CH409992A - Process for the production of new hexapeptides - Google Patents

Process for the production of new hexapeptides

Info

Publication number
CH409992A
CH409992A CH6134058A CH6134058A CH409992A CH 409992 A CH409992 A CH 409992A CH 6134058 A CH6134058 A CH 6134058A CH 6134058 A CH6134058 A CH 6134058A CH 409992 A CH409992 A CH 409992A
Authority
CH
Switzerland
Prior art keywords
ester
amino
group
phenylalanyl
solution
Prior art date
Application number
CH6134058A
Other languages
German (de)
Inventor
Schwyzer Robert Dr Prof
Heini Dr Kappeler
Original Assignee
Ciba Geigy
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Ciba Geigy filed Critical Ciba Geigy
Priority to CH6134058A priority Critical patent/CH409992A/en
Publication of CH409992A publication Critical patent/CH409992A/en

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/665Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans derived from pro-opiomelanocortin, pro-enkephalin or pro-dynorphin
    • C07K14/68Melanocyte-stimulating hormone [MSH]

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Endocrinology (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Description

  

  



  Verfahren zur Herstellung neuer Hexapeptide
EMI1.1     
 worin   Ri    eine   Aminoniederalky'Pgruppe    bedeutet, sowie entsprechender Verbindungen, die statt des Glutaminsäurerestes den Rest des Glutamins aufweisen.



  Die neuen Verbindungen haben die Wirkung der   natürlichen melanocytenstimulierenden    Hypophysenhormone   (MSH-Wirkung),    weisen aber diesen gegen über den Vorteil auf, dass sie viel leichter synthetisiert werden k¯nnen, da sie eine Sequenz von nur 6 Aminosäuren besitzen, während das   a-MSH    aus 13 und   das ssMSH aus    18   Ami, nosäuren    aufgebaut ist.



  Die neuen   Hexapeptide    können an Stelle der nat rlichen MSH als Heilmittel oder als Zwischenprodukte zur Herstellung von   Heilmitteln,    die eine längere Kette von Aminosäuren aufweisen, verwendet werden, insbesondere das   L-Glutamyl-L-histidyl-L-phenylalanyl-      L-arginyl ; L-tryptophyl-glycin und    das entsprechende L-Glutaminylpeptid. Als Reste der   a- (Amino-nieder-      alkyl)-amino-essigsäure    sind insbesondere L-Arginyl, L-Ornityl und L-Lysyl zu nennen.



   Die neuen Peptide können nach den für die Pep  tidherstellung    bekannten Methoden erhalten werden, wobei die Aminosäuren in der erwähnten Reihenfolge einzeln oder nach vorheriger Bildung kleinerer Peptideinheiten verknüpft werden.



   Das erfindungsgemässe Verfahren ist dadurch gekennzeichnet, dass man L-Glutaminsäure oder sein    γ-Amid, L-Histidin, L-Phenylalanin- L-α-Aminonie-      deralkyl-amino-essigsäure,    L-Tryptophan und Glycin unter   intermediärem    Schutz   van    Amino-bzw. Carboxylgruppen miteinander durch Kondensation ver  einigt.   



   Es werden zweckmϯig alle an der Reaktion nicht beteiligten, freien, funktionellen Gruppen geschützt, insbesondere mittels durch Hydrolyse oder Reduktion leicht abspaltbarer Reste,   die Carboxylgruppe vor-    zugsweise durch Veresterung, z. B. mit Methanol, Benzylalkohol oder p-Nitrobenzylalkohol,   die Amino-    gruppe beispielsweise durch Einführung des Tosyloder   Tritylrestes    oder insbesondere der   Carbobenz-      oxygruppe    oder farbiger Schutzgruppen, wie der p Phenylazo-benzyloxy-carbonylgruppe und der   p- (p'-       Methoxy-phenylazo)-benzyloxy-carbonylgruppe (MZ).   



  Zum Schutz der   hnidazolgruppe    (im) des Histidins verwendet man beispielsweise den Benzylrest und fur die Aminogruppe in der   Guanidogruppierung    des   Arginins    die   Niltrogruppe    ; die genannte Aminogruppe des   Arginins    muss aber bei der Reaktion nicht notwendig geschützt werden.



   Die Umwandlung   ei, ner geschützten NHr oder    NH-Gruppe in eine freie Gruppe sowie die   Überfüh-    rung einer funktionell abgewandelten Carboxylgruppe in eine freie Carboxylgruppe im Verlaufe des Verfahrens zur Herstellung der Hexapeptide und Zwischenprodukte kann nach an sich bekannten Metho den durch Behandlung mit hydrolysierenden bzw.   re-    duzierenden Mitteln erfolgen.



   Je nach der Arbeitsweise erhält man die neuen Verbindungen in Form von Basen oder ihren Salzen.



  Aus den Salzen können in an sich bekannter Weise die Basen gewonnen werden.



   Die   verfahrensgemäss erhaltenen Hexapeptide    können in Form von pharmazeutischen Präparaten Verwendung finden.



   In den nachfolgenden Beispielen sind die Temperaturen in Celsiusgraden angegeben.



   Beispiel   1   
N-Trityl-L-tryptophamnethylester    13 g    (0, 051 Mol)   L-Tryptophanmethylester-    hydrochlorid werden in einem   500-ml-Rundkolben    in
180 ml abs. Chioroform aufgeschlämmt, auf   0  ab-    gekühlt und mit 15, 7   ml    (0, 113 Mol) trockenem Tri  äthylamin    versetzt. Anschliessend   tägt    man unter r   Umschütteln portionenweise    14, 3 g   (0,    051 Mol) Tri  tylchlorid    in das gekühlte Reaktionsgemisch ein. Man   lässt    30 Minuten bei   0  und    6 Stunden bei Zimmertemperatur reagieren.

   Die Chloroformlösung wäscht man mit Wasser,   10 oiger Zitronensäurelösung, ln Na-      triumbicarbonatlösung und    zum Schluss mit Wasser neutral und trocknet sie über Natriumsulfat. Im Vakuum dampft man auf ein kleines Volumen ein, gibt, zur Vermeidung von allzu starkem SchÏumen,   Metha-    nol dazu und wiederholt diese Operation noch zwei weitere Male. Durch Lösen des   Verdampfungsrück-    standes in 10   ml    Methanol tritt sponbane   Kristallisa-    tion ein.

   Man isoliert 20, 9 g (88 % der Theorie) N  Trityl-tryptophanmethylester,    F.   150-152 .    Nach einmaligem Kristallisieren aus Methanol zeigt die Substanz F.   156-157 ,      [α]D = + 45¯ ¯ 1¯    (c    =    1, 075 ; Methanol).



      N-Trityl-L-tryptophan   
14,   8 g    (0, 033 Mol) N-Trityl-L-tryptophanmethylester werden in 30 ml Propylenglykol in einem Ílbad bei 200-205  gelöst. Zur heissen L¯sung gibt man 45 ml einer 20   igen Lösung von Kaliumhydroxyd    in Propylenglykol ; dabei scheidet sich wieder ein Teil des gelösten Esters ab. Nach 2 Minuten tritt wieder klare Lösung ein. Die Verseifung führt man während 6 Minuten bei einer Badtemperatur von 205  aus, kühlt anschliessend das Hydrolyseprodukt rasch ab und giesst es auf 600 ml Eiswasser. Unter intensivem Rühren und Kühlen bringt man die stark alkalische L¯sung mit   10%    iger Zitronensäurelösung auf pH 6 und extrahiert das abgeschiedene   Trityl-tryptophan    mit viel Chloroform.

   Durch Zugabe von mehr Zitronensäurelösung zur abgetrennten wässrigen Phase stellt man auf pH 5 ein und extrahiert noch zwei weitere Male mit frischem Chloroform. Die organischen Phasen wäscht man zweimal mit Wasser, trocknet über Natriumsulfat und dampft im Vakuum auf ein kleines Volumen ein. Mit   ti'efsiedendem      PetrolL    äther fällt man die Hauptmenge des N-Trityl-tryptophans aus. Nach dem Trocknen im Hochvakuum erhÏlt man 14, 38 g   (98 o der Theorie) amorphes    Produkt, das direkt zur weiteren Umsetzung verwendet werden kann.



   F.   110-120     ;   + 29' l'    (c = 1, 397 in Methanol).



      N-Trityl-L-tryptophyl-glycin-p-nitrobenzylester   
1, 84   g    (8, 75 mMol)   Glycin-p-nitrobenzylester    in 10 ml trockenem Acetonitril werden auf 0  gekühlt, die L¯sung von 2 g (9, 7   mMol)    N, N'-Dicyclohexylcarbodiimid in 8 ml Acetonitril dazu gegeben und nach 5 Minuten mit der gekühlten Lösung von 4, 3 g (9, 6 mMol) N-Trityl-L-tryptophan in   10    ml Acetonitril versetzt. Sofort beginnt die Abscheidung von Harnstoff, die nach 2 Stunden beendet ist. Gleichzeitig mit dem Dicyclohexylharnstoff scheidet sich auch der   Trityldipeptidester    als   gallertiges    Produkt ab.

   Man lϯt 4 Stunden bei   0     reagieren, dampft anschliessend das Lösungsmittel im Vakuum vollständig ab und zerreibt zur Entfernung des nicht umgesetzten N, N'-Dicyclo-hexylcarbodiimids den Verdampfungs  rückstand mit viel Petroläther.   



   Durch wiederholtes Extrahieren des   Reaktions-    gemisches mit eiskaltem Methylenchlorid und Methy  lenchlorid/Ather    trennt man 1, 7 g   Dicyclohexylharn-    stoff ab.



   Die   Methylenchloridextrakte    werden auf   ein klei-    nes Volumen eingeengt und mit viel   tiefsiedendem    Petroläther der   Trityldipeptidester    ausgefällt. Aus 85 ml 95 % igem Methanol kristallisieren 5, 3 g N-Tri  tyl-L-tryptophyl-glycin-o-nitrobenzylester als    feine Nadeln. F. 169-170¯ ;   [α]D = - 10¯ ¯ 1¯(c = 0,    95 in Methanol).



   Die Mutterlauge wird zur Trockne eingedampft, der Rückstand in Chloroform mit eiskalter   10% iger    Zitronensäure, einmal mit eiskalter ln Salzsäure, ln Natriumbicarbonat und zum Schluss mit Wasser neu  tral    gewaschen. Nach Verdampfen der getrockneten   Chloroformphasen    hinterbleiben 1, 3 g schaumiges Material, das, aus 95%igem Methanol kristallisiert, noch weitere   500    mg Trityldipeptidester ergibt.



  F.   165-167 .   



   Die Totalausbeute beträgt 4 g   (= 74 %    der Theorie).   



   N-Carbobenzyloxy-L-tryptophylwglycin-benzylester   
Zur L¯sung von   1    g (3   mMol)    Carbobenzoxytryptophan in 20 ml trockenem Essigester gibt man eine L¯sung von 660 mg (4   mMo1)      Glycinbenzylester    in 5 ml Essigester und zum Schluss 650 mg (3, 15   mMoT)      N. N-Dicyclohexyl-carbodiimid.    Schon nach 15 Minuten   beginnt    die Abscheidung von   Dicyclo-      hexyl-harnstoff.    Man lässt 16 Stunden bei Zimmertemperatur   reagieren, filtriert vom auskristallisierten    Harnstoff ab und gibt zum Filtrat 0, 1 ml Eisessig.



  Nach   15minutigem    Stehen wäscht man die Essigesterlösung mit In SalzsÏure, Wasser,   1,      4% iger    Ammoniaklösung und wieder mit Wasser neutral. Die organischen Phasen werden auf ein kleines Volumen ein  geengt,    mit   tiefsiedendem    Petroläther bis zur schwa chen Trübung versetzt und bei   0     belassen. Der Carbobenzyloxy-dipeptidester scheidet sich als   galler-    tiges Produkt ab. Durch Zugabe von mehr   Petrol-    äther und intensives Kratzen unter öfterem   Aufwär-    men in einem Wasserbad von 40  erhält man ein weisses mikrokristallines Pulver.



   Die Ausbeute ist 950 mg   (= 66% der Theorie)      Carbobenzyl-L-tryptophyl-glycin-benzylester,    F. 117 bis 118  ;   [α]25D=-19¯ ¯ 1¯ (c = 0,   950 in Methanol). p-   ; benzyloxy-carbonyl-       L-tryptophyluglycin-benzylester   
950 mg (2 mMol)   MZ-tryptophan,    hergestellt nach Patent Nr. 364 780, werden unter   gelindem    Erwärmen in 20 ml abs. Essigester gelöst, wieder auf Zimmertemperatur abgekühlt und mit der L¯sung von 500 mg (3   mMol)      Glycinbenzylester    in 5 ml abs. Essigester vereinigt. Dazu gibt man 500 mg (2, 1 mMol) 1-Cyclohexyl-3-morpholinylÏthy-carbodiimid in 2 ml Essigester und lässt 16 Stunden bei Zimmertemperatur stehen.

   Die   Essigesterlösung    wÏscht man im Scheidetrichter mit Wasser,   0,    5n Salzsäure, In Natriumbicarbonat und wieder mit Wasser neutral.



  Die getrocknete Essigesterlösung dampft man auf ein kleines Volumen ein und fällt den MZ-dipeptidester mit viel Petoläther aus. Nach dem Trocknen im Hochvakuum erhält man 1, 2 g Rohprodukt, das noch mit Ausgangsmaterial verunreinigt ist.



   Einmaliges Umkristallisieren aus 30 ml heissem Acetonitril ergeben   610    mg reines Produkt, F. 152 bis   153     ;   die Auf arbeitung der Mutterlauge ergibt weitere      170    mg MZ-dipepfidester vom gleichen   Schmelz-    punkt. Die Gesamtausbeute beträgt 770 mg   (=    63 % der Theorie). F.   152-153 .    Das   Ultraviolettspektrum    in Methanol zeigt Maxima bei 240   m//      (E    =   11 000)    und 748   m, u (e =    20 800).   



   L-Tryptophyl-g ? ycin-p-nitrobenzylester-hydrochlorid   
1, 7 g (2, 65 mMol) N-Trityl-L-tryptophyl-glycin  p-nitrobenzylester    werden in 10 ml Eisessig gelöst und mit 1, 45 ml 2n Salzsäure während 5 Minuten im Wasserbad von   50  detitryliert. Anschliessend    dampft man das Lösungsmittel bei 30  im Vakuum ab und trocknet den Rückstand während 2 Stunden im Hochvakuum bei   45 .    Das Triphenylcarbinol l¯st man mit viel Ather aus dem kristallinen HCl-Salz des   L-Tryptophyl-glycin-p-nitrobenzylesters.   



   Die Ausbeute beträgt 100% der Theorie = 1, 15 g.



  F.   150-153 .   



      L-Tryptophyl-glycin-benzylester-hydrobromid   
870 mg (2 mMol) Carbobenzoxy-L-tryptophyl  glycin-benzylester    werden in 2 ml abs. Nitromethan   aufgeschlämmt und unter Stickstoffatmosphäre    mit   2    ml 4n Bromwasserstoff in Eisessig versetzt. Die L¯sung verfärbt sich dabei sofort violett. Man lässt 1 Stunde bei Zimmertemperatur und unter Lichtausschluss reagieren,   dampftanschliessend    bei 30  den überschüssigen Bromwasserstoff ab und fällt das Hydrobromid des   Dipeptidesters    mit viel absolutem Ather aus. Das   6lige    Decarbobenzoxylierungsprodukt erstarrt sofort beim Verreiben mit frischem absolutem Ather.

   Nach   zweimaligem    Umfällen aus   Aceton/Äther      erhält man 300    mg (= 92 % der Theorie) eines   körni-    gen, leicht grau gefärbten Produktes.



   Das Papierchromatogramm (sek. Butanol   : 5 %      Veronalnatrium    : Wasser : Isopropanol = 100 : 10 : 60 : 15) zeigt nur 1   ninhydrinpositiven Fleck.   



   Das Hydrobromid kann zur weiteren   Verarbei-    tung direkt verwendet werden.



   Es ist in Aceton und Essigester gut, in Wasser dagegen nur teilweise löslich.



   N-Carbobenzyloxy-L-phenylalanin-L-arginin   methylester-carbonat    1.   tuber    das gemischte Anhydrid
Zu einer L¯sung von   600    mg (2 mMol)   N-Carbo-      benzoxy-L-phenylalanin    in   10    ml abs.   Tetrahydro-    furan gibt man bei-10  0, 28 ml (2 mMol)   Triäthyl-    amin und nach 5 Minuten, bei der gleichen Temperatur, 0, 2   ml    (2 mMol)   Chlorameisensäureäthylester.   



  Das   Triäthylamihhydrochlörid    fÏllt sofort als weisser Niederschlag aus. Zur vollständigen Bildung des ge  mischten    Anhydrids lässt man noch 10 Minuten bei   -10  reagieren    und versetzt anschlie¯end mit der ebenfalls auf - 10¯ gek hlten L¯sung von L-Arginin  methytester-hydrochlorid,    aus   SSO    mg (2, 2 mMol)   Arginin-methylester-dihydrochlorid    und 0, 31 (2, 2   mMol)    Triäthylamin, in 6 ml N,N-Dimethylformamid.



  Es   wird 15    Minuten bei-10  und   1    Stunde bei Zimmertemperatur weiter gerührt, die L¯sung vom   Triäfthylamin-hydrochlorid befreit (400    mg) und das Lösungsmittel im Vakuum bei 50  verdampft. Den   Verdampfungsrückstand wäscht    man in   Methylen-    chlorid mit Wasser und Natriumbicarbonat und dann man Wasser neutral, trocknet das Lösungsmittel über Magnesiumsulfat und dampft zur Trockne ein. Man isoliert 810 mg (85%) rohen Carbobenzoxydipeptidester, der für die Decarbobenzoxylierung genügend rein ist.



   Eine Probe des amorphen   Carbobenzoxydipeptid-    esters mit Pikrinsäure umgesetzt ergibt in   quantitati-    ver Ausbeute das Pikrat.



   Das Analysenpräparat, zweimal aus Methanol Wasser umkristallisiert, schmilzt bei   161-162 .   



  2. Mittels   Dicyclohexyl-carbodiimid   
4, 92 g (19 mMol)   L-Argininmethylester-dihydro-    chlorid werden in 100 ml heissem absolutem Metha  nol    gelöst,   auf-10  abgekühlt und mit    2, 64 ml (19   mMol)    Triäthylamin ins Monohydrochlorid übergeführt. Dann gibt man 3, 9 g (19   Mol31    N, N'-Dicyclohexyl-carbodiimid in 15 ml absolutem Methanol dazu und trÏgt zum Schluss bei der genannten Tem  peratur unter kräftigem Umschwenken    5, 2 g (17, 1   mMol)    N-Carbobenzoxy-L-phenylalanin in Portionen ein. Das   Carbobenzoxy-phenylalanin    geht sogleich in L¯sung, und nach 5 Minuten beginnt die Kristallisation von Dicyclohexylharnstoff.

   Man lässt 16 Stunden bei   0  stehen, filtriert    vom Harnstoff (2, 75   g =      71 %)    ab, zerstört den Überschuss an   Dicyclohexyl-    carbodiimid mit wenig Essigsäure und dampft im Vakuum das Methanol ab. Den   Verdampfungsrück-    stand nimmt man in Methylenchlorid auf, wäscht mit   2n    SalzsÏure, 2n Natriumbicarbonatlösung und Wasser neutral.

   Zweimaliges Umfällen aus   Methylenchlo-    rid/Petroläther ergeben 2, 47 g   (87 S) amorphen    Carbobenzoxy-dipeptidester, der direkt decarbobenzoxyliert wird.    p- (p-Methoxyphenylazo)-benzyloxy-carbonyl-L- phenyManyl-L-arginin-methylester-hydrochlorid   
Zu einer L¯sung von 8,   66    g   (20      mMol)'MZ-L-    phenylalanin (hergestellt nach Patent Nr.

   364   780)    in   150    ml absolutem Tetrahydrofuran gibt man bei   -10  2,    8   ml      (20      mMol)    Triäthylamin und nach 10 Minuten bei der gleichen Temperatur 2,   0    ml (20 mMol)   Chlorameisensäureäthylester.    Nach weiteren 15 Minuten versetzt man mit der gekühlten L¯sung von L-Argininmethylester-hydrochlorid, hergestellt aus 5, 8 g (22 mMol) Argininmethylester-dihydrochlorid und 3, 06 ml (22 mMol) Triäthylamin in 30 ml Dimethylformamid. Man lässt 30 Minuten bei-10  und 1 Stunde bei Zimmertemperatur reagieren, filtriert vom   Triäthylamin-hydrochlorid    ab (5, 2 g) und verdampft das   Lösungsmittel bei 50  im    Vakuum.



  Zum Rückstand gibt man viel Äther, dekantiert ab, trocknet das ölige Produkt im Vakuum und verreibt es mit viel Wasser. Dabei erstarrt die rohe MZ-Ver  bi, ndung.    Die wässrige Phase wird abzentrifugiert, der Rückstand zweimal mit je 50 ml frischem Wasser durchgeknetet und   lyophil    getrocknet. Die   Rohaus-    beute betrÏgt 11, 7 g.



   Obige 11, 7 g bringt man, in 70 ml   95%    igem Äthanol gelöst, auf eine 23 cm lange Aluminium  oxydsäule      (°    5 cm) und eluiert mit viel 95%igem Alkohol. Neben einer kl'einen Vorfraktion (110 mg) kristallisieren 5, 05 g MZ-dipeptidester-hydrochlorid aus der alkoholischen L¯sung aus. F.   185-186 .   



   Aus der Mutterlauge gewinnt man noch weitere 3, 36   g    reine Substanz. F.   184-185 .    Die   Gesamtaus-    beute ist 8, 41 g (66% der Theorie).



   Das Sulfat F. 145-146  lässt sich durch Zugabe von Schwefelsäure 1 :   1    verdünnt zu einer   alkoholi-    schen L¯sung von MZ-L-phenylalanyl-L-argnin  methylester-hydrochlorid    in quantitativer Ausbeute erhalten.



      L-Phenylalanyl-L-arginin-methylester-hydro-    bromid, hydrochlorid
2, 5 g (3, 9   mMol)      MZ-L-phenylalanyl-L-arginin-    methylester hydrochlorid werden in 6 ml Nitromethan gelöst und mit 6 ml 4n Bromwasserstoff (24 mMol) in Eisessig versetzt und 90 Minuten bei Zimmertemperatur belassen. Gegen das Ende der Reaktionszeit kri  stallisiert    das   p-(p'-Methoxyphenylazo) ; benzylbromid    in   prächtig    roten Plättchen aus der Reaktionslösung aus. Bromwasserstoff und den grössten Teil des Lösungsmittels dampft man im Vakuum ab und zerreibt den Rückstand dreimal mit absolutem Ather. Anschliessend verteilt man   das rohe Decarbobenzoxylie-    rungsprodukt zwischen viel Chloroform und Wasser.



  Wasser und   Chloroformphasen    werden noch je einmal mit frischem L¯sungsmittel extrahiert, die   wäss-    rigen Auszüge vereinigt und im Vakuum bei 40¯ zur Trockne eingedampft.



   Das Hydrobromid, Hydrochlorid des   Phenylala-    nyl-arginin-methylesters fÏllt dabei als leicht   rötlich    gefärbtes amorphes Produkt an, das direkt zur weiteren Kondensation verwendet wird.



   Die Ausbeute ist 1, 4 g   (=    80 % der Theorie).



   Das Carbobenzoxy-L-phenylalanyl-L-argininmethylestercarbonat (Beispiel 8), unter den gleichen Bedingungen   decarbobenzoxyliert,    ergibt ein Dihydro  bromid, das papierchromatographisch identisch    mit dem oben beschriebenen Hydrochlorid, Hydrobromid ist.



     Na-Carbobenzyloxy-N    (im)-benzyl-L-histidyl-L   phenylalanyl-L-argininmethylester-carbonat   
Zu 5, 32 g (0, 014 Mol)   Na-Carbobenzoxy-N    (im)  benzyl ; L-histidin    in 110 ml Dimethylformamid gibt man bei   15  die Lösung von    3, 02 g   (0,      0147    Mol) N, N'-Dicyclohexylcarbodiimid in 5 ml Dimethylformamid.



   Gleichzeitigwerden 7, 7 g   (0,      0154    Mol)   L-Phenyl-      alanyl-L-argininmethylester-dihydrobromid    in 20 ml Dimethylformamid mit 2, 15 ml (0, 0154 Mol) Tri  äthylamin    ins   Monohydrobromid    übergeführt, auf   0     abgekühlt und zur   Na-Carbobenzoxy-N (im)-benzyl    L-histidinlösu, ng gegeben.



   Nach 20stündigem Stehen wird vom   Dicyclo-      hexylbarnstoff    (2, 27   g = 74 %} filtriert, zum Filtrat      0,    6 ml Eisessig gegeben und nach 15 Minuten das Lösungsmittel auf ein kleines Volumen eingedampft,   nochmals vom auskristallisierten Salz    befreit und dann vollständig zur Trockne eingedampft. Den amorphen Rückstand behandelt man mit viel   Ather    und trocknet anschliessend 4 Stunden bei 50 .



   Das pulverige Rohprodukt wird dreimal mit je   40    ml und einmal mit 30 ml   0,    5n Ammoniumhydroxyd in der Kälte zerrieben, die überstehende Flüssigkeit jeweils gut abzentrifugiert und in 100 ml   Butanol/Chloroform      1    :   1    aufgenommen. Mit zweimal 20 ml 2n Salzsäure stellt man   kongosauer    und wÏsch    t    anschliessend zuerst mit 2n Natriumbicarbonat und dann mit Wasser neutral.



   Die getrockneten Extraktionslösungen werden im Vakuum zur Trockne eingedampft, der Verdamp  fungsrückstand    in 135 ml 0, 25n Salzsäure aufgelöst, filtriert und unter Eiskühlung mit 2n Natriumbicarbonat auf pH 7-8 gestellt.



   Den abgeschiedenen Carbobenzoxy-tripeptidester nimmt man wieder im Gemisch Butanol/Chloroform   1    :   1    auf, wäscht mit Wasser neutral, trocknet über Natriumsulfat und dampft das Butanol-Chloroformgemisch auf ein kleines Volumen ein. Zweimaliges Umfällen aus   Chloroform-Petroläther    ergeben 7, 16 g   (70% der Theorie) Nα-Carbobenzoxy-N   (im)-benzyl   L-histidyl-L-phenylalanyl-L-argininwmethylester-car-    bonat. 



   Das Analysenpräparat zeigt nach   zweimaligem    Umkristallisieren aus   50%    igem Methanol den F.   13j1    bis   135¯. [α]25D=-13¯ ¯ 1¯ (c=    0, 7822 in Methanol).



     Nu-Carbobenzyloxy-N    (im)-benzyl-L-histidyl-L   phenylalanyl-L-arginin   
6, 52 g (8, 9   mMol)      Carbobenzoxy-N    (im)-benzyl   I,-histi, dyl-L-phenylalanyl-L-argininmethylester-car-    bonat in   50    ml Methanol werden mit 19, 5 ml In Natronlauge während 1 Stunde bei Zimmertemperatur verseift. Mit In Salzsäure stellt man das pH auf 6 und gibt zum   Verseifungsprodukt      300    ml Wasser.



  Nach einstündigem Stehen bei   0     filtriert man vom   Carbobenzoxytripeptid ab und kristallisiert das    noch feuchte Produkt aus   50%    igem Methanol um. Ausbeute : 4, 27 g   (70%),    F.   136-139 . M=-10, 5         0, 9     (c = 1, 062 in Methanol).



   Die Mikroanalyse zeigt, dass das   Carbobenzoxy-    tripeptid mit 1 Mol Wasser kristallisiert.



      Na-Carbobenzyloxy-N (im)-benzyl=L-histidyll-L-    phenylalanyl-L-arginyl-L-tryptophyl-glycin-p   nitrobenzylester-carbonat   
4, 2 g (6   mMa1)      Carbobenzoxy-N    (im)-benzyl-L  histidyl-Lphenylalanyl-L-arginin    und 2, 87 g (6, 6 mMol)   L-Tryptophyl-glycin-p-nitrobenzylester-hydro-    chlorid (vgl. Beispiel 6) löst man in 20 ml frisch destilliertem   N,    N-Dimethylformamid und versetzt unter Eiskühlung mit der L¯sung von 1, 35 g (6 mMol) N,   N'-DicyclohexyScarbodiimid    in 7 ml Di  methylformamid.    Das Reaktionsgemisch lässt man 24 Stunden bei Zimmertemperatur stehen, filtriert vom Dicyclohexylharnstoff ab (890 mg = 67 %) und verdampft das Lösungsmittel im Vakuum.

   Man erhält 8, 3 g Rohprodukt, das noch mit   Dicyclohexyl-    harnstoff verunreinigt ist.



   6, 3 g Rohprodukt werden zwischen 500 ml Essigester und 50   ml    In Natriumbicarbonatlösung verteilt, die   Essigesterpbasen    mit Wasser, fünfmal mit je 10 ml   10% iger Essigsäurelösung    gewaschen, dann wiederholt mit In und   2n    Natriumbicarbonat und zum Schluss mit Wasser neutral gewaschen.



   Beim Eindampfen der getrockneten Essigesterlösung kristallisiert ein Teil des Produktes aus dem Lösungsmittel aus. Durch Zugabe von   tiefsiedendem      Petroläther    erreicht man eine vollständige Ausfällung des   Carbobenzoxypentapeptidesters.    Die Ausbeute ist 4,   6 g.   



   Zur weiteren Reinigung werden 3, 5 g an 100 g Alumihiumoxyd der Aktivität III chromatographiert.



  Mit Methanol werden wieder 2, 78 g Carbobenzoxy  pentapeptidester    eluiert und direkt zur   Decarbobenz-      oxylierung verwendet.   



   N   (im)-Benzyl-L-histidyl ; L-phenylalanyl-L-       arginyl-L-trypophylLglyci, n-p-nitrobenzylester- trihydrobromid   
1, 75 g (1, 67 mMol) Carbobenzoxy-N   (im) benzyl-    L-histidyl-L-phenylalanyl-L-arginyl-L-tryptophyl-glycin-p-nitrobenzylester-carbonat werden mit 5 ml 2n Bromwasserstoff in Eisessig   wahrend    1 Stunde bei Zimmertemperatur   decarbobenzoxyliert.    Den überschüssigen Bromwasserstoff saugt man im Vakuum bei Zimmertemperatur ab und verreibt den Rückstand wiederholt mit viel absolutem ¯ther.



   Das rohe   Decarbobenzoxylierungsprodukt    unterwirft man einer multiplikativen Verteilung nach Craig über 85 Stufen mit 0, 3n Ammoniumacetat (pH 7, 1) als untere Phase und   n-Butand als Oberphase. Die    Hauptmenge der Substanz ist in den Elementen 73 bis 85 verteilt. Die genannten Fraktionen werden vereinigt, von der Unterphase abgetrennt, letztere nochmals mit frischem Butanol extrahiert und die vereinigten   Butanolextrakte    im Vakuum auf ein kleines Volumen eingedampft und der freie   Pentapeptidester    mit viel Petroläther ausgefÏllt. Nach weiterem UmfÏllen aus Chloroform-Petroläther erhält man 1, 2 g papierchromatographisch reinen N   (im)-Benzyl-L-      histidyl-L-phenylalanyl-L-arginyl L-tryptophylLgly- p-nitrobenzylester.



   N-Ca, rbobenzyloxy-y-benzyl-L-glutamyl-N (im)- benzyl-L-hystidyl-L-phenylalanyl-L-arginyl-L- tryptophyl-glycin-p-nitrobenzylester-carbonat   
Zu einer L¯sung von 370 mg   (1    mMol)   N-Carbo-      benzoxy-L-glutaminsäure-y-benzylester    in 10 ml abs.



  Dioxan gibt man bei   10-11      (ein Teil des Dioxans ist immer gefroren) 0, 26 ml (1, 1 mMod) Tributylamin und nach 10   Miinuten    bei der gleichen Temperatur   0,    11 ml   (1,    1 mMol}   Chlorameisensäure-äthylester.   



  Zur vollständigen Bildung des gemischten Anhydrids lässt man noch 20 Minuten bei der angegebenen Tem  peratur    reagieren und versetzt dann mit   820    g N (im)  Benzyl-pentapeptid-nitrobenzylester    in einem Gemisch von Acetonitril-Dioxan (10 ml). Nach   30minutigem    Stehen im Eisbad und 60 Minuten bei   Zimmertempe-    ratur dampft man zur Trockne ein, nimmt den R ckstand in Chloroform auf und wäscht mit eiskalter In Salzsäure, In Natriumbicarbonatlösung und zum Schluss mit Wasser neutral. Das getrocknete Chloroform wird im Vakuum verdampft und der   Carbobenz-      oxy-heptapeptidester (1    g = 90   %),    der noch mit Ausgangsmaterial verunreinigt ist, mit Petroläther umgefällt.



   200 mg Rohprodukt werden in abs. Chloroform auf eine   Aluminiumoxyd-Säule Aktivität III    aufgezogen. Die Hauptmenge (160 mg) lässt sich wieder mit Methanol eluieren. Diese werden nach Craig über 3 ! 0 Stufen zwischen 80 % igem    Methanol und Chloro-      form/Tetrachlorkohlenstoff    1 :   1    multiplikativ verteilt.   G =    4, 65.



   Die Hauptmenge der Substanz ist in den Elementen   19-30    verteilt.



   Diese Fraktionen werden vereinigt, das Lösungs  mittelgemisch verdampft und der Verdampfungsrück-    stand weiter umgesetzt. 



      L-Glutamyl-L-histidyl, L-phenylalanyl-L-arginyl-   
L-tryptophyl-glycin    1.    350 mg (0, 37 mMol), durch Aluminiumoxyd gereinigten   Carbobenzoxy-hexapeptidester    werden mit   I,    1 ml   2n    Bromwasserstoff in Eisessig während   1    Stunde bei Zimmertemperatur   decarbobenzoxyliert.   



  Den überschüssigen Bromwasserstoff dampft man im Vakuum ab und fällt das Trihydrobromid mit viel absolutem Ather. Wiederholtes   Verreiben    mit frischem   Äther ergibt ein körniges, leicht grau gefärbtes    Pulver.



   Ausbeute : 550 mg rohes   Hexapeptidester-tri-    hydrobromid.



   Dieses Produkt wird zwischen 0, 3n Ammoniumacetat (pH 7, 5) und   n-Butanol    über 30 Stufen verteilt, die Fraktionen 25-30 vereinigt und die   Unterphasen    noch einmal mit frischem Butanol extrahiert. Nach dem Abdampfen des Butanols gewinnt man 280 mg y-Benzyl-L-glutamyl-N   (im)-benzyl-L-histidyl-L-phe-    nylalanyl-arginyl-L-tryptophyl-glycin-nitrobenzylester.



  Dieses Produkt wird in 90 % iger Essigsäure mit   10%    igem Palladiumkohlekatalysator hydriert.



   Nach 171/2 Stunden kommt die Hydrierung zum Stillstand, nachdem 21 ml Wasserstoff aufgenommen sind. Man befreit die L¯sung vom Katalysator und dampft bei   40  zur    Trockne ein. Den   Verdampfungs-    rückstand nimmt man in wenig 95 % igem Alkohol auf und fällt das hydrierte Produkt mit viel Ather aus.



  Ausbeute :   190    mg.



   Auf dem Papierchromatogramm lassen sich noch unhydrierte Verbindungen feststellen.



   Die 190 mg   Glu-(im)-Bz-His-Phe-Arg-Try-Gly    gibt man zu 50   ml    trockenem frisch kondensiertem Ammoniak. Unter gutem Rühren mit einem Magnetrührer trÏgt man langsam kleine blanke   Natriumstück-    chen in die Suspension ein. Erst durch Zugabe von Natrium erreicht man eine klare L¯sung. Nach dem Eintragen von 2, 25 mMol Natrium bleibt die L¯sung für längere Zeit dunkelblau gefärbt.



   Man trÏgt in kleinen Portionen 3 g     Dowex-50      in der Ammoniumform in die Reaktionslösung ein, wobei sofortige Entfärbung stattfindet. Das Ammoniak wird unter kräftigem Rühren und unter Feuchtigkeitsausschluss bei Zimmertemperatur abgedampft.



  Die letzte Phase Ammoniak verdampft man im Hochvakuum über Schwefelsäure.



   Den     Dowexp extrahiert    man viermal mit 10 ml Wasser, säuert die farblose wässrige L¯sung (pH 9) mit   0,    5 ml Eisessig an und dampft zur Trockne ein.



  Den Rückstand dampft man wiederholt mit abs.



  ¯thanol ab, l¯st ihn in 5 ml Wasser, filtriert von den Verunreinigungen ab und verdampft wieder zur Trockne.



   Das Hexapeptid wird mit 10 ml abs. Alkohol verrieben, die Mutterlauge abzentrifugiert und im Hochvakuum getrocknet.



   Man erhält 44 mg Hexapeptid alls wei¯es Pulver.



   Im Tierversuch zeigt es   MSH-Aktivität.   



   2. 124 mg (0, 1 mMol)   N-Carbobenzoxy-γ-benzyl-      L-glutamyl-N    (im)-benzyl-L-histidyl-L-phenylalanyl  L-arginyl-L-tryptophyl-glycin-nitrobenzylester    werden in 30 ml flüssigem Ammoniak direkt mit 1, 2 mMol Natrium gespalten. Nach der analogen Aufarbeitung, wie oben beschrieben, gewinnt man   25    mg Hexapeptid, das sich papierchromatographisch als identisch mit dem Produkt des   1.    Versuches erweist.



   Beispiel 2    L-Phenylalanyl-nitro-L-arginin-methylester   
25, 14 g   (0,    049 Mol) Carbobenzoxy-L-phenylala  nyl-nitro-L-arginin-methylester    [vgl. K. Hofmann et al. J. A. C. S. Band 78, 240   (1956)]    werden in 50 ml Eisessig unter gelindem Erwärmen gelöst und mit 50 ml 4n Bromwasserstoff in Eisessig während 90 Mihuten bei Zimmertemperatur   decarbobenzoxyliert.   



   Die Reaktionslösung dampft man bei   40  im    Vakuum auf ein kleines Volumen ein und gibt den siru  pösen    Rückstand unter starkem Rühren in   1    1 abs.



  Äther. Nach l5minutigem Rühren lässt man den flokkigen Niederschlag absitzen und trocknet den Rück  stand bei 40  im    Vakuum über   Phosphorpentoxyd.   



   Das rohe Hydrobromid nimmt man in 40 ml eiskaltem Wasser auf, stellt die mit Eis gekühlte L¯sung mit   2n    Sodalösung   phenolphthailemalkalisch    und extrahiert zuerst dreimal mit je   100    ml Äther-zur   Ent-      fernung    der Verunreinigungen-und anschliessend mit je   200    ml, 100 ml und 50 ml eines Gemisches von   n-ButanolLChloroform    1 : 9. Die Chloroform-Butanol Extrakte werden noch zweimal mit je 10 ml 1/2-gesÏttigter Natriumchloridlösung gewaschen und zum Schlu¯ mit Magnesiumsulfat getrocknet. Im Vakuum dampft man das Chloroform und einen Teil des Butanols bei 40-45¯ ab und fällt hierauf den freien Dipeptidester mit viel Äther aus.

   Man filtriert durch eine feine   Glasnutsche    ab, wÏscht mit viel Äther nach   un'd    trocknet den Rückstand im Hochvakuum bei   40 .   



   Die Ausbeute beträgt 16 g amorphen L-Phenyl  alanin-nitro-L-arginin-methylester    ; dies sind 71 % der Theorie.



   Der   Dipeptidester    zeigt in den 3 folgenden Systemen : 43 :   t-Amyqlalkohol    : Isopropanol : Wasser =    100    : 40 : 55 ; 54 : sek. Butanol : Isopropanol : Monochloressig säure : Wasser = 70 : 10 : 3 g : 40 ;   56    : sek. Butanol : Isopropanol : 5 % Veronal
Natrium : Wasser = 100 : 15 : 10 : 60 nur einen   ninhydrinpositiven    Fleck.



   Das amorphe Produkt wird f r die weitere Umsetzung ohne zusätzliche Reinigung direkt verwendet.



   Na, N   (im)-Dicarbobenzyloxy-L-histidyl-L-       phenyl'alanylLnitro-L-arginin-methylester       16 g (0,    042 Mol)   L-PhenyWalanyl-nitro-L-arginin-    methylester in   50      ml    Acetonitril werden   auf-10     gekühlt und mit   dea-ebenfalls vorgekühlten Lösung    von 19, 2 g   Dicarbobenzoxy-L-histidin    (0, 042 Mol) in   140    ml Acetonitril vereinigt, wobei sich wieder ein Teil der gelösten Substanzen ausscheidet. Nach der  Zugabe von 10 ml Dimethylformamid und   anschlie-      ssendem kräftigem Durchschütteln tritt    wieder klare L¯sung ein.

   Hierauf trÏgt man die vorgekühlte Lösung von 9, 7 g Dicyclohexyl-carbodiimid (0, 047 Mol) ? in 45 ml Acetonitril ein und lässt bei   0  bis + 3     reagieren. Nach kurzer Zeit beginnt die Abscheidung von Dicyclohexylharnstoff neben dem   Dicarbobenz-    oxy-dieptidester. Das Reaktionsgemisch wird mit   100    ml   Acetonitril/Dimethylformamid    9 :   1    verdünnt und über Nacht bei   0  stehengelassen.    Den   kompak-    ten,   gallertigen,    zum Teil kristallinen Kuchen zerreibt man gut mit weiteren 100 ml Acetonitril, filtriert durch eine Glasfritte G-2 und wÏscht nochmals mit zweimal   50    ml Acetonitril gut nach.



   Zur Mutterlauge gibt man 0, 5   ml Eisessig, lässt    15 Minuten reagieren und verdampft anschliessend zur Trockne. Als Rückstand bleibt wenig mit Ausgangsmaterial verunreinigtes Produkt, das nitht weiter aufgearbeitet wurde.



   Den feuchten Nutschenrückstand extrahiert man mit total 60 ml Dimethylformamid und trennt auf diese Weise 9,   3    g unlöslichen   Dicyclohexythamstoff      (= 98    % der Theorie). F.   226-228     ab.



   Die Dimethylformamidlösung dampft man bei   40     im Hochvakuum zur Trockne ein und gewinnt 26, 7 g rohes Material.



   Nach einmaligem Umkristallisieren aus 100 ml Methanol erhält man 23, 1 g   (=    70% der Theorie)   Dicarbobenzoxy-tripeptidester.   



   Das Analysenpräparat kristallisiert mit 1 Mol Kristallmethanol, F.   125-128¯. [α]26D=-19¯ ¯ 15¯    (c = 0, 9787 in Methanol). Die   Dicarbobenzoxyver-    bindungen sind äusserst empfindlich gegenüber Basen.   



   L-Histidyl-L-phenylalanyl-L-argininWmethylester- diacetat   
16, 5 g   (20 mMol) Dicarbobenzyloxy-L-histidyl-Ir    phenylalanyl-nitro-L-arginin-methylester werden in 300 ml abs. Methanol unter Zusatz von 4, 4   Aquiva-    lenten methanolischer Salzsäure und in Gegenwart von 4 g   10% igem PaiHadiumkoMe-Katalysator    bis zur Sättigung hydriert. Das gebildete   Kohlendioxyd    wird' in einer zweiten dazwischengeschalteten   Hydrierente    mit Kali'lauge adsorbiert. Nach 10 Stunden sind von den berechneten   2700    ml Wasserstoff 2515 ml Was  serstoff    aufgenommen, und die Hydrierung ist beendet.

   Die vom Katalysator befreite L¯sung dampft man bei 40  im Vakuum ein, löst den Rückstand in   20    ml Wasser und lässt die L¯sung langsam durch eine   lonenaustauschersäulc    von 120 ml ?Amberlite IR4-B? (Acetatform) laufen. Man wäscht mit Wasser so lange nach, bis die Eluate nicht mehr   ninhydrin-    positiv reagieren. Es wird mit total 360   ml Wasser    nachgewaschen.



     Die wässrige Losung    wird bei 40  im Vakuum zur Trockne verdampft und der gut getrocknete   Rück-    stand mit abs. ¯ther aus der   Methandl'lösung    ausgefällt. Die Ausbeute beträgt 13,   1    g amorphes Tri  peptidester-diacetat.   



   Papierchromatographisch zeigt der   Tripeptildester    in den 2 Systemen 56 (vgl. S.   6)    und sek. Butanol : Isopropanol : TriÏthylamin : Veronal : Wasser =   100    : 10 : 0, 8 : 1, 8 g : 60 nur einen   ninhydrin-,    pauly-und sagaguchipositiven   Fleck.    Das amorphe Produkt wird direkt weiter verarbeitet.   



   N-Carbobenzyloxy-L-glutaminyl-L-histidyl-L- phenylal'anyl-L-arginwin-methylester   
13,   1    g   (22 mMol) L-Histidyl-L-phenylalanylLL-      arginin-methylester-diacetat    werden in   60    ml Di  methylformamid      auf-10     gekühlt und portionen weise mit 6, 1 g Carbobenzoxy-L-glutaminazid (20 mMol) versetzt. Dabei geht das Azid   sofort in Lö-    sung. Man lässt 2 Tage bei 0  reagieren und fällt an  schlieSend    den rohen Tetrapeptidester mit   1      1      Essig-    ester aus. Den gallertigen   Niederschlug    filtriert man ab und wÏscht mit viel Essigester und Ather.



   Einmaliges Umkristallisieren aus   Methanol/Essig-    ester liefert 11, 3 g   papierchromatographisch    reinen   Carbobenzoxy-tetrapeptid-methylester, F. 162-165     (Sintern bei 155 ).



   Das Analysenpräparat zeigt nach einer weiteren KristaMs ation von dem gleichen Lösungsmittelgemisch F. 167-169¯.



   Der Verteilungskoeffizient für das System   80%    Methanol : (Chloroform :   Tetrachlb.      =      1    :   1)    = 1   : 1 betragt    5, 9 ;   [a] D =-18, 4     1,   6 ,    c = 0, 979 in Eisessig. Die Rf-Werte in den 3 Systemen 54, 56 (vgl. S. 6) und Methyläthylketon : Pyridin : Wasser   =    60 : 15 : 25 sind 0, 59 bzw.   0,    82 bzw.



  0, 85.



      N-Carbobenzyloxy-L-glutaminyl-L-histidyl-L-    phenylÏlanyl-L-arginin    2-,    5 g (3, 1   mMol)      Carbobenzoxy-tetrapeptidester-    acetat werden in 80 mit   jaithandLWasser    3 : 5 unter Erwärmen gelöst und bei Zimmertemperatur mit 6, 5 ml 1n Natronlauge versetzt. Nach 10 Minuten trübt sich die L¯sung, und es beginnt sich gallertige Substanz abzuscheiden. Das pH beträgt während der   60minutigen      Verseifulng    11, 5. Mit 6, 5   ml ln Salz-    sÏure wird die L¯sung neutral'gestellt und bei   40     zur Trockne eingedampft.

   Den   gallertigen    Rückstand nimmt man in   50      ml    heissem Wasser auf, filtriert durch Watte, engt die L¯sung auf ein Volumen von 20 ml ein und lässt 16 Stunden bei 0¯ stehen.



   Die gallertige Ausfällung wird duch eine Glasfritte G-2 vorsichtig filtriert, mit wenig eiskaltem Wasser gewaschen und  ber   Phosphorpentoxyd    im Vakuum getrocknet.



   Die Ausbeute ist 1, 65 g = 75 % der Theorie, F.   167-169     (Sintern bei 165¯).



   Das   Analysenpräparat,    aus Wasser   umkristalli-    siert, zeigt nach dem Trocknen im Hochvakuum und anschliessendem Stehenlassen am der Luft den Gehalt von 4 Kristallwasser, F.   159-160 .   



   Der Verteilungskoeffizient f r das System   n-Buta-      ne      AcOH ist 1    :   1,    ist 0, 16.   [α]26D=- 33,6¯           1,   3       (c    = 0, 923 in In n SalzsÏure). 



   Eine Probe des reinen   Carbobenzoxy-tetrapeptid-    esters mit 2n Bromwasserstoff in Eisessig decarbobenzoxyliert lässt sich mit   Leucinaminopeptidase    unter den Standardbedingungen in die 4 Aminosäuren aufspalten.   



   N-Carbobenzyloxy-L-glutaminyl1-L-histidyl-L- phenylalanyI-L-arginyl-Ltryptophyl-glycin- nitrobenzylester   
2, 0 g (2, 5 mMol)   Carbobenzoxy-L-glutaminyl-L-      histidyl-L-phenylalanyl-L-arginin. 4Hz0    werden unter Erhitzen in 45 ml Dimethylformamid gelöst, wieder auf Zimmertemperatur abgekühlt und mit 1, 93 g (4, 5 mMol) L-Tryptophyl-glycin-nitrobenzylester (vgl.



  Beispiel 1) versetzt. Das Gemisch rührt man mit einem Magnetrührer während   50    Minuten ; dabei l¯st sich der grösste Teil der Suspension. Anschliessend kühlt man im Eisbad auf   0  ab,    gibt die vorgekühlte L¯sung von   620    mg   Dicycal'ohexylcarbodiimid    (13   mMol)    in 5 ml Dimethylformamid dazu und   läX3t    während 3 Tagen bei   0  reagieren.   



   Die Reaktionslösung befreit man vom Harnstoff (370 mg =   66,  o),    versetzt mit 3 Tropfen Eisessig und dampft das Dimethylformamid im Hochvakuum auf ein kleines Volumen ein. Das rohe Reaktionsprodukt fällt man mit viel Essigester aus, filtriert es und trocknet im Hochvakuum über   Phosphorpentoxyd.   



   Die Rohausbeute beträgt 3, 1 g. Zur Abtrennung der   Ausganasstoffe    verteilt man das Rohprodukt zwischen   n-Butanol    und   1    % Essigsäure über 30 Stufen.



   Die Fraktionen   0-8      (730      mg)    sind zur Hauptsache Carbobenzoxy-tetrapeptid, während sich in den Elementen 10-26 neben dem Carbobenzoxy-hexa  peptid-nitrobenzylester    auch noch   L-Tryptophyl-gly-      cin-nitrobenzylester    befindet.



   Zur weiteren Reinigung werden die Fraktionen   10-26    nochmals zwischen n-Butanol und 1 % Essigsäure über   40    Stufen verteilt und die Fraktionen 16-19, 20-23,   24-27    und 28-31 vereinigt. Die Fraktionen 12-15 enthalten noch wenig   Carbobenzoxy-    tetrapeptid, während die übrigen im Papierchromatogramm nur   Carbobenzoxy-hexapeptid-nitrobenzyl-    ester anzeigen.



   Die Ausbeute der vereinigten Fraktionen ist 1, 4 g (50% der Theorie).



   Der   Verteilungskoeffizient    der analytisch reinen Verbindung ist   l.      [α] 25D=-27,3¯ ¯ 1,4¯    (c = 1, 064 in Dimethylformamid).



   N-Carbobenzyloxy-L-glutaminyl-L-histidyl-L   phenylalanyl-L-arginyl-L-tryptophyl-glycin-    methylester. hydrochlorid a) aus Cbo-GluÀ(NH2)-His-Phe-ArgÀOH + H-Try
Gly-OCH3-HCl
5 g (6, 25 mMol)   Carbobenzoxy-tetrapeptid    werden in einem Gemisch von 70 ml Dimethylformamid und 15   ml      Diäthylphosphat    unter Erwärmen gelöst ; die L¯sung kühlt man wieder auf Zimmertemperatur ab und versetzt hierauf mit   3,,    7 g (12   mMo1)    L-Tryp  tophyl-glycin-methylester-hydrochlorid    (vgl.

   Beispiel    1).    Anschlie¯end rührt man 3 Stunden bei Zimmertemperatur und lässt über Nacht bei   0c stehen.    Zur gekühlten L¯sung gibt man 1, 85 g (9   mMol)    Dicyclohexylcarbodiimid in 10 ml Dimethylformamid und lässt 77 Stunden bei   0     und 6 Stunden bei Zim  mertemperatur    reagieren.



   Den abgeschiedenen Harnstoff filtriert man ab (780 mg = 56%), versetzt das Filtrat mit 0, 1 ml Eisessig, dampft das Dimethylformamid auf wenige ml ein und fällt mit viel Essigester aus. Nach dem Filtrieren und Trocknen im Hochvakuum erhält man 8, 3 g Gemisch von   Carbobenzoxy-hexapeptidester    und Ausgangsmaterial.



   Das gesamte Rohprodukt wird zwischen n-Butanol und   1      %    Essigsäure in einer   Craig-Apparatur    mit
100 ml Phasenvolumen verteilt.



   Die Fraktionen 11-35 reagieren positiv auf   Pauly-    Reagens, und 15-35 zeigen positive   Ehrlich-Reaktion    an. Die Elemente 11-14 und   15--16    enthalten zur Hauptsache   Carbobenzoxy-tetrapeptid    neben wenig   Carbobenzoxy-hexapeptidester, während    die Fraktionen   19-35    reinen geschützten   Hexapeptidester    enthalten.



   Die Phasen der Fraktionen 19-35 werden ver  einigt,    zur Trockne eingedampft und einmal aus Di  methylformamid-Essigester ausgefäll't.   



   Die Ausbeute des amorphen   papierchromatogra-    phisch einheitlichen Carbobenzoxy-hexapeptidesterhydrochlorids ist 3, 8   g. [α]25D-16,4¯ ¯ 0,3¯ (c =    0, 793 in Pyridin}. b) aus   Cbo-Glu-    (NH2)-His-OH+H-Phe-Arg-Try   Gly-OCHs-HOL   
680 mg   (0,      05      mMol)      L-Phenylalanyl-L-arginyi-      L-tryptophyl-glycin-methylester-dihydrochlorid,    das noch Ammoniumchlorid von der katalytischen Hy  drierung    des   Cbo-tetrapeptidesters    enthält, l¯st man in 4, 5 ml Dimethylformamid, kühlt im Eisbad und gibt 0, 139 ml Triäthylamin (1 mMol) dazu.

   Nach 20 Minuten beginnt die Abscheidung von   Triäthylamin-      hydrochllorid.    Man lässt 50 Minuten reagieren, filtriert anschliessend vom abgeschiedenen Salz ab und gibt die auf   0     gekühlte L¯sung von 630 mg (1, 5   mMol)      Carbobenzoxy-L-gl'utaminyl'-L-histidin      (vgl.    Beispiel   1)    in 3, 5 ml Dimethylformamid dazu. Nach weiteren 30 Minuten versetzt man mit dem   Dicyclohexylcarbo-      diimid      (3s10    mg in   1    ml   Dimethylformamid = 1, 5    mMol). Nach 3tägigem Stehen bei   + 3  filtriert    man vom Harnstoff ab (260 mg) und fällt anschliessend mit viel'Essigester aus.



   Man erhält 1,   1g noch mit    Ausgangsmaterial ver  unreinigtes    Produkt. Zur Entfernung der Ausgangsmaterialien behandelt man das Rohprodukt einmal mit 5 mT, viermal mit 2 ml ln Salzsäure und zum Schluss zweimal mit 2 ml Wasser. Das über Phosphorpentoxyd getrocknete Produkt wiegt   600    mg   =    60% der Theorie.



   Der   Carbobenzoxy-hexapeptidester    fällt dabei   ah    amorphes Dihydrochlorid an und ist leicht rosa gefärbt. [a] 25 =-12,   5     ¯ 1,7¯ (c = 0, 961 in Pyridin). 



   In den Systemen 43, 54 und 56 (vgl.   S.    26) zeigt die Verbindung nur einen pauly-und   ehrlichpositiven      Fleck    und die gleichen Rf-Werte wie das unter a beschriebene Produkt. In diesem Fall ist eine Verteilung nach Craig nicht notwendig. Der geschützte Hexapeptidester kann mit Natronlauge direkt verseift werden.



      N-Carbobenzyloxy-L-glutaminyl-L-histidyl-L-       phenylalanylLL-arginyl-L-tryptophyl-glycin.    acetat    450    mg (0, 39   mMol3    Carbobenzoxy-hexapeptidnitrobenzylester werden in   10    ml 50% igem Dioxan gel¯st und mit   l/2n    Natronlauge während 45 Minuten verseift. Die Natronlauge gibt man portionenweise dazu, so dass der pH der L¯sung immer zwischen 10, 5 und 11 ist. Nach der Zugabe der ersten 3 ml '/, on Natronlauge beginut die Abscheidung von gal  lertiger    Substanz. Zur Verdünnung der L¯sung werden nochmals 10 ml   50%    iges Dioxan zugegeben. Es werden total 7 ml   1/2n    Natronlauge verbraucht.



   Zum Schluss verdünnt man mit Wasser, neutralisiert mit In n Salzsäure und stellt die L¯sung mit einem Tropfen Eisessig auf pH 5, 5.



   Man filtriert das gallertige Produkt ab, wäscht mit eiskaltem Wasser nach und trocknet den Filterrückstand im Vakuum über Kaliumhydroxyd und Phos  phorpentoxyd.    Das trockene Produkt wiegt 200 mg, F.   (199 )      203-205 .   



   Aus der Mutterlauge lassen sich noch weitere   150    mg Carbobenzoxy-hexapeptid isolieren, F. 155 bis   163 .   



   Diese Fraktion liegt aber, im Gegensatz zur Fraktion mit dem Schmelzpunkt 203-205 , nur teilweise als Acetat vor, was eindeutig aus den   Acetylbestim-    muhgen hervorgeht.



   Im   Papierchromatogramm    zeigen die beiden Fraktionen in allen 3 Systemen 43, 54 und 56 die gleichen Rf-Werte
System 43 Rf = 0, 45
System 54 Rf   =    0, 55
System 56 Rf = 0, 62
Die Verteil'ungskoeffizienten G im System sek. Butanol : 1% EssigsÏure 1 :   1    sind für beide   Fraktio-    nem ebenfalls identisch. [a] 25D   =-15, 9  +1, 1 ,    c    =    0, 944 in Eisessig.



   Das Produkt kann in üblicher Weise durch Decarbobenzoxylierung in das freie   Hexapeptid über-    geführt werden, z.   B.    mittels Bromwasserstoff in Eisessig   (vgl.    Beispiel 1) oder durch Hydrierung in Gegenwart von   10%    igem   Palladiumkohle-Katalysator.   



   Beispiel 3
N-Carbobenzyloxy-L-glutaminyl-L-histidin methylester a) Mit Dicyclohexyl-carbodiimid
15, 1 g (0,   054    Mol)   Carbobenzoxy-L-glutamin    werden im Gemisch von 18 ml Dimethylformamid und   81      ml    Acetonitril gelöst, auf 0  gekühlt und mit der ebenfalls vorgekühlten L¯sung von 9, 81 g   L-Histi-      dih-methylester    (0, 058 Mol) in 9 ml   Dimethylform-    amid und 36 ml Acetonitril versetzt. Dabei scheidet sich wieder ein Teil der gelösten Substanz ab.

   Durch Zugabe von weiteren 20   yn ; l    Dimethylformamid erhält man wiederum eine klare   Losung.    Dazu gibt man   12,    2 g (0, 059 Mol)   Dicydohexyl-carbodiimid in    13   ml    Dimethylformamid und lϯt  ber Nacht bei   0     reagieren. Dabei scheidet sich der   Carbobenzoxy-      dipeptidester    neben dem Harnstoff als   gallertiger    Nie  derschlag    ab. Die gallertige zum Teil kristalline Ab  scheidung    wird abfiltriert, gut mit Acetonitril gewaschen und im Hochvakuum getrocknet.

   Das Gemisch   Carbobenzoxy-dipeptidester    und   Dicyclohexylgharn-    stoff   schlämmt    man in 35 ml 2n Salzsäure auf, nutsch,   t vom unlöslichen Harnstoff    ab und wäscht noch mit 11 ml 2n Salzsäure nach. Die salzsaure Lösung wird mit der berechneten Menge In Natronlauge neutralisiert ; dabei scheidet sich der   Carbobenzoxy-      dipeptidester    als dicke Gallerte aus, so dass mit weiteren 150 ml Wasser verdünnt werden muss. Das gallertige Produkt wird mit der Mutterlauge gut durchgeknetet und durch eine   G-2-Glasfritte    filtriert.

   Zur r vollständigen Neutralisation vereinigt man den   Filter-    rückstand nochmals mit der alkalisch reagierenden Mutterlauge und knetet wiederum gut durch (pH der Mutterlauge = 8). Nach dem Trocknen erhÏlt man 14, 5 g geschützten   Dipeptidester    (63 % der Theorie) F. 167-169¯.



   Die   Analysenfraktion    aus Wasser umkristallisiert zeigt F.   171-174     ; [a] 24D=-32,4¯ ¯ 0,   6     (c = 1, 17 in In Salzsäure).



   Aus der Mutterlauge lassen sich noch weitere 2, 4 g papierchromatographisch reinen Carbobenzoxy-dipeptidester vom F. 158 gewinnen. Die Halogenprobe ist bei dieser Fraktion hingegen positiv. b) mit N,   N'-DiimidazolWcarbonyl   
140 ml   (0,    5 mMol) Carbobenzoxy-Lglutamin   (über Phosphorpentoxyd getrodknet) werden in    1, 5 ml frisch destilliertem Dimethylformamid gelost und un ter Feuchtigkeitsausschlu¯ mit 97   ml (0, 6 mMol) Di-    imidazol-carbonyl versetzt. Sobald die   Kohlendioxyd-    Entwicklung aufgehört hat, gibt man die L¯sun von 85 ml Histidinmethylester (0, 5   mMol)    in   1    ml Dimethylformamid dazu und lässt über Nacht bei   0     reagieren.



   Der geschützte   Dipeptidester    wird mit viel ¯ther ausgefällt. Die Ausbeute beträgt nach dem Trocknen 190 mg (= 88 % der Theorie)   Carbobenzoxy-L-glut-      aminyl-L-histidin-methylester.    F.   17-0-173,'unter      Zersetzung ; M =-32, 2  1, 1  (c=    1, 025 in In Salzsäure).



   N-Carbobenzyloxy-L-glutaminyl-L-histidin
5, 9 g Carbobenzoxy-L-glutaminyl-L-histidinmethylester werden in einem Gemisch von 42 ml Methanol und 28 ml Wasser unter Erwärmen gelöst, wieder auf Raumtemperatur gekühlt und mit 35, 5 ml 0, 45n   Bariumhydroxydlösung    versetzt. Nach 5 Minuten beginnt sich das   Bariumsalz    als dicker weisser Niederschlag abzuscheiden. Man verdünnt mit weiteren 140 ml Wasser, rührt mit einem Magnetrührer und lässt total 45 Minuten verseifen. Mit der berechneten Menge ln Schwefelsäure (15   ml) stellt man die Lö-    sung neutral, filtriert vom Bariumsulfat ab und dampft die L¯sung zur Trockne ein.

   Den   gtasigen Rückstand    nimmt man in wenig Dimethylformamid auf, filtriert die L¯sung nochmals durch eine Glasfritte G-4 und fällt hierauf das   Carbobenzoxy-dipeptid    mit viel Essigester aus.



   Nach dem Trocknen im Hochvakuum erhält man 5,   72 g amorphes papierchromatographisch    reines   Carbobenzoxy-dipeptid.   



   Die Kristallisation aus Methanol ergibt 5, 1 g Carbobenzoxy-L-glutaminyl-L-histidin, F.   196-197 .   



   Der   Verteilungskoeffizient    im System   80    % Mehanol : (Chloroform : Tetrachlorkohlenstoff = 1 : 1)    =       1    :   1    ist 4, 6. p-(?-Methoxyphenylazo)-benzyloxycarbonyl-L glutamin   (MZ-L-Glutamin)   
11, 7 g (51   mMol)      L-Glutamin-hydrobromid    (durch   Decarbobenzoxylierung    der entsprechenden   Carbobenzoxyverbindung gewonnen) werden    in 75 ml Wasser gelöst, dann mit   200    ml Aceton   verdünnt    und 5 g   Magnesiumoxyd      (20% Überschuss)    eingetragen.



  Anschliessend gibt man bei   0     17 g   p- (p'-Methoxy-      phenylazo)-benzyloxycarbonylchlorid (56 mMol)    während   1    Stunde in kleinen Portionen dazu, verd nnt mit 200 ml Wasser und rührt weitere 90 Minuten bei Zimmertemperatur. Das Reaktionsgemisch stellt man mit 2n Salzsäure kongosauer, lässt während 2 Stunden bei Zimmertemperatur stehen,   zentrifu-      giert den gaCtertigen Rückstand    ab und trocknet bei 50¯ im Vakuum.



   Das Rohprodukt aus 500 ml 95 % igem Methanol kristallisiert zeigt den F. 183-184¯. Die Ausbeute betrÏgt   13,    48 g.



   Aus der Mutterlauge lassen sich noch weitere 2, 56 g F. 183-184¯ isolieren.



   Die Gesamtausbeute beträgt demnach 16, 04 g, was 76, 3 % der Theorie entspricht.



   Das Ultraviolett-Spektrum   zeigt Amax    237 m u (?=13 100) und   349 my (e    =   2600).       p-(p'-Methoxyphenylazo)-benzyloxycarbonyl-
L-glutaminyl-L-histidin-methylester   
2,   86    g   MZL-Glutamin      (6,    9   mMo2)    lbst man in 10 ml Dimethylformamid und gibt die L¯sung von 1, 3 g   L-Histidinmethylester    (7, 8 mMol) in 15 ml Dimethylformamid dazu. Die vereinigten Lösungen kühlt man auf   0  ab    und versetzt mit 1, 6 g (7, 8 mMol)   Dicydiohexylcarbodiimid    in 3 ml Dimethylformamid.

   Man lässt über Nacht bei   0     reagieren, filtriert vom Harnstoff ab, versetzt das nicht umgesetzte Carbodiimid mit 3 Tropfen Eisessig und dampft das Dimethylformamid im Vakuum zur Trockne ein. Den Rückstand zerreibt man mit viel Essigester und lässt 2 Tage bei   0  stehen, filtriert    und trocknet das orangerote Produkt bei 40¯ im Vakuum.



  Die Ausbeute ist 2, 8 g Rohprodukt.



   Zur   Reitnigung löst man    2, 5 g Rohprodukt in 10 ml mit Wasser gesättigtem sek.-Butanol und filtriert durch eine AluminiumoxydsÏule.



   Es lassen sich 2, 3   g    reinen   MZ-Dipeptidester    eluieren, während das nicht umgesetzte   MZ-L-Glut-    amin am Anfang der   Aluminiumoxyd-Kolonne    als orangerote Zone zurückgehalten wird.



   Aus 90 % igem   Athanol    schmilzt das Präparat bei 167-169 .



   Das Ul'traviolett-Spektrum zeigt :    max    x237 mÁ (?=12   700),       340 mlt 21200)    und    Am.,,    435   mu    u (?=2000). p-(?-Methoxyphenylazo)-benzyloxy-carbonyl
L-glutaminyl-L-histidin
1, 13 g (2   mMol)    MZ-Dipeptidester l¯st man in 30   ml 75 % igem Dioxan    und verseift mit 2, 4 ml 1 n Natronlauge; nach 10 Minuten wird noch mit 10 ml Wasser verdünnt. Nach 60 Minuten versetzt man unter Kühlung mit 30   ml    10 % iger Essigsäure und dampft das Lösungsmittel im Vakuum ab. Den gallertigen Rückstand trocknet man scharf bei   50     und zerkratzt ihn mit   100    ml Wasser.

   Durch   Zentrifugie-    ren trennt man von der Mutterlauge ab, wÏscht noch gut mit Wasser nach und trocknet anschliessend den Rückstand   lyophil.    Die Ausbeute beträgt 750 mg (68%). Zur Entfernung anhaftender Verunreinigungen wäscht man das MZ-Dipeptid mit   50    Methanol und zum Schlu¯ mit viel Ather. Es bleiben 670 mg, F.   207-208 .   



   Das   Analysenpräparat schmilzt    nach einmaligem Kristallisieren aus   75%    igem Dioxan bei   214-215 .   



   N-Carbobenzyloxy-L-phenylalanyl-nitro-L   arginyl-L-tryptophyl-glycin-methylester   
8 g (0, 016   Mol3      Carbobenzoxy-L-phenylalanyl-    nitro-L-arginin [vgl. K. Hofmann et al. J. A. C. S.



  Band 78, 240, (1956)] werden im Gemisch von 8 ml Dimethylformamid und 45 ml Acetonitril unter Erwärmen gelöst, dann auf   0     gekühlt und mit der vorgek hlten L¯sung von 5,71 g (0,02 Mol) L-Tryptophyl-glycin-methylester in 4,5 ml Dimthylformamid und 18 ml Acetonitril versetzt. Man verd nnt mit 45 ml Acetonitril und rührt während 15 Minuten weiter. Bei 0  wrden 4, 1 g (0, 02 Mol)   Dicyclohexyl-    carbodiimid in 9 ml Acetonitril eingetragen und 24 Stunden bei dieser Temperatur stehengelassen. Der abgeschiedene Harnstoff   (3,    22 g) wird abfiltriert, die L¯sung mit 0, 5 ml Eisessig versetzt   und nach 15minu-    tigem Stehen zur Trockne verdampft.

   Den öligen Rückstand l¯st man in Essigeser, filtriert vom ab  geschiedlenen    Harnstoff ab und wÏscht die organischen Phasen dreimal mit 1n SalzsÏure, zweimal mit Wasser, dann dreimal mit In Natriumbicarbonat und zum Schluss mit Wasser neutral.



   Beim Waschen mit Bicarbonat scheiden sich 1, 45 g   gallertiges    Material ab. Der Schmelzpunkt ist identisch mit dem   Carbobenzoxy-tetrapeptidester.   



   Die   Essigesterphasen    werden über Natriumsulfat getrocknet und zur Trockne verdampft. Nach einmali gem Umkristallisieren aus   vieQ    Essigester erhält man 7, 97 g geschützten   Tetrapeptidester,    F. 126-130 .



  Die   Totalausbeute    beträgt 9, 42 g = 78   %    der Theorie.



   Das Analysenpräparat schmilzt nach einer weiteren   Krisallisation    aus Essigester   bei 126-130 .   



  [a] 28¯D=-18,5¯ ¯ 0,   5 ,    c = 1, 336 in Methanol.



   Der   Verteilungskoeffizient    G im System 80% Methanol. (Chloroform : Tetrachlorkohlenstoff    =    1 : 1) = 1   : 1,    ist 1, 2.



   Die gleiche Substanz aus verschiedenen   Lösungs-    mitteln kristallisiert zeigt verschiedene Schmelzpunkte, z. B. aus Methanol F.   136-140 .      



   L-Phenylalanyl-L-arginyl-L-tryptophyl-glycin- methylester-dihydrochlorid   
7 g (9, 2 mMol)   Carbobenzoxy-tetrapeptidester    gemäss Beispiel 1 werden in   180    ml Athanol unter Zusatz von 5   Aq.    methanolischer Sallzsäure und in Gegenwart von 2 g 10 % igem   Palladiumkohle-Kataly-    sator bis zur Sättigung hydriert. Das gebildete   Koh-      lendioxyd    wird in einer zweiten   dazwischen geschalte-    ten   Hydrierente    mit Kalilauge adsorbiert. Nach 12 Stunden ist die Wasserstoffaufnahme beendet. Total werden 997 ml Wasserstoff verbraucht (Theorie : 1035 ml). Man filtriert vom Katalysator ab und dampft das Losungsmittel zur Trockne ein.

   Den Verdampfungsrückstand nimmt man in 15 ml absolutem Methanol auf und fällt das Produkt wieder mit viel abs.   Ather    aus.



   Die Ausbeute an rohem Dihydrochlorid des   Tetrapeptidesters    ist 6, 68 g.



   Dieses Produkt enthält noch Ammoniumchlorid, ist aber genügend rein und wird direkt zur Umsetzung zum   Carbobenzoxy-hexapeptidester    verwendet. p-(?-Methoxyphenylazo)-benzyloxy-carbonyl
L-glutaminyl-L-histidyl-L-phenylalanyl-Larginyl-L-tryptophyl-glycin-methylester.hydrochlorid
470 mg   (0,    85   mMol)    p-(?-Methoxyphenylazo)benzyloxy-carbonyl-L-glutaminyl-L-histidin in 14 ml Dimethylformamid werden mit der L¯sung von   510    mg   (0,    84 mMol)   L,-Phenylalanyl-L-arginyl-L-    tryptophyl - glycin-methylester-hydrochlorid (vgl.

   Beispiel   1)    in 2 ml Dimethylformamid vereinigt, auf   0     gekühlt und mit 210 mg (1   mMol) Dicyclehexyl-    carbodumid in   2    mi Dimethylformamid versetzt. Nach 3tägigem Stehen bei 0¯ lϯt man Zimmertemperatur annehmen, filtriert vom Harnstoff ab, zersetzt das nicht umgesetzte Carbodiiinid mit 0, 1 ml Eisessig und dampft auf ein kleines Flüssigkeitsvolumen ein. Mit viel Essigester fällt man das Rohprodukt aus. Die Rohausbeute beträgt   760    mg.



   Zur Reinigung l¯st man   500    mg Substanz in 10 ml 75 % igem Dioxan und filtriert durch eine Alu  miniumoxydsäule    (8 g). Am Start bleibt die Verunreinigung als orangerote Zone haften.



   Die eluierten 420 mg werden zwischen   n-Butanol    und 1   %    iger Essigsäure über 30 Stufen verteilt. Die Hauptmenge des MZ-Hexapeptidesters befindet sich in den Elementen 8-19 (G = 0,   8, 8).   



   Die Fraktionen   1, 0-18    werden vereinigt und nochmals zwischen   sek.-Butanol    und   1    % Essigsäure über   40    Stufen verteilt. Die Fraktionen 11-19 werden aus 95   %    igem Methanol umkristallisiert. Man erhält 180 mg   p- (p'-Methoxyphenylazo)-benzyloxy-carbonyl-    L-glutaminyl-L-histidyl-L-phenylalanyl-L-arginyl-Ltryptophyl-glycin-methylester.hydrochlorid, F. 202 bis   203 .   



   Das   Ultraviolett-Spektrum    zeigt : ?max 284 mÁ(? = 9800), ?max 290 mÁ(? = 10 000), ?max 349 mÁ(? = 21 200), ?max 435 mÁ(? =   2000).  



  



  Process for the production of new hexapeptides
EMI1.1
 where Ri denotes an amino lower alkyl group, as well as corresponding compounds which have the remainder of glutamine instead of the glutamic acid residue.



  The new compounds have the effect of the natural melanocyte-stimulating pituitary hormones (MSH effect), but have the advantage over them that they can be synthesized much more easily because they have a sequence of only 6 amino acids, whereas the a-MSH from 13 and the SSMSH from 18 amino acids.



  The new hexapeptides can be used in place of the natural MSH as medicinal products or as intermediates for the production of medicinal products which have a longer chain of amino acids, in particular L-glutamyl-L-histidyl-L-phenylalanyl-L-arginyl; L-tryptophyl-glycine and the corresponding L-glutaminyl peptide. The residues of α- (amino-lower-alkyl) -amino-acetic acid are in particular L-arginyl, L-ornityl and L-lysyl.



   The new peptides can be obtained by the methods known for peptide production, the amino acids being linked individually in the order mentioned or after prior formation of smaller peptide units.



   The process according to the invention is characterized in that L-glutamic acid or its γ-amide, L-histidine, L-phenylalanine-L-α-amino-deralkyl-amino-acetic acid, L-tryptophan and glycine with intermediate protection of amino -or. Carboxyl groups united with one another by condensation.



   All free, functional groups not involved in the reaction are expediently protected, in particular by means of residues which can be easily split off by hydrolysis or reduction, the carboxyl group preferably by esterification, e.g. B. with methanol, benzyl alcohol or p-nitrobenzyl alcohol, the amino group, for example by introducing the tosyl or trityl radical or in particular the carbobenzoxy group or colored protective groups, such as the p phenylazo-benzyloxycarbonyl group and the p- (p'-methoxy-phenylazo ) -benzyloxy-carbonyl group (MZ).



  For example, the benzyl radical is used to protect the hnidazole group (im) of the histidine and the nitro group is used for the amino group in the guanido grouping of the arginine; However, the said amino group of arginine does not necessarily have to be protected during the reaction.



   The conversion of a protected NHr or NH group into a free group and the transfer of a functionally modified carboxyl group into a free carboxyl group in the course of the process for the preparation of the hexapeptides and intermediates can according to methods known per se by treatment with hydrolyzing or reducing agents.



   Depending on the procedure, the new compounds are obtained in the form of bases or their salts.



  The bases can be obtained from the salts in a manner known per se.



   The hexapeptides obtained according to the method can be used in the form of pharmaceutical preparations.



   In the following examples, the temperatures are given in degrees Celsius.



   Example 1
N-Trityl-L-tryptophan methyl ester 13 g (0.051 mol) of L-tryptophan methyl ester hydrochloride are placed in a 500 ml round bottom flask in
180 ml abs. Slurried Chioroform, cooled to 0 and treated with 15.7 ml (0.113 mol) of dry triethylamine. Subsequently, 14.3 g (0.051 mol) of tri tyl chloride are introduced into the cooled reaction mixture in portions while shaking. The reaction is allowed to take place for 30 minutes at 0 and 6 hours at room temperature.

   The chloroform solution is washed with water, 10% citric acid solution, in sodium bicarbonate solution and finally with water until neutral and dried over sodium sulfate. In a vacuum you evaporate to a small volume, add methanol to avoid excessive foaming and repeat this operation two more times. When the evaporation residue is dissolved in 10 ml of methanol, spontaneous crystallization occurs.

   20.9 g (88% of theory) of N trityl tryptophan methyl ester, mp 150-152, are isolated. After crystallizing once from methanol, the substance shows F. 156-157, [α] D = + 45¯ ¯ 1¯ (c = 1.075; methanol).



      N-trityl-L-tryptophan
14.8 g (0.033 mol) of N-trityl-L-tryptophan methyl ester are dissolved in 30 ml of propylene glycol in an oil bath at 200-205. 45 ml of a 20% solution of potassium hydroxide in propylene glycol are added to the hot solution; part of the dissolved ester separates out again. After 2 minutes, clear solution occurs again. The saponification is carried out for 6 minutes at a bath temperature of 205, then the hydrolysis product is rapidly cooled and poured into 600 ml of ice water. While stirring and cooling vigorously, the strongly alkaline solution is brought to pH 6 with 10% citric acid solution and the trityl-tryptophan which has separated out is extracted with plenty of chloroform.

   By adding more citric acid solution to the separated aqueous phase, the pH is adjusted to 5 and the mixture is extracted two more times with fresh chloroform. The organic phases are washed twice with water, dried over sodium sulfate and evaporated to a small volume in vacuo. Most of the N-trityl-tryptophan is precipitated with high-boiling petroleum ether. After drying in a high vacuum, 14.38 g (98 o of theory) of amorphous product are obtained, which can be used directly for further reaction.



   F. 110-120; + 29 'l' (c = 1.397 in methanol).



      N-trityl-L-tryptophyl-glycine-p-nitrobenzyl ester
1.84 g (8.75 mmol) of glycine p-nitrobenzyl ester in 10 ml of dry acetonitrile are cooled to 0, and the solution of 2 g (9.7 mmol) of N, N'-dicyclohexylcarbodiimide in 8 ml of acetonitrile is added and after 5 minutes the cooled solution of 4.3 g (9.6 mmol) of N-trityl-L-tryptophan in 10 ml of acetonitrile is added. The deposition of urea begins immediately and ends after 2 hours. At the same time as the dicyclohexylurea, the trityl dipeptide ester is also deposited as a gelatinous product.

   It is allowed to react for 4 hours at 0, then the solvent is completely evaporated off in vacuo and the evaporation residue is triturated with a lot of petroleum ether to remove the unreacted N, N'-dicyclohexylcarbodiimide.



   By repeatedly extracting the reaction mixture with ice-cold methylene chloride and methylene chloride / ether, 1.7 g of dicyclohexylurea are separated off.



   The methylene chloride extracts are concentrated to a small volume and the trityl dipeptide ester is precipitated with a lot of low-boiling petroleum ether. From 85 ml of 95% methanol, 5.3 g of N-Tri tyl-L-tryptophyl-glycine-o-nitrobenzyl ester crystallize as fine needles. F. 169-170¯; [α] D = - 10¯ ¯ 1¯ (c = 0.95 in methanol).



   The mother liquor is evaporated to dryness, the residue is washed neutral in chloroform with ice-cold 10% citric acid, once with ice-cold 1N hydrochloric acid, 1N sodium bicarbonate and finally with water. After evaporation of the dried chloroform phases, 1.3 g of foamy material remain which, crystallized from 95% methanol, gives a further 500 mg of trityl dipeptide ester.



  F. 165-167.



   The total yield is 4 g (= 74% of theory).



   N-carbobenzyloxy-L-tryptophylwglycine benzyl ester
To dissolve 1 g (3 mmol) of carbobenzoxytryptophan in 20 ml of dry ethyl acetate, add a solution of 660 mg (4 mmol) of glycine benzyl ester in 5 ml of ethyl acetate and finally 650 mg (3, 15 mmol) of N. N- Dicyclohexyl carbodiimide. Deposition of dicyclohexyl urea begins after just 15 minutes. The mixture is left to react for 16 hours at room temperature, the urea which has crystallized out is filtered off and 0.1 ml of glacial acetic acid is added to the filtrate.



  After standing for 15 minutes, the ethyl acetate solution is washed neutral with 1N hydrochloric acid, water, 1.4% ammonia solution and again with water. The organic phases are concentrated to a small volume, low-boiling petroleum ether is added to the point of weak cloudiness and left at 0. The carbobenzyloxy dipeptide ester is deposited as a gelatinous product. A white microcrystalline powder is obtained by adding more petroleum ether and intensive scratching with frequent warming up in a water bath of 40.



   The yield is 950 mg (= 66% of theory) of carbobenzyl-L-tryptophyl-glycine-benzyl ester, mp 117 to 118; [α] 25D = -19¯ ¯ 1¯ (c = 0.950 in methanol). p-; benzyloxy-carbonyl-L-tryptophyluglycine benzyl ester
950 mg (2 mmol) of MZ-tryptophan, manufactured according to patent no. 364 780, are dissolved in 20 ml of abs with gentle heating. Dissolved ethyl acetate, cooled again to room temperature and treated with the solution of 500 mg (3 mmol) of glycine benzyl ester in 5 ml of abs. Ethyl acetate combined. To this are added 500 mg (2.1 mmol) of 1-cyclohexyl-3-morpholinylÏthy-carbodiimide in 2 ml of ethyl acetate and the mixture is left to stand for 16 hours at room temperature.

   The ethyl acetate solution is washed neutral in a separating funnel with water, 0.5N hydrochloric acid, sodium bicarbonate and again with water.



  The dried ethyl acetate solution is evaporated to a small volume and the MZ-dipeptide ester is precipitated with a lot of petol ether. After drying in a high vacuum, 1.2 g of crude product are obtained, which is still contaminated with starting material.



   Single recrystallization from 30 ml of hot acetonitrile gives 610 mg of pure product, mp 152 to 153; Working up the mother liquor yields a further 170 mg of MZ-dipepfidester of the same melting point. The total yield is 770 mg (= 63% of theory). F. 152-153. The ultraviolet spectrum in methanol shows maxima at 240 m // (E = 11,000) and 748 m, u (e = 20,800).



   L-tryptophyl-g? ycin-p-nitrobenzyl ester hydrochloride
1.7 g (2.65 mmol) of N-trityl-L-tryptophyl-glycine p-nitrobenzyl ester are dissolved in 10 ml of glacial acetic acid and detitrylated with 1.45 ml of 2N hydrochloric acid for 5 minutes in a 50 ml water bath. The solvent is then evaporated off at 30 in a vacuum and the residue is dried for 2 hours in a high vacuum at 45. The triphenylcarbinol is dissolved from the crystalline HCl salt of the L-tryptophyl-glycine-p-nitrobenzyl ester with a lot of ether.



   The yield is 100% of theory = 1.15 g.



  F. 150-153.



      L-tryptophyl glycine benzyl ester hydrobromide
870 mg (2 mmol) of carbobenzoxy-L-tryptophyl glycine benzyl ester are dissolved in 2 ml of abs. Slurried nitromethane and treated with 2 ml of 4N hydrogen bromide in glacial acetic acid under a nitrogen atmosphere. The solution immediately turns purple. The reaction mixture is allowed to react for 1 hour at room temperature and with exclusion of light, then the excess hydrogen bromide is evaporated at 30 and the hydrobromide of the dipeptide ester is precipitated with a lot of absolute ether. The 6lige decarbobenzoxylation product solidifies immediately when rubbed with fresh absolute ether.

   After reprecipitating twice from acetone / ether, 300 mg (= 92% of theory) of a granular, slightly gray-colored product are obtained.



   The paper chromatogram (sec. Butanol: 5% veronal sodium: water: isopropanol = 100: 10: 60: 15) shows only 1 ninhydrin-positive spot.



   The hydrobromide can be used directly for further processing.



   It is good in acetone and ethyl acetate, but only partially soluble in water.



   N-Carbobenzyloxy-L-phenylalanine-L-arginine methyl ester carbonate 1. via the mixed anhydride
To a solution of 600 mg (2 mmol) of N-carbobenzoxy-L-phenylalanine in 10 ml of abs. Tetrahydrofuran is added at 10 0.28 ml (2 mmol) of triethylamine and, after 5 minutes, at the same temperature, 0.2 ml (2 mmol) of ethyl chloroformate.



  The triethylamine hydrochloride precipitates out immediately as a white precipitate. For complete formation of the mixed anhydride, the mixture is left to react for another 10 minutes at -10 and then the solution of L-arginine methyl ester hydrochloride, also cooled to -10¯, from SSO mg (2.2 mmol) is added Arginine methyl ester dihydrochloride and 0.31 (2.2 mmol) triethylamine, in 6 ml of N, N-dimethylformamide.



  Stirring is continued for 15 minutes at -10 and 1 hour at room temperature, the solution is freed from triethylamine hydrochloride (400 mg) and the solvent is evaporated at 50 in vacuo. The evaporation residue is washed in methylene chloride with water and sodium bicarbonate and then water is neutral, the solvent is dried over magnesium sulfate and evaporated to dryness. 810 mg (85%) of crude carbobenzoxydipeptide ester, which is sufficiently pure for decarbobenzoxylation, is isolated.



   A sample of the amorphous carbobenzoxydipeptide ester reacted with picric acid gives the picrate in quantitative yield.



   The analysis preparation, recrystallized twice from methanol-water, melts at 161-162.



  2. Using dicyclohexyl carbodiimide
4.92 g (19 mmol) of L-arginine methyl ester dihydrochloride are dissolved in 100 ml of hot absolute metha nol, cooled to -10 and converted into monohydrochloride with 2.64 ml (19 mmol) of triethylamine. Then add 3.9 g (19 mol31 N, N'-dicyclohexyl-carbodiimide in 15 ml absolute methanol) and finally add 5.2 g (17.1 mmol) N-carbobenzoxy- L-phenylalanine in portions. The carbobenzoxyphenylalanine immediately dissolves and after 5 minutes the crystallization of dicyclohexylurea begins.

   The mixture is left to stand at 0 for 16 hours, urea (2.75 g = 71%) is filtered off, the excess of dicyclohexylcarbodiimide is destroyed with a little acetic acid and the methanol is evaporated off in vacuo. The evaporation residue is taken up in methylene chloride, washed neutral with 2N hydrochloric acid, 2N sodium bicarbonate solution and water.

   Two reprecipitations from methylene chloride / petroleum ether give 2.47 g (87 S) of amorphous carbobenzoxy dipeptide ester, which is decarbobenzoxylated directly. p- (p-Methoxyphenylazo) -benzyloxy-carbonyl-L-phenyManyl-L-arginine methyl ester hydrochloride
To a solution of 8.66 g (20 mmol) 'MZ-L-phenylalanine (prepared according to patent no.

   364 780) in 150 ml of absolute tetrahydrofuran are added at -10 2.8 ml (20 mmol) of triethylamine and after 10 minutes at the same temperature 2.0 ml (20 mmol) of ethyl chloroformate. After a further 15 minutes, the cooled solution of L-arginine methyl ester hydrochloride, prepared from 5.8 g (22 mmol) of arginine methyl ester dihydrochloride and 3.06 ml (22 mmol) of triethylamine in 30 ml of dimethylformamide, is added. It is allowed to react for 30 minutes at -10 and 1 hour at room temperature, the triethylamine hydrochloride is filtered off (5.2 g) and the solvent is evaporated off at 50 in a vacuum.



  A lot of ether is added to the residue, decanted off, the oily product is dried in a vacuum and rubbed with a lot of water. The raw MZ connection solidifies. The aqueous phase is centrifuged off, the residue is kneaded twice with 50 ml of fresh water each time and dried lyophilically. The raw hive is 11.7 g.



   The above 11.7 g, dissolved in 70 ml of 95% strength ethanol, are placed on a 23 cm long aluminum oxide column (° 5 cm) and eluted with a large amount of 95% strength alcohol. In addition to a small preliminary fraction (110 mg), 5.05 g of MZ dipeptide ester hydrochloride crystallize out of the alcoholic solution. F. 185-186.



   A further 3.36 g of pure substance are obtained from the mother liquor. F. 184-185. The total yield is 8.41 g (66% of theory).



   The sulfate F. 145-146 can be obtained in quantitative yield by adding sulfuric acid diluted 1: 1 to an alcoholic solution of MZ-L-phenylalanyl-L-argnine methyl ester hydrochloride.



      L-phenylalanyl-L-arginine methyl ester hydrobromide, hydrochloride
2.5 g (3.9 mmol) of MZ-L-phenylalanyl-L-arginine methyl ester hydrochloride are dissolved in 6 ml of nitromethane, 6 ml of 4N hydrogen bromide (24 mmol) in glacial acetic acid are added and left at room temperature for 90 minutes. Towards the end of the reaction time the p- (p'-methoxyphenylazo) crystallizes; benzyl bromide from the reaction solution in gorgeous red plates. Hydrogen bromide and most of the solvent are evaporated off in vacuo and the residue is triturated three times with absolute ether. The crude decarbobenzoxylation product is then distributed between a large amount of chloroform and water.



  The water and chloroform phases are each extracted once more with fresh solvent, the aqueous extracts are combined and evaporated to dryness in a vacuum at 40 °.



   The hydrobromide, hydrochloride of the phenylalanyl-arginine methyl ester accumulates as a slightly reddish colored amorphous product which is used directly for further condensation.



   The yield is 1.4 g (= 80% of theory).



   The carbobenzoxy-L-phenylalanyl-L-arginine methyl ester carbonate (Example 8), decarbobenzoxylated under the same conditions, gives a dihydrobromide which, according to paper chromatography, is identical to the hydrochloride described above, hydrobromide.



     Na-carbobenzyloxy-N (im) -benzyl-L-histidyl-L phenylalanyl-L-arginine methyl ester carbonate
To 5.32 g (0.014 mol) Na-carbobenzoxy-N (im) benzyl; L-histidine in 110 ml of dimethylformamide is added at 15 to the solution of 3.02 g (0.0147 mol) of N, N'-dicyclohexylcarbodiimide in 5 ml of dimethylformamide.



   At the same time, 7.7 g (0.0154 mol) of L-phenylalanyl-L-arginine methyl ester dihydrobromide in 20 ml of dimethylformamide with 2.15 ml (0.0154 mol) of triethylamine are converted into the monohydrobromide, cooled to 0 and Carbobenzoxy-N (im) -benzyl L-histidine solution given.



   After 20 hours of standing, the dicyclohexylbarnstoff (2.27 g = 74%} is filtered off, 0.6 ml of glacial acetic acid is added to the filtrate and, after 15 minutes, the solvent is evaporated to a small volume, again freed from the crystallized salt and then completely evaporated to dryness The amorphous residue is treated with a lot of ether and then dried at 50 for 4 hours.



   The powdery crude product is triturated three times with 40 ml each and once with 30 ml of 0.5N ammonium hydroxide in the cold, the supernatant liquid is centrifuged off thoroughly and taken up in 100 ml of butanol / chloroform 1: 1. With twice 20 ml of 2N hydrochloric acid, the mixture is acidified to the Congo and then washed first with 2N sodium bicarbonate and then with water until neutral.



   The dried extraction solutions are evaporated to dryness in vacuo, the evaporation residue is dissolved in 135 ml of 0.25N hydrochloric acid, filtered and adjusted to pH 7-8 with 2N sodium bicarbonate while cooling with ice.



   The precipitated carbobenzoxy tripeptide ester is taken up again in a butanol / chloroform 1: 1 mixture, washed neutral with water, dried over sodium sulfate and the butanol / chloroform mixture is evaporated to a small volume. Reprecipitation twice from chloroform petroleum ether yields 7.16 g (70% of theory) of Nα -carbobenzoxy-N (im) -benzyl L-histidyl-L-phenylalanyl-L-arginine / methyl ester carbonate.



   After two recrystallizations from 50% methanol, the analysis preparation shows the F. 13j1 to 135¯. [α] 25D = -13¯ ¯ 1¯ (c = 0.7822 in methanol).



     Nu-carbobenzyloxy-N (im) -benzyl-L-histidyl-L phenylalanyl-L-arginine
6, 52 g (8, 9 mmol) of carbobenzoxy-N (im) -benzyl I, -histi, dyl-L-phenylalanyl-L-arginine methyl ester carbonate in 50 ml of methanol are mixed with 19.5 ml of sodium hydroxide solution for 1 Saponified at room temperature for an hour. The pH is adjusted to 6 with 1N hydrochloric acid and 300 ml of water are added to the saponification product.



  After standing for one hour at 0, the carbobenzoxy tripeptide is filtered off and the still moist product is recrystallized from 50% methanol. Yield: 4.27 g (70%), m.p. 136-139. M = -10.5 0.9 (c = 1.062 in methanol).



   The microanalysis shows that the carbobenzoxy tripeptide crystallizes with 1 mol of water.



      Na-carbobenzyloxy-N (im) -benzyl = L-histidyll-L-phenylalanyl-L-arginyl-L-tryptophyl-glycine-p nitrobenzyl ester carbonate
4.2 g (6 mMa1) carbobenzoxy-N (im) -benzyl-L histidyl-Lphenylalanyl-L-arginine and 2.87 g (6.6 mmol) L-tryptophyl-glycine-p-nitrobenzyl ester hydrochloride ( See Example 6) is dissolved in 20 ml of freshly distilled N, N-dimethylformamide and mixed with a solution of 1.35 g (6 mmol) of N, N'-dicyclohexyScarbodiimide in 7 ml of dimethylformamide while cooling with ice. The reaction mixture is left to stand for 24 hours at room temperature, the dicyclohexylurea is filtered off (890 mg = 67%) and the solvent is evaporated off in vacuo.

   8.3 g of crude product are obtained, which is still contaminated with dicyclohexyl urea.



   6.3 g of crude product are distributed between 500 ml of ethyl acetate and 50 ml of sodium bicarbonate solution, the ethyl acetate bases are washed with water, five times with 10 ml of 10% acetic acid solution each time, then repeatedly washed with 1N and 2N sodium bicarbonate and finally with water until neutral.



   When the dried ethyl acetate solution is evaporated, part of the product crystallizes out of the solvent. By adding low-boiling petroleum ether, the carbobenzoxypentapeptide ester is completely precipitated. The yield is 4.6 g.



   For further purification, 3.5 g of 100 g of activity III aluminum oxide are chromatographed.



  2.78 g of carbobenzoxy pentapeptide ester are again eluted with methanol and used directly for the decarbobenzoxylation.



   N (im) -benzyl-L-histidyl; L-phenylalanyl-L-arginyl-L-trypophylLglyci, n-p-nitrobenzyl ester trihydrobromide
1.75 g (1.67 mmol) of carbobenzoxy-N (im) benzyl-L-histidyl-L-phenylalanyl-L-arginyl-L-tryptophyl-glycine-p-nitrobenzyl ester carbonate are kept with 5 ml of 2N hydrogen bromide in glacial acetic acid Decarbobenzoxylated for 1 hour at room temperature. The excess hydrogen bromide is suctioned off in vacuo at room temperature and the residue is repeatedly triturated with plenty of absolute ether.



   The crude decarbobenzoxylation product is subjected to a multiplicative distribution according to Craig over 85 stages with 0.3N ammonium acetate (pH 7.1) as the lower phase and n-butane as the upper phase. The majority of the substance is distributed in elements 73 to 85. The fractions mentioned are combined, separated from the lower phase, the latter extracted again with fresh butanol and the combined butanol extracts evaporated to a small volume in vacuo and the free pentapeptide ester precipitated with plenty of petroleum ether. After further refilling from chloroform-petroleum ether, 1.2 g of N (im) -benzyl-L-histidyl-L-phenylalanyl-L-arginyl L-tryptophylLgly-p-nitrobenzyl ester are obtained.



   N-Ca, rbobenzyloxy-y-benzyl-L-glutamyl-N (im) -benzyl-L-hystidyl-L-phenylalanyl-L-arginyl-L-tryptophyl-glycine-p-nitrobenzyl ester carbonate
To a solution of 370 mg (1 mmol) of N-carbobenzoxy-L-glutamic acid γ-benzyl ester in 10 ml of abs.



  Dioxane is added at 10-11 (some of the dioxane is always frozen) 0.26 ml (1.1 mmol) of tributylamine and after 10 minutes at the same temperature 0.11 ml (1.1 mmol) of ethyl chloroformate.



  For complete formation of the mixed anhydride, the mixture is left to react for a further 20 minutes at the stated temperature and then 820 g of N (im) benzyl pentapeptide nitrobenzyl ester in a mixture of acetonitrile-dioxane (10 ml) are added. After standing for 30 minutes in an ice bath and 60 minutes at room temperature, the mixture is evaporated to dryness, the residue is taken up in chloroform and washed neutral with ice-cold 1N hydrochloric acid, 1N sodium bicarbonate solution and finally with water. The dried chloroform is evaporated in vacuo and the carbobenzoxy-heptapeptide ester (1 g = 90%), which is still contaminated with the starting material, is reprecipitated with petroleum ether.



   200 mg of crude product are in abs. Chloroform drawn up on an alumina column activity III. The majority (160 mg) can be eluted again with methanol. These are about 3 according to Craig! 0 levels between 80% methanol and chloroform / carbon tetrachloride 1: 1 multiplicatively distributed. G = 4.65.



   The bulk of the substance is distributed in elements 19-30.



   These fractions are combined, the solvent mixture is evaporated and the evaporation residue is reacted further.



      L-glutamyl-L-histidyl, L-phenylalanyl-L-arginyl-
L-tryptophyl-glycine 1. 350 mg (0.37 mmol) of carbobenzoxy-hexapeptide ester purified by aluminum oxide are decarbobenzoxylated with 1.1 ml of 2N hydrogen bromide in glacial acetic acid for 1 hour at room temperature.



  The excess hydrogen bromide is evaporated off in vacuo and the trihydrobromide is precipitated with a great deal of absolute ether. Repeated rubbing with fresh ether results in a granular, slightly gray colored powder.



   Yield: 550 mg of crude hexapeptide ester tri-hydrobromide.



   This product is distributed between 0.3N ammonium acetate (pH 7.5) and n-butanol over 30 stages, the fractions 25-30 are combined and the lower phases are extracted once more with fresh butanol. After the butanol has evaporated, 280 mg of γ-benzyl-L-glutamyl-N (im) -benzyl-L-histidyl-L-phenylalanyl-arginyl-L-tryptophyl-glycine-nitrobenzyl ester are obtained.



  This product is hydrogenated in 90% acetic acid with a 10% palladium-carbon catalyst.



   After 17/2 hours, the hydrogenation comes to a standstill after 21 ml of hydrogen have been absorbed. The solution is freed from the catalyst and evaporated to dryness at 40 °. The evaporation residue is taken up in a little 95% alcohol and the hydrogenated product is precipitated with a lot of ether.



  Yield: 190 mg.



   Unhydrogenated compounds can still be found on the paper chromatogram.



   The 190 mg Glu- (im) -Bz-His-Phe-Arg-Try-Gly are added to 50 ml of dry, freshly condensed ammonia. While stirring well with a magnetic stirrer, small, shiny bits of sodium are slowly added to the suspension. A clear solution is only achieved by adding sodium. After adding 2.25 mmol of sodium, the solution remains dark blue for a long time.



   3 g of Dowex-50 in the ammonium form are introduced into the reaction solution in small portions, with immediate discoloration taking place. The ammonia is evaporated off at room temperature with vigorous stirring and with exclusion of moisture.



  The last phase, ammonia, is evaporated over sulfuric acid in a high vacuum.



   The Dowexp is extracted four times with 10 ml of water, the colorless aqueous solution (pH 9) is acidified with 0.5 ml of glacial acetic acid and evaporated to dryness.



  The residue is repeatedly evaporated with abs.



  Ethanol, dissolve it in 5 ml water, filter off the impurities and evaporate again to dryness.



   The hexapeptide is abs with 10 ml. Triturated alcohol, centrifuged off the mother liquor and dried in a high vacuum.



   44 mg of hexapeptide are obtained as a white powder.



   It shows MSH activity in animal experiments.



   2. 124 mg (0.1 mmol) of N-carbobenzoxy-γ-benzyl-L-glutamyl-N (im) -benzyl-L-histidyl-L-phenylalanyl L-arginyl-L-tryptophyl-glycine-nitrobenzyl ester are added to 30 ml of liquid ammonia were split directly with 1.2 mmol of sodium. After the analogous work-up, as described above, 25 mg of hexapeptide are obtained which, according to paper chromatography, is identical to the product of the 1st experiment.



   Example 2 L-phenylalanyl-nitro-L-arginine methyl ester
25.14 g (0.049 mol) carbobenzoxy-L-phenylalanyl-nitro-L-arginine methyl ester [cf. K. Hofmann et al. J. A. C. S. Volume 78, 240 (1956)] are dissolved in 50 ml of glacial acetic acid with gentle heating and decarbobenzoxylated with 50 ml of 4N hydrogen bromide in glacial acetic acid for 90 minutes at room temperature.



   The reaction solution is evaporated to a small volume at 40 in a vacuum and the syrupy residue is added to 1 l of abs with vigorous stirring.



  Ether. After stirring for 15 minutes, the flaky precipitate is allowed to settle and the residue is dried at 40 in vacuo over phosphorus pentoxide.



   The crude hydrobromide is taken up in 40 ml of ice-cold water, the solution, cooled with ice, is made of phenolphthalemalkaline with 2N soda solution and extracted first three times with 100 ml of ether each time - to remove the impurities - and then with 200 ml, 100 ml each time and 50 ml of a mixture of n-butanol / chloroform 1: 9. The chloroform-butanol extracts are washed twice with 10 ml of 1/2 saturated sodium chloride solution each time and finally dried with magnesium sulfate. The chloroform and some of the butanol are evaporated in vacuo at 40-45¯ and the free dipeptide ester is then precipitated with a lot of ether.

   It is filtered through a fine glass suction filter, washed with a lot of ether and the residue is dried in a high vacuum at 40.



   The yield is 16 g of amorphous L-phenyl alanine-nitro-L-arginine methyl ester; this is 71% of theory.



   The dipeptide ester shows in the 3 following systems: 43: t-amyql alcohol: isopropanol: water = 100: 40: 55; 54: sec. Butanol: isopropanol: monochloroacetic acid: water = 70: 10: 3 g: 40; 56: sec. Butanol: isopropanol: 5% veronal
Sodium: water = 100: 15: 10: 60 only one ninhydrin positive spot.



   The amorphous product is used directly for the further reaction without additional purification.



   Na, N (im) -Dicarbobenzyloxy-L-histidyl-L-phenyl'alanylLnitro-L-arginine methyl ester 16 g (0.042 mol) L-phenyWalanyl-nitro-L-arginine methyl ester in 50 ml acetonitrile are 10 cooled and combined with dea-likewise precooled solution of 19.2 g of dicarbobenzoxy-L-histidine (0.042 mol) in 140 ml of acetonitrile, some of the dissolved substances again separating out. After adding 10 ml of dimethylformamide and shaking it vigorously, the solution is clear again.

   The pre-cooled solution of 9.7 g of dicyclohexylcarbodiimide (0.047 mol) is then applied. in 45 ml of acetonitrile and lets react at 0 to +3. After a short time, dicyclohexylurea begins to separate out in addition to the dicarbobenzoxy-dieptide ester. The reaction mixture is diluted 9: 1 with 100 ml of acetonitrile / dimethylformamide and left to stand at 0 overnight. The compact, gelatinous, partly crystalline cake is rubbed well with a further 100 ml of acetonitrile, filtered through a G-2 glass frit and washed well again with two 50 ml of acetonitrile.



   0.5 ml of glacial acetic acid is added to the mother liquor, left to react for 15 minutes and then evaporated to dryness. Little of the product contaminated with the starting material remains as a residue and has not been worked up further.



   The moist suction filter residue is extracted with a total of 60 ml of dimethylformamide and in this way 9.3 g of insoluble dicyclohexythamea (= 98% of theory) is separated. F. 226-228 from.



   The dimethylformamide solution is evaporated to dryness at 40 in a high vacuum and 26.7 g of crude material are obtained.



   After recrystallization once from 100 ml of methanol, 23.1 g (= 70% of theory) of dicarbobenzoxy tripeptide ester are obtained.



   The analysis preparation crystallizes with 1 mol of crystal methanol, mp 125-128¯. [α] 26D = -19¯ ¯ 15¯ (c = 0.9787 in methanol). The dicarbobenzoxy compounds are extremely sensitive to bases.



   L-histidyl-L-phenylalanyl-L-arginine W methyl ester diacetate
16.5 g (20 mmol) of dicarbobenzyloxy-L-histidyl-Ir phenylalanyl-nitro-L-arginine methyl ester are dissolved in 300 ml of abs. Methanol was hydrogenated to saturation with the addition of 4.4 equivalents of methanolic hydrochloric acid and in the presence of 4 g of 10% PaiHadiumkoMe catalyst. The carbon dioxide formed is adsorbed in a second intermediate hydrogen duck with potassium hydroxide. After 10 hours, 2515 ml of the calculated 2700 ml of hydrogen are absorbed, and the hydrogenation is complete.

   The solution freed from the catalyst is evaporated at 40 in a vacuum, the residue is dissolved in 20 ml of water and the solution is slowly passed through an ion exchange column of 120 ml? Amberlite IR4-B? (Acetate form) run. Wash with water until the eluates no longer react positively to ninhydrin. It is washed with a total of 360 ml of water.



     The aqueous solution is evaporated to dryness at 40 in a vacuum and the well-dried residue with abs. ¯ther precipitated from the Methandl 'solution. The yield is 13.1 g of amorphous tripeptide ester diacetate.



   Paper chromatography shows the tripeptide ester in the 2 systems 56 (see p. 6) and sec. Butanol: isopropanol: triethylamine: veronal: water = 100: 10: 0, 8: 1, 8 g: 60 only one ninhydrin-, pauly- and sagaguchi-positive stain. The amorphous product is processed further directly.



   N-carbobenzyloxy-L-glutaminyl-L-histidyl-L-phenylalanyl-L-arginwin, methyl ester
13.1 g (22 mmol) of L-histidyl-L-phenylalanylLL-arginine methyl ester diacetate are cooled to 10 in 60 ml of dimethylformamide and 6.1 g of carbobenzoxy-L-glutamine azide (20 mmol) are added in portions. The azide immediately goes into solution. The reaction mixture is left to react for 2 days at 0 and the crude tetrapeptide ester is then precipitated with 1 liter of ethyl acetate. The gelatinous precipitate is filtered off and washed with plenty of ethyl acetate and ether.



   Single recrystallization from methanol / ethyl acetate yields 11.3 g of carbobenzoxy tetrapeptide methyl ester, pure according to paper chromatography, mp 162-165 (sintering at 155).



   After another crystallization of the same solvent mixture, the analysis preparation shows F. 167-169¯.



   The partition coefficient for the system 80% methanol: (chloroform: tetrachloride. = 1: 1) = 1: 1 is 5.9; [a] D = -18, 41.6, c = 0.979 in glacial acetic acid. The Rf values in the 3 systems 54, 56 (see p. 6) and methyl ethyl ketone: pyridine: water = 60: 15: 25 are 0.59 and 0.82 or



  0.85.



      N-carbobenzyloxy-L-glutaminyl-L-histidyl-L-phenylÏlanyl-L-arginine 2-, 5 g (3.1 mmol) of carbobenzoxy-tetrapeptide ester are dissolved in 80 with jaithandL water 3: 5 with warming and at room temperature with 6, 5 ml of 1N sodium hydroxide solution were added. After 10 minutes the solution becomes cloudy and gelatinous substance begins to separate out. The pH is 11.5 during the 60-minute polymerization. The solution is neutralized with 6.5 ml of 1N hydrochloric acid and evaporated to dryness at 40.

   The gelatinous residue is taken up in 50 ml of hot water, filtered through cotton wool, the solution is concentrated to a volume of 20 ml and left to stand at 0¯ for 16 hours.



   The gelatinous precipitate is carefully filtered through a G-2 glass frit, washed with a little ice-cold water and dried over phosphorus pentoxide in vacuo.



   The yield is 1.65 g = 75% of theory, F. 167-169 (sintering at 165¯).



   The analytical preparation, recrystallized from water, shows, after drying in a high vacuum and subsequent standing in the air, the content of 4 water of crystallization, mp 159-160.



   The distribution coefficient for the n-butane AcOH system is 1: 1, is 0.16. [Α] 26D = - 33.6¯ 1, 3 (c = 0.923 in In n hydrochloric acid).



   A sample of the pure carbobenzoxy tetrapeptide ester decarbobenzoxylated with 2N hydrogen bromide in glacial acetic acid can be split into the 4 amino acids with leucine aminopeptidase under the standard conditions.



   N-carbobenzyloxy-L-glutaminyl1-L-histidyl-L-phenylalanyI-L-arginyl-Ltryptophyl-glycine-nitrobenzyl ester
2.0 g (2.5 mmol) of carbobenzoxy-L-glutaminyl-L-histidyl-L-phenylalanyl-L-arginine. 4Hz0 are dissolved in 45 ml of dimethylformamide with heating, cooled again to room temperature and treated with 1.93 g (4.5 mmol) of L-tryptophylglycine nitrobenzyl ester (cf.



  Example 1) offset. The mixture is stirred with a magnetic stirrer for 50 minutes; this removes most of the suspension. The mixture is then cooled to 0 in an ice bath, the precooled solution of 620 mg of dicycalhexylcarbodiimide (13 mmol) in 5 ml of dimethylformamide is added and allowed to react at 0 for 3 days.



   The reaction solution is freed from urea (370 mg = 66.0), 3 drops of glacial acetic acid are added and the dimethylformamide is evaporated to a small volume in a high vacuum. The crude reaction product is precipitated with a lot of ethyl acetate, filtered and dried in a high vacuum over phosphorus pentoxide.



   The crude yield is 3.1 g. To separate off the exhaust substances, the crude product is divided between n-butanol and 1% acetic acid over 30 stages.



   Fractions 0-8 (730 mg) are mainly carbobenzoxy-tetrapeptide, while elements 10-26 contain L-tryptophyl-glycine-nitrobenzyl ester in addition to the carbobenzoxy-hexapeptide nitrobenzyl ester.



   For further purification, fractions 10-26 are again distributed between n-butanol and 1% acetic acid over 40 stages and fractions 16-19, 20-23, 24-27 and 28-31 are combined. Fractions 12-15 still contain little carbobenzoxy tetrapeptide, while the others only show carbobenzoxy hexapeptide nitrobenzyl ester in the paper chromatogram.



   The yield of the combined fractions is 1.4 g (50% of theory).



   The distribution coefficient of the analytically pure compound is l. [α] 25D = -27.3¯ ¯ 1.4¯ (c = 1.064 in dimethylformamide).



   N-carbobenzyloxy-L-glutaminyl-L-histidyl-L phenylalanyl-L-arginyl-L-tryptophyl-glycine methyl ester. hydrochloride a) from Cbo-GluА (NH2) -His-Phe-ArgАOH + H-Try
Gly-OCH3-HCl
5 g (6.25 mmol) of carbobenzoxy tetrapeptide are dissolved in a mixture of 70 ml of dimethylformamide and 15 ml of diethyl phosphate with heating; the solution is cooled back down to room temperature and 3, 7 g (12 mmol) of L-tryphyl glycine methyl ester hydrochloride are added (cf.

   Example 1). The mixture is then stirred for 3 hours at room temperature and left to stand at 0c overnight. 1.85 g (9 mmol) of dicyclohexylcarbodiimide in 10 ml of dimethylformamide are added to the cooled solution and left to react for 77 hours at 0 and 6 hours at room temperature.



   The urea which has separated out is filtered off (780 mg = 56%), 0.1 ml of glacial acetic acid is added to the filtrate, the dimethylformamide is evaporated to a few ml and precipitated with a large amount of ethyl acetate. After filtering and drying in a high vacuum, 8.3 g of a mixture of carbobenzoxy-hexapeptide ester and starting material are obtained.



   The entire crude product is mixed with n-butanol and 1% acetic acid in a Craig apparatus
100 ml phase volume distributed.



   Fractions 11-35 are positive for Pauly's reagent and 15-35 are positive for Ehrlich's reaction. Elements 11-14 and 15--16 mainly contain carbobenzoxy tetrapeptide in addition to a small amount of carbobenzoxy hexapeptide ester, while fractions 19-35 contain pure, protected hexapeptide ester.



   The phases of fractions 19-35 are combined, evaporated to dryness and precipitated once from dimethylformamide / ethyl acetate.



   The yield of the amorphous carbobenzoxy-hexapeptide ester hydrochloride, which is uniform according to paper chromatography, is 3.8 g. [α] 25D-16.4¯ ¯ 0.3¯ (c = 0.793 in pyridine}. b) from Cbo-Glu- (NH2) -His-OH + H-Phe-Arg-Try Gly-OCHs -HOL
680 mg (0.05 mmol) L-phenylalanyl-L-arginyi-L-tryptophyl-glycine-methyl ester-dihydrochloride, which still contains ammonium chloride from the catalytic hydrogenation of the Cbo-tetrapeptide ester, is dissolved in 4.5 ml dimethylformamide , cools in an ice bath and adds 0.139 ml of triethylamine (1 mmol).

   The deposition of triethylamine hydrochloride begins after 20 minutes. The reaction mixture is allowed to react for 50 minutes, the salt which has separated out is then filtered off and the solution, cooled to 0, of 630 mg (1.5 mmol) of carbobenzoxy-L-gl'utaminyl'-L-histidine (cf. Example 1) is added to FIG , 5 ml of dimethylformamide to it. After a further 30 minutes, the dicyclohexylcarbodiimide is added (3–10 mg in 1 ml of dimethylformamide = 1.5 mmol). After standing for 3 days at + 3, the urea is filtered off (260 mg) and then precipitated with a large amount of ethyl acetate.



   1.1 g of product still impure with the starting material is obtained. To remove the starting materials, the crude product is treated once with 5 mT, four times with 2 ml of 1N hydrochloric acid and finally twice with 2 ml of water. The product, dried over phosphorus pentoxide, weighs 600 mg = 60% of theory.



   The carbobenzoxy-hexapeptide ester is obtained as amorphous dihydrochloride and is slightly pink in color. [a] 25 = -12.5 ¯ 1.7¯ (c = 0.961 in pyridine).



   In systems 43, 54 and 56 (see p. 26) the connection shows only one pauly and honestly positive spot and the same Rf values as the product described under a. In this case a distribution according to Craig is not necessary. The protected hexapeptide ester can be saponified directly with sodium hydroxide solution.



      N-carbobenzyloxy-L-glutaminyl-L-histidyl-L-phenylalanylLL-arginyl-L-tryptophyl-glycine. acetate 450 mg (0.39 mmol3 carbobenzoxy-hexapeptide nitrobenzyl ester are dissolved in 10 ml 50% dioxane and saponified with 1/2N sodium hydroxide solution for 45 minutes. The sodium hydroxide solution is added in portions so that the pH of the solution is always between 10, 5 and 11. After the addition of the first 3 ml of sodium hydroxide solution, the deposition of gale substance begins. To dilute the solution, another 10 ml of 50% dioxane are added. A total of 7 ml of 1 / 2N caustic soda consumed.



   Finally, it is diluted with water, neutralized with In n hydrochloric acid and the solution is adjusted to pH 5.5 with a drop of glacial acetic acid.



   The gelatinous product is filtered off, washed with ice-cold water and the filter residue is dried in vacuo over potassium hydroxide and phosphorus pentoxide. The dry product weighs 200 mg, F. (199) 203-205.



   Another 150 mg carbobenzoxy-hexapeptide can be isolated from the mother liquor, F. 155 to 163.



   In contrast to the fraction with a melting point of 203-205, this fraction is only partially present as acetate, which is clearly evident from the acetyl determinations.



   In the paper chromatogram, the two fractions in all 3 systems 43, 54 and 56 show the same Rf values
System 43 Rf = 0.45
System 54 Rf = 0.55
System 56 Rf = 0.62
The distribution coefficients G in the system sec. Butanol: 1% acetic acid 1: 1 are also identical for both fractions. [a] 25D = -15, 9 +1, 1, c = 0.944 in glacial acetic acid.



   The product can be converted into the free hexapeptide in the usual way by decarbobenzoxylation, e.g. B. by means of hydrogen bromide in glacial acetic acid (see. Example 1) or by hydrogenation in the presence of 10% palladium-carbon catalyst.



   Example 3
N-Carbobenzyloxy-L-glutaminyl-L-histidine methyl ester a) With dicyclohexyl-carbodiimide
15.1 g (0.054 mol) of carbobenzoxy-L-glutamine are dissolved in a mixture of 18 ml of dimethylformamide and 81 ml of acetonitrile, cooled to 0 and mixed with the likewise pre-cooled solution of 9.81 g of L-histide methyl ester (0.058 mol) in 9 ml of dimethylformamide and 36 ml of acetonitrile were added. Part of the dissolved substance is then deposited again.

   By adding another 20 yn; l dimethylformamide a clear solution is again obtained. 12.2 g (0.059 mol) of dicydohexylcarbodiimide in 13 ml of dimethylformamide are added and the mixture is left to react at 0 overnight. The carbobenzoxydipeptide ester is deposited as a gelatinous precipitate alongside the urea. The gelatinous partly crystalline deposit is filtered off, washed well with acetonitrile and dried in a high vacuum.

   The mixture of carbobenzoxy dipeptide ester and dicyclohexyl urea is suspended in 35 ml of 2N hydrochloric acid, insoluble urea is suctioned off and washed with 11 ml of 2N hydrochloric acid. The hydrochloric acid solution is neutralized with the calculated amount in sodium hydroxide solution; the carbobenzoxydipeptide ester separates out as a thick jelly, so that it has to be diluted with another 150 ml of water. The gelatinous product is kneaded well with the mother liquor and filtered through a G-2 glass frit.

   For complete neutralization, the filter residue is combined again with the alkaline mother liquor and again kneaded thoroughly (pH of the mother liquor = 8). After drying, 14.5 g of protected dipeptide ester (63% of theory) F. 167-169¯ are obtained.



   The analysis fraction recrystallized from water shows F. 171-174; [a] 24D = -32.4¯ ¯ 0.6 (c = 1.17 in In hydrochloric acid).



   A further 2.4 g of carbobenzoxy dipeptide ester with a melting point of 158, pure by paper chromatography, can be obtained from the mother liquor. In contrast, the halogen test is positive for this fraction. b) with N, N'-diimidazoleWcarbonyl
140 ml (0.5 mmol) of carbobenzoxy-L-glutamine (drunk over phosphorus pentoxide) are dissolved in 1.5 ml of freshly distilled dimethylformamide and 97 ml (0.6 mmol) of diimidazole carbonyl are added under exclusion of moisture. As soon as the development of carbon dioxide has ceased, the solution of 85 ml of histidine methyl ester (0.5 mmol) in 1 ml of dimethylformamide is added and allowed to react at 0 overnight.



   The protected dipeptide ester is precipitated with a lot of ether. After drying, the yield is 190 mg (= 88% of theory) of carbobenzoxy-L-glutaminyl-L-histidine methyl ester. F. 17-0-173, 'with decomposition; M = -32.2 1, 1 (c = 1.025 in In hydrochloric acid).



   N-carbobenzyloxy-L-glutaminyl-L-histidine
5.9 g of carbobenzoxy-L-glutaminyl-L-histidine methyl ester are dissolved in a mixture of 42 ml of methanol and 28 ml of water while warming, cooled again to room temperature and mixed with 35.5 ml of 0.45N barium hydroxide solution. After 5 minutes the barium salt begins to separate out as a thick white precipitate. It is diluted with a further 140 ml of water, stirred with a magnetic stirrer and left to saponify for a total of 45 minutes. With the calculated amount of sulfuric acid (15 ml) the solution is rendered neutral, the barium sulfate is filtered off and the solution is evaporated to dryness.

   The gaseous residue is taken up in a little dimethylformamide, the solution is filtered again through a G-4 glass frit and the carbobenzoxy dipeptide is then precipitated with a large amount of ethyl acetate.



   After drying in a high vacuum, 5.72 g of amorphous carbobenzoxy dipeptide, pure paper chromatography, are obtained.



   Crystallization from methanol gives 5.1 g of carbobenzoxy-L-glutaminyl-L-histidine, mp 196-197.



   The distribution coefficient in the 80% methanol system: (chloroform: carbon tetrachloride = 1: 1) = 1: 1 is 4, 6. p - (? - methoxyphenylazo) -benzyloxycarbonyl-L-glutamine (MZ-L-glutamine)
11.7 g (51 mmol) of L-glutamine hydrobromide (obtained by decarbobenzoxylation of the corresponding carbobenzoxy compound) are dissolved in 75 ml of water, then diluted with 200 ml of acetone and 5 g of magnesium oxide (20% excess) are added.



  Then 17 g of p- (p'-methoxyphenylazo) -benzyloxycarbonyl chloride (56 mmol) are added in small portions over the course of 1 hour, diluted with 200 ml of water and stirred for a further 90 minutes at room temperature. The reaction mixture is rendered Congo acidic with 2N hydrochloric acid, left to stand at room temperature for 2 hours, the residue ready for use is centrifuged off and dried at 50 ° in vacuo.



   The crude product crystallized from 500 ml of 95% methanol shows the F. 183-184¯. The yield is 13.48 g.



   A further 2.56 g F. 183-184¯ can be isolated from the mother liquor.



   The overall yield is accordingly 16.04 g, which corresponds to 76.3% of theory.



   The ultraviolet spectrum shows Amax 237 m u (? = 13 100) and 349 my (e = 2600). p- (p'-methoxyphenylazo) -benzyloxycarbonyl-
L-glutaminyl-L-histidine methyl ester
2.86 g of MZL-glutamine (6.8 mmol) are dissolved in 10 ml of dimethylformamide and the solution of 1.3 g of L-histidine methyl ester (7.8 mmol) in 15 ml of dimethylformamide is added. The combined solutions are cooled to 0, and 1.6 g (7.8 mmol) of dicydiohexylcarbodiimide in 3 ml of dimethylformamide are added.

   The mixture is left to react overnight at 0, the urea is filtered off, the unreacted carbodiimide is treated with 3 drops of glacial acetic acid and the dimethylformamide is evaporated to dryness in vacuo. The residue is triturated with a lot of ethyl acetate and left to stand for 2 days at 0, filtered and the orange-red product is dried at 40 ° in a vacuum.



  The yield is 2.8 g of crude product.



   For cleaning, 2.5 g of crude product are dissolved in 10 ml of sec-butanol saturated with water and filtered through an aluminum oxide column.



   2.3 g of pure MZ dipeptide ester can be eluted, while the unreacted MZ-L-glutamine is retained as an orange-red zone at the beginning of the aluminum oxide column.



   From 90% ethanol, the preparation melts at 167-169.



   The ultraviolet spectrum shows: max x237 mÁ (? = 12 700), 340 mlt 21200) and Am. ,, 435 mu (? = 2000). p - (? - methoxyphenylazo) -benzyloxy-carbonyl
L-glutaminyl-L-histidine
1.13 g (2 mmol) of MZ dipeptide ester are dissolved in 30 ml of 75% dioxane and saponified with 2.4 ml of 1N sodium hydroxide solution; after 10 minutes, it is diluted with 10 ml of water. After 60 minutes, 30 ml of 10% acetic acid are added while cooling, and the solvent is evaporated off in vacuo. The gelatinous residue is dried sharply at 50 and scratched with 100 ml of water.

   The mother liquor is separated off by centrifugation, washed thoroughly with water and then the residue is dried lyophilically. The yield is 750 mg (68%). To remove adhering impurities, the MZ dipeptide is washed with 50% methanol and finally with plenty of ether. There remain 670 mg, F. 207-208.



   After a single crystallization from 75% dioxane, the analysis preparation melts at 214-215.



   N-carbobenzyloxy-L-phenylalanyl-nitro-L arginyl-L-tryptophyl-glycine methyl ester
8 g (0.016 mol 3 carbobenzoxy-L-phenylalanyl-nitro-L-arginine [cf. K. Hofmann et al. J. A. C. S.



  Volume 78, 240, (1956)] are dissolved in a mixture of 8 ml of dimethylformamide and 45 ml of acetonitrile with heating, then cooled to 0 and mixed with the pre-cooled solution of 5.71 g (0.02 mol) of L-tryptophyl -glycine methyl ester in 4.5 ml of dimethylformamide and 18 ml of acetonitrile. It is diluted with 45 ml of acetonitrile and stirred for a further 15 minutes. At 0, 4.1 g (0.02 mol) of dicyclohexylcarbodiimide were added to 9 ml of acetonitrile and left to stand at this temperature for 24 hours. The separated urea (3.22 g) is filtered off, 0.5 ml of glacial acetic acid is added to the solution and, after standing for 15 minutes, it is evaporated to dryness.

   The oily residue is dissolved in ethyl acetate, the urea which has separated off is filtered off and the organic phases are washed three times with 1N hydrochloric acid, twice with water, then three times with 1N sodium bicarbonate and finally with water until neutral.



   When washing with bicarbonate, 1.45 g of gelatinous material separate. The melting point is identical to the carbobenzoxy tetrapeptide ester.



   The ethyl acetate phases are dried over sodium sulfate and evaporated to dryness. After recrystallizing once from a lot of ethyl acetate, 7.97 g of protected tetrapeptide ester, mp 126-130, are obtained.



  The total yield is 9.42 g = 78% of theory.



   The analysis preparation melts after a further crystallization from ethyl acetate at 126-130.



  [a] 28¯D = -18.5¯ ¯ 0.5, c = 1.336 in methanol.



   The partition coefficient G in the system is 80% methanol. (Chloroform: carbon tetrachloride = 1: 1) = 1: 1, is 1, 2.



   The same substance crystallized from different solvents shows different melting points, e.g. B. from methanol m.p. 136-140.



   L-phenylalanyl-L-arginyl-L-tryptophyl-glycine methyl ester dihydrochloride
7 g (9.2 mmol) of carbobenzoxy tetrapeptide ester according to Example 1 are dissolved in 180 ml of ethanol with the addition of 5 aq. methanolic hydrochloric acid and hydrogenated to saturation in the presence of 2 g of 10% palladium-carbon catalyst. The formed carbon dioxide is adsorbed in a second hydrogen duck with potassium hydroxide solution. The uptake of hydrogen has ended after 12 hours. A total of 997 ml of hydrogen is consumed (theory: 1035 ml). The catalyst is filtered off and the solvent is evaporated to dryness.

   The evaporation residue is taken up in 15 ml of absolute methanol and the product is precipitated again with a lot of abs. Ather off.



   The yield of crude dihydrochloride of the tetrapeptide ester is 6.68 g.



   This product still contains ammonium chloride, but is sufficiently pure and is used directly for conversion to the carbobenzoxy-hexapeptide ester. p - (? - methoxyphenylazo) -benzyloxy-carbonyl
L-glutaminyl-L-histidyl-L-phenylalanyl-larginyl-L-tryptophyl-glycine methyl ester, hydrochloride
470 mg (0.85 mmol) of p - (? - Methoxyphenylazo) benzyloxy-carbonyl-L-glutaminyl-L-histidine in 14 ml of dimethylformamide are mixed with the solution of 510 mg (0.84 mmol) of L, -phenylalanyl- L-arginyl-L-tryptophyl - glycine methyl ester hydrochloride (cf.

   Example 1) combined in 2 ml of dimethylformamide, cooled to 0 and treated with 210 mg (1 mmol) of dicyclehexylcarbodumide in 2 ml of dimethylformamide. After standing for 3 days at 0¯, allow room temperature to be reached, filter off the urea, decompose the unreacted carbodiinide with 0.1 ml of glacial acetic acid and evaporate to a small volume of liquid. The raw product is precipitated with a lot of ethyl acetate. The crude yield is 760 mg.



   For cleaning purposes, 500 mg of the substance are dissolved in 10 ml of 75% dioxane and filtered through an aluminum oxide column (8 g). At the start, the contamination remains as an orange-red zone.



   The eluted 420 mg are distributed between n-butanol and 1% acetic acid over 30 levels. The main amount of the MZ hexapeptide ester is found in elements 8-19 (G = 0, 8, 8).



   Fractions 1, 0-18 are combined and again distributed between sec-butanol and 1% acetic acid over 40 stages. Fractions 11-19 are recrystallized from 95% methanol. 180 mg of p- (p'-methoxyphenylazo) -benzyloxy-carbonyl-L-glutaminyl-L-histidyl-L-phenylalanyl-L-arginyl-Ltryptophyl-glycine-methylester.hydrochloride, mp 202 to 203.



   The ultraviolet spectrum shows:? Max 284 mÁ (? = 9800),? Max 290 mÁ (? = 10 000),? Max 349 mÁ (? = 21,200),? Max 435 mÁ (? = 2000).

 

Claims (1)

PATENTANSPRUCH Verfahren zur Herstellung neuer Hexapeptide mit MSH-Wirkung der Formel EMI11.1 worin Ri eine Amino-niederalkylgruppe bedeuet, sowie entsprechender Verbindungen, die statt des Glutaminsäurerestes den Rest des Glutamins aufweisen, dadurch gekennzeichnet, dass man L-Glutaminsäure oder sein γ-Amid, L-Histidin, L-Phenylalanin, L-a (Amino-niederalkyl)-animo-essigsÏure, L-Tryptophan und Glycin unter intermediärem Schutz von Aminobzw. Carboxylgruppen miteinander durch Konden- station, vereinigt. PATENT CLAIM Process for the production of new hexapeptides with MSH effect of the formula EMI11.1 wherein Ri means an amino-lower alkyl group, as well as corresponding compounds which have the remainder of glutamine instead of the glutamic acid residue, characterized in that L-glutamic acid or its γ-amide, L-histidine, L-phenylalanine, La (amino-lower alkyl ) -animo-acetic acid, L-tryptophan and glycine with intermediate protection by amino or. Carboxyl groups are combined with one another through a condensation station. UNTERANSPRUCHE 1. Verfahren nach Patentanspruch, dadurch gekennzeichnet, dass man L-Glutaminsäure oder L Glutamin, dessen a-Amino-und gegebenenfalls y Carboxylgruppe durch reduktiv abspaltbare Gruppen geschützt sind, mit einem L-Histidyl-L-phenylalanyl L-a- (amino-niederalkyl)-amino-acetyl-L-tryptophyl glycinester, dessen Estergruppe reduktiv abspal'tbar ist, in Gegenwart eines Carbodiimids kondensiert und die Schutzgruppen abspaltet. SUBClaims 1. The method according to claim, characterized in that L-glutamic acid or L-glutamine, the α-amino and optionally y carboxyl groups of which are protected by groups which can be split off, with an L-histidyl-L-phenylalanyl La- (amino-lower alkyl ) -amino-acetyl-L-tryptophyl glycine ester, the ester group of which can be split off reductively, condenses in the presence of a carbodiimide and splits off the protective groups. 2. Verfahren nach Patentanspruch und Unteranspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass man ein N Carbobenzoxy-L-glutaminsäure-r-ester-a kohlensäure- anhydrid mit einem L-Histidyl-L-phenylalanyl-L argiyl-L-tryptophyl-glycinbenzyl oder-p-nitroben- zylester, dessen Iminogruppe des Histidinrestes durch eine reduktiv abspaltbare Gruppe geschützt ist, kondensiert. 2. The method according to claim and dependent claim 1, characterized in that one N carbobenzoxy-L-glutamic acid-r-ester-a carbonic anhydride with an L-histidyl-L-phenylalanyl-L argiyl-L-tryptophyl-glycine benzyl or p-nitrobenzyl ester, whose imino group of the histidine residue is protected by a group which can be split off reductively, is condensed. 3. Verfahren nach Patentanspruch, dadurch gekennzeichnet, dass man einen L-Phenylalanyl-L-argi- ninester, dessen Aminogruppe des Guanidinrestes ge gebenenfalls geschützt ist, mit einem Histidin, dessen Amino-und Iminogruppe geschützt sind, in Gegenwart eines Carbodiimids kondensiert, die Schutzgrup- pen abspaltet und den Tripeptidester mit einem Glut aminazid mit geschützter Aminogruppe um ; 3. The method according to claim, characterized in that an L-phenylalanyl-L-arginine ester, whose amino group of the guanidine residue is optionally protected, with a histidine, whose amino and imino groups are protected, condensed in the presence of a carbodiimide Protective groups are split off and the tripeptide ester with a glutaminazid with a protected amino group; setzt, mit basischen Mitteln verseift und das Tetrapeptid mit ge schützter Aminogruppe in Gegenwart eines Carbo diimids mit einem L-Tryptophylglycinester kondensiert, die Estergruppe des erhaltenen Hexapeptidesters verseift und die Aminoschutzgruppe abspaltet. sets, saponified with basic agents and condensed the tetrapeptide with a protected amino group in the presence of a carbodiimide with an L-tryptophylglycine ester, saponified the ester group of the hexapeptide ester obtained and splitting off the amino protective group. 4. Verfahren nach Patentanspruch und Unteran- spruch 3, dadurch gekennzeichnet, dass man Carbo benzoxy-L-glutaminyl-LXhistidyl-L-phenylalanyl-L- arginin in Gegenwart eines Carbodiimids mit L-Tryp tophyl-glycin-p-nitrobenzylester kondensiert. 4. The method according to claim and dependent claim 3, characterized in that carbo benzoxy-L-glutaminyl-LXhistidyl-L-phenylalanyl-L-arginine is condensed in the presence of a carbodiimide with L-tryp tophyl-glycine-p-nitrobenzyl ester. 5. Verfahren nach Patentanspruch, dadurch gekennzeichnet, dass man einen L-Phenylalanyl-L-argi- nyl-L-tryptophyl-glycinester in Gegenwart eines Carbodiimids mit einem L-Glutaminyl-L-histidin, dessen freie Aminogruppe durch eine p- (p'-Methoxy phenylazo)-benzyloxy-carbonylgruppe geschiitzt ist, kondensiert. 5. The method according to claim, characterized in that an L-phenylalanyl-L-arginyl-L-tryptophyl-glycine ester in the presence of a carbodiimide with an L-glutaminyl-L-histidine whose free amino group is replaced by a p- (p 'Methoxy phenylazo) benzyloxycarbonyl group is condensed.
CH6134058A 1958-07-03 1958-07-03 Process for the production of new hexapeptides CH409992A (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CH6134058A CH409992A (en) 1958-07-03 1958-07-03 Process for the production of new hexapeptides

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CH6134058A CH409992A (en) 1958-07-03 1958-07-03 Process for the production of new hexapeptides

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CH409992A true CH409992A (en) 1966-03-31

Family

ID=4523560

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CH6134058A CH409992A (en) 1958-07-03 1958-07-03 Process for the production of new hexapeptides

Country Status (1)

Country Link
CH (1) CH409992A (en)

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CH485670A (en) Process for the preparation of a tetracosapeptide
CH616913A5 (en)
EP0052870A1 (en) Amino acid derivatives and processes for their preparation
DE1518097B1 (en) Process for the production of polypeptides
CH409992A (en) Process for the production of new hexapeptides
DE2327396A1 (en) SYNTHETIC POLYPEPTIDE AND METHOD FOR MANUFACTURING THE SAME
US3093627A (en) Polypeptides and process for their manufacture
Town The separation of amino-acids by means of their copper salts: An investigation of the methyl alcohol-soluble copper salt fraction, and the yield of proline from gliadin
DE1108232B (en) Process for the production of new MSH-active hexapeptides
DE1205546B (en) Process for the production of new decapeptides
DE2311786A1 (en) Amino acid and peptide syntheses - using n-hydroxy-5-norbornene - 2,3-dicarboxyimide esters
CH499497A (en) ACTH active peptides
EP1129107B1 (en) Method for producing l-prolyl-l-m-sarcolysyl-l-p-fluorophenylalanine and derivatives thereof
DE1295565B (en) Process for the preparation of peptides containing a histidine residue
DE1493559C3 (en) New peptides with adrenocorticotropic effects and processes for their production
DE1668876C3 (en) N-acyl protected amino acids and peptides, processes for their preparation and their use in peptide synthesis
AT256351B (en) Process for the production of new polypeptides
DE1065424B (en) Process for the production of pepfiden
DE1924802A1 (en) Process for the production of arginine-containing peptides
CH408948A (en) Process for the production of new decapeptides
AT226386B (en) Process for the production of new octapeptides
DE2102988A1 (en) New peptide, its manufacture and compositions containing it
DE1125942B (en) Process for the production of new hypertensitic octapeptides
AT249282B (en) Process for the production of new heneikosapeptides
DE1793827A1 (en) NEW AMINO PROTECTIVE GROUPS, THEIR USE IN PEPTIDE SYNTHESIS AND PROCESS FOR THE PRODUCTION OF THE CORRESPONDINGLY PROTECTED AMINO ACIDS AND PEPTIDES