BE473219A - - Google Patents
Info
- Publication number
- BE473219A BE473219A BE473219DA BE473219A BE 473219 A BE473219 A BE 473219A BE 473219D A BE473219D A BE 473219DA BE 473219 A BE473219 A BE 473219A
- Authority
- BE
- Belgium
- Prior art keywords
- thrombokinase
- lipoid
- preparation
- trypsin
- action
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 3
- 239000002904 solvent Substances 0.000 claims description 2
- 108010074860 Factor Xa Proteins 0.000 description 10
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 10
- UHOVQNZJYSORNB-UHFFFAOYSA-N Benzene Chemical compound C1=CC=CC=C1 UHOVQNZJYSORNB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N Diethyl ether Chemical compound CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 6
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 6
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 6
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N Acetone Chemical compound CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 108010019160 Pancreatin Proteins 0.000 description 4
- 230000001112 coagulating effect Effects 0.000 description 4
- 229940055695 pancreatin Drugs 0.000 description 4
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 210000004072 lung Anatomy 0.000 description 3
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 3
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 2
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 2
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 2
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 2
- 210000004556 brain Anatomy 0.000 description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 2
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 2
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 2
- 239000012299 nitrogen atmosphere Substances 0.000 description 2
- 235000004252 protein component Nutrition 0.000 description 2
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 2
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 2
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 1
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 1
- 108010094028 Prothrombin Proteins 0.000 description 1
- 102100027378 Prothrombin Human genes 0.000 description 1
- 108090000190 Thrombin Proteins 0.000 description 1
- 210000001557 animal structure Anatomy 0.000 description 1
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 244000052616 bacterial pathogen Species 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 239000000701 coagulant Substances 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 1
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 1
- 230000001079 digestive effect Effects 0.000 description 1
- 102000038379 digestive enzymes Human genes 0.000 description 1
- 108091007734 digestive enzymes Proteins 0.000 description 1
- YWEUIGNSBFLMFL-UHFFFAOYSA-N diphosphonate Chemical compound O=P(=O)OP(=O)=O YWEUIGNSBFLMFL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 1
- 230000010534 mechanism of action Effects 0.000 description 1
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 1
- DLYUQMMRRRQYAE-UHFFFAOYSA-N phosphorus pentoxide Inorganic materials O1P(O2)(=O)OP3(=O)OP1(=O)OP2(=O)O3 DLYUQMMRRRQYAE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 1
- 229940039716 prothrombin Drugs 0.000 description 1
- 239000008174 sterile solution Substances 0.000 description 1
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 description 1
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 229960004072 thrombin Drugs 0.000 description 1
- 230000009466 transformation Effects 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
- C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
- C12N9/64—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue
- C12N9/6421—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue from mammals
- C12N9/6424—Serine endopeptidases (3.4.21)
- C12N9/6432—Coagulation factor Xa (3.4.21.6)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
- C12Y304/21—Serine endopeptidases (3.4.21)
- C12Y304/21006—Coagulation factor Xa (3.4.21.6)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Medicines Containing Plant Substances (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Description
la Société dite: Produits Roche Société Anonyme 157, Avenue du Roi, à Forest, Bruxelles, La thrombokinase, qui est le ferment effectuant la transformation de la prothrombine en thrombine, a déjà été l'objet de nombreuses recherches, sans qu'il ait été possible jusqu'à aujourd'hui d'en élucider la constitution et le mécanisme d'action. La thrombokinase comporte d'après Howell <EMI ID=1.1> préparation de thrombokinase provenant de poumons bovins, par extraction au moyen d'alcool et d'éther, une fraction lipoidique qui possède une action coagulante. L'action de cette dernière est beaucoup moins marquée que celle de la préparation originale, et le résidu d'extraction, c'est-à-dire la fraction protéinique, est complètement inactif. La possibilité d'emploi pratique d'une thrombokinase préparée à partir d'organes animaux, tels que le cerveau et les poumons, est fortement limitée, du fait que ces préparations ne sont qu'imparfaitement solubles dans l'eau et que, par les méthodes usuelles de stérilisation, telles que chauffage ou filtration par un filtre de Seitz, elles ne peuvent pas être obtenues exemptes de germes, sans perte presque complète de leur activité. Nous avons trouvé que l'on peut obtenir une préparation stérile de thrombokinase très active et soluble dans l'eau, en combinant .'des lipoides végétaux et animaux avec des ferments digestifs tels que la pancréatine et la trypsine. On obtient ainsi, en traitant la pancréatine avec un extrait éthéré de poumons bovins séchés, une préparation de thrombokinase qui n'est guère moins active que les thrombokinases naturelles. Des préparations encore plus actives sont formées quand on utilise la trypsine cristallisée, ou une fraction de trypsine telle qu'elle est obtenue à partir de la pancréatine par précipitation fractionnée avec de l'acétone. Le lipoide est ajouté à la substance protéinique de préférence en quantité d'environ 15%. La tabelle suivante démontre l'action coagulante d'une telle préparation dé thrombokinase: <EMI ID=2.1> Il ressort de cette tabelle que le constituant lipoidique et le constituant protéinique possèdent chacun un certain effet coagulant, et que leur combinaison porte cet effet coagulant à un chiffre environ quatre fois plus élevé. Exemple 1. Une solution aqueuse de trypsine à 10% est stérilisée par filtration par un filtre de Seitz et additionnée de 2 parties d'acétone, puis le précipité obtenu est séché, après centrifugation, dans des conditions stériles. La poudre ainsi obtenue est ajoutée à une solution stérile de lipoide, dans la proportion de 6 parties de protéine sur 1 partie de lipoide. Après évaporation de l'éther dans le vide, la poudre sèche est mise en ampoules de manière stérile. S'est une préparation jaunâtre, peu hygroscopique, susceptible à l'action de l'oxygène, qui se dissout aisément dans l'eau. La solution aqueuse, opalescente par suite de sa teneur en lipoide, perd son activité en partie ou complètement dans toutes les conditions qui provoquent la dénaturation du constituant protéinique ou l'éloignement du constituant lipoidique, par exemple en réchauffant, en acidifiant ou en traitant avec des solvants, non miscibles avec l'eau. Exemple 2. 100 parties de pancréatine finement pulvérisée sont additionnées d'une solution de 15 parties d'un extrait éthéré de cerveau et le tout est bien mélangé, puis l'éther est évaporé dans le vide. Après avoir séché sur du pentoxyde de phosphore, on pulvérise finement et on conserve la préparation de thrombokinase dans une atmosphère d'azote. Exemple 3. On ajoute une solution benzénique de lipoide de graines de soja à de la trypsine cristallisée et finement pulvérisée, dans une proportion de 5 parties de trypsine sur 1 partie de lipoide. On homogénéise_en agitant soigneusement et on évapore le benzène dans le vide. La masse brunâtre obtenue est pulvérisée et conservée dans une atmosphère d'azote. Revendications. 1. Procédé pour la préparation d'un composé de thrombokinase, caractérisé par le fait que l'on fait réagir des lipoides animaux et végétaux avec des ferments digestifs et que l'on sèche le ferment coagulant ainsi obtenu dans le vide.
Claims (1)
- 2. Procédé selon la revendication 1, caractérisé par le fait que l'on effectue la réaction dans un solvant.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CH946602X | 1946-06-21 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| BE473219A true BE473219A (fr) |
Family
ID=4549775
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| BE473219D BE473219A (fr) | 1946-06-21 |
Country Status (4)
| Country | Link |
|---|---|
| BE (1) | BE473219A (fr) |
| DE (1) | DE837833C (fr) |
| FR (1) | FR946602A (fr) |
| NL (1) | NL62723C (fr) |
-
0
- BE BE473219D patent/BE473219A/fr unknown
- NL NL62723D patent/NL62723C/xx active
-
1947
- 1947-05-14 FR FR946602D patent/FR946602A/fr not_active Expired
-
1949
- 1949-11-16 DE DEH517A patent/DE837833C/de not_active Expired
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| NL62723C (fr) | |
| DE837833C (de) | 1952-05-02 |
| FR946602A (fr) | 1949-06-09 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US4289147A (en) | Process for obtaining deproteinized tobacco freed of nicotine and green pigment, for use as a smoking product | |
| CH635491A5 (fr) | Procede de desamerisation d'un hydrolysat de proteines et hydrolysat desamerise obtenu. | |
| DK145505B (da) | Fremgangsmaade til fremstilling af et nitrogenholdigt polysaccharid | |
| CN104041901B (zh) | 一种牡丹肽饮料及其制备方法 | |
| JP5659417B2 (ja) | オリーブジュース抽出物からの苦味除去方法 | |
| BR112020000967A2 (pt) | purificação de composições de proteína derivadas por tabaco | |
| JPS63283552A (ja) | ブラジル原産白甘薯を主体とした健康食品 | |
| BE473219A (fr) | ||
| EP3603616B1 (fr) | Composition pour cavité buccale, et procédé de fabrication de celle-ci | |
| DE10308298A1 (de) | Verfahren zur Herstellung von Präparationen mit hochkonzentrierten Brassica-Inhaltsstoffen und deren Verwendung | |
| JP2013023450A (ja) | ジペプチジルペプチダーゼiv阻害剤 | |
| KR101808586B1 (ko) | 정유성분을 제거한 고순도 흑마늘 진액의 제조방법 | |
| JP2006034265A (ja) | タマネギ加工食品、及びその製造方法 | |
| KR20030091616A (ko) | 골밀도 향상 치료물질제조 | |
| CN107494769B (zh) | 葡萄籽调和油及其制作方法 | |
| FR2559390A1 (fr) | Composition regenerant la peau contenant des extraits de plantes comme ingredients actifs | |
| KR102438380B1 (ko) | 커큐민의 생체이용률을 향상시킨 액상차 제조방법 | |
| CN113262187A (zh) | 一种含茶树花有效成分的面膜液 | |
| KR102397841B1 (ko) | S-gag 및 시알산 함량이 증진된 녹용 추출물의 제조방법 | |
| KR19980030115A (ko) | 측백열매를 이용한 성인병 예방용 조성물 및 그 음료의 제조방법 | |
| JPH11228431A (ja) | 脂肪分解促進剤 | |
| KR102652377B1 (ko) | 주방세제 조성물 | |
| CN119405706B (zh) | 一种人参提取组合物及其制备方法与应用 | |
| JP2002224203A (ja) | 植物抽出物を有効成分とする消臭剤 | |
| US2541676A (en) | Thromboplastic preparation |