WO2024149552A1 - Enzymhaltiges wasch- und reinigungsmittel - Google Patents

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WO2024149552A1
WO2024149552A1 PCT/EP2023/085439 EP2023085439W WO2024149552A1 WO 2024149552 A1 WO2024149552 A1 WO 2024149552A1 EP 2023085439 W EP2023085439 W EP 2023085439W WO 2024149552 A1 WO2024149552 A1 WO 2024149552A1
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amino acid
acid sequence
seq
washing
positions
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Inga Kerstin Vockenroth
Piotr TKACZ
Arno DÜFFELS
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Henkel AG and Co KGaA
Original Assignee
Henkel AG and Co KGaA
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    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
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    • C12Y302/01052—Beta-N-acetylhexosaminidase (3.2.1.52)
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    • C11D2111/14—Hard surfaces

Definitions

  • the invention is in the field of washing and cleaning agents, in particular enzyme-containing washing and cleaning agents.
  • the invention relates to a washing and cleaning agent, in particular textile washing agent, particularly preferably a pre-portioned textile washing agent, comprising at least one dispersin and at least three other enzymes. Also part of the invention are the corresponding washing and cleaning processes, the use of the agents described herein and the use of dispersin to improve the cleaning performance of a washing and cleaning agent.
  • the invention further relates to the use of the enzyme combination according to the invention to synergistically increase the cleaning performance of a washing or cleaning agent containing the enzyme combination according to the invention, in particular of typically non-enzyme-sensitive stains.
  • enzymes in detergents have been established in the state of the art for decades. They serve to expand the performance spectrum of the agents in question according to their special activities. These include in particular hydrolytic enzymes such as proteases, amylases, lipases and cellulases. The first three mentioned hydrolyze proteins, starch and fats and thus contribute directly to the removal of dirt. Cellulases are used in textile detergents in particular because of their effect on fabrics.
  • Another group of detergent enzymes are oxidative enzymes, in particular oxidases, which, if necessary in conjunction with other components, preferably serve to bleach soiling and/or to generate the bleaching agents in situ.
  • an enzyme combination according to the invention improves the cleaning performance of a washing and cleaning agent.
  • an enzyme combination according to the invention improves the cleaning performance of a washing and cleaning agent with regard to typically non-enzyme-sensitive soiling.
  • an enzyme combination according to the invention improves the cleaning performance of a washing and cleaning agent with regard to greasy soiling.
  • an enzyme combination according to the invention improves the cleaning performance of a washing and cleaning agent with regard to protease-sensitive soiling.
  • the invention therefore relates, in a first aspect, to a washing or cleaning agent, preferably textile detergent, particularly preferably liquid textile detergent, comprising
  • (C) at least one ingredient, preferably in an amount of 0.01 to 99.9% by weight, based on the total weight of the washing and cleaning agent.
  • the invention relates to a washing or cleaning agent, preferably textile detergent, particularly preferably pre-portioned textile detergent, comprising
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:4 over its entire length by at least 60% and increasingly preferably by at least 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical and, based on the numbering according to SEQ ID NO:4, at least one of the positions corresponding to positions 93, 116, 118, 129, 133, 134, 140, 142, 146, 147, 149, 151 , 152, 169, 174, 183, 184, 186, 189, 193,
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:5 over its entire length by at least 70% and increasingly preferably by at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical; and/or
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:6 over its entire length; and/or
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the position corresponding to position 101, the amino acid substitution R101 E, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61, 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161, 163, 171, 172, 185, 199,
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:9 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the positions corresponding to positions 9, 130, 133, 144, 217, 252 and 271, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E and combinations thereof, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 6, 61, 62,
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:7 (i) at the positions corresponding to positions 3, 4, 99 and 199, the amino acid substitutions S3T, V4I, R99E and V199I, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 74, 136, 143, 154, 160, 161, 163, 171, 181, 183, 185, 200, 203, 209, 212 and 256, at least one amino acid substitution
  • a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:13 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:13, (i) at the positions corresponding to positions 231 and 233, the amino acid substitutions T231 R and N233R and optionally (ii) at least one of the positions corresponding to positions 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 and 256, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of D
  • a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:14 over its entire length; and/or
  • a mannanase which has mannan-degrading activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:19 over its entire length; and/or
  • a mannanase which has mannan-degrading activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NQ:20 over its entire length; and/or
  • a mannanase which has mannan-degrading activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:21 over its entire length; and/or
  • a cellulase which has cellulolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:23 over its entire length; and
  • (C) at least one ingredient, preferably in an amount of 0.01 to 99.9% by weight, based on the total weight of the washing and cleaning agent.
  • the washing and cleaning agent according to the invention is preferably a textile detergent, in particular a liquid textile detergent, very particularly preferably a pre-portioned textile detergent.
  • the agent is preferably flowable under standard conditions (20°C, 1013 mbar). More preferably, the washing or cleaning agent is essentially free of boron-containing compounds, preferably free of boron-containing compounds; and/or has a pH value in a range from about 6 to about 11, in particular from about 6.5 to about 10.5, more preferably from about 7 to about 10, particularly preferably from about 8 to about 9 in a 1% by weight solution in deionized water at 20°C.
  • Further objects of the invention relate to a method for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, using a washing or cleaning agent according to the invention, the use of a washing or cleaning agent according to the invention for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 40°C, the use of a dispersin in a washing or cleaning agent according to the invention to improve the cleaning performance of the washing or cleaning agent on various types of soiling, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 40°C, and the use of a dispersin in a washing or cleaning agent according to the invention containing dispersin and protease to improve the proteolytic cleaning performance of the washing or cleaning agent, in particular on blood-containing soiling, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 40°C.
  • Preferred embodiments of the present invention provide washing and cleaning agents with improved cleaning performance, in particular with regard to greasy and/or typically non-enzyme-sensitive and/or protease-sensitive soiling.
  • Preferred embodiments of enzyme combinations according to the invention achieve such advantageous cleaning performance even at low temperatures, in particular from about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 40°C.
  • At least one as used herein means one or more, i.e. 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14 or more.
  • agent and cleaning agent or “detergent or cleaning agent” as used herein is synonymous with the term “agent” and refers to a composition for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, as explained in the description.
  • Liquid as used herein includes liquids and gels as well as pasty compositions. It is preferred that the liquid compositions be flowable and pourable at room temperature, but it is also possible that they have a yield point.
  • a substance e.g. a composition or an agent, is in solid form according to the definition of the invention if it is in the solid state at 25°C and 1,013 mbar.
  • a substance e.g. a composition or an agent, is liquid according to the definition of the invention if it is in the liquid state at 25°C and 1,013 mbar. Liquid also includes gel form.
  • Variant refers to natural or artificially generated variations of a native enzyme that have a modified amino acid sequence compared to the reference form.
  • an enzyme combination according to the invention improves the cleaning performance of a washing and cleaning agent.
  • an enzyme combination according to the invention improves the cleaning performance of a washing and cleaning agent with regard to typically non-enzyme-sensitive soiling.
  • an enzyme combination according to the invention improves the cleaning performance of a washing and cleaning agent with regard to typically non-enzyme-sensitive soiling.
  • the enzyme combination according to the invention improves the cleaning performance of a washing and cleaning agent with regard to greasy soiling.
  • the enzyme combination according to the invention improves the cleaning performance of a dispersin- and protease-containing washing and cleaning agent with regard to protease-sensitive soiling.
  • the enzyme combination according to the invention comprises
  • (B) at least three, increasingly preferably at least four, five or six, further enzymes, wherein the further enzymes are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase, cellulase, pectate lyase and mixtures thereof (as defined herein).
  • Dispersins belong to the group of hexosaminidases or ß-N-acetylglucosamine minidases (EC 3.2.1.52). These are polypeptides that catalyze the hydrolysis of N-acetyl-D-hexosamine or N-acetylglucosamine polymers.
  • Dispersin B is a ß-hexosaminidase that specifically hydrolyzes ß-1,6-glycosidic bonds of acetylglucosamine polymers that occur, for example, in biofilm, EPS (extracellular polymer structures), cell debris and other so-called biosoils (i.e. soiling of biological origin).
  • a dispersin which has ß-1,6-N-acetylglucosaminidase activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:1 over its entire length.
  • a dispersin which has ß-1,6-N-acetylglucosaminidase activity, comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:1 over its entire length, and based on the numbering according to SEQ ID NO:1, at least one of the positions corresponding to positions 2, 3, 12, 15, 17, 18, 19, 22, 23, 24, 25, 26, 30, 32, 34, 43, 44, 45, 49, 52, 54, 56, 57, 58, 59, 60, 62, 63, 67, 68, 71, 72 , 74, 77, 79, 80, 81,
  • a dispersin which has ß-1,6-N-acetylglucosaminidase activity, comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:1 over its entire length, and based on the numbering according to SEQ ID NO:1, at least one of the positions corresponding to positions 2, 3, 12, 15, 17, 18, 22, 23, 25, 30, 49, 56, 59, 62, 63, 68, 72, 74, 77, 82, 90, 99, 100, 114, 123, 124, 125, 135, 138, 171, 173, 174, 175, 178, 179
  • a dispersin which has ß-1,6-N-acetylglucosaminidase activity, comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:1 over its entire length, and based on the numbering according to SEQ ID NO:1, at least one of the positions corresponding to positions 3, 15, 17, 49, 59, 140, 163, 186, 207, 215, 218, 225, 227, 232, 235, 237, 252, 260, 267, 272, 279, 281, 288, 308, 309 and 312, at least one amino acid substitution and/or deletion selected from the amino acid sequence given in SEQ
  • a dispersin which has ß-1,6-N-acetylglucosaminidase activity, comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:1 over its entire length, and based on the numbering according to SEQ ID NO:1, at least one of the positions corresponding to positions 3, 15, 49, 59, 163, 186, 225, 227, 232, 235, 252, 260, 272, 279, 281, 308, 309 and 312, having at least one amino acid substitution and/or deletion selected from the group consisting of Q3I, H15Y, A49W,
  • a dispersin which has ß-1,6-N-acetylglucosaminidase activity, comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:1 over its entire length, has at least one and increasingly preferably two, three, four, five, six, seven, eight or nine amino acid substitutions, wherein the Dispersin a Amino acid substitution combination consisting of the amino acid sequence selected from the group consisting of Q3I-A49W, Q3I-N59E, Q3I-S163P, Q3I-S186R, Q3I-Q215K, Q3
  • a dispersin which has ß-1,6-N-acetylglucosaminidase activity, comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:1 over its entire length to at least 70% and increasingly preferably to at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical, has at least ten and increasingly preferably eleven, twelve, 13, 14, 15, 16, 17, 18 or more amino acid substitutions, wherein the dispersin has a
  • Amino acid substitution combination consisting of the one from Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R-N227T-E232D-N252P-F276A-S279G-K308E-K309E-K312E, Q3F-T17W-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G- N227T-G235W-N252P-H272P-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R- S225G-N227T-N252P-F276A-S279G-K308E-K309E-K312E, Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R- S22 5G-N227T-E232D-N252P-F276A-S279G-K308E
  • a dispersin which has ß-1,6-N-acetylglucosaminidase activity, comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:1 over its entire length, at least 15 and increasingly preferably 16, 17, 18 or 19 amino acid substitutions wherein the dispersin has an amino acid substitution combination selected from the group consisting of Q3F-T17W-A49W-N59E-S163P-S186R-D207N-T218Q-S225G-N227T-G235W-N252P-H272P-Y281 P-K30
  • a dispersin which has ß-1,6-N-acetylglucosaminidase activity, comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:1 over its entire length, has at least 18 amino acid substitutions, wherein the dispersin has an amino acid substitution combination which from the Q3F-H15Y-V140I-S163P-S186R-Q215K- S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-N267T-H272V-S279D-Y281 P-K30
  • ß-1,6-N-acetylglucosamnidase activity is synonymous with “hexosaminidase activity” and/or “dispersin activity” and is determined as follows: To determine the dispersin activity, 35 ⁇ l of dispersin assay solution (45 mM citrate buffer pH 5 with 0.5 mg/ml p-nitrophenyl-N-acetyl-ß-D-glucosaminide) are added to a microtiter plate containing 5 ⁇ l of sample solution per well. The microtiter plate is incubated for 3 hours at room temperature. After incubation, 40 ⁇ l of stop solution (0.4 M Na2CC>3) is added and the absorbance is measured at 405 nm. The activity values obtained are corrected by subtracting the absorbance measurement obtained for a reference without dispersin in order to eliminate background noise. From this, the residual activity (RA) for the respective dispersin variant can be calculated in comparison to a reference dispersin.
  • dispersin assay solution 45
  • Proteases are among the most technically important enzymes of all. They are the longest established enzymes for detergents and cleaning agents and are contained in practically all modern, high-performance detergents and cleaning agents. Proteases have enzymatic activity, i.e. they are capable of hydrolyzing peptides and proteins, particularly in a detergent or cleaning agent. A protease is therefore an enzyme that catalyzes the hydrolysis of amide/peptide bonds in protein/peptide substrates and is thus able to split proteins or peptides. They therefore cause the breakdown of protein-containing soiling on the items being cleaned.
  • proteases of the subtilisin type are particularly important; these are serine proteases due to the catalytically active amino acids. They act as nonspecific endopeptidases and hydrolyze any acid amide bonds that are located inside peptides or proteins. Their pH optimum is usually in the clearly alkaline range, especially at around pH 9.
  • Subtilases are naturally formed by microorganisms. Among these, the subtilisins formed and secreted by Bacillus species are particularly worth mentioning as the most important group within the subtilases.
  • proteases are the subtilisins BPN' from Bacillus amyloliquefaciens and Carlsberg from Bacillus licheniformis, the protease PB92, the subtilisins 147 and 309, the protease from Bacillus lentus, subtilisin DY and the enzymes thermitase, proteinase K and the proteases TW3 and TW7, which are classified as subtilases but no longer as subtilisins in the narrower sense.
  • Subtilisin Carlsberg is available in a further developed form under the trade name Alcalase® from the company Novozymes.
  • subtilisins 147 and 309 are sold under the trade names Esperase® and Savinase® respectively by the company Novozymes.
  • Protease variants are derived from the protease from Bacillus lentus DSM 5483, described in e.g. WO 95/23221, WO 92/21760, WO 2013/060621 and EP 3660151.
  • Other useful proteases are e.g.
  • proteases from Bacillus gibsonii and Bacillus pumilus which are disclosed in WO 2008/086916, WO 2007/131656, WO 2017/215925, WO 2021/175696 and WO 2021/175697, are also particularly preferably used.
  • an agent according to the invention comprises at least one protease selected from
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the position corresponding to position 101, the amino acid substitution R101 E, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61, 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161, 163, 171, 172, 185, 199,
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the position corresponding to position 101, the amino acid substitution R101 E, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61, 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161, 163, 171, 172, 185, 199,
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:9 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the positions corresponding to positions 9, 130, 133, 144, 217, 252 and 271, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E and combinations thereof, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 6, 61, 62,
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:9 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the positions corresponding to positions 9, 130, 133, 144, 217, 252 and 271, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E and combinations thereof, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 6, 61, 62,
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:7 (i) at the positions corresponding to positions 3, 4, 99 and 199, the Amino acid substitutions S3T, V4I, R99E and V199I, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 74, 136, 143, 154, 160, 161, 163, 171, 181, 183, 185, 200, 203, 209, 212 and 256, at least one amino acid sequence
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:7 (i) at the positions corresponding to positions 3, 4, 99 and 199, the Amino acid substitutions S3T, V4I, R99E and V199I, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 74, 136, 143, 154, 160, 161, 163, 171, 181, 183, 185, 200, 203, 209, 212 and 256, at least one amino acid sequence
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:10 over its entire length and, based on the numbering according to SEQ ID NO:8, at least one of the positions corresponding to positions 9, 15, 68, 218 and 245 at least one, and increasingly preferably two, three, four or five, amino acid substitution(s) selected from the group consisting of S9R, A15T, V68A, N218D, Q245R and combinations thereof; and/or
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:10 over its entire length and, based on the numbering according to SEQ ID NO:8, an amino acid substitution at position 99 and an insertion of an amino acid between the amino acids at positions 99 and 100, preferably selected from S99A and/or S99AD; and/or
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:11 over its entire length and, based on the numbering according to SEQ ID NO:8, at least one of the positions corresponding to positions 32, 33, 49-55, 60-64, 96-109, 118, 125- 135, 152, 154-162, 164-167, 170, 175, 181-192, 203, 204, 209-222, has at least one amino acid substitution, in particular at least one and increasingly preferably two, three or four, amino acid substitution(s) selected from the group consisting of
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO: 12 over its entire length and, based on the numbering according to SEQ ID NO: 12, at least one of the positions corresponding to positions 12, 43, 122, 127, 154, 156, 160, 211, 212 and 222, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of Q12L, I43V, M122L, D127P, N154S, T156A, G160S, M211 N, M211 L, P212D, P212H, A222S and combinations thereof; and/or (
  • an agent according to the invention comprises a protease which is selected from
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the position corresponding to position 101, the amino acid substitution R101 E, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61, 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161, 163, 171, 172, 185, 199,
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:9 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the positions corresponding to positions 9, 130, 133, 144, 217, 252 and 271, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E and combinations thereof, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 6, 61, 62,
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:7 (i) at the positions corresponding to positions 3, 4, 99 and 199, the Amino acid substitutions S3T, V4I, R99E and V199I, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 74, 136, 143, 154, 160, 161, 163, 171, 181, 183, 185, 200, 203, 209, 212 and 256, at least one amino acid sequence
  • an agent according to the invention comprises at least one protease selected from
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the position corresponding to position 101, the amino acid substitution R101 E, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61, 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161, 163, 171, 172, 185, 199,
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:9 over its entire length by at least 70% and increasingly preferably by at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the positions corresponding to positions 9, 130, 133, 144, 217, 252 and 271, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E and combinations thereof, and (ii) at least one the positions corresponding to positions 6, 61, 62
  • a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:7 (i) at the positions corresponding to positions 3, 4, 99 and 199, the Amino acid substitutions S3T, V4I, R99E and V199I, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 74, 136, 143, 154, 160, 161, 163, 171, 181, 183, 185, 200, 203, 209, 212 and 256, at least one amino acid sequence
  • an agent according to the invention comprises at least one protease which is selected from a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the position which corresponds to the position 101, the amino acid substitution R101 E, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61, 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136,
  • protease activity can be determined via the release of the chromophore para-nitroaniline (pNA) from the substrate suc-L-Ala-L-Ala-L-Pro-L-Phe-p-nitroanilide (AAPF).
  • pNA chromophore para-nitroaniline
  • the protease cleaves the substrate and releases pNA.
  • the release of pNA causes an increase in the extinction at 410 nm, the time course is a measure of the enzymatic activity (cf. Del Mar et al., 1979).
  • the measurement is carried out at a temperature of 25°C, at pH 8.6, and a wavelength of 410 nm.
  • the measurement time is 5 min and the measurement interval 20 s to 60 s.
  • the protease activity is usually given in protease units (PU). Suitable protease activities are, for example, 2.25, 5 or 10 PU per ml of wash liquor. However, the protease activity is not zero.
  • An alternative test for determining the proteolytic activity of the proteases according to the invention is an optical measuring method, preferably a photometric method.
  • the test suitable for this involves the protease-dependent cleavage of the substrate protein casein. This is cleaved by the protease into a large number of smaller partial products. The totality of these partial products has an increased absorption at 290 nm compared to non-cleaved casein, whereby this increased absorption can be determined using a photometer and thus a conclusion can be drawn about the enzymatic activity of the protease.
  • Amylases are among the technically important enzymes. Their use in washing and cleaning agents is industrially established and they are typically contained in modern, high-performance washing and cleaning agents.
  • An amylase is an enzyme that catalyzes the hydrolysis of the internal a-(1,4)-glycoside bonds of amylose, but not the cleavage of terminal or a-(1,6)-glycoside bonds (E.C. 3.2.1.1).
  • Amylases catalyze the cleavage of starch, glycogen and other oligo- and polysaccharides that have an a-(1,4)-glycoside bond. In this respect, amylases act against starch residues in the laundry and catalyze their hydrolysis (endohydrolysis).
  • Amylases with broad substrate spectra are used in particular where inhomogeneous raw materials or substrate mixtures have to be converted, such as in washing and cleaning agents, since soiling can consist of differently structured starch molecules and oligosaccharides. In this way, they cause the degradation of starchy soiling on the items being cleaned.
  • the cleavage products are dextrins and from these maltose, glucose and branched oligosaccharides.
  • the amylases used in the washing and cleaning agents known from the state of the art are usually of microbial origin and usually come from bacteria or fungi, for example from the genera Bacillus, Pseudomonas, Acinetobacter, Micrococcus, Humicola, Trichoderma or Trichosporon, especially Bacillus.
  • Amylases are usually produced by suitable microorganisms using known biotechnological processes, for example by transgenic expression hosts of the genera Bacillus or by filamentous fungi.
  • amylases are the a-amylases from Bacillus licheniformis, Bacillus amyloliquefaciens or Bacillus stearothermophilus and in particular their further developments for use in washing or cleaning products.
  • the enzyme from Bacillus licheniformis is available from Novozymes under the name Termamyl® and from Danisco/DuPont under the name Purastar® ST. Further development products of this a-amylase are available under the trade names Duramyl® and Termamyl® ultra (both from Novozymes), Purastar® OxAm (Danisco/DuPont) and Keistase® (Daiwa Seiko Inc.).
  • the a-amylase from Bacillus amyloliquefaciens is sold by the company Novozymes under the name BAN®, and variants derived from the a-amylase from Bacillus stearothermophilus under the names BSG® and Novamyl®, also by the company Novozymes.
  • Other products that are worth mentioning for this purpose are the a-amylase from Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) and the cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) from Bacillus agaradherens (DSM 9948). Fusion products of all of the molecules mentioned can also be used.
  • a-amylase from Aspergillus niger and A. oryzae available under the trade name Fungamyl® from the company Novozymes are also suitable.
  • Other commercial products that can be used advantageously are, for example, Amylase-LT® and Stainzyme® or Stainzyme® ultra or Stainzyme® plus as well as AmplifyTM 12L or Amplify PrimeTM 100L, the latter also from the company Novozymes, as well as the PREFERENZ S® series from the company Danisco/DuPont, including, for example, PREFERENZ S100®, PREFERENZ S1000® or PREFERENZ S210®. Variants of these enzymes that can be obtained by point mutations can also be used according to the invention.
  • an agent according to the invention comprises at least one amylase selected from
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:2 over its entire length and, based on the numbering according to SEQ ID NO:2, at least one of the positions corresponding to positions 172, 202, 208, 255 and 261, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of M202L, M202V, M202S, M202T, M202I, M202Q, M202W, S255N, R172Q and combinations thereof, preferably selected from M202L and M202T; and/or
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:3 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:3, (i) at least one of the positions corresponding to positions 9, 26, 30, 33, 82, 37, 106, 118, 128, 133, 149, 150, 160, 178, 182, 186, 193, 195, 202, 203, 214, 231, 256, 257, 258, 269, 270, 272, 283 , 295, 296, 298, 299, 303,
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:4 over its entire length by at least 60% and increasingly preferably by at least 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical and, based on the numbering according to SEQ ID NO:4, at least one of the positions corresponding to positions 93, 116, 118, 129, 133, 134, 140, 142, 146, 147, 149, 151 , 152, 169, 174, 183, 184, 186, 189, 193,
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:5 over its entire length by at least 70% and increasingly preferably by at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical; and/or
  • an ⁇ -amylase which has amylolic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:6 over its entire length.
  • an agent according to the invention comprises at least one amylase selected from
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:2 over its entire length and, based on the numbering according to SEQ ID NO:2, at least one of the positions corresponding to positions 172, 202, 208, 255 and 261, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of M202L, M202V, M202S, M202T, M202I, M202Q, M202W, S255N, R172Q and combinations thereof, preferably selected from M202L and M202T; and/or
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:3 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:3, (i) at least one of the positions corresponding to positions 9, 26, 30, 33, 82, 37, 106, 118, 128, 133, 149, 150, 160, 178, 182, 186, 193, 195, 202, 203, 214, 231, 256, 257, 258, 269, 270, 272, 283 , 295, 296, 298, 299, 303,
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:4 over its entire length by at least 60% and increasingly preferably by at least 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical and, based on the numbering according to SEQ ID NO:4, at least one of the positions corresponding to positions 93, 116, 118, 129, 133, 134, 140, 142, 146, 147, 149, 151 , 152, 169, 174, 183, 184, 186, 189, 193,
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:5 over its entire length; and/or
  • an ⁇ -amylase which has amylolic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:6 over its entire length.
  • an agent according to the invention comprises at least one amylase selected from
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:2 over its entire length and, based on the numbering according to SEQ ID NO:2, at least one of the positions corresponding to positions 172, 202, 208, 255 and 261, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of M202L, M202V, M202S, M202T, M202I, M202Q, M202W, S255N, R172Q and combinations thereof, preferably selected from M202L and M202T; and/or
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:3 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:3, (i) at least one of the positions corresponding to positions 9, 26, 30, 33, 82, 37, 106, 118, 128, 133, 149, 150, 160, 178, 182, 186, 193, 195, 202, 203, 214, 231, 256, 257, 258, 269, 270, 272, 283 , 295, 296, 298, 299, 303,
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:4 over its entire length by at least 60% and increasingly preferably by at least 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical and, based on the numbering according to SEQ ID NO:4, at least one of the positions corresponding to positions 93, 116, 118, 129, 133, 134, 140, 142, 146, 147, 149, 151 , 152, 169, 174, 183, 184, 186, 189, 193,
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:5 over its entire length; and/or
  • an ⁇ -amylase which has amylolic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:6 over its entire length.
  • an agent according to the invention comprises at least one amylase selected from
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:4 over its entire length by at least 60% and increasingly preferably by at least 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical and, based on the numbering according to SEQ ID NO:4, at least one of the positions corresponding to positions 93, 116, 118, 129, 133, 134, 140, 142, 146, 147, 149, 151 , 152, 169, 174, 183, 184, 186, 189, 193,
  • an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:5 over its entire length; and/or
  • an ⁇ -amylase which has amylolic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:6 over its entire length.
  • an agent according to the invention comprises at least one amylase selected from
  • an ⁇ -amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:5 over its entire length; and/or
  • an ⁇ -amylase which has amylolic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:6 over its entire length.
  • an agent according to the invention comprises at least one amylase which is selected from an a-amylase which has amylolic activity and comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:6 over their entire length is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical.
  • Amylase activity can be determined in a conventional manner, preferably by an optical measuring method, preferably a photometric method.
  • the test suitable for this involves the amylase-dependent cleavage of the substrate para-nitrophenyl maltoheptaoside. This is cleaved by the amylase into para-nitrophenyl oligosaccharide.
  • the para-nitrophenyl oligosaccharide is in turn catalyzed by the enzymes glucoamylase and alpha-glucosidase to glucose and para-nitrophenol.
  • the presence of para-nitrophenol can be determined using a photometer, e.g.
  • cellulase refers to an enzyme that catalyzes the hydrolysis of 1,4-ß-D-glucoside bonds in cellulose (cellobiose), and/or lichenin and/or ß-D-glucans. They are often also able to hydrolyze the 1,4-bonds in ß-D-glucans, which have 1,3-bonds in addition to the 1,4-bonds. Cellulases are able to split cellulose into ß-glucose. Consequently, cellulases act in particular on cellulose-containing or cellulose-derivative-containing residues and catalyze their hydrolysis.
  • the cellulase is an endoglucanase (EC 3.2.1.4). Synonymous terms can be used for cellulases, in particular endoglucanase, endo-1,4-ß-glucanase, carboxymethylcellulase, endo-1,4-ß-D-glucanase, ß-1,4-glucanase, ß-1,4-endoglucanhydrolase, celludextrinase or avicelase.
  • the decisive factor as to whether an enzyme is a cellulase within the scope of the invention is its ability to hydrolyze 1,4-ß-D-glucoside bonds in cellulose.
  • cellulase activity is defined here as an enzyme that catalyzes the hydrolysis of 1,4-ß-D-glucoside bonds in ß-1,4-glucan (cellulose).
  • Cellulose activity is measured using a standard method, e.g. as follows: Cellulases release glucose from CMC (carboxymethylcellulose). The samples are incubated with a substrate (1,25% CMC) under defined reaction conditions (100 mM sodium phosphate buffer pH 7.5, 40°C, 15 min). The reaction with p-hydroxybenzoic acid hydrazide (PAHBAH) in the presence of bismuth produces a yellow dye that can be determined photometrically at 410 nm. An alkaline pH value is required during the color reaction. The amount of sugar released corresponding to the color is a measure of the enzyme activity (see e.g. Lever, Anal. Biochem., 1972, 47 & 1977, 81).
  • PAHBAH p-hydroxybenzoic acid hydrazide
  • Suitable cellulases include those of bacterial or fungal origin. Chemically modified or protein-engineered mutants are included. Suitable cellulases are cellulases from the genera Bacillus, Pseudomonas, Humicola, Fusarium, Thielavia, Acremonium, e.g. the fungal cellulases from Humicola insolens, Myceliophthora thermophila and Fusarium oxysporum, which are described in US 4435307, US 5648263, US 5691178, US 5776757 and WO 89/09259 Particularly suitable cellulases are the alkaline or neutral cellulases with color care properties.
  • cellulases examples include cellulases described in EP 0495257, EP 0531372, WO 96/11262, WO 96/29397, WO 98/08940.
  • Other examples are cellulase variants as described in WO 94/07998, EP 0531315, EP 3212777, EP 3502243, EP 3653705, EP 3653706, US 5457046, US 5686593, US 5763254, WO 95/24471, WO 98/12307 and WO 99/01544 and WO 2019/122520.
  • cellulases with endo-1,4-glucanase activity are described in WO 2002/099091, e.g. those with a sequence of at least 97% identity to the amino acid sequence of positions 1 to 773 of SEQ ID NO:2 of WO 2002/099091.
  • Another example may comprise a GH44 xyloglucanase, e.g. a xyloglucanase enzyme with a sequence of at least 60% identity to positions 40 to 559 of SEQ ID NO:2 of WO 2001/062903.
  • cellulases include the GH45 cellulases described in WO 96/29397 and in particular variants thereof with substitution, insertion and/or deletion at one or more of the positions corresponding to the following positions in SEQ ID NO:8 of WO 2002/099091: 2, 4, 7, 8, 10, 13, 15, 19, 20, 21, 25, 26, 29, 32, 33, 34, 35, 37, 40, 42, 42a, 43, 44, 48, 53, 54, 55, 58, 59, 63, 64, 65, 66, 67, 70, 72, 76, 79, 80, 82, 84, 86, 88, 90, 91, 93, 95, 95d, 95h, 95j, 97, 100, 101, 102, 103, 113, 114, 117, 119, 121, 133, 136, 137, 138, 139, 14 0a, 141, 143a, 145, 146, 147, 150e, 150j, 151, 152, 153, 154,
  • CelluzymeTM Commercially available cellulases include CelluzymeTM, CarezymeTM, Carezyme PremiumTM, CellucleanTM (e.g. CellucleanTM 5000L and CellulcleanTM 4000T), Celluclean ClassicTM, CellusoftTM, Endolase®, Renozyme® and WhitezymeTM (Novozymes A/S), ClazinaseTM and Puradax HATM (Genencor International Inc.), KAC-500(B)TM (Kao Corporation), RevitalenzTM 1000, RevitalenzTM 2000 and RevitalenzTM 3000 (DuPont), as well as Ecostone® and Biotouch® (AB Enzymes).
  • CelluzymeTM e.g. CellucleanTM 5000L and CellulcleanTM 4000T
  • Celluclean ClassicTM CellusoftTM, Endolase®, Renozyme® and WhitezymeTM
  • Novozymes A/S Novozymes A/S
  • ClazinaseTM and Puradax HATM Genen
  • an agent according to the invention comprises at least one cellulase selected from
  • a cellulase which has cellulolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:22 over its entire length and/or
  • an agent according to the invention comprises at least one cellulase which is selected from a cellulase which has cellulolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:22 over its entire length and/or
  • lipases in detergents and cleaning agents are industrially established.
  • a lipase is an enzyme that catalyzes the hydrolysis of ester bonds in lipid substrates, especially in fats and oils. Lipases therefore represent a group of esterases.
  • Lipases are generally versatile enzymes that accept a variety of substrates, e.g. aliphatic, alicyclic, bicyclic and aromatic esters, thioesters and activated amines. Lipases act against grease residues in laundry and catalyze their hydrolysis (lipolysis).
  • Lipases with broad substrate spectra are used in particular where inhomogeneous raw materials or substrate mixtures have to be converted, such as in detergents and cleaning agents, since soiling can consist of fats and oils with different structures.
  • the lipases used in the washing or cleaning agents known from the state of the art are usually of microbial origin and generally come from bacteria or fungi, for example from the genera Thermomyces, Bacillus, Pseudomonas, Acinetobacter, Micrococcus, Humicola, Trichoderma or Trichosporon. Lipases are usually produced by suitable microorganisms using known biotechnological processes, for example by transgenic expression hosts of the genera Bacillus or by filamentous fungi. In general, only selected lipases are suitable for use in liquid surfactant preparations. Many lipases do not show sufficient catalytic performance or stability in such preparations.
  • lipases results in an unpleasant odor on the washed objects, especially textiles, after the washing process, because the lipase is absorbed by the textiles and continues to hydrolyze fatty acid esters to fatty acids with a low molecular weight. These low molecular weight fatty acids are then perceived by their unpleasant odor.
  • the intensity of the smell may vary depending on the nature of the textile.
  • Suitable lipases are e.g. from Thermomyces, e.g. from T. lanuginosus (formerly Humicola lanuginosa) as described in EP 0258068 and EP 0305216, lipase from strains of Pseudomonas (some of them now renamed Burkholderia), e.g. P. alcaligenes or P. pseudoalcaligenes, P. cepacia, P. sp. strain SD705, P.
  • Preferred lipases include, for example, the lipases originally obtained from Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) or developed from it, in particular those with one or more of the following amino acid substitutions starting from the lipase mentioned in the positions D96L, T213R and/or N233R, particularly preferably T213R and N233R.
  • the preferred commercial Lipase products include LipolaseTM, LipexTM, LipolexTM and LipocleanTM (Novozymes A/S), Lumafast (Genencor/DuPont) and Lipomax (Gist-Brocades).
  • lipase activity is familiar to those skilled in the field of enzyme technology and are used routinely by them (see, for example, Bruno Stellmach, "Bebeticiansmethoden Enzyme für Pharmazie, Strukturchemie,technik, Biochemie, Biologie, Medizin", Steinkopff Verlag Darmstadt, 1988, p. 172ff).
  • lipase-containing samples are added to an olive oil emulsion in water containing emulsifier and incubated at 30°C and pH 9.0. Fatty acids are released in the process. These are continuously titrated with 0.01 N sodium hydroxide solution using an autotitrator for 20 minutes so that the pH value remains constant ("pH-stat titration").
  • Lipase activity is determined based on the sodium hydroxide solution consumption by reference to a reference lipase sample.
  • An alternative test for determining the lipolytic activity of the lipases according to the invention is an optical measuring method, preferably a photometric method. The test suitable for this involves the lipase-dependent cleavage of the substrate para-nitrophenol butyrate (pNP-butyrate). This is cleaved by the lipase into para-nitrophenolate and butyrate. The presence of para-nitrophenolate can be determined using a photometer, e.g. the Tecan Sunrise device and the XFLUOR software, at 405 nm and thus allows a conclusion to be drawn about the enzymatic activity of the lipase.
  • pNP-butyrate para-nitrophenol butyrate
  • an agent according to the invention comprises at least one lipase selected from
  • a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:13 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:13, (i) at the positions corresponding to positions 231 and 233, the amino acid substitutions T231 R and N233R and optionally (ii) at least one of the positions corresponding to positions 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 and 256, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of D
  • a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:13 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:13, (i) at the positions corresponding to positions 231 and 233, the amino acid substitutions T231 R and N233R and optionally (ii) at least one of the positions corresponding to positions 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 and 256, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of D
  • a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17 or SEQ ID NO:18 over its entire length; and/or
  • a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:16 over its entire length; and/or
  • a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:17 over its entire length; and/or
  • an agent according to the invention comprises at least one lipase selected from
  • a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:13 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:13,
  • a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:13 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:13, (i) at the positions corresponding to positions 231 and 233, the amino acid substitutions T231 R and N233R and optionally (ii) at least one of the positions corresponding to positions 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 and 256, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of D
  • an agent according to the invention comprises at least one lipase which is selected from a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:13 over their entire length to at least 70% and increasingly preferably to at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:13, (i) at the positions corresponding to positions 231 and 233, the amino acid substitutions T231 R and N233R and optionally (ii) at at least one of the positions corresponding to positions 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231,
  • Mannanases catalyze the hydrolysis of mannans and are produced by various microorganisms such as bacteria and fungi, but also by some animals and plants.
  • Mannans are mannose-containing polysaccharides that consist of a mannose Basic structure in which the mannose units are linked via ß-1,4-glycosidic bonds, with side chains of galactose units that are linked to the basic structure via ⁇ -1,6-glycosidic bonds.
  • Glucomannans are polysaccharides with a backbone of more or less regularly alternating ß-1,4-glycosidically linked mannose and glucose units.
  • Galactoglucomannans are mannans and glucomannans with ⁇ -1,6-glycosidically linked galactose side chains. Mannans occur in many different plants and form a main component of hemicelluloses in conifers and plant seeds or fruits, e.g. in guar gum or locust bean gum. Mannans are poorly soluble in an aqueous environment and their physicochemical properties lead to viscous dispersions. In addition, mannans have a high water-binding capacity. This is why they are used as thickeners in food and cosmetic products, among other things. They are also a main component of the resin of conifers. Since mannans have a high tendency to attach themselves to cellulose fibers, such products containing mannan can lead to stains on laundry and other textiles that are difficult to remove.
  • Mannanase or “galactomannanase” is an enzyme, also known as mannan-endo-1,4-ß-mannosidase or ß-mannanase or endo-1,4-mannanase, that catalyzes the hydrolysis of 1,4-ß-D-mannoside bonds in mannans, galactomannans, glucomannans and galactoglucomannans. Mannanases are classified according to the enzyme nomenclature as EC 3.2.1.78.
  • an enzyme has "mannanase activity” if it has mannan-degrading properties.
  • “Degradation” or “modification” as used herein means that mannose units from the mannan polysaccharide are hydrolyzed by mannanase.
  • the mannan-degrading activity of the polypeptides according to the present invention can be determined according to standard test methods known in the art. In a test method known to those skilled in the art, for example, a test solution is introduced into 4 mm diameter wells of an agar plate containing 0.2 wt.% AZGL galactomannan (carob), i.e. substrate for the endo-1,4-beta-D-mannanase assay (Megazyme).
  • Suitable mannanases are, for example, Bacillus subtilis endo-ß-mannanase (cf., for example, US 6060299 and WO 99/64573), Bacillus sp. I633 endo-ß-mannanase (cf., for example, US 6566114 and WO 99/64619), Bacillus sp. AAI12 endo-ß-mannanase (cf., for example, US 6566114 and WO 99/64619), Bacillus sp. AA349 endo-ß-mannanase (cf. e.g.
  • an agent according to the invention comprises at least one mannanase selected from
  • a mannanase which has mannan-degrading activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:19 over its entire length; and/or
  • a mannanase which has mannan-degrading activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:20 over its entire length; and/or
  • an agent according to the invention comprises at least one mannanase selected from
  • a mannanase which has mannan-degrading activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NQ:20 over its entire length; and/or
  • an agent according to the invention comprises at least one mannanase which is selected from a mannanase which has mannan-degrading activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NQ:20 over its entire length.
  • Pectin polymers are important components of plant cell walls.
  • Pectin is a heteropolysaccharide with a backbone consisting of alternating homogalacturonan (smooth regions) and rhamnogalacturonan.
  • the smooth regions are linear polymers of 1,4-linked a- D-galacturonic acid.
  • the galacturonic acid residues can be methyl esterified to varying degrees at the carboxyl group, usually in a non-random manner, with blocks of polygalacturonic acid being fully methyl esterified.
  • Pectolytic enzymes can be classified according to their preferred substrate, high methyl esterified pectin or low methyl esterified pectin and polygalacturonic acid (pectate), and their reaction mechanism, ß-elimination or hydrolysis.
  • Pectinases can be primarily endo-acting, cutting the polymer at random locations within the chain to form a mixture of oligomers, or they can be exo-acting, attacking from one end of the polymer to form monomers or dimers.
  • pectinase activities acting on the smooth regions of pectin are included in the classification of enzymes by Enzyme Nomenclature (1992), such as pectate lyase (EC 4.2.2.2), pectin lyase (EC 4.2.2.10), polygalacturonase (EC 3.2.1.15), exo-polygalacturonase (EC 3.2.1.67), exo-polygalacturonate lyase (EC 4.2.2.9) and exo-poly-a-galacturonosidase (EC 3.2.1.82).
  • pectate lyase EC 4.2.2.2
  • pectin lyase EC 4.2.2.10
  • polygalacturonase EC 3.2.1.15
  • exo-polygalacturonase EC 3.2.1.67
  • exo-polygalacturonate lyase EC 4.2.2.9
  • Pectate lyases have been cloned from various bacterial genera such as Erwinia, Pseudomonas, Klebsiella, Bacillus and Xanthomonas. Pectate lyases are generally characterized by an alkaline pH optimum and an absolute requirement for divalent cations, with Ca2+ being the most stimulating. "Pectate lyase” (EC 4.2.2.2) or a-1,4-D-galacturonan lyase catalyzes the cleavage of a-1,4-D-galacturonan to oligosaccharides with 4-deoxy-a-D-galact-4-enuronosyl groups at their non-reducing ends. Examples of other names are “pectate transeliminase", “polygalacturon transeliminase” or "endopectin methyltranseliminase”.
  • Pectate lyases suitable for washing and cleaning agents are described, for example, in WO 2003/095638 or WO 2015/121133.
  • suitable pectinolytic enzymes are also the enzymes and enzyme preparations available under the trade names Gamanase®, Pektinex AR®, X-Pect® or Pectaway® from the company Novozymes, under the trade names Rohapect UF®, Rohapect TPL®, Rohapect PTE100®, Rohapect MPE®, Rohapect MA plus HC, Rohapect DA12L®, Rohapect 10L®, Rohapect B1 L® from the company AB Enzymes and under the trade name Pyrolase® from the company Diversa Corp.
  • the enzymes mentioned here are preferably mature enzymes, i.e. the catalytically active molecule without signal and/or propeptide(s). Unless otherwise stated, the sequences given also refer to mature (processed) enzymes.
  • the respective enzyme is a free enzyme. This means that the enzyme can interact directly with all components of the agent and, if the agent is a liquid agent, that the enzyme is in direct contact with the agent's solvent (e.g. water).
  • an agent can contain enzymes that form an interaction complex with other molecules or that contain a "shell". In this case, a single or multiple enzyme molecule(s) can be separated from the other components of the agent by a structure surrounding them. Such a separating structure can be created by, but is not limited to, vesicles, such as a micelle or a Liposome.
  • the surrounding structure can also be a virus particle, a bacterial cell or a eukaryotic cell.
  • an agent can contain cells of Bacillus pumilus or Bacillus subtilus which express the proteases according to the invention, or cell culture supernatants of such cells.
  • an enzyme has the specified substitution(s) (or deletion or insertion) means that it contains one (of the specified) substitution(s) (or deletion or insertion) at the respective position, i.e. at least the specified positions are not otherwise mutated or deleted, for example by fragmentation of the enzyme.
  • the enzymes described herein have the sequence of the respective reference sequence with the exception of the explicitly mentioned substitutions, i.e. are 100% identical to the respective reference sequence apart from the substituted positions.
  • nucleic acid or amino acid sequences is determined by comparing sequences. This sequence comparison is based on the BLAST algorithm, which is established and commonly used in the state of the art (see, for example, Altschul et al. (1990) Basic local alignment search tool, J. Mol. Biol., 215:403-410, and Altschul et al. (1997) Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs, Nucleic Acids Res., 25:3389-3402) and is basically done by matching similar sequences of nucleotides or amino acids in the nucleic acid or amino acid sequences to one another. A tabular assignment of the relevant positions is called an alignment.
  • Sequence comparisons are created using computer programs.
  • Commonly used programs include the Clustal series (see e.g. Chenna et al. (2003) Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs, Nucleic Acid Res., 31:3497-3500), T-Coffee (see e.g. Notredame et al. (2000) T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments, J. Mol. Biol., 302:205-217) or programs based on these programs or algorithms.
  • Sequence comparisons can also be carried out using the computer program Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, California, USA) with the specified standard parameters, whose AlignX module for sequence comparisons is based on ClustalW, or Clone Manager 10 (use of the BLOSUM 62 scoring matrix for sequence alignment at the amino acid level). Unless otherwise stated, sequence identity reported herein is determined using the BLAST algorithm.
  • Such a comparison also allows a statement to be made about the similarity of the sequences being compared. This is usually expressed in percent identity, i.e. the proportion of identical nucleotides or amino acid residues at the same or corresponding positions in an alignment.
  • the broader term homology includes conserved amino acid exchanges in amino acid sequences, i.e. amino acids with similar chemical activity, since these usually have similar chemical activities within the protein. Therefore, the similarity of the sequences being compared can also be expressed as percent homology or percent Similarity can be specified.
  • Identity and/or homology information can be provided for entire polypeptides or genes or only for individual regions. Homologous or identical regions of different nucleic acid or amino acid sequences are therefore defined by similarities in the sequences. Such regions often have identical functions.
  • nucleic acid or amino acid sequence can be small and only contain a few nucleotides or amino acids. Such small regions often perform functions that are essential for the overall activity of the protein. It can therefore be useful to refer sequence similarities only to individual, possibly small regions. Unless otherwise stated, identity or homology information in the present application refers to the total length of the nucleic acid or amino acid sequence specified in each case.
  • an amino acid position corresponds to a numerically designated position in SEQ ID NO:1 therefore means that the corresponding position is assigned to the numerically designated position in SEQ ID NO:1 in an alignment as defined above.
  • amino acid exchanges amino acid exchanges
  • 130D/V thus means that position 130 is mutated to D or V.
  • additional amino acids are named after the sequence position.
  • deletions the missing amino acid is replaced by a symbol, for example an asterisk or a dash, or an A is given in front of the corresponding position.
  • P9T describes the substitution of proline at position 9 by threonine
  • P9TH the insertion of histidine after the amino acid threonine at position 9
  • P9* or AP9 the deletion of proline at position 9.
  • a person skilled in the art can use methods that are generally known today, such as chemical synthesis or the polymerase chain reaction (PCR) in conjunction with standard molecular biological and/or protein chemical methods, to produce the corresponding nucleic acids, including complete genes, based on known DNA and/or amino acid sequences.
  • PCR polymerase chain reaction
  • Such methods are known, for example, from Sambrook, J., Fritsch, E.F. and Maniatis, T. 2001. Molecular cloning: a laboratory manual, 3rd Edition Cold Spring Laboratory Press.
  • cleaning performance is understood to mean the ability of an agent to partially or completely remove existing soiling, in particular the brightening performance of one or more soilings on textiles.
  • both the detergent that comprises the enzymes, or the wash liquor formed by this agent, and the respective enzyme itself have a respective cleaning performance.
  • the cleaning performance of the enzyme thus contributes to the cleaning performance of the agent or the the washing liquor formed by the agent.
  • the cleaning performance is preferably determined as stated below.
  • washing liquor refers to the solution containing the detergent that acts on the textiles or fabrics and thus comes into contact with the dirt present on the textiles or fabrics.
  • the washing liquor is usually created when the washing process begins and the detergent is diluted with water, for example in a washing machine or in another suitable container.
  • the cleaning performance can be determined in a washing system that contains a detergent in a dosage of between 2.0 and 8.0 grams per liter of washing solution and the enzymes to be tested.
  • the enzymes to be compared are used in the same concentration (based on active protein).
  • the respective enzymatic properties e.g. the cleaning performance on certain types of soiling
  • a low specific activity can be compensated for by adding a larger amount of protein.
  • the enzymes to be tested can also be used in the same amount of substance or weight if the enzymes to be tested have a different affinity for the test substrate in an activity test.
  • the term "same amount of substance” in this context refers to using the same mole of the enzymes to be tested.
  • the term “same weight amount” refers to using the same weight of the enzymes to be tested.
  • the concentration of the respective detergent in the washing system intended for this washing system is 0.0001 to 0.1 wt.%, in particular 0.001 to 0.1 wt.%, more preferably 0.01 to 0.06 wt.% and particularly preferably 0.001 to 0.02 wt.%, based on active protein.
  • the protein concentration can be determined using known methods, for example the BCA method (bicinchoninic acid; 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid) or the biuret method (Gornall et al., J. Biol. Chem. 177 (1948): 751-766).
  • the active protein concentration can be determined by titrating the active centers using a suitable irreversible inhibitor and determining the residual activity (cf. Bender et al., J. Am. Chem. Soc. 88, 24 (1966): 5890-5913).
  • a liquid reference detergent for such a washing system can, for example, be composed as follows (all information in percent by weight (wt. %)): 4.4% alkylbenzenesulfonic acid, 5.6% other anionic surfactants, 2.4% C12-18 Na salts of fatty acids (soaps), 4.4% non-ionic surfactants, 0.2% phosphonates, 1.4% citric acid, 0.95% NaOH, 0.01% defoamers, 2% glycerin, 0.08% preservatives, 1% ethanol, rest demineralized water.
  • the dosage of the liquid detergent is preferably between 4.5 and 6.0 grams per liter of washing liquor. for example 4.7, 4.9 or 5.9 grams per liter of washing liquor. Washing is preferably carried out in a pH value range between pH 7 and pH 10.5, preferably between pH 8 and pH 9.
  • the cleaning performance is determined by measuring the degree of cleaning of the washed textiles compared to soiling on textiles. For example, the washing process can take place for 60 minutes at a temperature of 40°C and the water can have a water hardness between 15.5°dH and 16.5°dH (German hardness).
  • the degree of whiteness i.e. the lightening of the soiling, as a measure of the cleaning performance is determined using optical measuring methods, preferably photometric.
  • One suitable device for this is the Minolta CM508d spectrometer.
  • the devices used for the measurement are usually calibrated beforehand with a white standard, preferably a supplied white standard.
  • Preferred embodiments of agents according to the invention achieve such advantageous cleaning performance even at low temperatures, in particular in the temperature ranges between 10°C and 60°C, preferably between 15°C and 50°C and particularly preferably between 20°C and 40°C.
  • washing or cleaning agents include all conceivable types of washing or cleaning agents, both concentrates and agents that can be used undiluted, for use on a commercial scale, in the washing machine or for hand washing or cleaning.
  • washing agents for textiles, carpets or natural fibers, for which the term washing agent is used.
  • washing agent also include, for example, dishwashing detergents for dishwashers (machine dishwashing detergents) or manual dishwashing detergents or cleaners for hard surfaces such as metal, glass, porcelain, ceramics, tiles, stone, painted surfaces, plastics, wood or leather, for which the term cleaning agent is used, i.e. in addition to manual and machine dishwashing detergents, for example, also scouring agents, glass cleaners, toilet air fresheners, etc.
  • washing and cleaning agents within the scope of the invention also include washing aids that are added to the actual washing agent during manual or machine textile washing in order to achieve an additional effect.
  • washing and cleaning agents within the scope of the invention also include textile pre- and post-treatment agents, i.e. agents with which the item of laundry is brought into contact before the actual washing, for example to dissolve stubborn dirt, and also agents which, in a step following the actual textile washing, give the laundry other desirable properties such as a pleasant feel, freedom from creases or low static charge.
  • the latter agents include fabric softeners, among others.
  • washing or cleaning agents according to the invention which can be in the form of powdered or granular solids, in compacted or re-compacted particle form, as homogeneous solutions or suspensions, can contain, in addition to the enzymes according to the invention, all known ingredients that are customary in such agents, with at least one further ingredient preferably being present in the agent.
  • the agents according to the invention can in particular contain surfactants, Builders, complexing agents, polymers, glass corrosion inhibitors, corrosion inhibitors, bleaching agents such as peroxygen compounds, bleach activators or bleach catalysts, water-miscible organic solvents, enzyme stabilizers, sequestering agents, electrolytes, pH regulators and/or other auxiliary substances such as optical brighteners, graying inhibitors, color transfer inhibitors, foam regulators as well as colorants and fragrances.
  • surfactants Builders, complexing agents, polymers, glass corrosion inhibitors, corrosion inhibitors, bleaching agents such as peroxygen compounds, bleach activators or bleach catalysts, water-miscible organic solvents, enzyme stabilizers, sequestering agents, electrolytes, pH regulators and/or other auxiliary substances such as optical brighteners, graying inhibitors, color transfer inhibitors, foam regulators as well as colorants and fragrances.
  • An agent according to the invention advantageously contains the enzymes according to the invention in an amount of from 2 pg to 20 mg, preferably from 5 pg to 17.5 mg, particularly preferably from 20 pg to 15 mg and very particularly preferably from 50 pg to 10 mg per g of the agent.
  • An agent according to the invention contains the enzymes according to the invention increasingly preferably in an amount of from 1 x 10 -8 to 5% by weight, from 0.0001 to 1% by weight, from 0.0005 to 0.5% by weight, from 0.001 to 0.1% by weight, in each case based on active protein and based on the total weight of the detergent.
  • a washing or cleaning agent according to the invention contains the dispersin in an amount of 0.01 to 5% by weight, preferably 0.1 to 4% by weight, particularly preferably 0.15 to 2.5% by weight, based on the total weight of the washing or cleaning agent.
  • a washing or cleaning agent according to the invention contains the at least three further enzymes selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, cellulase, mannanase, pectate lyase and mixtures thereof, in a total amount of 0.01 to 10% by weight, preferably 0.1 to 8% by weight, particularly preferably 0.2 to 6% by weight, based on the total weight of the washing or cleaning agent.
  • the enzymes contained in the agent and/or other ingredients of the agent can be coated with a substance that is impermeable to the enzyme at room temperature or in the absence of water, which substance becomes permeable to the enzyme under the conditions of use of the agent.
  • Such an embodiment of the invention is thus characterized in that the enzyme is coated with a substance that is impermeable to the enzyme at room temperature or in the absence of water.
  • the washing or cleaning agent itself can also be packaged in a container, preferably an air-permeable container, from which it is released shortly before use or during the washing process.
  • compositions according to the invention include all solid, powdery, liquid, gel-like or pasty dosage forms of agents according to the invention, which may optionally also consist of several phases and may be in compressed or non-compressed form.
  • the agent may be in the form of a free-flowing powder, in particular with a bulk density of 300 g/l to 1200 g/l, in particular 500 g/l to 900 g/l or 600 g/l to 850 g/l.
  • the solid dosage forms of the Agents also include extrudates, granules, tablets or pouches.
  • the agent can also be liquid, gel-like or pasty, for example in the form of a non-aqueous liquid detergent or a non-aqueous paste or in the form of an aqueous liquid detergent or a water-containing paste.
  • Liquid agents are generally preferred.
  • the agent can also be in the form of a one-component system. Such agents consist of one phase. Alternatively, an agent can also consist of several phases. Such an agent is therefore divided into several components.
  • the agent according to the invention is a textile detergent.
  • the agent according to the invention is a liquid textile detergent.
  • the agent according to the invention is a pre-portioned detergent, in particular a detergent portion unit comprising a detergent preparation according to the invention and a water-soluble film which completely encloses the detergent preparation.
  • the water-soluble film in which the detergent preparation is packaged can comprise one or more structurally different water-soluble polymers.
  • Polymers from the group of (optionally acetalized) polyvinyl alcohols (PVAL) and their copolymers are particularly suitable as water-soluble polymers.
  • Water-soluble films are preferably based on a polyvinyl alcohol or a polyvinyl alcohol copolymer whose molecular weight is in the range from 10,000 to 1,000,000 g/mol, preferably from 20,000 to 500,000 g/mol, particularly preferably from 30,000 to 100,000 g/mol and in particular from 40,000 to 80,000 g/mol.
  • Suitable water-soluble films for use are sold by MonoSol LLC, for example under the names M8630, M8720, M8310, C8400 or M8900. Also suitable are films called Solublon® PT, Solublon® GA, Solublon® KC or Solublon® KL from Aicello Chemical Europe GmbH or the VF-HP films from Kuraray.
  • the detergents according to the invention when in liquid form, they preferably contain more than 40% by weight, preferably 50 to 90% by weight and particularly preferably 60 to 80% by weight of water based on their total weight.
  • the agents according to the invention can contain one or more surfactants, with particular emphasis being placed on anionic surfactants, nonionic surfactants and mixtures thereof, but cationic, zwitterionic and/or amphoteric surfactants can also be included.
  • the agents preferably contain 5 to 70% by weight of surfactant, preferably 35 to 60% by weight and more preferably 40 to 55% by weight of surfactant.
  • Suitable anionic surfactants are in particular soaps and those containing sulfate or sulfonate groups with preferably alkali ions as cations.
  • Soaps that can be used are preferably the alkali salts of saturated or unsaturated Ci2-18 fatty acids. Such fatty acids can also be used in a form that is not completely neutralized.
  • the surfactants that can be used in the sulfate group include Types include the salts of the sulphuric acid semi-esters of Ci2-18 fatty alcohols and the sulphation products of the above-mentioned non-ionic surfactants with a low degree of ethoxylation.
  • the usable surfactants of the sulfonate type include, for example, Cg-u-alkylbenzenesulfonates, alkanesulfonates which are obtained from Ci2-is-alkanes, for example by sulfochlorination or sulfoxidation with subsequent hydrolysis or neutralization, Ci2-18-olefinsulfonates which are formed by reacting corresponding monoolefins with sulfur trioxide, mixtures of alkene and hydroxyalkanesulfonates, disulfonates such as those obtained from Ci2-18-monoolefins with terminal or internal double bonds by sulfonation with gaseous sulfur trioxide and subsequent alkaline or acidic hydrolysis of the sulfonation products, and ⁇ -sulfofatty acid esters (estersulfonates) which are formed by sulfonating fatty acid methyl or ethyl esters, e.g. ⁇ -sulfonated methyl
  • the agent preferably contains 2 to 55% by weight, preferably 3 to 35% by weight, of anionic surfactant.
  • the agent most preferably contains 3 to 25% by weight of alkylbenzenesulfonate.
  • the agent can preferably contain other anionic surfactants, in particular alkyl ether sulfates, and nonionic surfactants, in particular fatty alcohol alkoxylates. These can then make up the rest of the surfactants.
  • Suitable alkylbenzenesulfonates are preferably selected from linear or branched alkylbenzenesulfonates of the formula in which R' and R" are independently H or alkyl and together contain 6 to 19, preferably 7 to 15 and in particular 9 to 13 C atoms.
  • a particularly preferred representative is sodium dodecylbenzylsulfonate.
  • Preferred alk(en)yl sulfates are the alkali metal and especially the sodium salts of the sulfuric acid half esters of the C12-18 fatty alcohols, e.g. from coconut fatty alcohol, tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or the Cw-20 oxo alcohols and those half esters of secondary alcohols of these chain lengths.
  • alk(en)yl sulfates of the chain length mentioned which contain a synthetic, petrochemically produced straight-chain alkyl radical, which have a degradation behavior similar to that of the corresponding compounds based on oleochemical raw materials.
  • the C12-16 alkyl sulfates and C12-15 alkyl sulfates as well as C13-16 alkyl sulfates are preferred.
  • sulfuric acid monoesters of straight-chain or branched C1-2i-alcohols ethoxylated with 1 to 6 moles of ethylene oxide such as 2-methyl-branched C1-n-alcohols with an average of 3.5 moles of ethylene oxide (EO) or C12-is-fatty alcohols with 1 to 4 EO.
  • Suitable alkyl ether sulfates are, for example, compounds of the formula R 1 -O-(AO) n -SO 3 - X + .
  • R 1 is a linear or branched, substituted or unsubstituted alkyl radical, preferably a linear, unsubstituted alkyl radical, particularly preferably a fatty alcohol radical.
  • Preferred radicals R 1 are selected from decyl, undecyl, dodecyl, tridecyl, tetradecyl, pentadecyl, hexadecyl, heptadecyl, octadecyl, nonadecyl, eicosyl radicals and mixtures thereof, with the representatives with an even number of C atoms being preferred.
  • Particularly preferred radicals R 1 are derived from C 12-18 fatty alcohols, e.g. from coconut fatty alcohol, tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or from C 10-oxo alcohols.
  • AO is an ethylene oxide (EO) or propylene oxide (PO) group, preferably an ethylene oxide group.
  • the index n stands for an integer from 1 to 50, preferably from 1 to 20 and in particular from 2 to 10. Most preferably, n stands for the numbers 2, 3, 4, 5, 6, 7 or 8.
  • X + stands for a monovalent cation or the nth part of an n-valent cation, preference being given to the alkali metal ions and among these Na + or K + , with Na + being extremely preferred. Further cations X + can be selected from NH4 + , % Zn 2+ , % Mg 2+ , % Ca 2+ , % Mn 2+ and mixtures thereof.
  • the stated degree of ethoxylation represents a statistical mean value which can be a whole or a fractional number for a specific product.
  • the stated degrees of alkoxylation represent statistical mean values which can be a whole or a fractional number for a specific product.
  • Preferred alkoxylates/ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow range ethoxylates, NRE).
  • detergents also contain soap(s).
  • Preferred detergents are therefore characterized by the fact that they contain soap(s).
  • Suitable soaps are saturated fatty acid soaps, such as the salts of lauric acid, myristic acid, palmitic acid, stearic acid, hydrogenated erucic acid and behenic acid, and in particular soap mixtures derived from natural fatty acids, e.g. coconut, palm kernel or tallow fatty acids.
  • Suitable nonionic surfactants are in particular alkyl glycosides and ethoxylation and/or propoxylation products of alkyl glycosides or linear or branched alcohols each having 8 to about 18 C atoms in the alkyl moiety and 3 to 20, preferably 4 to 10 alkyl ether groups. Furthermore, corresponding ethoxylation and/or propoxylation products of N-alkylamines, vicinal diols, fatty acid esters and fatty acid amides, which correspond to the long-chain alcohol derivatives mentioned with regard to the alkyl moiety, and of alkylphenols having 5 to 12 C atoms in the alkyl radical are usable.
  • Nonionic surfactants used are preferably alkoxylated, advantageously ethoxylated, especially primary alcohols with preferably 8 to 18 C atoms and on average 1 to 12 mol Ethylene oxide (EO) per mole of alcohol is used, in which the alcohol residue can be linear or preferably methyl-branched in the 2-position or can contain linear and methyl-branched residues in the mixture, as is usually the case in oxo alcohol residues.
  • EO Ethylene oxide
  • alcohol residue can be linear or preferably methyl-branched in the 2-position or can contain linear and methyl-branched residues in the mixture, as is usually the case in oxo alcohol residues.
  • alcohol ethoxylates with linear residues from alcohols of native origin with 12 to 18 C atoms, e.g. from coconut, palm, tallow or oleyl alcohol, and an average of 2 to 8 EO per mole of alcohol are preferred.
  • the preferred ethoxylated alcohols include, for example, C12-14 alcohols with 3 EO or 4 EO, C6-n alcohol with 7 EO, C18-19 alcohols with 3 EO, 5 EO, 7 EO or 8 EO, C12-19 alcohols with 3 EO, 5 EO or 7 EO and mixtures of these, such as mixtures of C12-14 alcohol with 3 EO and C12-18 alcohol with 5 EO.
  • the stated degrees of ethoxylation represent statistical averages which can be a whole or a fractional number for a specific product.
  • Preferred alcohol ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow range ethoxylates, NRE).
  • fatty alcohols with more than 12 EO can also be used. Examples of this are tallow fatty alcohol with 14 EO, 25 EO, 30 EO or 40 EO.
  • nonionic surfactants which are used either as the sole nonionic surfactant or in combination with other nonionic surfactants, are alkoxylated, preferably ethoxylated or ethoxylated and propoxylated fatty acid alkyl esters, preferably with 1 to 4 carbon atoms in the alkyl chain, in particular fatty acid methyl esters.
  • alkyl polyglycosides Another class of non-ionic surfactants that can be used advantageously are the alkyl polyglycosides (APG).
  • APG alkyl polyglycosides
  • RO(G)z in which R is a linear or branched, in particular methyl-branched in the 2-position, saturated or unsaturated, aliphatic radical having 8 to 22, preferably 12 to 18 C atoms and G is the symbol which stands for a glycose unit having 5 or 6 C atoms, preferably glucose.
  • the degree of glycosidation z is between 1 and 4, preferably between 1 and 2 and in particular between 1.1 and 1.4.
  • Linear alkyl polyglycosides are preferably used, i.e. alkyl polyglycosides in which the polyglycosyl radical is a glucose radical and the alkyl radical is an n-alkyl radical.
  • Non-ionic surfactants of the amine oxide type e.g. N-cocoalkyl-N,N-dimethylamine oxide and N-tallowalkyl-N,N-dihydroxyethylamine oxide, and fatty acid alkanolamides may also be suitable.
  • the amount of these non-ionic surfactants is preferably not more than that of the ethoxylated fatty alcohols, in particular not more than half of that.
  • Suitable amphoteric surfactants are, for example, betaines of the formula
  • R'" is an alkyl radical having 8 to 25, preferably 10 to 21 carbon atoms, optionally interrupted by heteroatoms or heteroatom groups, and R iv and R v are identical or different alkyl radicals having 1 to 3 carbon atoms, in particular C10-18-alkyldimethylcarboxymethylbetaine and Cn-17-alkylamidopropyldimethylcarboxymethylbetaine.
  • Suitable cationic surfactants include the quaternary ammonium compounds of the formula (Rvi)(Rvii)( R viii)( R b ⁇ )N+X-, in which R vi to R ix are four identical or different, in particular two long-chain and two short-chain, alkyl radicals and X- is an anion, in particular a halide ion, e.g. didecyldimethylammonium chloride, alkylbenzyldidecylammonium chloride and mixtures thereof.
  • Suitable cationic surfactants are the quaternary surface-active compounds, in particular with a sulfonium, phosphonium, iodonium or arsonium group, which are also known as antimicrobial agents.
  • the agent can be designed with an antimicrobial effect or its already existing antimicrobial effect can be improved, possibly due to other ingredients.
  • Another preferred component of detergents according to the invention are complexing agents.
  • Particularly preferred complexing agents are phosphonates, provided their use is permitted by regulations.
  • the complexing phosphonates include a number of different compounds, such as diethylenetriaminepenta(methylenephosphonic acid) (DTPMP).
  • DTPMP diethylenetriaminepenta(methylenephosphonic acid)
  • hydroxyalkane and/or hydroxyalkane derivatives are particularly preferred.
  • Aminoalkanephosphonates are of particular importance as a cobuilder. It is preferably used as the sodium salt, with the disodium salt being neutral and the tetrasodium salt being alkaline (pH 9).
  • the preferred aminoalkanephosphonates are ethylenediaminetetramethylenephosphonate (EDTMP), diethylenetriaminepentamethylenephosphonate (DTPMP) and their higher homologues. They are preferably used in the form of the neutrally reacting sodium salts, e.g.
  • HEDP is the preferred builder.
  • the aminoalkanephosphonates also have a pronounced heavy metal binding capacity.
  • aminoalkanephosphonates in particular DTPMP, or mixtures of the phosphonates mentioned, particularly if the agents also contain bleach.
  • a preferred detergent in the context of this application contains one or more phosphonate(s) from the group aminotrimethylenephosphonic acid (ATMP) and/or salts thereof; ethylenediaminetetra(methylenephosphonic acid) (EDTMP) and/or salts thereof;
  • DTPMP Diethylenetriaminepenta(methylenephosphonic acid) and/or salts thereof; 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid (HEDP) and/or salts thereof; 2-phosphonobutane-1,2,4-tricarboxylic acid (PBTC) and/or salts thereof; hexamethylenediaminetetra(methylenephosphonic acid) (HDTMP) and/or salts thereof; nitrilotri(methylenephosphonic acid) (NTMP) and/or salts thereof.
  • Particularly preferred are detergents which contain 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid (HEDP) or diethylenetriaminepenta(methylenephosphonic acid) (DTPMP) as phosphonates.
  • the detergents according to the invention can of course contain two or more different phosphonates.
  • Preferred detergents according to the invention are characterized in that the detergent contains at least one complexing agent from the group of phosphonates, preferably 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonate, wherein the weight proportion of the phosphonate in the total weight of the Detergent is preferably 0.1 and 8.0 wt.%, preferably 0.2 and 5.0 wt.%, more preferably 0.3 and 3.0 wt.% and particularly preferably 0.5-2.0 wt.%.
  • the agents according to the invention are essentially free of phosphonate-containing compounds.
  • "Essentially free of phosphonate-containing compounds" in this context means that the corresponding agents or compositions contain less than 2% by weight, preferably less than 1% by weight, more preferably less than 0.5% by weight and particularly preferably less than 0.1% by weight of phosphonate-containing compounds, based on the total weight of the agent/composition. In particularly preferred embodiments, these agents/compositions are free of phosphonate-containing compounds.
  • the detergents according to the invention preferably also contain builders, preferably at least one water-soluble and/or water-insoluble, organic and/or inorganic builder.
  • the builders include in particular silicates, carbonates and organic cobuilders.
  • Organic cobuilders include, in particular, polycarboxylates/polycarboxylic acids, polymeric polycarboxylates, aspartic acid, polyacetals, dextrins, other organic cobuilders and phosphonates. These classes of substances are described below. Organic cobuilder substances can, if desired, be present in amounts of up to 40% by weight, in particular up to 25% by weight and preferably from 1 to 8% by weight. Useful organic builder substances are, for example, polycarboxylic acids which can be used in the form of the free acid and/or their sodium salts, whereby polycarboxylic acids are understood to be carboxylic acids which have more than one acid function.
  • Examples of these are citric acid, adipic acid, succinic acid, glutaric acid, malic acid, tartaric acid, maleic acid, fumaric acid, sugar acids and carboxymethylinulins, monomeric and polymeric aminopolycarboxylic acids, in particular glycinediacetic acid, methylglycinediacetic acid, glutaminediacetic acid, nitrilotriacetic acid (NTA), iminodisuccinate such as ethylenediamine-N,N'-disuccinic acid and hydroxyiminodisuccinates, ethylenediaminetetraacetic acid and polyaspartic acid, polyphosphonic acids, in particular aminotris(methylenephosphonic acid), ethylenediaminetetrakis(methylenephosphonic acid), lysinetetra(methylenephosphonic acid) and 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid, polymeric hydroxy compounds such as dextrin and polymeric (poly)carboxy
  • Such organic builder substances can, if desired, be present in amounts of up to 50% by weight, in particular up to 25% by weight, preferably from 10 to 20% by weight and particularly preferably from 1 to 5% by weight.
  • the free acids typically also have the property of an acidifying component and thus also serve to set a lower and milder pH value of detergents.
  • citric acid, succinic acid, glutaric acid, adipic acid, gluconic acid and any mixtures of these are suitable.
  • Citric acid or citric acid salts are particularly preferably used as the builder substance.
  • MGDA methylglycinedisidic acid
  • GLDA glutamic acid diacetate
  • ASDA aspartic acid diacetate
  • HEIDA hydroxyethyliminodiacetate
  • IDS iminodisuccinate
  • EDDS ethylenediamine disuccinate
  • carboxymethylinulin and polyaspartate methylglycinedisidic acid
  • GLDA glutamic acid diacetate
  • ASDA aspartic acid diacetate
  • HEIDA hydroxyethyliminodiacetate
  • IDS iminodisuccinate
  • EDDS ethylenediamine disuccinate
  • Citric acid/citrate can each be used in the form of their hydrates, for example citric acid can be used in the form of the monohydrate, citrate in the form of the trisodium citrate dihydrate.
  • Polymeric polycarboxylates are also suitable as builders. These include, for example, the alkali metal salts of polyacrylic acid or polymethacrylic acid, e.g. those with a relative molecular mass of 500 to 70,000 g/mol.
  • the molar masses given for polymeric polycarboxylates are weight-average molar masses Mw of the respective acid form, which were generally determined by means of gel permeation chromatography (GPC) using a UV detector. The measurement was carried out against an external polyacrylic acid standard, which provides realistic molar weight values due to its structural similarity to the polymers examined. These details differ significantly from the molar weight details for which polystyrene sulfonic acids are used as a standard.
  • Suitable polymers are in particular polyacrylates, which preferably have a molecular weight of 2000 to 20,000 g/mol. Due to their superior solubility, the short-chain polyacrylates from this group, which have molecular weights of 2000 to 10,000 g/mol, and particularly preferably of 3000 to 5000 g/mol, may be preferred. Also suitable are copolymers of polycarboxylates, in particular those of acrylic acid with methacrylic acid and of acrylic acid or methacrylic acid with maleic acid.
  • Copolymers of acrylic acid with maleic acid which contain 50 to 90% by weight of acrylic acid and 50 to 10% by weight of maleic acid, have proven to be particularly suitable.
  • Their relative molecular weight, based on free acids is generally 2000 to 70,000 g/mol, preferably 20,000 to 50,000 g/mol and in particular 30,000 to 40,000 g/mol.
  • a solid agent according to the invention preferably contains at least one water-soluble and/or water-insoluble, organic and/or inorganic builder.
  • the water-soluble organic builder substances include the above-mentioned organic framework substances.
  • the agents of the invention can also contain inorganic water-soluble builders.
  • Particularly suitable water-soluble inorganic builder materials are alkali silicates, alkali carbonates, alkali hydrogen carbonates, alkali phosphates and/or sesquicarbonates, which can be in the form of their alkaline, neutral or acidic sodium or potassium salts. Small amounts of calcium carbonates may be present in solid textile detergents. Suitable examples are water-soluble crystalline and/or amorphous alkali silicates.
  • the alkali silicates which can be used as builders in the agents according to the invention preferably have a molar ratio of alkali oxide to SiO2 of less than 0.95, in particular from 1:1.1 to 1:12, and can be amorphous or crystalline.
  • Preferred alkali silicates are sodium silicates, in particular amorphous sodium silicates, with a molar ratio Na2O:SiO2 of 1:2 to 1:2.8.
  • Crystalline silicates which can be present alone or in a mixture with amorphous silicates are preferably crystalline layered silicates of the general formula Na2Si x O2x+i • y H2O, in which x, the so-called modulus, is a number from 1.9 to 22, in particular 1.9 to 4, and y is a number from 0 to 33, and preferred values for x are 2, 3 or 4.
  • Preferred crystalline layered silicates are those in which x in the general formula mentioned assumes the values 2 or 3. In particular, both ⁇ - and ⁇ -sodium disilicates (Na2Si2Os • y H2O) are preferred.
  • Virtually anhydrous crystalline alkali silicates of the above general formula, in which x is a number from 1.9 to 2.1, produced from amorphous alkali silicates, can also be used in agents according to the invention.
  • a crystalline sodium layer silicate with a modulus of 2 to 3 is used, such as can be produced from sand and soda.
  • Crystalline sodium silicates with a modulus in the range of 1.9 to 3.5 are used in a further embodiment of the inventive agent.
  • the weight ratio of amorphous alkali silicate to crystalline alkali silicate is preferably 1:2 to 2:1 and in particular 1:1 to 2:1.
  • Crystalline layered silicates of the above formula (I) are sold by Clariant GmbH under the trade name Na-SKS, e.g. Na-SKS-1 (Na2Si22O45 • x H2O, Kenyaite), Na-SKS-2 (Na2SiuO29 • x H2O, Magadiite), Na-SKS-3 (Na2SisOi7 • x H2O) or Na-SKS-4 (Na2Si4Og • x H2O, Makatite).
  • Na-SKS e.g. Na-SKS-1 (Na2Si22O45 • x H2O, Kenyaite), Na-SKS-2 (Na2SiuO29 • x H2O, Magadiite), Na-SKS-3 (Na2SisOi7 • x H2O) or Na-SKS-4 (Na2Si4Og • x H2O, Makatite).
  • Na-SKS-5 ( ⁇ -Na 2 Si 2 O5), Na-SKS-7 ( ⁇ -Na 2 Si 2 O5, natrosilite), Na-SKS-9 (NaHSi 2 O 5 • 3 H 2 O), Na-SKS-10 (NaHSi 2 O 5 • 3 H 2 O, kanemite), Na-SKS-11 ( ⁇ -Na 2 Si 2 O5) and Na-SKS-13 (NaHSi 2 O 5 ), but especially Na-SKS-6 ( ⁇ -Na2Si2Os) are particularly suitable.
  • a granular compound of crystalline layered silicate and citrate, of crystalline layered silicate and the above-mentioned (co-)polymeric polycarboxylic acid, or of alkali silicate and alkali carbonate, such as is commercially available under the name Nabion® 15, is used.
  • Such water-soluble inorganic builder materials are preferably contained in the agents according to the invention in amounts of 1 to 20% by weight, in particular 5 to 15% by weight.
  • Other important water-soluble inorganic builder substances are carbonates (and hydrocarbonates), in particular sodium carbonate, and phosphonic acids/phosphonates.
  • the agents according to the invention are preferably free of phosphate builders, i.e. they contain less than 1% by weight, preferably no deliberately added phosphate builder.
  • the agents can also contain water-insoluble builder substances.
  • Water-insoluble inorganic builder materials used are in particular crystalline or amorphous water-dispersible alkali aluminosilicates, in amounts of up to 50% by weight, preferably not more than 40% by weight, in particular from 3 to 20% by weight and particularly preferably from 1 to 15% by weight.
  • the crystalline sodium aluminosilicates in detergent quality in particular zeolite A, zeolite P, zeolite MAP and optionally zeolite X, alone or in mixtures, e.g.
  • Suitable aluminosilicates in particular have no particles with a grain size of more than 30 pm and preferably consist of at least 80% by weight of particles with a size of less than 10 pm.
  • Their calcium binding capacity which can be determined according to DE 2412837 A1, is generally in the range from 100 to 200 mg CaO per gram.
  • the detergent may contain cleaning-active polymers.
  • the weight proportion of the cleaning-active polymers in the total weight of detergents according to the invention is preferably 0.1 to 20 wt. %, preferably 1.0 to 15 wt. %, and more preferably 2.0 to 12 wt. %.
  • Peroxygen compounds suitable for use in agents according to the invention are, in particular, organic peracids or peracidic salts of organic acids, such as phthalimidopercaproic acid, perbenzoic acid or salts of diperdodecanedioic acid, hydrogen peroxide and inorganic salts which release hydrogen peroxide under the washing conditions, including perborate, percarbonate, persilicate and/or persulfate such as caroate, as well as hydrogen peroxide inclusion compounds such as H2G2-urea adducts. Hydrogen peroxide can also be produced with the aid of an enzymatic system, i.e. an oxidase and its substrate.
  • solid peroxygen compounds are to be used, these can be used in the form of powders or granules, which can also be coated in a manner known in principle.
  • the peroxygen compounds can be added to the washing solution as such or in the form of agents containing them, which can in principle contain all the usual washing, cleaning or disinfectant components.
  • alkali percarbonate or alkali perborate monohydrate is used.
  • an agent according to the invention contains peroxygen compounds, these are present in amounts of preferably up to 50% by weight, in particular from 5 to 30% by weight, more preferably from 0.1 to 20% by weight.
  • Compounds which, under perhydrolysis conditions, yield aliphatic peroxocarboxylic acids with preferably 1 to 10 C atoms, in particular 2 to 4 C atoms, and/or optionally substituted perbenzoic acid, can be used as bleach activators in the agents.
  • Substances which carry O- and/or N-acyl groups of the stated number of C atoms and/or optionally substituted benzoyl groups are suitable.
  • acylated alkylenediamines in particular tetraacetylethylenediamine (TAED), acylated triazine derivatives, in particular 1,5-diacetyl-2,4-dioxohexahydro-1,3,5-triazine (DADHT), acylated glycolurils, in particular tetraacetylglycoluril (TAGU), N-acylimides, in particular N-nonanoylsuccinimide (NOSI), acylated phenolsulfonates or carboxylates or the sulfonic or carboxylic acids thereof, in particular nonanoyl or isononanoyloxybenzenesulfonate or laroyloxybenzenesulfonate (NOBS or iso-NOBS or LOBS), 4-(2-decanoyloxyethoxycarbonyloxy)benzenesulfonate (DECOBS) or decanoy
  • Carboxylic anhydrides in particular phthalic anhydride, acylated polyhydric alcohols, in particular triacetin, ethylene glycol diacetate, 2,5-diacetoxy-2,5-dihydrofuran and enol esters as well as acetylated sorbitol and mannitol or their described mixtures (SORMAN), acylated sugar derivatives, in particular pentaacetylglucose (PAG), pentaacetylfructose, tetraacetylxylose and octaacetyllactose, acetylated, optionally N-alkylated glucamine and gluconolactone, N-acylated lactams, e.g.
  • PAG pentaacetylglucose
  • pentaacetylfructose pentaacetylfructose
  • N-benzoylcaprolactam nitriles from which perimidic acids are formed, in particular aminoacetonitrile derivatives with a quaternized nitrogen atom, and/or oxygen-transferring sulfonimines and/or acylhydrazones.
  • the hydrophilically substituted acyl acetals and the acyl lactams are also preferably used.
  • Combinations of conventional bleach activators can also be used.
  • Such bleach activators can be present in the usual amount range, preferably in amounts of 0.5 to 10% by weight, in particular 1 to 8% by weight, based on the total agent, particularly in the presence of the above-mentioned hydrogen peroxide-producing bleaching agents, but are preferably completely absent when percarboxylic acid is used as the sole bleaching agent.
  • solid agents can also contain sulfonimines and/or bleach-enhancing transition metal salts or transition metal complexes as so-called bleach catalysts.
  • Suitable graying inhibitors or soil-release agents are cellulose ethers such as carboxymethylcellulose, methylcellulose, hydroxyalkylcelluloses and cellulose mixed ethers such as methylhydroxyethylcellulose, methylhydroxypropylcellulose and methylcarboxymethylcellulose. Sodium carboxymethylcellulose, hydroxypropylmethylcellulose and mixtures thereof and optionally mixtures thereof with methylcellulose are preferably used.
  • the soil-release agents commonly used include copolyesters containing dicarboxylic acid units, alkylene glycol units and polyalkylene glycol units.
  • the proportion of graying inhibitors and/or soil-release agents in agents according to the invention is generally not more than 2% by weight and is preferably 0.5 to 1.5% by weight, particularly preferably 0.5 to 2% by weight.
  • Optical brighteners particularly for textiles made from cellulose fibers (e.g. cotton), may include derivatives of diaminostilbenedisulfonic acid or its alkali metal salts.
  • Suitable brighteners include salts of 4,4'-bis(2-anilino-4-morpholino-1,3,5-triazin-6-yl-amino)-stilbene-2,2'-disulfonic acid or similarly structured compounds which have a diethanolamino group, a methylamino group or a 2-methoxyethylamino group instead of the morpholino group.
  • Brighteners of the substituted 4,4'-distyryl-diphenyl type may also be present, e.g.
  • Brighteners of the 1,3-diaryl-2-pyrazoline type e.g. 1-(p-sulfoamoylphenyl)-3-(p-chlorophenyl)-2-pyrazoline and similarly structured compounds, are particularly suitable for polyamide fibers.
  • the content of optical brighteners or brightener mixtures in the agent is generally not more than 1% by weight, preferably 0.05 to 0.5% by weight. In a preferred embodiment of the invention, the agent is free of such active ingredients.
  • the usual foam regulators that can be used in the agents according to the invention include, for example, polysiloxane-silica mixtures, the finely divided silica contained therein preferably being silanized or otherwise hydrophobized.
  • the polysiloxanes can consist of linear compounds as well as cross-linked polysiloxane resins and mixtures thereof.
  • Other defoamers are paraffin hydrocarbons, in particular microparaffins and paraffin waxes, whose melting point is above 40°C, saturated fatty acids or soaps with in particular 20 to 22 C atoms, e.g. sodium behenate, and alkali salts of phosphoric acid mono- and/or dialkyl esters, in which the alkyl chains each have 12 to 22 C atoms.
  • sodium monoalkyl phosphate and/or dialkyl phosphate with Ci6-13-alkyl groups is preferably used.
  • the proportion of foam regulators can preferably be 0.2 to 2% by weight, particularly preferably not more than
  • the agents according to the invention can contain system- and environmentally compatible acids, in particular citric acid, acetic acid, tartaric acid, malic acid, lactic acid, glycolic acid, succinic acid, glutaric acid and/or adipic acid, but also mineral acids, in particular sulfuric acid or alkali hydrogen sulfates, or bases, in particular ammonium or alkali hydroxides, preferably sodium hydroxide.
  • Such pH regulators are preferably contained in the agents according to the invention in amounts of no more than 10% by weight, in particular from 0.5 to 6% by weight, particularly preferably from 0.3 to 2% by weight.
  • the detergents according to the invention can contain an organic solvent as a further component.
  • organic solvents have a beneficial effect on the enzyme stability and the cleaning performance of these agents.
  • Preferred organic solvents come from the group of mono- or polyhydric alcohols, alkanolamines or glycol ethers.
  • the solvents are selected from ethanol, n- or i-propanol, butanol, glycol, propanediol, butanediol, glycerin, diglycol, propyl diglycol, butyl diglycol, hexylene glycol, ethylene glycol methyl ether, ethylene glycol ethyl ether, ethylene glycol propyl ether, ethylene glycol mono-n-butyl ether, diethylene glycol methyl ether, diethylene glycol ethyl ether, propylene glycol methyl ether, propylene glycol ethyl ether, propylene glycol propyl ether, dipropylene glycol methyl ether, dipropylene glycol ethyl ether, methoxytriglycol, ethoxytriglycol, butoxytriglycol, 1-butoxyethoxy-2-propanol, 3-methyl-3-methoxybutanol, propylene glycol
  • the proportion by weight of these organic solvents in the total weight of detergents according to the invention is preferably 0.1 to 10% by weight, preferably 0.2 to 8.0% by weight and more preferably 0.5 to 5.0% by weight.
  • a particularly preferred organic solvent that is particularly effective in terms of stabilizing the detergents is glycerin and 1,2-propylene glycol.
  • Liquid detergents preferably comprise at least one polyol, preferably from the group glycerin and 1,2-propylene glycol, based on the total weight of the detergent, preferably 0.1 to 10% by weight, preferably 0.2 to 8.0% by weight and more preferably 0.5 to 5.0% by weight.
  • Other preferred organic solvents are organic amines and alkanolamines.
  • the detergents according to the invention preferably contain these amines in amounts of 0.1 to 10% by weight, preferably 0.2 to 8.0% by weight and more preferably 0.5 to 5.0% by weight, based on their total weight.
  • a particularly preferred alkanolamine is ethanolamine.
  • Detergents or cleaning agents according to the invention can contain exclusively the enzymes according to the invention. Alternatively, they can also contain other hydrolytic enzymes or other enzymes in a concentration suitable for the effectiveness of the agent. A further embodiment of the invention thus represents agents which also comprise one or more other enzymes.
  • All enzymes which can develop a catalytic activity in the agent according to the invention in particular a protease, lipase, amylase, cellulase, hemicellulase, mannanase, tannase, xylanase, xanthanase, xyloglucanase, ß-glucosidase, pectinase, carrageenase, perhydrolase, oxidase, oxidoreductase, and mixtures thereof, can preferably be used as further enzymes.
  • Other enzymes are advantageously contained in the agent in an amount of 1 x 10 -8 to 5 percent by weight, based on active protein.
  • Each additional enzyme is increasingly preferably present in agents according to the invention in an amount of 1 x 10 -7 to 3% by weight, from 0.00001 to 1% by weight, from 0.00005 to 0.5% by weight, from 0.0001 to 0.1% by weight and particularly preferably from 0.0001 to 0.05% by weight, based on active protein.
  • the enzymes particularly preferably exhibit synergistic cleaning performance against certain soilings or stains, ie the enzymes contained in the agent composition support each other in their cleaning performance.
  • the enzymes to be used can also be formulated together with accompanying substances, for example from fermentation.
  • the enzymes are preferably used as enzyme liquid formulation(s).
  • the enzymes are generally not provided in the form of pure protein, but rather in the form of stabilized, storable and transportable preparations.
  • These prefabricated preparations include, for example, solid preparations obtained by granulation, extrusion or lyophilization or, in particular in the case of liquid or gel-like agents, solutions of the enzymes, advantageously as concentrated as possible, with little water and/or mixed with stabilizers or other additives.
  • the enzymes can be encapsulated for both the solid and liquid dosage forms, for example by spray drying or extrusion of the enzyme solution together with a preferably natural polymer or in the form of capsules, for example those in which the enzymes are enclosed as if in a solidified gel or in those of the core-shell type, in which an enzyme-containing core is coated with a protective layer that is impermeable to water, air and/or chemicals.
  • active ingredients such as stabilizers, emulsifiers, pigments, bleaching agents or dyes, can be applied in superimposed layers.
  • Such capsules are applied using methods known per se, for example by shaking or rolling granulation or in fluid bed processes. Such granules are advantageously low in dust, for example by applying polymeric film formers, and are stable in storage due to the coating.
  • water-soluble films such as those used in the packaging of detergents and cleaning agents in unit dosage form.
  • Such a film enables the release of the enzymes after contact with water.
  • water-soluble refers to a film structure that is preferably completely water-soluble.
  • a film consists of (fully or partially hydrolyzed) polyvinyl alcohol (PVA).
  • the agents according to the invention can comprise one or more reversible enzyme inhibitors/stabilizers.
  • the agents according to the invention can contain the reversible enzyme inhibitors/stabilizers in a concentration of 0.1 to 2% by weight, preferably 0.3 to 1.5% by weight, based on the total weight of the agent. If several inhibitors/stabilizers are included, these details refer to the total concentration.
  • polyols such as glycerin or 1,2-ethylene glycol, benzamidine hydrochloride, borax, boric acids, boronic acids or their salts or esters or derivatives, in particular phenylboronic acid derivatives or 4-formylphenylboronic acid (4-FPBA), antioxidants, special peptide compounds and combinations thereof.
  • polyols such as glycerin or 1,2-ethylene glycol, benzamidine hydrochloride, borax, boric acids, boronic acids or their salts or esters or derivatives, in particular phenylboronic acid derivatives or 4-formylphenylboronic acid (4-FPBA), antioxidants, special peptide compounds and combinations thereof.
  • phenylboronic acid derivative is understood to mean a compound with the formula (III).
  • the compound of the formula (III) has the following structural formula: where R is hydrogen, a hydroxyl, an Ove alkyl, a substituted Ove alkyl, an Ove alkenyl or a substituted Ove alkenyl group.
  • R is hydrogen, a hydroxyl, an Ove alkyl, a substituted Ove alkyl, an Ove alkenyl or a substituted Ove alkenyl group.
  • the radical R in the phenylboronic acid derivative is an Ove alkyl group and among these is more preferably -CH3, -CH3CH2 or -CH3CH2CH2. More preferably, the radical R in the phenylboronic acid derivative is hydrogen.
  • the phenylboronic acid derivative is particularly preferably 4-formylphenylboronic acid (4-FPBA).
  • the inhibitor/stabilizer compound used can be boric acid.
  • the washing and cleaning agent according to the invention is essentially free of boron-containing compounds.
  • "Essentially free of boron-containing compounds" in this context means that the agents according to the invention contain less than 2% by weight, preferably less than 1% by weight, more preferably less than 0.5% by weight and particularly preferably less than 0.1% by weight, of boron-containing compounds, based on the total weight of the agent.
  • the washing and cleaning agents according to the invention are free of boron-containing compounds, ie they contain in particular no boric acid and/or phenylboronic acid derivatives.
  • the enzyme and the inhibitor/stabilizer compound can be pre-formulated in an enzyme composition.
  • the enzyme protein only forms a fraction of the total weight of conventional enzyme preparations.
  • Preferably used enzyme preparations contain between 0.1 and 40% by weight, preferably between 0.2 and 30% by weight, particularly preferably between 0.4 and 20% by weight and in particular between 0.8 and 10% by weight of the enzyme protein.
  • the inhibitor/stabilizer compound can be present in an amount of 0.05 to 35% by weight, preferably from 0.05 to 10% by weight, based on the total weight in the enzyme composition.
  • This enzyme composition which is also a component of the present invention, can then be used in washing or cleaning agents according to the invention, in amounts that lead to the final concentrations in the washing or cleaning agent specified above.
  • Another subject matter of the invention is a method for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, which is characterized in that an agent according to the invention is used in at least one method step.
  • the method described above is characterized in that it is carried out at a temperature of from 0°C to about 100°C, preferably from about 20°C to about 60°C, particularly preferably from about 20°C to about 40°C.
  • 20°C represents low wash temperature
  • 40°C is the preferred/average wash temperature in Europe.
  • Processes for cleaning textiles are generally characterized by the fact that various cleaning-active substances are applied to the item to be cleaned in several process steps and washed off after the exposure time, or that the item to be cleaned is treated in some other way with a detergent or a solution or dilution of this agent.
  • This subject matter of the invention also includes a machine dishwashing process.
  • the dosing of the agent according to the invention into the cleaning solution can be carried out in such a process, for example, by means of the dosing chamber in the door or by means of an additional dosing container in the interior of the dishwasher.
  • the agent can also be applied directly to the soiled dishes or to one of the interior walls of the dishwasher, e.g. the inside of the door.
  • the process according to the invention is carried out in the interior of a commercially available dishwasher.
  • the cleaning program in a dishwasher can usually be selected and set by the consumer before the dishwashing process is carried out.
  • the cleaning program of the dishwasher used in the process according to the invention comprises at least one pre-wash cycle and one cleaning cycle.
  • cleaning programs that comprise further cleaning or rinsing cycles, e.g. a final rinse cycle, are preferred.
  • the process according to the invention is with particular preference part of a cleaning program comprising a pre-wash cycle, a cleaning cycle and a final rinse cycle.
  • the method according to the invention is preferably used in conjunction with cleaning programs in which the washing liquor is heated during the cleaning cycle.
  • the cleaning cycle, during which the agent according to the invention is metered into the interior of the dishwasher is characterized in that during its course the temperature of the cleaning liquor rises to values above 30°C, preferably above 40°C and in particular above 50°C.
  • Alternative embodiments of this subject matter of the invention also represent processes for treating textile raw materials or for textile care, in which an agent according to the invention is active in at least one process step.
  • processes for textile raw materials, fibers or textiles with natural components are preferred, and very particularly for those with wool or silk.
  • a further subject matter of the invention is the use of an agent according to the invention for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 40°C.
  • a further subject matter of the invention is the use of a dispersin in a washing or cleaning agent according to the invention to improve the cleaning performance of the washing or cleaning agent on various soilings, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 40°C.
  • a further subject matter of the invention is the use of a dispersin in a washing or cleaning agent according to the invention to improve the proteolytic cleaning performance of the washing or cleaning agent, in particular on blood-containing soiling, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 40°C.
  • a further subject matter of the invention is the use of the enzyme combination according to the invention, consisting of a dispersin and at least three further enzymes as described herein, in a washing or cleaning agent according to the invention to improve the cleaning performance of the washing or cleaning agent, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 40°C.
  • washing and cleaning agents preferably textile detergents, particularly preferably liquid textile detergents, comprising
  • (C) at least one ingredient, preferably in an amount of 0.01 to 99.9% by weight, based on the total weight of the washing and cleaning agent.
  • At least one amylase at least one mannanase and at least one enzyme selected from the group consisting of protease, lipase, cellulase, pectate lyase and mixtures thereof.
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein three further enzymes are included and are selected from the group consisting of amylase, protease and lipase; amylase, protease and mannanase; amylase, protease and cellulase; amylase, protease and pectate lyase; amylase, lipase and mannanase; amylase, lipase and cellulase; amylase, lipase and pectate lyase; amylase, mannanase and cellulase; amylase, mannanase and pectate lyase; amylase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase and mannanase; protease, lipase and cellulase; protease, lipase and pectate lyase; lipas
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein four further enzymes are included and are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase and mannanase; amylase, protease, lipase and cellulase; amylase, protease, lipase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase and cellulase; amylase, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, mannanase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and cellulase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, mannanase, cellulase and pectate lyase; and lipase, mannana
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein five further enzymes are included and are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase and cellulase; amylase, protease, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase; and protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase.
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein six further enzymes are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase. 8.
  • amylase is selected from an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:2 over its entire length and, based on the numbering according to SEQ ID NO:2, at least one of the positions corresponding to the positions 172, 202, 208, 255 and 261, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of M202L, M202V, M202S, M202T, M202I, M202Q, M202W, S255N, R172Q and combinations thereof, preferably selected from
  • amylase is selected from an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:3 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:3, (i) at least one of the positions, which correspond to positions 9, 26, 30, 33, 82, 37, 106, 118, 128, 133, 149, 150, 160, 178, 182, 186, 193, 195, 202, 203, 214, 231 , 256, 257, 258, 2
  • amylase is selected from an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:3 and has an amino acid substitution and/or amino acid deletion combination which is selected from the group consisting of M9L-M323T, M9L-M202L-M323T, M9L-N195F-M202L-M323T, M9L-R118K-D183*-G184*-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-D
  • amylase is selected from an a-amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:4 over its entire length to at least 60% and increasingly preferably to at least 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical and, based on the numbering according to SEQ ID NO:4, at least one of the positions corresponding to positions 93, 116, 118, 129, 133, 134, 140, 142, 146, 147, 149, 151,
  • amylase is selected from an ⁇ -amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:5 over its entire length.
  • amylase is selected from an ⁇ -amylase which has amylolic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:6 over its entire length.
  • the protease is selected from a protease which has proteolytic activity and an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the position corresponding to position 101, the amino acid substitution R101 E, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61 , 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137
  • the protease is selected from a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the position which corresponds to the position 101, the amino acid substitution R101 E, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61, 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136,
  • the protease is selected from a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:9 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the positions corresponding to positions 9, 130, 133, 144, 217, 252 and 271, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E and combinations thereof,
  • the protease is selected from a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:9 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:8, (i) at the positions which correspond to the positions 9, 130, 133, 144, 217, 252 and 271, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E and combinations thereof
  • the protease is selected from a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:7 (i) at the positions which correspond to the positions 3, 4, 99 and 199, the amino acid substitutions S3T, V4I, R99E and V199I, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 74, 136, 143, 154, 160, 161, 163, 171, 181, 183,
  • the protease is selected from a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:7 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:7 (i) at the positions which correspond to the positions 3, 4, 99 and 199, the amino acid substitutions S3T, V4I, R99E and V199I, and (ii) at least one of the positions corresponding to positions 74, 136, 143, 154, 160, 161, 163, 171, 181, 183,
  • the protease is selected from a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:10 over its entire length and, based on the numbering according to SEQ ID NO:8, at least one of the positions corresponding to the positions 9, 15, 68, 218 and 245, at least one, and increasingly preferably two, three, four or five, amino acid substitution(s) selected from the group consisting of S9R, A15T, V68A, N218D, Q245R and combinations thereof.
  • the protease is selected from a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:10 over its entire length and, based on the numbering according to SEQ ID NO:8, an amino acid substitution at position 99 and a Insertion of an amino acid between the amino acids at positions 99 and 100, preferably selected from S99A and/or S99AD.
  • the protease is selected from a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:11 over its entire length and, based on the numbering according to SEQ ID NO:8, at least one of the positions corresponding to the positions 32, 33, 49-55, 60-64, 96-109, 118, 125- 135, 152, 154-162, 164-167, 170, 175, 181-192, 203, 204, 209-222, has at least one amino acid substitution, in particular at least
  • the protease is selected from a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:12 over its entire length and, based on the numbering according to SEQ ID NO:12 has at least one amino acid substitution selected from the group consisting of Q12L, I43V, M122L, D127P, N154S, T156A, G160S, M211N, M211L, P212D, P212H, A222S, and combinations thereof at least one of the positions corresponding to positions 12, 43, 122,
  • the protease is selected from a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:12 over its entire length and, based on the numbering according to SEQ ID NO:12, at least one of the positions corresponding to the positions 12, 43, 122, 127, 154, 156, 160, 211, 212 and 222, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of Q12L, I43V, M122L, D127P, N154S, T156A, G160S, M211
  • the lipase is selected from a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:13 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:13, (i) at the positions which correspond to the positions 231 and 233, the amino acid substitutions T231 R and N233R and optionally (ii) at least one of the positions corresponding to positions 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233,
  • the lipase is selected from a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:13 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:13, (i) at the positions which correspond to the positions 231 and 233, the amino acid substitutions T231 R and N233R and optionally (ii) at least one of the positions corresponding to positions 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233,
  • the lipase is selected from a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17 or SEQ ID NO:18 over its entire length to at least 70% and increasingly preferably to at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical.
  • the lipase is selected from a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:14 over its entire length. at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical.
  • the lipase is selected from a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:15 over its entire length.
  • the lipase is selected from a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:16 over its entire length.
  • the lipase is selected from a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:17 over its entire length.
  • the lipase is selected from a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:18 over its entire length.
  • the mannanase is selected from a mannanase which has mannan-degrading activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:19 over its entire length.
  • the mannanase is selected from a mannanase which has mannan-degrading activity and comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NQ:20 over its entire length to at least 70% and increasingly preferably to at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% is identical.
  • the mannanase is selected from a mannanase which has mannan-degrading activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:21 over its entire length.
  • the cellulase is selected from a cellulase which has cellulolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:22 over its entire length.
  • the cellulase is selected from a cellulase which has cellulolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:23 over its entire length.
  • the protease is a protease as in any one of items 14 to 19 and/or the amylase is an amylase as in any one of items 11 to 13 and/or the lipase is a lipase as in items 25, 26 or 28 and/or the mannanase is a
  • the at least three further enzymes comprise (a) at least one protease, at least one amylase and at least one enzyme selected from the group consisting of lipase, mannanase, cellulase, pectate lyase and mixtures thereof; and/or
  • the protease is a protease as in item 15 and/or the amylase is an amylase as in item 13 and/or the lipase is a lipase as in item 26 and/or the mannanase is a mannanase as in item 34 and/or the cellulase is a cellulase as in item 36
  • amylase at least one amylase, at least one mannanase and at least one enzyme selected from the group consisting of protease, lipase, cellulase, pectate lyase and mixtures thereof, wherein the amylase is an amylase as in item 13.
  • the at least three further enzymes comprise (a) at least one protease, at least one amylase and at least one enzyme selected from the group consisting of lipase, mannanase, cellulase, pectate lyase and mixtures thereof; and/or
  • mannanase at least one amylase, at least one mannanase and at least one enzyme selected from the group consisting of protease, lipase, cellulase, pectate lyase and mixtures thereof, wherein the mannanase is a mannanase as in item 34.
  • At least one amylase at least one mannanase and at least one enzyme selected from the group consisting of protease, lipase, cellulase, pectate lyase and mixtures thereof, wherein the cellulase is a cellulase as in item 36.
  • washing and cleaning agents comprising three further enzymes and consisting of amylase, protease and lipase; amylase, protease and mannanase; amylase, protease and cellulase; amylase, protease and pectate lyase; amylase, lipase and mannanase; amylase, lipase and cellulase; amylase, lipase and pectate lyase; amylase, mannanase and cellulase; amylase, mannanase and pectate lyase; amylase, cellulase and Pectate lyase; protease, lipase and mannanase; protease, lipase and cellulase; protease, lipase and pectate lyase; lipase, mannanase; mannanase; prote
  • washing and cleaning agent comprising three further enzymes and consisting of amylase, protease and lipase; amylase, protease and mannanase; amylase, protease and cellulase; amylase, protease and pectate lyase; amylase, lipase and mannanase; amylase, lipase and cellulase; amylase, lipase and pectate lyase; amylase, mannanase and cellulase; amylase, mannanase and pectate lyase; amylase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase and mannanase; protease, lipase and cellulase; protease, lipase and pectate lyase; lipase, mannanase; protease, lipas
  • washing and cleaning agent comprising three further enzymes and consisting of amylase, protease and lipase; amylase, protease and mannanase; amylase, protease and cellulase; amylase, protease and pectate lyase; amylase, lipase and mannanase; amylase, lipase and cellulase; amylase, lipase and pectate lyase; amylase, mannanase and cellulase; amylase, mannanase and pectate lyase; amylase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase and mannanase; protease, lipase and cellulase; protease, lipase and pectate lyase; lipase, mannanase; protease, lipas
  • washing and cleaning agent comprising three further enzymes and consisting of amylase, protease and lipase; amylase, protease and mannanase; amylase, protease and cellulase; amylase, protease and pectate lyase; amylase, lipase and mannanase; amylase, lipase and cellulase; amylase, lipase and pectate lyase; amylase, mannanase and cellulase; amylase, mannanase and pectate lyase; amylase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase and mannanase; protease, lipase and cellulase; protease, lipase and pectate lyase; lipase, mannanase; protease, lipas
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein three further enzymes are included and from the mixture of amylase, protease and lipase; amylase, protease and Mannanase; amylase, protease and cellulase; amylase, protease and pectate lyase; amylase, lipase and mannanase; amylase, lipase and cellulase; amylase, lipase and pectate lyase; amylase, mannanase and cellulase; amylase, mannanase and pectate lyase; amylase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase and mannanase; protease, lipase and cellulase; protease, lipase and pectate lyase; lipase, mannana
  • washing and cleaning agent comprising three further enzymes and consisting of amylase, protease and lipase; amylase, protease and mannanase; amylase, protease and cellulase; amylase, protease and pectate lyase; amylase, lipase and mannanase; amylase, lipase and cellulase; amylase, lipase and pectate lyase; amylase, mannanase and cellulase; amylase, mannanase and pectate lyase; amylase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase and mannanase; protease, lipase and cellulase; protease, lipase and pectate lyase; lipase, mannanase; protease, lipas
  • Washing and cleaning agent comprising three further enzymes and selected from the group consisting of amylase, protease and lipase; amylase, protease and mannanase; amylase, protease and cellulase; amylase, protease and pectate lyase; amylase, lipase and mannanase; amylase, lipase and cellulase; amylase, lipase and pectate lyase; amylase, mannanase and cellulase; amylase, mannanase and pectate lyase; amylase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase and mannanase; protease, lipase and cellulase; protease, lipase and pectate lyase; lipase and pectate lyase; prote
  • washing and cleaning agent comprising four further enzymes and selected from the group consisting of amylase, protease, lipase and mannanase; amylase, protease, lipase and cellulase; amylase, protease, lipase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase and cellulase; amylase, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, mannanase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and cellulase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and pectate lyas
  • washing and cleaning agents comprising four further enzymes and from the group consisting of amylase, protease, lipase and mannanase; amylase, protease, Lipase and cellulase; amylase, protease, lipase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase and cellulase; amylase, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, mannanase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and cellulase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein four further enzymes are comprised and are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase and mannanase; amylase, protease, lipase and cellulase; amylase, protease, lipase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase and cellulase; amylase, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, mannanase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and cellulase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, lipase,
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein four further enzymes are comprised and are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase and mannanase; amylase, protease, lipase and cellulase; amylase, protease, lipase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase and cellulase; amylase, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, mannanase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and cellulase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, lipase,
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein four further enzymes are comprised and are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase and mannanase; amylase, protease, lipase and cellulase; amylase, protease, lipase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase and cellulase; amylase, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, mannanase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and cellulase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, lipase,
  • washing and cleaning agents comprising four further enzymes and consisting of amylase, protease, lipase and mannanase; amylase, protease, lipase and cellulase; amylase, protease, lipase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase and cellulase; amylase, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, mannanase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and cellulase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, mannanase, cellulase and pectate lyase; and
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein four further enzymes are comprised and are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase and mannanase; amylase, protease, lipase and cellulase; amylase, protease, lipase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase and cellulase; amylase, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, mannanase, cellulase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and cellulase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, lipase, mannanase and pectate lyase; protease, lipase,
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein five further enzymes are comprised and are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase and cellulase; amylase, protease, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase; and protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, wherein the protease is a protease as in one of points 14 to 19 and/or the amylase is an amylase as in one of points 11 to 13 and/or the lipase is a lipase as in points 25, 26 or 28 and/or the mannanase is a mannanase as in points 33 to 35 and/or the cellulase is
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein five further enzymes are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase and cellulase; amylase, protease, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase; and protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, wherein the protease is a protease as in point 15 and/or the amylase is an amylase as in point 13 and/or the lipase is a lipase as in point 26 and/or the mannanase is a mannanase as in point 34 and/or the cellulase is a cellulase as in point 36.
  • five further enzymes are selected
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein five further enzymes are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase and cellulase; amylase, protease, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase; and protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, wherein the protease is a protease as in point 15.
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein five further enzymes are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase and cellulase; amylase, protease, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase; and protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, wherein the amylase is an amylase as in point 13.
  • washing and cleaning agents comprising five further enzymes and from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase and cellulase; amylase, protease, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase; and protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, wherein the lipase is a lipase as in item 26.
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein five further enzymes are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase and cellulase; amylase, protease, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase; and protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, wherein the mannanase is a mannanase as in point 34.
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein five further enzymes are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase and cellulase; amylase, protease, lipase, mannanase and pectate lyase; amylase, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase; and protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, wherein the cellulase is a cellulase as in point 36.
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein six further enzymes are included and are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, wherein the protease is a protease as in one of points 14 to 19 and/or the amylase is an amylase as in one of points 11 to 13 and/or the lipase is a lipase as in points 25, 26 or 28 and/or the mannanase is a mannanase as in points 33 to 35 and/or the cellulase is a cellulase as in points 36 or 37.
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein six further enzymes are included and are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, wherein the protease is a protease as in point 15 and/or the amylase is an amylase as in point 13 and/or the lipase is a lipase as in point 26 and/or the mannanase is a mannanase as in point 34 and/or the cellulase is a cellulase as in point 36.
  • washing and cleaning agents comprising six further enzymes and selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, wherein the protease is a protease as in point 15.
  • washing and cleaning agents comprising six further enzymes and selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, wherein the amylase is an amylase as in point 13.
  • Washing and cleaning agents according to one of the preceding points comprising six further enzymes and selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, wherein the lipase is a lipase as in point 26.
  • Washing and cleaning agents according to one of the preceding points comprising six further enzymes selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, wherein the mannanase is a mannanase as in point 34.
  • washing and cleaning agents comprising six further enzymes and selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, wherein the cellulase is a cellulase as in point 36.
  • washing and cleaning agents according to one of the preceding points, wherein the washing agent ingredient is selected from the group consisting of surfactants, builders, complexing agents, polymers, glass corrosion inhibitors, corrosion inhibitors, bleaching agents such as peroxygen compounds, bleach activators or bleach catalysts, water-miscible organic solvents, enzyme stabilizers, sequestering agents, electrolytes, pH regulators and/or other auxiliary substances such as optical brighteners, graying inhibitors, color transfer inhibitors, foam regulators and dyes and fragrances and combinations thereof.
  • the washing agent ingredient is selected from the group consisting of surfactants, builders, complexing agents, polymers, glass corrosion inhibitors, corrosion inhibitors, bleaching agents such as peroxygen compounds, bleach activators or bleach catalysts, water-miscible organic solvents, enzyme stabilizers, sequestering agents, electrolytes, pH regulators and/or other auxiliary substances such as optical brighteners, graying inhibitors, color transfer inhibitors, foam regulators and dyes and fragrances and combinations thereof.
  • washing and cleaning agent according to one of the preceding points, wherein the washing and cleaning agent is substantially free of boron-containing compounds, preferably free of boron-containing compounds; and/or the washing and cleaning agent in 1 wt. % solution in deionized water at 20°C has a pH in a range from about 6 to about 11, in particular from about 6.5 to about 10.5, more preferably from about 7 to about 10, particularly preferably from about 8 to about 9.
  • washing and cleaning agent contains (A) at least one dispersin, wherein the dispersin has ß-1,6-N-acetylglucosaminidase activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:1 over its entire length, and (B) at least three, increasingly preferably at least four, five or six, further enzymes, wherein the further enzymes are selected from the group consisting of amylase, protease, lipase, mannanase, cellulase, pectate lyase and
  • washing and cleaning agents preferably textile detergents, particularly preferably liquid textile detergents, comprising
  • an ⁇ -amylase which has amylolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:6 over its entire length; and/or (b) a protease which has proteolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 9
  • a lipase which has lipolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70% and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% or 99% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:13 over its entire length and, in each case based on the numbering according to SEQ ID NO:13, (i) at the positions corresponding to positions 231 and 233, the amino acid substitutions T231 R and N233R and optionally (ii) at least one of the positions corresponding to positions 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 and 256, at least one amino acid substitution selected from the group consisting of D
  • a mannanase which has mannan-degrading activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:20 over its entire length; and/or
  • a cellulase which has cellulolytic activity and comprises an amino acid sequence which is at least 70%, and increasingly preferably at least 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identical to the amino acid sequence given in SEQ ID NO:22 over its entire length; and
  • (C) at least one ingredient, preferably in an amount of 0.01 to 99.9% by weight, based on the total weight of the washing and cleaning agent.
  • a method for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes characterized in that in at least one method step a washing or cleaning agent according to one of items 1 to 76 is used, wherein the method is preferably carried out in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 40°C.
  • washing or cleaning agent for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 40°C.
  • a dispersin in a washing or cleaning agent for improving the proteolytic cleaning performance of the washing or cleaning agent, in particular on blood-containing soiling, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 40°C.
  • dispersin is a dispersin according to item 2, wherein the further enzymes are different from one another and are selected from the group consisting of protease, amylase, lipase, mannanase, cellulase and pectate lyase, and wherein the protease is a protease as in item 15 and/or the amylase is an amylase as in item 13 and/or the lipase is a lipase as in item 26 and/or the mannanase is a mannanase as in item 34 and/or the cellulase is a cellulase as in item 36.
  • the protease is a protease as in item 15 and/or the amylase is an amylase as in item 13 and/or the lipase is a lipase as in item 26 and/or the mannanase is a mannanase as in item 34 and/or the cellulase is
  • Enzymes were incorporated into the detergent matrix mentioned in Table 1 according to the scheme shown in Table 2. The respective enzyme was used with the same activity in the batches to be compared.
  • Dispersin with three other enzymes leads to a surprising improvement in the cleaning performance on various types of soiling, in particular on types of soiling that are typically not enzyme-sensitive.

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Abstract

Die Erfindung liegt auf dem Gebiet der Wasch- und Reinigungsmittel, insbesondere enzymhaltigen Wasch- und Reinigungsmittel. Die Erfindung betrifft Wasch- und Reinigungsmittel, vorzugsweise Textilwaschmittel, besonders bevorzugt flüssiges Textilwaschmittel, umfassend (A) mindestens ein Dispersin, vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 5 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 4 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,15 bis 2,5 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels; (B) mindestens drei, zunehmend bevorzugt mindestens vier, fünf oder sechs, weitere Enzyme, wobei die weiteren Enzyme aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt sind, insgesamt vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 10 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 8 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,2 bis 6 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels, und mindestens einen Inhaltsstoff, vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 99,9 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels. Ebenfalls Bestandteil der Erfindung sind die entsprechenden Wasch- und Reinigungsverfahren, die Verwendung der hierin beschriebenen Mittel und die Verwendung von Dispersin zur Verbesserung der Reinigungsleistung eines Wasch- und Reinigungsmittels.

Description

ENZYMHALTIGES WASCH- UND REINIGUNGSMITTEL
Die Erfindung liegt auf dem Gebiet der Wasch- und Reinigungsmittel, insbesondere enzymhaltigen Wasch- und Reinigungsmittel. Die Erfindung betrifft ein Wasch- und Reinigungsmittel, insbesondere Textilwaschmittel, besonders bevorzugt ein vorportioniertes Textilwaschmittel, umfassend mindestens ein Dispersin und mindestens drei weitere Enzyme. Ebenfalls Bestandteil der Erfindung sind die entsprechenden Wasch- und Reinigungsverfahren, die Verwendung der hierin beschriebenen Mittel und die Verwendung von Dispersin zur Verbesserung der Reinigungsleistung eines Wasch- und Reinigungsmittels. Des Weiteren betrifft die Erfindung die Verwendung der erfindungsgemäßen Enzymkombination zur synergistischen Steigerung der Reinigungsleistung eines die erfindungsgemäße Enzymkombination enthaltenen Wasch- oder Reinigungsmittels, insbesondere von typischerweise nicht enzymsensitiven Anschmutzungen.
Der Einsatz von Enzymen in Waschmitteln ist seit Jahrzehnten im Stand der Technik etabliert. Sie dienen dazu, das Leistungsspektrum der betreffenden Mittel entsprechend ihren speziellen Aktivitäten zu erweitern. Hierzu gehören insbesondere hydrolytische Enzyme wie Proteasen, Amylasen, Lipasen und Cellulasen. Die ersten drei genannten hydrolysieren Proteine, Stärke und Fette und tragen somit unmittelbar zur Schmutzentfernung bei. Cellulasen werden in Textilwaschmitteln insbesondere wegen ihrer Gewebewirkung eingesetzt. Eine weitere Gruppe von Waschmittelenzymen sind oxidative Enzyme, insbesondere Oxidasen, die ggf. im Zusammenspiel mit anderen Komponenten vorzugsweise dazu dienen, Anschmutzungen zu bleichen und/oder die bleichenden Agentien in situ zu erzeugen. Neben diesen Enzymen, die einer fortwährenden Optimierung unterworfen sind, werden laufend weitere Enzyme für den Einsatz in Waschmitteln bereitgestellt, um insbesondere spezielle Anschmutzungen optimal angehen zu können, wie z.B. Pektinasen, Pektatlysasen, Xanthanase, ß-Glucanasen, Mannanasen, Dispersine und dergleichen, zur Hydrolyse insbesondere spezieller pflanzlicher Polymere. Generell sind nur ausgewählte Enzyme für den Einsatz in flüssigen Tensid-haltigen Zubereitungen überhaupt geeignet. Viele Enzyme zeigen in derartigen Zubereitungen keine ausreichende katalytische Leistung. Für die Anwendung von Enzymen in Reinigungsmitteln ist daher eine hohe katalytische Aktivität unter Bedingungen wie sie sich während eines Waschgangs darstellen und eine hohe Lagerstabilität besonders wünschenswert. In EP 3892708, WO 2021/122117, WO 2021/122118, WO 2021/122120 und WO 2021/122121 sind dispersin- sowie enzymhaltige Wasch- und Reinigungsmittel beschrieben.
An die Konfektions- und Angebotsformen von Wasch- und Reinigungsmittel werden sich kontinuierlich ändernde Anforderungen gestellt. Ein Hauptaugenmerk liegt dabei seit geraumer Zeit auf der bequemen Dosierung von Wasch- und Reinigungsmitteln durch den Verbraucher und der Vereinfachung der zur Durchführung eines Wasch- oder Reinigungsverfahren notwendigen Arbeitsschritte. Eine technische Lösung bieten vorportionierte Wasch- oder Reinigungsmittel, beispielsweise Folienbeutel mit einer oder mehreren Aufnahmekammern für feste und/oder flüssige Wasch- oder Reinigungsmittel. Ein für die Herstellung dieser Folienbeutel relevanter Trend, ist die Miniaturisierung dieser Folienbeutel. Hintergrund dieser Entwicklung sind neben einer höheren Verbraucherakzeptanz aufgrund vereinfachter Handhabung insbesondere Nachhaltigkeitsaspekte, beispielsweise in Bezug auf Transportvolumina und -kosten und die Menge der eingesetzten Verpackungsmittel. Die Aufkonzentration moderner Wasch- und Reinigungsmittel setzt eine fortschreitende Optimierung bestehender Rezepturen und die Entwicklung neuer, leistungsfähigerer Rezepturen voraus. Ein Ziel dieser Entwicklungen, bei denen in der Regel auf bekannte wasch- und reinigungsaktive Wirkstoffe zurückgegriffen wird, ist es, bei gleichbleibender oder verringerter Dosiermenge eine Wasch- oder Reinigungsleistungssteigerung der Rezepturen zu erreichen.
Das wichtigste Kriterium beim Reinigen von Textilien und/oder harten Oberflächen ist die Reinigungsleistung an verschiedensten Anschmutzungen. Auch wenn die Reinigungsleistung der heutzutage eingesetzten Wasch- und Reinigungsmittel generell hoch ist, stellt sich, auch aufgrund des generellen Trends vermehrt Niedrigtemperatur-Programme zu verwenden sowie durch den Trend zur Kompaktierung der Rezepturen (insbesondere bei vorportionierten Verwendungsformen), allerdings das Problem, dass viele der üblichen Wasch- und Reinigungsmittelrezepturen eine unzureichende Reinigungsleistung, insbesondere an hartnäckigen (z.B. fetthaltigen oder bleichbaren) Anschmutzungen, aufweisen. Eine solche unzureichende Reinigungsleistung führen beim Verbraucher zu Unzufriedenheit und dazu, dass solche Anschmutzungen vom Verbraucher vorbehandelt werden, was wiederum den Wasser- und Energieverbrauch erhöht. Eine Verwendung von Bleichmitteln in Textiiwasch mitteln zur Anwendung auf farbigen Textilien führt zwar zur Entfernung bleichbarer Anschmutzungen, jedoch auch zum Ausbleichen der Textilien. Fetthaltige Anschmutzungen ließen sich zwar durch eine höhere Lipasedosierung entfernen, jedoch führte dies zu einer Schlechtgeruchsbildung.
Es besteht daher Bedarf, die Reinigungsleistung von enzymhaltigen Wasch- und Reinigungsmitteln, insbesondere von vorportionierten Textilwaschmitteln, weiter zu verbessern, insbesondere im Hinblick auf hartnäckige Anschmutzungen.
Überraschenderweise wurde nun festgestellt, dass eine erfindungsgemäße Enzymkombination die Reinigungsleistung eines Wasch- und Reinigungsmittels verbessert.
Weiter wurde überraschenderweise festgestellt, dass eine erfindungsgemäße Enzymkombination die Reinigungsleistung eines Wasch- und Reinigungsmittels im Hinblick auf typischerweise nicht enzymsensitiver Anschmutzungen verbessert.
Weiter wurde überraschenderweise festgestellt, dass eine erfindungsgemäße Enzymkombination die Reinigungsleistung eines Wasch- und Reinigungsmittels im Hinblick auf fetthaltige Anschmutzungen verbessert.
Weiter wurde überraschenderweise festgestellt, dass eine erfindungsgemäße Enzymkombination die Reinigungsleistung eines Wasch- und Reinigungsmittels im Hinblick auf proteasesensitive Anschmutzungen verbessert. Gegenstand der Erfindung ist daher in einem ersten Aspekt ein Wasch- oder Reinigungsmittel, vorzugsweise Textilwaschmittel, besonders bevorzugt flüssiges Textilwaschmittel, umfassend
(A) mindestens ein Dispersin, wobei das Dispersin ß-1 ,6-N-Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist, vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 5 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 4 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,15 bis 2,5 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels;
(B) mindestens drei, zunehmend bevorzugt mindestens vier, fünf oder sechs, weitere Enzyme, wobei die weiteren Enzyme aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt sind, insgesamt vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 10 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 8 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,2 bis 6 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels, und
(C) mindestens einen Inhaltsstoff, vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 99,9 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels.
In einem weiteren Aspekt betrifft die Erfindung ein Wasch- oder Reinigungsmittel, vorzugsweise Textilwaschmittel, besonders bevorzugt vorportioniertes Textilwaschmittel, umfassend
(A) mindestens ein Dispersin, wobei das Dispersin ß-1 ,6-N-Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist, vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 5 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 4 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,15 bis 2,5 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels, wobei das Dispersin, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:1 , an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 2, 3, 12, 15, 17, 18, 19, 22, 23, 24, 25, 26, 30, 32, 34, 43, 44, 45, 49, 52, 54, 56, 57, 58, 59, 60, 62, 63, 67, 68, 71 , 72, 74, 77, 79, 80, 81 , 82, 90, 99, 100, 103, 104, 105, 106, 107, 110, 111 , 113, 114, 116, 117, 118, 119, 120, 122, 123, 124, 125, 126, 127,
128, 131 , 135, 138, 139, 140, 142, 145, 147, 148, 149, 150, 151 , 152, 163, 164, 167, 168, 170, 171 ,
173, 174, 175, 177, 178, 179, 181 , 185, 186, 187, 188, 189, 199, 200, 203, 204, 205, 207, 208, 210,
215, 217, 218, 221 , 222, 224, 225, 227, 230, 232, 233, 234, 235, 237, 244, 249, 251 , 252, 253, 254,
256, 260, 261 , 262, 263, 264, 265, 267, 268, 270, 271 , 272, 273, 274, 276, 278, 279, 280, 281 , 282, 283, 284, 287, 288, 290, 291 , 296, 300, 301 , 303, 304, 305, 306, 308, 309, 312, 314, 315, 319, 321 und 323 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution und/oder -deletion, die aus der aus D2A, D2L, D2N, D2R, D2V, D2W, Q3F, Q3I, Q3L, Q3M, Q3P, Q3V, Q3Y, Q3T, S12A, H15F, H15Y, T17W, T17C, T17E, T17F, T17M, T17R, T17V, V18L, E19D, E19N, E19P, K22A, K22M, K22V, S23C, S23E, S23I, S23L, S23R, S23T, S23V, V25R, D26M, Y30*, Y30D, Y30L, Y30M, Y30N, Y30R, Y30T, Y30V, G32L, G32M, G32R, N43*, N43H, N43L, E44*, N45D, N45L, N45V, A49W, A49Y, Y52*, Y52M, G54L, G54M, G54N, S56T, S56W, S57W, E58N, N59A, N59C, N59D, N59E, N59F, N59M, N59R, N59V, N59W, T60V, N62C, N62D, N62H, N62Q, N62W, T63C, T63D, T63L, T63N, T63R, T63V, K67A, K67L, N68L, N68Q, L71 H, L71 N, L71 R, L71V, L71W, S72*, S72C, S72D, S72E, S72F, S72G, S72I, S72M, S72N, S72R, S72T, S72Y, I74L, S77A, D79V, K80*, K80E, K80H, K80L, K80N, K80Q, K80V, K80W, D81A, D81G, D81 L, D81 R, D81S, D81T, D81V, D81W, I82V, L90F, E99Q, E99R, L100S, K103A, K103R, K104N, K104W, D105N, V106A, V106D, V106E, V106H, V106K, V106L, V106M, V106N, V106Q, V106W, V106Y, K107A, K107C, K107L, K107M, K107T, K107V, K107W, N110M, N110R, N110V, D111A, D111 E, D111 M, D111 N, D111Q, D111 R, D111V, D111W, V113T, T114C, T114S, Y116D, Y116N, Y116R, S117*, S117D, S117H, S117N, S117P, E118*, E118A, E118D, E118G, E118L, E119G, E119W, T120I, T120L, T120M, T120V, T120W, D122*, D122H, D122R, Y123W, Y124C, Y124I, Y124K, Y124L, Y124M, Y124Q, Y124R, Y124T, Y124V, Y124W, D125C, D125G, D125K, D125Q, D125R, N126V, R127D, R127H, R127K, R127L, R127M, R127Q, R127W, V128C, V128L, V128T, D131V, Q135*, Q135A, Q135D, Q135E, Q135K, Q135M, Q135Y, D138K, D138L, D138M, D138Q, D138R, D138S, D138V, D138W, E139W, D142R, D142W, Y145*, Y145H, Y145L, Y145N, Y145V, P147A, P147C, P147D, P147F, P147G, P147L, P147M, P147R, P147S, P147T, P147V, K148A, K148D, K148L, K148V, F149L, F149M, F149N, E150D, E150H, E150K, E150L, E150M, E150N, E150R, E150V, E150W, E150Y, G151A, G151C, G151 D, G151 L, G151 N, G151 P, G151S, G151W, K152D, K152L, K152R, G164D, G164E, G164H, G164S, G164V, V167D, V167E, V167L, V167P, V167Q, V167R, V167W, H168N, L170A, L170D, L170E, L170F, L170H, L170K, L170M, L170N, L170P, L170Q, L170R, L170S, L170V, L170W, L170Y, D171A, D171C, D171 E, D171 K, D171 L, D171 M, D171Q, D171 R, D171V, D171W, D171Y, 11730, D174H, D174M, D174N, D174V, D174W, F175Y, N177M, Q178*, Q178A, Q178K, Q178R, Q178W, I179T, S181C, S181 D, S181 F, S181G, S181 N, S181 P, S181Q, S181T, S181V, S181W, E185M, E185R, E185V, E185W, S186D, S186E, S186H, S186I, S186K, S186L, S186M, S186N, S186Q, S186R, S186V, S186W, K187C, K187D, K187G, K187R, K187S, K187V, K187W, Y188P, E189L, E189V, E189W, S199C, S199L, S199M, S199Y, E200D, E200F, E200K, E200L, E200M, E200N, E200R, E200W, A203C, A203D, A203E, A203G, A203L, A203M, A203P, A203R, A203S, A203T, A203V, A203W, N204L, N204M, N204V, N204W, N204Y, L205I, D207A, D207C, D207E, D207G, D207N, D207Q, D207S, D207V, D207W, S208A, S208C, S208D, S208G, S208L, S208Q, S208T, S208V, S208W, S210T, Q215R, Q215M, Q215L, Q215*, S217V, T218A, T218L, T218Q, T218R, T218V, G222D, E224A, E224P, N227A, N227Q, N227R, N227S, N227T, N227K, D230*, D230R, D230T, D230W, E232D, E232V, N233H, N233Q, N233R, N233W, W234R, G235W, G235A, G235E, G235F, G235H, G235I, G235L, G235M, G235N, G235P, G235S, G235V, S237C, S237G, S237M, S237N, S237W, S237Y, Y244C, Y244E, Y244M, L249H, L249K, L249Q, L249R, L249W, L249Y, S251 L, S251 N, S251 R, S251W, N252P, N252C, G253D, G253W, F254I, F254L, F254M, F254Y, Q256E, Q256R, N260*, N260A, N260C, N260E, N260I, N260K, N260L, N260M, N260Q, N260R, N260V, N260W, N260Y, E261*, E261A, E261 D, E261 R, E261W, Q262*, Q262F, Q262H, Q262W, Q262Y, M263K, M263L, M263Q, D264*, D264C, D264E, Y265F, N267S, N267T, W268C, W268E, W268M, W268R, Y270F, A271 D, A271G, H272D, H272I, Y281 P, Y282E, Y282N, Y281 R, H272W, N273W, K274R, K274A, K274H, F276A, F276C, F276K, F276N, F276G, F276L, F276M, F276P, F276S, F276V, F276W, I278A, I278K, I278N, I278Q, 1278V, S279C, S279D, S279E, S279G, S279N, D280C, D280E, Y281*, Y281A, Y281C, Y281 H, Y281 K, Y281 N, Y281 P, Y282E, Y282N, H283I, A284I, A284L, A284N, A284P, A284T, A284V, T287N, S288D, S288K, S288N, V290I, K291 L, K291 R, K291V, T296C, E300A, E300D, H301C, H301 N, H301 R, T303A, T303C, T303G, T303K, T303Q, T303R, T303W, D304C, D304M, L305M, L305N, S306C, K308A, K308D, K308G, K308I, K308L, K308Q, K308S, K308T, K308V, K308Y, K309A, K309C, K309D, K309H, K309L, K309M, K309N, K309Q, K309S, K309T, K309I, K312A, K312L, K312M, K312N, K312Q, K312S, K312W, E314I, E314L, E314V, L315I, L315V, R319A, N323R und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist;
(B) mindestens drei, zunehmend bevorzugt mindestens vier, fünf oder sechs, weitere Enzyme, wobei die weiteren Enzyme aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt sind, insgesamt vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 10 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 8 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,2 bis 6 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels, wobei die mindestens drei weiteren Enzyme unterschiedlich voneinander sind und ausgewählt sind aus
(a) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:4 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 60% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:4, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 93, 116, 118, 129, 133, 134, 140, 142, 146, 147, 149, 151 , 152, 169, 174, 183, 184, 186, 189, 193, 195, 197, 198, 200, 203, 206, 210, 212, 213, 235, 243, 244, 260, 262, 284, 303, 304, 320, 338, 347, 359, 418, 431 , 434, 439, 447, 458, 469, 476 und 477 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution und/oder -deletion aufweist, die aus der aus Aminosäuredeletionen an den Positionen 183 und 184 und E260A, E260D, E260C, E260Q, E260L, E260M, E260F, E260P, E260S, E260W, E260V, E260G, E260H, E260I, E260K, E260N, E260R, E260T, E260Y, G304R, G304K, G304E, G304Q, W140Y, W140F, W189E, W189G, W189T, D134E, F262G, F262P, W284D, W284H, W284F, W284Y, W284R, W347H, W347F, W347Y, W439R, W439G, G476E, G476Q, G476R, G476K, G477E, G477Q, G477K, G477M, G477R, N195F, N195Y, N197F, N197L, Y198N, Y200F, Y203F, I206H, I206L, I206N, I206F, I206Y, H210Y, E212V, E212G, V213A, M116T, Q129L, G133E, E134Y, K142R, P146S, G147E, G149R, N151 R, Y152H, Q169E, N174R, A186R, Y243F, S244Q, G303V, R320N, R359I, N418D, A447V und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(b) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:5 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(c) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:6 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(d) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an der Position, die der Position 101 entspricht, die Aminosäuresubstitution R101 E, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61 , 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161 , 163, 171 , 172, 185, 199, 205, 209, 222, 238, 244, 261 und 262 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus S3T, V4I, R45E, R45D, R45Q, P55N, T58W, T58Y, T58L, Q59D, Q59M, Q59N, Q59T, G61 D, G61 R, S87E, G97S, A98D, A98E, A98R, S106A, S106W, N117E, H120V, H120D, H120K, H120N, S124M, P129D, E136Q, Q137H, S143W, S156D, S161T, S163A, S163G, Y171 L, A172S, N185Q, V199M, V205I, Y209W, M222Q, N238H, V244T, N261T, L262N, L262Q, L262D, L262E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(e) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:9 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an den Positionen, die den Positionen 9, 130, 133, 144, 217, 252 und 271 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 6, 61 , 62, 63, 89, 99, 101 , 131 , 156, 166, 170, 187, 188, 189, 211 und 224 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus Y6F, Y6W, F61G, Q62N, S63Q, S89A, S89G, N99H, D101S, D101 E, D101A, G131 H, G131Y, G131 F, S156R, G166A, G166M, G166L, G166I, K170R, K170G, N187D, N188G, S189T, S189L, S189I, S189R, S211 N, S211Q, S224A, S224G und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(f) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:7 (i) an den Positionen, die den Positionen 3, 4, 99 und 199 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen S3T, V4I, R99E und V199I, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 74, 136, 143, 154, 160, 161 , 163, 171 , 181 , 183, 185, 200, 203, 209, 212 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus N74D, N74E, N74Q, A136Q, R143L, R143W, R143Y, S154D, S154Q, S160G, Y161T, A163G, V171 L, A181 D, F183R, Q185R, Q200A, Q200L, Q200S, Q200T, Y203K, Y203V, Y203W, A209K, A209W, N212S, N212T, L256D, L256E, L256Q und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(g) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:13 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:13, (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231 R und N233R und optional (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91 , 96, 111 , 163, 208, 210, 211 , 231 , 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91 Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211 N, T231 R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(h) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:14 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(i) einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:19 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(j) einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NQ:20 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(k) einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:21 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(l) einer Cellulase, die cellulolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:22 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(m) einer Cellulase, die cellulolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:23 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und
(C) mindestens einen Inhaltsstoff, vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 99,9 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels.
Bevorzugt ist das erfindungsgemäße Wasch- und Reinigungsmittel ein Textilwaschmittel, insbesondere ein flüssiges Textilwaschmittel, ganz besonders bevorzugt ein vorportioniertes Textilwaschmittel. Vorzugsweise ist das Mittel unter Standardbedingungen (20°C, 1013 mbar) fließfähig. Weiter bevorzugt ist das Wasch- oder Reinigungsmittel im Wesentlichen frei von borhaltigen Verbindungen ist, vorzugsweise frei von borhaltigen Verbindungen ist; und/oder weist in 1 Gew.-%iger Lösung in entionisiertem Wasser bei 20°C einen pH-Wert in einem Bereich von etwa 6 bis etwa 11 , insbesondere von etwa 6,5 bis etwa 10,5, weiter bevorzugt von etwa 7 bis etwa 10, besonders bevorzugt von etwa 8 bis etwa 9 auf.
Weitere Gegenstände der Erfindung betreffen ein Verfahren zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, unter Anwendung eines erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels, die Verwendung eines erfindungsgemäßem Wasch- oder Reinigungsmittels zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C, die Verwendung eines Dispersin in einem erfindungsgemäßem Wasch- oder Reinigungsmittels zur Verbesserung der Reinigungsleistung des Wasch- oder Reinigungsmittels an verschiedenen Anschmutzungen, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C, und die Verwendung eines Dispersins in einem erfindungsgemäßem dispersin- und proteasehaltigen Wasch- oder Reinigungsmittel zur Verbesserung der proteolytischen Reinigungsleistung des Wasch- oder Reinigungsmittel, insbesondere an bluthaltigen Anschmutzungen, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C.
Durch bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung werden Wasch- und Reinigungsmittel mit verbesserter Reinigungsleistung, insbesondere im Hinblick auf fetthaltige und/oder typischerweise nicht enzymsensitiver und/oder proteasesensitiver Anschmutzungen bereitgestellt. Bevorzugte Ausführungsformen erfindungsgemäßer Enzymkombinationen erzielen solche vorteilhaften Reinigungsleistungen auch schon bei niedrigen Temperaturen, insbesondere von etwas 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C. Diese und weitere Aspekte, Merkmale und Vorteile der Erfindung werden für den Fachmann aus dem Studium der folgenden detaillierten Beschreibung und Ansprüche ersichtlich. Dabei kann jedes Merkmal aus einem Aspekt der Erfindung in jedem anderen Aspekt der Erfindung eingesetzt werden. Ferner ist es selbstverständlich, dass die hierin enthaltenen Beispiele die Erfindung beschreiben und veranschaulichen sollen, diese aber nicht einschränken und insbesondere die Erfindung nicht auf diese Beispiele beschränkt ist.
Alle Prozentangaben sind, sofern nicht anders angegeben, Gewichtsprozent (Gew.-%).
Numerische Bereiche, die in dem Format "von x bis y" angegeben sind, schließen die genannten Werte ein. Wenn mehrere bevorzugte numerische Bereiche in diesem Format angegeben sind, ist es selbstverständlich, dass alle Bereiche, die durch die Kombination der verschiedenen Endpunkte entstehen, ebenfalls erfasst werden.
"Mindestens eine", wie hierin verwendet, bedeutet eine oder mehrere, d.h. 1 , 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11 , 12, 13, 14 oder mehr.
Der Begriff "Wasch- und Reinigungsmittel" bzw. "Wasch- oder Reinigungsmittel", wie hierin verwendet, ist gleichbedeutend mit dem Begriff "Mittel" und bezeichnet eine Zusammensetzung zum Reinigen von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, wie in der Beschreibung erläutert.
"Etwa", "ca." oder "ungefähr", wie hierin in Bezug auf einen Zahlenwert verwendet, beziehen sich auf den entsprechenden Zahlenwert ±10%, vorzugsweise ±5%.
"Flüssig", wie hierin verwendet, schließt Flüssigkeiten und Gele sowie auch pastöse Zusammensetzungen ein. Es ist bevorzugt, dass die flüssigen Zusammensetzungen bei Raumtemperatur fließfähig und gießbar sind, es ist aber auch möglich, dass sie eine Fließgrenze aufweisen.
Ein Stoff, z.B. eine Zusammensetzung oder ein Mittel ist gemäß Definition der Erfindung festförmig, wenn sie bei 25°C und 1 .013 mbar im festen Aggregatzustand vorliegt.
Ein Stoff, z.B. eine Zusammensetzung oder ein Mittel ist gemäß Definition der Erfindung flüssig, wenn sie bei 25°C und 1.013 mbar im flüssigen Aggregatzustand vorliegt. Dabei umfasst flüssig auch gelförmig.
"Variante", wie hierin verwendet, bezieht sich auf natürliche oder artifiziell erzeugte Variationen eines nativen Enzyms, das eine gegenüber der Referenzform abgewandelte Aminosäuresequenz aufweist.
Die vorliegende Erfindung basiert auf der überraschenden Erkenntnis der Erfinder, dass eine erfindungsgemäße Enzymkombination die Reinigungsleistung eines Wasch- und Reinigungsmittels verbessert. In bevorzugten Ausführungsformen verbessert eine erfindungsgemäße Enzymkombination die Reinigungsleistung eines Wasch- und Reinigungsmittels im Hinblick auf typischerweise nicht enzymsensitiver Anschmutzungen. In weiteren bevorzugten Ausführungsformen verbessert eine erfindungsgemäße Enzymkombination die Reinigungsleistung eines Wasch- und Reinigungsmittels im Hinblick auf fetthaltige Anschmutzungen. In weiteren bevorzugten Ausführungsformen verbessert eine erfindungsgemäße Enzymkombination die Reinigungsleistung eines dispersin- und proteasehaltigen Wasch- und Reinigungsmittels im Hinblick auf proteasesensitive Anschmutzungen.
Die erfindungsgemäße Enzymkombination umfasst
(A) mindestens ein Dispersin, wobei das Dispersin ß-1 ,6-N-Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist (wie hierin definiert); und
(B) mindestens drei, zunehmend bevorzugt mindestens vier, fünf oder sechs, weitere Enzyme, wobei die weiteren Enzyme aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt sind (wie hierin definiert).
Das ist insbesondere insoweit überraschend, als bisher keine solche Kombination mit einer verbesserten Reinigungsleistung von Wasch- oder Reinigungsmitteln in Verbindung gebracht wurde, insbesondere nicht im Hinblick auf fetthaltige Anschmutzungen und/oder bluthaltiger Anschmutzungen und/oder typischerweise nicht enzymsensitiver Anschmutzungen.
Dispersine gehören zur Gruppe der Hexosaminidasen oder ß-N-Acetylglucosamininidasen (EC 3.2.1 .52). Diese sind Polypeptide, welche die Hydrolyse von N-Acetyl-D-hexosamin- oder N- Acetylglucosamin-Polymeren katalysieren. Dispersin B ist eine ß-Hexosaminidase, die spezifisch ß- 1 ,6-glykosidische Bindungen von Acetylglucosamin-Polymeren, die z.B. in Biofilm, EPS (extrazelluläre Polymerstrukturen), Zelltrümmer und andere sog. Biosoils (d.h. Anschmutzungen biologischen Ursprungs) vorkommen, hydrolysiert.
In bevorzugten Ausführungsformen der Erfindung wird ein Dispersin eingesetzt, das ß-1 ,6-N- Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist.
In weiter bevorzugten Ausführungsformen wird ein Dispersin eingesetzt, das ß-1 ,6-N- Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist, eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist, und bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:1 , an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 2, 3, 12, 15, 17, 18, 19, 22, 23, 24, 25, 26, 30, 32, 34, 43, 44, 45, 49, 52, 54, 56, 57, 58, 59, 60, 62, 63, 67, 68, 71 , 72, 74, 77, 79, 80, 81 , 82, 90, 99, 100, 103, 104, 105, 106, 107, 110, 111 , 113, 114, 116, 117, 118, 119, 120, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 131 , 135,
138, 139, 140, 142, 145, 147, 148, 149, 150, 151 , 152, 163, 164, 167, 168, 170, 171 , 173, 174, 175,
177, 178, 179, 181 , 185, 186, 187, 188, 189, 199, 200, 203, 204, 205, 207, 208, 210, 215, 217, 218,
221 , 222, 224, 225, 227, 230, 232, 233, 234, 235, 237, 244, 249, 251 , 252, 253, 254, 256, 260, 261 ,
262, 263, 264, 265, 267, 268, 270, 271 , 272, 273, 274, 276, 278, 279, 280, 281 , 282, 283, 284, 287, 288, 290, 291 , 296, 300, 301 , 303, 304, 305, 306, 308, 309, 312, 314, 315, 319, 321 und 323 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution und/oder -deletion, die aus der aus D2A, D2L, D2N, D2R, D2V, D2W, Q3F, Q3I, Q3L, Q3M, Q3P, Q3V, Q3Y, Q3T, S12A, H15F, H15Y, T17W, T17C, T17E, T17F, T17M, T17R, T17V, V18L, E19D, E19N, E19P, K22A, K22M, K22V, S23C, S23E, S23I, S23L, S23R, S23T, S23V, V25R, D26M, Y30*, Y30D, Y30L, Y30M, Y30N, Y30R, Y30T, Y30V, G32L, G32M, G32R, N43*, N43H, N43L, E44*, N45D, N45L, N45V, A49W, A49Y, Y52*, Y52M, G54L, G54M, G54N, S56T, S56W, S57W, E58N, N59A, N59C, N59D, N59E, N59F, N59M, N59R, N59V, N59W, T60V, N62C, N62D, N62H, N62Q, N62W, T63C, T63D, T63L, T63N, T63R, T63V, K67A, K67L, N68L, N68Q, L71 H, L71 N, L71 R, L71V, L71W, S72*, S72C, S72D, S72E, S72F, S72G, S72I, S72M, S72N, S72R, S72T, S72Y, I74L, S77A, D79V, K80*, K80E, K80H, K80L, K80N, K80Q, K80V, K80W, D81A, D81G, D81 L, D81 R, D81S, D81T, D81V, D81W, I82V, L90F, E99Q, E99R, L100S, K103A, K103R, K104N, K104W, D105N, V106A, V106D, V106E, V106H, V106K, V106L, V106M, V106N, V106Q, V106W, V106Y, K107A, K107C, K107L, K107M, K107T, K107V, K107W, N110M, N110R, N110V, D111A, D111 E, D111 M, D111 N, D111Q, D111 R, D111V, D111W, V113T, T114C, T114S, Y116D, Y116N, Y116R, S117*, S117D, S117H, S117N, S117P, E118*, E118A, E118D, E118G, E118L, E119G, E119W, T120I, T120L, T120M, T120V, T120W, D122*, D122H, D122R, Y123W, Y124C, Y124I, Y124K, Y124L, Y124M, Y124Q, Y124R, Y124T, Y124V, Y124W, D125C, D125G, D125K, D125Q, D125R, N126V, R127D, R127H, R127K, R127L, R127M, R127Q, R127W, V128C, V128L, V128T, D131V, Q135*, Q135A, Q135D, Q135E, Q135K, Q135M, Q135Y, D138K, D138L, D138M, D138Q, D138R, D138S, D138V, D138W, E139W, D142R, D142W, Y145*, Y145H, Y145L, Y145N, Y145V, P147A, P147C, P147D, P147F, P147G, P147L, P147M, P147R, P147S, P147T, P147V, K148A, K148D, K148L, K148V, F149L, F149M, F149N, E150D, E150H, E150K, E150L, E150M, E150N, E150R, E150V, E150W, E150Y, G151A, G151C, G151 D, G151 L, G151 N, G151 P, G151S, G151W, K152D, K152L, K152R, G164D, G164E, G164H, G164S, G164V, V167D, V167E, V167L, V167P, V167Q, V167R, V167W, H168N, L170A, L170D, L170E, L170F, L170H, L170K, L170M, L170N, L170P, L170Q, L170R, L170S, L170V, L170W, L170Y, D171A, D171C, D171 E, D171 K, D171 L, D171 M, D171 Q, D171 R, D171V, D171W, D171Y, I173C, D174H, D174M, D174N, D174V, D174W, F175Y, N177M, Q178*, Q178A, Q178K, Q178R, Q178W, I179T, S181C, S181 D, S181 F, S181G, S181 N, S181 P, S181 Q, S181T, S181V, S181W, E185M, E185R, E185V, E185W, S186D, S186E, S186H, S186I, S186K, S186L, S186M, S186N, S186Q, S186R, S186V, S186W, K187C, K187D, K187G, K187R, K187S, K187V, K187W, Y188P, E189L, E189V, E189W, S199C, S199L, S199M, S199Y, E200D, E200F, E200K, E200L, E200M, E200N, E200R, E200W, A203C, A203D, A203E, A203G, A203L, A203M, A203P, A203R, A203S, A203T, A203V, A203W, N204L, N204M, N204V, N204W, N204Y, L205I, D207A, D207C, D207E, D207G, D207N, D207Q, D207S, D207V, D207W, S208A, S208C, S208D, S208G, S208L, S208Q, S208T, S208V, S208W, S210T, Q215R, Q215M, Q215L, Q215*, S217V, T218A, T218L, T218Q, T218R, T218V, G222D, E224A, E224P, N227A, N227Q, N227R, N227S, N227T, N227K, D230*, D230R, D230T, D230W, E232D, E232V, N233H, N233Q, N233R, N233W, W234R, G235W, G235A, G235E, G235F, G235H, G235I, G235L, G235M, G235N, G235P, G235S, G235V, S237C, S237G, S237M, S237N, S237W, S237Y, Y244C, Y244E, Y244M, L249H, L249K, L249Q, L249R, L249W, L249Y, S251 L, S251 N, S251 R, S251W, N252P, N252C, G253D, G253W, F254I, F254L, F254M, F254Y, Q256E, Q256R, N260*, N260A, N260C, N260E, N260I, N260K, N260L, N260M, N260Q, N260R, N260V, N260W, N260Y, E261*, E261A, E261 D, E261 R, E261W, Q262*, Q262F, Q262H, Q262W, Q262Y, M263K, M263L, M263Q, D264*, D264C, D264E, Y265F, N267S, N267T, W268C, W268E, W268M, W268R, Y270F, A271 D, A271G, H272D, H272I, Y281 P, Y282E, Y282N, Y281 R, H272W, N273W, K274R, K274A, K274H, F276A, F276C, F276K, F276N, F276G, F276L, F276M, F276P, F276S, F276V, F276W, I278A, I278K, I278N, I278Q, I278V, S279C, S279D, S279E, S279G, S279N, D280C, D280E, Y281*, Y281A, Y281 C, Y281 H, Y281 K, Y281 N, Y281 P, Y282E, Y282N, H283I, A284I, A284L, A284N, A284P, A284T, A284V, T287N, S288D, S288K, S288N, V290I, K291 L, K291 R, K291V, T296C, E300A, E300D, H301 C, H301 N, H301 R, T303A, T303C, T303G, T303K, T303Q, T303R, T303W, D304C, D304M, L305M, L305N, S306C, K308A, K308D, K308G, K308I, K308L, K308Q, K308S, K308T, K308V, K308Y, K309A, K309C, K309D, K309H, K309L, K309M, K309N, K309Q, K309S, K309T, K309I, K312A, K312L, K312M, K312N, K312Q, K312S, K312W, E314I, E314L, E314V, L315I, L315V, R319A, N323R und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
In weiter bevorzugten Ausführungsformen wird ein Dispersin eingesetzt, das ß-1 ,6-N- Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist, eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist, und bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:1 , an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 2, 3, 12, 15, 17, 18, 22, 23, 25, 30, 49, 56, 59, 62, 63, 68, 72, 74, 77, 82, 90, 99, 100, 114, 123, 124, 125, 135, 138, 170, 171 , 173, 174, 175, 178, 179, 181 , 185, 186, 187, 188, 189, 199, 203, 204, 205, 207, 210, 215, 218, 227, 232, 235, 237, 244, 252, 256, 260, 262, 263, 264, 265, 267, 270, 272, 273, 274, 276, 278, 279, 280, 281 , 282, 283, 284, 288, 290, 291 , 296, 303, 304, 305, 306, 308, 309, 312, 314, 315, 319 und 321 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution und/oder -deletion, die aus der aus D2V, Q3F, Q3I, S12A, H15Y, T17W, T17E, V18L, K22M, S23I, S23C, S23T, S23L, S23V, S23E, V25R, Y30L, A49W, A49Y, S56T, N59D, N59C, N59E, N59R, N59F, N59W, N59V, N62C, N62D, T63C, N68Q, S72D, S72E, I74L, S77A, I82V, L90F, E99Q, L100S, T114S, T114C, Y123W, Y124I , Y124M, Y124R, Y124V, Y124Q, Y124T, Y124K, D125R, D125C, D125G, D125K, D125Q, Q135M, D138R, D138K, D138Q, L170D, L170K, L170S, L170H, D171 E, D171 K, D171Y, D171 M, D171 Q, D171 L, I173C, D174W, D174H, D174M, D174N, F175Y, Q178K, I179T, S181T, S181 F, S181Q, S181G, S181 N, S181 C, E185R, E185M, E185V, S186K, S186M, S186R, S186H, K187G, Y188P, E189V, S199C, S199L, A203G, A203E, A203V, N204L, N204Y, N204V, L205I, D207N, D207S, D207C, D207G, S210T, Q215R, T218Q, N227T, N227K, E232D, G235W, S237W, Y244M, Y244C, N252P, N252C, Q256E, N260Q, Q262H, M263Q, D264E, Y265F, N267T, N267S, Y270F, H272M, H272P, H272I, H272V, N273W, K274H, F276A, F276N, F276K, F276C, 1278V, S279N, S279D, S279G, D280E, D280C, Y281 P, Y282N, H283I, A284T, A284L, A284I, S288K, V290I, K291 R, T296C, T303Q, D304M, D304C, L305M, L305N, S306C, K308D, K308A, K308V, K308Q, K308S, K308Y, K308G, K308L, K308T, K308I, K309C, K309L, K309D, K309Q, K309N, K309T, K309A, K309S, K309M, K309H, K312A, K312Q, K312S, K312W, K312L, K312N, E314L, E314V, E314I, L315I, R319A, N323R und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
In weiter bevorzugten Ausführungsformen wird ein Dispersin eingesetzt, das ß-1 ,6-N- Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist, eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist, und bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:1 , an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 3, 15, 17, 49, 59, 140, 163, 186, 207, 215, 218, 225, 227, 232, 235, 237, 252, 260, 267, 272, 279, 281 , 288, 308, 309 und 312 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution und/oder -deletion, die aus der aus Q3F, Q3I, H15Y, T17W, A49W, N59E, V140I, S163P, S186R, D207N, Q215K, T218Q, S225G, N227T, E232D, G235W, S237W, N252P, N260Q, N267T, H272V, H272P, S279D, Y281 P, S288P, K308Q, K309E, K312Q und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
In besonders bevorzugten Ausführungsformen wird ein Dispersin eingesetzt, das ß-1 ,6-N- Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist, eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist, und bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:1 , an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 3, 15, 49, 59, 163, 186, 225, 227, 232, 235, 252, 260, 272, 279, 281 , 308, 309 und 312 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution und/oder -deletion, die aus der aus Q3I, H15Y, A49W, N59E, S163P, S186R, S225G, N227T, E232D, G235W, N252P, N260Q, H272V, S279D, Y281 P, K308Q, K309E, K312Q und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
In bevorzugten Ausführungsformen wird ein Dispersin eingesetzt, das ß-1 ,6-N- Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist, eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist, mindestens eine und zunehmend bevorzugt zwei, drei vier, fünf, sechs, sieben, acht oder neun Aminosäuresubstitutionen aufweist, wobei das Dispersin eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus Q3I-A49W, Q3I-N59E, Q3I-S163P, Q3I-S186R, Q3I-Q215K, Q3I-S225G, Q3I-N227T, Q3I-N252P, Q3I-N267T, Q3I-F276A, Q3I-Y281 P, Q3I-K308Q, Q3I-K308E, Q3I-K309E, Q3I-K312Q, Q3I-K312E, Q3I-H15Y, Q3I-E232D, Q3I-G235W, Q3I-N260Q, Q3I-H272V, Q3I-S279D, Q3I-H15Y-A49W, Q3I-H15Y-N59E, Q3I-H15Y-S163P, Q3I- H15Y-S186R, Q3I-H15Y-S225G, Q3I-H15Y-N227T, Q3I-H15Y-E232D, Q3I-H15Y-G235W, Q3I-H15Y- N252P, Q3I-H15Y-N260Q, Q3I-H15Y-H272V, Q3I-H15Y-S279D, Q3I-H15Y-Y281 P, Q3I-H15Y- K308Q, Q3I-H15Y-K309E, Q3I-H15Y-K312Q, Q3I-A49W-N59E, Q3I-A49W-S163P, Q3I-A49W- S186R, Q3I-A49W-S225G, Q3I-A49W-N227T, Q3I-A49W-E232D, Q3I-A49W-G235W, Q3I-A49W- N252P, Q3I-A49W-N260Q, Q3I-A49W-H272V, Q3I-A49W-S279D, Q3I-A49W-Y281 P, Q3I-A49W- K308Q, Q3I-A49W-K309E, Q3I-A49W-K312Q, Q3I-N59E-S163P, Q3I-N59E-S186R, Q3I-N59E- S225G, Q3I-N59E-N227T, Q3I-N59E-E232D, Q3I-N59E-G235W, Q3I-N59E-N252P, Q3I-N59E- N260Q, Q3I-N59E-H272V, Q3I-N59E-S279D, Q3I-N59E-Y281 P, Q3I-N59E-K308Q, Q3I-N59E- K309E, Q3I-N59E-K312Q, Q3I-S163P-S186R, Q3I-S163P-S225G, Q3I-S163P-N227T, Q3I-S163P- E232D, Q3I-S163P-G235W, Q3I-S163P-N252P, Q3I-S163P-N260Q, Q3I-S163P-H272V, Q3I-S163P- S279D, Q3I-S163P-Y281 P, Q3I-S163P-K308Q, Q3I-S163P-K309E, Q3I-S163P-K312Q, Q3I-S186R- S225G, Q3I-S186R-N227T, Q3I-S186R-E232D, Q3I-S186R-G235W, Q3I-S186R-N252P, Q3I-S186R- N260Q, Q3I-S186R-H272V, Q3I-S186R-S279D, Q3I-S186R-Y281 P, Q3I-S186R-K308Q, Q3I-S186R- K309E, Q3I-S186R-K312Q, Q3I-S225G-N227T, Q3I-S225G-E232D, Q3I-S225G-G235W, Q3I-S225G- N252P, Q3I-S225G-N260Q, Q3I-S225G-H272V, Q3I-S225G-S279D, Q3I-S225G-Y281 P, Q3I-S225G- K308Q, Q3I-S225G-K309E, Q3I-S225G-K312Q, Q3I-N227T-E232D, Q3I-N227T-G235W, Q3I-N227T- N252P, Q3I-N227T-N260Q, Q3I-N227T-H272V, Q3I-N227T-S279D, Q3I-N227T-Y281 P, Q3I-N227T- K308Q, Q3I-N227T-K309E, Q3I-N227T-K312Q, Q3I-E232D-G235W, Q3I-E232D-N252P, Q3I-E232D- N260Q, Q3I-E232D-H272V, Q3I-E232D-S279D, Q3I-E232D-Y281 P, Q3I-E232D-K308Q, Q3I-E232D- K309E, Q3I-E232D-K312Q, Q3I-G235W-N252P, Q3I-G235W-N260Q, Q3I-G235W-H272V, Q3I- G235W-S279D, Q3I-G235W-Y281 P, Q3I-G235W-K308Q, Q3I-G235W-K309E, Q3I-G235W-K312Q, Q3I-N252P-N260Q, Q3I-N252P-H272V, Q3I-N252P-S279D, Q3I-N252P-Y281 P, Q3I-N252P-K308Q, Q3I-N252P-K309E, Q3I-N252P-K312Q, Q3I-N260Q-H272V, Q3I-N260Q-S279D, Q3I-N260Q-Y281 P, Q3I-N260Q-K308Q, Q3I-N260Q-K309E, Q3I-N260Q-K312Q, Q3I-H272V-S279D, Q3I-H272V-Y281 P, Q3I-H272V-K308Q, Q3I-H272V-K309E, Q3I-H272V-K312Q, Q3I-S279D-Y281 P, Q3I-S279D-K308Q, Q3I-S279D-K309E, Q3I-S279D-K312Q, Q3I-Y281 P-K308Q, Q3I-Y281 P-K309E, Q3I-Y281 P-K312Q, Q3I-K308Q-K309E, Q3I-K308Q-K312Q, Q3I-K309E-K312Q, Q3I-Q225G-N227T-N252P-N260Q- S186R-K308Q-K309E-K312Q, Q3I-S163P-Q225G-N227T-N252P-N260Q-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-A49W, Q3F-N59E, Q3F-S163P, Q3F-S186R, Q3F-Q215K, Q3F-S225G, Q3F-N227T, Q3F- N252P, Q3F-N267T, Q3F-F276A, Q3F-Y281 P, Q3F-K308Q, Q3F-K308E, Q3F-K309E, Q3F-K312E, Q3F-K312Q, Q3F-A49W-Q215K-F276A-K308E-K309E-K312E-N227T, Q3F-A49W-Q215K-F276A- K308E-K309E-K312E-N267T, Q3F-A49W-Q215K-F276A-K308E-K309E-N227T-N267T, Q3F-A49W- Q215K-F276A-K308E-K312E-N227T-N267T, Q3F-A49W-Q215K-F276A-K309E-K312E-N227T- N267T, Q3F-A49W-Q215K-K308E-K309E-K312E-N227T-N267T, Q3F-A49W-F276A-K308E-K309E- K312E-N227T-N267T, Q3F-Q215K-F276A-K308E-K309E-K312E-N227T-N267T, Q3F-Q215K-N227T- N252P-N267T-F276A-K308E-K309E-K312E, Q3F-S163P-Q215K-N227T-N252P-N267T-K308E- K309E-K312E, Q3F-A49W-Q215K-F276A-K308E-K309E-K312E-N227T-N267T, H15Y-A49W, H15Y- N59E, H15Y-S163P, H15Y-S186R, H15Y-S225G, H15Y-N227T, H15Y-E232D, H15Y-235W, H15Y- N252P, H15Y-N260Q, H15Y-H272V, H15Y-S279D, H15Y-Y281 P, H15Y-K308Q, H15Y-K309E, H15Y- K312Q, H15Y-A49W-N59E, H15Y-A49W-S163P, H15Y-A49W-S186R, H15Y-A49W-S225G, H15Y- A49W-N227T, H15Y-A49W-E232D, H15Y-A49W-G235W, H15Y-A49W-N252P, H15Y-A49W-N260Q, H15Y-A49W-H272V, H15Y-A49W-S279D, H15Y-A49W-Y281 P, H15Y-A49W-K308Q, H15Y-A49W- K309E, H15Y-A49W-K312Q, H15Y-N59E-S163P, H15Y-N59E-S186R, H15Y-N59E-S225G, H15Y- N59E-N227T, H15Y-N59E-E232D, H15Y-N59E-G235W, H15Y-N59E-N252P, H15Y-N59E-N260Q, H15Y-N59E-H272V, H15Y-N59E-S279D, H15Y-N59E-Y281 P, H15Y-N59E-K308Q, H15Y-N59E- K309E, H15Y-N59E-K312Q, H15Y-S163P-S186R, H15Y-S163P-S225G, H15Y-S163P-N227T, H15Y- S163P-E232D, H15Y-S163P-G235W, H15Y-S163P-N252P, H15Y-S163P-N260Q, H15Y-S163P- H272V, H15Y-S163P-S279D, H15Y-S163P-Y281 P, H15Y-S163P-K308Q, H15Y-S163P-K309E, H15Y-S163P-K312Q, H15Y-S186R-S225G, H15Y-S186R-N227T, H15Y-S186R-E232D, H15Y- S186R-G235W, H15Y-S186R-N252P, H15Y-S186R-N260Q, H15Y-S186R-H272V, H15Y-S186R- S279D, H15Y-S186R-Y281 P, H15Y-S186R-K308Q, H15Y-S186R-K309E, H15Y-S186R-K312Q, H15Y-S225G-N227T, H15Y-S225G-E232D, H15Y-S225G-G235W, H15Y-S225G-N252P, H15Y- S225G-N260Q, H15Y-S225G-H272V, H15Y-S225G-S279D, H15Y-S225G-Y281 P, H15Y-S225G- K308Q, H15Y-S225G-K309E, H15Y-S225G-K312Q, H15Y-N227T-E232D, H15Y-N227T-G235W, H15Y-N227T-N252P, H15Y-N227T-N260Q, H15Y-N227T-H272V, H15Y-N227T-S279D, H15Y- N227T-Y281 P, H15Y-N227T-K308Q, H15Y-N227T-K309E, H15Y-N227T-K312Q, H15Y-E232D- G235W, H15Y-E232D-N252P, H15Y-E232D-N260Q, H15Y-E232D-H272V, H15Y-E232D-S279D, H15Y-E232D-Y281 P, H15Y-E232D-K308Q, H15Y-E232D-K309E, H15Y-E232D-K312Q, H15Y- G235W-N252P, H15Y-G235W-N260Q, H15Y-G235W-H272V, H15Y-G235W-S279D, H15Y-G235W- Y281 P, H15Y-G235W-K308Q, H15Y-G235W-K309E, H15Y-G235W-K312Q, H15Y-N252P-N260Q, H15Y-N252P-H272V, H15Y-N252P-S279D, H15Y-N252P-Y281 P, H15Y-N252P-K308Q, H15Y- 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N252P-H272V-Y281 P, N252P-H272V-K308Q, N252P-H272V-K309E, N252P-H272V-K312Q, N252P-S279D-Y281 P, N252P-S279D-K308Q, N252P-S279D-K309E, N252P- S279D-K312Q, N252P-Y281 P-K308Q, N252P-Y281 P-K309E, N252P-Y281 P-K312Q, N252P-K308Q- K309E, N252P-K308Q-K312Q, N252P-K309E-K312Q, N252P-F276A-K308E, N252P-F276A-K309E, N252P-F276A-K312E, N252P-K308E-K309E, N252P-K308E-K312E, N252P-N267T-F276A, N252P- N267T-K308E, N252P-N267T-K309E, N252P-N267T-K312E, N252P-N267T-F276A-K308E-K309E, N252P-E232D-S225G-K308Q-K309E, N260Q-H272V, N260Q-S279D, N260Q-Y281 P, N260Q- K308Q, N260Q-K309E, N260Q-K312Q, N260Q-H272V-S279D, N260Q-H272V-Y281 P, N260Q- H272V-K308Q, N260Q-H272V-K309E, N260Q-H272V-K312Q, N260Q-S279D-Y281 P, N260Q- S279D-K308Q, N260Q-S279D-K309E, N260Q-S279D-K312Q, N260Q-Y281 P-K308Q, N260Q- Y281 P-K309E, N260Q-Y281 P-K312Q, N260Q-K308Q-K309E, N260Q-K308Q-K312Q, N260Q- K309E-K312Q, N267T-F276A, N267T-Y281 P, N267T-K308E, N267T-K309E, N267T-K312Q, N267T- K312E, N267T-F276A-K308E, N267T-F276A-K309E, N267T-F276A-K312E, N267T-K308E-K309E, N267T-K308E-K312E, N267T-K309E-K312E, H272V-S279D, H272V-Y281 P, H272V-K308Q, H272V- K309E, H272V-K312Q, H272V-S279D-Y281 P, H272V-S279D-K308Q, H272V-S279D-K309E, H272V- S279D-K312Q, H272V-Y281 P-K308Q, H272V-Y281 P-K309E, H272V-Y281 P-K312Q, H272V-K308Q- K309E, H272V-K308Q-K312Q, H272V-K309E-K312Q, F276A-Y281 P, F276A-K308Q, F276A-K308E, F276A-K309E, F276A-K312Q, F276A-K312E, F276A-K308E-K309E, F276A-K308E-K312E, F276A- K309E-K312E, F276A-K308E-K309E-K312E, S279D-Y281 P, S279D-K308Q, S279D-K309E, S279D- K312Q, S279D-Y281 P-K308Q, S279D-Y281 P-K309E, S279D-Y281 P-K312Q, S279D-K308Q-K309E, S279D-K308Q-K312Q, S279D-K309E-K312Q, Y281 P-K308Q, Y281 P-K308E, Y281 P-K309E, Y281 P- K312Q, Y281 P-K312E, Y281 P-K308Q-K309E, Y281 P-K308Q-K312Q, Y281 P-K309E-K312Q, K308E- K312Q, K308E-K312E, K308Q-K312Q, K309E-K312Q, K309E-K312E, K308E-K309E, K308Q-K309E, K308Q-K309E-K312Q, K308E-K309E-K312E, K312E-N227T-F276A, K312E-N227T-K308E, K312E- N227T-K309E, K312E-N227T-K312E, K312E-F276A-K308E, K312E-F276A-K309E, K312E-F276A- K312E, K312E-K308E-K309E, K312E-K308E-K312E, K312E-K309E-K312E, K312E-N227T-F276A- K308E, K312E-N227T-F276A-K309E, K312E-N227T-F276A-K312E, K312E-N227T-K308E-K309E, K312E-N227T-K308E-K312E, K312E-N227T-K309E-K312E, K312E-F276A-K308E-K309E, K312E- F276A-K308E-K312E, K312E-F276A-K309E-K312E, K312E-K308E-K309E-K312E, K312Q-N227T- S225G-K308Q, K312Q-N227T-S225G-K309E, K312Q-N227T-S225G-K312Q, K312Q-N227T-K308Q- K309E, K312Q-N227T-K308Q-K312Q, K312Q-N227T-K309E-K312Q, K312Q-S225G-K308Q-K309E, K312Q-S225G-K308Q-K312Q, K312Q-S225G-K309E-K312Q und K312Q-K308Q-K309E-K312Q bestehenden Gruppe ausgewählt ist, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:1.
In weiter bevorzugten Ausführungsformen wird ein Dispersin eingesetzt, das ß-1 ,6-N- Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist, eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist, mindestens zehn und zunehmend bevorzugt elf, zwölf, 13, 14, 15, 16, 17, 18 oder mehr Aminosäuresubstitutionen aufweist, wobei das Dispersin eine
Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R- S225G-N227T-N252P-F276A-Y281 P-K308E-K309E-K312E, Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R-N227T- E232D-N252P-F276A-S279G-K308E-K309E-K312E, Q3F-T17W-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G- N227T-G235W-N252P-H272P-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R- S225G-N227T-N252P-F276A-S279G-K308E-K309E-K312E, Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R- S225G-N227T-E232D-N252P-F276A-S279G-K308E-K309E-K312E, Q3F-S163P-S186R-Q215K- N227T-E232D-N252P-N267T-F276A-S279G-K308E-K309E-K312E, Q3F-S163P-S186R-Q215K- S225G-N227T-N252P-N267T-F276A-S279G-K308E-K309E-K312E, Q3F-A49W-N59E-S163P- S186R-N227T-E232D-N252P-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, Q3F-T17W-A49W-N59E- S163P-S186R-D207N-T218Q-S225G-N227T-G235W-N252P-H272P-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-N252P-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-N252P-H272V-F276A-S279G-K308E-K309E- K312E, 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A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-N252P-H272V- F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, S163P-S186R-Q215K-N227T-E232D-N252P-N267T- F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-N252P-N267T- F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-N252P- N267T-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, S163P-Q215K-S225G-N227T-E232D-N252P- N267T-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D- N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-K308E-K309E-K312E, S163P-Q215K-S225G-N227T-E232D- N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-K308E-K309E-K312E, S163P-Q215K-N227T-E232D-N252P- N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T- N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, S163P-Q215K-S225G-N227T- N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, S163P-Q215K-S225G-N227T- E232D-N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E und S163P-S186R- Q215K-S225G-N227T-E232D-N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E bestehenden Gruppe ausgewählt ist, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:1.
In besonders bevorzugten Ausführungsformen wird ein Dispersin eingesetzt, das ß-1 ,6-N- Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist, eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist, mindestens 15 und zunehmend bevorzugt 16, 17, 18 oder 19 Aminosäuresubstitutionen aufweist, wobei das Dispersin eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der Q3F-T17W-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-G235W-N252P-H272P- Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-T17W-A49W-N59E-S163P-S186R-D207N-T218Q-S225G-N227T- G235W-N252P-H272P-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G- N227T-E232D-N252P-H272V-F276A-S279G-K308E-K309E-K312E, Q3F-H15Y-V140I-S163P-S186R- Q215K-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-N267T-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E- K312Q, Q3F-H15Y-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-N252P-N260Q-N267T-H272V- S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H 15Y-T17W-A49W-N59E-S163P-S186R-T218Q-S225G- N227T-G235W-S237W-N252P-H272P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-T17W-A49W-N59E-S163P- S186R-D207N-T218Q-S225G-N227T-G235W-S237W-N252P-H272P-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-T17W-A49W-N59E-S163P-S186R-T218Q-S225G-N227T-G235W-S237W-N252P-H272P- Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R-N227T-E232D-N252P-H272V- F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T- E232D-N252P-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R- S225G-N227T-N252P-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, Q3F-S163P-S186R- Q215K-S225G-N227T-E232D-N252P-N260Q-N267T-H272P-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-S163P-S186R-Q215K-N227T-E232D-N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E- K309E-K312E, Q3F-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-N252P-N267T-H272V-F276A-S279G- Y281 P-K308E-K309E-K312E, Q3F-T17W-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-G235W- N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312Q, Q3F-S163P-S186R-Q215K- S225G-N227T-E232D-N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312Q, Q3F- A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-N252P-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E- K309E-K312E, Q3F-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-N252P-N267T-H272V-F276A- S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, Q3F-H15Y-T17W-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T- E232D-G235W-N252P-N260Q-N267T-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-S163P- Q215K-S225G-N227T-E232D-N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E, Q3F-H15Y-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-N267T-H272P- S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D- G235W-N252P-N260Q-H272P-F276A-S279D-Y281 P-K308E-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-T17W- S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-N252P-N260Q-N267T-H272V-S279D-Y281 P-K308Q- K309E-K312Q, Q3F-H15Y-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-N252P-N260Q-N267T- H272P-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T- E232D-G235W-N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H15Y- T17W-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P- K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-A49W-N59E-V140I-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D- G235W-N252P-N260Q-N267T-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3I-H15Y-A49W-N59E- S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-N252P-N260Q-N267T-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E- K312Q, Q3I-H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-N252P-N260Q-N267T-H272P- S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3I-H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D- G235W-N252P-N260Q-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312E, Q3I-H15Y-A49W-N59E-S163P- S186R-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-H272V-S279D-Y281 P-K308E-K309E-K312Q, Q3I-H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-H272V-S279D- Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-G235W- N252P-N260Q-H272P-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R- S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, H15Y- A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-N252P-N260Q-H272V-Y281 P-K308Q-K309E- K312Q, H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-H272V- S279D-Y281 P-K309E-K312Q, H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-N252P- N260Q-H272P-S279D-Y281 P-S288P-K308Q-K309E-K312Q, H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R- S225G-N227T-E232D-N252P-N260Q-H272P-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, H15Y-T17W- A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-H272V-S279D-Y281 P- K308Q-K309E-K312Q, H15Y-T17W-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-N252P- N260Q-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T- E232D-N252P-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E und S163P-S186R-Q215K- S225G-N227T-E232D-N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312E bestehenden Gruppe ausgewählt ist, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:1.
In ganz besonders bevorzugten Ausführungsformen wird ein Dispersin eingesetzt, das ß-1 ,6-N- Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist, eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist, mindestens 18 Aminosäuresubstitutionen aufweist, wobei das Dispersin eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der Q3F-H15Y-V140I-S163P-S186R-Q215K- S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-N267T-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-T17W-A49W-N59E-S163P-S186R-D207N-T218Q-S225G-N227T-G235W-S237W-N252P- H272P-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-T17W-A49W-N59E-S163P-S186R-T218Q-S225G- N227T-G235W-S237W-N252P-H272P-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-T17W-S163P-S186R- Q215K-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E- K312Q, Q3F-H15Y-T17W-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q- N267T-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-S163P-S186R-Q215K-S225G- N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-N267T-H272P-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F- A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-H272P-F276A-S279D- Y281 P-K308E-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-T17W-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D- N252P-N260Q-N267T-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-S163P-S186R- Q215K-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308Q-K309E- K312Q, Q3F-H15Y-T17W-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-N252P-N267T-H272V- F276A-S279G-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-A49W-N59E-V140I-S163P-S186R-Q215K- S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-N267T-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3I-H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-N252P-N260Q-N267T-H272V-S279D- Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3I-H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-N252P- N260Q-N267T-H272P-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3I-H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R- S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312E, Q3I- H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-H272V-S279D- Y281 P-K308E-K309E-K312Q, Q3I-H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-G235W- N252P-N260Q-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q und H15Y-T17W-A49W-N59E-S163P- S186R-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q bestehenden Gruppe ausgewählt ist, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:1.
"ß-1 ,6-N-acetylglucosamnidase-Aktivität", wie hierin verwendet, ist gleichbedeutend mit "Hexosaminidase-Aktivität" und/oder "Dispersin-Aktivität" und wird wie folgt bestimmt: Zur Bestimmung der Dispersin-Aktivität werden einer Mikrotiterplatte, die pro Vertiefung 5 pl Probenlösung enthält, 35 pl Dispersin-Assay-Lösung (45 mM Citratpuffer pH 5 mit 0,5 mg/ml p-Nitrophenyl-N-acetyl- ß-D-glucosaminid) hinzugefügt. Die Mikrotiterplatte für 3 Stunden bei Raumtemperatur inkubiert. Nach Inkubation werden 40 pl Stopplösung (0,4 M Na2CC>3) hinzugegeben und die Absorption bei 405 nm gemessen. Die erhaltenen Aktivitätswerte werden durch Subtraktion der für eine Referenz ohne Dispersin erhaltenen Absorptionsmessung korrigiert, um Hintergrundrauschen zu eliminieren. Daraus kann die Restaktivität (RA) für die jeweilige Dispersinvariante im Vergleich zu einem Referenzdispersin berechnet werden.
Proteasen gehören zu den technisch bedeutendsten Enzymen überhaupt. Für Wasch- und Reinigungsmittel sind sie die am längsten etablierten und in praktisch allen modernen, leistungsfähigen Wasch- und Reinigungsmitteln enthaltenen Enzyme. Proteasen weisen enzymatische Aktivität auf, d.h. sie sind zur Hydrolyse von Peptiden und Proteinen befähigt, insbesondere in einem Wasch- oder Reinigungsmittel. Eine Protease ist daher ein Enzym, welches die Hydrolyse von Amid/Peptidbindungen in Protein/Peptid-Substraten katalysiert und dadurch in der Lage ist, Proteine oder Peptide zu spalten. Sie bewirken daher den Abbau proteinhaltiger Anschmutzungen auf dem Reinigungsgut. Hierunter sind wiederum Proteasen vom Subtilisin-Typ (Subtilasen, Subtilopeptidasen, EC 3.4.21 .62) besonders wichtig, welche aufgrund der katalytisch wirksamen Aminosäuren Serin-Proteasen sind. Sie wirken als unspezifische Endopeptidasen und hydrolysieren beliebige Säureamidbindungen, die im Inneren von Peptiden oder Proteinen liegen. Ihr pH-Optimum liegt meist im deutlich alkalischen Bereich, insbesondere bei ungefähr pH 9. Einen Überblick über diese Familie bietet beispielsweise der Artikel "Subtilases: Subtilisin-Iike Proteases" von R. Siezen, Seite 75-95 in "Subtilisin enzymes", herausgegeben von R. Bott und C. Betzel, New York, 1996. Subtilasen werden natürlicherweise von Mikroorganismen gebildet. Hierunter sind insbesondere die von Bacillus-Spezies gebildeten und sezernierten Subtilisine als bedeutendste Gruppe innerhalb der Subtilasen zu erwähnen.
Beispiele für Proteasen sind die Subtilisine BPN' aus Bacillus amyloliquefaciens und Carlsberg aus Bacillus licheniformis, die Protease PB92, die Subtilisine 147 und 309, die Protease aus Bacillus lentus, Subtilisin DY und die den Subtilasen, nicht mehr jedoch den Subtilisinen im engeren Sinne zuzuordnenden Enzyme Thermitase, Proteinase K und die Proteasen TW3 und TW7. Subtilisin Carlsberg ist in weiterentwickelter Form unter dem Handelsnamen Alcalase® von dem Unternehmen Novozymes erhältlich. Die Subtilisine 147 und 309 werden unter den Handelsnamen Esperase® bzw. Savinase® von dem Unternehmen Novozymes vertrieben. Von der Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 leiten sich Protease- Varianten ab, beschrieben in z.B. WO 95/23221 , WO 92/21760 WO 2013/060621 und EP 3660151. Weitere brauchbare Proteasen sind z.B. die unter den Handelsnamen Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase®, Progress Uno 101 L® und Ovozyme® von dem Unternehmen Novozymes, die unter den Handelsnamen, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase®, Properase®, Preferenz P100® und Preferenz P300® von dem Unternehmen Danisco/DuPont, das unter dem Handelsnamen Lavergy pro 104 LS® von dem Unternehmen BASF, das unter dem Handelsnamen Protosol® von dem Unternehmen Advanced Biochemicals Ltd., das unter dem Handelsnamen Wuxi® von dem Unternehmen Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., die unter den Handelsnamen Proleather® und Protease P® von dem Unternehmen Amano Pharmaceuticals Ltd., und das unter der Bezeichnung Proteinase K-16 von dem Unternehmen Kao Corp, erhältlichen Enzyme. Besonders bevorzugt eingesetzt werden auch die Proteasen aus Bacillus gibsonii und Bacillus pumilus, die offenbart sind in WO 2008/086916, WO 2007/131656, WO 2017/215925, WO 2021/175696 und WO 2021/175697.
In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Protease, die ausgewählt ist aus
(a) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an der Position, die der Position 101 entspricht, die Aminosäuresubstitution R101 E, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61 , 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161 , 163, 171 , 172, 185, 199, 205, 209, 222, 238, 244, 261 und 262 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus S3T, V4I, R45E, R45D, R45Q, P55N, T58W, T58Y, T58L, Q59D, Q59M, Q59N, Q59T, G61 D, G61 R, S87E, G97S, A98D, A98E, A98R, S106A, S106W, N117E, H120V, H120D, H120K, H120N, S124M, P129D, E136Q, Q137H, S143W, S156D, S161T, S163A, S163G, Y171 L, A172S, N185Q, V199M, V205I, Y209W, M222Q, N238H, V244T, N261T, L262N, L262Q, L262D, L262E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(b) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an der Position, die der Position 101 entspricht, die Aminosäuresubstitution R101 E, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61 , 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161 , 163, 171 , 172, 185, 199, 205, 209, 222, 238, 244, 261 und 262 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus S3T, V4I, R45E, R45D, R45Q, P55N, T58W, T58Y, T58L, Q59D, Q59M, Q59N, Q59T, G61 D, G61 R, S87E, G97S, A98D, A98E, A98R, S106A, S106W, N117E, H120V, H120D, H120K, H120N, S124M, P129D, E136Q, Q137H, S143W, S156D, S161T, S163A, S163G, Y171 L, A172S, N185Q, V199M, V205I, Y209W, M222Q, N238H, V244T, N261T, L262N, L262Q, L262D, L262E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Aminosäuresubstitutionskombination der Gruppe (ii) aus der aus N238E-L262E, S156D-L262E, S3T-V4I-V205I, S3T-V4I-A228V, G195E- V199M, H120D-S163G-N261 D, N76D-A228V-N261 D, S3T-N76D-S156D-Y209W, Q137H-S141 H-
R145H-N238E-L262E, Q137H-S141 H-R145H-S156D-L262E, N76D-Q137H-S141 H-R145H-A228V- N261 D, N76D-Q137H-S141 H-R145H-S163G-N238E, H120D-Q137H-S141 H-R145H-S163G-N261 D, S3T-N76D-Q137H-S141 H-R145H-S156D-Y209W bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(c) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:9 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an den Positionen, die den Positionen 9, 130, 133, 144, 217, 252 und 271 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 6, 61 , 62, 63, 89, 99, 101 , 131 , 156, 166, 170, 187, 188, 189, 211 und 224 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus Y6F, Y6W, F61G, Q62N, S63Q, S89A, S89G, N99H, D101S, D101 E, D101A, G131 H, G131Y, G131 F, S156R, G166A, G166M, G166L, G166I, K170R, K170G, N187D, N188G, S189T, S189L, S189I, S189R, S211 N, S211Q, S224A, S224G und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(d) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:9 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an den Positionen, die den Positionen 9, 130, 133, 144, 217, 252 und 271 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 6, 61 , 62, 63, 89, 99, 101 , 131 , 156, 166, 170, 187, 188, 189, 211 und 224 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus Y6F, Y6W, F61G, Q62N, S63Q, S89A, S89G, N99H, D101S, D101 E, D101A, G131 H, G131Y, G131 F, S156R, G166A, G166M, G166L, G166I, K170R, K170G, N187D, N188G, S189T, S189L, S189I, S189R, S211 N, S211Q, S224A, S224G und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Protease eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus P9T-N130D-T133A-N144K-G166M-S189T-Y217M-N252T-Q271 E, P9T-N130D-T133A-N144K-
G166M-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-N130D-T133A-N144K-G166M-S211 N-Y217M- N252T-Q271 E, P9T-S89A-N130D-G131 H-T133A-N144K-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T- S89A-N130D-T133A-N144K-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-N130D-T133A-N144K- S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-N187D-Y217M-S224A- N252T-Q271 E, P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-S189R-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A- N130D-T133A-N144K-N187D-S189R-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-D101 S-N130D- T133A-N144K-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-D101 E-N130D-T133A-N144K- S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-D101 A-N130D-T133A-N144K-S189T-Y217M- S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-N99H-N130D-T133A-N144K-K170R-S189T-Y217M-S224A-N252T- Q271 E, P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-S156R-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S63Q- S89A-N130D-T133A-N144K-G166A-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-F61 G-Q62-N-S89A- N130D-T133A-N144K-N188G-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, Y6W-P9T-N130D-T133A- N144K-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, Y6W-P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-S189T-Y217M- S224A-N252T-Q271 E, Y6W-P9T-F61 G-Q62N-S89A-N130D-T133A-N144K-S189T-Y217M-S224A- N252T-Q271 E, Y6W-P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-N188G-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(e) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:7 (i) an den Positionen, die den Positionen 3, 4, 99 und 199 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen S3T, V4I, R99E und V199I, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 74, 136, 143, 154, 160, 161 , 163, 171 , 181 , 183, 185, 200, 203, 209, 212 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus N74D, N74E, N74Q, A136Q, R143L, R143W, R143Y, S154D, S154Q, S160G, Y161T, A163G, V171 L, A181 D, F183R, Q185R, Q200A, Q200L, Q200S, Q200T, Y203K, Y203V, Y203W, A209K, A209W, N212S, N212T, L256D, L256E, L256Q und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(f) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:7 (i) an den Positionen, die den Positionen 3, 4, 99 und 199 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen S3T, V4I, R99E und V199I, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 74, 136, 143, 154, 160, 161 , 163, 171 , 181 , 183, 185, 200, 203, 209, 212 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus N74D, N74E, N74Q, A136Q, R143L, R143W, R143Y, S154D, S154Q, S160G, Y161T, A163G, V171 L, A181 D, F183R, Q185R, Q200A, Q200L, Q200S, Q200T, Y203K, Y203V, Y203W, A209K, A209W, N212S, N212T, L256D, L256E, L256Q und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Protease eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus S3T-V4I-R99E-V199I- Q200L-Y203W, S3T-V4I-R99E-V199I-N212S, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D, S3T-V4I-R99E-V199I-
S154D-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-Q200L-Y203W-S154D-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D- Q200L-Y203W, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-S154D-Q200L-Y203W-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I- N74D-N212S, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-S154D-Y203W-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D- Y203W, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-S154D-Q200L-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-Q200L, S3T- V4I-R99E-V199I-S154D-Q200L-Y203W, S3T-V4I-R99E-V199I-Q200L-Y203W-L256E, S3T-V4I-R99E- V199I-A136Q-R143W-Y161 T-Q200L, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-R143Y-A209W-N212S-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-S154D-Y203W-L256E; S3T-V4I-R99E-V199I-Q200L-Y203W-A209K- S154D-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-S154D-S160G-Q185R-Q200L-Y203W-L256E, S3T-V4I-R99E- V199I-S154D-A181 D-F183R-Q200L-Y203W-L256E und S3T-V4I-R99E-V199I-A136Q-S154D-V171 L- Q200L bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(g) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:10 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 9, 15, 68, 218 und 245 entsprechen, mindestens eine und zunehmend bevorzugt zwei, drei, vier oder fünf, Aminosäuresubstitution(en), die aus der aus S9R, A15T, V68A, N218D, Q245R und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist/sind, aufweist; und/oder
(h) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NQ:10 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, eine Aminosäuresubstitution an der Position 99 und eine Insertion einer Aminosäure zwischen den Aminosäuren an Positionen 99 und 100 aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus S99A und/oder S99AD; und/oder
(i) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:11 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 32, 33, 49-55, 60-64, 96-109, 118, 125- 135, 152, 154-162, 164-167, 170, 175, 181-192, 203, 204, 209-222 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution aufweist, insbesondere mindestens eine und zunehmend bevorzugt zwei, drei oder vier, Aminosäuresubstitution(en), die aus der aus G118V, S128L, P129Q, S130A und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist/sind; und/oder
(j) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:12 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO: 12 an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 12, 43, 122, 127, 154, 156, 160, 211 , 212 und 222 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus Q12L, I43V, M122L, D127P, N154S, T156A, G160S, M211 N, M211 L, P212D, P212H, A222S und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder (k) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:12 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO: 12 an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 12, 43, 122, 127, 154, 156, 160, 211 , 212 und 222 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus Q12L, I43V, M122L, D127P, N154S, T156A, G160S, M211 N, M211 L, P212D, P212H, A222S und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Protease eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus I43V, M122L-N154S-T156A, M211 N- P212D, M211 L-P212D, G160S, D127P-M211 L-P212D, P212H, und Q12L-M122L-A222S bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
In einer weiter bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel eine Protease, die ausgewählt ist aus
(a) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an der Position, die der Position 101 entspricht, die Aminosäuresubstitution R101 E, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61 , 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161 , 163, 171 , 172, 185, 199, 205, 209, 222, 238, 244, 261 und 262 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus S3T, V4I, R45E, R45D, R45Q, P55N, T58W, T58Y, T58L, Q59D, Q59M, Q59N, Q59T, G61 D, G61 R, S87E, G97S, A98D, A98E, A98R, S106A, S106W, N117E, H120V, H120D, H120K, H120N, S124M, P129D, E136Q, Q137H, S143W, S156D, S161T, S163A, S163G, Y171 L, A172S, N185Q, V199M, V205I, Y209W, M222Q, N238H, V244T, N261T, L262N, L262Q, L262D, L262E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(b) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:9 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an den Positionen, die den Positionen 9, 130, 133, 144, 217, 252 und 271 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 6, 61 , 62, 63, 89, 99, 101 , 131 , 156, 166, 170, 187, 188, 189, 211 und 224 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus Y6F, Y6W, F61G, Q62N, S63Q, S89A, S89G, N99H, D101S, D101 E, D101A, G131 H, G131Y, G131 F, S156R, G166A, G166M, G166L, G166I, K170R, K170G, N187D, N188G, S189T, S189L, S189I, S189R, S211 N, S211Q, S224A, S224G und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(c) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:7 (i) an den Positionen, die den Positionen 3, 4, 99 und 199 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen S3T, V4I, R99E und V199I, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 74, 136, 143, 154, 160, 161 , 163, 171 , 181 , 183, 185, 200, 203, 209, 212 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus N74D, N74E, N74Q, A136Q, R143L, R143W, R143Y, S154D, S154Q, S160G, Y161T, A163G, V171 L, A181 D, F183R, Q185R, Q200A, Q200L, Q200S, Q200T, Y203K, Y203V, Y203W, A209K, A209W, N212S, N212T, L256D, L256E, L256Q und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
In einer besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Protease, die ausgewählt ist aus
(a) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an der Position, die der Position 101 entspricht, die Aminosäuresubstitution R101 E, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61 , 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161 , 163, 171 , 172, 185, 199, 205, 209, 222, 238, 244, 261 und 262 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus S3T, V4I, R45E, R45D, R45Q, P55N, T58W, T58Y, T58L, Q59D, Q59M, Q59N, Q59T, G61 D, G61 R, S87E, G97S, A98D, A98E, A98R, S106A, S106W, N117E, H120V, H120D, H120K, H120N, S124M, P129D, E136Q, Q137H, S143W, S156D, S161T, S163A, S163G, Y171 L, A172S, N185Q, V199M, V205I, Y209W, M222Q, N238H, V244T, N261T, L262N, L262Q, L262D, L262E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Aminosäuresubstitutionskombination der Gruppe (ii) aus der aus N238E-L262E, S156D-L262E, S3T-V4I-V205I, S3T-V4I-A228V, G195E- V199M, H120D-S163G-N261 D, N76D-A228V-N261 D, S3T-N76D-S156D-Y209W, Q137H-S141 H-
R145H-N238E-L262E, Q137H-S141 H-R145H-S156D-L262E, N76D-Q137H-S141 H-R145H-A228V- N261 D, N76D-Q137H-S141 H-R145H-S163G-N238E, H120D-Q137H-S141 H-R145H-S163G-N261 D, S3T-N76D-Q137H-S141 H-R145H-S156D-Y209W bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(b) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:9 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an den Positionen, die den Positionen 9, 130, 133, 144, 217, 252 und 271 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 6, 61 , 62, 63, 89, 99, 101 , 131 , 156, 166, 170, 187, 188, 189, 211 und 224 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus Y6F, Y6W, F61G, Q62N, S63Q, S89A, S89G, N99H, D101S, D101 E, D101A, G131 H, G131Y, G131 F, S156R, G166A, G166M, G166L, G166I, K170R, K170G, N187D, N188G, S189T, S189L, S189I, S189R, S211 N, S211Q, S224A, S224G und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Protease eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus P9T-N130D-T133A-N144K-G166M-S189T-Y217M-N252T-Q271 E, P9T-N130D-T133A-N144K- G166M-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-N130D-T133A-N144K-G166M-S211 N-Y217M- N252T-Q271 E, P9T-S89A-N130D-G131 H-T133A-N144K-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T- S89A-N130D-T133A-N144K-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-N130D-T133A-N144K- S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-N187D-Y217M-S224A- N252T-Q271 E, P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-S189R-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A- N130D-T133A-N144K-N187D-S189R-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-D101 S-N130D- T133A-N144K-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-D101 E-N130D-T133A-N144K- S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-D101 A-N130D-T133A-N144K-S189T-Y217M- S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-N99H-N130D-T133A-N144K-K170R-S189T-Y217M-S224A-N252T- Q271 E, P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-S156R-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S63Q- S89A-N130D-T133A-N144K-G166A-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-F61 G-Q62-N-S89A- N130D-T133A-N144K-N188G-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, Y6W-P9T-N130D-T133A- N144K-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, Y6W-P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-S189T-Y217M- S224A-N252T-Q271 E, Y6W-P9T-F61 G-Q62N-S89A-N130D-T133A-N144K-S189T-Y217M-S224A- N252T-Q271 E, Y6W-P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-N188G-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(c) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:7 (i) an den Positionen, die den Positionen 3, 4, 99 und 199 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen S3T, V4I, R99E und V199I, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 74, 136, 143, 154, 160, 161 , 163, 171 , 181 , 183, 185, 200, 203, 209, 212 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus N74D, N74E, N74Q, A136Q, R143L, R143W, R143Y, S154D, S154Q, S160G, Y161T, A163G, V171 L, A181 D, F183R, Q185R, Q200A, Q200L, Q200S, Q200T, Y203K, Y203V, Y203W, A209K, A209W, N212S, N212T, L256D, L256E, L256Q und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Protease eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus S3T-V4I-R99E-V199I- Q200L-Y203W, S3T-V4I-R99E-V199I-N212S, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D, S3T-V4I-R99E-V199I- S154D-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-Q200L-Y203W-S154D-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D- Q200L-Y203W, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-S154D-Q200L-Y203W-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I- N74D-N212S, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-S154D-Y203W-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D- Y203W, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-S154D-Q200L-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-Q200L, S3T- V4I-R99E-V199I-S154D-Q200L-Y203W, S3T-V4I-R99E-V199I-Q200L-Y203W-L256E, S3T-V4I-R99E- V199I-A136Q-R143W-Y161 T-Q200L, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-R143Y-A209W-N212S-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-S154D-Y203W-L256E; S3T-V4I-R99E-V199I-Q200L-Y203W-A209K- S154D-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-S154D-S160G-Q185R-Q200L-Y203W-L256E, S3T-V4I-R99E- V199I-S154D-A181 D-F183R-Q200L-Y203W-L256E und S3T-V4I-R99E-V199I-A136Q-S154D-V171 L- Q200L bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
In einer ganz besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Protease, die ausgewählt ist aus einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an der Position, die der Position 101 entspricht, die Aminosäuresubstitution R101 E, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61 , 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161 , 163, 171 , 172, 185, 199, 205, 209, 222, 238, 244, 261 und 262 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus S3T, V4I, R45E, R45D, R45Q, P55N, T58W, T58Y, T58L, Q59D, Q59M, Q59N, Q59T, G61 D, G61 R, S87E, G97S, A98D, A98E, A98R, S106A, S106W, N117E, H120V, H120D, H120K, H120N, S124M, P129D, E136Q, Q137H, S143W, S156D, S161T, S163A, S163G, Y171 L, A172S, N185Q, V199M, V205I, Y209W, M222Q, N238H, V244T, N261T, L262N, L262Q, L262D, L262E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Aminosäuresubstitutionskombination der Gruppe (ii) aus der aus N238E-L262E, S156D-L262E, S3T- V4I-V205I, S3T-V4I-A228V, G195E-V199M, H120D-S163G-N261 D, N76D-A228V-N261 D, S3T-N76D- S156D-Y209W, Q137H-S141 H-R145H-N238E-L262E, Q137H-S141 H-R145H-S156D-L262E, N76D- Q137H-S141 H-R145H-A228V-N261 D, N76D-Q137H-S141 H-R145H-S163G-N238E, H120D-Q137H- S141 H-R145H-S163G-N261 D, S3T-N76D-Q137H-S141 H-R145H-S156D-Y209W bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
Verfahren zur Bestimmung der Proteaseaktivität sind dem Fachmann auf dem Gebiet der Enzymtechnologie geläufig und werden von ihm routinemäßig angewendet. Beispielsweise sind solche Verfahren offenbart in Tenside, Band 7 (1970), S. 125-132. Alternativ kann die Protease- Aktivität über die Freisetzung des Chromophors para-Nitroanilin (pNA) aus dem Substrat suc-L-Ala-L- Ala-L-Pro-L-Phe-p-Nitroanilid (AAPF) bestimmt werden. Die Protease spaltet das Substrat und setzt pNA frei. Die Freisetzung des pNA verursacht eine Zunahme der Extinktion bei 410 nm, deren zeitlicher Verlauf ein Maß für die enzymatische Aktivität ist (vgl. Del Mar et al., 1979). Die Messung erfolgt bei einer Temperatur von 25°C, bei pH 8,6, und einer Wellenlänge von 410 nm. Die Messzeit beträgt 5 min und das Messintervall 20 s bis 60 s. Die Proteaseaktivität wird üblicherweise in Protease-Einheiten (PE) angegeben. Geeignete Proteaseaktivitäten betragen beispielsweise 2,25, 5 oder 10 PE pro ml Waschflotte. Die Proteaseaktivität ist jedoch nicht gleich Null.
Ein alternativer Test zur Feststellung der proteolytischen Aktivität der erfindungsgemäßen Proteasen ist ein optisches Messverfahren, bevorzugt ein photometrisches Verfahren. Der hierfür geeignete Test umfasst die Protease-abhängige Spaltung des Substratproteins Casein. Dieses wird durch die Protease in eine Vielzahl kleinerer Teilprodukte gespalten. Die Gesamtheit dieser Teilprodukte weist eine erhöhte Absorption bei 290 nm gegenüber nicht gespaltenem Casein auf, wobei diese erhöhte Absorption unter Verwendung eines Photometers ermittelt werden und somit ein Rückschluss auf die enzymatische Aktivität der Protease gezogen werden kann.
Amylasen gehören zu den technisch bedeutenden Enzymen. Ihr Einsatz für Wasch- und Reinigungsmittel ist industriell etabliert und sie sind typischerweise in modernen, leistungsfähigen Wasch- und Reinigungsmitteln enthalten. Eine Amylase ist ein Enzym, das die Hydrolyse der inneren a-(1 ,4)-Glykosidbindungen der Amylose, nicht jedoch die Spaltung von terminalen oder a-(1 ,6)- Glykosidbindungen, katalysiert (E.C. 3.2.1.1 .). Amylasen katalysieren die Spaltung von Stärke, Glykogen und anderen Oligo- und Polysacchariden, die eine a-(1 ,4)-Glykosidbindung besitzen. Insofern wirken Amylasen gegen Stärkerückstände in der Wäsche und katalysieren deren Hydrolyse (Endohydrolyse). Amylasen mit breiten Substratspektren werden insbesondere dort verwendet, wo inhomogene Rohstoffe oder Substratgemische umgesetzt werden müssen, wie z.B. in Wasch- und Reinigungsmitteln, da Verschmutzungen aus unterschiedlich aufgebauten Stärkemolekülen und Oligosacchariden bestehen können. Dadurch bewirken sie den Abbau stärkehaltiger Anschmutzungen auf dem Reinigungsgut. Als Spaltprodukte entstehen dabei Dextrine und daraus Maltose, Glucose und verzweigte Oligosaccharide. Die in den aus dem Stand der Technik bekannten Wasch- oder Reinigungsmitteln eingesetzten Amylasen sind üblicherweise mikrobiellen Ursprungs und stammen in der Regel aus Bakterien oder Pilzen, beispielsweise der Gattungen Bacillus, Pseudomonas, Acinetobacter, Micrococcus, Humicola, Trichoderma oder Trichosporon, insbesondere Bacillus. Amylasen werden üblicherweise nach an sich bekannten biotechnologischen Verfahren durch geeignete Mikroorganismen produziert, beispielsweise durch transgene Expressionswirte der Gattungen Bacillus oder durch filamentöse Pilze.
Beispiele für Amylasen sind die a-Amylasen aus Bacillus licheniformis, Bacillus amyloliquefaciens oder Bacillus stearothermophilus sowie insbesondere auch deren für den Einsatz in Wasch- oder Reinigungsmitteln verbesserte Weiterentwicklungen. Das Enzym aus Bacillus licheniformis ist von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen Termamyl® und von dem Unternehmen Danisco/DuPont unter dem Namen Purastar® ST erhältlich. Weiterentwicklungsprodukte dieser a- Amylase sind unter den Handelsnamen Duramyl® und Termamyl® ultra (beide von Novozymes), Purastar® OxAm (Danisco/DuPont) und Keistase® (Daiwa Seiko Inc.) erhältlich. Die a-Amylase von Bacillus amyloliquefaciens wird von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen BAN® vertrieben, und abgeleitete Varianten von der a-Amylase aus Bacillus stearothermophilus unter den Namen BSG® und Novamyl®, ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes. Des Weiteren sind für diesen Zweck die a-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) und die Cyclodextrin- Glucanotransferase (CGTase) aus Bacillus agaradherens (DSM 9948) hervorzuheben. Ebenso sind Fusionsprodukte aller genannten Moleküle einsetzbar. Darüber hinaus sind die unter den Handelsnamen Fungamyl® von dem Unternehmen Novozymes erhältlichen Weiterentwicklungen der a-Amylase aus Aspergillus niger und A. oryzae geeignet. Weitere vorteilhaft einsetzbare Handelsprodukte sind z.B. die Amylase-LT® und Stainzyme® oder Stainzyme® ultra bzw. Stainzyme® plus sowie Amplify™ 12L oder Amplify Prime™ 100L, letztere ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes, sowie die PREFERENZ S® Serie von dem Unternehmen Danisco/DuPont, umfassend z.B. PREFERENZ S100®, PREFERENZ S1000® oder PREFERENZ S210®. Auch durch Punktmutationen erhältliche Varianten dieser Enzyme können erfindungsgemäß eingesetzt werden.
In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Amylase, die ausgewählt ist aus
(a) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:2 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:2, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 172, 202, 208, 255 und 261 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus M202L, M202V, M202S, M202T, M202I, M202Q, M202W, S255N, R172Q und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, bevorzugt ausgewählt aus M202L und M202T, aufweist; und/oder
(b) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:3 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:3, (i) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 9, 26, 30, 33, 82, 37, 106, 118, 128, 133, 149, 150, 160, 178, 182, 186, 193, 195, 202, 203, 214, 231 , 256, 257, 258, 269, 270, 272, 283, 295, 296, 298, 299, 303, 304, 305, 311 , 314, 315, 318, 319, 320, 323, 339, 345, 361 , 378, 383, 419, 421 , 437, 441 , 444, 445, 446, 447, 450, 458, 461 , 471 , 482 und 484 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, und/oder (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 183 und 184 entsprechen, mindestens eine Aminosäuredeletion aufweist, vorzugsweise mindestens eine Aminosäuresubstitution an einer der Positionen 9, 26, 149, 182, 186, 202, 257, 295, 299, 323, 339 and 345, und/oder besonders bevorzugt mindestens eine Aminosäuresubstitution oder -deletion, die aus der aus R118K, D183*, G184*, N195F, R320K, R458K und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder (c) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:3 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und eine Aminosäuresubstitutions- und/oder Aminosäuredeletionskombination aufweist, die aus der aus M9L-M323T, M9L-M202L-M323T, M9L-N195F-M202L-M323T, M9L-R118K-D183*- G184*-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-D183*-G184*-M202L-R320K-M323T-R458K, M9L-G149A- G182T-G186A-M202L-T257I-Y295F-N299Y-M323T-A339S-E345R, M9L-G149A-G182T-G186A- M202I-T257I-Y295F-N299Y-M323T-A339S-E345R, M9L-R118K-G149A-G182T-D183*-G184*-G186A- M202L-T257I-Y295F-N299Y-R320K-M323T-A339S-E345R-R458K, M9L-R118K-G149A-G182T-
D183*-G184*-G186A-M202I-T257I-Y295F-N299Y-R320K-M323T-A339S-E345R-R458K, M9L-R118K- D183*-D184*-N195F-M202L-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-D183*-D184*-N195F-M202T- R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-D183*-D184*-N195F-M202I-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K- D183*-D184*-N195F-M202V-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-N150H-D183*-D184*-N195F- M202L-V214T-R320K-M323T-R458K und M9L-R118K-D183*-D184*-N195F-M202L-V214T-R320K- M323T-E345N-R458K bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(d) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:4 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 60% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:4, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 93, 116, 118, 129, 133, 134, 140, 142, 146, 147, 149, 151 , 152, 169, 174, 183, 184, 186, 189, 193, 195, 197, 198, 200, 203, 206, 210, 212, 213, 235, 243, 244, 260, 262, 284, 303, 304, 320, 338, 347, 359, 418, 431 , 434, 439, 447, 458, 469, 476 und 477 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution und/oder -deletion aufweist, die aus der aus Aminosäuredeletionen an den Positionen 183 und 184 und E260A, E260D, E260C, E260Q, E260L, E260M, E260F, E260P, E260S, E260W, E260V, E260G, E260H, E260I, E260K, E260N, E260R, E260T, E260Y, G304R, G304K, G304E, G304Q, W140Y, W140F, W189E, W189G, W189T, D134E, F262G, F262P, W284D, W284H, W284F, W284Y, W284R, W347H, W347F, W347Y, W439R, W439G, G476E, G476Q, G476R, G476K, G477E, G477Q, G477K, G477M, G477R, N195F, N195Y, N197F, N197L, Y198N, Y200F, Y203F, I206H, I206L, I206N, I206F, I206Y, H210Y, E212V, E212G, V213A, M116T, Q129L, G133E, E134Y, K142R, P146S, G147E, G149R, N151 R, Y152H, Q169E, N174R, A186R, Y243F, S244Q, G303V, R320N, R359I, N418D, A447V und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(e) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:5 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(f) einer a-Amylase, die amyloytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:6 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Amylase, die ausgewählt ist aus
(a) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:2 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:2, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 172, 202, 208, 255 und 261 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus M202L, M202V, M202S, M202T, M202I, M202Q, M202W, S255N, R172Q und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, bevorzugt ausgewählt aus M202L und M202T, aufweist; und/oder
(b) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:3 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:3, (i) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 9, 26, 30, 33, 82, 37, 106, 118, 128, 133, 149, 150, 160, 178, 182, 186, 193, 195, 202, 203, 214, 231 , 256, 257, 258, 269, 270, 272, 283, 295, 296, 298, 299, 303, 304, 305, 311 , 314, 315, 318, 319, 320, 323, 339, 345, 361 , 378, 383, 419, 421 , 437, 441 , 444, 445, 446, 447, 450, 458, 461 , 471 , 482 und 484 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, und/oder (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 183 und 184 entsprechen, mindestens eine Aminosäuredeletion aufweist, vorzugsweise mindestens eine Aminosäuresubstitution an einer der Positionen 9, 26, 149, 182, 186, 202, 257, 295, 299, 323, 339 and 345, und/oder besonders bevorzugt mindestens eine Aminosäuresubstitution oder -deletion, die aus der aus R118K, D183*, G184*, N195F, R320K, R458K und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(c) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:3 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und eine Aminosäuresubstitutions- und/oder Aminosäuredeletionskombination aufweist, die aus der aus M9L-M323T, M9L-M202L-M323T, M9L-N195F-M202L-M323T, M9L-R118K-D183*- G184*-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-D183*-G184*-M202L-R320K-M323T-R458K, M9L-G149A- G182T-G186A-M202L-T257I-Y295F-N299Y-M323T-A339S-E345R, M9L-G149A-G182T-G186A- M202I-T257I-Y295F-N299Y-M323T-A339S-E345R, M9L-R118K-G149A-G182T-D183*-G184*-G186A- M202L-T257I-Y295F-N299Y-R320K-M323T-A339S-E345R-R458K, M9L-R118K-G149A-G182T- D183*-G184*-G186A-M202I-T257I-Y295F-N299Y-R320K-M323T-A339S-E345R-R458K, M9L-R118K- D183*-D184*-N195F-M202L-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-D183*-D184*-N195F-M202T- R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-D183*-D184*-N195F-M202I-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K- D183*-D184*-N195F-M202V-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-N150H-D183*-D184*-N195F- M202L-V214T-R320K-M323T-R458K und M9L-R118K-D183*-D184*-N195F-M202L-V214T-R320K- M323T-E345N-R458K bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(d) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:4 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 60% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:4, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 93, 116, 118, 129, 133, 134, 140, 142, 146, 147, 149, 151 , 152, 169, 174, 183, 184, 186, 189, 193, 195, 197, 198, 200, 203, 206, 210, 212, 213, 235, 243, 244, 260, 262, 284, 303, 304, 320, 338, 347, 359, 418, 431 , 434, 439, 447, 458, 469, 476 und 477 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution und/oder -deletion aufweist, die aus der aus Aminosäuredeletionen an den Positionen 183 und 184 und E260A, E260D, E260C, E260Q, E260L, E260M, E260F, E260P, E260S, E260W, E260V, E260G, E260H, E260I, E260K, E260N, E260R, E260T, E260Y, G304R, G304K, G304E, G304Q, W140Y, W140F, W189E, W189G, W189T, D134E, F262G, F262P, W284D, W284H, W284F, W284Y, W284R, W347H, W347F, W347Y, W439R, W439G, G476E, G476Q, G476R, G476K, G477E, G477Q, G477K, G477M, G477R, N195F, N195Y, N197F, N197L, Y198N, Y200F, Y203F, I206H, I206L, I206N, I206F, I206Y, H210Y, E212V, E212G, V213A, M116T, Q129L, G133E, E134Y, K142R, P146S, G147E, G149R, N151 R, Y152H, Q169E, N174R, A186R, Y243F, S244Q, G303V, R320N, R359I, N418D, A447V und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(e) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:5 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(f) einer a-Amylase, die amyloytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:6 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist. In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Amylase, die ausgewählt ist aus
(a) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:2 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:2, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 172, 202, 208, 255 und 261 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus M202L, M202V, M202S, M202T, M202I, M202Q, M202W, S255N, R172Q und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, bevorzugt ausgewählt aus M202L und M202T, aufweist; und/oder
(b) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:3 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:3, (i) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 9, 26, 30, 33, 82, 37, 106, 118, 128, 133, 149, 150, 160, 178, 182, 186, 193, 195, 202, 203, 214, 231 , 256, 257, 258, 269, 270, 272, 283, 295, 296, 298, 299, 303, 304, 305, 311 , 314, 315, 318, 319, 320, 323, 339, 345, 361 , 378, 383, 419, 421 , 437, 441 , 444, 445, 446, 447, 450, 458, 461 , 471 , 482 und 484 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, und/oder (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 183 und 184 entsprechen, mindestens eine Aminosäuredeletion aufweist, vorzugsweise mindestens eine Aminosäuresubstitution an einer der Positionen 9, 26, 149, 182, 186, 202, 257, 295, 299, 323, 339 and 345, und/oder besonders bevorzugt mindestens eine Aminosäuresubstitution oder -deletion, die aus der aus R118K, D183*, G184*, N195F, R320K, R458K und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(c) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:3 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und eine Aminosäuresubstitutions- und/oder Aminosäuredeletionskombination aufweist, die aus der aus M9L-M323T, M9L-M202L-M323T, M9L-N195F-M202L-M323T, M9L-R118K-D183*- G184*-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-D183*-G184*-M202L-R320K-M323T-R458K, M9L-G149A- G182T-G186A-M202L-T257I-Y295F-N299Y-M323T-A339S-E345R, M9L-G149A-G182T-G186A- M202I-T257I-Y295F-N299Y-M323T-A339S-E345R, M9L-R118K-G149A-G182T-D183*-G184*-G186A- M202L-T257I-Y295F-N299Y-R320K-M323T-A339S-E345R-R458K, M9L-R118K-G149A-G182T-
D183*-G184*-G186A-M202I-T257I-Y295F-N299Y-R320K-M323T-A339S-E345R-R458K, M9L-R118K- D183*-D184*-N195F-M202L-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-D183*-D184*-N195F-M202T- R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-D183*-D184*-N195F-M202I-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K- D183*-D184*-N195F-M202V-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-N150H-D183*-D184*-N195F- M202L-V214T-R320K-M323T-R458K und M9L-R118K-D183*-D184*-N195F-M202L-V214T-R320K- M323T-E345N-R458K bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(d) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:4 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 60% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:4, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 93, 116, 118, 129, 133, 134, 140, 142, 146, 147, 149, 151 , 152, 169, 174, 183, 184, 186, 189, 193, 195, 197, 198, 200, 203, 206, 210, 212, 213, 235, 243, 244, 260, 262, 284, 303, 304, 320, 338, 347, 359, 418, 431 , 434, 439, 447, 458, 469, 476 und 477 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution und/oder -deletion aufweist, die aus der aus Aminosäuredeletionen an den Positionen 183 und 184 und E260A, E260D, E260C, E260Q, E260L, E260M, E260F, E260P, E260S, E260W, E260V, E260G, E260H, E260I, E260K, E260N, E260R, E260T, E260Y, G304R, G304K, G304E, G304Q, W140Y, W140F, W189E, W189G, W189T, D134E, F262G, F262P, W284D, W284H, W284F, W284Y, W284R, W347H, W347F, W347Y, W439R, W439G, G476E, G476Q, G476R, G476K, G477E, G477Q, G477K, G477M, G477R, N195F, N195Y, N197F, N197L, Y198N, Y200F, Y203F, I206H, I206L, I206N, I206F, I206Y, H210Y, E212V, E212G, V213A, M116T, Q129L, G133E, E134Y, K142R, P146S, G147E, G149R, N151 R, Y152H, Q169E, N174R, A186R, Y243F, S244Q, G303V, R320N, R359I, N418D, A447V und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(e) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:5 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(f) einer a-Amylase, die amyloytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:6 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
In einer weiter bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Amylase, die ausgewählt ist aus
(a) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:4 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 60% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:4, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 93, 116, 118, 129, 133, 134, 140, 142, 146, 147, 149, 151 , 152, 169, 174, 183, 184, 186, 189, 193, 195, 197, 198, 200, 203, 206, 210, 212, 213, 235, 243, 244, 260, 262, 284, 303, 304, 320, 338, 347, 359, 418, 431 , 434, 439, 447, 458, 469, 476 und 477 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution und/oder -deletion aufweist, die aus der aus Aminosäuredeletionen an den Positionen 183 und 184 und E260A, E260D, E260C, E260Q, E260L, E260M, E260F, E260P, E260S, E260W, E260V, E260G, E260H, E260I, E260K, E260N, E260R, E260T, E260Y, G304R, G304K, G304E, G304Q, W140Y, W140F, W189E, W189G, W189T, D134E, F262G, F262P, W284D, W284H, W284F, W284Y, W284R, W347H, W347F, W347Y, W439R, W439G, G476E, G476Q, G476R, G476K, G477E, G477Q, G477K, G477M, G477R, N195F, N195Y, N197F, N197L, Y198N, Y200F, Y203F, I206H, I206L, I206N, I206F, I206Y, H210Y, E212V, E212G, V213A, M116T, Q129L, G133E, E134Y, K142R, P146S, G147E, G149R, N151 R, Y152H, Q169E, N174R, A186R, Y243F, S244Q, G303V, R320N, R359I, N418D, A447V und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(b) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:5 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(c) einer a-Amylase, die amyloytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:6 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
In einer besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Amylase, die ausgewählt ist aus
(a) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:5 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(b) einer a-Amylase, die amyloytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:6 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
In einer ganz besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Amylase, die ausgewählt ist aus einer a-Amylase, die amyloytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:6 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
Die Amylase-Aktivität kann in fachüblicher Weise bestimmt werden, und zwar vorzugsweise durch ein optisches Messverfahren, bevorzugt ein photometrisches Verfahren. Der hierfür geeignete Test umfasst die Amylase-abhängige Spaltung des Substrats para-Nitrophenyl-Maltoheptaosid. Dieses wird durch die Amylase in para-Nitrophenyl-Oligosaccharid gespalten. Das para-Nitrophenyl- Oligosaccharid wird wiederum durch die Enzyme Glucoamylase und alpha-Glucosidase zu Glucose und para-Nitrophenol katalysiert. Die Anwesenheit von para-Nitrophenol kann unter Verwendung eines Photometers, z.B. des Tecan Sunrise Geräts und der XFLUOR Software, bei 405 nm ermittelt werden und ermöglicht somit einen Rückschluss auf die enzymatische Aktivität der Amylase. Darüberhinaus stehen dem Fachmann eine Reihe von Amylase-Assay-Kits zur Verfügung (z.B. von Sigma Aldrich, Megazyme, Phadebas oder Thermofisher).
Der Begriff "Cellulase", wie hierin verwendet, bezeichnet ein Enzym, das die Hydrolyse von 1 ,4-ß- D-Glucosidbindungen in Cellulose (Cellobiose), und/oder Lichenin und/oder ß-D-Glucanen katalysiert. Sie sind oft auch in der Lage, die 1 ,4-Bindungen in ß-D-Glucanen zu hydrolysieren, die neben den 1 ,4-Bindungen auch 1 ,3-Bindungen besitzen. Cellulasen sind in der Lage, Cellulose zu ß-Glucose zu spalten. Folglich wirken Cellulasen insbesondere auf cellulosehaltige oder cellulosederivathaltige Reste und katalysieren deren Hydrolyse. In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist die Cellulase eine Endoglucanase (EC 3.2.1.4). Für Cellulasen können synonyme Bezeichnungen verwendet werden, insbesondere Endoglucanase, Endo-1 ,4-ß-Glucanase, Carboxymethylcellulase, Endo-1 ,4-ß-D-Glucanase, ß-1 ,4-Glucanase, ß-1 ,4-Endoglucanhydrolase, Celludextrinase oder Avicelase. Der entscheidende Faktor, ob ein Enzym eine Cellulase im Rahmen der Erfindung ist, ist seine Fähigkeit, 1 ,4-ß-D-Glucosidbindungen in Cellulose zu hydrolysieren.
Der Begriff "Cellulase-Aktivität" ist hier definiert als ein Enzym, das die Hydrolyse von 1 ,4-ß-D- Glucosidbindungen in ß-1 ,4-Glucan (Cellulose) katalysiert. Die Celluloseaktivität wird mit einer Standardmethode gemessen, z. B. wie folgt: Cellulasen setzen Glucose aus CMC (Carboxymethylcellulose) frei. Die Proben werden unter definierten Reaktionsbedingungen (100 mM Natriumphosphatpuffer pH 7,5, 40°C, 15 min) mit einem Substrat (1 ,25% CMC) inkubiert. Bei der Reaktion mit p-Hydroxybenzoesäurehydrazid (PAHBAH) in Gegenwart von Wismut entsteht ein gelber Farbstoff, der photometrisch bei 410 nm bestimmt werden kann. Voraussetzung ist ein alkalischer pH- Wert während der Farbreaktion. Die der Färbung entsprechende Menge an freigesetztem Zucker ist ein Maß für die Enzymaktivität (vgl. z.B. Lever, Anal. Biochem., 1972, 47 & 1977, 81).
Geeignete Cellulasen umfassen solche bakterieller oder pilzlicher Herkunft. Chemisch modifizierte oder proteintechnisch veränderte Mutanten sind eingeschlossen. Geeignete Cellulasen sind Cellulasen aus den Gattungen Bacillus, Pseudomonas, Humicola, Fusarium, Thielavia, Acremonium, z. B. die Pilzcellulasen aus Humicola insolens, Myceliophthora thermophila und Fusarium oxysporum, die in US 4435307, US 5648263, US 5691178, US 5776757 und WO 89/09259 offenbart sind. Besonders geeignete Cellulasen sind die alkalischen oder neutralen Cellulasen mit farbpflegenden Eigenschaften. Beispiele für solche Cellulasen sind Cellulasen, die in EP 0495257, EP 0531372, WO 96/11262, WO 96/29397, WO 98/08940 beschrieben sind. Andere Beispiele sind Cellulase- Varianten, wie sie in WO 94/07998, EP 0531315, EP 3212777, EP 3502243, EP 3653705, EP 3653706, US 5457046, US 5686593, US 5763254, WO 95/24471 , WO 98/12307 und WO 99/01544 und WO 2019/122520 beschrieben sind.
Beispiele für Cellulasen mit Endo-1 ,4-Glucanase-Aktivität (EC 3.2.1 .4) sind in WO 2002/099091 beschrieben, z.B. solche mit einer Sequenz von mindestens 97% Identität zu der Aminosäuresequenz der Positionen 1 bis 773 von SEQ ID NO:2 der WO 2002/099091 . Ein weiteres Beispiel kann eine GH44-Xyloglucanase umfassen, z.B. ein Xyloglucanase-Enzym mit einer Sequenz von mindestens 60% Identität zu den Positionen 40 bis 559 der SEQ ID NO:2 der WO 2001/062903.
Andere Beispiele für Cellulasen umfassen die in WO 96/29397 beschriebenen GH45-Cellulasen und insbesondere Varianten davon mit Substitution, Insertion und/oder Deletion an einer oder mehreren der Positionen, die den folgenden Positionen in SEQ ID NO:8 der WO 2002/099091 entsprechen: 2, 4, 7, 8, 10, 13, 15, 19, 20, 21 , 25, 26, 29, 32, 33, 34, 35, 37, 40, 42, 42a, 43, 44, 48, 53, 54, 55, 58, 59, 63, 64, 65, 66, 67, 70, 72, 76, 79, 80, 82, 84, 86, 88, 90, 91 , 93, 95, 95d, 95h, 95j, 97, 100, 101 , 102, 103, 113, 114, 117, 119, 121 , 133, 136, 137, 138, 139, 140a, 141 , 143a, 145, 146, 147, 150e, 150j, 151 , 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160c, 160e, 160k, 161 , 162, 164, 165, 168, 170, 171 , 172, 173, 175, 176, 178, 181 , 183, 184, 185, 186, 188, 191 , 192, 195, 196, 200, und/oder 20, vorzugsweise ausgewählt aus P19A, G20K, Q44K, N48E, Q119H oder Q146R.
Zu den kommerziell verfügbaren Cellulasen gehören Celluzyme™, Carezyme™, Carezyme Premium™, Celluclean™ (z.B. Celluclean™ 5000L ans Cellulclean™ 4000T), Celluclean Classic™, Cellusoft™, Endolase®, Renozyme® und Whitezyme™ (Novozymes A/S), Clazinase™ und Puradax HA™ (Genencor International Inc.), KAC-500(B)™ (Kao Corporation), Revitalenz™ 1000, Revitalenz™ 2000 und Revitalenz™ 3000 (DuPont), sowie Ecostone® und Biotouch® (AB Enzymes).
In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Cellulase, die ausgewählt ist aus
(a) einer Cellulase, die cellulolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:22 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist und/oder
(b) einer Cellulase, die cellulolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:23 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist. In einer ganz besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Cellulase, die ausgewählt ist aus einer Cellulase, die cellulolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:22 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist und/oder
Der Einsatz von Lipasen in Wasch- und Reinigungsmitteln ist industriell etabliert. Eine Lipase ist ein Enzym, das die Hydrolyse von Esterbindungen in Lipid-Substraten, insbesondere in Fetten und Ölen, katalysiert. Lipasen stellen daher eine Gruppe der Esterasen dar. Lipasen sind im Allgemeinen vielseitige Enzyme, die eine Vielzahl an Substraten akzeptieren, z.B. aliphatische, alizyklische, bizyklische und aromatische Ester, Thioester und aktivierte Amine. Lipasen wirken gegen Fettrückstände in der Wäsche und katalysieren deren Hydrolyse (Lipolyse). Lipasen mit breiten Substratspektren werden insbesondere dort verwendet, wo inhomogene Rohstoffe oder Substratgemische umgesetzt werden müssen, wie z.B. in Wasch- und Reinigungsmitteln, da Verschmutzungen aus unterschiedlich aufgebauten Fetten und Ölen bestehen können. Die in den aus dem Stand der Technik bekannten Wasch- oder Reinigungsmitteln eingesetzten Lipasen sind üblicherweise mikrobiellen Ursprungs und stammen in der Regel aus Bakterien oder Pilzen, beispielsweise der Gattungen Thermomyces, Bacillus, Pseudomonas, Acinetobacter, Micrococcus, Humicola, Trichoderma oder Trichosporon. Lipasen werden üblicherweise nach an sich bekannten biotechnologischen Verfahren durch geeignete Mikroorganismen produziert, beispielsweise durch transgene Expressionswirte der Gattungen Bacillus oder durch filamentöse Pilze. Generell sind nur ausgewählte Lipasen für den Einsatz in flüssigen Tensidzubereitungen überhaupt geeignet. Viele Lipasen zeigen in derartigen Zubereitungen keine ausreichende katalytische Leistung oder Stabilität. Allerdings entsteht durch die Verwendung von Lipasen nach dem Waschvorgang ein unangenehmer Geruch auf den gewaschenen Objekten, insbesondere Textilien, da die Lipase durch die Textilien absorbiert wird und weiterhin Fettsäureester zu Fettsäuren mit niedrigem Molekulargewicht hydrolysiert. Diese niedrig molekularen Fettsäuren werden dann durch ihren unangenehmen Geruch wahrgenommen. Die Intensität des Geruchs kann aufgrund der Beschaffenheit des Textils variieren.
Geeignete Lipasen sind z.B. aus Thermomyces, z.B. aus T lanuginosus (früher Humicola lanuginosa), wie in EP 0258068 und EP 0305216 beschrieben, Lipase aus Stämmen von Pseudomonas (einige davon jetzt umbenannt in Burkholderia), z.B. P. alcaligenes oder P. pseudoalcaligenes, P. cepacia, P. sp. Stamm SD705, P. wisconsinensis, Streptomyces-Lipasen vom GDSL-Typ, Lipase aus Thermobifida fusca, Lipase aus Geobacillus stearothermophilus, Lipase aus Bacillus subtilis und Lipase aus Streptomyces griseus und S. pristinaespiralis. Zu bevorzugten Lipasen gehören z.B. die ursprünglich aus Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) erhältlichen bzw. daraus weiterentwickelten Lipasen, insbesondere solche mit einem oder mehreren der folgenden Aminosäureaustausche ausgehend von der genannten Lipase in den Positionen D96L, T213R und/oder N233R, besonders bevorzugt T213R und N233R. Zu den bevorzugten kommerziellen Lipaseprodukten gehören Lipolase™, Lipex™, Lipolex™ und Lipoclean™ (Novozymes A/S), Lumafast (Genencor/DuPont) und Lipomax (Gist-Brocades).
Verfahren zur Bestimmung der Lipaseaktivität sind dem Fachmann auf dem Gebiet der Enzymtechnologie geläufig und werden von ihm routinemäßig angewendet (vgl. z.B. Bruno Stellmach, "Bestimmungsmethoden Enzyme für Pharmazie, Lebensmittelchemie, Technik, Biochemie, Biologie, Medizin", Steinkopff Verlag Darmstadt, 1988, S. 172ff). Hierbei werden lipasehaltige Proben zu einer Olivenölemulsion in emulgatorhaltigem Wasser gegeben und bei 30°C und pH 9,0 inkubiert. Dabei werden Fettsäuren freigesetzt. Diese werden mit einem Autotitrator über 20 Minuten laufend mit 0,01 N Natronlauge titriert, so dass der pH-Wert konstant bleibt ("pH-stat-Titration"). Anhand des Natronlauge-Verbrauchs erfolgt mittels Bezugs auf eine Referenzlipaseprobe die Bestimmung der Lipaseaktivität. Ein alternativer Test zur Feststellung der lipolytischen Aktivität der erfindungsgemäßen Lipasen ist ein optisches Messverfahren, bevorzugt ein photometrisches Verfahren. Der hierfür geeignete Test umfasst die lipaseabhängige Spaltung des Substrats para-Nitrophenolbutyrats (pNP- Butyrat). Dieses wird durch die Lipase in para-Nitrophenolat und Butyrat gespalten. Die Anwesenheit von para-Nitrophenolat kann unter Verwendung eines Photometers, z.B. des Tecan Sunrise Geräts und der XFLUOR Software, bei 405 nm ermittelt werden und ermöglicht somit einen Rückschluss auf die enzymatische Aktivität der Lipase.
In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Lipase, die ausgewählt ist aus
(a) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:13 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:13, (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231 R und N233R und optional (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91 , 96, 111 , 163, 208, 210, 211 , 231 , 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211 N, T231 R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(b) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:13 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:13, (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231 R und N233R und optional (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91 , 96, 111 , 163, 208, 210, 211 , 231 , 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211 N, T231 R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Lipase eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus T231 R-N233R, P208N-T231 R-N233R, F211 N-T231 R-N233R, T231 R-N233R-P253N, N33Q- G91Q-E210Q-I255A, N33Q-G91Q-E210Q-T231 R-N233R-I255A, D96E-T231 R-N233R, N33Q-D96E- T231 R-N233R, N33Q-D111 A-T231 R-N233R, N33Q-T231 R-N233R-P256T, N33Q-G38A-G91T- G163K-T231 R-N233R-D254S, N33Q-G38A-G91 T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S- P256T, D27R-N33Q-G38A-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A- G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-D111 A-G163K- T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91 T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E- T231 R-N233R-D254S, T231 R-N233R-D254S-P256T, G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-N33Q- G38A-G91 T-D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-G91 T-D96E-D111 A-G163K-T231 R- N233R-D254S-P256T, D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91 T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91 T-D96E-G163K- T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S- P256T, D27R-G38A-D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D111 A-G163K-T231 R-N233R- D254S-P256T, D111 A-T231 R-N233R, D111 A-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-D111 A- G163K-T231 R-N233R, D27R-D96E-D111 A-T231R-N233R, D27R-G38A-D96E-D111 A-G163K-
T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-D96E-D111 A-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R- G38A-D96E-D111 A-G163K-E210Q-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-T231 R-N233R-D254S- P256T, D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R, D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-P256T, D96E-D111 A-T231 R-N233R, D96E-D111 A-T231 R- N233R-D254S, D96E-D111 A-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111 A-T231 R-N233R-P256T, D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231 R- N233R-P256T, G38A-D96E-D111 A-T231 R-N233R, G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R- D254S-P256T, G91T-D96E-D111 A-T231 R-N233R, G91T-D96E-T231 R-N233R, G91T-T231 R-N233R- D254S-P256T, N33Q-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, T231 R-N233R-D254S- P256T und T231 R-N233R-P256T bestehenden Gruppe ausgewählt, ist; und/oder
(c) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17 oder SEQ ID NO:18 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(d) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:14 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder (e) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:15 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(f) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:16 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(g) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:17 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(h) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:18 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
In einer besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Lipase, die ausgewählt ist aus
(a) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:13 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:13,
(i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231 R und N233R und optional (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91 , 96, 111 , 163, 208, 210, 211 , 231 , 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211 N, T231 R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(b) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:13 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:13, (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231 R und N233R und optional (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91 , 96, 111 , 163, 208, 210, 211 , 231 , 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211 N, T231 R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Lipase eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus T231 R-N233R, P208N-T231 R-N233R, F211 N-T231 R-N233R, T231 R-N233R-P253N, N33Q- G91Q-E210Q-I255A, N33Q-G91Q-E210Q-T231 R-N233R-I255A, D96E-T231 R-N233R, N33Q-D96E- T231 R-N233R, N33Q-D111 A-T231 R-N233R, N33Q-T231 R-N233R-P256T, N33Q-G38A-G91T- G163K-T231 R-N233R-D254S, N33Q-G38A-G91 T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S- P256T, D27R-N33Q-G38A-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A- G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-D111 A-G163K- T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91 T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E- T231 R-N233R-D254S, T231 R-N233R-D254S-P256T, G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-N33Q- G38A-G91 T-D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-G91 T-D96E-D111 A-G163K-T231 R- N233R-D254S-P256T, D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91 T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91 T-D96E-G163K- T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S- P256T, D27R-G38A-D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D111 A-G163K-T231 R-N233R- D254S-P256T, D111 A-T231 R-N233R, D111 A-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-D111 A- G163K-T231 R-N233R, D27R-D96E-D111 A-T231R-N233R, D27R-G38A-D96E-D111 A-G163K-
T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-D96E-D111 A-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R- G38A-D96E-D111 A-G163K-E210Q-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-T231 R-N233R-D254S- P256T, D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R, D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-P256T, D96E-D111 A-T231 R-N233R, D96E-D111 A-T231 R- N233R-D254S, D96E-D111 A-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111 A-T231 R-N233R-P256T, D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231 R- N233R-P256T, G38A-D96E-D111 A-T231 R-N233R, G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R- D254S-P256T, G91T-D96E-D111 A-T231 R-N233R, G91T-D96E-T231 R-N233R, G91T-T231 R-N233R- D254S-P256T, N33Q-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, T231 R-N233R-D254S- P256T und T231 R-N233R-P256T bestehenden Gruppe ausgewählt, ist; und/oder
(c) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:14 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
In einer ganz besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Lipase, die ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:13 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:13, (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231 R und N233R und optional (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91 , 96, 111 , 163, 208, 210, 211 , 231 , 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211 N, T231 R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Lipase eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus T231 R-N233R, P208N-T231 R-N233R, F211 N-T231 R-N233R, T231 R-N233R-P253N, N33Q-G91Q-E210Q-I255A, N33Q-G91Q-E210Q- T231 R-N233R-I255A, D96E-T231 R-N233R, N33Q-D96E-T231 R-N233R, N33Q-D111 A-T231 R- N233R, N33Q-T231 R-N233R-P256T, N33Q-G38A-G91T-G163K-T231 R-N233R-D254S, N33Q-G38A- G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-D96E-D111 A-G163K- T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91 T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91 T-D96E- D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231 R-N233R-D254S, T231 R-N233R-D254S- P256T, G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-N33Q-G38A-G91 T-D96E-G163K-T231 R-N233R- D254S-P256T, D27R-G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-G163K- T231 R-N233R-D254S, D27R-G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-D111 A-
G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91 T-D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R- G38A-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-G163K-T231 R-N233R- D254S, D27R-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-G163K-T231 R- N233R-D254S-P256T, D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D111 A-T231 R-N233R, D111A- T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R, D27R-D96E-D111 A- T231 R-N233R, D27R-G38A-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A- D96E-D111A-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-D111A-G163K-E210Q-T231 R- N233R-D254S-P256T, D27R-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R, D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-P256T, D96E-D111 A-T231 R-N233R, D96E-D111 A-T231 R-N233R-D254S, D96E-D111 A-T231 R-N233R- D254S-P256T, D96E-D111 A-T231 R-N233R-P256T, D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231 R-N233R-P256T, G38A-D96E-D111 A-T231 R- N233R, G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, G91T-D96E-D111 A-T231 R- N233R, G91T-D96E-T231 R-N233R, G91T-T231 R-N233R-D254S-P256T, N33Q-D96E-D111 A- G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, T231 R-N233R-D254S-P256T und T231 R-N233R-P256T bestehenden Gruppe ausgewählt, ist.
Mannanasen katalysieren die Hydrolyse von Mannanen und werden von verschiedenen Mikroorganismen wie Bakterien und Pilzen, aber auch von einigen Tieren und Pflanzen hergestellt. Als "Mannane" bezeichnet man Mannose enthaltende Polysaccharide, die aus einem Mannose- Grundgerüst, in dem die Mannose-Einheiten über ß-1 ,4-glykosidische Bindungen verknüpft sind, mit Seitenketten aus Galactose-Einheiten, die über a-1 ,6-glykosidische Verknüpfungen an das Grundgerüst angebunden sind. Als "Glucomannane" bezeichnet man Polysaccharide mit einem Rückgrat aus mehr oder weniger regelmäßig wechselnden ß-1 ,4-glykosidisch verknüpften Mannose- und Glucose-Einheiten. Als "Galactomannane" und "Galactoglucomannane" bezeichnet man Mannane und Glucomannane mit a-1 ,6-glykosidisch verknüpften Galactose-Seitenketten. Mannane kommen in vielen verschiedenen Pflanzen vorkommen und einen Hauptbestandteil von Hemicellulosen in Nadelhölzern und Pflanzensamen oder -früchten bilden, z.B. in Guarkernmehl oder Johannisbrotkernmehl. Mannane sind in wässriger Umgebung schwer löslich, und ihre physikalischchemischen Eigenschaften führen zu viskosen Dispersionen. Darüber hinaus haben Mannane ein hohes Wasserbindungsvermögen. Deswegen werden sie u.a. als Verdickungsmittel in Lebensmitteln und Kosmetikprodukten eingesetzt. Zudem sind sie ein Hauptbestandteil des Harzes von Nadelgewächsen. Da Mannane eine hohe Tendenz haben sich an Cellulosefasern anzulagern, können solche mannanhaltigen Produkte zu schwer entfernbaren Flecken auf Wäsche und anderen Textilien führen.
Als "Mannanase" oder "Galactomannanase" wird ein Enzym bezeichnet, das auch als Mannan- endo-1 ,4-ß-Mannosidase oder ß-Mannanase oder Endo-1 ,4-Mannanase bezeichnet wird und die Hydrolyse von 1 ,4-ß-D-Mannosidbindungen in Mannanen, Galactomannanen, Glucomannanen und Galactoglucomannanen katalysiert. Mannanasen werden nach der Enzym-Nomenklatur als EC 3.2.1 .78 klassifiziert.
Wie hierin verwendet, hat ein Enzym dann "Mannanase-Aktivität", wenn es mannanabbauende Eigenschaften aufweist. "Abbau" oder "Modifizierung", wie hierin verwendet, bedeutet, dass Mannose- Einheiten aus dem Mannan-Polysaccharid durch Mannanase hydrolysiert werden. Die mannanabbauende Aktivität der Polypeptide gemäß der vorliegenden Erfindung kann nach den im Stand der Technik bekannten Standardtestverfahren bestimmt werden. In einem dem Fachmann bekannten Testverfahren wird beispielsweise eine Testlösung in Löcher mit 4 mm Durchmesser einer Agarplatte, enthaltend 0.2 Gew.-% AZGL Galactomannan (carob), i.e. Substrat für das endo-1 ,4-beta- D-Mannanase Essay (Megazyme) eingebracht.
Geeignete Mannanasen sind z.B. die Bacillus subtilis Endo-ß-Mannanase (vgl. z.B. US 6060299 und WO 99/64573), Bacillus sp. I633 Endo-ß-Mannanase (vgl. z.B. US 6566114 und WO 99/64619), Bacillus sp. AAI12 Endo-ß-Mannanase (vgl. z.B. US 6566114 und WO 99/64619), Bacillus sp. AA349 Endo-ß-Mannanase (vgl. z.B. US 6566114 und WO 99/64619), Bacillus agaradhaerens NCIMB 40482 Endo-ß-Mannanase (vgl. z.B. US 6566114 und WO 99/64619), Bacillus halodurans Endo-ß- Mannanase, Bacillus clausii Endo-ß-Mannanase (vgl. z.B. US 6566114 und WO 99/64619), Bacillus licheniformis Endo-ß-Mannanase (vgl. z.B. US 6566114 und WO 99/64619), Humicola insolens Endo- ß-Mannanase (vgl. z.B. US 6566114 und WO 99/64619) und Caldocellulosiruptor sp. Endo-ß- Mannanase (vgl. z.B. US 6566114 und WO 99/64619). In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Mannanase, die ausgewählt ist aus
(a) einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:19 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(b) einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:20 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(c) einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:21 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% 99% oder 100% identisch ist.
In einer besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Mannanase, die ausgewählt ist aus
(a) einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NQ:20 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(b) einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:21 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% 99% oder 100% identisch ist.
In einer ganz besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Mannanase, die ausgewählt ist aus einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NQ:20 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
Pektinpolymere sind wichtige Bestandteile pflanzlicher Zellwände. Pektin ist ein Heteropolysaccharid mit einem Rückgrat, das abwechselnd aus Homogalacturonan (glatte Bereiche) und Rhamnogalacturonan besteht. Die glatten Bereiche sind lineare Polymere aus 1 ,4-verknüpfter a- D-Galakturonsäure. Die Galakturonsäurereste können in unterschiedlichem Maße an der Carboxylgruppe methylverestert sein, in der Regel in nicht zufälliger weise, wobei Blöcke von Polygalakturonsäure vollständig methylverestert sind.
Pektolytische Enzyme (Pektinasen) können nach ihrem bevorzugten Substrat, hoch methylverestertes Pektin oder niedrig methylverestertes Pektin und Polygalakturonsäure (Pektat), und ihrem Reaktionsmechanismus, der ß-Eliminierung oder Hydrolyse, klassifiziert werden. Pektinasen können hauptsächlich endo-wirksam sein und das Polymer an zufälligen Stellen innerhalb der Kette zerschneiden, so dass ein Gemisch von Oligomeren entsteht, oder sie können exo-wirksam sein und von einem Ende des Polymers aus angreifen und Monomere oder Dimere bilden. Mehrere Pektinase- Aktivitäten, die auf die glatten Bereiche des Pektins einwirken, sind in der Klassifizierung der Enzyme der Enzyme Nomenclature (1992) enthalten, wie z.B. Pektatlyase (EC 4.2.2.2), Pektinlyase (EC 4.2.2.10), Polygalacturonase (EC 3.2.1.15), Exo-Polygalacturonase (EC 3.2.1.67), Exo- Polygalacturonat-Lyase (EC 4.2.2.9) und Exo-Poly-a-galacturonosidase (EC 3.2.1.82).
Pektatlyasen sind aus verschiedenen Bakteriengattungen wie Erwinia, Pseudomonas, Klebsiella, Bacillus und Xanthomonas kloniert worden. Pektatlyasen sind im Allgemeinen durch ein alkalisches pH-Optimum und einen absoluten Bedarf an zweiwertigen Kationen gekennzeichnet, wobei Ca2+ am stärksten stimulierend wirkt. "Pektatlyase" (EC 4.2.2.2) oder a-1 ,4-D-Galacturonan-Lyase katalysiert die Spaltung von a-1 ,4-D-Galacturonan zu Oligosacchariden mit 4-Desoxy-a-D-galact-4-enuronosyl- Gruppen an ihren nicht-reduzierenden Enden. Beispiele für andere Bezeichnungen sind z.B. "Pektat- Transeliminase", "Polygalakturon-Transeliminase" oder "Endopektin-Methyltranseliminase".
Für Wasch- und Reinigungsmittel geeignete Pektatlyasen sind z.B. in WO 2003/095638 oder WO 2015/121133 beschrieben. Beispiele für geeignete pektinolytische Enzyme sind zudem die unter den Handelsbezeichnungen Gamanase®, Pektinex AR®, X-Pect® oder Pectaway® von dem Unternehmen Novozymes, unter den Handelsbezeichnungen Rohapect UF®, Rohapect TPL®, Rohapect PTE100®, Rohapect MPE®, Rohapect MA plus HC, Rohapect DA12L®, Rohapect 10L®, Rohapect B1 L® von dem Unternehmen AB Enzymes und unter der Handelsbezeichnung Pyrolase® von dem Unternehmen Diversa Corp, erhältlichen Enzyme und Enzym-Zubereitungen.
Bei den hierin genannten Enzymen handelt es sich vorzugsweise um reife (mature) Enzyme, d.h. um das katalytisch aktive Molekül ohne Signal- und/oder Propeptid(e). Soweit nicht anders angegeben beziehen sich auch die angegebenen Sequenzen auf jeweils reife (prozessierte) Enzyme.
In verschiedenen Ausführungsformen der Erfindung ist das jeweilige Enzym ein frei vorliegendes Enzym. Dies bedeutet, dass das Enzym mit allen Komponenten des Mittels direkt agieren kann und, falls es sich bei dem Mittel um ein Flüssigmittel handelt, dass das Enzym direkt mit dem Lösungsmittel des Mittels (z.B. Wasser) in Kontakt steht. In anderen Ausführungsformen kann ein Mittel Enzyme enthalten, die einen Interaktionskomplex mit anderen Molekülen bilden oder die eine "Umhüllung" enthalten. Hierbei kann ein einzelnes oder mehrere Enzymmolekül(e) durch eine sie umgebende Struktur von den anderen Bestandteilen des Mittels getrennt sein. Eine solche trennende Struktur kann entstehen durch, ist allerdings nicht beschränkt auf, Vesikel, wie etwa eine Micelle oder ein Liposom. Die umgebende Struktur kann aber auch ein Viruspartikel, eine bakterielle Zelle oder eine eukaryotische Zelle sein. In verschiedenen Ausführungsformen kann ein Mittel Zellen von Bacillus pumilus oder Bacillus subtilus, die die erfindungsgemäßen Proteasen exprimieren, oder Zellkulturüberstände solcher Zellen enthalten.
Im Zusammenhang mit der vorliegenden Erfindung bedeutet das Merkmal, dass ein Enzym die angegebene(n) Substitution(en) (oder Deletion oder Insertion) aufweist, dass sie an der jeweiligen Position eine (der angegebenen) Substitution(en) (oder Deletion oder Insertion) enthält, d.h. zumindest die angegebenen Positionen nicht anderweitig mutiert oder, beispielsweise durch Fragmentierung des Enzyms, deletiert sind. In verschiedenen Ausführungsformen weisen die hierin beschriebenen Enzyme mit Ausnahme der explizit erwähnten Substitutionen die Sequenz der jeweiligen Referenzsequenz auf, d.h. sind abgesehen von den substituierten Positionen 100% identisch zu der jeweiligen Referenzsequenz.
Die Bestimmung der Identität von Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen erfolgt durch einen Sequenzvergleich. Dieser Sequenzvergleich basiert auf dem im Stand der Technik etablierten und üblicherweise genutzten BLAST-Algorithmus (vgl. z.B. Altschul et al. (1990) Basic local alignment search tool, J. Mol. Biol., 215:403-410, und Altschul et al. (1997) Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs, Nucleic Acids Res., 25:3389-3402) und geschieht prinzipiell dadurch, dass ähnliche Abfolgen von Nukleotiden oder Aminosäuren in den Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen einander zugeordnet werden. Eine tabellarische Zuordnung der betreffenden Positionen wird als Alignment bezeichnet. Ein weiterer im Stand der Technik verfügbarer Algorithmus ist der FASTA-Algorithmus. Sequenzvergleiche (Alignments), insbesondere multiple Sequenzvergleiche, werden mit Computerprogrammen erstellt. Häufig genutzt werden beispielsweise die Clustal-Serie (vgl. z.B. Chenna et al. (2003) Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs, Nucleic Acid Res., 31 :3497-3500), T-Coffee (vgl. z.B. Notredame et al. (2000) T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments, J. Mol. Biol., 302:205-217) oder Programme, die auf diesen Programmen bzw. Algorithmen basieren. Ferner möglich sind Sequenzvergleiche (Alignments) mit dem Computer-Programm Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, Kalifornien, USA) mit den vorgegebenen Standardparametern, dessen AlignX-Modul für die Sequenzvergleiche auf ClustalW basiert, oder Clone Manager 10 (Verwendung der Scoring Matrix BLOSUM 62 für Sequenz-Alignment auf Aminosäureebene). Soweit nicht anders angegeben, wird die hierin angegebene Sequenzidentität mit dem BLAST-Algorithmus bestimmt.
Solch ein Vergleich erlaubt auch eine Aussage über die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen zueinander. Sie wird üblicherweise in Prozent Identität, das heißt dem Anteil der identischen Nukleotide oder Aminosäurereste an denselben oder in einem Alignment einander entsprechenden Positionen angegeben. Der weiter gefasste Begriff der Homologie bezieht bei Aminosäuresequenzen konservierte Aminosäure-Austausche in die Betrachtung mit ein, also Aminosäuren mit ähnlicher chemischer Aktivität, da diese innerhalb des Proteins meist ähnliche chemische Aktivitäten ausüben. Daher kann die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen auch Prozent Homologie oder Prozent Ähnlichkeit angegeben sein. Identitäts- und/oder Homologieangaben können über ganze Polypeptide oder Gene oder nur über einzelne Bereiche getroffen werden. Homologe oder identische Bereiche von verschiedenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen sind daher durch Übereinstimmungen in den Sequenzen definiert. Solche Bereiche weisen oftmals identische Funktionen auf. Sie können klein sein und nur wenige Nukleotide oder Aminosäuren umfassen. Oftmals üben solche kleinen Bereiche für die Gesamtaktivität des Proteins essenzielle Funktionen aus. Es kann daher sinnvoll sein, Sequenzübereinstimmungen nur auf einzelne, ggf. kleine Bereiche zu beziehen. Soweit nicht anders angegeben beziehen sich Identitäts- oder Homologieangaben in der vorliegenden Anmeldung aber auf die Gesamtlänge der jeweils angegebenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresäuresequenz.
Im Zusammenhang mit der vorliegenden Erfindung bedeutet die Angabe, dass eine Aminosäureposition einer numerisch bezeichneten Position in SEQ ID NO:1 entspricht daher, dass die entsprechende Position der numerisch bezeichneten Position in SEQ ID NO:1 in einem wie oben definierten Alignment zugeordnet ist.
Für die Beschreibung von Substitutionen, die genau eine Aminosäureposition betreffen (Aminosäureaustausche), wird hierin folgende Konvention angewendet: zunächst wird die natürlicherweise vorhandene Aminosäure in Form des international gebräuchlichen Einbuchstaben- Codes bezeichnet, dann folgt die zugehörige Sequenzposition und schließlich die eingefügte Aminosäure. Mehrere oder alternative Austausche innerhalb derselben Polypeptidkette werden durch Schrägstriche voneinander getrennt. "130D/V" bedeutet somit, dass die Position 130 zu D oder V mutiert ist. Bei Insertionen sind nach der Sequenzposition zusätzliche Aminosäuren benannt. Bei Deletionen ist die fehlende Aminosäure durch ein Symbol, beispielsweise einen Stern oder einen Strich, ersetzt oder vor der entsprechenden Position ein A angegeben. Beispielsweise beschreibt P9T die Substitution von Prolin an Position 9 durch Threonin, P9TH die Insertion von Histidin nach der Aminosäure Threonin an Position 9 und P9* oder AP9 die Deletion von Prolin an Position 9. Diese Nomenklatur ist dem Fachmann auf dem Gebiet der Enzymtechnologie bekannt.
Einem Fachmann ist es über heutzutage allgemein bekannte Methoden, wie beispielsweise die chemische Synthese oder die Polymerase-Kettenreaktion (PCR) in Verbindung mit molekularbiologischen und/oder proteinchemischen Standardmethoden möglich, anhand bekannter DNA- und/oder Aminosäuresequenzen die entsprechenden Nukleinsäuren bis hin zu vollständigen Genen herzustellen. Derartige Methoden sind beispielsweise aus Sambrook, J., Fritsch, E.F. and Maniatis, T. 2001. Molecular cloning: a laboratory manual, 3. Edition Cold Spring Laboratory Press, bekannt.
Unter Reinigungsleistung wird im Rahmen der Erfindung das Vermögen eines Mittels, eine vorhandene Anschmutzung teilweise oder vollständig zu entfernen, insbesondere die Aufhellungsleistung an einer oder mehreren Anschmutzungen auf Textilien, verstanden. Im Rahmen der Erfindung weisen sowohl das Waschmittel, welches die Enzyme umfasst, bzw. die durch dieses Mittel gebildete Waschflotte, als auch das jeweilige Enzym selbst eine jeweilige Reinigungsleistung auf. Die Reinigungsleistung des Enzyms trägt somit zur Reinigungsleistung des Mittels bzw. der durch das Mittel gebildeten Waschflotte bei. Die Reinigungsleistung wird bevorzugt ermittelt wie weiter unten angegeben.
Unter Waschflotte wird diejenige das Waschmittel enthaltende Gebrauchslösung verstanden, die auf die Textilien oder Gewebe einwirkt und damit mit den auf den Textilien bzw. Geweben vorhandenen Anschmutzungen in Kontakt kommt. Üblicherweise entsteht die Waschflotte, wenn der Waschvorgang beginnt und das Waschmittel z.B. in einer Waschmaschine oder in einem anderen geeigneten Behältnis mit Wasser verdünnt wird.
Die Reinigungsleistung kann in einem Waschsystem bestimmt werden, das ein Waschmittel in einer Dosierung zwischen 2,0 und 8,0 Gramm pro Liter Waschflotte sowie die zu untersuchenden Enzyme enthält. Die zu vergleichenden Enzyme werden konzentrationsgleich (bezogen auf aktives Protein) eingesetzt.
Durch den aktivitätsgleichen Einsatz der jeweiligen Enzyme wird sichergestellt, dass auch bei einem etwaigen Auseinanderklaffen des Verhältnisses von Aktivsubstanz zu Gesamtprotein (die Werte der spezifischen Aktivität) die jeweiligen enzymatischen Eigenschaften, also z.B. die Reinigungsleistung an bestimmten Anschmutzungen, verglichen werden. Generell gilt, dass eine niedrige spezifische Aktivität durch Zugabe einer größeren Proteinmenge ausgeglichen werden kann. Ferner können die zu untersuchenden Enzyme auch in gleicher Stoffmenge oder Gewichtsmenge eingesetzt werden, falls die zu untersuchenden Enzyme in einem Aktivitätstest eine unterschiedliche Affinität an das Testsubstrat aufweisen. Der Ausdruck "gleiche Stoffmenge" bezieht sich in diesem Zusammenhang auf eine molgleiche Verwendung der zu untersuchenden Enzyme. Der Ausdruck "gleiche Gewichtsmenge" bezieht sich auf einen gewichtsgleichen Einsatz der zu untersuchenden Enzyme.
Die Konzentration des jeweiligen in dem für dieses Waschsystem bestimmten Waschmittel beträgt 0,0001 bis 0,1 Gew.-%, insbesondere 0,001 bis 0,1 Gew.-%, weiter bevorzugt 0,01 bis 0,06 Gew.-% und besonders bevorzugt 0,001 bis 0,02 Gew.-%, bezogen auf aktives Protein.
Die Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2‘-Bichinolyl-4,4‘-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (Gornall et al., J. Biol. Chem. 177 (1948): 751-766) bestimmt werden. Die Bestimmung der Aktivproteinkonzentration kann diesbezüglich über eine Titration der aktiven Zentren unter Verwendung eines geeigneten irreversiblen Inhibitors und Bestimmung der Restaktivität (vgl. Bender et al., J. Am. Chem. Soc. 88, 24 (1966): 5890-5913) erfolgen.
Ein flüssiges Referenzwaschmittel für ein solches Waschsystem kann z.B. wie folgt zusammengesetzt sein (alle Angaben in Gewichts-Prozent (Gew .-%)): 4,4% Alkylbenzolsulfonsäure, 5,6% weitere anionische Tenside, 2,4% C12-18 Na-Salze von Fettsäuren (Seifen), 4,4% nicht-ionische Tenside, 0,2% Phosphonate, 1 ,4% Zitronensäure, 0,95% NaOH, 0,01% Entschäumer, 2% Glycerin, 0,08% Konservierungsstoffe, 1% Ethanol, Rest demineralisiertes Wasser. Bevorzugt beträgt die Dosierung des flüssigen Waschmittels zwischen 4,5 und 6,0 Gramm pro Liter Waschflotte, beispielsweise 4,7, 4,9 oder 5,9 Gramm pro Liter Waschflotte. Bevorzugt wird gewaschen in einem pH-Wertebereich zwischen pH 7 und pH 10,5, bevorzugt zwischen pH 8 und pH 9.
Die Reinigungsleistung wird gegenüber einer Anschmutzung auf Textil durch Messung des Reinigungsgrades der gewaschenen Textilien bestimmt. Beispielsweise kann der Waschvorgang für 60 Minuten bei einer Temperatur von 40°C erfolgen und das Wasser eine Wasserhärte zwischen 15,5°dH und 16,5°dH (deutsche Härte) aufweisen.
Der Weißegrad, d.h. die Aufhellung der Anschmutzungen, als Maß für die Reinigungsleistung wird mit optischen Messverfahren bestimmt, bevorzugt photo metrisch. Ein hierfür geeignetes Gerät ist beispielsweise das Spektrometer Minolta CM508d. Üblicherweise werden die für die Messung eingesetzten Geräte zuvor mit einem Weißstandard, bevorzugt einem mitgelieferten Weißstandard, kalibriert.
Bevorzugte Ausführungsformen erfindungsgemäßer Mittel erzielen solche vorteilhaften Reinigungsleistungen auch schon bei niedrigen Temperaturen, insbesondere in den Temperaturbereichen zwischen 10°C und 60°C, bevorzugt zwischen 15°C und 50°C und besonders bevorzugt zwischen 20°C und 40°C.
Zu den erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln zählen alle denkbaren Wasch- oder Reinigungsmittelarten, sowohl Konzentrate als auch unverdünnt anzuwendende Mittel, zum Einsatz im kommerziellen Maßstab, in der Waschmaschine oder bei der Handwäsche bzw. -reinigung. Dazu gehören beispielsweise Waschmittel für Textilien, Teppiche, oder Naturfasern, für die die Bezeichnung Waschmittel verwendet wird. Dazu gehören beispielsweise auch Geschirrspülmittel für Geschirrspülmaschinen (maschinelle Geschirrspülmittel) oder manuelle Geschirrspülmittel oder Reiniger für harte Oberflächen wie Metall, Glas, Porzellan, Keramik, Kacheln, Stein, lackierte Oberflächen, Kunststoffe, Holz oder Leder, für die die Bezeichnung Reinigungsmittel verwendet wird, also neben manuellen und maschinellen Geschirrspülmitteln beispielsweise auch Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. Zu den Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wirkung zu erzielen. Ferner zählen zu Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung auch Textilvor- und Nachbehandlungsmittel, also solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, beispielsweise zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, und auch solche Mittel, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet.
Die erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel, die als pulverförmige oder granuläre Feststoffe, in verdichteter oder nachverdichteter Teilchenform, als homogene Lösungen oder Suspensionen vorliegen können, können neben den erfindungsgemäßen Enzymen alle bekannten und in derartigen Mitteln üblichen Inhaltsstoffe enthalten, wobei bevorzugt mindestens ein weiterer Inhaltsstoff in dem Mittel vorhanden ist. Die erfindungsgemäßen Mittel können insbesondere Tenside, Builder, Komplexbildner, Polymere, Glaskorrosionsinhibitoren, Korrosionsinhibitoren, Bleichmittel wie Persauerstoffverbindungen, Bleichaktivatoren oder Bleichkatalysatoren, wassermischbare organische Lösungsmittel, Enzymstabilisatoren, Sequestrierungsmittel, Elektrolyte, pH-Regulatoren und/oder weitere Hilfsstoffe wie optische Aufheller, Vergrauungsinhibitoren, Farbübertragungsinhibitoren, Schaumregulatoren sowie Färb- und Duftstoffe enthalten. Vorteilhafte Inhaltsstoffe erfindungsgemäßer Mittel sind offenbart in der internationalen Patentanmeldung WO 2009/121725, dort beginnend auf Seite 5, vorletzter Absatz, und endend auf Seite 13 nach dem zweiten Absatz. Auf diese Offenbarung wird ausdrücklich Bezug genommen und der dortige Offenbarungsgehalt in die vorliegende Patentanmeldung einbezogen.
Ein erfindungsgemäßes Mittel enthält die erfindungsgemäßen Enzyme jeweils vorteilhafterweise in einer Menge von 2 pg bis 20 mg, vorzugsweise von 5 pg bis 17,5 mg, besonders bevorzugt von 20 pg bis 15 mg und ganz besonders bevorzugt von 50 pg bis 10 mg pro g des Mittels.
Ein erfindungsgemäßes Mittel enthält die erfindungsgemäßen Enzyme zunehmend bevorzugt in einer Menge von jeweils 1 x 10-8 bis 5 Gew.-%, von 0,0001 bis 1 Gew.-%, von 0,0005 bis 0,5 Gew.-%, von 0,001 bis 0,1 Gew. -%, jeweils bezogen auf aktives Protein und bezogen auf das Gesamtgewicht des Waschmittels.
In bevorzugten Ausführungsformen enthält ein erfindungsgemäßes Wasch- oder Reinigungsmittel das Dispersin in einer Menge von 0,01 bis 5 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 4 Gew.- %, besonders bevorzugt von 0,15 bis 2,5 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels.
In bevorzugten Ausführungsformen enthält ein erfindungsgemäßes Wasch- oder Reinigungsmittel die mindestens drei weiteren Enzyme, die aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Cellulase, Mannanase, Pektatlyase und Mischungen davon ausgewählt sind, insgesamt in einer Menge von 0,01 bis 10 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 8 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,2 bis 6 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels.
Ferner können die in dem Mittel enthaltenen Enzyme und/oder weitere Inhaltsstoffe des Mittels mit einer bei Raumtemperatur oder bei Abwesenheit von Wasser für das Enzym undurchlässigen Substanz umhüllt sein, welche unter Anwendungsbedingungen des Mittels durchlässig für das Enzym wird. Eine solche Ausführungsform der Erfindung ist somit dadurch gekennzeichnet, dass das Enzyme mit einer bei Raumtemperatur oder bei Abwesenheit von Wasser für das Enzym undurchlässigen Substanz umhüllt ist. Weiterhin kann auch das Wasch- oder Reinigungsmittel selbst in einem Behältnis, vorzugsweise einem luftdurchlässigen Behältnis, verpackt sein, aus dem es kurz vor Gebrauch oder während des Waschvorgangs freigesetzt wird.
Weitere Ausführungsformen der umfassen alle festen, pulverförmigen, flüssigen, gelförmigen oder pastösen Darreichungsformen erfindungsgemäßer Mittel, die ggf. auch aus mehreren Phasen bestehen können sowie in komprimierter oder nicht komprimierter Form vorliegen können. Das Mittel kann als rieselfähiges Pulver vorliegen, insbesondere mit einem Schüttgewicht von 300 g/l bis 1200 g/l, insbesondere 500 g/l bis 900 g/l oder 600 g/l bis 850 g/l. Zu den festen Darreichungsformen des Mittels zählen ferner Extrudate, Granulate, Tabletten oder Pouches. Alternativ kann das Mittel auch flüssig, gelförmig oder pastös sein, beispielsweise in Form eines nicht-wässrigen Flüssigwaschmittels oder einer nicht-wässrigen Paste oder in Form eines wässrigen Flüssigwaschmittels oder einer wasserhaltigen Paste. Flüssige Mittel sind generell bevorzugt. Weiterhin kann das Mittel als Einkomponentensystem vorliegen. Solche Mittel bestehen aus einer Phase. Alternativ kann ein Mittel auch aus mehreren Phasen bestehen. Ein solches Mittel ist demnach in mehrere Komponenten aufgeteilt.
In einer bevorzugten Ausführungsform ist das erfindungsgemäße Mittel ein Textilwaschmittel.
In einer weiter bevorzugten Ausführungsform ist das erfindungsgemäße Mittel ein flüssiges Textilwaschmittel.
In einer besonders bevorzugten Ausführungsform ist das erfindungsgemäße Mittel ein vorportioniertes Waschmittel, insbesondere eine Waschmittelportionseinheit umfassend eine erfindungsgemäße Waschmittelzubereitung und einen wasserlöslichen Film, welcher die Waschmittelzubereitung vollständig umschließt.
Der wasserlösliche Film, in welche die Waschmittelzubereitung verpackt ist, kann ein oder mehrere strukturell verschiedene wasserlösliche^) Polymer(e) umfassen. Als wasserlösliche(s) Polymer(e) eignen sich insbesondere Polymere aus der Gruppe (gegebenenfalls acetalisierter) Polyvinylalkohole (PVAL) sowie deren Copolymere. Wasserlösliche Filme basieren bevorzugt auf einem Polyvinylalkohol oder einem Polyvinylalkoholcopolymer, dessen Molekulargewicht im Bereich von 10000 bis 1000000 g/mol, vorzugsweise von 20000 bis 500000 g/mol, besonders bevorzugt von 30000 bis 100000 g/mol und insbesondere von 40000 bis 80000 g/mol liegt. Geeignete wasserlösliche Filme zum Einsatz werden u.a. von der Firma MonoSol LLC beispielsweise unter der Bezeichnung M8630, M8720, M8310, C8400 oder M8900 vertrieben. Geeignet sind beispielsweise auch Filme mit der Bezeichnung Solublon® PT, Solublon® GA, Solublon® KC oder Solublon® KL von der Aicello Chemical Europe GmbH oder die Folien VF-HP von Kuraray.
Wenn die erfindungsgemäßen Waschmittel in flüssiger Form vorliegen, enthalten sie vorzugsweise bezogen auf ihr Gesamtgewicht mehr als 40 Gew.-%, vorzugsweise 50 bis 90 Gew.-% und besonders bevorzugt 60 bis 80 Gew.-% Wasser.
Die erfindungsgemäßen Mittel können ein oder mehrere Tenside enthalten, wobei insbesondere anionische Tenside, nichtionische Tenside und deren Gemische in Frage kommen, aber auch kationische, zwitterionische und/oder amphotere Tenside können enthalten sein. Die Mittel enthalten vorzugsweise 5 bis 70 Gew.-% Tensid, bevorzugt 35 bis 60 Gew.-% und weiter bevorzugt 40 bis 55 Gew.-% Tensid.
Geeignete anionische Tenside sind insbesondere Seifen und solche, die Sulfat- oder Sulfonat- Gruppen mit bevorzugt Alkaliionen als Kationen enthalten. Verwendbare Seifen sind bevorzugt die Alkalisalze der gesättigten oder ungesättigten Ci2-18-Fettsäuren. Derartige Fettsäuren können auch in nicht vollständig neutralisierter Form eingesetzt werden. Zu den brauchbaren Tensiden des Sulfat- Typs gehören die Salze der Schwefelsäurehalbester von Ci2-18-Fettalkoholen und die Sulfatierungsprodukte der genannten nichtionischen Tenside mit niedrigem Ethoxylierungsgrad. Zu den verwendbaren Tensiden vom Sulfonat-Typ gehören z.B. Cg-u-Alkylbenzolsulfonate, Alkansulfonate, die aus Ci2-is-Alkanen z.B. durch Sulfochlorierung oder Sulfoxidation mit anschließender Hydrolyse bzw. Neutralisation gewonnen werden, Ci2-18-Olefinsulfonate, die bei der Umsetzung entsprechender Monoolefine mit Schwefeltrioxid entstehen, Gemische aus Alken- und Hydroxyalkansulfonaten, Disulfonaten, wie man sie z.B. aus Ci2-18-Monoolefinen mit end- oder innenständigen Doppelbindung durch Sulfonieren mit gasförmigem Schwefeltrioxid und anschließende alkalische oder saure Hydrolyse der Sulfonierungsprodukte erhält, sowie a-Sulfofettsäureester (Estersulfonate), die bei der Sulfonierung von Fettsäuremethyl- oder -ethylestern entstehen, z.B. a- sulfonierte Methylester der hydrierten Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren.
Vorzugsweise weist das Mittel 2 bis 55 Gew.-%, vorzugsweise 3 bis 35 Gew.-%, Aniontensid auf. Ganz besonders bevorzugt weist das Mittel 3 bis 25 Gew.-% Alkylbenzolsulfonat auf. Darüber hinaus kann das Mittel vorzugsweise noch weitere anionische Tenside, insbesondere Alkylethersulfate, sowie nichtionische Tenside, insbesondere Fettalkoholalkoxylate, enthalten. Diese können dann den Rest der Tenside ausmachen.
Geeignete Alkylbenzolsulfonate sind vorzugsweise ausgewählt aus linearen oder verzweigten Alkylbenzolsulfonaten der Formel
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in der R' und R" unabhängig H oder Alkyl sind und zusammen 6 bis 19, vorzugsweise 7 bis 15 und insbesondere 9 bis 13 C-Atome enthalten. Ein ganz besonders bevorzugter Vertreter ist Natriumdodecylbenzylsulfonat.
Als Alk(en)ylsulfate werden die Alkali- und insbesondere die Natriumsalze der Schwefelsäurehalbester der Ci2-18-Fettalkohole, z.B. aus Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder der Cw-20-Oxoalkohole und diejenigen Halbester sekundärer Alkohole dieser Kettenlängen bevorzugt. Weiterhin bevorzugt sind Alk(en)ylsulfate der genannten Kettenlänge, welche einen synthetischen, auf petrochemischer Basis hergestellten geradkettigen Alkylrest enthalten, die ein analoges Abbauverhalten besitzen wie die adäquaten Verbindungen auf der Basis von fettchemischen Rohstoffen. Aus waschtechnischem Interesse sind die Ci2-16-Alkylsulfate und Ci2-15-Alkylsulfate sowie Cu-is-Alkylsulfate bevorzugt.
Auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten geradkettigen oder verzweigten Cy-2i-Alkohole, wie 2-Methyl-verzweigte Cg-n-Alkohole mit im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder Ci2-is-Fettalkohole mit 1 bis 4 EO, sind geeignet.
Geeignete Alkylethersulfate sind z.B. Verbindungen der Formel R1-O-(AO)n-SO3- X+. In dieser Formel steht R1 für einen linearen oder verzweigten, substituierten oder unsubstituierten Alkylrest, vorzugsweise für einen linearen, unsubstituierten Alkylrest, besonders bevorzugt für einen Fettalkoholrest. Bevorzugte Reste R1 sind ausgewählt aus Decyl-, Undecyl-, Dodecyl-, Tridecyl-, Tetradecyl-, Pentadecyl-, Hexadecyl-, Heptadecyl-, Octadecyl-, Nonadecyl-, Eicosylresten und deren Mischungen, wobei die Vertreter mit gerader Anzahl an C-Atomen bevorzugt sind. Besonders bevorzugte Reste R1 sind abgeleitet von Ci2-is-Fettalkoholen, z.B. von Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder von Cw-20-Oxoalkoholen. AO steht für eine Ethylenoxid-(EO) oder Propylenoxid-(PO)-Gruppierung, vorzugsweise für eine Ethylenoxidgruppierung. Der Index n steht für eine ganze Zahl von 1 bis 50, vorzugsweise von 1 bis 20 und insbesondere von 2 bis 10. Ganz besonders bevorzugt steht n für die Zahlen 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8. X+ steht für ein einwertiges Kation oder den n-ten Teil eines n-wertigen Kations, bevorzugt sind dabei die Alkalimetallionen und darunter Na+ oder K+, wobei Na+ äußerst bevorzugt ist. Weitere Kationen X+ können ausgewählt sein aus NH4+, % Zn2+, % Mg2+, % Ca2+, % Mn2+ und deren Mischungen.
In verschiedenen Ausführungsformen kann das Alkylethersulfat ausgewählt sein aus Fettalkoholethersulfaten der Formel
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mit k = 1 1 bis 19, n = 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8. Ganz besonders bevorzugte Vertreter sind Na-Ci2-14- Fettalkoholethersulfate mit 2 EO (k = 1 1-13, n = 2). Der angegebenen Ethoxylierungsgrad stellt einen statistischen Mittelwert dar, der für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein kann. Die angegebenen Alkoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoxylate/Ethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow range ethoxylates, NRE).
Es hat sich für die Kaltwaschleistung als vorteilhaft erwiesen, wenn die Waschmittel zusätzlich Seife(n) enthalten. Bevorzugte Waschmittel sind daher dadurch gekennzeichnet, dass sie Seife(n) enthalten. Geeignet sind gesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, hydrierte Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen Fettsäuren, z.B. Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren, abgeleitete Seifengemische.
Geeignete nichtionische Tenside sind insbesondere Alkylglykoside und Ethoxylierungs- und/oder Propoxylierungsprodukte von Alkylglykosiden oder linearen oder verzweigten Alkoholen mit jeweils 8 bis etwa 18 C-Atomen im Alkylteil und 3 bis 20, vorzugsweise 4 bis 10 Alkylethergruppen. Weiterhin sind entsprechende Ethoxylierungs- und/oder Propoxylierungsprodukte von N-Alkylaminen, vicinalen Diolen, Fettsäureestern und Fettsäureamiden, die hinsichtlich des Alkylteils den genannten langkettigen Alkoholderivaten entsprechen, sowie von Alkylphenolen mit 5 bis 12 C-Atomen im Alkylrest brauchbar.
Als nichtionische Tenside werden vorzugsweise alkoxylierte, vorteilhafterweise ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit vorzugsweise 8 bis 18 C-Atomen und durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2- Stellung methylverzweigt sein kann bzw. lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C-Atomen, z.B. aus Kokos-, Palm-, Talgfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich 2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen gehören z.B. Ci2-14-Alkohole mit 3 EO oder 4 EO, Cg-n-Alkohol mit 7 EO, C -is-Alkohole mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, Ci2-is-Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und Mischungen aus diesen, wie Mischungen aus Ci2-14-Alkohol mit 3 EO und C12-18- Alkohol mit 5 EO. Die angegebenen Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoholethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow range ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind Talgfettalkohol mit 14 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO.
Eine weitere Klasse bevorzugt eingesetzter nichtionischer Tenside, die entweder als alleiniges nichtionisches Tensid oder in Kombination mit anderen nichtionischen Tensiden eingesetzt werden, sind alkoxylierte, vorzugsweise ethoxylierte oder ethoxylierte und propoxylierte Fettsäurealkylester, vorzugsweise mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen in der Alkylkette, insbesondere Fettsäuremethylester.
Eine weitere Klasse von nichtionischen Tensiden, die vorteilhaft eingesetzt werden kann, sind die Alkylpolyglycoside (APG). Einsetzbare Alkylpolyglycoside genügen der allgemeinen Formel
RO(G)z, in der R für einen linearen oder verzweigten, insbesondere in 2-Stellung methylverzweigten, gesättigten oder ungesättigten, aliphatischen Rest mit 8 bis 22, vorzugsweise 12 bis 18 C-Atomen bedeutet und G das Symbol ist, das für eine Glykoseeinheit mit 5 oder 6 C-Atomen, vorzugsweise für Glucose, steht. Der Glycosidierungsgrad z liegt dabei zwischen 1 und 4, vorzugsweise zwischen 1 und 2 und insbesondere zwischen 1 ,1 und 1 ,4. Bevorzugt eingesetzt werden lineare Alkylpolyglycoside, also Alkylpolyglycoside, in denen der Polyglycosylrest ein Glucoserest und der Alkylrest ein n-Alkylrest ist.
Auch nichtionische Tenside vom Typ der Aminoxide, z.B. N-Kokosalkyl-N,N-dimethylaminoxid und N-Talgalkyl-N,N-dihydroxyethylaminoxid, und der Fettsäurealkanolamide können geeignet sein. Die Menge dieser nichtionischen Tenside beträgt vorzugsweise nicht mehr als die der ethoxylierten Fettalkohole, insbesondere nicht mehr als die Hälfte davon.
Geeignete Amphotenside sind z.B. Betaine der Formel
(Riii)(Riv)(Rv)N+CH2COO-, in der R'" einen ggf. durch Heteroatome oder Heteroatomgruppen unterbrochenen Alkylrest mit 8 bis 25, vorzugsweise 10 bis 21 Kohlenstoffatomen und Riv sowie Rv gleichartige oder verschiedene Alkylreste mit 1 bis 3 Kohlenstoffatomen bedeuten, insbesondere C10-18- Alkyldimethylcarboxymethylbetain und Cn-17-Alkylamidopropyldimethylcarboxymethylbetain.
Geeignete kationische Tenside sind u.a. die quartären Ammoniumverbindungen der Formel (Rvi)(Rvii)(Rviii)(Rb<)N+X-, in der Rvi bis Rix für vier gleich- oder verschiedenartige, insbesondere zwei lang- und zwei kurzkettige, Alkylreste und X- für ein Anion, insbesondere ein Halogenidion, stehen, z.B. Didecyldimethylammoniumchlorid, Alkylbenzyldidecylammoniumchlorid und deren Mischungen. Weitere geeignete kationische Tenside sind die quaternären oberflächenaktiven Verbindungen, insbesondere mit einer Sulfonium-, Phosphonium-, Jodonium- oder Arsoniumgruppe, die auch als antimikrobielle Wirkstoffe bekannt sind. Durch den Einsatz von quaternären oberflächenaktiven Verbindungen mit antimikrobieller Wirkung kann das Mittel mit einer antimikrobiellen Wirkung ausgestaltet werden bzw. dessen ggf. aufgrund anderer Inhaltsstoffe bereits vorhandene antimikrobielle Wirkung verbessert werden.
Ein weiterer bevorzugter Bestandteil erfindungsgemäßer Waschmittel sind Komplexbildner. Besonders bevorzugte Komplexbildner sind die Phosphonate, sofern ihr Einsatz regulatorisch zulässig ist. Die komplexbildenden Phosphonate umfassen neben der 1-Hydroxyethan-1 ,1-diphosphonsäure eine Reihe unterschiedlicher Verbindungen, wie z.B. Diethylentriaminpenta(methylenphosphonsäure) (DTPMP). In dieser Anmeldung bevorzugt sind insbesondere Hydroxyalkan- bzw.
Aminoalkanphosphonate. Unter den Hydroxyalkanphosphonaten ist das 1-Hydroxyethan-1 ,1- diphosphonat (HEDP) von besonderer Bedeutung als Cobuilder. Es wird vorzugsweise als Natriumsalz eingesetzt, wobei das Dinatriumsalz neutral und das Tetranatriumsalz alkalisch (pH 9) reagiert. Als Aminoalkanphosphonate kommen vorzugsweise Ethylendiamintetramethylenphosphonat (EDTMP), Diethylentriaminpentamethylenphosphonat (DTPMP) sowie deren höhere Homologe in Frage. Sie werden vorzugsweise in Form der neutral reagierenden Natriumsalze, z.B. als Hexanatriumsalz der EDTMP bzw. als Hepta- und Octa-Natriumsalz der DTPMP, eingesetzt. Als Builder wird dabei aus der Klasse der Phosphonate bevorzugt HEDP verwendet. Die Aminoalkanphosphonate besitzen zudem ein ausgeprägtes Schwermetallbindevermögen.
Dementsprechend kann es, insbesondere wenn die Mittel auch Bleiche enthalten, bevorzugt sein, Aminoalkanphosphonate, insbesondere DTPMP, einzusetzen, oder Mischungen aus den genannten Phosphonaten zu verwenden. Ein im Rahmen dieser Anmeldung bevorzugtes Waschmittel enthält ein oder mehrere Phosphonat(e) aus der Gruppe Aminotrimethylenphosphonsäure (ATMP) und/oder deren Salze; Ethylendiamintetra(methylenphosphonsäure) (EDTMP) und/oder deren Salze;
Diethylentriaminpenta(methylenphosphonsäure) (DTPMP) und/oder deren Salze; 1-Hydroxyethan-1 ,1- diphosphonsäure (HEDP) und/oder deren Salze; 2-Phosphonobutan-1 ,2,4-tricarbonsäure (PBTC) und/oder deren Salze; Hexamethylendiamintetra(methylenphosphonsäure) (HDTMP) und/oder deren Salze; Nitrilotri(methylenphosphonsäure) (NTMP) und/oder deren Salze. Besonders bevorzugt sind Waschmittel, welche als Phosphonate 1-Hydroxyethan-1 ,1-diphosphonsäure (HEDP) oder Diethylentriaminpenta(methylenphosphonsäure) (DTPMP) enthalten. Selbstverständlich können die erfindungsgemäßen Waschmittel zwei oder mehr unterschiedliche Phosphonate enthalten.
Bevorzugte erfindungsgemäße Waschmittel sind dadurch gekennzeichnet, dass das Waschmittel mindestens einen Komplexbildner aus der Gruppe der Phosphonate, vorzugsweise 1-Hydroxyethan- 1 ,1 -diphosphonat, enthält, wobei der Gewichtsanteil des Phosphonat am Gesamtgewicht des Waschmittels vorzugsweise 0,1 und 8,0 Gew.-%, bevorzugt 0,2 und 5,0 Gew.-%, weiter bevorzugt 0,3 und 3,0 Gew.-% und besonders bevorzugt 0, 5-2,0 Gew.-% beträgt.
In weiter bevorzugten Ausführungsformen sind die erfindungsgemäßen Mitteln im Wesentlichen frei von phosphonathaltigen Verbindungen. "Im Wesentlichen frei von phosphonathaltigen Verbindungen" bedeutet in diesem Zusammenhang, dass die entsprechende Mittel oder Zusammensetzungen weniger als 2 Gew.-%, vorzugsweise weniger als 1 Gew.-%, weiter bevorzugt weniger als 0,5 Gew.-% und besonders bevorzugt weniger als 0,1 Gew.-%, phosphonathaltige Verbindungen, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels/der Zusammensetzung, enthalten. In besonders bevorzugten Ausführungsformen sind diese Mittel/Zusammensetzungen frei von phosphonathaltigen Verbindungen.
Die erfindungsgemäßen Waschmittel enthalten weiterhin vorzugsweise Gerüststoff (Builder), vorzugsweise mindestens einen wasserlöslichen und/oder wasserunlöslichen, organischen und/oder anorganischen Builder. Zu den Gerüststoffe zählen dabei insbesondere die Silikate, Carbonate und organische Cobuilder.
Als organische Cobuilder sind insbesondere Polycarboxylate/Polycarbonsäuren, polymere Polycarboxylate, Asparaginsäure, Polyacetale, Dextrine, weitere organische Cobuilder sowie Phosphonate zu nennen. Diese Stoffklassen werden nachfolgend beschrieben. Organische Cobuildersubstanzen können gewünschtenfalls in Mengen bis zu 40 Gew.-%, insbesondere bis zu 25 Gew.-% und vorzugsweise von 1 bis 8 Gew.-% enthalten sein. Brauchbare organische Gerüstsubstanzen sind z.B. die in Form der freien Säure und/oder ihrer Natriumsalze einsetzbaren Polycarbonsäuren, wobei unter Polycarbonsäuren solche Carbonsäuren verstanden werden, die mehr als eine Säurefunktion tragen. Beispielsweise sind dies Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Äpfelsäure, Weinsäure, Maleinsäure, Fumarsäure, Zuckersäuren und Carboxymethylinuline, monomere und polymere Aminopolycarbonsäuren, insbesondere Glycindiessigsäure, Methylglycindiessigsäure, Glutamindiessigsäure, Nitrilotriessigsäure (NTA), Iminodisuccinat wie Ethylendiamin-N,N'-dibernsteinsäure und Hydroxyiminodisuccinate, Ethylendiamintetraessigsäure sowie Polyasparaginsäure, Polyphosphonsäuren, insbesondere Aminotris(methylenphosphonsäure), Ethylendiamintetrakis(methylenphosphonsäure), Lysintetra(methylenphosphosäure) und 1-Hydroxyethan-1 ,1-diphosphonsäure, polymere Hydroxyverbindungen wie Dextrin sowie polymere (Poly)carbonsäuren, insbesondere durch Oxidation von Polysacchariden bzw. Dextrinen zugängliche Polycarboxylate, und/oder polymere Acrylsäuren, Methacrylsäuren, Maleinsäuren und Mischpolymere aus diesen, die auch geringe Anteile polymerisierbarer Substanzen ohne Carbonsäurefunktionalität einpolymerisiert enthalten können. Derartige organische Buildersubstanzen können gewünschtenfalls in Mengen bis zu 50 Gew.-%, insbesondere bis zu 25 Gew.-%, vorzugsweise von 10 bis 20 Gew.-% und besonders bevorzugt von 1 bis 5 Gew.-% enthalten sein. Die freien Säuren besitzen neben ihrer Builderwirkung typischerweise auch die Eigenschaft einer Säuerungskomponente und dienen somit auch zur Einstellung eines niedrigeren und milderen pH-Wertes von Waschmitteln. Insbesondere sind hierbei Citronensäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Adipinsäure, Gluconsäure und beliebige Mischungen aus diesen zu nennen. Mit besonderem Vorzug wird als Gerüstsubstanz die Citronensäure oder Salze der Citronensäure eingesetzt. Weitere besonders bevorzugte Gerüstsubstanzen sind ausgewählt unter Methylglycindiessidsäure (MGDA), Glutaminsäurediacetat (GLDA), Asparaginsäurediacetat (ASDA), Hydroxyethyliminodiacetat (HEIDA), Iminodisuccinat (IDS) und Ethylendiamindisuccinat (EDDS), Carboxymethylinulin und Polyaspartat. In bevorzugten Ausführungsformen wird als wasserlöslicher, organischer Builder Citronensäure und/oder Citrat eingesetzt. Besonders bevorzugt ist der Einsatz von 0,5 bis 25 Gew.-%, vorzugsweise 0,75 bis 12,5 Gew.-%, weiter bevorzugt 1 bis 4 Gew.-% Citronensäure und/oder 0,5 bis 25 Gew.-%, vorzugsweise 0,75 bis 12,5 Gew.-%, weiter bevorzugt 1 bis 4 Gew.-% Citrat, vorzugsweise Alkalicitrat, noch bevorzugter Natriumcitrat. Citronensäure/Citrat können jeweils in Form ihrer Hydrate eingesetzt werden, so kann z.B. Citronensäure in Form des Monohydrats, Citrat in Form des Trinatriumcitratdihydrats eingesetzt werden.
Als Gerüststoffe sind weiter polymere Polycarboxylate geeignet, dies sind z.B. die Alkalimetallsalze der Polyacrylsäure oder der Polymethacrylsäure, z.B. solche mit einer relativen Molekülmasse von 500 bis 70000 g/mol. Bei den für polymere Polycarboxylate angegebenen Molmassen handelt es sich im Sinne dieser Anmeldung um gewichtsmittlere Molmassen Mw der jeweiligen Säureform, die grundsätzlich mittels Gelpermeationschromatographie (GPC) bestimmt wurden, wobei ein UV-Detektor eingesetzt wurde. Die Messung erfolgte dabei gegen einen externen Polyacrylsäure-Standard, der aufgrund seiner strukturellen Verwandtschaft mit den untersuchten Polymeren realistische Molgewichtswerte liefert. Diese Angaben weichen deutlich von den Molgewichtsangaben ab, bei denen Polystyrolsulfonsäuren als Standard eingesetzt werden. Die gegen Polystyrolsulfonsäuren gemessenen Molmassen sind in der Regel deutlich höher als die in dieser Anmeldung angegebenen Molmassen. Geeignete Polymere sind insbesondere Polyacrylate, die bevorzugt eine Molekülmasse von 2000 bis 20000 g/mol aufweisen. Aufgrund ihrer überlegenen Löslichkeit können aus dieser Gruppe wiederum die kurzkettigen Polyacrylate, die Molmassen von 2000 bis 10000 g/mol, und besonders bevorzugt von 3000 bis 5000 g/mol, aufweisen, bevorzugt sein. Geeignet sind weiterhin Copolymere Polycarboxylate, insbesondere solche der Acrylsäure mit Methacrylsäure und der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Maleinsäure. Als besonders geeignet haben sich Copolymere der Acrylsäure mit Maleinsäure erwiesen, die 50 bis 90 Gew.-% Acrylsäure und 50 bis 10 Gew.-% Maleinsäure enthalten. Ihre relative Molekülmasse, bezogen auf freie Säuren, beträgt im Allgemeinen 2000 bis 70000 g/mol, vorzugsweise 20000 bis 50000 g/mol und insbesondere 30000 bis 40000 g/mol.
Ein erfindungsgemäßes festes Mittel enthält vorzugsweise mindestens einen wasserlöslichen und/oder wasserunlöslichen, organischen und/oder anorganischen Builder. Zu den wasserlöslichen organischen Buildersubstanzen gehören die oben genannten organischen Gerüstsubstanzen.
Zusätzlich zu den vorstehend genannten wasserlöslichen organischen Buildern, können die Mittel der Erfindung weiterhin auch anorganische wasserlösliche Builder enthalten. Als wasserlösliche anorganische Buildermaterialien kommen insbesondere Alkalisilikate, Alkalicarbonate, Alkalihydrogenbarbonate, Alkaliphosphate und/oder Sesquicarbonate, die in Form ihrer alkalischen, neutralen oder sauren Natrium- oder Kaliumsalze vorliegen können, in Betracht. Ggf. können auch geringe Mengen an Calciumcarbonate in festen Textilwaschmitteln enthalten sein. Geeignet sind z.B. wasserlöslichen kristalline und/oder amorphe Alkalisilikate. Die in den erfindungsgemäßen Mitteln als Gerüststoffe brauchbaren Alkalisilikate weisen vorzugsweise ein molares Verhältnis von Alkalioxid zu SiO2 unter 0,95, insbesondere von 1 :1 ,1 bis 1 :12 auf und können amorph oder kristallin vorliegen. Bevorzugte Alkalisilikate sind die Natriumsilikate, insbesondere die amorphen Natriumsilikate, mit einem molaren Verhältnis Na2O:SiO2 von 1 :2 bis 1 :2,8. Als kristalline Silikate, die allein oder im Gemisch mit amorphen Silikaten vorliegen können, werden vorzugsweise kristalline Schichtsilikate der allgemeinen Formel Na2SixO2x+i • y H2O eingesetzt, in der x, das sogenannte Modul, eine Zahl von 1 ,9 bis 22, insbesondere 1 ,9 bis 4 und y eine Zahl von 0 bis 33 ist und bevorzugte Werte für x 2, 3 oder 4 sind. Bevorzugte kristalline Schichtsilikate sind solche, bei denen x in der genannten allgemeinen Formel die Werte 2 oder 3 annimmt. Insbesondere sind sowohl ß- als auch ö-Natriumdisilikate (Na2Si2Os • y H2O) bevorzugt. Auch aus amorphen Alkalisilikaten hergestellte, praktisch wasserfreie kristalline Alkalisilikate der oben genannten allgemeinen Formel, in der x eine Zahl von 1 ,9 bis 2,1 bedeutet, können in erfindungsgemäßen Mitteln eingesetzt werden. In einer weiteren Ausführungsform erfindungsgemäßer Mittel wird ein kristallines Natriumschichtsilikat mit einem Modul von 2 bis 3 eingesetzt, wie es aus Sand und Soda hergestellt werden kann. Kristalline Natriumsilikate mit einem Modul im Bereich von 1 ,9 bis 3,5 werden in einer weiteren Ausführungsform erfindungsgemäßer Mittel eingesetzt. In Mitteln, die sowohl amorphe als auch kristalline Alkalisilikate enthalten, beträgt das Gewichtsverhältnis von amorphem Alkalisilikat zu kristallinem Alkalisilikat vorzugsweise 1 :2 bis 2:1 und insbesondere 1 :1 bis 2:1 . Kristalline schichtförmige Silikate der oben angegebenen Formel (I) werden von der Fa. Clariant GmbH unter dem Handelsnamen Na-SKS vertrieben, z.B. Na-SKS-1 (Na2Si22O45 • x H2O, Kenyait), Na-SKS-2 (Na2SiuO29 • x H2O, Magadiit), Na- SKS-3 (Na2SisOi7 • x H2O) oder Na-SKS-4 (Na2Si4Og • x H2O, Makatit). Von diesen eignen sich vor allem Na-SKS-5 (a-Na2Si2O5), Na-SKS-7 (ß-Na2Si2O5, Natrosilit), Na-SKS-9 (NaHSi2O5 • 3 H2O), Na- SKS-10 (NaHSi2O5 • 3 H2O, Kanemit), Na-SKS-11 (t-Na2Si2O5) und Na-SKS-13 (NaHSi2O5), insbesondere aber Na-SKS-6 (ö-Na2Si2Os). In einer Ausgestaltung erfindungsgemäßer Mittel setzt man ein granuläres Compound aus kristallinem Schichtsilikat und Citrat, aus kristallinem Schichtsilikat und oben genannter (co-)polymerer Polycarbonsäure, oder aus Alkalisilikat und Alkalicarbonat ein, wie es z.B. unter dem Namen Nabion® 15 im Handel erhältlich ist. Derartige wasserlösliche anorganischen Buildermaterialien sind in den erfindungsgemäßen Mitteln vorzugsweise in Mengen von 1 bis 20 Gew.-%, insbesondere 5 bis 15 Gew.-%, enthalten. Des Weiteren sind als wasserlösliche anorganische Buildersubstanzen noch die Carbonate (und hyodrogencarbonate), insbesondere Natriumcarbonat, und die Phosphonsäuren/Phosphonate von Bedeutung.
Die erfindungsgemäßen Mittel sind vorzugsweise frei von Phosphat-Builder, d.h. enthalten weniger als 1 Gew.-%, bevorzugt keinen bewusst zugegebenen Phosphat-Builder.
Die Mittel können ferner auch wasserunlösliche Buildersubstanzen enthalten. Als wasserunlösliche anorganische Buildermaterialien werden insbesondere kristalline oder amorphe wasserdispergierbare Alkalialumosilikate, in Mengen von bis zu 50 Gew.-%, vorzugsweise nicht über 40 Gew.-%, insbesondere von 3 bis 20 Gew.-% und besonders bevorzugt von 1 bis 15 Gew.-%, eingesetzt. Unter diesen sind die kristallinen Natriumalumosilikate in Waschmittelqualität, insbesondere Zeolith A, Zeolith P, Zeolith MAP und ggf. Zeolith X, allein oder in Mischungen, z.B. in Form eines Co-Kristallisats aus den Zeolithen A und X (Vegobond® AX, ein Handelsprodukt der Condea Augusta S.p.A.), bevorzugt. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in festen, teilchenförmigen Mitteln eingesetzt. Geeignete Alumosilikate weisen insbesondere keine Teilchen mit einer Korngröße über 30 pm auf und bestehen vorzugsweise zu wenigstens 80 Gew.-% aus Teilchen mit einer Größe unter 10 pm. Ihr Calciumbindevermögen, das gemäß DE 2412837 A1 bestimmt werden kann, liegt in der Regel im Bereich von 100 bis 200 mg CaO pro Gramm.
In Ergänzung zu den zuvor beschriebenen Gerüststoffen können in dem Waschmittel reinigungsaktive Polymere enthalten sein. Der Gewichtsanteil der reinigungsaktiven Polymere am Gesamtgewicht erfindungsgemäßer Waschmittel beträgt vorzugsweise 0,1 bis 20 Gew.-%, vorzugsweise 1 ,0 bis 15 Gew.-% und weiter bevorzugt 2,0 bis 12 Gew.-%.
Als für den Einsatz in erfindungsgemäßen Mitteln geeignete Persauerstoffverbindungen kommen insbesondere organische Persäuren bzw. persaure Salze organischer Säuren, wie Phthalimidopercapronsäure, Perbenzoesäure oder Salze der Diperdodecandisäure, Wasserstoffperoxid und unter den Waschbedingungen Wasserstoffperoxid abgebende anorganische Salze, zu denen Perborat, Percarbonat, Persilikat und/oder Persulfat wie Caroat gehören, sowie Wasserstoffperoxid-Einschlussverbindungen, wie H2G2-Harnstoffaddukte, in Betracht. Wasserstoffperoxid kann dabei auch mit Hilfe eines enzymatischen Systems, d.h. einer Oxidase und ihres Substrates, erzeugt werden. Sofern feste Persauerstoffverbindungen eingesetzt werden sollen, können diese in Form von Pulvern oder Granulaten verwendet werden, die auch in im Prinzip bekannter Weise umhüllt sein können. Die Persauerstoffverbindungen können als solche oder in Form diese enthaltender Mittel, die prinzipiell alle üblichen Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittelbestandteile enthalten können, zu der Waschlauge zugegeben werden. Besonders bevorzugt wird Alkalipercarbonat oder Alkaliperborat-Monohydrat eingesetzt. Falls ein erfindungsgemäßes Mittel Persauerstoffverbindungen enthält, sind diese in Mengen von vorzugsweise bis zu 50 Gew.-%, insbesondere von 5 bis 30 Gew.-%, weiter bevorzugt von 0,1 bis 20 Gew.-% vorhanden.
Als Bleichaktivatoren können in den Mitteln Verbindungen, die unter Perhydrolysebedingungen aliphatische Peroxocarbonsäuren mit vorzugsweise 1 bis 10 C-Atomen, insbesondere 2 bis 4 C- Atomen, und/oder ggf. substituierte Perbenzoesäure ergeben, eingesetzt werden. Geeignet sind Substanzen, die O- und/oder N-Acylgruppen der genannten C-Atomzahl und/oder ggf. substituierte Benzoylgruppen tragen. Bevorzugt sind mehrfach acylierte Alkylendiamine, insbesondere Tetraacetylethylendiamin (TAED), acylierte Triazinderivate, insbesondere 1 ,5-Diacetyl-2,4- dioxohexahydro-1 ,3,5-triazin (DADHT), acylierte Glykolurile, insbesondere Tetraacetylglykoluril (TAGU), N-Acylimide, insbesondere N-Nonanoylsuccinimid (NOSI), acylierte Phenolsulfonate oder - carboxylate bzw. die Sulfon- oder Carbonsäuren von diesen, insbesondere Nonanoyl- oder Isononanoyloxybenzolsulfonat oder Laroyloxybenzolsulfonat (NOBS bzw. iso-NOBS bzw. LOBS), 4- (2-Decanoyloxyethoxycarbonyloxy)-benzolsulfonat (DECOBS) oder Decanoyloxybenzoat (DOBA), Carbonsäureanhydride, insbesondere Phthalsäureanhydrid, acylierte mehrwertige Alkohole, insbesondere Triacetin, Ethylenglykoldiacetat, 2,5-Diacetoxy-2,5-dihydrofuran und Enolester sowie acetyliertes Sorbitol und Mannitol bzw. deren beschriebene Mischungen (SORMAN), acylierte Zuckerderivate, insbesondere Pentaacetylglukose (PAG), Pentaacetylfruktose, Tetraacetylxylose und Octaacetyllactose, acetyliertes, ggf. N-alkyliertes Glucamin und Gluconolacton, N-acylierte Lactame, z.B. N-Benzoylcaprolactam, Nitrile, aus denen sich Perimidsäuren bilden, insbesondere Aminoacetonitrilderivate mit quaterniertem Stickstoffatom, und/oder sauerstoffübertragende Sulfonimine und/oder Acylhydrazone. Die hydrophil substituierten Acylacetale und die Acyllactame werden ebenfalls bevorzugt eingesetzt. Auch Kombinationen konventioneller Bleichaktivatoren können eingesetzt werden. Derartige Bleichaktivatoren können, insbesondere bei Anwesenheit obengenannter Wasserstoffperoxid-Iiefernder Bleichmittel, im üblichen Mengenbereich, vorzugsweise in Mengen von 0,5 bis 10 Gew.-%, insbesondere 1 bis 8 Gew.-%, bezogen auf gesamtes Mittel, enthalten sein, fehlen bei Einsatz von Percarbonsäure als alleinigem Bleichmittel jedoch vorzugsweise ganz.
Zusätzlich zu den konventionellen Bleichaktivatoren oder an deren Stelle können in festen Mitteln auch Sulfonimine und/oder bleichverstärkende Übergangsmetallsalze bzw. Übergangsmetallkomplexe als sogenannte Bleichkatalysatoren enthalten sein.
Geeignete Vergrauungsinhibitoren bzw. soil-release-Wirkstoffe (soil release polymer) sind Celluloseether, wie Carboxymethylcellulose, Methylcellulose, Hydroxyalkylcellulosen und Cellulosemischether, wie Methylhydroxyethylcellulose, Methylhydroxypropylcellulose und Methylcarboxymethylcellulose. Vorzugsweise werden Natriumcarboxymethylcellulose, Hydroxyporpylmethylcellulose und deren Gemische und ggf. deren Gemische mit Methylcellulose eingesetzt. Zu den üblicherweise eingesetzten Soil-release-Wirkstoffen gehören Copolyester, die Dicarbonsäureeinheiten, Alkylenglykoleinheiten und Polyalkylenglykoleinheiten enthalten. Der Anteil an Vergrauungsinhibitoren und/oder soil-release-Wirkstoffen in erfindungsgemäßen Mitteln liegt im Allgemeinen nicht über 2 Gew.-% und beträgt vorzugsweise 0,5 bis 1 ,5 Gew.-%, besonders bevorzugt 0,5 bis 2 Gew.-%.
Als optische Aufheller für insbesondere Textilien aus Cellulosefasern (z.B. Baumwolle) können z.B. Derivate der Diaminostilbendisulfonsäure bzw. deren Alkalimetallsalze enthalten sein. Geeignet sind z.B. Salze der 4,4’-Bis(2-anilino-4-morpholino-1 ,3,5-triazin-6-yl-amino)-stilben-2,2’-disulfonsäure oder gleichartig aufgebaute Verbindungen, die anstelle der Morpholinogruppe eine Diethanolaminogruppe, eine Methylaminogruppe oder eine 2-Methoxyethylaminogruppe tragen. Weiterhin können Aufheller vom Typ des substituierten 4,4’-Distyryl-diphenyl anwesend sein, z.B. 4,4’- Bis-(4-chlor-3-sulfostyryl)-diphenyl. Auch Gemische von Aufhellern können verwendet werden. Für Polyamidfasern eignen sich besonders gut Aufheller vom Typ der 1 ,3-Diaryl-2-pyrazoline, z.B. 1-(p- Sulfoamoylphenyl)-3-(p-chlorphenyl)-2-pyrazolin sowie gleichartig aufgebaute Verbindungen. Der Gehalt des Mittels an optischen Aufhellern bzw. Aufhellergemischen liegt im Allgemeinen nicht über 1 Gew.-%, vorzugsweise 0,05 bis 0,5 Gew.-%. In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist das Mittel frei von derartigen Wirkstoffen. Zu den in den erfindungsgemäßen Mitteln einsetzbaren üblichen Schaumregulatoren gehören z.B. Polysiloxan-Kieselsäure-Gemische, wobei die darin enthaltene feinteilige Kieselsäure vorzugsweise silaniert oder anderweitig hydrophobiert ist. Die Polysiloxane können sowohl aus linearen Verbindungen wie auch aus vernetzten Polysiloxan-Harzen sowie aus deren Gemischen bestehen. Weitere Entschäumer sind Paraffinkohlenwasserstoffe, insbesondere Mikroparaffine und Paraffinwachse, deren Schmelzpunkt oberhalb 40°C liegt, gesättigte Fettsäuren bzw. Seifen mit insbesondere 20 bis 22 C-Atomen, z.B. Natriumbehenat, und Alkalisalze von Phosphorsäuremono- und/oder -dialkylestern, in denen die Alkylketten jeweils 12 bis 22 C-Atome aufweisen. Unter diesen wird bevorzugt Natriummonoalkylphosphat und/oder -dialkylphosphat mit Ci6-is-Alkylgruppen eingesetzt. Der Anteil der Schaumregulatoren kann vorzugsweise 0,2 bis 2 Gew.-%, besonders bevorzugt nicht mehr als 1 Gew.-% betragen.
Zur Einstellung des gewünschten pH-Werts können die erfindungsgemäßen Mittel system- und umweltverträgliche Säuren, insbesondere Citronensäure, Essigsäure, Weinsäure, Äpfelsäure, Milchsäure, Glykolsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure und/oder Adipinsäure, aber auch Mineralsäuren, insbesondere Schwefelsäure oder Alkalihydrogensulfate, oder Basen, insbesondere Ammonium- oder Alkalihydroxide, vorzugsweise Natriumhydroxid, enthalten. Derartige pH- Regulatoren sind in den erfindungsgemäßen Mitteln vorzugsweise nicht über 10 Gew.-%, insbesondere von 0,5 bis 6 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,3 bis 2 Gew.-% enthalten.
Als einen weiteren Bestandteil können die erfindungsgemäßen Waschmittel ein organisches Lösungsmittel enthalten. Der Zusatz organischer Lösungsmittel wirkt sich vorteilhaft auf die Enzymstabilität und die Reinigungsleistung dieser Mittel aus. Bevorzugte organische Lösungsmittel stammen aus der Gruppe ein- oder mehrwertigen Alkohole, Alkanolamine oder Glykolether. Vorzugsweise werden die Lösungsmittel ausgewählt aus Ethanol, n- oder i-Propanol, Butanol, Glykol, Propandiol, Butandiol, Glycerin, Diglykol, Propyldiglykol, Butyldiglykol, Hexylenglycol, Ethylenglykolmethylether, Ethylenglykolethylether, Ethylenglykolpropylether, Etheylenglykolmono-n- butylether, Diethylenglykolmethylether, Di-ethylenglykolethylether, Propylenglykolmethylether, Propylenglykolethylether, Propylenglykolpropylether, Dipropylenglykolmethylether, Dipropylenglykolethylether, Methoxytriglykol, Ethoxytriglykol, Butoxytriglykol, 1-Butoxyethoxy-2- propanol, 3-Methyl-3-methoxybutanol, Propylenglykol-t-butylether sowie Mischungen dieser Lösungsmittel. Der Gewichtsanteil dieser organischen Lösungsmittel am Gesamtgewicht erfindungsgemäßer Waschmittel beträgt vorzugsweise 0,1 bis 10 Gew.-%, bevorzugt 0,2 bis 8,0 Gew.-% und weiter bevorzugt 0,5 bis 5,0 Gew.-%. Ein besonders bevorzugtes und in Bezug auf die Stabilisierung der Waschmittel besonders wirksames organisches Lösungsmittel ist das Glycerin sowie das 1 ,2 Propylenglykol. Flüssige Waschmittel umfassen vorzugsweise mindestens ein Polyol, vorzugsweise aus der Gruppe Glycerin und 1 ,2-Propylenglycol, bezogen auf das Gesamtgewicht des Waschmittels, vorzugsweise zu 0,1 bis 10 Gew.-%, bevorzugt 0,2 bis 8,0 Gew.-% und weiter bevorzugt 0,5 bis 5,0 Gew.-%. Weitere bevorzugte organische Lösungsmittel sind die organischen Amine und Alkanolamine. Die erfindungsgemäßen Waschmittel enthalten diese Amine vorzugsweise in Mengen von 0,1 bis 10 Gew.-%, bevorzugt von 0,2 bis 8,0 Gew.-% und weiter bevorzugt von 0,5 bis 5,0 Gew.-%, jeweils bezogen auf ihr Gesamtgewicht. Ein besonders bevorzugtes Alkanolamin ist das Ethanolamin.
Erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel können ausschließlich die erfindungsgemäßen Enzyme enthalten. Alternativ können sie auch weitere hydrolytische Enzyme oder andere Enzyme in einer für die Wirksamkeit des Mittels zweckmäßigen Konzentration enthalten. Eine weitere Ausführungsform der Erfindung stellen somit Mittel dar, die ferner eines oder mehrere weitere Enzyme umfassen. Als weitere Enzyme bevorzugt einsetzbar sind alle Enzyme, die in dem erfindungsgemäßen Mittel eine katalytische Aktivität entfalten können, insbesondere eine Protease, Lipase, Amylase, Cellulase, Hemicellulase, Mannanase, Tannase, Xylanase, Xanthanase, Xyloglucanase, ß-Glucosidase, Pektinase, Carrageenase, Perhydrolase, Oxidase, Oxidoreduktase, sowie deren Gemische. Weitere Enzyme sind in dem Mittel vorteilhafterweise jeweils in einer Menge von 1 x 10-8 bis 5 Gewichts-Prozent bezogen auf aktives Protein enthalten. Zunehmend bevorzugt ist jedes weitere Enzym in einer Menge von 1 x 10-7 bis 3 Gew.-%, von 0,00001 bis 1 Gew.-%, von 0,00005 bis 0,5 Gew.-%, von 0,0001 bis 0,1 Gew.-% und besonders bevorzugt von 0,0001 bis 0,05 Gew.-% in erfindungsgemäßen Mitteln enthalten, bezogen auf aktives Protein. Besonders bevorzugt zeigen die Enzyme synergistische Reinigungsleistungen gegenüber bestimmten Anschmutzungen oder Flecken, d.h. die in der Mittelzusammensetzung enthaltenen Enzyme unterstützen sich in ihrer Reinigungsleistung gegenseitig.
In den hierin beschriebenen Reinigungsmitteln können die einzusetzenden Enzyme ferner zusammen mit Begleitstoffen, etwa aus der Fermentation, konfektioniert sein. In flüssigen Formulierungen werden die Enzyme bevorzugt als Enzymflüssigformulierung(en) eingesetzt.
Die Enzyme werden in der Regel nicht in Form des reinen Proteins, sondern vielmehr in Form stabilisierter, lager- und transportfähiger Zubereitungen bereitgestellt. Zu diesen vorkonfektionierten Zubereitungen zählen beispielsweise die durch Granulation, Extrusion oder Lyophilisierung erhaltenen festen Präparationen oder, insbesondere bei flüssigen oder gelförmigen Mitteln, Lösungen der Enzyme, vorteilhafterweise möglichst konzentriert, wasserarm und/oder mit Stabilisatoren oder weiteren Hilfsmitteln versetzt.
Alternativ können die Enzyme sowohl für die feste als auch für die flüssige Darreichungsform verkapselt werden, beispielsweise durch Sprühtrocknung oder Extrusion der Enzymlösung zusammen mit einem vorzugsweise natürlichen Polymer oder in Form von Kapseln, beispielsweise solchen, bei denen die Enzyme wie in einem erstarrten Gel eingeschlossen sind oder in solchen vom Kern-Schale- Typ, bei dem ein enzymhaltiger Kern mit einer Wasser-, Luft- und/oder Chemikalien-undurchlässigen Schutzschicht überzogen ist. In aufgelagerten Schichten können zusätzlich weitere Wirkstoffe, beispielsweise Stabilisatoren, Emulgatoren, Pigmente, Bleich- oder Farbstoffe aufgebracht werden. Derartige Kapseln werden nach an sich bekannten Methoden, beispielsweise durch Schüttel- oder Rollgranulation oder in Fluid-bed-Prozessen aufgebracht. Vorteilhafterweise sind derartige Granulate, beispielsweise durch Aufbringen polymerer Filmbildner, staubarm und aufgrund der Beschichtung lagerstabil. Weiterhin ist es möglich, zwei oder mehrere Enzyme zusammen zu konfektionieren, so dass ein einzelnes Granulat mehrere Enzymaktivitäten aufweist.
Die Enzyme können auch in wasserlösliche Filme, wie sie beispielsweise bei der Konfektionierung von Wasch- und Reinigungsmitteln in Einheitsdosisform verwendet werden, eingebracht werden. Ein derartiger Film ermöglicht die Freisetzung der Enzyme nach Kontakt mit Wasser. Wie hierin verwendet, bezieht sich "wasserlöslich" auf eine Filmstruktur, die vorzugsweise vollständig wasserlöslich ist. Bevorzugt besteht ein solcher Film aus (vollständig oder teilweise hydrolysiertem) Polyvinylalkohol (PVA).
Die erfindungsgemäßen Mittel können einen oder mehrere reversible Enyzminhibitor(en)/- stabilisator(en) umfassen. Die erfindungsgemäßen Mittel können den/die reversiblen Enyzminhibitor(en)/-stabilisator(en) in einer Konzentration von 0,1 bis 2 Gew.-%, vorzugsweise 0,3 bis 1 ,5 Gew.-%, enthalten, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels. Falls mehrere Inhibitoren/Stabilisatoren enthalten sind, beziehen sich diese Angaben auf die Gesamtkonzentration.
Diese können insbesondere ausgewählt sein aus der aus Polyolen, wie Glycerin oder 1 ,2- Ethylenglycol, Benzamidinhydrochlorid, Borax, Borsäuren, Boronsäuren oder deren Salze oder Ester oder Derivate, insbesondere Phenylboronsäurederivate oder 4-Formylphenylboronsäure (4-FPBA), Antioxidantien, speziellen Peptidverbindungen und Kombinationen davon bestehenden Gruppe.
Im Rahmen der vorliegenden Erfindung wird unter "Phenylboronsäurederivat" eine Verbindung mit der Formel (III) verstanden. Die Verbindung der Formel (III) weist folgende Strukturformel auf:
Figure imgf000074_0001
wobei R Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine Ove Alkyl-, eine substituierte Ove Alkyl-, eine Ove Alkenyl oder eine substituierte Ove Alkenyl-Gruppe ist. Bevorzugt ist der Rest R in dem Phenylboronsäurederivat eine Ove Alkyl-Gruppe und hierunter weiter bevorzugt -CH3, -CH3CH2 oder - CH3CH2CH2 sein. Weiter bevorzugt ist der Rest R in dem Phenylboronsäurederivat Wasserstoff. Besonders bevorzugt ist das Phenylboronsäurederivat 4-Formyl-phenylboronsäure (4-FPBA).
Die eingesetzte Inhibitor/Stabilisatorverbindung kann Borsäure sein.
In besonders bevorzugten Ausführungsformen ist das erfindungsgemäße Wasch- und Reinigungsmittel im Wesentlichen frei von borhaltigen Verbindungen. "Im Wesentlichen frei von borhaltigen Verbindungen" bedeutet in diesem Zusammenhang, dass die erfindungsgemäßen Mittel weniger als 2 Gew.-%, vorzugsweise weniger als 1 Gew.-%, weiter bevorzugt weniger als 0,5 Gew.-% und besonders bevorzugt weniger als 0,1 Gew.-%, borhaltige Verbindungen, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, enthalten. In ganz besonders bevorzugten Ausführungsformen sind die erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmittel frei von borhaltigen Verbindungen, d.h. sie enthalten insbesondere keine Borsäure und/oder Phenylboronsäurederivate. In verschiedenen Ausführungsformen können das Enzym und die Inhibitor/Stabilisatorverbindung in einer Enzymzusammensetzung vorformuliert vorliegen. Wie aus den vorherigen Ausführungen ersichtlich, bildet das Enzym-Protein nur einen Bruchteil des Gesamtgewichts üblicher Enzym- Zubereitungen. Bevorzugt eingesetzte Enzym-Zubereitungen enthalten zwischen 0,1 und 40 Gew.-%, bevorzugt zwischen 0,2 und 30 Gew.-%, besonders bevorzugt zwischen 0,4 und 20 Gew.-% und insbesondere zwischen 0,8 und 10 Gew.-% des Enzymproteins. In solchen Zusammensetzungen kann die Inhibitor/Stabilisatorverbindung in einer Menge von 0,05 bis 35 Gew.-%, vorzugsweise von 0,05 bis 10 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht in der Enzymzusammensetzung, enthalten sein. Diese Enzymzusammensetzung, die ebenfalls ein Bestandteil der vorliegenden Erfindung ist, kann dann in erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln eingesetzt werden, und zwar in Mengen, die zu den oben angegeben Endkonzentrationen im Wasch- oder Reinigungsmittel führen.
Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist ein Verfahren zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, das dadurch gekennzeichnet ist, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein erfindungsgemäßes Mittel angewendet wird.
In verschiedenen Ausführungsformen zeichnet sich das oben beschriebene Verfahren dadurch aus, dass es bei einer Temperatur von 0°C bis etwa 100°C, bevorzugt von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt von etwa 20°C bis etwa 40°C durchgeführt wird. 20°C repräsentiert Niedrigwaschtemperatur, während 40°C die bevorzugte/durchschnittliche Waschtemperatur in Europa ist.
Hierunter fallen sowohl manuelle als auch maschinelle Verfahren, wobei maschinelle Verfahren aufgrund ihrer präziseren Steuerbarkeit, was z.B. die eingesetzten Mengen und Einwirkzeiten angeht, bevorzugt sind. Verfahren zur Reinigung von Textilien zeichnen sich im Allgemeinen dadurch aus, dass in mehreren Verfahrensschritten verschiedene reinigungsaktive Substanzen auf das Reinigungsgut aufgebracht und nach der Einwirkzeit abgewaschen werden, oder dass das Reinigungsgut in sonstiger Weise mit einem Waschmittel oder einer Lösung oder Verdünnung dieses Mittels behandelt wird.
Dieser Erfindungsgegenstand umfasst auch ein maschinelles Geschirrspülverfahren. Die Dosierung des erfindungsgemäßen Mittels in die Reinigungsflotte kann in einem solchen Verfahren z.B. mittels der Dosierkammer in der Tür oder mittels eines zusätzlichen Dosierbehälters im Innenraum der Geschirrspülmaschine erfolgen. Alternativ kann das Mittel auch direkt auf das verschmutzte Geschirr oder auf eine der Innenwände der Geschirrspülmaschine, z.B. die Innenseite der Tür aufgebracht werden. Die Durchführung des erfindungsgemäßen Verfahrens erfolgt im Innenraum einer handelsüblichen Geschirrspülmaschine. Das Reinigungsprogramm kann bei einer Geschirrspülmaschine in der Regel vor Durchführung des Geschirrspülverfahrens durch den Verbraucher gewählt und festgelegt werden. Das in dem erfindungsgemäßen Verfahren eingesetzte Reinigungsprogramm der Geschirrspülmaschine umfasst dabei mindestens einen Vorspülgang und einen Reinigungsgang. Erfindungsgemäß bevorzugt werden Reinigungsprogramme, die weitere Reinigungs- oder Spülgänge, z.B. einen Klarspülgang umfassen. Das erfindungsgemäße Verfahren ist mit besonderem Vorzug Bestandteil eines Reinigungsprogramms, umfassend einen Vorspülgang, einen Reinigungsgang sowie einen Klarspülgang. Das erfindungsgemäße Verfahren wird bevorzugt in Verbindung mit solchen Reinigungsprogrammen eingesetzt, bei denen die Waschflotte im Verlauf des Reinigungsgangs erwärmt wird. In einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens ist der Reinigungsgang, in dessen Verlauf das erfindungsgemäße Mittel in den Innenraum der Geschirrspülmaschine eindosiert wird dadurch gekennzeichnet, dass in seinem Verlauf die Temperatur der Reinigungsflotte auf Werte oberhalb 30°C, vorzugsweise oberhalb 40°C und insbesondere oberhalb 50°C ansteigt.
Alternative Ausführungsformen dieses Erfindungsgegenstandes stellen auch Verfahren zur Behandlung von Textilrohstoffen oder zur Textilpflege dar, bei denen in wenigstens einem Verfahrensschritt ein erfindungsgemäßes Mittel aktiv wird. Hierunter sind Verfahren für Textilrohstoffe, Fasern oder Textilien mit natürlichen Bestandteilen bevorzugt, und ganz besonders für solche mit Wolle oder Seide.
Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist die Verwendung eines erfindungsgemäßen Mittels zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C.
Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist die Verwendung eines Dispersins in einem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels zur Verbesserung der Reinigungsleistung des Wasch- oder Reinigungsmittels an verschiedenen Anschmutzungen, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C.
Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist die Verwendung eines Dispersins in einem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel zur Verbesserung der proteolytischen Reinigungsleistung des Wasch- oder Reinigungsmittel, insbesondere an bluthaltigen Anschmutzungen, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C.
Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist die Verwendung der Erfindungsgemäßen Enzymkombination, bestehend aus einem Dispersin und mindestens drei weiteren Enzymen wie hierin beschrieben, in einem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel zur Verbesserung der Reinigungsleistung des Wasch- oder Reinigungsmittel, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für das erfindungsgemäße Mittel beschrieben sind, sind auch auf diese Erfindungsgegenstände anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehende erfindungsgemäße Verwendung gilt. BEVORZUGTE AUSFÜHRUNGSFORMEN
1 . Wasch- und Reinigungsmittel, vorzugsweise Textilwaschmittel, besonders bevorzugt flüssiges Textilwaschmittel, umfassend
(A) mindestens ein Dispersin, wobei das Dispersin ß-1 ,6-N-Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist, vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 5 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 4 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,15 bis 2,5 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels;
(B) mindestens drei, zunehmend bevorzugt mindestens vier, fünf oder sechs, weitere Enzyme, wobei die weiteren Enzyme aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt sind, insgesamt vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 10 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 8 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,2 bis 6 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels, und
(C) mindestens einen Inhaltsstoff, vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 99,9 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels.
2. Wasch- und Reinigungsmittel nach Punkt 1 , wobei das Dispersin, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:1 , an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 2, 3, 12, 15, 17, 18, 19, 22, 23, 24, 25, 26, 30, 32, 34, 43, 44, 45, 49, 52, 54, 56, 57, 58, 59, 60, 62, 63, 67, 68, 71 , 72, 74, 77, 79, 80, 81 , 82, 90, 99, 100, 103, 104, 105, 106, 107, 110, 111 , 113, 114, 116, 117, 118, 119, 120, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 131 , 135, 138, 139, 140, 142, 145, 147, 148, 149, 150, 151 , 152, 163, 164, 167, 168, 170, 171 , 173, 174, 175, 177, 178, 179, 181 , 185, 186, 187, 188, 189,
199, 200, 203, 204, 205, 207, 208, 210, 215, 217, 218, 221 , 222, 224, 225, 227, 230, 232, 233, 234, 235, 237, 244, 249, 251 , 252, 253, 254, 256, 260, 261 , 262, 263, 264, 265, 267, 268, 270, 271 , 272, 273, 274, 276, 278, 279, 280, 281 , 282, 283, 284, 287, 288, 290, 291 , 296, 300, 301 , 303, 304, 305, 306, 308, 309, 312, 314, 315, 319, 321 und 323 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution und/oder -deletion, die aus der aus D2A, D2L, D2N, D2R, D2V, D2W, Q3F, Q3I, Q3L, Q3M, Q3P, Q3V, Q3Y, Q3T, S12A, H15F, H15Y, T17W, T17C, T17E, T17F, T17M, T17R, T17V, V18L, E19D, E19N, E19P, K22A, K22M, K22V, S23C, S23E, S23I, S23L, S23R, S23T, S23V, V25R, D26M, Y30*, Y30D, Y30L, Y30M, Y30N, Y30R, Y30T, Y30V, G32L, G32M, G32R, N43*, N43H, N43L, E44*, N45D, N45L, N45V, A49W, A49Y, Y52*, Y52M, G54L, G54M, G54N, S56T, S56W, S57W, E58N, N59A, N59C, N59D, N59E, N59F, N59M, N59R, N59V, N59W, T60V, N62C, N62D, N62H, N62Q, N62W, T63C, T63D, T63L, T63N, T63R, T63V, K67A, K67L, N68L, N68Q, L71 H, L71 N, L71 R, L71V, L71W, S72*, S72C, S72D, S72E, S72F, S72G, S72I, S72M, S72N, S72R, S72T, S72Y, I74L, S77A, D79V, K80*, K80E, K80H, K80L, K80N, K80Q, K80V, K80W, D81A, D81G, D81 L, D81 R, D81S, D81T, D81V, D81W, I82V, L90F, E99Q, E99R, L100S, K103A, K103R, K104N, K104W, D105N, V106A, V106D, V106E, V106H, V106K, V106L, V106M, V106N, V106Q, V106W, V106Y, K107A, K107C, K107L, K107M, K107T, K107V, K107W, N110M, N110R, N110V, D111A, D111 E, D111 M, D111 N, D111Q, D111 R, D111V, D111W, V113T, T114C, T114S, Y116D, Y116N, Y116R, S117*, S117D, S117H, S117N, S117P, E118*, E118A, E118D, E118G, E118L, E119G, E119W, T120I, T120L, T120M, T120V, T120W, D122*, D122H, D122R, Y123W, Y124C, Y124I, Y124K, Y124L, Y124M, Y124Q, Y124R, Y124T, Y124V, Y124W, D125C, D125G, D125K, D125Q, D125R, N126V, R127D, R127H, R127K, R127L, R127M, R127Q, R127W, V128C, V128L, V128T, D131V, Q135*, Q135A, Q135D, Q135E, Q135K, Q135M, Q135Y, D138K, D138L, D138M, D138Q, D138R, D138S, D138V, D138W, E139W, D142R, D142W, Y145*, Y145H, Y145L, Y145N, Y145V, P147A, P147C, P147D, P147F, P147G, P147L, P147M, P147R, P147S, P147T, P147V, K148A, K148D, K148L, K148V, F149L, F149M, F149N, E150D, E150H, E150K, E150L, E150M, E150N, E150R, E150V, E150W, E150Y, G151A, G151C, G151 D, G151 L, G151 N, G151 P, G151S, G151W, K152D, K152L, K152R, G164D, G164E, G164H, G164S, G164V, V167D, V167E, V167L, V167P, V167Q, V167R, V167W, H168N, L170A, L170D, L170E, L170F, L170H, L170K, L170M, L170N, L170P, L170Q, L170R, L170S, L170V, L170W, L170Y, D171A, D171 C, D171 E, D171 K, D171 L, D171 M, D171Q, D171 R, D171V, D171W, D171Y, 11730, D174H, D174M, D174N, D174V, D174W, F175Y, N177M, Q178*, Q178A, Q178K, Q178R, Q178W, I179T, S181C, S181 D, S181 F, S181G, S181 N, S181 P, S181Q, S181T, S181V, S181W, E185M, E185R, E185V, E185W, S186D, S186E, S186H, S186I, S186K, S186L, S186M, S186N, S186Q, S186R, S186V, S186W, K187C, K187D, K187G, K187R, K187S, K187V, K187W, Y188P, E189L, E189V, E189W, S199C, S199L, S199M, S199Y, E200D, E200F, E200K, E200L, E200M, E200N, E200R, E200W, A203C, A203D, A203E, A203G, A203L, A203M, A203P, A203R, A203S, A203T, A203V, A203W, N204L, N204M, N204V, N204W, N204Y, L205I, D207A, D207C, D207E, D207G, D207N, D207Q, D207S, D207V, D207W, S208A, S208C, S208D, S208G, S208L, S208Q, S208T, S208V, S208W, S210T, Q215R, Q215M, Q215L, Q215*, S217V, T218A, T218L, T218Q, T218R, T218V, G222D, E224A, E224P, N227A, N227Q, N227R, N227S, N227T, N227K, D230*, D230R, D230T, D230W, E232D, E232V, N233H, N233Q, N233R, N233W, W234R, G235W, G235A, G235E, G235F, G235H, G235I, G235L, G235M, G235N, G235P, G235S, G235V, S237C, S237G, S237M, S237N, S237W, S237Y, Y244C, Y244E, Y244M, L249H, L249K, L249Q, L249R, L249W, L249Y, S251 L, S251 N, S251 R, S251W, N252P, N252C, G253D, G253W, F254I, F254L, F254M, F254Y, Q256E, Q256R, N260*, N260A, N260C, N260E, N260I, N260K, N260L, N260M, N260Q, N260R, N260V, N260W, N260Y, E261*, E261A, E261 D, E261 R, E261W, Q262*, Q262F, Q262H, Q262W, Q262Y, M263K, M263L, M263Q, D264*, D264C, D264E, Y265F, N267S, N267T, W268C, W268E, W268M, W268R, Y270F, A271 D, A271G, H272D, H272I, Y281 P, Y282E, Y282N, Y281 R, H272W, N273W, K274R, K274A, K274H, F276A, F276C, F276K, F276N, F276G, F276L, F276M, F276P, F276S, F276V, F276W, I278A, I278K, I278N, I278Q, I278V, S279C, S279D, S279E, S279G, S279N, D280C, D280E, Y281*, Y281A, Y281C, Y281 H, Y281 K, Y281 N, Y281 P, Y282E, Y282N, H283I, A284I, A284L, A284N, A284P, A284T, A284V, T287N, S288D, S288K, S288N, V290I, K291 L, K291 R, K291V, T296C, E300A, E300D, H301C, H301 N, H301 R, T303A, T303C, T303G, T303K, T303Q, T303R, T303W, D304C, D304M, L305M, L305N, S306C, K308A, K308D, K308G, K308I, K308L, K308Q, K308S, K308T, K308V, K308Y, K309A, K309C, K309D, K309H, K309L, K309M, K309N, K309Q, K309S, K309T, K309I, K312A, K312L, K312M, K312N, K312Q, K312S, K312W, E314I, E314L, E314V, L315I, L315V, R319A, N323R und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
3. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die mindestens drei weiteren Enzyme umfassen
(a) mindestens eine Protease, mindestens eine Amylase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(b) mindestens eine Protease, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Amylase, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(c) mindestens eine Amylase, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Protease, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
4. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei drei weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease und Lipase; Amylase, Protease und Mannanase; Amylase, Protease und Cellulase; Amylase, Protease und Pektatlyase; Amylase, Lipase und Mannanase; Amylase, Lipase und Cellulase; Amylase, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase und Mannanase; Protease, Lipase und Cellulase; Protease, Lipase und Pektatlyase; Lipase, Mannanase und Cellulase; Lipase, Mannanase und Pektatlyase; und Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind.
5. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei vier weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase und Mannanase; Amylase, Protease, Lipase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Protease, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind.
6. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei fünf weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind.
7. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei sechs weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind. 8. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Amylase ausgewählt ist aus einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:2 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:2, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 172, 202, 208, 255 und 261 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus M202L, M202V, M202S, M202T, M202I, M202Q, M202W, S255N, R172Q und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, bevorzugt ausgewählt aus M202L und M202T, aufweist.
9. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Amylase ausgewählt ist aus einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:3 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:3, (i) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 9, 26, 30, 33, 82, 37, 106, 118, 128, 133, 149, 150, 160, 178, 182, 186, 193, 195, 202, 203, 214, 231 , 256, 257, 258, 269, 270, 272, 283, 295, 296, 298, 299, 303, 304, 305, 311 , 314, 315, 318, 319, 320, 323, 339, 345, 361 , 378, 383, 419, 421 , 437, 441 , 444, 445, 446, 447, 450, 458, 461 , 471 , 482 und 484 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, und/oder (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 183 und 184 entsprechen, mindestens eine Aminosäuredeletion aufweist, vorzugsweise mindestens eine Aminosäuresubstitution an einer der Positionen 9, 26, 149, 182, 186, 202, 257, 295, 299, 323, 339 and 345, und/oder besonders bevorzugt mindestens eine Aminosäuresubstitution oder -deletion, die aus der aus R118K, D183*, G184*, N195F, R320K, R458K und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
10. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Amylase ausgewählt ist aus einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:3 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und eine Aminosäuresubstitutions- und/oder Aminosäuredeletionskombination aufweist, die aus der aus M9L-M323T, M9L-M202L-M323T, M9L-N195F-M202L-M323T, M9L-R118K- D183*-G184*-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-D183*-G184*-M202L-R320K-M323T-R458K, M9L- G149A-G182T-G186A-M202L-T257I-Y295F-N299Y-M323T-A339S-E345R, M9L-G149A-G182T-
G186A-M202I-T257I-Y295F-N299Y-M323T-A339S-E345R, M9L-R118K-G149A-G182T-D183*-G184*- G186A-M202L-T257I-Y295F-N299Y-R320K-M323T-A339S-E345R-R458K, M9L-R118K-G149A- G182T-D183*-G184*-G186A-M202I-T257I-Y295F-N299Y-R320K-M323T-A339S-E345R-R458K, M9L- R118K-D183*-D184*-N195F-M202L-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-D183*-D184*-N195F- M202T-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-D183*-D184*-N195F-M202I-R320K-M323T-R458K, M9L- R118K-D183*-D184*-N195F-M202V-R320K-M323T-R458K, M9L-R118K-N150H-D183*-D184*- N195F-M202L-V214T-R320K-M323T-R458K und M9L-R118K-D183*-D184*-N195F-M202L-V214T- R320K-M323T-E345N-R458K bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
11 . Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Amylase ausgewählt ist aus einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:4 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 60% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:4, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 93, 116, 118, 129, 133, 134, 140, 142, 146, 147, 149, 151 , 152, 169, 174, 183, 184, 186, 189, 193, 195, 197, 198, 200, 203, 206, 210, 212, 213, 235, 243, 244, 260, 262, 284, 303, 304, 320, 338, 347, 359, 418, 431 , 434, 439, 447, 458, 469, 476 und 477 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution und/oder -deletion aufweist, die aus der aus Aminosäuredeletionen an den Positionen 183 und 184 und E260A, E260D, E260C, E260Q, E260L, E260M, E260F, E260P, E260S, E260W, E260V, E260G, E260H, E260I, E260K, E260N, E260R, E260T, E260Y, G304R, G304K, G304E, G304Q, W140Y, W140F, W189E, W189G, W189T, D134E, F262G, F262P, W284D, W284H, W284F, W284Y, W284R, W347H, W347F, W347Y, W439R, W439G, G476E, G476Q, G476R, G476K, G477E, G477Q, G477K, G477M, G477R, N195F, N195Y, N197F, N197L, Y198N, Y200F, Y203F, I206H, I206L, I206N, I206F, I206Y, H210Y, E212V, E212G, V213A, M116T, Q129L, G133E, E134Y, K142R, P146S, G147E, G149R, N151 R, Y152H, Q169E, N174R, A186R, Y243F, S244Q, G303V, R320N, R359I, N418D, A447V und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
12. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Amylase ausgewählt ist aus einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:5 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
13. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Amylase ausgewählt ist aus einer a-Amylase, die amyloytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:6 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
14. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Protease ausgewählt ist aus einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an der Position, die der Position 101 entspricht, die Aminosäuresubstitution R101 E, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61 , 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161 , 163, 171 , 172, 185, 199, 205, 209, 222, 238, 244, 261 und 262 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus S3T, V4I, R45E, R45D, R45Q, P55N, T58W, T58Y, T58L, Q59D, Q59M, Q59N, Q59T, G61 D, G61 R, S87E, G97S, A98D, A98E, A98R, S106A, S106W, N117E, H120V, H120D, H120K, H120N, S124M, P129D, E136Q, Q137H, S143W, S156D, S161T, S163A, S163G, Y171 L, A172S, N185Q, V199M, V205I, Y209W, M222Q, N238H, V244T, N261T, L262N, L262Q, L262D, L262E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
15. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Protease ausgewählt ist aus einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an der Position, die der Position 101 entspricht, die Aminosäuresubstitution R101 E, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61 , 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161 , 163, 171 , 172, 185, 199, 205, 209, 222, 238, 244, 261 und 262 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus S3T, V4I, R45E, R45D, R45Q, P55N, T58W, T58Y, T58L, Q59D, Q59M, Q59N, Q59T, G61 D, G61 R, S87E, G97S, A98D, A98E, A98R, S106A, S106W, N117E, H120V, H120D, H120K, H120N, S124M, P129D, E136Q, Q137H, S143W, S156D, S161T, S163A, S163G, Y171 L, A172S, N185Q, V199M, V205I, Y209W, M222Q, N238H, V244T, N261T, L262N, L262Q, L262D, L262E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Aminosäuresubstitutionskombination der Gruppe (ii) aus der aus N238E-L262E, S156D-L262E, S3T-V4I-V205I, S3T-V4I-A228V, G195E- V199M, H120D-S163G-N261 D, N76D-A228V-N261 D, S3T-N76D-S156D-Y209W, Q137H-S141 H-
R145H-N238E-L262E, Q137H-S141 H-R145H-S156D-L262E, N76D-Q137H-S141 H-R145H-A228V- N261 D, N76D-Q137H-S141 H-R145H-S163G-N238E, H120D-Q137H-S141 H-R145H-S163G-N261 D, S3T-N76D-Q137H-S141 H-R145H-S156D-Y209W bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
16. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Protease ausgewählt ist aus einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:9 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an den Positionen, die den Positionen 9, 130, 133, 144, 217, 252 und 271 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 6, 61 , 62, 63, 89, 99, 101 , 131 , 156, 166, 170, 187, 188, 189, 211 und 224 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus Y6F, Y6W, F61G, Q62N, S63Q, S89A, S89G, N99H, D101S, D101 E, D101A, G131 H, G131Y, G131 F, S156R, G166A, G166M, G166L, G166I, K170R, K170G, N187D, N188G, S189T, S189L, S189I, S189R, S211 N, S211Q, S224A, S224G und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
17. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Protease ausgewählt ist aus einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:9 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an den Positionen, die den Positionen 9, 130, 133, 144, 217, 252 und 271 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 6, 61 , 62, 63, 89, 99, 101 , 131 , 156, 166, 170, 187, 188, 189, 211 und 224 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus Y6F, Y6W, F61G, Q62N, S63Q, S89A, S89G, N99H, D101S, D101 E, D101A, G131 H, G131Y, G131 F, S156R, G166A, G166M, G166L, G166I, K170R, K170G, N187D, N188G, S189T, S189L, S189I, S189R, S211 N, S211Q, S224A, S224G und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Protease eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus P9T-N130D-T133A-N144K-G166M-S189T-Y217M-N252T-Q271 E, P9T-N130D-T133A-N144K- G166M-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-N130D-T133A-N144K-G166M-S211 N-Y217M- N252T-Q271 E, P9T-S89A-N130D-G131 H-T133A-N144K-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T- S89A-N130D-T133A-N144K-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-N130D-T133A-N144K- S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-N187D-Y217M-S224A- N252T-Q271 E, P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-S189R-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A- N130D-T133A-N144K-N187D-S189R-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-D101 S-N130D- T133A-N144K-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-D101 E-N130D-T133A-N144K- S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-D101 A-N 130D-T133A-N144K-S189T-Y217M- S224A-N252T-Q271 E, P9T-S89A-N99H-N130D-T133A-N144K-K170R-S189T-Y217M-S224A-N252T- Q271 E, P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-S156R-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-S63Q- S89A-N130D-T133A-N144K-G166A-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, P9T-F61 G-Q62-N-S89A- N130D-T133A-N144K-N188G-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, Y6W-P9T-N130D-T133A- N144K-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E, Y6W-P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-S189T-Y217M- S224A-N252T-Q271 E, Y6W-P9T-F61 G-Q62N-S89A-N130D-T133A-N144K-S189T-Y217M-S224A- N252T-Q271 E, Y6W-P9T-S89A-N130D-T133A-N144K-N188G-S189T-Y217M-S224A-N252T-Q271 E bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
18. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Protease ausgewählt ist aus einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:7 (i) an den Positionen, die den Positionen 3, 4, 99 und 199 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen S3T, V4I, R99E und V199I, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 74, 136, 143, 154, 160, 161 , 163, 171 , 181 , 183, 185, 200, 203, 209, 212 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus N74D, N74E, N74Q, A136Q, R143L, R143W, R143Y, S154D, S154Q, S160G, Y161T, A163G, V171 L, A181 D, F183R, Q185R, Q200A, Q200L, Q200S, Q200T, Y203K, Y203V, Y203W, A209K, A209W, N212S, N212T, L256D, L256E, L256Q und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
19. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Protease ausgewählt ist aus einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:7 (i) an den Positionen, die den Positionen 3, 4, 99 und 199 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen S3T, V4I, R99E und V199I, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 74, 136, 143, 154, 160, 161 , 163, 171 , 181 , 183, 185, 200, 203, 209, 212 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus N74D, N74E, N74Q, A136Q, R143L, R143W, R143Y, S154D, S154Q, S160G, Y161T, A163G, V171 L, A181 D, F183R, Q185R, Q200A, Q200L, Q200S, Q200T, Y203K, Y203V, Y203W, A209K, A209W, N212S, N212T, L256D, L256E, L256Q und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Protease eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus S3T-V4I-R99E-V199I- Q200L-Y203W, S3T-V4I-R99E-V199I-N212S, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D, S3T-V4I-R99E-V199I-
S154D-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-Q200L-Y203W-S154D-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D- Q200L-Y203W, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-S154D-Q200L-Y203W-L256E, S3T-V4I-R99E-V1991- N74D-N212S, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-S154D-Y203W-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D- Y203W, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-S154D-Q200L-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-Q200L, S3T- V4I-R99E-V199I-S154D-Q200L-Y203W, S3T-V4I-R99E-V199I-Q200L-Y203W-L256E, S3T-V4I-R99E- V199I-A136Q-R143W-Y161 T-Q200L, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-R143Y-A209W-N212S-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-N74D-S154D-Y203W-L256E; S3T-V4I-R99E-V199I-Q200L-Y203W-A209K- S154D-L256E, S3T-V4I-R99E-V199I-S154D-S160G-Q185R-Q200L-Y203W-L256E, S3T-V4I-R99E- V199I-S154D-A181 D-F183R-Q200L-Y203W-L256E und S3T-V4I-R99E-V199I-A136Q-S154D-V171 L- Q200L bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
20. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Protease ausgewählt ist aus einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:10 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 9, 15, 68, 218 und 245 entsprechen, mindestens eine und zunehmend bevorzugt zwei, drei, vier oder fünf, Aminosäuresubstitution(en), die aus der aus S9R, A15T, V68A, N218D, Q245R und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist/sind, aufweist.
21 . Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Protease ausgewählt ist aus einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:10 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, eine Aminosäuresubstitution an der Position 99 und eine Insertion einer Aminosäure zwischen den Aminosäuren an Positionen 99 und 100 aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus S99A und/oder S99AD.
22. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Protease ausgewählt ist aus einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:11 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 32, 33, 49-55, 60-64, 96-109, 118, 125- 135, 152, 154-162, 164-167, 170, 175, 181-192, 203, 204, 209-222 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution aufweist, insbesondere mindestens eine und zunehmend bevorzugt zwei, drei oder vier, Aminosäuresubstitution(en), die aus der aus G118V, S128L, P129Q, S130A und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist/sind.
23. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Protease ausgewählt ist aus einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:12 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:12 an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 12, 43, 122, 127, 154, 156, 160, 211 , 212 und 222 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus Q12L, I43V, M122L, D127P, N154S, T156A, G160S, M211 N, M211 L, P212D, P212H, A222S und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
24. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Protease ausgewählt ist aus einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:12 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:12 an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 12, 43, 122, 127, 154, 156, 160, 211 , 212 und 222 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus Q12L, I43V, M122L, D127P, N154S, T156A, G160S, M211 N, M211 L, P212D, P212H, A222S und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Protease eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus I43V, M122L-N154S-T156A, M211 N- P212D, M211 L-P212D, G160S, D127P-M211 L-P212D, P212H, und Q12L-M122L-A222S bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
25. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Lipase ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:13 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:13, (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231 R und N233R und optional (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91 , 96, 111 , 163, 208, 210, 211 , 231 , 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91 Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211 N, T231 R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
26. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Lipase ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:13 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:13, (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231 R und N233R und optional (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91 , 96, 111 , 163, 208, 210, 211 , 231 , 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91 Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211 N, T231 R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Lipase eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus T231 R-N233R, P208N-T231 R-N233R, F211 N-T231 R-N233R, T231 R-N233R-P253N, N33Q-G91Q-E210Q-I255A, N33Q-G91Q-E210Q- T231 R-N233R-I255A, D96E-T231 R-N233R, N33Q-D96E-T231 R-N233R, N33Q-D111 A-T231 R- N233R, N33Q-T231 R-N233R-P256T, N33Q-G38A-G91T-G163K-T231 R-N233R-D254S, N33Q-G38A- G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-D96E-D111 A-G163K- T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91 T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91 T-D96E- D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231 R-N233R-D254S, T231 R-N233R-D254S- P256T, G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-N33Q-G38A-G91 T-D96E-G163K-T231 R-N233R- D254S-P256T, D27R-G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-G163K- T231 R-N233R-D254S, D27R-G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-D111 A- G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91 T-D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R- G38A-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-G163K-T231 R-N233R- D254S, D27R-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-G163K-T231 R- N233R-D254S-P256T, D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D111 A-T231 R-N233R, D111A- T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R, D27R-D96E-D111 A- T231 R-N233R, D27R-G38A-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A- D96E-D111A-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-D111A-G163K-E210Q-T231 R- N233R-D254S-P256T, D27R-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111A-G163K-T231 R-N233R, D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-P256T, D96E-D111 A-T231 R-N233R, D96E-D111 A-T231 R-N233R-D254S, D96E-D111 A-T231 R-N233R- D254S-P256T, D96E-D111 A-T231 R-N233R-P256T, D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231 R-N233R-P256T, G38A-D96E-D111 A-T231 R- N233R, G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, G91T-D96E-D111 A-T231 R- N233R, G91T-D96E-T231 R-N233R, G91T-T231 R-N233R-D254S-P256T, N33Q-D96E-D111 A- G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, T231 R-N233R-D254S-P256T und T231 R-N233R-P256T bestehenden Gruppe ausgewählt, ist.
27. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Lipase ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17 oder SEQ ID NO:18 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
28. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Lipase ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:14 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
29. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Lipase ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:15 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
30. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Lipase ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:16 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
31 . Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Lipase ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:17 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
32. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Lipase ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:18 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
33. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Mannanase ausgewählt ist aus einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:19 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
34. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Mannanase ausgewählt ist aus einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NQ:20 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
35. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Mannanase ausgewählt ist aus einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:21 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% 99% oder 100% identisch ist.
36. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Cellulase ausgewählt ist aus einer Cellulase, die cellulolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:22 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
37. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die Cellulase ausgewählt ist aus einer Cellulase, die cellulolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:23 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
38. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die mindestens drei weiteren Enzyme umfassen
(a) mindestens eine Protease, mindestens eine Amylase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(b) mindestens eine Protease, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Amylase, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(c) mindestens eine Amylase, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Protease, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, wobei die Protease eine Protease wie in einem der Punkte 14 bis 19 ist und/oder die Amylase eine Amylase wie in einem der Punkte 11 bis 13 ist und/oder die Lipase eine Lipase wie in den Punkten 25, 26 oder 28 ist und/oder die Mannanase eine Mannanase wie in den Punkten 33 bis 35 ist und/oder die Cellulase eine Cellulase wie in den Punkten 36 oder 37 ist.
39. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die mindestens drei weiteren Enzyme umfassen (a) mindestens eine Protease, mindestens eine Amylase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(b) mindestens eine Protease, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Amylase, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(c) mindestens eine Amylase, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Protease, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, wobei die Protease eine Protease wie in Punkt 15 ist und/oder die Amylase eine Amylase wie in Punkt 13 ist und/oder die Lipase eine Lipase wie in Punkt 26 ist und/oder die Mannanase eine Mannanase wie in Punkt 34 ist und/oder die Cellulase eine Cellulase wie in Punkt 36 ist.
40. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die mindestens drei weiteren Enzyme umfassen
(a) mindestens eine Protease, mindestens eine Amylase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(b) mindestens eine Protease, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Amylase, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(c) mindestens eine Amylase, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Protease, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, wobei die Protease eine Protease wie in Punkt 15 ist.
41 . Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die mindestens drei weiteren Enzyme umfassen
(a) mindestens eine Protease, mindestens eine Amylase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(b) mindestens eine Protease, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Amylase, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(c) mindestens eine Amylase, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Protease, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, wobei die Amylase eine Amylase wie in Punkt 13 ist.
42. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die mindestens drei weiteren Enzyme umfassen (a) mindestens eine Protease, mindestens eine Amylase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(b) mindestens eine Protease, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Amylase, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(c) mindestens eine Amylase, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Protease, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, wobei die Lipase eine Lipase wie in Punkt 26 ist.
43. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die mindestens drei weiteren Enzyme umfassen
(a) mindestens eine Protease, mindestens eine Amylase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(b) mindestens eine Protease, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Amylase, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(c) mindestens eine Amylase, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Protease, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, wobei die Mannanase eine Mannanase wie in Punkt 34 ist.
44. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei die mindestens drei weiteren Enzyme umfassen
(a) mindestens eine Protease, mindestens eine Amylase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(b) mindestens eine Protease, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Amylase, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(c) mindestens eine Amylase, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Protease, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, wobei die Cellulase eine Cellulase wie in Punkt 36 ist.
45. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei drei weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease und Lipase; Amylase, Protease und Mannanase; Amylase, Protease und Cellulase; Amylase, Protease und Pektatlyase; Amylase, Lipase und Mannanase; Amylase, Lipase und Cellulase; Amylase, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase und Mannanase; Protease, Lipase und Cellulase; Protease, Lipase und Pektatlyase; Lipase, Mannanase und Cellulase; Lipase, Mannanase und Pektatlyase; und Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Protease eine Protease wie in einem der Punkte 14 bis 19 ist und/oder die Amylase eine Amylase wie in einem der Punkte 11 bis 13 ist und/oder die Lipase eine Lipase wie in den Punkten 25, 26 oder 28 ist und/oder die Mannanase eine Mannanase wie in den Punkten 33 bis 35 ist und/oder die Cellulase eine Cellulase wie in den Punkten 36 oder 37 ist.
46. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei drei weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease und Lipase; Amylase, Protease und Mannanase; Amylase, Protease und Cellulase; Amylase, Protease und Pektatlyase; Amylase, Lipase und Mannanase; Amylase, Lipase und Cellulase; Amylase, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase und Mannanase; Protease, Lipase und Cellulase; Protease, Lipase und Pektatlyase; Lipase, Mannanase und Cellulase; Lipase, Mannanase und Pektatlyase; und Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Protease eine Protease wie in Punkt 15 ist und/oder die Amylase eine Amylase wie in Punkt 13 ist und/oder die Lipase eine Lipase wie in Punkt 26 ist und/oder die Mannanase eine Mannanase wie in Punkt 34 ist und/oder die Cellulase eine Cellulase wie in Punkt 36 ist.
47. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei drei weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease und Lipase; Amylase, Protease und Mannanase; Amylase, Protease und Cellulase; Amylase, Protease und Pektatlyase; Amylase, Lipase und Mannanase; Amylase, Lipase und Cellulase; Amylase, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase und Mannanase; Protease, Lipase und Cellulase; Protease, Lipase und Pektatlyase; Lipase, Mannanase und Cellulase; Lipase, Mannanase und Pektatlyase; und Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Protease eine Protease wie in Punkt 15 ist.
48. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei drei weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease und Lipase; Amylase, Protease und Mannanase; Amylase, Protease und Cellulase; Amylase, Protease und Pektatlyase; Amylase, Lipase und Mannanase; Amylase, Lipase und Cellulase; Amylase, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase und Mannanase; Protease, Lipase und Cellulase; Protease, Lipase und Pektatlyase; Lipase, Mannanase und Cellulase; Lipase, Mannanase und Pektatlyase; und Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Amylase eine Amylase wie in Punkt 13 ist.
49. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei drei weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease und Lipase; Amylase, Protease und Mannanase; Amylase, Protease und Cellulase; Amylase, Protease und Pektatlyase; Amylase, Lipase und Mannanase; Amylase, Lipase und Cellulase; Amylase, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase und Mannanase; Protease, Lipase und Cellulase; Protease, Lipase und Pektatlyase; Lipase, Mannanase und Cellulase; Lipase, Mannanase und Pektatlyase; und Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Lipase eine Lipase wie in Punkt 26 ist.
50. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei drei weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease und Lipase; Amylase, Protease und Mannanase; Amylase, Protease und Cellulase; Amylase, Protease und Pektatlyase; Amylase, Lipase und Mannanase; Amylase, Lipase und Cellulase; Amylase, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase und Mannanase; Protease, Lipase und Cellulase; Protease, Lipase und Pektatlyase; Lipase, Mannanase und Cellulase; Lipase, Mannanase und Pektatlyase; und Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Mannanase eine Mannanase wie in Punkt 34 ist.
51 . Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei drei weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease und Lipase; Amylase, Protease und Mannanase; Amylase, Protease und Cellulase; Amylase, Protease und Pektatlyase; Amylase, Lipase und Mannanase; Amylase, Lipase und Cellulase; Amylase, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase und Mannanase; Protease, Lipase und Cellulase; Protease, Lipase und Pektatlyase; Lipase, Mannanase und Cellulase; Lipase, Mannanase und Pektatlyase; und Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Cellulase eine Cellulase wie in Punkt 36 ist.
52. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei vier weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase und Mannanase; Amylase, Protease, Lipase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Protease, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Protease eine Protease wie in einem der Punkte 14 bis 19 ist und/oder die Amylase eine Amylase wie in einem der Punkte 11 bis 13 ist und/oder die Lipase eine Lipase wie in den Punkten 25, 26 oder 28 ist und/oder die Mannanase eine Mannanase wie in den Punkten 33 bis 35 ist und/oder die Cellulase eine Cellulase wie in den Punkten 36 oder 37 ist.
53. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei vier weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase und Mannanase; Amylase, Protease, Lipase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Protease, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Protease eine Protease wie in Punkt 15 ist und/oder die Amylase eine Amylase wie in Punkt 13 ist und/oder die Lipase eine Lipase wie in Punkt 26 ist und/oder die Mannanase eine Mannanase wie in Punkt 34 ist und/oder die Cellulase eine Cellulase wie in Punkt 36 ist.
54. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei vier weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase und Mannanase; Amylase, Protease, Lipase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Protease, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Protease eine Protease wie in Punkt 15 ist.
55. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei vier weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase und Mannanase; Amylase, Protease, Lipase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Protease, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Amylase eine Amylase wie in Punkt 13 ist.
56. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei vier weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase und Mannanase; Amylase, Protease, Lipase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Protease, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Lipase eine Lipase wie in Punkt 26 ist.
57. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei vier weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase und Mannanase; Amylase, Protease, Lipase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Protease, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Mannanase eine Mannanase wie in Punkt 34 ist.
58. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei vier weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase und Mannanase; Amylase, Protease, Lipase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Protease, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Cellulase eine Cellulase wie in Punkt 36 ist.
59. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei fünf weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Protease eine Protease wie in einem der Punkte 14 bis 19 ist und/oder die Amylase eine Amylase wie in einem der Punkte 11 bis 13 ist und/oder die Lipase eine Lipase wie in den Punkten 25, 26 oder 28 ist und/oder die Mannanase eine Mannanase wie in den Punkten 33 bis 35 ist und/oder die Cellulase eine Cellulase wie in den Punkten 36 oder 37 ist.
60. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei fünf weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Protease eine Protease wie in Punkt 15 ist und/oder die Amylase eine Amylase wie in Punkt 13 ist und/oder die Lipase eine Lipase wie in Punkt 26 ist und/oder die Mannanase eine Mannanase wie in Punkt 34 ist und/oder die Cellulase eine Cellulase wie in Punkt 36 ist.
61 . Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei fünf weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Protease eine Protease wie in Punkt 15 ist.
62. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei fünf weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Amylase eine Amylase wie in Punkt 13 ist.
63. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei fünf weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Lipase eine Lipase wie in Punkt 26 ist.
64. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei fünf weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Mannanase eine Mannanase wie in Punkt 34 ist.
65. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei fünf weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Cellulase; Amylase, Protease, Lipase, Mannanase und Pektatlyase; Amylase, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase; und Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Cellulase eine Cellulase wie in Punkt 36 ist.
66. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei sechs weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Protease eine Protease wie in einem der Punkte 14 bis 19 ist und/oder die Amylase eine Amylase wie in einem der Punkte 11 bis 13 ist und/oder die Lipase eine Lipase wie in den Punkten 25, 26 oder 28 ist und/oder die Mannanase eine Mannanase wie in den Punkten 33 bis 35 ist und/oder die Cellulase eine Cellulase wie in den Punkten 36 oder 37 ist.
67. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei sechs weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Protease eine Protease wie in Punkt 15 ist und/oder die Amylase eine Amylase wie in Punkt 13 ist und/oder die Lipase eine Lipase wie in Punkt 26 ist und/oder die Mannanase eine Mannanase wie in Punkt 34 ist und/oder die Cellulase eine Cellulase wie in Punkt 36 ist.
68. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei sechs weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Protease eine Protease wie in Punkt 15 ist.
69. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei sechs weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Amylase eine Amylase wie in Punkt 13 ist.
70. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei sechs weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Lipase eine Lipase wie in Punkt 26 ist. 71 . Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei sechs weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Mannanase eine Mannanase wie in Punkt 34 ist.
72. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei sechs weitere Enzyme umfasst und aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, wobei die Cellulase eine Cellulase wie in Punkt 36 ist.
73. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei der Waschmittelinhaltsstoff aus der aus Tensiden, Buildern, Komplexbildnern, Polymeren, Glaskorrosionsinhibitoren, Korrosionsinhibitoren, Bleichmitteln wie Persauerstoffverbindungen, Bleichaktivatoren oder Bleichkatalysatoren, wassermischbaren organischen Lösungsmitteln, Enzymstabilisatoren, Sequestrierungsmitteln, Elektrolyten, pH-Regulatoren und/oder weiteren Hilfsstoffen wie optischen Aufhellern, Vergrauungsinhibitoren, Farbübertragungsinhibitoren, Schaumregulatoren sowie Färb- und Duftstoffen sowie Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
74. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei das Wasch- und Reinigungsmittel im Wesentlichen frei von borhaltigen Verbindungen ist, vorzugsweise frei von borhaltigen Verbindungen ist; und/oder das Wasch- und Reinigungsmittel in 1 Gew.-%iger Lösung in entionisiertem Wasser bei 20°C einen pH-Wert in einem Bereich von etwa 6 bis etwa 11 , insbesondere von etwa 6,5 bis etwa 10,5, weiter bevorzugt von etwa 7 bis etwa 10, besonders bevorzugt von etwa 8 bis etwa 9 aufweist.
75. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Punkte, wobei das Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend (A) mindestens ein Dispersin, wobei das Dispersin ß-1 ,6-N- Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71 %, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist, und (B) mindestens drei, zunehmend bevorzugt mindestens vier, fünf oder sechs, weitere Enzyme, wobei die weiteren Enzyme aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt sind, eine verbesserte Reinigungsleistung an verschiedenen Anschmutzungen, zeigt, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C.
76. Wasch- und Reinigungsmittel, vorzugsweise Textilwaschmittel, besonders bevorzugt flüssiges Textilwaschmittel, umfassend
(A) mindestens ein Dispersin, wobei das Dispersin ß-1 ,6-N-Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist, vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 5 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 4 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,15 bis 2,5 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels, wobei das Dispersin eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der Q3F-H15Y-V140l-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-N267T- H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-T17W-A49W-N59E-S163P-S186R-D207N- T218Q-S225G-N227T-G235W-S237W-N252P-H272P-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H15Y- T17W-A49W-N59E-S163P-S186R-T218Q-S225G-N227T-G235W-S237W-N252P-H272P-Y281 P- K308Q-K309E-K312Q, Q3F-T17W-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P- N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308E-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-T17W-S163P-S186R- Q215K-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-N267T-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E- K312Q, Q3F-H 15Y-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-N267T- H272P-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T- E232D-G235W-N252P-N260Q-H272P-F276A-S279D-Y281 P-K308E-K309E-K312Q, Q3F-H15Y- T17W-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-N252P-N260Q-N267T-H272V-S279D-Y281 P- K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P- N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H 15Y-T17W-S163P-S186R- Q215K-S225G-N227T-E232D-N252P-N267T-H272V-F276A-S279G-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3F-H15Y-A49W-N59E-V140I-S163P-S186R-Q215K-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q- N267T-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3I-H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G- N227T-E232D-N252P-N260Q-N267T-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q, Q3I-H15Y- A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-N252P-N260Q-N267T-H272P-S279D-Y281 P- K308Q-K309E-K312Q, Q3I-H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P- N260Q-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312E, Q3I-H15Y-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G- N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-H272V-S279D-Y281 P-K308E-K309E-K312Q, Q3I-H15Y- A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-G235W-N252P-N260Q-H272V-S279D-Y281 P- K308Q-K309E-K312Q und H 15Y-T17W-A49W-N59E-S163P-S186R-S225G-N227T-E232D-G235W- N252P-N260Q-H272V-S279D-Y281 P-K308Q-K309E-K312Q bestehenden Gruppe ausgewählt ist, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:1 ;
(B) mindestens drei, zunehmend bevorzugt mindestens vier, fünf oder sechs, weitere Enzyme, wobei die weiteren Enzyme aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt sind, insgesamt vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 10 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 8 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,2 bis 6 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels, wobei die mindestens drei weiteren Enzyme unterschiedlich voneinander sind und ausgewählt sind aus
(a) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:6 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder (b) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an der Position, die der Position 101 entspricht, die Aminosäuresubstitution R101 E, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61 , 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161 , 163, 171 , 172, 185, 199, 205, 209, 222, 238, 244, 261 und 262 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus S3T, V4I, R45E, R45D, R45Q, P55N, T58W, T58Y, T58L, Q59D, Q59M, Q59N, Q59T, G61 D, G61 R, S87E, G97S, A98D, A98E, A98R, S106A, S106W, N117E, H120V, H120D, H120K, H120N, S124M, P129D, E136Q, Q137H, S143W, S156D, S161T, S163A, S163G, Y171 L, A172S, N185Q, V199M, V205I, Y209W, M222Q, N238H, V244T, N261T, L262N, L262Q, L262D, L262E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Aminosäuresubstitutionskombination der Gruppe (ii) aus der aus N238E-L262E, S156D-L262E, S3T-V4I-V205I, S3T-V4I-A228V, G195E- V199M, H120D-S163G-N261 D, N76D-A228V-N261 D, S3T-N76D-S156D-Y209W, Q137H-S141 H-
R145H-N238E-L262E, Q137H-S141 H-R145H-S156D-L262E, N76D-Q137H-S141 H-R145H-A228V- N261 D, N76D-Q137H-S141 H-R145H-S163G-N238E, H120D-Q137H-S141 H-R145H-S163G-N261 D, S3T-N76D-Q137H-S141 H-R145H-S156D-Y209W bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(c) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:13 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:13, (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231 R und N233R und optional (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91 , 96, 111 , 163, 208, 210, 211 , 231 , 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91 Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211 N, T231 R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Lipase eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus T231 R-N233R, P208N-T231 R-N233R, F211 N-T231 R-N233R, T231 R-N233R-P253N, N33Q-G91Q-E210Q-I255A, N33Q-G91Q-E210Q- T231 R-N233R-I255A, D96E-T231 R-N233R, N33Q-D96E-T231 R-N233R, N33Q-D111 A-T231 R- N233R, N33Q-T231 R-N233R-P256T, N33Q-G38A-G91T-G163K-T231 R-N233R-D254S, N33Q-G38A- G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-D96E-D111 A-G163K- T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91 T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91 T-D96E-
D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231 R-N233R-D254S, T231 R-N233R-D254S- P256T, G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-N33Q-G38A-G91 T-D96E-G163K-T231 R-N233R- D254S-P256T, D27R-G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-G163K- T231 R-N233R-D254S, D27R-G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-D111 A- G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91 T-D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R- G38A-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-G163K-T231 R-N233R- D254S, D27R-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-G163K-T231 R- N233R-D254S-P256T, D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D111 A-T231 R-N233R, D111A- T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R, D27R-D96E-D111 A- T231 R-N233R, D27R-G38A-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A- D96E-D111A-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-D111A-G163K-E210Q-T231 R- N233R-D254S-P256T, D27R-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111A-G163K-T231 R-N233R, D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-P256T, D96E-D111 A-T231 R-N233R, D96E-D111 A-T231 R-N233R-D254S, D96E-D111 A-T231 R-N233R- D254S-P256T, D96E-D111 A-T231 R-N233R-P256T, D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231 R-N233R-P256T, G38A-D96E-D111 A-T231 R- N233R, G91T-D96E-D111 A-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, G91T-D96E-D111 A-T231 R- N233R, G91T-D96E-T231 R-N233R, G91T-T231 R-N233R-D254S-P256T, N33Q-D96E-D111 A- G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, T231 R-N233R-D254S-P256T und T231 R-N233R-P256T bestehenden Gruppe ausgewählt, ist.
(d) einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:20 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(e) einer Cellulase, die cellulolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:22 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und
(C) mindestens einen Inhaltsstoff, vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 99,9 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels.
77. Verfahren zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Punkte 1 bis 76 angewendet wird, wobei das Verfahren vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C, durchgeführt wird.
78. Verwendung eines Wasch- oder Reinigungsmittels nach einem der Punkte 1 bis 76 zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C.
79. Verwendung eines Dispersin in einem Wasch- oder Reinigungsmittels nach einem der Punkte 1 bis 76 zur Verbesserung der Reinigungsleistung des Wasch- oder Reinigungsmittels an verschiedenen Anschmutzungen, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C.
80. Verwendung eines Dispersins in einem Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Punkte 1 bis 76 zur Verbesserung der proteolytischen Reinigungsleistung des Wasch- oder Reinigungsmittels, insbesondere an bluthaltigen Anschmutzungen, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C.
81 . Verwendung nach einem der Punkte 78 bis 80, wobei das Dispersin ein Dispersin gemäß Punkt 2 ist, wobei die weiteren Enzyme verschieden voneinander sind und aus der aus Protease, Amylase, Lipase, Mannanase, Cellulase und Pektatlyase bestehenden Gruppe ausgewählt sind, und wobei die Protease eine Protease wie in Punkt 15 ist und/oder die Amylase eine Amylase wie in Punkt 13 ist und/oder die Lipase eine Lipase wie in Punkt 26 ist und/oder die Mannanase eine Mannanase wie in Punkt 34 ist und/oder die Cellulase eine Cellulase wie in Punkt 36 ist.
BEISPIELE
Tabelle 1 : Verwendete Waschmittelmatrix
Figure imgf000102_0001
In die in Tabelle 1 genannte Waschmittelmatrix wurden Enzyme nach dem in Tabelle 2 gezeigten Schema eingearbeitet. Dabei wurde das jeweilige Enzym in den zu vergleichenden Ansätzen aktivitätsgleich eingesetzt.
Tabelle 2: Verwendete Enzyme
Figure imgf000102_0002
Anschmutzunqen:
1 . CFT CS-01 : Blood (aged)
2. CFT CS-05S: mayonnaise/carbon black
3. CFT CS-37: full egg/carbon black
4. CFT CS-26: starch: corn (colored)
5. CFT CS-61 : pigment, oil (mix)
Waschbedinqunqen:
Textile Flächengebilde wurden mit standardisieren Anschmutzungen versehen und anschließend bei 40°C mit Waschflotten, gewaschen, die jeweils 1 g/L Waschmittel (gemäß Tabelle 1 mit einer Enzymkombination gemäß Tabelle 2) enthielten (Waschmaschine Miele WCI 360 WTL, 16° dH, Waschprogramm 124 min, davon 75 min Hauptwaschgang). Die Textilien wurden getrocknet und mit einem Farbmessgerät die Helligkeit bestimmt. Je heller das Gewebe, desto besser die Reinigungsleistung. Gemessen wird hier der Y-Wert = Helligkeit, je höher desto heller. Für jede Anschmutzung wurde für jeden Ansatz V1 bis V4 und E1 bis E4 eine fünffache Bestimmung durchgeführt. In Tabellen 3 bis 6 sind die jeweiligen Ergebnisse (Mittelwert) gezeigt. Differenzwerte von > 0,5 werden als signifikant angesehen.
Tabelle 3: Waschleistunq bei 40°C
Figure imgf000103_0001
Tabelle 4: Waschleistunq bei 40°C
Figure imgf000103_0002
Tabelle 5: Waschleistunq bei 40°C
Figure imgf000103_0003
Tabelle 6: Waschleistunq bei 40°C
Figure imgf000104_0001
Die Ergebnisse zeigen, dass Dispersin die Reinigungsleistung von enzymhaltigen Formulierungen an Anschmutzungen, die typischerweise nicht enzymsensitiv sind (CFT CS-05S, CFT CS-09), verbessert (Tabellen 3 bis 6).
Die Ergebnisse zeigen weiter, dass Dispersin die Reinigungsleistung an proteasesensitiven Anschmutzungen (CFT CS-01 , CFT CS-37) verbessert, d.h. die Proteaseleistung boostert (Tabelle 3).
Die Ergebnisse zeigen noch weiter, dass Dispersin die Reinigungsleistung an einer amylasesensitiven Anschmutzung (CFT CS-26) verbessert, obwohl keine Amylase in der Formulierung enthalten ist (Tabelle 4).
Die erfindungsgemäße Kombination von Dispersin mit drei weiteren Enzymen führt zu einer überraschenden Verbesserung der Reinigungsleistung an verschiedenen Anschmutzungen, insbesondere an typischerweise nicht enzymsensitiven Anschmutzungen.

Claims

PATENTANSPRÜCHE
1 . Wasch- und Reinigungsmittel, vorzugsweise Textilwaschmittel, besonders bevorzugt flüssiges Textilwaschmittel, umfassend
(A) mindestens ein Dispersin, wobei das Dispersin ß-1 ,6-N-Acetylglucosaminidase-Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist, vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 5 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 4 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,15 bis 2,5 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels;
(B) mindestens drei, zunehmend bevorzugt mindestens vier, fünf oder sechs, weitere Enzyme, wobei die weiteren Enzyme aus der aus Amylase, Protease, Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt sind, insgesamt vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 10 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 8 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,2 bis 6 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels, und
(C) mindestens einen Inhaltsstoff, vorzugsweise in einer Menge von 0,01 bis 99,9 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- und Reinigungsmittels.
2. Wasch- und Reinigungsmittel nach Anspruch 1 , wobei das Dispersin, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:1 , an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 2, 3, 12, 15, 17, 18, 19, 22, 23, 24, 25, 26, 30, 32, 34, 43, 44, 45, 49, 52, 54, 56, 57, 58, 59, 60, 62, 63, 67, 68, 71 , 72, 74, 77, 79, 80, 81 , 82, 90, 99, 100, 103, 104, 105, 106, 107, 110, 111 , 113, 114, 116, 117, 118, 119, 120, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 131 , 135, 138, 139, 140, 142, 145, 147, 148, 149, 150, 151 , 152, 163, 164, 167, 168, 170, 171 , 173, 174, 175, 177, 178, 179, 181 , 185, 186, 187, 188, 189,
199, 200, 203, 204, 205, 207, 208, 210, 215, 217, 218, 221 , 222, 224, 225, 227, 230, 232, 233, 234, 235, 237, 244, 249, 251 , 252, 253, 254, 256, 260, 261 , 262, 263, 264, 265, 267, 268, 270, 271 , 272, 273, 274, 276, 278, 279, 280, 281 , 282, 283, 284, 287, 288, 290, 291 , 296, 300, 301 , 303, 304, 305, 306, 308, 309, 312, 314, 315, 319, 321 und 323 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution und/oder -deletion, die aus der aus D2A, D2L, D2N, D2R, D2V, D2W, Q3F, Q3I, Q3L, Q3M, Q3P, Q3V, Q3Y, Q3T, S12A, H15F, H15Y, T17W, T17C, T17E, T17F, T17M, T17R, T17V, V18L, E19D, E19N, E19P, K22A, K22M, K22V, S23C, S23E, S23I, S23L, S23R, S23T, S23V, V25R, D26M, Y30*, Y30D, Y30L, Y30M, Y30N, Y30R, Y30T, Y30V, G32L, G32M, G32R, N43*, N43H, N43L, E44*, N45D, N45L, N45V, A49W, A49Y, Y52*, Y52M, G54L, G54M, G54N, S56T, S56W, S57W, E58N, N59A, N59C, N59D, N59E, N59F, N59M, N59R, N59V, N59W, T60V, N62C, N62D, N62H, N62Q, N62W, T63C, T63D, T63L, T63N, T63R, T63V, K67A, K67L, N68L, N68Q, L71 H, L71N, L71 R, L71V, L71W, S72*, S72C, S72D, S72E, S72F, S72G, S72I, S72M, S72N, S72R, S72T, S72Y, I74L, S77A, D79V, K80*, K80E, K80H, K80L, K80N, K80Q, K80V, K80W, D81A, D81G, D81 L, D81 R, D81S, D81T, D81V, D81W, I82V, L90F, E99Q, E99R, L100S, K103A, K103R, K104N, K104W, D105N, V106A, V106D, V106E, V106H, V106K, V106L, V106M, V106N, V106Q, V106W, V106Y, K107A, K107C, K107L, K107M, K107T, K107V, K107W, N110M, N110R, N110V, D111A, D111 E, D111 M, D111 N, D111Q, D111 R, D111V, D111W, V113T, T114C, T114S, Y116D, Y116N, Y116R, S117*, S117D, S117H, S117N, S117P, E118*, E118A, E118D, E118G, E118L, E119G, E119W, T120I, T120L, T120M, T120V, T120W, D122*, D122H, D122R, Y123W, Y124C, Y124I, Y124K, Y124L, Y124M, Y124Q, Y124R, Y124T, Y124V, Y124W, D125C, D125G, D125K, D125Q, D125R, N126V, R127D, R127H, R127K, R127L, R127M, R127Q, R127W, V128C, V128L, V128T, D131V, Q135*, Q135A, Q135D, Q135E, Q135K, Q135M, Q135Y, D138K, D138L, D138M, D138Q, D138R, D138S, D138V, D138W, E139W, D142R, D142W, Y145*, Y145H, Y145L, Y145N, Y145V, P147A, P147C, P147D, P147F, P147G, P147L, P147M, P147R, P147S, P147T, P147V, K148A, K148D, K148L, K148V, F149L, F149M, F149N, E150D, E150H, E150K, E150L, E150M, E150N, E150R, E150V, E150W, E150Y, G151A, G151C, G151 D, G151 L, G151 N, G151 P, G151S, G151W, K152D, K152L, K152R, G164D, G164E, G164H, G164S, G164V, V167D, V167E, V167L, V167P, V167Q, V167R, V167W, H168N, L170A, L170D, L170E, L170F, L170H, L170K, L170M, L170N, L170P, L170Q, L170R, L170S, L170V, L170W, L170Y, D171A, D171 C, D171 E, D171 K, D171 L, D171 M, D171Q, D171 R, D171V, D171W, D171Y, 11730, D174H, D174M, D174N, D174V, D174W, F175Y, N177M, Q178*, Q178A, Q178K, Q178R, Q178W, I179T, S181C, S181 D, S181 F, S181G, S181 N, S181 P, S181Q, S181T, S181V, S181W, E185M, E185R, E185V, E185W, S186D, S186E, S186H, S186I, S186K, S186L, S186M, S186N, S186Q, S186R, S186V, S186W, K187C, K187D, K187G, K187R, K187S, K187V, K187W, Y188P, E189L, E189V, E189W, S199C, S199L, S199M, S199Y, E200D, E200F, E200K, E200L, E200M, E200N, E200R, E200W, A203C, A203D, A203E, A203G, A203L, A203M, A203P, A203R, A203S, A203T, A203V, A203W, N204L, N204M, N204V, N204W, N204Y, L205I, D207A, D207C, D207E, D207G, D207N, D207Q, D207S, D207V, D207W, S208A, S208C, S208D, S208G, S208L, S208Q, S208T, S208V, S208W, S210T, Q215R, Q215M, Q215L, Q215*, S217V, T218A, T218L, T218Q, T218R, T218V, G222D, E224A, E224P, N227A, N227Q, N227R, N227S, N227T, N227K, D230*, D230R, D230T, D230W, E232D, E232V, N233H, N233Q, N233R, N233W, W234R, G235W, G235A, G235E, G235F, G235H, G235I, G235L, G235M, G235N, G235P, G235S, G235V, S237C, S237G, S237M, S237N, S237W, S237Y, Y244C, Y244E, Y244M, L249H, L249K, L249Q, L249R, L249W, L249Y, S251 L, S251 N, S251 R, S251W, N252P, N252C, G253D, G253W, F254I, F254L, F254M, F254Y, Q256E, Q256R, N260*, N260A, N260C, N260E, N260I, N260K, N260L, N260M, N260Q, N260R, N260V, N260W, N260Y, E261*, E261A, E261 D, E261 R, E261W, Q262*, Q262F, Q262H, Q262W, Q262Y, M263K, M263L, M263Q, D264*, D264C, D264E, Y265F, N267S, N267T, W268C, W268E, W268M, W268R, Y270F, A271 D, A271G, H272D, H272I, Y281 P, Y282E, Y282N, Y281 R, H272W, N273W, K274R, K274A, K274H, F276A, F276C, F276K, F276N, F276G, F276L, F276M, F276P, F276S, F276V, F276W, I278A, I278K, I278N, I278Q, I278V, S279C, S279D, S279E, S279G, S279N, D280C, D280E, Y281*, Y281A, Y281C, Y281 H, Y281 K, Y281 N, Y281 P, Y282E, Y282N, H283I, A284I, A284L, A284N, A284P, A284T, A284V, T287N, S288D, S288K, S288N, V290I, K291 L, K291 R, K291V, T296C, E300A, E300D, H301C, H301 N, H301 R, T303A, T303C, T303G, T303K, T303Q, T303R, T303W, D304C, D304M, L305M, L305N, S306C, K308A, K308D, K308G, K308I, K308L, K308Q, K308S, K308T, K308V, K308Y, K309A, K309C, K309D, K309H, K309L, K309M, K309N, K309Q, K309S, K309T, K309I, K312A, K312L, K312M, K312N, K312Q, K312S, K312W, E314I, E314L, E314V, L315I, L315V, R319A, N323R und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
3. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei die mindestens drei weiteren Enzyme umfassen
(a) mindestens eine Protease, mindestens eine Amylase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Lipase, Mannanase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(b) mindestens eine Protease, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Amylase, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(c) mindestens eine Amylase, mindestens eine Mannanase und mindestens ein Enzym, das aus der aus Protease, Lipase, Cellulase, Pektatlyase und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
4. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei die mindestens drei weiteren Enzyme unterschiedlich voneinander sind und ausgewählt sind aus
(a) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:4 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 60% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:4, an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 93, 116, 118, 129, 133, 134, 140, 142, 146, 147, 149, 151 , 152, 169, 174, 183, 184, 186, 189, 193, 195, 197, 198, 200, 203, 206, 210, 212, 213, 235, 243, 244, 260, 262, 284, 303, 304, 320, 338, 347, 359, 418, 431 , 434, 439, 447, 458, 469, 476 und 477 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution und/oder -deletion aufweist, die aus der aus Aminosäuredeletionen an den Positionen 183 und 184 und E260A, E260D, E260C, E260Q, E260L, E260M, E260F, E260P, E260S, E260W, E260V, E260G, E260H, E260I, E260K, E260N, E260R, E260T, E260Y, G304R, G304K, G304E, G304Q, W140Y, W140F, W189E, W189G, W189T, D134E, F262G, F262P, W284D, W284H, W284F, W284Y, W284R, W347H, W347F, W347Y, W439R, W439G, G476E, G476Q, G476R, G476K, G477E, G477Q, G477K, G477M, G477R, N195F, N195Y, N197F, N197L, Y198N, Y200F, Y203F, I206H, I206L, I206N, I206F, I206Y, H210Y, E212V, E212G, V213A, M116T, Q129L, G133E, E134Y, K142R, P146S, G147E, G149R, N151 R, Y152H, Q169E, N174R, A186R, Y243F, S244Q, G303V, R320N, R359I, N418D, A447V und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist; und/oder
(b) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:5 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(c) einer a-Amylase, die amylolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:6 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(d) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an der Position, die der Position 101 entspricht, die Aminosäuresubstitution R101 E, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 3, 4, 45, 55, 58, 59, 61 , 87, 97, 98, 106, 117, 120, 124, 129, 136, 137, 143, 156, 161 , 163, 171 , 172, 185, 199, 205, 209, 222, 238, 244, 261 und 262 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus S3T, V4I, R45E, R45D, R45Q, P55N, T58W, T58Y, T58L, Q59D, Q59M, Q59N, Q59T, G61 D, G61 R, S87E, G97S, A98D, A98E, A98R, S106A, S106W, N117E, H120V, H120D, H120K, H120N, S124M, P129D, E136Q, Q137H, S143W, S156D, S161T, S163A, S163G, Y171 L, A172S, N185Q, V199M, V205I, Y209W, M222Q, N238H, V244T, N261T, L262N, L262Q, L262D, L262E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(e) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:9 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:8, (i) an den Positionen, die den Positionen 9, 130, 133, 144, 217, 252 und 271 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus P9T, N130D, N130V, T133A, N144K, Y217M, N252T, Q271 E und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 6, 61 , 62, 63, 89, 99, 101 , 131 , 156, 166, 170, 187, 188, 189, 211 und 224 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus Y6F, Y6W, F61G, Q62N, S63Q, S89A, S89G, N99H, D101S, D101 E, D101A, G131 H, G131Y, G131 F, S156R, G166A, G166M, G166L, G166I, K170R, K170G, N187D, N188G, S189T, S189L, S189I, S189R, S211 N, S211Q, S224A, S224G und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(f) einer Protease, die proteolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:7 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:7 (i) an den Positionen, die den Positionen 3, 4, 99 und 199 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen S3T, V4I, R99E und V199I, und (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 74, 136, 143, 154, 160, 161 , 163, 171 , 181 , 183, 185, 200, 203, 209, 212 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus N74D, N74E, N74Q, A136Q, R143L, R143W, R143Y, S154D, S154Q, S160G, Y161T, A163G, V171 L, A181 D, F183R, Q185R, Q200A, Q200L, Q200S, Q200T, Y203K, Y203V, Y203W, A209K, A209W, N212S, N212T, L256D, L256E, L256Q und Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(g) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:13 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:13, (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231 R und N233R und optional (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91 , 96, 111 , 163, 208, 210, 211 , 231 , 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211 N, T231 R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(h) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:14 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(i) einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:19 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(j) einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NQ:20 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(k) einer Mannanase, die mannanabbauende Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:21 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(l) einer Cellulase, die cellulolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:22 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist; und/oder
(m) einer Cellulase, die cellulolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:23 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% identisch ist.
5. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei der Waschmittelinhaltsstoff aus der aus Tensiden, Buildern, Komplexbildnern, Polymeren, Glaskorrosionsinhibitoren, Korrosionsinhibitoren, Bleichmitteln wie Persauerstoffverbindungen, Bleichaktivatoren oder Bleichkatalysatoren, wassermischbaren organischen Lösungsmitteln, Enzymstabilisatoren, Sequestrierungsmitteln, Elektrolyten, pH-Regulatoren und/oder weiteren Hilfsstoffen wie optischen Aufhellern, Vergrauungsinhibitoren, Farbübertragungsinhibitoren, Schaumregulatoren sowie Färb- und Duftstoffen sowie Kombinationen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
6. Wasch- und Reinigungsmittel nach einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei das Wasch- und Reinigungsmittel im Wesentlichen frei von borhaltigen Verbindungen ist, vorzugsweise frei von borhaltigen Verbindungen ist; und/oder das Wasch- und Reinigungsmittel in 1 Gew.-%iger Lösung in entionisiertem Wasser bei 20°C einen pH-Wert in einem Bereich von etwa 6 bis etwa 11 , insbesondere von etwa 6,5 bis etwa 10,5, weiter bevorzugt von etwa 7 bis etwa 10, besonders bevorzugt von etwa 8 bis etwa 9 aufweist.
7. Verfahren zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1 bis 6 angewendet wird, wobei das Verfahren vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C, durchgeführt wird.
8. Verwendung eines Wasch- oder Reinigungsmittels nach einem der Ansprüche 1 bis 6 zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C.
9. Verwendung eines Dispersin in einem Wasch- oder Reinigungsmittels nach einem der Ansprüche 1 bis 6 zur Verbesserung der Reinigungsleistung des Wasch- oder Reinigungsmittels an verschiedenen Anschmutzungen, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C.
10. Verwendung eines Dispersins in einem Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1 bis 6 zur Verbesserung der proteolytischen Reinigungsleistung des Wasch- oder Reinigungsmittel, insbesondere an bluthaltigen Anschmutzungen, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 40°C.
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