WO2020262489A1 - 人工毛皮、及びその製造方法 - Google Patents

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Definitions

  • the present invention relates to artificial fur and a method for producing the same.
  • artificial fur has been used as an alternative to natural fur.
  • the artificial fur is constructed by using synthetic fibers such as acrylic fibers, for example, as described in Patent Document 1.
  • the conventional artificial fur is composed of synthetic fibers, it has poor hygroscopicity, and since it is derived from petroleum, it is inevitable that the production energy becomes large.
  • the artificial fur made of acrylic fiber which is often used for artificial fur, has a problem that not only has a large environmental load but also is vulnerable to moisture and water, and the fiber is particularly elongated by washing or the like.
  • the present invention has been made in the background of the above circumstances, and the first object thereof is to provide an artificial fur having sufficient hygroscopicity and reduced energy required for production. That, and to provide a method for producing the same.
  • a second object of the present invention is to provide an artificial fur having sufficient hygroscopicity, reducing the energy required for production, and suppressing dimensional changes due to contact with water as much as possible. To do.
  • a third object of the present invention is to provide an artificial fur having excellent functionality such as water resistance.
  • a fourth object of the present invention is to provide an artificial fur having excellent water resistance.
  • a fifth object of the present invention is to provide a method capable of advantageously producing artificial fur having sufficient hygroscopicity and reduced energy required for production.
  • a sixth object of the present invention is an advantage of artificial fur having sufficient hygroscopicity, reducing energy required for production, and suppressing dimensional change due to contact with water as much as possible. Is to provide a method that can be manufactured.
  • the present invention for solving the first problem relates to, for example, the following inventions.
  • the present invention for solving the second problem relates to, for example, the following inventions.
  • the present invention for solving the third problem relates to, for example, the following inventions.
  • [3-5] Contains protein crosslinks
  • the protein cross-linked product has a polypeptide skeleton, a first residue which is a residue of a first reactant having two or more first reactive groups capable of reacting with a protein to form a bond, and the above.
  • Each has a plurality of second residues, which are residues of the second reactant having one second reactive group capable of reacting with the first reactive group to form a bond.
  • At least one of the first residues crosslinks the polypeptide backbone.
  • At least one of the first residues is bound to the polypeptide backbone at one end and to the second residue at the other end. Described artificial fur.
  • the present invention for solving the fourth problem relates to, for example, the following inventions.
  • the present invention for solving the fifth problem relates to, for example, the following invention.
  • the present invention for solving the sixth problem relates to, for example, the following inventions.
  • An artificial fur that comprises a step of obtaining a pile dough in which piles are projected on one or both sides of the dough using shrink-proof protein fibers, and a step of cutting the loop of the pile to form a cut pile. Production method.
  • a method for producing artificial fur which comprises a process.
  • the first invention it is possible to provide an artificial fur having sufficient hygroscopicity and reduced energy required for production.
  • the second invention it is possible to provide an artificial fur having sufficient hygroscopicity, reducing the energy required for production, and suppressing dimensional changes due to contact with water as much as possible. ..
  • the third invention it is possible to provide an artificial fur having excellent functionality such as water resistance.
  • the fifth invention it is possible to provide a method capable of advantageously producing artificial fur having sufficient hygroscopicity and reduced energy required for production.
  • the sixth invention it is possible to advantageously produce an artificial fur having sufficient hygroscopicity, reducing the energy required for production, and suppressing dimensional changes due to contact with water as much as possible.
  • a method can be provided.
  • the artificial fur according to the first embodiment according to the first invention contains artificial protein fibers.
  • Artificial protein fiber is a fiber spun from protein as a main raw material.
  • proteins include natural proteins and recombinant proteins (artificial proteins).
  • the recombinant protein include any protein that can be produced on an industrial scale, and examples thereof include proteins that can be used for industrial purposes, proteins that can be used for medical purposes, and structural proteins.
  • Specific examples of proteins that can be used for industrial or medical purposes include enzymes, regulatory proteins, receptors, peptide hormones, cytokines, membrane or transport proteins, antigens used for vaccination, vaccines, antigen-binding proteins, immunostimulatory proteins, etc. Examples include allergens, full-length antibodies or antibody fragments or derivatives.
  • modified fibroin is preferable, and modified spider silk fibroin is more preferable, because it is excellent in heat retention, hygroscopic heat generation and / or flame retardancy.
  • modified fibroin preferably modified spider silk fibroin
  • the artificial fur according to the present embodiment can be further imparted with heat retention, hygroscopic heat generation and / or flame retardant properties, and the artificial fur can be further imparted. The value as is higher.
  • the fibers obtained by spinning structural protein, modified fibroin and modified spider silk fibroin are referred to as artificial structural protein fiber, modified fibroin fiber and modified spider silk fibroin fiber, respectively.
  • the modified fibroin according to the present embodiment has a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m or the formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif. It is a protein contained.
  • the modified fibroin may further have an amino acid sequence (N-terminal sequence and C-terminal sequence) added to either or both of the N-terminal side and the C-terminal side of the domain sequence.
  • the N-terminal sequence and the C-terminal sequence are not limited to this, but are typically regions that do not have the repetition of the amino acid motif characteristic of fibroin, and consist of about 100 residues of amino acids.
  • modified fibroin means artificially produced fibroin (artificial fibroin).
  • the modified fibroin may be a fibroin whose domain sequence is different from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin, or may be fibroin having the same amino acid sequence as naturally occurring fibroin.
  • “Naturally derived fibroin” as used herein is also represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m or the formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif. It is a protein containing the domain sequence to be used.
  • modified fibroin may be one in which the amino acid sequence of naturally-derived fibroin is used as it is, or one in which the amino acid sequence is modified based on the amino acid sequence of naturally-derived fibroin (for example, cloned naturally-derived). It may be an amino acid sequence modified by modifying the gene sequence of fibroin, or an artificially designed and synthesized product that does not depend on naturally occurring fibroin (for example, a nucleic acid encoding the designed amino acid sequence). It may have a desired amino acid sequence by chemical synthesis).
  • domain sequence refers to a fibroin-specific crystalline region (typically corresponding to the (A) n motif of an amino acid sequence) and an amorphous region (typically to the REP of an amino acid sequence).
  • An amino acid sequence that produces (corresponding.)) which is represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m or the formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif.
  • the (A) n motif shows an amino acid sequence mainly composed of alanine residues, and the number of amino acid residues is 2 to 27.
  • the number of amino acid residues of the n motif may be an integer of 2 to 20, 4 to 27, 4 to 20, 8 to 20, 10 to 20, 4 to 16, 8 to 16, or 10 to 16. .
  • the ratio of the number of alanine residues to the total number of amino acid residues in the n motif may be 40% or more, 60% or more, 70% or more, 80% or more, 83% or more, 85% or more, It may be 86% or more, 90% or more, 95% or more, or 100% (meaning that it is composed only of alanine residues).
  • a plurality of (A) n motifs present in the domain sequence may be composed of at least seven alanine residues only.
  • REP shows an amino acid sequence consisting of 2-200 amino acid residues.
  • REP may be an amino acid sequence composed of 10 to 200 amino acid residues.
  • m represents an integer of 2 to 300 and may be an integer of 10 to 300.
  • a plurality of (A) n motifs may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences.
  • the plurality of REPs may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences.
  • the modified fibroin according to the present embodiment is, for example, an amino acid sequence corresponding to substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues to the cloned naturally occurring fibroin gene sequence. It can be obtained by modifying. Substitution, deletion, insertion and / or addition of amino acid residues can be carried out by methods well known to those skilled in the art such as partial specific mutagenesis methods. Specifically, Nucleic Acid Res. It can be carried out according to the method described in the literature such as 10, 6487 (1982), Methods in Enzymology, 100, 448 (1983).
  • Naturally-derived fibroin is a protein containing a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m or the formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif. Yes, specifically, for example, fibroin produced by insects or arachnids.
  • fibroins produced by insects include Bombyx mori, Bombyx mandarina, Antheraea yamamai, Anteraea perni, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silkworm, silk
  • Silkworm Silk proteins produced by silkworms such as cynthia, caligura japonica, antheraea mylitta, and antheraea assama, and hornet larvae, hornet larvae, hornet larvae, hornets, hornets, hornets, hornets, hornets, hornets..
  • insect-produced fibroin include, for example, the silkworm fibroin L chain (GenBank accession number M76430 (nucleic acid sequence) and AAA27840.1 (amino acid sequence)).
  • fibroin produced by arachnids include spider silk proteins produced by spiders belonging to the order Araneae. More specifically, spiders belonging to the genus Araneus, such as spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders
  • Spiders belonging to the genus Pronus such as spiders, spiders belonging to the genus Trinofundamashi, such as Torinofundamashi and Otorinofundamashi, spiders belonging to the genus Cyrtarachne, spiders, spiders, spiders, spiders, etc.
  • Spiders belonging to the genus Ordgarius such as spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders
  • Spider silk proteins produced by spiders belonging to the genus Cyclosa such as spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders.
  • Spiders belonging to the genus Tetragnatha such as Ashidaka spider and Urokoa shinagagumo, spiders belonging to the genus White spider (genus Leucage), spiders belonging to the genus Leucage, spiders belonging to the genus Leucage, spiders belonging to the genus Leucage Spiders belonging to the genus Azumi (Menosira genus) such as spiders and spiders, spiders belonging to the genus Dyschiriognatha such as Himea shinagamo, spiders belonging to the genus Dyschiriognatha, spiders, spiders, sea urchins, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders
  • spider silk proteins include traction thread proteins such as MaSp (MaSp1 and MaSp2) and ADF (ADF3 and ADF4), MiSp (MiSp1 and MiSp2), AcSp, PySp, Flag and the like.
  • spider silk proteins produced by spiders include, for example, fibroin-3 (aff-3) [derived from Araneus diadematus] (GenBank accession numbers AAC47010 (amino acid sequence), U47855 (base sequence)). fibroin-4 (aff-4) [derived from Araneus diadematus] (GenBank accession numbers AAC47011 (amino acid sequence), U47856 (base sequence)), dragline silk protein spiderin 1 [Derived from Nephila protein] (GenBank accession number AAC04504 (amino acid sequence), U37520 (base sequence)), major amplifier spidroin 1 [derived from Latrodictus hesperus] (GenBank accession number ABR68856 (amino acid sequence)) , Dragline silk protein spidroin 2 [Nephila From clavata] (GenBank accession number AAL32472 (amino acid sequence), AF441245 (base sequence)), major amplifier spidro
  • NCBI Fibroin whose sequence information is registered in GenBank can be mentioned.
  • sequence information registered in NCBI GenBank among the sequences containing INV as DIVISION, spidroin, complete, fibroin, "silk and protein", or “silk and protein” are described as keywords in DEFINITION. It can be confirmed by extracting a sequence, a character string of a specific protein from CDS, and a sequence in which a specific character string is described in TISSUE TYPE from SOURCE.
  • the modified fibroin according to the present embodiment may be modified silk fibroin (modified amino acid sequence of silk protein produced by spiders), or modified spider silk fibroin (spider silk protein produced by spiders). It may be a modified amino acid sequence).
  • modified fibroin examples include modified fibroin (first modified fibroin) derived from the large spitting tube bookmark thread protein produced in the large bottle-shaped gland of spiders, and a domain sequence with a reduced content of glycine residues.
  • modified fibroin (sixth modified fibroin) having a reduced domain sequence.
  • Examples of the first modified fibroin include proteins containing a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m .
  • the number of amino acid residues of the (A) n motif is preferably an integer of 3 to 20, more preferably an integer of 4 to 20, even more preferably an integer of 8 to 20, and an integer of 10 to 20. Is even more preferable, an integer of 4 to 16 is even more preferable, an integer of 8 to 16 is particularly preferable, and an integer of 10 to 16 is most preferable.
  • the number of amino acid residues constituting REP in the formula 1 is preferably 10 to 200 residues, more preferably 10 to 150 residues, and 20 to 100 residues.
  • the total number of residues of glycine residue, serine residue and alanine residue contained in the amino acid sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m is the amino acid residue. It is preferably 40% or more, more preferably 60% or more, and even more preferably 70% or more with respect to the total number.
  • the first modified fibroin contains the unit of the amino acid sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m , and the C-terminal sequence is the amino acid sequence shown in any of SEQ ID NOs: 1 to 3 or It may be a polypeptide having an amino acid sequence having 90% or more homology with the amino acid sequence shown in any of SEQ ID NOs: 1 to 3.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 1 is the same as the amino acid sequence consisting of 50 residues at the C-terminal of the amino acid sequence of ADF3 (GI: 1263287, NCBI), and the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 2 is It is the same as the amino acid sequence in which 20 residues were removed from the C end of the amino acid sequence shown in No. 1, and the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 3 was obtained by removing 29 residues from the C end of the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 1. It has the same amino acid sequence.
  • the amino acid sequence shown in (1-i) SEQ ID NO: 4 (recombinant spider silk product ADF3 KaiLargeNRSH1), or the amino acid sequence shown in (1-ii) SEQ ID NO: 4 and 90
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 4 is the first to the amino acid sequence of ADF3 in which the amino acid sequence (SEQ ID NO: 5) consisting of the start codon, His10 tag and HRV3C protease (Human rhinovirus 3C protease) recognition site is added to the N-terminal.
  • the 13th repeat region was increased to approximately double, and the translation was mutated to terminate at the 1154th amino acid residue.
  • the C-terminal amino acid sequence of the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 4 is the same as the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 3.
  • the modified fibroin of (1-i) may consist of the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 4.
  • the second modified fibroin has an amino acid sequence whose domain sequence has a reduced content of glycine residues as compared to naturally occurring fibroin. It can be said that the second modified fibroin has an amino acid sequence corresponding to at least one or more glycine residues in REP replaced with another amino acid residue as compared with naturally occurring fibroin. ..
  • the second modified fibroin has a domain sequence of GGX and GPGXX in REP as compared with naturally occurring fibroin (where G is a glycine residue, P is a proline residue, and X is an amino acid residue other than glycine.
  • G is a glycine residue
  • P is a proline residue
  • X is an amino acid residue other than glycine.
  • at least one motif sequence selected from at least one or a plurality of glycine residues in the motif sequence have an amino acid sequence corresponding to being replaced with another amino acid residue. You may.
  • the ratio of the motif sequence in which the above-mentioned glycine residue is replaced with another amino acid residue may be 10% or more of the total motif sequence.
  • the second modified fibroin contains a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m , and is located closest to the C-terminal side of the domain sequence (A) from the n motif to the domain sequence.
  • the total number of amino acid residues in the amino acid sequence consisting of XGX (where X indicates amino acid residues other than glycine) contained in all REPs in the sequence excluding the sequence up to the C-terminal of is z, and the above domain sequence.
  • the number of alanine residues with respect to the total number of amino acid residues in the n motif may be 83% or more, preferably 86% or more, more preferably 90% or more, and 95% or more. It is even more preferably 100% (meaning that it is composed only of alanine residues).
  • the second modified fibroin is preferably one in which the content ratio of the amino acid sequence consisting of XGX is increased by substituting one glycine residue of the GGX motif with another amino acid residue.
  • the content ratio of the amino acid sequence consisting of GGX in the domain sequence of the second modified fibroin is preferably 30% or less, more preferably 20% or less, further preferably 10% or less, 6 % Or less is even more preferable, 4% or less is even more preferable, and 2% or less is particularly preferable.
  • the content ratio of the amino acid sequence consisting of GGX in the domain sequence can be calculated by the same method as the method for calculating the content ratio (z / w) of the amino acid sequence consisting of XGX below.
  • fibroin modified fibroin or naturally-derived fibroin
  • domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m it is located most on the C-terminal side from the domain sequence (A) n.
  • the amino acid sequence consisting of XGX is extracted from all REPs contained in the sequence excluding the sequence from the motif to the C-terminal of the domain sequence.
  • z / w (%) can be calculated by dividing z by w.
  • z / w is preferably 50.9% or more, more preferably 56.1% or more, further preferably 58.7% or more, and 70% or more. Is even more preferable, and 80% or more is even more preferable.
  • the upper limit of z / w is not particularly limited, but may be, for example, 95% or less.
  • the second modified fibroin is, for example, modified from the cloned naturally occurring fibroin gene sequence by substituting at least a part of the base sequence encoding the glycine residue to encode another amino acid residue.
  • one glycine residue in the GGX motif and the GPGXX motif may be selected as the glycine residue to be modified, or may be replaced so that z / w is 50.9% or more. It can also be obtained, for example, by designing an amino acid sequence satisfying the above embodiment from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin and chemically synthesizing a nucleic acid encoding the designed amino acid sequence.
  • one or more amino acid residues are further substituted or deleted.
  • Insertion and / or modification of the amino acid sequence corresponding to the addition may be performed.
  • the other amino acid residue described above is not particularly limited as long as it is an amino acid residue other than the glycine residue, but is a valine (V) residue, a leucine (L) residue, an isoleucine (I) residue, and methionine ( Hydrophobic amino acid residues such as M) residue, proline (P) residue, phenylalanine (F) residue and tryptophan (W) residue, glutamine (Q) residue, asparagine (N) residue, serine (S) ) Residues, hydrophilic amino acid residues such as lysine (K) residue and glutamate (E) residue are preferred, valine (V) residue, leucine (L) residue, isoleucine (I) residue, phenylalanine ( F) residues and glutamine (Q) residues are more preferred, and glutamine (Q) residues are even more preferred.
  • SEQ ID NO: 6 (Met-PRT380), SEQ ID NO: 7 (Met-PRT410), SEQ ID NO: 8 (Met-PRT525) or SEQ ID NO: 9 (Met) - contains an amino acid sequence represented by PRT799) or (2-ii) an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9.
  • Modified fibroin can be mentioned.
  • the modified fibroin of (2-i) will be described.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 6 is obtained by substituting GQX for all GGX in the REP of the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 10 (Met-PRT313) corresponding to naturally occurring fibroin.
  • the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 7 is such that every two (A) n motifs are deleted from the N-terminal side to the C-terminal side from the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 6, and further before the C-terminal sequence.
  • One [(A) n motif-REP] is inserted in.
  • amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 8 two alanine residues are inserted on the C-terminal side of each (A) n motif of the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 7, and some glutamine (Q) residues are further added. It is substituted with a serine (S) residue and a part of the amino acid on the C-terminal side is deleted so as to have substantially the same molecular weight as that of SEQ ID NO: 7.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 9 is a region of 20 domain sequences existing in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 7 (however, several amino acid residues on the C-terminal side of the region are substituted). A predetermined hinge sequence and His tag sequence are added to the C-terminal of the sequence obtained by repeating the above four times.
  • the value of z / w in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 10 (corresponding to naturally occurring fibroin) is 46.8%.
  • the z / w values in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 6, the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 7, the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 8, and the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 9 are 58.7%, respectively. It is 70.1%, 66.1% and 70.0%.
  • x / y in the jagged ratio (described later) of 1: 1.8 to 11.3 of the amino acid sequences shown by SEQ ID NO: 10, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 and SEQ ID NO: 9 is They are 15.0%, 15.0%, 93.4%, 92.7% and 89.8%, respectively.
  • the modified fibroin of (2-i) may consist of the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9.
  • the modified fibroin of (2-ii) contains an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9.
  • the modified fibroin of (2-ii) is also a protein containing a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m .
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (2-ii) has 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9, and is contained in REP.
  • X indicates an amino acid residue other than glycine.
  • the second modified fibroin may contain a tag sequence at either or both of the N-terminus and the C-terminus. This enables isolation, immobilization, detection, visualization and the like of modified fibroin.
  • tag sequence examples include affinity tags that utilize specific affinity (binding, affinity) with other molecules.
  • affinity tag is a histidine tag (His tag).
  • His tag is a short peptide in which about 4 to 10 histidine residues are lined up, and has the property of specifically binding to metal ions such as nickel. Therefore, isolation of modified fibroin by metal chelating chromatography (chromatography) is performed. Can be used for.
  • Specific examples of the tag sequence include the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 11 (amino acid sequence including His tag sequence and hinge sequence).
  • tag sequences such as glutathione-S-transferase (GST) that specifically binds to glutathione and maltose-binding protein (MBP) that specifically binds to maltose can also be used.
  • GST glutathione-S-transferase
  • MBP maltose-binding protein
  • an "epitope tag” utilizing an antigen-antibody reaction can also be used.
  • an antigenic peptide (epitope) as a tag sequence
  • an antibody against the epitope can be bound.
  • the epitope tag include HA (peptide sequence of hemagglutinin of influenza virus) tag, myc tag, FLAG tag and the like.
  • a tag sequence in which the tag sequence can be separated by a specific protease can also be used.
  • the modified fibroin from which the tag sequence has been separated can also be recovered.
  • the modified fibroin containing the tag sequence the amino acids represented by (2-iii) SEQ ID NO: 12 (PRT380), SEQ ID NO: 13 (PRT410), SEQ ID NO: 14 (PRT525) or SEQ ID NO: 15 (PRT799).
  • Examples thereof include a modified fibroin containing a sequence or an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in (2-iv) SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15. ..
  • amino acid sequences represented by SEQ ID NO: 16 (PRT313), SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 and SEQ ID NO: 15 are represented by SEQ ID NO: 10, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 and SEQ ID NO: 9, respectively.
  • the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 11 (including His tag sequence and hinge sequence) is added to the N-terminal of the indicated amino acid sequence.
  • the modified fibroin of (2-iii) may consist of the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15.
  • the modified fibroin of (2-iv) comprises an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15.
  • the modified fibroin of (2-iv) is also a protein containing the domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m .
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (2-iv) has 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15 and is contained in REP.
  • X indicates an amino acid residue other than glycine.
  • the second modified fibroin may contain a secretory signal for releasing the protein produced in the recombinant protein production system to the outside of the host.
  • the sequence of the secretory signal can be appropriately set according to the type of host.
  • the third modified fibroin has an amino acid sequence whose domain sequence has a reduced content of (A) n motif as compared with naturally occurring fibroin. It can be said that the domain sequence of the third modified fibroin has an amino acid sequence corresponding to the deletion of at least one or more (A) n motifs as compared with naturally occurring fibroin.
  • the third modified fibroin may have an amino acid sequence corresponding to a 10-40% deletion of the (A) n motif from naturally occurring fibroin.
  • the third modification fibroin its domain sequence, compared to the naturally occurring fibroin, at least from the N-terminal side toward the C-terminal one to three (A) n motif every one (A) n motif It may have an amino acid sequence corresponding to the deletion of.
  • the third modified fibroin has a domain sequence of at least two consecutive (A) n- motif deletions and one (A) from the N-terminal side to the C-terminal side as compared to naturally occurring fibroin. ) It may have an amino acid sequence corresponding to the deletion of the n- motif being repeated in this order.
  • the third modified fibroin may have an amino acid sequence whose domain sequence corresponds to the deletion of (A) n motif at least every other two from the N-terminal side to the C-terminal side. ..
  • the third modified fibroin contains a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m , and two adjacent [(A) n motifs from the N-terminal side to the C-terminal side.
  • -REP The number of amino acid residues in the REP of the unit is sequentially compared, and when the number of amino acid residues in the REP having a small number of amino acid residues is 1, the ratio of the number of amino acid residues in the other REP is 1.8 to When x is the maximum value of the sum of the number of amino acid residues of two adjacent [(A) n motif-REP] units, which is 11.3, and y is the total number of amino acid residues in the domain sequence.
  • the number of alanine residues with respect to the total number of amino acid residues in the n motif may be 83% or more, preferably 86% or more, more preferably 90% or more, and 95% or more. It is even more preferably 100% (meaning that it is composed only of alanine residues).
  • FIG. 1 shows a domain sequence obtained by removing the N-terminal sequence and the C-terminal sequence from the modified fibroin. From the N-terminal side (left side), the domain sequence consists of (A) n motif-first REP (50 amino acid residues)-(A) n motif-second REP (100 amino acid residues)-(A) n. Motif-Third REP (10 amino acid residues)-(A) n Motif-Fourth REP (20 amino acid residues)-(A) n Motif-Fifth REP (30 amino acid residues)-(A) It has an arrangement called n motifs.
  • Two adjacent [(A) n motif-REP] units are sequentially selected from the N-terminal side to the C-terminal side so as not to overlap. At this time, there may be a [(A) n motif-REP] unit that is not selected.
  • pattern 1 (comparison between the first REP and the second REP and comparison between the third REP and the fourth REP)
  • pattern 2 (comparison between the first REP and the second REP, and a comparison).
  • 4th REP and 5th REP comparison Pattern 3 (2nd REP and 3rd REP comparison, and 4th REP and 5th REP comparison
  • Pattern 4 (1st REP and (Comparison of the second REP) is shown. There are other selection methods.
  • the number of amino acid residues in each REP in two adjacent [(A) n motif-REP] units selected is compared.
  • the comparison is performed by obtaining the ratio of the number of amino acid residues of the other when the one with the smaller number of amino acid residues is set to 1.
  • each pattern add up the total number of amino acid residues of the two adjacent [(A) n motif-REP] units shown by the solid line (not only REP, but also the number of amino acid residues of (A) n motif. is there.). Then, the total values added are compared, and the total value of the pattern in which the total value is maximized (maximum value of the total value) is defined as x. In the example shown in FIG. 1, the total value of pattern 1 is the maximum.
  • x / y (%) can be calculated by dividing x by the total number of amino acid residues y in the domain sequence.
  • x / y is preferably 50% or more, more preferably 60% or more, further preferably 65% or more, still more preferably 70% or more. It is preferably 75% or more, even more preferably 80% or more, and particularly preferably 80% or more.
  • the upper limit of x / y is not particularly limited and may be, for example, 100% or less.
  • x / y is preferably 89.6% or more, and when the jagged ratio is 1: 1.8 to 3.4, x.
  • / Y is preferably 77.1% or more, and when the jagged ratio is 1: 1.9 to 8.4, x / y is preferably 75.9% or more, and the jagged ratio is 1. In the case of 1.9 to 4.1, x / y is preferably 64.2% or more.
  • the third modified fibroin is a modified fibroin in which at least 7 of the (A) n motifs present in the domain sequence are composed of only alanine residues
  • the x / y is 46.4% or more. Is more preferable, 50% or more is more preferable, 55% or more is further preferable, 60% or more is further more preferable, 70% or more is even more preferable, and 80% or more. It is particularly preferable to have.
  • the upper limit of x / y is not particularly limited and may be 100% or less.
  • the horizontal axis of FIG. 3 indicates x / y (%), and the vertical axis indicates frequency.
  • x / y in naturally-derived fibroin is less than 64.2% (the highest is 64.14%).
  • the third modified fibroin deletes one or more of the sequences encoding the (A) n motif from the cloned naturally occurring fibroin gene sequence so that x / y is 64.2% or more.
  • an amino acid sequence corresponding to the deletion of one or more (A) n motifs so that x / y is 64.2% or more is designed and designed from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin. It can also be obtained by chemically synthesizing a nucleic acid encoding the amino acid sequence.
  • amino acid residues are further substituted, deleted, inserted and / or added.
  • the amino acid sequence corresponding to the above may be modified.
  • 3-i) SEQ ID NO: 17 (Met-PRT399), SEQ ID NO: 7 (Met-PRT410), SEQ ID NO: 8 (Met-PRT525) or SEQ ID NO: 9 (Met) contains an amino acid sequence represented by PRT799) or an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by (3-ii) SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9.
  • Modified fibroin can be mentioned.
  • the modified fibroin of (3-i) will be described.
  • the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 17 is from the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 10 (Met-PRT313) corresponding to naturally occurring fibroin, every other (A) n from the N-terminal side to the C-terminal side.
  • the motif is deleted, and one [(A) n motif-REP] is inserted in front of the C-terminal sequence.
  • the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9 is as described in the second modified fibroin.
  • the value of x / y in the jagged ratio of 1: 1.8 to 11.3 of the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 10 is 15.0%.
  • the value of x / y in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 17 and the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 7 is 93.4%.
  • the value of x / y in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 8 is 92.7%.
  • the value of x / y in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 9 is 89.8%.
  • the modified fibroin of (3-i) may consist of the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9.
  • the modified fibroin of (3-ii) contains an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9.
  • the modified fibroin of (3-ii) is also a protein containing a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m .
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (3-ii) has 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9, and is N-terminal to C-terminal.
  • the number of amino acid residues of REP of two adjacent [(A) n motif-REP] units is sequentially compared and the number of amino acid residues of REP having a small number of amino acid residues is 1, the other
  • x / y is preferably 64.2% or more.
  • the third modified fibroin may contain the tag sequence described above at either or both of the N-terminus and the C-terminus.
  • modified fibroin containing the tag sequence the amino acids represented by (3-iii) SEQ ID NO: 18 (PRT399), SEQ ID NO: 13 (PRT410), SEQ ID NO: 14 (PRT525) or SEQ ID NO: 15 (PRT799).
  • modified fibroins comprising a sequence or an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in (3-iv) SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15. ..
  • amino acid sequences shown in SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 and SEQ ID NO: 15 are the N-terminals of the amino acid sequences shown in SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 and SEQ ID NO: 9, respectively.
  • the amino acid sequence represented by (including His tag sequence and hinge sequence) is added.
  • the modified fibroin of (3-iii) may consist of the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15.
  • the modified fibroin of (3-iv) comprises an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15.
  • the modified fibroin of (3-iv) is also a protein containing the domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m .
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (3-iv) has 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15, and is N-terminal to C-terminal.
  • the number of amino acid residues of REP of two adjacent [(A) n motif-REP] units is sequentially compared and the number of amino acid residues of REP having a small number of amino acid residues is 1, the other
  • the maximum value of the total value of the sum of the number of amino acid residues of two adjacent [(A) n motif-REP] units in which the ratio of the number of amino acid residues of REP is 1.8 to 11.3 is x.
  • x / y is preferably 64.2% or more.
  • the third modified fibroin may contain a secretory signal for releasing the protein produced in the recombinant protein production system to the outside of the host.
  • the sequence of the secretory signal can be appropriately set according to the type of host.
  • the fourth modified fibroin has an amino acid sequence whose domain sequence has a reduced content of (A) n motifs and a reduced content of glycine residues as compared with naturally occurring fibroin.
  • the domain sequence of the fourth modified fibroin lacked at least one or more (A) n motifs as compared to naturally occurring fibroin, plus at least one or more glycine residues in the REP. It can be said that it has an amino acid sequence corresponding to being substituted with another amino acid residue. That is, the fourth modified fibroin is a modified fibroin having the characteristics of the above-mentioned second modified fibroin and the third modified fibroin. Specific aspects and the like are as described in the second modified fibroin and the third modified fibroin.
  • the fourth modified fibroin (4-i) SEQ ID NO: 7 (Met-PRT410), SEQ ID NO: 8 (Met-PRT525), SEQ ID NO: 9 (Met-PRT799), SEQ ID NO: 13 (PRT410) ), The amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 14 (PRT525) or SEQ ID NO: 15 (PRT799), or (4-ii) SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO: 9, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15
  • modified fibroins containing an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by Specific embodiments of the modified fibroin comprising the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO: 9, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15 are as described above.
  • the fifth modified fibroin had its domain sequence replaced by one or more amino acid residues in the REP compared to naturally occurring fibroin, and / or REP. It may have an amino acid sequence containing a region having a large hydrophobic index locally, which corresponds to the insertion of one or a plurality of amino acid residues having a large hydrophobic index.
  • the region having a locally large hydrophobicity index is preferably composed of consecutive 2 to 4 amino acid residues.
  • the amino acid residue having a large hydrophobicity index is an amino acid selected from isoleucine (I), valine (V), leucine (L), phenylalanine (F), cysteine (C), methionine (M) and alanine (A). It is more preferably a residue.
  • one or more amino acid residues in REP were replaced with amino acid residues having a higher hydrophobicity index as compared with naturally occurring fibroin, and / or one or more amino acid residues in REP.
  • one or more amino acid residues were substituted, deleted, inserted and / or added as compared with naturally occurring fibroin.
  • the fifth modified fibroin leaves one or more hydrophilic amino acid residues (for example, amino acid residues having a negative hydrophobicity index) in the REP from the cloned naturally occurring fibroin gene sequence. It can be obtained by substituting for a group (eg, an amino acid residue with a positive hydrophobicity index) and / or inserting one or more hydrophobic amino acid residues in the REP. Also, for example, one or more hydrophilic amino acid residues in REP have been replaced with hydrophobic amino acid residues from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin, and / or one or more hydrophobic amino acid residues in REP.
  • an amino acid sequence corresponding to the insertion of and chemically synthesizing a nucleic acid encoding the designed amino acid sequence In each case, one or more hydrophilic amino acid residues in the REP were replaced with hydrophobic amino acid residues from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin, and / or one or more hydrophobic amino acids in the REP.
  • the amino acid sequence corresponding to the substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues may be further modified.
  • the fifth modified fibroin contains a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m , from the (A) n motif located closest to the C-terminal side to the C-terminal of the above domain sequence.
  • the total number of amino acid residues contained in the region where the average value of the hydrophobicity index of consecutive 4 amino acid residues is 2.6 or more is defined as p.
  • hydrophobicity index of amino acid residues For the hydrophobicity index of amino acid residues, a known index (Hydropathy) index: Kyte J, & Dolottle R (1982) "A single method for displaying the hydropathic karacter of a protein", J. Mol. Mol. Biol. , 157, pp. 105-132) is used. Specifically, the hydrophobicity index of each amino acid (hydropathy index, hereinafter also referred to as “HI”) is as shown in Table 1 below.
  • sequence A [(A) n motif-REP] m.
  • sequence A the sequence obtained by removing the sequence from the (A) n motif located closest to the C-terminal side to the C-terminal of the domain sequence from the domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m.
  • sequence A the average value of the hydrophobicity index of four consecutive amino acid residues is calculated for all REPs contained in the sequence A.
  • the average value of the hydrophobicity index is obtained by dividing the total HI of each amino acid residue contained in four consecutive amino acid residues by 4 (the number of amino acid residues).
  • the average value of the hydrophobicity index is obtained for all consecutive 4 amino acid residues (each amino acid residue is used to calculate the average value 1 to 4 times).
  • a region in which the average value of the hydrophobicity index of consecutive four amino acid residues is 2.6 or more is specified. Even if a certain amino acid residue corresponds to a plurality of "consecutive four amino acid residues having an average value of 2.6 or more of the hydrophobicity index", it should be included as one amino acid residue in the region. become.
  • the total number of amino acid residues contained in the region is p.
  • the total number of amino acid residues contained in sequence A is q.
  • the average value of the hydrophobicity index of 4 consecutive amino acid residues is 2.
  • p / q is preferably 6.2% or more, more preferably 7% or more, further preferably 10% or more, and more preferably 20% or more. Even more preferably, it is even more preferably 30% or more.
  • the upper limit of p / q is not particularly limited, but may be, for example, 45% or less.
  • the fifth modified fibroin is, for example, one or more hydrophilic amino acid residues (eg, a hydrophobic index) in the REP so that the amino acid sequence of the cloned naturally occurring fibroin satisfies the above p / q condition.
  • Amino acid residue with a negative value is replaced with a hydrophobic amino acid residue (for example, an amino acid residue with a positive hydrophobicity index), and / or one or more hydrophobic amino acid residues are inserted in the REP.
  • a hydrophobic amino acid residue for example, an amino acid residue with a positive hydrophobicity index
  • an amino acid sequence satisfying the above p / q condition from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin and chemically synthesizing a nucleic acid encoding the designed amino acid sequence.
  • one or more amino acid residues in the REP were replaced with amino acid residues with a higher hydrophobicity index and / or one or more in the REP compared to naturally occurring fibroin.
  • the modification corresponding to the substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues may be performed. ..
  • the amino acid residue having a large hydrophobicity index is not particularly limited, but isoleucine (I), valine (V), leucine (L), phenylalanine (F), cysteine (C), methionine (M) and alanine (A). ) Is preferable, and valine (V), leucine (L) and isoleucine (I) are more preferable.
  • the fifth modified fibroin (5-i) the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 19 (Met-PRT720), SEQ ID NO: 20 (Met-PRT665) or SEQ ID NO: 21 (Met-PRT666).
  • a modified fibroin containing (5-ii) an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21 can be mentioned.
  • the modified fibroin of (5-i) will be described.
  • the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 19 consists of 3 amino acid residues every other REP, except for the domain sequence of the terminal on the C-terminal side, with respect to the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 7 (Met-PRT410).
  • the amino acid sequence (VLI) is inserted at two places, a part of the glutamine (Q) residue is replaced with a serine (S) residue, and a part of the amino acid on the C-terminal side is deleted.
  • the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 20 is the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 8 (Met-PRT525) with one amino acid sequence (VLI) consisting of 3 amino acid residues inserted every other REP. is there.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 21 is the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 8 with two amino acid sequences (VLI) consisting of three amino acid residues inserted every other REP.
  • the modified fibroin of (5-i) may consist of the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21.
  • the modified fibroin of (5-ii) comprises an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21.
  • the modified fibroin of (5-ii) is also a protein containing a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m .
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (5-ii) has 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21, and is located most on the C-terminal side (A) n.
  • P / q is preferably 6.2% or more.
  • the fifth modified fibroin may contain a tag sequence at either or both of the N-terminus and the C-terminus.
  • modified fibroin containing a tag sequence the amino acid sequence set forth in (5-iii) SEQ ID NO: 22 (PRT720), SEQ ID NO: 23 (PRT665) or SEQ ID NO: 24 (PRT666), or (5-iv).
  • a modified fibroin containing an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23 or SEQ ID NO: 24 can be mentioned.
  • amino acid sequences shown in SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23 and SEQ ID NO: 24 are the amino acid sequences shown in SEQ ID NO: 11 (His tag) at the N-terminal of the amino acid sequences shown in SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 and SEQ ID NO: 21, respectively. (Including array and hinge array) is added.
  • the modified fibroin of (5-iii) may consist of the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23 or SEQ ID NO: 24.
  • the modified fibroin of (5-iv) comprises an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23 or SEQ ID NO: 24.
  • the modified fibroin of (5-iv) is also a protein containing the domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m .
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (5-iv) has 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23 or SEQ ID NO: 24, and is located most on the C-terminal side (A) n.
  • P / q is preferably 6.2% or more.
  • the fifth modified fibroin may contain a secretory signal for releasing the protein produced in the recombinant protein production system to the outside of the host.
  • the sequence of the secretory signal can be appropriately set according to the type of host.
  • the sixth modified fibroin has an amino acid sequence with a reduced content of glutamine residues as compared to naturally occurring fibroin.
  • the sixth modified fibroin preferably contains at least one motif selected from the GGX motif and the GPGXX motif in the amino acid sequence of REP.
  • the content of the GPGXXX motif is usually 1% or more, may be 5% or more, and is preferably 10% or more.
  • the upper limit of the GPGXX motif content is not particularly limited and may be 50% or less, or 30% or less.
  • GPGXX motif content is a value calculated by the following method.
  • Formula 1 [(A) n motif-REP] m
  • formula 2 [(A) n motif-REP] m-
  • A) fibroin containing a domain sequence represented by n motif (modified fibroin or naturally derived)
  • fibroin the number of GPGXX motifs contained in the region in all REPs included in the sequence excluding the sequence from the (A) n motif located closest to the C-terminal side to the C-terminal of the domain sequence from the domain sequence.
  • s be the number obtained by multiplying the total number by 3 (that is, corresponding to the total number of G and P in the GPGXX motif), and the sequence from the (A) n motif located closest to the C-terminal side to the C-terminal of the domain sequence is taken from the domain sequence.
  • the GPGXX motif content is calculated as s / t, where t is the total number of amino acid residues in all REPs excluding (A) n motifs.
  • the sequence obtained by excluding the sequence from the (A) n motif located on the most C-terminal side to the C-terminal of the domain sequence from the domain sequence is targeted at "the most C-terminal side".
  • the sequence from (A) n motif to the C end of the domain sequence located in (A) may include a sequence having a low correlation with the sequence characteristic of fibroin, and m is small. In this case (that is, when the domain sequence is short), it affects the calculation result of the GPGXX motif content, and this effect is eliminated.
  • FIG. 5 is a schematic diagram showing the domain sequence of modified fibroin.
  • the sixth modified fibroin has a glutamine residue content of preferably 9% or less, more preferably 7% or less, further preferably 4% or less, and particularly preferably 0%. ..
  • the "glutamine residue content” is a value calculated by the following method.
  • Formula 1 [(A) n motif-REP] m
  • formula 2 [(A) n motif-REP] m- (A) fibroin containing a domain sequence represented by n motif (modified fibroin or naturally derived fibroin) In fibroin), all the sequences from the (A) n motif located closest to the C-terminal side to the C-terminal of the domain sequence are excluded from the domain sequence (the sequence corresponding to "region A" in FIG. 5).
  • the total number of glutamine residues contained in the region is u, and the sequence from the (A) n motif located most on the C-terminal side to the C-terminal of the domain sequence is removed from the domain sequence, and (A) n.
  • the glutamine residue content is calculated as u / t, where t is the total number of amino acid residues in all REPs excluding the motif.
  • the reason why "the sequence from the (A) n motif located on the most C-terminal side to the C-terminal of the domain sequence is excluded from the domain sequence" is the above-mentioned reason. The same is true.
  • the sixth modified fibroin corresponds to its domain sequence lacking one or more glutamine residues in the REP or substituting for other amino acid residues as compared to naturally occurring fibroin. It may have an amino acid sequence.
  • the "other amino acid residue” may be an amino acid residue other than the glutamine residue, but is preferably an amino acid residue having a larger hydrophobicity index than the glutamine residue.
  • the hydrophobicity index of amino acid residues is as shown in Table 1.
  • amino acid residues having a larger hydrophobicity index than glutamine residues include isoleucine (I), valine (V), leucine (L), phenylalanine (F), cysteine (C), and methionine (M). ) Amino acid residues selected from alanine (A), glutamine (G), threonine (T), serine (S), tryptophan (W), tyrosine (Y), proline (P) and histidine (H). it can.
  • amino acid residues selected from isoleucine (I), valine (V), leucine (L), phenylalanine (F), cysteine (C), methionine (M) and alanine (A) are more preferable.
  • Isoleucine (I), valine (V), leucine (L) and phenylalanine (F) are more preferably amino acid residues.
  • the sixth modified fibroin has a REP hydrophobicity of -0.8 or more, more preferably -0.7 or more, further preferably 0 or more, and 0.3 or more. Is even more preferable, and 0.4 or more is particularly preferable.
  • the upper limit of the hydrophobicity of REP is not particularly limited and may be 1.0 or less, or 0.7 or less.
  • the "hydrophobicity of REP” is a value calculated by the following method.
  • Formula 1 [(A) n motif-REP] m
  • Formula 2 [(A) n motif-REP] m-
  • all the sequences from the (A) n motif located closest to the C-terminal side to the C-terminal of the domain sequence are excluded from the domain sequence (the sequence corresponding to "region A” in FIG. 5).
  • the sum of the hydrophobicity indexes of each amino acid residue in the region is v, and the sequence from the (A) n motif located most on the C-terminal side to the C-terminal of the domain sequence is removed from the domain sequence, and further ( A) The hydrophobicity of REP is calculated as v / t, where t is the total number of amino acid residues of all REPs excluding the n motif.
  • the reason for targeting is the above-mentioned reason. The same is true.
  • the sixth modified fibroin had its domain sequence deleted of one or more glutamine residues in REP as compared to naturally occurring fibroin, and / or one or more glutamine residues in REP.
  • modification corresponding to the substitution of one or more amino acid residues there may be further modification of the amino acid sequence corresponding to the substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues. ..
  • the sixth modified fibroin deletes one or more glutamine residues in REP from the cloned naturally occurring fibroin gene sequence and / or removes one or more glutamine residues in REP. It can be obtained by substituting with the amino acid residue of. Also, for example, one or more glutamine residues in REP were deleted from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin, and / or one or more glutamine residues in REP were replaced with other amino acid residues. It can also be obtained by designing an amino acid sequence corresponding to this and chemically synthesizing a nucleic acid encoding the designed amino acid sequence.
  • SEQ ID NO: 25 (Met-PRT888), SEQ ID NO: 26 (Met-PRT965), SEQ ID NO: 27 (Met-PRT889), SEQ ID NO: 28 (Met) -PRT916), SEQ ID NO: 29 (Met-PRT918), SEQ ID NO: 30 (Met-PRT699), SEQ ID NO: 31 (Met-PRT698), SEQ ID NO: 32 (Met-PRT966), SEQ ID NO: 41 (Met-PRT917) or SEQ ID NO: Modified fibroin containing the amino acid sequence represented by No.
  • the modified fibroin of (6-i) will be described.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 25 is obtained by substituting VL for all QQs in the amino acid sequence (Met-PRT410) shown in SEQ ID NO: 7.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 26 is one in which all QQs in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 7 are replaced with TS, and the remaining Qs are replaced with A.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 27 is one in which all QQs in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 7 are replaced with VL, and the remaining Qs are replaced with I.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 28 is one in which all QQs in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 7 are replaced with VI, and the remaining Qs are replaced with L.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 29 is one in which all QQs in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 7 are replaced with VF, and the remaining Qs are replaced with I.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 30 is obtained by substituting VL for all QQs in the amino acid sequence (Met-PRT525) shown in SEQ ID NO: 8.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 31 is one in which all QQs in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 8 are replaced with VL, and the remaining Qs are replaced with I.
  • amino acid sequences shown in SEQ ID NO: 25, SEQ ID NO: 26, SEQ ID NO: 27, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 31, SEQ ID NO: 32, SEQ ID NO: 41 and SEQ ID NO: 42 are all residual glutamine.
  • the group content is 9% or less (Table 2).
  • the modified fibroin of (6-i) has SEQ ID NO: 25, SEQ ID NO: 26, SEQ ID NO: 27, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 31, SEQ ID NO: 32, SEQ ID NO: 41 or SEQ ID NO: 42. It may consist of the indicated amino acid sequence.
  • the modified fibroins of (6-ii) are in SEQ ID NO: 25, SEQ ID NO: 26, SEQ ID NO: 27, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 31, SEQ ID NO: 32, SEQ ID NO: 41 or SEQ ID NO: 42. It contains an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the indicated amino acid sequence.
  • the modified fibroin of (6-ii) is also a domain represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m or the formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif. It is a protein containing a sequence. The sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (6-ii) preferably has a glutamine residue content of 9% or less. Further, the modified fibroin of (6-ii) preferably has a GPGXX motif content of 10% or more.
  • the sixth modified fibroin may contain a tag sequence at either or both of the N-terminus and the C-terminus. This enables isolation, immobilization, detection, visualization and the like of modified fibroin.
  • modified fibroin containing the tag sequence (6-iii) SEQ ID NO: 33 (PRT888), SEQ ID NO: 34 (PRT965), SEQ ID NO: 35 (PRT889), SEQ ID NO: 36 (PRT916), SEQ ID NO: 37 (PRT918), Modified fibroin containing the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 38 (PRT699), SEQ ID NO: 39 (PRT698), SEQ ID NO: 40 (PRT966), SEQ ID NO: 43 (PRT917) or SEQ ID NO: 44 (PRT1028), or (PRT1028).
  • amino acid sequences shown by SEQ ID NO: 33, SEQ ID NO: 34, SEQ ID NO: 35, SEQ ID NO: 36, SEQ ID NO: 37, SEQ ID NO: 38, SEQ ID NO: 39, SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 43 and SEQ ID NO: 44 are, respectively, SEQ ID NO: 25. , SEQ ID NO: 26, SEQ ID NO: 27, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 31, SEQ ID NO: 32, SEQ ID NO: 41 and SEQ ID NO: 42 shown by SEQ ID NO: 11 at the N-terminal of the amino acid sequence.
  • the amino acid sequence (including the His tag sequence and the hinge sequence) is added.
  • SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 43 and SEQ ID NO: 44 all have a glutamine residue content of 9% or less (Table 3).
  • the modified fibroins of (6-iii) are in SEQ ID NO: 33, SEQ ID NO: 34, SEQ ID NO: 35, SEQ ID NO: 36, SEQ ID NO: 37, SEQ ID NO: 38, SEQ ID NO: 39, SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 43 or SEQ ID NO: 44. It may consist of the indicated amino acid sequence.
  • the modified fibroins of (6-iv) are in SEQ ID NO: 33, SEQ ID NO: 34, SEQ ID NO: 35, SEQ ID NO: 36, SEQ ID NO: 37, SEQ ID NO: 38, SEQ ID NO: 39, SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 43 or SEQ ID NO: 44. It contains an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the indicated amino acid sequence.
  • the modified fibroin of (6-iv) is also a domain represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m or the formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif. It is a protein containing a sequence. The sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (6-iv) preferably has a glutamine residue content of 9% or less. Further, the modified fibroin of (6-iv) preferably has a GPGXX motif content of 10% or more.
  • the sixth modified fibroin may contain a secretory signal for releasing the protein produced in the recombinant protein production system to the outside of the host.
  • the sequence of the secretory signal can be appropriately set according to the type of host.
  • the modified fibroin is at least two or more of the characteristics of the first modified fibroin, the second modified fibroin, the third modified fibroin, the fourth modified fibroin, the fifth modified fibroin, and the sixth modified fibroin. It may be a modified fibroin that also has the characteristics of.
  • the modified fibroin may be hydrophilic modified fibroin or hydrophobic modified fibroin.
  • hydrophilic modified fibroin is a value obtained by obtaining the total hydrophobicity index (HI) of all amino acid residues constituting the modified fibroin, and then dividing the total by the total number of amino acid residues. It is a modified fibroin having (average HI) of 0 or less.
  • the hydrophobicity index is as shown in Table 1.
  • the "hydrophobic modified fibroin” is a modified fibroin having an average HI of more than 0. Hydrophilic modified fibroin is particularly excellent in flame retardancy. Hydrophobic modified fibroin is particularly excellent in hygroscopic heat generation and heat retention.
  • hydrophilic modified fibroin examples include the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 4, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 11, and SEQ ID NO: 14. Or the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 15, SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 7, amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9, amino acid represented by SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 11, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15.
  • modified fibroins comprising the amino acid sequence set forth in the sequence, SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21.
  • hydrophobic modified fibroin examples include the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 27, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 31, SEQ ID NO: 32, SEQ ID NO: 33 or SEQ ID NO: 43, SEQ ID NO: 35, Examples thereof include modified fibroins containing the amino acid sequences set forth in SEQ ID NO: 37, SEQ ID NO: 38, SEQ ID NO: 39, SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 41 or SEQ ID NO: 44.
  • the modified fibroin according to the present embodiment can be produced by a conventional method using a nucleic acid encoding the modified fibroin.
  • the nucleic acid encoding the modified fibroin may be chemically synthesized based on the base sequence information, or may be synthesized by using a PCR method or the like.
  • the artificial protein fiber can be obtained, for example, by dissolving the protein in a soluble solvent to prepare a dope solution, and spinning by a known spinning method such as wet spinning, dry spinning, dry wet spinning, or melt spinning.
  • a solvent capable of dissolving the protein include dimethyl sulfoxide (DMSO), N, N-dimethylformamide (DMF), formic acid, hexafluoroisopropanol (HFIP) and the like.
  • An inorganic salt may be added to the solvent as a dissolution accelerator.
  • the artificial fur according to the present embodiment may contain fibers other than artificial protein fibers as long as the effects according to the present invention are not impaired.
  • Other fibers include, for example, synthetic fibers such as nylon, polyamide, polyester, polyacrylonitrile, polyolefin, polyvinyl alcohol, polyethylene terephthalate, polytetrafluoroethylene and acrylic resin, recycled fibers such as cupra, rayon and lyocell, cotton and hemp. Examples include natural fibers such as cotton, silk, wool and cashimia.
  • the artificial fur according to the present embodiment may further contain components other than fibers.
  • other components include colorants, smoothing agents, antioxidants, ultraviolet absorbers, dyes, fillers, cross-linking agents, matting agents, leveling agents and the like.
  • the artificial fur according to the present embodiment may have a maximum heat absorption and heat generation degree of more than 0.025 ° C./g, which is determined according to the following formula A.
  • Maximum heat absorption and heat generation ⁇ (Maximum value of sample temperature when the sample is placed in a low humidity environment until the sample temperature reaches equilibrium and then moved to a high humidity environment)-(Sample, sample Sample temperature when moving to a high humidity environment after being placed in a low humidity environment until the temperature reaches equilibrium) ⁇ (° C) / sample weight (g)
  • the low humidity environment means an environment having a temperature of 20 ° C. and a relative humidity of 40%
  • the high humidity environment means an environment having a temperature of 20 ° C. and a relative humidity of 90%.
  • the artificial fur according to the present embodiment has a maximum heat absorption and heat generation rate of 0.026 ° C./g or higher, 0.027 ° C./g or higher, or 0.028 ° C./g or higher. It may be 0.029 ° C / g or higher, 0.030 ° C / g or higher, 0.031 ° C / g or higher, or 0.035 ° C / g or higher. It may be present, and may be 0.040 ° C./g or higher.
  • the upper limit of the maximum heat absorption and heat generation is not particularly limited, but is usually 0.060 ° C./g or less.
  • the artificial fur according to the present embodiment has a critical oxygen index (LOI) value of 18.0 or more, 20.0 or more, 22.0 or more, and 24.0. It may be more than or equal to 26.0 or more, may be 28.0 or more, may be 29.0 or more, and may be 30.0 or more.
  • LOI value is a value measured in accordance with the test method for powdery or low melting point synthetic resin on May 31, 1995, Fire and Disaster Management Agency Dangerous Goods Regulation Division Chief Fire Danger No. 50.
  • the artificial fur according to the present embodiment may have a heat retention index of more than 0.18 determined according to the following formula B.
  • Heat retention index heat retention rate (%) / sample basis weight (g / m 2 )
  • the heat retention rate means the heat retention rate measured by the dry contact method using a Thermolab type II testing machine (under windward of 30 cm / sec), and is measured by the method described in Examples described later. Is the value to be.
  • the heat retention index of the artificial fur according to the present embodiment may be 0.20 or more, 0.22 or more, 0.24 or more, 0.26 or more, and 0. It may be .28 or more, 0.30 or more, and 0.32 or more.
  • the upper limit of the heat retention index is not particularly limited, but may be, for example, 0.60 or less, or 0.40 or less.
  • the artificial hair uses, for example, the above-mentioned fibers (fibers containing artificial protein fibers) to obtain a pile fabric in which a large number of piles are projected on one side or both sides of the fabric (pile fabric manufacturing process). ), The process of cutting (shaving) the loop of the pile to form the cut pile (cutting hair), and the process of combing into the cut pile (cutting hair) if necessary (combing process). And / or can be obtained by a method including a step (washing step) of washing the woven fabric on which the cut pile (cut hair) is formed.
  • the pile fabric manufacturing step can be carried out according to, for example, a method such as pile weaving or pile knitting used in the production of known pile fabrics such as pile fabrics and pile knitting.
  • the pile may be formed of warp threads (warp pile weave) or weft threads (weft pile weave).
  • the size of the pile (loop) can be appropriately set according to the use of the artificial fur, and may be, for example, 5 mm or more and 50 mm or less.
  • the hair shearing step can be carried out, for example, according to a method commonly used in the production of cut piles.
  • the fiber used for producing the artificial leather according to the present embodiment may contain artificial protein fiber, and the form as a thread is not particularly limited. That is, for example, it may be a yarn obtained by bundling filaments, a twisted yarn obtained by twisting a bundle of such yarns, or a spun yarn using staples.
  • the spun yarn may be any yarn that has undergone spinning, and may be twisted yarn or the like.
  • the threads are manufactured according to known techniques. For example, in spun yarn, a step of spinning a fiber raw material according to a conventional method to obtain a fiber (spinning step), a step of crimping the obtained fiber as needed (crimping step), and a step of cutting the fiber to staple (short fiber). ), Water treatment if necessary (water treatment process), opening and / or defibrating staples as needed (opening process), spinning staples (spinning process) It can be obtained by a method including a spinning process).
  • the spinning process can be carried out according to a conventional method.
  • the spinning method may be any of wet spinning, dry spinning, dry wet spinning, melt spinning and the like.
  • the crimping step may be carried out as needed.
  • a mechanical crimping method such as a pushing method or a method of contacting staples with an aqueous medium to crimp (hereinafter referred to as "water crimping"). There is).
  • the aqueous medium is a liquid or gas (steam) medium containing water (including water vapor).
  • the aqueous medium may be water or a mixed solution of water and a hydrophilic solvent.
  • a hydrophilic solvent for example, a volatile solvent such as ethanol and methanol or a vapor thereof can be used.
  • the aqueous medium may be a mixed liquid of water and a volatile solvent such as ethanol or methanol, and is preferably water or a mixed liquid of water and ethanol.
  • the ratio of water to the volatile solvent or its vapor is not particularly limited, and for example, the water: volatile solvent or its vapor may have a mass ratio of 10:90 to 90:10.
  • the proportion of water is preferably 30% by mass or more, and may be 40% by mass or 50% by mass or more.
  • the aqueous medium is preferably a liquid or gas at 10 to 230 ° C. containing water (including water vapor).
  • the temperature of the aqueous medium may be 10 ° C. or higher, 25 ° C. or higher, 40 ° C. or higher, 60 ° C. or higher, or 100 ° C. or higher, and may be 230 ° C. or lower, 120 ° C. or lower, or 100 ° C. or lower.
  • the time of contact with the aqueous medium is not particularly limited, but may be 30 seconds or longer, may be 1 minute or longer, or 2 minutes or longer, and is preferably 10 minutes or shorter from the viewpoint of productivity.
  • the contact with the aqueous medium may be carried out under normal pressure or under reduced pressure (for example, vacuum).
  • Examples of the method of contacting with the aqueous medium include a method of immersing the staples in the aqueous medium, a method of spraying steam of the aqueous medium on the staples, a method of exposing the staples to an environment filled with steam of the aqueous medium, and the like.
  • the aqueous medium is steam
  • contact of the aqueous medium with the staples can be done using a common steam set device.
  • Specific examples of the steam set device include a product name: FMSA type steam setter (manufactured by Fukushin Kogyo Co., Ltd.) and a product name: EPS-400 (manufactured by Tsujii Dyeing Machinery Co., Ltd.).
  • the method of crimping the staples with steam of an aqueous medium while accommodating the staples in a predetermined accommodation chamber, steam of the aqueous medium is introduced into the accommodation chamber, and the temperature of the accommodation chamber is set to the above-mentioned predetermined temperature (for example,). , 100 ° C to 230 ° C), and steam is brought into contact with the staples.
  • predetermined temperature for example, 100 ° C to 230 ° C
  • the staples may be brought into contact with the aqueous medium and then further dried.
  • the drying method is not particularly limited, and the drying may be natural drying, or may be dried with hot air or a hot roller.
  • the drying temperature is not particularly limited, and may be, for example, 20 to 150 ° C., preferably 40 to 120 ° C., and more preferably 60 to 100 ° C.
  • the cutting step can be performed using any device capable of cutting the fibers.
  • a device include a tabletop fiber cutting machine (s / NO.IT-16201-NP-300).
  • the length of the staple is not particularly limited, but may be, for example, 20 mm or more, 20 to 140 mm, 70 to 140 mm, or 20 to 70 mm.
  • the water treatment step may be carried out as needed, and can be carried out, for example, in the same manner as water crimping.
  • the fiber-spreading step may be carried out as needed, and can be carried out, for example, by opening or defibrating the staples with a hair-opening machine (opener), a breaker (breaker), or the like.
  • a hair-opening machine opener
  • breaker breaker
  • the spinning step can be carried out by a known spinning method.
  • the spinning method include cotton spinning, worsted and spinning methods.
  • the equipment used for these spinning methods is not particularly limited, and commonly used equipment can be used.
  • the spun yarn may be a single yarn or a blended yarn such as a twin yarn (for example, a blended yarn of an artificial protein fiber and the other fibers described above).
  • the artificial fur according to the second embodiment according to the second invention contains shrink-proof protein fibers.
  • Protein fiber is a fiber spun from protein as the main raw material.
  • the protein fiber can be obtained, for example, by dissolving the protein in a soluble solvent to prepare a dope solution, and spinning by a known spinning method such as wet spinning, dry spinning, dry wet spinning, or melt spinning.
  • the solvent capable of dissolving the protein include dimethyl sulfoxide (DMSO), N, N-dimethylformamide (DMF), formic acid, hexafluoroisopropanol (HFIP) and the like.
  • An inorganic salt may be added to the solvent as a dissolution accelerator.
  • FIG. 6 is an explanatory diagram schematically showing an example of a spinning device for producing protein fibers.
  • the spinning device 1000 shown in FIG. 6 is an example of a spinning device for dry / wet spinning, and includes an extrusion device 101, an undrawn yarn manufacturing device 102, a moist heat drawing device 103, and a drying device 104.
  • the doping solution 106 stored in the storage tank 107 is pushed out from the base 109 by the gear pump 108.
  • the dope solution may be filled into a cylinder and extruded from a nozzle using a syringe pump.
  • the extruded doping liquid 106 is supplied into the coagulating liquid 111 of the coagulating liquid tank 120 through the air gap 119, the solvent is removed, the protein is coagulated, and a fibrous coagulated body is formed.
  • the fibrous solidified body is supplied into the hot water 112 in the stretching bath 121 and stretched.
  • the draw ratio is determined by the speed ratio between the supply nip roller 113 and the take-up nip roller 114. Then, the stretched fibrous coagulant is supplied to the drying device 104 and dried in the yarn path 122 to obtain the protein fiber 136 as the winding body 105.
  • 118a to 118g are thread guides.
  • shrink-proof treatment examples of the method for shrink-proofing protein fibers include a method in which protein fibers are irreversibly contracted by contacting them with water after spinning and before contact with water (water shrinkage method), and proteins after spinning and before contact with water. Examples thereof include a method of heating the fibers and relaxing the heated protein fibers to irreversibly contract them (dry heat contraction method). Both the water shrinkage method and the dry heat shrinkage method may be performed on the protein fibers before weaving the artificial fur, or after weaving the artificial fur (before cutting the loop of the pile, or cutting). It may be carried out after the above.
  • the irreversible contraction of protein fibers is considered to occur, for example, for the following reasons. That is, one reason is considered to be due to the secondary or tertiary structure of the protein fiber, and another reason is that the residual stress is generated in the protein fiber having the residual stress due to stretching in the manufacturing process, for example. It is thought to be caused by relaxation.
  • the water shrinkage method includes a step (shrinkage step) of irreversibly shrinking protein fibers after spinning and before contacting with water by bringing them into contact with water.
  • the protein fibers shrink due to contact with water regardless of an external force.
  • the water to be brought into contact may be water in either a liquid state or a gas state.
  • the method of bringing the protein fiber into contact with water is also not particularly limited, and for example, a method of immersing the protein fiber in water, a method of spraying the protein fiber with water at room temperature or in a heated steam state, or a protein fiber.
  • the method of immersing the protein fiber in water is preferable because the shrinkage time can be effectively shortened and the processing equipment can be simplified.
  • Specific examples of the method for immersing the protein fiber in water include a method in which the protein fiber (or artificial fur) is put into a container containing water having a predetermined temperature and brought into contact with water. There is.
  • the temperature of the water in contact with the protein fibers is not particularly limited, but is preferably below the boiling point, for example. At such a temperature, handleability, workability in the shrinkage process, and the like are improved.
  • the upper limit of the temperature of water is preferably 90 ° C. or lower, more preferably 80 ° C. or lower.
  • the lower limit of the temperature of water is preferably 10 ° C. or higher, more preferably 40 ° C. or higher, and even more preferably 70 ° C. or higher.
  • the temperature of the water in contact with the protein fibers can be adjusted according to the fibers constituting the protein fibers. Further, the temperature of the water may be constant while the water is brought into contact with the protein fiber, or the temperature of the water may be changed to a predetermined temperature.
  • the time for contacting the protein fiber with water is not particularly limited, and may be, for example, 1 minute or more.
  • the time may be 10 minutes or more, 20 minutes or more, or 30 minutes or more.
  • the upper limit of the time is not particularly limited, but from the viewpoint of shortening the manufacturing process time and eliminating the risk of hydrolysis of protein fibers, for example, it may be 120 minutes or less, 90 minutes. It may be less than a minute or less than 60 minutes.
  • the water shrinkage method may further include a step of contacting the protein fiber with water and then drying (drying step) following the shrinkage step.
  • the drying method in the drying step is not particularly limited, and for example, natural drying may be used, or forced drying may be performed using a drying facility.
  • the drying temperature is not limited as long as it is lower than the temperature at which the protein is thermally damaged, but is generally a temperature in the range of 20 to 150 ° C. and 40 to 120 ° C.
  • the temperature is preferably in the range of ° C., and more preferably in the range of 60 to 100 ° C. Within such a temperature range, protein fibers can be dried more quickly and efficiently without causing thermal damage to the protein.
  • the drying time is appropriately selected according to the drying temperature and the like, and for example, a time during which the influence of overdrying of the protein fiber on the quality and physical properties of the braided body can be eliminated is adopted.
  • the dry heat shrinkage method is a step of heating protein fibers after spinning and before contacting with water (heating step) and a step of relaxing the heated protein fibers and irreversibly shrinking them (relaxation shrinkage step). And.
  • the heating temperature is preferably equal to or higher than the softening temperature of the protein used for the protein fiber.
  • the protein softening temperature in the present specification is a temperature at which shrinkage of protein fibers due to stress relaxation is started. Heat relaxation shrinkage above the softening temperature of the protein causes the fiber to shrink to a extent that it cannot be obtained simply by removing the water in the fiber, and as a result, the resulting protein fiber shrinks due to contact with water, that is, Dimensional change is sufficiently suppressed.
  • the heating temperature is preferably 80 ° C. or higher, more preferably 180 ° C. to 280 ° C., further preferably 200 ° C. to 240 ° C., and even more preferably 220 ° C. to 240 ° C.
  • the heating time in the heating step is preferably 60 seconds or less, more preferably 30 seconds or less, still more preferably 5 seconds or less, from the viewpoint of fiber elongation after the heat treatment. It is considered that the length of this heating time does not significantly affect the stress.
  • the relaxation ratio is preferably more than 1 time, more preferably 1.4 times or more, still more preferably 1.7 times or more, and particularly preferably 2 times or more.
  • the relaxation ratio is grasped as, for example, the ratio of the delivery speed to the winding speed of the protein fiber.
  • the protein fibers are shrink-proofed by carrying out the shrink-proofing treatment described above, so that the dimensional change due to contact with water is suppressed. Therefore, the protein fibers (and proteins) used in the artificial fur may inherently undergo (significant) dimensional changes upon contact with water.
  • protein fibers may have a shrinkage rate of 2% or more when wet.
  • the shrinkage rate when wet may be 4% or more, 6% or more, 8% or more, 10% or more, or 15% or more. , 20% or more, 25% or more, 30% or more.
  • the upper limit of the shrinkage rate when wet is usually 80% or less.
  • the protein fiber may have a shrinkage rate of more than 7% when dried.
  • the shrinkage rate at the time of drying may be 15% or more, 25% or more, 32% or more, 40% or more, or 48% or more. , 56% or more, 64% or more, 72% or more.
  • the upper limit of the shrinkage rate during drying is usually 80% or less.
  • the protein that is the raw material of the protein fiber is not particularly limited, and any protein can be used.
  • proteins include natural proteins and recombinant proteins (artificial proteins).
  • the recombinant protein include any protein that can be produced on an industrial scale, and examples thereof include proteins that can be used for industrial purposes, proteins that can be used for medical purposes, and structural proteins.
  • Specific examples of proteins that can be used for industrial or medical purposes include enzymes, regulatory proteins, receptors, peptide hormones, cytokines, membrane or transport proteins, antigens used for vaccination, vaccines, antigen-binding proteins, immunostimulatory proteins, etc. Examples include allergens, full-length antibodies or antibody fragments or derivatives.
  • modified fibroin is preferable, and modified spider silk fibroin is more preferable, because it is excellent in heat retention, hygroscopic heat generation and / or flame retardancy.
  • modified fibroin preferably modified spider silk fibroin
  • the artificial fur according to the present embodiment can be further imparted with heat retention, hygroscopic heat generation and / or flame retardant properties, and the artificial fur can be further imparted. The value as is higher.
  • modified fibroin used for the artificial fur according to the present embodiment (second embodiment)
  • the same modified fibroin used for the artificial fur according to the first embodiment described above can be used.
  • the artificial fur according to the present embodiment may contain fibers other than protein fibers as long as the effects according to the present invention are not impaired.
  • Examples of other fibers include fibers similar to the fibers that can be contained in the artificial fur according to the first embodiment described above.
  • the artificial fur according to the present embodiment may further contain components other than fibers.
  • Examples of the other component include the same components that can be contained as other components in the artificial fur according to the first embodiment described above.
  • the artificial fur according to the present embodiment has the same maximum hygroscopic heat generation degree, critical oxygen index (LOI) value, and heat retention index as those of the artificial fur according to the first embodiment. Good. ,
  • the artificial hair uses the above-mentioned fibers (fibers containing protein fibers) to obtain a pile fabric in which piles are projected on one side or both sides of the fabric (pile fabric manufacturing process) and a pile fabric.
  • the form of the fiber used in the pile dough manufacturing process is not particularly limited as long as it contains protein fiber. That is, for example, it may be a twisted yarn obtained by twisting a bundle of filaments or a spun yarn made of staples.
  • the production method includes a step of shrink-proofing protein fibers (shrink-proofing step).
  • the protein fibers may be shrink-proofed before being bundled, twisted, spun (filament state, or staple state), or after being bundled or twisted. It may be shrink-proofed after it has been spun or spun.
  • a process of obtaining a pile fabric in which piles are woven and projected on one side or both sides of the fabric using shrink-proof protein fibers (pile fabric manufacturing process) and a step of cutting a pile loop are cut.
  • a step of forming a cut pile (a hair shearing step) is provided. If necessary, a combing step and / or a washing step may be further provided.
  • the manufacturing method uses fibers containing protein fibers, for example, a step of obtaining a pile fabric having pile protrusions on one side or both sides of the fabric by pile weaving or pile knitting (pile fabric production).
  • a step) a step of cutting the loop of the pile to form a cut pile (a hair shearing step), and a step of shrink-proofing the pile fabric (shrink-proofing step) are provided.
  • a combing step and / or a washing step may be further provided.
  • the shrinkage-proofing step may be carried out before the hair-shearing step or after the hair-shearing step.
  • the mode described in the shrink-proof treatment can be applied.
  • the pile fabric manufacturing step and the hair shearing step for example, the same steps as the pile fabric manufacturing step and the hair shearing step adopted in the production of the artificial leather according to the first embodiment described above are adopted. be able to.
  • the spun yarn may be any yarn that has undergone spinning, and may be twisted yarn or the like.
  • spun yarn for example, a step of spinning a fiber raw material according to a conventional method to obtain a fiber (spinning step), a step of crimping the obtained fiber as needed (crimping step), and a step of cutting the fiber to staple (short fiber). ) (Cut step), if necessary, a step of opening and / or defibrating the staples (opening step), and a step of spinning the staples (spinning step).
  • the spinning process can be carried out according to a conventional method.
  • the spinning method may be any of wet spinning, dry spinning, dry wet spinning, melt spinning and the like.
  • the crimping step may be carried out as needed, and can be carried out by, for example, a mechanical crimping method such as a pushing method.
  • the cutting step, the opening step, and the spinning step also employ, for example, the same steps as the cutting step, the opening step, and the spinning step, which are adopted in the production of the artificial leather according to the first embodiment described above. Will be done.
  • the length of the staples obtained by the cutting step is not particularly limited, but may be, for example, 20 mm or more, 20 to 140 mm, 70 to 140 mm, or 20 to 70 mm.
  • the artificial fur according to the third embodiment according to the third invention contains fibers and is further endowed with functionality.
  • Examples of the fibers contained in the artificial leather according to the present embodiment include synthetic fibers such as nylon, polyamide, polyester, polyacrylonitrile, polyolefin, polyvinyl alcohol, polyethylene terephthalate, polytetrafluoroethylene and acrylic resin, and cupra. , Recycled fibers such as rayon and lyocell, natural fibers such as cotton, linen, silk, wool and cashmere, artificial fibers such as protein fibers, and composite fibers thereof can be used.
  • synthetic fibers such as nylon, polyamide, polyester, polyacrylonitrile, polyolefin, polyvinyl alcohol, polyethylene terephthalate, polytetrafluoroethylene and acrylic resin, and cupra.
  • Recycled fibers such as rayon and lyocell
  • natural fibers such as cotton, linen, silk, wool and cashmere
  • artificial fibers such as protein fibers
  • composite fibers thereof can be used.
  • the fiber preferably contains modified fibroin, and more preferably contains modified spider silk fibroin.
  • modified fibroin preferably modified spider silk fibroin
  • the modified fibroin may be contained in the artificial fur as a modified fibroin fiber (protein fiber) or a composite fiber of the modified fibroin fiber and other fibers.
  • the modified fibroin preferably contained in the fiber for giving the artificial fur according to the present embodiment (third embodiment) is the same as the modified fibroin used for the artificial fur according to the first and second embodiments described above. Can be used.
  • a functional imparting substance for example, a predetermined protein crosslinked product and a modified hydroxyl group-containing polymer in the second method and the third method described later
  • the functionally imparted fiber may be imparted (for example, the fiber containing the modified fibroin in the first method described later, and the second method described below, and Functionality may be imparted by including a predetermined protein crosslinked product, a fiber containing a modified hydroxyl group-containing polymer) in the third method.
  • Examples of the method for imparting functionality to the artificial fur include a method in which the artificial fur contains a modified fibroin (first method), a method in which the artificial fur contains a predetermined protein crosslinked product (second method), and an artificial fur. Examples thereof include a method (third method) in which a modified hydroxyl group-containing polymer in which a functional functional group is bonded to a hydroxyl group-containing polymer is contained in fur.
  • first method for example, by using a fiber (protein fiber or composite fiber) containing modified fibroin as a raw material, an artificial fur having added functionality can be obtained.
  • Fibers containing modified fibroin can be obtained by spinning a raw material containing modified fibroin according to a conventional method.
  • the fiber contains modified fibroin, it is possible to impart heat retention, hygroscopic heat generation and / or flame retardant functionality to the fiber, and thus the artificial fur according to the present embodiment has heat retention, hygroscopic heat generation and /.
  • flame-retardant functionality can be imparted.
  • modified fibroin modified spider silk fibroin is preferable because it is superior in these functions.
  • the modified fibroin is as described above.
  • the predetermined protein cross-linked product in the second method is a residue of the first reactant having two or more first reactive groups capable of reacting with the polypeptide to form a bond with the polypeptide skeleton.
  • One residue and a second residue which is a residue of a second reactant having one second reactive group capable of reacting with the first reactive group to form a bond, respectively.
  • artificial fur with added functionality can be obtained by using a fiber containing a predetermined protein crosslinked body as a raw material.
  • a fiber containing a predetermined protein crosslinked product can be obtained, for example, by spinning a raw material containing the predetermined protein crosslinked product according to a conventional method.
  • a fiber containing a predetermined protein crosslinked product is also obtained from a protein fibril or a composite fibril (precursor) by spinning a raw material containing a protein according to a conventional method, and then with respect to the fibril (precursor).
  • the first reactant and the second reactant can be reacted to crosslink the protein in the fibril to produce a predetermined protein crosslinked product.
  • an artificial fur having added functionality can be obtained by using a mixture of ordinary fibers and a predetermined protein crosslinked product as a raw material.
  • a molded product precursor containing a protein and a first reactant having two or more first reactive groups capable of reacting with the protein to form a bond are used.
  • the present invention comprises a second step of reacting to obtain a molded product.
  • the "molded product" in the method includes, for example, a predetermined protein crosslinked product itself (the molded product precursor is the protein itself), or a protein fiber or a composite fiber containing a protein (the molded product precursor is a protein fibril or a protein). Composite fibrils including) are included.
  • the first step is a step of reacting the protein-containing molded product precursor with the first reactant.
  • the first reactant is a polyfunctional reactant having two or more first reactive groups capable of reacting with the protein to form a bond, and in the first step, the protein is crosslinked by the first reactant. May be done.
  • the protein has at least one reactive functional group from the group consisting of an amide group, a hydroxyl group, a phenolic hydroxyl group, an amino group, a carboxyl group, a thiol group, a serenol group, an imidazolyl group, an indolyl group and a guanidino group.
  • the first reactive group contained in the first reactant may be a group capable of reacting with the reactive functional group to form a bond.
  • an electrophilic group is preferable.
  • the first reactive group is an electrophilic group, a bond can be easily formed by an addition reaction with the reactive functional group of the protein.
  • Examples of the first reactive group which is an electrophilic group include the following formulas (A-1), (A-2), (A-3), (A-4), (A-5) or ( The group represented by A-6) is preferable.
  • the wavy line in each equation indicates the bond of each group.
  • X 1 represents an oxygen atom (O) or a sulfur atom (S).
  • O oxygen atom
  • S sulfur atom
  • X 2 represents a leaving group.
  • the leaving group is not particularly limited as long as it is a group capable of a nucleophilic substitution reaction by a reactive functional group of a protein.
  • the leaving group include a halogen atom (fluorine atom (F), chlorine atom (Cl), bromine atom (Br), iodine atom (I)), sulfonic acid ester group (-OSO 2 R 1 ), and carboxylic acid.
  • Examples thereof include an ester group (-OCOR 2 ) and a quaternary ammonium group (-NR 3 3 ).
  • R 1 may be, for example, a fluorine atom, an alkyl group, an aryl group, an alkyl halide group or an aryl halide group.
  • R 2 may be, for example, an alkyl group, an aryl group, an alkyl halide group or an aryl halide group.
  • R 3 may be, for example, an alkyl group, an aryl group, an alkyl halide group or an aryl halide group.
  • R 1 , R 2 and R 3 may have a substituent. Examples of the substituent include an alkyl group, an alkenyl group, an aryl group, a halogen atom and the like.
  • R 1 include a fluorine atom, an alkyl group (particularly a methyl group, an ethyl group, a benzyl group and an allyl group), a perfluorooloalkyl group (particularly a trifluoromethyl group and a pentafluoroethyl group), and an aryl group (particularly).
  • Phenyl group, trill group, naphthyl group, fluorophenyl group) and the like are more preferable.
  • R 2 include alkyl groups (particularly methyl group, ethyl group, benzyl group, allyl group), perfluorooloalkyl groups (particularly trifluoromethyl group and pentafluoroethyl group), and aryl groups (particularly phenyl group). Trill group, naphthyl group, fluorophenyl group) and the like are more preferable.
  • an alkyl group (particularly, a methyl group, an ethyl group, a benzyl group, an allyl group), an aryl group (especially phenyl group, a tolyl group, a naphthyl group, a fluorophenyl group) are more preferable.
  • R 4 may be, for example, a hydrogen atom, an alkyl group, an aryl group, an alkyl halide group or an aryl halide group, an arylsulfonyl group, an alkylsulfonyl group, an acyl group, or a carbamate group.
  • R 5 represents an electron attracting group.
  • Examples of the electron-attracting group include a carbonyl group, a cyano group, an aryl group, an alkenyl group, an alkynyl group and the like.
  • Two R 5 may be the same or different from each other.
  • R 4 and R 5 may have a substituent.
  • Examples of the substituent include an alkyl group, an alkenyl group, an aryl group, a halogen atom and the like.
  • the X 3 more preferably an oxygen atom.
  • the R 4 an arylsulfonyl group, an alkylsulfonyl group, an acyl group, such as a carbamate group is more preferable.
  • X 4 represents an oxygen atom (O) or a sulfur atom (S)
  • Y 1 is a halogen atom, a hydroxyl group, a group represented by -R 6 , and represented by -OR 6.
  • R 6 may be, for example, an alkyl group, an aryl group, an alkyl halide group or an aryl halide group.
  • R 6 may have a substituent. Examples of the substituent include an alkyl group, an alkenyl group, an aryl group, a halogen atom and the like.
  • an oxygen atom is more preferable.
  • Y 1 a halogen atom, a group represented by ⁇ OR 6 or a group represented by ⁇ OCOR 6 and the like are more preferable.
  • R 6 an alkyl group, an aryl group and the like are more preferable.
  • X 5 represents an oxygen atom (O) or a sulfur atom (S)
  • Y 2 represents a group represented by an oxygen atom (O), a sulfur atom (S) or NR 7 .
  • R 7 may be, for example, an alkylsulfonyl group, an arylsulfonyl group, an acyl group, a carbamate group, an alkyl group, an aryl group, an alkyl halide group or an aryl halide group.
  • R 7 may have a substituent. Examples of the substituent include an alkyl group, an alkenyl group, an aryl group, a halogen atom and the like.
  • an oxygen atom is more preferable.
  • Y 2 an oxygen atom is more preferable.
  • R 7 an alkylsulfonyl group, an arylsulfonyl group, an acyl group, a carbamate group and the like are more preferable.
  • the first reactant may be a compound having two or more first reactive groups.
  • the number of the first reactive groups contained in the first reactant is not particularly limited, and may be, for example, 2 to 10000, preferably 2 to 1000.
  • the first step may be carried out, for example, by bringing the first reaction solution containing the first reactant and the molded product precursor into contact with each other and heating them.
  • the first reaction solution may be solvent-free and may further contain a solvent.
  • the solvent of the first reaction solution is not particularly limited as long as it can dissolve the first reactant and does not inhibit the reaction between the reactive functional group of the protein and the first reactive group. Just do it.
  • the solvent of the first reaction solution may be, for example, N, N-dimethylacetamide, N, N-dimethylformamide, N-methylpyrrolidone, benzene, toluene, etc.
  • Xylene, mesityrene, tetrahydrofuran, dimethyl sulfoxide, ethyl acetate, butyl acetate, propylene glycol monomethyl ether acetate and the like can be preferably used.
  • reaction conditions in the first step are not particularly limited, and may be any conditions as long as the reactive functional group of the protein reacts with the first reactive group.
  • the first step it is preferable that at least a part of the first reactant crosslinks the protein and at least a part of the first reactive group remains in the intermediate. That is, in the first step, it is preferable to obtain an intermediate containing a protein cross-linked by the first reactant and having the first reactive group.
  • the first reactant when the first reactant is a compound having two first reactive groups, some of the first reactants crosslink the protein (ie, both of the first reactive groups are with the protein). (Reaction) may be done. Also, the other part of the first reactive group may react with the protein on only one of the first reactive groups, at which time the other first reactive group is unreacted. It may remain in the intermediate.
  • the first reactant when the first reactant is a compound having three or more first reactive groups, some of the first reactants crosslink the protein with all the first reactive groups (ie,). , All of the first reactive groups may react with the protein), and in some other parts of the first reactant, some first reactive groups react with the protein and some others The first reactive group of is unreacted and may remain in the intermediate.
  • the reaction in the first step can also be said to be a reaction in which the reaction agent forms a crosslinked structure or a side chain having the first reactive group starting from the reactive functional group of the protein.
  • the amount of crosslinked structure and side chains can be adjusted by the amount of the first reactant used in the reaction. By reducing the amount of the first reactant used, there is a tendency for fewer side chains and more crosslinked structures to be formed, and by increasing the amount of the first reactant used, there are fewer crosslinked structures and sides. Many chains tend to be formed.
  • the crosslinked structure and the amount of side chains can be adjusted, for example, by having the second reactant as a part of the first reactive group contained in the first reactant prior to carrying out the first step. It can also be realized by performing a pre-step of reacting the second reactive group. By appropriately adjusting the amount of the second reactant used in the previous step with respect to the first reactant, the first reactivity remaining without reacting with the second reactive group in the previous step. You can control the number of groups. Thereby, in the first step, the amount of binding of the first reactive group to the protein can be easily adjusted, and as a result, the crosslinked structure of the protein and the amount of side chains can be easily controlled. Will be able to.
  • a part of the first reactant and a part of the second reactant are reacted before the first step, and the first reaction possessed by the first reactant is carried out.
  • a pre-step of reacting a part of the sex group with a part of the second reactive group contained in the second reactant may be further provided.
  • the water resistance of the molded product for example, the property of suppressing the amount of shrinkage due to contact with moisture, the property of suppressing the amount of shrinkage during drying after contact with moisture, etc.
  • the machine Target strength, heat resistance, etc. tend to be improved
  • the functionality imparted to the molded product for example, the texture described later
  • the crosslinked structure and the proportion of side chains may be appropriately adjusted according to the desired properties.
  • the first step an intermediate containing a reactant of the protein and the first reactant is obtained.
  • the protein is crosslinked by the first reactant and the unreacted first reactive group may remain. That is, the above-mentioned reactant contains a polypeptide skeleton derived from a protein, a cross-linked portion that crosslinks the polypeptide skeleton, and a side chain portion that binds to the polypeptide skeleton and has a first reactive group at the end. You can do it.
  • the second step is a step of reacting the intermediate obtained in the first step with the second reactant.
  • the second reactant has one second reactive group capable of reacting with the first reactive group to form a bond.
  • the second step can also be said to be a step of reacting the first reactive group remaining in the intermediate with the second reactant.
  • the second reactive group contained in the second reactant is not particularly limited, and may be appropriately changed depending on the type of the first reactive group.
  • the first reactive group is an electrophilic group
  • the second reactive group is preferably a nucleophilic group.
  • Examples of the second reactive group that is a nucleophilic group include a hydroxyl group, a thiol group, an amino group, and a group represented by the following formula (B-1).
  • X 6 represents an oxygen atom (O) or a sulfur atom (S).
  • Examples of the group represented by the formula (B-1) include a group represented by the following formula (B-1-1).
  • Y 3 represents a monovalent group.
  • Y 3 is, for example, an alkyl group, an alkenyl group, an alkynyl group, an aryl group, an alkoxy group, an alkyl sulfide, aryl sulfide group, monosubstituted amino group may be a 2-substituted amino group, preferably an alkyl group, an aryl A group, an alkoxy group, and a monosubstituted amino group.
  • Y 3 may have a substituent. Examples of the substituent include an alkyl group, an alkenyl group, an aryl group, a halogen atom and the like.
  • the second reactant may be a compound having one second reactive group and is inactive in the reaction of the second step (reaction between the first reactive group and the second reactive group). It may further have a functional group. According to such a second reactant, the functional group can be easily introduced into the molded product starting from the unreacted first reactive group in the intermediate.
  • the functional group is not particularly limited, and may be a group that directly imparts functionality to the molded product, or may be a group that imparts further reactivity with a reactant to the molded product.
  • Examples of the functional group include a hydrocarbon group such as an alkyl group, an alkenyl group and an alkynyl group; a group having a ring structure such as an aryl group and a heterocyclic group; and a reactive group protected by a protective group (hydroxy group and amino).
  • a hydrocarbon group such as an alkyl group, an alkenyl group and an alkynyl group
  • a group having a ring structure such as an aryl group and a heterocyclic group
  • a reactive group protected by a protective group hydroxy group and amino
  • the texture of the molded product is improved. Therefore, for example, when the molded product is fibrous, a material having an excellent texture and a good texture can be obtained by using a second reactant having an alkyl group as a functional group.
  • the second step may be carried out, for example, by bringing the second reaction solution containing the second reactant and the intermediate into contact with each other and heating them.
  • the second reaction solution may be solvent-free and may further contain a solvent.
  • the solvent of the second reaction solution is not particularly limited as long as it can dissolve the second reactant and does not inhibit the reaction between the first reactive group and the second reactive group. Just do it.
  • the solvent of the second reaction solution is, for example, N, N-dimethylacetamide, N, N-.
  • Dimethylformamide, N-methylpyrrolidone, benzene, toluene, xylene, mesitylene, tetrahydrofuran, dimethyl sulfoxide, ethyl acetate, butyl acetate, propylene glycol monomethyl ether acetate and the like can be preferably used.
  • the amount of the second reactant used is not particularly limited.
  • the amount of the second reactant used may be, for example, greater than the amount of the first reactive group in the intermediate.
  • the second step a part or all of the first reactive group in the intermediate reacts with the second reactive group and is consumed. It is desirable that the first reactive group does not remain in the molded product as much as possible. For this reason, in the second method, it is preferable that all of the first reactive groups are consumed by the reaction with the second reactive group or other side reactions.
  • a molded product containing a protein crosslinked product can be obtained.
  • the first residue shows the remaining structure of the first reactant excluding the first reactive group.
  • the second residue shows the remaining structure obtained by removing the second reactive group from the second reactant.
  • the polypeptide skeleton and the first residue are bonds formed by the reaction of the reactive functional group and the first reactive group of the protein (for example, the reactive functional group is an amino group and the first reactive group is. In the case of an isocyanate group, it is bonded by a urea bond). Further, the first residue and the second residue are bonds formed by the reaction of the first reactive group and the second reactive group (for example, the first reactive group is an isocyanate group and the second residue is the first. When the second reactive group is a hydroxyl group, it is bonded by a urethane bond).
  • the protein is crosslinked by the first reactant to obtain a molded product having excellent water resistance, mechanical strength, heat resistance and the like.
  • a functional group can be imparted by a second reactant starting from the first reactive group remaining in the intermediate, so that a molded product having various functions can be easily obtained. Can be done.
  • the modified hydroxyl group-containing polymer in the third method is a polymer in which a functional functional group is bonded to the hydroxyl group-containing polymer.
  • the modified hydroxyl group-containing polymer can be obtained, for example, by reacting the hydroxyl group-containing polymer with a reactant having a functional functional group.
  • the hydroxyl group-containing polymer can be used without particular limitation as long as it is a polymer compound having a hydroxyl group.
  • Specific examples of the hydroxyl group-containing polymer include polysaccharides such as starch, glycogen, cellulose, chitin, agarose, hyaluronic acid, chondroitin sulfate, pectin and carrageenan, and synthetic polymers such as polyvinyl alcohol (PVA) and phenol resin.
  • PVA polyvinyl alcohol
  • polysaccharides are preferable from the viewpoint of having biodegradability.
  • starch is preferable from the viewpoint of having high biodegradability and high solubility.
  • the functional functional group is a functional group having characteristics (for example, hydrophobicity, hydrophilicity) corresponding to the functionality to be imparted (for example, water resistance, hydrophilicity, lipophilicity, oil resistance), and the functionality to be imparted. It can be appropriately selected according to the above.
  • the functional functional groups include, for example, an alkyl group such as a methyl group, an ethyl group, an n-propyl group and an isopropyl group, an aromatic group such as a phenyl group and a naphthyl group, and an acetyl group.
  • Hydrophobic functional groups such as acyl groups such as propanoyl groups and benzoyl groups can be used.
  • the reactant having a functional functional group is a compound having a functional functional group and further having a binding functional group capable of binding to a hydroxyl group-containing polymer.
  • the binding functional group may be a functional group that can be bonded to the hydroxyl group-containing polymer by a hydrogen bond or a covalent bond, but is preferably a functional group that can be bonded to the hydroxyl group-containing polymer by a covalent bond, and is contained in the hydroxyl group-containing polymer. It is more preferable that the functional group can be covalently bonded to the hydroxyl group of the above.
  • isocyanate and anhydrous acetic acid having a functional functional group are preferable because they can be covalently bonded to the hydroxyl group in the hydroxyl group-containing polymer, and any functional functional group is further preferable. Is more preferable because it can be introduced into an isocyanate having a functional functional group.
  • an artificial fur having added functionality can be obtained by using a fiber containing a modified hydroxyl group-containing polymer as a raw material.
  • the fiber containing the modified hydroxyl group-containing polymer can be obtained, for example, by spinning a raw material mixed with the modified hydroxyl group-containing polymer according to a conventional method.
  • an artificial fur having added functionality can be obtained by using a mixture of ordinary fibers and a modified hydroxyl group-containing polymer as a raw material.
  • the content of the modified hydroxyl group-containing polymer contained in the raw material is not particularly limited and may be appropriately set according to the functionality to be imparted.
  • the content of the modified hydroxyl group-containing polymer may be, for example, 0.001 to 70% by mass, 0.01 to 65% by mass, or 0.1 to 60% by mass based on the total amount of artificial fur. It may be.
  • the modified hydroxyl group-containing polymer is preferably hydrogen-bonded to the fiber. This further improves functionality.
  • the hydrogen bond may be, for example, a functional group in a modified hydroxyl group-containing polymer (for example, a hydroxyl group, a functional group, a functional group in a binding functional group, etc.) and a functional group in a fiber (for example,).
  • a functional group in a modified hydroxyl group-containing polymer for example, a hydroxyl group, a functional group, a functional group in a binding functional group, etc.
  • a functional group in a fiber for example,
  • it may be an amino group, a carboxyl group, etc.
  • the artificial fur may further contain a hydroxyl group-containing polymer.
  • the hydroxyl group-containing polymer is preferably a polymer of the same type as the hydroxyl group-containing polymer that is the raw material of the modified hydroxyl group-containing polymer.
  • the content of the hydroxyl group-containing polymer may be 50% by mass or more, and 60% by mass or more, based on 100% by mass of the total amount of the modified hydroxyl group-containing polymer and the hydroxyl group-containing polymer. It may be 70% by mass or more, or 80% by mass or more. The upper limit may be 90% by mass or less.
  • the artificial fur obtained by the second method or the third method described above may or may not contain modified fibroin.
  • the artificial fur according to the present embodiment may further contain components other than fibers.
  • Other components include the above-mentioned predetermined protein cross-linked product, modified hydroxyl group-containing polymer, for example, a colorant, a smoothing agent, an antioxidant, an ultraviolet absorber, a dye, a filler, a cross-linking agent, and a matting agent. Examples include leveling agents.
  • the fiber containing the modified fibroin when used, the above-mentioned maximum hygroscopic heat generation and the critical oxygen are the same as those of the artificial fur according to the first embodiment. It may have an index (LOI) value and a heat retention index. ,
  • the artificial fur according to the present embodiment can be produced, for example, by using the above-mentioned fibers (fibers containing artificial protein fibers) by the above-mentioned method similar to the above-mentioned artificial fur according to the first embodiment. it can.
  • the artificial fur according to the fourth embodiment according to the fourth invention contains fibers and a water resistant substance.
  • Examples of the fibers contained in the artificial leather according to the present embodiment include synthetic fibers such as nylon, polyamide, polyester, polyacrylonitrile, polyolefin, polyvinyl alcohol, polyethylene terephthalate, polytetrafluoroethylene and acrylic resin, and cupra. , Recycled fibers such as rayon and lyocell, natural fibers such as cotton, linen, silk, wool and cashmere, artificial fibers such as protein fibers, and composite fibers thereof can be used.
  • synthetic fibers such as nylon, polyamide, polyester, polyacrylonitrile, polyolefin, polyvinyl alcohol, polyethylene terephthalate, polytetrafluoroethylene and acrylic resin, and cupra.
  • Recycled fibers such as rayon and lyocell
  • natural fibers such as cotton, linen, silk, wool and cashmere
  • artificial fibers such as protein fibers
  • composite fibers thereof can be used.
  • the fiber preferably contains modified fibroin, and more preferably contains modified spider silk fibroin.
  • modified fibroin preferably modified spider silk fibroin
  • the modified fibroin may be contained in the artificial fur as a modified fibroin fiber (protein fiber) or a composite fiber of the modified fibroin fiber and other fibers.
  • modified fibroin preferably contained in the fiber for giving the artificial fur according to the present embodiment (fourth embodiment)
  • the same modified fibroin used for the artificial fur according to the first to third embodiments described above is used. Can be.
  • the protein fiber can be obtained, for example, by dissolving the protein in a soluble solvent to prepare a dope solution, and spinning by a known spinning method such as wet spinning, dry spinning, dry wet spinning, or melt spinning.
  • a solvent capable of dissolving the protein include dimethyl sulfoxide (DMSO), N, N-dimethylformamide (DMF), formic acid, hexafluoroisopropanol (HFIP) and the like.
  • An inorganic salt may be added to the solvent as a dissolution accelerator.
  • the protein fiber containing the modified fibroin may contain a protein other than the modified fibroin.
  • the other proteins are not particularly limited, and any protein can be used.
  • the water resistant substance is a substance that can improve the water resistance of artificial fur.
  • the artificial fur contains a water-resistant substance, for example, the water repellency of the artificial fur is improved, the shrinkage of the artificial fur at the time of contact with water is suppressed, and the waterproof property of the artificial fur is further enhanced. It will improve.
  • the artificial fur may contain one type of water resistance imparting substance alone, or may contain two or more types.
  • the water resistance imparting substance examples include hydrophobic polymers such as fluorine-based polymers and silicone-based polymers, and modified hydroxyl group-containing polymers in which a hydrophobic functional group is bonded to a hydroxyl group-containing polymer.
  • a polyfunctional reactant having two or more first reactive groups capable of reacting with the protein to form a bond (first).
  • reactant one or more first reactive groups capable of reacting with a protein to form a bond
  • a protein binder such as a reactant having a functional group
  • the fluorine-based polymer is not particularly limited as long as it is a polymer containing fluorine.
  • the fluorine-based polymer may be, for example, a polymer obtained by polymerizing an olefin containing fluorine.
  • Examples of the fluoropolymer include polytetrafluoroethylene, polytrifluoroethylene, polychlorotrifluoroethylene, polyfluorovinyl, polyvinylidene fluoride, polyperfluoroalkyl vinyl ether, polyperfluoropropylene, and polytetrafluoroethylene-perfluoro.
  • the fluoropolymer may be a copolymer (including a random copolymer, a block copolymer or an alternating copolymer) obtained by polymerizing two or more kinds of monomers constituting the exemplified polymer.
  • the silicone-based polymer is not particularly limited as long as it is a polymer having a polysiloxane structure in the main chain.
  • the silicone-based polymer includes, for example, a homopolymer or a copolymer (random copolymer, block copolymer or alternate copolymer) obtained by polymerizing one or more monomers having a siloxane structural unit. ) May be.
  • a copolymer random copolymer, block obtained by polymerizing one or more monomers having a siloxane structural unit and one or more monomers having no siloxane structural unit. It may be a copolymer or an alternating copolymer.
  • the modified hydroxyl group-containing polymer is a polymer in which a hydrophobic functional group is bonded to the hydroxyl group-containing polymer.
  • the modified hydroxyl group-containing polymer can be obtained, for example, by reacting the hydroxyl group-containing polymer with a reactant having a hydrophobic functional group.
  • the hydroxyl group-containing polymer can be used without particular limitation as long as it is a polymer compound having a hydroxyl group.
  • Specific examples of the hydroxyl group-containing polymer include polysaccharides such as starch, glycogen, cellulose, chitin, agarose, hyaluronic acid, chondroitin sulfate, pectin and carrageenan, and synthetic polymers such as polyvinyl alcohol (PVA) and phenol resin.
  • PVA polyvinyl alcohol
  • phenol resin phenol resin.
  • a polysaccharide is preferable from the viewpoint of having biodegradability.
  • starch is preferable from the viewpoint of having high biodegradability and high solubility.
  • the reactant having a hydrophobic functional group is a compound having a hydrophobic functional group and further having a binding functional group capable of binding to a hydroxyl group-containing polymer.
  • the binding functional group may be a functional group that can be bonded to the hydroxyl group-containing polymer by a hydrogen bond or a covalent bond, but is preferably a functional group that can be bonded to the hydroxyl group-containing polymer by a covalent bond, and is contained in the hydroxyl group-containing polymer. It is more preferable that the functional group can be covalently bonded to the hydroxyl group of the above.
  • hydrophobic functional group examples include alkyl groups such as methyl group, ethyl group, n-propyl group and isopropyl group, aromatic groups such as phenyl group and naphthyl group, and acyls such as acetyl group, propanoyl group and benzoyl group.
  • the group is mentioned.
  • -C ( O) -R: R is a hydrophobic functional group), epoxides, aziridines, alkyl halides and the like.
  • the content of the above-mentioned hydrophobic polymer in the artificial fur according to the present embodiment may be 0.001 to 70% by mass or 0.01 to 65% by mass based on the total amount of the artificial fur. It may be 0.1 to 60% by mass, may be 1 to 50% by mass, may be 1 to 40% by mass, may be 1 to 30% by mass, and may be 1 to 20% by mass. It may be 1 to 10% by mass, and may be 1 to 5% by mass.
  • the protein binder examples include a polyfunctional reactant having two or more first reactive groups capable of reacting with a protein to form a bond (first reactant), and a protein binder capable of forming a bond by reacting with a protein.
  • first reactant examples include one or more first reactive groups and a reactant having a functional group (functional reactant).
  • the first reactant is at least one type of reactivity from the group consisting of an amide group, a hydroxyl group, a phenolic hydroxyl group, an amino group, a carboxyl group, a thiol group, a selenol group, an imidazolyl group, an indolyl group and a guanidino group contained in a protein. It has a first reactive group capable of reacting with a functional group to form a bond.
  • the first reactive group is represented by, for example, the following formulas (A-1), (A-2), (A-3), (A-4), (A-5) or (A-6).
  • the groups to be used are mentioned.
  • the wavy line in each equation indicates the bond of each group.
  • X 1 represents an oxygen atom (O) or a sulfur atom (S).
  • X 2 represents a leaving group.
  • X 3 is an oxygen atom (O), sulfur atom (S), - NR 4 -, a group represented by or, -C (R 5) 2 .
  • R 4 may be, for example, a hydrogen atom, an alkyl group, an aryl group, an alkyl halide group or an aryl halide group, an arylsulfonyl group, an alkylsulfonyl group, an acyl group, or a carbamate group.
  • R 5 represents an electron attracting group.
  • X 4 represents an oxygen atom (O) or a sulfur atom (S)
  • Y 1 is a halogen atom, a hydroxyl group, a group represented by -R 6 , and represented by -OR 6.
  • R 6 may be, for example, an alkyl group, an aryl group, an alkyl halide group or an aryl halide group.
  • X 5 represents an oxygen atom (O) or a sulfur atom (S)
  • Y 2 represents a group represented by an oxygen atom (O), a sulfur atom (S) or NR 7 .
  • R 7 may be, for example, an alkylsulfonyl group, an arylsulfonyl group, an acyl group, a carbamate group, an alkyl group, an aryl group, an alkyl halide group or an aryl halide group.
  • the functional reactants are a first reactant, a second reactive group (one) capable of reacting with the first reactive group to form a bond, and a reactant having a functional group (second). It can be obtained by reacting with (reactive agent).
  • Examples of the second reactive group include a hydroxyl group, a thiol group, an amino group, and a group represented by the following formula (B-1).
  • X 6 represents an oxygen atom (O) or a sulfur atom (S).
  • Examples of the functional group include a hydrocarbon group such as an alkyl group, an alkenyl group and an alkynyl group; a group having a ring structure such as an aryl group and a heterocyclic group; and a reactive group protected by a protective group (hydroxy group and amino).
  • a hydrocarbon group such as an alkyl group, an alkenyl group and an alkynyl group
  • a group having a ring structure such as an aryl group and a heterocyclic group
  • a reactive group protected by a protective group hydroxy group and amino
  • first reactant examples include hexanediisoanate (HDI).
  • second reactant examples include butanol (BuOH).
  • the water resistance-imparting substance is preferably a fluorine-based polymer or a silicone-based polymer from the viewpoint of improving the water repellency of the artificial fur and suppressing shrinkage at the time of contact with water.
  • a fiber containing the water resistance-imparting substance for example, a fiber mixed with the water resistance-imparting substance, a fiber to which the water resistance-imparting substance is bound
  • a method for producing an artificial fur according to the law (method according to the first embodiment), a method for mixing an artificial fur produced with a fiber containing no water resistant substance (related to the second embodiment).
  • Method) a method of binding a water resistance-imparting substance to an artificial fur made of a fiber that does not contain a water resistance-imparting substance (method according to a third embodiment).
  • the artificial fur and the water resistant substance do not necessarily have to be bonded.
  • the method according to the third embodiment includes a step (bonding step) of binding the water resistant substance to the artificial fur.
  • the binding step is carried out by, for example, contacting the artificial fur with a water resistant substance by means such as coating or dipping, heating or plasma irradiation as necessary, and binding the artificial fur and the water resistant substance. be able to.
  • the water resistance-imparting substance is, for example, a hydrophobic polymer such as a silicon-based polymer and a fluorine-based polymer
  • the bonding step involves contacting the artificial fur with, for example, the water resistance-imparting substance or the precursor (monomer) of the water-resistant substance.
  • the precursor (monomer) of the water-resistant substance is used, the precursor (monomer) of the water-resistant substance is polymerized by irradiation with plasma, and the water-resistant substance (silicon polymer and fluorine-based polymer) is polymerized. Etc., a hydrophobic polymer) is formed, so that an artificial fur containing a water-resistant substance can be obtained.
  • the method according to the third embodiment may be applied not only to the artificial fur but also to the pile fabric before the hair shearing step.
  • the plasma to be irradiated may be appropriately set according to the type of artificial fur (fiber to be used) and the water resistant substance (or its precursor).
  • the flow rate of the discharge gas may be, for example, in the range of 0.1 L / min or more and 10 L / min or less.
  • the plasma density of the generated plasma may be, for example, in the range of 1 ⁇ 10 13 cm -3 or more and 1 ⁇ 10 15 cm -3 or less.
  • the discharge gas may be, for example, a rare gas such as helium, neon, or argon, oxygen, nitrogen, or the like. Atmosphere can also be used as the discharge gas.
  • Plasma irradiation can be carried out using a known plasma irradiation device.
  • a plasma irradiation device for example, a plasma processing device manufactured by Europlasma can be used.
  • the artificial fur according to the present embodiment may further contain components other than fibers and water resistant substances.
  • components other than fibers and water resistant substances include colorants, smoothing agents, antioxidants, ultraviolet absorbers, dyes, fillers, cross-linking agents, matting agents, leveling agents and the like.
  • the fiber containing the modified fibroin when used, the above-mentioned maximum hygroscopic heat generation and the critical oxygen are the same as those of the artificial fur according to the first embodiment. It may have an index (LOI) value and a heat retention index. ,
  • the artificial fur according to the present embodiment can be produced, for example, by using the above-mentioned fibers (fibers containing artificial protein fibers) by the above-mentioned method similar to the above-mentioned artificial fur according to the first embodiment. it can.
  • the artificial fur according to the present embodiment (1st to 4th embodiments) is used for applications in which known artificial fur (artificial fur using synthetic fibers, etc.) is used (for example, clothing, ornaments such as bags, carpets, etc.). It can be used for any of the stuffed animals, etc.).
  • nucleic acid was cloned into a cloning vector (pUC118). Then, the nucleic acid was cut out by restriction enzyme treatment with NdeI and EcoRI, and then recombinant into the protein expression vector pET-22b (+) to obtain an expression vector.
  • Escherichia coli BLR (DE3) was transformed with the obtained expression vector.
  • the transformed E. coli was cultured in 2 mL of LB medium containing ampicillin for 15 hours.
  • the culture solution was added to 100 mL of seed culture medium (Table 4) containing ampicillin so that OD 600 was 0.005.
  • the temperature of the culture solution was kept at 30 ° C., and flask culture was carried out until the OD 600 reached 5, (about 15 hours) to obtain a seed culture solution.
  • the seed culture solution was added to a jar fermenter to which 500 mL of the production medium (Table 5) was added so that the OD 600 was 0.05.
  • the temperature of the culture solution was maintained at 37 ° C., and the cells were cultured at a constant pH of 6.9.
  • the dissolved oxygen concentration in the culture solution was maintained at 20% of the dissolved oxygen saturation concentration.
  • the feed solution (glucose 455 g / 1 L, Yeast Extract 120 g / 1 L) was added at a rate of 1 mL / min.
  • the temperature of the culture solution was maintained at 37 ° C., and the cells were cultured at a constant pH of 6.9. Further, the dissolved oxygen concentration in the culture solution was maintained at 20% of the dissolved oxygen saturation concentration, and the culture was carried out for 20 hours. Then, 1 M of isopropyl- ⁇ -thiogalactopyranoside (IPTG) was added to the culture solution to a final concentration of 1 mM to induce the expression of modified fibroin.
  • IPTG isopropyl- ⁇ -thiogalactopyranoside
  • the washed precipitate was suspended in 8M guanidine buffer (8M guanidine hydrochloride, 10 mM sodium dihydrogen phosphate, 20 mM NaCl, 1 mM Tris-HCl, pH 7.0) to a concentration of 100 mg / mL and at 60 ° C. Stir with a stirrer for 30 minutes to dissolve. After dissolution, dialysis was performed with water using a dialysis tube (cellulose tube 36/32 manufactured by Sanko Pure Chemical Industries, Ltd.).
  • Modified fibroin (PRT399, PRT380, PRT410, PRT918, PRT966 and PRT799) was obtained by recovering the white agglutinating protein obtained after dialysis by centrifugation, removing water with a lyophilizer, and recovering the lyophilized powder. It was.
  • PRT918 and PRT966 are hydrophobic modified fibroins having an average HI greater than 0.
  • PRT410, PRT399, and PRT799 are hydrophilic modified fibroins having an average HI of 0 or less.
  • the obtained modified fibroin solution was used as a dope solution (spinning stock solution), and spun and stretched modified spider silk fibroin fibers were produced by dry-wet spinning using a spinning device according to the spinning device 1000 shown in FIG.
  • the spinning device used was a second undrawn yarn manufacturing device (a second undrawn yarn manufacturing device) between the undrawn yarn manufacturing device 102 (first bath) and the moist heat drawing device 103 (third bath). It is provided with a second bath).
  • the conditions for dry-wet spinning are as follows. Extruded nozzle diameter: 0.2 mm Coagulation bath temperature: 2 to 15 ° C Total draw ratio: 1 to 4 times Drying temperature: 60 ° C
  • each modified fibroin fiber (fiber after spinning and before contact with water) is brought into a wet state by contacting with water (contact step), and then dried (drying step) by carrying out a shrinking step to carry out a wet state.
  • the shrinkage rate of the modified fibroin fiber obtained from the above and the shrinkage rate of the modified fibroin fiber dried after being moistened were determined.
  • ⁇ Contact step> From each wound of the modified fibroin fiber, a plurality of modified fibroin fibers for testing having a length of 30 cm were cut out. The plurality of modified fibroin fibers were bundled to obtain a modified fibroin fiber bundle having a fineness of 150 denier. A 0.8 g lead weight was attached to each modified fibroin fiber bundle, and in that state, each modified fibroin fiber bundle was immersed in water at the temperatures shown in Tables 6 to 9 for 10 minutes. Then, the length of each modified fibroin fiber bundle was measured in water. The measurement was carried out with a 0.8 g lead weight attached to the modified fibroin fiber bundle in order to eliminate the crimp of the modified fibroin fiber bundle.
  • the shrinkage rate (shrinkage rate when wet) of the modified fibroin fiber in a wet state was calculated according to the following formula V.
  • L0 indicates the length (30 cm) of the modified fibroin fiber bundle before immersion in water
  • Lw indicates the length of the modified fibroin fiber bundle that has been immersed in water and moistened.
  • Shrinkage rate when wet (%) ⁇ 1- (Lw / L0) ⁇ ⁇ 100 ... (Equation V)
  • ⁇ Drying step> After the contact step, the modified fibroin fiber bundle was removed from the water. The removed modified fibroin fiber bundle was dried at room temperature for 2 hours with a 0.8 g lead weight attached. After drying, the length of each modified fibroin fiber bundle was measured. Next, the shrinkage rate (shrinkage rate at the time of drying) of the modified fibroin fiber that had been moistened and then dried was calculated according to the following formula VI.
  • L0 indicates the length of the modified fibroin fiber bundle (30 cm) before immersion in water
  • the modified fibroin fiber had a high shrinkage rate when wet and a shrinkage rate when dry.
  • the modified fibroin fiber that has undergone the above-mentioned shrinkage evaluation has a sufficiently reduced shrinkage rate when it is brought into contact with water again. It is considered that the above-mentioned shrinkage step relaxed the residual stress due to stretching and the like during spinning.
  • the obtained modified fibroin solution was used as a doping solution (spinning stock solution), and dry-wet spinning was performed using a spinning device according to the spinning device 1000 shown in FIG. 6 to obtain modified fibroin fibers.
  • the conditions for dry-wet spinning are as follows. Coagulant (methanol) temperature: 5-10 ° C Stretching ratio: 6 times Drying temperature: 80 ° C
  • the obtained modified fibroin fiber was used for heat relaxation shrinkage treatment.
  • the modified fibroin fiber was passed over the drying hot plate while being in contact with the drying hot plate heated to a predetermined temperature.
  • the delivery speed was increased relative to the winding speed, and the modified fibroin fiber was relaxed.
  • a dry relaxation treatment was performed by shrinking the slack with heat.
  • the value obtained by dividing the delivery speed by the take-up speed was taken as the relaxation ratio.
  • the relaxation ratio was adjusted so that the slack of the modified fibroin fiber caused by excessive delivery had the limit contraction ratio (maximum contraction ratio) offset by the relaxation.
  • the relaxation ratio was adjusted by adjusting at least one of the roller on the sending side and the roller on the winding side.
  • the water shrinkage evaluation was carried out by the following procedure.
  • the fiber (test piece) after the heat relaxation / contraction treatment was cut into 300 mm and immersed in water at 40 ° C. for 10 minutes without a load. Immediately after that, the length of the test piece (length when wet) was measured, and the test piece was dried at room temperature for 2 hours. Then, the length of the test piece (fiber length after drying) was measured, and the water shrinkage rate was measured.
  • Test Example 3-1 The relationship between the heating temperature and the relaxation ratio was confirmed.
  • the test was carried out in all of Test Examples 3-1-1 to 3-1-7, in which the length before immersion in water was set to 300 mm and other conditions were changed. Specifically, the test was conducted by changing the heating temperature, the relaxation ratio, and the staying time. Table 10 shows the temperature and relaxation conditions and the measurement results of the shrinkage rate. As shown in Table 10, the higher the heating temperature and the higher the relaxation ratio, the lower the water shrinkage rate. As shown in the results of Test Examples 3-1-3 to 3-1-5, a water shrinkage rate of 4% or less was obtained by heating at 220 ° C. or higher. In Example 5 in which the heating temperature was 280 ° C., coloring was observed in the fibers. As a result of this test, the optimum heating temperature was considered to be 240 ° C.
  • Test Example 3-2 Next, the relationship between the relaxation ratio and the water shrinkage rate was confirmed.
  • the length before immersion in water was set to 300 mm, the heating temperature was set to 240 ° C, and the staying time was 1 minute (60 sec). ), And the test was conducted by changing other conditions. Specifically, the test was conducted by changing the relaxation ratio (delivery speed).
  • Table 11 shows the measurement results of the relaxation conditions and the contraction rate. As shown in Table 11, the water shrinkage rate decreased as the relaxation ratio increased. As shown in the results of Test Examples 3-2-3 to 3-2-5, a water shrinkage rate of 16% or less can be obtained by setting the relaxation ratio to 1.4 to 2.0 times. It was.
  • Test Example 3-3 The relationship between various heating temperatures, heating times, and relaxation ratios and the water shrinkage rate was confirmed.
  • the test was performed with the length before immersion in water set to 300 mm and other conditions changed. Specifically, the test was conducted by changing the heating temperature, the heating time (stay time), and the relaxation ratio (delivery speed / winding speed). Table 12 shows the temperature and relaxation conditions and the measurement results of the shrinkage rate.
  • Test Example 3-3-10 the test piece was only immersed in water and dried, but not relaxed or heated.
  • a water shrinkage rate of less than 15% was obtained by setting the heating temperature to 200 ° C. or higher. By setting the heating temperature to 220 ° C. or higher, a low water shrinkage rate of 4% or less was obtained.
  • the staying time required for contraction was 5 seconds, and even if the staying time was extended, the contraction rate did not change so much.
  • the knitted fabric obtained above was marked with a square mark with a side length of 1 cm in each of the wale direction and the course direction. Then, the knitted fabric was immersed in water at 20 ° C. for 10 minutes. The knitted fabric after being immersed in water was dried to prevent shrinkage.
  • the dimensional change rate (%) of the knitted fabric subjected to the shrink-proof treatment was calculated according to the following formula for each of the wale direction and the course direction.
  • L0f indicates the length of one side described on the knitted ground before contact with water
  • Lwf indicates the length of one side of the square described on the knitted ground subjected to the shrink-proof treatment.
  • Test Example 4-3 A knitted fabric was obtained in the same manner as in Test Example 4-1 except that polyethylene terephthalate (PET) fiber was used instead of the modified fibroin fiber.
  • PET polyethylene terephthalate
  • the obtained knitted fabric was subjected to shrink-proof treatment under the same conditions as in Test Example 4-1.
  • the dimensional change rate, the increase rate of the number of loops, the increase rate of the knitting density, and the burst strength were determined. The results are shown in Table 13.
  • Test Example 4-4 Polyethylene terephthalate (PET) fibers were used instead of the modified fibroin fibers, and a knitted fabric was obtained in the same manner as in Test Example 4-1 except that the knitting method was changed from circular knitting to plain knitting.
  • the obtained knitted fabric was subjected to shrink-proof treatment under the same conditions as in Test Example 4-1.
  • the dimensional change rate, the increase rate of the number of loops, the increase rate of the knitting density and the burst strength were determined. The results are shown in Table 13.
  • the four types of woven fabrics obtained above were each immersed in water at 40 ° C. for 10 minutes and then dried to obtain a shrink-proof treatment. Then, the density of the woven fabric of Test Example 4-5 to Test Example 4-8 was examined. The results are shown in Table 14 below.
  • the weaving density is shown in the form of warp density multiplied by weft density. For example, the weaving density “26 ⁇ 26” means a warp density 26 (books / in) and a weft density 26 (books / in).
  • Test Examples 4-9 to 4-12 were subjected to shrink-proof treatment in the same manner as above. Then, the density of the woven fabric of Test Example 4-9 to Test Example 4-12 was examined. The results are also shown in Table 14 below.
  • Test Example 5 Production and evaluation of protein fibers with added functionality
  • Test Example 5-1 ⁇ Preparation of undiluted spinning solution (doping solution)> 200 mg of starch (manufactured by Wako Pure Chemical Industries, Ltd.) is dissolved in 11400 mg of solvent (dimethyl sulfoxide (DMSO) containing 4% by weight of LiCl), and then 400 mg of phenylisocyanate (manufactured by Tokyo Chemical Industry Co., Ltd.) is added thereto. Then, the reaction was carried out by stirring at 90 ° C. for 4 hours.
  • solvent dimethyl sulfoxide (DMSO) containing 4% by weight of LiCl
  • modified starch modified hydroxyl group-containing polymer
  • the modified starch had a modification rate (ratio of hydroxyl groups converted to functional functional groups) determined from the charging ratio of 100%.
  • the modified fibroin (PRT799) powder obtained above was added to the reaction solution, and the mixture was stirred and dissolved at 90 ° C. for 12 hours to obtain a transparent spinning stock solution.
  • the content of the modified starch in the spinning stock solution is 17% by mass based on the total content of the modified starch and the starch.
  • the prepared spinning stock solution is filtered at 60 ° C. with a metal filter having an opening of 5 ⁇ m, then allowed to stand in a 30 mL stainless syringe to defoam, and then nitrogen gas is used from a solid nozzle having a needle diameter of 0.2 mm. It was discharged into a mass% methanol coagulation bath. The discharge temperature was 60 ° C. and the discharge pressure was 0.3 MPa. After coagulation, the obtained raw yarn was wound at a winding speed of 3.00 m / min and air-dried to obtain protein fibers (modified fibroin fibers).
  • Water shrinkage test> The obtained protein fiber was cut to a length of about 10 cm, and the length (cm) of the thread before immersion in water was measured. The yarn was then immersed in a water bath at 40 ° C. for 1 minute. Then, the yarn was taken out from the water bath, vacuum dried at room temperature for 15 minutes, and then the length of the dried yarn was measured.
  • modified PVA modified hydroxyl group-containing polymer
  • the modified PVA had a modification rate (ratio of hydroxyl groups converted into functional functional groups) determined from the charging ratio of 100%.
  • modified fibroin (PRT799) powder obtained above was added to the reaction solution, and the mixture was stirred and dissolved at 90 ° C. for 12 hours to obtain a transparent spinning stock solution.
  • the content of modified PVA in the spinning stock solution is 17% by mass based on the total content of modified PVA and PVA.
  • modified PVA modified hydroxyl group-containing polymer
  • the modified PVA had a modification rate (ratio of hydroxyl groups converted to functional functional groups) determined from the charging ratio of 50%.
  • modified fibroin (PRT799) powder obtained above was added to the reaction solution, and the mixture was stirred and dissolved at 90 ° C. for 12 hours to obtain a transparent spinning stock solution.
  • the content of modified PVA in the spinning stock solution is 17% by mass based on the total content of modified PVA and PVA.
  • Test Example 3-1 refers to Test Example 5-1
  • Test Example 3-2 refers to Test Example 5-2
  • Test Example 3-3 refers to Test Example 5-3
  • 3-4 is Test Example 5-4
  • Test Example 3-5 is Test Example 5-5
  • Test Example 3-6 is Test Example 5-6
  • Test Example 3-7 is Test Example 5 -7 are shown respectively.
  • Protein fibers are prepared using a spinning stock solution containing a modified hydroxyl group-containing polymer (modified starch or modified PVA) to which a hydrophobic functional group (phenyl group or acetyl group) is bonded as a functional functional group and a protein (modified fibroin).
  • a spinning stock solution containing only protein was used (Test Example 5-6 (Table 15).
  • Test Example 5-6 Table 15
  • water A protein fiber having reduced shrinkage and water resistance was obtained.
  • a braided body having functionality water resistance
  • Dry-wet spinning was performed using the doping solution obtained as described above and a known dry-wet spinning apparatus to obtain a monofilament made of spider silk fibroin.
  • dry-wet spinning was performed under the following conditions. Coagulant (methanol) temperature: 5-10 ° C Stretching ratio: 6 times Drying temperature: 80 ° C
  • a spun yarn is produced by a known method using the modified spider yarn fibroin fiber obtained as described above, and a 5 cm square by weft knitting using a spun yarn made of this modified spider yarn fibroin fiber and a known knitting machine. Knitted fabric (knitted body) was knitted. The count of the spun yarn made of the modified spider yarn fibroin fiber was 58.1 Nm, and the gauge number of the knitting machine was 18.
  • Test Example 6-1 The knitted fabric (5 cm square knitted fabric) obtained in Production Example 1 was immersed in 20 mL of hexanediisoanate (HDI). Next, the knitted fabric impregnated with HDI was sandwiched between aluminum foils and heated at 130 ° C. for 30 minutes. After heating, the braided body was taken out, immersed in 20 mL of butanol (BuOH), and reacted at 100 ° C. for 240 minutes. The test sample after the reaction was washed with THF to obtain a knitted fabric having added functionality (water resistance imparting substance (first reactant and second reactant) was bound).
  • HDI hexanediisoanate
  • Test Example 6-2 The knitted fabric obtained in Production Example 1 was evaluated as the knitted fabric of Test Example 6-2.
  • Test Example 6-3 The knitted fabric obtained in Production Example 1 was immersed in 20 mL of hexanediisoanate (HDI, first reactant). Next, the knitted fabric impregnated with HDI was sandwiched between aluminum foils and heated at 130 ° C. for 30 minutes. Then, the braided body was washed with THF to obtain a braided body of Test Example 6-3 to which only the first reactant was bound.
  • HDI hexanediisoanate
  • ⁇ Texture evaluation> The texture of the knitted body was evaluated on a three-point scale. Based on the texture of the knitted fabric of Test Example 6-2 (B), the knitted fabric having a better texture was evaluated as A, and the knitted fabric having a rough texture and inferior texture was evaluated as C. The results are shown in Table 16.
  • Test Example 7-1 The woven fabric of Test Example 7-1 that was not subjected to plasma treatment had a score of 0, whereas the woven fabrics of Test Example 7-2 and Test Example 7-3 that had been subjected to plasma treatment both had a score of 4. , Water resistance (water repellency) was imparted.
  • Table 17, Table 18, and Table 19 Test Example 2-1 is the above Test Example 7-1, Test Example 2-2 is the above Test Example 7-2, and Test Example 2-3 is the above test. Examples 7-3 are shown respectively.
  • the tactile sensation was judged according to the following criteria. The results are shown in Table 18.
  • the woven fabrics of Test Example 7-2 and Test Example 7-3 subjected to the plasma treatment were both suppressed in the deterioration of the tactile sensation as compared with the woven fabrics of Test Example 7-1 not subjected to the plasma treatment.
  • Score 5 As good as the original.
  • Score 4 Good, but slightly inferior to the original.
  • Score 3 Not bad, but a little stiff.
  • Score 2 Bad and stiff, but bendable.
  • Score 1 Very bad, stiff and inflexible.
  • the shrinkage rate was calculated according to the following formula.
  • the "average value of the lengths of each side” is a value obtained by dividing the total length of each side of the quadrangle formed by the marked four points by four.
  • Shrinkage rate (%) ⁇ 1- (average value of the length of each side (mm) / 30 mm) ⁇ x 100
  • the results are shown in Table 19. Both the woven fabrics of Test Example 2-2 and Test Example 7-3 subjected to the plasma treatment had a smaller shrinkage rate than the woven fabrics of Test Example 7-1 not subjected to the plasma treatment.
  • the obtained modified fibroin fiber was cut to prepare a modified fibroin staple.
  • the prepared modified fibroin staple was opened and spun with a known spinning device to obtain a spun yarn.
  • the obtained spun yarn was knitted using a WHOLEGARMENT flat knitting machine (MACH2XS, manufactured by Shima Seiki) to obtain a knitted fabric.
  • the cleaning step, the drying step, the water immersion step, and the drying step were repeated for 5 cycles in this order on the test piece that had undergone the pretreatment.
  • a washing machine manufactured by Panasonic Corporation (NA-VG1100L) is used, and a detergent manufactured by Lion Corporation (Top Clear Liquid) is used to wash the test piece for 5 minutes and then rinse. Was performed twice, and then dehydration was performed for 1 minute.
  • the drying step the test piece was dried at room temperature for 30 minutes at a set pressure of ⁇ 0.1 MPa using a vacuum constant temperature dryer (VOS-310C, manufactured by Tokyo Rika Kikai Co., Ltd.).
  • VOS-310C vacuum constant temperature dryer
  • the test piece was immersed in water at 40 ° C. for 10 minutes. At the end of each cycle, the tactile sensation was sensory-evaluated and the distance between the marked four points was measured to evaluate the contraction rate according to the same criteria as in Test Example 7.
  • Table 21 shows the sensory evaluation results of the tactile sensation. Note that "at the start” is the evaluation result after the preliminary treatment and before the cycle is started.
  • the knitted fabric of Test Example 8-2 (Table 21, Test Example 2-2) subjected to plasma treatment is the knitted fabric of Test Example 8-1 (Test Example 2-1 in Table 21) not subjected to plasma treatment. The decrease in tactile sensation was suppressed as compared with the fabric.
  • the evaluation results of the shrinkage rate are shown in Table 22.
  • the knitted fabric of Test Example 8-2 (Table 22, Test Example 2-2) subjected to plasma treatment is the knitted fabric of Test Example 8-1 (Test Example 2-1 in Table 22) not subjected to plasma treatment.
  • the shrinkage rate was smaller than that of the dough.
  • modified starch modified hydroxyl group-containing polymer
  • the modified starch had a modification rate (ratio of hydroxyl groups converted to functional functional groups) determined from the charging ratio of 100%.
  • modified starch After cooling the reaction solution to room temperature, 300 mg of a freeze-dried powder of modified fibroin (PRT799) was added to the reaction solution, and the mixture was stirred and dissolved at 90 ° C. for 12 hours to obtain a transparent spinning solution (dope solution).
  • the content of modified starch in the spinning solution is 17% by mass based on the total content of modified starch and starch.
  • ⁇ Test Example 9-2> (1) Preparation of Spinning Solution (Dope Solution) After dissolving 253 mg of starch (manufactured by Wako Pure Chemical Industries, Ltd.) in 7600 mg of solvent (dimethyl sulfoxide (DMSO) containing 4 wt% LiCl), acetic anhydride was added thereto. (Manufactured by Wako Pure Chemical Industries, Ltd.) 147 mg was added, and the mixture was reacted by stirring at 90 ° C. for 4 hours. As a result, the hydroxyl group of starch and acetic anhydride reacted to obtain modified starch (modified hydroxyl group-containing polymer) to which an acetyl group (functional functional group) was bonded. The modified starch had a modification rate (ratio of hydroxyl groups converted to functional functional groups) determined from the charging ratio of 100%.
  • DMSO dimethyl sulfoxide
  • modified starch After cooling the reaction solution to room temperature, 2000 mg of a freeze-dried powder of modified fibroin (PRT799) was added to the reaction solution, and the mixture was stirred and dissolved at 90 ° C. for 12 hours to obtain a transparent spinning solution (dope solution).
  • the content of modified starch in the spinning solution is 17% by mass based on the total content of modified starch and starch.
  • modified starch After cooling the reaction solution to room temperature, 2000 mg of a freeze-dried powder of modified fibroin (PRT799) was added to the reaction solution, and the mixture was stirred and dissolved at 90 ° C. for 12 hours to obtain a transparent spinning solution (dope solution).
  • the content of modified starch in the spinning solution is 17% by mass based on the total content of modified starch and starch.
  • ⁇ Test Example 9-4> (1) Preparation of Spinning Solution (Dope Solution) After dissolving 128 mg of polyvinyl alcohol (PVA) (manufactured by Wako Pure Chemical Industries, Ltd.) in 7600 mg of solvent (dimethyl sulfoxide (DMSO) containing 4 wt% LiCl), To this, 272 mg of phenyl isocyanate (manufactured by Tokyo Chemical Industry Co., Ltd.) was added, and the mixture was reacted by stirring at 90 ° C. for 4 hours.
  • PVA polyvinyl alcohol
  • solvent dimethyl sulfoxide
  • phenyl isocyanate manufactured by Tokyo Chemical Industry Co., Ltd.
  • modified PVA modified hydroxyl group-containing polymer
  • the modified PVA had a modification rate (ratio of hydroxyl groups converted into functional functional groups) determined from the charging ratio of 100%.
  • modified PVA modified hydroxyl group-containing polymer
  • the modified PVA had a modification rate (ratio of hydroxyl groups converted to functional functional groups) determined from the charging ratio of 50%.
  • ⁇ Test Example 9-6> Preparation of Spinning Solution (Dope Solution) 1200 mg of lyophilized powder of modified fibroin (PRT799) was added to a solvent (dimethyl sulfoxide (DMSO) containing 4 wt% LiCl) and dissolved by stirring at 90 ° C. for 12 hours. A transparent spinning solution (dope solution) was obtained.
  • DMSO dimethyl sulfoxide
  • ⁇ Test Example 9-7> (1) Preparation of spinning solution (dope solution) 3000 mg of freeze-dried powder of modified fibroin (PRT799) and 600 mg of starch (manufactured by Wako Pure Chemical Industries, Ltd.) were used as a solvent (dimethyl sulfoxide (DMSO) containing 4% by weight of LiCl). Was added to the mixture and stirred at 90 ° C. for 12 hours to dissolve the mixture to obtain a transparent spinning solution (dope solution).
  • DMSO dimethyl sulfoxide
  • Fibers containing modified fibroin and a water-resistant substance had a reduced shrinkage rate as compared with fibers containing no water-resistant substance.
  • the prepared spinning stock solution is filtered at 90 ° C. with a metal filter having an opening of 5 ⁇ m, then allowed to stand in a 30 mL stainless syringe to defoam, and then 100% by mass methanol solidified from a solid nozzle having a needle diameter of 0.2 mm. It was discharged into the bathtub. The discharge temperature was 90 ° C. After solidification, the obtained raw yarn was wound up and air-dried to obtain modified fibroin fibers.
  • a knitted fabric for evaluation was produced by circular knitting using a circular knitting machine.
  • the knitted fabric had a thickness of 180 denier and a gauge of 18. 20 g was cut out from the obtained knitted fabric to prepare a test piece.
  • the flammability test was based on the Fire and Disaster Management Agency Dangerous Goods Regulation Division Chief Fire Danger No. 50, the test method for powdered or low melting point synthetic resins on May 31, 1995. The test was carried out under the conditions of a temperature of 22 ° C., a relative humidity of 45% and an atmospheric pressure of 1021 hPa. Table 24 shows the measurement results (oxygen concentration (%), combustion rate (%), converted combustion rate (%)).
  • the critical oxygen index (LOI) value of the modified fibroin (PRT799) fiber was 27.2. Generally, if the LOI value is 26 or more, it is considered to be flame-retardant. It can be seen that the modified fibroin fiber is excellent in flame retardancy.
  • the prepared spinning stock solution is filtered at 60 ° C. with a metal filter having an opening of 5 ⁇ m, then allowed to stand in a 30 mL stainless syringe to defoam, and then 100% by mass methanol solidified from a solid nozzle having a needle diameter of 0.2 mm. It was discharged into the bathtub. The discharge temperature was 60 ° C. After solidification, the obtained raw yarn was wound up and air-dried to obtain modified fibroin fibers.
  • the knitted fabric using the modified fibroin (PRT918) fiber had a thickness of 1/30 N (hair count single yarn) and a gauge number of 18.
  • the knitted fabric using the modified fibroin (PRT799) fiber had a thickness of 1/30 N (hair count single yarn) and a gauge number of 16.
  • the thickness and the number of gauges of the knitted fabric using the other fibers were adjusted so as to have substantially the same coverage factor as the knitted fabric using the PRT918 fiber and the PRT799 fiber. Specifically, it is as follows.
  • test piece Two knitted fabrics cut into 10 cm ⁇ 10 cm were put together, and the four sides were sewn together to form a test piece (sample).
  • the test piece is left in a low humidity environment (temperature 20 ⁇ 2 ° C., relative humidity 40 ⁇ 5%) for 4 hours or more, and then transferred to a high humidity environment (temperature 20 ⁇ 2 ° C., relative humidity 90 ⁇ 5%).
  • the temperature was measured at 1-minute intervals for 30 minutes using a temperature sensor attached to the center of the inside.
  • FIG. 8 is a graph showing an example of the results of the hygroscopic heat generation test.
  • the horizontal axis of the graph is 0 when the sample is moved from the low humidity environment to the high humidity environment, and indicates the leaving time (minutes) in the high humidity environment.
  • the vertical axis of the graph shows the temperature (sample temperature) measured by the temperature sensor.
  • the point indicated by M corresponds to the maximum value of the sample temperature.
  • Table 25 shows the calculation results of the maximum heat absorption and heat generation.
  • modified fibroin fibers PRT918 fiber and PRT799 fiber
  • the prepared spinning stock solution is filtered at 60 ° C. with a metal filter having an opening of 5 ⁇ m, then allowed to stand in a 30 mL stainless syringe to defoam, and then 100% by mass methanol solidified from a solid nozzle having a needle diameter of 0.2 mm. It was discharged into the bathtub. The discharge temperature was 60 ° C. After solidification, the obtained raw yarn was wound up and air-dried to obtain modified fibroin fibers.
  • the knitted fabric using the modified fibroin (PRT966) fiber had a count: 30 Nm, a number of twists: 1, a gauge number: 18 GG, and a basis weight: 90.1 g / m 2 .
  • the knitted fabric using the modified fibroin (PRT799) fiber had a count of 30 Nm, a number of twists of 1, a gauge number of GG: 16, and a basis weight of 111.0 g / m 2 .
  • the thickness and the number of gauges of the knitted fabric using the other fibers were adjusted so as to have substantially the same cover factor as the knitted fabric using the PRT966 fiber and the PRT799 fiber.
  • Wool count 30 Nm
  • number of twists: 2 number of gauges: 14 GG, basis weight: 242.6 g / m 2
  • Silk count 60 Nm
  • number of twists: 2 number of gauges: 14 GG, basis weight: 225.2 g / m 2
  • Polyester count 60 Nm, number of twists: 1, number of gauges: 14 GG, basis weight: 184.7 g / m 2
  • the heat retention was evaluated by using a KES-F7 Thermolab II testing machine manufactured by Kato Tech Co., Ltd. and using a dry contact method (a method assuming direct contact between the skin and clothes in a dry state).
  • a test piece was used as a test piece (sample).
  • the test piece was set on a hot plate set at a constant temperature (30 ° C.), and the amount of heat (a) dissipated through the test piece was determined under the condition of a wind speed of 30 cm / sec in the wind tunnel.
  • the amount of heat (b) dissipated under the same conditions as described above was determined without setting the test piece, and the heat retention rate (%) was calculated according to the following formula.
  • Heat retention rate (%) (1-a / b) x 100
  • Heat retention index heat retention rate (%) / sample basis weight (g / m 2 )
  • modified fibroin fibers PRT966 fiber and PRT799 fiber
  • spun yarn was obtained according to a conventional method. Then, using the obtained spun yarn, a pile knitted fabric having piles protruding from one side was obtained by pile knitting. Then, after cutting the loop of the pile, combing was performed. As a result, an artificial fur made of modified fibroin fiber was obtained. The photographs of the obtained artificial fur are shown in FIGS. 9 and 10.

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Abstract

本発明は、充分な吸湿性を有すると共に、製造に要するエネルギーが低減された人工毛皮を提供することを目的とする。本発明に係る人工毛皮は、人工タンパク質繊維を含む。

Description

人工毛皮、及びその製造方法
本発明は、人工毛皮、及びその製造方法に関する。
従来から、天然毛皮の代替品として人工毛皮が使用されている。人工毛皮は、例えば特許文献１に記載されるように、アクリル繊維等の合成繊維を用いて構成されている。
特開昭６３－６１３３号公報
人工毛皮は、供給に限界がある天然毛皮とは異なって、人工的に大量生産が可能なため、近年では、衣料品及びバック等の装飾品、カーペット、ぬいぐるみ等、より広い用途に用いられるようになってきている。また、従来の人工毛皮は、多くのものが、ふんわりとした羊毛のような軽さと暖かさを兼ね備えたアクリル繊維を用いて製造されている。
ところが、これまでの人工毛皮は、合成繊維にて構成されているため、吸湿性に乏しく、しかも、石油由来であるために製造エネルギーが多大なものになることが避けられなかった。
上記の問題を解決又は軽減するために、例えば、タンパク質繊維にて人工毛皮を得ることが考えられる。ところが、タンパク質繊維の中には、水との接触によって収縮してしまうものがあり、そのようなタンパク質繊維を用いてなる人工毛皮においては、水との接触によって著しい寸法変化を生じることが懸念される。
また、人工毛皮に多く用いられるアクリル繊維製の人工毛皮は、環境負荷が大きいだけでなく、湿気及び水に弱く、特に洗濯等により繊維が伸長するといった問題を有していた。
本発明は、上述の事情を背景にして為されたものであって、その第１の課題とするところは、充分な吸湿性を有すると共に、製造に要するエネルギーが低減された人工毛皮を提供すること、及びその製造方法を提供することにある。
本発明の第２の課題とするところは、充分な吸湿性を有し、且つ製造に要するエネルギーが低減されると共に、水との接触による寸法変化が可及的に抑えられた人工毛皮を提供することにある。
本発明の第３の課題とするところは、耐水性等の機能性に優れた人工毛皮を提供することにある。
本発明の第４の課題とするところは、耐水性に優れた人工毛皮を提供することにある。
本発明の第５の課題とするところは、充分な吸湿性を有すると共に、製造に要するエネルギーが低減された人工毛皮を有利に製造し得る方法を提供することにある。
本発明の第６の課題とするところは、充分な吸湿性を有し、且つ製造に要するエネルギーが低減されると共に、水との接触による寸法変化が可及的に抑えられた人工毛皮を有利に製造し得る方法を提供することにある。
上記第１の課題を解決する本発明（第１の発明）は、例えば、以下の各発明に関する。
［１－１］
人工タンパク質繊維を含む、人工毛皮。
［１－２］
上記人工タンパク質繊維が、人工構造タンパク質繊維を含有する、［１－１］に記載の人工毛皮。
［１－３］
上記人工構造タンパク質繊維が、改変フィブロイン繊維を含有する、［１－２］に記載の人工毛皮。
［１－４］
上記改変フィブロイン繊維が、改変クモ糸フィブロイン繊維を含有する、［１－３］に記載の人工毛皮。
［１－５］
限界酸素指数（ＬＯＩ）値が、２６．０以上である、［１－１］～［１－４］のいずれかに記載の人工毛皮。
［１－６］
下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超である、［１－１］～［１－５］のいずれかに記載の人工毛皮。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
［式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。］
［１－７］
上記最高吸湿発熱度が０．０３１℃／ｇ以上である、［１－６］に記載の人工毛皮。
［１－８］
下記式Ｂに従って求められる保温性指数が０．１８超である、［１－１］～［１－７］のいずれかに記載の人工毛皮。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ２）
［式Ｂ中、保温率（％）は、ドライコンタクト法（温度３０℃、風速３０ｃｍ／秒）で測定された保温率を意味し、（１－ａ／ｂ）×１００で算出される。ａは、試験片を介して放散された熱量を示し、ｂは、試験片を介さないで放散された熱量を示す。］
［１－９］
上記保温性指数が０．２２以上である、［１－８］に記載の人工毛皮。
上記第２の課題を解決する本発明（第２の発明）は、例えば、以下の各発明に関する。
［２－１］
　防縮されたタンパク質繊維を含む、人工毛皮。
［２－２］
　上記タンパク質繊維は、下記式Ｉで定義される湿潤時収縮率が２％以上である、［２－１］に記載の人工毛皮。
　湿潤時収縮率＝｛１－（水に接触させて湿潤状態にしたタンパク質繊維の長さ／紡糸後、水と接触する前のタンパク質繊維の長さ）｝×１００（％）　…（式Ｉ）
［２－３］
　上記タンパク質繊維は、下記式ＩＩで定義される乾燥時収縮率が７％超である、［２－１］又は［２－２］に記載の人工毛皮。
　乾燥時収縮率＝｛１－（乾燥状態にしたタンパク質繊維の長さ／紡糸後、水と接触する前のタンパク質繊維の長さ）｝×１００（％）　…（式ＩＩ）
［２－４］
　上記タンパク質繊維が、改変フィブロインを含む、［２－１］～［２－３］のいずれかに記載の人工毛皮。
［２－５］
　上記改変フィブロインが、改変クモ糸フィブロインである、［２－４］に記載の人工毛皮。
［２－６］
限界酸素指数（ＬＯＩ）値が、２６．０以上である、［２－１］～［２－５］のいずれかに記載の人工毛皮。
［２－７］
下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超である、［２－１］～［２－６］のいずれかに記載の人工毛皮。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
［式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。］
［２－８］
上記最高吸湿発熱度が０．０３１℃／ｇ以上である、［２－７］に記載の人工毛皮。
［２－９］
下記式Ｂに従って求められる保温性指数が０．１８超である、［２－１］～［２－８］のいずれかに記載の人工毛皮。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ２）
［式Ｂ中、保温率（％）は、ドライコンタクト法（温度３０℃、風速３０ｃｍ／秒）で測定された保温率を意味し、（１－ａ／ｂ）×１００で算出される。ａは、試験片を介して放散された熱量を示し、ｂは、試験片を介さないで放散された熱量を示す。］
［２－１０］
上記保温性指数が０．２２以上である、［２－９］に記載の人工毛皮。
上記第３の課題を解決する本発明（第３の発明）は、例えば、以下の各発明に関する。
［３－１］
　繊維を含み、かつ機能性が付与された、人工毛皮。
［３－２］
　上記繊維が、タンパク質繊維を含む、［３－１］に記載の人工毛皮。
［３－３］
　上記タンパク質繊維が、改変フィブロインを含む、［３－２］に記載の人工毛皮。
［３－４］
　上記改変フィブロインが、改変クモ糸フィブロインである、［３－３］に記載の人工毛皮。
［３－５］
　タンパク質架橋体を含み、
　上記タンパク質架橋体が、ポリペプチド骨格と、タンパク質と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を２つ以上有する第一の反応剤の残基である第一の残基と、上記第一の反応性基と反応して結合を形成可能な第二の反応性基を１つ有する第二の反応剤の残基である第二の残基と、をそれぞれ複数有し、
　上記第一の残基の少なくとも一つが、上記ポリペプチド骨格を架橋しており、
　上記第一の残基の少なくとも一つが、一端でポリペプチド骨格と結合し、他端で上記第
二の残基と結合している、［３－１］～［３－４］のいずれかに記載の人工毛皮。
［３－６］
　ヒドロキシル基含有ポリマーに機能性官能基が結合した修飾ヒドロキシル基含有ポリマーを含む、［３－１］～［３－５］のいずれかに記載の人工毛皮。
［３－７］
限界酸素指数（ＬＯＩ）値が、２６．０以上である、［３－１］～［３－６］のいずれかに記載の人工毛皮。
［３－８］
下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超である、［３－１］～［３－７］のいずれかに記載の人工毛皮。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
［式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。］
［３－９］
上記最高吸湿発熱度が０．０３１℃／ｇ以上である、［３－８］に記載の人工毛皮。
［３－１０］
下記式Ｂに従って求められる保温性指数が０．１８超である、［３－１］～［３－９］のいずれかに記載の人工毛皮。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ２）
［式Ｂ中、保温率（％）は、ドライコンタクト法（温度３０℃、風速３０ｃｍ／秒）で測定された保温率を意味し、（１－ａ／ｂ）×１００で算出される。ａは、試験片を介して放散された熱量を示し、ｂは、試験片を介さないで放散された熱量を示す。］
［３－１１］
上記保温性指数が０．２２以上である、［３－１０］に記載の人工毛皮。
上記第４の課題を解決する本発明（第４の発明）は、例えば、以下の各発明に関する。
［４－１］
　繊維及び耐水性付与物質を含む、人工毛皮。
［４－２］
　前記繊維が、タンパク質繊維を含む、［４－１］に記載の人工毛皮。
［４－３］
　前記タンパク質繊維が、改変フィブロインを含む、［４－２］に記載の人工毛皮。
［４－４］
　前記改変フィブロインが、改変クモ糸フィブロインである、［４－３］に記載の人工毛皮。
［４－５］
　前記改変フィブロインと前記耐水性付与物質が共有結合している、［４－２］～［４－４］のいずれかに記載の人工毛皮。
［４－６］
　前記耐水性付与物質が、シリコーン系ポリマー及びフッ素系ポリマーから選ばれる少なくとも１種である、［４－１］～［４－５］のいずれかに記載の人工毛皮。
［４－７］
限界酸素指数（ＬＯＩ）値が、２６．０以上である、［４－１］～［４－６］のいずれかに記載の人工毛皮。
［４－８］
下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超である、［４－１］～［４－７］のいずれかに記載の人工毛皮。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
［式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。］
［４－９］
上記最高吸湿発熱度が０．０３１℃／ｇ以上である、［４－８］に記載の人工毛皮。
［４－１０］
下記式Ｂに従って求められる保温性指数が０．１８超である、［４－１］～［４－９］のいずれかに記載の人工毛皮。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ２）
［式Ｂ中、保温率（％）は、ドライコンタクト法（温度３０℃、風速３０ｃｍ／秒）で測定された保温率を意味し、（１－ａ／ｂ）×１００で算出される。ａは、試験片を介して放散された熱量を示し、ｂは、試験片を介さないで放散された熱量を示す。］
［４－１１］
上記保温性指数が０．２２以上である、［４－１０］に記載の人工毛皮。
上記第５の課題を解決する本発明（第５の発明）は、例えば、以下の発明に関する。
［５－１］
人工タンパク質繊維を含む繊維を使用し、生地の片面又は両面にパイルが突設されたパイル生地を得る工程と、上記パイルのループを切断し、カットパイルを形成する工程と、を備える、人工毛皮の製造方法。
上記第６の課題を解決する本発明（第６の発明）は、例えば、以下の各発明に関する。
［６－１］
　防縮されたタンパク質繊維を使用し、生地の片面又は両面にパイルが突設されたパイル生地を得る工程と、上記パイルのループを切断し、カットパイルを形成する工程と、を備える、人工毛皮の製造方法。
［６－２］
　タンパク質繊維を含む繊維を使用し、生地の片面又は両面にパイルが突設されたパイル生地を得る工程と、　上記パイルのループを切断し、カットパイルを形成する工程と、　上記パイル生地を防縮する工程と、を備える、人工毛皮の製造方法。
第１の発明によれば、充分な吸湿性を有すると共に、製造に要するエネルギーが低減された人工毛皮を提供することができる。
第２の発明によれば、充分な吸湿性を有し、且つ製造に要するエネルギーが低減されると共に、水との接触による寸法変化が可及的に抑えられた人工毛皮を提供することができる。
第３の発明によれば、耐水性等の機能性に優れた人工毛皮を提供することができる。
第４の発明によれば、耐水性に優れた人工毛皮を提供することができる。
第５の発明によれば、充分な吸湿性を有すると共に、製造に要するエネルギーが低減された人工毛皮を有利に製造し得る方法を提供することができる。
第６の発明によれば、充分な吸湿性を有し、且つ製造に要するエネルギーが低減されると共に、水との接触による寸法変化が可及的に抑えられた人工毛皮を有利に製造し得る方法を提供することができる。
改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 天然由来のフィブロインのｚ／ｗ（％）の値の分布を示す図である。 天然由来のフィブロインのｘ／ｙ（％）の値の分布を示す図である。 改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 タンパク質繊維（フィラメント）を製造するための紡糸装置の一例を概略的に示す説明図である。 製造したタンパク質繊維の水収縮率を評価した結果を示すグラフである。 吸湿発熱性試験の結果の一例を示すグラフである。 試験例１３で製造した人工毛皮の表面を示す写真である。 試験例１３造した人工毛皮の側面を示す写真である。
以下、本発明を実施するための形態について詳細に説明する。ただし、本発明は以下の実施形態に限定されるものではない。
＜第１の実施形態＞
第１の発明に従う第１の実施形態に係る人工毛皮は、人工タンパク質繊維を含む。
人工タンパク質繊維は、タンパク質を主原料として紡糸した繊維である。タンパク質としては、天然のタンパク質及び組換えタンパク質（人造タンパク質）を挙げることができる。組換えタンパク質としては、工業規模での製造が可能な任意のタンパク質を挙げることができ、例えば、工業用に利用できるタンパク質、医療用に利用できるタンパク質、構造タンパク質等を挙げることができる。工業用又は医療用に利用できるタンパク質の具体例としては、酵素、制御タンパク質、受容体、ペプチドホルモン、サイトカイン、膜又は輸送タンパク質、予防接種に使用する抗原、ワクチン、抗原結合タンパク質、免疫刺激タンパク質、アレルゲン、完全長抗体又は抗体フラグメント若しくは誘導体を挙げることができる。構造タンパク質の具体例としては、スパイダーシルク（クモ糸）、カイコシルク、ケラチン、コラ－ゲン、エラスチン及びレシリン、並びにこれら由来のタンパク質等を挙げることができる。使用するタンパク質としては、保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性に優れることから、改変フィブロインが好ましく、改変クモ糸フィブロインがより好ましい。タンパク質が、改変フィブロイン（好ましくは、改変クモ糸フィブロイン）であると、本実施形態に係る人工毛皮に保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性の性質を更に付与することができ、人工毛皮としての価値がより高くなる。
なお、本明細書において、構造タンパク質、改変フィブロイン及び改変クモ糸フィブロインを紡糸した繊維を、それぞれ人工構造タンパク質繊維、改変フィブロイン繊維及び改変クモ糸フィブロイン繊維という。
本実施形態に係る改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。改変フィブロインは、ドメイン配列のＮ末端側及びＣ末端側のいずれか一方又は両方に更にアミノ酸配列（Ｎ末端配列及びＣ末端配列）が付加されていてもよい。Ｎ末端配列及びＣ末端配列は、これに限定されるものではないが、典型的には、フィブロインに特徴的なアミノ酸モチーフの反復を有さない領域であり、１００残基程度のアミノ酸からなる。
本明細書において「改変フィブロイン」とは、人為的に製造されたフィブロイン（人造フィブロイン）を意味する。改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列とは異なるフィブロインであってもよく、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列と同一であるフィブロインであってもよい。本明細書でいう「天然由来のフィブロイン」もまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。
「改変フィブロイン」は、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列をそのまま利用したものであってもよく、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列に依拠してそのアミノ酸配列を改変したもの（例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列を改変することによりアミノ酸配列を改変したもの）であってもよく、また天然由来のフィブロインに依らず人工的に設計及び合成したもの（例えば、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより所望のアミノ酸配列を有するもの）であってもよい。
本明細書において「ドメイン配列」とは、フィブロイン特有の結晶領域（典型的には、アミノ酸配列の（Ａ）ｎモチーフに相当する。）と非晶領域（典型的には、アミノ酸配列のＲＥＰに相当する。）を生じるアミノ酸配列であり、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるアミノ酸配列を意味する。ここで、（Ａ）ｎモチーフは、アラニン残基を主とするアミノ酸配列を示し、アミノ酸残基数は２～２７である。（Ａ）ｎモチーフのアミノ酸残基数は、２～２０、４～２７、４～２０、８～２０、１０～２０、４～１６、８～１６、又は１０～１６の整数であってよい。また、（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数の割合は４０％以上であればよく、６０％以上、７０％以上、８０％以上、８３％以上、８５％以上、８６％以上、９０％以上、９５％以上、又は１００％（アラニン残基のみで構成されることを意味する。）であってもよい。ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、少なくとも７つがアラニン残基のみで構成されてもよい。ＲＥＰは２～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ＲＥＰは、１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列であってもよい。ｍは２～３００の整数を示し、１０～３００の整数であってもよい。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。
本実施形態に係る改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列に対し、例えば、１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行うことで得ることができる。アミノ酸残基の置換、欠失、挿入及び／又は付加は、部分特異的突然変異誘発法等の当業者に周知の方法により行うことができる。具体的には、Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃｉｄ　Ｒｅｓ．１０，６４８７（１９８２）、Ｍｅｔｈｏｄｓ　ｉｎ　Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ，１００，４４８（１９８３）等の文献に記載されている方法に準じて行うことができる。
天然由来のフィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質であり、具体的には、例えば、昆虫又はクモ類が産生するフィブロインが挙げられる。
昆虫が産生するフィブロインとしては、例えば、ボンビックス・モリ（Ｂｏｍｂｙｘ　ｍｏｒｉ）、クワコ（Ｂｏｍｂｙｘ　ｍａｎｄａｒｉｎａ）、天蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ｙａｍａｍａｉ）、柞蚕（Ａｎｔｅｒａｅａ　ｐｅｒｎｙｉ）、楓蚕（Ｅｒｉｏｇｙｎａ　ｐｙｒｅｔｏｒｕｍ）、蓖蚕（Ｐｉｌｏｓａｍｉａ　Ｃｙｎｔｈｉａ　ｒｉｃｉｎｉ）、樗蚕（Ｓａｍｉａ
ｃｙｎｔｈｉａ）、栗虫（Ｃａｌｉｇｕｒａ　ｊａｐｏｎｉｃａ）、チュッサー蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ｍｙｌｉｔｔａ）、ムガ蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ａｓｓａｍａ）等のカイコが産生する絹タンパク質、及びスズメバチ（Ｖｅｓｐａ　ｓｉｍｉｌｌｉｍａ　ｘａｎｔｈｏｐｔｅｒａ）の幼虫が吐出するホーネットシルクタンパク質が挙げられる。
昆虫が産生するフィブロインのより具体的な例としては、例えば、カイコ・フィブロインＬ鎖（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号Ｍ７６４３０（塩基配列）、及びＡＡＡ２７８４０．１（アミノ酸配列））が挙げられる。
クモ類が産生するフィブロインとしては、例えば、クモ目（Ａｒａｎｅａｅ）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質が挙げられる。より具体的には、オニグモ、ニワオニグモ、アカオニグモ、アオオニグモ及びマメオニグモ等のオニグモ属（Ａｒａｎｅｕｓ属）に属するクモ、ヤマシロオニグモ、イエオニグモ、ドヨウオニグモ及びサツマノミダマシ等のヒメオニグモ属（Ｎｅｏｓｃｏｎａ属）に属するクモ、コオニグモモドキ等のコオニグモモドキ属（Ｐｒｏｎｕｓ属）に属するクモ、トリノフンダマシ及びオオトリノフンダマシ等のトリノフンダマシ属（Ｃｙｒｔａｒａｃｈｎｅ属）に属するクモ、トゲグモ及びチブサトゲグモ等のトゲグモ属（Ｇａｓｔｅｒａｃａｎｔｈａ属）に属するクモ、マメイタイセキグモ及びムツトゲイセキグモ等のイセキグモ属（Ｏｒｄｇａｒｉｕｓ属）に属するクモ、コガネグモ、コガタコガネグモ及びナガコガネグモ等のコガネグモ属（Ａｒｇｉｏｐｅ属）に属するクモ、キジロオヒキグモ等のオヒキグモ属（Ａｒａｃｈｎｕｒａ属）に属するクモ、ハツリグモ等のハツリグモ属（Ａｃｕｓｉｌａｓ属）に属するクモ、スズミグモ、キヌアミグモ及びハラビロスズミグモ等のスズミグモ属（Ｃｙｔｏｐｈｏｒａ属）に属するクモ、ゲホウグモ等のゲホウグモ属（Ｐｏｌｔｙｓ属）に属するクモ、ゴミグモ、ヨツデゴミグモ、マルゴミグモ及びカラスゴミグモ等のゴミグモ属（Ｃｙｃｌｏｓａ属）に属するクモ、及びヤマトカナエグモ等のカナエグモ属（Ｃｈｏｒｉｚｏｐｅｓ属）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質、並びにアシナガグモ、ヤサガタアシナガグモ、ハラビロアシダカグモ及びウロコアシナガグモ等のアシナガグモ属（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、オオシロカネグモ、チュウガタシロカネグモ及びコシロカネグモ等のシロカネグモ属（Ｌｅｕｃａｕｇｅ属）に属するクモ、ジョロウグモ及びオオジョロウグモ等のジョロウグモ属（Ｎｅｐｈｉｌａ属）に属するクモ、キンヨウグモ等のアズミグモ属（Ｍｅｎｏｓｉｒａ属）に属するクモ、ヒメアシナガグモ等のヒメアシナガグモ属（Ｄｙｓｃｈｉｒｉｏｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、クロゴケグモ、セアカゴケグモ、ハイイロゴケグモ及びジュウサンボシゴケグモ等のゴケグモ属（Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ属）に属するクモ、及びユープロステノプス属（Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ属）に属するクモ等のアシナガグモ科（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈｉｄａｅ科）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質が挙げられる。スパイダーシルクタンパク質としては、例えば、ＭａＳｐ（ＭａＳｐ１及びＭａＳｐ２）、ＡＤＦ（ＡＤＦ３及びＡＤＦ４）等の牽引糸タンパク質、ＭｉＳｐ（ＭｉＳｐ１及びＭｉＳｐ２）、ＡｃＳｐ、ＰｙＳｐ、Ｆｌａｇ等が挙げられる。
クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質のより具体的な例としては、例えば、ｆｉｂｒｏｉｎ－３（ａｄｆ－３）［Ａｒａｎｅｕｓ　ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１０（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５５（塩基配列））、ｆｉｂｒｏｉｎ－４（ａｄｆ－４）［Ａｒａｎｅｕｓ　ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１１（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ
１［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ０４５０４（アミノ酸配列）、Ｕ３７５２０（塩基配列））、ｍａｊｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　１［Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ　ｈｅｓｐｅｒｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ６８８５６（アミノ酸配列）、ＥＦ５９５２４６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　２［Ｎｅｐｈｉｌａ
ｃｌａｖａｔａ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＬ３２４７２（アミノ酸配列）、ＡＦ４４１２４５（塩基配列））、ｍａｊｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　１［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ　ａｕｓｔｒａｌｉｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＪ００４２８（アミノ酸配列）、ＡＪ９７３１５５（塩基配列））、及びｍａｊｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　２［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ　ａｕｓｔｒａｌｉｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＭ３２２４９．１（アミノ酸配列）、ＡＭ４９０１６９（塩基配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　１［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５８９．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　２［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５９１．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ－ｌｉｋｅｐｒｏｔｅｉｎ［Ｎｅｐｈｉｌｅｎｇｙｓ　ｃｒｕｅｎｔａｔａ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ３７２７８．１（アミノ酸配列）等が挙げられる。
天然由来のフィブロインのより具体的な例としては、更に、ＮＣＢＩ
ＧｅｎＢａｎｋに配列情報が登録されているフィブロインを挙げることができる。例えば、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋに登録されている配列情報のうちＤＩＶＩＳＩＯＮとしてＩＮＶを含む配列の中から、ＤＥＦＩＮＩＴＩＯＮにｓｐｉｄｒｏｉｎ、ａｍｐｕｌｌａｔｅ、ｆｉｂｒｏｉｎ、「ｓｉｌｋ及びｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ」、又は「ｓｉｌｋ及びｐｒｏｔｅｉｎ」がキーワードとして記載されている配列、ＣＤＳから特定のｐｒｏｄｕｃｔの文字列、ＳＯＵＲＣＥからＴＩＳＳＵＥ　ＴＹＰＥに特定の文字列の記載された配列を抽出することにより確認することができる。
本実施形態に係る改変フィブロインは、改変絹（シルク）フィブロイン（カイコが産生する絹タンパク質のアミノ酸配列を改変したもの）であってもよく、改変クモ糸フィブロイン（クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質のアミノ酸配列を改変したもの）であってもよい。
改変フィブロインの具体的な例として、クモの大瓶状腺で産生される大吐糸管しおり糸タンパク質に由来する改変フィブロイン（第１の改変フィブロイン）、グリシン残基の含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第２の改変フィブロイン）、（Ａ）ｎモチーフの含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第３の改変フィブロイン）、グリシン残基の含有量、及び（Ａ）ｎモチーフの含有量が低減された改変フィブロイン（第４の改変フィブロイン）、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むドメイン配列を有する改変フィブロイン（第５の改変フィブロイン）、並びにグルタミン残基の含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第６の改変フィブロイン）が挙げられる。
第１の改変フィブロインとしては、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質が挙げられる。第１の改変フィブロインにおいて、（Ａ）ｎモチーフのアミノ酸残基数は、３～２０の整数が好ましく、４～２０の整数がより好ましく、８～２０の整数が更に好ましく、１０～２０の整数が更により好ましく、４～１６の整数が更によりまた好ましく、８～１６の整数が特に好ましく、１０～１６の整数が最も好ましい。第１の改変フィブロインは、式１中、ＲＥＰを構成するアミノ酸残基の数は、１０～２００残基であることが好ましく、１０～１５０残基であることがより好ましく、２０～１００残基であることが更に好ましく、２０～７５残基であることが更により好ましい。第１の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるアミノ酸配列中に含まれるグリシン残基、セリン残基及びアラニン残基の合計残基数がアミノ酸残基数全体に対して、４０％以上であることが好ましく、６０％以上であることがより好ましく、７０％以上であることが更に好ましい。
第１の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるアミノ酸配列の単位を含み、かつＣ末端配列が配列番号１～３のいずれかに示されるアミノ酸配列又は配列番号１～３のいずれかに示されるアミノ酸配列と９０％以上の相同性を有するアミノ酸配列であるポリペプチドであってもよい。
配列番号１に示されるアミノ酸配列は、ＡＤＦ３（ＧＩ：１２６３２８７、ＮＣＢＩ）のアミノ酸配列のＣ末端の５０残基のアミノ酸からなるアミノ酸配列と同一であり、配列番号２に示されるアミノ酸配列は、配列番号１に示されるアミノ酸配列のＣ末端から２０残基取り除いたアミノ酸配列と同一であり、配列番号３に示されるアミノ酸配列は、配列番号１に示されるアミノ酸配列のＣ末端から２９残基取り除いたアミノ酸配列と同一である。
第１の改変フィブロインのより具体的な例として、（１－ｉ）配列番号４（ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ　ｓｐｉｄｅｒ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ＡＤＦ３ＫａｉＬａｒｇｅＮＲＳＨ１）で示されるアミノ酸配列、又は（１－ｉｉ）配列番号４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
配列番号４で示されるアミノ酸配列は、Ｎ末端に開始コドン、Ｈｉｓ１０タグ及びＨＲＶ３Ｃプロテアーゼ（Ｈｕｍａｎ　ｒｈｉｎｏｖｉｒｕｓ　３Ｃプロテアーゼ）認識サイトからなるアミノ酸配列（配列番号５）を付加したＡＤＦ３のアミノ酸配列において、第１～１３番目の反復領域をおよそ２倍になるように増やすとともに、翻訳が第１１５４番目アミノ酸残基で終止するように変異させたものである。配列番号４で示されるアミノ酸配列のＣ末端のアミノ酸配列は、配列番号３で示されるアミノ酸配列と同一である。
（１－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
第２の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。第２の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。
第２の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中のＧＧＸ及びＧＰＧＸＸ（但し、Ｇはグリシン残基、Ｐはプロリン残基、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）から選ばれる少なくとも一つのモチーフ配列において、少なくとも１又は複数の当該モチーフ配列中の１つのグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。
第２の改変フィブロインは、上述のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたモチーフ配列の割合が、全モチーフ配列に対して、１０％以上であってもよい。
第２の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の全ＲＥＰに含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが３０％以上、４０％以上、５０％以上又は５０．９％以上であるアミノ酸配列を有するものであってもよい。（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は８３％以上であってよいが、８６％以上であることが好ましく、９０％以上であることがより好ましく、９５％以上であることが更に好ましく、１００％であること（アラニン残基のみで構成されることを意味する）が更により好ましい。
第２の改変フィブロインは、ＧＧＸモチーフの１つのグリシン残基を別のアミノ酸残基に置換することにより、ＸＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合を高めたものであることが好ましい。第２の改変フィブロインは、ドメイン配列中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合が３０％以下であることが好ましく、２０％以下であることがより好ましく、１０％以下であることが更に好ましく、６％以下であることが更により好ましく、４％以下であることが更によりまた好ましく、２％以下であることが特に好ましい。ドメイン配列中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合は、下記ＸＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合（ｚ／ｗ）の算出方法と同様の方法で算出することができる。
ｚ／ｗの算出方法を更に詳細に説明する。まず、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列に含まれる全てのＲＥＰから、ＸＧＸからなるアミノ酸配列を抽出する。ＸＧＸを構成するアミノ酸残基の総数がｚである。例えば、ＸＧＸからなるアミノ酸配列が５０個抽出された場合（重複はなし）、ｚは５０×３＝１５０である。また、例えば、ＸＧＸＧＸからなるアミノ酸配列の場合のように２つのＸＧＸに含まれるＸ（中央のＸ）が存在する場合は、重複分を控除して計算する（ＸＧＸＧＸの場合は５アミノ酸残基である）。ｗは、ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列に含まれる総アミノ酸残基数である。例えば、図１に示したドメイン配列の場合、ｗは４＋５０＋４＋１００＋４＋１０＋４＋２０＋４＋３０＝２３０である（最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフは除いている。）。次に、ｚをｗで除すことによって、ｚ／ｗ（％）を算出することができる。
ここで、天然由来のフィブロインにおけるｚ／ｗについて説明する。まず、上述のように、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋにアミノ酸配列情報が登録されているフィブロインを例示した方法により確認したところ、６６３種類のフィブロイン（このうち、クモ類由来のフィブロインは４１５種類）が抽出された。抽出された全てのフィブロインのうち、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、フィブロイン中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合が６％以下である天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、上述の算出方法により、ｚ／ｗを算出した。その結果を図２に示す。図２の横軸はｚ／ｗ（％）を示し、縦軸は頻度を示す。図２から明らかなとおり、天然由来のフィブロインにおけるｚ／ｗは、いずれも５０．９％未満である（最も高いもので、５０．８６％）。
第２の改変フィブロインにおいて、ｚ／ｗは、５０．９％以上であることが好ましく、５６．１％以上であることがより好ましく、５８．７％以上であることが更に好ましく、７０％以上であることが更により好ましく、８０％以上であることが更によりまた好ましい。ｚ／ｗの上限に特に制限はないが、例えば、９５％以下であってもよい。
第２の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列から、グリシン残基をコードする塩基配列の少なくとも一部を置換して別のアミノ酸残基をコードするように改変することにより得ることができる。このとき、改変するグリシン残基として、ＧＧＸモチーフ及びＧＰＧＸＸモチーフにおける１つのグリシン残基を選択してもよいし、またｚ／ｗが５０．９％以上になるように置換してもよい。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から上記態様を満たすアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中のグリシン残基を別のアミノ酸残基に置換したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。
上記の別のアミノ酸残基としては、グリシン残基以外のアミノ酸残基であれば特に制限はないが、バリン（Ｖ）残基、ロイシン（Ｌ）残基、イソロイシン（Ｉ）残基、メチオニン（Ｍ）残基、プロリン（Ｐ）残基、フェニルアラニン（Ｆ）残基及びトリプトファン（Ｗ）残基等の疎水性アミノ酸残基、グルタミン（Ｑ）残基、アスパラギン（Ｎ）残基、セリン（Ｓ）残基、リシン（Ｋ）残基及びグルタミン酸（Ｅ）残基等の親水性アミノ酸残基が好ましく、バリン（Ｖ）残基、ロイシン（Ｌ）残基、イソロイシン（Ｉ）残基、フェニルアラニン（Ｆ）残基及びグルタミン（Ｑ）残基がより好ましく、グルタミン（Ｑ）残基が更に好ましい。
第２の改変フィブロインのより具体的な例として、（２－ｉ）配列番号６（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３８０）、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（２－ｉｉ）配列番号６、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。
（２－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号６で示されるアミノ酸配列は、天然由来のフィブロインに相当する配列番号１０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３１３）で示されるアミノ酸配列のＲＥＰ中の全てのＧＧＸをＧＱＸに置換したものである。配列番号７で示されるアミノ酸配列は、配列番号６で示されるアミノ酸配列から、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）ｎモチーフを欠失させ、更にＣ末端配列の手前に［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］を１つ挿入したものである。配列番号８で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列の各（Ａ）ｎモチーフのＣ末端側に２つのアラニン残基を挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、配列番号７の分子量とほぼ同じとなるようにＣ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中に存在する２０個のドメイン配列の領域（但し、当該領域のＣ末端側の数アミノ酸残基が置換されている。）を４回繰り返した配列のＣ末端に所定のヒンジ配列とＨｉｓタグ配列が付加されたものである。
配列番号１０で示されるアミノ酸配列（天然由来のフィブロインに相当）におけるｚ／ｗの値は、４６．８％である。配列番号６で示されるアミノ酸配列、配列番号７で示されるアミノ酸配列、配列番号８で示されるアミノ酸配列、及び配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｚ／ｗの値は、それぞれ５８．７％、７０．１％、６６．１％及び７０．０％である。また、配列番号１０、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のギザ比率（後述する）１：１．８～１１．３におけるｘ／ｙの値は、それぞれ１５．０％、１５．０％、９３．４％、９２．７％及び８９．８％である。
（２－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
（２－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（２－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
（２－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＲＥＰ中に含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列中のＲＥＰの総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上であることが好ましい。
第２の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。これにより、改変フィブロインの単離、固定化、検出及び可視化等が可能となる。
タグ配列として、例えば、他の分子との特異的親和性（結合性、アフィニティ）を利用したアフィニティタグを挙げることができる。アフィニティタグの具体例として、ヒスチジンタグ（Ｈｉｓタグ）を挙げることができる。Ｈｉｓタグは、ヒスチジン残基が４から１０個程度並んだ短いペプチドで、ニッケル等の金属イオンと特異的に結合する性質があるため、金属キレートクロマトグラフィー（ｃｈｅｌａｔｉｎｇ　ｍｅｔａｌ　ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ）による改変フィブロインの単離に利用することができる。タグ配列の具体例として、例えば、配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含むアミノ酸配列）が挙げられる。
また、グルタチオンに特異的に結合するグルタチオン－Ｓ－トランスフェラーゼ（ＧＳＴ）、マルトースに特異的に結合するマルトース結合タンパク質（ＭＢＰ）等のタグ配列を利用することもできる。
さらに、抗原抗体反応を利用した「エピトープタグ」を利用することもできる。抗原性を示すペプチド（エピトープ）をタグ配列として付加することにより、当該エピトープに対する抗体を結合させることができる。エピトープタグとして、ＨＡ（インフルエンザウイルスのヘマグルチニンのペプチド配列）タグ、ｍｙｃタグ、ＦＬＡＧタグ等を挙げることができる。エピトープタグを利用することにより、高い特異性で容易に改変フィブロインを精製することができる。
さらにタグ配列を特定のプロテアーゼで切り離せるようにしたものも使用することができる。当該タグ配列を介して吸着したタンパク質をプロテアーゼ処理することにより、タグ配列を切り離した改変フィブロインを回収することもできる。
タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（２－ｉｉｉ）配列番号１２（ＰＲＴ３８０）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（２－ｉｖ）配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。
配列番号１６（PRT３１３）、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１０、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。
（２－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
（２－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（２－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
（２－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＲＥＰ中に含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列中のＲＥＰの総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上であることが好ましい。
第２の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。
第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、（Ａ）ｎモチーフの含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。第３の改変フィブロインのドメイン配列は、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。
第３の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインから（Ａ）ｎモチーフを１０～４０％欠失させたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。
第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって１～３つの（Ａ）ｎモチーフ毎に１つの（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。
第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つ連続した（Ａ）ｎモチーフの欠失、及び１つの（Ａ）ｎモチーフの欠失がこの順に繰り返されたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。
第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。
第３の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが２０％以上、３０％以上、４０％以上又は５０％以上であるアミノ酸配列を有するものであってもよい。（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は８３％以上であってよいが、８６％以上であることが好ましく、９０％以上であることがより好ましく、９５％以上であることが更に好ましく、１００％であること（アラニン残基のみで構成されることを意味する）が更により好ましい。
ｘ／ｙの算出方法を図１を参照しながら更に詳細に説明する。図１には、改変フィブロインからＮ末端配列及びＣ末端配列を除いたドメイン配列を示す。当該ドメイン配列は、Ｎ末端側（左側）から（Ａ）ｎモチーフ－第１のＲＥＰ（５０アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフ－第２のＲＥＰ（１００アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフ－第３のＲＥＰ（１０アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフ－第４のＲＥＰ（２０アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフ－第５のＲＥＰ（３０アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフという配列を有する。
隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットは、重複がないように、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、順次選択する。このとき、選択されない［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットが存在してもよい。図１には、パターン１（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較、及び第３のＲＥＰと第４のＲＥＰの比較）、パターン２（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較、及び第４のＲＥＰと第５のＲＥＰの比較）、パターン３（第２のＲＥＰと第３のＲＥＰの比較、及び第４のＲＥＰと第５のＲＥＰの比較）、パターン４（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較）を示した。なお、これ以外にも選択方法は存在する。
次に各パターンについて、選択した隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニット中の各ＲＥＰのアミノ酸残基数を比較する。比較は、よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときの、他方のアミノ酸残基数の比を求めることによって行う。例えば、第１のＲＥＰ（５０アミノ酸残基）と第２のＲＥＰ（１００アミノ酸残基）の比較の場合、よりアミノ酸残基数の少ない第１のＲＥＰを１としたとき、第２のＲＥＰのアミノ酸残基数の比は、１００／５０＝２である。同様に、第４のＲＥＰ（２０アミノ酸残基）と第５のＲＥＰ（３０アミノ酸残基）の比較の場合、よりアミノ酸残基数の少ない第４のＲＥＰを１としたとき、第５のＲＥＰのアミノ酸残基数の比は、３０／２０＝１．５である。
図１中、よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときに、他方のアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの組を実線で示した。本明細書中、この比をギザ比率と呼ぶ。よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときに、他方のアミノ酸残基数の比が１．８未満又は１１．３超となる［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの組は破線で示した。
各パターンにおいて、実線で示した隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの全てのアミノ酸残基数を足し合わせる（ＲＥＰのみではなく、（Ａ）ｎモチーフのアミノ酸残基数もである。）。そして、足し合わせた合計値を比較して、当該合計値が最大となるパターンの合計値（合計値の最大値）をｘとする。図１に示した例では、パターン１の合計値が最大である。
次に、ｘをドメイン配列の総アミノ酸残基数ｙで除すことによって、ｘ／ｙ（％）を算出することができる。
第３の改変フィブロインにおいて、ｘ／ｙは、５０％以上であることが好ましく、６０％以上であることがより好ましく、６５％以上であることが更に好ましく、７０％以上であることが更により好ましく、７５％以上であることが更によりまた好ましく、８０％以上であることが特に好ましい。ｘ／ｙの上限に特に制限はなく、例えば、１００％以下であってよい。ギザ比率が１：１．９～１１．３の場合には、ｘ／ｙは８９．６％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．８～３．４の場合には、ｘ／ｙは７７．１％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．９～８．４の場合には、ｘ／ｙは７５．９％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．９～４．１の場合には、ｘ／ｙは６４．２％以上であることが好ましい。
第３の改変フィブロインが、ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）ｎモチーフの少なくとも７つがアラニン残基のみで構成される改変フィブロインである場合、ｘ／ｙは、４６．４％以上であることが好ましく、５０％以上であることがより好ましく、５５％以上であることが更に好ましく、６０％以上であることが更により好ましく、７０％以上であることが更によりまた好ましく、８０％以上であることが特に好ましい。ｘ／ｙの上限に特に制限はなく、１００％以下であればよい。
ここで、天然由来のフィブロインにおけるｘ／ｙについて説明する。まず、上述のように、ＮＣＢＩ
ＧｅｎＢａｎｋにアミノ酸配列情報が登録されているフィブロインを例示した方法により確認したところ、６６３種類のフィブロイン（このうち、クモ類由来のフィブロインは４１５種類）が抽出された。抽出された全てのフィブロインのうち、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列で構成される天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、上述の算出方法により、ｘ／ｙを算出した。ギザ比率が１：１．９～４．１の場合の結果を図３に示す。
図３の横軸はｘ／ｙ（％）を示し、縦軸は頻度を示す。図３から明らかなとおり、天然由来のフィブロインにおけるｘ／ｙは、いずれも６４．２％未満である（最も高いもので、６４．１４％）。
第３の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列から、ｘ／ｙが６４．２％以上になるように（Ａ）ｎモチーフをコードする配列の１又は複数を欠失させることにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、ｘ／ｙが６４．２％以上になるように１又は複数の（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。
第３の改変フィブロインのより具体的な例として、（３－ｉ）配列番号１７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３９９）、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（３－ｉｉ）配列番号１７、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。
（３－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号１７で示されるアミノ酸配列は、天然由来のフィブロインに相当する配列番号１０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３１３）で示されるアミノ酸配列から、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）ｎモチーフを欠失させ、更にＣ末端配列の手前に［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］を１つ挿入したものである。配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列は、第２の改変フィブロインで説明したとおりである。
配列番号１０で示されるアミノ酸配列（天然由来のフィブロインに相当）のギザ比率１：１．８～１１．３におけるｘ／ｙの値は１５．０％である。配列番号１７で示されるアミノ酸配列、及び配列番号７で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、いずれも９３．４％である。配列番号８で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、９２．７％である。配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、８９．８％である。配列番号１０、配列番号１７、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｚ／ｗの値は、それぞれ４６．８％、５６．２％、７０．１％、６６．１％及び７０．０％である。
（３－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
（３－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（３－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
（３－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＮ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３（ギザ比率が１：１．８～１１．３）となる隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが６４．２％以上であることが好ましい。
第３の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方に上述したタグ配列を含んでいてもよい。
タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（３－ｉｉｉ）配列番号１８（ＰＲＴ３９９）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（３－ｉｖ）配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。
配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１７、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。
（３－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
（３－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（３－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
（３－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＮ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが６４．２％以上であることが好ましい。
第３の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。
第４の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、（Ａ）ｎモチーフの含有量が低減されたことに加え、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有するものである。第４の改変フィブロインのドメイン配列は、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに加え、更に少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。すなわち、第４の改変フィブロインは、上述した第２の改変フィブロインと、第３の改変フィブロインの特徴を併せ持つ改変フィブロインである。具体的な態様等は、第２の改変フィブロイン、及び第３の改変フィブロインで説明したとおりである。
第４の改変フィブロインのより具体的な例として、（４－ｉ）配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）、配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（４－ｉｉ）配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインの具体的な態様は上述のとおりである。
第５の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列を有するものであってよい。
局所的に疎水性指標の大きい領域は、連続する２～４アミノ酸残基で構成されていることが好ましい。
上述の疎水性指標の大きいアミノ酸残基は、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれるアミノ酸残基であることがより好ましい。
第５の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する改変に加え、更に、天然由来のフィブロインと比較して、１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変があってもよい。
第５の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がマイナスであるアミノ酸残基）を疎水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がプラスであるアミノ酸残基）に置換すること、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基を疎水性アミノ酸残基に置換したこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基を疎水性アミノ酸残基に置換したこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。
第５の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であるアミノ酸配列を有してもよい。
アミノ酸残基の疎水性指標については、公知の指標（Ｈｙｄｒｏｐａｔｈｙ
ｉｎｄｅｘ：Ｋｙｔｅ　Ｊ，＆Ｄｏｏｌｉｔｔｌｅ　Ｒ（１９８２）“Ａ　ｓｉｍｐｌｅ　ｍｅｔｈｏｄｆｏｒ　ｄｉｓｐｌａｙｉｎｇ　ｔｈｅ　ｈｙｄｒｏｐａｔｈｉｃ　ｃｈａｒａｃｔｅｒ　ｏｆ　ａ　ｐｒｏｔｅｉｎ”，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，１５７，ｐｐ．１０５－１３２）を使用する。具体的には、各アミノ酸の疎水性指標（ハイドロパシー・インデックス、以下「ＨＩ」とも記す。）は、下記表１に示すとおりである。
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ｐ／ｑの算出方法を更に詳細に説明する。算出には、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列（以下、「配列Ａ」とする）を用いる。まず、配列Ａに含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値を算出する。疎水性指標の平均値は、連続する４アミノ酸残基に含まれる各アミノ酸残基のＨＩの総和を４（アミノ酸残基数）で除して求める。疎水性指標の平均値は、全ての連続する４アミノ酸残基について求める（各アミノ酸残基は、１～４回平均値の算出に用いられる。）。次いで、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域を特定する。あるアミノ酸残基が、複数の「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」に該当する場合であっても、領域中には１アミノ酸残基として含まれることになる。そして、当該領域に含まれるアミノ酸残基の総数がｐである。また、配列Ａに含まれるアミノ酸残基の総数がｑである。
例えば、「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が２０カ所抽出された場合（重複はなし）、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域には、連続する４アミノ酸残基（重複はなし）が２０含まれることになり、ｐは２０×４＝８０である。また、例えば、２つの「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が１アミノ酸残基だけ重複して存在する場合、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域には、７アミノ酸残基含まれることになる（ｐ＝２×４－１＝７。「－１」は重複分の控除である。）。例えば、図４に示したドメイン配列の場合、「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が重複せずに７つ存在するため、ｐは７×４＝２８となる。また、例えば、図４に示したドメイン配列の場合、ｑは４＋５０＋４＋４０＋４＋１０＋４＋２０＋４＋３０＝１７０である（Ｃ末端側の最後に存在する（Ａ）ｎモチーフは含めない）。次に、ｐをｑで除すことによって、ｐ／ｑ（％）を算出することができる。図４の場合２８／１７０＝１６．４７％となる。
第５の改変フィブロインにおいて、ｐ／ｑは、６．２％以上であることが好ましく、７％以上であることがより好ましく、１０％以上であることが更に好ましく、２０％以上であることが更により好ましく、３０％以上であることが更によりまた好ましい。ｐ／ｑの上限は、特に制限されないが、例えば、４５％以下であってもよい。
第５の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインのアミノ酸配列を、上記のｐ／ｑの条件を満たすように、ＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がマイナスであるアミノ酸残基）を疎水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がプラスであるアミノ酸残基）に置換すること、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入することにより、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列に改変することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から上記のｐ／ｑの条件を満たすアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当する改変を行ってもよい。
疎水性指標の大きいアミノ酸残基としては、特に制限はないが、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）が好ましく、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）及びイソロイシン（Ｉ）がより好ましい。
第５の改変フィブロインのより具体的な例として、（５－ｉ）配列番号１９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７２０）、配列番号２０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６６５）若しくは配列番号２１（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６６６）で示されるアミノ酸配列、又は（５－ｉｉ）配列番号１９、配列番号２０若しくは配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。
（５－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号１９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）で示されるアミノ酸配列に対し、Ｃ末端側の端末のドメイン配列を除いて、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を２カ所挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、かつＣ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号２０で示されるアミノ酸配列は、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を１カ所挿入したものである。配列番号２１で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を２カ所挿入したものである。
（５－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
（５－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（５－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
（５－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつ最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であることが好ましい。
第５の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。
タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（５－ｉｉｉ）配列番号２２（ＰＲＴ７２０）、配列番号２３（ＰＲＴ６６５）若しくは配列番号２４（ＰＲＴ６６６）で示されるアミノ酸配列、又は（５－ｉｖ）配列番号２２、配列番号２３若しくは配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。
配列番号２２、配列番号２３及び配列番号２４で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１９、配列番号２０及び配列番号２１で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。
（５－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
（５－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（５－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
（５－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつ最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であることが好ましい。
第５の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。
第６の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、グルタミン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。
第６の改変フィブロインは、ＲＥＰのアミノ酸配列中に、ＧＧＸモチーフ及びＧＰＧＸＸモチーフから選ばれる少なくとも一つのモチーフが含まれていることが好ましい。
第６の改変フィブロインが、ＲＥＰ中にＧＰＧＸＸモチーフを含む場合、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率は、通常１％以上であり、５％以上であってもよく、１０％以上であるのが好ましい。ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の上限に特に制限はなく、５０％以下であってよく、３０％以下であってもよい。
本明細書において、「ＧＰＧＸＸモチーフ含有率」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域に含まれるＧＰＧＸＸモチーフの個数の総数を３倍した数（即ち、ＧＰＧＸＸモチーフ中のＧ及びＰの総数に相当）をｓとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率はｓ／ｔとして算出される。
ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としているのは、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列」（ＲＥＰに相当する配列）には、フィブロインに特徴的な配列と相関性の低い配列が含まれることがあり、ｍが小さい場合（つまり、ドメイン配列が短い場合）、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出結果に影響するので、この影響を排除するためである。なお、ＲＥＰのＣ末端に「ＧＰＧＸＸモチーフ」が位置する場合、「ＸＸ」が例えば「ＡＡ」の場合であっても、「ＧＰＧＸＸモチーフ」として扱う。
図５は、改変フィブロインのドメイン配列を示す模式図である。図５を参照しながらＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出方法を具体的に説明する。まず、図５に示した改変フィブロインのドメイン配列（「［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフ」タイプである。）では、全てのＲＥＰが「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」（図５中、「領域Ａ」で示した配列。）に含まれているため、ｓを算出するためのＧＰＧＸＸモチーフの個数は７であり、ｓは７×３＝２１となる。同様に、全てのＲＥＰが「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」（図５中、「領域Ａ」で示した配列。）に含まれているため、当該配列から更に（Ａ）ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数ｔは５０＋４０＋１０＋２０＋３０＝１５０である。次に、ｓをｔで除すことによって、ｓ／ｔ（％）を算出することができ、図５の改変フィブロインの場合２１／１５０＝１４．０％となる。
第６の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましく、７％以下であることがより好ましく、４％以下であることが更に好ましく、０％であることが特に好ましい。
本明細書において、「グルタミン残基含有率」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列（図５の「領域Ａ」に相当する配列。）に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域に含まれるグルタミン残基の総数をｕとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、グルタミン残基含有率はｕ／ｔとして算出される。グルタミン残基含有率の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。
第６の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、又は他のアミノ酸残基に置換したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってよい。
「他のアミノ酸残基」は、グルタミン残基以外のアミノ酸残基であればよいが、グルタミン残基よりも疎水性指標の大きいアミノ酸残基であることが好ましい。アミノ酸残基の疎水性指標は表１に示すとおりである。
表１に示すとおり、グルタミン残基よりも疎水性指標の大きいアミノ酸残基としては、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）アラニン（Ａ）、グリシン（Ｇ）、スレオニン（Ｔ）、セリン（Ｓ）、トリプトファン（Ｗ）、チロシン（Ｙ）、プロリン（Ｐ）及びヒスチジン（Ｈ）から選ばれるアミノ酸残基を挙げることができる。これらの中でも、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれるアミノ酸残基であることがより好ましく、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）及びフェニルアラニン（Ｆ）から選ばれるアミノ酸残基であることが更に好ましい。
第６の改変フィブロインは、ＲＥＰの疎水性度が、－０．８以上であることが好ましく、－０．７以上であることがより好ましく、０以上であることが更に好ましく、０．３以上であることが更により好ましく、０．４以上であることが特に好ましい。ＲＥＰの疎水性度の上限に特に制限はなく、１．０以下であってよく、０．７以下であってもよい。
本明細書において、「ＲＥＰの疎水性度」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列（図５の「領域Ａ」に相当する配列。）に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域の各アミノ酸残基の疎水性指標の総和をｖとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、ＲＥＰの疎水性度はｖ／ｔとして算出される。ＲＥＰの疎水性度の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。
第６の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変があってもよい。
第６の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列からＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失させること、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。
第６の改変フィブロインのより具体的な例として、（６－ｉ）配列番号２５（Ｍｅｔ－ＰＲＴ８８８）、配列番号２６（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９６５）、配列番号２７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ８８９）、配列番号２８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１６）、配列番号２９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１８）、配列番号３０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６９９）、配列番号３１（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６９８）、配列番号３２（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９６６）、配列番号４１（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１７）若しくは配列番号４２（Ｍｅｔ－ＰＲＴ１０２８）で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロイン、又は（６－ｉｉ）配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１若しくは配列番号４２で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む改変フィブロインを挙げることができる。
（６－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号２５で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）中のＱＱを全てＶＬに置換したものである。配列番号２６で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＴＳに置換し、かつ残りのＱをＡに置換したものである。配列番号２７で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＬに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。配列番号２８で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＩに置換し、かつ残りのＱをＬに置換したものである。配列番号２９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。
配列番号３０で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）中のＱＱを全てＶＬに置換したものである。配列番号３１で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＬに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。
配列番号３２で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）中に存在する２０個のドメイン配列の領域を２回繰り返した配列中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。
配列番号４１で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１７）は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＬＩに置換し、かつ残りのＱをＶに置換したものである。配列番号４２で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ１０２８）は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＩＦに置換し、かつ残りのＱをＴに置換したものである。
配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１及び配列番号４２で示されるアミノ酸配列は、いずれもグルタミン残基含有率は９％以下である（表２）。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000002
（６－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１又は配列番号４２で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１又は配列番号４２で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（６－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましい。また、（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上であることが好ましい。
第６の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。これにより、改変フィブロインの単離、固定化、検出及び可視化等が可能となる。
タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（６－ｉｉｉ）配列番号３３（ＰＲＴ８８８）、配列番号３４（ＰＲＴ９６５）、配列番号３５（ＰＲＴ８８９）、配列番号３６（ＰＲＴ９１６）、配列番号３７（ＰＲＴ９１８）、配列番号３８（ＰＲＴ６９９）、配列番号３９（ＰＲＴ６９８）、配列番号４０（ＰＲＴ９６６）、配列番号４３（ＰＲＴ９１７）若しくは配列番号４４（ＰＲＴ１０２８）で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロイン、又は（６－ｉｖ）配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３若しくは配列番号４４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む改変フィブロインを挙げることができる。
配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３及び配列番号４４で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１及び配列番号４２で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。Ｎ末端にタグ配列を付加しただけであるため、グルタミン残基含有率に変化はなく、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３及び配列番号４４で示されるアミノ酸配列は、いずれもグルタミン残基含有率が９％以下である（表３）。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000003
（６－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（６－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましい。また、（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上であることが好ましい。
第６の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。
改変フィブロインは、第１の改変フィブロイン、第２の改変フィブロイン、第３の改変フィブロイン、第４の改変フィブロイン、第５の改変フィブロイン、及び第６の改変フィブロインが有する特徴のうち、少なくとも２つ以上の特徴　を併せ持つ改変フィブロインであってもよい。
改変フィブロインとしては、親水性改変フィブロインであってもよく、疎水性改変フィブロインであってもよい。本明細書において、「親水性改変フィブロイン」とは、改変フィブロインを構成する全てのアミノ酸残基の疎水性指標（ＨＩ）の総和を求め、次にその総和を全アミノ酸残基数で除した値（平均ＨＩ）が０以下である改変フィブロインである。疎水性指標は表１に示したとおりである。また、「疎水性改変フィブロイン」とは、平均ＨＩが０超である改変フィブロインである。親水性改変フィブロインは、特に難燃性に優れている。疎水性改変フィブロインは、特に吸湿発熱性及び保温性に優れている。
親水性改変フィブロインとしては、例えば、配列番号４で示されるアミノ酸配列、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列、配列番号１３、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列、配列番号１８、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列、配列番号１７、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインが挙げられる。
疎水性改変フィブロインとしては、例えば、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号３３又は配列番号４３で示されるアミノ酸配列、配列番号３５、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４１又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインが挙げられる。
本実施形態に係る改変フィブロインは、当該改変フィブロインをコードする核酸を使用して、常法により製造することができる。当該改変フィブロインをコードする核酸は、塩基配列情報に基づいて、化学合成してもよく、ＰＣＲ法等を利用して合成してもよい。
人工タンパク質繊維は、例えば、タンパク質を溶解可能な溶媒で溶解させてドープ液とし、湿式紡糸、乾式紡糸、乾湿式紡糸又は溶融紡糸等の公知の紡糸方法により紡糸して得ることができる。タンパク質を溶解可能な溶媒としては、例えば、ジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）、Ｎ，Ｎ－ジメチルホルムアミド（ＤＭＦ）、ギ酸、及びヘキサフルオロイソプロパノール（ＨＦＩＰ）等が挙げられる。当該溶媒には、溶解促進剤として無機塩を添加してもよい。
（人工毛皮）
本実施形態に係る人工毛皮は、本発明による効果を損なわない範囲で、人工タンパク質繊維以外の他の繊維を含んでいてもよい。他の繊維としては、例えば、ナイロン、ポリアミド、ポリエステル、ポリアクリロニトリル、ポリオレフィン、ポリビニルアルコール、ポリエチレンテレフタレート、ポリテトラフルオロエチレン及びアクリル樹脂等の合成繊維、キュプラ、レーヨン及びリヨセル等の再生繊維、木綿、麻綿、シルク、ウール及びカシミア等の天然繊維が挙げられる。
本実施形態に係る人工毛皮は、繊維以外の他の成分を更に含んでいてもよい。他の成分としては、例えば、着色剤、平滑剤、酸化防止剤、紫外線吸収剤、染料、充填剤、架橋剤、艶消し剤、レベリング剤等が挙げられる。
本実施形態に係る人工毛皮は、下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超であってよい。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
なお、式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。
本実施形態に係る人工毛皮は、最高吸湿発熱度が０．０２６℃／ｇ以上であってもよく、０．０２７℃／ｇ以上であってもよく、０．０２８℃／ｇ以上であってもよく、０．０２９℃／ｇ以上であってもよく、０．０３０℃／ｇ以上であってもよく、０．０３１℃／ｇ以上であってもよく、０．０３５℃／ｇ以上であってもよく、０．０４０℃／ｇ以上であってもよい。最高吸湿発熱度の上限に特に制限はないが、通常、０．０６０℃／ｇ以下である。
本実施形態に係る人工毛皮は、限界酸素指数（ＬＯＩ）値が、１８．０以上であってよく、２０．０以上であってもよく、２２．０以上であってもよく、２４．０以上であってもよく、２６．０以上であってもよく、２８．０以上であってもよく、２９．０以上であってもよく、３０．０以上であってもよい。本明細書において、ＬＯＩ値は、消防庁危険物規制課長
消防危５０号平成７年５月３１日の粉粒状又は融点の低い合成樹脂の試験方法に準拠して測定される値である。
本実施形態に係る人工毛皮は、下記式Ｂに従って求められる保温性指数が０．１８超であってよい。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ２）
ここで、本明細書において、保温率は、サーモラボＩＩ型試験機（３０ｃｍ／秒の有風下）を用いたドライコンタクト法で測定した保温率を意味し、後述する実施例に記載の方法により測定される値である。
本実施形態に係る人工毛皮の保温性指数は、０．２０以上であってよく、０．２２以上であってよく、０．２４以上であってよく、０．２６以上であってよく、０．２８以上であってよく、０．３０以上であってよく、０．３２以上であってよい。保温性指数の上限に特に制限はないが、例えば、０．６０以下、又は０．４０以下であってよい。
（人工毛皮の製造方法）
本実施形態に係る人工毛皮は、例えば、上述した繊維（人工タンパク質繊維を含む繊維）を使用し、生地の片面又は両面に多数のパイルが突設されたパイル生地を得る工程（パイル生地製造工程）と、パイルのループを切断（剪毛）し、カットパイル（切毛）を形成する工程（剪毛工程）と、必要に応じて、カットパイル（切毛）に櫛入れする工程（櫛入工程）及び／又はカットパイル（切毛）を形成した織物を洗浄する工程（洗浄工程）を備える方法により得ることができる。
パイル生地製造工程は、例えば、パイル織物及びパイル編物等の公知のパイル生地の製造で使用されているパイル織又はパイル編等の方法に従い実施することができる。パイル織物の場合、パイルは、縦糸で形成してもよく（経パイル織）、横糸で形成してもよい（緯パイル織）。パイル（ループ）の大きさは、人工毛皮の用途に応じて適宜設定することができ、例えば、５ｍｍ以上５０ｍｍ以下であってよい。
剪毛工程は、例えば、カットパイルの製造において常用されている方法に従い実施することができる。
なお、本実施形態に係る人工皮革の製造に用いられる繊維は、人工タンパク質繊維を含んでいればよく、糸としての形態は特に限定されない。すなわち、例えば、フィラメントを束ねた糸であってよく、そのような糸の束を撚り合わせた撚糸であってもよく、ステープルを用いた紡績糸であってもよい。紡績糸は、紡績を経た糸であればよく、更に撚りを加えた撚糸等であってもよい。それらの糸は公知の手法に従って製造される。例えば、紡績糸は、繊維原料を常法に従い紡糸し繊維を得る工程（紡糸工程）、必要に応じて得られた繊維を捲縮する工程（捲縮工程）、繊維を裁断しステープル（短繊維）を得る工程（裁断工程）、必要に応じて水処理する工程（水処理工程）、必要に応じてステープルを開毛及び／又は解繊する工程（開繊工程）、ステープルを紡績する工程（紡績工程）を備える方法により得ることができる。
紡糸工程は、常法に従って実施することができる。紡糸方法は、湿式紡糸、乾式紡糸、乾湿式紡糸又は溶融紡糸等のいずれであってもよい。
捲縮工程は、必要に応じて実施すればよく、例えば、押込み法等の機械的な捲縮方法、又はステープルを水性媒体と接触させて捲縮させる方法（以下、「水捲縮」という場合がある）により実施することができる。
水性媒体とは、水（水蒸気を含む。）を含む液体又は気体（スチーム）の媒体である。水性媒体は水であってもよいし、水と親水性溶媒との混合液であってもよい。また、親水性溶媒としては、例えば、エタノール及びメタノール等の揮発性溶媒又はその蒸気を用いることも可能である。水性媒体は、水とエタノール、メタノールなどの揮発性溶媒との混合液体であってよく、水又は水とエタノールとの混合液体であることが好ましい。揮発性溶媒又はその蒸気を含む水性媒体を使用することで、水捲縮後の乾燥速度が向上させることができ、更には最終的に得られる捲縮ステープルに柔らかな風合いを付与し得る可能性がある。水と揮発性溶媒又はその蒸気との比率は、特に限定されず、例えば、水：揮発性溶媒又はその蒸気は、質量比で１０：９０～９０：１０であってもよい。水の割合が３０質量％以上であることが好ましく、４０質量％又は５０質量％以上であってもよい。
水性媒体は、水（水蒸気を含む）を含む１０～２３０℃の液体又は気体であることが好ましい。水性媒体の温度は、１０℃以上、２５℃以上、４０℃以上、６０℃以上、又は１００℃以上であってよく、２３０℃以下、１２０℃以下、又は１００℃以下であってよい。
水性媒体と接触する時間は、特に制限されないが、３０秒以上であればよく、１分以上、又は２分以上であってよく、生産性の観点から１０分以下であることが好ましい。水性媒体との接触は、常圧下で行ってもよく、減圧下（例えば、真空）で行ってもよい。
水性媒体と接触させる方法としては、ステープルを水性媒体に浸漬する方法、ステープルに対して水性媒体のスチームを噴霧する方法、水性媒体のスチームが充満した環境にステープルを暴露する方法等が挙げられる。水性媒体がスチームである場合、ステープルへの水性媒体の接触は、一般的なスチームセット装置を使用して行うことができる。スチームセット装置の具体例としては、製品名：ＦＭＳＡ型スチームセッター（福伸工業株式会社製）、製品名：ＥＰＳ－４００（辻井染機工業株式会社製）等の装置を挙げることができる。水性媒体のスチームによりステープルを捲縮する方法の具体例としては、所定の収容室内にステープルを収容する一方、収容室内に水性媒体のスチームを導入して、収容室内の温度を上記所定温度（例えば、１００℃～２３０℃）に調整しつつ、ステープルにスチームを接触させることが挙げられる。
ステープルを水性媒体と接触させた後に、さらに乾燥させてもよい。乾燥方法は、特に限定されず、乾燥は、自然乾燥でもよく、熱風やホットローラーで乾燥してもよい。乾燥温度としては、特に限定されず、例えば、２０～１５０℃であってよく、４０～１２０℃であることが好ましく、６０～１００℃であることがより好ましい。
裁断工程は、繊維を裁断できる任意の装置を用いて行うことができる。このような装置としては、例えば、卓上型繊維裁断機（ｓ／ＮＯ．ＩＴ－１６０２０１－ＮＰ－３００）を挙げられる。ステープルの長さは、特に限定されないが、例えば、２０ｍｍ以上であり、２０～１４０ｍｍであってもよく、７０～１４０ｍｍであってもよく、２０～７０ｍｍであってもよい。
水処理工程は、必要に応じて実施すればよく、例えば、水捲縮と同様の方法で実施することができる。
開繊工程は、必要に応じて実施すればよく、例えば、ステープルを開毛機（オープナ）又は解維機（ブレーカ）等によって開毛又は解繊することにより実施することができる。
紡績工程は、公知の紡績方法により実施することができる。紡績方法としては、例えば、綿紡式、梳毛式及び紡毛式等の方法が挙げられる。これらの紡績方法に使用される装置は、特に限定されず、通常使用される装置を用いることができる。紡績糸は、単糸であってもよく、双糸等の混紡糸（例えば、人工タンパク質繊維と上述した他の繊維との混紡糸）であってもよい。
＜第２の実施形態＞
　第２の発明に従う第２の実施形態に係る人工毛皮は、防縮されたタンパク質繊維を含む。
　タンパク質繊維は、タンパク質を主原料として紡糸した繊維である。タンパク質繊維は、例えば、タンパク質を溶解可能な溶媒で溶解させてドープ液とし、湿式紡糸、乾式紡糸、乾湿式紡糸又は溶融紡糸等の公知の紡糸方法により紡糸して得ることができる。タンパク質を溶解可能な溶媒としては、例えば、ジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）、Ｎ，Ｎ－ジメチルホルムアミド（ＤＭＦ）、ギ酸、及びヘキサフルオロイソプロパノール（ＨＦＩＰ）等が挙げられる。当該溶媒には、溶解促進剤として無機塩を添加してもよい。
　図６は、タンパク質繊維を製造するための紡糸装置の一例を概略的に示す説明図である。図６に示す紡糸装置１０００は、乾湿式紡糸用の紡糸装置の一例であり、押出し装置１０１と、未延伸糸製造装置１０２と、湿熱延伸装置１０３と、乾燥装置１０４とを有している。
　紡糸装置１０００を使用した紡糸方法を説明する。まず、貯槽１０７に貯蔵されたドープ液１０６が、ギアポンプ１０８により口金１０９から押し出される。ラボスケールにおいては、ドープ液をシリンダーに充填し、シリンジポンプを用いてノズルから押し出してもよい。次いで、押し出されたドープ液１０６は、エアギャップ１１９を経て、凝固液槽１２０の凝固液１１１内に供給され、溶媒が除去されて、タンパク質が凝固し、繊維状凝固体が形成される。次いで、繊維状凝固体が、延伸浴槽１２１内の温水１１２中に供給されて、延伸される。延伸倍率は供給ニップローラ１１３と引き取りニップローラ１１４との速度比によって決まる。その後、延伸された繊維状凝固体が、乾燥装置１０４に供給され、糸道１２２内で乾燥されて、タンパク質繊維１３６が、巻糸体１０５として得られる。１１８ａ～１１８ｇは糸ガイドである。
（防縮処理）
　タンパク質繊維を防縮する方法としては、例えば、紡糸後、水と接触する前のタンパク質繊維を水と接触させて不可逆的に収縮させる方法（水収縮法）、紡糸後、水と接触する前のタンパク質繊維を加熱し、加熱された状態にあるタンパク質繊維を弛緩して不可逆的に収縮させる方法（乾熱収縮法）等を例示できる。水収縮法及び乾熱収縮法のいずれも、人工毛皮を編織する前のタンパク質繊維に対して実施してもよく、編織した後に人工毛皮（パイルのループを切断する前であってもよく、切断した後であってもよい。）に対して実施してもよい。
　タンパク質繊維の不可逆的な収縮は、例えば、以下の理由により生ずると考えられる。すなわち、一つの理由は、タンパク質繊維の二次構造又は三次構造に起因すると考えられ、また別の一つの理由は、例えば、製造工程での延伸等によって残留応力を有するタンパク質繊維において、残留応力が緩和されることで生ずると考えられる。
　水収縮法は、紡糸後、水と接触する前のタンパク質繊維を水と接触させて不可逆的に収縮させる工程（収縮工程）を備える。当該収縮工程では、水との接触により、外力によらずにタンパク質繊維が収縮する。接触させる水は、液体、気体のいずれの状態の水であってもよい。タンパク質繊維と水を接触させる方法も、特に限定されず、例えば、タンパク質繊維を水中に浸漬する方法、タンパク質繊維に対して、水を常温又は加温したスチーム等の状態で噴霧する方法、タンパク質繊維を水蒸気が充満した高湿度環境下に暴露する方法等が挙げられる。これらの方法の中でも、収縮時間の短縮化が効果的に図れると共に、加工設備の簡素化等が実現できることから、タンパク質繊維を水中に浸漬する方法が好ましい。このタンパク質繊維の水中への浸漬方法としては、具体的には、例えば、タンパク質繊維（又は人工毛皮）を、所定の温度の水が収容された容器内に投入して、水と接触させる方法等がある。
　タンパク質繊維と接触させる水の温度は、特に限定されないが、例えば沸点未満であることが好ましい。このような温度であれば、取扱性及び収縮工程の作業性等が向上する。また水の温度の上限値は、９０℃以下であることが好ましく、８０℃以下であることがより好ましい。水の温度の下限値は、１０℃以上であることが好ましく、４０℃以上であることがより好ましく、７０℃以上であることが更に好ましい。タンパク質繊維に接触させる水の温度は、タンパク質繊維を構成する繊維に応じて調整することができる。また、水分をタンパク質繊維に接触させている間、水の温度は一定であってもよく、水の温度を所
定の温度になるように変動させてもよい。
　タンパク質繊維と水を接触させる時間は、特に制限されず、例えば、１分以上であってよい。当該時間は、１０分以上であってよく、２０分以上であってよく、３０分以上であってもよい。また、当該時間の上限に特に制限はないが、製造工程の時間を短縮するという観点、及びタンパク質繊維の加水分解のおそれを排除する等の観点から、例えば、１２０分以下であってよく、９０分以下であってよく、６０分以下であってもよい。
　水収縮法では、収縮工程に引き続き、タンパク質繊維を水と接触させた後に、乾燥させる工程（乾燥工程）を更に含んでいてもよい。
　乾燥工程における乾燥方法は、特に限定されず、例えば、自然乾燥でもよく、乾燥設備を使用して強制的に乾燥させてもよい。乾燥温度としては、タンパク質が熱的損傷を受けたりする温度より低い温度であれば何ら限定されるものではないが、一般的には、２０～１５０℃の範囲内の温度であり、４０～１２０℃の範囲内の温度であることが好ましく、６０～１００℃の範囲内の温度であることがより好ましい。このような温度範囲内であれば、タンパク質の熱的損傷等を生ずることなく、タンパク質繊維を、より迅速かつ効率的に乾燥させることができる。乾燥時間は、乾燥温度等に応じて適宜選択され、例えば、タ
ンパク質繊維の過乾燥による編織体の品質及び物性等への影響が排除されうる時間が採用される。
　乾熱収縮法は、紡糸後、水と接触する前のタンパク質繊維を加熱する工程（加熱工程）と、加熱された状態にあるタンパク質繊維を弛緩して不可逆的に収縮させる工程（弛緩収縮工程）とを備える。
　加熱工程では、加熱温度が、タンパク質繊維に用いられるタンパク質の軟化温度以上であることが好ましい。本明細書におけるタンパク質の軟化温度とは、タンパク質繊維の応力緩和による収縮が開始される温度である。タンパク質の軟化温度以上での加熱弛緩収縮では、単に繊維中の水分が離脱するだけでは得られない程度まで繊維が収縮し、その結果、得られたタンパク質繊維は、水との接触による収縮、すなわち寸法変化が充分に抑制される。加熱温度は、８０℃以上が好ましく、１８０℃～２８０℃がより好ましく、２００℃～２４０℃が更に好ましく、２２０℃～２４０℃が更により好ましい。
　加熱工程における加熱時間は、加熱処理後の繊維の伸度の観点から、好ましくは６０秒以下、より好ましくは３０秒以下、更に好ましくは５秒以下である。この加熱時間の長さは、応力には大きな影響を与えないと考えられる。
　弛緩収縮工程では、弛緩倍率は、好ましくは１倍超であり、より好ましくは１．４倍以上であり、更により好ましくは１．７倍以上であり、特に好ましくは２倍以上である。弛緩倍率とは、例えば、タンパク質繊維の巻取り速度に対する送出し速度の比率として把握される。
（タンパク質繊維及びタンパク質）
　第２の実施形態に係る人工毛皮は、上述した防縮処理の実施によりタンパク質繊維が防縮されることで、水との接触による寸法変化が抑制されている。したがって、人工毛皮に使用するタンパク質繊維（及びタンパク質）は、本来水との接触により（著しい）寸法変化を生じるものであってもよい。
　例えば、タンパク質繊維は、湿潤時収縮率が２％以上であってもよい。湿潤時収縮率は、４％以上であってもよく、６％以上であってもよく、８％以上であってもよく、１０％以上であってもよく、１５％以上であってもよく、２０％以上であってもよく、２５％以上であってもよく、３０％以上であってもよい。湿潤時収縮率の上限は、通常、８０％以下である。なお、湿潤時収縮率は、下記式Ｉで定義される。
　湿潤時収縮率＝｛１－（水に接触させて湿潤状態にしたタンパク質繊維の長さ／紡糸後、水と接触する前のタンパク質繊維の長さ）｝×１００（％）　…（式Ｉ）
　また例えば、タンパク質繊維は、乾燥時収縮率が７％超であってもよい。乾燥時収縮率は、１５％以上であってもよく、２５％以上であってもよく、３２％以上であってもよく、４０％以上であってもよく、４８％以上であってもよく、５６％以上であってもよく、６４％以上であってもよく、７２％以上であってもよい。乾燥時収縮率の上限は、通常、８０％以下である。なお、乾燥時収縮率は、下記式ＩＩで定義される。
　乾燥時収縮率＝｛１－（乾燥状態にしたタンパク質繊維の長さ／紡糸後、水と接触する前のタンパク質繊維の長さ）｝×１００（％）　…（式ＩＩ）
　タンパク質繊維の原料となるタンパク質には、特に制限はなく、任意のタンパク質を使用することができる。タンパク質としては、天然のタンパク質及び組換えタンパク質（人造タンパク質）を挙げることができる。組換えタンパク質としては、工業規模での製造が可能な任意のタンパク質を挙げることができ、例えば、工業用に利用できるタンパク質、医療用に利用できるタンパク質、構造タンパク質等を挙げることができる。工業用又は医療用に利用できるタンパク質の具体例としては、酵素、制御タンパク質、受容体、ペプチドホルモン、サイトカイン、膜又は輸送タンパク質、予防接種に使用する抗原、ワクチン、抗原結合タンパク質、免疫刺激タンパク質、アレルゲン、完全長抗体又は抗体フラグメント若しくは誘導体を挙げることができる。構造タンパク質の具体例としては、スパイダーシルク（クモ糸）、カイコシルク、ケラチン、コラ－ゲン、エラスチン及びレシリン、並びにこれら由来のタンパク質等を挙げることができる。使用するタンパク質としては、保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性に優れることから、改変フィブロインが好ましく、改変クモ糸フィブロインがより好ましい。タンパク質が、改変フィブロイン（好ましくは、改変クモ糸フィブロイン）であると、本実施形態に係る人工毛皮に保温性、吸湿発熱性
及び／又は難燃性の性質を更に付与することができ、人工毛皮としての価値がより高くなる。
　本実施形態（第２の実施形態）に係る人工毛皮に用いられる改変フィブロインは、前述した第１の実施形態に係る人工毛皮に用いられる改変フィブロインと同様なものが用いられ得る。
（人工毛皮）
本実施形態に係る人工毛皮は、本発明による効果を損なわない範囲で、タンパク質繊維以外の他の繊維を含んでいてもよい。他の繊維としては、前述した第１の実施形態に係る人工毛皮に含有可能な繊維と同様な繊維が挙げられる。
本実施形態に係る人工毛皮は、繊維以外の他の成分を更に含んでいてもよい。他の成分としては、前述した第１の実施形態に係る人工毛皮に他の成分として含有可能な成分と同様なものが挙げられる。
本実施形態に係る人工毛皮にあっても、第１の実施形態に係る人工毛皮と同様な、前述した最高吸湿発熱度や、限界酸素指数（ＬＯＩ）値、保温性指数を有していてもよい。、
（人工毛皮の製造方法）
　本実施形態に係る人工毛皮は、上述した繊維（タンパク質繊維を含む繊維）を使用し、生地の片面又は両面にパイルが突設されたパイル生地を得る工程（パイル生地製造工程）と、パイルのループを切断（剪毛）し、カットパイル（切毛）を形成する工程（剪毛工程）と、防縮する工程（防縮工程）と、必要に応じて、カットパイル（切毛）に櫛入れする工程（櫛入工程）及び／又はカットパイル（切毛）を形成した織物を洗浄する工程（洗浄工程）とを備える方法により得ることができる。なお、パイル生地製造工程で用いられる繊維は、タンパク質繊維を含んでいれば、その形態が特に限定されない。すなわち、例えば、フィラメントの束を撚り合わせた撚糸であっても、ステープルからなる紡績糸であってもよい。
　具体的には、例えば、一実施形態に係る製造方法は、タンパク質繊維を防縮する工程（防縮工程）を含む。ここでは、タンパク質繊維が、束ねられる前や、縒り合される前や、紡績される前（フィラメントの状態、又はステープルの状態）に防縮加工されてもよく、又は束ねられた後や、縒り合された後や、紡績された後に防縮加工されてもよい。また、本実施形態手法は、防縮されたタンパク質繊維を使用し、生地の片面又は両面にパイルが織り出突設されたパイル生地を得る工程（パイル生地製造工程）と、パイルのループを切断し、カットパイルを形成する工程（剪毛工程）と、を備える。必要に応じて、櫛入工程
及び／又は洗浄工程を更に備えていてもよい。
　また、他の実施形態に係る製造方法は、タンパク質繊維を含む繊維を使用し、例えば、パイル織及びパイル編等で生地の片面又は両面にパイル突設されたパイル生地を得る工程（パイル生地製造工程）と、パイルのループを切断し、カットパイルを形成する工程（剪毛工程）と、パイル生地を防縮する工程（防縮工程）と、を備える。必要に応じて、櫛入工程及び／又は洗浄工程を更に備えていてもよい。また、防縮工程は、剪毛工程の前に実施してもよく、剪毛工程の後に実施してもよい。
　防縮工程は、防縮処理で説明した態様を適用できる。
　パイル生地製造工程と剪毛工程は、例えば、前述した第１の実施形態に係る人工皮革の製造の際に採用される、前記したパイル生地製造工程や剪毛工程と同様な工程が採用される。
ことができる。
　紡績糸は、紡績を経た糸であればよく、更に撚りを加えた撚糸等であってもよい。紡績糸は、例えば、繊維原料を常法に従い紡糸し繊維を得る工程（紡糸工程）、必要に応じて得られた繊維を捲縮する工程（捲縮工程）、繊維を裁断しステープル（短繊維）を得る工程（裁断工程）、必要に応じてステープルを開毛及び／又は解繊する工程（開繊工程）、ステープルを紡績する工程（紡績工程）を備える方法により得ることができる。
　紡糸工程は、常法に従って実施することができる。紡糸方法は、湿式紡糸、乾式紡糸、乾湿式紡糸又は溶融紡糸等のいずれであってもよい。
　捲縮工程は、必要に応じて実施すればよく、例えば、押込み法等の機械的な捲縮方法により実施することができる。
　裁断工程と開繊工程と紡績工程も、例えば、前述した第１の実施形態に係る人工皮革の製造の際に採用される、前記した裁断工程と開繊工程と紡績工程と同様な工程が採用される。裁断工程によって得られるステープルの長さは、特に限定されないが、例えば、２０ｍｍ以上であり、２０～１４０ｍｍであってもよく、７０～１４０ｍｍであってもよく、２０～７０ｍｍであってもよい。
＜第３の実施形態＞
　第３の発明に従う第３の実施形態に係る人工毛皮は、繊維を含んでおり、かつ更に機能性が付与されたものである。
　本実施形態（第３の実施形態）に係る人工皮革含まれる繊維としては、ナイロン、ポリアミド、ポリエステル、ポリアクリロニトリル、ポリオレフィン、ポリビニルアルコール、ポリエチレンテレフタレート、ポリテトラフルオロエチレン及びアクリル樹脂等の合成繊維、キュプラ、レーヨン及びリヨセル等の再生繊維、木綿、麻綿、シルク、ウール及びカシミア等の天然繊維、タンパク質繊維等の人工繊維、並びにこれらの複合繊維を使用することができる。
　繊維は、改変フィブロインを含むことが好ましく、改変クモ糸フィブロインを含むことがより好ましい。改変フィブロイン（好ましくは、改変クモ糸フィブロイン）を含むことにより、人工毛皮に保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性の機能性を付与することができる。改変フィブロインは、改変フィブロイン繊維（タンパク質繊維）、又は改変フィブロイン繊維とその他の繊維との複合繊維として人工毛皮に含まれていてもよい。本実施形態（第３の実施形態）に係る人工毛皮を与える繊維に好適に含まれる改変フィブロインは、前述した第１及び第２の実施形態に係る人工毛皮に用いられる改変フィブロインと同様なものが用いられ得る。
　本実施形態に係る人工毛皮は、通常の繊維に加え、機能性付与物質（例えば、後述の第２の方法、及び第３の方法における、所定のタンパク質架橋体、修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を更に含むことによって、機能性が付与されたものであってもよく、機能性が付与された繊維（例えば、後述の第１の方法における、改変フィブロインを含む繊維、並びに後述の第２の方法、及び第３の方法における、所定のタンパク質架橋体、修飾ヒドロキシル基含有ポリマーを含む繊維）を含むことによって、機能性が付与されたものであっ
てもよい。
　人工毛皮に機能性を付与する方法としては、例えば、人工毛皮に改変フィブロインを含有させる方法（第１の方法）、人工毛皮に所定のタンパク質架橋体を含有させる方法（第２の方法）、人工毛皮にヒドロキシル基含有ポリマーに機能性官能基が結合した修飾ヒドロキシル基含有ポリマーを含有させる方法（第３の方法）等が挙げられる。
（第１の方法）
　第１の方法では、例えば、改変フィブロインを含有する繊維（タンパク質繊維又は複合繊維）を原料として使用することで、機能性が付与された人工毛皮を得ることができる。改変フィブロインを含有する繊維は、改変フィブロインを含む原料を常法に従い紡糸することで得ることができる。繊維が改変フィブロインを含むことによって、繊維に保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性の機能性を付与することができ、ひいては本実施形態に係る人工毛皮に保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性の機能性を付与することができる。改変フィブロインとしては、これらの機能性により優れることから、改変クモ糸フィブロインが好ましい。改変フィブロインについては上述した通りである。
（第２の方法）
　第２の方法における所定のタンパク質架橋体とは、ポリペプチド骨格と、タンパク質と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を２つ以上有する第一の反応剤の残基である第一の残基と、第一の反応性基と反応して結合を形成可能な第二の反応性基を１つ有する第二の反応剤の残基である第二の残基と、をそれぞれ複数有し、第一の残基の少なくとも一つが、ポリペプチド骨格を架橋しており、第一の残基の少なくとも一つが、一端でポリペプチド骨格と結合し、他端で第二の残基と結合しているものである。
　第２の方法では、例えば、所定のタンパク質架橋体を含有する繊維を原料として使用することで機能性が付与された人工毛皮を得ることができる。所定のタンパク質架橋体を含有する繊維は、例えば、所定のタンパク質架橋体を含有する原料を常法に従い紡糸することで得ることができる。所定のタンパク質架橋体を含有する繊維はまた、タンパク質を含む原料を常法に従い紡糸することでタンパク質原繊維又は複合原繊維（前駆体）を得た後、当該原繊維（前駆体）に対して、第一の反応剤及び第二の反応剤を反応させることで、原繊維中のタンパク質を架橋し、所定のタンパク質架橋体を生成させることにより得ることもできる。第２の方法ではまた、例えば、通常の繊維と所定のタンパク質架橋体を混合したものを原料として使用することで機能性が付与された人工毛皮を得ることもできる。
　第２の方法は、より具体的には、タンパク質を含有する成形体前駆体と、タンパク質と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を２つ以上有する第一の反応剤とを反応させて、中間体を得る第一の工程と、中間体と、第一の反応性基と反応して結合を形成可能な第二の反応性基を１つ有する第二の反応剤とを反応させて、成形体を得る第二の工程と、を備える。当該方法における「成形体」には、例えば、所定のタンパク質架橋体そのもの（成形体前駆体はタンパク質そのもの）、又はタンパク質繊維若しくはタンパク質を含む複合繊維（成形体前駆体はタンパク質原繊維、又はタンパク質を含む複合原繊維）が含まれる。
　第一の工程は、タンパク質を含有する成形体前駆体と第一の反応剤とを反応させる工程である。第一の反応剤は、タンパク質と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を２つ以上有する多官能反応剤であり、第一の工程では、第一の反応剤によりタンパク質が架橋されてよい。
　タンパク質は、アミド基、ヒドロキシル基、フェノール性水酸基、アミノ基、カルボキシル基、チオール基、セレノール基、イミダゾリル基、インドリル基及びグアニジノ基からなる群より少なくとも一種の反応性官能基を有している。第一の反応剤が有する第一の反応性基は、上記反応性官能基と反応して結合を形成可能な基であってよい。
　第一の反応性基としては、求電子性基が好ましい。第一の反応性基が求電子性基であると、タンパク質の反応性官能基と付加反応によって容易に結合を形成できる。
　求電子性基である第一の反応性基としては、例えば、下記式（Ａ－１）、（Ａ－２）、（Ａ－３）、（Ａ－４）、（Ａ－５）又は（Ａ－６）で表される基が好ましい。なお、各式中の波線は、各基の結合手を示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-C000004
　式（Ａ－１）中、Ｘ１は酸素原子（Ｏ）又は硫黄原子（Ｓ）を示す。Ｘ１としては、酸素原子がより好ましい。
　式（Ａ－３）中、Ｘ２は脱離基を示す。脱離基は特に限定されず、タンパク質の反応性官能基による求核置換反応が可能な基であればよい。脱離基としては、例えば、ハロゲン原子（フッ素原子（Ｆ）、塩素原子（Ｃｌ）、臭素原子（Ｂｒ）、ヨウ素原子（Ｉ））、スルホン酸エステル基（－ＯＳＯ２Ｒ１）、カルボン酸エステル基（－ＯＣＯＲ２）、四級アンモニウム基（－ＮＲ３ ３）等が挙げられる。Ｒ１は、例えば、フッ素原子、アルキル基、アリール基、ハロゲン化アルキル基又はハロゲン化アリール基であってよい。Ｒ２は、例えば、アルキル基、アリール基、ハロゲン化アルキル基又はハロゲン化アリール基
であってよい。Ｒ３は、例えば、アルキル基、アリール基、ハロゲン化アルキル基又はハロゲン化アリール基であってよい。Ｒ１、Ｒ２及びＲ３は置換基を有していてもよい。当該置換基としては、例えば、アルキル基、アルケニル基、アリール基、ハロゲン原子等が挙げられる。
　Ｘ２としては、塩素原子、臭素原子、ヨウ素原子、エステル基及びスルホン酸エステル基がより好ましく、臭素原子、ヨウ素原子、スルホン酸エステル基が更に好ましい。Ｒ１としては、フッ素原子、アルキル基（特に、メチル基、エチル基、ベンジル基、アリル基）、パーフルオロオロアルキル基（特に、トリフルオロメチル基、ペンタフルオロエチル基）、アリール基（特に、フェニル基、トリル基、ナフチル基、フルオロフェニル基）等がより好ましい。Ｒ２としては、アルキル基（特に、メチル基、エチル基、ベンジル基、アリル基）、パーフルオロオロアルキル基（特に、トリフルオロメチル基、ペンタフルオ
ロエチル基）、アリール基（特に、フェニル基、トリル基、ナフチル基、フルオロフェニル基）等がより好ましい。Ｒ３としては、アルキル基（特に、メチル基、エチル基、ベンジル基、アリル基）、アリール基（特に、フェニル基、トリル基、ナフチル基、フルオロフェニル基）等がより好ましい。
　式（Ａ－４）中、Ｘ３は酸素原子（Ｏ）、硫黄原子（Ｓ）、－ＮＲ４－で表される基、又は、－Ｃ（Ｒ５）２－で表される基を示す。Ｒ４は、例えば、水素原子、アルキル基、アリール基、ハロゲン化アルキル基又はハロゲン化アリール基、アリールスルホニル基、アルキルスルホニル基、アシル基、カーバメート基であってよい。Ｒ５は、電子求引性基を示す。電子求引性基としては、例えば、カルボニル基、シアノ基、アリール基、アルケニル基、アルキニル基等が挙げられる。２つのＲ５は互いに同一でも異なっていてもよい。Ｒ４及びＲ５は置換基を有していてもよい。当該置換基としては、例えば、アルキル基、アルケニル基、アリール基、ハロゲン原子等が挙げられる。
　Ｘ３としては、酸素原子がより好ましい。Ｒ４としては、アリールスルホニル基、アルキルスルホニル基、アシル基、カーバメート基等がより好ましい。
　式（Ａ－５）中、Ｘ４は酸素原子（Ｏ）又は硫黄原子（Ｓ）を示し、Ｙ１はハロゲン原子、ヒドロキシル基、－Ｒ６で表される基、－ＯＲ６で表される基、又は、－ＯＣＯＲ６で表される基を示す。Ｒ６は、例えば、アルキル基、アリール基、ハロゲン化アルキル基又はハロゲン化アリール基であってよい。Ｒ６は置換基を有していてもよい。当該置換基としては、例えば、アルキル基、アルケニル基、アリール基、ハロゲン原子等が挙げられる。
　Ｘ４としては、酸素原子がより好ましい。Ｙ１としては、ハロゲン原子、－ＯＲ６で表される基、又は、－ＯＣＯＲ６で表される基等がより好ましい。Ｒ６としては、アルキル基、アリール基等がより好ましい。
　式（Ａ－６）中、Ｘ５は酸素原子（Ｏ）又は硫黄原子（Ｓ）を示し、Ｙ２は酸素原子（Ｏ）、硫黄原子（Ｓ）又はＮＲ７で表される基を示す。Ｒ７は例えば、アルキルスルホニル基、アリールスルホニル基、アシル基、カーバメート基、アルキル基、アリール基、ハロゲン化アルキル基又はハロゲン化アリール基であってよい。Ｒ７は置換基を有していてもよい。当該置換基としては、例えば、アルキル基、アルケニル基、アリール基、ハロゲン原子等が挙げられる。
　Ｘ５としては、酸素原子がより好ましい。Ｙ２としては、酸素原子がより好ましい。Ｒ７としては、アルキルスルホニル基、アリールスルホニル基、アシル基、カーバメート基等がより好ましい。
　第一の反応剤は、第一の反応性基を２以上有する化合物であればよい。第一の反応剤が有する第一の反応性基の数は、特に限定されず、例えば２～１００００であってよく、好ましくは２～１０００である。
　第一の工程は、例えば、第一の反応剤を含有する第一の反応液と、成形体前駆体とを接触させて加熱することで実施してよい。
　第一の反応液は、無溶媒であってよく、溶媒を更に含有していてもよい。第一の反応液の溶媒は特に限定されず、例えば、第一の反応剤を溶解可能であり、且つ、タンパク質の反応性官能基と第一の反応性基との反応を阻害しないものであればよい。第一の反応性基が求電子性基である場合、第一の反応液の溶媒としては、例えば、Ｎ，Ｎ－ジメチルアセトアミド、Ｎ，Ｎ－ジメチルホルムアミド、Ｎ－メチルピロリドン、ベンゼン、トルエン、キシレン、メシチレン、テトラヒドロフラン、ジメチルスルホキシド、酢酸エチル、酢酸ブチル、プロピレングリコールモノメチルエーテルアセテート等を好適に用いることが
できる。
　第一の工程における反応条件は特に限定されず、タンパク質の反応性官能基と第一の反応性基とが反応する条件であればよい。
　第一の工程では、第一の反応剤の少なくとも一部がタンパク質を架橋し、且つ、第一の反応性基の少なくとも一部が中間体中に残存することが好ましい。すなわち、第一の工程では、第一の反応剤により架橋されたタンパク質を含み、且つ、第一の反応性基を有する中間体が得られることが好ましい。
　例えば、第一の反応剤が第一の反応性基を２つ有する化合物であるとき、第一の反応剤の一部は、タンパク質を架橋（すなわち、第一の反応性基の両方がタンパク質と反応）していてよい。また、第一の反応性基の他の一部は、第一の反応性基の一方のみでタンパク質と反応していてよく、このとき、もう一方の第一の反応性基は未反応で、中間体中に残存していてよい。
　また、例えば、第一の反応剤が第一の反応性基を３つ以上有する化合物であるとき、第一の反応剤の一部は、全ての第一の反応性基でタンパク質を架橋（すなわち、第一の反応性基の全てがタンパク質と反応）していてよく、第一の反応剤の他の一部は、一部の第一の反応性基がタンパク質と反応し、他の一部の第一の反応性基が未反応で中間体中に残存していてもよい。
　第一の工程の反応は、第一の反応剤により、タンパク質の反応性官能基を起点として、架橋構造、又は、第一の反応性基を有する側鎖を形成する反応ということもできる。架橋構造及び側鎖の量は、反応に用いる第一の反応剤の量によって調節することができる。第一の反応剤の使用量を少なくすることで、側鎖が少なく、架橋構造が多く形成される傾向があり、第一の反応剤の使用量を多くすることで、架橋構造が少なく、側鎖が多く形成される傾向がある。
　なお、架橋構造及び側鎖の量の調節は、例えば、第一の工程の実施に先立って、第一の反応剤が有する第一の反応性基の一部に、第二の反応剤が有する第二の反応性基を反応させる前工程を行うことによっても実現できる。このような前工程で用いる第二の反応剤の第一の反応剤に対する量等を適宜に調整することで、前工程で第二の反応性基と反応せずに残存する第一の反応性基の数をコントロールすることができる。それによって、第一の工程で、第一の反応性基のタンパク質との結合量を容易に調節することが可能となり、その結果として、タンパク質の架橋構造及び側鎖の量を容易にコントロールすることができるようになる。
　すなわち、第２の方法は、第一の工程の前に、第一の反応剤の一部と第二の反応剤の一部とを反応させて、第一の反応剤が有する第一の反応性基の一部と、第二の反応剤が有する第二の反応性基の一部とを反応させる前工程を更に備えていてよい。
　架橋構造を多く形成することで、成形体の耐水性（例えば、水分との接触による収縮量を抑制可能な特性、水分との接触後の乾燥時における収縮量を抑制可能な特性等）、機械的強度、耐熱性等が向上する傾向があり、側鎖を多く形成することで、成形体に付与される機能性（例えば、後述の質感）が向上する傾向がある。第２の方法では、所望の特性に応じて、架橋構造及び側鎖の割合を適宜調節してよい。
　第一の工程では、タンパク質と第一の反応剤との反応物を含む中間体が得られる。当該反応物中、タンパク質は第一の反応剤により架橋されており、未反応の第一の反応性基が残存していてよい。すなわち、上記反応物は、タンパク質に由来するポリペプチド骨格と、ポリペプチド骨格を架橋する架橋部と、ポリペプチド骨格に結合し、末端に第一の反応性基を有する側鎖部と、を含有していてよい。
　第二の工程は、第一の工程で得られた中間体と、第二の反応剤とを反応させる工程である。第二の反応剤は、第一の反応性基と反応して結合を形成可能な第二の反応性基を１つ有している。第二の工程は、中間体中に残存する第一の反応性基を、第二の反応剤と反応させる工程ということもできる。
　第二の反応剤が有する第二の反応性基は特に限定されず、第一の反応性基の種類に応じて適宜変更してよい。例えば、第一の反応性基が求電子性基である場合、第二の反応性基は求核性基であることが好ましい。
　求核性基である第二の反応性基としては、例えば、ヒドロキシル基、チオール基、アミノ基、下記式（Ｂ－１）で表される基等が挙げられる。
Figure JPOXMLDOC01-appb-C000005
　式（Ｂ－１）中、Ｘ６は酸素原子（Ｏ）又は硫黄原子（Ｓ）を示す。
　式（Ｂ－１）で表される基としては、例えば、下記式（Ｂ－１－１）で表される基が挙げられる。
Figure JPOXMLDOC01-appb-C000006
　式（Ｂ－１－１）中、Ｙ３は一価の基を示す。Ｙ３は、例えば、アルキル基、アルケニル基、アルキニル基、アリール基、アルコキシ基、アルキルスルフィド基、アリールスルフィド基、１置換アミノ基、２置換アミノ基等であってよく、好ましくはアルキル基、アリール基、アルコキシ基、１置換アミノ基である。Ｙ３は置換基を有していてもよい。当該置換基としては、例えば、アルキル基、アルケニル基、アリール基、ハロゲン原子等が挙げられる。
　第二の反応剤は、第二の反応性基を１つ有する化合物であればよく、第二の工程の反応（第一の反応性基と第二の反応性基との反応）に不活性な機能性基を更に有していてよい。このような第二の反応剤によれば、中間体中の未反応の第一の反応性基を起点として、容易に成形体に機能性基を導入することができる。
　機能性基は特に限定されず、成形体に直接的に機能性を付与する基であってよく、成形体に更なる反応剤との反応性を付与する基であってもよい。
　機能性基としては、例えば、アルキル基、アルケニル基、アルキニル基等の炭化水素基；アリール基、複素環基等の環構造を有する基；保護基で保護された反応性基（ヒドロキシ基、アミノ基、チオール基等）；カルボニル基（－Ｃ（＝Ｏ）－）、エーテル結合（－Ｏ－）、アミド結合（＞ＮＣ（＝Ｏ）－）、ウレタン結合（＞ＮＣ（＝Ｏ）Ｏ－）、ウレア結合（＞Ｎ（Ｃ＝Ｏ）Ｎ＜）カーボネート結合（－ＯＣ（＝Ｏ）Ｏ－）等の構造を有する基；アルコキシシリル基、スルホニル基（－Ｓ（＝Ｏ）－）、カルボキシル基（－Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ）、スルホン酸基（－Ｓ（＝Ｏ）２ＯＨ）、及び、第四級アンモニウム基等が挙げられる。
　例えば、機能性基がアルキル基であると、成形体の質感が向上する。このため、例えば、成形体が繊維状である場合、機能性基としてアルキル基を有する第二の反応剤を用いることで、質感に優れ、風合いの良い素材を得ることができる。
　従来のタンパク質素材は、架橋によって耐水性や強度の向上を図ると、素材の手触りが悪化して、人肌に触れる用途に使用しにくくなる場合があった。しかし、第２の方法によれば、架橋による耐水性及び機械的強度を維持しつつ、機能性基によって優れた質感及び風合いが得られ、人肌に触れる用途に好適に使用可能な素材を得ることができる。
　第二の工程は、例えば、第二の反応剤を含有する第二の反応液と、中間体とを接触させて加熱することで実施してよい。
　第二の反応液は、無溶媒であってよく、溶媒を更に含有していてもよい。第二の反応液の溶媒は特に限定されず、例えば、第二の反応剤を溶解可能であり、且つ、第一の反応性基と第二の反応性基との反応を阻害しないものであればよい。第一の反応性基が求電子性基、第二の反応性基が求核性基である場合、第二の反応液の溶媒としては、例えば、Ｎ，Ｎ－ジメチルアセトアミド、Ｎ，Ｎ－ジメチルホルムアミド、Ｎ－メチルピロリドン、ベンゼン、トルエン、キシレン、メシチレン、テトラヒドロフラン、ジメチルスルホキシド、酢酸エチル、酢酸ブチル、プロピレングリコールモノメチルエーテルアセテート等を好適に用いることができる。
　第二の工程において、第二の反応剤の使用量は特に限定されない。第二の反応剤の使用量は、例えば、中間体中の第一の反応性基の量を超える量であってよい。
　第二の工程では、中間体中の第一の反応性基の一部又は全部が第二の反応性基と反応して消費される。成形体中には、可能な限り、第一の反応性基が残存しないことが望ましい。このため、第２の方法では、第一の反応性基の全部が第二の反応性基との反応又は他の副反応により消費されることが好ましい。
　第二の工程により、タンパク質架橋体を含有する成形体が得られる。
　第２の方法の説明において、第一の残基は、第一の反応剤から、第一の反応性基を除いた残りの構造を示す。また、第二の残基は、第二の反応剤から、第二の反応性基を除いた残りの構造を示す。
　ポリペプチド骨格と第一の残基とは、タンパク質の反応性官能基及び第一の反応性基の反応により形成される結合（例えば、反応性官能基がアミノ基、第一の反応性基がイソシアネート基の場合は、ウレア結合）によって結合している。また、第一の残基と第二の残基とは、第一の反応性基及び第二の反応性基の反応により形成される結合（例えば、第一の反応性基がイソシアネート基、第二の反応性基がヒドロキシル基の場合は、ウレタン結合）によって結合している。
　第２の方法では、第一の反応剤によってタンパク質が架橋され、耐水性、機械的強度、耐熱性等に優れた成形体が得られる。また、第２の方法では、中間体中に残存する第一の反応性基を起点として第二の反応剤により機能性基を付与できるため、様々な機能性を有する成形体を容易に得ることができる。
（第３の方法）
　第３の方法における修飾ヒドロキシル基含有ポリマーは、ヒドロキシル基含有ポリマーに機能性官能基が結合したポリマーである。修飾ヒドロキシル基含有ポリマーは、例えば、ヒドロキシル基含有ポリマーと、機能性官能基を有する反応剤とを反応させることで得ることができる。
　ヒドロキシル基含有ポリマーは、ヒドロキシル基を有する高分子化合物であれば、特に制限なく使用することができる。ヒドロキシル基含有ポリマーの具体例としては、例えば、デンプン、グリコーゲン、セルロース、キチン、アガロース、ヒアルロン酸、コンドロイチン硫酸、ペクチン及びカラギーナン等の多糖類、ポリビニルアルコール（ＰＶＡ）及びフェノール樹脂等の合成高分子が挙げられる。
　ヒドロキシル基含有ポリマーとしては、生分解性を有するという観点からは、多糖類が好ましい。また、ヒドロキシル基含有ポリマーとしては、生分解性を有することに加え溶解性が高いという観点からは、デンプンが好ましい。
　機能性官能基とは、付与したい機能性（例えば、耐水性、親水性、親油性、耐油性）に対応した特性（例えば、疎水性、親水性）を有する官能基であり、付与したい機能性に応じて、適宜選択することができる。
　例えば、耐水性を向上したい場合は、機能性官能基として、例えば、メチル基、エチル基、ｎ－プロピル基、イソプロピル基等のアルキル基、フェニル基、ナフチル基等の芳香族基、並びにアセチル基、プロパノイル基、ベンゾイル基等のアシル基といった疎水性官能基を使用することができる。
　機能性官能基を有する反応剤は、機能性官能基を有し、更にヒドロキシル基含有ポリマーと結合可能な結合性官能基を有する化合物である。結合性官能基は、ヒドロキシル基含有ポリマーと、水素結合又は共有結合で結合可能であればよいが、ヒドロキシル基含有ポリマーと共有結合で結合可能な官能基であることが好ましく、ヒドロキシル基含有ポリマー中のヒドロキシル基と共有結合で結合可能な官能基であることがより好ましい。
　機能性官能基を有する反応剤としては、例えば、機能性官能基を有するイソシアネート（Ｒ－Ｎ＝Ｃ＝Ｏ：Ｒは機能性官能基）、酸無水物（Ｒ－Ｃ（＝Ｏ）－Ｏ－Ｃ（＝Ｏ）－Ｒ：Ｒは機能性官能基）、エポキシド、アジリジン及びアルキルハライド等が挙げられる。機能性官能基を有する反応剤としては、ヒドロキシル基含有ポリマー中のヒドロキシル基と共有結合で結合可能であることから、機能性官能基を有するイソシアネート及び無水酢酸が好ましく、更に任意の機能性官能基を導入可能であることから、機能性官能基を有するイソシアネートがより好ましい。
　第３の方法では、例えば、修飾ヒドロキシル基含有ポリマーを含有する繊維を原料として使用することで機能性が付与された人工毛皮を得ることができる。修飾ヒドロキシル基含有ポリマーを含有する繊維は、例えば、修飾ヒドロキシル基含有ポリマーを混合した原料を常法に従い紡糸することで得ることができる。第３の方法ではまた、例えば、通常の繊維と修飾ヒドロキシル基含有ポリマーとを混合したものを原料として使用することで機能性が付与された人工毛皮を得ることができる。
　原料に含まれる修飾ヒドロキシル基含有ポリマーの含有量は特に制限はなく、付与したい機能性等に応じて適宜設定してよい。修飾ヒドロキシル基含有ポリマーの含有量は、例えば、人工毛皮全量を基準として、０．００１～７０質量％であってよく、０．０１～６５質量％であってよく、０．１～６０質量％であってよい。
　修飾ヒドロキシル基含有ポリマーは繊維と水素結合していることが好ましい。これにより、機能性がより向上する。水素結合は、例えば、修飾ヒドロキシル基含有ポリマー中の官能基（例えば、ヒドロキシル基、機能性官能基又は結合性官能基中の官能基等であってよい。）と、繊維中の官能基（例えば、タンパク質繊維の場合、アミノ基、カルボキシル基等であってよい。）との間で形成させることができる。
　第３の方法では、人工毛皮は、更にヒドロキシル基含有ポリマーを含むものであってもよい。当該ヒドロキシル基含有ポリマーは、修飾ヒドロキシル基含有ポリマーの原料であるヒドロキシル基含有ポリマーと同種のポリマーであることが好ましい。ヒドロキシル基含有ポリマーを含む場合、ヒドロキシル基含有ポリマーの含有量は、修飾ヒドロキシル基含有ポリマーとヒドロキシル基含有ポリマーの総量１００質量％に対して、５０質量％以上であってよく、６０質量％以上であってよく、７０質量％以上であってもよく、８０質量％以上であってもよい。また上限としては、９０質量％以下であってよい。
　上述した第２の方法又は第３の方法で得られる人工毛皮は、改変フィブロインを含んでいてもよく、含んでいなくてもよい。
本実施形態に係る人工毛皮は、繊維以外の他の成分を更に含んでいてもよい。他の成分としては、上述した所定のタンパク質架橋体、修飾ヒドロキシル基含有ポリマーの他、例えば、着色剤、平滑剤、酸化防止剤、紫外線吸収剤、染料、充填剤、架橋剤、艶消し剤、レベリング剤等が挙げられる。
本実施形態に係る人工毛皮にあっても、改変フィブロインを含む繊維を用いてなる場合にあっては、第１の実施形態に係る人工毛皮と同様な、前述した最高吸湿発熱度や、限界酸素指数（ＬＯＩ）値、保温性指数を有していてもよい。、
（人工毛皮の製造方法）
本実施形態に係る人工毛皮は、例えば、上述した繊維（人工タンパク質繊維を含む繊維）を使用して、前述した第１の実施形態に係る人工毛皮と同様な、上述した方法で製造することができる。
＜第４の実施例＞
第４の発明に従う第４の実施形態に係る人工毛皮は、繊維及び耐水性付与物質を含む。
　本実施形態（第４の実施形態）に係る人工皮革含まれる繊維としては、ナイロン、ポリアミド、ポリエステル、ポリアクリロニトリル、ポリオレフィン、ポリビニルアルコール、ポリエチレンテレフタレート、ポリテトラフルオロエチレン及びアクリル樹脂等の合成繊維、キュプラ、レーヨン及びリヨセル等の再生繊維、木綿、麻綿、シルク、ウール及びカシミア等の天然繊維、タンパク質繊維等の人工繊維、並びにこれらの複合繊維を使用することができる。
　繊維は、改変フィブロインを含むことが好ましく、改変クモ糸フィブロインを含むことがより好ましい。改変フィブロイン（好ましくは、改変クモ糸フィブロイン）を含むことにより、人工毛皮に保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性の機能性を付与することができる。改変フィブロインは、改変フィブロイン繊維（タンパク質繊維）、又は改変フィブロイン繊維とその他の繊維との複合繊維として人工毛皮に含まれていてもよい。本実施形態（第４の実施形態）に係る人工毛皮を与える繊維に好適に含まれる改変フィブロインは、前述した第１～３の実施形態に係る人工毛皮に用いられる改変フィブロインと同様なものが用いられ得る。
　タンパク質繊維は、例えば、タンパク質を溶解可能な溶媒で溶解させてドープ液とし、湿式紡糸、乾式紡糸、乾湿式紡糸又は溶融紡糸等の公知の紡糸方法により紡糸して得ることができる。タンパク質を溶解可能な溶媒としては、例えば、ジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）、Ｎ，Ｎ－ジメチルホルムアミド（ＤＭＦ）、ギ酸、及びヘキサフルオロイソプロパノール（ＨＦＩＰ）等が挙げられる。当該溶媒には、溶解促進剤として無機塩を添加してもよい。
　改変フィブロインを含有するタンパク質繊維は、改変フィブロイン以外の他のタンパク質を含有していてもよい。他のタンパク質には特に制限はなく、任意のタンパク質を使用することができる。
（耐水性付与物質）
　耐水性付与物質は、人工毛皮の耐水性を向上させ得る物質である。人工毛皮が耐水性付与物質を含むことにより、例えば、人工毛皮の撥水性が向上する、人工毛皮の水接触時の収縮が抑制される等の効果が発揮され、人工毛皮の防水性がより一層向上することになる。人工毛皮は、耐水性付与物質を１種単独で含有していてもよく、２種以上を含有していてもよい。
　耐水性付与物質の具体例としては、例えば、フッ素系ポリマー及びシリコーン系ポリマー、並びにヒドロキシル基含有ポリマーに疎水性官能基が結合した修飾ヒドロキシル基含有ポリマー等の疎水性ポリマーを挙げることができる。人工毛皮がタンパク質を含む場合、耐水性付与物質の更なる具体例として、例えば、タンパク質と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を２つ以上有する多官能反応剤（第一の反応剤）、タンパク質と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を１つ以上、及び機能性基を有する反応剤等のタンパク質結合剤を挙げることができる。
　フッ素系ポリマーとしては、フッ素を含むポリマーであれば特に制限されない。フッ素系ポリマーは、例えば、フッ素を含むオレフィンを重合して得られるポリマーであってよい。フッ素系ポリマーとしては、例えば、ポリテトラフルオロエチレン、ポリトリフルオロエチレン、ポリクロロトリフルオロエチレン、ポリフッ化ビニル、ポリフッ化ビニリデン、ポリパーフルオロアルキルビニルエーテル、ポリパーフルオロプロピレン、ポリテトラフルオロエチレン－パーフルオロプロピレン共重合体、テトラフルオロエチレン－エチレン共重合体、及びポリフッ化ビニル－エチレン共重合体が挙げられる。フッ素系ポリマーとしては、例示したポリマーを構成するモノマー２種以上を重合して得られる共重合体（ランダム共重合体、ブロック共重合体又は交互共重合体を含む。）であってもよい。
　シリコーン系ポリマーとしては、主鎖にポリシロキサン構造を有するポリマーであれば特に制限されない。シリコーン系ポリマーは、例えば、シロキサン構造単位を有するモノマー１種又は２種以上を重合して得られる単独重合体又は共重合体（ランダム共重合体、ブロック共重合体又は交互共重合体を含む。）であってよい。シリコーン系ポリマーとしては、シロキサン構造単位を有するモノマー１種又は２種以上と、シロキサン構造単位を有しないモノマー１種又は２種以上とを重合して得られる共重合体（ランダム共重合体、ブロック共重合体又は交互共重合体を含む。）であってもよい。
　修飾ヒドロキシル基含有ポリマーは、ヒドロキシル基含有ポリマーに疎水性官能基が結合したポリマーである。修飾ヒドロキシル基含有ポリマーは、例えば、ヒドロキシル基含有ポリマーと、疎水性官能基を有する反応剤とを反応させることで得ることができる。
　ヒドロキシル基含有ポリマーは、ヒドロキシル基を有する高分子化合物であれば、特に制限なく使用することができる。ヒドロキシル基含有ポリマーの具体例としては、例えば、デンプン、グリコーゲン、セルロース、キチン、アガロース、ヒアルロン酸、コンドロイチン硫酸、ペクチン及びカラギーナン等の多糖類、ポリビニルアルコール（ＰＶＡ）及びフェノール樹脂等の合成高分子が挙げられる。ヒドロキシル基含有ポリマーとしては、生分解性を有するという観点からは、多糖類が好ましい。また、ヒドロキシル基含有ポリマーとしては、生分解性を有することに加え溶解性が高いという観点からは、デンプンが好ましい。
　疎水性官能基を有する反応剤は、疎水性官能基を有し、更にヒドロキシル基含有ポリマーと結合可能な結合性官能基を有する化合物である。結合性官能基は、ヒドロキシル基含有ポリマーと、水素結合又は共有結合で結合可能であればよいが、ヒドロキシル基含有ポリマーと共有結合で結合可能な官能基であることが好ましく、ヒドロキシル基含有ポリマー中のヒドロキシル基と共有結合で結合可能な官能基であることがより好ましい。疎水性官能基としては、例えば、メチル基、エチル基、ｎ－プロピル基、イソプロピル基等のアルキル基、フェニル基、ナフチル基等の芳香族基、並びにアセチル基、プロパノイル基、ベンゾイル基等のアシル基が挙げられる。疎水性官能基を有する反応剤としては、例えば、疎水性官能基を有するイソシアネート（Ｒ－Ｎ＝Ｃ＝Ｏ：Ｒは疎水性官能基）、酸無水物（Ｒ－Ｃ（＝Ｏ）－Ｏ－Ｃ（＝Ｏ）－Ｒ：Ｒは疎水性官能基）、エポキシド、アジリジン及びアルキルハライド等が挙げられる。
　本実施形態に係る人工毛皮における、上述した疎水性ポリマーの含有量は、人工毛皮全量を基準として、０．００１～７０質量％であってよく、０．０１～６５質量％であってよく、０．１～６０質量％であってよく、１～５０質量％であってよく、１～４０質量％であってよく、１～３０質量％であってよく、１～２０質量％であってよく、１～１０質量％であってよく、１～５質量％であってよい。
　タンパク質結合剤としては、例えば、タンパク質と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を２つ以上有する多官能反応剤（第一の反応剤）、タンパク質と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を１つ以上、及び機能性基を有する反応剤（機能性反応剤）を挙げることができる。
　第一の反応剤は、タンパク質に含まれるアミド基、ヒドロキシル基、フェノール性水酸基、アミノ基、カルボキシル基、チオール基、セレノール基、イミダゾリル基、インドリル基及びグアニジノ基からなる群より少なくとも一種の反応性官能基と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を有する。
　第一の反応性基としては、例えば、下記式（Ａ－１）、（Ａ－２）、（Ａ－３）、（Ａ－４）、（Ａ－５）又は（Ａ－６）で表される基が挙げられる。各式中の波線は、各基の結合手を示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-C000007
　式（Ａ－１）中、Ｘ１は酸素原子（Ｏ）又は硫黄原子（Ｓ）を示す。式（Ａ－３）中、Ｘ２は脱離基を示す。式（Ａ－４）中、Ｘ３は酸素原子（Ｏ）、硫黄原子（Ｓ）、－ＮＲ４－で表される基、又は、－Ｃ（Ｒ５）２－で表される基を示す。Ｒ４は、例えば、水素原子、アルキル基、アリール基、ハロゲン化アルキル基又はハロゲン化アリール基、アリールスルホニル基、アルキルスルホニル基、アシル基、カーバメート基であってよい。Ｒ５は、電子求引性基を示す。式（Ａ－５）中、Ｘ４は酸素原子（Ｏ）又は硫黄原子（Ｓ）を示し、Ｙ１はハロゲン原子、ヒドロキシル基、－Ｒ６で表される基、－ＯＲ６で表される基、又は、－ＯＣＯＲ６で表される基を示す。Ｒ６は、例えば、アルキル基、アリール
基、ハロゲン化アルキル基又はハロゲン化アリール基であってよい。式（Ａ－６）中、Ｘ５は酸素原子（Ｏ）又は硫黄原子（Ｓ）を示し、Ｙ２は酸素原子（Ｏ）、硫黄原子（Ｓ）又はＮＲ７で表される基を示す。Ｒ７は例えば、アルキルスルホニル基、アリールスルホニル基、アシル基、カーバメート基、アルキル基、アリール基、ハロゲン化アルキル基又はハロゲン化アリール基であってよい。
　機能性反応剤は、第一の反応剤と、第一の反応性基と反応して結合を形成可能な第二の反応性基（１つ）、及び機能性基を有する反応剤（第二の反応剤）とを反応させて得ることができる。
　第二の反応性基としては、例えば、ヒドロキシル基、チオール基、アミノ基、下記式（Ｂ－１）で表される基等が挙げられる。
Figure JPOXMLDOC01-appb-C000008
　式（Ｂ－１）中、Ｘ６は酸素原子（Ｏ）又は硫黄原子（Ｓ）を示す。
　機能性基としては、例えば、アルキル基、アルケニル基、アルキニル基等の炭化水素基；アリール基、複素環基等の環構造を有する基；保護基で保護された反応性基（ヒドロキシ基、アミノ基、チオール基等）；カルボニル基（－Ｃ（＝Ｏ）－）、エーテル結合（－Ｏ－）、アミド結合（＞ＮＣ（＝Ｏ）－）、ウレタン結合（＞ＮＣ（＝Ｏ）Ｏ－）、ウレア結合（＞Ｎ（Ｃ＝Ｏ）Ｎ＜）カーボネート結合（－ＯＣ（＝Ｏ）Ｏ－）等の構造を有する基；アルコキシシリル基、スルホニル基（－Ｓ（＝Ｏ）－）、カルボキシル基（－Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ）、スルホン酸基（－Ｓ（＝Ｏ）２ＯＨ）、及び、第四級アンモニウム基等が挙げられる。
　第一の反応剤の具体例としては、例えば、ヘキサンジイソアネート（ＨＤＩ）を挙げることができる。第二の反応剤の具体例としては、例えば、ブタノール（ＢｕＯＨ）を挙げることができる。
　耐水性付与物質は、人工毛皮の撥水性が向上すると共に水接触時の収縮も抑制できるという観点から、フッ素系ポリマー及びシリコーン系ポリマーが好ましい。
　人工毛皮に耐水性付与物質を含有させる方法としては、例えば、耐水性付与物質を含有する繊維（例えば、耐水性付与物質を混合した繊維、耐水性付与物質が結合した繊維）を用いて、常法に従い人工毛皮を製造する方法（第一実施形態に係る方法）、耐水性付与物質を含まない繊維で製造した人工毛皮に対して、耐水性付与物質を混合する方法（第二実施形態に係る方法）、耐水性付与物質を含まない繊維で製造した人工毛皮に対して、耐水性付与物質を結合させる方法（第三実施形態に係る方法）が挙げられる。第二実施形態に係る方法では、必ずしも人工毛皮と耐水性付与物質が結合していなくてもよい。
　第三実施形態に係る方法は、人工毛皮に耐水性付与物質を結合させる工程（結合工程）を含む。結合工程は、例えば、人工毛皮に耐水性付与物質を塗布又は浸漬等の手段により接触させ、必要に応じて加熱又はプラズマ照射等を行い、人工毛皮と耐水性付与物質を結合させることで実施することができる。耐水性付与物質が、例えば、シリコン系ポリマー及びフッ素系ポリマー等の疎水性ポリマーである場合、結合工程は、例えば、人工毛皮に耐水性付与物質又は耐水性付与物質の前駆体（モノマー）を接触させた状態でプラズマを照射して、人工毛皮と耐水性付与物質とを共有結合させる工程であってよい。耐水性付与物質の前駆体（モノマー）を使用した場合であっても、プラズマの照射により、耐水性付与物質の前駆体（モノマー）が重合して耐水性付与物質（シリコン系ポリマー及びフッ素系ポリマー等の疎水性ポリマー）が形成されるため、耐水性付与物質を含む人工毛皮を得ることができる。なお、第三実施形態に係る方法は、人工毛皮のみならず、剪毛工程前のパイル生地に対して実施してもよい。
　照射するプラズマは、人工毛皮（使用する繊維）、及び耐水性付与物質（又はその前駆体）の種類等に応じて、適宜設定してよい。放電ガスの流量は、例えば、０．１Ｌ／ｍｉｎ以上１０Ｌ／ｍｉｎ以下の範囲内であってよい。発生させるプラズマのプラズマ密度は、例えば、１×１０１３ｃｍ－３以上１×１０１５ｃｍ－３以下の範囲内であってよい。放電ガスは、例えば、ヘリウム、ネオン、アルゴン等の希ガス、酸素、窒素等であってよい。放電ガスとして、大気を使用することもできる。
　プラズマ照射は、公知のプラズマ照射装置を使用して実施することができる。プラズマ照射装置としては、例えば、Ｅｕｒｏｐｌａｓｍａ社製のプラズマ処理装置を使用するこ
とができる。
（人工毛皮）
　本実施形態に係る人工毛皮は、繊維及び耐水性付与物質以外の他の成分を更に含んでいてもよい。他の成分としては、例えば、着色剤、平滑剤、酸化防止剤、紫外線吸収剤、染料、充填剤、架橋剤、艶消し剤、レベリング剤等が挙げられる。
本実施形態に係る人工毛皮にあっても、改変フィブロインを含む繊維を用いてなる場合にあっては、第１の実施形態に係る人工毛皮と同様な、前述した最高吸湿発熱度や、限界酸素指数（ＬＯＩ）値、保温性指数を有していてもよい。、
（人工毛皮の製造方法）
本実施形態に係る人工毛皮は、例えば、上述した繊維（人工タンパク質繊維を含む繊維）を使用して、前述した第１の実施形態に係る人工毛皮と同様な、上述した方法で製造することができる。
（人工毛皮の用途）
本実施形態（第１～４の実施形態）係る人工毛皮は、公知の人工毛皮（合成繊維を用いた人工毛皮等）が使用される用途（例えば、衣料品及びバック等の装飾品、カーペット、ぬいぐるみ等）のいずれにも用いられ得る。
以下、試験例等に基づいて本発明をより具体的に説明する。ただし、本発明は以下の試験例に限定されるものではない。
〔試験例１：改変フィブロインの製造〕
配列番号１８で示されるアミノ酸配列を有する改変クモ糸フィブロイン（ＰＲＴ３９９）、配列番号１２で示されるアミノ酸配列を有する改変クモ糸フィブロイン（ＰＲＴ３８０）、配列番号１３で示されるアミノ酸配列を有する改変クモ糸フィブロイン（ＰＲＴ４１０）、配列番号３７で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ９１８）、配列番号４０で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ９６６）、及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）を設計した。設計した改変フィブロインをコードする核酸を合成した。当該核酸には、５’末端にＮｄｅＩサイト、終止コドン下流にＥｃｏＲＩサイトを付加した。この核酸をクローニングベクター（ｐＵＣ１１８）にクローニングした。その後、同核酸をＮｄｅＩ及びＥｃｏＲＩで制限酵素処理して切り出した後、タンパク質発現ベクターｐＥＴ－２２ｂ（＋）に組換えて発現ベクターを得た。
得られた発現ベクターで、大腸菌ＢＬＲ（ＤＥ３）を形質転換した。当該形質転換大腸菌を、アンピシリンを含む２ｍＬのＬＢ培地で１５時間培養した。当該培養液を、アンピシリンを含む１００ｍＬのシード培養用培地（表４）にＯＤ６００が０．００５となるように添加した。培養液温度を３０℃に保ち、ＯＤ６００が５になるまでフラスコ培養を行い（約１５時間）、シード培養液を得た。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000009
当該シード培養液を５００ｍＬの生産培地（表５）を添加したジャーファーメンターにＯＤ６００が０．０５となるように添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにした。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000010
生産培地中のグルコースが完全に消費された直後に、フィード液（グルコース４５５ｇ／１Ｌ、Ｙｅａｓｔ　Ｅｘｔｒａｃｔ　１２０ｇ／１Ｌ）を１ｍＬ／分の速度で添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにし、２０時間培養を行った。その後、１Ｍのイソプロピル－β－チオガラクトピラノシド（ＩＰＴＧ）を培養液に対して終濃度１ｍＭになるよう添加し、改変フィブロインを発現誘導させた。ＩＰＴＧ添加後２０時間経過した時点で、培養液を遠心分離し、菌体を回収した。ＩＰＴＧ添加前とＩＰＴＧ添加後の培養液から調製した菌体を用いてＳＤＳ－ＰＡＧＥを行い、ＩＰＴＧ添加に依存した目的とする改変フィブロインサイズのバンドの出現により、目的とする改変フィブロインの発現を確認した。
ＩＰＴＧを添加してから２時間後に回収した菌体を２０ｍＭ
Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ　ｂｕｆｆｅｒ（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の菌体を約１ｍＭのＰＭＳＦを含む２０ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）に懸濁させ、高圧ホモジナイザー（ＧＥＡ　Ｎｉｒｏ　Ｓｏａｖｉ社製）で細胞を破砕した。破砕した細胞を遠心分離し、沈殿物を得た。得られた沈殿物を、高純度になるまで２０ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の沈殿物を１００ｍｇ／ｍＬの濃度になるように８Ｍ　グアニジン緩衝液（８Ｍ　グアニジン塩酸塩、１０ｍＭ　リン酸二水素ナトリウム、２０ｍＭ　ＮａＣｌ、１ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ、ｐＨ７．０）で懸濁し、６０℃で３０分間、スターラーで撹拌し、溶解させた。溶解後、透析チューブ（三光純薬株式会社製のセルロースチューブ３６／３２）を用いて水で透析を行った。透析後に得られた白色の凝集タンパク質を遠心分離により回収し、凍結乾燥機で水分を除き、凍結乾燥粉末を回収することにより、改変フィブロイン（ＰＲＴ３９９、ＰＲＴ３８０、ＰＲＴ４１０、ＰＲＴ９１８、ＰＲＴ９６６及びＰＲＴ７９９）を得た。
ＰＲＴ９１８及びＰＲＴ９６６は、平均ＨＩが０超である疎水性改変フィブロインである。ＰＲＴ４１０、ＰＲＴ３９９、及びＰＲＴ７９９は、平均ＨＩが０以下である親水性改変フィブロインである。
〔試験例２：改変フィブロイン繊維の製造及び収縮性評価（１）〕
　４．０質量％になるようにＬｉＣｌを溶解させたジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）を溶媒として用意し、そこに改変フィブロイン（ＰＲＴ３９９、ＰＲＴ３８０、ＰＲＴ４１０又はＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を、濃度１８質量％又は２４質量％となるよう添加し、シェーカーを使用して３時間溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液を得た。
　得られた改変フィブロイン溶液をドープ液（紡糸原液）とし、図６に示す紡糸装置１０００に準じた紡糸装置を用いた乾湿式紡糸によって、紡糸及び延伸された改変クモ糸フィブロイン繊維を製造した。用いた紡糸装置は、図６に示す紡糸装置１０００において、未延伸糸製造装置１０２（第１浴）及び湿熱延伸装置１０３（第３浴）の間に、更に第２の未延伸糸製造装置（第２浴）を備えるものである。乾湿式紡糸の条件は以下のとおりである。
　押出しノズル直径：０．２ｍｍ
　凝固浴温度：２～１５℃
　総延伸倍率：１～４倍
　乾燥温度：６０℃
（収縮性評価）
　得られた改変フィブロイン繊維（製造例１～１９）について、収縮率を評価した。すなわち、各改変フィブロイン繊維（紡糸後、水と接触する前の繊維）に対して、水に接触させて湿潤状態にし（接触ステップ）、その後乾燥させる（乾燥ステップ）収縮工程を実施し、湿潤状態にした改変フィブロイン繊維の収縮率、並びに湿潤状態にした後、乾燥させた改変フィブロイン繊維の収縮率を求めた。
＜接触ステップ＞
　各改変フィブロイン繊維の巻回物から、それぞれ、長さ３０ｃｍの複数本の試験用の改変フィブロイン繊維を切り出した。それら複数本の改変フィブロイン繊維を束ねて、繊度１５０デニールの改変フィブロイン繊維束を得た。各改変フィブロイン繊維束に０．８ｇの鉛錘を取り付け、その状態で各改変フィブロイン繊維束を表６～９に示す温度の水に１０分間浸漬した。その後、水中で各改変フィブロイン繊維束の長さを測定した。測定は、改変フィブロイン繊維束の縮れを無くすために、改変フィブロイン繊維束に０．８ｇの鉛錘を取り付けたまま実施した。次いで、湿潤状態にした改変フィブロイン繊維の収縮率（湿潤時収縮率）を、下記式Ｖに従って算出した。式Ｖ中、Ｌ０は水に浸漬する前の改変フィブロイン繊維束の長さ（３０ｃｍ）を示し、Ｌｗは水に浸漬して湿潤状態にした改変フィブロイン繊維束の長さを示す。
　湿潤時収縮率（％）＝｛１－（Ｌｗ／Ｌ０）｝×１００　…（式Ｖ）
＜乾燥ステップ＞
　接触ステップの後、改変フィブロイン繊維束を水中から取り出した。取り出した改変フィブロイン繊維束を、０．８ｇの鉛錘を取り付けたまま、室温で２時間おいて乾燥させた。乾燥後、各改変フィブロイン繊維束の長さを測定した。次いで、湿潤状態にした後、乾燥させた改変フィブロイン繊維の収縮率（乾燥時収縮率）を、下記式ＶＩに従って算出した。式ＶＩ中、Ｌ０は水に浸漬する前の改変フィブロイン繊維束の長さ（３０ｃｍ）を示し、Ｌｗｄは水に浸漬して湿潤状態にした後、乾燥させた改変フィブロイン繊維束の長さを示す。
　乾燥時収縮率（％）＝｛１－（Ｌｗｄ／Ｌ０）｝×１００（％）　…（式ＶＩ）
　結果を表６～９に示す。なお、表６～９中、「総延伸倍率」は、紡糸工程における総延伸倍率を示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000011
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000012
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000013
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000014
　改変フィブロイン繊維は、湿潤時収縮率及び乾燥時収縮率共に高かった。一方、上述した収縮性評価（収縮工程）を経た改変フィブロイン繊維は、再度水と接触させたときの収縮率が充分に低減されていた。上述の収縮工程により、紡糸の際の延伸等による残留応力が緩和されたものと考えられる。
〔試験例３：改変フィブロイン繊維の製造及び収縮性評価（２）〕
　ギ酸に、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）を濃度２４質量％となるよう添加し、室温撹拌にて１時間溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液を得た。
　得られた改変フィブロイン溶液をドープ液（紡糸原液）とし、図６に示す紡糸装置１０００に準じた紡糸装置を用いた乾湿式紡糸を行い、改変フィブロイン繊維を得た。乾湿式紡糸の条件は以下のとおりである。
　凝固液（メタノール）の温度：５～１０℃
　延伸倍率：６倍
　乾燥温度：８０℃
　得られた改変フィブロイン繊維を用いて加熱弛緩収縮処理を行った。改変フィブロイン繊維を、所定の温度に加熱した乾燥熱板に接触させながら、乾燥熱板上を通過させた。巻取り速度に対して送出し速度を速くし、改変フィブロイン繊維を弛緩させた。弛み分を熱により収縮させることで、乾式弛緩処理を行った。送出し速度を巻取り速度で割った値を弛緩倍率とした。本試験では、過剰の送出しによって生じる改変フィブロイン繊維の弛み分が、弛緩により相殺される限界の収縮倍率（最大収縮率）となるように、弛緩倍率を調整した。弛緩倍率の調整は、送出し側のローラおよび巻取り側のローラの少なくともいず
れか一方を調整することにより行った。
　水収縮評価は、次の手順で行った。加熱弛緩収縮処理後の繊維（試験片）を３００ｍｍに切断し、４０℃の水に荷重無しで１０分間浸漬した。その後すぐに試験片の長さ（湿潤時長さ）を測定すると共に、室温で２時間乾燥させた。その後、試験片の長さ（乾燥後の繊維長さ）を測定し、水収縮率を測定した。水収縮率は、以下の式（１）で算出される数値である。
　水収縮率＝(１－乾燥後の繊維長さ／浸漬前の繊維長さ)×１００・・・（１）
（試験例３－１）
　加熱温度と弛緩倍率の関係を確認した。この試験例３－１では、試験例３－１－１～試験例３－１－７のすべてにおいて、水浸漬前長さを３００ｍｍとすると共に、他の条件を変化させて試験を行った。具体的には、加熱温度、弛緩倍率、及び滞在時間を変化させて試験を行った。温度条件及び弛緩条件と、収縮率の測定結果とを表１０に示す。表１０に示されるように、加熱温度が高くなるほど、また、弛緩倍率が高くなるほど、水収縮率が低減した。試験例３－１－３～試験例３－１－５の結果に示されるように、２２０℃以上の加熱で、４％以下の水収縮率が得られた。なお、加熱温度２８０℃とした実施例５では、繊維に着色が見られた。この試験の結果、最適な加熱温度は２４０℃であると考えられた。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000015
（試験例３－２）
　次に、弛緩倍率と水収縮率の関係を確認した。この試験例３－２では、試験例３－２－１～試験例３－２－６のすべてにおいて、水浸漬前長さを３００ｍｍとし、加熱温度を２４０℃とし、滞在時間を１分（６０ｓｅｃ）とすると共に、他の条件を変化させて試験を行った。具体的には、弛緩倍率（送出し速度）を変化させて試験を行った。弛緩条件と収縮率の測定結果を表１１に示す。表１１に示されるように、弛緩倍率の上昇に伴って、水収縮率が低減した。試験例３－２－３～試験例３－２－５の結果に示されるように、弛緩倍率を１．４倍～２．０倍とすることで、１６％以下の水収縮率が得られた。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000016
（試験例３－３）
　各種の加熱温度、加熱時間、及び弛緩倍率と、水収縮率との関係を確認した。この試験例３－３では、試験例３－３－１～試験例３－３－１０のすべてにおいて、水浸漬前長さを３００ｍｍとすると共に、他の条件を変化させて試験を行った。具体的には、加熱温度、加熱時間（滞在時間）、及び弛緩倍率（送出し速度／巻取り速度）を変化させて試験を行った。温度条件及び弛緩条件と、収縮率の測定結果とを表１２に示す。試験例３－３－１０では、試験片の水への浸漬及び乾燥のみを行っており、弛緩及び加熱は行っていない。試験例３－３－４～試験例３－３－９の結果に示されるように、加熱温度を２００℃以
上とすることで、１５％未満の水収縮率が得られた。加熱温度を２２０℃以上とすることで、４％以下の低い水収縮率が得られた。収縮に必要な滞在時間は、５ｓｅｃで十分であり、滞在時間を伸ばしても、収縮率はさほど変化しなかった。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000017
〔試験例４：改変フィブロイン繊維を使用した編織体に対する防縮処理及び評価〕
［編地の製造、防縮処理及び評価］
（試験例４－１）
　紡糸工程での総延伸倍率を４．５５倍とした以外、試験例２と同様にして得た改変フィブロイン繊維を用いて、無縫製編機により丸編みにて編地を編成した。ここで、改変フィブロイン繊維の番手は５８．１Ｎｍであり、無縫製編機のゲージ数は１８であった。
　上記で得られた編地のウェール方向、コース方向、それぞれの方向に１辺の長さが１ｃｍの正方形しるしを付けた。その後、編地を２０℃の水に１０分間浸漬した。水に浸漬後の編地を乾燥させることにより、防縮処理を施した。
＜寸法変化率の測定＞
　防縮処理を施した編地の寸法変化率（％）を、ウェール方向、コース方向それぞれについて、下記式に従って算出した。式中、Ｌ０ｆは水と接触させる前の編地上に記載した１辺の長さを示し、Ｌｗｆは防縮処理を施した編地上に記載された正方形の１辺の長さを示す。結果を表１３に示す。
　式：寸法変化率＝｛（Ｌｗｆ／Ｌ０ｆ）－１｝×１００（％）
＜ループ個数の増加率の測定＞
　上記で得られた編地及び防縮処理を施した編地について、ウェール方向、コース方向のそれぞれの方向における１ｃｍあたりのループ個数を数え、ループ個数の増加率を下記式に従って算出した。式中、Ｎ０は水と接触させる前の編地のループ個数を示し、Ｎｗは防縮処理を施した編地のループ個数を示す。結果を表１３に示す。
　式：ループ個数の増加率＝｛（Ｎｗ／Ｎ０）－１｝×１００（％）
＜編み密度の増加率の測定＞
　上記で得られた編地及び防縮処理を施した編地について１ｃｍ２あたりのループ個数を数え、編み密度の増加率を下記式に従って算出した。式中、Ｍ０は水と接触させる前の編地の編み密度を示し、Ｍｗは防縮処理を施した編地の編み密度を示す。結果を表１３に示す。
　式：編み密度の増加率＝｛（Ｍｗ／Ｍ０）－１｝×１００（％）
＜破裂強さの増加率の測定＞
　上記で得られた編地及び防縮処理を施した編地についてＪＩＳ　Ｌ　１０９６　Ｂ法に則して破裂強さを測定し、破裂強さの増加率を下記式に従って算出した。式中、Ｒ０は水と接触させる前の編地の破裂強さを示し、Ｒｗは防縮処理を施した編地の破裂強さを示す。結果を表１３に示す。
　式：破裂強さの増加率＝｛（Ｒｗ／Ｒ０）－１｝×１００（％）
（試験例４－２）
　改変フィブロイン繊維に代えて、天然の絹フィブロイン繊維（天然の絹糸）を用い、無縫製編機により横編みにて編地を編成した。ここで、天然絹フィブロイン繊維は、番手が２９Ｎｍの糸を２本束ねたものを用いた。また、無縫製編機のゲージ数は１８であった。得られた編地を用いて、試験例４－１と同様にして防縮処理を施した。得られた編地及び防縮処理を施した編地について、寸法変化率、ループ個数の増加率、及び編み密度の増加率を求めた。結果を表１３に示す。
（試験例４－３）
　改変フィブロイン繊維に代えてポリエチレンテレフタレート（ＰＥＴ）繊維を使用した以外は試験例４－１と同様にして編地を得た。得られた編地について、試験例４－１と同様の条件で防縮処理を施した。得られた編地及び防縮処理を施した編地について、寸法変化率、ループ個数の増加率、編み密度の増加率、及び破裂強さを求めた。結果を表１３に示す。
（試験例４－４）
　改変フィブロイン繊維に代えてポリエチレンテレフタレート（ＰＥＴ）繊維を使用し、編成方法を丸編みから平編みに変更した以外は試験例４－１と同様にして編地を得た。得られた編地について、試験例４－１と同様の条件で防縮処理を施した。得られた編地及び防縮処理を施した編地について、寸法変化率、ループ個数の増加率、編み密度の増加率及び破裂強さを求めた。結果を表１３に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000018
［織地の製造、防縮処理及び評価］
　改変フィブロイン繊維からなる撚糸を用い、レピア織機（Ｅｖｅｒｇｒｅｅｎ　Ａｕｔｏｍａｔｉｃ　Ｓａｍｐｌｉｎｇ　Ｌｏｏｍ：ＣＣＩ製）により平織にて、下記表１４に示すような互いに異なる織り密度を有する４種類の織物を織成した（試験例４－５～試験例４－８）。ここで、改変フィブロイン繊維からなる撚糸の繊度は１９０ｄであり、撚数は４５０Ｔ／ｍであった。
　上記で得られた４種類の織物をそれぞれ４０℃の水に１０分間浸漬した後、乾燥させることにより、防縮処理を施した。その後、試験例４－５～試験例４－８の織物の密度を調べた。その結果を下記表１４に示す。表中、織り密度は、経糸密度かける緯糸密度の形で示す。例えば、織り密度「２６×２６」は、経糸密度２６（本／ｉｎ）及び緯糸密度２６（本／ｉｎ）を意味する。
　改変フィブロイン繊維からなる撚糸に代えてポリアミド繊維からなる撚糸を用いたこと以外は上記と同様にして、下記表１４に示すような互いに異なる密度を有する４種類の織物を織成した（試験例４－９～試験例４－１２）。ここで、ポリアミド繊維からなる撚糸の繊度は１５０ｄであり、撚数は１５０Ｔ／ｍであった。
　試験例４－９～試験例４－１２の織物に対して、上記と同様にして、防縮処理を施した。その後、試験例４－９～試験例４－１２の織物の密度を調べた。その結果を下記表１４に併せて示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000019
〔試験例５：機能性が付与されたタンパク質繊維の製造及び評価〕
（試験例５－１）
＜紡糸原液（ドープ液）の調製＞
　デンプン（和光純薬工業株式会社製）２００ｍｇを１１４００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これにフェニルイソシアネート（東京化成工業株式会社製）４００ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、デンプンのヒドロキシル基とフェニルイソシアネートのイソシアネート基とが反応して、フェニル基（機能性官能基）が、ウレタン結合を介して結合した修飾デンプン（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾デンプンは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が１００％であった。
　反応液を室温まで冷却した後、上記で得た改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の粉末３００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸原液を得た。紡糸原液中の修飾デンプンの含有量は、修飾デンプンとデンプンの総含有量を基準として、１７質量％である。
＜タンパク質繊維の製造＞
　調製した紡糸原液を６０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから窒素ガスを用い１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は６０℃であり、吐出圧は０．３ＭＰａであった。凝固後、得られた原糸を巻き取り速度３．００ｍ／分で巻き取り、自然乾燥させてタンパク質繊維（改変フィブロイン繊維）を得た。
＜水収縮試験＞
　得られたタンパク質繊維を長さ約１０ｃｍに切断し、水への浸漬前の糸の長さ（ｃｍ）を測定した。次いで、糸を４０℃の水浴に１分間浸漬した。その後、糸を水浴から取り出して、１５分間室温で真空乾燥させた後、乾燥後の糸の長さを測定した。タンパク質繊維の水収縮率を以下の式に従って算出した。
　水収縮率（％）＝｛（浸漬前の長さ／浸漬・乾燥後の長さ）－１｝×１００
（試験例５－２）
＜紡糸原液（ドープ液）の調製＞
　デンプン（和光純薬工業株式会社製）２５３ｍｇを７６００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これに無水酢酸（和光純薬工業株式会社製）１４７ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、デンプンのヒドロキシル基と無水酢酸とが反応して、アセチル基（機能性官能基）が結合した修飾デンプン（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾デンプンは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が１００％であった。
　反応液を室温まで冷却した後、上記で得た改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の粉末２０００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸原液を得た。紡糸原液中の修飾デンプンの含有量は、修飾デンプンとデンプンの総含有量を基準として、１７質量％である。
＜タンパク質繊維の製造、及び水収縮試験＞
　調製した紡糸原液を使用して、試験例５－１と同様の手順でタンパク質繊維の製造、及び水収縮試験を実施した。
（試験例５－３）
＜紡糸原液（ドープ液）の調製＞
　デンプン（和光純薬工業株式会社製）２１５ｍｇを７６００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これに無水酢酸（和光純薬工業株式会社製）１８５ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、デンプンのヒドロキシル基と無水酢酸とが反応して、アセチル基（機能性官能基）が結合した修飾デンプン（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾デンプンは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が５０％であった。
　反応液を室温まで冷却した後、上記で得た改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の粉末２０００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸原液を得た。紡糸原液中の修飾デンプンの含有量は、修飾デンプンとデンプンの総含有量を基準として、１７質量％である。
＜タンパク質繊維の製造、及び水収縮試験＞
　調製した紡糸原液を使用して、試験例５－１と同様の手順でタンパク質繊維の製造、及び水収縮試験を実施した。
（試験例５－４）
＜紡糸原液（ドープ液）の調製＞
　ポリビニルアルコール（ＰＶＡ）（和光純薬工業株式会社製）１２８ｍｇを７６００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これにフェニルイソシアネート（東京化成工業株式会社製）２７２ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、ＰＶＡのヒドロキシル基とフェニルイソシアネートとが反応して、フェニル基（機能性官能基）が、ウレタン結合を介して結合した修飾ＰＶＡ（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾ＰＶＡは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が１００％であった。
　反応液を室温まで冷却した後、上記で得た改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の粉末２０００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸原液を得た。紡糸原液中の修飾ＰＶＡの含有量は、修飾ＰＶＡとＰＶＡの総含有量を基準として、１７質量％である。
＜タンパク質繊維の製造、及び水収縮試験＞
　調製した紡糸原液を使用して、試験例５－１と同様の手順でタンパク質繊維の製造、及び水収縮試験を実施した。
（試験例５－５）
＜紡糸原液（ドープ液）の調製＞
　ポリビニルアルコール（ＰＶＡ）（和光純薬工業株式会社製）１９３ｍｇを７６００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これにフェニルイソシアネート（東京化成工業株式会社製）２０７ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、ＰＶＡのヒドロキシル基とフェニルイソシアネートとが反応して、フェニル基（機能性官能基）が、ウレタン結合を介して結合した修飾ＰＶＡ（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾ＰＶＡは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が５０％であった。
　反応液を室温まで冷却した後、上記で得た改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の粉末２０００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸原液を得た。紡糸原液中の修飾ＰＶＡの含有量は、修飾ＰＶＡとＰＶＡの総含有量を基準として、１７質量％である。
＜タンパク質繊維の製造、及び水収縮試験＞
　調製した紡糸原液を使用して、試験例５－１と同様の手順でタンパク質繊維の製造、及び水収縮試験を実施した。
（試験例５－６）
＜紡糸原液（ドープ液）の調製＞
　上記で得た改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の粉末１２００ｍｇを溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸原液を得た。
＜タンパク質繊維の製造、及び水収縮試験＞
　調製した紡糸原液を使用して、試験例５－１と同様の手順でタンパク質繊維の製造、及び水収縮試験を実施した。
（試験例５－７）
＜紡糸原液（ドープ液）の調製＞
　上記で得た改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の粉末３０００ｍｇ、及びデンプン（和光純薬工業株式会社製）６００ｍｇを溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸原液を得た。
＜タンパク質繊維の製造、及び水収縮試験＞
　調製した紡糸原液を使用して、試験例５－１と同様の手順でタンパク質繊維の製造、及び水収縮試験を実施した。
　結果を図７及び表１５に示す。なお、表１５中、試験例３－１は上記試験例５－１を、試験例３－２は上記試験例５－２を、試験例３－３は上記試験例５－３を、試験例３－４は上記試験例５－４を、試験例３－５は上記試験例５－５を、試験例３－６は上記試験例５－６を、試験例３－７は上記試験例５－７を、それぞれ示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000020
　機能性官能基として疎水性の官能基（フェニル基又はアセチル基）が結合した修飾ヒドロキシル基含有ポリマー（修飾デンプン又は修飾ＰＶＡ）と、タンパク質（改変フィブロイン）とを含む紡糸原液を用いてタンパク質繊維を製造することにより（試験例５－１～５－５（表１５では試験例３－１～３－５））、タンパク質のみを含む紡糸原液を用いた場合（試験例５－６（表１５では試験例３－６））、及びタンパク質と修飾されていないヒドロキシル基含有ポリマーとを含む紡糸原液を用いた場合（試験例５－７（表１５では試験例３－７））と比べて、水収縮率が低減され、耐水性を有するタンパク質繊維が得られた。これらのタンパク質繊維を使用して編織体を編成又は織成することで、機能性（耐水性）を有する編織体を得ることができる。
〔試験例６：機能性が付与されたタンパク質繊維の製造及び評価〕
（製造例１）
　ジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）に、上述のクモ糸フィブロイン（ＰＲＴ７９９）を濃度２４質量％となるよう添加した後、溶解促進剤としてＬｉＣｌを濃度４．０質量％となるように添加した。その後、シェーカーを使用して、クモ糸フィブロインを３時間かけて溶解させ、ＤＭＳＯ溶液を得た。得られたＤＭＳＯ溶液中のゴミと泡を取り除き、ドープ液とした。ドープ液の溶液粘度は９０℃において５０００ｃＰ（センチポアズ）であった。
　上記のようにして得られたドープ液と公知の乾湿式紡糸装置とを用いて乾湿式紡糸を行って、クモ糸フィブロインからなるモノフィラメントを得た。なお、ここでは、乾湿式紡糸を下記の条件で行った。
　凝固液（メタノール）の温度：５～１０℃
　延伸倍率：６倍
　乾燥温度：８０℃
　上記のようにして得た改変クモ糸フィブロイン繊維を用いて公知の方法により紡績糸を製造し、この改変クモ糸フィブロイン繊維からなる紡績糸と公知の編機とを用いて、横編みにより５ｃｍ角の編地（編織体）を編成した。なお、改変クモ糸フィブロイン繊維からなる紡績糸の番手は５８．１Ｎｍであり、編機のゲージ数は１８であった。
（試験例６－１）
　製造例１で得た編織体（５ｃｍ角の編地）を、ヘキサンジイソアネート（ＨＤＩ）２０ｍＬ中に浸漬した。次いで、ＨＤＩが含浸した編織体をアルミホイルに挟み、１３０℃で３０分加熱した。加熱後、編織体を取り出し、ブタノール（ＢｕＯＨ）２０ｍＬ中に浸漬し、１００℃で２４０分反応させた。反応後の試験サンプルをＴＨＦで洗浄し、機能性が付与された（耐水性付与物質（第一の反応剤及び第二の反応剤）が結合した）編織体を得た。
（試験例６－２）
　製造例１で得た編織体を、試験例６－２の編織体として評価した。
（試験例６－３）
　製造例１で得た編織体を、ヘキサンジイソアネート（ＨＤＩ，第一の反応剤）２０ｍＬ中に浸漬した。次いで、ＨＤＩが含浸した編織体をアルミホイルに挟み、１３０℃で３０分加熱した。その後、編織体をＴＨＦで洗浄して、第一の反応剤のみが結合した、試験例６－３の編織体を得た。
　試験例６－１～試験例６－３の編織体について、以下の試験方法で耐水性（収縮性）及び質感を評価した。
＜耐水性（収縮性）評価＞
　編織体に鉛筆で３ｃｍ角の正方形を描き、評価サンプルとした。評価サンプルをＰａｎａｓｏｎｉｃ製洗濯機（Ｎａ－ＶＧ１１００Ｌ）の洗濯モード「お家クリーニング」で洗濯した。次いで、同じ洗濯機で１５分脱水し、１２０分自然乾燥させた。洗濯前後の正方形の縦横の長さをそれぞれ測定し、縦向及び横方向の収縮率を求めた。同じ試験を３回行い、３回の平均値を評価結果とした。結果を表１６に示す。なお、表１６中、試験例４－１は上記試験例６－１を、試験例４－２は上記試験例６－２を、試験例４－３は上記試験例６－３を、それぞれ示す。
＜質感評価＞
　編織体の肌触りを三段階で評価した。試験例６－２の編織体の肌触りを基準（Ｂ）とし、それより風合いに優れる編織体をＡ、肌触りが荒く風合いに劣る編織体をＣとして評価した。結果を表１６に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000021
〔試験例７：改変フィブロイン繊維を使用した織生地の製造及び評価〕
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
　４質量％になるように塩化リチウムを溶解したＤＭＳＯを溶媒として用い、上記で製造した改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるように溶媒に添加した。９０℃のアルミブロックヒーターで１時間溶解させた後、不溶物と泡を取り除き、紡糸液（ドープ液）とした。
（２）紡糸　紡糸液をリザーブタンクに充填し、０．１又は０．２ｍｍ径のモノホールノズルからギアポンプを用い１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出量は０．０１～０．０８ｍＬ／分に調整した。凝固後、１００質量％メタノール洗浄浴槽で洗浄及び延伸を行った。洗浄及び延伸後、乾熱板を用いて乾燥させ、得られた原糸（改変フィブロイン繊維）を巻き取った。
（３）織生地の製造
　得られた改変フィブロイン繊維から諸撚糸を作製した。作製した諸撚糸を平織りして織生地を得た。
（４）織生地への耐水性付与物質の結合
　得られた織生地にフッ素系コーティング用モノマーを塗布し、プラズマ処理装置（Ｅｕｒｏｐｌａｓｍａ社製）を用いてプラズマ処理を施した。プラズマ処理により、フッ素系コーティング用モノマーが重合したフッ素系ポリマー（耐水性付与物質）が共有結合した織生地を得た。フッ素系コーティング用モノマーとして、Ｎａｎｏｆｉｃｓ１１０（試験例７－２）及びＮａｎｏｆｉｃｓ１２０（試験例７－３）（いずれもＥｕｒｏｐｌａｓｍａ社製）を使用した。
（５）撥水性評価
　プラズマ処理を施した試験例７－２及び試験例７－３の織生地、並びにプラズマ処理を施していない織生地（試験例７－１）について、撥水度試験（スプレー試験）を実施した。撥水度試験（スプレー試験）は、ＩＳＯ４９２０：２０１２に準じて実施した。以下に示す６段階（スコア０～５）の評価基準に従い、目視で判定を実施した。
　スコア５：表面に湿潤及び水滴の付着がない。
　スコア４：表面に湿潤しないが，水滴の付着がある。
　スコア３：表面に小さな湿潤がある。
　スコア２：湿潤が広がり，いくつかは互いに接続している。
　スコア１：水が当たった部分に完全な湿潤を示す。
　スコア０：表面全体に湿潤を示す。
　結果を表１７に示す。プラズマ処理を施していない試験例７－１の織生地はスコア０であったのに対し、プラズマ処理を施した試験例７－２及び試験例７－３の織生地はいずれもスコア４であり、耐水性（撥水性）が付与されていた。なお、以下、表１７及び表１８、表１９中、試験例２－１は上記試験例７－１を、試験例２－２は上記試験例７－２を、試験例２－３は上記試験例７－３を、それぞれ示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000022
（６）触感評価及び収縮性評価
　試験例７－１～試験例７－３の織生地から、一辺５ｃｍの正方形状の試験片をそれぞれ切り出した。試験片の一方の表面に、鉛筆で一辺３０ｍｍの正方形の頂点（４点）をマークした。各試験片を４０℃の水に１０分間浸漬した後、次いで室温で真空乾燥させる工程を５サイクル繰り返した。真空乾燥は、真空定温乾燥機（ＶＯＳ－３１０Ｃ，東京理化器械（株）製）を用いて、設定圧力－０．１ＭＰａで３０分間行った。また、各サイクル終了時に、触感を官能評価すると共に、マークした４点間の距離を測定して収縮率を評価した。
　触感は、以下の基準に従って判定した。結果を表１８に示す。プラズマ処理を施した試験例７－２及び試験例７－３の織生地はいずれもプラズマ処理を施していない試験例７－１の織生地と比べて触感の低下が抑制されていた。
　評点５：オリジナルと同様に良好である。
　評点４：良好であるが、オリジナルと比べて若干劣る。
　評点３：悪くはないが、やや堅い。
　評点２：悪く、かつ堅いが、曲げられる。
　評点１：とても悪く、堅く、かつ曲げられない。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000023
　収縮率は、下記式に従って算出した。なお、「各辺の長さの平均値」は、マークした４点で作られる四角形の各辺の長さの総和を４で割った値である。
　収縮率（％）＝｛１－（各辺の長さの平均値（ｍｍ）／３０ｍｍ）｝×１００
　結果を表１９に示す。プラズマ処理を施した試験例２－２及び試験例７－３の織生地はいずれもプラズマ処理を施していない試験例７－１の織生地と比べて収縮率が小さかった。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000024
〔試験例８：改変フィブロイン繊維を使用した編生地の製造及び評価〕
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
　４質量％になるように塩化リチウムを溶解したＤＭＳＯを溶媒として用い、上記で製造した改変フィブロイン（ＰＲＴ９１８）の凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるように溶媒に添加した。９０℃のアルミブロックヒーターで１時間溶解させた後、不溶物と泡を取り除き、紡糸液（ドープ液）とした。
（２）紡糸
　紡糸液をリザーブタンクに充填し、０．１又は０．２ｍｍ径のモノホールノズルからギアポンプを用い１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出量は０．０１～０．０８ｍＬ／分に調整した。凝固後、１００質量％メタノール洗浄浴槽で洗浄及び延伸を行った。洗浄及び延伸後、乾熱板を用いて乾燥させ、得られた原糸（改変フィブロイン繊維）を巻き取った。
（３）評価用編生地の製造
　得られた改変フィブロイン繊維を裁断して改変フィブロインステープルを作製した。作製した改変フィブロインステープルを開繊開毛した後、公知の紡績装置により紡績し、紡績糸を得た。得られた紡績糸を、ホールガーメント横編機（ＭＡＣＨ２ＸＳ，島精機製）を使用して編み、編生地を得た。
（４）編生地への耐水性付与物質の結合
　得られた編生地にフッ素系コーティング用モノマーを塗布し、プラズマ処理装置（Ｅｕｒｏｐｌａｓｍａ社製）を用いてプラズマ処理を施した。プラズマ処理により、フッ素系コーティング用モノマーが重合したフッ素系ポリマー（耐水性付与物質）が共有結合した編生地を得た（試験例３－２）。フッ素系コーティング用モノマーとして、Ｎａｎｏｆｉｃｓ１２０（Ｅｕｒｏｐｌａｓｍａ社製）を使用した。
（５）撥水性評価
　プラズマ処理を施した試験例８－２の編生地、及びプラズマ処理を施していない編生地（試験例８－１）について、試験例７と同様の方法で、撥水度試験（スプレー試験）を実施した。結果を表２０に示す。プラズマ処理を施していない試験例８－１の編生地はスコア０であったのに対し、プラズマ処理を施した試験例８－２の編生地はスコア５であり、耐水性（撥水性）が付与されていた。なお、以下、表２０及び表２１、表２２中、試験例３－１は上記試験例８－１を、試験例３－２は上記試験例８－２を、それぞれ示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000025
（６）触感評価及び収縮性評価
　試験例８－１及び試験例８－２の編生地から、一辺５ｃｍの正方形状の試験片をそれぞれ切り出した。試験片の一方の表面に、鉛筆で一辺３０ｍｍの正方形の頂点（４点）をマークした。予備処理として、各試験片を４０℃の水に１０分間浸漬した後、次いで室温で真空乾燥させる工程を５サイクル繰り返した。真空乾燥は、真空定温乾燥機（ＶＯＳ－３１０Ｃ，東京理化器械（株）製）を用いて、設定圧力－０．１ＭＰａで３０分間行った。
　次いで、予備処理を経た試験片に対し、洗浄工程、乾燥工程、浸水工程及び乾燥工程をこの順に５サイクル繰り返した。洗浄工程では、パナソニック（株）製洗濯機（ＮＡ－ＶＧ１１００Ｌ）を使用し、ライオン（株）製洗剤（トップクリアリキッド）を用いて、試験片に対して、洗浄を５分間行った後、すすぎを２回行い、次いで脱水１分間を行った。乾燥工程では、真空定温乾燥機（ＶＯＳ－３１０Ｃ，東京理化器械（株）製）を用いて、設定圧力－０．１ＭＰａで３０分間、室温で試験片の乾燥を行った。浸水工程では、試験片を４０℃の水に１０分間浸漬した。各サイクル終了時に、試験例７と同様の基準で、触感を官能評価すると共に、マークした４点間の距離を測定して収縮率を評価した。
　触感の官能評価結果を表２１に示す。なお、「開始時」は、予備処理後、サイクルを開始する前の評価結果である。プラズマ処理を施した試験例８－２（表２１中、試験例２－２）の編生地は、プラズマ処理を施していない試験例８－１（表２１中、試験例２－１）の編生地と比べて触感の低下が抑制されていた。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000026
　収縮率の評価結果を表２２に示す。プラズマ処理を施した試験例８－２（表２２中、試験例２－２）の編生地は、プラズマ処理を施していない試験例８－１（表２２中、試験例２－１）の編生地と比べて収縮率が小さかった。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000027
〔試験例９：改変フィブロイン繊維の製造及び評価〕
＜試験例９－１＞
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
　デンプン（和光純薬工業株式会社製）２００ｍｇを１１４００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これにフェニルイソシアネート（東京化成工業株式会社製）４００ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、デンプンのヒドロキシル基とフェニルイソシアネートのイソシアネート基とが反応して、フェニル基（機能性官能基）が、ウレタン結合を介して結合した修飾デンプン（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾デンプンは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が１００％であった。
　反応液を室温まで冷却した後、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末３００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸液（ドープ液）を得た。紡糸液中の修飾デンプンの含有量は、修飾デンプンとデンプンの総含有量を基準として、１７質量％である。
（２）改変フィブロインと耐水性付与物質を含む繊維の製造
　調製した紡糸液を６０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから窒素ガスを用い１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は６０℃であり、吐出圧は０．３ＭＰａであった。凝固後、得られた原糸を巻き取り速度３．００ｍ／分で巻き取り、自然乾燥させて、改変フィブロインと耐水性付与物質（修飾デンプン）を含む繊維を得た。
（３）収縮性評価
　得られた繊維を長さ約１０ｃｍに切断し、水への浸漬前の糸の長さ（ｃｍ）を測定した。次いで、糸を４０℃の水浴に１分間浸漬した。その後、糸を水浴から取り出して、１５分間室温で真空乾燥させた後、乾燥後の糸の長さを測定した。繊維の収縮率を以下の式に従って算出した。結果を表２３に示す。
　収縮率（％）＝｛（浸漬前の長さ／浸漬・乾燥後の長さ）－１｝×１００
なお、表２３中、試験例５－１は試験例９－１を、また、試験例５－２は後述する試験例９－２を、試験例５－３は後述する試験例９－３を、試験例５－４は後述する試験例９－４を、試験例５－５は後述する試験例９－５を、試験例５－６は後述する試験例９－６を、試験例５－７は後述する試験例９－７を、それぞれ示す。
＜試験例９－２＞
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
　デンプン（和光純薬工業株式会社製）２５３ｍｇを７６００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これに無水酢酸（和光純薬工業株式会社製）１４７ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、デンプンのヒドロキシル基と無水酢酸とが反応して、アセチル基（機能性官能基）が結合した修飾デンプン（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾デンプンは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が１００％であった。
　反応液を室温まで冷却した後、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末２０００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸液（ドープ液）を得た。紡糸液中の修飾デンプンの含有量は、修飾デンプンとデンプンの総含有量を基準として、１７質量％である。
（２）改変フィブロインと耐水性付与物質を含む繊維の製造
　調製した紡糸液を使用して、試験例９－１と同様の手順で改変フィブロインと耐水性付与物質（修飾デンプン）を含む繊維を得た。
（３）収縮性評価
　得られた繊維について、試験例９－１と同様の手順で収縮性評価を実施した。結果を表２３に示す。
＜試験例９－３＞
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
　デンプン（和光純薬工業株式会社製）２１５ｍｇを７６００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これに無水酢酸（和光純薬工業株式会社製）１８５ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、デンプンのヒドロキシル基と無水酢酸とが反応して、アセチル基（機能性官能基）が結合した修飾デンプン（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾デンプンは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が５０％であった。
　反応液を室温まで冷却した後、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末２０００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸液（ドープ液）を得た。紡糸液中の修飾デンプンの含有量は、修飾デンプンとデンプンの総含有量を基準として、１７質量％である。
（２）改変フィブロインと耐水性付与物質を含む繊維の製造
　調製した紡糸液を使用して、試験例５－１と同様の手順で改変フィブロインと耐水性付与物質（修飾デンプン）を含む繊維を得た。
（３）収縮性評価
　得られた繊維について、試験例９－１と同様の手順で収縮性評価を実施した。結果を表２３に示す。
＜試験例９－４＞
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
　ポリビニルアルコール（ＰＶＡ）（和光純薬工業株式会社製）１２８ｍｇを７６００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これにフェニルイソシアネート（東京化成工業株式会社製）２７２ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、ＰＶＡのヒドロキシル基とフェニルイソシアネートとが反応して、フェニル基（機能性官能基）が、ウレタン結合を介して結合した修飾ＰＶＡ（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾ＰＶＡは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が１００％であった。
　反応液を室温まで冷却した後、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末２０００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸液（ドープ液）を得た。紡糸液中の修飾ＰＶＡの含有量は、修飾ＰＶＡとＰＶＡの総含有量を基準として、１７質量％である。
（２）改変フィブロインと耐水性付与物質を含む繊維の製造
　調製した紡糸液を使用して、試験例９－１と同様の手順で改変フィブロインと耐水性付与物質（修飾ＰＶＡ）を含む繊維を得た。
（３）収縮性評価
　得られた繊維について、試験例９－１と同様の手順で収縮性評価を実施した。結果を表２３に示す。
＜試験例９－５＞
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
　ポリビニルアルコール（ＰＶＡ）（和光純薬工業株式会社製）１９３ｍｇを７６００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これにフェニルイソシアネート（東京化成工業株式会社製）２０７ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、ＰＶＡのヒドロキシル基とフェニルイソシアネートとが反応して、フェニル基（機能性官能基）が、ウレタン結合を介して結合した修飾ＰＶＡ（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾ＰＶＡは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が５０％であった。
　反応液を室温まで冷却した後、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末２０００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸液（ドープ液）を得た。紡糸液中の修飾ＰＶＡの含有量は、修飾ＰＶＡとＰＶＡの総含有量を基準として、１７質量％である。
（２）改変フィブロインと耐水性付与物質を含む繊維の製造
　調製した紡糸液を使用して、試験例９－１と同様の手順で改変フィブロインと耐水性付与物質（修飾ＰＶＡ）を含む繊維を得た。
（３）収縮性評価
　得られた繊維について、試験例９－１と同様の手順で収縮性評価を実施した。結果を表２３に示す。
＜試験例９－６＞
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
　改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末１２００ｍｇを溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸液（ドープ液）を得た。
（２）繊維の製造
　調製した紡糸液を使用して、試験例９－１と同様の手順で繊維を得た。
（３）収縮性評価
　得られた繊維について、試験例９－１と同様の手順で収縮性評価を実施した。結果を表２３に示す。
＜試験例９－７＞
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
　改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末３０００ｍｇ、及びデンプン（和光純薬工業株式会社製）６００ｍｇを溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸液（ドープ液）を得た。
（２）繊維の製造
　調製した紡糸液を使用して、試験例９－１と同様の手順で繊維を得た。
（３）収縮性評価
　得られた繊維について、試験例９－１と同様の手順で収縮性評価を実施した。結果を表２３に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000028
　改変フィブロインと、耐水性付与物質（ヒドロキシル基含有ポリマー（修飾デンプン又は修飾ＰＶＡ））を含む繊維は、耐水性付与物質を含まない繊維と比べて、収縮率が低減されていた。
〔試験例１０：改変フィブロイン繊維の難燃性評価〕
４．０質量％になるようにＬｉＣｌを溶解させたジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）を溶媒として用意し、そこに改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるよう添加し、シェーカーを使用して３時間溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液（紡糸原液）を得た。
調製した紡糸原液を９０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は９０℃であった。凝固後、得られた原糸を巻き取り、自然乾燥させて改変フィブロイン繊維を得た。
得られた改変フィブロイン繊維（撚り合せたフィラメント糸）を使用して、丸編機を使用した丸編みで評価用の編地を製造した。編地は、太さ１８０デニール、ゲージ数１８とした。得られた編地から２０ｇ切り出して試験片とした。
燃焼性試験は、消防庁危険物規制課長　消防危５０号平成７年５月３１日の粉粒状又は融点の低い合成樹脂の試験方法に準拠した。試験は、温度２２℃、相対湿度４５％、気圧１０２１ｈＰａの条件下で実施した。測定結果（酸素濃度（％）、燃焼率（％）、換算燃焼率（％））を表２４に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000029
難燃性試験の結果、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）繊維の限界酸素指数（ＬＯＩ）値は２７．２であった。一般にＬＯＩ値が２６以上あれば難燃性があるとされる。改変フィブロイン繊維は、難燃性に優れていることが分かる。
〔試験例１１：改変フィブロイン繊維の吸湿発熱性評価〕
４．０質量％になるようにＬｉＣｌを溶解させたジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）を溶媒として用意し、そこに改変フィブロインの凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるよう添加し、シェーカーを使用して３時間溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液（紡糸原液）を得た。
調製した紡糸原液を６０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は６０℃であった。凝固後、得られた原糸を巻き取り、自然乾燥させて改変フィブロイン繊維を得た。
比較のため、市販されているウール繊維、コットン繊維、テンセル繊維、レーヨン繊維及びポリエステル繊維を用意した。
各繊維を使用して、横編機を使用した横編みで評価用の編地を製造した。改変フィブロイン（ＰＲＴ９１８）繊維を使用した編地は、太さ：１／３０Ｎ（毛番手単糸）、ゲージ数：１８とした。改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）繊維を使用した編地は、太さ：１／３０Ｎ（毛番手単糸）、ゲージ数：１６とした。その他の繊維を使用した編地は、ＰＲＴ９１８繊維及びＰＲＴ７９９繊維を使用した編地とほぼ同一のカバーファクターとなるように太さ及びゲージ数を調整した。具体的には、以下のとおりである。
ウール　太さ：２／３０Ｎ（双糸）、ゲージ数：１４
コットン　太さ：２／３４Ｎ（双糸）、ゲージ数：１４
テンセル　太さ：２／３０Ｎ（双糸）、ゲージ数：１５
レーヨン　太さ：１／３８Ｎ（単糸）、ゲージ数：１４
ポリエステル　太さ：１／６０Ｎ（単糸）、ゲージ数：１４
１０ｃｍ×１０ｃｍに裁断した編地を２枚合わせにし、四辺を縫い合わせて試験片（試料）とした。試験片を低湿度環境（温度２０±２℃、相対湿度４０±５％）で４時間以上放置した後、高湿度環境（温度２０±２℃、相対湿度９０±５％）に移し、試験片内部中央に取り付けた温度センサーにより３０分間、１分間隔で温度の測定を行った。
測定結果から、下記式Ａに従って、最高吸湿発熱度を求めた。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
図８は、吸湿発熱性試験の結果の一例を示すグラフである。グラフの横軸は、試料を低湿度環境から高湿度環境に移した時点を０とし、高湿度環境での放置時間（分）を示す。グラフの縦軸は、温度センサーで測定した温度（試料温度）を示す。図８に示したグラフ中、Ｍで示した点が、試料温度の最高値に対応している。最高吸湿発熱度の算出結果を表２５に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000030
表２５に示すとおり、改変フィブロイン繊維（ＰＲＴ９１８繊維及びＰＲＴ７９９繊維）は、既存の繊維と比べて、最高吸湿発熱度が高く、吸湿発熱性に優れていることが分かる。
〔試験例１２：改変フィブロイン繊維の保温性評価〕
４．０質量％になるようにＬｉＣｌを溶解させたジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）を溶媒として用意し、そこに改変フィブロインの凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるよう添加し、シェーカーを使用して３時間溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液（紡糸原液）を得た。
調製した紡糸原液を６０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は６０℃であった。凝固後、得られた原糸を巻き取り、自然乾燥させて改変フィブロイン繊維を得た。
比較のため、市販されているウール繊維、シルク繊維、綿繊維、レーヨン繊維及びポリエステル繊維を用意した。
各繊維を使用して、横編機を使用した横編みで評価用の編地を製造した。改変フィブロイン（ＰＲＴ９６６）繊維を使用した編地は、番手：３０Ｎｍ、撚り本数：１、ゲージ数：１８ＧＧ、目付け：９０．１ｇ／ｍ２とした。改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）繊維を使用した編地は、番手：３０Ｎｍ、撚り本数：１、ゲージ数ＧＧ：１６、目付け：１１１．０ｇ／ｍ２とした。その他の繊維を使用した編地は、ＰＲＴ９６６繊維及びＰＲＴ７９９繊維を使用した編地とほぼ同一のカバーファクターとなるように太さ及びゲージ数を調整した。具体的には、以下のとおりである。
ウール　番手：３０Ｎｍ、撚り本数：２、ゲージ数：１４ＧＧ、目付け：２４２．６ｇ／ｍ２
シルク　番手：６０Ｎｍ、撚り本数：２、ゲージ数：１４ＧＧ、目付け：２２５．２ｇ／ｍ２
　綿　番手：３４Ｎｍ、撚り本数：２、ゲージ数：１４ＧＧ、目付け：１９４．１ｇ／ｍ２
レーヨン　番手：３８Ｎｍ、撚り本数：１、ゲージ数：１４ＧＧ、目付け：１８１．８ｇ／ｍ２
ポリエステル　番手：６０Ｎｍ、撚り本数：１、ゲージ数：１４ＧＧ、目付け：１８４．７ｇ／ｍ２
保温性は、カトーテック株式会社製のＫＥＳ－Ｆ７サーモラボＩＩ試験機を使用し、ドライコンタクト法（皮膚と衣服が乾燥状態で直接触れた時を想定した方法）を用いて評価した。２０ｃｍ×２０ｃｍに裁断した編地１枚を試験片（試料）とした。試験片を、一定温度（３０℃）に設定した熱板にセットし、風洞内風速３０ｃｍ／秒の条件で、試験片を介して放散された熱量（ａ）を求めた。試験片をセットしない状態で、上記同様の条件で放散された熱量（ｂ）を求め、下記の式に従い保温率（％）を算出した。
保温率（％）＝（１－ａ／ｂ）×１００
測定結果から、下記式Ｂに従って、保温性指数を求めた。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ２）
保温性指数の算出結果を表２６に示す。保温性指数が高いほど、保温性に優れる材料と評価することができる。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000031
表２６に示すとおり、改変フィブロイン繊維（ＰＲＴ９６６繊維及びＰＲＴ７９９繊維）は、既存の繊維と比べて、保温性指数が高く、保温性に優れていることが分かる。
〔試験例１３：人工毛皮の製造〕
改変フィブロイン（ＰＲＴ９６６）の凍結乾燥粉末を、ギ酸に濃度３０質量％となるよう添加し、撹拌羽付き溶解槽を使用して１．５時間溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液（紡糸原液）を得た。得られた改変クモ糸フィブロイン溶液をドープ液（紡糸原液）とし、公知の乾湿式紡糸装置を用いた乾湿式紡糸によって改変クモ糸フィブロイン繊維（フィラメント）を製造した。次いで、公知の捲縮装置を用いて、得られた改変フィブロイン繊維に対して機械捲縮を行った後、１１０～１５０ｍｍの長さにカットしてステープルを得た。得られたステープルを用い、常法に従って紡績糸を得た。その後、得られた紡績糸を用いて、パイル編みにより、片面にパイルが突設したパイル編地を得た。その後、パイルのループを切断した後、櫛入れを行った。これにより、改変フィブロイン繊維からなる人工毛皮を得た。得られた人工毛皮の写真を図９及び図１０に示した。

Claims (24)

  1. 人工タンパク質繊維を含む、人工毛皮。
  2. 前記人工タンパク質繊維が、人工構造タンパク質繊維を含有する、請求項１に記載の人工毛皮。
  3. 前記人工構造タンパク質繊維が、改変フィブロイン繊維を含有する、請求項２に記載の人工毛皮。
  4. 前記改変フィブロイン繊維が、改変クモ糸フィブロイン繊維を含有する、請求項３に記載の人工毛皮。
  5. 　防縮されたタンパク質繊維を含む、人工毛皮。
  6. 　前記タンパク質繊維は、下記式Ｉで定義される湿潤時収縮率が２％以上である、請求項６に記載の人工毛皮。
    　湿潤時収縮率＝｛１－（水に接触させて湿潤状態にしたタンパク質繊維の長さ／紡糸後、水と接触する前のタンパク質繊維の長さ）｝×１００（％）　…（式Ｉ）
  7. 　前記タンパク質繊維は、下記式ＩＩで定義される乾燥時収縮率が７％超である、請求項５又は６に記載の人工毛皮。
    　乾燥時収縮率＝｛１－（乾燥状態にしたタンパク質繊維の長さ／紡糸後、水と接触する前のタンパク質繊維の長さ）｝×１００（％）　…（式ＩＩ）
  8. 　前記タンパク質繊維が、改変フィブロインを含む、請求項５～７のいずれか一項に記載の人工毛皮。
  9. 　前記改変フィブロインが、改変クモ糸フィブロインである、請求項８に記載の人工毛皮
  10. 　繊維を含み、かつ機能性が付与された、人工毛皮。
  11. 　タンパク質架橋体を含み、
    　前記タンパク質架橋体が、ポリペプチド骨格と、タンパク質と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を２つ以上有する第一の反応剤の残基である第一の残基と、前記第一の反応性基と反応して結合を形成可能な第二の反応性基を１つ有する第二の反応剤の残基である第二の残基と、をそれぞれ複数有し、
    　前記第一の残基の少なくとも一つが、前記ポリペプチド骨格を架橋しており、
    　前記第一の残基の少なくとも一つが、一端でポリペプチド骨格と結合し、他端で前記第二の残基と結合している、請求項１０に記載の人工毛皮。
  12. 　ヒドロキシル基含有ポリマーに機能性官能基が結合した修飾ヒドロキシル基含有ポリマーを含む、請求項１０又は１１に記載の人工毛皮。
  13. 　繊維及び耐水性付与物質を含む、人工毛皮。
  14. 　前記改変フィブロインと前記耐水性付与物質が共有結合している、請求項１３に記載の人工毛皮。
  15. 　前記耐水性付与物質が、シリコーン系ポリマー及びフッ素系ポリマーから選ばれる少なくとも１種である、請求項１３又は１４に記載の人工毛皮。
  16. 　前記繊維が、タンパク質繊維を含む、請求項１０～１５のいずれか一項に記載の人工毛皮。
  17. 　前記タンパク質繊維が、改変フィブロインを含む、請求項１６に記載の人工毛皮。
  18. 　前記改変フィブロインが、改変クモ糸フィブロインである、請求項１７に記載の人工毛皮
  19. 限界酸素指数（ＬＯＩ）値が、２６．０以上である、請求項１～１８のいずれか一項に記載の人工毛皮。
  20. 下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超である、請求項１～１９のいずれか一項に記載の人工毛皮。
    式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
    ［式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。］
  21. 下記式Ｂに従って求められる保温性指数が０．１８超である、請求項１～２０のいずれか一項に記載の人工毛皮。
    式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ２）
    ［式Ｂ中、保温率（％）は、ドライコンタクト法（温度３０℃、風速３０ｃｍ／秒）で測定された保温率を意味し、（１－ａ／ｂ）×１００で算出される。ａは、試験片を介して放散された熱量を示し、ｂは、試験片を介さないで放散された熱量を示す。］
  22. 人工タンパク質繊維を含む繊維を使用し、生地の片面又は両面にパイルが突設されたパイル生地を得る工程と、
    前記パイルのループを切断し、カットパイルを形成する工程と、を備える、人工毛皮の製造方法。
  23. 　防縮されたタンパク質繊維を使用し、生地の片面又は両面にパイルが突設されたパイル生地を得る工程と、
    　前記パイルのループを切断し、カットパイルを形成する工程と、を備える、人工毛皮の製造方法。
  24. 　タンパク質繊維を含む繊維を使用し、生地の片面又は両面にパイルが突設されたパイル生地を得る工程と、
    　前記パイルのループを切断し、カットパイルを形成する工程と、
    前記パイル生地を防縮する工程と、を備える、人工毛皮の製造方法。
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