 20 ілюстративні інгібітори СОХ-2 включають целекоксиб (5С-58635), рофекоксиб, ОВОР-697, флозулід (СсоР-28238), мелоксикам, б-метокси-2-нафтилоцтову кислоту (6-ММА), МК-966, набуметон (проліки для 6-ММА), нимезулід, с Мм5-398, 50С-5766, 5С-58215, Т-614; або їх комбінації.
У деяких варіантах реалізації винахід надає способи, в яких аспірин/або ацетомінофен застосовуються в поєднанні з антагоністом МОБ (таким як антитіло проти МОБ).
Антагоніст МОЕ і/або НСПЗЗ можуть вводитися індивідууму будь-яким прийнятним шляхом. Наприклад, їх
ГФ) можна вводити разом або окремо і/або одночасно, і/або послідовно, перорально, внутрішньовенно, сублінгвально, підшкірно, внутрішньоартеріально, ректально, в спинний мозок, інтраторакально, по внутрішньоочеревинно, в шлуночки головного мозку, сублінгвально, трансдермально або шляхом інгаляції.
Введення може бути системним, тобто внутрішньовенним або локалізованим. 60 У другому аспекті даний винахід характеризує композиції, що включають антагоніст фактора росту нервів і
НСПЗ3. Антагоніст фактора росту нервів і НСПЗЗ можуть бути присутніми разом з одним або більше фармацевтично прийнятними носіями або ексципієнтами, або можуть бути присутніми в окремих композиціях. В іншому аспекті даний винахід надає синергічну композицію антагоніста МОРЕ і НСПЗ3.
У третьому аспекті даний винахід характеризує набір для застосування в будь-якому з способів, розкритих в бо даному описі, причому вказаний набір передбачає антагоніст МОЕ і НСПЗ3. Набір може, крім того, включати інструкції для будь-якого з описаних в даному описі способів. Інструкції можуть включати введення антагоніста
МОР (такого як антитіло проти МОР) в поєднанні з НСПЗЗ (тобто одночасне введення і/або введення в різний час). У деяких варіантах здійснення антагоніст МОРЕ і НСПЗ3З упаковані разом, але вони можуть бути або можуть не бути в одному і тому самому контейнері. Так, в деяких варіантах здійснення набір включає антагоніст МОБ і
НСПЗ3, присутні в одному і тому самому контейнері, і інструкції по застосуванню в будь-якому з описаних в даному описі способів. В інших варіантах здійснення набір включає антагоніст МОЕ і НСПЗ3З, що знаходяться в окремих контейнерах.
В інших варіантах здійснення винахід надає спосіб лікування болю у індивідуума, що передбачає введення 7/0 індивідууму ефективної кількості антитіла проти фактора росту нервів (МОР) ії НСПЗЗ. В інших варіантах здійснення НСПЗЗ вибраний з групи, що складається з ібупрофену, напроксену, напросину, диклофенака, кетопрофену, толметину, сліндака, мефенамової кислоти, меклофенамової кислоти, дифлунізала, флуфенізала, піроксиму, судоксикаму, ізоксикаму, целекоксибу, рофекоксибу, ЮИШР-697, флозуліду, мелоксикаму, б-метокси-2-нафтилоцтової кислоти, МК-966, набуметону, німезуліду, М5-398, 5С-5766, 50-58215, Т-614. У /5 деяких варіантах здійснення НСПЗЗ є ібупрофеном. У деяких варіантах здійснення антитіло проти МОБ зв'язує людський МОБ. У деяких варіантах здійснення антитіло проти МОРЕ зв'язує людський МОБ з афінітетом зв'язування приблизно 1ОнНМ або менш ніж приблизно 1ОНМ. У деяких варіантах здійснення антитіло проти МОГ являє собою людське антитіло. У деяких варіантах здійснення антитіло проти МОРЕ являє собою гуманізоване антитіло. У деяких варіантах здійснення гуманізоване антитіло являє собою антитіло, що включає варіабельну область важкого ланцюга, показану в ЗЕО ІЮ МО/1 і варіабельну область легкого ланцюга, показану в ЗЕО ІЮ
МО:2. У деяких варіантах здійснення біль являє собою післяопераційний біль.
У деяких варіантах здійснення винахід забезпечує фармацевтичну композицію для лікування болю, що включає ефективну кількість антитіла проти МОБ ії НСПЗЗ і фармацевтично прийнятний носій.
У деяких варіантах здійснення винахід надає набір для лікування болю, що включає антитіло проти МОБ, сч дв НСПЗЗ і інструкції по введенню антитіла проти МОР в поєднанні з НСПЗЗ для лікування болю.
Фіг1 демонструє, що кумулятивна оцінка болю в балах знижена у тварин, що отримували лікування і)
ЗІЧібупрофеном в дозі 10 або ЗОмг/кг в комбінації з антагоністом МОЕ (антагоністом проти МОЕ Ма 911; див.
Коподо, еї аї., Нубргідота 19:215-227 (2000)). Тварини були розділені на дві групи (контрольна і яка отримувала лікування антитілами). Антагоніст МОР вводили за 15 годин перед операцією, внутрішньоочеревинно (зу зо (час - -15 годин) в дозі мг/кг. Операцію виконували, як описано у час 0. Біль у спокої оцінювали через 24 години після операції (0" на графіку). Потім всіх тварин лікували ібупрофеном (З0Омг/мл в 45965 рідині б» бета-циклодекстрину) в концентрації 1Омг/кг або ЗОмг/кг маси тіла. Тварин, що не отримували лікування с антитілом, також лікували ібупрофеном в дозі 1Омг/кг, ЗОмг/кг, 1ООмг/кг ії ЗООмг/кг. Ібупрофен вводили підшкірно в задню частину шиї. Через 1 годину після введення дози ібупрофену оцінювали біль у спокої. --
Лікування антагоністом проти МОЕ плюс ібупрофеном більш ефективне в зменшенні болю, ніж лікування або со одним ібупрофеном, або одним антитілом проти антагоніста МОР.
Фіг.2 являє собою графік, що показує кумулятивну оцінку болю в балах у тварин, що отримували лікування диклофенаком в дозі бмг/кг, в комбінації з антагоністом МОРЕ (антитіло Мар 911 проти антагоніста МОБ; |див.
Копоо, еї аї., Нубгідота 19:215-227 (200031). Тварини були розділені на дві групи (контрольна і що отримувала «
Лікування антитілами). Антагоніст МОР вводили за 15 годин перед операцією, внутрішньоочеревинно (час --15 Ж) с годин) в дозі Тмг/кг. Операцію виконували, як описано у час 0. Біль у спокої оцінювали через 24 години після . операції (0" на графіку). Потім всіх тварин лікували диклофенаком в дозі 5мг/кг маси тіла. Тварин, що не и?» отримували лікування антитілом, також лікували диклофенаком в дозі 5мг/кг. Диклофенак вводили підшкірно в задню частину шиї.
Через 1 годину після введення диклофенака оцінювали біль у спокої.
Го! Заявники виявили, що біль можна попередити або лікувати введенням ефективної кількості антагоніста МОГ (такого як антитіло проти МОРЕ) в поєднанні з НСПЗЗ3. Способи і композиції даного винаходу можна - використовувати для лікування або профілактики болю, включаючи будь-який біль, при якому загалом ко призначається застосування НСПЗ3З3. Застосуванням антагоніста фактора росту нервів | НСПЗЗ в поєднанні, відповідно до даного винаходу, тепер можна лікувати біль меншою дозою НСПЗЗ, знижуючи, за допомогою се) цього, імовірність побічних ефектів, пов'язаних з лікуванням НСПЗ3. В деяких варіантах здійснення вводиться
Ге) кількість антагоніста МОР, достатня для того, щоб забезпечити можливість зниження звичайної дози НСПЗЗ, необхідної для отримання такого ж ступеня ефекту полегшення болю, щонайменше, приблизно на 5960, щонайменше, приблизно на 1095, щонайменше, приблизно на 2095, щонайменше, приблизно на 3095, щонайменше, приблизно на 5095, щонайменше, приблизно на 6095, щонайменше, приблизно на 7095, щонайменше, приблизно на 9095, або більше. (Ф) Лікування болю НСПЗЗ можна також посилити, як описано в даному описі, введенням НСПЗЗ в поєднанні з ка антагоністом МОР.
В одному аспекті винахід надає способи лікування або профілактики болю у індивідуума (такого як ссавець, во і людина, і не людина), що передбачають введення ефективної кількості антагоніста МОБ в поєднанні з ефективною кількістю НСПЗ3. В іншому аспекті винахід надає способи посилення лікування або профілактики
М5АО болю у індивідуума, що передбачають введення ефективної кількості антагоніста МОБ (такого як антитіло проти МОРЕ) в поєднанні з ефективною кількістю НСПЗ3. В іншому аспекті винахід надає способи профілактики, полегшення і/або профілактики розвитку або прогресування болю. 65 У деяких варіантах здійснення антитіло проти МОБ здатне зв'язувати МОБ і ефективно інгібувати зв'язування
МОБ з його рецептором ТтгКсА або р75 іп мімо, або ефективно інгібувати активацію МОРЕ його рецептора ТКА або р75. У деяких варіантах здійснення афінітет зв'язування антитіла проти МОРЕ складає від приблизно 0,01 до приблизно 1,008М або від приблизно 0,05нНМ до приблизно 0,25нМ. В інших варіантах здійснення афінітет зв'язування становить приблизно 1пкМ, приблизної 2пкМ, приблизно 5пкМ, приблизно 1ОпкМ, приблизно 15пкМ, приблизно 20пкМ, приблизно 5О0пкМ, приблизно 100пкМ, або більше. В одному варіанті здійснення афінітет зв'язування становить приблизно 2пкМ і 22пкМ. У деяких варіантах здійснення антитіло зв'язує по суті той самий епітоп 6 МОБ, що і антитіло, вибране з одного або більше з наступних: Ма 911, Маб 912 і Маб 938 |див.
Нопоо, еї аї., Нубгідота 19:215-227 (2000).
Антитіло може також являти собою фрагмент антитіла, такий як фрагмент антитіла, вибраний з одного або 70 більше з наступних фрагментів: ЕРаб, Раф, Е(ар)», Ем, діатіл, одноланцюгових молекул антитіла і мультиспецифічних антитіл, утворених з фрагментів антитіла, і одноланцюгової молекули Ем (зсЕм). Антитіло може також бути химерним, і воно може бути гуманізованим або людським. Антитіло може також бути біспецифічним.
Ілюстративні НСПЗЗ, які можна застосовувати в даному винаході, включають, але не обмежуються, (1) /5 похідні пропіонової кислоти, такі як ібупрофен, напроксен, напросин, диклофенак і кетопрофен; (2) похідні оцтової кислоти, такі як толметин і сліндак; (3) похідні фенамової кислоти, такі як мефенамова кислота і меклофенамова кислота; (4) похідні біфенілкарбонової кислоти, такі як дифлунізал і флуфенізал; і (5) оксиками, такі як піроксим, судоксикам і ізоксикам. Був описаний інший клас НСПЗ3, які вибірково інгібують циклооксигеназу 2. Інгибітори Сох-2 були описані, наприклад, в |(патентах США МоМо 5616601; 5604260; 5593994; 5950142; 5536752; 5521213; 5475995; 5639780; 5604253; 5552422; 5510368; 5436265; 5409944 і 5130311), які всі включені в даний опис як посилання. Певні ілюстративні інгібітори СОХ-2 включають целекоксиб (5С-58635), рофекоксиб, ОШР-697, флозулід (СОР-28238), мелоксикам, б-метокси-2-нафтилоцтову кислоту (6-ММА), МК-966, набуметон (проліки для 6-ММА), німезулід, М5-398, 50-5766, 50-58215, Т-614; або їх комбінації. У деяких варіантах здійснення аспірин і/або ацетомінофен застосовуються в поєднанні з антагоністом МОРЕ (таким як сч ов антитіло проти МОР).
Способи і композиції даного винаходу можна застосовувати для лікування болю будь-якої етіології, (8) включаючи гострий і хронічний біль, будь-який біль із запальним компонентом і біль, при якому звичайно призначаються НСПЗЗ3. Приклади болю включають післяопераційний біль, біль після хірургічних втручань (включаючи зубний біль), мігрень, головний біль і невралгію трійчастого нерва, біль, пов'язаний з опіком, б зо раною або нирковим каменем, біль, пов'язаний з травмою (включаючи травматичне пошкодження голови), нейропатичний біль, біль, пов'язаний з м'язово-сселетними розладами, такими як ревматоїдний артрит, Ме) остеоартрит, вісцеральний біль, коліт, панкреатит, гастрит, анкілозуючий спондиліт, серо-негативні с (неревматоїдні) артропатії, не суглобовий ревматизм і навколосуглобові розлади і біль, пов'язаний з раком (включаючи "нападоподібний біль" і біль, пов'язаний з термінальними стадіями раку), периферичну нейропатію, --
Зв постгерпетичну невралгію і біль, пов'язаний з серповидноклітинним кризом. Приклади болю із запальним со компонентом (в доповнення до деяких з видів болю, описаних вище) включають ревматичний біль, біль, пов'язаний з мукозитом, і дисменорею. В деяких варіантах здійснення способи і композиції даного винаходу використовуються для лікування або профілактики післяопераційного болю і/або ракового болю. В інших варіантах здійснення біль являє собою больове показання, з приводу якого НСПЗЗ загалом не призначаються, « такий як нейропатичний біль. В інших варіантах здійснення способи і композиції, описані в даному описі, в с використовуються для лікування і/або профілактики болю, пов'язаного з опіком. В інших варіантах здійснення . способи і композиції, описані в даному описі, використовуються для лікування і/або профілактики болю, и?» пов'язаного з ревматоїдним артритом. В інших варіантах здійснення способи і композиції, описані в даному описі, використовуються для лікування і/або профілактики болю, пов'язаного з остеоартритом.
В іншому аспекті винахід забезпечує композиції і набори для лікування болю, що включають антагоніст МОГ
Го! (такий як антитіло проти МОРЕ) і НСПЗ3, прийнятні для застосування в будь-якому з способів, описаних в даному описі. - При відсутності інших вказівок, в практиці даного винаходу повинні використовуватися звичайні методики ко молекулярної біології (включаючи рекомбінантні методики), мікробіології, клітинної біології, біохімії і імунології, які знаходяться в межах можливостей фахівців в даній галузі. Такі методики повністю пояснені в ік літературі, такій як ІМоїекшаг сіопіпд: А Іарогаїгу Мапиа), зесопа еайіоп (ЗатргооК еї аї., 1989) Соїа
Ге) Зргіпд Нагрог Ргевзв; ОІідописіеоййде 5упіпевіз (М.9У. Саїй, ей. 1984); Меїйодз іп Моіесшіаг Віоіоду, Нитапа
Ргезв; СеїІ Віоіоду: А Іарогаїогу МоїероокК (Е. СеїЇїв, едй.,, 1998) Асадетіс Ргевзв; Апіта! Се Сийиге (К..
Егезппеу, ейд., 1987); Іпігодисіоп їо СеїЇ апа Тіввце СиМиге (О.Р. МаШйег апа Р.Е. Корбегів, 1998) Ріепит
Ргезв; Се апа Тіввце СиМйиге: Іарогаїгу Ргоседигез (А. Юоуїе, 9.В. гів, апа 0.0. Мемеї, еав., 1993-8) У. МПеу апа опе; Меїйодз іп Епгутоіоду (Асадетіс Ргевзв, Іпс.); Напдрсок ої Ехрегітепіа| ІттипоЇоду (Ф) (О.М. УУеїг апа С.С. ВіасКууеїЇ, едв.); Сепе Тгапеїег Месіогз ог Маттаїййап СеїЇв ().М. МіМПег апа М.Р. Саїов, ка едз., 1987); Сицтепі Ргоїосоіїв іп Моіесшаг Віооду (Г.М. А!Єзибреї еї аїЇ., едв., 1987); РСК: Тпе Роїутегазе
Спаіїп Кеасійоп, (Миїйїв ей аї., ев. 1994); Сиптепі Ргоїосоіїв іп Іттипоіоду (9.Е. Соїїдап еї аї., едв., бо 1991); Зпог Ргоїсоії іп Моїесшаг Віоїюду (УУпеу апа Зопв, 1999); Іттипобріоюду (С.А. дапемау апа Р.
Тгамеге, 1997); Апіїродіев (Р. Ріпспй, 1997); Апііродіев: а ргасіїсаї арргоаспи (ОО. Сацу., ейд., ІК Ргезв, 1988-1989); Мопосіопа! апіїбодіев: а ргасіїсаї арргоаспй (Р. ЗПперпега апа С Оеап, еадв.,, Ожхгога Опімегайу
Ргезв, 2000); Овіпд апіродіев: а Іабогаїіу тапцуа! (Е. Нагомж апа О. Гапе (Соїй Зргіпд Нагброг Іарогайфіу
Ргеззв, 1999); Тне Апііродієз (М. 7апеці апа 9.0. Сарга, едв., Наглоод Асадетіс Рибіїзпегв, 1995)). 65 Визначення "Антитіло" (що взаємозамінно використовується у множинній формі) являє собою молекулу імуноглобуліну,
здатну специфічно зв'язуватися з мішенню, такою як вуглеводень, полінуклеотид, ліпід, поліпептид і т.д., за допомогою, щонайменше, однієї ділянки розпізнавання антигену, розташованого у варіабельній області молекули імуноглобуліну. Використовуваний в даному описі термін охоплює не тільки інтактні поліклональні або моноклональні антитіла, але також їх фрагменти (такі як Раб, Рар, К(ар)», Ем, одноланцюговий (СЕУ), їх мутанти, гібридні білки, що включають антитільну частину, гуманізовані антитіла, химерні антитіла, діатіла, лінійні антитіла, одноланцюгові антитіла, мультиспецифічні антитіла (наприклад, біспецифічні антитіла) і будь-яку іншу модифіковану конфігурацію молекули імуноглобуліну, яка включає сайт розпізнавання антигену необхідної специфічності. Антитіло включає антитіло будь-якого класу, таке як дО, ІДА або ДМ (або його /о підклас), Її антитіло не повинно бути з якого-небудь конкретного класу. В залежності від амінокислотної послідовності антитіла константного домену його важких ланцюгів, імуноглобуліни можуть бути віднесені до різних класів. Існує 5 основних класів імуноглобулінів: ДА, 90, ІДЕ, Ід і ІМ, і декілька з них можливо, крім того, розділені на підкласи (ізотипи), наприклад, ІДдсі, Ідс2, ІдсЗ, Ідс4, ІдАї! і ІдДА2. Константі домени важкого ланцюга, які відповідають різним класам імуноглобулінів, називаються відповідно альфа, дельта, /5 епсилон, гамма і мю. Структури субодиниць і тримірні конфігурації різних класів імуноглобулінів добре відомі. "Моноклональне антитіло" відноситься до гомогенної популяції антитіл, в якій моноклональне антитіло складається з амінокислот (що природно зустрічаються і що зустрічаються штучно), які беруть участь у вибірковому зв'язуванні антигену. Моноклональні антитіла високо специфічні, причому вони направлені проти одного антигенного сайта. Термін "моноклональне антитіло" охоплює не тільки інтактні моноклональні антитіла і моноклональні антитіла повної довжини, але також їх фрагменти (такі як Раб, Раб", К(ар)», Ем,) одноланцюговий (Зсгм), їх мутанти, гібридні білки, що включають антитільну частину, гуманізовані моноклональні антитіла, химерні моноклональні антитіла і будь-яку іншу модифіковану конфігурацію молекули імуноглобуліну, яка включає сайт розпізнавання антигену необхідної специфічності і здатності зв'язуватися з антигеном. Немає наміру обмежуватися відносно джерела антитіла або способу, яким воно отримане (наприклад, гібридомою, с ов фаговою селекцією, рекомбінантною експресією, трансгенними тваринами і т.д.). "Гуманізовані" антитіла відносяться до молекули, що має сайт зв'язування антигену, який по суті і) позбавлений імуноглобуліну з нелюдських видів, і іншу структуру імуноглобуліну молекули, засновану на структурі і/або послідовності людського імуноглобуліну. Сайт зв'язування антигену може включати або повні варіабельні домени, злиті на константні домени, або тільки області, що визначають комплементарність (СОК), Ге! зо трансплантовані на відповідні каркасні регіони у варіабельних доменах. Сайти зв'язування антигену можуть бути дикого типу або модифіковані одним або більше заміщеннями амінокислот, наприклад, модифіковані для того, Ме) щоб ближче нагадувати людський імуноглобулін. Деякі форми гуманізованих антитіл зберігають всі послідовності с
СОК (наприклад, гуманізоване мишаче антитіло, яке містить всі 6 СОК з мишачих антитіл). Інші форми гуманізованих антитіл мають одну або більше СОК (1, 2, 3, 4, 5, 6), які змінені відносно вихідного антитіла. --
У деяких випадках залишки каркасної області (ЕК) або інші залишки людського імуноглобуліну, заміщені со відповідними нелюдськими залишками. Крім того, гуманізовані антитіла можуть включати залишки, які не виявляються в антитілі реципієнта або в антитілі донора.
Використовуваний в даному описі термін "фактор росту нервів" і "МОРЕ" відноситься до фактора росту нервів і його варіантів (включаючи, наприклад, сплайсингові варіанти і варіанти білкової переробки), які мають, « щонайменше, частину активності МОР. Термін "МОЕ", що використовується в даному описі, включає всі види з с нативної послідовності МОРЕ ссавців, включаючи людей, нелюдиноподібних мавп, собак, кішок, коней або корів. "Рецептор МОР" відноситься до поліпептиду, який зв'язаний з МОРЕ або активований ним. Рецептори МОГ ;» включають рецептор ТКА і рецептор р75 будь-якого виду ссавців, включаючи, але не обмежуючись, людей, собак, кішок, коней, приматів або корів. "Антагоніст МОРЕ" відноситься до будь-якої молекули, яка блокує, пригнічує або знижує (включаючи значно)
Го! біологічну активність МОБ, включаючи низхідні шляхи, опосередковані передачею сигналів МОР, такі як зв'язування з рецепторами і/або викликана клітинна реакція на МОР. Термін "антагоніст не має на увазі - якого-небудь специфічного механізму біологічної дії, і вважається, що він явно включає і охоплює всі можливі ко фармакологічні, фізіологічні і біохімічні взаємодії з МОР, і прямі, і опосередковані, або які взаємодіють з 5р МОБ, його рецептором, або за допомогою іншого механізму, і його наслідки, які можуть бути досягнуті різними і ік хімічно різнорідними композиціями. Ілюстративні антагоністи МОР включають, але не обмежуються, антитіло
Ге) проти МОРЕ, антисмислову молекулу, направлену на МОРЕ (включаючи антисмислову молекулу, направлену на нуклеїнову кислоту, що кодує МОР), сполуку, що інгібує МОРЕ, структурний аналог МОРЕ, домінантно-негативну мутацію рецептора ТКА, яка зв'язує МОБ, і імуноадгезин ТКА, антитіло проти р/5, антисмислову молекулу, ов направлену на будь-який або обидва з рецепторів ТКА і/або р/5 (включаючи, антисмислову молекулу, направлену на нуклеїнову кислоту, що кодує ТІКА або р7б5) і інгібітор кінази. Для мети даного винаходу
Ф) потрібно ясно розуміти, що термін "антагоніст" охоплює всі раніше ідентифіковані терміни і функціональні ка стани і характеристики, за допомогою яких сам МОБ, біологічна активність МОРЕ (включаючи, але не обмежуючи його здатність опосередковувати будь-який аспект болю) або послідовності біологічної активності по суті бр анулюються, зменшуються або нейтралізуються будь-якою значною мірою. У деяких варіантах здійснення антагоніст МОР зв'язує (фізично взаємодіє) з МОРЕ (наприклад, антитіло), зв'язується з рецептором МО (таким як рецептор ТКА або рецептор р75) знижує (гальмує і/або блокує) низхідну передачу сигналів рецептора МОБ, і/або інгібує (знижує) синтез, продукцію або вивільнення МОР. У деяких варіантах здійснення антагоніст МОГ зв'язує (фізично взаємодіє) з МОРЕ (наприклад, антитіло), зв'язується з рецептором МОБ (таким як рецептор ТІТКА 65 або рецептор р7б5) і/або знижує (гальмує і/або блокує) низхідну передачу сигналів рецептора МОР. В іншому варіанті здійснення антагоніст МОРЕ зв'язується з МОРЕ і запобігає димеризації рецептора ТКА і/або аутофосфорилюванню ТКА. В інших варіантах антагоніст МОБ інгібує або знижує синтез МОР. В інших варіантах здійснення антагоніст МОРЕ інгібує або знижує синтез і/або продукцію (вивільнення). Приклади типів антагоністів МОЕ надані в даному описі.
Використовуваний в даному описі термін "антитіло проти МО" відноситься до антитіла, яке здатне зв'язуватися з МОБ і інгібувати біологічну активність МОРЕ і/або низхідний шлях (шляхи), опосередкований передачею сигналів МОР. "Імуноадгезин ТІТКА" відноситься до розчинної химерної молекули, що включає фрагмент рецептора ТКА, наприклад, позаклітинний домен рецептора ТКА і послідовність імуноглобуліну, яка зберігає специфічність /о зв'язування рецептора ТКА. "Біологічна активність" МОРЕ загалом відноситься до здатності зв'язувати рецептори МОР і/або активувати шляхи передачі сигналів рецепторів МОБ. Без обмеження біологічна активність включає будь-яку одну або більше з наступних: здатність зв'язувати рецептори МОРЕ (такі як р7Уб і/або ТКА); здатність сприяти димеризації і/або аутофосфорилюванню рецепторів ТКА; здатність активувати шляхи передачі сигналів /5 рецепторів МОР; здатність сприяти клітинному диференціюванню, проліферації, виживанню, росту та іншим змінам клітинної фізіології, включаючи (у разі нейронів, включаючи периферичні і центральні нейрони) зміну морфології нейронів, синаптогенез, синаптичну функцію, вивільнення нейромедіаторів і/або нейропептидів і регенерацію після пошкодження і здатність опосередковувати біль.
Термін "епітоп' використовується для позначення сайтів зв'язування для (моноклональних або поліклональних) антитіл на антигенах, таких як білкові антигени.
Термін "лікування", що використовується в даному описі, являє собою підхід для отримання сприятливих або бажаних клінічних результатів. Для цілей даного винаходу сприятливі або бажані клінічні результати включають, але не обмежуються, один або більше з наступних: ослаблення або полегшення будь-якого аспекту болю, включаючи гострий, хронічний, запальний, нейропатичний або післяопераційний біль. Для цілей даного винаходу с об сприятливі або бажані клінічні результати включають, але не обмежуються, один або більше з наступних: включаючи зменшення тяжкості, полегшення одного або більше симптомів, пов'язаних з болем, включаючи і) будь-який аспект болю (такий як зменшення тривалості болю і/або зменшення больової чутливості або больового відчуття). "Зниження частоти виникнення" болю означає будь-яке зниження тяжкості (що може включати зниження Ге! зо необхідності і/або кількості (наприклад, впливу) інших засобів і/або способів лікування, що загалом використовуються з приводу цих станів, тривалості і/або частоти (включаючи, наприклад, затримку або б» збільшення часу до виникнення болю у індивідуума). Як зрозуміло фахівцям в даній галузі, індивідууми можуть с варіюватися з точки зору їх реакції на лікування, і також, наприклад, "спосіб зниження частоти виникнення болю у індивідуума" відображає введення антагоніста МОР, описаного в даному описі, в поєднанні з НСПЗЗ, як --
Зз5 описано в даному описі, на основі доцільного очікування, що таке введення може, ймовірно, спричинити таке со зменшення частоти виникнення у цього конкретного індивідуума. "Полегшення" болю або одного або більше симптомів болю означає зменшення або пом'якшення одного або більше симптомів болю, в порівнянні з відсутністю введення антагоніста МОБ в поєднанні з НСПЗ3. "Полегшення" також включає покоротшання або зменшення тривалості симптому. « "Пом'якшення" болю або одного або більше симптомів болю означає зменшення ступеня одного або більше в с небажаних клінічних проявів болю у індивідуума або популяції індивідуумів, що отримували лікування антагоністом МОБ в поєднанні з НСПЗЗ відповідно до винаходу. ;» Використовуваний в даному описі термін "затримка" розвитку болю означає відстрочення, перешкоджання, сповільнення, затримку, стабілізацію і/або відкладене прогресування болю. Ця затримка може бути різної тривалості, в залежності від анамнезу захворювання і/або індивідуумів, що одержують лікування. Як очевидно
Го! для фахівця в даній галузі, достатня або значна затримка може насправді охоплювати профілактику в тому, що у індивідуума не розвивається біль. Спосіб, який "затримує" розвиток симптому, являє собою спосіб, який знижує - імовірність розвитку симптому в даній часовій рамці і/або знижує ступінь симптомів в даній часовій рамці, в ко порівнянні з відсутністю застосування способу. Такі порівняння звичайно засновані на клінічних дослідженнях з Використанням статистично значущої кількості індивідуумів. ік "Розвиток" або "прогресування" болю означає вихідні прояви і/або наступне прогресування розладу. Розвиток
Ге) болю може бути виявлений і оцінений з використанням стандартних клінічних методик, які добре відомі в даній галузі. Однак розвиток також відноситься до прогресування, яке може бути таким, що не виявляється. З метою даного винаходу, розвиток або прогресування відноситься до біологічного перебігу симптомів. "Розвиток" дв Включає виникнення, рецидив і початок. Використовуваний в даному описі термін "початок" або "виникнення" болю включає вихідний початок і/або рецидив. (Ф) "Ефективна кількість" являє собою кількість, достатню для отримання сприятливих або бажаних клінічних ка результатів, включаючи полегшення або зниження больового відчуття. Для цілей даного винаходу, ефективна кількість антагоніста МОР (такого як антитіло проти МОРЕ) і НСПЗЗ включає кількість, достатню для лікування, бо полегшення, зниження інтенсивності або профілактики болю (включаючи сприйняття болю і відчуття болю) будь-якого типу, включаючи гострий, хронічний, запальний, нейропатичний або післяопераційний біль. У деяких варіантах здійснення ефективну кількість НСПЗЗ і антагоніста МОР, здатну модулювати поріг чутливості до зовнішніх стимулів до рівня, порівнянного з рівнем, що спостерігається у здорових індивідуумів. В інших варіантах здійснення цей рівень може не бути порівнянним з рівнем, що спостерігається у здорових 65 індивідуумів, але знижений, в порівнянні з індивідуумами, що не отримували комбіновану терапію. Ефективна кількість антагоніста МОРЕ також охоплює кількість антагоніста МОР, достатню для посилення лікування болю
НСПЗ3 (терапевтичного ефекту), як описано в даному описі, або для зниження дози НСПЗ3, необхідної для лікування або профілактики болю, як описано в даному описі. Відповідно до уявлень в даній галузі, ефективна кількість антагоніста МОРЕ в поєднанні з НСПЗЗ може варіюватися, нарівні з іншими причинами, в залежності від типу болю (і анамнезу пацієнта, а також інших чинників, таких як тип (і/або дозування) або використовуваного антагоніста МОРЕ і/або НСПЗ3). Ефективна кількість в контексті даного винаходу може також являти собою таку кількість антагоніста МОБ і НСПЗЗ, при якій досягається синергізм. Ефективна кількість антагоніста в контексті даного винаходу загалом означає кількість, достатню для того, щоб привести до посилення терапевтичного ефекту НСПЗ3З, що застосовується по підведенню болю (що, в свою чергу, означає, що знижена 7/0 доза і/або спостерігається який-небудь інший сприятливий ефект) і/або привести до сприятливого ефекту, в порівнянні з лікуванням одним НСПЗЗ. "Ефективна кількість? антагоніста МОР може також привести до синергіченого ефекту, в порівнянні з введенням з одним антагоністом МОЕ або НСПЗ3. "Індивідуум' є хребетним, переважно, ссавцем, переважніше, людиною. Ссавці включають, але не обмежуються, сільськогосподарських тварин, спортивних тварин, домашніх тварин, приматів, коней, корів, собак, /5 мишей і щурів.
Термін "НСПЗЗ3" відноситься до нестероїдної протизапальної сполуки. НСПЗЗ діляться на категорії в залежності від їх здатності інгібувати циклооксигеназу. Циклооксигеназа 1 і циклооксигеназа 2 являють собою дві основні ізоформи циклооксигенази, і більшість стандартних НСПЗЗ являють собою змішані інгібітори цих двох ізоформ. Більшість стандартних НСПЗЗ відносяться до однієї з наступних п'яти структурних категорій: (1) 2о похідні пропіонової кислоти, такі як ібупрофен, напроксен, напросив, диклофенак і кетопрофен; (2) похідні оцтової кислоти, такі як толметин і сліндак; (3) похідні фенамової кислоти, такі як мефенамова кислота і меклофенамова кислота; (4) похідні біфенілкарбонової кислоти, такі як дифлунізал і флуфенізал; і (5) оксиками, такі як піроксим, судоксикам і ізоксикам.
Був описаний інший клас НСПЗЗ, які вибірково інгібують циклооксигеназу 2. Інгибітори Сох-2 були описані, с ов наприклад, в І(патентах США МоМо 5616601; 5604260; 5593994; 5550142; 5536752; 5521213; 5475995; 5639780; 5604253; 5552422; 5510368; 5436265; 5409944 і 5130311), які всі включені в даний опис як посилання. Певні (8) ілюстративні інгібітори СОХ-2 включають целекоксиб (5С-58635), рофекоксиб, ОВОР-697, флозулід (СсоР-28238), мелоксикам, б-метокси-2-нафтилоцтову кислоту (6-ММА), МК-966, набуметон (проліки для 6-ММА), нимезулід,
Мм5-398, 50С-5766, 5С-58215, Т-614; або їх комбінації. Ге! зо У деяких варіантах здійснення аспірин і/або ацетомінофен застосовуються в поєднанні з антагоністом МОГ (таким як антитіло проти МОРЕ). Аспірин являє собою інший тип нестероїдної протизапальної сполуки. Ме
Використовуваний в даному описі термін "в поєднанні" включає одночасне введення і/або введення в різний с час. Введення в поєднанні також охоплює введення у вигляді спільної композиції (тобто антагоніст МОРЕ і НСПЗЗ присутні (комбінуються) в одній і тій самій композиції) і/або введення у вигляді окремих композицій. --
Використовуваний в даному описі термін "введення в поєднанні" призначений охоплювати будь-яку обставину, со при якій НСПЗЗ і антагоніст МОЕ вводяться в ефективній кількості індивідууму, яке може відбуватися одночасно і/або окремо. Як далі обговорюється в даному описі, зрозуміло, що антагоніст МОЕ і НСПЗЗ можуть вводитися з різною частотою і/або інтервалами введення. Наприклад, антитіло проти МОРЕ можна вводить 1 раз/тиждень, тоді як НСПЗЗ можна вводити частіше. Зрозуміло, що антагоніст МОЕ і НСПЗЗ можуть вводитися одним і тим самим « 70 шляхом введення або різними шляхами введення. в с "Післяопераційний біль" (що взаємозамінно іменується "болем після розрізу" або "посттравматичним болем") . відноситься до болю, який виникає або походить від зовнішньої травми, такої як поріз, прокол, розріз, розрив и?» або рана тканини індивідуума (включаючи біль, який виникає внаслідок хірургічних процедур, інвазивних, або не інвазивних). Термін "післяопераційний біль", що використовується в даному описі, не включає біль, який
Виникає (з'являється або відбувається) без зовнішньої фізичної травми. У деяких варіантах здійснення о післяопераційний біль є внутрішнім або зовнішнім (включаючи периферичний) болем, і рана, поріз, травма, розрив або розріз можуть виникнути випадково (як при травматичній рані) або умисно (як при операційному - розрізі). Використовуваний в даному описі термін "біль" включає сприйняття болю | відчуття болю, і біль можна
ГІ оцінювати об'єктивно з використанням бальних оцінок болю та інших способів, добре відомих в даній галузі.
Використовуваний в даному описі термін "післяопераційний біль" включає алодинію (тобто підвищену реакцію ік (тобто сприйняття болю) у відповідь на звичайно не больовий подразник) і гіпералгезію (тобто підвищену
Ге реакцію на звичайно больовий або неприємний подразник), які, в свою чергу, можуть бути термічними або механічними (тактильними) за природою. В деяких варіантах здійснення біль характеризується термічною чутливістю, механічною чутливістю і/або болем в спокої. В деяких варіантах здійснення післяопераційний біль
Включає механічно викликаний біль або біль в спокої. В інших варіантах здійснення післяопераційний біль включає біль в спокої.
Ф) Лікування болю НСПЗЗ "посилюється", коли аспект лікування НСПЗЗ поліпшується (в порівнянні з введенням ка НСПЗЗ без введення антагоніста МОР). Наприклад, ефективність лікування НСПЗЗ можна збільшити в присутності антагоніста МОРЕ відносно ефективності НСПЗЗ у відсутність антагоніста МОР. Як інший приклад, бо лікування або профілактика болю НСПЗЗ може бути "посилена" застосуванням антагоніста МОРЕ в поєднанні з
НСПЗЗ, коли це застосування забезпечує можливість кращого полегшення болю (наприклад, коли застосовується доза НСПЗ3, яка не забезпечує можливість ефективного лікування або профілактики болю).
Відносно всіх способів, описаних в даному описі, посилання на антагоністи МОРЕ і НСПЗЗ також включають композиції, що включають одне або декілька цих засобів. Даний винахід можна застосовувати для лікування 65 болю у індивідуумів, що включають всіх ссавців, і людини, і не людини.
В одному аспекті винахід надає способи лікування болю у індивідуума, що включають введення ефективної кількості антагоніста МОБ (такого як антитіло проти МОР) в поєднанні з ефективною кількістю НСПЗ3. В деяких варіантах здійснення вводиться кількість антагоніста МОРЕ, достатня для того, щоб забезпечити можливість зниження звичайної дози НСПЗЗ, необхідної для отримання такого ж ступеня ефекту полегшення болю, щонайменше, приблизно на 595, щонайменше, приблизно на 1095, щонайменше, приблизно на 2095, щонайменше, приблизно на 3095, щонайменше, приблизно на 5095, щонайменше, приблизно на 6095, щонайменше, приблизно на 7095, щонайменше, приблизно на 8095, або, щонайменше, приблизно на 9095, або більше.
В іншому аспекті винахід надає способи посилення лікування болю НСПЗЗ у індивідуума, що передбачають /о введення ефективної кількості антагоніста МОРЕ в поєднанні з ефективною кількістю НСПЗ3.
У деяких варіантах здійснення біль включає один або декілька з наступних: гострий і/або хронічний біль, будь-який біль із запальним компонентом, післяопераційний біль (включаючи зубний біль), мігрень, головний біль і невралгію трійчастого нерва, біль, пов'язаний з опіком, раною або нирковим каменем, біль, пов'язаний з травмою (включаючи травматичне пошкодження голови), нейропатичний біль, біль, пов'язаний з серповидноклітинним кризом, біль, пов'язаний з дисменореєю або кишковою дисфункцією, і біль, пов'язаний з раком (включаючи "нападоподібний біль" і біль, пов'язаний з термінальними стадіями раку). В інших варіантах здійснення біль являє собою біль, який звичайно лікують НСПЗЗ (таким як ібупрофен). В інших варіантах здійснення біль пов'язаний з опіком. В інших варіантах здійснення біль пов'язаний з ревматоїдним артритом. В інших варіантах здійснення біль пов'язаний з остеоартритом.
В іншому аспекті винахід надає способи профілактики, полегшення і/або профілактики розвитку або прогресування болю. Так, в деяких варіантах здійснення, антагоніст МОР, такий як антитіло проти МОБ, і/або
НСПЗ3З вводяться перед болісною подією (такою як операція). Наприклад, антагоніст МОЄ можна ввести за 30 хвилин, за 1 годину, за 5 годин, за 10 годин, за 15 годин, за 24 години або навіть більше, наприклад, за 1 день, декілька днів або навіть 1 тиждень, 2 тижні, З тижні або більше перед видами активності, які, ймовірно, сч приведуть або пов'язані з ризиком викликаного болю, такі як зовнішня травма або операція.
Лікування або профілактика болю оцінюється з використанням способів, добре відомих в даній галузі. Оцінку і) можна виконувати на основі об'єктивного показника, такого як спостереження поведінки, такої як реакція на подразники, вирази обличчя і тому подібні. Оцінка може бути також заснована на суб'єктивних показниках, таких як характеристика пацієнтом болю з використанням різних шкал болю |(|див., наприклад, Каї? еї аї!., 5!иго Сіїп Ге!
Мой Ат. (1999) 79 (2):231-52; Сагасепі еї а). У Рат Зутіот Мападе (2002) 23(3):239-55).
Діагностика і оцінка болю при ревматоїдному артриті добре встановлена в даній галузі. Оцінку можна Ме виконати на основі показників, відомих в даній галузі, таких як характеристика пацієнтом болю з використанням су різних шкал болю |див., наприклад, Каї еї аїЇ., З!игд Сіїп Мой Ат. (1999) 79 (2):231-52; Сагасепі еї аї. у
Раїп Зутіот Мападе (2002) 23 (3): 239-55). Існують також шкали вимірювання патологічного стану, що звичайно (87 зв ВИиКОристовуються, такі як (Ше Атегісап СоПеде ої КПеитайюіоду (АСК) (Реївоп, еї аї., Агійгйів апа со
КПпеитаїйізт (1993) 36 (6)) (729-740) (Ше Неакйй Авзеззтепі Опцевзіоппаійе (НАС) (Ргіев, еї аї., (1982) 9.
КПпептаїйоі!. 9:789-793), Ше Рашивз Зсаіе (Рашив, еї аї., Агійгйів апа КПеийтаїйізт (1990) 33: 477-484), апа
Ше Агійгіїїз Ітрасі Меазиге Зсаїіе (АІМ5) (Меепап, еї аї., Агійгйз апа Кпеитаїйоіоду (1982) 253(1048-1053)|.
Діагностика та оцінка болю при остеоартриті добре встановлена в даній галузі. Оцінку можна виконати на « основі показників, відомих в даній галузі, таких як характеристика пацієнтом болю з використанням різних шкал з с болю |див., наприклад, Каї еї аіІ., Зигу Сіп Мой Ат. (1999) 79 (2):231-52; Сагасепі еї а). У Раіп Зутіот
Мападе (2002) 23(3):239-55). Наприклад, шкалу МОМАС болю при підйомі після операції (включаючи біль, ;» тугорухливість і фізичну функцію) і 100мм зорову аналогову шкалу (МА5) можна використати для оцінки болю і оцінки реакції на лікування.
Зрозуміло, що коли антагоніст МОРЕ (такий як антитіло проти МОР) і НСПЗЗ вводяться в поєднанні, або у
Го! вигляді однієї, або окремої композиції (композицій), антагоніст фактора росту нервів і НСПЗЗ представлені у співвідношенні, яке узгоджується з виявом бажаного ефекту. В деяких варіантах здійснення співвідношення по - масі між антагоністом фактора росту нервів і НСПЗЗ може становити приблизно 1 до 1. В деяких варіантах ко здійснення співвідношення може складати від приблизно 0,001 до приблизно 1 і від приблизно 1000 до приблизно 1, від приблизно 0,01 до приблизно 1 і від приблизно 100 до приблизно 1, або від приблизно 0,1 до се) приблизно 1 і від приблизно 10 до приблизно 1. Передбачені інші співвідношення.
Ге) Потрібно розуміти, що кількість антагоніста фактора росту нервів і НСПЗ3З, необхідна для застосування при лікуванні або профілактиці болю, буде варіюватися не тільки в залежності від вибраних конкретних сполук або композицій, але також від шляху введення, природи стану, що підлягає лікуванню, і віку і стану пацієнта, і,
Зрештою, буде вибиратися за розсудом лікуючого лікаря.
Антагоністи МОГ (Ф) У способах винаходу використовується антагоніст МОР, який відноситься до будь-якої молекули, яка блокує, ка пригнічує або знижує (включаючи значно) біологічну активність МОРЕ, включаючи низхідні шляхи, опосередковані передачею сигналів МОР, такі як зв'язування з рецепторами і/або клітинна реакція, викликана МОР. Термін во "антагоніст не має на увазі специфічний механізм безвідносної біологічної дії, і вважається, що він явно включає і охоплює всі можливі фармакологічні, фізіологічні і біохімічні взаємодії з МОР і їх наслідки, які можуть бути досягнуті різноманітними різними і такими, що хімічно відрізняються, композиціями. Ілюстративні антагоністи МОЕ включають, але не обмежуються, антитіло проти МОР, поліпептид (включаючи поліпептид, що включає домен, що зв'язує МОРЕ, отриманий з антитіла проти МОР, наприклад, зв'язувальний домен, що включає 65 області СОК, достатні для зв'язування МОРГ), антисмислову молекулу, направлену на МОРЕ (включаючи антисмислову молекулу, направлену на нуклеїнову кислоту, що кодує МОР), антисмислову молекулу,
направлену на обидва рецептори ТКА і/або р75 (включаючи антисмислові молекули, направлені на молекулу нуклеїнової кислоти, що кодує ТКА або р7б5) сполуку, яка інгібує МОРЕ, структурний аналог МОБ, домінантно-негативну мутацію рецептора ТКА і/або р75, яка зв'язує МОР, антитіло проти ТКА, який зв'язує
МОР, імуноадгезин ТтТКА, антитіло проти ТКА, антитіло проти р75 і інгібітор кінази. Для мети даного винаходу потрібно чітко розуміти, що термін "антагоніст" охоплює раніше ідентифіковані терміни, назви і функціональні стани і характеристики, за допомогою яких сам МОР, біологічна активність МОБ (включаючи, але не обмежуючись, здатність опосередковувати будь-який аспект болю) або наслідки біологічної активності по суті анулюється, зменшується або нейтралізується в будь-якій значній мірі. У деяких варіантах здійснення /о антагоніст МОР (наприклад, антитіло проти МОР) зв'язує (фізично взаємодіє з) МОР, зв'язується з рецептором
МОР (таким як рецептор ТгТКА і/або р75) і/або знижує і/або блокує) низхідну передачу сигналів рецептора МОР.
Відповідно, в деяких варіантах здійснення антагоніст МОРЕ зв'язує (фізично взаємодіє з) МОР. В інших варіантах здійснення антагоніст МОР зв'язується з рецептором МОБ (таким як рецептор ТКА і/або р75).
В інших варіантах здійснення антагоніст знижує (гальмує і/або блокує) низхідну передачу сигналів /5 рецептора МОРГ (наприклад, передачу сигналів інгібіторів кінази). В інших варіантах здійснення антагоніст інгібує (знижує) синтез і/або вивільнення МОР. В іншому варіанті здійснення антагоніст МОРЕ являє собою імуноадгезин ТКА. В іншому варіанті здійснення антагоніст МОР відрізняється від антитіла проти МОР. В деяких варіантах здійснення антагоніст МОР зв'язує МОРЕ (такий як МОБ) і значно не зв'язується із спорідненими нейротропінами, такими як МТ-3, МТ-4/5 і/або ВОМЕ. В деяких варіантах здійснення антагоніст зв'язує людський
МОБ і значно не зв'язує МОР від інших видів хребетних (в деяких варіантах здійснення ссавців). В деяких варіантах здійснення антагоніст МОРЕ зв'язує людський МОР, а також один або декілька МОБ від інших видів хребетних (в деяких варіантах здійснення ссавців). В деяких варіантах здійснення антагоніст МОРЕ зв'язує МОБЕ, а також, щонайменше, один інший нейротропін. В деяких варіантах здійснення антагоніст МОРЕ зв'язується з МОГ видів ссавців, таких як кінь або собака, але значно не зв'язується з МОБ від інших видів ссавців. сч
Антитіла проти МОГ
У деяких варіантах здійснення винаходу антагоніст МОРЕ включає антитіло проти МОР. Антитіло проти МОЄ і) повинно проявляти будь-яку одну або декілька з наступних характеристик: (а) зв'язування з МОБ і інгібування біологічної активності МОЕ і/або низхідного шляху (шляхів), опосередкованого функцією передачі сигналів МОРЕ; (Б) лікування або профілактика будь-якого аспекту болю, зокрема, в поєднанні з НСПЗЗ; (с) блокада або Ге! зо Зменшення активації рецепторів МОР (включаючи димеризацію і/або аутофосфорилування рецепторів ІгКА); (4) збільшення виведення МОБ; (є) посилення лікування болю НСПЗ3. Ме
Антитіла проти МОБ відомі в даній галузі |див., наприклад, заявки РСТ МоМо УМО 02096458; УУО 01/78698, УМО с 01/64247, патенти США МоМо 5844092, 5877016 і 6153189; Нопоо еї а!., Нубгідота, 19:215-227 (2000); СеїІ. Моїес.
Віої. 13:559-568 (1993); номери доступу СепВапк 039608, 039609, І 17078 або І 17077). --
В деяких варіантах здійснення антитіло проти МОРЕ специфічно зв'язується з МОР. У ще одних варіантах со здійснення антитіло є гуманізованим (таким як описане в даному описі антитіло ЕЗ). У деяких вариантах здійснення антитіло проти МОБ являє собою антитіло ЕЗ (як описано в даному описі). В інших варіантах здійснення антитіло проти МОРЕ включає один або більше СОК антитіла ЕЗ (наприклад, 1, 2, 3, 4, 5 або, в деяких варіантах здійснення, всі 6 СКО з ЕЗ). В інших варіантах здійснення антитіло проти МОРЕ є людським. У ще одних « варіантах здійснення антитіло проти МОРЕ включає амінокислотну послідовність варіабельної області важкого з с ланцюга, показану в таблиці 1 (5ЕО ІЮ МО:1), і амінокислотну послідовність варіабельної області легкого ланцюга, показану в таблиці 2 (ЗЕО ІЮ МО:2). У ще одних варіантах здійснення антитіло проти МОРЕ включає ;» амінокислотну послідовність варіабельної області важкого ланцюга, показану в таблиці 1 (ЗЕО ІО МО:1). У ще одних варіантах здійснення антитіло проти МОБ включає амінокислотну послідовність варіабельної області легкого ланцюга, показану в таблиці 2 (ЗЕО ІЮ МО:2). У ще одних варіантах здійснення антитіло включає о модифіковану константну область, таку як константна область, яка є імунологічно інертною, наприклад, не запускає лізис, опосередкований комплементом, або не стимулює антитілозалежну клітинноопосередковану - цитотоксичність (АЮОСС). В інших варіантах здійснення константна область модифікована, як описано в |(Єиг. .). ко Іттипої. (1999) 29:2613-2624; заявці РСТ МоРСТ/5899/01441; і/або в заявці на патент Великобританії
Ме9809951.8). В інших варіантах здійснення антитіло проти МОРЕ являє собою будь-яке антитіло, описане в заявці ік на (патент США під серійним Мо10/7457 75).
Ге) У деяких варіантах здійснення антитіло проти МОБ являє собою гуманізоване мишаче моноклональне антитіло проти МОРЕ, зване антитілом "ЕЗ", яке включає константну область важкого ланцюга людського Ідслга, що містить наступні мутації: від АЗЗОРЗ31 до 53305331 (нумерація амінокислот з посиланням на послідовність дв 9с2а дикого типу; |див. Еиг. У. Іттипої. (1999) 29:2613-2624)); капа константної області людського легкого ланцюга і варіабельних областей важкого і легкого ланцюгів, показані в таблиці 1 і 2.
Ф) іме) 60 б5
Таблиця 1
Бо Варіабельна область важкого ланцюга
ОМОГОБ5ОРОЇ МУКРУЕТІ ЗІТСТУВО ЕБЛОУО ММК ОРРОКО ЕМО УСОСТТ б РУМБАУКВКУПОКОТУКМОВЗІКІЗ5УТААРТАУУУСАВОСУ УХАТЗУУВОУ МУ
ОСТІ УТУВ(ЗЕО ТО МО).
Таблиця 2 15 .
Варіабельна область легкого ланцюга
ПІОМТОБ5РЗВЇ ЗАУСРКУТИ СВАБОВІЗММ ГУ У ООКРОКАРКІЛ ТУ УТУВЕНЯ
СУРБЗКЕЗО5О5ОТОЕТЕТІВ5ІОРЕОТАТУ УСООБНТІ РУТЕСОСТКІ ЕКВТ(СВО
Ю МО-2).
А я ти нерв тт тжжю с
Таблиця 1 о
Й Варіабельна область важкого ланцюга (22) зо ОМОГОБ5ОРСІМУКРОЕТІ ЗІТСТУЗСЕЗ СУПІ МУКОРРОКО ЕМ ооо б»
РУМБАУКВКУПОКОТУКМОВЗІКІЗ5УТААРТАУУУСАВОСУ УХАТЗУУВОУ МУ сч
СОТ УТУ (БЕ ІЮ МО). м г)
Таблиця 2
Варіабельна область легкого ланцюга « - о, с ПІОМТОБ5РЗВЇ ЗАУСРКУТИ СВАБОВІЗММ ГУ У ООКРОКАРКІЛ ТУ УТУВЕНЯ хз» ОУРУКЕВО5БОБСТОЕТЕТІВ5І ОРЕ АТУУСООЕНТІ РУТЕСОСТКІ ЕК ВТ(5ВО
Ю МО-2).
Ге | Наступні полінуклеотиди, що кодують варіабельну область важкого ланцюга ЕЗ або легкого ланцюга ЕЗ, були з депоновані в АТСС 8 січня 2003Зр.: ю мен 01111111 едоюттултсс|дат депонування) я.
Ф с
Вектор ЕБ.911.3Е являє собою полінуклеотид, що кодує варіабельну область легкого ланцюга, показаного в таблиці 2; Вектор ЕБ.риг.911.3Е являє собою полінуклеотид, що кодує, варіабельну область легкого ланцюга, показаного в таблиці 2, і Вектор ОБ.911.3Е являє собою полінуклеотид, що кодує варіабельну область важкого (Ф) ланцюга, показаного в таблиці 1. Ці полінуклеотиди також кодують константні домени. г Існує, щонайменше, дві методики для визначення СОК: (1) підхід, заснований на перехресно-видовій мінливості послідовностей (тобто Караї еї а). бЗедцепсез ої Ргоївіпв ої Іттипоіодіса! Іпіегеві, (5 ей., во 1991, Майопаї! Іпзішіез ої Неайй, Веїпезда Ма); і (2) підхід, заснований на кристалографічних дослідженнях комплексів антиген-антитіло |Споїйіа еї аЇ. (1989) Маїшге 342:877; АЇІ-Іагікапі еб аі (1997) 9. Моїес. Віо)|. 273:927-948))|. Використовуваний в даному описі термін "СОК" може відноситися до СОК, визначених будь-яким підходом або комбінацією обох підходів.
В іншому варіанті здійснення антитіло проти МОЕ включає один або декілька СОК антитіла ЕЗ (наприклад, 1, в5 2, 3, 4, 5 або в деяких варіантах здійснення всі 6 СОК з ЕЗ3). Визначення областей СОК досить відоме в даній галузі. СОК можуть являти собою Кабаї, Споїпіа або комбінацію КарБбаї і Споїпіа.
Антитіла, які можна застосовувати в даному винаході, можуть охоплювати моноклональні антитіла, поліклональні антитіла, фрагменти антитіл (наприклад, Раб, Раб, (аб), Ем, Ес ії т.д.), химерні антитіла, біспецифічні антитіла, гетерокон'югатні антитіла, одноланцюгові (ЗсЕм), їх мутанти, гібридні білки, що
Включають антитільну частину, гуманізовані антитіла і будь-яку модифіковану конфігурацію молекули імуноглобуліну, яка включає сайт розпізнавання антигену необхідної специфічності, включаючи варіанти глікозилювання антитіл, варіанти амінокислотної послідовності антитіл і ковалентно модифіковані антитіла.
Антитіла можуть бути мишачими, щурячими, людськими або будь-якого іншого походження (включаючи химерні і гуманізовані антитіла). Для цілей даного винаходу антитіло взаємодіє з МОРЕ таким чином, який інгібує МОГ 70 і/або низхідні шляхи, опосередковані функцією передачі сигналів МОР. В одному варіанті здійснення антитіло являє собою людське антитіло, яке розпізнає один або декілька епітопів на людському МОР. В іншому варіанті здійснення антитіло являє собою мишаче або щуряче антитіло, яке розпізнає один або декілька епітопів на людському МОБ. В іншому варіанті здійснення антитіло розпізнає один або декілька епітопів на МОРЕ, вибраному з групи, що складається з: гризунів, собак, кішок, коней і корів. В іншому варіанті здійснення антитіло включає 7/5 Модифіковану константну область, таку як константна область, яка є імунологічно інертною (тобто не запускає опосередкований комплементом лізис) або не стимулює антитілозалежну клітинноопосередковану цитотоксичність (АЮОСС). Активність АОСС можна оцінити з використанням способів, розкритих в |(патенті США
Мо55003621. В інших варіантах здійснення константна область модифікована, як описано в (Еншг. 9. Пгапипо). (1999) 29:2613-1624; публікації РСТ МоРСТ/З899/01441 і/або в заявці на патент Великобританії Мо9809951.81.
Афінітет зв'язування антитіла проти МОРЕ з МОРЕ (таким як АИМОРГ) може складати від приблизно О,01нМ до приблизно 1ТнНМ, від приблизно 0,05НМ до приблизно 0,25НМ, від приблизно О,1ОнНМ до приблизно 0,80ОнНМ, від приблизно 0,15НМ до приблизно 0,75НМ і від приблизно 0,18нМ до приблизно 0,72нМ. В інших варіантах здійснення афінітет зв'язування становить приблизно ТпкМ, приблизно 2пкМ, приблизно бпкМ, приблизно 1ОпкмМ, приблизно 15пкМ, приблизно 20пкМ, приблизно 40пкМ або більш ніж приблизно 40пкМ. В одному варіанті с здійснення афінітет зв'язування складає між приблизно 2нкМ і 22пкМ. В інших варіантах здійснення афінітет зв'язування складає менше за приблизно 100НМ, приблизно 5ОНМ, приблизно 1ОНМ, приблизно 1нНМ, приблизно і) 5О0ОпкМ, приблизно 100пкМ, приблизно 5ОпкМ, приблизно ТОпкМ. У деяких варіантах здійснення афінітет зв'язування становить приблизно 1ОнНМ. В інших варіантах здійснення афінітет зв'язування складає менше за приблизно 1ОНМ. В інших варіантах здійснення афінітет зв'язування становить приблизно 0,1нМ або приблизно Ге! зо 0,07нНМ. В інших варіантах здійснення афінітет зв'язування складає менше за приблизно О,1нМ або менше за приблизно 0,07нМ. В інших варіантах здійснення афінітет зв'язування складає будь-який з від приблизно 100ОНМ, Ме) приблизно 5ОНМ, приблизно 1ОНМ, приблизно 1НМ, приблизно 500пкМ, приблизно 100пкМ, приблизно 5ОпкМ до с будь-якого з приблизно 2пкМ, приблизно бпкМ, приблизно 1ОпкМ, приблизно 15пкМ, приблизно 20пкМ або приблизно 40пкМ. У деяких варіантах здійснення афінітет зв'язування складає будь-який з приблизно 100ОнНМ, -- приблизно 5ОНМ, приблизно 1ОНМ, приблизно 1НМ, приблизно 500пкМ, приблизно 100пкМ або приблизно 5ОпкмМ, со або менше за приблизно 5О0пкМ. У ще одних варіантах здійснення афінітет зв'язування становить приблизно 2пкМ, приблизно 5пкМ, приблизно 1ОпкМ, приблизно 15пкМ, приблизно 20пкМ, приблизно 40пкМ або більше за приблизно 4ОпкмМ.
Одним способом визначення афінітету зв'язування антитіл з МОБ є вимірювання афінітету « Монофункціональних фрагментів Рар антитіла. Для отримання монофункціональних фрагментів Раб антитіло з с (наприклад, Ід) можна розщепити папаїном або експресувати рекомбінантно. Афінітет фрагмента Бар проти
МОР антитіла можна визначити поверхневим резонансом плазмона (пристрій для визначення поверхневого ;» резонансу плазмона (ЗРК) ВіАсоге З00Отм, ВІАсоге, ІМС, Рівсажшау М) Чіпи СМ5 можна активувати гідрохлоридом М-етил-М'-(З3-диметиламінопропіл)карбодіїміду (ЕОС) і М-гідроксисукцинімідом (МН) відповідно до інструкцій постачальника. Людський МОРЕ можна розвести в 10мМ ацетаті натрію при рН 4,0 і ін'єкувати зверху о активованого чіпа в концентрації О,005мг/мл. Використовуючи варіабельний час потоку по окремих каналах чіпа, можна досягнути два діапазони щільності антигену: 100-200 одиниць реакції (КО) для детальних кінетичних - досліджень і 500-600 Ки для скринінгових аналізів. Чіп можна блокувати етаноламіном. Дослідження регенерації ка показали, що суміш елюційного буфера Ріегсе (продукт Мо21004, Ріегсе Віоїесппооду І) ії 4М Маа (271) ефективно видаляє зв'язаний Раб, одночасно зберігаючи активність НМОЕ на чіпі протягом 200 ін'єкцій. Буфер ее, НВБВЗ-ЕР (0,01М НЕРЕ5, рН 7,4, 0,15 Масі ЗмМ ЕДТА, 0,00595 поверхнево-активна речовина Рг20) (Че) використовують як робочий буфер для аналізів ВіІАсоге. Серійне розведення (0,1-10 х певний Кр) зразків очищеного Раб ін'єкують протягом їхв. в концентрації 1О0Омкл/хв. і допускаються величини часу дисоціації до 2год. Концентрації білків РГар визначають ЕЇГ ІЗА і/або електрофорезом 505-РАСЕ з використанням Раб відомої
Концентрації (за даними визначення амінокислотним аналізом) як стандарт. Швидкості кінетичної асоціації (К оп) і швидкості дисоціації (Кої) отримують одночасно підгонкою даних до моделі зв'язування І апдтиїг 1:1 (Кагізвоп, о К. Коов, Н. Радегзіат, І. Реїйегезоп, В. (1994). Меїйодз Епгутоіоду 6:99-110) з використанням програми оцінки ко ВІА. Величини константи рівноважної дисоціації (Ко) можна розрахувати у вигляді К ов/Кол. Цей протокол підходить для використання при визначенні афінітету зв'язування антитіла з МОР будь-якого виду, включаючи бо людський МОРЕ, МОБ інших хребетних (в деяких варіантах здійснення, ссавців) (такий як мишачий МОРЕ, щурячий
МОР, МОЄ приматів), а також для використання з іншими нейротропінами, такими як споріднені нейротропіни
МТЗ, МТА/5 і/або ВОМЕ.
В деяких варіантах здійснення антитіло зв'язує людський МО і значно не зв'язує МОР від інших видів хребетних (в деяких варіантах здійснення, ссавців). В деяких варіантах здійснення антитіло зв'язує людський 65 МОР, а також один або декілька МОБ від інших видів хребетних (в деяких варіантах здійснення, ссавців, таких як гризуни). У ще одних варіантах здійснення антитіло зв'язує МОБ і не вступає в значну перехресну взаємодію з іншими нейротропінами (такими як споріднені нейротропіни МТЗ, МТ4/5 і/або ВОМЕ). В деяких варіантах здійснення антитіло зв'язує МОР, а також, щонайменше, один інший нейротропін. В деяких варіантах здійснення антитіло зв'язується з МОРЕ видів ссавців, таких як кінь або собака, але значно не зв'язується з МОБ від інших видів ссавців.
Епітопи можуть бути безперервними або переривистими. В одному варіанті здійснення антитіло зв'язує по суті той самий епітоп АМОБЕ, що і антитіло, вибране з групи, що складається з МАБ 911, МАБ 912 і МАБ 938, як описано в (публікації Нопдо, еї аї., Нубгідота 19:215-227 (2000). В іншому варіанті здійснення антитіло зв'язує по суті той самий епітоп РМОР, що і МАБ 911. У ще одному варіанті здійснення антитіло зв'язує по суті 70 той самий епітоп РМОР, що і МАБ 909 |див. Нопоо, еї а!., вище). Наприклад, епітоп може включати один або декілька з: КЗ2, КЗ4 і ЕЗ5 в межах варіабельної області 1 (амінокислоти 23-35) МОРЕ; залишки Е79 і Т81 в межах варіабельної області 4 (амінокислоти 81-88) ПМС; залишки Н8в4 і КВ8 в межах варіабельної області 4; залишок К103 між варіабельною областю 5 (амінокислоти 94-98) АМОБЕ і С-кінцем (амінокислоти 111-118) ЯМОК; залишок Е11 в межах преваріабельної області 1 (амінокислоти 10-23) АМОЕ; У52 між варіабельною областю 2 7/5 (амінокислоти 40-49) ПМОБЕ і варіабельною областю З (амінокислоти 59-66) МОН; залишки 1112 і 5113 в межах
С-кінця АИМОЕ; залишки КБУ і К69 в межах варіабельної області З АМОЕ; або залишки МІВ, М20 і (323 в межах преваріабельної області 1 ПМОР. Крім того, епітоп може включати одну або декілька з варіабельної області 1, варіабельної області З, варіабельної області 4, варіабельної області 5, М-кінцевої області і/або С-кінця
МОР. У ще одному варіанті здійснення антитіло значно знижує доступність для розчинника залишку К103 МОГ.
Зрозуміло, що хоч описані вище епітопи відносяться до людського МОР, середній фахівець в даній галузі може сумістити структури людського МОЕ з МОБ інших видів і ідентифікувати вірогідні копії цих епітопів.
В одному аспекті антитіла (наприклад, людські, гуманізовані, мишачі, химерні), які можуть інгібувати МОБ, можна отримати використанням імуногенів, які експресують повну довжину або часткову послідовність МОР. В іншому аспекті можна використовувати імуноген, що включає клітину, яка надмірно експресує МОР. Інший сч ов приклад імуногену, який можна використати, являє собою білок МОРЕ, який містить МОЕ повної довжини або частину білка МОР. і)
Антитіла проти МОРЕ можна отримати будь-яким способом, відомим в даній галузі. Шлях і схема імунізації тварини-хазяїна загалом узгоджуються з прийнятими і звичайними методиками для стимуляції і продукції антитіл, як далі описано в даному описі. Загальні методики для продукції людських і мишачих антитіл відомі вданій Ге! зо галузі і описані в даному описі.
Передбачається, що можна маніпулювати будь-яким ссавцем індивідуумом, включаючи людей або отримані б» у них клітини, що продукують антитіла, для того, щоб служити як основа для продукції лінії клітин гібридоми с ссавців, включаючи людину. Звичайно тварина-хазяїн інокулюється внутрішньоочеревинно, внутрішньом'язово, перорально, підшкірно, внутрішньопідошовно і/або внутрішньошкірно деякою кількістю імуногену, включаючи те, --
З5 Як описано в даному описі. со
Гібридоми можна отримати з лімфоцитів і іморталізованих клітин мієломи з використанням загальної методики гібридизації соматичних клітин ІКойіег, В. Апа Міївівїй, С. (1975) Маїшге 256:495-497|) або в модифікації (Виск, О.МУ., еї аЇ. п Міїго, 18:377-381 (1982)). При гібридизації можна використовувати доступні лінії мієломи, включаючи, але не обмежуючись, Х63-А98.653 і лінії з Бак Іпзійше, Се! Оівігіршіоп Сепіег, « зап Оіедо, Саїїї., ОБА. Загалом, методика включає злиття клітин мієломи і лімфоїдних клітин з використанням з с фузогену, такого як поліетиленгліколь, або електричними засобами, добре відомими фахівцям в даній галузі. . Після злиття клітини відділяють від середовища злиття і вирощують у селективному ростовому середовищі, и?» такому як середовище гіпоксантину-аміноптерину-тимідину (НАТ), для видалення негібридизованих батьківських клітин. Для культивування гібридом, які секретують моноклональні антитіла, можна використовувати будь-яке з описаних в даному описі середовищ з добавкою сироватки або без неї. Як іншу альтернативу методиці злиття
Го! клітин, можна використовувати В-клітини, іморталізовані ЕВМ (вірусом Епштейна-Барра), для продукції моноклональних антитіл проти МОРЕ даного винаходу. При бажанні, гібридоми розповсюджуються і - субклонуються, і надосадові рідини аналізують для виявлення антиіїмуногенної активності звичайними ко процедурами імуноаналізу (наприклад, радіоїмуноаналізу, ферментного імуноаналізу або флюоресцентного 5ор імуноаналізу). се) Гібридоми, які можна використовувати як джерело антитіл, охоплюють всі похідні, клітини потомства
Ге) батьківських гібридом, які продукують моноклональні антитіла, специфічні для МОРЕ, або їх частини.
Гібридоми, які продукують такі антитіла, можна вирощувати іп мійго або іп мімо з використанням відомих процедур. При бажанні, моноклональні антитіла можна виділити з культурального середовища або біологічних ов рідин звичайними процедурами очищення імуноглобуліну, такими як осадження сульфатом амонію, гель-електрофорез, діаліз, хроматографія і ультрафільтрація. Небажану активність у разі її присутності можна (Ф, видалити, наприклад, проведенням отримання над адсорбентами, виготовленими з імуногену, прикріпленого до ка твердої фази, і елююванням або вивільненням бажаних антитіл з імуногену. Імунізація тварини-хазяїна людським
МОР або фрагментом, що містить амінокислотну послідовність-мішень, кон'юговану з білком, який є імуногенним бо У видів, що підлягають імунізації, наприклад, гемоціанін в формі замочної щілини або блюдця, сироватковий альбумін, бичачий тиреоглобулін або інгібітор трипсину соєвих бобів з використанням біфункціонального або дериватизуючого засобу, наприклад, складного малеімідобензоїлового ефіру сульфосукциніміду (зв'язане зв'язування Через цистеїнові залишки), М-гідроксисукциніміду (через лізинові залишки), глутаральдегіду, янтарного ангідриду, СОСІ» або К'М-С-МЕ, де К і КЕ! являють собою різні алкільні групи, може дати популяцію 65 антитіл (наприклад, моноклональних антитіл).
При бажанні, антитіло проти МОЕ (моноклональне або поліклональне), яке цікавить, можна секвенувати, і полінуклеотидну послідовність, що кодує поліпептид антитіла проти МОР, можна потім клонувати у вектор для експресії або поширення. Послідовність, що кодує антитіло, яке представляє інтерес, може підтримувати у векторі в клітині-хазяїні, і клітини-хазяїни можна потім розмножувати і заморозити для майбутнього
Застосування. В альтернативі, полінуклеотидну послідовність можна використати для генетичного маніпулювання для "гуманізації" антитіла або для поліпшення афінітету або інших характеристик антитіла.
Наприклад, константну область можна піддати маніпуляціям генної інженерії для того, щоб вона більше нагадувала людські константні області для уникнення імунної реакції, якщо антитіло використовується в клінічних випробуваннях і способах лікування у людей. Може бути бажано піддати генетичним маніпуляціям 7/0 послідовність антитіла для отримання більшого афінітету до МОБ і більше ефективності при інгібуванні МОР. Для фахівця в даній галузі буде очевидно, що можна зробити одне або декілька змін полінуклеотиду в антитілі проти
МОБ і все ж зберегти його здатність зв'язуватися з МОР.
Існує 4 загальні стадії для гуманізації моноклонального антитіла. Вони являють собою: (1) визначення нуклеотиду і прогнозованої амінокислотної послідовності легкого і важкого варіабельних доменів вихідного /5 антитіла, (2) проектування гуманізованого антитіла, тобто рішення, яку каркасну область антитіла використати під час процесу гуманізації; (3) дійсні методології!/методики гуманізації; і (4) трансфекція і експресія гуманізованого антитіла |див., наприклад, патенти США МоМо 4816567, 5807715, 5866692, 6331415, 5530101, 5693761, 5693762, 5585089 і 6180370|. Був описаний ряд молекул "гуманізованого" антитіла, що включають зв'язувальний антигенний сайт, отриманий з надлюдського імуноглобуліну, включаючи химерні антитіла, що го мають області М гризунів або модифіковані області М гризунів і їх асоційовані області (СОК), що визначають комплементарність, злиті з людськими константними доменами |див., наприклад, УМіпігег еї а. Майте 349:293-299 (1991), Горидію еї аЇ. Ргос. Маї. Асад. Зсі. ОБА 86:4220-4224 (1989), Зпнам/ еї аїЇ. 9д.Іттипої. 138:4534-4538 (1987) і Вгомп еї а! Сапсег Кез. 47:3577-3583 (1987)). Інші посилання описують СОК гризунів, пересаджений в людську опорну каркасну область (ЕК) перед злиттям з константним доменом відповідного людського антитіла сч ов |див., наприклад, Кіесптапп еї аЇ. Майте 332:323-327 (1988), Мегпоеуеп еї а). Зсіепсе 239:1534-1536 (1988) і д9опев еї а). Маїшге 321:522-525 (1986)). Інше посилання описує СОК гризунів, підтримувані рекомбінантно і) облицьовані каркасні області гризунів |див., наприклад, європейську патентну публікацію Мо519596). Ці "гуманізовані" молекули призначені для мінімізації небажаної імунологічної реакції відносно молекул антилюдських антитіл гризунів, яка обмежує тривалість і ефективність терапевтичних видів застосування цих Ге! зо частин у людей-реципієнтів. Наприклад, константну область антитіла можна сконструювати методами генної інженерії так, що вона буде імунологічно інертною (наприклад, не запускає лізис комплементом (|див., Ме наприклад, РСТ/5899/01441; заявка на патент Великобританії Мо 9809951.81). Інші способи гуманізації антитіл, с які можна також використати, розкриті (Оацопегіу еї аї., Мисі. Асід5. Кев. 19:2471-2476 (1991) і в патентах
США МоМо 6180377, 6054297, 5997867, 5866692, 6210671, 6350861, і в публікації РСТ Ме01/27160. Інші способи їж" описані в заявці на патент США під серійним Мо10/745775). со
У ще одній альтернативі повністю людські антитіла можна отримати використанням мишей, що є в продажу, які були піддані модифікації генною інженерією для експресії специфічних білків людського імуноглобуліну.
Трансгенні тварини, які призначені для продукції більш бажаних (наприклад, повністю людських антитіл) або більш доцільної імунної відповіді, можна також використовувати для генерування гуманізованих або людських « антитіл. Прикладами такої технології є Хепотоизетм від Ардепіх, Іпс. (Егетопі, СА) і НИиИМАБ-Моизео і ТО Мошетм з с від Меадагех, Іпс. (Ргіпсеїоп, МУ). й Очевидно, що хоч наведене вище обговорення відноситься до гуманізованих антитіл, загальні обговорені "» принципи застосовні для отримання антитіл для використання, наприклад, у собак, кішок, приматів, коней і корів. Крім того, очевидно, що один або декілька описаних в даному описі аспектів гуманізації антитіл можуть
Комбінуватися, наприклад, пересадка СОК, мутація каркаса і мутація СОК. о В альтернативі, антитіла можна отримати рекомбінантно і експресувати з використанням будь-якого способу, відомого в даній галузі В іншій альтернативі, антитіла можна виготовити рекомбінантно технологією - відтворення фага |див., наприклад, патенти США МоМо 5565332, 5580717, 5733743, 6265150 і Міпієег еї аі!., Аппи. ка Кему. Іттипої. 12:433-455 (1994)). Альтернативно, можна використати технологію відтворення фага |МсСайПепу еї 5о а. Майте 348:552-553 (1990) для продукції людських антитіл і фрагментів антитіл іп мйго з генних о репертуарів варіабельного (М) домену імуноглобуліну від імунізованих донорів. Відповідно до цієї методики, (Че) гени домену М антитіла клонуються всередину рамки або в ген або великого, або маленького білка покриття ниткоподібного бактеріофага, такого як М13 або га, і виявляються у вигляді функціональних фрагментів антитіла на поверхні частинки фага. У зв'язку з тим, що ниткоподібна частинка містить копію однониткової ДНК генома фага, селекції, засновані на функціональних властивостях антитіла, також приводять до відбору гена, що кодує антитіло, що проявляє ці властивості. Таким чином, фаг імітує деякі з властивостей В-клітини. Відтворення іФ) фага можна виконати в різних форматах (огляд |див., наприклад, в публікації доппзоп, Кеміп 5. апа Спізумеї, ко ОБамій 9., Сшитепі Оріпіоп іп ЗігисішгаІ! Віоіоду З, 564-571 (1993)). Декілька джерел сегментів М гена можна використати для відтворення фага. |Сіасквоп еї аі., Майшге 352:624-628 (1991)| виділили різноманітний ряд бо антитіл проти оксазолону з маленької, випадкової комбінаторної бібліотеки генів М, отриманої з селезінок імунізованих мишей. Можна сконструювати репертуар генів М від імунізованих людей-донорів, і антитіла до різноманітного ряду антигенів (включаючи аутоантигени) можна виділити, по суті слідуючи методикам, описаним
ІМагк еї аї., У. Мої. ВіоІ. 222:581-597 (1991) або СгіййАй еї аі., ЕМВО 3. 12:725-734 (1993)). При природній імунній відповіді гени антитіла нагромаджують мутації з високою швидкістю (соматична гіпермутація). Деякі з б5 введених змін додадуть більш високий афінітет, і В-клітини, що виявляють високо афінний поверхневий імуноглобулін, переважно реплікуються і диференціюються під час введення подальшої дозволяючої дози антигену. Цей природний процес можна імітувати використанням методики, відомої як "перетасовування ланцюга" ІМагкв5, еї аї., Віо/ГТесппої. 10:779-783 (1992) В цьому способі афінітет "первинних" людських антитіл, отриманих відтворенням фага, можна поліпшити послідовним заміщенням генів області М важкого і легкого ланцюга репертуарами варіантів (репертуарів) генів домену, що природно зустрічаються У, отриманих у неімунізованих донорів. Ця методика забезпечує можливість продукції антитіл і фрагментів антитіл з афінітетами в діапазоні пкМ-нМ. Стратегія виготовлення дуже великих репертуарів антитіл фага (також відомих, як "джерело всіх бібліотек) була описана (МУафекгпоизе еї аїЇ., Мисі. Асіаз Кев. 21:2265-2266 (1993)|.
Перетасовування гена можна також використати для отримання людських антитіл з антитіл гризунів, де людське /о антитіло має афінітети і специфічність, аналогічні вихідному антитілу гризунів. Відповідно до цього способу, який також іменується "вдруковуванням епітопу", ген домену М важкого або легкого ланцюга антитіл гризунів, отриманих методикою відтворення фага, заміняється репертуаром генів людського домену М, створюючи химери гризуна-людини. Відбір на антигені приводить до виділення людських, варіабельних областей, здатних відновити сайт, який зв'язує функціональний антиген, тобто епітоп управляє (вдруковує) вибором партнера. Коли процес 7/5 повторюється для заміщення домену М гризунів, що залишається, виходить людське антитіло |див. патентну заявку РСТ УУО 9306213, опубліковану 1 квітня 1993р.). На відміну від традиційної гуманізації антитіл гризунів, які не мають каркаса або залишки СОК, що походять від гризунів. Очевидно, що хоч приведене вище обговорення відноситься до гуманізованих антитіл, загальні обговорені принципи застосовні до отримання на вимогу антитіл для використання, наприклад, у собак, кішок, приматів, коней і корів.
Антитіла можна виготовити рекомбінантно спочатку виділенням антитіл і клітин, що продукують антитіла, від тварин-хазяїнів, отримуючи генну послідовність, і використовуючи генну послідовність для рекомбінантної експресії антитіла в клітинах-хазяїнах (наприклад, клітинах СНО). Інший спосіб, який можна використати, являє собою експресію послідовності антитіл у рослин (наприклад, тютюну) або трансгенного молока. Були розкриті способи рекомбінантної експресії антитіл у рослин або молока |див., наприклад, Рееїег5, еї аЇ. Массіпе сч 19:2756 (2001); Гопрегд, М. апа 0. Низглаг ІпіКем.Іттипо! 13:65 (1995); і РоїосК, еї а), 9) Іттипо!ї Мейподвз 231:147 (1999)). Способи отримання похідних антитіл, наприклад, гуманізованих, одноланцюгових і т.д., відомі (8) в даній галузі.
Імунні аналізи і методики сортування проточною цитометрією, такі як сортування клітин, активоване флюоресценцією (РГАС5), можна також використати для виділення антитіл, які специфічні для МОР. Ге! зо Антитіла можуть бути зв'язані з багатьма різними носіями. Носії можуть бути активними і/або інертними.
Приклади добре відомих носіїв включають поліпропілен, полістирол, поліетилен, декстран, нейлон, амілази, Ме) скло, природна і модифікована целюлоза, поліакриламіди, агарози і магнетит. Природа носія може бути або с розчинною, або нерозчинною для цілей винаходу. Фахівцям в даній галузі відомі інші відповідні носії для зв'язування антитіл або способи встановити їх з використанням звичайного експериментування. --
ДНК, що кодує моноклональні антитіла, легко ізолюється і секвенується з використанням звичайних процедур со (наприклад, використанням олігонуклеотидних зондів, які здатні специфічно зв'язуватися з генами, що кодують важкий і легкий ланцюги моноклональних антитіл). Клітини гібридоми служать як переважне джерело такої ДНК.
Після ізоляції ДНК можна вмістити у вектори експресії, які потім трансфікуются в клітини-хазяїни, такі як клітини Е.соїї, мавп'ячі клітини СО5, клітини яєчників китайського хом'ячка (СНО) або клітини мієломи, які « інакше не продукують білок імуноглобуліну для отримання синтезу моноклональних антитіл в рекомбінантних з с клітинах-хазяїнах. ДНК може також бути модифікованою, наприклад, заміщенням кодуючої послідовності на константні домени важкого і легкого ланцюга людини замість гомологічних мишачих послідовностей |Могтгізоп еї ;» аІ.,, Ргос. Маї. Асад. Зсі. 81:6851 (1984)| або ковалентним приєднанням до імуноглобуліну, що кодує всю або частину кодуючої послідовності, на неімуноглобуліновому поліпептиді. Таким чином, виходять "химерні" або "гібридні" антитіла, які мають специфічність зв'язування описаного в даному описі моноклонального антитіла
Го! проти МОР. ДНК, що кодує антагоністичне антитіло проти МОБ (таке як гуманізоване антагоністичне антитіло проти людського МОР), можна використати для доставки і експресії антагоністичного антитіла проти людського - МОР бажаною клітиною, як описано в даному описі. Методики доставки ДНК далі описані в даному описі. ко Антитіла проти МОР можна характеризувати з використанням способів, добре відомих в даній галузі. 5р Наприклад, один спосіб являє собою ідентифікацію епітопу, з яким воно зв'язується, званий "картування ік епітопу". Існує багато способів, відомих в даній галузі, для картування і характеристики локалізації епітопів
Ге на білках, включаючи розчинення структури кристала комплексу антитіло-антиген, конкурентні аналізи, аналізи експресії генних фрагментів і аналізи на основі синтетичних пептидів, як описано, наприклад, в |11 розділі
Нагпомж апа ІГапе, Овіпд Апііродіез, а І арогаїгу Мапиа!ї, Соїй Зргіпд Нагрог І арогаїогу Ргевзв, Соїй 5ргіпд ов Нагрог, Мему Хогк, 1999). У додатковому прикладі картування епітопу можна використовувати для визначення послідовності, з якою зв'язується атитіло проти МОР. Картування епітопу є в продажу з багатьох джерел,
Ф) наприклад, |Рерзсап Зувіетз (Едеїпегімед 15, 8219 РН І еіузіад, Тпе Ме Ппепапа3з)). Епітоп може являти собою ка лінійний епітоп, тобто що міститься в одному фрагменті секвенування амінокислот, або конформаційний епітоп, утворений тримірною взаємодією амінокислот, які необов'язково можуть міститися в одному фрагменті бо секвенування. Пептиди різної довжини (наприклад, щонайменше, довжиною 4-6 амінокислот) можна виділити, або синтезувати (наприклад, рекомбінантно) і використати для аналізів зв'язування з антитілом проти МОР. В іншому прикладі епітоп, з яким зв'язується антитіло проти МОРЕ, можна визначити при систематичному скринінгу використанням перекриваючих пептидів, отриманих з послідовності МОР, і визначенням зв'язування антитілом проти МОР. Відповідно до аналізів експреси генних фрагментів, відкрита рамка зчитування, що кодує МОБ, 65 Ффрагментована або випадково, або специфічними генетичними конструкціями, і визначається реактивність експресованих фрагментів МОБ з антитілом, що підлягає тестуванню. Генні фрагменти можуть, наприклад,
продукуватися РСК (полімеразною реакцією синтезу ланцюга), а потім транскрибуватися і транслюватися в білок іп мійго в присутності радіоактивних амінокислот. Потім визначається зв'язування антитіла з радіоактивно міченими фрагментами МОБ імунопреципітацією і гель-електрофорезом. Певні епітопи можна також ідентифікувати використанням великих бібліотек випадкових пептидних послідовностей, що виявляються на поверхні частинок фага (бібліотек фатів). Альтернативно, певну бібліотеку перекриваючих фрагментів пептидів можна тестувати на зв'язування з випробовуваним антитілом в простих аналізах зв'язування. У додатковому прикладі мутагенез домену, що зв'язує антиген, експерименти обміну доменів і скануючий мутагенез аланіну можна виконати для ідентифікації необхідних залишків, достатніх і/або необхідних для зв'язування епітопу. 7/0 Наприклад, експерименти обміну доменів можна виконати з використанням мутантного МОРЕ, в якому різні фрагменти поліпептиду МОРЕ були заміщені (обмінені) послідовностями з близько спорідненого, але антигенно відмінного, білка (такого як інший член сімейства білків нейротропінів). Оцінкою зв'язування антитіла з мутантним МОР можна оцінити значення певного фрагмента МОБ для зв'язування антитіла.
Ще одним способом, який можна використати для характеристики антитіла проти МОРЕ, є використання 7/5 Конкурентних аналізів з іншими антитілами, які, як відомо, зв'язуються з тим самим антигеном, тобто різними фрагментами на МОР, для визначення того, чи зв'язується антитіло проти МОБ з тим самим епітопом, що й інші антитіла. Конкурентні аналізи добре відомі фахівцям в даній галузі Приклади антитіл, які можна використовувати в конкурентних аналізах для даного винаходу, включають Мар 911, 912, 938, як описано в (публікації Нопоо, еї а!., Нубгідота 19:215-227 (2000).
Інші антагоністи МОГ
Можна використовувати антагоністи МОРЕ, відмінні від антитіл проти МОР. У деяких варіантах здійснення винаходу антагоніст МОРЕ включає, їцонайменше, одну антисмислову молекулу, здатну блокувати або зменшувати експресію функціонального МОРЕ, або функціонального рецептора їКА і/або р75. Нуклеотидні послідовності МО, (КА і р7б5 відомі і легко доступні із загальнодоступних баз даних |див., наприклад, сч
Вогзапі ей аі!, Мис. Асіаз Кевз. 1990, 18, 4020; Ассезвіоп Митбрег ММ 002506; Шігісп еї аїЇ, Майшге 303:821-825 (1983)). Загальновідоме отримання молекул антисмислового олігонуклеотиду, які специфічно зв'язують мРНК і)
МОР, КА або р7/5 без перехресної взаємодії з іншими полінуклеотидами. Ілюстративні сайти наділення включають, але не обмежуються, кодон ініціації, регуляторні області 5, кодуючу послідовність і нетрансльовану область 3. В деяких варіантах здійснення олігонуклеотиди мають довжину приблизно від 10 до Ге! зо 100 нуклеотидів, мають довжину приблизно від 15 до 50 нуклеотидів, мають довжину приблизно від 18 до 25 нуклеотидів, або більше. Олігонуклеотиди можуть включати модифікації каркаса, такі як, наприклад, Ме) фосфортіоатні зв'язки, і модифікації 2-0 цукрів, добре відомі в даній галузі ((див., наприклад, Аадгажма! апа с 7пао (1998), Апіізепзе 5 Мисіеіс) Асійа Огид ЮОемеіортепі 8, 135-139). Ілюстративні антисмислові молекули включають антисмислові молекули МО, описані в (патентній публікації США Мо20010046959; див. також (7 "7
НЕру/ЛМмллми, гпа-іес.сот/гераїг. піт. со
Альтернативно, експресію і/або вивільнення МОРЕ можна зменшити з використанням "оглушення" гена, морфоліно олігонуклеотидів, ІРНК або рибосом, способів, які добре відомі в даній галузі. |Див., наприклад,
Козві, 9). ей аї., еав., "ІпігасеїшШіаг Кірогуте Арріїсайопе: Ргіпсіріевг апа Ргоїосоїв, "Ногігоп Зсіепійіс
Ргезз (Оцагіе, СА, 1999); 5 6506559; УМО 02/244321; МО 01/192513; МО 01/290581. «
В інших варіантах здійснення антагоніст МОРЕ включає, щонайменше, одну сполуку, що інгібує МОБ. з с Використовуваний в даному описі термін "сполука, що інгібує МОРЕ", відноситься до сполуки, відмінної від антитіла проти МОР, яка прямо або непрямо знижує, інгібує, нейтралізує або усуває біологічну активність МОР. ;» Сполука, що інгібує МОБ, повинна проявляти будь-яку одну або декілька з наступних характеристик: (а) зв'язування з МОБ і інгібування біологічної активності і/або низхідного шляху (шляхів), опосередкованого функцією передачі сигналів МОН; (Б) лікування або профілактика будь-якого аспекту болю, зокрема, в поєднанні
Го! з НСПЗЗ3; (с) блокування або зменшення активації рецепторів МОБ (включаючи димеризацію і/або аутофосфорилювання рецепторів ІїКА); (4) збільшення виведення МОБ; (е) інгібування (зниження) синтезу, - продукції або вивільнення МОБ; (Її) посилення лікування болю НСПЗ3. Ілюстративні сполуки, що інгібують МОБ, ко включають дрібномолекулярні інгібітори МОРЕ, описані в (патентній публікації США Мо20010046959); сполуки, які інгібують зв'язування МОБ з р7б5, як описано в (публікації РСТ МоуУУО 00/69829); сполуки, які інгібують ік зв'язування МОБ з ТІКА/р75, як описано в (публікації РСТ МоуУУО 98/17278)|. Додаткові приклади сполук, що
Ге) інгібують МОРЕ, включають сполуки, описані в (публікаціях РСТ МоМо МО 02/17914, УМО 02/20479, в патентах США
МоМо 5342942, 6127401 і 6359130). Інші ілюстративні сполуки, що інгібують МОРЕ, являють собою сполуки, які є конкурентними інгібіторами МОЕ |див. патент США Моб291247). Крім того, фахівець в даній галузі може отримати дво Інші дрібномолекулярні сполуки, що інгібують МОР.
В деяких варіантах здійснення сполука, що інгібує МОР, зв'язує МОР. Ілюстративні сайта наділення
Ф) (зв'язування) включають, але не обмежуються, частину МОРЕ, яка зв'язується з рецептором ТтКА і/або рецептором ка р7б5, і ті частини МОР, які прилягають до області, що зв'язує рецептори, і які частково відповідальні за правильну тримірну форму частини, що зв'язує рецептори. В іншому варіанті здійснення сполука, що інгібує МОБ, бо Зв'язується з рецепторами МОР (такими як ТКА імабо р75) і інгібує біологічну активність МОР. Ілюстративні сайти наділення включають ті частини ТКА і/або р75, які зв'язуються з МОР.
У варіанті здійснення, що включає маленьку молекулу, маленька молекула може мати молекулярну масу приблизно будь-якої величини від 100 до 20000 дальтон, від 500 до 15000 дальтон або від 1000 до 10000 дальтон. Бібліотеки маленьких молекул є в продажу. Маленькі молекули можна вводити з використанням 65 будь-яких засобів, відомих в даній галузі включаючи інгаляцію, введення внутрішньоочеревинно, внутрішньовенно, внутрішньом'язово, підшкірно, підоболонково, в шлуночки головного мозку, перорально,
ентерально, парентерально, інтраназально або дермально. У деяких варіантах здійснення, коли антагоніст МОГ являє собою маленьку молекулу, він вводиться в кількості від 0,1 до Зб0Омг/кг маси пацієнта, розділеній на 1-3 або більше доз. Для дорослого пацієнта з нормальною масою тіла можна вводити дози в діапазоні від 1мг до 5г на 1 дозу.
В інших варіантах здійснення антагоніст МОБ включає, щонайменше, один структурний аналог МОБ. "Структурні аналоги МОЕ" в даному винаході відносяться до сполук, які мають однакову тримірну структуру у вигляді частини структури МОБ і які зв'язуються з рецептором МО в фізіологічних умовах іп міїго або іп мімо.
В одному варіанті здійснення структурний аналог МОРЕ зв'язується з рецептором ТКА і/або р75. Ілюстративні /о бтруктурні аналоги МОРГ включають, але не обмежуються, біциклічні пептиди, описані в (публікації РСТ МоуУУО 97/15593); біциклічні пептиди, описані в (патенті США Моб291246); циклічні сполуки, описані в (патенті США
Мо60178781, і пептиди, отримані з МОР, описані в (публікації РСТ МоуУуО89/09225). Відповідні структурні аналоги
МОРЕ можуть також конструюватися і синтезуватися за допомогою молекулярного моделювання зв'язування рецепторів МОР, наприклад, способом, описаним в (публікації РСТ МоуУУО 98/06048). Структурні аналоги МОГ /5 Можуть являти собою мнономери або димери/олігомери в будь-якій бажаній комбінації їх або інших структур для отримання поліпшених афінітетів і біологічних ефектів.
В інших варіантах здійснення винахід надає антагоніст МОБ, що включає, щонайменше, один домінантно-негативний мутант рецептора ТІКА і/або рецептора р75. Фахівець в даній галузі може отримати домінантно-негативні мутанти, наприклад, рецептора ТгКА, так що рецептор буде зв'язувати МОР, і, таким чином, діяти як "злив" для захоплення МОР. Однак домінантно-негативні мутанти не будуть мати нормальної біологічної активності рецептора (такого як рецептор ТКА) після зв'язування з МОР. Ілюстративні домінантно-негативні мутанти включають, але не обмежуються, мутанти, описані в наступних посиланнях: |і еї аіЇ, Ргос. Маї! Асад.
Зсі. ОБА 1998, 95, 10884; Еїде еї аїЇ, 9У. Меийгозсі. 1996,16, 3123; іш еї аїЇї, У. Мецйгозсі 1997, 17, 8749;
КіІвіїп еї аї, СеїЇ 1990, 61, 647; МаЇеплцеїа еї аі, Мецйгоп 1993, 10, 963; Твоціаз ей аі, Мецйгоп 1993, 10, сч 975; і І атбаїІе еї аї, ЕМВО 3. 1993, 12, 3083), кожна з яких повністю включена в даний опис як посилання.
Домінантно-негативні мутанти можна вводити в білковій формі або в формі вектора експресії, так що і) домінантно-негативний мутант (наприклад, мутантний рецептор ТКА) експресований іп мімо. Білок або вектор експресії можна вводити з використанням будь-якого засобу, відомого в даній галузі, такого як введення внутрішньоочеревинно, внутрішньовенно, внутрішньом'язово, підшкірно, підоболонково, в шлуночки головного Ге! зо мозку, перорально, ентерально, парентерально, інтраназально, дермально або шляхом інгаляції. Наприклад, введення вектора експресії включає локальне або системне введення, включаючи ін'єкцію, пероральне б» введення, введення у вигляді частинок з використанням ін'єкційного пістолета або катетера і місцеве введення. с
В інших варіантах здійснення білок або вектор експресії вводиться прямо в симпатичний або сенсорний стовбур або ганглій. Фахівець в даній галузі знайомий з введенням векторів експресії для отримання експресії --
Зв екзогенного білка іп мімо |див., наприклад, патенти США МоМо 6436908; 6413942; 63764711. со
Можна також використовувати націлену доставку терапевтичних композицій, що містять антисмисловий полінуклеотид, вектор експресії або субгеномні полінуклеотиди. Опосередковані рецепторами методики доставки ДНК описані, наприклад, в (публікаціях Ріпдеїз еї аї, Тгепаз Віоїеспто! (1993) 11:202; Спіои еї а).
Селі Тпегареціїсв: Меїйодз Апа Арріїсайопе ОЇ Оігесі Сепе Тгапвезїег (УА. Мой, ей.) (1994); МУи еї аї, 9. «
Віо! Спет. 1988) 263:621; МУм еї аї, У. Віої. Спет. (1994) 269:542; 7епКе ей ай, Ргос. Май. Асай. Зсі. (ОА) У с (1990) 87:3655; МУи еї аї., 9. Віої. Спет. (1991) 266:338). Терапевтичні композиції, що містять полінуклеотид, . вводяться в діапазоні від приблизно 10Онг до приблизно 200Омг (або більше) ДІЖ для локального введення в и?» протоколі генної терапії. У деяких варіантах здійснення в ході протоколу генної терапії можна також використати діапазони концентрації менше за приблизно 5О0Онг, від приблизно 50Онг до приблизно 5БОнг, від приблизно 1мкг до приблизно 2мг, від приблизно 5мкг до приблизно 5О0Омкг і від приблизно 20мкг до приблизно
Го! 100мкг або більше за ДНК. Терапевтичні полінуклеотиди і поліпептиди даного винаходу можна доставити з використанням носіїв генної доставки. Носії генної доставки можуть бути вірусного або невірусного походження - Їдив. в цілому ЦдоПу, Сапсег Сепе Тпегару (1994) 1:51; Кітига, Нитап Сепе Тпегару (1994) 5:845; Соппеїу, ко Нитап Сепе ТПпегару (1995) 1:185; і Карій, Майте Сепеїйїсв (1994) 6:148). Експресію таких кодуючих послідовностей можна викликати з використанням ендогенних промотерів і/або підсилювачів ссавців або ік гетерологічних промотерів і/або підсилювачів. Експресія кодуючої послідовності може бути або констутивною,
Ге або регульованою.
Вектори на вірусній основі для доставки бажаного полінуклеотиду і експресії в бажаній клітині добре відомі в даній галузі. Ілюстративні вектори на вірусній основі включають, але не обмежуються, рекомбінантні ретровіруси |див., наприклад, публікації РСТ МоМо УУО 90/07936; УМО 94/03622; МО 93/25698; МО 93/25234; МО 93/11230; УМО 93/10218; МО 91/02805; патенти США МоМо 5219740, 4777127; патент Великобританії Мо2200651 і
Ф) патент Іспанії Мо03452421, вектори на основі альфа-вірусу (наприклад, вектори на основі вірусу Синдбіс, вірусу ка лісу Семліки (АТОС МК-67; АТСС Мр-1247), вірусу ріки Росе (АТС МК-373; АТСС Мр-1246) і вірусу венесуельського кінського енцефаліту (АТСС МК-923; АТС Мт-1250; АТСС МкК-1249; АТСС Мр-532), і во адено-асоційованого вірусу (ААМ) |див., наприклад, публікації РСТ МоМо УУО 04/12649, УМО 93/03769, МО 93/19191; МО 94/28938; МО 95/11984 і МУО 95/00655). Можна також використати введення ДНК, зв'язаної з убитим аденовірусом, як описано в |публікації Сигієї, Нит. Сепе ТНег. (1992) 3:147).
Можна також використати невірусні носії доставки, включаючи, але не обмежуючись, полікатіонну, конденсовану ДНК, сполучену з одним убитим аденовірусом |див., наприклад, Сигієї Нит. Сепе Тпег. (1992) 65 3:147), ДНК, сполучену з лігандом |див., наприклад, МУи, 9. Віої Спет. (1989) 264:16985); клітини-носії доставки еукаріотичних клітин (див., наприклад, патент США Мо5814482; публікації РСТ МоМо УУО 95/07994; МО
96/17072; МО 95/30763; і УМО 97/42338) і нейтралізацію нуклеїнового заряду або злиття з клітинними мембранами. Можна також використати депротеїнізовану ДНК. Ілюстративні способи введення депротеїнізованої
ДНК описані в (публікації РСТ Мо М/О 90/11092 і в патенті США Мо 5580859). Ліпосоми, які можуть діяти як носії генної доставки, описані в (патенті США Мо 5422120; публікаціях РСТ МоМо УУО 95/13796; УМО 94/23697; МО 91/14445 і патенті Іспанії Мо0524968). Додаткові підходи описані в (публікації РНїїр, Мої. СеїІ. Вісі. (1994) 14:24119 і в публікації УуоПепаїп, Ргос. Май). Асад-зсі. (1994) 91:15811.
Також очевидно, що вектор експресії можна використати для напряму експресії будь-якого з антагоністів МОГ на основі білка, описаних в даному описі (наприклад, антитіло проти МОР, імуноадгезин ТІКА і т.д.). 7/0 Наприклад, полінуклеотид, що кодує антагоністичне антитіло проти МОР, можна також використовувати для доставки і експресії антагоністичного антитіла проти МОБ в бажаній клітині. Очевидно, що вектор експресії можна використовувати для напряму експресії антагоністичного антитіла проти МОР. Вектор експресії можна вводити внутрішньоочеревинно, внутрішньовенно, внутрішньом'язово, підшкірно, підоболонково, в шлуночки головного мозку, перорально, ентерально, парентерально, інтраназально, дермально або шляхом інгаляції. 7/5 Наприклад, введення векторів експресії включає локальне або системне введення і місцеве введення. Як далі обговорюється в даному описі, фахівець в даній галузі знайомий з введенням векторів експресії для отримання експресії екзогенного білка іп мімо |див., наприклад, патенти США МоМо 6436908; 6413942 і 6376471). У даній області відомі інші фрагменти рецептора ТКА, які здатні блокувати МОРЕ (від часткової до повної блокади) і/або біологічну активність МОР.
В іншому варіанті здійснення антагоніст МОБ включає, щонайменше, один імуноадгезин ТКА.
Використовувані в даному описі імуноадгезини ТКА відносяться до розчинних химерних молекул, що включають позаклітинний домен рецептора ТКА (або його частину), і послідовності імуноглобуліну, яка зберігає специфічність зв'язування (в деяких варіантах здійснення, по суті зберігає специфічність зв'язування) рецептора ТКА і здатна зв'язуватися з МОР. Імуноадгезин ТКА здатний блокувати (знизити і/або подавити) с біологічну активність МОР, як описано в даному описі.
Імуноадгезини ТгКА відомі в даній галузі, Її було виявлено, що вони блокують (знижують або пригнічують) о зв'язування МОРЕ з рецептором ТКА |див., наприклад, патент США Моб153189). В одному варіанті здійснення імуноадгезин ТІКА включає злиття амінокислотної послідовності рецептора ТКА, здатної зв'язувати МОРЕ (або амінокислотну послідовність, яка по суті зберігає специфічність зв'язування рецептора ТтКА) і послідовність Ге») імуноглобуліну (або амінокислоту, яка по суті зберігає специфічність зв'язування рецептора ТКА). У деяких варіантах здійснення рецептор ТгКА являє собою послідовність людського рецептора ТГгКА, і злиття відбувається іа з послідовністю константного домену імуноглобуліну. В інших варіантах здійснення послідовність константного Га домену імуноглобуліну являє собою послідовність константного домену важкого ланцюга імуноглобуліну. В інших варіантах здійснення асоціація двох злиттів рецептора ТІТКА важкого ланцюга імуноглобуліну (наприклад, через -
Ковалентний сполучення дисульфід ним зв'язком (зв'язками)) приводить до структури, подібної гомодимерному Ге) імуноглобуліну. Легкий ланцюг імуноглобуліну може, крім того, бути асоційований з однією або обома химерами імуноглобуліну рецептора ТІКкА в зв'язаний дисульфідом димер для отримання гомотримерної або гомотетрамерної структури. Приклади відповідних імуноадгезинів ТКА включають імуноадгезини, описані в (патенті США Моб153189). «
В іншому варіанті здійснення антагоніст МОГ включає, щонайменше, одне антитіло проти ТКА, здатне шщ с блокувати, пригнічувати, змінювати і/або знижувати фізичну взаємодію МОРЕ з рецептором ТГКА і/або низхідну й передачу сигналів, за допомогою чого біологічна активність МОРЕ знижується і/або блокується. Антитіла проти «» ТКА відомі в даній галузі. Ілюстративні антитіла проти ТКА включають антитіла, описані в (публікаціях РСТ
МоМо УМО 97/21732, МО 00/73344, УМО 02/15924 і патентній публікації США Мо20010046959). В іншому варіанті здійснення антагоніст МОЄ включає, щонайменше, одне антитіло проти р75, здатне блокувати, пригнічувати і/або о знижувати фізичну взаємодію МОБ з рецептором р75 і/або низхідну передачу сигналів, за допомогою чого біологічна активність МОЕ знижується і/або блокується. - В іншому варіанті здійснення антагоніст МОР включає, щонайменше, один інгібітор кінази, здатний ка інгібувати низхідну передачу сигналів кінази, пов'язаних з активністю рецепторів ТКА і/або р75. Ілюстративні 5ор інгібітори кінази являють собою К252а або К252Б, які відомі в даній галузі і описані в (публікаціях Кпивеї! еї іс, ап, 9. Мецгоспет. 59:715-722 (1992); Кпиве! еї аїЇ, У. Мепгоспетівігу 57:955-962 (1991); Коїігиті еї аї,
Ге) Меипгозсіепсе 8:715-721 (1988); Нігаїа еї аї, Спетіса! Абзігасів 111:728, ХРОО204135, див. резюме і 121п
СоПесіїме СПетіса! Зирвеіапсе Іпадех, р.34237, з 3 (5-7), 55-60, 66-69), р.34238, с.1 (41-44), с.2 (25-27, 32-33), р.3423, с.3 (48-50, 52-53); патент США Моб6306849).
Очікується, що кліницист при пошуку зможе ідентифікувати ряд інших категорій антагоністів МОР.
Ідентифікація антагоністів МОГ іФ) Антитіла проти МОБ та інші антагоністи МОЕ можна ідентифікувати або охарактеризувати з використанням ко способів, відомих в даній галузі, за допомогою чого виявляється і/або вимірюється зниження, полегшення або нейтралізація біологічної активності МОРГ. Наприклад, аналіз активації рецепторів кінази (КІКА), описаний в бо Іпатентах США МоМо 5766863 і 5891650), можна використовувати для ідентифікації засобів проти МОР. Цей аналіз типу ЕПІЗА підходить для якісного або кількісного вимірювання активації кінази вимірюванням аутофосфорилювання домену кінази тирозинкінази білка рецептора (що далі іменується "ТРТК"), наприклад, рецептора ТІТКА, а також для ідентифікації і характеристики потенційних антагоністів вибраного гРТК, наприклад, ТКА. Перша стадія аналізу включає фосфорилювання домену кінази рецептора кінази, наприклад, б5 рецептора ТКА, причому рецептор присутній в клітинній мембрані еукаріотичної клітини. Рецептор може являти собою ендогенний рецептор або нуклеїнову кислоту, що кодує рецептор, або конструкт рецептора може бути трансформований в клітину. Звичайно перша тверда фаза (наприклад, ямка першої аналітичної планшети) покривається по суті однорідною популяцією таких клітин (звичайно лінії клітин ссавців) так, що клітини прилипають до твердої фази. Часто клітини є прикріпленими до субстрату, і, за допомогою цього, вони природно прикріплюються до першої твердої фази. Якщо використовується "конструкт рецептора", він звичайно включає злиття рецептора кінази і сигнальний поліпептид. Сигнальний поліпептид розпізнається засобом захоплення, часто антитілом захоплення, в частині ЕГІЗА аналізу. Речовина, що аналізується, така як перспективне антитіло проти МОБ або інший антагоніст МОБ, потім додається разом з МОЕ в ямку, що має прикріплені клітини, так що рецептор тирозинкінази (наприклад, рецептор ТКА) зазнає впливу (або контактує) з МОБ і речовиною, що /о аналізується. Цей аналіз забезпечує можливість ідентифікації антитіл (або іншого антагоніста МОР), які інгібують активацію ТКА його лігандом МОР. Після контакту з МОЕ і речовиною, що аналізується, прикріплені клітини солюбілізуються з використанням буфера лізису (який містить в собі солюбілізуючий детергент) і обережного перемішування, вивільняючи за допомогою цього клітинний лізат, який може бути підданий безпосередньо частині ЕГІЗА аналізу без необхідності концентрації або освітлення клітинного лізату.
Отриманий таким чином клітинний лізат потім готовий бути підданим стадії ЕГІЗА аналізу. Як перший етап стадії ЕГІ5ЗА, другу тверду фазу (звичайно ямку титрувальної планшети ЕГІЗА) покривають засобом захоплення (часто антитілом захоплення), який специфічно зв'язується з рецептором тирозинкінази або, у разі конструкта рецептора, з сигнальним поліпептидом. Покриття другої твердої фази проводиться так, що засіб захоплення прикріплюється до другої твердої фази. Засіб захоплення являє собою в цілому моноклональне антитіло, але, як го описано в прикладах в даному описі, можуть також використовуватися поліклональні антитіла. Отриманий клітинний лізат потім зазнає впливу або контактує з прикріплювальним засобом захоплення так, що рецептор або конструкт рецептора прикріплюється до (або захоплюється у) другу тверду фазу. Потім проводиться етап промивання з тим, щоб видалити незв'язаний клітинний лізат, залишаючи захоплений рецептор або конструкт рецептора. Прикріплений або захоплений рецептор або конструкт рецептора потім зазнає впливу або контактує з с ов антитілом проти фосфотирозину, яке ідентифікує фосфорильовані залишки тирозину в рецепторі тирозинкінази.
В одному варіанті здійснення антитіло проти фосфотирозину зв'язано пов'язане (прямо або непрямо) з і) ферментом, який каталізує зміну кольору нерадіоактивного колірного реактиву. Відповідно, фосфорилювання рецептора можна виміряти подальшою зміною кольору реагенту. Фермент може бути безпосередньо зв'язаний з антитілом проти фосфотирозину, або кон'югуча молекула (наприклад, біотин) може бути кон'югована з антитілом Ге! зо проти фосфотирозину, ії фермент може бути в подальшому зв'язаний з антитілом проти фосфотирозину за допомогою кон'югуючої молекули. Нарешті, вимірюють зв'язування антитіла проти фосфотирозину із захопленим Ме рецептором або конструктом рецептора, наприклад, зміною кольору у кольорового реагенту. с
Антагоністи МОБ можна також ідентифікувати інкубацією перспективного засобу з МОРЕ і моніторингом будь-якої однієї або декількох з наступних характеристик: (а) зв'язування з МОБ і інгібування біологічної -- активності МОРЕ і/або низхідного шляху (шляхів), опосередкованого функцією передачі сигналів МОР; (Б) со блокування або зменшення активації рецепторів МОБ; (с) збільшення виведення МОБ; (а) інгібування активації рецепторів МОРЕ (включаючи димеризацію і/або аутофосфорилювання ТКА); (е) лікування, полегшення або профілактика будь-якого аспекту болю, зокрема, в поєднанні з НСПЗЗ; (Її) 50 інгібування (зниження) синтезу, продукції або вивільнення МОБ; (9) посилення лікування болю НСПЗ3. У деяких варіантах здійснення антагоніст «
МОР ідентифікується інкубацією перспективного засобу з МОБ і моніторингом зв'язування і супутнього з с зменшення або нейтралізації біологічної активності МОР. Аналіз зв'язування можна виконати очищеним . поліпептидом (поліпептидами) МОРЕ або клітинами, які природно експресують або трансфіковані для експресії и?» поліпептиду (поліпептидів) МОБ. В одному варіанті здійснення аналіз зв'язування являє собою аналіз конкурентного зв'язування, де оцінюється здатність перспективного антитіла конкурувати з відомим антагоністом
МОР за зв'язування МОР. Аналіз можна виконувати в різних форматах, включаючи формат ЕГІЗА. В інших
Го! варіантах здійснення антагоніст МОРЕ ідентифікується інкубацією перспективного засобу з МОБ і моніторингом супутнього інгібування димеризації і/або аутофосфорилювання рецептора ТтКкА. - Після первинної ідентифікації активність перспективного антагоніста проти МОЕ можна далі підтвердити і ко уточнити біологічними аналізами, які, як відомо, тестують націлені види біологічної активності. 5ор Альтернативно, біологічні аналізи можна використати для прямого скринінгу кандидатів. Наприклад, МОРЕ сприяє і, ряду морфологічно розпізнаваних змін в клітинах, що реагують. Вони включають, але не обмежуються, сприяння
Ге) диференціюванню клітин РС 12 і посилення росту нейритів з цих клітин (Опег еї аї!., Віоспет. 36:4775-4781 (1997); Твоцаз еї аІЇ., Мешгоп 10:975-990 (1993)), сприяння розростанню нейритів з експлантатів, реагуючих сенсорних і симпатичних гангліїв, (Гемі-МопіаїЇсіпі, К. Ап Апдеїеці, Р. Мегме дгоуй Тасіог. РНузіоЇ. Кем. 48, 534-569, 1968) і сприяння виживанню нейронів, залежних від МОР, таких як нейрони ембріонального дорсального кореневого ганглію, трійчастого ганглію або симпатичного ганглію |наприклад, Спип 4: Райцеггоп,
Ф) Оем. Вісі. 75:705-711, (1977); Висптап 5 ЮОаміез, Оемеортепі 118:989-1001, (1993)). Таким чином, аналіз на ка інгібування біологічної активності МОРЕ тягне за собою культивування клітин, що реагують на МОРЕ, з МОЄ плюс речовина, що аналізується, така як перспективне антитіло проти МОРЕ і перспективний антагоніст МОР. Після бо Відповідного часу треба аналізувати реакцію клітин (диференціювання клітин, розростання нейритів або виживання клітин).
Визначення здатності антагоніста перспективного МОРЕ блокувати або нейтралізувати біологічну активність
МОР можна також провести моніторингом здатності перспективного засобу інгібувати опосередковане МОГ виживання в біологічному аналізі виживання ембріональних щурячих дорсальних кореневих гангліїв, як описано 65 В (публікації Копдо, еї аї., Нубгідота 19:215-227 (2000)). Спосіб ідентифікації модуляторів активності МОЄ описаний в |РСТ/О52004/016091.
Композиції
Композиції винаходу включають ефективну кількість антагоніста МОБ (такого як антитіло проти МОР) і НСПЗ3З, як описано в різних варіантах здійснення, описаних в даному описі. У деяких варіантах здійснення композиції, крім того, містять фармацевтично прийнятний ексципієнт. У деяких варіантах здійснення композиція призначена для застосування в будь-якому з способів, описаних в даному описі (таких як способи лікування післяопераційного болю). Приклади таких композицій, а також те, як їх складати, також описані в попередньому розділі і нижче. Антагоніст МОРЕ ії НСПЗЗ можуть бути присутніми в одній композиції або бути присутніми у вигляді окремих композицій. Відповідно, в деяких варіантах здійснення антагоніст МОЕ і НСПЗЗ присутні в одній тю! тій самій композиції. В інших варіантах здійснення антагоніст МОЕ і НСПЗЗ присутні в окремих композиціях.
В іншому аспекті винахід надає синергічну композицію антагоніста МОРЕ і НСПЗ3З.
У деяких варіантах здійснення винахід надає фармацевтичні композиції, що включають антагоніст МОРЕ, для застосування при лікуванні болю (такого як післяопераційний біль), причому вказане застосування включає одночасне і/або послідовне введення НСПЗЗ. У деяких варіантах здійснення винахід надає фармацевтичні 7/5 Композиції, що включають НСПЗЗ для лікування болю, причому вказане застосування включає одночасне і/або послідовне введення антагоніста МОР. У деяких варіантах здійснення винахід надає фармацевтичні композиції, що включають антагоніст МОБ і НСПЗЗ для окремого, одночасного і/або послідовного застосування для лікування болю. У деяких варіантах здійснення антагоніст МОР являє собою антитіло проти МОР (таке як антитіло ЕЗ, як описано в даному описі). В інших варіантах здійснення НСПЗЗ являє собою ібупрофен. У ще одних варіантах здійснення антагоніст МОРЕ являє собою антитіло проти МОР, і НСПЗЗ являє собою ібупрофен.
Зрозуміло, що композиція може включати більше одного антагоніста МОР. Наприклад, композиція може включати більше одного члена класу антагоністів МОРЕ (наприклад, суміш антитіл проти МОБ, які розпізнають різні епітопи МОБ), а також члени різних класів антагоністів МОРЕ (наприклад, антитіла проти МОБ і сполуки, що інгібує МОР). Інші ілюстративні композиції включають більше одного антитіла проти МОБ, які розпізнають один і сч той самий епітоп (епітопи), різні види антитіл проти МОБ, які зв'язуються з різними епітопами МОБ, або різні сполуки, що інгібують МОР. В інших варіантах здійснення композиція включає один або декілька антагоністів і)
МОР, вибраних з групи, що складається з антагоніста, який зв'язує (фізично взаємодіє з) МОРЕ (наприклад, антитіло), антагоніст, який зв'язується з рецептором МОБ (таким як рецептор ТІкКА або рецептор р7Б), і антагоніст, який знижує (гальмує і/або блокує) низхідну передачу сигналів рецептора МОР. Ге! зо Композиція, що застосовується в даному винаході, може, крім того, включати фармацевтично прийнятні носії, ексципієнти або стабілізатори (Кетіпдіоп: Те Зсіепсе ап Ргасіісе ої Рпагтасу 201 Еа. (2000) Іірріпсой Ме
МУйШіате апа УМіїкіп5, Еа. К. Е. Ноомег)|), в формі ліофілізованих композицій або водних розчинів. Прийнятні с носії, ексципієнти або стабілізатори є нетоксичними для реципієнтів у використовуваних дозуваннях і концентраціях і можуть включати буфери, такі як фосфат, цитрат і інші органічні кислоти; антиоксиданти, --
Зз5 Включаючи аскорбінову кислоту і метіонін; консерванти (такі як хлорид октадецилдиметилбензиламонію; хлорид со гексаметонію; хлорид бензалконію, хлорид бензетонію; фенол, бутиловий або бензиловий спирт; алкілпарабени, такі як метил або пропілпарабен; катехол; резорцинол; циклогексанол; З-пентанол і м-крезол); поліпептиди низької молекулярної маси (менше за приблизно 10 залишків), білки, такі як сироватковий альбумін, желатин, або імуноглобуліни; гідрофільні полімери, такі як полівінілпіролідон; амінокислоти, такі як гліцин, глутамін, « аспарагін, гістидин, аргінін або лізин; моносахариди, дисахариди та інші вуглеводні, включаючи глюкозу, п-ва) с манозу або декстрани; хелатоутворювальні агенти, такі як ЕДТА; цукор, такий як сахароза, маніт, трегалоза або сорбіт; протиїони, що створюють сіль, такі як натрій; комплекси металів (наприклад, комплекси 7п-білок); ;» іабо неіонні поверхнево-активні речовини, такі як ТМУЕЕМ тм, РІ КОС тм або поліетиленгліколь (РЕб).
Фармацевтично прийнятні ексципієнти, крім того, описані в даному описі.
Композиції описані в даному описі, можуть містити додаткові сполуки, які, як відомо, можна о використовувати для лікування болю. Антагоніст МОРЕ і НСПЗЗ і їх композиції можна також застосовувати в поєднанні з іншими засобами, які служать для посилення і/або доповнення ефективності засобів. - В інших варіантах здійснення даний винахід надає композиції (описані в даному описі) для застосування в ко будь-якому з способів, описаних в даному описі, або в контексті застосування як лікарський засіб, і/або 5р використання для виготовлення лікарського засобу. о Набори (Че) Винахід також надає набори для застосування в даних способах. Набори винаходу включають один або декілька контейнерів, що включають антагоніст МОР (такий як антитіло проти МОРЕ), НСПЗЗ і в деяких варіантах здійснення, крім того, включають інструкції по застосуванню відповідно до будь-якого з способів, описаних в даному описі. У деяких варіантах здійснення набір включає антитіло проти МОБ (таке як антитіло ЕЗ, описане в даному описі). В інших варіантах здійснення набір включає антитіло проти МОР, що включає один або декілька (Ф, СОК антитіла ЕЗ (наприклад, 1, 2, 3, 4, 5 або, в деяких варіантах здійснення, всі 6 СОК з ЕЗ). Набір може, ко крім того, включати опис відбору індивідуума, що підлягає лікуванню, на основі ідентифікації того, чи є у індивідуума біль або чи є у індивідуума ризик болю. В деяких варіантах здійснення винахід надає набори для бо застосування з будь-яким із способів, описаних в даному описі, причому вказаний набір включає антагоніст МОР.
У ще одних варіантах здійснення набір включає антитіло проти МОР. У ще одних варіантах здійснення набір включає гуманізоване антитіло проти МОБ (таке як антитіло ЕЗ, описане в даному описі). У ще одних варіантах здійснення інструкції включають опис введення антагоніста МОБ в поєднанні з НСПЗЗ для лікування, профілактики і/або полегшення будь-якого болю (такого як післяопераційний біль, біль, пов'язаний з опіком, б5 ревматоїдним артритом або остеоартритом).
У деяких варіантах здійснення набір включає антагоніст МОБ (такий як антитіло проти МОР), НСПЗЗ і інструкції по введенню антагоніста МОЕ і НСПЗЗ одночасно і/або послідовно для ефективного лікування болю. В іншому варіанті здійснення набір включає антагоніст МОРЕ (такий як антитіло проти МОР) і інструкції по введенню антагоніста МОБ (такого як антитіло проти МОР) і НСПЗЗ в поєднанні один з одним для ефективного лікування болю. В інших варіантах здійснення набір включає антагоніст МОРЕ (такий як антитіло проти МОБ), і
НСПЗ3З (такий як ібупрофен) і інструкції по введенню антагоніста МОРЕ ії НСПЗЗ в поєднанні один з одним для ефективного лікування болю. Відповідно, будь-які способи, описані в даному описі, можуть бути відображені в інструкціях.
У деяких варіантах здійснення набір включає антитіло проти МОР. В інших варіантах здійснення антитіло 7/0 проти МОР являє собою антитіло, що включає варіабельну область важкого ланцюга, показану в таблиці 1, і варіабельну область легкого ланцюга, показану в таблиці 2. В ще одних варіантах здійснення антитіло проти
МОР являє собою антитіло ЕЗ, як описане в даному описі.
Антагоніст МОБ (такий як антитіло проти МОРЕ) і НСПЗЗ можуть бути присутніми в окремих контейнерах або в одному контейнері. Зрозуміло, що набір може включати одну окрему композицію або дві або більше композицій, 7/5 причому одна композиція включає антагоніст МОРЕ і одна композиція включає НСПЗЗ.
Набори даного винаходу знаходяться у відповідній упаковці. Відповідна упаковка включає, але не обмежується, флакончики, пляшки, банки, гнучку упаковку (наприклад, запаяні мішечки Муїаг або пластикові мішечки) і їм подібні. Набори можуть необов'язково містити додаткові компоненти, такі як буфери і інтерпретаційна інформація.
Інструкції, що відносяться до застосування антагоніста МОРЕ, загалом включають інформацію по дозуванню, схемі введення і шляху введення для передбачуваного лікування. Контейнери можуть являти собою стандартні дози, насипні упаковки (наприклад, багатодозові упаковки) або субстандартні дози. Інструкції, що поставляються в наборах винаходу, являють собою звичайно письмові інструкції на етикетці або вкладиші упаковки (наприклад, лист паперу, включений в набір), але також прийнятні інструкції, що зчитуються машиною сч об (наприклад, інструкції на магнітному або оптичному диску зберігання інформації).
Етикетка або вкладиш упаковки вказує, що композиція застосовується для лікування, полегшення і/або і) профілактики болю (включаючи післяопераційний біль). Інструкції можуть бути надані для здійснення будь-якого з способів, описаних в даному описі.
Набори даного винаходу знаходяться у відповідній упаковці. Відповідна упаковка включає, але не Ге! зо обмежується, флакончики, пляшки, банки, гнучку упаковку (наприклад, запаяні мішечки Муїаг або пластикові мішечки) і їм подібні. Передбачені також упаковки для використання в комбінації зі спеціальним пристроєм, Ме таким як інгалятор, пристрій для інтраназального введення (наприклад, розпилювач) або інфузійний пристрій, с такий як мінінасос. Набір може мати стерильний канал доступу (наприклад, контейнер може являти собою мішечок або флакончик з розчином для внутрішньовенного введення, що має пробку, що проколюється голкою --
Зв ДЛЯ підшкірних ін'єкцій). Контейнер може також мати стерильний канал доступу (наприклад, контейнер може со являти собою мішечок або флакончик з розчином для внутрішньовенного введення, що має пробку, що проколюється голкою для підшкірних ін'єкцій). Щонайменше, один активний засіб в композиції являє собою антагоніст МОРЕ, такий як антитіло проти МОРГ. Контейнер може, крім того, включати другий фармацевтично активний засіб. «
Набори можуть необов'язково надавати додаткові компоненти, такі як буфери і інтерпретаційна інформація. з с Звичайно набір включає контейнер і етикетку або вкладиш (вкладиші) упаковки на контейнері або зв'язані з ним.
У деяких варіантах здійснення винахід надає виготовлені вироби, що включають вміст описаних вище ;» наборів. В деяких варіантах здійснення набори включають антагоніст МОРЕ (такий як антитіло проти МОРЕ) і/або
НСПЗ3 з інформацією, що вказує застосування для лікування болю (в поєднанні один з одним).
Введення антагоніста МОР і НСПЗЗ і оцінка лікування
Го! Антагоніст МОРЕ і НСПЗЗ можна вводити індивідууму будь-яким прийнятним шляхом. Наприклад, їх можна вводити разом або окремо, перорально, внтурішньовенно, сублінгвально, підшкірно, внутрішньоартеріально, - внтурішньом'язово, інтраназально, ректально, інтраторакально, внутрішньоочеревинно, в шлуночки головного ко мозку, трансдермально або шляхом інгаляції. їх можна вводити перорально, наприклад, в формі таблеток, 5р пастилок, капсул, еліксирів, суспензій, сиропів, вафель, жувальної гумки, льодяників на паличці, супозиторіїв ік або їм подібних, отриманих процедурами, визнаними в даній галузі. Для фахівця в даній галузі буде очевидно,
Ге що описані в даному описі приклади не призначені бути такими, що обмежують, але лише ілюструють методики, що Є.
Відповідно, в деяких варіантах здійснення антагоніст МОРЕ, такий як антитіло проти МОРЕ, вводиться індивідууму відповідно до відомих способів, таких як внутрішньовенне введення, наприклад, у вигляді болюсу або безперервним вливанням протягом періоду часу, внутрішньом'язовим, внутрішньоочеревинним, в спинний
Ф) мозок, підшкірним, внутрішньосуглобовим, внутрішньосиновіальним, підоболонковим, пероральним, інгаляційним ка або місцевим шляхами. Наявні в продажу розпилювачі для рідких композицій, включаючи струменеві розпилювачі і ультразвукові розпилювачі, можна використовувати для введення. Рідкі композиції можуть бо розпилюватися безпосередньо, а ліофілізований порошок може розпилюватися після розчинення.
Альтернативно, антагоніст МОРЕ (такий як антитіло проти МОРЕ) може бути введений у вигляді аерозолю з використанням фторкарбонової композиції і інгалятора відміряної дози, або інгаляційно у вигляді ліофілізованого і меленої порошка.
Методики сайт-специфічної або націленої локальної доставки можна також використовувати для введення. 65 Приклади методик сайт-специфічної або націленої локальної доставки включають різні імплантовані депоновані джерела антагоніста МОР і/або НСПЗ3, або катетери локальної доставки, такі як інфузійні катетери, катетер, що імплантується, або голковий катетер, синтетичні трансплантати, адвентиційнв обгортки, шунти або інші пристрої, що імплантуються, сайт-специфічні носії, пряму ін'єкцію, використання методики або пристрою анальгезії, керованої пацієнтом (РСА), і/або пряме нанесення |див., наприклад, публікацію РСТ Мо 00/53211 ї патент США Мо59815681І.
Для введення можна застосовувати різні композиції засобів (антагоністів МОР), таких як антитіла проти
МОР, або їх фрагменти. У деяких варіантах здійснення засоби, такі як антитіла проти МОР, або їх фрагменти, можна вводити без добавок. У деяких варіантах здійснення засоби, що включають антитіло проти МОРЕ, можуть бути в різних композиціях, включаючи композиції що включають фармацевтично прийнятний ексципієнт. 7/0 Фармацевтично прийнятні ексципієнти відомі в даній галузі і являють собою відносно інертні речовини, які сприяють введенню фармакологічно активної речовини. Наприклад, ексципієнт може додати форму або консистенцію або діяти як розріджувач. Відповідні ексципієнти включають, але не обмежуються, засоби, що стабілізують, змочувальні і емульгуючі засоби, солі для зміни осмолярности, інкапсулючі засоби, буфери і підсилювачі проникності шкіри. Ексципієнти, а також композиції для парентеральної і непарентеральної доставки 7/5 лікарських засобів викладені в (керівництві Кетіпдіоп, еї аІЇ., Те Зсіепсе апа Ргасіїсе ої Рпаптасу 201п Еа.
Маск Рибіїзпіпо (2000)).
В деяких варіантах здійснення ці засоби (антагоністи МОР) складені в композиції для введення ін'єкцією (наприклад, внутрішньоочеревинно, внутрішньовенно, підшкірно, внутрішньом'язово і т.д.). Відповідно, ці засоби можна комбінувати з фармацевтично прийнятними носіями, такими як сольовий розчин, розчин Рінгера, 2о розчин декстрози і їм подібні. Конкретна схема дозування, тобто доза, час введення і повторення, будуть залежати від конкретного індивідуума і медичного анамнезу цього індивідуума. Схема введення (включаючи використовуваний антагоніст (антагоністи) МОРЕ) може варіюватися з часом.
Антитіла проти МОРЕ можна вводити з використанням будь-якого відповідного способу, включаючи ін'єкцію (наприклад, внутрішньоочеревинно, внутрішньовенно, підшкірно, внутрішньом'язово і т.д.). Антитіла проти МОГ сч об Можна вводити інгаляцією, як описано в даному описі. Загалом, для введення антитіл проти МОЕ початкове можливе дозування може складати приблизно 0,2мг/кг або приблизно 2мг/кг. У деяких варіантах здійснення (8) звичайне добове дозування може знаходитися в діапазоні приблизно від Змкг/кг до ЗОмкг/кг, до ЗООмкг/кг, до
Змг/кг, до ЗОмг/кг, до 10Омг/кг або більше, в залежності від згаданих вище чинників. Для повторних введень протягом декількох днів або більше, в залежності від стану, лікування продовжується доти, поки не станеться б зо бажане пригнічення симптомів захворювання або доти, поки не будуть досягнуті терапевтичні рівні, достатні для зменшення болю. Ілюстративна схема введення включає введення початкової дози приблизно 2мг/кг з б» подальшою щотижневою підтримуючою дозою приблизно мг/кг антитіла проти МОБ або з подальшою с підтримуючою дозою приблизно імг/кг кожен другий тиждень. Однак можна використовуватії інші схеми введення, в залежності від типу фармакокінетичного розпаду, якого бажає досягнути лікар. Інші схеми введення --
Зз5 Включають схему до 1 разу в день, від 1 до 4 разів на тиждень, або менш часто. В деяких варіантах здійснення со сполуки вводяться приблизно однократно на тиждень, приблизно від 1 до 4 разів на місяць. Дозування антитіл проти МОБ описане в даному описі. Хід лікування легко контролюється звичайними методиками і аналізами.
В деяких варіантах здійснення, коли він не являє собою антитіло, антагоніст МОРЕ відповідно до винаходу можна вводити в кількості від 0,1 до ЗбОмг/кг маси тіла пацієнта, розділеній на 1-3 дози або як розкрито в « даному описі. У деяких дорослих пацієнтів з нормальною масою тіла можна вводити дози в діапазоні приблизно пт) с від 0,3 до 5,00мг/кг. Конкретна схема дозування, тобто доза, час введення і повторення, будуть залежати від . конкретного індивідуума і медичного анамнезу цього індивідуума, а також від властивостей окремих засобів и?» (таких як період напіввиведення засобу та інші міркування, добре відомі в даній галузі).
НСПЗ3 можна вводити на рівні дозування до звичайних рівнів дозування для таких анальгетиків. У деяких варіантах здійснення НСПЗЗ вводиться на зниженому рівні. Відповідні рівні дозування будуть залежати від
Го! знеболювального ефекту вибраного НСПЗЗ, але звичайно прийнятні рівні складають приблизно від 0,001 до 25мг/кг/день, приблизно від 0,005 до 1Омг/кг/день, або приблизно від 0,05 до 1мг/кг/день, або менше. Сполуку - можна вводити по схемі до 6 разів на день (або більше), 1-4 рази на день, або її можна вводити менш часто. В ко деяких варіантах здійснення НСПЗЗ вводиться безперервно або дуже часто (наприклад, як при РСА).
При введенні в комбінації або у вигляді однієї, або у вигляді окремої композиції (композицій), антагоніст ік фактора росту нервів і НСПЗЗ присутні в співвідношенні, яке узгоджується з проявом бажаного ефекту. В деяких
Ге) варіантах здійснення співвідношення по масі між антагоністом фактора росту нервів і НСПЗЗ становитиме приблизно 1 до 1. В деяких варіантах здійснення це співвідношення може складати між приблизно 0,001 до приблизно 1 і приблизно 1000 до приблизно 1, приблизно 0,01 до приблизно 1 і 100 до приблизно 1, або вв приблизно 0,1 до приблизно 1 і приблизно 10 до приблизно 1. Передбачені інші співвідношення. Потрібно розуміти, що кількість антагоніста фактора росту нервів і НСПЗ3З, необхідна для застосування при лікуванні аїю
Ф) профілактиці болю, буде варіюватися не тільки в залежності від конкретних вибраних сполук або композицій, але ка також від шляху введення, природи стану, що піддається лікуванню, і віку і стану пацієнта, курсу або стадії лікування, і в кінцевому результаті, воно буде визначатися за розсудом лікуючого лікаря. Наприклад, бо Відповідне дозування антагоніста МОР (такого як антитіло проти МОР) буде залежати від використовуваного антагоніста (антагоністів) МОРЕ (або їх композицій), типу і тяжкості болю, який передбачається лікувати, від того, чи вводиться засіб в профілактичних або терапевтичних цілях, попередньої терапії, клінічного анамнезу пацієнта і реакції на засіб і за розсудом лікуючого лікаря. Звичайно клініцист буде вводити антагоніст МОГ (такий як антитіло проти МОР) доти, поки не буде досягнуте дозування, яке отримує бажаний результат. 65 Емпіричні міркування, такі як період напіввиведення, загалом будуть впливати на визначення дозування.
Наприклад, антитіла, які сумісні з імунною системою людини, такі як гуманізовані антитіла або повністю людські антитіла, можна застосовувати для подовження періоду напіввиведення антитіла і для профілактики атаки антитіла імунною системою хазяїна. Частоту введення можна визначити і підібрати протягом курсу лікування, і вона загалом, але необов'язково, заснована на лікуванні і/або пригніченні, і/або полегшенні, і/або затримці виникнення болю. Альтернативно, можуть бути доцільні композиції антагоніста МОРЕ і/або НСПЗЗ тривалого безперервного вивільнення. В даній галузі відомі різні композиції і пристрої для досягнення тривалого вивільнення.
В одному варіанті здійснення дозування для антагоніста МОЄ можна визначити емпірично у індивідуумів, яким було зроблене одне або декілька введень засобу, який інгібує активність МОР, для лікування болю. 70 Індивідуумам вводять зростаюче дозування засобу, який інгібує МОРЕ, наприклад, антитіла проти МОБ, в поєднанні з НСПЗ3. Для оцінки ефективності лікування можна стежити за показником болю.
Введення антагоніста МОБ і/або НСПЗЗ у відповідності зі способом даного винаходу може бути безперервним або переривистим, в залежності, наприклад, від фізіологічного стану реципієнта. Від того, чи є мета введення терапевтичною або профілактичною, і від інших чинників, відомих досвідченим практикам. /5 Введення антагоніста МОР може бути по суті безперервним протягом заздалегідь вибраного періоду часу, або воно може виготовлятися у вигляді серії доз, що вводяться через проміжок часу, наприклад, або до, під час або після розвитку болю; до і після; під час і після; до і під час; або до, під час і після розвитку болю.
Наприклад, введення може здійснюватися до, під час і/або після поранення, порізу, травми, операції і будь-якого іншого явища, яке, ймовірно, викличе розвиток болю.
В деяких варіантах здійснення можуть бути присутніми більше одного антагоніста МОР, такого як антитіло.
Антагоністи можуть бути однаковими або відрізнятися один від одного. Можуть бути присутніми, щонайменше, 1, щонайменше, 2, щонайменше, 3, щонайменше, 4, щонайменше, 5 або більше різних антагоністів МОР. Загалом, ці антагоністи МОЄ мають додаткову активність, яка не чинить їх несприятливого ефекту один на одного.
Антагоністи МОЕ можна також застосовувати в поєднанні з іншими засобами, які служать для посилення і/або сч об доповнення ефективності засобів.
В деяких варіантах здійснення можуть бути присутнім більше одного НСПЗ33. НСПЗЗ можуть бути однаковими і) або відрізнятися один від одного. Можуть бути присутніми, щонайменше, 1, щонайменше, 2, щонайменше, 3, щонайменше, 4, щонайменше, 5 або більше різних НСПЗ3. В цілому, ці НСПЗЗ мають додаткову активність, яка не чинить їх несприятливого ефекту один на одного. НСПЗЗ можна також застосовувати в поєднанні з іншими Ге! зо засобами, які служать для посилення і/або доповнення ефективності засобу (засобів).
Терапевтичні композиції антагоніста МОРЕ (такого як антитіло) ії НСПЗЗ, що застосовуються відповідно до Ме даного винаходу, готують для зберігання змішуванням антитіла, що має бажаний ступінь чистоти, з с необов'язковими фармацевтично прийнятними носіями, ексципієнтами або стабілізаторами |Кетіпдіюп, еї аї.,
Тне Зсієпсе апа Ргасіїсе ої Рпагтасу 201 Еа. Маск Рибіїзпіпд (2000)) в формі ліофілізованих композицій або (-ї-7
Зв ВОДНИХ розчинів. Прийнятні носії, ексципієнти або стабілізатори нетоксичні для реципієнтів у використовуваних со дозуванні і концентраціях і можуть включати буфери, такі як фосфат, цитрат та інші органічні кислоти; солі, такі як хлорид натрію, антиоксиданти, включаючи аскорбінову кислоту і метіонін; консерванти (такі як хлорид октадецилдиметилбензиламонію; хлорид гексаметонію; хлорид бензалконію, хлорид бензетонію; фенол, бутиловий або бензиловий спирт; алкілларабени, такі як метил- або пропілпарабен; катехол; резорцинол; « Чиклогексанол; З-пентанол і м-крезол); поліпептиди низької молекулярної маси (менше приблизно 10 залишків), шву) с білки, такі як сироватковий альбумін, желатин, або імуноглобуліни; гідрофільні полімери, такі як полівінілпіролідон; амінокислоти, такі як гліцин, глутамін, аспарагін, гістидин, аргінін або лізин; ;» моносахариди, дисахариди та інші вуглеводні, включаючи глюкозу, манозу або декстран; хелатоутворювальні агенти, такі як ЕДТА; цукор, такий як сахароза, маніт, трегалоза або сорбіт; протиїони, що утворюють сіль, такі як натрій; комплекси металів (наприклад, комплекси 2п-білок); і/або не іонні поверхнево-активні
Го! речовини, такі як ТУМЕЕМ тм, РІ ОКОМІСЗтм або поліетиленгліколь (РЕС).
Ліпосоми, що містять антагоніст МОРЕ (такий як антитіло) отримують способами, відомими в даній галузі, - такими як описано в (публікаціях Ерзіеєїп, еї аіЇ, Ргос. Май. Асад. Зсі. ОБА 82:3688 (1985); Нуапо, еї аї, ка Ргос. Маї! Асад. Зсі. ОА 77:4030 (1980); і патентах США МоМо 4485045 і 4544545). Ліпосоми із збільшеним часом 5о циркуляції розкриті в (патенті США Мо5013556)Ї. Особливо корисні ліпосоми можна генерувати способом о випарювання в оберненій фазі ліпідною композицією, що включає фосфатидилхолін, холестерин і
Ге) дериватизований РЕС фосфатидилетаноламін (РЕС-РЕ). Ліпосоми піддають екструзії через фільтри з певним розміром пор для отримання ліпосом з бажаним діаметром.
Активні інгредієнти можуть також укладатися в мікрокапсули, отримані, наприклад, методиками коацервації або міжповерхневої полімеризації, наприклад, відповідно гідроксиметилцелюлозні або желатинові мікрокапсули і полі(метилметацилатні) мікрокапсули, в колоїдних системах доставки лікарських засобів (наприклад, ліпосомах, іФ) альбумінових мікросферах, мікроемульсіях, наночастинках і нанокапсулах) або в макроемульсіях. Такі методики ко розкриті в (керівництві Кетіпадіоп, еї аіЇ., Те 5сіепсе апа Ргасіїсе ої Рпагтасу 201п Ед. Маск Рибіїзпіпо (2000)).
Можна отримати засоби пролонгованого вивільнення. Відповідні приклади засобів пролонгованого бо вивільнення включають напівпроникні матриці твердих гідрофобних полімерів, що містять антитіло, причому матриці представлені у вигляді виробів, що мають певну форму, наприклад, плівки або мікрокапсули. Приклади матриць пролонгованого вивільнення включають поліефіри, гідрогелі (наприклад, полі(2-гідроксіетгилметакрилат) або полівініловий спирт)), полілактиди (патент США Мо3773919), співполімери І-глутамінової кислоти і 7-етил-І -глутамату, етиленвінілацетат, що не розкладається, співполімери молочної кислоти-гліколевої кислоти, б5 що розкладаються, такі як ГОРКОМ ОЕРОТ тм (мікросфери, які вводяться ін'єцією, що складаються з співполімера молочної кислоти-гліколевої кислоти і ацетату лейпроліду), ацетатізобутират сахарози і полі-Ю-(-)-3-гідроксимасляна кислота.
Композиції, що підлягають застосуванню для введення іп мімо, повинні бути стерильними. Це легко здійснюється, наприклад, фільтрацією через мембрани стерилізуючої фільтрації. Терапевтичні композиції антагоніста МОР (такого як антитіло проти МОР) загалом вміщуються в контейнер, що має канал стерильного доступу, наприклад, мішечок з розчином для внутрішньовенних ін'єкцій або флакончик, що має пробку, що проколюється голкою для підшкірних ін'єкцій.
Композиції відповідно до даного винаходу можуть бути представлені у вигляді стандартних лікарських форм, таких як таблетки, пілюлі, капсули, порошки, гранули, розчини або суспензії або супозиторії, для 7/0 перорального, парентерального або ректального введення, або введення інгаляцією або інсуфляцією.
Для отримання твердих композицій, таких як таблетки, основний активний інгредієнт змішують з фармацевтичним носієм, наприклад, звичайними таблетуючими інгредієнтами, таким як кукурудзяний крохмаль, лактоза, сахароза, сорбіт, тальк, стеаринова кислота, стеарат магнію, дикальційфосфат або смоли, та іншими фармацевтичними розріджувачами, наприклад, водою, для утворення твердої заздалегідь складеної композиції, 7/5 що містить однорідну суміш сполуки даного винаходу або її нетоксичну фармацевтично прийнятну сіль. При назві цих фармацевтичних композицій "однорідними" мається на увазі, що активний інгредієнт рівномірно диспергирований по всій композиції так, що композицію можна легко поділити на однаково ефективні стандартні лікарські форми, такі як таблетки, пілюлі і капсули. Цю тверду заздалегідь складену композицію потім поділяють на стандартні лікарські форми описаного вище типу, що містять від приблизно 0,01мг до приблизно 0О,1мг до приблизно 50Омг активного інгредієнта даного винаходу. Таблетки або пілюлі нової композиції можна покрити або компаундувати іншим чином для надання лікарської форми, що має перевагу пролонгованої дії.
Наприклад, таблетка або пілюля може включати компонент внутрішнього дозування і зовнішнього дозування, причому останній представлений в формі оболонки навколо першого. Ці два компоненти можуть відділятися ентеросолюбільним шаром, який служить для протидії руйнуванню в шлунку і забезпечує можливість сч ов Внутрішньому компоненту пройти інтактним в 12-палу кишку або відстрочити вивільнення. Для таких ентеросолюбільних шарів або покриттів можна використати різноманітні матеріали, причому такі матеріали і) включають ряд полімерних кислот і сумішей полімерних кислот з такими матеріалами, як шелак, цетиловий спирт і ацетат целюлози.
Рідкі форми, в яких композиції даного винаходу можуть бути включені для перорального введення або Ге! зо ін'єкцією, включають водні розчини, відповідним чином ароматизовані сиропи, водні або масляні суспензії і ароматизовані емульсії з харчовими оліями, такими як олія сім'я бавовни, кунжутна олія, кокосова олія або Ме арахісова олія, а також еліксири і аналогічні фармацевтичні носії. Відповідні диспергуючі або суспендуючі с засоби для водних суспензій включають синтетичні і природні смоли, такі як трагакант, акація, альгінат, декстран, карбоксиметилцелюлоза натрію, метилцелюлоза, полівінілпіролідон або желатин. Активні інгредієнти (87 з5 Можуть також бути включені в продукти контрольованого вивільнення, що мають високу в'язкість, такі як со ацетатізобутират сахарози або інші. Ці композиції можна використати або для перорального введення, або для ін'єкцій. Ін'єкція може привести до утворення локального депо засобу, який вивільняється локально протягом періоду від 1 дня до З місяців.
Композиції для введення ін'єкцією включають композиції, що містять антагоніст МОЕ і НСПЗЗ як активні « інгредієнти в поєднанні з поверхнево-активним агентом (або змочувальним агентом, або поверхнево-активною 7) с речовиною) або в формі емульсії (у вигляді емульсії води в маслі або масла у воді).
Відповідні поверхнево-активні агенти включають, зокрема, неіонні агенти, така як поліоксіетиленсорбітани з (наприклад, Тмеептм 20, 40, 60, 80 або 85) та інші сорбітани (наприклад, Зраптм 20, 40, 60, 80 або 85).
Композиції з поверхнево-активним агентом можуть містити від 0,05 до 595 поверхнево-активного агента, або від 01 до 2,595. Слід розуміти, що при необхідності можна додавати інші інгредієнти, наприклад, маніт або інші о фармацевтично прийнятні носії.
Відповідні емульсії можна отримати з використанням жирових емульсій, що є в продажу, таких як Іпігаїїріа м, - ПОрозуптм, Іпгопцігої"м, | Іроїипаїптм і І Ірірпузаптм. Активний інгредієнт може бути або розчинений в заздалегідь ко змішаній емульсійній композиції, або, альтернативно, він може бути розчинений в олії (наприклад, олії соєвих с 50 бобів, олії сафлора, олії сім'я бавовни, кунжутній олії, кукурудзяній олії або мигдалевій олії) і емульсії, утвореній після змішування з фосфоліпідом (наприклад, яєчними фосфоліпідами, фосфоліпідами соєвих бобів іЧе) або лецитином соєвих бобів) і водою. Потрібно розуміти, що можна додати інші інгредієнти, наприклад, гліцерин або глюкозу, для доведення тонічності емульсії. Відповідні емульсії звичайно повинні містити до 2095 олії, наприклад, від 5 до 2095. Жирова емульсія може включати капельки жиру від 0,1 до 1,Омкм, зокрема, від 0,1 до 0,5мкм, і мати рН в діапазоні від 5,5 до 8,0.
В деяких варіантах здійснення композиції являють собою композиції, отримані змішуванням антагоніста о фактора росту нервів з ІпігаїЇрідтм або його компонентів (олії соєвих бобів, яєчних фосфоліпідів, гліцерину і води). їмо) Композиції для інгаляції або інсуфляції включають розчини і суспензії в фармацевтично прийнятних, водних або органічних розчинниках, або їх суміші і порошки. Рідкі або тверді композиції можуть містити відповідні бо фармацевтично прийнятні ексципієнти, як викладено вище. Композиції вводять пероральним або інтраназальним респіраторним шляхом для локального або системного ефекту. Композиції в переважно стерильних фармацевтично прийнятних розчинниках можуть розпилюватися використанням газів. Розпилені розчини можуть вдихатися безпосередньо з розпилювального пристрою, або розпилювальний пристрій може бути прикріплений до лицьової маски, тенту або апарату періодичної штучної вентиляції легень під позитивним тиском. Композиції 65 у вигляді розчину, суспензії або порошка можна вводити (включаючи перорально або інтраназально) з пристроїв, які доставляють композицію відповідним чином.
Ефективність лікування можна оцінити способами, добре відомими в даній галузі.
Наступні приклади представлені для ілюстрації, а не обмеження винаходу.
Приклади
Приклад 1
Лікування моноклональним антитілом проти МОБ в поєднанні з НСПЗЗ з приводу післяопераціного болю
Заявники використовували модель болю, яка імітує післяопераційний біль, для оцінки ефективності антитіла проти МОРЕ в поєднанні з НСПЗЗ, ібупрофеном. Для кожного експеримента 16 самців дорослих щурів Зргадце
ОБаулеу з масою тіла від 200 до 220г (Напап; Іпаіапароїїв, ІМ) утримували в нормальних світлових умовах 7/0 протягом, щонайменше, 1 тижня перед використанням при доступі без обмежень до їжі і води. Після 2-годинного періоду акліматизації в камерах тестування в день операції щурів ділили на дві групи: одна отримувала антитіло за 15 годин перед операцією, інша в це час отримувала носій (595 декстрозу/0,4596 сольовий розчин по
Фармакопеї США). Антитіло 911 проти антагоніста МОБ |див. Нопоо, еї аі., Нубгідота 19:215-227 (2000)| вводили в дозі Тмг/кг маси тіла. Ібупрофен вводили в різних концентраціях в діапазоні від 10, 30, 100 до ЗООмг/кг 7/5 (підшкірно) через 24 години після операції всім тваринам.
Операція була заснована на процедурі, описаній |Вгеппап, еї а, Раіїп 64:493-501 (1996)). Тварин анестезували 295 ізофлюраном і повітряною сумішшю, яку підтримували під час операції, через носову воронку.
Підошовну поверхню правої задньої лапи готували тампоном з повідоном-йодом, проводили центральний поздовжній розріз довжиною 1см через шкіру і фасцію, починаючи в 0,5см від краю п'ятки і продовжуючи до 2о пальців стопи. Вимірювання проводили лінійкою при стопі, що утримується в зігненому положенні. Підошовний м'яз підіймали з використанням пінцета із зігненими браншами, і в ньому проводили поздовжній розріз. М'яз розрізали на повну глибину, між місцем його відходження і ділянкою прикріплення. Кровотечу зупиняли під час всієї операції тиском, що чинився за допомогою марлевого тампона. Рану закривали двома матрацними швами (чорна одноволоконна нитка "Е(Пісоп" 5-0). Ці шовні нитки зав'язували вузлами 5-6 разів при першому вузлі, сч ов Затягнутому нещільно. Ділянку рани протирали розчином бацитрацину. Тваринам давали можливість відновитися і знаходитися в спокої в чистих клітках протягом 22 годин перед тим як починалося поведінкове і) тестування.
Для кожного експерименту тварин ділили на дві групи (контрольну і що отримувала лікування антитілом).
Антитіло проти МОРЕ вводили за 15 годин перед операцією. Біль в спокої оцінювали через 22 години після Ге! зо операції в обох групах (вихідний стан' в наступних графіках). Через 20 годин після операції всіх тварин потім лікували ібупрофеном в дозі 10, 30, 100 або ЗбОмг/кг (підшкірно). Біль в спокої оцінювали, починаючи Ме через 1 годину після лікування ібупрофеном. с
Біль в спокої оцінювали в різний час після операції з використанням кумулятивної бальної оцінки болю.
Щурів вміщували на пластикову сітку (решітку: мм?) в прозорій пластиковій клітці і давали можливість -- акліматизуватися протягом 15-20 хвилин. Поведінку оцінювали по шкалі від О до 2. Бальну оцінку Одавали, якщо о тварина спиралася на розрізану лапу, за даними оцінки, якщо зазначалося, що лапа блідніла або упиралася в решітку. Бальну оцінку 17 давали, якщо тварина щадила лапу при шкірі, що лише торкалась решітки без збліднення або поглиблень шкіри. Бальну оцінку 2 давали, якщо лапа утримувалася, повністю не торкаючись « решітки. Кожну тварину спостерігали протягом 1 хвилини через кожні 5 хвилин протягом ЗО хвилин. Суму з 6 70 балів (всього 0-12), отриману протягом 1/2 години використовували для оцінки болю в розрізаній стопі. - с Результати цих експериментів показані в таблиці 1 і на Фіг.1.
І»
ЗОмг/кг, 10Омг/кг або ЗООмг/кг через 1 день після операції. Дані показані у вигляді середньої величини ( стандартне відхилення). Дані аналізували з використанням однофакторного дисперсійного аналізу, а потім окремі пари аналізували з використанням корекції Вопіеггопі (ее) для множинних порівнянь з використанням програмного забезпечення Ргілт з 1 виодняюрняй | лом 00 зом | зоомкє 00 зом з
Ф і3е) Як показано в таблиці 1, бальна оцінка болю в спокої для щурів, що отримували лікування Ма 911 (в дозі 1мг/кг), була суттєво нижче, ніж в контролі без ібупрофену (р«0,001). Аналогічним чином, бальна оцінка болю в спокої при лікуванні Мар 911 в дозі мг/кг і 1Омг/кг ібупрофену була суттєво нижче, ніж при лікуванні одним ібупрофеном в дозі 1Омг/кг (ре0,001); і бальна оцінка болю в спокої при лікуванні Маб 911 в дозі мг/кг і о ЗОомг/кг ібупрофена була суттєво нижче, ніж при лікуванні одним ібупрофеном в дозі ЗОмг/кг (р«0,05). На Фіг.1 представлена бальна оцінка болю в спокої, виміряна у тварин при лікуванні антитілом проти МОБ в дозі мг/кг і ко без нього і при лікуванні різними дозами ібупрофену і без нього. Передопераційне лікування антитілом проти
МОР ї ібупрофеном більш ефективне в зменшенні болю в спокої, ніж один ібупрофен або лікування одним 60 антитілом. Вважається, що лікування Маб 911 (мг/кг) в комбінації з ібупрофеном в дозі 1Омг/кг, щонайменше, також ефективне, як один ібупрофен в дозі Зб0Омг/кг.
Для випробування ефекту лікування моноклональним антитілом 911 проти МОБ в поєднанні з диклофенаком для лікування післеопераційного болю експерименти проводили, як описано вище, за винятком того, що тваринам вводили носій або диклофенак в дозі мг/кг замість ібупрофену. Результати показані на Фіг.2. 65 Зменшення бальної оцінки болю спостерігалося для середньої величини при лікуванні і 911 в дозі мг/кг, і диклофенаком в дозі 5мг/кг, в порівнянні з лікуванням одним диклофенаком в дозі 5мг/кг.
Хоч представлений вище винахід був описаний з певними деталями як ілюстрація і приклад з метою ясності розуміння, описи і приклади не повинні розглядатися як такі, що обмежують діапазон винаходу.
Claims (15)
1. Спосіб лікування болю у індивідуума, що включає введення індивідууму ефективної кількості антитіла проти фактора росту нервів (МОРЕ) і НСПЗ3, при якому антитіло проти (МОРЕ) і НСПЗЗ у поєднанні забезпечуть 70 ефективне полегшення болю.
2. Спосіб за п. 1, в якому НСПЗЗ вибраний з групи, що складається з ібупрофену, напроксену, напросину, диклофенаку, кетопрофену, толметину, суліндаку, мефенамової кислоти, меклофенамової кислоти, дифлунізалу, флуфенізалу, піроксикаму, судоксикаму, ізоксикаму, целекоксибу, рофекоксибу, БИР-697, флозуліду, мелоксикаму, б-метокси-2-нафтилоцтової кислоти, МК-966, набуметону, німезуліду, М5-398, 50-5766, 5О-58215, Т-614.
З. Спосіб за п. 1, в якому НСПЗЗ являє собою ібупрофен.
4. Спосіб за пп. 1, 2 або 3, в якому антитіло проти МОРЕ зв'язує людський МОР.
5. Спосіб за п. 4, в якому антитіло проти МОРЕ зв'язує людський МО при афінітеті зв'язування приблизно 10 НМ або менше приблизно 10 нМ.
6. Спосіб за будь-яким з пп. 1-5, в якому антитіло проти МОРЕ являє собою людське антитіло.
7. Спосіб за будь-яким з пп. 1-5, в якому антитіло проти МОРЕ являє собою гуманізоване антитіло.
8. Спосіб за п. 7, в якому гуманізоване антитіло являє собою антитіло, що включає варіабельну ділянку важкого ланцюга, показану в ЗЕО ІЮ МО:1, і варіабельну ділянку легкого ланцюга, показану в ЗЕО ІЮ МО:2.
9. Спосіб за будь-яким з пп. 1-8, в якому біль являє собою післяопераційний біль. сч
10. Спосіб за пунктом 1, де індивідуумом є людина.
11. Фармацевтична композиція для лікування болю у індивідуума, що включає ефективну кількість антитіла (о) проти МОБ ї НСПЗЗ і фармацевтично прийнятний носій.
12. Фармацевтична композиція за п. 11, у якій антитіло проти МОРЕ являє собою антитіло, що включає варіабельну ділянку важкого ланцюга, показану в ЗЕО ІЮО МО:1, і варіабельну ділянку легкого ланцюга, показану о зо В ЗБОЮ МО:2. Фармацевтична композиція за пунктом 11, де індивідуумом є людина. б»
13. Набір для лікування болю у індивідуума, що включає антитіло проти МОБ і НСПЗЗ і інструкції по с введенню антитіла проти МОЕ в поєднанні з НСПЗЗ для лікування болю у індивідуума.
14. Набір за п. 14, у якому антитіло проти МОРЕ являє собою антитіло, що включає варіабельну ділянку -- з5 важкого ланцюга, показану в ЗЕО І МО, і варіабельну ділянку легкого ланцюга, показану в ЗЕО ІЮ МО:2. со
15. Набір за п. 14, де індивідуумом є людина. ші с ;» (ее) - іме) о 50 іЧе) Ф) іме) 60 б5
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US44882303P | 2003-02-19 | 2003-02-19 | |
| PCT/US2004/005162 WO2004073653A2 (en) | 2003-02-19 | 2004-02-19 | Methods for treating pain by administering a nerve growth factor antagonist and an nsaid and compositions containing the same |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| UA81299C2 true UA81299C2 (en) | 2007-12-25 |
Family
ID=37444425
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| UAA200508778A UA81299C2 (en) | 2003-02-19 | 2004-02-19 | Method for treating pain by administering a nerve growth factor antagonist and an nsaid and composition containing thereof |
Country Status (4)
| Country | Link |
|---|---|
| CN (1) | CN1871028A (uk) |
| ES (1) | ES2355558T3 (uk) |
| UA (1) | UA81299C2 (uk) |
| ZA (1) | ZA200506509B (uk) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2549679C2 (ru) * | 2009-05-04 | 2015-04-27 | Эбботт Рисерч Б.В. | Антитела против фактора роста нервов (фрн), обладающие повышенной стабильностью in vivo |
Families Citing this family (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP3417708B1 (en) * | 2009-03-12 | 2020-06-17 | Cumberland Pharmaceuticals, Inc. | Administration of intravenous ibuprofen |
| US8871810B2 (en) | 2009-07-15 | 2014-10-28 | Cumberland Pharmaceuticals Inc. | Treating critically ill patients with intravenous ibuprofen |
| US9072710B2 (en) | 2012-03-16 | 2015-07-07 | Cumberland Pharmaceuticals Inc. | Injectable ibuprofen formulation |
| CN108949699B (zh) * | 2018-08-03 | 2020-09-04 | 江南大学 | 一种分泌美洛昔康单克隆抗体的杂交瘤细胞株及其应用 |
-
2004
- 2004-02-19 ZA ZA200506509A patent/ZA200506509B/en unknown
- 2004-02-19 UA UAA200508778A patent/UA81299C2/uk unknown
- 2004-02-19 ES ES04712940T patent/ES2355558T3/es not_active Expired - Lifetime
- 2004-02-19 CN CN 200480007465 patent/CN1871028A/zh active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2549679C2 (ru) * | 2009-05-04 | 2015-04-27 | Эбботт Рисерч Б.В. | Антитела против фактора роста нервов (фрн), обладающие повышенной стабильностью in vivo |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| ZA200506509B (en) | 2006-12-27 |
| ES2355558T3 (es) | 2011-03-28 |
| CN1871028A (zh) | 2006-11-29 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2338555C2 (ru) | Способы лечения послеоперационной боли введением антагониста фактора роста нервов и композиции, содержащие фактор роста нервов | |
| EP1575522B1 (en) | Methods for treating pain by administering an antagonist antibody against the nerve growth factor and an opioid analgesic and compositions containing the same | |
| US8034346B2 (en) | Methods for treating pain by administering a nerve growth factor antagonist and an NSAID and compositions containing the same | |
| US7255860B2 (en) | Methods for treating post-surgical pain by administering an anti-nerve growth factor antagonist antibody | |
| JP2006517524A5 (uk) | ||
| JP2006504744A5 (uk) | ||
| UA81299C2 (en) | Method for treating pain by administering a nerve growth factor antagonist and an nsaid and composition containing thereof | |
| HK1074173B (en) | Methods for treating post-surgical pain by administering an antibody against nerve growth factor and compositions containing the same |