CZ2016788A3 - Využití zbytku po strojním oddělení drůbežího masa pro přípravu směsi obsahující bioaktivní látky - Google Patents
Využití zbytku po strojním oddělení drůbežího masa pro přípravu směsi obsahující bioaktivní látky Download PDFInfo
- Publication number
- CZ2016788A3 CZ2016788A3 CZ2016-788A CZ2016788A CZ2016788A3 CZ 2016788 A3 CZ2016788 A3 CZ 2016788A3 CZ 2016788 A CZ2016788 A CZ 2016788A CZ 2016788 A3 CZ2016788 A3 CZ 2016788A3
- Authority
- CZ
- Czechia
- Prior art keywords
- mixture
- hyaluronic acid
- meat
- chondroitin sulfate
- product
- Prior art date
Links
- 239000000203 mixture Substances 0.000 title claims abstract description 41
- 238000000926 separation method Methods 0.000 title claims abstract description 23
- 235000013594 poultry meat Nutrition 0.000 title claims abstract description 14
- 230000000975 bioactive effect Effects 0.000 title abstract description 16
- 239000000126 substance Substances 0.000 title abstract description 13
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title description 9
- 239000000047 product Substances 0.000 claims abstract description 32
- 229920001287 Chondroitin sulfate Polymers 0.000 claims abstract description 30
- 229920002674 hyaluronan Polymers 0.000 claims abstract description 27
- 229960003160 hyaluronic acid Drugs 0.000 claims abstract description 27
- KIUKXJAPPMFGSW-DNGZLQJQSA-N (2S,3S,4S,5R,6R)-6-[(2S,3R,4R,5S,6R)-3-Acetamido-2-[(2S,3S,4R,5R,6R)-6-[(2R,3R,4R,5S,6R)-3-acetamido-2,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-4-yl]oxy-2-carboxy-4,5-dihydroxyoxan-3-yl]oxy-5-hydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-4-yl]oxy-3,4,5-trihydroxyoxane-2-carboxylic acid Chemical compound CC(=O)N[C@H]1[C@H](O)O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O[C@H]2[C@@H]([C@@H](O[C@H]3[C@@H]([C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O3)C(O)=O)O)[C@H](O)[C@@H](CO)O2)NC(C)=O)[C@@H](C(O)=O)O1 KIUKXJAPPMFGSW-DNGZLQJQSA-N 0.000 claims abstract description 24
- SQDAZGGFXASXDW-UHFFFAOYSA-N 5-bromo-2-(trifluoromethoxy)pyridine Chemical compound FC(F)(F)OC1=CC=C(Br)C=N1 SQDAZGGFXASXDW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 19
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims abstract description 19
- 229940059329 chondroitin sulfate Drugs 0.000 claims abstract description 19
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims abstract description 19
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims abstract description 19
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 18
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 18
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 claims abstract description 18
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 15
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 15
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 21
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 13
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 10
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 claims description 9
- 239000000872 buffer Substances 0.000 claims description 8
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 claims description 7
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 claims description 7
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims description 7
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 7
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 6
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims description 5
- 210000003739 neck Anatomy 0.000 claims description 4
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 3
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims description 3
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 claims description 3
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 claims description 2
- 239000012634 fragment Substances 0.000 claims description 2
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 claims description 2
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 claims description 2
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 claims 1
- 238000009928 pasteurization Methods 0.000 claims 1
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 claims 1
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 claims 1
- 210000000845 cartilage Anatomy 0.000 abstract description 12
- 239000002699 waste material Substances 0.000 abstract description 10
- 244000144977 poultry Species 0.000 abstract description 6
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 abstract description 6
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 abstract description 6
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 abstract description 5
- 239000007858 starting material Substances 0.000 abstract description 3
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 abstract description 2
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 abstract description 2
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 abstract description 2
- 238000009776 industrial production Methods 0.000 abstract description 2
- 229960005188 collagen Drugs 0.000 abstract 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 abstract 1
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 14
- 241000287828 Gallus gallus Species 0.000 description 11
- 235000013330 chicken meat Nutrition 0.000 description 10
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 6
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 6
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 6
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 6
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 6
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 5
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 5
- 210000000481 breast Anatomy 0.000 description 4
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 4
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 3
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 3
- 238000005457 optimization Methods 0.000 description 3
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 3
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 3
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 2
- 241000282472 Canis lupus familiaris Species 0.000 description 2
- 239000005909 Kieselgur Substances 0.000 description 2
- 206010034203 Pectus Carinatum Diseases 0.000 description 2
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 2
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 230000003011 chondroprotective effect Effects 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 239000003797 essential amino acid Substances 0.000 description 2
- 235000020776 essential amino acid Nutrition 0.000 description 2
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 2
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 2
- 210000000537 nasal bone Anatomy 0.000 description 2
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 2
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 2
- 230000001172 regenerating effect Effects 0.000 description 2
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 2
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 102000019034 Chemokines Human genes 0.000 description 1
- 108010012236 Chemokines Proteins 0.000 description 1
- 241000251730 Chondrichthyes Species 0.000 description 1
- 102000004127 Cytokines Human genes 0.000 description 1
- 108090000695 Cytokines Proteins 0.000 description 1
- AEMOLEFTQBMNLQ-AQKNRBDQSA-N D-glucopyranuronic acid Chemical compound OC1O[C@H](C(O)=O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]1O AEMOLEFTQBMNLQ-AQKNRBDQSA-N 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 description 1
- 206010016946 Food allergy Diseases 0.000 description 1
- IAJILQKETJEXLJ-UHFFFAOYSA-N Galacturonsaeure Natural products O=CC(O)C(O)C(O)C(O)C(O)=O IAJILQKETJEXLJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000007836 KH2PO4 Substances 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-lysine Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108090001030 Lipoproteins Proteins 0.000 description 1
- 102000004895 Lipoproteins Human genes 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 description 1
- 241000607142 Salmonella Species 0.000 description 1
- 241000607149 Salmonella sp. Species 0.000 description 1
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000251539 Vertebrata <Metazoa> Species 0.000 description 1
- 239000004480 active ingredient Substances 0.000 description 1
- 239000013543 active substance Substances 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 239000008346 aqueous phase Substances 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 230000031018 biological processes and functions Effects 0.000 description 1
- 230000033228 biological regulation Effects 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 238000013452 biotechnological production Methods 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 238000005352 clarification Methods 0.000 description 1
- 210000001520 comb Anatomy 0.000 description 1
- 238000011109 contamination Methods 0.000 description 1
- 239000007799 cork Substances 0.000 description 1
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 1
- 238000002316 cosmetic surgery Methods 0.000 description 1
- 239000006071 cream Substances 0.000 description 1
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 description 1
- 238000013461 design Methods 0.000 description 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 1
- 230000037213 diet Effects 0.000 description 1
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 description 1
- 150000002016 disaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 239000003337 fertilizer Substances 0.000 description 1
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 235000012041 food component Nutrition 0.000 description 1
- 239000005417 food ingredient Substances 0.000 description 1
- 239000010794 food waste Substances 0.000 description 1
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 1
- 239000003205 fragrance Substances 0.000 description 1
- 229940097043 glucuronic acid Drugs 0.000 description 1
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 1
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 1
- 239000003102 growth factor Substances 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 1
- 230000028993 immune response Effects 0.000 description 1
- 230000000415 inactivating effect Effects 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 1
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 238000012543 microbiological analysis Methods 0.000 description 1
- 235000021239 milk protein Nutrition 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 229910000402 monopotassium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019796 monopotassium phosphate Nutrition 0.000 description 1
- 210000001087 myotubule Anatomy 0.000 description 1
- 210000000492 nasalseptum Anatomy 0.000 description 1
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 1
- 230000009965 odorless effect Effects 0.000 description 1
- 230000000399 orthopedic effect Effects 0.000 description 1
- 201000008482 osteoarthritis Diseases 0.000 description 1
- 239000000825 pharmaceutical preparation Substances 0.000 description 1
- 239000012071 phase Substances 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 1
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 1
- GNSKLFRGEWLPPA-UHFFFAOYSA-M potassium dihydrogen phosphate Chemical compound [K+].OP(O)([O-])=O GNSKLFRGEWLPPA-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 230000026267 regulation of growth Effects 0.000 description 1
- 238000012552 review Methods 0.000 description 1
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 1
- 229940001941 soy protein Drugs 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 238000005728 strengthening Methods 0.000 description 1
- 210000001179 synovial fluid Anatomy 0.000 description 1
- 210000003437 trachea Anatomy 0.000 description 1
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 1
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
Hlavním významem technického řešení je využití odpadu vzniklého v drůbežářském průmyslu po strojním oddělení drůbežího masa k přípravě směsi bioaktivních látek obsahující chondroitin sulfát, kyselinu hyaluronovou, nízkomolekulární peptidy a volné aminokyseliny. Výše zmíněný odpad obsahuje jednak zbytky chrupavek, které jsou bohatým zdrojem chondroitin sulfátu, dále pak kůži, která je bohatá na kyselinu hyaluronovou, chondroitin sulfát, kolagen, a současně obsahuje zbytky masa (bílkovin), které pak jsou zdrojem bioaktivních peptidů a aminokyselin vznikajících během hydrolýzy pomocí enzymů s proteolytickou aktivitou. Ve výsledném produktu je bohaté zastoupení uvedených bioaktivních komponentů. Výchozí surovina je odpadem, resp. vedlejším produktem průmyslové výroby a jako vstupní surovina tak představuje minimální finanční náklady. Na výsledný směsný produkt bioaktivních látek je zpracována v jednom kroku představujícím hydrolýzu jedním enzymem.
Description
Oblast techniky
Vynález se týká využití zbytků po strojním oddělení drůbežího masa pro přípravu produktu obsahujícího bioaktivní látky - kyselinu hyaluronovou, chondroitin sulfát, nízkomolekulární peptidy a volné aminokyseliny, využitelného pro přípravu výrobků s chondroprotektivními, regeneračními a posilujícími účinky.
Dosavadní stav techniky
Strojně oddělené maso (SOM) je definováno v nařízení 853/2004/ES (příloha I, či. 1.14) jako produkt získaný strojním oddělováním masa, které zbylo po vykostění na kostech nebo z celých těl poražené drůbeže tak, že se ztratí nebo změní struktura svalových vláken. Po strojním oddělení masa vzniká tzv. separát (SOM) a zbytek po strojním oddělení masa (ZSOM), který obsahuje převážně chrupavky, kosti, kůži a menší množství tuku. ZSOM je potravinářský odpad s minimální přidanou hodnotou, v současné době se především využívá do krmiv, především pro psy [1] nebo jako hnojivá [2]. Cena za jeden kilogram odpadu po mechanické separaci masa se pohybuje v rozmezí 2$4 Kč. Proto další využití ZSOM k izolaci a přípravě směsi bioaktivních látek s vysokou přidanou hodnotou může významně přispět k zefektivnění ekonomiky drůbežářských provozů.
Chondroitin sulfát má u obratlovců centrální roli v biologických procesech; podílí se na regulaci růstových faktorů, cytokinů, chemokinů, adhesi molekul a lipoproteinů skrz specifické interakce [3]. Izolace chondroitin sulfátu byla popsána z různých živočišných zdrojů, ačkoliv komerční preparáty obsahující chondroitin sulfát jsou založeny na jeho separaci především z hovězí průdušnice, prasečí nosní přepážky, kuřecích prsních chrupavek, žraločích ploutví a rybích chrupavek, [4]? Příklady patentů popisující izolaci chondroitin sulfátu z těchto zdrojů jsou např. (Gb!19&1Ů027Í57, CNÍoíl4qi58, wd2012Í15^655). Chondroitin sulfát se používá především . b Λ Á . . Γ K Λ j 1 A k lecbe osteoartrozy. n a λ ' ~2 t
Kyselina hyaluronové je lineární polysacharid tvořený disacharidem obsahujícím N-acetyl-Dglucosamin a kyselinu glukuronovou. Je součástí synoviální tekutiny a tvoří jednu z hlavních složek mezibuněčné hmoty. Kyselina hyaluronové má široké uplatnění v biomedicínějako jsou oftalmologie, otolaryngologie, ortopedická aplikace a revmatologie, estetická medicína a plastická chirurgie, ale nachází uplatnění také v kosmetice [5]. Biotechnologická výroba kyseliny hyaluronové je založena především na mikrobiální kultivaci bakterií rodu jjtrejptococcus (např. patenty US 7ρ7^914 B2; US 4517295 A) a izolaci z kohoutích hřebínků (US 4^141973 Bl).
V celém světe se zvyšuje poptávka po proteinových hydrolyzátech, protože obsahují peptidy se specifickými biologickými vlastnostmi, které jsou snáze stravitelné bez negativní imunologické odezvy, zejména pro děti. Výhodné jsou zejména hydrolyzáty z živočišných zdrojů, protože obsahují všechny esenciální aminokyseliny, které se u hydrolyzátů z rostlin musí do formulací doplňovat [6]. Proteinové hydrolyzáty jsou lépe stravitelné, než intaktní proteiny a využití nacházejí například i ve výživě sportovců [7]. Během hydroiýzy proteinů dochází k uvolnění i volných aminokyselin. Proteinový hydrolyzát získaný z drůbeží suroviny je zejména vhodný u jedinců s netolerancí k mléčné bílkovině nebo alergií k sójové bílkovině [8,9].
Směsný produkt obsahující bioaktivní látky jako je chondroitin sulfát, kyselina hyaluronové, volné aminokyseliny, peptidy a postup jejich izolace je popsán v patentech WO^01^143É24 Al a US 6(780^41 B2. V případě obou zmíněných patentů je výchozí surovinou čistá kuřecí prsní chrupavka','která však nereprezentuje přímý odpadní materiál při zpracování drůbeže. Získání čisté kuřecí chrupavky je časově a finančně náročný proces. Naopak zde předkládané řešení je založeno na přímém využití vedlejšího odpadního produktu, zbytku po strojním oddělení masa (ZSOM), který vzniká při výrobě separátu. Zbytek po strojním oddělení masa je produkován ve velkém množstvfya tvoří cca 4f6% yáhy, kuřete. Naopak prsní chrupavka (výchozí produkt patentů Wq2012Í143Í324 Al a US φ80^41 B2) není z kostry kuřete oddělena mechanicky (strojově), ale musí se nákladně separovat, což není předmětem/výšedvou uvedených patentu. Kuřecí prsní chrupavka, jako výchozí surovina, rovněž představuje pouze cca 0,3% váhy kuřete, ρ A což je 13 až 20 krát méně ve srovnání s množstvím ZSOM. U výše dvou zmíněných patentů tak nejsou ostatní chrupavky a povázky, coby potenciální suroviny pro enzymatickou produkci kyseliny hyaluronové a chondroitin sulfátu, využity.
Využití ZSOM k izolaci chondroitin sulfátu bylo v nedávné době popsáno [10], ale výsledný produkt obsahoval pouze chondroitin sulfát.
Podstata vynálezu
Principem vynálezu je využití vedlejšího živočišného produktu (odpadu), zbytků po strojním oddělení drůbežího masa, pro přípravu produktu obsahující směs bioaktivních látek - kyseliny hyaluronové, chondroitin sulfátu, peptidů o molekulové hmotnosti menších než 5000 Da a volných aminokyselin.
Produkt připravený dle předkládaného vynálezu obsahuje nejen chondroitin sulfát, ale i další účinné látky, jako jsou kyselina hyaluronové, peptidy a volné aminokyseliny (Tab. 2), které zvyšují využitelnost preparátu vedle chondroprotektivních také na regenerační a posilující účinky na organismus.
Podstatou předkládaného vynálezu je způsob přípravy směsného produktu obsahujícího kyselinu hyaluronovou, chondroitin sulfát, nízkomolekulární peptidy a volné aminokyseliny, v němž se zbytky po strojním oddělení drůbežího masa podrobí sekvenci kroků: a) vytvoření směsi zbytků po strojním oddělení masa s vodou či roztokem pufru, b) zahřátí směsi, c) enzymatická hydrolýza směsi pomocí papainu, d) inaktivace enzymu, e) separace směsného produktu ze směsi po hydrolýze.
Hlavní výhodou tohoto řešení je skutečnost, že zbytky po strojním oddělení drůbežího masa obsahují jednak zbytky chrupavek, které jsou bohatým zdrojem chondroitin sulfátu, dále pak kůži, která je bohatá na zastoupení kyseliny hyaluronové, ale obsahuje rovněž chondroitin sulfát a kolagen [11]^ a současně zbytky masa (bílkovin), které jsou zdrojem bioaktivních peptidů a aminokyselin vznikajících hydrolýzním postupem dle předloženého vynálezu. Z těchto důvodů je výsledný produkt bohatý na zastoupení všech těchto bioaktivních komponentů. Další výhodou je, že výchozí surovina je běžným odpadem, resp. vedlejším produktem z průmyslové výroby a vstupní surovina tak představuje minimální finanční náklady a na výsledný směsný bioaktivní produkt je zpracována v jednom hydrolýzním kroku jedním enzymem.
Výhody přímého využití ZSOM podle předkládaného vynálezu oproti použití čisté kuřecí
V VJ \J / odpad vznikající při strojním oddělení masa, naopak prsní chrupavka není při zpracování kuřat z kostry kuřete oddělována mechanicky) a v ii) několikanásobně vyšším váhovém podílu vstupní suroviny z celkové váhy kuřete (ZSOM reprezentuje 13 až 20 krát vyšší podíl než při využití ó pouze prsní chrupavky).
Objasnění výkresů
Obr. 1 znázorňuje příklad procesu izolace bioaktivních látek ze ZSOM.
Obr 2: závislost množství hydrolyzátu (jako % hm/z ZSOM) v závislosti na množství pufru a době hydrolýzy. i.
Obr 3: závislost množství hydrolyzátu (jako % hmfz ZSOM) v závislosti na množství pufru a koncentraci enzymu.
Obr. 4 ve 3D projekci znázorňuje závislost doby hydrolýzy a množství pufru na množství vzniklého hydrolyzátu.
Příklady provedení vynálezu
Podle navrženého postupu vynálezu se ZSOM, tvořící typicky částice o velikosti pod 30|mm, podrobí buď přímo, nebo po namletí, kupř. na frakci pod Smm, sekvenci kroků: 1) vytvoření směsi zbytků po strojním oddělení masa s vodou či roztoků· pufru, 2) zahřátí směsi, 3) enzymatická hydrolýza směsi papainem při teplotě odpovídající použitému enzymu papainu, 4) inaktivace enzymu a 5) separace směsného produktu ze směsi po hydrolýze.
Typické zastoupení bílkovin a tuků v ZSOM je uvedeno v tab. 1.
Tab. 1 Zastoupení bílkovin a tuků ve zbytku po strojním oddělení masa
| Sušina (% hrm^r | Bílkoviny (% hmJr Ve vzorku | Tuk (% hm^T |
| 37,67 | 21,09 | 9,07 |
| V sušině | 55,99 | 24,08 |
Vytvoření směsi ZSOM s vodou či roztokem pufru je s výhodou provedeno s použitím fosfátového pufru o pH 7. Vhodný poměr ZSOM : vodě či roztoku pufjru je kupř. l:0,5ř2. j Ohřev vzniklé směsi je realizován na teplotu kupř. v rozsahu 80fl21Jc po dobu typicky 10/-30 minut. Vzhledem k potenciální kontaminaci ZSOM mikroorganismy, zejména bakteriemi f
Salmonela sp., je vhodné provést ohřev na sterilizační teplotu, kupř. 12l· C a udržovat tuto teplotu po dobu 15 min. Λ
Následně j^ provedena enzymatická hydrolýza proteolytickým enzymem papainem v poměru w kupř. 0,01ř0,5 dílů enzymu na 100 dílů ZSOM. Případek enzymu je realizován po ochlazení sjněsi tyž f na teplotu vhodnou pro vysokou aktivitu enzymu, typicky kupř. na teplotu 50+55f°C. Enzymatická hydrolýza je poté, s výhodou za míchání směsi, realizována po doby potřebnou ^ro dosažení požadované konverze na směsný produkt, s výhodou kupř. po dobu 3->24 hodin.
Projukončení hydrolýzy je,enzym inaktivován, kupř. ohřevem směsi, s výhodou na teplotu kupř. 8(h95^C po dobu kupř. 1^0 min.
Po inaktivaci enzymu je z kapalné směsi izolován směsný hydrolytický produkt, obsahující chondroitin sulfát, kyselinu hyaluronovou, nízkomolekulární peptidy a volné aminokyseliny. Izolace směsného produktu může být kupř. realizována sekvencí kroků: separace velkých fragmentů kostí přes síto - odstředění kostní drtě a nehydrolyzovaného podílu - gravitační separace tuku - filtrace kapalného podílu, s výhodou na filtru s nanesenou křemelinou zahuštění na odparce či membránovými procesy - sušení, s výhodou sprejové či lyofilizace finálního produktu. V závislosti na čistotě a způsobu využití finálního produktu je možno některé kroky vynechat, kupř. filtraci kapalného podílu, nebo naopak přidat, kupř. ultrafiltraci či dialýzu kapalného podílu pro odstranění solí a nízkomolekulárních látek (Obr. 1).
Vzhledem ktomu, že se výchozí surovina může měnit dle toho, zda dochází k separaci masa ze hřbetů, krků, koster nebo jejich vzájemné kombinace, liší se i poměry obsahu bioaktivních látek v produktu dle výchozího složení použité suroviny.
Průmyslově se nejčastěji využívá směs hřbetů, krků a koster. Jelikož je výchozí surovina odpadní produkt z živočišné výroby, může se výtěžnost jednotlivých bioaktivních látek měnit. V tabulce 2 jsou uvedeny typické hodnoty získané zpracováním různých šarží ZSOM.
• · • · · • · · · ·
X
Tab. 2 Charakteristika výsledného produktu
| Specifikace produktu | |
| Rozpustnost PH Vzhled Vůně | Rozpustný ve vodě jj Bílý/krémový Bez zápachu či s vůní kuřecího bujónu |
| Typický obsah bioaktivních látek | mg/g lyofilizovaného produktu |
| Chondroitin sulfát | 6(f-L70 |
| Kyselina hyaluronové | Λ fd 55-150 |
| Peptidy (< 5000 Da) | 2004700 |
| Volné aminokyseliny | |
| Mikrobiologická analýza | |
| E. coli | negativní |
| Salmonella | negativní |
Příklad 1 '/
500g zbytků po strojním oddělení masa,* tvořeném směsí hřbetů, koster a krků, s velikostí částic do ^O^nm, bylo bez další mechanické úpravy smícháno s 0,3l_ fosfátového pufru o pH 7,57, '‘r k připraveného smísením l\la2HPO4.12H2O a KH2PO4 v 500^11 démineralizované vody. Směs byla autoklávována 15 min při 121fC a po ochlazení na 55fC přidáno 25Qmg papainu (Profix 500, \ Λ ' ,<z
Kerry Food Ingredients (Cork) Ltd), směs poté míchána při 50urpm při teplotě 5QTC po dobu y* yA
24h. Poté byl enzym inaktivován zahřátím směsi na teplotu 9CheC, směs přelita přes sítko a λ y Av odděleny hrubé kosti, jejichž hmotnost po vysušení činila 30,5g. Bylo získáno 823ml kapalné / AA frakce, která byla odstřeďována po dobu 10 min při 400QÍ’pm, čímž došlo k oddělení tuhé frakce Λj (nehydrolyzovaný podíl a kostní sekvestry, o celkové suché hmotnosti 31,lřg), tukové fáze (31,(/g) a vodné fáze. Vodní fáze hydrolyzátu byla dále přefiltrována přes filtr Whatman 54, po přídavku 8g křemeliny. Bylo získáno 573g filtrátu se sušinou 98,/g/l, který byl následně
A A / ř'\ zahuštěn na vakuové odparce při teplotě 6(£C na 89^ medovité substance, která po lyofilizaci poskytla 56íg práškovitého produktu béžové barvy a slabé vůně kuřecího bujónu. Analýza tohoto A hrtivhv '...VZ-JA produktu prokázala obsah 8hm%. kyseliny hyaluronové, 12hm%chondroitin sulfátu, 47hm% peptidů a 2,6hm% volných aminokyselin. Distribuce molekulových hmotností peptidů se pohybovala do 3500 Da; převládal výskyt nízkomolekulárních peptidů od 700 do 1500 Da.
v
Z volných aminokyselin bylo v produktu zastoupeno více než 40% esenciálních zahrnující,'
Λ fenylalanin, isoleucin, leucin, methionin, valin, threonin, tryptofan, histidin a lysin.
• ·
- 6'
Příklad 2
Byla provedena optimalizace podmínek hydrolýzy s tím, že bylo realizováno 14 pokusů, při nichž bylo 84<j(g ZSOM důkladně rozemleto na částečky pod l|mm a v hnětači důkladně ** Λ* homogenizováno, aby byl minimalizován vliv heterogenity suroviny. V každém ze 14 experimentů pak bylo hydrolyzováno 6C[g homogenizovaného ZSOM. Pro optimalizaci byly zvoleny 3 nezávislé^parametry, a to množství pufru (36j$4jml), množství papainu (14,4?60hrig) a doba hydrolýzy (3fl^i). Experimenty byly navrženy metodou centrálních kompozitních plánů. Jako závislé proměnné byly měřeny koncentrace kyseliny hyaluronové, chondroitin sulfátu, peptidů a volných aminokyselin v hydrolyzátu, jakož i množství hydrolyzátu. Ostatní podmínky a postup zpracování byl použit stejný jako v příkladu 1. Podmínky jednotlivých experimentů i složení produktu (práškovitého produktu po hydrolýze) uvádí tabulka 3.
Tab 3: Podmínky pokusů a výsledky
| Podmínky pokusu | Složení produktu hydrolýzy | ||||||||
| Pokus ¢. | ml pufru | mg papainu | doba hydrolýzy (h) | kys. hyaluronové HA(g) | chondroitin sulfát (g) | peptidy (g) | volné aminokyseliny (g) | výtěžek směsi (%hm) | obsah HA ve směsi (% hm) |
| 1 | 36 | 37,2 | 9 | 0,35 | 0,51 | 1,81 | 0,083 | 4,59 | 12,66 |
| 2 | 60 | 37,2 | 9 | 0,16 | 0,45 | 3,2 | 0,125 | 6,56 | 4,01 |
| 3 | 84 | 60 | 3 | 0,31 | 0,56 | 3,88 | 0,121 | 8,12 | 6,35 |
| 4 | 84 | 14,4 | 15 | 0,59 | 0,9 | 5,95 | 0,222 | 12,77 | 7,66 |
| 5 | 36 | 14,4 | 3 | 0,31 | 0,54 | 2,4 | 0,076 | 5,54 | 9,42 |
| 6 | 60 | 37,2 | 9 | 0,47 | 0,64 | 4,12 | 0,104 | 8,88 | 8,78 |
| 7 | 36 | 60 | 15 | 0,62 | 0,72 | 2,03 | 0,057 | 5,72 | 18,06 |
| 8 | 60 | 37,2 | 9 | 0,58 | 0,77 | 3,28 | 0,088 | 7,88 | 12,29 |
| 9 | 60 | 37,2 | 15 | 0,96 | 1,23 | 3,29 | 0,102 | 9,29 | 17,26 |
| 10 | 60 | 37,2 | 9 | 0,46 | 0,57 | 3,71 | 0,091 | 8,04 | 9,45 |
| 11 | 84 | 37,2 | 9 | 0,48 | 0,62 | 3,15 | 0,111 | 7,27 | 10,98 |
| 12 | 60 | 14,4 | 9 | 0,39 | 0,65 | 2,4 | 0,101 | 5,9 | 11 |
| 13 | 60 | 60 | 9 | 0,62 | 0,7 | 6,1 | 0,145 | 12,59 | 8,15 |
| 14 | 60 | 37,2 | 3 | 0,28 | 0,36 | 3,25 | 0,088 | 6,63 | 6,96 |
Experimenty byly následně vyhodnoceny statisticky pomocí programu Expert Design 8 a pro jednotlivé analyty v produktu byly vyhodnoceny závislosti na podmínkách pokusu. Příklad závislosti obsahu směsi účinných látek (kyseliny hyaluronové, chondroitin sulfátu, peptidů a volných aminokyselin) na množství pufru, době hydrolýzy a množství enzymu je uveden na Obr. 2 a Obr 3.
Na základě získaných závislostí byla provedena numerická optimalizace podmínek hydrolýzy ZSOM, při nichž by byla maximalizována produkce hydrolyzátu tak, aby hydrolyzátu vznikalo min. 10% vztaženo na hmotnost původního ZSOM a současně aby hydrolyzát obsahoval minimálně 10hm%, kyseliny hyaluronové. Na Obr. 4 jsou v3D projekci znázorněny reakční podmínky, za nichž je předpoklad dosažení těchto požadavků na produkt, a to při optimální ϊ koncentraci papainu 60mg/l při zpracování 60g ZSOM. Z této optimalizace vyplývá, že pri zvýšené koncentraci enzymu a zvýšení množství pufru na 84ml na 60g ZSOM je možno zkrátit dobu hydrolýzy z 24 na 15hodin.
• ·· • ·« ·· • ·· · · • ·· ·
Reference [1] S.M. Murray, A.R. Patil, G.C. Fahey, N.R. Merchen, D.M. Hughes, Raw and rendered animal by-products as ingredients in dog diets, Journal of animal science, 75 (1997) 2497-2505.
[2] K. Jayathilakan, K. Sultana, K. Radhakrishna, A.S. Bawa, Utilization of byproducts and waste materials from meat, poultry and fish processing industries: a review, Journal of Food Science and Technology, 49 (2012) 278-293.
[3] C. Malavaki, S. Mizumoto, N. Karamanos, K. Sugahara, Recent Advances in the Structural Study of Functional Chondroitin Sulfáte and Dermatan Sulfáte in Health and Disease, Connective Tissue Research, 49 (2008) 133-139.
[4] C. Schiraldi, D. Cimini, M. De Rosa, Production of chondroitin sulfáte and chondroitin, Applied Microbiology and Biotechnology, 87 (2010) 1209-1220.
[5] G. Kogan, L. Šoltés, R. Stern, P. Gemeiner, Hyaluronic acid: A natural biopolymer with a broad range of biomedical and industrial applications, Biotechnology Letters, 29 (2007) 17-25.
[6] N. Bhaskar, V.K. Módi, K. Govindaraju, C. Radha, R.G. Lalitha, Utilization of meat industry by products: Protein hydrolysate from sheep visceral mass, Bioresource Technology, 98 (2007) 388-394.
[7] A.H. Manninen, Protein hydrolysates in sports nutrition, Nutrition & Metabolism, 6 (2009) 38-38.
[8] S. Freier, B. Kletter, I. Gery, E. Lebenthal, M. Geifman, Intolerance to milk protein, The Journal of Pediatrics, 75 (1969) 623-631.
[9] D. Mittag, S. Vieths, L. Vogel, W.-M. Becker, H.-P. Rihs, A. Helbling, B. Wuthrich, B.K. Ballmer-Weber, Soybean allergy in patients allergic to birch pollen: Clinical investigation and molecular characterization of allergens, Journal of Allergy and Clinical Immunology, 113 (2004) 148-154.
[10] T. Nakano, Z. Pietrasik, L. Ozimek, M. Betti, Extraction, isolation and analysis of chondroitin sulfáte from broiler chicken biomass, Process Biochemistry, 47 (2012) 1909-1918.
[11] K. Rondo, N. Seno, K. Anno, Mucopolysaccharides from chicken skin of three age groups, Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Generál Subjects, 244 (1971) 513-522.
Patenty:
US 7575914 B2 - Microorganism producing hyaluronic acid and purification method of hyaluronic acid
US 4517295 A - Hyaluronic acid from bacterial culture
US 4141973 B1 - Ultrapure hyaluronic acid and the use thereof
GB19710027157 19710419- Pharmaceutical preparation comprising chondroitin sulphates A and C
CN105440158 - Method for extracting chondroitin sulfáte in pig nasal bones through dilute alkali and concentrated salt method
CN20151879984 - Method for extracting chondroitin sulfáte from pig nasal bone through ultrasonic method
WO2012159655 - Shark-like chondroitin sulphate and process for the preparation thereof
Tlro.......14¾
Claims (8)
- PATENTOVÉ NÁROKY1. Způsob přípravy směsného produktu obsahujícího kyselinu hyaluronovou, chondroitin sulfát, nízkomolekulární peptidy a volné aminokyseliny, vyznačující s tím, že zbytky po strojním oddělení drůbežího masa se podrobí sekvenci kroků: a) vytvoření směsi zbytků po strojním oddělení masa s roztokem pufru, výhodně fosfátového pufru o pH 7,57, b) zahřátí směsi, c) enzymatická hydrolýza směsi enzymem papainem, d) inaktivace enzymu, e) separace směsného produktu ze směsi po hydrolýze.
- 2. Způsob podle nároku 1, vyznačující s tím, že zbytky po strojním oddělení drůbežího masa jsou tvořeny směsí hřbetů, koster a krků.
- 3. Způsob podle nároků 1 nebo 2, vyznačující s tím, že směs zbytků po strojním oddělení . _ , , ON) masa s roztokem pufru ma pH v rozmezí 7f-8.
- 4. Způsob podle kteréhokoliv z nároků 1 až 3, vyznačující s tím, že směs zbytků po strojním oddělení masa s roztokem pufru je zahřáta na teplotu zajišťující pasteraci či sterilizaci směsi.
- 5. Způsob podle kteréhokoliv z nároků 1 až 4, vyznačující s tím, že po enzymatické hydrolýze je ze směsi separován produkt obsahující kyselinu hyaluronovou, chondroitin sulfát, nízkomolekulární peptidy a volné aminokyseliny.
- 6. Způsob podle kteréhokoliv z nároků 1 až 5, vyznačující s tím, že separace produktu po enzymatické hydrolýze je realizována sekvencí kroků separace velkých fragmentů kostí přes síto - odstředění kostní drtě a nehydrolyzovaného podílu - gravitační separace tuku filtrace kapalného podílu - zahuštění filtrátu - sušení.
- 7. Způsob podle kteréhokoliv z nároků 1 až 6, vyznačující s tím, že vzniklý směsný produkt obsahuje min 8hm% kyseliny hyaluronové.
- 8. Způsob podle kteréhokoliv z nároků 1 až 6, vyznačující s tím, že vzniklý směsný produkt obsahuje min 10hm% kyseliny hyaluronové.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CZ2016-788A CZ2016788A3 (cs) | 2016-12-13 | 2016-12-13 | Využití zbytku po strojním oddělení drůbežího masa pro přípravu směsi obsahující bioaktivní látky |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CZ2016-788A CZ2016788A3 (cs) | 2016-12-13 | 2016-12-13 | Využití zbytku po strojním oddělení drůbežího masa pro přípravu směsi obsahující bioaktivní látky |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CZ307399B6 CZ307399B6 (cs) | 2018-07-25 |
| CZ2016788A3 true CZ2016788A3 (cs) | 2018-07-25 |
Family
ID=62976698
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CZ2016-788A CZ2016788A3 (cs) | 2016-12-13 | 2016-12-13 | Využití zbytku po strojním oddělení drůbežího masa pro přípravu směsi obsahující bioaktivní látky |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CZ (1) | CZ2016788A3 (cs) |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP2699249B1 (en) * | 2011-04-19 | 2016-09-14 | Bioiberica, S.A. | Cartilage product |
-
2016
- 2016-12-13 CZ CZ2016-788A patent/CZ2016788A3/cs unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CZ307399B6 (cs) | 2018-07-25 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CN101061827B (zh) | 从鱼皮、鱼骨中酶法制取鱼胶原肽的工业生产方法 | |
| US20240397980A1 (en) | Small particle sized protein compositions and methods of making | |
| JP6893885B2 (ja) | ブロス組成物およびプレバイオティクスとしてのその使用 | |
| EP3621985A1 (en) | Methods for producing collagen | |
| JP2017518740A (ja) | 可溶性タンパク質組成物およびその製造方法 | |
| Siddiqui et al. | Isolation of pepsin-solubilized collagen (PSC) from crude collagen extracted from body wall of sea cucumber (Bohadschia spp.) | |
| KR101390516B1 (ko) | 동물 폐혈액을 이용한 고농도 아미노산 조성물 및 그 제조방법 | |
| EP3266863A1 (en) | Composition substantially consisting of yeast cell walls and process for the preparation thereof | |
| US3970614A (en) | Nutrient protein from keratinaceous material solubilized with N,N,-dimethylformamide | |
| US4579660A (en) | Method for treatment of biomass | |
| CN100999752A (zh) | 一种源自胶原蛋白的抗氧化肽混合物及其制备方法和用途 | |
| KR20240042140A (ko) | 해바라기박으로부터 단백질 분리물을 제조하는 방법 | |
| JP2024513901A (ja) | 培養した細胞からのタンパク質加水分解組成物及びその用途 | |
| JPS6017495B2 (ja) | 酵母製品およびその製造方法 | |
| CZ2016788A3 (cs) | Využití zbytku po strojním oddělení drůbežího masa pro přípravu směsi obsahující bioaktivní látky | |
| RU2388350C1 (ru) | Белково-пептидный модуль для производства продуктов функционального и специализированного питания для лиц, подверженных интенсивным физическим нагрузкам | |
| CN103937858B (zh) | 一种从裂壶藻藻粕制备抗氧化剂的方法 | |
| Tsopmo et al. | Utilization of egg byproducts for food and biomaterial applications | |
| US20190263891A1 (en) | Process for isolating bioactive biomolecules from animal by-products | |
| JP3789564B2 (ja) | ポリアミンの調製方法 | |
| CN113122604B (zh) | 一种海肠胶及其制备方法和应用 | |
| RU2760741C1 (ru) | Способ комплексной переработки боенских отходов в белково-пептидный концентрат и костную муку - кормовые добавки | |
| JP2016505270A (ja) | ビタミンｄ２を含む酵母細胞壁、その使用、およびその産生方法 | |
| RU2390252C1 (ru) | Способ получения белковой добавки из сырья животного происхождения | |
| RU2711915C1 (ru) | Способ получения белкового гидролизата из вторичного рыбного сырья |