WO2010143484A1 - 毛髪処理剤及び毛髪処理剤用原料 - Google Patents

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WO2010143484A1
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hair
hair treatment
treatment agent
mass
peptide
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正人 吉田
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Milbon Co Ltd
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    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K8/00—Cosmetics or similar toiletry preparations
    • A61K8/18—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition
    • A61K8/30—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing organic compounds
    • A61K8/64—Proteins; Peptides; Derivatives or degradation products thereof
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61Q—SPECIFIC USE OF COSMETICS OR SIMILAR TOILETRY PREPARATIONS
    • A61Q5/00—Preparations for care of the hair

Definitions

  • the present invention relates to a hair treatment agent used in hair care treatment, perm treatment, coloring treatment, bleach treatment and the like of hair, and a raw material for hair treatment agent used in the production of this hair treatment agent.
  • ⁇ Physical treatments such as brushing, hand dryers, hot iron, etc., and chemical treatments such as coloring and permanent treatment damage hair. Damaged hair has worse hair properties, such as hair feel (for example, beam, strain, softness), appearance (for example, gloss, cohesion), strength (for example, tensile strength) compared to before being damaged. Will be.
  • hair feel for example, beam, strain, softness
  • appearance for example, gloss, cohesion
  • strength for example, tensile strength
  • JP-A-7-126296 discloses a kind of modified peptide, in which the modified peptide has a disulfide group (—S—S—) as a carboxymethyl disulfide group (—S—S—CH 2). Water-soluble one obtained by conversion to (COOH).
  • Japanese Patent Application Laid-Open No. 7-126296 discloses forming a film from the modified peptide as a specific embodiment of the modified peptide, but does not intend a hair treatment agent.
  • an object of the present invention is to provide a hair treatment agent and a raw material thereof that can improve the initial elastic modulus of damaged hair or suppress the deterioration of the initial elastic modulus of hair.
  • the present inventor improves the initial elastic modulus of the hair by treating the hair with water containing a peptide having a predetermined side chain group. Obtained knowledge. Based on this finding, the present invention has been completed.
  • the hair treatment agent according to the present invention is characterized by blending a peptide having a group having a unit represented by the following formula (I) as a side chain group.
  • —SS— (CH 2 ) n COO— (I) (In the formula (I), n is 1 or 2.)
  • the “peptide” in the present invention is a peptide in which two or more amino acids are bonded by peptide bonds, and proteins such as keratin protein and collagen protein also correspond to peptides.
  • the side chain group in the peptide may be one or more selected from carboxymethyl disulfide group, carboxymethyl disulfide group salt, carboxyethyl disulfide group and carboxyethyl disulfide group salt.
  • the molecular weight range of the peptide is preferably less than 40000, more preferably 20000 or less. If the peptide in the present invention has a molecular weight range of less than 40000, it is advantageous not only for improving or suppressing the initial elastic modulus of hair, but also for improving or suppressing the breaking strength of hair.
  • the peptide preferably has hair permeability. If it is a peptide which has this hair permeability, the improvement or the deterioration inhibitory effect of the initial elastic modulus and breaking strength of hair will become more favorable.
  • the molecular weight range of the high molecular weight is, for example, 40,000 to 67,000, and may be 49000 to 64,000. Even if a peptide having such a molecular weight range is blended, the above-described improvement in the initial elastic modulus of hair or suppression of deterioration can be effectively achieved.
  • the hair treatment agent according to the present invention is used as a hair care agent, a permanent agent, a coloring agent, a bleaching agent or a styling agent.
  • the hair treatment agent according to the present invention is produced, for example, using a raw material for a hair treatment agent obtained by dissolving a peptide having a group having a unit represented by the following formula (I) as a side chain group in a solvent such as water.
  • a raw material for a hair treatment agent obtained by dissolving a peptide having a group having a unit represented by the following formula (I) as a side chain group in a solvent such as water.
  • the —SS— (CH 2 ) n COO— (I) In the formula (I), n is 1 or 2.
  • the initial elastic modulus of hair can be improved or the deterioration can be suppressed.
  • the hair treatment agent according to this embodiment is obtained by blending a peptide having a predetermined side chain group (hereinafter, “peptide having a predetermined side chain group” is referred to as “CAD peptide”).
  • the CAD peptide has a main chain formed by peptide bonds of a plurality of amino acids and a side chain group bonded to the main chain.
  • the main chain of the CAD peptide is not particularly limited. Examples of this main chain include the same main chain of peptides having cysteine as one of the constituent amino acids. Examples of peptides having cysteine as one of the constituent amino acids include keratin and casein. This keratin is known to have a high cysteine ratio among peptides derived from natural products, and is a raw material from which the CAD peptide can be obtained efficiently. From this point of view, the same main chain of CAD peptide as that of keratin is preferable.
  • the side chain group of the CAD peptide is a group having a unit represented by the following formula (I), and in this side chain group, the disulfide group is arranged on the main chain side of the CAD peptide. It is preferable that a plurality of side chain groups exist in the CAD peptide.
  • the group represented by the following formula (I) is dissociated (ionized) into a carboxylate anion, it is called a carboxylatoalkyl disulfide group.
  • —SS— (CH 2 ) n COO— (I) In the formula (I), n is 1 or 2.
  • Suitable as the chemical structural unit of the side chain group is a carboxymethyl disulfide group represented by the following formula (IA), a salt of a carboxymethyl disulfide group represented by the following formula (IB) or (IC), It is 1 type, or 2 or more types selected from the salt of the carboxyethyl disulfide group represented by Formula (IIA), and the carboxyethyl disulfide group represented by the following formula (IIB) or (IIC).
  • a preferable group as the side chain group is one or more selected from the following formulas (Ia), (Ib), (Ic), (IIa), (IIb), and (IIc) (in the following formula R 1 , M 1 , R 2 and M 2 are the same as above.)
  • a hair treatment agent containing a CAD peptide having two or more side chain groups it is considered that the mercapto groups constituting the hair are cross-linked via the CAD peptide.
  • the mercapto groups constituting the hair are cross-linked via the CAD peptide.
  • only one side chain group in the CAD peptide reacts with the mercapto group of the hair, or only one side chain group reacts with the mercapto group of the hair and another CAD peptide.
  • a polymerization reaction with a peptide or a polymerization reaction between CAD peptides in hair is also conceivable.
  • the cross-linking mechanism between mercapto groups in hair via CAD peptides is represented as follows by taking, as an example, a CAD peptide having two —CH 2 —SS—CH 2 COOH as side chain groups.
  • a cross-linking mechanism through a CAD peptide between a pair of mercapto groups in hair is represented by using a CAD peptide having two —CH 2 —SS—CH 2 CH 2 COOH as side chain groups as an example, It is as follows.
  • the molecular weight of the CAD peptide in this embodiment is not particularly limited. If the CAD peptide is roughly classified based on the molecular weight range, it can be divided into a CAD peptide having a molecular weight range of less than 40000 and a CAD peptide having a molecular weight range of 40,000 to 67,000.
  • the initial elastic modulus and breaking strength of damaged hair can be improved or suppressed. Since the smaller the molecular weight of the CAD peptide, the more advantageous is the improvement of the initial elastic modulus and breaking strength of the hair, or the suppression of deterioration. Therefore, the molecular weight range of the CAD peptide in this embodiment is preferably 20000 or less, more preferably 10,000 or less, and 5000 or less. Further preferred. Although the lower limit of the molecular weight range of CAD peptide is not specifically limited, For example, it is 500.
  • the molecular weight range of the CAD peptide is less than 40,000. This is because the m / z peak by time-of-flight mass spectrometry (TOFMS) employing matrix-assisted laser desorption / ionization (MALDI method) is regarded as the molecular weight of the CAD peptide. It can be confirmed from the range.
  • TOFMS time-of-flight mass spectrometry
  • MALDI method matrix-assisted laser desorption / ionization
  • the peak having the highest intensity in the TOFMS result is preferably confirmed at m / z 20000 or less, more preferably confirmed at m / z 10,000 or less, and m / z 5000 or less. What is confirmed is particularly preferred.
  • the lower limit value of the highest intensity peak is not particularly limited, but is, for example, m / z 500.
  • the CAD peptide in the present embodiment has the hair penetrability because the above-mentioned crosslinking and the like inside the hair are performed. Those are preferred.
  • the CAD peptide has hair permeability according to the following procedures (1) to (4).
  • the FTSC-MES is prepared as follows. A MES aqueous solution having a pH of 5.5 was added dropwise to a solution obtained by dissolving 1.065 parts by mass of 2- (N-Morpholino) ethanesulfide Acid (MES) in 40 parts by mass of water by adding 0.2 M NaOH aqueous solution dropwise.
  • MES 2- (N-Morpholino) ethanesulfide Acid
  • FTSC-MES Fluorescein-5-thiosemicabazide
  • FIG. 1 is a fluorescence microscopic observation photograph according to the procedures (1) to (4) above, and the fluorescence inside the hair, that is, the hair permeability of the CAD peptide can be confirmed.
  • FIG. 2 shows fluorescence microscopic photographs obtained by performing the above steps (1) to (4) without adding a CAD peptide. Since the fluorescence, that is, no CAD peptide is added to the hair surface layer, the hair penetrates. Can be confirmed. This is because the fluorescence inside the fluorescence micrograph shown in FIG. 2 could not confirm the fluorescence inside the hair because even if only the fluorescent substance penetrates the inside of the virgin hair, there is no chemical damage inside the virgin hair. In addition, the fluorescent substance flows out of the virgin hair in the subsequent water washing.
  • the initial elastic modulus of damaged hair can be improved or suppressed.
  • the molecular weight range of the CAD peptide may be 49000 or more and 64000 or less.
  • the molecular weight range of the CAD peptide is 40000 or more and 67,000 or less, which means that the molecular weight calculated from the relative distance between the band of the CAD peptide and the band of the molecular weight marker by Sodium Dodecyl Sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE method).
  • SDS-PAGE method Sodium Dodecyl Sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis
  • the lower limit of the CAD peptide content in the hair treatment agent according to this embodiment is not particularly limited, but is preferably 0.01% by mass, preferably 0.05% by mass, and more preferably 0.10% by mass.
  • the upper limit of the blending amount of the CAD peptide is not particularly limited, but is preferably 15% by weight, preferably 10% by weight, more preferably 5% by weight, and further 3% by weight from the viewpoint of suppressing an increase in cost due to blending in a large amount. preferable.
  • a CAD peptide having a molecular weight range of less than 40000 is blended with the hair treatment agent, a CAD peptide other than a CAD peptide having a molecular weight range of less than 40000, for example, a CAD peptide having a molecular weight range of 40000 to 67000 may be further blended.
  • a CAD peptide having a molecular weight range of 40,000 or more and 67,000 or less is blended, a CAD peptide having a molecular weight range other than 40,000 or more and 67,000 or less, for example, a CAD peptide having a molecular weight range of less than 40,000 may be further blended.
  • Method for producing CAD peptide having a molecular weight range of less than 40000 examples include production methods (A), (B), and (C) described below.
  • the production method (A) includes a reduction step of converting a protein disulfide group into a mercapto group; a mercapto group generated in a protein molecule in the reduction step, a mercapto group of a mercaptoalkylcarboxylic acid, and / or a mercaptoalkylcarboxylate mercapto
  • the disulfide group (—S—S—) contained in the protein is reduced to two mercapto groups (—SH HS—) by mixing the production raw material containing the protein, water, and a reducing agent.
  • Production raw materials include wool (merino wool, lincoln wool, etc.), human hair, animal hair, feathers, nails and the like containing keratin as a constituent protein. Among them, it is preferable to use wool as a raw material in order to obtain it inexpensively and stably. About a manufacturing raw material, it is good to process beforehand combining sterilization, degreasing, washing
  • the amount of water is not particularly limited.
  • the amount of water is preferably 20 parts by mass or more and 200 parts by mass or less with respect to 1 part by mass of the production raw material. By setting the amount of water in the above range, the reduction reaction is favorably performed.
  • a mercapto group is generated by reducing a disulfide bond in the protein with one or more reducing agents in an alkaline solution.
  • Such a compound (alkaline compound) for making the reaction system in the reduction of the disulfide bond alkaline is made alkaline by adding it to water.
  • the alkaline compound include lithium hydroxide, sodium hydroxide, potassium hydroxide, barium hydroxide, sodium carbonate, potassium carbonate, ammonia and the like, and other basic compounds such as monoethanolamine, diethanolamine, arginine, and lysine. Amino acids, sodium bicarbonate, ammonium bicarbonate and the like are also included. Of these, sodium hydroxide and potassium hydroxide are preferred, and sodium hydroxide is particularly preferred from the viewpoint of reducing protein efficiently at low cost.
  • One or two or more alkaline compounds are used.
  • the mixing amount of the alkaline compound is not particularly limited, but it may be blended so that the pH of the reduction reaction system is adjusted to the following range.
  • As the lower limit of the pH 9 is preferable and 10 is particularly preferable.
  • As an upper limit of pH 13 is good, 12 is preferable, and 11 is particularly preferable.
  • Protein can be reduced efficiently by adjusting the pH to be equal to or higher than the above lower limit.
  • the main chain cleavage of the protein molecule can be suppressed by adjusting the pH to be not more than the above upper limit.
  • mercaptoalkylcarboxylic acid and / or a salt thereof is used as the reducing agent.
  • any other compound may be used as the reducing agent.
  • examples of such an optional reducing agent include thiolactic acid and / or a salt thereof, dithiothreitol, 2-mercaptoethanol, glutathione, thiourea and the like. These optional reducing agents can be used alone or in combination of two or more.
  • the mercaptoalkylcarboxylic acid and / or salt thereof also serves as a modifying agent that forms the unit represented by the above formula (I) in the modification step.
  • a modifying agent that forms the unit represented by the above formula (I) in the modification step.
  • the mercaptoalkylcarboxylic acid and / or salt thereof one or more selected from thioglycolic acid, thioglycolate, 3-mercaptopropionic acid, and 3-mercaptopropionic acid are used.
  • the thioglycolate include sodium thioglycolate, potassium thioglycolate, lithium thioglycolate, and ammonium thioglycolate.
  • sodium thioglycolate and potassium thioglycolate are preferable, and sodium thioglycolate is more preferable from the viewpoint that the carboxylatomethyl disulfide group can be efficiently formed.
  • 3-mercaptopropionate include sodium 3-mercaptopropionate, potassium 3-mercaptopropionate, lithium 3-mercaptopropionate, and ammonium 3-mercaptopropionate. Of these, sodium 3-mercaptopropionate and potassium 3-mercaptopropionate are preferred, and sodium 3-mercaptopropionate is more preferred from the viewpoint of efficiently forming a carboxylatoethyl disulfide group.
  • the amount of the mercaptoalkylcarboxylic acid and its salt used is preferably 0.0050 mol or more and 0.02 mol or less, particularly preferably 0.0075 mol or more and 0.01 mol or less, based on 1 g of the production raw material. Further, the amount used is preferably 0.10 mol / L or more and 0.40 mol / L or less, particularly 0.15 mol / L or more and 0.25 mol / L or less, based on the total capacity of the production raw material, water and the reducing agent. preferable. By making the usage-amount of this mercaptoalkylcarboxylic acid and its salt into the said range, progress of a protein reduction reaction will become favorable.
  • the upper temperature limit is preferably 60 ° C.
  • the reduction time for converting the disulfide group of the protein into a mercapto group becomes long, and there is a possibility that sufficient reduction cannot be performed.
  • the temperature upper limit is exceeded, the main chain of the protein molecule may be cleaved.
  • the set time of the reduction reaction system is set longer as the temperature is lower, and is set shorter as the temperature is higher. The set time is, for example, 20 minutes to 120 minutes.
  • the unit represented by the above formula (I) is introduced into the protein by mixing an acid and an oxidizing agent with the liquid obtained in the reducing step.
  • the acid may be mixed before the oxidant is mixed, after the oxidant is mixed, or at the same time as the oxidant is mixed.
  • Acid is used for lowering the pH of the reaction system in the denaturation step and sufficiently introducing the unit represented by the above formula (I) into the protein.
  • One or two or more of these acids are used.
  • the acid examples include organic acids such as citric acid, lactic acid, succinic acid, and acetic acid; and inorganic acids such as hydrochloric acid. If acetic acid is used, the specific odor from CAD peptide may be a problem, but if citric acid or the like is used, the specific odor can be suppressed.
  • the amount of acid mixed is not particularly limited, but it may be blended so that the pH of the reaction system in the denaturation step is adjusted to the following range.
  • the final pH is preferably from 5 to 9, and particularly preferably from 6 to 8.
  • introduction of the unit represented by the above formula (I) into the protein can be promoted, and at the same time, disulfide group generation by the mercapto groups of the protein can occur. Can be suppressed.
  • the temperature in the reaction system when mixing the acid is preferably 10 ° C. or more and 60 ° C. or less, and particularly preferably 20 ° C. or more and 40 ° C. or less. By controlling within this temperature range, the production of by-products such as cystine monooxide can be suppressed.
  • the standing time after the mixing of the acid is completed is, for example, 1 hour to 48 hours. With this standing time, the introduction of the unit represented by the above formula (I) is sufficient.
  • the oxidizing agent is used to promote the introduction of the unit represented by the above formula (I) into the protein.
  • One or more oxidizing agents may be used.
  • oxidizing agent examples include sodium bromate, potassium bromate, sodium perborate, hydrogen peroxide, and the like.
  • the amount of the oxidizing agent used is not particularly limited, but is preferably 0.001 mol or more and 0.02 mol or less based on 1 g of the manufacturing raw material, and 0.02 mol / L based on the volume of the liquid in which the oxidizing agent is mixed.
  • the amount is preferably 1 mol / L or less.
  • the amount of the oxidizing agent used is larger than the above upper limit, by-products such as cystine monooxide, cystine dioxide and cysteic acid may be produced.
  • the amount of the oxidizing agent used is less than the above lower limit, the introduction of the unit represented by the formula (I) may be insufficient.
  • an oxidizing agent aqueous solution of about 1 mol / L to 5 mol / L is gradually mixed over, for example, 30 minutes to 6 hours. Good.
  • the temperature at the time of mixing an oxidizing agent is not specifically limited, For example, it sets below the temperature in a reduction process.
  • the unit represented by the above formula (I) is introduced into the protein.
  • the mechanism by which a carboxymethyl disulfide group, which is a type of unit represented by the above formula (I), is introduced into a protein molecule is as follows. It is as follows.
  • the protein into which the unit represented by the above formula (I) is introduced by the treatment in the denaturation step includes a protein that is soluble in water and a protein that is insoluble in water. About the liquid containing these proteins, it is good to perform desalting etc. by ion exchange, electrodialysis, etc. as needed.
  • the protein dissolved in water and the protein insoluble in water into which the unit represented by the above formula (I) obtained by the treatment in the denaturation step is introduced are hydrolyzed.
  • hydrolysis there are known hydrolysis methods such as (a1) enzyme hydrolysis, (a2) acid hydrolysis, and (a3) alkali hydrolysis.
  • the hydrolysis method with alkali (a3) the ⁇ elimination reaction of the unit represented by the above formula (I) introduced into the protein may proceed, so among the hydrolysis methods (a1) to (a3), Hydrolysis with an enzyme or acid is preferred, and an enzymatic method is more preferred.
  • (A1) Hydrolysis by enzyme examples include acidic proteolytic enzymes such as pepsin, protease A, and protease B; neutral proteolytic enzymes such as papain, promelain, thermolysin, pronase, trypsin, and chymotrypsin. .
  • acidic proteolytic enzymes such as pepsin, protease A, and protease B
  • neutral proteolytic enzymes such as papain, promelain, thermolysin, pronase, trypsin, and chymotrypsin.
  • Examples of commercially available proteolytic enzymes include “Proteerizer A” manufactured by Daiwa Chemical Industry Co., Ltd.
  • the pH at the time of hydrolysis may be adjusted to 1 or more and 3 or less in the case of acidic proteolytic enzymes, and may be adjusted to 5 or more and 9 or less in the case of neutral proteolytic enzymes.
  • the reaction temperature at the time of hydrolysis is preferably
  • reaction time is preferably 10 minutes or more and 24 hours or less (the longer the reaction time, the lower the CAD peptide can be produced).
  • (A2) Hydrolysis with acid examples include inorganic acids such as hydrochloric acid, sulfuric acid, phosphoric acid, nitric acid, and hydrobromic acid; and organic acids such as formic acid and oxalic acid.
  • the hydrolysis conditions are, for example, pH 4 or lower, reaction temperature 40 ° C. or higher and 100 ° C. or lower, and reaction time 2 hours or longer and within 24 hours (the longer the reaction time, the lower the CAD peptide can be produced). .
  • alkali examples include sodium hydroxide, potassium hydroxide, lithium hydroxide, barium hydroxide, sodium carbonate, potassium carbonate, lithium carbonate, sodium silicate, sodium borate and the like.
  • the hydrolysis conditions are, for example, alkali 1% by mass or more and 20% by mass or less, reaction temperature 15 ° C. or more and 100 ° C. or less, reaction time 30 minutes or more and 24 hours or less with respect to the total mass of the reaction system (reaction time). The longer CAD is, the smaller the CAD peptide can be produced.
  • a solution in which CAD peptide having a molecular weight range of less than 40000 is dissolved is obtained.
  • the solid content may be separated by a known solid-liquid separation means such as filtration, centrifugal separation, squeezing separation, sedimentation separation, and flotation separation.
  • a CAD peptide having a molecular weight range of less than 40000 (1) freeze drying of the CAD peptide solution, (2) spray drying of the CAD peptide solution, and (3) the pH of the CAD peptide solution.
  • a method such as the formation of a CAD peptide precipitate by adding an acid so that the concentration is from 2.5 to 4.0 (the smaller the molecular weight of the CAD peptide, the more the CAD peptide It is difficult to produce a precipitate.)
  • the production method (B) is a method in which the water-insoluble protein obtained in the same reduction step and denaturation step as in the production method (A) is separated and treated in the hydrolysis step.
  • the protein insoluble in water can be recovered by a known solid-liquid separation means, and the hydrolysis step in the production method (B) is the same as the hydrolysis step in the production method (A).
  • the means of the production method (A) may be employed as a means for obtaining a solid CAD peptide.
  • the hydrolysis step in the production method (B) is mainly performed with the water-soluble protein derived from microfibrils as the hydrolysis target.
  • the insoluble protein derived from the matrix is the main hydrolysis target. That is, the production method (B) is suitable for producing a CAD peptide having a high sulfur content.
  • the production method (C) is a method in which the protein dissolved in water obtained in the same reduction step and denaturation step as in the production method (A) is separated and treated in the hydrolysis step. Proteins dissolved in water can be recovered by known solid-liquid separation means, and the hydrolysis step in the production method (C) is the same as the hydrolysis step in the production method (A). Moreover, as a means for obtaining a solid CAD peptide, the means of the production method (A) may be employed.
  • Method for producing CAD peptide having a molecular weight range of 40,000 to 67,000 examples include a method in which the hydrolysis step of the production method (C) is omitted.
  • the hair treatment agent according to this embodiment is not particularly limited, and is a hair care agent, a permanent agent, a coloring agent, a bleaching agent, a styling agent, or the like.
  • Hair care agent is a hair treatment agent used for the care and care of hair.
  • Hair care agents include, for example, shampoos, rinses, conditioners, treatments (for example, non-washing treatments, flushing treatments, combined hair treatments, a component of multi-drug treatments, treatments for pre-treatment of perms, post-treatments of perms.
  • a “perm agent” is a hair treatment agent that is used to change the hair shape using a chemical reaction such as a reduction reaction or an oxidation reaction.
  • the permanent agent examples include a wave agent for forming the hair into a wave shape, and a straight agent for bringing the wave-like hair close to straight hair, and a reducing agent for a one-component permanent agent and a two-component permanent agent.
  • Both of the first agent formulated with and the second agent formulated with the oxidizing agent of the two-part permanent agent correspond to the hair treatment agent according to this embodiment.
  • the “coloring agent” is a hair treatment agent used for coloring hair. Examples of coloring agents include hair dyes containing direct dyes, hair dyes containing reactive dyes that require a reaction when hair is dyed, and hair colorants that temporarily color hair. Can be mentioned.
  • the “bleaching agent” is a hair treatment agent used for decolorizing hair pigments.
  • a “styling agent” is a hair treatment agent used to temporarily hold a hairstyle.
  • the dosage form at the time of using the hair treatment agent is not particularly limited, and examples thereof include liquid, emulsion, lotion, cream, wax, gel, solid, foam (foam), and mist.
  • CAD peptide is mix
  • blended it corresponds to the hair treatment agent of this embodiment.
  • the hair treatment agent in which CAD peptide is blended as an additional blending raw material for known hair treatment agents, and the hair treatment agent in which CAD peptide is blended as an alternative raw material for blending known hair treatment agents are the hair treatment of this embodiment. It corresponds to the agent.
  • a known raw material appropriately selected according to the use of the hair treatment agent can be employed as a raw material other than the peptide blended in the hair treatment agent.
  • the known hair treatment raw materials include anionic surfactants, cationic surfactants, amphoteric surfactants, nonionic surfactants, alcohols, polyhydric alcohols, sugars, fats and oils, ester oils, fatty acids, hydrocarbons, waxes, There are silicones, synthetic polymer compounds, semi-synthetic polymer compounds, and natural polymer compounds.
  • hair treatment materials include proteins, amino acids, animal and plant extracts, microorganism-derived materials, inorganic compounds, fragrances, preservatives, sequestering agents, ultraviolet absorbers, dyes, reducing agents, oxidizing agents, Dyes, pigments, etc.
  • anionic surfactant examples include fatty acid salts, alkyl ether carboxylates, fatty acid amide ether carboxylates, fatty acid amide ether carboxylic acids, acyl lactates, alkane sulfonates, ⁇ -olefin sulfonates, ⁇ -sulfo fatty acids.
  • Methyl ester salt acyl isethionate, alkyl glycidyl ether sulfonate, alkyl sulfosuccinate, alkyl sulfoacetate, alkyl benzene sulfonate, alkyl naphthalene sulfonate, N-acyl methyl taurate, alkyl sulfate, alkyl ether sulfate Salt, alkyl aryl ether sulfate, fatty acid alkanolamide sulfate, fatty acid monoglyceride sulfate, alkyl phosphate, polyoxyethylene alkyl ether phosphate, alkyl aryl ether phosphate, Fatty acid amide ether phosphate is mentioned.
  • the compounding concentration of the anionic surfactant is appropriately set according to the use of the hair treatment agent, and is, for example, 0.1% by mass or more and 20% by mass or less.
  • cationic surfactants include alkylamine salts, fatty acid amide amine salts, ester-containing tertiary amine salts, arkol-type tertiary amine salts, long-chain alkyltrimethylammonium salts, di-long-chain alkyldimethylammonium salts, and tri-long-chain alkylmonomethyls. Examples thereof include ammonium salts, benzalkonium-type quaternary ammonium salts, and monoalkyl ether-type quaternary ammonium salts.
  • the blending concentration of the cationic surfactant is appropriately set according to the use of the hair treatment agent, and is, for example, 0.1% by mass or more and 20% by mass or less.
  • amphoteric surfactants include alkyl glycine salts, carboxymethyl glycine salts, N-acylaminoethyl-N-2-hydroxyethyl glycine salts, alkyl polyaminopolycarboxyglycine salts, alkylaminopropionate salts, alkyliminodipropionic acid.
  • N-acylaminoethyl-N-2-hydroxyethylpropionate alkyldimethylaminoacetic acid betaine, fatty acid amidopropyldimethylaminoacetic acid betaine, alkyldihydroxyethylaminoacetic acid betaine, N-alkyl-N, N-dimethylammonium N-propylsulfonate, N-alkyl-N, N-dimethylammonium-N- (2-hydroxypropyl) sulfonate, N-fatty acid amidopropyl-N, N-dimethylammonium-N- (2-H Rokishipuropiru) sulfonate.
  • the compounding concentration of the amphoteric surfactant is appropriately set according to the use of the hair treatment agent, and is, for example, from 0.1% by mass to 10% by mass.
  • Nonionic surfactants include, for example, polyoxyethylene alkyl ether, polyoxyethylene polyoxypropylene alkyl ether, polyoxyethylene fatty acid ester, polyoxyethylene sorbitan fatty acid ester, polyoxyethylene sorbitol tetra fatty acid ester, glycerin fatty acid ester, sorbitan Examples include fatty acid esters, polyglycerin fatty acid esters, and sucrose fatty acid esters.
  • the blending concentration of the nonionic surfactant is appropriately set according to the use of the hair treatment agent, and is, for example, 0.1% by mass or more and 20% by mass or less.
  • Examples of the alcohol include butyl alcohol, lauryl alcohol, myristyl alcohol, cetanol, stearyl alcohol, behenyl alcohol, oleyl alcohol, isopropanol, octyldodecanol, isostearyl alcohol, hexyl decanol, benzyl alcohol, cholesterol, and phytosterol.
  • the blending concentration of alcohol is appropriately set according to the use of the hair treatment agent, and is, for example, 1% by mass or more and 50% by mass or less.
  • polyhydric alcohol examples include ethylene glycol, diethylene glycol, triethylene glycol, propylene glycol, dipropylene glycol, glycerin, diglycerin, and butylene glycol.
  • the blending concentration of the polyhydric alcohol is appropriately set according to the use of the hair treatment agent, and is, for example, 1% by mass or more and 50% by mass or less.
  • saccharide examples include sorbitol, mannitol, glucose, fructose, xylitol, lactose, maltose, maltitol, and trehalose.
  • the blending concentration of the saccharide is appropriately set according to the use of the hair treatment agent, and is, for example, 0.1% by mass or more and 10% by mass or less.
  • fats and oils examples include almond oil, avocado oil, olive oil, shea fat oil, evening primrose oil, camellia oil, peanut oil, and rosehip oil.
  • the blending concentration of fats and oils is appropriately set according to the use of the hair treatment agent, and is, for example, 0.1% by mass or more and 10% by mass or less.
  • ester oils include ethyl oleate, isopropyl myristate, isopropyl palmitate, butyl stearate, cetyl palmitate, myristyl myristate, octyldodecyl myristate, isopropyl isostearate, ethyl isostearate, cetyl 2-ethylhexanoate Hexyl isostearate, ethylene glycol di-2-ethylhexanoate, ethylene glycol dioleate, propylene glycol di (capryl / capric acid), propylene glycol dioleate, trimethylolpropane triisostearate, pentaerythritol tetra2-ethylhexanoate Isocetyl isostearate, 2-octyldodecyl dimethyloctanoate, myristyl lactate, trioctyldodecyl
  • fatty acid examples include isostearic acid, oleic acid, capric acid, stearic acid, palmitic acid, hydroxystearic acid, behenic acid, myristic acid, lauric acid, lanolin fatty acid, and linoleic acid.
  • the blending concentration of the fatty acid is appropriately set according to the use of the hair treatment agent, and is, for example, 0.1% by mass or more and 10% by mass or less.
  • hydrocarbons examples include liquid paraffin, squalane, pristane, ozokerite, paraffin, ceresin, petrolatum, and microcrystalline wax.
  • the blending concentration of the hydrocarbon is appropriately set according to the use of the hair treatment agent, and is, for example, 0.1% by mass or more and 20% by mass or less.
  • the wax examples include beeswax, mole, candelilla wax, and carnauba wax.
  • the blending concentration of the wax is appropriately set according to the use of the hair treatment agent, and is, for example, 0.1% by mass or more and 20% by mass or less.
  • silicone examples include dimethyl silicone, methylphenyl silicone, cyclic dimethyl silicone, alcohol-modified silicone, alkyl-modified silicone, and amino-modified silicone.
  • the compounding concentration of silicone is appropriately set according to the use of the hair treatment agent, and is, for example, 0.1% by mass or more and 50% by mass or less.
  • Examples of the synthetic polymer compound include carboxyvinyl polymer, polyvinyl alcohol, polyvinyl pyrrolidone, polyacrylic acid, methacryloylethylbetaine / methacrylic acid ester copolymer.
  • Examples of the semi-synthetic polymer compound include methyl cellulose, hydroxyethyl cellulose, hydroxypropyl cellulose, carboxymethyl cellulose, and soluble starch.
  • Examples of natural polymers include sodium alginate, guar gum, glucan, cellulose, and sodium hyaluronate.
  • the compounding concentration of the synthetic polymer compound, the semi-synthetic polymer compound and the natural polymer compound is appropriately set according to the use of the hair treatment agent, and is, for example, 0.1% by mass or more and 15% by mass or less. .
  • the hair treatment agent of this embodiment can be blended with a CAD peptide and a known hair treatment agent material appropriately selected.
  • Examples of combinations of raw materials blended with CAD peptides are as follows.
  • Examples of combinations of raw materials for hair care agents include surfactants, silicones, polymer compounds (synthetic polymer compounds, semi-synthetic polymer compounds or natural polymer compounds), alcohols, sequestering agents, and water.
  • Examples of combinations of raw materials for permanent agents include, for example, reducing agents (thioglycolic acid, cysteine, acetylcysteine, cysteamine, etc.) and alkaline agents (ammonia, monoethanolamine, ammonium hydrogen carbonate, arginine) blended in the first permanent agent.
  • coloring agent raw materials include dyes, alcohols, polymer compounds (synthetic polymer compounds, semi-synthetic polymer compounds, or natural polymer compounds) and water.
  • combinations of the raw materials for the bleaching agent include hydrogen peroxide, a surfactant, an alkali agent, and water.
  • combinations of styling agent raw materials include styling raw materials (oils and fats, ester oils, hydrocarbons, waxes, synthetic polymer compounds, semi-synthetic polymer compounds, natural polymer compounds, etc.), surfactants, and alcohols.
  • the solvent is not particularly limited, and for example, water, ethanol or the like is used. Moreover, it is although it does not specifically limit as content of the said peptide in the said raw material for hair treatment agents, For example, it is 0.1 to 10.0 mass%.
  • the peptides dissolved in the above-mentioned solvent are, for example, those having a molecular weight range of less than 40000 and a molecular weight range of 40000 to 67000.
  • CAD peptides (1a), (1b), (2a) and (2b) having a molecular weight range of less than 40,000 and the CAD peptide (3) having a molecular weight range of 40000 to 67,000 used in the hair treatment agent of the examples are as follows: is there. CAD peptides (1a), (1b), (2a) and (2b) have hair permeability, but CAD peptide (3) is considered not to have hair permeability.
  • CAD peptide (1a) was produced according to the following reduction, denaturation and hydrolysis steps.
  • [Hydrolysis step] 100 parts by mass of the solid part filtered and separated from the mixed solution after the treatment in the denaturation step, 1 part by mass of a 3% by mass proteolytic enzyme aqueous solution (“Proteerizer A” manufactured by Yamato Chemical Co., Ltd.), and the pH is 8.0 to 8.5.
  • the amount of sodium hydrogen carbonate and water set in the above were mixed, and the hydrolysis reaction was allowed to proceed in water at 50 ° C. for 20 minutes. Thereafter, the proteolytic enzyme was inactivated at 80 ° C. for 5 minutes. After the deactivation, an aqueous solution of CAD peptide (1a) was obtained by filtration.
  • CAD peptide (1a) As a result of analyzing the molecular weight of the CAD peptide (1a), it was in the range of about 1000 to 3600 (1 kDa to 3.6 kDa).
  • AXIMA Performance manufactured by Shimadzu Corporation was used as a laser ionization time-of-flight mass spectrometer (MALDI-TOFMS), the extraction voltage of analysis conditions was 20 kV, and the flight mode was Linear and detection ion were set to Positive.
  • FIG. 3 is a chart showing the results of MALDI-TOFMS analysis of CAD peptide (1a), the upper chart is a chart containing only the matrix, and the lower chart is a chart when CAD peptide (1a) is included in the matrix. It can be confirmed that the molecular weight of the CAD peptide (1a) was generally in the range of 1000 to 3600 (1 kDa to 3.6 kDa) as shown in FIG.
  • CAD peptide (1b) A CAD peptide (1b) having a molecular weight smaller than that of the CAD peptide (1a) was produced in the same manner as in the production of the CAD peptide (1a) except that the hydrolysis step was changed.
  • the hydrolysis step in the production of CAD peptide (1b) was as follows.
  • [Hydrolysis step] 100 parts by mass of the solid part filtered and separated from the mixed solution after the treatment in the denaturation step, 1 part by mass of a 3% by mass proteolytic enzyme aqueous solution (“Proteerizer A” manufactured by Yamato Chemical Co., Ltd.), and the pH is 8.0 to 8.5.
  • the amount of sodium hydrogen carbonate and water set in the above were mixed, and the hydrolysis reaction was allowed to proceed for 20 minutes in water at 50 ° C. Thereafter, the proteolytic enzyme was inactivated at 80 ° C. for 5 minutes.
  • a 3% by mass aqueous protease solution (“Proteizer A” manufactured by Daiwa Chemical Co., Ltd.) is mixed and subjected to a hydrolysis reaction at 50 ° C. for 20 minutes, and then at 80 ° C. for 5 minutes. Proteolytic enzyme was inactivated under conditions. Thereafter, an aqueous solution of CAD peptide (1b) was obtained by filtration.
  • CAD peptide (2a) A CAD peptide (2a) having a molecular weight equivalent to that of the CAD peptide (1a) was produced in the same manner as the CAD peptide (1a) except that the denaturation step was changed.
  • the denaturation step in the production of CAD peptide (2a) was as follows.
  • CAD peptide (2b) A CAD peptide aqueous solution was obtained in the same manner as CAD peptide (1b) except that the denaturation step in the production of CAD peptide (2a) was employed as the denaturation step. And this aqueous solution used the semipermeable membrane, and obtained the aqueous solution of CAD peptide (2b) of the molecular weight range 1000 or less.
  • the semipermeable membrane used for obtaining the CAD peptide (2b) is “spectra / poor” manufactured by Spectrum having a molecular weight cut-off of 1000, a plane width of 10 mm, and a diameter of 6.4 mm.
  • CAD peptide (3) A liquid part filtered and separated from the mixed solution after the denaturation step treatment in the production of CAD peptide (1a) was obtained as an aqueous solution of CAD peptide (3).
  • the molecular weight of this CAD peptide (3) was confirmed by the sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) method using “Protein Molecular Weight Marker (Low)” manufactured by Takara Bio Inc. as a molecular weight marker.
  • the molecular weight range of (3) was confirmed to be 40000 to 67000 (40 kDa to 67 kDa).
  • the molecular weight of the CAD peptide (3) was confirmed by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE method).
  • the molecular weight band confirmation method by this Sodium Dodecyl Sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis method (SDS-PAGE method) will be described in detail below.
  • Phosphorylase B molecular weight 97200
  • Serum Albumin molecular weight 66409
  • Ovalbumin molecular weight 44287
  • Carbonic anhydrase molecular weight 29000
  • Trypsin inhibitor molecular weight 20100
  • Sample solution CAD peptide or standard substance 1 part by mass Bromophenol blue appropriate amount Sample solvent 1 mass Parts (sample solvent: sodium dodecyl sulfate 1 mass%, 2-mercaptoethanol 1 mass%, tris hydrochloride (pH 6.8) 10 mM, glycerol 10 mass%) (4) Electrophoretic conditions 40 mA, 30 minutes (5) Electrophoresis tank buffer BioRed's “10 ⁇ (Tris / Glycine / SDS) Buffer” 10-fold diluted aqueous solution (6) Staining conditions 1 hour with Coomassie brilliant blue solution After staining, decolorization with decoloring solution for about 6 hours (7) Analysis results Fig.
  • FIG. 4 shows an electrophoretic gel photograph of CAD peptide (3) and molecular weight marker that had been subjected to treatment under the conditions (1) to (6) above.
  • FIG. 5 is a graph showing the relationship between the band distance X (cm) of the molecular weight marker based on the predetermined position and the logarithm Y (ln [kDa]) of the molecular weight based on the electrophoresis gel photograph.
  • the molecular weight of the CAD peptide (3) was confirmed to be in the range of 40000 to 67000 (40 kDa to 67 kDa), more specifically 49000 (49 kDa) to 64000 (64 kDa).
  • hair was treated according to hair treatment 1 using the hair treatment agent of Example 1a or the hair treatment agent of Example 1b.
  • the initial elastic modulus and breaking strength of the untreated hair and the treated hair were measured.
  • Example 1a A 3% by weight aqueous solution of CAD peptide (1a) was prepared as the hair treatment agent of Example 1a.
  • Example 1b A 3% by weight aqueous solution of CAD peptide (3) was prepared as the hair treatment agent of Example 1b.
  • the hair sample 1 in the present hair treatment 1 is obtained by treating straight black hair as follows.
  • Straight hair black hair was processed by the procedures of bleaching, perm treatment, color treatment, hair washing treatment, color treatment, hair washing treatment, perm treatment, color treatment, hair washing treatment, color treatment, hair washing treatment, and drying treatment.
  • the first agent and the second agent of “Promatis Flavor-Ad” manufactured by Milbon were mixed in a ratio of about 1 part by mass: 2 parts by mass, and this was applied to the hair.
  • the coating amount was twice the hair mass.
  • the coated hair was covered with a film, washed with shampoo after 15 minutes, and dried with warm air.
  • hair wound around a perm rod with a diameter of 12 mm is dipped in the first agent of “Pre-Cum C / T” manufactured by Milbon for 10 minutes, washed with water, and then second of “Pre-Cum C / T”. It was immersed in the agent for 10 minutes and washed with water. Thereafter, the hair was dried with warm air.
  • the first agent and the second agent of “Oldive” manufactured by Milbon were mixed in a ratio of 1 part by mass: 1 part by mass, and this was applied to the hair.
  • the coating amount was 10 times the mass of the hair, and was allowed to stand for 10 minutes after coating.
  • Table 1 below shows the initial elastic modulus and breaking strength results for hair treated according to hair treatment 1 and untreated hair.
  • Measured average value is an average value of 5 times of measurement
  • “Change rate” is based on untreated hair.
  • Example 1a in which the CAD peptide (1a) having a molecular weight range of 1000 to 3600 was blended, the initial elastic modulus and the rate of change in breaking strength showed positive values, and the CAD peptide (1a) Can be confirmed to be suitable for improving the initial elastic modulus and breaking strength of hair that has been greatly damaged.
  • Example 1b in which the CAD peptide (3) having a molecular weight range of 40,000 to 67,000 was blended, the change rate of the initial elastic modulus showed a positive value, and the CAD peptide (3) is suitable for improving the initial elastic modulus. I can confirm that.
  • the initial elastic modulus result of Example 1a and Example 1b shows that the CAD peptide is suitable for improvement or suppression of deterioration of the initial elastic modulus of hair.
  • Example 2a A 5% by weight aqueous solution of CAD peptide (2a) was prepared as the hair treatment agent of Example 2a.
  • Example 2b A 5% by weight aqueous solution of CAD peptide (2b) was prepared as the hair treatment agent of Example 2b.
  • the hair was treated according to the hair treatment 2a described later. Moreover, about the untreated hair and the hair after a process, the initial elastic modulus, breaking strength, and elongation were measured, and the distance between microfibrils (IF: intermediate filament) was also calculated.
  • IF intermediate filament
  • Camera length Approximately 2000mm Detector pixel size: 140.8 ⁇ m / pixel ⁇ 140.8 ⁇ m / pixel Image size: 1344 pixels ⁇ 1024 pixels
  • Table 2a shows the initial elastic modulus of the hair after the hair treatment 2a.
  • “Measurement average value” is an average value of 10 measurements
  • “Change rate” is based on untreated hair.
  • “Untreated” in Table 2a means that the cation treatment and the treatment with the hair treatment agent of Example 2a or Example 2b were omitted.
  • the “inter-IF distance” is an average value of 800 samples.
  • Example 2a In Table 2a, it can be confirmed that both Example 2a and Example 2b were superior in initial elastic modulus and breaking strength compared to untreated. Moreover, the inter-IF distance in Example 2a is longer than the untreated inter-IF distance, and it is expected that CAD peptide (2a) was deposited in the hair after hair treatment 2a.
  • Example 2a Using the hair treatment agent of Example 2a or Example 2b, the hair was treated according to the hair treatment 2b described later. In addition, the initial elastic modulus, breaking strength, and elongation of untreated hair and treated hair were measured.
  • hair treatment 2b The same treatment as the hair treatment 2a was designated as the hair treatment 2b except that only the reduction treatment of the hair treatment 2a was different in the following points.
  • an aqueous solution containing 9% by mass of thioglycolic acid and 2% by mass of dithioglycolic acid (adjusted to pH 9.3 with monoethanolamine) is used instead of the 3% by mass thioglycolic acid aqueous solution. did.
  • Table 2b shows the initial elastic modulus and the like of the hair after the hair treatment 2b. “Measured average value”, “change rate”, and “untreated” in Table 2b have the same meaning as described in Table 2a.
  • Example 3a As described below, the shampoos of Example 3a, Example 3b and Comparative Example 3 were prepared, and the hair was treated according to Hair Treatment 3.
  • Example 3a The hair treatment agent of Example 3a was prepared by blending CAD peptide (1a) with “Death Shampoo S” manufactured by Milbon in an amount of 2% by mass.
  • Example 3b The hair treatment agent of Example 3b was prepared by blending CAD peptide (3) to 2% by mass with “Death Shampoo S” manufactured by Milbon.
  • Comparative Example 3 The hair treatment agent of Comparative Example 3 was “Death Shampoo S” manufactured by Milbon.
  • a professional evaluator evaluated the feel of the hair bundle treated according to Hair Treatment 3.
  • the hair bundle treated with the hair treatment agent of Example 3a and Example 3b was smoother than the hair bundle treated with the hair treatment agent of Comparative Example 3.
  • the hair bundle processed with the hair treatment agent of Example 3b had a feeling of thickness rather than the hair bundle processed with the hair treatment agent of the comparative example.
  • the “thickness” means a feeling that a substance is coated on the hair surface, and the meaning is the same in the following examples.
  • the hair treatment agents of Example 4a, Example 4b, Example 4c and Comparative Example 4 were prepared as follows, and the hair was treated according to hair treatment 4.
  • Example 4a A 0.2% by mass aqueous solution of CAD peptide (1a) was prepared as the hair treatment agent of Example 4a.
  • Example 4b A 0.2% by mass aqueous solution of CAD peptide (1b) was prepared as the hair treatment agent of Example 4b.
  • Example 4c A 0.2 mass% aqueous solution of CAD peptide (3) was prepared as the hair treatment agent of Example 4c.
  • a professional evaluator evaluated the feel of the hair bundle treated according to the hair treatment 4.
  • the hair bundle treated with the hair treatment agent of Example 4c was thicker than the hair bundle treated with the hair treatment agent of Comparative Example 4.
  • the hair bundle treated with the hair treatment agent of Example 4a and Example 4b was smoother and softer than the hair bundle treated with the hair treatment agent of Example 4c.
  • Example 5 A shampoo containing 0.2% by mass of CAD peptide (3) in the hair treatment agent of Comparative Example 5 described later was used as the hair treatment agent of Example 5.
  • Hair treatment 5 A plurality of hair bundles obtained by combining 3 g of the bleached hair were prepared and used as evaluation hair bundles.
  • the hair bundle was treated by the procedures of application of the hair treatment agent of Example 5, Comparative Example 5 or Reference Example 5, washing with water, application of treatment (hair treatment agent of Comparative Example 6 described later), washing with water and drying with warm air.
  • a professional evaluator evaluated the feel of the hair bundle treated according to the hair treatment 5 on the basis of the hair treatment agent of Comparative Example 5. The evaluation results are shown in Table 3 (Evaluation “-” in the table indicates that no evaluation was performed).
  • Example 6 A treatment comprising 0.2% by mass of CAD peptide (3) in the hair treatment agent of Comparative Example 6 described later was used as the hair treatment agent of Example 6.
  • Hair treatment 6 A plurality of hair bundles obtained by combining 3 g of the bleached hair were prepared and used as evaluation hair bundles. The hair bundle was treated by applying shampoo (hair treatment agent of Comparative Example 5), washing with water, applying the hair treatment agent of Example 6, Comparative Example 6 or Reference Example 6, washing with water, and drying with warm air.
  • a professional evaluator evaluated the feel of the hair bundle treated according to the hair treatment 6 on the basis of the hair treatment agent of Comparative Example 6. The evaluation results are shown in Table 4 (Evaluation “-” in the table indicates that no evaluation was performed).
  • Example 7 A non-washing-out cream treatment in which 0.2% by mass of CAD peptide (3) was added to the hair treatment agent of Comparative Example 7 described later was used as the hair treatment agent of Example 7.
  • a 4% by mass aqueous solution of CAD peptide (3) adjusted to pH 8.72 using arginine was used.
  • Table 5 shows the evaluation results of the feeling of thickness. From the results in Table 5, it can be seen that the cream of Example 7 formulated with CAD peptide (3) has a greater sense of thickness compared to the cream of Comparative Example 7 that did not incorporate CAD peptide (3) or keratin. It was.
  • Example 8 The hair treatment agent of Example 8 was prepared by applying a cream treatment containing 2% by mass of CAD peptide (3), 2% by mass of cetyltrimethylammonium bromide, 1% by mass of ethanol, 3% by mass of cetanol and 2% by mass of stearyl alcohol in water. It was.
  • a professional evaluator evaluated the feel of the hair bundles treated according to the hair treatment 8a and the hair treatment 8b. The evaluation results are shown in Table 6.
  • Example 9 10 parts by weight of 1% by weight of CAD peptide (3) added to Milbon's “Licente 1st Agent / 9-AB”, 10 parts by weight of Milbon's “Licente 2nd Agent (Oxidane 3.0)”
  • the hair dye obtained by mixing the above was used as the hair treatment agent of Example 9.
  • a professional evaluator evaluated the feel of the hair bundle treated according to the hair treatment 9. As a result of the evaluation, the hair bundle treated with the hair treatment agent of Example 9 was good according to the finger when the hair was washed.
  • Example 10 The hair treatment agent of Example 10 was obtained by adding 0.5% by mass of the CAD peptide (3) to “Presume C / T First Agent” manufactured by Milbon (first agent of a two-agent perm agent). .
  • Comparative Example 10 The hair treatment agent of Comparative Example 10 was obtained by adding the CAD peptide (3) of Example 10 without addition, that is, “Presume C / T First Agent” alone from Milbon.
  • Example 10 (Hair treatment 10) The hair treatment agent of Example 10 or Comparative Example 10 was applied to the hair bundle, allowed to stand for 15 minutes, washed with water, and wiped with a towel. Next, apply “Presume C / T 2nd Agent” manufactured by Milbon and let it stand for 5 minutes, then wash with water, apply “Diess Neu Willowlux Treatment” manufactured by Milbon, rinse with water, The bundle was dried with warm air.
  • a professional evaluator evaluated the feel of the hair bundle treated according to the hair treatment 10. As a result of the evaluation, the hair bundle treated with the hair treatment agent of Example 10 had a feeling of thickness rather than the hair bundle treated with the hair treatment agent of Comparative Example 10.
  • the hair treatment agent of the present invention is effective for improving or suppressing the deterioration of the initial elastic modulus and breaking strength of damaged hair, and is therefore suitably used for commercial or household hair treatment. Is done.

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Abstract

　下記式(Ｉ)で表される単位を有する基を側鎖基として備えるペプチドを配合した毛髪処理剤。　-Ｓ-Ｓ-(ＣＨ２)ｎＣＯＯ-　(Ｉ) (式(Ｉ)中、ｎは１又は２である。)　前記ペプチドにおける側鎖基は、カルボキシメチルジスルフィド基、カルボキシメチルジスルフィド基の塩、カルボキシエチルジスルフィド基及びカルボキシエチルジスルフィド基の塩から選択された一種又は二種以上であることが好ましい。前記ペプチドの分子量範囲は４００００未満が好ましい。前記ペプチドは毛髪浸透性を有するものが好ましい。

Description

毛髪処理剤及び毛髪処理剤用原料
　本発明は、毛髪のヘアケア処理、パーマ処理、カラーリング処理、ブリーチ処理等で用いられる毛髪処理剤、及びこの毛髪処理剤の製造に用いられる毛髪処理剤用原料に関するものである。
　ブラッシング、ハンドドライヤー、熱アイロンなどによる物理的処理、及びカラーリング処理、パーマ処理などの化学的処理は、毛髪に損傷を与える。損傷した毛髪は、損傷を受ける前に比して、毛髪の感触（例えば、はり、こし、柔らかさ）、外観（例えば、艶、まとまり）、強度（例えば、引張り強度）などの毛髪特性が悪化したものとなる。毛髪特性の向上又は毛髪特性の悪化抑制のためには、天然物由来のペプチド及びエステル基等の変性基を導入した変性ペプチドから適宜選定したものを毛髪処理剤に配合することが知られている。
　上述の通り、適宜に選定した変性ペプチドを毛髪処理剤に配合すれば、毛髪特性の向上又は毛髪特性の悪化抑制が可能なことが知られており、その配合に適した変性ペプチドの探求が続けられている。
　なお、特開平７－１２６２９６号公報には変性ペプチドの一種が開示されており、その変性ペプチドは、蛋白質のジスルフィド基（－Ｓ－Ｓ－）をカルボキシメチルジスルフィド基（－Ｓ－Ｓ－ＣＨ2ＣＯＯＨ）に変換して得られる水溶性のものである。そして、特開平７－１２６２９６号公報には、その変性ペプチドの具体的利用態様として、この変性ペプチドからフィルムを形成することが開示されているが、毛髪処理剤については意図されていない。
　本発明は、上記事情に鑑み、損傷した毛髪の初期弾性率の向上、又は、毛髪の初期弾性率の悪化を抑制できる毛髪処理剤及びその原料の提供を目的とする。
　本発明者は、毛髪の初期弾性率に着目しつつ毛髪処理剤の検討を重ねた結果、所定の側鎖基を備えるペプチドを配合した水で毛髪を処理すれば毛髪の初期弾性率が向上する知見を得た。この知見に基づき、本発明を完成するに至った。
　すなわち、本発明に係る毛髪処理剤は、下記式（Ｉ）で表される単位を有する基を側鎖基として備えるペプチドを配合したことを特徴とする。
　　－Ｓ－Ｓ－（ＣＨ２）ｎＣＯＯ－　　　（Ｉ）
　　（式（Ｉ）中、ｎは１又は２である。）
　ここで、本発明における「ペプチド」とは、２個以上のアミノ酸がペプチド結合によって結合したものであり、ケラチン蛋白質やコラーゲン蛋白質などの蛋白質もペプチドに該当する。
　前記ペプチドにおける側鎖基は、カルボキシメチルジスルフィド基、カルボキシメチルジスルフィド基の塩、カルボキシエチルジスルフィド基及びカルボキシエチルジスルフィド基の塩から選択された一種又は二種以上であると良い。
　前記ペプチドの分子量範囲は４００００未満が好ましく、２００００以下がより好ましい。本発明におけるペプチドが分子量範囲４００００未満であれば、毛髪の初期弾性率の向上又は悪化抑制に有利となるだけではなく、毛髪の破断強度の向上又は悪化抑制にも有利となる。
　前記ペプチドは、毛髪浸透性を有するものが好ましい。この毛髪浸透性を有しているペプチドであれば、毛髪の初期弾性率及び破断強度の向上又は悪化抑制作用がより良好になる。
　前記ペプチドの中でも高分子量のものの分子量範囲は、例えば４００００以上６７０００以下であり、４９０００以上６４０００以下でも良い。このような分子量範囲のペプチドを配合しても、上述の毛髪の初期弾性率の向上又は悪化抑制が効果的に奏する。
　本発明に係る毛髪処理剤は、ヘアケア剤、パーマ剤、カラーリング剤、ブリーチ剤又はスタイリング剤として用いられる。
　本発明に係る毛髪処理剤は、例えば、下記式（Ｉ）で表される単位を有する基を側鎖基として備えるペプチドを水等の溶媒に溶解させた毛髪処理剤用原料を用いて製造される。
　　－Ｓ－Ｓ－（ＣＨ２）ｎＣＯＯ－　　　（Ｉ）
　　（式（Ｉ）中、ｎは１又は２である。）
　所定のペプチドを配合した本発明に係る毛髪処理剤によれば、毛髪の初期弾性率の向上又は悪化抑制を実現できる。
ペプチドが内部に浸透した毛髪の蛍光顕微鏡観察写真 ペプチドが内部に浸透しなかった毛髪の蛍光顕微鏡観察写真 実施例の毛髪処理剤に配合したＣＡＤペプチド（１ａ）のＭＡＬＤＩ－ＴＯＦＭＳ分析チャート 実施例の毛髪処理剤に配合したＣＡＤペプチド（３）のＳｏｄｉｕｍ　Ｄｏｄｅｃｙｌ　Ｓｕｌｆａｔｅ－ポリアクリルアミドゲル電気泳動法（ＳＤＳ－ＰＡＧＥ法）による電気泳動ゲル写真 実施例の毛髪処理剤に配合したＣＡＤペプチド（３）のＳｏｄｉｕｍ　Ｄｏｄｅｃｙｌ　Ｓｕｌｆａｔｅ－ポリアクリルアミドゲル電気泳動法（ＳＤＳ－ＰＡＧＥ法）における分子量マーカーの検量線を示すグラフ
　本発明を実施形態に基づき以下に説明する。
　本実施形態に係る毛髪処理剤は、所定の側鎖基を備えるペプチド（以下、「所定の側鎖基を備えるペプチド」を「ＣＡＤペプチド」と称する。）を配合したものである。
　（ＣＡＤペプチド）
　ＣＡＤペプチドは、複数のアミノ酸のペプチド結合によって形成された主鎖と、この主鎖に結合する側鎖基を有する。
　ＣＡＤペプチドの主鎖は、特に限定されない。この主鎖の例としては、システインを構成アミノ酸の一種としているペプチドの主鎖と同じものが挙げられる。また、システインを構成アミノ酸の一種としているペプチドの例としては、ケラチン、カゼインが挙げられる。このケラチンは、天然物由来のペプチドの中でもシステイン比率が高いものとして知られており、当該ＣＡＤペプチドが効率よく得られる原料となる。かかる観点から、ＣＡＤペプチドの主鎖はケラチンの主鎖と同じものが好適である。
　ＣＡＤペプチドの側鎖基は下記式（Ｉ）で表される単位を有する基であり、この側鎖基において、ジスルフィド基はＣＡＤペプチドの主鎖側に配置する。この側鎖基は、ＣＡＤペプチドに複数存在することが好ましい。なお、下記式（Ｉ）で表される基は、解離（イオン化）してカルボキシラートアニオンとなった場合には、カルボキシラトアルキルジスルフィド基と称される。
　　－Ｓ－Ｓ－（ＣＨ２）ｎＣＯＯ－　　　（Ｉ）
　（式（Ｉ）中、ｎは１又は２である。）
　上記側鎖基が有する化学構造単位として好適なものは、下記式（ＩＡ）で表されるカルボキシメチルジスルフィド基、下記式（ＩＢ）又は（ＩＣ）で表されるカルボキシメチルジスルフィド基の塩、下記式（ＩＩＡ）で表されるカルボキシエチルジスルフィド基、及び、下記式（ＩＩＢ）又は（ＩＩＣ）で表されるカルボキシエチルジスルフィド基の塩から選択された一種又は二種以上である。
　　－Ｓ－Ｓ－ＣＨ２ＣＯＯＨ　　　　　（ＩＡ）
　　－Ｓ－Ｓ－ＣＨ２ＣＯＯＲ１　　　　（ＩＢ）
　　（Ｒ１は、ＮＨ４などのアンモニウムを表す。）
　　－Ｓ－Ｓ－ＣＨ２ＣＯＯＭ１　　　　（ＩＣ）
　　（Ｍ１は、Ｎａ、Ｋなどの金属原子を表す。）
　　－Ｓ－Ｓ－ＣＨ２ＣＨ２ＣＯＯＨ　　（ＩＩＡ）
　　－Ｓ－Ｓ－ＣＨ２ＣＨ２ＣＯＯＲ２　（ＩＩＢ）
　　（Ｒ２は、ＮＨ４などのアンモニウムを表す。）
　　－Ｓ－Ｓ－ＣＨ２ＣＨ２ＣＯＯＭ２　（ＩＩＣ）
　　（Ｍ２は、Ｎａ、Ｋなどの金属原子を表す。）
　上記側鎖基として好ましい基は、下記式（Ｉａ）、（Ｉｂ）、（Ｉｃ）、（ＩＩａ）、（ＩＩｂ）、及び（ＩＩｃ）から選択された一種又は二種以上である（下記式におけるＲ１、Ｍ１、Ｒ２、Ｍ２は、上記と同じである。）。
　　－ＣＨ２－Ｓ－Ｓ－ＣＨ２ＣＯＯＨ　　　　　（Ｉａ）
　　－ＣＨ２－Ｓ－Ｓ－ＣＨ２ＣＯＯＲ１　　　　（Ｉｂ）
　　－ＣＨ２－Ｓ－Ｓ－ＣＨ２ＣＯＯＭ１　　　　（Ｉｃ）
　　－ＣＨ２－Ｓ－Ｓ－ＣＨ２ＣＨ２ＣＯＯＨ　　（ＩＩａ）
　　－ＣＨ２－Ｓ－Ｓ－ＣＨ２ＣＨ２ＣＯＯＲ２　（ＩＩｂ）
　　－ＣＨ２－Ｓ－Ｓ－ＣＨ２ＣＨ２ＣＯＯＭ２　（ＩＩｃ）
　上記側鎖基を２以上有するＣＡＤペプチドを配合した毛髪処理剤で毛髪を処理すれば、毛髪を構成しているメルカプト基間がＣＡＤペプチドを介して架橋されると考えられる。また、その架橋以外に、ＣＡＤペプチドにおける１個の側鎖基のみが毛髪のメルカプト基と反応することや、この１個の側鎖基のみが毛髪のメルカプト基と反応したＣＡＤペプチドと他のＣＡＤペプチドとの重合反応又は毛髪内でのＣＡＤペプチド同士の重合反応も考えられる。これらの架橋、反応は、次の（１）又は（２）を実現すると推測される。
（１）毛髪の初期弾性率の向上又は悪化抑制。
（２）毛髪の初期弾性率の向上又は悪化抑制と、毛髪の破断強度の向上又は悪化抑制。
　上記（１）及び（２）が示すのは、ＣＡＤペプチドを配合した毛髪処理剤を、損傷を受けることでメルカプト基が増加した毛髪に対して用いるのが好適とのことである。
　以下、一対のメルカプト基間のＣＡＤペプチドを介した架橋機構を詳説する。
　毛髪におけるメルカプト基間のＣＡＤペプチドを介した架橋機構を、２個の－ＣＨ２－Ｓ－Ｓ－ＣＨ２ＣＯＯＨを側鎖基として有するＣＡＤペプチドを例にして表せば、次の通りである。
Figure JPOXMLDOC01-appb-C000001
　また、毛髪における一対のメルカプト基間のＣＡＤペプチドを介した架橋機構を、２個の－ＣＨ２－Ｓ－Ｓ－ＣＨ２ＣＨ２ＣＯＯＨを側鎖基として有するＣＡＤペプチドを例にして表せば、次の通りである。
Figure JPOXMLDOC01-appb-C000002
　本実施形態におけるＣＡＤペプチドの分子量は、特に限定されない。分子量範囲に基づいてＣＡＤペプチドを便宜上大別すれば、分子量範囲４００００未満のＣＡＤペプチドと、分子量範囲４００００以上６７０００以下のＣＡＤペプチドとに分けられる。
　分子量範囲４００００未満のＣＡＤペプチドを配合した毛髪処理剤であれば、損傷した毛髪の初期弾性率及び破断強度の向上又は悪化抑制を行える。ＣＡＤペプチドの分子量が小さいほど、毛髪の初期弾性率及び破断強度の向上又は悪化抑制に有利なので、本実施形態におけるＣＡＤペプチドの分子量範囲は、２００００以下が好ましく、１００００以下がより好ましく、５０００以下が更に好ましい。ＣＡＤペプチドの分子量範囲の下限値は、特に限定されないが、例えば５００である。
　ＣＡＤペプチドの分子量範囲が４００００未満であることは、マトリックス支援レーザー脱離イオン化法（ＭＡＬＤＩ法）を採用した飛行時間型質量分析（ＴＯＦＭＳ）によるｍ／ｚピークをＣＡＤペプチドの分子量とみなし、この分子量範囲から確認できる。
　本実施形態に係るＣＡＤペプチドは、上記ＴＯＦＭＳの結果において最も高い強度のピークがｍ／ｚ２００００以下で確認されるものが好ましく、ｍ／ｚ１００００以下で確認されるものがより好ましく、ｍ／ｚ５０００以下で確認されるものが特に好ましい。最も高い強度のピークの下限値は、特に限定されないが、例えばｍ／ｚ５００である。
　ＣＡＤペプチドが毛髪浸透性（毛髪内部への浸透性）を有していれば、毛髪内部への上記架橋等の作用を奏することになるから、本実施形態におけるＣＡＤペプチドは、毛髪浸透性を有するものが好適である。
　ＣＡＤペプチドが毛髪浸透性を有していることは、次の（１）～（４）の手順に従って確認することができる。（１）ＣＡＤペプチド水溶液に、ＦＴＳＣ－ＭＥＳを添加する。そのＦＴＳＣ－ＭＥＳは、次の通り調製する。１．０６５質量部の２－（Ｎ－Ｍｏｒｐｈｏｌｉｎｏ）ｅｔｈａｎｅｓｕｌｆｏｎｉｃ　Ａｃｉｄ（ＭＥＳ）を４０質量部の水に溶解させた液に、０．２Ｍ－ＮａＯＨ水溶液を滴下することにより、ｐＨ５．５のＭＥＳ水溶液を調製し、ＭＥＳ水溶液中に、０．０００４２質量部の蛍光色素Ｆｌｕｏｒｅｓｃｅｉｎ－５－ｔｈｉｏｓｅｍｉｃａｒｂａｚｉｄｅ（ＦＴＳＣ）を溶解させ、水を加えて全量約５０質量部とすることでＦＴＳＣ－ＭＥＳが調製される。（２）ＦＴＳＣ－ＭＥＳ添加後のＣＡＤペプチド水溶液にバージン毛髪を１０分間浸漬後、その毛髪を水洗し、室温で乾燥させる。（３）乾燥後の毛髪をミクロトームで切断する。（４）毛髪の切断面を蛍光顕微鏡観察（励起光波長：３４０ｎｍ）する。前記（４）の手順の蛍光顕微鏡観察においてキューティクルよりも内側に蛍光を確認できれば、ＣＡＤペプチドの毛髪浸透性を確認できたことになる。図１は、上記（１）～（４）の手順に従った蛍光顕微鏡観察写真であり、毛髪内部での蛍光、つまりＣＡＤペプチドの毛髪浸透性を確認できる。一方、図２は、ＣＡＤペプチドを配合せずに上記（１）～（４）の手順を行った蛍光顕微鏡観察写真を示し、毛髪の表層にのみ蛍光、つまりＣＡＤペプチドが配合されないために毛髪浸透性を有しないことを確認できる。これは、図２の蛍光顕微鏡観察写真が毛髪内部の蛍光を確認できなかったのは、蛍光物質だけをバージン毛髪の内部に浸透させても、バージン毛髪の内部には化学的損傷が無いがために、後の水洗において蛍光物質がバージン毛髪外部に流出するからである。
　分子量範囲４００００以上６７０００以下のＣＡＤペプチドを配合した毛髪処理剤であれば、損傷した毛髪の初期弾性率の向上又は悪化抑制を行える。ＣＡＤペプチドの分子量範囲は、４９０００以上６４０００以下でも良い。
　ＣＡＤペプチドの分子量範囲が４００００以上６７０００以下であることは、Ｓｏｄｉｕｍ　Ｄｏｄｅｃｙｌ　Ｓｕｌｆａｔｅ－ポリアクリルアミドゲル電気泳動法（ＳＤＳ－ＰＡＧＥ法）によるＣＡＤペプチドのバンドと分子量マーカーのバンドとの相対距離から算出した分子量をＣＡＤペプチドの分子量とみなし、この分子量範囲から確認することができる。
　本実施形態に係る毛髪処理剤におけるＣＡＤペプチド配合量の下限は、特に限定されないが、０．０１質量％が良く、０．０５質量％が好ましく、０．１０質量％がより好ましい。一方のＣＡＤペプチド配合量の上限も、特に限定されないが、多量配合によるコスト上昇を抑制する観点から、１５質量％が良く、１０質量％が好ましく、５質量％がより好ましく、３質量％が更に好ましい。
　なお、毛髪処理剤に分子量範囲が４００００未満のＣＡＤペプチドを配合するのであれば、分子量範囲が４００００未満のＣＡＤペプチド以外のＣＡＤペプチド、例えば４００００以上６７０００以下のＣＡＤペプチドを更に配合しても良い。また、分子量範囲が４００００以上６７０００以下のＣＡＤペプチドを配合するのであれば、分子量範囲が４００００以上６７０００以下以外のＣＡＤペプチド、例えば４００００未満のＣＡＤペプチドを更に配合しても良い。
　（分子量範囲４００００未満のＣＡＤペプチドの製造方法）
　分子量範囲４００００未満のＣＡＤペプチドを製造するための方法としては、例えば、以下に説明する製造方法（Ａ）、（Ｂ）及び（Ｃ）が挙げられる。
　［製造方法（Ａ）］
　製造方法（Ａ）は、蛋白質のジスルフィド基をメルカプト基に変換する還元工程；その還元工程で蛋白質分子に生じたメルカプト基と、メルカプトアルキルカルボン酸のメルカプト基及び／又はメルカプトアルキルカルボン酸塩のメルカプト基とで、上記式（Ｉ）で表される単位を形成させる変性工程；変性工程での処理で得られた上記式（Ｉ）で表される単位が導入された蛋白質を加水分解する加水分解工程；を備える。
　還元工程では、蛋白質を含む製造原料、水及び還元剤を混合することにより、蛋白質が有するジスルフィド基（－Ｓ－Ｓ－）を２つのメルカプト基（－ＳＨ　ＨＳ－）に還元する。
　製造原料としては、ケラチンを構成蛋白質として含む羊毛（メリノ種羊毛、リンカーン種羊毛等）、人毛、獣毛、羽毛、爪などが挙げられる。中でも、安価かつ安定的に入手するために、羊毛を原料とすることが好ましい。製造原料については、殺菌、脱脂、洗浄、切断、粉砕及び乾燥を適宜に組み合わせて、予め処理すると良い。
　水の量は、特に限定されないが、例えば、製造原料１質量部に対して、２０質量部以上２００質量部以下であるとよい。水の量を上記範囲とすることにより、還元反応が良好に行われる。
　本還元における蛋白質の還元では、アルカリ性液中で、蛋白質におけるジスルフィド結合を一種又は二種以上の還元剤により還元することでメルカプト基を生成させる。
　このようなジスルフィド結合の還元における反応系をアルカリ性にするための化合物（アルカリ性化合物）は、水に添加することで、その水をアルカリ性にするものである。このアルカリ性化合物としては、例えば水酸化リチウム、水酸化ナトリウム、水酸化カリウム、水酸化バリウム、炭酸ナトリウム、炭酸カリウム、アンモニア等が挙げられ、その他にモノエタノールアミン、ジエタノールアミン、アルギニン、リジン等の塩基性アミノ酸や、重炭酸ナトリウム、重炭酸アンモニウム等も挙げられる。中でも、蛋白質の還元を安価かつ効率良く行う観点から、水酸化ナトリウム及び水酸化カリウムが好ましく、水酸化ナトリウムが特に好ましい。アルカリ性化合物は、一種又は二種以上が用いられる。
　前記アルカリ性化合物の混合量は、特に限定はされないが、還元反応系のｐＨを下記範囲に調整するよう配合するとよい。そのｐＨの下限としては、９が好ましく、１０が特に好ましい。一方、ｐＨの上限としては、１３が良く、１２が好ましく、１１が特に好ましい。ｐＨが上記下限以上となるように調整することで、蛋白質の還元を効率良く行える。一方、ｐＨが上記の上限以下となるように調整することで、蛋白質分子の主鎖切断を抑制できる。
　還元剤としては、メルカプトアルキルカルボン酸及び／又はその塩が用いられる。また還元剤として、メルカプトアルキルカルボン酸及び／又はその塩に加え、他の任意の化合物を用いてもよい。そのような任意の還元剤の例としては、チオ乳酸及び／又はその塩、ジチオスレイトール、２－メルカプトエタノール、グルタチオン、チオ尿素等が挙げられる。これらの任意の還元剤は、一種又は二種以上のものを使用することができる。
　前記メルカプトアルキルカルボン酸及び／又はその塩は、変性工程において上記式（Ｉ）で表される単位を形成させる変性剤にもなる。このメルカプトアルキルカルボン酸及び／又はその塩としては、チオグリコール酸、チオグリコール酸塩、３－メルカプトプロピオン酸、及び３－メルカプトプロピオン酸塩から選択される一種又は二種以上が使用される。チオグリコール酸塩としては、例えばチオグリコール酸ナトリウム、チオグリコール酸カリウム、チオグリコール酸リチウム、チオグリコール酸アンモニウムが挙げられる。中でも、カルボキシラトメチルジスルフィド基の形成を効率良く行える点から、チオグリコール酸ナトリウム及びチオグリコール酸カリウムが好ましく、チオグリコール酸ナトリウムがより好ましい。また、３－メルカプトプロピオン酸塩としては、例えば、３－メルカプトプロピオン酸ナトリウム、３－メルカプトプロピオン酸カリウム、３－メルカプトプロピオン酸リチウム、３－メルカプトプロピオン酸アンモニウムが挙げられる。中でも、カルボキシラトエチルジスルフィド基の形成を効率良く行える点から、３－メルカプトプロピオン酸ナトリウム及び３－メルカプトプロピオン酸カリウムが好ましく、３－メルカプトプロピオン酸ナトリウムがより好ましい。
　前記メルカプトアルキルカルボン酸及びその塩の使用量としては、製造原料１ｇを基準として、０．００５０モル以上０．０２モル以下が好ましく、０．００７５モル以上０．０１モル以下が特に好ましい。また、その使用量は、製造原料、水及び還元剤の合計容量を基準として、０．１０ｍｏｌ／Ｌ以上０．４０ｍｏｌ／Ｌ以下が好ましく、０．１５ｍｏｌ／Ｌ以上０．２５ｍｏｌ／Ｌ以下が特に好ましい。かかるメルカプトアルキルカルボン酸及びその塩の使用量を上記範囲とすることにより、蛋白質の還元反応の進行が良好になる。
　還元工程における反応系の温度下限としては、２０℃が好ましく、３０℃がより好ましく、４０℃がさらに好ましい。一方、上記温度上限としては、６０℃が好ましい。上記温度下限より低いと、蛋白質のジスルフィド基をメルカプト基に変換するための還元の時間が長くなり、十分な還元を実行できない虞がある。一方、上記温度上限を超えると、蛋白質分子の主鎖が切断されることがある。還元反応系の設定時間は、その温度が低いほど長時間に設定され、同温度が高いほど短時間に設定される。その設定時間としては、例えば２０分以上１２０分以下である。
　変性工程では、還元工程で得られた液に酸及び酸化剤を混合することにより、蛋白質に上記式（Ｉ）で表される単位を導入する。なお、酸の混合は、酸化剤の混合前、酸化剤の混合後及び酸化剤の混合と同時のいずれであっても良い。
　酸は、変性工程における反応系のｐＨを低下させ、蛋白質に上記式（Ｉ）で表される単位を十分に導入させるために使用される。この酸は、一種又は二種以上のものが使用される。
　酸としては、例えば、クエン酸、乳酸、コハク酸、酢酸等の有機酸；塩酸等の無機酸が挙げられる。酢酸を用いれば、ＣＡＤペプチドからの特異臭が問題になることがあるが、クエン酸等を用いれば、その特異臭を抑制することができる。
　酸の混合量としては、特に限定されないが、変性工程における反応系のｐＨを下記範囲に調整するよう配合するとよい。最終的なｐＨとしては、５以上９以下が好ましく、６以上８以下が特に好ましい。このようにケラチン混合液の最終的なｐＨを前記範囲に調整することで、蛋白質への上記式（Ｉ）で表される単位の導入を促進できると同時に、蛋白質のメルカプト基同士によるジスルフィド基生成を抑制できる。なお、反応系におけるｐＨが局所的に低下すると、蛋白質のメルカプト基同士がジスルフィド基になるおそれが大きくなるため、反応系に酸を徐々に混合することが好ましい。
　酸を混合するときの反応系における温度としては、１０℃以上６０℃以下が好ましく、２０℃以上４０℃以下が特に好ましい。この温度範囲に制御することで、副生成物であるシスチンモノオキシド等の生成を抑制できる。酸の混合が終了した後の放置時間は、例えば１時間以上４８時間以内である。この放置時間であれば、上記式（Ｉ）で表される単位の導入が十分となる。
　前記酸化剤は、蛋白質への上記式（Ｉ）で表される単位の導入を促進するために使用される。一種又は二種以上の酸化剤を使用すると良い。
　酸化剤としては、例えば、臭素酸ナトリウム、臭素酸カリウム、過ホウ酸ナトリウム、過酸化水素等が挙げられる。
　酸化剤の使用量は、特に限定されないが、製造原料１ｇを基準として、０．００１モル以上０．０２モル以下が好ましく、酸化剤が混合される液の容量を基準として、０．０２ｍｏｌ／Ｌ以上１ｍｏｌ／Ｌ以下が好ましい。酸化剤の使用量が上記上限よりも多いと、副生成物であるシスチンモノオキシド、シスチンジオキシド、システイン酸が生成するおそれがある。一方、酸化剤の使用量が上記下限よりも少ないと、上記式（Ｉ）で表される単位の導入が不十分となるおそれがある。酸化剤の混合では、液中の酸化剤濃度が局所的に高くなることを避けるため、１ｍｏｌ／Ｌ以上５ｍｏｌ／Ｌ以下程度の酸化剤水溶液を、例えば３０分以上６時間以内かけて徐々に混合すると良い。
　酸化剤を混合する際の温度は、特に限定されないが、例えば還元工程での温度以下に設定される。
　変性工程を経ることで、蛋白質に上記式（Ｉ）で表される単位が導入される。例えば、製造原料として羊毛を使用し、還元剤としてチオグリコール酸を使用した場合、上記式（Ｉ）で表される単位の一種であるカルボキシメチルジスルフィド基が蛋白質分子に導入される機構は、次の通りである。
Figure JPOXMLDOC01-appb-C000003
　また、製造原料として羊毛を使用し、還元剤として３－メルカプトプロピオン酸を使用した場合、上記式（Ｉ）で表される単位の一種であるカルボキシエチルジスルフィド基が蛋白質分子に導入される機構は、次の通りである。
Figure JPOXMLDOC01-appb-C000004
　変性工程での処理により上記式（Ｉ）で表される単位が導入された蛋白質は、水に溶解する蛋白質と水に不溶の蛋白質とを含む。これら蛋白質を含む液については、必要に応じてイオン交換や電気透析等による脱塩等を行うと良い。
　加水分解工程では、変性工程での処理で得られた上記式（Ｉ）で表される単位が導入された水に溶解する蛋白質及び水に不溶の蛋白質を加水分解する。その加水分解には、（ａ１）酵素による加水分解、（ａ２）酸による加水分解、（ａ３）アルカリによる加水分解等の公知の加水分解方法がある。アルカリによる加水分解方法（ａ３）では、蛋白質に導入した上記式（Ｉ）で表される単位のβ脱離反応が進行する虞があるので、加水分解方法（ａ１）～（ａ３）のうち、酵素又は酸による加水分解が好ましく、酵素による方法がより好ましい。
　（ａ１）酵素による加水分解
　酵素としては、例えば、ペプシン、プロテアーゼＡ、プロテアーゼＢなどの酸性蛋白質分解酵素；パパイン、プロメライン、サーモライシン、プロナーゼ、トリプシン、キモトリプシンなどの中性蛋白質分解酵素等が挙げられる。また、市販されている蛋白質分解酵素としては、例えば、大和化学工業社製の「プロテライザーＡ」が挙げられる。加水分解時のｐＨは、酸性蛋白質分解酵素の場合には１以上３以下に調整すると良く、中性蛋白質分解酵素の場合には５以上９以下に調整すると良い。加水分解時の反応温度は３０℃以上６０℃以下が良く、反応時間は１０分以上２４時間以内が良い（反応時間を長くするほど、より低分子のＣＡＤペプチドを製造できる。）。加水分解を停止させるには、温度を７０℃以上にして酵素を失活させると良い。
　（ａ２）酸による加水分解
　酸としては、例えば塩酸、硫酸、リン酸、硝酸、臭化水素酸等の無機酸；及び蟻酸、シュウ酸等の有機酸が挙げられる。この加水分解の条件は、例えば、ｐＨ４以下、反応温度４０℃以上１００℃以下、反応時間２時間以上２４時間以内である（反応時間を長くするほど、より低分子のＣＡＤペプチドを製造できる。）。
　（ａ３）アルカリによる加水分解
　アルカリとしては、例えば水酸化ナトリウム、水酸化カリウム、水酸化リチウム、水酸化バリウム、炭酸ナトリウム、炭酸カリウム、炭酸リチウム、ケイ酸ナトリウム、ホウ酸ナトリウム等が挙げられる。この加水分解の条件は、例えば、反応系の全質量に対して、アルカリ１質量％以上２０質量％以下、反応温度１５℃以上１００℃以下、反応時間３０分以上２４時間以内である（反応時間を長くするほど、より低分子のＣＡＤペプチドを製造できる。）。
　加水分解工程での処理により、分子量範囲４００００未満のＣＡＤペプチドが溶解した液が得られる。この液に含まれている固形分を分離する必要があるときには、濾過、遠心分離、圧搾分離、沈降分離、浮上分離等公知の固液分離手段で分離すると良い。また、分子量範囲４００００未満のＣＡＤペプチドを固形状にする必要がある場合には、（１）ＣＡＤペプチド溶液の凍結乾燥、（２）ＣＡＤペプチド溶液の噴霧乾燥、（３）ＣＡＤペプチド溶液がｐＨを２．５から４．０程度になるように酸を添加することによるＣＡＤペプチド沈殿物生成、などの方法を採用すると良い（ＣＡＤペプチドの分子量が小さくなる程、前記（３）の方法ではＣＡＤペプチド沈殿物が生成し難くなる。）。回収した固形状のＣＡＤペプチドについては、水や酸性水溶液による洗浄、乾燥等を、必要に応じて行うと良い。
　［製造方法（Ｂ）］
　製造方法（Ｂ）は、製造方法（Ａ）と同様の還元工程及び変性工程で得られた水に不溶の蛋白質を、分離し、加水分解工程で処理する方法である。水に不溶の蛋白質は、公知の固液分離手段で回収でき、製造方法（Ｂ）における加水分解工程は、製造方法（Ａ）における加水分解工程と同じである。また、固形状のＣＡＤペプチドを得る手段は、製造方法（Ａ）の手段を採用すると良い。
　なお、ミクロフィブリルとこれよりも硫黄含量が多いマトリックスとが羊毛の構成ケラチンとなっているところ、製造方法（Ｂ）における加水分解工程では、ミクロフィブリル由来の水溶性蛋白質を主たる加水分解対象としておらず、マトリックス由来の不溶性蛋白質を主たる加水分解対象とする。すなわち、製造方法（Ｂ）は、硫黄含量が多いＣＡＤペプチドの製造に適する。
　［製造方法（Ｃ）］
　製造方法（Ｃ）は、製造方法（Ａ）と同様の還元工程及び変性工程で得られた水に溶解する蛋白質を、分離し、加水分解工程で処理する方法である。水に溶解する蛋白質は、公知の固液分離手段で回収でき、製造方法（Ｃ）における加水分解工程は、製造方法（Ａ）における加水分解工程と同じである。また、固形状のＣＡＤペプチドを得る手段は、製造方法（Ａ）の手段を採用すると良い。
　（分子量範囲４００００以上６７０００以下のＣＡＤペプチドの製造方法）
　分子量範囲４００００以上６７０００以下のＣＡＤペプチドを製造するための方法としては、例えば、上記製造方法（Ｃ）の加水分解工程を省略した方法が挙げられる。
　（毛髪処理剤）
　本実施形態に係る毛髪処理剤は、特に限定されず、ヘアケア剤、パーマ剤、カラーリング剤、ブリーチ剤、スタイリング剤等である。
　「ヘアケア剤」とは、毛髪の手入れ、手当て等を行うために用いられる毛髪処理剤である。ヘアケア剤としては、例えばシャンプー、リンス、コンディショナー、トリートメント（例えば、洗い流さないトリートメント、洗い流すトリートメント、整髪兼用トリートメント、多剤式トリートメントの一構成剤、パーマの前処理のためのトリートメント、パーマの後処理のためのトリートメント、カラーリングの前処理のためのトリートメント、カラーリングの後処理のためのトリートメント、ブリーチの前処理のためのトリートメント、ブリーチの後処理のためのトリートメント）が挙げられる。「パーマ剤」とは、還元反応、酸化反応等の化学反応を利用して毛髪形状を変化させるために用いられる毛髪処理剤である。パーマ剤としては、例えば毛髪をウェーブ状に形成するためのウェーブ剤、ウェーブ状等の毛髪を直毛に近づけるためのストレート剤が挙げられ、１剤式パーマ剤、２剤式パーマ剤の還元剤が配合された第１剤及び２剤式パーマ剤の酸化剤が配合された第２剤のいずれも本実施形態に係る毛髪処理剤に該当する。「カラーリング剤」とは、毛髪を着色するために用いられる毛髪処理剤である。カラーリング剤としては、例えば直接染料が配合された染毛料、毛髪の染毛時に反応が必要になる反応型染料が配合された染毛剤、毛髪への着色を一時的に施す毛髪着色料が挙げられる。「ブリーチ剤」とは、毛髪の色素を脱色させるために用いられる毛髪処理剤である。「スタイリング剤」とは、髪型を一時的に保持するために用いられる毛髪処理剤である。
　毛髪処理剤の使用時の剤型は、特に限定されず、例えば液状、乳液状、ローション状、クリーム状、ワックス状、ゲル状、固形状、フォーム状（泡状）、霧状が挙げられる。
　ＣＡＤペプチドが配合されていれば、本実施形態の毛髪処理剤に該当する。例えば、公知の毛髪処理剤の追加配合原料としてＣＡＤペプチドを配合した毛髪処理剤、及び公知の毛髪処理剤の配合原料の代替原料としてＣＡＤペプチドを配合した毛髪処理剤は、本実施形態の毛髪処理剤に該当する。
　当該毛髪処理剤に配合される上記ペプチド以外の原料としては、毛髪処理剤の用途に応じて適宜に選定される公知の原料を採用することができる。その公知の毛髪処理剤原料としては、アニオン界面活性剤、カチオン界面活性剤、両性界面活性剤、ノニオン界面活性剤、アルコール、多価アルコール、糖類、油脂、エステル油、脂肪酸、炭化水素、ロウ、シリコーン、合成高分子化合物、半合成高分子化合物、天然高分子化合物がある。また、他の公知の毛髪処理剤原料としては、蛋白、アミノ酸、動植物抽出物、微生物由来物、無機化合物、香料、防腐剤、金属イオン封鎖剤、紫外線吸収剤、色素、還元剤、酸化剤、染料、顔料などである。
　アニオン界面活性剤としては、例えば脂肪酸塩、アルキルエーテルカルボン酸塩、脂肪酸アミドエーテルカルボン酸塩、脂肪酸アミドエーテルカルボン酸、アシル乳酸塩、アルカンスルホン酸塩、α－オレフィンスルホン酸塩、α－スルホ脂肪酸メチルエステル塩、アシルイセチオン酸塩、アルキルグリシジルエーテルスルホン酸塩、アルキルスルホコハク酸塩、アルキルスルホ酢酸塩、アルキルベンゼンスルホン酸塩、アルキルナフタレンスルホン酸塩、Ｎ－アシルメチルタウリン塩、アルキル硫酸塩、アルキルエーテル硫酸塩、アルキルアリールエーテル硫酸塩、脂肪酸アルカノールアミド硫酸塩、脂肪酸モノグリセリド硫酸塩、アルキルリン酸塩、ポリオキシエチレンアルキルエーテルリン酸塩、アルキルアリールエーテルリン酸塩、脂肪酸アミドエーテルリン酸塩が挙げられる。アニオン界面活性剤の配合濃度は、毛髪処理剤の用途に応じて適宜設定されるものであるが、例えば０．１質量％以上２０質量％以下である。
　カチオン界面活性剤としては、例えばアルキルアミン塩、脂肪酸アミドアミン塩、エステル含有３級アミン塩、アーコベル型３級アミン塩、長鎖アルキルトリメチルアンモニウム塩、ジ長鎖アルキルジメチルアンモニウム塩、トリ長鎖アルキルモノメチルアンモニウム塩、ベンザルコニウム型４級アンモニウム塩、モノアルキルエーテル型４級アンモニウム塩が挙げられる。カチオン界面活性剤の配合濃度は、毛髪処理剤の用途に応じて適宜設定されるものであるが、例えば０．１質量％以上２０質量％以下である。
　両性界面活性剤としては、例えばアルキルグリシン塩、カルボキシメチルグリシン塩、Ｎ－アシルアミノエチル－Ｎ－２－ヒドロキシエチルグリシン塩、アルキルポリアミノポリカルボキシグリシン塩、アルキルアミノプロピオン酸塩、アルキルイミノジプロピオン酸塩、Ｎ－アシルアミノエチル－Ｎ－２－ヒドロキシエチルプロピオン酸塩、アルキルジメチルアミノ酢酸ベタイン、脂肪酸アミドプロピルジメチルアミノ酢酸ベタイン、アルキルジヒドロキシエチルアミノ酢酸ベタイン、Ｎ－アルキル－Ｎ，Ｎ－ジメチルアンモニウム－Ｎ－プロピルスルホン酸塩、Ｎ－アルキル－Ｎ，Ｎ－ジメチルアンモニウム－Ｎ－（２－ヒドロキシプロピル）スルホン酸塩、Ｎ－脂肪酸アミドプロピル－Ｎ，Ｎ－ジメチルアンモニウム－Ｎ－（２－ヒドロキシプロピル）スルホン酸塩が挙げられる。両性界面活性剤の配合濃度は、毛髪処理剤の用途に応じて適宜設定されるものであるが、例えば０．１質量％以上１０質量％以下である。
　ノニオン界面活性剤としては、例えば、ポリオキシエチレンアルキルエーテル、ポリオキシエチレンポリオキシプロピレンアルキルエーテル、ポリオキシエチレン脂肪酸エステル、ポリオキシエチレンソルビタン脂肪酸エステル、ポリオキシエチレンソルビトールテトラ脂肪酸エステル、グリセリン脂肪酸エステル、ソルビタン脂肪酸エステル、ポリグリセリン脂肪酸エステル、ショ糖脂肪酸エステルが挙げられる。ノニオン界面活性剤の配合濃度は、毛髪処理剤の用途に応じて適宜設定されるものであるが、例えば０．１質量％以上２０質量％以下である。
　アルコールとしては、例えば、ブチルアルコール、ラウリルアルコール、ミリスチルアルコール、セタノール、ステアリルアルコール、ベヘニルアルコール、オレイルアルコール、イソプロパノール、オクチルドデカノール、イソステアリルアルコール、ヘキシルデカノール、ベンジルアルコール、コレステロール、フィトステロールが挙げられる。アルコールの配合濃度は、毛髪処理剤の用途に応じて適宜設定されるものであるが、例えば１質量％以上５０質量％以下である。
　多価アルコールとしては、例えば、エチレングリコール、ジエチレングリコール、トリエチレングリコール、プロピレングリコール、ジプロピレングリコール、グリセリン、ジグリセリン、ブチレングリコールが挙げられる。多価アルコールの配合濃度は、毛髪処理剤の用途に応じて適宜設定されるものであるが、例えば１質量％以上５０質量％以下である。
　糖類としては、例えばソルビトール、マンニトール、グルコース、フルクトース、キシリトール、ラクトース、マルトース、マルチトール、トレハロースが挙げられる。糖類の配合濃度は、毛髪処理剤の用途に応じて適宜設定されるものであるが、例えば０．１質量％以上１０質量％以下である。
　油脂としては、例えばアーモンド油、アボガド油、オリーブ油、シア脂油、月見草油、ツバキ油、ピーナッツ油、ローズヒップ油が挙げられる。油脂の配合濃度は、毛髪処理剤の用途に応じて適宜設定されるものであるが、例えば０．１質量％以上１０質量％以下である。
　エステル油としては、例えば、オレイン酸エチル、ミリスチン酸イソプロピル、パルミチン酸イソプロピル、ステアリン酸ブチル、パルミチン酸セチル、ミリスチン酸ミリスチル、ミリスチン酸オクチルドデシル、イソステアリン酸イソプロピル、イソステアリン酸エチル、２－エチルヘキサン酸セチル、イソステアリン酸ヘキシル、ジ２－エチルヘキサン酸エチレングリコール、ジオレイン酸エチレングリコール、ジ（カプリル・カプリン酸）プロピレングリコール、ジオレイン酸プロピレングリコール、トリイソステアリン酸トリメチロールプロパン、テトラ２－エチルヘキサン酸ペンタエリスリトール、イソステアリン酸イソセチル、ジメチルオクタン酸２－オクチルドデシル、乳酸ミリスチル、クエン酸トリオクチルドデシル、リンゴ酸ジイソステアリル、コハク酸ジ２－エチルヘキシル、アジピン酸ジイソブチル、ステアリン酸コレステリルが挙げられる。エステル油の配合濃度は、毛髪処理剤の用途に応じて適宜設定されるものであるが、例えば０．１質量％以上１０質量％以下である。
　脂肪酸としては、例えばイソステアリン酸、オレイン酸、カプリン酸、ステアリン酸、パルミチン酸、ヒドロキシステアリン酸、ベヘン酸、ミリスチン酸、ラウリン酸、ラノリン脂肪酸、リノール酸が挙げられる。脂肪酸の配合濃度は、毛髪処理剤の用途に応じて適宜設定されるものであるが、例えば０．１質量％以上１０質量％以下である。
　炭化水素としては、例えば流動パラフィン、スクワラン、プリスタン、オゾケライト、パラフィン、セレシン、ワセリン、マイクロクリスタリンワックスが挙げられる。炭化水素の配合濃度は、毛髪処理剤の用途に応じて適宜設定されるものであるが、例えば０．１質量％以上２０質量％以下である。
　ロウとしては、例えばミツロウ、モクロウ、キャンデリラロウ、カルナウバロウが挙げられる。ロウの配合濃度は、毛髪処理剤の用途に応じて適宜設定されるものであるが、例えば０．１質量％以上２０質量％以下である。
　シリコーンとしては、例えばジメチルシリコーン、メチルフェニルシリコーン、環状ジメチルシリコーン、アルコール変性シリコーン、アルキル変性シリコーン、アミノ変性シリコーンが挙げられる。シリコーンの配合濃度は、毛髪処理剤の用途に応じて適宜設定されるものであるが、例えば０．１質量％以上５０質量％以下である。
　合成高分子化合物としては、例えば、カルボキシビニルポリマー、ポリビニルアルコール、ポリビニルピロリドン、ポリアクリル酸、メタクリロイルエチルベタイン・メタクリル酸エステル共重合体が挙げられる。半合成高分子化合物としては、例えば、メチルセルロース、ヒドロキシエチルセルロース、ヒドロキシプロピルセルロース、カルボキシメチルセルロース、可溶性デンプン等が挙げられる。また、天然高分子としては、例えば、アルギン酸ナトリウム、グアーガム、グルカン、セルロース、ヒアルロン酸ナトリウムが挙げられる。合成高分子化合物、半合成高分子化合物及び天然高分子化合物の配合濃度は、毛髪処理剤の用途に応じて適宜設定されるものであるが、例えば０．１質量％以上１５質量％以下である。
　上記の通り、本実施形態の毛髪処理剤には、ＣＡＤペプチドと適宜に選定される公知の毛髪処理剤原料を配合できる。ＣＡＤペプチドと配合される原料の組合せ例を挙げれば、次の通りである。ヘアケア剤の原料の組合せとしては、例えば界面活性剤、シリコーン、高分子化合物（合成高分子化合物、半合成高分子化合物又は天然高分子化合物）、アルコール、金属イオン封鎖剤及び水である。パーマ剤の原料の組合せとしては、例えば、パーマ用第１剤に配合される還元剤（チオグリコール酸、システイン、アセチルシステイン、システアミン等）、アルカリ剤（アンモニア、モノエタノールアミン、炭酸水素アンモニウム、アルギニン等）及び水と、パーマ用第２剤として配合される酸化剤（臭素酸塩、過酸化水素等）及び水である。カラーリング剤の原料の組合せとしては、例えば染料、アルコール、高分子化合物（合成高分子化合物、半合成高分子化合物又は天然高分子化合物）及び水である。ブリーチ剤の原料の組合せとしては、例えば、過酸化水素、界面活性剤、アルカリ剤及び水である。スタイリング剤の原料の組合せとしては、例えば、スタイリング原料（油脂、エステル油、炭化水素、ロウ、合成高分子化合物、半合成高分子化合物、天然高分子化合物等）、界面活性剤、アルコールである。
　本実施形態の毛髪処理剤に配合される原料としては、下記式（Ｉ）で表される単位を有する基を側鎖基として備えるペプチドを溶媒に溶解させたものが好適に使用される。
　　－Ｓ－Ｓ－（ＣＨ２）ｎＣＯＯ－　　　（Ｉ）
　　（式（Ｉ）中、ｎは１又は２である。）
　この溶媒としては、特に限定されるものではなく、例えば水、エタノール等が使用される。また、当該毛髪処理剤用原料における上記ペプチドの含有量としては、特に限定されないが、例えば０．１質量％以上１０．０質量％以下である。
　上記の溶媒に溶解させるペプチドは、例えば、分子量範囲４００００未満のもの、分子量範囲４００００以上６７０００以下のものである。
　以下に実施例を挙げて本発明をより具体的に説明するが、本発明の趣旨を逸脱することがない限り、本発明は以下の実施例に限定されるものではない。
　実施例の毛髪処理剤に使用した分子量範囲４００００未満のＣＡＤペプチド（１ａ）、（１ｂ）、（２ａ）及び（２ｂ）、並びに分子量範囲４００００以上６７０００以下のＣＡＤペプチド（３）は以下の通りである。なお、ＣＡＤペプチド（１ａ）、（１ｂ）、（２ａ）及び（２ｂ）は、毛髪浸透性を有するが、ＣＡＤペプチド（３）は、毛髪浸透性を有さないものと考えられる。
　（ＣＡＤペプチド（１ａ））
　以下に示す還元工程、変性工程、加水分解工程に従ってＣＡＤペプチド（１ａ）を製造した。
　［還元工程］
　中性洗剤で洗浄、乾燥させたメリノ種羊毛を、約５ｍｍに切断した。この羊毛５．０質量部、３０質量％チオグリコール酸ナトリウム水溶液１５．４質量部及び６ｍｏｌ／Ｌ水酸化ナトリウム水溶液８．５質量部を混合し、さらに水を混合して全量１５０質量部、ｐＨ１１の混合液を調製した。この混合液を、４５℃、１時間の条件で攪拌した。次いで、さらに水を混合して全量を２００質量部とし、４５℃、２時間の条件で放置し、その後、液温が常温になるまで自然冷却した。
　［変性工程］
　還元工程後の混合液を攪拌しながら、当該混合液に、臭素酸ナトリウム２．０５質量部を配合した水溶液２５質量部を約６０分かけて混合した。その後、混合液の攪拌を終始継続し、この混合液に、クエン酸７．０８質量部を配合した水溶液１００質量部を約８５分かけて混合した。クエン酸混合後の液のｐＨは７であった。
　［加水分解工程］
　変性工程での処理後の混合液からろ過分離した固体部１００質量部、３質量％蛋白質分解酵素水溶液（大和化学社製「プロテライザーＡ」）１質量部、ｐＨを８．０～８．５に設定する量の炭酸水素ナトリウム及び水を混合し、５０℃の水中で加水分解反応を２０分間進行させた。その後、８０℃、５分の条件で蛋白質分解酵素を失活させた。その失活後、ろ過によりＣＡＤペプチド（１ａ）の水溶液を得た。
　ＣＡＤペプチド（１ａ）の分子量を分析した結果、概ね１０００から３６００（１ｋＤａから３．６ｋＤａ）の範囲内であった。なお、ＣＡＤペプチド（１ａ）の分子量分析においては、レーザーイオン化飛行時間型質量分析装置（ＭＡＬＤＩ－ＴＯＦＭＳ）として島津製作所社製「ＡＸＩＭＡ　Ｐｅｒｆｏｒｍａｎｃｅ」を使用し、分析条件の引き出し電圧を２０ｋＶ、飛行モードをＬｉｎｅａｒ、検出イオンをＰｏｓｉｔｉｖｅ、とした。また、マトリックスは、テトラフルオロ酢酸０．１質量％及びアセトニトリル５０質量％の水溶液１ｍＬに、α－シアノ－４－ヒドロキシけい皮酸（ＣＨＣＡ）を５ｍｇ添加したものとした。図３は、ＣＡＤペプチド（１ａ）のＭＡＬＤＩ－ＴＯＦＭＳ分析結果を表すチャートであり、上段がマトリックスのみのチャートで有り、下段がマトリックスにＣＡＤペプチド（１ａ）を含ませたときのチャートである。ＣＡＤペプチド（１ａ）の分子量は、図３に示す通り、概ね１０００から３６００（１ｋＤａから３．６ｋＤａ）の範囲内であったことを確認できる。
　（ＣＡＤペプチド（１ｂ））
　加水分解工程を変更した以外はＣＡＤペプチド（１ａ）の製造と同様にして、ＣＡＤペプチド（１ａ）よりも分子量が小さいＣＡＤペプチド（１ｂ）を製造した。ＣＡＤペプチド（１ｂ）の製造における加水分解工程は、次の通りとした。
　［加水分解工程］
　変性工程での処理後の混合液からろ過分離した固体部１００質量部、３質量％蛋白質分解酵素水溶液（大和化学社製「プロテライザーＡ」）１質量部、ｐＨを８．０～８．５に設定する量の炭酸水素ナトリウム及び水を混合し、５０℃の水中で加水分解反応を２０分間進行させた。その後、８０℃、５分の条件で蛋白質分解酵素を失活させた。次に、３質量％蛋白質分解酵素水溶液（大和化学社製「プロテライザーＡ」）１質量部を混合し、５０℃、２０分の条件で加水分解反応をさせた後、８０℃、５分の条件で蛋白質分解酵素を失活させた。その後、ろ過によりＣＡＤペプチド（１ｂ）の水溶液を得た。
　（ＣＡＤペプチド（２ａ））
　変性工程を変更した以外はＣＡＤペプチド（１ａ）の製造と同様にして、分子量がＣＡＤペプチド（１ａ）と同等のＣＡＤペプチド（２ａ）を製造した。ＣＡＤペプチド（２ａ）の製造における変性工程は、次の通りとした。
　［変性工程］
　還元工程後の混合液を攪拌しながら、酢酸水溶液（酢酸を７質量部配合した１６５質量部の水溶液）を混合することでケラチン混合液のｐＨが漸次１１から１０になるように調整した。過酸化水素の混合については、３５質量％過酸化水素水を３質量部配合した水溶液３６質量部を攪拌しながら約３０分かけて行った。過酸化水素の混合開始後、混合液を常時攪拌すると共に、ｐＨが１０以上１１以下に保持されるように、酢酸水溶液を混合した。また、過酸化水素の混合終了後、酢酸水溶液約１０質量部を約５分にわたって徐々に混合して、混合液のｐＨが漸次１０から７になるように調整した。
　（ＣＡＤペプチド（２ｂ））
　変性工程としてＣＡＤペプチド（２ａ）の製造における変性工程を採用した以外はＣＡＤペプチド（１ｂ）と同様にして、ＣＡＤペプチド水溶液を得た。そして、この水溶液を半透膜を使用して、分子量範囲１０００以下のＣＡＤペプチド（２ｂ）の水溶液を得た。なお、ＣＡＤペプチド（２ｂ）を得るために使用した半透膜は、分画分子量１０００、平面幅１０ｍｍ、直径６．４ｍｍのｓｐｅｃｔｒｕｍ社製「ｓｐｅｃｔｒａ／ｐｏｒ」である。
　（ＣＡＤペプチド（３））
　ＣＡＤペプチド（１ａ）製造における変性工程処理後の混合液からろ過分離した液体部を、ＣＡＤペプチド（３）の水溶液として得た。このＣＡＤペプチド（３）の分子量を、タカラバイオ社製「Ｐｒｏｔｅｉｎ　Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ　Ｗｅｉｇｈｔ　Ｍａｒｋｅｒ（Ｌｏｗ）」を分子量マーカーとし、Ｓｏｄｉｕｍ　Ｄｏｄｅｃｙｌ　Ｓｕｌｆａｔｅ－ポリアクリルアミドゲル電気泳動（ＳＤＳ－ＰＡＧＥ）法により確認した結果、ＣＡＤペプチド（３）の分子量範囲は、４００００から６７０００（４０ｋＤａから６７ｋＤａ）であると確認された。
　このＣＡＤペプチド（３）の分子量を、Ｓｏｄｉｕｍ　Ｄｏｄｅｃｙｌ　Ｓｕｌｆａｔｅ－ポリアクリルアミドゲル電気泳動法（ＳＤＳ－ＰＡＧＥ法）により確認した。このＳｏｄｉｕｍ　Ｄｏｄｅｃｙｌ　Ｓｕｌｆａｔｅ－ポリアクリルアミドゲル電気泳動法（ＳＤＳ－ＰＡＧＥ法）による分子量バンド確認方法を以下に詳述する。
（１）分子量マーカー
　タカラバイオ社製「Ｐｒｏｔｅｉｎ　Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ　Ｗｅｉｇｈｔ　Ｍａｒｋｅｒ（Ｌｏｗ）」
　基準物質の詳細は、Ｐｈｏｓｐｈｏｒｙｌａｓｅ　Ｂ（分子量９７２００）、Ｓｅｒｕｍ　Ａｌｂｕｍｉｎ（分子量６６４０９）、Ｏｖａｌｂｕｍｉｎ（分子量４４２８７）、Ｃａｒｂｏｎｉｃ　ａｎｈｙｄｒａｓｅ（分子量２９０００）、Ｔｒｙｐｓｉｎ　ｉｎｈｉｂｉｔｏｒ（分子量２０１００）、Ｌｙｓｏｚｙｍｅ（分子量１４３００）の以上６物質
（２）ポリアクリルアミドゲル
　濃縮ゲル濃度４．５質量％、分離ゲル濃度１０．０質量％となるように調製したもの
（３）試料溶液
　ＣＡＤペプチド又は基準物質　１質量部
　ブロモフェノールブルー　　　適量
　試料溶媒　　　　　　　　　　１質量部
　（試料溶媒：ドデシル硫酸ナトリウム１質量％、２－メルカプトエタノール１質量％、塩酸トリス（ｐＨ６．８）１０ｍＭ、グリセロール１０質量％）
（４）泳動条件
　４０ｍＡ、３０分間
（５）泳動槽用緩衝液
　ＢｉｏＲｅｄ社製「１０×（Ｔｒｉｓ／Ｇｌｙｃｉｎｅ／ＳＤＳ）Ｂｕｆｆｅｒ」の１０倍希釈水溶液
（６）染色条件
　クマジーブリリアントブルー溶液で１時間染色後、脱色液で約６時間脱色処理
（７）分析結果
　上記（１）～（６）を条件とした処理を行ったＣＡＤペプチド（３）と分子量マーカーの電気泳動ゲル写真を図４に示す。この電気泳動ゲル写真に基づき、所定位置を基準とする分子量マーカーのバンド距離Ｘ（ｃｍ）と分子量の対数Ｙ（ｌｎ［ｋＤａ］）との関係をグラフを図５に示す。このグラフの分子量マーカースポットから図５に示すような検量線を算出し、この検量線からＣＡＤペプチド（３）のバンドの所定位置からの距離に基づく分子量を算出すると、５００００（５０ｋＤａ）と６３０００（６３ｋＤａ）となり、ＣＡＤペプチド（３）の分子量は４００００から６７０００（４０ｋＤａから６７ｋＤａ）の範囲内、より詳細には４９０００（４９ｋＤａ）から６４０００（６４ｋＤａ）のものであると確認された。
　後記の通り、実施例１ａの毛髪処理剤又は実施例１ｂの毛髪処理剤を使用し、毛髪処理１に従って毛髪を処理した。また、未処理毛髪と処理後の毛髪について、初期弾性率と破断強度を測定した。
　（実施例１ａ）
　ＣＡＤペプチド（１ａ）の３質量％水溶液を、実施例１ａの毛髪処理剤として調製した。
　（実施例１ｂ）
　ＣＡＤペプチド（３）の３質量％水溶液を、実施例１ｂの毛髪処理剤として調製した。
　（毛髪処理１）
　後記の損傷を大きく受けた毛髪を毛髪試料１とし、実施例１ａ又は実施例１ｂの毛髪処理剤に毛髪試料１を１０分間浸漬し、水洗後、温風乾燥させた。
　本毛髪処理１での毛髪試料１は、直毛黒髪を次の通り処理したものである。直毛黒髪を、ブリーチ処理、パーマ処理、カラー処理、洗髪処理、カラー処理、洗髪処理、パーマ処理、カラー処理、洗髪処理、カラー処理、洗髪処理、乾燥処理の手順で処理した。
　上記ブリーチ処理では、ミルボン社製「プロマティス　フレーブ－アド」の第１剤と第２剤を１質量部：２質量部程度の割合で混合し、これを毛髪に塗布した。塗布量は、毛髪質量の２倍とした。塗布後の毛髪をフィルムで覆い、１５分経過後にシャンプーで洗い、温風で乾燥させた。
　上記パーマ処理では、直径１２ｍｍのパーマ用ロッドに巻き付けた毛髪を、ミルボン社製「プレジュームＣ／Ｔ」の第１剤に１０分間浸漬し、水洗後、「プレジュームＣ／Ｔ」の第２剤に１０分間浸漬し、水洗した。その後、毛髪を温風で乾燥させた。
　上記カラー処理では、ミルボン社製「オルディーブ」の第１剤と第２剤を１質量部：１質量部程度の割合で混合し、これを毛髪に塗布した。塗布量は、毛髪質量の１０倍とし、塗布後、１０分間放置した。
　上記洗髪処理では、毛髪に対するシャンプー、トリートメント及び温風乾燥を１サイクルとし、この６０サイクルを行った。シャンプーでは、毛髪試料１の５倍質量のシャンプー（ユニリーバ社製「ラックス・スーパーリッチシャイン」）を毛髪に塗布し、３分間放置した後に水洗した。トリートメントでは、毛髪試料１の５倍質量のトリートメント（ユニリーバ社製「ラックス・スーパーリッチシャイン」）を毛髪に塗布し、３分間放置した後に水洗した。
　（初期弾性率、破断強度）
　オリエンテック社製「ＴＥＮＳＩＬＯＮ　ＵＴＭ－ＩＩ－２０」を使用し、単位断面積当たりの初期弾性率と破断強度を測定した。測定条件は、測定前に毛髪試料１を水に２４時間浸漬、測定時に毛髪試料１を水中浸漬、温度２５℃、引張り速度２ｍｍ／分、毛髪試料１の引張り間隔２０ｍｍとした。
　次表１に、毛髪処理１に従って処理した毛髪及び未処理毛髪についての初期弾性率と破断強度結果を示す。表１において、「測定平均値」は測定回数５回の平均値であり、「変化率」は未処理毛髪を基準としたものである。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000005
　上記表１に示す通り、分子量範囲が１０００から３６００のＣＡＤペプチド（１ａ）を配合した実施例１ａでは、初期弾性率及び破断強度の変化率が正の値を示しており、ＣＡＤペプチド（１ａ）が大きく損傷を受けた毛髪の初期弾性率及び破断強度改善に適当であることを確認できる。分子量範囲が４００００から６７０００のＣＡＤペプチド（３）を配合した実施例１ｂでは、初期弾性率の変化率が正の値を示しており、ＣＡＤペプチド（３）が初期弾性率の向上に適当であることを確認できる。また、実施例１ａ及び実施例１ｂの初期弾性率結果は、ＣＡＤペプチドが毛髪の初期弾性率の向上又は悪化抑制に適していることを示す。
　（実施例２ａ）
　ＣＡＤペプチド（２ａ）の５質量％水溶液を、実施例２ａの毛髪処理剤として調製した。
　（実施例２ｂ）
　ＣＡＤペプチド（２ｂ）の５質量％水溶液を、実施例２ｂの毛髪処理剤として調製した。
　実施例２ａの毛髪処理剤又は実施例２ｂの毛髪処理剤を使用し、後記毛髪処理２ａに従って毛髪を処理した。また、未処理毛髪と処理後の毛髪について、初期弾性率、破断強度及び伸度を測定し、ミクロフィブリル（ＩＦ：ｉｎｔｅｒｍｅｄｉａｔｅ　ｆｉｌａｍｅｎｔ）間距離についても算出した。
　（毛髪処理２ａ）
　２０代女性から黒髪を採取し、３質量％ラウリル硫酸ナトリウム水溶液に３分間浸漬後、水洗し、水分を拭き取り、乾燥させたものを、毛髪試料２とした。毛髪試料２の１質量部を、以下の還元処理、カチオン処理、実施例２ａ又は実施例２ｂの毛髪処理剤による処理、及び酸化処理を続けて行った。還元処理では、１質量部の毛髪試料２を、３０質量部の３質量％チオグリコール酸水溶液（モノエタノールアミンでｐＨ９．３に調整したもの）に４５℃、１０分間の条件で浸漬した後、温水で１分間洗浄し、水分を拭き取った。カチオン処理では、１質量部の毛髪試料２を、３０質量部の塩化ジメチルジアリルアンモニウム・アクリル酸共重合体（ナルコジャパン社製「ＭＥＲＱＵＡＴ　５５０」）０．１質量％水溶液に１０分間浸漬した後、毛髪試料２の表面水分を拭き取った。実施例２ａ又は実施例２ｂの毛髪処理剤による処理では、１質量部の毛髪試料２を、３０質量部の実施例２ａの毛髪処理剤又は実施例２ｂの毛髪処理剤に１０分間浸漬した後、毛髪試料２の表面水分を拭き取った。また、酸化処理では、１質量部の毛髪試料２を、３０質量部の臭素酸ナトリウム７質量％水溶液（リン酸系緩衝液でｐＨ７．２に調整したもの）に１０分間浸漬した後、毛髪試料２を水洗し、水分を拭き取り、乾燥させた。
　（初期弾性率、破断強度、伸度）
　初期弾性率及び破断強度の測定は、上記と同様にして行った。また、伸度については、破断強度の測定と同時に測定した。
　（ＩＦ間距離）
　大型放射光施設ＳＰｒｉｎｇ－８のビームラインＢＬ４０ＸＵを使用し、毛髪試料２の軸に垂直にＸ線マイクロビームを照射し、毛髪試料２外周部から半径方向にステップさせ、約９ｎｍ付近の赤道反射強度を相対湿度６０％雰囲気で測定し、直接ＩＦ間距離を求めた。測定条件の詳細は、次の通りである。
Ｘ線波長：０．０８３ｎｍ（Ｅ=１５ｋｅＶ）
カメラ長：約２０００ｍｍ
検出器ピクセルサイズ：１４０．８μｍ／ピクセル×１４０．８μｍ／ピクセル
画像サイズ：１３４４ピクセル×１０２４ピクセル
ベヘン酸銀周期：５．８３８ｎｍ（１次）でキャリブレーションを行なった。
ビームサイズ：約５μｍ
１ｓｔピンホール：５μｍ
２ｎｄピンホール：２００μｍ
ビームストップ：φ８ｍｍ
検出器：イメージインテンシファイア
　毛髪処理２ａの処理後の毛髪の初期弾性率等を表２ａに示す。表２ａにおいて、「測定平均値」は測定回数１０回の平均値であり、「変化率」は未処理毛髪を基準としたものである。また、表２ａにおける「未処理」とは、カチオン処理と、実施例２ａ又は実施例２ｂの毛髪処理剤による処理を省略したことを意味する。そして、「ＩＦ間距離」は、８００サンプルの平均値である。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000006
　表２ａにおいて、実施例２ａ及び実施例２ｂ共に、初期弾性率及び破断強度が未処理に比して優れたものであったことを確認できる。また、実施例２ａのＩＦ間距離は、未処理のＩＦ間距離よりも長くなっており、毛髪処理２ａ後の毛髪内部にはＣＡＤペプチド（２ａ）が沈着していたことが予想される。
　実施例２ａ又は実施例２ｂの毛髪処理剤を使用し、後記毛髪処理２ｂに従って毛髪を処理した。また、未処理毛髪と処理後の毛髪について、初期弾性率、破断強度及び伸度を測定した。
　（毛髪処理２ｂ）
　毛髪処理２ａの還元処理のみが以下の点で異なる以外は毛髪処理２ａと同じ処理を、毛髪処理２ｂとした。毛髪処理２ｂの還元処理では、３質量％チオグリコール酸水溶液に換えて、チオグリコール酸９質量％及びジチオグリコール酸２質量％を含む水溶液（モノエタノールアミンでｐＨ９．３に調整したもの）を使用した。
　毛髪処理２ｂの処理後の毛髪の初期弾性率等を表２ｂに示す。表２ｂにおける「測定平均値」、「変化率」、「未処理」は、表２ａにおける記載と同じ意味である。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000007
　以下の通り、実施例３ａ、実施例３ｂ及び比較例３のシャンプーを準備し、毛髪処理３に従って毛髪を処理した。
　（実施例３ａ）
　ミルボン社製「ディーセスシャンプーＳ」にＣＡＤペプチド（１ａ）を２質量％となるように配合したものを、実施例３ａの毛髪処理剤とした。
　（実施例３ｂ）
　ミルボン社製「ディーセスシャンプーＳ」にＣＡＤペプチド（３）を２質量％となるように配合したものを、実施例３ｂの毛髪処理剤とした。
　（比較例３）
　ミルボン社製「ディーセスシャンプーＳ」を、比較例３の毛髪処理剤とした。
　（毛髪処理３）
　実施例３ａ、実施例３ｂ又は比較例３の毛髪処理剤により、毛束をシャンプー処理した。続けて、ミルボン社製「ディーセストリートメントＳＦ」により毛束をトリートメント処理し、毛束を温風乾燥させた。
　毛髪処理３に従って処理された毛束の感触を、専門の評価者が評価した。評価結果は、比較例３の毛髪処理剤で処理した毛束より、実施例３ａ及び実施例３ｂの毛髪処理剤で処理した毛束の方が滑らかあった。また、実施例３ｂの毛髪処理剤で処理した毛束は、比較例の毛髪処理剤で処理した毛束よりも、厚み感があった。ここでの「厚み感」とは、毛髪の表面に何らかの物質がコーティングされているような感触を意味し、当該意味は、以下の実施例等においても同じである。
　以下の通り、実施例４ａ、実施例４ｂ、実施例４ｃ及び比較例４の毛髪処理剤を準備し、毛髪処理４に従って毛髪を処理した。
　（実施例４ａ）
　ＣＡＤペプチド（１ａ）の０．２質量％水溶液を、実施例４ａの毛髪処理剤として調製した。
　（実施例４ｂ）
　ＣＡＤペプチド（１ｂ）の０．２質量％水溶液を、実施例４ｂの毛髪処理剤として調製した。
　（実施例４ｃ）
　ＣＡＤペプチド（３）の０．２質量％水溶液を、実施例４ｃの毛髪処理剤として調製した。
　（比較例４）
　水を、比較例４の毛髪処理剤とした。
　（毛髪処理４）
　実施例４ａ、実施例４ｂ、実施例４ｃ又は比較例４の毛髪処理剤を毛束に噴霧し、毛束を温風乾燥させた。
　毛髪処理４に従って処理された毛束の感触を、専門の評価者が評価した。評価結果は、比較例４の毛髪処理剤で処理した毛束より、実施例４ｃの毛髪処理剤で処理した毛束の方が厚み感があった。また、実施例４ａ及び実施例４ｂの毛髪処理剤で処理した毛束は、実施例４ｃの毛髪処理剤で処理した毛束よりも滑らかで柔らかいものであった。
　（実施例５）
　後記比較例５の毛髪処理剤にＣＡＤペプチド（３）を０．２質量％配合したシャンプーを、実施例５の毛髪処理剤とした。
　（比較例５）
　ポリオキシエチレンラウリルエーテル硫酸ナトリウム５質量％、ラウリル硫酸トリエタノールアミン４質量％、ポリオキシエチレンラウリルエーテル酢酸ナトリウム２質量％、ラウロイルメチル－β－アラニンナトリウム０．９質量％、ラウリン酸アミドプロピルベタイン４質量％、ヤシ油脂肪酸ジエタノールアミド３質量％、ヤシ油脂肪酸モノエタノールアミド０．１質量％、１，３－ブチレングリコール０．２質量％、塩化ｏ－[２－ヒドロキシ－３－（トリメチルアンモニオ）プロピル]ヒドロキシエチルセルロース０．４質量％、キレート剤０．３質量％、防腐剤０．３質量％、酸化防止剤０．１質量％及び香料０．２質量％を水に配合して調製したシャンプーを、比較例５の毛髪処理剤とした。
　（参考例５）
　比較例５の毛髪処理剤に市販ケラチンを０．２質量％配合したシャンプーを、参考例５の毛髪処理剤とした。ここでの市販ケラチン配合では、ケラチン５質量％含有水溶液（クローダジャパン株式会社製の「ケラテックＩＦＰ－ＨＭＷ」）を用いた。
　（毛髪処理５）
　ブリーチ処理した毛髪３ｇを纏めて１つの毛束としたものを複数用意し、これを評価用毛束とした。実施例５、比較例５又は参考例５の毛髪処理剤の塗布、水洗、トリートメント（後記比較例６の毛髪処理剤）の塗布、水洗、温風乾燥の手順で、毛束を処理した。
　毛髪処理５に従って処理された毛束の感触を、比較例５の毛髪処理剤を用いたものを基準として専門の評価者が評価した。評価結果を、表３に示す（表中の評価「－」は、評価をしなかったことを示す。）。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000008
　（実施例６）
　後記比較例６の毛髪処理剤にＣＡＤペプチド（３）を０．２質量％配合したトリートメントを、実施例６の毛髪処理剤とした。
　（比較例６）
　臭化セチルトリメチルアンモニウム２質量％、塩化アルキルトリメチルアンモニウム３質量％、エタノール０．８質量％、イソプロパノール０．７質量％、セタノール５質量％、ステアリルアルコール２質量％、濃グリセリン４質量％、ポリオキシエチレンステアリルエーテル０．５質量％、２－エチルヘキサン酸セチル１質量％、ジペンタエリトリット脂肪酸エステル０．８質量％、スクワラン０．３質量％、高重合メチルポリシロキサン０．３質量％、ジメチルシロキサン・メチルステアロキシシロキサン共重合体０．２質量％、防腐剤０．２質量％及び香料０．３質量％を水に配合して調製したトリートメントを、比較例６の毛髪処理剤とした。
　（参考例６）
　比較例６の毛髪処理剤に市販ケラチンを０．２質量％配合したトリートメントを、参考例６の毛髪処理剤とした。ここでの市販ケラチン配合では、ケラチン５質量％含有水溶液（クローダジャパン株式会社製の「ケラテックＩＦＰ－ＨＭＷ」）を用いた。
　（毛髪処理６）
　ブリーチ処理した毛髪３ｇを纏めて１つの毛束としたものを複数用意し、これを評価用毛束とした。シャンプー（上記比較例５の毛髪処理剤）の塗布、水洗、実施例６、比較例６又は参考例６の毛髪処理剤の塗布、水洗、温風乾燥の手順で、毛束を処理した。
　毛髪処理６に従って処理された毛束の感触を、比較例６の毛髪処理剤を用いたものを基準として専門の評価者が評価した。評価結果を、表４に示す（表中の評価「－」は、評価をしなかったことを示す。）。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000009
　（実施例７）
　後記比較例７の毛髪処理剤にＣＡＤペプチド（３）を０．２質量％配合した洗い流さないクリーム状トリートメントを、実施例７の毛髪処理剤とした。ここでのＣＡＤペプチド（３）の配合では、アルギニンを用いてｐＨを８．７２に調整したＣＡＤペプチド（３）の４質量％水溶液を用いた。
　（比較例７）
　塩化ステアリルトリメチルアンモニウム０．８質量％、イソプロパノール０．２質量％、セタノール３質量％、ベヘニルアルコール０．８質量％、プロピレングリコール０．０２質量％、ジプロピレングリコール２質量％、軟質ラノリン脂肪酸コレステリル０．４質量％、シア脂２質量％、ヒドロキシエチルセルロース０．０６質量％、タマリンドシードガム０．２質量％、ジメチコノール１質量％、デカメチルシクロペンタシロキサン１６質量％、メチルポリシロキサン２質量％、架橋型メチルポリシロキサン０．２質量％、アミノ変性シリコーン２質量％、高重合ジメチルシロキサン・メチル（アミノプロピル）シロキサン共重合体０．１質量％、コカミドプロピルジメチルアンモニオヒドロキシプロピルオキシプロピルシロキサン・メチルポリシロキサン共重合体酢酸塩０．５質量％、アクリルアミド・２－（アクリロイルオキシ）エチルトリメチルアンモニウムクロリド共重合物０．０３質量％、酸化防止剤０．０５質量％、防腐剤０．２質量％及び香料０．２質量％を水に配合することによって調製した洗い流さないクリーム状トリートメントを、比較例７の毛髪処理剤とした。
　（参考例７）
　比較例７の毛髪処理剤に市販ケラチンを０．２質量％配合した洗い流さないクリーム状トリートメントを、参考例７の毛髪処理剤とした。ここでの市販ケラチン配合では、ケラチン５質量％含有水溶液（クローダジャパン株式会社製の「ケラテックＩＦＰ－ＨＭＷ」）を用いた。
　（毛髪処理７）
　実施例７、比較例７又は参考例７の毛髪処理剤を人頭毛髪に塗布した後、厚み感の順位についての官能評価を実施した（厚み感が最も良かったものを１位、最も劣っていたものを３位とした）。また、ウィッグの毛髪にも塗布し、同様の評価を行った。
　厚み感の評価結果を表５に示す。表５の結果から、ＣＡＤペプチド（３）もケラチンも配合しなかった比較例７のクリームと比べて、ＣＡＤペプチド（３）を配合した実施例７のクリームは、厚み感が大きくなることが分かった。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000010
　（実施例８）
　ＣＡＤペプチド（３）２質量％、臭化セチルトリメチルアンモニウム２質量％、エタノール１質量％、セタノール３質量％及びステアリルアルコール２質量％を水に配合したクリーム状トリートメントを、実施例８の毛髪処理剤とした。
　（参考例８）
　臭化セチルトリメチルアンモニウム２質量％、塩化ステアリルトリメチルアンモニウム０．０５質量％、塩化ジココイルジメチルアンモニウム０．０８質量％、ポリオキシエチレンセチルエーテル（２０Ｅ．Ｏ．）０．０１質量％、エタノール１質量％、セタノール６質量％、高重合ジメチルシロキサン２質量％、アミノエチルアミノプロピルシロキサン・ジメチルシロキサン共重合体１質量％、エチル硫酸ラノリン脂肪酸アミノプロピルエチルジメチルアンモニウム（２）０．０１質量％、アミノ酸０．２質量％、防腐剤０．３質量％及び香料０．３質量％を水に配合したクリーム状トリートメントを、参考例８の毛髪処理剤とした。
　（毛髪処理８ａ）
　実施例８又は参考例８の毛髪処理剤を毛束に塗布し、水洗し温風乾燥させた。
　（毛髪処理８ｂ）
　実施例８の毛髪処理剤を毛束に塗布し、この毛束に参考例８の毛髪処理剤を重ねて塗布した。その後、毛束を水洗し温風乾燥させた。
　毛髪処理８ａ及び毛髪処理８ｂに従って処理された毛束の感触を、専門の評価者が評価した。この評価結果を、表６に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000011
　（実施例９）
　ミルボン社製「リセンテ第１剤・９－ＡＢ」にＣＡＤペプチド（３）を１質量％添加したもの１０質量部と、ミルボン社製「リセンテ第２剤（オキシダン３．０）」１０質量部と、を混合した染毛剤を、実施例９の毛髪処理剤とした。
　（毛髪処理９）
　実施例９の毛髪処理剤により、毛束を処理した。
　毛髪処理９に従って処理された毛束の感触を、専門の評価者が評価した。評価結果は、実施例９の毛髪処理剤で処理した毛束は洗髪時に指どおりが良かった。
　（実施例１０）
　ミルボン社製「プレジュームＣ／Ｔ第１剤」にＣＡＤペプチド（３）を０．５質量％添加したもの（２剤式パーマ剤の第１剤）を、実施例１０の毛髪処理剤とした。
　（比較例１０）
　実施例１０のＣＡＤペプチド（３）を無添加にしたもの、つまりミルボン社製「プレジュームＣ／Ｔ第１剤」単体を、比較例１０の毛髪処理剤とした。
　（毛髪処理１０）
　実施例１０又は比較例１０の毛髪処理剤を毛束に塗布し、１５分間放置した後、水洗し、タオルで水分を拭き取った。次いで、ミルボン社製「プレジュームＣ／Ｔ第２剤」を塗布し、５分間放置した後、水洗し、更にミルボン社製「ディーセス・ノイ・ウィローリュクス・トリートメント」を塗布し、水洗後、毛束を温風乾燥させた。
　毛髪処理１０に従って処理された毛束の感触を、専門の評価者が評価した。評価結果は、比較例１０の毛髪処理剤で処理した毛束より、実施例１０の毛髪処理剤で処理した毛束の方が厚み感があった。
　以上のように、本発明の毛髪処理剤は、損傷を受けた毛髪の初期弾性率及び破断強度のの向上又は悪化抑制に効果的であるため、業務用又は家庭用の毛髪処理に好適に使用される。

Claims (13)

  1. 　下記式（Ｉ）で表される単位を有する基を側鎖基として備えるペプチドを配合したことを特徴とする毛髪処理剤。
    　　－Ｓ－Ｓ－（ＣＨ２）ｎＣＯＯ－　　　（Ｉ）
    （式（Ｉ）中、ｎは１又は２である。）
  2. 　前記側鎖基が、カルボキシメチルジスルフィド基、カルボキシメチルジスルフィド基の塩、カルボキシエチルジスルフィド基及びカルボキシエチルジスルフィド基の塩から選択された一種又は二種以上である請求項１に記載の毛髪処理剤。
  3. 　前記ペプチドの分子量範囲が、４００００未満である請求項２に記載の毛髪処理剤。
  4. 　前記ペプチドの分子量範囲が、２００００以下である請求項２に記載の毛髪処理剤。
  5. 　前記ペプチドが、毛髪浸透性を有する請求項２に記載の毛髪処理剤。
  6. 　前記ペプチドの分子量範囲が、４００００以上６７０００以下である請求項２に記載の毛髪処理剤。
  7. 　前記ペプチドの分子量範囲が、４９０００以上６４０００以下である請求項２に記載の毛髪処理剤。
  8. 　ヘアケア剤、パーマ剤、カラーリング剤、ブリーチ剤又はスタイリング剤である請求項１から請求項７のいずれか１項に記載の毛髪処理剤。
  9. 　下記式（Ｉ）で表される単位を有する基を側鎖基として備えるペプチドを溶媒に溶解させた毛髪処理剤用原料。
    　　－Ｓ－Ｓ－（ＣＨ２）ｎＣＯＯ－　　　（Ｉ）
    （式（Ｉ）中、ｎは１又は２である。）
  10. 　前記ペプチドの分子量範囲が、４００００未満である請求項９に記載の毛髪処理剤用原料。
  11. 　前記ペプチドの分子量範囲が、２００００以下である請求項９に記載の毛髪処理剤用原料。
  12. 　前記ペプチドが、毛髪浸透性を有する請求項９に記載の毛髪処理剤用原料。
  13. 　前記ペプチドの分子量範囲が、４００００以上６７０００以下である請求項９に記載の毛髪処理剤用原料。
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