DE3853968T2 - Verfahren zur Herstellung von Vitronectin. - Google Patents

Verfahren zur Herstellung von Vitronectin.

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Description

  • Vitronectin ist ein Glycoprotein in der Körperflüssigkeit und im Gewebe von Tieren. Sein Molekulargewicht beträgt 60.000-80.000. Vitronectin wird auch als Serum-Spreading- Factor, 5-Protein oder Epibolin bezeichnet (Masao Hayashi; Kagaku to Seibutsu, Bd. 24, Seiten 303-313, 1986).
  • Diese Erfindung betrifft ein einfaches und effizientes Verfahren zur Herstellung von Vitronectin. Genauer gesagt betrifft diese Erfindung ein Verfahren für die Herstellung von Vitronectin, in dem Vitronectin in biologischen Materialien an immobilisierte Glycosaminoglycane gebunden wird.
  • Bislang waren die folgenden drei Verfahren, die inenschliches Plasma/Serum als Ausgangsmaterialien verwenden, als Herstellungsverfahren für Vitronectin bekannt.
  • Verfahren 1. Vier verschiedene Säulen werden kombiniert. Es handelt sich um Glaskugel-, Concanavalin A-Sepharose-, DEAE-Agarose- und Heparin-Sepharose-Säulen. Vitronectin wird aus menschlichem Plasma/Serum mit ca. 8% Ausbeute hergestellt (Barnes und Silnutzer; J. Biol. Chein. Bd. 258, Seiten 12548-12552, 1983).
  • Verfahren 2. Zwei Säulen mit monoclonalem Anti-menschliches-Vitronectin-Antikörper und Heparin-Sepharose werden kombiniert. Die Ausbeute beträgt etwa 10-20% (Hayman et al.; Proc. Nat. Acad. Sci. USA, Bd. 80, Seiten 4003-4007, 1983).
  • Verfahren 3. Dieses Verfahren besteht aus 5 Prozessen. Nach 2 Fraktionierungsprozessen, d.h. der Absorption durch Bariumcitrat und Fraktionierung durch Polyethylenglycol 4000, werden 3 Säulen, und zwar mit DEAE-Cellulose, Blue Sepharose, und Anti-Albumin-Sepharose kombiniert. Vitronectin wird mit etwa 7% Ausbeute erhalten (Dahlbäck und Podack; Biochemistry Bd. 24, Seiten 2368-2374, 1985).
  • Diese Verfahren bringen die folgenden Probleme mit sich. Verfahren 1 ist ein Komplex von 4 verschiedenen Prozessen, die zeitraubend (üblicherweise etwa 1 Monat) und hinsichtlich der Ausbeute (ca. 8%) ineffizient sind. Verfahren 2 beinhaltet die Anwendung monoclonaler Antikörper. Demzufolge kann das Verfahren nur auf Materialien menschlicher Herkunft angewendet werden. Es ist zu eingeschränkt und teuer. Verfahren 3 ist ein Komplex von 5 verschiedenen Stufen, es ist zeitaufwendig (üblicherweise etwa 2 Wochen) und hinsichtlich der Ausbeute (ca. 7%) ineffizient. Jede dieser Methoden ist daher unbefriedigend und für die industrielle Anwendung nicht gut genug.
  • Die Aufgabe der Erfindung umfaßt die Herstellung von Vitronectin aus biologischen Materialien auf einfache, kostengünstige und effiziente Weise. Sie umfaßt weiterhin die Herstellung von Vitronectin nicht nur aus menschlichem Plasma, sondern auch aus biologischen Materialien anderer Tierarten. Es ist weiterhin Aufgabe der Erfindung Vitronectin aus verschiedenen Arten von Materialien, wie Körperflüssigkeit, Gewebe und dgl., herzustellen.
  • Diese Aufgaben können gelöst werden durch ein Verfahren zur Gewinnung von gereinigtem Vitronectin aus einem biologischen Material, in dem Vitronectin vorhanden ist, im wesentlichen dadurch gekennzeichnet, daß man immobilisiertes Glycosaminoglycan mit dem biologischen Material in Gegenwart von Harnstoff in Kontakt bringt, wodurch die Konformation des Vitronectins, das in dem biologischen Material vorhanden ist, so verändert wird, daß die Bindungsaktivität des Vitronectins an Glycosaminoglycan selektiv erhöht wird, wodruch Vitronectin selektiv an das immobilisierte Glycosaminoglycan bindet, und daß man das gebundene Vitronectin gewinnt.
  • Der Erfinder hat Vitronectin bereits lange Zeit biochemisch und zellbiologisch untersucht. Er hat gefunden, daß durch Harnstoff Vitronectin seine Konformation so ändert, daß seine Bindungsaktivität an Heparin, eines der Glycosaminoglycane, steigt (Hayashi et al.; J. Biochem. Bd. 98, Seiten 1135-1138, 1985). Dieser Befund führte den Erfinder zu der Erfindung.
  • Figur 1 zeigt ein Elutionsprofil der Heparin-Sepharose-Affinitätschromatographie. Die Präparation wurde nach dem Verfahren in Beispiel 1 erhalten. Die gestrichelte Linie zeigt die Proteinkonzentrationen an, die durch Absorptionsmessung bei 280 nm bestimmt wurden. Die durchgezogene Linie gibt die durch Enzym-gekoppelten Immunoassay (ELISA) bestimmte Menge an Vitronectin an. Die Elutionsfraktionen zwischen 535 ml und 560 ml stellen gereinigtes Vitronectin dar.
  • Figur 2 zeigt die Reinheit des Vitronectins von Beispiel 1, bestimmt durch SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese. Es gibt zwei Banden (durch Pfeile bezeichnet) zwischen den Molekulargewichten 60.000 und 80.000. Diese 2 Banden entsprechen Vitronectin. Eine Verunreinigung mit anderen Proteinen wurde nicht gefunden.
  • Figur 3 zeigt die physiologische Aktivität des nach dem Verfahren in Beispiel 1 hergestellten gereinigten Vitronectins. Die Aktivität wurde als Zellausbreitungsaktivität (cell-spreading activity) an BHK-Zellen (baby hamster kidney, Babyhamsterniere) bestimmt. Die Vitronectinpräparation fördert die Ausbreitung von BHK-Zellen mit etwa 1/50 der Proteinkonzentration, die für Fibronectin bekannt ist.
  • Jegliche biologische Materialien, die eine kleine Menge an Vitronectin enthalten, können als biologische Materialien für die Erfindung verwendet werden. Solche biologischen Materialien umfassen Körperflüssigkeit, einschließlich Tierblut, Plasma, Serum und Urin, Gewebe, Organe, Viscera, Gewebekulturzellen und Gewebekulturmedium. Menschliches Plasma und Serum sind die besten Materialien, aber Materialien von anderen Tierarten können ebenfalls verwendet werden. Als Proteindenaturierungsmittel wird Harnstoff verwendet. Als immobilisierte Glycosaminoglycane können Heparin-Sepharos -, Heparan-Sulfat-Sepharose -, Chondroitin-Schwefelsäure-Sepharose - und Dermatan-Sulfat-Sepharose -Träger verwendet werden. Die obige Sepharose kann durch Agarose oder andere Träger ersetzt werden. Heparin- Sepharose -Träger ist am wünschenswertesten.
  • Die Erfindung wird nun im Detail beschrieben. Harnstoff wird so zu beispielsweise Säugetierplasma oder -serum gegeben, daß die Endkonzentration von Harnstoff 4-8 M wird. Das Plasma/Serum wird mit dem Glycosaminoglycan-bindenden Träger, wie Heparin-Sepharose -Träger, gemischt. Vitronectin im Plasma oder Serum wird spezifisch an den Glycosaminoglycan-bindenden Träger gebunden. Substanzen, die nicht gebunden wurden, werden ausgewaschen. Dann wird das gebundene Vitronectin von den immobilisierten Glycosaminoglycanen eluiert.
  • Die Erfindung wird als ein Verfahren zur Herstellung von Vitronectin charakterisiert, welches nur aus dem einen Prozess der Anwendung immobilisierter Glycosaminoglycane besteht. Wie oben erwähnt, beschrieben Barnes et al. (J. Biol. Chem. Bd. 258, Seiten 12548-12552, 1983) und Hayman et al. (Proc. Nat. Acad. Sci. USA Bd. 80, Seiten 4003- 4007, 1983) Verfahren, die die Verwendung von Heparin-Sepharose umfaßten. Bei ihren Verfahren stellte die Verbindung von Heparin-Sepharose jedoch nur den letzten und unterstützenden Prozess dar, der den Reinigungsgrad auf das 1,5- bis 2-fache desjenigen der vorhergehenden Stufe erhöht. Im Gegensatz dazu steigt die Reinheit des Vitronectins bis auf das etwa 400-fache lediglich durch die Verwendung von Heparin-Sepharose ohne andere Säulen. Dies charakterisiert die Erfindung. Der genaue Mechanismus der spezifischen Wechselwirkung zwischen Vitronectin und Glycosaminoglycanen, die in der Erfindung gezeigt wurde, ist unbekannt. Basierend auf den vom Erfinder berichteten Resultaten (Hayashi et al.; J. Biochem. Bd. 98, Seiten 1135- 1138, 1985: Akama et al.; J. Biochem. Bd. 100, Seiten 1343-1351, 1986) wird auf den folgenden Mechanismus geschlossen. Auf der Polypeptidkette von Vitronectin befindet sich ein Ort, der an Glycosaminoglycane bindet. Unter normalen Bedingungen ist dieser Ort im Inneren der Polypeptidkette verborgen, sodaß seine Bindungsaktivität niedrig ist. Die Behandlung von Vitronectin mit 4-8 M Harnstoff entfaltet den Polypeptidkettenkomplex, so daß die verborgene Bindungsstelle frei wird, um an Glycosaminoglycane zu binden. Zusätzlich verlieren andere Heparin-bindende Proteine in Materialien, wie Plasma, in Gegenwart von Harnstoff ihre Heparin-bindende Aktivität. Die Zugabe von Harnstoff ist daher für die spezifische Bindung von Vitronectin an Glycosaminoglycane wirksam. Normalerweise wird Heparin aufgrund seiner hohen Aktivität und seines niedrigen Preises als Glycosaminoglycan verwendet.
  • Die Erfindung, die ein Verfahren zur Herstellung von Vitronectin betrifft, hat die Vorteile:
  • Das Verfahren besteht aus nur einem Herstellungsprozess.
  • Es benötigt nur kurze Zeit (normalerweise 1-3 Tage).
  • Die Ausbeute ist hoch (15-40%).
  • Die Kosten sind niedrig.
  • Darüberhinaus sind die Ausgangsmaterialien nicht auf menschliches Plasma oder Serum beschränkt. D.h. das erfindungsgemäße Verfahren kann ungeachtet der Tierart auch auf biologische Materialien angewendet werden, die Vitronectin enthalten. Weiterhin kann das Verfahren auch auf jede Art von biologischen Materialien angewendet werden, die Vitronectin enthalten, wie Körperflüssigkeit, Gewebe und Fragmente davon. Kurz gesagt hat die Erfindung bezüglich der bekannten Verfahren große Vorteile bei der Einsparung von Ausrüstung, Zeit und Ausgaben für die industrielle Anwendung. Außerdem hat die Erfindung Vorteile hinsichtlich der Bandbreite von Ausgangsmaterialien. Indem man Zellkulturplatten mit Vitronectin, dem Produkt der Erfindung, beschichtet, können die Adhäsion und Ausbreitung verschiedener Zellarten und Bakterien kontrolliert werden. Denselben Effekt erreicht man, indem man dem Zellkulturmedium Vitronectin zusetzt. Vitronectin kann auch als Zelladhäsionsmittel für künstliche Blutgefäße, künstliche Haut, Kontaktlinsen, künstliche Viscera, Biosensoren, Biochips, elektronische Vorrichtungen mit biologischen Funktionen und dgl. verwendet werden. Kurz gesagt kann Vitronectin im Prinzip als Adhäsionsmittel verwendet werden, das Zellen und Viren mit jeglichen Materialarten verbindet. Was den medizinischen Bedarf betrifft, kann Vitronectin für die Diagnose und Behandlung verschiedener Arten von Krankheiten, wie Krebs, Blutkrankheiten, Collagen-Krankheiten verwendet werden, von denen angenommen wird, daß Veränderungen von Vitronectin beteiligt sind. Vitronectin kann ebenfalls für Augenlotionen, Antiinfektionsmittel, entzündungshemmende Mittel, Mittel zur Gewebsreparatur, etc. verwendet werden. Weiterhin kann Vitronectin für Zahnpasten, Kosmetika, usw. verwendet werden.
  • Es folgen einige Beispiele, in denen die Erfindung in die Praxis umgesetzt wird. Die Erfindung ist jedoch nicht auf diese Beispiele beschränkt.
  • Beispiel 1
  • Ethanol wird so zu 100 ml menschlichem Plasma bei 4ºC gegeben, daß die Endkonzentration an Ethanol 10% wird. Fibrinogen etc. werden durch Zentrifugieren (10.000 UpM, 10 Minuten) bei 4ºC entfernt. Die folgenden Schritte werden bei Raumtemperatur durchgeführt. Harnstoff wird bis zu einer Endkonzentration von 8 M Harnstoff zu der resultierenden Flüssigkeitsfraktion gegeben. Nach 2 Stunden wird das Gemisch auf eine Heparin-Sepharose -Säule mit 5 ml Säulenbettvolumen appliziert. Die Säule wird mit 10 Säulenvolumina 8 M Harnstoff, 5 mM EDTA, 10 mM Phosphatpuffer (pH 7,7) gewaschen. Die Säule wird erneut mit 15 Säulenvolumina 8 M Harnstoff, 5 mM EDTA, 10 mM Phosphatpuffer, enthaltend 0,13 M NaCl, gewaschen. Dann wird die Säule mit 10 Säulenvolumina 8 M Harnstoff, 5 mM EDTA, 10 mM Phosphatpuffer, enthaltend 0,13 M NaCl, und 1 mM Dithiothreit gewaschen. Anschließend wird Vitronectin mit 10 Säulenvolumina 8 M Harnstoff, 5 mM EDTA, 10 mM Phosphatpuffer, enthaltend 0,3 M NaCl, 1 mM Dithiothreit, von der Säule eluiert. Figur 1 zeigt ein Beispiel des Elutionsprofils. Das Ausgangsmaterial war menschliches Plasma. Die Vitronectinmenge wird durch Enzymimmunoassay gemessen, bei dem Kaninchen-Anti-menschliches-Vitronectin-Antikörper eingesetzt werden. In Figur 2 ist das Ergebnis der SDS-Polyacrylamid- Gelelektrophorese dargestellt, das die Reinheit des erhaltenen Vitronectins zeigt. Es traten nur 2 Banden mit Molekulargewichten von ca. 60.000-80.000 auf; dies legt nahe, daß die Vitronectinpräparation hohe Reinheit aufwies. Figur 3 zeigt, daß das erhaltene Vitronectin die Adhäsion und Ausbreitung von BHK-Zellen (Gewebekulturzellen der Hamsterniere) auf Zellkulturplatten fördert. Dieser Effekt des Vitronectins wird bereits bei der Proteinkonzentration 0,1 ug/ml beobachtet.
  • Beispiel 2
  • Das Verfahren von Beispiel 1 wurde wie folgt modifiziert. Menschliches Serum wurde anstelle von menschlichem Plasma verwendet. Ethanol wurde nicht zugegeben. 10 mM MgCl&sub2;, 1 mM CaCl&sub2;, 20 mM Tris-HCl-Puffer (pH 8,0) wurden anstelle von 5 mM EDTA, 10 mM Phosphatpuffer (pH 7,7) verwendet.
  • Beispiel 3
  • Das Verfahren von Beispiel 1 wurde wie folgt modifiziert. Die Waschstufe mit 8 M Harnstoff, 5 mM EDTA, 10 mM Phosphatpuffer, enthaltend 0,13 M NaCl, 1 mM Dithiothreit, wurde ausgelassen. Für die Elution wurde 0,21 M NaCl, 8 M Harnstoff, 5 mM EDTA, 10 mM Phosphatpuffer verwendet.
  • Beispiel 4
  • Das Verfahren von Beispiel 1 wurde modifiziert; anstelle von 8 M wurde 4 M Harnstoff verwendet.
  • Beispiel 5
  • Das Verfahren von Beispiel 1 wurde modifiziert; anstelle von 8 M wurde 6 M Harnstoff verwendet.
  • Beispiel 6
  • Die Präparation wurde auf eine Heparin-Sepharose -Säule wie in Beispiel 1 appliziert, und die nächsten Stufen des Verfahrens aus Beispiel 1 wurden wie folgt modifiziert. Die Säule wurde mit 20 Säulenvolumina 0,1 M NaCl, 8 M Harnstoff, 5 mM EDTA, 25 mM Phosphatpuffer (pH 8,0) gewaschen. Vitronectin wurde von der Säule mit 0,5 M NaCl, 8 M Harnstoff, 5 mM EDTA, 25 mM Phosphatpuffer eluiert.
  • Beispiel 7
  • Das Verfahren von Beispiel 6 wurde modifiziert;. der pH des Phosphatpuffers betrug 7,0.
  • Beispiel 8
  • Das Verfahren von Beispiel 6 wurde modifiziert; der pH des Phosphatpuffers betrug 6,0.
  • Beispiel 9
  • Das Verfahren von Beispiel 7 wurde modifiziert; anstelle von 8 M wurde 6 M Harnstoff verwendet.
  • Beispiel 10
  • Das Verfahren von Beispiel 9 wurde wie folgt modifiziert. Statt die Präparation in Anwesenheit von 6 M Harnstoff 2 Stunden bei Raumtemperatur zu belassen, wurde die Präparation in Gegenwart von 6 M Harnstoff 5 Minuten lang zum Sieden erhitzt.
  • Beispiel 11
  • Das Verfahren von Beispiel 7 wurde modifiziert. In Beispiel 7 wurde Ethanol so zu der Präparation bei 4ºC gegeben, daß die Endkonzentration an Ethanol 10% wurde. Stattdessen wurde 20 mM CaCl&sub2; zugegeben, und das Gemisch wurde 2 Stunden lang bei Raumtemperatur belassen.
  • Beispiel 12
  • Das Verfahren von Beispiel 7 wurde modifiziert. In Beispiel 7 wurde Ethanol so zu der Präparation bei 4ºC gegeben, daß die Endkonzentration an Ethanol 10% wurde. Diese Stufe wurde ausgelassen.
  • Beispiel 13
  • Das Verfahren von Beispiel 12 wurde modifiziert. 1 mM Dithiothreit wurde zu allen Lösungsarten zugegeben.
  • Die Ergebnisse sind in Tabelle 1 gezeigt. Tabelle 1: Reinheit, Ausbeute und Menge an erhaltenem Vitronectin Reinheit(-fach) Ausbeute (%) Menge (mg) Beispiel *: wurde nicht berechnet.

Claims (6)

1. Verfahren zur Gewinnung von gereinigtem Vitronectin aus einem biologischen Material, in dem Vitronectin vorhanden ist, im wesentlichen dadurch gekennzeichnet, daß man immobilisiertes Glycosaminoglycan mit dem biologischen Material in Gegenwart von Harnstoff in Kontakt bringt, wodurch die Konformation des Vitronectins, das in dem biologischen Material vorhanden ist, so verändert wird, daß die Bindungsaktivität des Vitronectins an Glycosaminoglycan selektiv erhöht wird, wodurch Vitronectin selektiv an das immobilisierte Glycosaminoglycan bindet, und daß man das gebundene Vitronectin gewinnt.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Glycosaminoglycan Heparin umfaßt.
3. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das biologische Material, in dem Vitronectin vorhanden ist, Tierserum, Tierplasma, Körperflüssigkeit, Gewebe oder verarbeitete davon Substanzen umfaßt.
4. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das biologische Material, welches Vitronectin enthält, Gewebekultur-Zellen, Zellkulturmedium oder von den Gewebekultur-Zellen oder dem Zellkulturmedium abgeleitete verarbeitete Substanzen umfaßt.
5. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß der Harnstoff in einer Konzentration von 4 bis 8 molar zugegeben wird.
6. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß der Harnstoff in einer Konzentration von 8 molar zugegeben wird.
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Families Citing this family (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5272261A (en) * 1989-01-11 1993-12-21 Merrell Dow Pharmaceuticals Inc. Preparation of sulfated polysaccharide fractions
CA2007258A1 (en) * 1989-01-11 1990-07-11 Richard L. Jackson Heparin fraction with anti-hiv activity
JPH0651638B2 (ja) * 1989-02-13 1994-07-06 新技術事業団 角膜上皮創傷治療用点眼剤
GB9111439D0 (en) * 1991-05-28 1991-07-17 Thrombosis Res Inst Inhibition of vascular smooth muscle cell proliferation
US5372719A (en) * 1992-03-30 1994-12-13 Perseptive Biosystems, Inc. Molecular imaging
US6592866B2 (en) 1997-12-11 2003-07-15 Aqua Bio Technology As Non-selfdegrading endoprotease
NO314594B1 (no) * 1997-12-11 2003-04-14 Aqua Bio Technology As Ikke-selvdegraderende endoprotease, fremgangsmåte for fremstilling samt anvendelser av denne
US7101989B1 (en) 1999-07-09 2006-09-05 University Of North Carolina At Chapel Hill DsrA protein and polynucleotides encoding the same
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