CZ293494A3 - Method of removing residual cyclodextrin from a system - Google Patents
Method of removing residual cyclodextrin from a system Download PDFInfo
- Publication number
- CZ293494A3 CZ293494A3 CZ942934A CZ293494A CZ293494A3 CZ 293494 A3 CZ293494 A3 CZ 293494A3 CZ 942934 A CZ942934 A CZ 942934A CZ 293494 A CZ293494 A CZ 293494A CZ 293494 A3 CZ293494 A3 CZ 293494A3
- Authority
- CZ
- Czechia
- Prior art keywords
- cyclodextrin
- amylase
- residual
- enzyme
- food
- Prior art date
Links
- 229920000858 Cyclodextrin Polymers 0.000 title claims abstract description 41
- HFHDHCJBZVLPGP-UHFFFAOYSA-N schardinger α-dextrin Chemical compound O1C(C(C2O)O)C(CO)OC2OC(C(C2O)O)C(CO)OC2OC(C(C2O)O)C(CO)OC2OC(C(O)C2O)C(CO)OC2OC(C(C2O)O)C(CO)OC2OC2C(O)C(O)C1OC2CO HFHDHCJBZVLPGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 title claims abstract description 36
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 25
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 claims abstract description 18
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 claims abstract description 18
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 claims abstract description 18
- 108010025880 Cyclomaltodextrin glucanotransferase Proteins 0.000 claims abstract description 17
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 claims abstract description 16
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims abstract description 16
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 claims abstract description 8
- 239000008107 starch Substances 0.000 claims abstract description 8
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 claims abstract description 8
- 235000016213 coffee Nutrition 0.000 claims abstract description 7
- 235000013353 coffee beverage Nutrition 0.000 claims abstract description 7
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 claims abstract description 4
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 claims abstract description 3
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 claims abstract 2
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 claims abstract 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 31
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 31
- 240000007154 Coffea arabica Species 0.000 claims description 6
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 claims description 5
- 102100022624 Glucoamylase Human genes 0.000 claims description 5
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 claims description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 4
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims description 4
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 claims description 3
- 244000269722 Thea sinensis Species 0.000 claims description 2
- 125000004122 cyclic group Chemical group 0.000 claims description 2
- 241000282320 Panthera leo Species 0.000 claims 1
- 235000013399 edible fruits Nutrition 0.000 claims 1
- 238000006206 glycosylation reaction Methods 0.000 claims 1
- 239000003760 tallow Substances 0.000 claims 1
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 abstract description 3
- 235000015203 fruit juice Nutrition 0.000 abstract description 2
- 229940097362 cyclodextrins Drugs 0.000 abstract 2
- 241001122767 Theaceae Species 0.000 abstract 1
- 235000013616 tea Nutrition 0.000 abstract 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 29
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 17
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 11
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 10
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 9
- URLKBWYHVLBVBO-UHFFFAOYSA-N Para-Xylene Chemical group CC1=CC=C(C)C=C1 URLKBWYHVLBVBO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 7
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 6
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 6
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 5
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 5
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 5
- 239000001116 FEMA 4028 Substances 0.000 description 4
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 4
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 4
- WHGYBXFWUBPSRW-FOUAGVGXSA-N beta-cyclodextrin Chemical compound OC[C@H]([C@H]([C@@H]([C@H]1O)O)O[C@H]2O[C@@H]([C@@H](O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O3)[C@H](O)[C@H]2O)CO)O[C@@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]3O[C@@H]1CO WHGYBXFWUBPSRW-FOUAGVGXSA-N 0.000 description 4
- 235000011175 beta-cyclodextrine Nutrition 0.000 description 4
- 229960004853 betadex Drugs 0.000 description 4
- HVYWMOMLDIMFJA-DPAQBDIFSA-N cholesterol Chemical compound C1C=C2C[C@@H](O)CC[C@]2(C)[C@@H]2[C@@H]1[C@@H]1CC[C@H]([C@H](C)CCCC(C)C)[C@@]1(C)CC2 HVYWMOMLDIMFJA-DPAQBDIFSA-N 0.000 description 4
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 4
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 4
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 4
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 4
- 229920000856 Amylose Polymers 0.000 description 3
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 3
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 3
- 241000193385 Geobacillus stearothermophilus Species 0.000 description 3
- 235000014121 butter Nutrition 0.000 description 3
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 3
- 239000000047 product Substances 0.000 description 3
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 2
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 description 2
- 101100373011 Drosophila melanogaster wapl gene Proteins 0.000 description 2
- 108090000992 Transferases Proteins 0.000 description 2
- 102000004357 Transferases Human genes 0.000 description 2
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 description 2
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 2
- RYYVLZVUVIJVGH-UHFFFAOYSA-N caffeine Chemical compound CN1C(=O)N(C)C(=O)C2=C1N=CN2C RYYVLZVUVIJVGH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000012000 cholesterol Nutrition 0.000 description 2
- 238000004128 high performance liquid chromatography Methods 0.000 description 2
- TWNIBLMWSKIRAT-VFUOTHLCSA-N levoglucosan Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]2CO[C@@H]1O2 TWNIBLMWSKIRAT-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 2
- 239000000178 monomer Substances 0.000 description 2
- -1 or butter Chemical compound 0.000 description 2
- 210000004483 pasc Anatomy 0.000 description 2
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 2
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 2
- 241000272814 Anser sp. Species 0.000 description 1
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 1
- 241000282465 Canis Species 0.000 description 1
- XDTMQSROBMDMFD-UHFFFAOYSA-N Cyclohexane Chemical compound C1CCCCC1 XDTMQSROBMDMFD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920001353 Dextrin Polymers 0.000 description 1
- 239000004375 Dextrin Substances 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 1
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 1
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 1
- 240000005979 Hordeum vulgare Species 0.000 description 1
- 235000007340 Hordeum vulgare Nutrition 0.000 description 1
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 108010028688 Isoamylase Proteins 0.000 description 1
- LPHGQDQBBGAPDZ-UHFFFAOYSA-N Isocaffeine Natural products CN1C(=O)N(C)C(=O)C2=C1N(C)C=N2 LPHGQDQBBGAPDZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241001026509 Kata Species 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- 241000283986 Lepus Species 0.000 description 1
- GXCLVBGFBYZDAG-UHFFFAOYSA-N N-[2-(1H-indol-3-yl)ethyl]-N-methylprop-2-en-1-amine Chemical compound CN(CCC1=CNC2=C1C=CC=C2)CC=C GXCLVBGFBYZDAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000178960 Paenibacillus macerans Species 0.000 description 1
- 241000235527 Rhizopus Species 0.000 description 1
- 241000282898 Sus scrofa Species 0.000 description 1
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 1
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 1
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 1
- 229960001948 caffeine Drugs 0.000 description 1
- VJEONQKOZGKCAK-UHFFFAOYSA-N caffeine Natural products CN1C(=O)N(C)C(=O)C2=C1C=CN2C VJEONQKOZGKCAK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 1
- 238000010668 complexation reaction Methods 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 1
- 230000002950 deficient Effects 0.000 description 1
- 235000019425 dextrin Nutrition 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 1
- 230000005484 gravity Effects 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 1
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 1
- 238000004811 liquid chromatography Methods 0.000 description 1
- 125000001288 lysyl group Chemical group 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 1
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 1
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 1
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 description 1
- 150000002989 phenols Chemical class 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000049 pigment Substances 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 229960004618 prednisone Drugs 0.000 description 1
- XOFYZVNMUHMLCC-ZPOLXVRWSA-N prednisone Chemical compound O=C1C=C[C@]2(C)[C@H]3C(=O)C[C@](C)([C@@](CC4)(O)C(=O)CO)[C@@H]4[C@@H]3CCC2=C1 XOFYZVNMUHMLCC-ZPOLXVRWSA-N 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L15/00—Egg products; Preparation or treatment thereof
- A23L15/25—Addition or treatment with microorganisms or enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23F—COFFEE; TEA; THEIR SUBSTITUTES; MANUFACTURE, PREPARATION, OR INFUSION THEREOF
- A23F5/00—Coffee; Coffee substitutes; Preparations thereof
- A23F5/16—Removing unwanted substances
- A23F5/163—Removing unwanted substances using enzymes or microorganisms
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23F—COFFEE; TEA; THEIR SUBSTITUTES; MANUFACTURE, PREPARATION, OR INFUSION THEREOF
- A23F5/00—Coffee; Coffee substitutes; Preparations thereof
- A23F5/20—Reducing or removing alkaloid content; Preparations produced thereby; Extracts or infusions thereof
- A23F5/22—Reducing or removing alkaloid content from coffee extract
- A23F5/223—Reducing or removing alkaloid content from coffee extract using flocculating, precipitating, adsorbing or complex-forming agents, or ion-exchangers
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
- A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L13/00—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
- A23L13/40—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof containing additives
- A23L13/48—Addition of, or treatment with, enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L5/00—Preparation or treatment of foods or foodstuffs, in general; Food or foodstuffs obtained thereby; Materials therefor
- A23L5/20—Removal of unwanted matter, e.g. deodorisation or detoxification
- A23L5/25—Removal of unwanted matter, e.g. deodorisation or detoxification using enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L5/00—Preparation or treatment of foods or foodstuffs, in general; Food or foodstuffs obtained thereby; Materials therefor
- A23L5/20—Removal of unwanted matter, e.g. deodorisation or detoxification
- A23L5/27—Removal of unwanted matter, e.g. deodorisation or detoxification by chemical treatment, by adsorption or by absorption
- A23L5/273—Removal of unwanted matter, e.g. deodorisation or detoxification by chemical treatment, by adsorption or by absorption using adsorption or absorption agents, resins, synthetic polymers, or ion exchangers
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y204/00—Glycosyltransferases (2.4)
- C12Y204/01—Hexosyltransferases (2.4.1)
- C12Y204/01019—Cyclomaltodextrin glucanotransferase (2.4.1.19)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01001—Alpha-amylase (3.2.1.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01002—Beta-amylase (3.2.1.2)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01003—Glucan 1,4-alpha-glucosidase (3.2.1.3), i.e. glucoamylase
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Polysaccharides And Polysaccharide Derivatives (AREA)
- Non-Alcoholic Beverages (AREA)
- Tea And Coffee (AREA)
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Description
Oblast techniky dextřinu, zc soustavy.
Vynález sc týká způs zejména pak způsobu obu odstraňování zbytkového cykloodstmňování zbytkového cyk 1 odcxtrinu
Dosavadní stav techniky
V nedávných létech st; cyklodcxtrin používal k odstraňování nežádoucích látek,, jako je cholesterol, z vajec nebo másla, kofeinu z čaje a kávy, fcnylalaninu z proteinových hydrolyzátů, a fcnolických sloučenin, pigmentů a horkých složek z ovocných štav. Tento odstraňovači postup· spočívá typicky ve smísení cykldextrínu s potravinovou soustavou, čímž vznikne komplexní sloučenina nežádoucí látky s cyklodextrinem, a v následném odstranění komplexní sloučeniny z potravinové soustavy.
v
Jedním z problému při použití cyk lodextrinu k odstraňování nežádoucích látek z potravinových soustav je, že se z těchto soustav neodstraní veškerý cyklodcxtrin při oddělování komplexní sloučeniny ze soustavy. Je známo, že konplexotvorný proces je rovnovážnou reakcí, při němž se do soustavy přidá nadbytek cyklodcxtr: nu, aby se reakční rovnováhu’ posunula ve směru tvorby komplexní sloučeniny. To má nevyhnutelné zu následek, že určité množství cyk· lodextrinu zůstává po odstranění komplexní sloučeniny ze soustavy v nezknmplcxovnném stavu.
Jiným zdrojem nezkomplexovaného nebo zbytkového cyklodcxtrinu zbylého po odstranění komplexní sloučeniny je neodstraněná komplexní sloučenina. V některých potravinových soustavách, například kávové, se komplexní sloučenina odstraňuje v podobě sraženiny z roztoku, často sc ze soustavy neodstraní rozpustné nebe snadno s usne. al ova te lne komplexní sloučeniny. V jiných pří nad ech , jako například u másla, se komplexní sloučeniny odstraňují promýváním másla vodou. V těchto případech se promýváním neodstraní celkové množství komplexních látek. V obou. případech, jal: při promývání, tal: při srážení, prochází zbytkové množství komplexu, sloučeniny rovnovážnou o
reakcí, při níž se nežádoucí látka a cyklodottrin pohybují ne z i zkompletovaným a nezkomp I et ováným staveni.
Bylo navrženo, odstraňovat zbytkový cyklodottrin z potravinové soustavy tím, že sc potravinová soustava inkuhujc s a-amylazou pocházející z mikroorganismů ze skupiny Aspcrgillus nigor, Asporgillus oryzae,. Bači Hus polymyta, Bacillns congulans, Flavobactcrium, nebo.s α-amylázou z pankreatu vepře domácího, viz patent US č. 4,960.ISO,
Problémem spojeným s některými α-amy1ázami, které byly použity k hydrolýze cyklodottrinu, je, že nekydrolyzu jí veškerý cyklodottrin. Zejména bylo zjištěno, že nehydrolyžují cykldettrin s rozvětveným řetězcem a nehydrolyžují veškerý a-cykledettrin.
Stává proto potřeba způsobu, kterým lze z potravinové soustavy odstranit veškerý zbytkový cyklodottrin.
Podstata vynálezu
Nyní bylo zjištěno, žc je možno odstranit veškerý zbvtkovy cyklodextrin tím, že sc na soustavu obsahující zbytkový cyklodextrin působí v přítomnosti vod)' kombinací alespoň dvou různých enzymů, z nichž jedním jo cyklodetíriuglykosyItransCeráza a druhým je některá! amyláza, Při výhodném provedení vynálezu .se na s ustavu obsahující zbytkový cyklodottrin působí rovněž enzymem odštěpujícím rozvětvené řetězce, aby sc zbytkový cyklodottrin s rozvětvenými řetězci těchto zbavil. Cyklodottrin s rozvětvenými řetězci je odolnější vůči hydrolýze působením kombinace cyk 1 edo:·;tritiglykosyItransferáizy s amylázou podle vynálezu než cykldettrin s nerozvětveným retezccni. Enzym, odstraňující rozvětvené řetězce z cyklcdcxtřinu s rozvětvenými řetězci činí cyllodestrin náchylnějším k hydrolýze kombinací cyk1odextringlykosyItransícrázy s amylasou. Přidání enzymu v
odstraňujícího rozvětvené řetězce výhodně předchází přídavek kombinace cyklodettringlykosy Itransíerárzy s amy lůzou,, protože některé amylázy, jako například glukoamvláza a houbová α-amyláza, působí na vlastní rozvětvení, čímž je zredukují na glukosy lovy zbytek, který je odolný vůči enzymům odstrnnjícím rozvětvení.
Při působení na soustavu alespoň dvěma enzymy se postupuji tal:, žo sc k soustavu přidají oba enzymy při pí' v rozmezí od asi 4 do asi 6 při teplotě od asi 40 do asi SO °C, íí soustava sc udržuj; při této teplotě a pil po dobu asi 1 až asi 4S hodin. Jestliže soustava nemá uvedenou vhodnou hodnotu pil 4 až 0 před zpracováním, upraví se její plí příslušně přidáním bud kyseliny nebo zásady. Úvahou, které enzymy sc mají použít u té které soustavy, sc řídí podmínky zpracování, Rovněž teplota se výhodně upraví tak, ab úěinost enzymu v soustavě optimalizovala.
n ny s o
Si
Soustava se zpracovává v obvyklém zařízení a v přítomnosti vody. Enzym se výhodně'přidává k potravinové soustavě jako samostatná složka a viníc bává se do ní. zpracování se výhodné provádí, za míchání božným zařízením. Alternativně je možno alespoň jeden z enzymů immohílizovat a potravinová soustava sc nechá procházet immobilizovaným enzymem.
Ačkoliv přesný mechanismus vynálezu není dokonale vysvětlen, předpokládá se, že působením cyklodextringlykolystrnnsíerázy se cyklodextrinový kruh otevírá a vytvoří se dextrin, který je pak napaden a zhyd rn lyžován amylázou. Je známo, že cy klod ex tří ng ly kosy 1amvlázv mají schopnost vytvářet cyklodextrin ze škrobu a škrobových hydrolyzátíi. 0 amylůzách je známo, že hydrolyzují vazbu a-D-(l-J) mezi anhydroglukozovými monomery kdežto o enzymech štěpících rozvětvené řetězce je známo, že hydrolyzují vazbu ci-D-(1-0) mezi anhydroglukozovými monomery . 0 některých a my 1 řízách , známých jako glukoamy lázy z Aspcrgillus orvzao, Aspergillus ní.ger and Rhizop-us n.i.vens, je známo, že katalyzují hydrolýzu jak vazby 1-4, tak i vazby 1-0.
Vynález je obzvláště vhodný píro potravinové soustavy, jaké jsou vaječné nebo mléčné soustavy, které byly podrobeny dccho 1 estere lizaci tím ,, že k nim byl přidán β-cy klodcxtrín k vytvoření komplexní sloučeniny s cholesterolem. V takovéto potravinové .soustavě sc způsob podlt1 vynálezu používá k odstranění zbyti: o vél: o cýklod extrinu po oddělení komplexní sloučeniny cyk lodestri nu s cho iest-cro h.-m. Způsob podle vynálezu je možno použít nejen u cyklodextrinu a cyklodextrinu s rozvětveným řetězcem,.a 1c též u módi mi kovaného cyklcdcxtrinu s nízkým počtem substitucí.
Způsob podle vynálezu byl rovněž shledán užitečným pro odstraňování zbytkového cyklodextrinu z meltodextrinu, který je vedlejší!;’. produktem při tvorbě cyk lodě?: trinu.
Vhodnými zdroji eyk1oduxtringlykosyitre.nsíerázy jsou Bacillus macerans, Bacillus incgaterium, Bacil his circulans a Bacillus stearothermophilus. Dobrých výsledků bylo dosaženo s Bacillus stearothermophilus ,
Vhodné amylázy zahrnují α-amylázu, β-amylázu a glukoamylázu. Výhodnou amylázou je glucoamvláza. Vhodnými zdroji α-ar.iy Lázv jsou Bači Hus lichcniformis, Bacillus subti.1 s, Aspergilluó niger a Aspcrgilus oryzae. Vhodné β-amylázy se získají z ječného sladu, sojových bohů a pšenice. Vhodné glukoamylůzy se získají z AspergilIus niger, Aspergillus oryzae, Ilhizopus oryzae a íihizopus nivens. Výhodnou glukoamylázou je glukoamyláza z Aspergillus niger a Aspergillus oryzae.
Vhodnými enzymy štěpícími rozvětvené řetězce jsou pullulanáza, isoamyláza a kterékoliv jiné endo-enzymy, které hydro lyžují pouze a-D-(l-G) glukosidické vazby škrobu. Výhodně se jako enzymu štěpícího rozvětvené řetězce používá pullulanázy.
Množství jal: cykl odextringlykosy 1 trar.síerázy , tak a my lázv přidaná· k potravinové soustavě pro odstranění zbytkového cyklodextrinu závisí vpodstatě na množství zbytkového cyklodcxtrinu přítomného, v soustavě. Výhodně se používá přibližně 0,005 až asi 0,05 % hmot. cyklodextringlykosy ltransferázy a přibližně 0,005 až asi 0,05 hmot. amylázy. množství enzymu štěpícího rozvětvené řetězce je výhodně v rozmezí od přibližně 0,001 do asi 0,05 % hmot. Tato hmetnos. ní procenta představují hmotnostní množství enzymu vztažené na hmotnostní množství zbytkového cyklodeztrinu.
Jak eyk lodextring.lykosy Itransíeráza, tak i amyláza musí být přítomna v soustavě zároveň, aby se odstranil zbytkový cvklodextrin. Je možno je přidat jednotlivě a v různou dobu, pokud jen jsou přítomné a účinné v dané soustavě. Výhodně se oba enzymy přidávají do soustavy zároveň.
Bnzym štěpící rozvětvené řetězce se do soustavy vnáší výhodně před přidáním eyk 1 odextring J.ykosy 1 trans Pc-rázy a amylázy. Je však též možno přidat enzym štěpící rozvětvené řetězec zároveň s cyklodoxtringlykcsyIťransícrázou a amylázcu. Cdbora'kům je známo, že většina komerčních zdrojů cyklodextrinu obsahuje malé množství
- a cvklodextrínu s rozvětvený:;! řetězcem,
Jo cstližc jo to nutné, desaktivují. sc enzymy po zpracování buú úpravou pH nebo zahřátím. Oba způsoby dezaktivace enzymu sc provádějí obvyklým postupem za použití běžného zařízení.
Vynález jo blíže objasněn v dále uvedených příkladech proved oni
Příklady provedení vynálezu
Příklad 1 : pusou rsia vynálezu za použití razných amyláz a porovnává jej s použitím jediného enzymu, kyseliny nebo s použitím dvcu enzymu, z nichž však žádný není cykl odextrinc; Iv k e s v 11 r a n s i' c r á z a.
Tento cříklad dokládá
Po stanovení množství cyk1 odcutrinu se používá vysoce výkonné met hody kapalinové chromá togrníic. Pr o zjištění přítomnosti cy k 1 ode:·: t řinu jo mezním množstvím 50 ppi';. Jednotlivé enzymy, použité v tomto testu, jakož i podmínky, za nichž byly pokusy prováděny, jsou uvedeny'· v Tabulce 1. Každá soustava obsahuje 20 % 15 DP škrobového hydro lyzátu s 2 % zbytkového cyklodcutri nu. Hodnota pl-l škrobového hydrolyzátu sc upraví na hodnotu uvedenou v Tabulce 1 a k roztoku se přidá 0,01 % {hmot./hmot.) cyk1odextrin-glykosyltransferázy a 0,02.1 % (hmot./hmot.) nmylázy s výjimkou pokusů č. 10 a
c. h kdy ? použi je 0,0075 % (hmot./hmot.) nmylázy a 0,0025 li (hmot,/hmot.) enzymu štěpícího rozvěřvenc řetězce. Směs se inkubujc za neustálého míchání při teplotě uvedené v tabulce, fři pokusu ě. sc použije dostatečného množství kyseliny 1: dosažení uvedené hodnot níl, při ostatních pokusech sc hodnota pil vždy upraví obvyklým způsobem.
Tabulka 1 ;O drnínky i-· o kus ka t a ly z á_t o r pil kyselina chlorovodíková 1,7
CGTázn 5,0
ΒΛΛ, bs G , 0 bu trvání pokusu
2/3
O Ί
Jota °C
25
G
Tabulka 1 - pokračování
| pokus č. | katalyzátor | £ík | teplota °C | trvání pokusí |
| 4 | 3 A A , b 1 | 6,0 | 80 | 24 |
| 5 | FAA, an | 4,8 | 50 | 24 |
| 6 | F A A, a o | 4,S | 50 | 24 |
| 7 | G A , a n | < n ‘i , o | 50 | 24 |
| 8 | G A , a o | 4,8 | 50 | 24 |
| 9 | Mase | G,C | G0 | 24 |
| 10 | Pnsc/GA, nn | 4,3 | 50 | 24 |
| 1.1 | CGTáza/ΒΑΛ, bl | 5,5 | 80 | 24 |
| 12 | CGTáza/FAA, an | 4,8 | 50 | 24 |
| 13 | CGTáza/FAA, ao | 4,8 | 5G | 24 |
| 14 | CGTáza/GA, an | 4,8 | 50 | 24 |
| 15 | CGTáza/GA, ao | 4,8 | 50 | 24 |
| IG | CGTázn/Pasc/GA, an | J ft > ° | 50 | 24 |
| Enzymy a | jejich zdroje, jak jsou ve | zkratce | uvedeny v | Tabulce 1, |
o :
jsou tyt
CGT áza
BA A, bs
Λ Λ , b .1. FA ή, a η F Λ A, a o G A , a n GA, a o Mase
Pas e = cyk1odextrinylykosy]transferáza z Bacillus stearothermophilus
- bakteriální c-amyláza z Bacili us subtilus = bakteriální α-amyláza z Bacillus liďeniforrcis
Asneryi. 1 lu = houbová ct-aiiyláza z = houbová α-ainylóza z .'.spere;! Hus oryzae .= glákoamy láza z Asperýi J1 us niger - glukcar.iyláza z AspergiUus oryzae = j?.a ltogenní α-amy láza získaná z Bači 11 us subtilus a prodávaná firmou Novo Enzyme Prnccss Diviši on, Dánsko po;’ označením MALTOGENASE = pullulanáza z Enciilus sp.
Fo zpracování každého ze škrobových hydrolyzátfi se stanov množství cyklodcxtrinu zbývajícího v roztoku vysoce výkonou ,τ.οΐΐΐοΰο' kapalinové chromatografie. Těmito zkouškami se zjistilo, že cyklodc tr.in byl po pokusech 1 až 10 ježte stá Je - pří tornou. Fo pokusech 5, 5 a 10 ny ] a zjištěna přítomnost c-dext řinu, naproti, tomu po pokusech 11 až IG nebyl zjištěn žádný cy hlode:*: triu.
PrakInd
Tento příklad dokládá způsob poule vynálezu při použití k odstranění zbytkového cyklodcxtrinu z dekofcinované kávy.
gramů β-cyklodcxtrinu no přidá ke 100 m:i li 1 i trám kávového roztoku. Po zpracování při teplotě 60 °C po dolní jedné hodiny se roztok nechá schla lnout na teplotu místnosí i. a vzniklá komplexní sloučenina kofeinu s cyklodcxtrinem se z roztoku odfiltrují;. Pak se upraví pil filtrátu, což jc roztok dekofeisované kávy, na hod notu 5 a vysoce účinnou methodou kapalinové clirnmatoyraie se zjistí žc filtrát obsahuje 3,3 % hmot. β-cyklodextrinu. Hranice stanovení obsahu cyklodoxtrinu kapalinovou chromatografií je 50 ppm. Filtrát sc pak zpracuje, jak popsáno v příkladu 1, za použití enzymů uvedených v Tabulce 2.
Tabulka 2
| Pokus č. | kata Ivzáto r | pH | teplota °C trvání pokusu, h |
| 1 | CGTáza/ΒΛΑ, bl | 5,0 | SO 24 |
| 2 | CGTáza/ΤΛΑ, an | 5,0 | 50 24 |
| 3 | CGTáza/ΡΛΛ, ao | 5,0 | 5 0 24 |
| 4 | CGTáza/Hase | 5,0 | 50 24 |
| 5 | CGTáza/Pasc/GA, an | 5,0 | 5 0 24 |
| Po každé z těch.to zd | ; oušek | bylo zjištěno, že nebyl pří.to· |
men žádný cyk.lodextrin.
Tento příklad dokládá použití způsobu podle vynálezu ve farmaceutické soustavo.
Pro mikrobiální konverzi hydrakortisonu v prednisnIon sc použije komplexní sloučeniny β-cykJodextrinu s hydrokortisonem pro solubilizaci hydroknntisonu a pro urychlení reakční rychlosti. Reakcí sc získá, komplexní sloučenina preduisolonu. Pro přípravu produktu vhodného k injekční aplikaci sc z komplexní sloučeniny uvolněný a izolovaný prodnisoIon suspenduje ve vedč a na vzniklou suspenzi sc působí směsí' cyklodcxtrin-glykosy1transferázy s k odstranění jakýchkoliv stop β-cyk1 odextri nu.
amvlázou s
Příklad 4
Tento příklad dokládá použití způsobu podle vynálezu v průmyslové soustavě, jíž je čisticí roztok.
Pro obohacení p-xylenu při přípravě speciálního čisticího rozpouštědla byl použitp-cyklodextrin. Cyk1oďéxtrin nebyl úplně odstraněn z čisticího roztoku a zbytek cvklodoxtrinu zanechával stopy na čištěné součástce, které byly na závadu při jejím používání.
Para-xylenové rozpouštědlo bylo pro odstranění zbytkového množství cyklodcxtrinu podrobeno zpracování mícháním ve vodě obsahující směs cyklodextringlvkosyltransíerázy s amy lůzou pro zhydrolyžování zbytku cyklodcxtrinu. Produkty hydrolýzy neměly vliv na p-xylen a zůstávaly ve vodné Táži. Enzymem zpracovaný p-xylen nezanechával žádný zbytek na součástce po čištění.
Je úmyslem vynálezce, aby dále uvedené patentové nároky chránily všechny změny a obměny výhodného provedeni vynálezu, vybraného zde pro ilustraci, které nikterak nevybočují z povahy a r o zs a h u vy n á 1 e zu.
P r ů mv s 1 ová vy už i t c 1 n os t způsobem podle vynálezu lze odstranit zbytkový' cyklodcxtrin z různých potravinových a jiných soustav, k nimž se cyklodextrin přidává k odstranění různých nežádoucích látek, s nimiž vytváří komplexní sloučeninu. Po odstranění této sloučeniny však v soustavě zbývá malé množství cvklodoxtrinu, které lze způsobem podle vynálezu odstranit.
Claims (8)
1. Zrůsob odstraňování zbytkového cyk lede:; tri nu ze sou/y, v y z n a e u j i c i ί í m , že se na soustavu obsahující zbytkový cyklodcxtrin a vodu působí zároveň cyklodextringlvkosyTtransferázou a a mytážou při pí! v rozmezí od asi 4 do asi. 6, pfi teplotě v rozmezí od asi. 40 do asi SO °C po debil od asi 1 do asi 43 hodin pro zhydrolyžování zbytkového cyklodextrinu,
2. způsob podle nároku 1, vyznačující se tím, že se amyláza volí ze skupiny zahrnující a~arpylázu, β-amy lázu a glukoamylázu.
káv
3. Způsob podle nároku I nebo 2, v y z n a č u j i c í. se tím, že soustavou je potravinová soustava ze skupiny zahrnující vejce, mléčný produkt, maso, lůj, sádlo, ovocnou stavu, lvu a čaj.
4. Způsob podle nároku 1 nebo 2, vy
UJÍCÍ ,e soustavou jo škrobový hydrolyzát nebo proteinový hydrolyzát.
5..Způsob podle nároku 1 nebo 2, v y z n a č u jící se tím, že před zpracováním soustavy cykledcxtri.nglykosy 1transxcrázou a amylázou sc na soustavu působí enzymem štěpícím rozvětvená řetězce při pil v rozmezí od asi 4 do asi
6, při teplotě od asi 40 do asi 80 °C po dobu od asi 1. do asi 48 hodin.
Zr-ůseb podle nároku 1 nebo , v y z π a e u j í c x s c ί. í m , že enzymem štěpícím rozvětvené- řetězce sc na soustavu působí zároveň s cyklcdextringlykosy1transferázou a amylázou.
7. Zp-ůsol) podle nároku 1 nebo 2, v y z n a č u j í' c í s o t í ni „ amylázou je bakteriální κ-smyiáza, houbová e-amyláza nebo glukoamyláza.
8..Způsob podle nároku J nebo 2, v y znač υ jící se t í m , že enzymem štěpícím rozvětvené í'ctézce sc na soustavu působí zároveň s cykiodextringlykosyltransíerázou n amylázou, a touto nmylázou je glukoamyláza.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US07/891,224 US5532005A (en) | 1992-05-29 | 1992-05-29 | Process for removal of residual cyclodextrin |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CZ293494A3 true CZ293494A3 (en) | 1995-06-14 |
Family
ID=25397811
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CZ942934A CZ293494A3 (en) | 1992-05-29 | 1993-04-15 | Method of removing residual cyclodextrin from a system |
Country Status (16)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5532005A (cs) |
| EP (1) | EP0671889B1 (cs) |
| KR (1) | KR950701499A (cs) |
| CN (1) | CN1080817A (cs) |
| AT (1) | ATE187606T1 (cs) |
| AU (1) | AU4104793A (cs) |
| BR (1) | BR9306448A (cs) |
| CA (1) | CA2136013A1 (cs) |
| CZ (1) | CZ293494A3 (cs) |
| DE (1) | DE69327335T2 (cs) |
| DK (1) | DK0671889T3 (cs) |
| ES (1) | ES2142868T3 (cs) |
| IL (1) | IL105480A0 (cs) |
| MX (1) | MX9303116A (cs) |
| PT (1) | PT671889E (cs) |
| WO (1) | WO1993024022A1 (cs) |
Families Citing this family (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5565226A (en) * | 1992-05-29 | 1996-10-15 | American Maize-Products Company | Immobilized enzyme for removal of residual cyclodextrin |
| CN1064082C (zh) * | 1994-06-14 | 2001-04-04 | 北京市联合大学 | 生物酶素揭裱液及其揭裱方法 |
| US5738898A (en) * | 1995-03-31 | 1998-04-14 | Board Of Trustees Operating Michigan State University | Process for reducing sterols in eggs |
| US5484624A (en) * | 1995-03-31 | 1996-01-16 | Board Of Trustees Operating Michigan State University | Method for reduction of cholesterol in egg materials |
| MX264256B (es) * | 2002-02-14 | 2009-02-03 | Novozymes As | Proceso para producir hidrolizado de almidon. |
| GB2405871A (en) * | 2003-09-12 | 2005-03-16 | Novexin Ltd | Method for controlling protein folding |
| DE102012220689A1 (de) * | 2012-11-13 | 2014-05-15 | Wacker Chemie Ag | Verfahren zur Reduktion des Gehalts an Sterolen in Milch und Rahm |
| WO2022106430A1 (de) * | 2020-11-17 | 2022-05-27 | DÖHLER GmbH | Verfahren zur selektiven abtrennung zumindest einer organischen substanz mit mindestens einem apolaren rest sowie verwendung dieser substanz in einem lebensmittel-, genussmittel-, kosmetik- oder pharmaprodukt |
Family Cites Families (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6192592A (ja) * | 1984-10-12 | 1986-05-10 | Norin Suisansyo Shokuhin Sogo Kenkyusho | 分岐サイクロデキストリンの製造方法 |
| FR2601959B1 (fr) * | 1986-07-24 | 1988-12-02 | Monserbio Gie | Procede d'elimination du cholesterol contenu dans une matiere grasse d'origine animale et matiere grasse appauvrie en cholesterol obtenue |
| DE4001611C1 (cs) * | 1990-01-20 | 1991-02-28 | Skw Trostberg Ag, 8223 Trostberg, De | |
| FR2657623B1 (fr) * | 1990-01-29 | 1995-02-17 | Roquette Freres | Procede de recuperation de composes lipophiles extraits d'un milieu gras par action de la cyclodextrine. |
| DE4029287A1 (de) * | 1990-09-14 | 1992-03-19 | Sueddeutsche Kalkstickstoff | Verfahren zur herstellung von cholesterinreduziertem eigelb |
-
1992
- 1992-05-29 US US07/891,224 patent/US5532005A/en not_active Expired - Fee Related
-
1993
- 1993-04-15 DE DE69327335T patent/DE69327335T2/de not_active Expired - Fee Related
- 1993-04-15 PT PT93910618T patent/PT671889E/pt unknown
- 1993-04-15 BR BR9306448A patent/BR9306448A/pt not_active Application Discontinuation
- 1993-04-15 CA CA002136013A patent/CA2136013A1/en not_active Abandoned
- 1993-04-15 EP EP93910618A patent/EP0671889B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1993-04-15 ES ES93910618T patent/ES2142868T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1993-04-15 AU AU41047/93A patent/AU4104793A/en not_active Abandoned
- 1993-04-15 WO PCT/US1993/003576 patent/WO1993024022A1/en not_active Ceased
- 1993-04-15 CZ CZ942934A patent/CZ293494A3/cs unknown
- 1993-04-15 DK DK93910618T patent/DK0671889T3/da active
- 1993-04-15 AT AT93910618T patent/ATE187606T1/de not_active IP Right Cessation
- 1993-04-15 KR KR1019940704216A patent/KR950701499A/ko not_active Ceased
- 1993-04-21 IL IL105480A patent/IL105480A0/xx unknown
- 1993-05-27 MX MX9303116A patent/MX9303116A/es not_active IP Right Cessation
- 1993-05-29 CN CN93106406A patent/CN1080817A/zh active Pending
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DE69327335T2 (de) | 2000-09-21 |
| US5532005A (en) | 1996-07-02 |
| CA2136013A1 (en) | 1993-12-09 |
| KR950701499A (ko) | 1995-04-28 |
| BR9306448A (pt) | 1998-06-30 |
| WO1993024022A1 (en) | 1993-12-09 |
| MX9303116A (es) | 1994-07-29 |
| EP0671889A1 (en) | 1995-09-20 |
| DE69327335D1 (de) | 2000-01-20 |
| ES2142868T3 (es) | 2000-05-01 |
| EP0671889A4 (en) | 1996-06-05 |
| IL105480A0 (en) | 1993-08-18 |
| EP0671889B1 (en) | 1999-12-15 |
| PT671889E (pt) | 2000-05-31 |
| AU4104793A (en) | 1993-12-30 |
| CN1080817A (zh) | 1994-01-19 |
| DK0671889T3 (da) | 2000-05-29 |
| ATE187606T1 (de) | 2000-01-15 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| AU616364B2 (en) | Process for the removal of b-cyclodextrin from egg yolk or egg yolk plasma | |
| JP5296531B2 (ja) | βグルカン及びマンナンの製造 | |
| US20020022252A1 (en) | Use of enzymes to reduce steep time and SO2 requirements in a maize wet-milling process | |
| EP0813607A1 (en) | Method for liquefying starch | |
| IE64914B1 (en) | Process for the production of egg yolk with reduced cholesterol content | |
| KR100936213B1 (ko) | 동물 사료 | |
| CZ293494A3 (en) | Method of removing residual cyclodextrin from a system | |
| JP2886950B2 (ja) | 水溶性食物繊維の製造法 | |
| EP0763981B1 (en) | Immobilized enzyme for removal of residual cyclodextrin | |
| AU684990C (en) | Immobilized enzyme for removal of residual cyclodextrin | |
| PL165829B1 (pl) | Sposób usuwania pozostalosci cyklodekstryny z tluszczów i olejów PL | |
| Enujiugha et al. | Hydrolytic Response of Beta-Amylase to Selected Starches when Adsorptively Immobilized on Agarose Gel | |
| Illanes et al. | Some studies on the protease from a novel source: the plant Cucurbita ficifolia | |
| Towprayoon et al. | Some characteristics of a raw starch digestion inhibitory factor from Aspergillus niger | |
| EP0673210A1 (en) | METHOD FOR REMOVING BETA CYCLODEXTRIN FROM EGG YELLOW OR EGG YELLOW PLASMA. | |
| MXPA96006577A (es) | Enzima inmovilizada para la eliminacion de ciclodextrina residual |