CZ302558B6 - Zpusob produkce eukaryotické alkalické fosfatázy v kvasinkových bunkách - Google Patents

Zpusob produkce eukaryotické alkalické fosfatázy v kvasinkových bunkách Download PDF

Info

Publication number
CZ302558B6
CZ302558B6 CZ20012639A CZ20012639A CZ302558B6 CZ 302558 B6 CZ302558 B6 CZ 302558B6 CZ 20012639 A CZ20012639 A CZ 20012639A CZ 20012639 A CZ20012639 A CZ 20012639A CZ 302558 B6 CZ302558 B6 CZ 302558B6
Authority
CZ
Czechia
Prior art keywords
gene
alkaline phosphatase
vector
expression
selection marker
Prior art date
Application number
CZ20012639A
Other languages
English (en)
Other versions
CZ20012639A3 (cs
Inventor
Mueller@Rainer
Thalhofer@Johann-Peter
Geipel@Frank
Hoelke@Werner
Glaser@Stephan
Eckstein@Hellmut
Kirschbaum@Thomas
Bommarius@Bettina
Original Assignee
F. Hoffmann-La Roche Ag
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by F. Hoffmann-La Roche Ag filed Critical F. Hoffmann-La Roche Ag
Publication of CZ20012639A3 publication Critical patent/CZ20012639A3/cs
Publication of CZ302558B6 publication Critical patent/CZ302558B6/cs

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/16Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/80Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for fungi
    • C12N15/81Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for fungi for yeasts
    • C12N15/815Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for fungi for yeasts for yeasts other than Saccharomyces
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y301/00Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
    • C12Y301/03Phosphoric monoester hydrolases (3.1.3)
    • C12Y301/03001Alkaline phosphatase (3.1.3.1)

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
  • Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)

Abstract

Zpusob produkce eukaryotické alkalické fosfatázy v kvasinkových bunkách zahrnující kroky: a) klonování genové sekvence eukaryotické alkalické fosfatázy do ruzných vektoru, b) transformace kvasinek vektory, c) exprese a d) purifikace alkalické fosfatázy. Pri tomto zpusobu i) první vektor má gen rezistence pro první selekcní marker, ii) transformanty, které integrovaly gen rezistence a genovou sekvenci do genomu se vybírají rustem na živném médiu obsahujícím nízkou koncentraci prvního selekcního markeru, iii) pocet kopií genu v bunkách se zvýší nekolikanásobnou transformací prvním vektorem, pricemž nekolikanásobné transformanty se vybírají rustem na živném médiu pri zvýšeném selekcním tlaku, iv) pridá se druhý vektor, který má gen rezistence pro druhý selekcní marker, v) pocet kopií genu v bunkách se zvýší nekolikanásobnou transformací, druhým vektorem, pricemž nekolikanásobné transformanty se vybírají rustem na živném médiu pri zvýšeném selekcním tlaku a vi) vyberou se pouze ty klony, které do genomu stabilne integrovaly nekolik kopií genové sekvence a geny rezistence pro selekcní markery.

Description

Oblast techniky
Vynález se týká způsobu produkce eukaryotické alkalické fosfatázy v kvasinkových buňkách. Tento způsob zahrnuje kroky: a) klonování genové sekvence do různých vektorů, b) transformace kvasinek, c) exprese a d) purifikace alkalické fosfatázy. Získaná fosfatáza má specifickou aktivitu větší než 3000 U/mg.
Dosavadní stav techniky
Alkalické fosfatázy (AP) jsou dimemí, zinek obsahující nespecifické fosfomonoesterázy, které se vyskytují v prokaryotických, a také v eukaryotických organismech, např. v E. coli a savcích (McComb et al., Alkaline Phosphatases, Plenům Press, New York, 1979). Srovnání primárních struktur různých alkalických fosfatáz ukázalo vysoký stupeň homologie (25 až 30 % homologie AP mezi E. coli a savci, Millán, Anticancer Res. 8, 995 až 1004, 1988, Harrís, Clin. Chim, Acta, 186, 133 až 150, 1989).
U lidí a vyšších živočichů obsahuje rodina AP čtyři členy, které jsou lokalizovány v různých genových lokusech (Millán, Anticancer Res., 8, 995 až 1004, 1988, Harrís, Clin. Chim. Acta, 186, 133 až 150, 1989). Rodina alkalické fosfatázy zahrnuje tkáňově specifická AP (placentární AP (PLAP), AP zárodečné linie (GCAP) a intestinální AP (IAP)) a tkáňově nespecifické AP (TnAP), které jsou primárně lokalizovány v játrech, ledvinách a kostech.
Rozhodující vlastnosti doposud známých AP je velká variabilita katalytické aktivity savčí AP, která má 10 až 100 krát vyšší hodnotu Kcats, než AP E. coli. Ze savčích AP projevuje nejvyšší specifickou aktivitu bovinní intestinální AP (blAP), Tato vlastnost činí blAP atraktivní pro biochemické aplikace, jako je například použití odpovídajících enzymových konjugátů jako diagnostické reagencie nebo pro defosforylaci DNA. Je popsán výskyt různých bovinních intestinálních alkalických fosfatáz, které mají různě velikou specifickou aktivitu v EP 0 955 369 a v práci Mánes et al. (J. Biol. Chem., 273, č. 36, 23353 až 23360, 1998). Doposud byla popsána rekombinantní exprese eukaryotických alkalických fosfatáz s nízkou aktivitou (do 3000 U/mg) v různých eukaryotických buněčných liniích, jako jsou například buňky CHO (blAP Í/WO 93/18139, Weissig et al, Biochem. J., 260, 503 až 508, 1993), buňky COS (lidská placentární AP/Berger et al., Biochemistry, 84, 4885 až 4889, 1987) nebo bakulovirové expresní systémy (lidská placentární ΑΡ/Davis et al., Biotechnology, 10, 1149 až 1150, 1992). Byla také popsána exprese aktivnějších bovinních intestinálních AP (specifická aktivita > 3000 U/mg) v buňkách CHO (blAP, II, III a lV/Manes et al., J. Biol, Chem., 273, č. 36, 23353 až 23360, 1998). Ale nevýhodou exprese alkalické fosfatázy v těchto expresních systémech je nízký výtěžek exprese, který činí rekombinantní produkci obzvláště vysoce aktivní AP neekonomickou.
Ačkoliv je v principu možné exprimovat eukaryotické alkalické fosfatázy v prokaryotických expresních hostitelích, jako je například E. coli (lidská placentární AP/Beck a Burtscher, Protein Expression a Purifícation, 5, 192 až 197, 1994), alkalické fosfatázy exprimované v prokaryotech nejsou gly kosy lov ány, což je esenciální zejména pro přípravu enzymových konjugátů.
Podstata vynálezu
V důsledku toho je cílem předkládaného vynálezu vyvinout robustní a stabilní expresní systém pro produkci gly kosy 1 ováných eukaryotických alkalických fosfatáz, které mají vysokou specifickou aktivitu, což díky vysokému výtěžku exprese umožňuje ekonomickou produkci takové alkalické fosfatázy a navíc poskytuje enzym, jehož vlastnosti jsou srovnatelné s nativní alkalickou
- 1 CZ 302558 B6 fosfatázou s vysokou nebo nízkou aktivitou (komerčně dostupná například od firmy Roche Diagnostics GmbH, Biozyme, Oriental Yeast), co se týče například specifické aktivity a tepelné stability.
Předmětem vynálezu je způsob produkce eukaryotické alkalické fosfatázy v kvasinkových buňkách, jehož podstata spočívá v tom, že se
I) aj genová sekvence eukaryotické alkalické fosfatázy klonuje do prvního vektoru majícího gen rezistence pro první selekční markér;
a3) genová sekvence eukaryotické alkalické fosfatázy se klonuje do druhého vektoru majícího gen rezistence pro druhý selekční markér;
přičemž první selekční markér se liší od druhého selekčního markéru;
b) kvasinkové buňky se transformují prvním vektorem z kroku aj a transformanty, které integrovaly gen rezistence pro první selekční markér a genovou sekvenci eukaryotické alkalické fosfatázy do genomu se vybírají růstem na živném médiu obsahujícím nízkou koncentraci prvního selekčního markéru,
c) počet kopií genu v buňkách získaných v kroku b) se zvýší několikanásobnou transformací prvním vektorem, přičemž několikanásobné transformanty se vybírají růstem na živném médiu při zvýšeném selekčním tlaku,
d) několikanásobné transformanty z kroku c) se transformují druhým vektorem z kroku a3) a transformanty, které integrovaly gen rezistence pro druhý selekční markér a genovou sekvenci eukaryotické alkalické fosfatázy do genomu se vybírají růstem na živném médiu obsahujícím nízkou koncentraci druhého selekčního markéru,
e) počet kopií genu v buňkách získaných v kroku d) se zvýší několikanásobnou transformací druhým vektorem, přičemž několikanásobné transformanty se vybírají růstem na živném médiu při zvýšeném selekčním tlaku,
f) vyberou se ty klony, které do genomu stabilně integrovaly několik kopií genové sekvence eukaryotické alkalické fosfatázy a geny rezistence pro selekční markéry;
II) v klonech z kroku I)f) se exprimuje genová sekvence eukaryotické alkalické fosfatázy; a
III) alkalická fosfatáza získaná z kroku II) se purifikuje.
Ve výhodných provedeních tohoto způsobu
- použitá genová sekvence odpovídá sekv. id. č. 1 nebo sekv. id. č. 5; a
- používá se methy lotrofních kvasinek, zejména kvasinkového kmene Pichia pastořis nebo Hansenula poiymorpha.
Výhodná genová sekvence je DNA sekvence, která kóduje eukaryotickou alkalickou fosfatázu, která má specifickou aktivitu větší než 3000 U/mg a ve speciálních případech větší než 7000 U/mg až přibližně 10 000 U/mg. Například bylo prokázáno, že podle vynálezu je vyhovující DNA sekvence podle sekv.id.č.l. Obzvláště je výhodná DNA sekvence s optimalizovanými kodony, která odpovídá genové sekvenci sekv. id. č. 1 na úrovni aminokyselin. Optimalizace kodonů znamená, že každý kodon například ze sekv. id. č. 1 byl optimalizován umlčenými mutacemi, tj. změnami na úrovni DNA, které ale nemají žádný účinek na aminokyselinové úrovni, aby se zvýšila translace podle požadavků vybraného expresního hostitele, což má za následek například vznik genové sekvence podle sekv. id. č. 5. Ale do vektoru je také možné zavést jiné sek vence než sekv. id. č. 1, které kódují alkalické fosfatázy a jsou volitelně s optimalizovanými kodony, jako je například blAPI, III, IV (DE 198 19 962 a EP 0 955 369). Pro způsob podle vynálezu je obzvláště výhodné použít genovou sekvenci s optimalizovanými kodony podle sekv. id. č. 5. Odpovídající genová sekvence je pak klonována do jednoho vektoru nebo několika vektorů, které pak jsou vybírány v závislosti na transformovaném hostiteli.
Methylotrofické kvasinky, např. Pichia pastoris, Hansenula polymorpha, a také další kvasinky, jako je například Saccharomyces cerevisiae, Yarrowia lipolytica nebo Schizosaccharomyces pombe,\sQ\x obzvláště vhodné jako kvasinkový hostitel. Odborníkovi jsou známy vhodné vektory, jako jsou například pPICTaA, pIIC9K, vektory Yes, pTEFl/Zeo, pYDI (např. Invitrogen). Expresní vektor, který je takto vytvořen, je výhodně transformován do různých kmenů Pichia pastoris a stabilně integrován do genomu. Stabilní integrace do kvasinkového genomu má výhodu, že během následné produkce například eukaryotické vysoce aktivní alkalické fosfatázy ve velkoobjemových fermentech není vyžadován selekční tlak. Stabilní integrace do genomu znamená, že expresní vektor je zaveden do genomu například Pichia pastoris prostřednictvím homologní rekombinace a je tedy dědičně přenášen jako permanentní složka z generace na generaci (Cregg, J. M. et al., Mol. Cell. Biol., 5, 3376 až 3385, 1985).
V methylotrofických kvasinkách byl počet kopií genu zvýšen mnohonásobnou transformací za současného zvyšování selekčního tlaku vhodným selekčním markérem, např. antibiotikem, jako je například Zeocin® nebo Genticin (G418) nebo auxotrofním markérem, ve kterém mohou přežít pouze ty klony, které integrovaly stabilně několik kopií expresního vektoru do genomu. Aby byly rezistentní na vyšší koncentrace antibiotika použitého jako selekční markér, je nutné, aby klony produkovaly stoupající množství proteinu. To může být dosaženo například mnohonásobnou integrací expresního vektoru, kteiý obsahuje gen rezistence na antibiotikum použité jako selekční markér navíc k expresní kazetě pro vysoce aktivní alkalickou fosfatázu.
Cíle ekonomické produkce eukaryotické alkalické fosfatázy v robustním a stabilním expresním systému s vysokým výtěžkem exprese nemůže být dosaženo, dokud nebudou kombinována opatření (a) až (f). Tudíž například transformace kmenu X-33 Pichia pastoris expresním vektorem, který obsahuje gen blAPII podle sekv. id. č. 1, nevede bez těchto opatření k žádoucímu výsledku (viz příklady 1 a 2). Ačkoliv tento proces umožnil významné zvýšení výtěžku exprese ve srovnání s expresí blAPII v buňkách CHO (Mánes et al., J. Biol. Chem., 273, č. 36, 23353 až 23360, 1998), neposkytl ekonomickou produkci rekombinantní alkalické fosfatázy.
Jedno z nezbytných opatření způsobu podle vynálezu je syntéza genové sekvence s optimalizovanými kodony. Kompletní syntéza de novo genu dlouhého přibližně 1,5 kb, který kóduje eukaryotickou vysoce aktivní alkalickou fosfatázu, byla nezbytná, aby se optimalizoval každý kodon pro expresi v kvasinkách. Bylo možné optimalizovat každý kodon, jak bylo vyžadováno, retranslací aminokyselinové sekvence eukaryotické vysoce aktivní alkalické fosfatázy podle sekv. id. č. 4 (blAPII) a s použitím degenerovaného kódu. Za tímto účelem byl gen rozdělen na 28 olígonukleotidů, které byly dlouhé 54 až 82 nukleotidů. Oligonukleotidy byly navrženy jako střídavé sekvence fragmentů 5' a 3' konců sense vlákna a antisense vlákna, které se komplementárně překrývaly se sousedními oligonukleotidy. Překrývající se úsek byl pokaždé vybrán tak, aby bylo velkou měrou zabráněno nespecifické vazbě v průběhu nasedání primérů v následné reakci PCR. Oligonukleotidy na 5' a 3' koncích genu byly opatřeny místy rozpoznávání pro restrikční endonukleázy v protisměru a po směru od kódující oblasti, které mohly být použity pro pozdější inzercí syntetického genu podle sekv. id. Č. 5 do expresních vektorů. Tedy v protisměru bylo zavedeno místo rozpoznávání pro restrikční endonukleázou EcoRI a po směru bylo zavedeno místo rozpoznávání pro restrikční endonukleázu Asp718. Sekvence oligonukleotidů jsou ukázány v sekv. id. č. 6 až 33.
Syntéza genu byla prováděna prostřednictvím reakce PCR. Za tímto účelem byla kódující oblast nejdříve rozdělena na tři segmenty (oligonukleotidy 6 až 15, 16 až 23, 24 až 33) a tyto segmenty byly vytvářeny v oddělených reakcích PCR. Během syntézy genu pomocí reakce PCR s použitím
-3CZ 302558 B6 překrývajících se komplementárních oligonukleotidu je genový fragment po krocích prodlužován za vzniku kompletního produktu, kterýje pak amplifikován v dalších cyklech. Teplota pro nasedání primerů v tomto procesu závisí na překrývajícím se úseku s nejnižší teplotou tání.
Tři segmenty pak byly analyzovány elektroforézou na agarózovém gelu, produkty, které měly očekávanou délku, byly izolovány z gelu pomocí soupravy pro extrakci z gelu QIAquick gel extraction kit (Qiagen) a syntetizovány v další reakci PCR, aby vznikl kompletní genový produkt. V tomto procesu byla reakce PCR prováděna v prvních 5 cyklech bez přidání primerů na 5' konci a na 3' konci celého genu, takže zpočátku bylo z těchto tří segmentů vytvořeno pouze několik fragmentů genového produktu, který měl očekávanou délku. Teplota pro nasedání primerů závisela na překrývajícím se úseku s nejnižší teplotou tání. Pak byly přidány koncové priméry a teplota pro nasedání primerů byla zvýšena tak, aby odpovídala teplotě pro nasedání primerů toho primerů, který měl nejnižší teplotou tání. Genový fragment, který měl očekávanou délku, byl silně amplifikován v dalších 25 cyklech.
PCR směs byla analyzována elektroforézou na agarózovém gelu a byl izolován genový fragment mající očekávanou délku (QIAquick gel extraction kit/Qiagen).
Klonování tohoto PCR fragmentu, transformace do Pichia pastoris a exprese je popsána v příkladu 3.
Gen vysoce aktivní alkalické fosfatázy s optimalizovanými kodony umožnil, že výtěžek exprese byl zvýšen třikrát ve srovnání s prvními experimenty s genem divokého typu.
Avšak tyto klony neposkytly ekonomický způsob produkce vysoce aktivní alkalické fosfatázy.
Jedno opatření, které může zvýšit výtěžek exprese heterologních a homolognich proteinů v Pichia pastoris, je zvýšení počtu kopií genu v buňce mnohonásobnou transformací. Toto opatření může zmnožit transkripění produkt, tj. mRNA cílového genu. Počet kopií genu je zvýšen mnohonásobnou transformací klonu obsahujícího expresní vektor při současně stoupajícím selekčním tlaku během následujícího růstu transformantů na živných miskách obsahujících zvýšené koncentrace antibiotika použitého jako selekční markér. Při tomto postupuje expresní klon, který již přijal alespoň jednu kopii expresního vektoru z prvního transformačního cyklu, opět učiněn kompetentním (viz příklad 1) a je znovu transformován expresním vektorem. Jsou vybírány transformanty, které integrovaly několik kopií expresního vektoru do genomu, nanesením na živné misky s vyšším selekčním tlakem, tj. misky obsahují vyšší koncentraci antibiotika (např. Zeocii/j použitého jako selekční markér během prvního transformačního cyklu. Pro tento účel je zjištěna nejvyšší koncentrace antibiotika použitého jako selekční markér, ve které klon z prvního transformačního cyklu ještě roste, a koncentrace antibiotika použitého jako selekční markér je zvýšena podle výše určené prahové hodnoty pro misky s YPDS agarem pro další transformaci. Zvýšení počtu kopií expresního vektoru také zvyšuje počet kopií genu rezistence, kterýje složkou expresního vektoru, a tedy také zvyšuje rezistenci na vyšší koncentraci antibiotika použitého jako selekční markér. Je také možné vybírat klony obsahující různý počet kopií expresního vektoru v genomu změnami koncentrace antibiotika použitého jako selekční markér na živných miskách (přibližně 100 až 2000 pg/ml/ viz příklad 4).
Další opatření, které může být použito pro zvýšení výtěžku exprese heterologních a homo logn ich proteinů v kvasinkách, jako je například Pichia pas toris, je zvýšení počtu kopií genu mnohonásobnou selekcí. Aby se toho dosáhlo, je expresní klon, který již byl optimalizován mnohonásobnou transformací expresním vektorem obsahujícím expresní kazetu s cílovým genem (např. gen, který kóduje vysoce aktivní alkalickou fosfatázu podle sekv. id. č. 5) a gen rezistence pro první antibiotikum použité jako selekční markér (např. Zeociné®), transformován druhým expresním vektorem, který obsahuje cílový gen (např. gen, který kóduje vysoce aktivní alkalickou fosfatázu podle sekv. id. ě. 5) a gen rezistence pro druhé antibiotikum (např. Genticin (G418) použité jako selekční markér. Když jsou pak transformanty naneseny na živné misky, které obsa-4CZ 302558 B6 hují druhé antibiotikum jako selekční markér, jsou vybrány pouze ty klony, které přijaly také alespoň jednu kopii expresního vektoru obsahujícího gen rezistence pro druhé antibiotikum použitéjako selekční markér navíc ke kopii expresního vektoru obsahujícího gen rezistence pro první antibiotikum použitéjako selekční markér. Tyto expresní klony mohou být nyní dále podrobeny další mnohonásobné transformaci expresním vektorem obsahujícím gen rezistence pro druhé antibiotikum použitéjako selekční markér (viz příklad 5).
Kombinací mnohonásobné transformace a dvojité selekce bylo možné zvýšit výtěžek exprese čtyřikrát ve srovnání s výtěžkem exprese klonů obsahujících gen s optimalizovanými kodony io z prvního transformačního cyklu.
Rekombinantní alkalická fosfatáza může být extrahována z biomasy metodami extrakce, které jsou v principu odborníkovi známy (např. Protein Purification, Springer Verlag, editor Robert Scopes, 1982). Pás s čistým produktem, který má specifickou aktivitu větší než 7000 U/mg je získán metodami chromatografieké separace a zejména metodami používajícími v koloně hydrofobní materiál a výměník kationtů.
Purifikovaný produkt byl podroben N-koncovému sekvencování, aby se charakterizovala rekombinantní vysoce aktivní alkalická fosfatáza.
Byla vymezena dominantní sekvence EAEAEFLIPA (sekv. id. č. 36). Sekvence nepochybně koreluje s N-koncovou sekvencí AP“LIPA“ (sekv. id. Č. 37) a se spojovacím peptidovým konstruktem EAEAEF (sekv. id. ě. 38), který je vytvořen strategií klonování genové sekvence do vektoru a štěpením signálního peptidu α-faktoru signální peptidázou Kex2 (např. Invitrogen).
Byla zkoumána stabilita rekombinantního produktu alkalické fosfatázy ve srovnání s přirozeně se vyskytující alkalickou fosfatázou. Když byly roztoky podrobeny tepelnému stresu (55 °C), poskytly vzorky srovnatelné výsledky.
so Proto předkládaný vynález popisuje poprvé způsob, který umožňuje ekonomickou produkci rekombinantní alkalické fosfatázy ze savčích buněk, jako jsou například bovinní intestinální buňky, která má vlastnosti srovnatelné s nativní vysoce aktivní bovinní intestinální alkalickou fosfatázou a je gly kosy lovaná.
Předkládaný vynález se také týká DNA sekvence podle sekv. id. č. 5 jako genové sekvence s optimalizovanými kodony pro expresi genu pro vysoce aktivní alkalickou fosfatázu v Pichia pastoris.
Dalším předmětem vynálezu je vektor obsahující sekv. id. č. 5 a obzvláště výhodně vektor pHAP10-3 podle obr. 2. pHAP10-3 je vektor pPICZaA, který je komerčně dostupný (Invitrogen), a obsahuje gen podle vynálezu podle sekv. id. ě. 5, který je pod kontrolou promotoru AOX 1.
Dalším předmětem vynálezu je hostitelský kmen, který byl transformován vektory podle vynále45 zu. Obzvláště výhodný je kmen X-33 Pichia pastoris transformovaný vektorem pHAP10-3.
Dalším výhodným vektorem je vektor, který obsahuje celou expresní kazetu z pHAP10-3, která v podstatě obsahuje promotor AOX 1, signální peptid α-faktoru ze Saccharomyces cerevisiae, který je klonován do správného čtecího rámce za signální peptid, cílový gen s optimalizovanými kodony podle sekv. id. ě. 5, který kóduje vysoce aktivní alkalickou fosfatázu, a úsek term i nace transkripce AOX 1 (viz obr. 3). Obzvláště výhodný je vektor pHAP 10-3/9K, který obsahuje komerčně dostupný vektor pPIC9K (Invitrogen) a expresní kazetu z pHAP 10-3 včetně syntetického genu podle sekv. id. č, 5.
- 5 CZ 302558 B6
Vektory pHAP 10-3 a pHAP 1O-3/9K jsou stejně významné, protože výsledný produkční klon obsahuje kopie obou vektorů.
Dalším předmětem vynálezu je hostitelský kmen, který byl transformován vektorem pHAPlO3/9K. Ale v kontextu předkládaného vynálezu jsou také vhodné další vektory a kmeny odborníkovi známé, jako jsou například vektory YES, pYDl, pTEF 1/ZEO (Invitrogen) a Saccharomyces cerevisiae. Schizosaccharomyces pombe. Hansenula polymorfa, Yarrowia lipolytica a obzvláště Pichia pastoris X-33. Kmen X-33 Pichia pastoris transformovaný vektorem pHAP10-3/9K je pro vynález obzvláště výhodný.
Proto dalším předmětem vynálezu je způsob produkce eukaryotické vysoce aktivní alkalické fosfatázy expresí proteinu v hostitelském kmeni, který byl transformován jedním nebo několika vektory podle vynálezu a obzvláště vektorem pHAP 10-3 nebo vektorem pHAP 10/3/9K. Kmeny Pichiapastoris, které byly transformovány vynálezeckými vektory, jsou pro vynálezecký způsob obzvláště výhodné. V této souvislosti je zejména výhodný kmen X-33 Pichia pastoris, který byl transformován vektorem pHAP 10-3 a pHAP 10-3/9K.
Přehled obrázků na výkresech
Obrázek 1
Plazmidová mapa expresního vektoru pHAP-Ι obsahujícího gen blAPII v pIICZaA (Invitrogen).
Obrázek 2
Plazmidová mapa expresního vektoru pHAP 10-3 obsahujícího syntetický gen v pP!C9K (Invitrogen).
Obrázek 3
Plazmidová mapa expresního vektoru pHAP 10-3/9K obsahující syntetický gen v pPIC9K (Invitrogen).
Zkratky
YPD: médium s dextrózou a s kvasinkovým peptonem
YPDS: médium s dextrózou, sorbitolem a s kvasinkovým peptonem
BMGY: pufrované komplexní médium s glycerolem
BMMY: pufrované komplexní médium s methanolem
Příklady provedení vynálezu
Příklad 1
Klonování genu blAPII
Gen blAPII podle sekv. id. č. 1 (EP 0 955 369, Mánes et al., J. Biol. Chem., 273, č. 36, 23353 až 23360, 1998) byl nejdříve v protisměru a po směru opatřen místy pro štěpení restrikční endonukleázou vhodnými pro klonování do expresních vektorů pro Pichia pastoris pomocí PCR a selekcí vhodných příměrů podle sekv. id. č. 2 a 3. Z tohoto důvodu bylo místo pro štěpení restrikční endonukleázou EcoRI připojeno v protisměru a místo pro štěpení restrikční endonukleázou Aspl78 I bylo připojeno po směru.
-6CZ 302558 B6
PCR fragment byl znovu štěpen EcoRI a Asp718 Ϊ (Roche Diagnostics GmbH), znovu izolován (QIAquick gel extraction kit/Qiagen), a pak ligován do vektorového fragmentu expresního vektoru pPICZotA (Invitrogen), který byl linearizován EcoRI a Asp7I8 I (Roche Diagnostics GmbH) a izolován (QIAquick gel extraction kit/Qiagen). V tomto vektoru je gen blAPII pod kontrolou promotoru AOX 1 (promotor pro alkoholoxidázu 1 z Pichia pastoris a indukovatelný methanolem) a je klonován do správného čtecího rámce za signální peptid α-faktoru ze Saccharomyces cerevisiae. Pomocí restrikční analýzy a sekvencováním pak bylo vyšetřováno, zda takto vložený genový fragment byl bez chyb. Expresní vektor takto vytvořený, který obsahuje gen blAPII, který kóduje eukaryotickou vysoce aktivní alkalickou fosfatázu, byl nazván pHAP-1 (viz obr. 1). Transformace pHAP-1 v Pichia pastoris
Pro transformaci pHAP-1 v Pichia pastoris X-33 a následnou integraci do genomu byl vektor nejdříve linearizován Sací (Roche Diagnostics GmbH). Transformace byla prováděna prostřednictvím elektroporace s použitím přístroje Gene Pulser II (Biorad).
Pro tento účel bylo 5 ml média YPD (Invitrogen) inokulováno kolonií kmene divokého typu Pichia pastoris a inkubováno přes noc za třepání ve 30 °C. 20Q ml čerstvého média YPD (Invitrogen) pak bylo inokulováno přenosem v poměru 1:2000 kulturou pěstovanou přes noc a inkubováno přes noc za třepání ve 30 °C, dokud OD60o nedosáhla hodnoty 1,3 až 1,5. Buňky byly stočeny (1500 x g/5 minut) a pelet byl resuspendován ve 200 ml ledově chladné sterilní vody (0 °C). Buňky byly opět stočeny (1500 x g/5 minut) a resuspendovány ve 100 ml ledově chladné sterilní vody (0 °C). Buňky byly opět stočeny a resuspendovány v 10 ml ledově chladného (0 °C) 1M sorbitolu (ICN). Buňky byly opět stočeny a resuspendovány v 0,5 ml ledově chladného (0 °C) IM sorbitolu (ICN). Buňky takto získané byly drženy na ledu a okamžitě použity pro transformaci.
Přibližně 1 pg DNA linearízovaného vektoru pHAP-1 bylo přidáno k 80 μΙ buněk a celá směs byla přenesena do ledově chladné (0 °C) elektroporační kyvety a inkubována dalších 5 minut na ledu. Pak byla kyveta přenesena do přístroje Gene Pulser U (Biorad) a byla prováděna transformace při nastavení parametrů 1 kV, 1 kO a 25 pF. Po elektroporaci byl ke směsi přidán 1 ml IM sorbitolu (ICN) a následně bylo naneseno 100 až 150 pl na YPDS misku s agarem (Invitrogen) obsahujícím 100 pg/ml Zeocinu(R) (Invitrogen). Misky pak byly inkubovány při 30 °C po dobu až 4 dnů.
Misky s médiem Raster MD (= minimální dextróza) byly naočkovány klony a byly dále analyzovány. Rostoucí klony byly vybrány, resuspendovány ve 20 pl sterilní vody, lyžovány 17,5 U lytikázy (Roce Diagnostics GmbH) (1 hodina, 37 °C) a přímo vyšetřeny na správnou integraci blAPII expresní kazety pomocí PCR.
Klony, které integrovaly kompletní expresní kazetu během transformace do genomu, pak byly použity v expresních experimentech.
Exprese vysoce aktivní alkalické fosfatázy ml média BMGY (Invitrogen) bylo inokulováno pozitivními klony a inkubováno pres noc za třepání ve 30 °C. Pak byla určována OD v 600 nm a 10 ml média GMMY (Invitrogen) bylo inokulováno přenosem tak, aby byla získána OD60o rovna 1. Médium BMMY (Invitrogen) obsahuje methanol (Mallinckrodt Baker B.V.), který indukuje expresi vysoce aktivní alkalické fosfatázy přes promotor AOX 1.
Třepací láhve byly inkubovány za třepání pře 30 °C, vzorky byly odebírány každých 24 hodin, byla zjišťována OD6oo, byl prováděn test aktivity exprese vysoce aktivní alkalické fosfatázy a byl
-7CZ 302558 B6 přidán 0,5% methanol (Mallinckrodit Baker B.V.) pro další indukci. Expresní experimenty byly prováděny po dobu 96 hodin.
Příklad 2
Test aktivity vysoce aktivní alkalické fosfatázy
Bylo odebráno 500 μΙ expresní kultury z příkladu 1, byla zjištěna 00«» a buňky byly stočeny. Supernatant byl uskladněn a buněčný pelet byl resuspendován pro lýzi v množství Y-PER.TM (50 až 300 μΙ/Pierce) na odpovídající OD600 a třepán po dobu I hodiny při teplotě místnosti. Lyzát pak byl stočen, aby se odstranila buněčná debris (15 000 x g/5 minut) a supernatant byl přenesen do čerstvých reakčních zkumavek. V testu aktivity pak bylo použito 5 μΙ lyzátu.
Princip testu aktivity je tentO.
AP
4-nitrofeny[fosfát + H2O —> 4-nitrofenol + PÍ
Měří se zvýšení absorbance ve 405 nm.
μΙ roztoku 4-n i trofenyl fosfátu (0,67 mol/1 4-nítrofeny (fosfátu. Na sůl (Roche Diagnostics GmbH)), bylo přidáno ke 3 ml diethanolaminového pufru (1 mol/1 diethanolamin (Merck), pH 9,8, 0,5 mmol/1 MgCl· (Riedel de Haenn)) a směs byla inkubována ve 37 °C. Pak byla započata reakce přidáním 5 μΙ lyzátu a byla zjišťována změna absorbance ve 37 °C po dobu 3 minut a byla vypočtena AA/min.
Aktivita pak byla vypočtena podle následujícího vzorce:
3,10 1 aktivita =-x AA/min x-(U/ml roztok vzorku) ε x 0,005 χ 1 faktor x ε - 18,2 [1 x mmol’1 x cm'1] faktor x = faktor koncentrace po buněčné lýzi
Aktivita média supematantu expresních kultur byla určována podobně. Reakce v tomto případě také začínala s 5 μΙ supematantu, ale navíc byl přidán 0,5mM ZnCL. V tomto případě byl výpočet prováděn bez faktoru x.
Příklad 3
Klonování PCR fragmentu ze syntetického genu
PCR fragment byl znovu štěpen EcoRI a Asp718 (Roche Diagnostics GmbH), znovu izolován (QIAquick gel extraction kit/Qiagen), a pak ligován do vektorového fragmentu expresního vektoru pPICZaA (Invitrogen), který byl línearizován s EcoRI a Asp718 (Roche Diagnostics GmbH) a izolován (QIAquick gel extraction kit/Qiagen). V tomto vektoru je syntetický gen pod kontrolou promotoru AOX 1 (promotor pro alkoholoxidázu 1 z Picchia pastoris a indukovatelný methanolem (Mallinckrodt Baker B.V.)) a je klonován do správného čtecího rámce za signální peptid afaktoru z Saccharomyces cerevisiae. Pomocí restrikční analýzy a sekvencováním pak bylo vyšetřováno, zda takto vložený genový fragment byl bez chyb. Expresní vektor takto vytvořený, který
-8CZ 302558 B6 obsahuje syntetický gen, který kóduje eukaryotickou vysoce aktivní alkalickou fosfatázu, byl nazván pHAP10-3 (viz obr. 2).
Transformace pHAP10-3 v Pichia pastoris
Pro transformaci pHAP10-3 a Pichhia pastoris X-33 a následnou integraci do genomu byl vektor nejdříve linearizován Sací (Roche Diagnostics GmbH). Transformace byla prováděna prostřednictvím elektroporace s použitím přístroje Gene Pulser II (Biorad).
Pro tento účel bylo 5 ml média YDP (Invitrogen) inokulováno kolonii Pichia pastoris a inkubováno přes noc za třepání ve 30 °C. 200 ml čerstvého média YPD (Invitrogen) pak bylo přenosem inokulováno v poměru 1:2000 kulturou pěstovanou přes noc a inkubováno přes noc za třepání ve 30 °C, dokud ODňoo nedosáhla hodnoty 1,3 až 1,5. Buňky byly stočeny (1500x g/5 minut) a resuspendovány ve 100 ml ledově chladné sterilní vody (0 °C). Buňky byly opět stočeny a resuspendovány v 10 ml ledově chladného (0 °C) ÍM sorbitolu (ICN). Buňky byly opět stočeny a resupsendovány v 0,5 ml ledově chladného (0 °C) ÍM sorbitolu (ICN). Buňky takto získané byly drženy na ledu a okamžitě použity pro transformaci.
Přibližně i pg DNA linearizovaného vektoru pHAP10-3 bylo přidáno k 80 μΐ buněk a celá směs byla přenesena do ledově chladné (0 °C) elektroporační kyvety a inkubována dalších 5 minut na ledu. Pak byla kyveta přenesena do přístroje Gene Pulser II (Biorad) a byla prováděna transformace při 1 kV, I kQ a 25 pF. Po elektroporací byl ke směsi přidán 1 ml ÍM sorbitolu (ICN) a následně bylo naneseno 100 až 150 μΙ na YPDS misku s agarem (Invitrogen) obsahujícím 100 pg/ml ZeocinutR) (Invitrogen). Misky pak byly inkubovány při 30 °C po dobu 2 až 4 dnů.
Misky s médiem Raste MD (= minimální dextróza) byly naočkovány klony a byly dále analyzovány. Rostoucí klony byly vybrány, resuspendovány ve 20 pl sterilní vody, lyžovány 17,5 U lytikázy (Roche Diagnostics GmbH) (1 hodina, 37 °C) a přímo vyšetřeny na správnou integraci syntetické AP expresní kazety pomocí PCR.
Klony, které integrovaly kompletní expresní kazetu během transformace do genomu, pak byly použity v expresních experimentech.
Exprese vysoce aktivní alkalické fosfatázy ml média BMGY (Invitrogen) bylo inokulováno pozitivními klony a inkubováno přes noc za třepání ve 30 °C. Pak byla určována OD v 600 nm a 10 ml média BMMY (Invitrogen) bylo inokulováno přenosem tak, aby byla získána ODůoo rovna 1. Médium BMMY (Invitrogen) obsahuje methanoí (Mallinckrodt Baker B.V.), který indukuje expresi vysoce aktivní alkalické fosfatázy přes promotor AOX1.
Třepací láhve byly inkubovány za třepání při 30 °C, vzorky byly odebírány každých 24 hodin, byla zjišťována OD6oo, byl prováděn test aktivity exprese vysoce aktivní alkalické fosfatázy a byl přidán 0,5% methanoí (Mallinckrodt Baker B.V.) pro další indukci. Expresní experimenty byly prováděny po dobu 96 hodin.
Test aktivity vysoce aktivní alkalické fosfatázy
Bylo odebráno 500 pl expresní kultury, byla zjišťována ODďqo a buňky byly stočeny. Supernatant byl uskladněn a buněčný pelet byl resuspendován pro lýzi v množství Y-PERTM (50 až 300 pl/Pierce) na odpovídající OD600 a třepán po dobu 1 hodiny při teplotě místnosti. Lyzát byl pak stočen, aby se odstranila buněčná debris (15000 x g/5 minut) a supernatant byl přenesen do čerstvých reakčních zkumavek. V testu aktivity pak bylo použito 5 pl lyzátu.
Test aktivity byl prováděn tak, jak bylo popsáno výše.
-9 CZ 302558 B6
Příklad 4
Zvýšení výtěžku exprese mnohonásobnou transformací
Nejlepší klony z expresních experimentů byly po řadě připraveny pro exprrapolaci, jak bylo popsáno výše, a opět transformovány 1 gg DNA linearizovaného vektoru pl IAP10-3 a transformační směs byla nanesena na misky s agarem YPDS (Invitrogen) obsahujícím 1000 až 2000 gg/ml Zeocínu(K) (Invitrogen). V důsledku toho byl selekční tlak zvýšen do lakově míry, že mohly růst io pouze klony, které integrovaly několik kopií expresního vektoru pHAPlO—3, a tedy také několik kopií příslušného genu rezistence (v tomto případě na ZeocÍníR}) do genomu. Protein rezistence na Zeocin(R) je produkt bleomycinového genu Streptoalloteichus hinduslamts (Chalmels T. et al.,
Curr. Genet., 20, 309 až 314, 1991, Drocourt, D., et al., Nucleic Acid Research, 18, 4009, 1990), který váže Zeocintk) ve stechiometriekém poměru koncentrací, a tudíž činí buňky rezistentní na
Zeocin(R). Čím vyšší je koncentrace ZeocÍnu(R) na miskách s agarem YPDS, tím více proteinu rezistence musí buňka vytvořit, aby kvantitativně vázala Zeocínllí), a tak mohla růst. Túje možné například tehdy, když byly do genomu integrovány mnohonásobné kopie genu rezistence. Jakje popsáno výše, klony byly transferem naočkovány na s misky médiem Raste MD a analýzou PCR v nich byla opět kontrolována správná integrace haAP expresní kazety, jak je popsáno výše. Pak
2o byly tyto klony po řadě testovány na aktivitu haAP, jak je popsáno výše.
Příklad 5
2? Zvýšení výtěžku exprese použitím druhého selekčního tlaku
Zvýšení koncentrace zeocinu(R) nad 2000 gg/ml nevedlo ke zlepšení výtěžku exprese vysoce aktivní alkalické fosfatázy. Aby se dále zvýšil počet kopií genu v expresních klonech genu podle sekv. id. č. 5, který kóduje vysoce aktivní alkalickou fosfatázu a který má kodony optimalizované pro expresi ve kvasinkách, byla vybírána integrace dalších expresních vektorů do genomu expresního klonu pocházejícího z příkladů 3 a 4, který měl nejvyšší výtěžek exprese, pomocí druhého selekčního tlaku, výhodně G418 (Roche Diagnostics GmbH). Za tímto účelem byla celá expresní kazeta z pHAP10-3 obsahující promotor AOXI, signální peptid cxíáktoru ze Saccharomyces cerevisiae, gen vysoce aktivní alkalické fosfatázy s optimalizovanými kodony podle sekv.
id. č. 5 a úsek terminace transkripce AOX 1, izolovaná pomocí PCR s použitím náležitě vybraných primerů, jak jsou popsány níže, klonována do vektoru plC9K, jehož integrace do genomu Pichia pastoris byla vybírána pomocí G418 (Roche Diagnostics GmbH). Primery jsou ukázány v sekv. id. Č. 34 a 35.
PCR směs byla analyzována elektroforézou na agarózovém gelu, genový fragment mající očekávanou délku byl izolován QIAquíck gel extraction kit/Qiagen), opět štěpen Sací a Notl (Roche Diagnostics GmbH), následně znovu izolován z agarózového gelu (QIAquíck gel extraction kit/Qiagen) a ligován do izolovaného vektorového fragmentu z pIC9K, který byl také 1 inearizován Sacl/Notl (Roche Diagnostics GmbH). To zajistilo, že celá expresní kazeta zpHAP10-3 se vyskytovala v identické formě v pPIC9K. Vložený fragment byl kontrolován pomocí restrikění analýzy sekvencováním s hraničními úseky. Expresní vektor takto vytvořený byl nazván pHAPI0-3/9K (viz obr.3).
Klony s nej vyšším výtěžkem exprese haAP z mnohonásobné transférmace s pHAP10-3 (rezistence na zeocin) byly připraveny pro elektroporaci, jak je popsáno výše, a transformovány, jakje popsáno výše, 1 gg vektorového fragmentu z pHAPI0-3/9K linearizovaného Sací (Roche Diagnostics GmbH). Transformační směs byla pak uskladněna po dobu 1 až 3 dnů ve 4 °C v 1M sorbitolu (ICN) (pro vytvoření rezistence na G418) a 100 až 200 μΙ bylo naneseno na misky YPD (Invitrogen) obsahující I, 2 a 4 mg/ml G418 (Roche Diagnostics GmbH) a misky byly inkubo55 vány po dobu 3 až 5 dnů ve 30 °C. Výsledné klony byly opět vyšetřeny prostřednictvím testů
- 10CZ 302558 B6 aktivity na zvýšenou expresi eukaryotické vysoce aktivní alkalické fosfatázy, jak je popsáno výše.
Seznam sekvencí <160> 38 <170> Patentln Ver. 2.1 io <210>l <211> 1476 <212>DNA <213> Bovinní <400> 1 gaattcctca tcccagctga ggaggaaaac cccgccttct ggaaccgcca ggcagcccag 60 gcccttgatg tagccaagaa gttgcagccg atccagacag ctgccaagaa tgtcatcctc 120 ttcttggggg atgggatggg ggtgcctacg gtgacagcca ctcggatcct aaaggggcag 130 atgaatggca aactgggacc tgagacaccc ctggccatgg accagttccc atacgtggct 240 ctgtccaaga catacaacgt ggacagacag gtgccagaca gcgcaggcac tgccactgcc 300 tacctgtgtg gggtcaaggg caactacaga accatcggtg taagtgcagc cgcccgctac 360 aatcagtgca acacgacacg tgggaatgag gtcacgtctg tgatcaaccg ggccaagaaa 420 gcagggaagg ccgtgggagt ggtgaccacc accagggtgc agcatgcctc cccagccggg 4Θ0 gcctacgcgc acacggtgaa ccgaaactgg tactcagacg ccgacctgcc tgctgatgca 540 cagaagaatg gctgccagga catcgccgca cagctggtct acaacatgga tattgacgtg 600 atcctgggtg gaggccgaat gtacatgttt cctgagggga ccccagaccc tgaataccca 660 gatgatgcca gtgtgaatgg agtccggaag gacaagcaga acctggtgca ggaatggcag 720 gccaagcacc agggagccca gtatgtgtgg aaccgcactg cgctccttca ggcggccgat 780 gactccagtg taacacaqct catgggcctc tttgagccgg cagacatgaa gtataatgtt 840 cagcaagacc acaccaagga cccgaccctg gcggagatga cggaggcggc cctgcaagtg 900 ctgagcagga acccccgggg cttctacctc ttcgtggagg gaggccgcat tgaccacggt 960 caccatgacg gcaaagctta tatggcactg actgaggcga tcatgtttga caatgccatc 1020 gccaaggcta acgagctcac tagcgaactg gacacgctga tccttgtcac tgcagaccac 1080 tcccatgtct tctcttttgg tggctacaca ctgcgtggga cctccatttt cggtctggcc 1140 cccggcaagg ccttagacag caagtcctac acctccatcc tctatggcaa tggcccaggc 1200 tatgcgcttg gcgggggctc gaggcccgat gttaatggca gcacaagcga ggaaccctca 1260 taccggcagc aggcggccgt gcccctggct agcgagaccc acgggggcga agacgtggcg 1320 gtgttcgcgc gaggcccgca ggcgcacctg gtgcacggcg tgcaggagga gaccttcgtg 1380 gcgcacatca tggcctttgc gggctgcgtg gagccctaca ccgactgcaa tctgccagcc 1440 cccgccaccg ccaccagcat ccccgactag ggtacc 1476 <21O>2 <211> 40 <212> DNA <213> Syntetické sekvence <220>
<223> Popis syntetické sekvence: syntetická 1 <400> 2 gcgcgaattc ctcatcccag ctgaggagga aaaccccgcc 4 0 <2103 <211> 36 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223> Popis syntetické sekvence: syntetická 5 <4003 cgcgggtacc ctagtcgggg atgctggtgg cggtgg 36 <210>4 o <211>487 <212> PRT <213> Bovinní <400>4
Leu 1 Ile Pro Ala Glu 5 Glu Glu Asn Pro Ala 10 Phe Trp Asn Arg Gin 15 Ala
Ala Gin Ala Leu 20 Asp Val Ala Lys Lys 25 Leu Gin Pro Ile Gin 30 Thr Jda
Ala Lys Asn 35 Val Ile Leu Phe Leu 40 Gly Asp Gly Met Gly 45 Val Pro Thr
Val Thr 50 Ala Thr Arg Ile Leu 55 Lys Gly Gin Met Asn 60 Gly Lys Leu Gly
Pro 65 Glu Thr Pro Leu Ala 70 Met Asp Gin Phe Pro 75 Tyr Val Ala Leu Ser 80
Lys Thr Tyr Asn Val 85 Asp Arg Gin Val Pro 90 Asp Ser Ala Gly Thr 55 Ala
Thr Ala Tyr Leu 100 Cys Gly Val Lys Gly 105 Asn Tyr Arg Thr Ile 110 Gly Val
Ser Ala Ala 115 Ala Arg Tyr Asn Gin 120 Cys Asn Thr Thr Arg 125 Gly Asn Glu
Val Thr 130 Ser Val Ile Asn Arg 135 Ala Lys Lys Ala Gly 140 Lys Ala Val Gly
Val 145 Val Thr Thr Thr Arg 150 Val Gin His Ala Ser 155 Pro Ala Gly Ala Tyr 160
Ala His Thr Val Asn 165 Arg Asn Trp Tyr Ser 170 Asp Ala Asp Leu Pro 175 Ala
Asp Ala Gin Lys 180 Asn Gly Cys Gin Asp 185 Ile Ala Ala Gin Leu 190 Val Tyr
Asn Met Asp 195 Ile Asp Val Ile Leu 200 Gly Gly Gly Arg Met 205 Tyr Met Phe
Pro Glu 210 Gly Thr Pro Asp Pro 215 Glu Tyr Pro Asp Asp 220 Ala Ser Val Asn
Gly 225 Val Arg Lys Asp Lys 230 Gin Asn Leu Val Gin 235 Glu Trp Gin Ala Lys 240
- 12CZ 302558 B6
His Gin Gly Ala Gin 245 Tyr Val Trp Asn Arg 250 Thr Ala Leu Leu Gin 255 Ala
Ala Asp Asp Ser Ser Val Thr His Leu Met Gly Leu Phe Glu Pro Ala
260 265 270
Asp Met Lys Tyr Asn Val Gin Gin Asp His Thr Lys Asp Pro Thr Leu
275 280 285
Ala Glu Met Thr Glu Ala Ala Leu Gin Val Leu Ser Arg Asn Pro Arg
290 295 300
Gly Phe Tyr Leu Phe Val Glu Gly Gly Arg Ile Asp His Gly His nis
305 310 315 320
Asp Gly Lys Ala Tyr Met Ala Leu Thr Glu Ala Ile Met Phe Asp Asn
325 330 335
Ala Ile Ala Lys Ala Asn Glu Leu Thr Ser Glu Leu Asp Thr Leu Ile
340 345 350
Leu Val Thr Ala Asp His Ser His Val Phe Ser Phe Gly Gly Tyr Thr
355 360 365
Leu Arg Gly Thr Ser Ile Phe Gly Leu Ala Pro Gly Lys Ala Leu Asp
370 375 380
Ser Lys Ser Tyr Thr Ser Ile Leu Tyr Gly Asn Gly Pro Gly Tyr Ala
385 390 395 400
Leu Gly Gly Gly Ser Arg Pro Asp Val Asn Gly Ser Thr Ser Glu Glu
405 410 415
Pro Ser Tyr Arg Gin Gin Ala Ala Val Pro Leu Ala Ser Glu Thr His
420 425 430
Gly Gly Glu Asp Val Ala Val Phe Ala Arg Gly Pro Gin Ala His Leu
435 440 445
Val His Gly Val Gin Glu Glu Thr Phe Val Ala His Ile Met Ala Phe
450 455 460
Tkla Gly Cys Val Glu Pro Tyr Thr Asp Cys Asn Leu Pro Ala Pro Ala
465 470 475 480
Thr Ala Thr Ser Ile Pro Asp
485 <210>5 <211> 1476 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223> Popis syntetické sekvence: syntetická
- 13 CZ 302558 B6 <400 5 gaattcttga ttccagctga agaagaaaat ccagettttt ggaatagaca agctgctcaa 60 gctttggatg ttgctaagaa gttgcaacca attcaaactg ctgctaagaa tgttattttg 120 tttttgggtg atggtatggg tgttccaact gttactgcta ctagaatttt gaagggtcaa 180 atgaatggta agttgggtcc agaaactcca ttggctatgg atcaatttcc atacgttgct 240 ttgtčtaaga cttacaatgt tgatagacaa gttccagatt ctgctggtac tgctactgct 300 tacttgtgtg gtgttaaggg taattacaga actattggtg tttctgctgc tgctagatac 360 aatcaatgta atactactag aggtaatgaa gttacttctg ttautaatag agctaagaag 420 gctggtaagg ctgctggtgt tgttactact actagagttc aacatgcttc tccagctggt 480 gcttacgctc atactgttsa tagaaattgg tactctgatg ctgatttgcc agctgatgct 540 caaaagaatg gttgtcaaga tattgctgct caattggttt acaatatgga tattgatgtt 600 attttgggtg gtggtagaat gtacatgttt ccagaaggta ctccagatcc agaataccca 660 gatgatgctt ctgttaatgg tgttagaaag gataagcaaa atttggttca agaatggcaa 720 gctaagcatc aaggtgctca atatgtttgg aatagaactg ctttgttgca agctgctgat 780 gattctagtg ttactcattt gatgggtttg tttgaaccag ctgatatgaa gtataatgtt 840 caacaagatc atactaagga tccaactttg gctgaaatga ctgaagctgc tttgcaagtt 900 ttgtctagaa atccaagagg tttttacttg tttgttgaag gtggtagaat tgatcatggt 960 catcatgatg gtaaggctta tatggctttg actgaagcta ttatgtttga taatgctatt 1020 gctaaggcta atgaattgac ttctgaattg gatactttga ttttggttac tgctgatcat 1080 agtcatgttt tttcttttgg tggttacact ttgagaggta cttctatttt tggtttggct 1140 ccaggtaagg ctttggatag taagtcttac acttctattt tgtatggtaa tggtccaggt 1200 tatgctttgg gtggtggttc tagaccagat gttaatggta gtactagtga agaaccatct 1260 tacagacaac aagctgctgt tccattggct agtgaaactc atggúggtga agatgttgct 1320 gtttttgcta gaggtccaca agctcatttg gttcatggtg ttcaagaaga aacttttgtt 1380 gctcatatta tggcttttgc tggttgtgtt gaaccataca ctgattgtaa tttgccagct 1440 ccagctactg ctactagtat tccagattaa ggtacc 1476 <210>6 <211> 78 <212>DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická io <400> 6 gcgcgaattc ttgattccag ctgaagaaga aaatccagct ttttggaata gacaagctgc 60 tcaagctttg gatgttgc 78 <2IO>7 <211> 70 <2I2>DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 7 ccaaaaacaa aataacattc ttagcagcag tttgaattgg ttgcaacttc ttagcaacat 60 ccaaagcttg 70 <210>8 <211> 69 <212>DNA <213> Syntetická sekvence
- 14CZ 302558 B6 <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400>8 . gaatgttatt ttgtttttgg gtgatggtat gggtgttcca actgttactg ctactagaat 60 tttgaaggg 69 <210>9 <211> 70 <212>DNA io <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400>9 ggaaattgat ccatagccaa tggagtttct ggacccaact taccattcat ttgacccttc 60 aaaattctag 70 <21O> 10 <211> 71 <212>DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popís syntetické sekvence: syntetická <400> 10 gctatggatc aatttccata cgttgctttg tctaagactt acaatgttga tagacaagtt 60 ccagattctg c 71 <210>ll <211> 71 <212>DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 11 ccaatagttc tgtaattacc cttaacacca cacaagtaag cagtagcagt accagcagaa 60 tctggaactt g 71 <210>12 <211> 72 <212>DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 12 gtaattacag aactattggt gtttctgctg ctgctagata gaggtaatga ag caatcaatgt aatactacta 60
- 15 CZ 302558 B6 <210>13 <21 l> 74 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence; syntetická <4()0> 13 <1 CJ t cl í2lC dd C tl OC7H acagcct taccagccLt. cttagctcta ttaataacag attacctcta gtag <21 ()> 14 <211> 74 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 14 gcLgttggtg ttgttactac tactagagtt caacatgctt ctccagctgg catactgtta atag <210>l5 <211> 68 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 15 caaccattct tttgagcatc agctggcaaa tcagcatcag agtaccaatt gtatgagc <210>16 <211> 55 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 16 gatgctcaaa agaatggttg tcaagatatt gctgctcaat tggtttacaa <210>l7 <211> 72 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická aagtaacťtc 60 tgcttacgct 60 74 tctattaaca 60 68 tatgg 55
- 16CZ 302558 B6 <400> 17 ccttctggaa acatgtacat tctaccacca cccaaaataa catcaatatc catattgtaa 60 accaattgag ca 72 <210>18 5 <21l>71 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220>
io <223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 18 gtacatgttt ccagaaggta ctccagatcc agaataccca gatgatgctt ctgttaatgg 60 tgttagaaag g 71 <210>19 15 <211>73 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220>
2o <223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 19 catattgagc accttgatgc ttagcttgcc attcttgaac caaattttgc ttatcctttc 60 taacaccatt aac 73 <210>20 25 <211>7I <212>DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 20 gcatcaaggt gctcaatatg tttggaatag aactgctttg ttgcaagctg ctgatgattc 60 tagtgttact c 71 <210>21 35 <211>54 <212>DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 21 cttcatatca gctggttcaa acaaacccat caaatgagta acactagaat catc 54
- 17CZ 302558 Ró <21022 <211> 59 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220 <223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 22 gísaccagctq atatgaagta taatgttcaa caagatcřita ctaaggafccc aactLtggc 5 9 <210>23 <211> 67 <212> DNA <213> Syntetická sekvence 15 <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 23 cctcttggat ttctagacaa aacttgcaaa gcagcttcag tcatttcaqc caaagttgga 60 2(t teettag 67 <210> 24 <211> 69 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220 <223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400 24 gtctegaaat ccaagaggtt tttacttgtt tgttgaaggt ggtagaattg atcatggtea 60 w tcatgatgg 69 <210> 25 <21l> 73 <212> DNA <213> Syntetická sekvence 35 <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 25 cchlagcaat ageattatea aacataatag ctxcagtcaa agccatataa gccttaccat 60 4Q catgatgacc atg 73 <210> 26 <211> 74 <212> DNA <213> Syntetická sekvence 45 <220>
<223> Popis syntetické sekvence: syntetická
- 18CZ 302558 Β6 <400 26 gataatgcta ttgctaaggc taatgaattg acttctgaat tggatacttt gattttggtt 60 actgctgatc atag 74 <2l0> 27 <211> 73 <212>DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 27 ccaaaccaaa aatagaagta cctctcaaag tgtaaccacc aaaagaaaaa acatgactat 60 gatcagcagt aac 73 <210>28 <211> 73 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220 <223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400 28 cttctatttt tggtttggct ccaggtaagg ctttggatag taagtcttac acttctattt 60 tgtatggtaa tgg 73 <210> 29 <211> 76 <212>DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400 29 ctagtactac cattaacatc tggtctagaa ccaccaccca aagcataacc tggaccatta 60 ccatacaaaa tagaag 76 <210> 30 <211> 77 <212>DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400> 30 gatgttaatg gtagtactag tgaagaacca tcttacagac aacaagctgc tgttccattg 60 gctagtgaaa ctcatgg 77 <210> 31 <211> 73 <212>DNA
- 19 CZ 302558 B6 <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická S <400> 31 caccaLgaac caaatgaqct tgtggacctu tagcaaaaac agcaacatct tcaccaccat 60 gagtttcact. agc 73 <210 32 <21l> 74 id <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220 <223>Popis syntetické sekvence: syntetická 15 <400> 32 gctcatttgg ttcatggtgt tcaagaagaa acttttgltg ctcatattat ggcttttgct 60 ggttgtgttg aacc 74 <210> 33 <211> 82 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220 <223>Popis syntetické sekvence: syntetická <400 33 gcgcgqtacc ttaatctgga atactagtag cagtagctgg agctggcaaa ttacaatcag 60 tgtatggttc aacacaacca gc 32 <210> 34 <211>31 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická .35 <400 34 gcgcgcctag gagatctaac atccaaagac g 31 <210> 35 <211> 29 <212> DNA <213> Syntetická sekvence <220>
<223>Popis syntetické sekvence: syntetická 45
-20CZ 302558 B6 <400> 35 cgcgcgctag cggatccgca caaacgaag 29 <210> 36 <211> 10 <212>PRT <213> Saccharomyces cerevisiae <400> 36
Glu Ala Glu Ala Glu Phe Leu Ile Pro Ala 15 10 ío <210>37 <211> 4 <212> PRT <213> Saccharomyces cerevisiae t5 <400 37
Leu Ile Pro Ala 1 <210> 38 <21l> 6 <212> PRT <213> Saccharomyces cerevisiae <400> 38
Glu Ala Glu Ala Glu Phe

Claims (5)

  1. PATENTOVÉ NÁROKY
    1. Způsob produkce eukaryotické alkalické fosfatázy v kvasinkových buňkách, vyznačující se t í m , že se
    I) a,) genová sekvence eukaryotické alkalické fosfatázy klonuje do prvního vektoru majícího gen 35 rezistence pro první selekční markér;
    a2) genová sekvence eukaryotické alkalické fosfatázy se klonuje do druhého vektoru majícího gen rezistence pro druhý selekční markér;
    přičemž první selekční markér se liší od druhého selekčního markéru;
    b) kvasinkové buňky se transformují prvním vektorem z kroku a transformanty, které 40 integrovaly gen rezistence pro první selekční markér a genovou sekvenci eukaryotické alkalické fosfatázy do genomu se vybírají růstem na živném médiu obsahujícím nízkou koncentraci prvního selekčního markéru,
    c) počet kopií genu v buňkách získaných v kroku b) se zvýší několikanásobnou transformací prvním vektorem, přičemž několikanásobné transformanty se vybírají růstem na živném médiu
    45 při zvýšeném selekčním tlaku,
    -21 CZ 302558 B6
    d) několikanásobné transformanty l kroku e) se transformují druhým vektorem z kroku a2) a transformanty, které integrovaly gen rezistence pro druhý selekční markér a genovou sekvenci eukaryotieké alkalické fosfatázy do genomu se vybírají růstem na živném médiu obsahujícím nízkou koncentraci druhého selekčního markéru,
    e) počet kopií genu v buňkách získaných v kroku d) se zvýší několikanásobnou transformací druhým vektorem, přičemž několikanásobné transformanty se vybírají růstem na živném médiu pří zvýšeném selekčním tlaku,
    0 vyberou se ty klony, které do genomu stabilně integrovaly několik kopií genové sekvence eukaryotieké alkalické fosfatázy a geny rezistence pro selekční markéry; ll) v klonech z kroku I) f) se exprimuje genová sekvence eukaryotieké alkalické fosfatázy; a lil) alkalická fosfatáza získaná z kroku II) se puriUkuje.
  2. 2. Způsob podle nároku I, vyznačující se tím, že genová sekvence odpovídá sekv. id. Č. 1.
  3. 3. Způsob podle nároku I, vyznačující se tím, že genová sekvence odpovídá sekv. id. č. 5.
  4. 4. Způsob podle kteréhokoliv z nároků 1 až 3, vyznačující se tím, že se používá methylotrofních kvasinek.
  5. 5. Způsob podle kteréhokoliv z nároků I až 4, vyznačující se tím, že se jako kvasinkového kmene používá kmene Pichia pastoris nebo Hansenula polymorpha.
    3 výkresy
CZ20012639A 2000-07-25 2001-07-19 Zpusob produkce eukaryotické alkalické fosfatázy v kvasinkových bunkách CZ302558B6 (cs)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE10036491A DE10036491A1 (de) 2000-07-25 2000-07-25 Expression von Alkalischer Phosphatase in Hefe

Publications (2)

Publication Number Publication Date
CZ20012639A3 CZ20012639A3 (cs) 2002-03-13
CZ302558B6 true CZ302558B6 (cs) 2011-07-13

Family

ID=7650333

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CZ20012639A CZ302558B6 (cs) 2000-07-25 2001-07-19 Zpusob produkce eukaryotické alkalické fosfatázy v kvasinkových bunkách

Country Status (11)

Country Link
US (1) US6884602B2 (cs)
EP (2) EP1176205B1 (cs)
JP (1) JP3657895B2 (cs)
CN (1) CN1161461C (cs)
AT (2) ATE356881T1 (cs)
CA (1) CA2352609C (cs)
CZ (1) CZ302558B6 (cs)
DE (2) DE10036491A1 (cs)
DK (2) DK1792982T3 (cs)
ES (2) ES2283360T3 (cs)
IL (1) IL144467A (cs)

Families Citing this family (21)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE10036491A1 (de) * 2000-07-25 2002-02-07 Roche Diagnostics Gmbh Expression von Alkalischer Phosphatase in Hefe
DE10213201A1 (de) * 2002-03-25 2003-10-16 Roche Diagnostics Gmbh Erzeugung von schwach aktiven oder inaktiven Mutanten von Alkalischer Phosphatase und deren Expression in Hefe
EP1460425A1 (en) * 2003-03-17 2004-09-22 Boehringer Mannheim Gmbh Deglycosylated enzymes for conjugates
JP2008005734A (ja) * 2006-06-28 2008-01-17 Kikkoman Corp アルカリホスファターゼ
ES2695999T3 (es) * 2007-10-12 2019-01-11 Hoffmann La Roche Expresión de proteínas a partir de múltiples ácidos nucleicos
EP2401378B1 (en) 2009-02-25 2013-08-14 Merck Sharp & Dohme Corp. Metabolic engineering of a galactose assimilation pathway in the glycoengineered yeast pichia pastoris
CA2753814C (en) * 2009-02-27 2018-07-31 Novartis Ag Novel selection vectors and methods of selecting eukaryotic host cells
EP2764017B1 (en) * 2011-10-05 2018-01-10 Ben Gurion University of The Negev Research and Development Authority Compositions and methods for conferring herbicide resistance
CA2864887C (en) 2012-02-16 2017-04-25 Eli Lilly And Company Methods and compositions for reducing the environmental impact of animal waste
JP6732368B2 (ja) * 2016-01-12 2020-07-29 東ソー株式会社 アルカリホスファターゼ及びその製造方法
CN105802979B (zh) * 2016-04-01 2019-09-06 郑州科蒂亚生物技术有限公司 一种小牛肠碱性磷酸酶的表达载体及表达方法
RU2750721C2 (ru) 2017-03-10 2021-07-01 Ф. Хоффманн-Ля Рош Аг Способ получения мультиспецифических антител
CA3057089A1 (en) 2017-03-21 2018-09-27 Synthetic Biologics, Inc. Alkaline phosphatase formulations
US11932860B2 (en) 2017-10-03 2024-03-19 Kikkoman Corporation Method for producing alkaline phosphatase, alkaline phosphatase obtained using said method, and vector and transformant for production thereof
EP3737750B1 (en) 2018-01-09 2024-06-05 Theriva Biologics, Inc. Alkaline phosphatase agents for treatment of neurodevelopmental disorders
WO2019183209A1 (en) 2018-03-20 2019-09-26 Synthetic Biologics, Inc. Alkaline phosphatase agents for treatment of radiation disorders
ES3032290T3 (en) 2018-03-20 2025-07-16 Theriva Biologics Inc Intestinal alkaline phosphatase formulations
KR20220005560A (ko) * 2019-05-06 2022-01-13 신세틱 바이오로직스, 인코퍼레이티드 알칼리성 포스페이트-기반 종양학 치료제
CA3146738A1 (en) * 2019-07-18 2021-01-21 Synthetic Biologics, Inc. Intestinal alkaline phosphatase-based treatments of metabolic disorders
JP7510787B2 (ja) 2020-05-28 2024-07-04 シスメックス株式会社 アルカリフォスファターゼ融合抗体及びその製造方法、並びに免疫測定用試薬及び免疫測定方法
CN113564185B (zh) * 2021-09-07 2023-06-06 金标优尼科(无锡)生物科技有限公司 一种碱性磷酸酶基因及其cho稳定细胞株和alp制备方法

Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0586892A1 (en) * 1992-08-07 1994-03-16 Research Corporation Technologies, Inc. Production of Bacillus Entomotoxins in Methylotrophic Yeast
EP0955369A2 (de) * 1998-05-05 1999-11-10 Roche Diagnostics GmbH Hochaktive alkalische Phosphatase
EP1176205A2 (de) * 2000-07-25 2002-01-30 Roche Diagnostics GmbH Expression von Alkalischer Phosphatase in Hefe

Family Cites Families (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB2200118A (en) * 1987-01-23 1988-07-27 Allelix Inc Synthetic chymosin-and prochymosin-encoding DNA segments
NZ233642A (en) * 1989-05-10 1992-12-23 Somatogenetics Int Linked hemoglobin subunits, preparation by genetic engineering and linker assay
CA2017176A1 (en) * 1989-05-22 1990-11-22 Yoshitomi Pharmaceutical Industries Ltd. Albumin gene-containing plasmid, transformant carrying same, production of such transformant and production of albumin
IL133931A0 (en) * 1997-07-21 2001-04-30 Du Pont Transformed yeast strains and their use for the production of monoterminal and diterminal aliphatic carboxylates
CN1940067A (zh) * 1999-03-22 2007-04-04 诺沃奇梅兹有限公司 用于在真菌细胞中表达基因的启动子
WO2001066693A1 (en) * 2000-03-10 2001-09-13 Novozymes A/S Compositions and methods for producing high yields of heterologous polypeptides in a pichia cell

Patent Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0586892A1 (en) * 1992-08-07 1994-03-16 Research Corporation Technologies, Inc. Production of Bacillus Entomotoxins in Methylotrophic Yeast
EP0955369A2 (de) * 1998-05-05 1999-11-10 Roche Diagnostics GmbH Hochaktive alkalische Phosphatase
EP1176205A2 (de) * 2000-07-25 2002-01-30 Roche Diagnostics GmbH Expression von Alkalischer Phosphatase in Hefe

Non-Patent Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
Batard a kol. (2000) Arch. Biochem. Biophys. 379, 161-9 *
Manes a kol. (1998) J. Biol. Chem. 273, 23353-60 *
Sreekrishna a kol. (1997) Gene 190, 55-62 *

Also Published As

Publication number Publication date
DK1792982T3 (da) 2012-07-23
CN1334341A (zh) 2002-02-06
CA2352609A1 (en) 2002-01-25
US20030096341A1 (en) 2003-05-22
EP1176205B1 (de) 2007-03-14
DK1176205T3 (da) 2007-07-16
EP1792982A3 (de) 2007-06-13
CN1161461C (zh) 2004-08-11
IL144467A (en) 2010-05-31
DE50112186D1 (de) 2007-04-26
CZ20012639A3 (cs) 2002-03-13
EP1176205A3 (de) 2002-05-22
CA2352609C (en) 2008-02-12
JP3657895B2 (ja) 2005-06-08
EP1792982B1 (de) 2012-04-11
ATE553191T1 (de) 2012-04-15
ES2283360T3 (es) 2007-11-01
IL144467A0 (en) 2002-05-23
ES2384108T3 (es) 2012-06-29
ATE356881T1 (de) 2007-04-15
US6884602B2 (en) 2005-04-26
EP1176205A2 (de) 2002-01-30
JP2002253269A (ja) 2002-09-10
DE10036491A1 (de) 2002-02-07
EP1792982A2 (de) 2007-06-06

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US6884602B2 (en) Expression of alkaline phosphatase in yeast
JP7430189B2 (ja) 外来遺伝子を発現させるためのピキア・パストリス変異株
JP3258635B2 (ja) 相補性によるクローニングおよび関連方法
US8440456B2 (en) Nucleic acids of Pichia pastoris and use thereof for recombinant production of proteins
Pidoux et al. Analysis of the BiP gene and identification of an ER retention signal in Schizosaccharomyces pombe.
Iino et al. S. pombe pac1+, whose overexpression inhibits sexual development, encodes a ribonuclease III‐like RNase.
KR20200110469A (ko) 메틸영양성 효모를 유전적으로 조작하는 발현 구축물 및 방법
KR20120107936A (ko) 만노스-1-포스포-6-만노스 결합의 포스포-6-만노스로의 가수분해
CZ20021701A3 (cs) Místně řízená mutageneze fytázy z Escherichia coli
JP2005515749A (ja) 酵母中での異種たんぱく質の高効率生産のための方法および組成物
EP4424698A2 (en) Methods and compositions for protein synthesis and secretion
CN117802067A (zh) 一种磷脂酶d突变体及其制备方法、应用和磷脂酰丝氨酸的制备方法
Minet et al. Cloning and sequencing of a human cDNA coding for dihydroorotate dehydrogenase by complementation of the corresponding yeast mutant
US7303903B2 (en) Production of weakly active or inactive mutants of alkaline phosphatase and their expression in yeast
CA2170611A1 (en) Glycerin-3-phosphate-dehydrogenase (gpdh)
Nosek et al. Genetic manipulation of the pathogenic yeast Candida parapsilosis
CN106459940B (zh) 新型过氧化氢酶信号序列及利用其的过氧化氢酶表达方法
KR101243903B1 (ko) 에탄올―저항성 효모 균주 및 이의 유전자
Jung et al. Identification of putative phosphoinositide-specific phospholipase C genes in filamentous fungi
JP2018533932A (ja) 新規エピソームプラスミドベクター
KR101713885B1 (ko) sn-1 위치 특이적 리파아제 및 그 생산방법
HK40110200A (en) Methods and compositions for protein synthesis and secretion
Szczepanek et al. In vivo analysis of the relationships between the splicing and homing activities of a group I intron-encoded I-Sca I/bi2-maturase of Saccharomyces capensis produced in the yeast cytoplasm
KR20160134619A (ko) 신규 리파제 신호서열 및 이를 이용한 리파제 발현방법
KR20160134618A (ko) 신규 리파제 신호서열 및 이를 이용한 리파제 발현방법

Legal Events

Date Code Title Description
MK4A Patent expired

Effective date: 20210719