ES2284670T3 - Procedimiento para fabricacion de vehiculos de oxigeno sinteticos a partir de hemoglobinas reticuladas covalentemente con propiedades funcionales mejoradas mediante reticulacion en presencia de efectores que no reaccionan quimicamente de la afinidad por oxigeno de la hemoglobina. - Google Patents

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Abstract

Un procedimiento para la producción de vehículos de oxígeno sintéticos por medio de un agente reticulante bifuncional de proteínas, seleccionado de diepóxido de butadieno, divinilsulfona, un diisocianato, especialmente diisocianato de hexametileno, diisocianato de ciclohexilo y ácido 2, 5-bisisocianatobencenosulfónico, un di-N-hidroxisuccinimidil éster, un diimidoéster, o un dialdehído, especialmente glioxal, el glicoaldehído que reacciona de manera análoga; o hemoglobina reticulada químicamente con glutardialdehído con propiedades funcionales mejoradas, caracterizado porque antes de la reticulación covalente de la hemoglobina, se añaden efectores que no reaccionan químicamente de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina seleccionados de 2, 3-bisfosfoglicerato, hexafosfato de inositol, hexasulfato de inositol o ácido melítico a su disolución de reacción.

Description

Procedimiento para la fabricación de vehículos de oxígeno sintéticos a partir de hemoglobinas reticuladas covalentemente con propiedades funcionales mejoradas mediante la reticulación en presencia de efectores que no reaccionan químicamente de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina.
La invención se refiere a un procedimiento para la producción de vehículos de oxígeno sintéticos a partir de hemoglobinas reticuladas químicamente con propiedades funcionales mejoradas, añadiéndose antes de la reticulación de la hemoglobina, efectores que no reaccionan químicamente de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina y que están presentes durante la reticulación. Esto conduce según la invención a la protección reversible de la zona de conformación de la molécula de hemoglobina, que regula la interacción de la hemoglobina con el oxígeno. Esta protección no química hace que se modifiquen las propiedades de fijación del oxígeno (especialmente la afinidad y la cooperatividad) durante una reticulación de la hemoglobina modificada.
Un motivo, por el que se modifican y se cambian químicamente hemoglobinas nativas, es el desarrollo y producción de vehículos de oxígeno sintéticos a partir de tales hemoglobinas. Las hemoglobinas nativas no cambiadas (especialmente como forma molecular dispersa de eficacia elevada funcional disuelta en el plasma sanguíneo) no son apropiadas como vehículos sintéticos, porque se descomponen en el riñón en subunidades estructurales y éstas se secretan rápidamente, porque además abandonan también los capilares y porque producen interacciones no deseadas con proteínas plasmáticas:
Por esta razón, quieren desarrollarse nuevamente los vehículos de oxígeno, porque muchos y muy conocidos cambios patológicos se basan en una carencia de oxígeno en tejidos, en un caso grave tras una pérdida de sangre fuerte (por ejemplo tras un accidente o durante una intervención quirúrgica grande) y en casos crónicos en trastornos circulatorios, de los últimos por ejemplo en caso de la denominada arteriopatía obliterante, además en infarto de miocardio, en arritmias, en apoplejía, en infarto renal y otros más. Dado que los vehículos de oxígeno sintéticos son transportadores de oxígeno muy eficaces, pueden combatirse con ellos las enfermedades mencionadas de manera muy eficaz.
Para desarrollar vehículos de oxígeno sintéticos, que no tengan los inconvenientes mencionados, se ha estudiado llevar a cabo diferentes planteamientos teóricos. Los más importantes son
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la microencapsulación de disoluciones de hemoglobina en liposomas, denominados hemosomas (Ogata Y. (1994): "Characteristics of Neo Red Cells, Their Function and Safety: In Vivo Studies", Artificial Cells, Blood Substitutes, and Immobilization Biotechnologies 22: 875 - 881);
\bullet
enlaces intramoleculares covalentes, es decir, una estabilización de la estructura cuaternaria de la hemoglobina, bien mediante un agente reticulante bifuncional (Farmer M.C., et al. (1995): "Preclinical Data and Clinical Trials with Diaspirin Cross-linked Hemoglobin", - Tsuchida E. (Ed.): Artificial Red Cells, John Wiley 1995:177 - 185; Bakker J.C., et al. (1988): "Properties of Hemoglobin Interdimerically Cross-linked with NFPLP", Biomaterials, Artificial Cells, and Immobilization Biotechnologies 16: 635-636), o bien mediante obtención por ingeniería genética de hemoglobinas modificadas correspondientes (Looker D. et al. (1992): "A Human Recombinant Haemoglobin Designed for Use as a Blood Substitute", Nature 356: 258 - 260); véase también el documento US-A 4.600.531, relativo a la producción de hemoglobinas enlazadas intramolecularmente con ayuda de derivados de ácido fumárico en presencia de polianiones que no reaccionan tales como por ejemplo hexasulfato de inositol.
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enlaces covalentes de macromoléculas en la hemoglobina, por ejemplo polisacáridos, dextranos, hidroxietil almidón, inulina o macromoléculas solubles en agua sintéticas como polietilenglicoles (Xue H., Wong J. T.-F. (1994): "Preparation of Conjugated Hemoglobins", - Abelson J.N., Simon M.I. (Ed.): Methods of Enzymology, volumen 231 B, Academic Press 1994: 308 - 322; Tam S.C., et al.(1978): "Blood Replacement in Dogs by Dextran-Hemoglobin", Canadian Journal of Biochemistry 56:981 - 984; memoria de la patente DE-A 30 26 398 (1981): "Modifiziertes Hämoglobin enthaltender Blutersatz"; memoria de la patente EP-A 0 206 448 (1986): "Hemoglobin Combined with a Poly(Alkylene Oxide)"; memoria de la patente US 5.234.903 (1993): "Chemically Modified Hemoglobin as an Effective, Stable, Non-immunogenic Red Blood Cell Substitute"; memoria de la patente US 5.312.808 (1994): "Fractionation of Polyalkylene Oxide-Conjugated Hemoglobin Solutions");
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reticulaciones intermoleculares (Gould S.A., et al. (1998): "The Clinical Development of Human Polymerized Hemoglobin", - Chang T.M.S. (Ed.): Blood Substitutes: Principles, Methods, Products and ClinicalTrials, Volume 2, Karger Landes Systems 1998: 12 - 28; Pearce L.B., Gawryl M.S. (1998):"Overview of Preclinical and Clinical Efficacy of Biopure's HBOCs", - Chang T.M.S. (Ed.): Blood Substitutes: Principles, Methods, Products and Clinical Trials, volumen 2, Karger Landes Systems 1998: 82- 98; Bakker J.C., et al. (1992): "Preparation and Characterization of Crosslinked and Polymerized Hemoglobin Solutions", Biomaterials, Artificial Cells, and Immobilization Biotechnologies 20: 233- 241).
Los vehículos de oxígeno sintéticos mencionados en último lugar basados en hemoglobinas reticuladas tienen comparados con los otros una serie de ventajas: las hemoglobinas reticuladas suficientemente grandes (polímeros de hemoglobina) disponen de una presión coloidal-osmótica tan escasa, que (debido a sus propias presiones coloidales-osmóticas tan escasas combinadas después con un expansor de plasma) no sólo pueden utilizarse como sustituto del volumen sanguíneo que transporta oxígeno para reemplazar la sangre que falta, sino que especialmente pueden añadirse también a la sangre (como aditivo de la sangre que transporta oxígeno) (Barnikol W.K.R., et al. (1996): "Hyperpolymere Hämoglobine als künstliche Sauerstoffträger. Ein innovativer Ansatz der medizinischen Entwicklung", Therapiewoche 46: 811 - 815). Las áreas de indicaciones para tal aditivo-transportador de oxígeno son el tratamiento de muchos estados de carencia de oxígeno crónicos, como se mencionaron anteriormente. El tratamiento con un aditivo es siempre posible también sin una pérdida de sangre anterior; por el contrario los sustitutos del volumen (de sangre) que transportan oxígeno mencionados en conjunto son apropiados exclusivamente para el tratamiento de estados de carencia de oxígeno agudos tras pérdidas de sangre. Las hemoglobinas con alto grado de reticulación tienen además la ventaja de una permanencia intravasal especialmente más larga. Además, tras su administración no debe contarse con aumentos de la presión arterial, dado que debido a su tamaño no abandonan los vasos sanguíneos y por consiguiente no pueden actuar como constrictores de la musculatura vascular.
El abastecimiento normal de los tejidos con oxígeno mediante la hemoglobina natural, que se encuentra en los glóbulos rojos, se basa esencialmente en las características de la fijación del oxígeno especiales de la hemoglobina, como curva de unión en forma de S. Esta característica de fijación puede caracterizarse con dos magnitudes, concretamente con la denominada presión de saturación media del oxígeno (P50) como medida de la afinidad por el oxígeno media de la hemoglobina y el índice de HILL (n50) como medida de las interacciones homotrópicas, de la denominada cooperatividad de los sitios de fijación del oxígeno.
Ambas magnitudes determinan de manera decisiva, como de eficaz se absorbe en el pulmón el oxígeno del aire dentro de la sangre y como de bien se cede de nuevo el oxígeno en los capilares de la sangre a los tejidos. Normalmente, la hemoglobina empaquetada en los glóbulos rojos sanguíneos de la sangre humana tiene un valor de P50 de aproximadamente 3332,5 Pa y el valor de n50 alto de 2,6; los valores correspondientes de la hemoglobina disuelta libre del ser humano y del cerdo ascienden en condiciones fisiológicas a aproximadamente 2132,8 Pa e igualmente 2,6. Se conoce desde hace mucho tiempo, que de manera natural se produce en mamíferos la característica de fijación del oxígeno normal en sus glóbulos rojos mediante moléculas efectoras pequeñas, que pueden unirse de manera asociativa (o sea no covalente) a la hemoglobina. A este respecto, en el caso de ser humano o cerdo se trata de 2,3-bisfosfoglicerato (DPG). Este efector se une de manera no covalente en la denominada cavidad central de la molécula de hemoglobina, que se forma mediante las cuatro subunidades globulares agrupadas de manera pseudotetraédrica de esta molécula; él hace esto de manera especialmente fija en el estado desoxigenado de la hemoglobina. Además de los naturales, se conocen también efectores sintéticos y extraños a la especie, que igualmente influyen fuertemente a las propiedades de unión de la hemoglobina humana, por ejemplo hexafosfato de inositol, hexasulfato de inositol y ácido melítico (W.K.R. Barnikol, O. Burkhard (1983): "Die Feinstruktur als Hilfsmittel zum Studium pharmakologischer Wirkungen auf die Sauerstoff-Hämoglobin-Bindung. Hämoglobin als Puffer des Sauerstoffpartialdruckes", Funktionelle Biologie und Medizin 2: 245 - 249). Evidentemente y lógicamente tales efectores se unen específicamente a la zona que capta oxígeno de la molécula de hemoglobina.
Para vehículos de oxígeno sintéticos de dispersión molecular, independientemente de la estrategia de desarrollo elegida, depende de poder ajustar la afinidad media mediante las modificaciones químicas necesarias hasta un determinado valor deseado y de mantener lo más posible la cooperatividad natural a su valor elevado.
La producción de vehículos de oxígeno sintéticos basándos en hemoglobinas reticuladas requiere en primer lugar la reticulación covalente de la hemoglobina para dar moléculas grandes. Además, entonces pueden enlazarse covalentemente éstas con moléculas inertes y biocompatibles, para impedir interacciones no deseadas con proteínas plasmáticas. Tanto la reticulación como los enlaces químicos covalentes se realizan preferiblemente en grupos amino de las moléculas de hemoglobina. Las reacciones químicas mencionadas con la hemoglobina se realizan de tal modo que se encuentran en todas las pautas cambios no deseados de la afinidad por el oxígeno, pero sobre todo una pérdida de la cooperatividad (una reducción del valor de n50), por ejemplo en la reticulación de la hemoglobina humana con divinilsulfona (H. Pötzschke, St. Guth, W.K.R. Barnikol: "Divinylsulfone-Crosslinked Hyperpolymeric Human Haemoglobin as an Artificial Oxygen Carrier in Anaesthetized Spontaneously Breathing Rats", Advances in Experimental Biology and Medicine volumen 345, Plenum Press, New York 1994: 205 -214), especialmente entonces, cuando se quiere conseguir un alto grado de reticulación dentro de lo posible sin hemoglobina mono-
mérica.
El objetivo de la presente invención es desarrollar un procedimiento mediante el cual se impiden o se modifican de manera deseada las modificaciones producidas en una reticulación de moléculas de hemoglobina de las propiedades de fijación del oxígeno relativas a la afinidad por el oxígeno así como la extensión de la cooperatividad homotrópica de los sitios de fijación del oxígeno de las hemoglobinas reticuladas.
Según la invención, el objetivo se soluciona, añadiendo antes de la reticulación de las hemoglobinas un efector que no reacciona químicamente de la afinidad por el oxígeno de las hemoglobinas y éste permanece allí durante la reacción de reticulación.
Sorprendentemente se demuestra que los efectores conocidos de la fijación del oxígeno de las hemoglobinas también pueden usarse además, para proteger estas hemoglobinas durante las reticulaciones, por ejemplo con glutardialdehído, de manera reversible y eficaz frente a un cambio en la afinidad por el oxígeno mediante el agente reticulante, sobre todo, para disminuir la reducción de la cooperatividad decisiva. Esto es especialmente importante para agentes reticulantes tan reactivos y eficaces, como el denominado glutardialdehído.
Como efectores de protección se añaden según la invención hexafosfato de inositol, hexasulfato de inositol, ácido melítico y especialmente 2,3-bisfosfoglicerato, preferiblemente en cantidades desde 1 hasta 20, especialmente de 1 a 10 mol y muy especialmente de 1 a 3, especialmente 2 mol por mol de hemoglobina no reticulada.
Los agentes reticulantes se seleccionan de diepóxido de butadieno, divinilsulfona, un diisocianato, especialmente diisocianato de hexametileno, diisocianato de ciclohexilo y ácido 2,5-bisisocianatobencenosulfónico, un di-N-hidroxisuccinimidil éster, un diimidoéster, o un dialdehído, especialmente glioxal, el glicoaldehído que reacciona de manera análoga, o glutardialdehído
Como material de partida de hemoglobina para la enseñanza según la invención, es adecuada la hemoglobina monomérica, nativa o modificada químicamente del ser humano o del cerdo, o de ganado bovino, se prefiere hemoglobina humana y especialmente de cerdo. La modificación química de la hemoglobina puede consistir por ejemplo en un enlace covalente de determinadas sustancias de bajo peso molecular, tales como los efectores de la afinidad por el oxígeno, por ejemplo piridoxal-5'-fosfato o 2-nor-2-formil-piridoxal-5'-fosfato (tal como se describe en Kothe et al. (1985), Surgery, Gynecology & Obstetrics 161: 563-569 o Van der Plas et al. (1987), Transfusion 27: 425-430 y (1988), Transfusion 28: 525-530, además citado en: Rudolph A. S. et al. (Ed.): Red Blood Cell Substitutes: Basic Principles and Clinical Applications, Marcel Dekker, New York entre otros 1998; Tsuchida E. (Ed.): Blood Substitutes: Present and Future Perspectives, Elsevier Science, Amsterdam 1998; Chang T. M. S. (autor o ed.): Blood Substitutes: Principles, Methods, Products and Clinical Trials, volumen 1 y ~ volumen 2, Karger Landes, Basel entre otros 1997 y 1998, véase también el documento EP 0 528 841, allí se describe la piridoxilación de la hemoglobina). Preferiblemente se enlazan estas moléculas antes de la reticulación según la invención.
De manera alternativa o complementaria, puede realizarse una modificación con moléculas que mejoran la tolerancia de los vehículos de oxígeno sintéticos producidos con el plasma. A esto pertenecen por ejemplo polietilenglicoles (resumido en: Harris J. M. (Ed.): Poly (Ethylene Glycol) Chemistry: Biotechnical and Biomedical Applications, Plenum, New York entre otros 1992). La reacción se describe a continuación.
La hemoglobina puede desoxigenarse o carbonizarse preferiblemente de manera conocida. Se prefiere hemoglobina nativa, especialmente monomérica de seres humanos y especialmente de cerdo.
Se conocen las reticulaciones de hemoglobinas monoméricas con algunos agentes reticulantes y se describen de manera múltiple en la bibliografía, se enumeran a modo de ejemplo:
Las memorias de las patentes US 4.001.200 y US 4.001.401 se refieren a hemoglobinas reticuladas así como a su utilización como sustituto de la sangre y expansor del plasma. Los pesos moleculares (masas molares) de estas hemoglobinas reticuladas ascienden a desde 65000 hasta 1000000 g/mol. Pueden producirse por medio de un gran número de agentes enlazantes mencionados, tales como por ejemplo divinilsulfona, epiclorhidrina, diepóxido de butadieno, diisocianato de hexametileno, los dialdehídos glioxal y glutardialdehído así como los diimidoesteres suberimidato de dimetilo, malonimidato de dimetilo y adipimidato de dimetilo.
La memoria de la patente DE 24 49 885 se refiere (entre otros) también a hemoglobinas reticuladas, que pueden producirse mediante la reacción de hemoglobinas no reticuladas con algunos dialdehídos, por ejemplo malondialdehído, succindialdehído, glutardialdehído, adipindialdehído y suberdialdehído.
La memoria de la patente US 4.357.636 describe la producción de distintas hemoglobinas reticuladas mediante la reacción de hemoglobina con algunos dialdehídos y polialdehídos, por ejemplo sencillos como glutardialdehído y glioxal, pero también con estructuras más complejas, que se producen mediante la apertura de anillo oxidativa de las estructuras hemiacetales y hemicetales cíclicas de las moléculas de azúcar en monosacáridos y oligosacáridos así como derivados de estos.
La memoria de la patente US 5.439.882 trata de hemoglobinas reticuladas, que se producen mediante la reacción con los dialdehídos o-adenosina y o-ATP, producidos mediante la oxidación que abre el anillo de la ribosa en la adenosina y en el adenosintrifosfato. Estas hemoglobinas reticuladas tienen pesos moleculares desde 65000 hasta 390000 g/mol.
La memoria de la patente EP 0 201 618 se refiere a un procedimiento, para producir, a partir de disoluciones altamente concentradas de hemoglobinas monoméricas, polímeros de hemoglobina solubles de extremadamente alto peso molecular, los denominados hiperpolímeros (peso molecular de 65000 a 15000000).
Los procedimientos descritos pueden utilizarse según el presente procedimiento, añadiéndose el agente reticulante no reactivo según la invención inmediatamente antes de la reacción de la reticulación en la cantidad indicada.
En principio se realiza la reticulación de la hemoglobina con el uso de un agente reticulante poli o bifuncional adecuado para proteínas, se prefieren agentes reticulantes bifuncionales tales como diepóxido de butano, divinilsulfona, un diisocianato, especialmente diisocianato de hexametileno, diisocianato de ciclohexilo o ácido 2,5-bisisocianatobencenosulfónico, un di-N-hidroxisuccinimidil éster, un diimidoéster, o un dialdehído, especialmente glioxal, el glicoaldehído que reacciona de manera análoga, o glutardialdehído.
De manera muy especialmente preferible se realiza la reticulación con glutardialdehído, tal como se describe por ejemplo en Pötzschke H. y Barnikol W. (1992), Biomaterials, Artificial Cells, and Immobilization Biotechnology 20: 287 - 291, o como en los ejemplos de a continuación.
Según el agente reticulante usado, se utilizan razones molares del agente reticulante (con respecto a la hemoglobina monomérica) desde 3 hasta 60 veces, preferiblemente de 6 a 35 veces, por ejemplo preferiblemente un exceso molar de entre 7 y 10 veces de glutardialdehído. Los enlaces químicamente no estables, especialmente las bases de Schiff, que se producen en el caso de la reacción de grupos aldehído funcionales con grupos amino de las hemoglobinas, se estabilizan de manera reductora de modo conocido, mediante la reacción de agentes de reducción adecuados, tales como por ejemplo borohidruro de sodio, en un exceso molar suficiente con respecto a la hemoglobina monomérica, preferiblemente de 2 a 100 veces, especialmente preferible de 5 a 20 veces, en condiciones conocidas
adecuadas.
La realización de las reticulaciones (como también de las reacciones de derivatización) depende según los requisitos de las reacciones químicas elegidas: las hemoglobinas nativas y modificadas son polielectrolitos y se encuentran por esta razón para dar la reacción con el agente de reticulación en disoluciones de electrolitos acuosas, que contienen por ejemplo cloruro sódico o/y hidrogenocarbonato de sodio, con concentraciones de iones de hasta 300 mmol/l, preferiblemente entre 50 y 200 mmol/l. La temperatura de reacción para la reticulación de las hemoglobinas asciende a de 4 a 65, preferiblemente de 3 a 30 y especialmente de 4 a 10ºC, las actividades de los protones en las disoluciones, expresadas como valores de pH, ascienden a entre 5 y 11, preferiblemente entre 6 y 9 y especialmente entre 6,5 y 8, pueden ajustarse de manera conocida, por ejemplo con ácido láctico o hidróxido de sodio, hasta el valor deseado. El efector se añade a la disolución de reacción, que contiene todavía hemoglobina no reticulada en una concentración desde 10 hasta 420, especialmente desde 150 hasta 400 g/l.
La hemoglobina puede desoxigenarse, por ejemplo mediante excesos de corriente de disolución con nitrógeno u otros gases inertes libres de oxígeno. A continuación, se añade el reactivo de reticulación de manera conocida en una razón molar adecuada con respecto a la hemoglobina monomérica. Los tiempos de reacción ascienden, según la reacción especial seleccionada, también dependiendo de la temperatura, el valor de pH, la concentración de iones, etc., entre unos pocos minutos y hasta 3 días, preferiblemente menos de 5 horas y muy preferiblemente menos de 2 horas.
Entonces, el exceso de agente de reticulación puede eliminarse por ejemplo químicamente mediante la reacción con medios de reducción adecuados, o mediante procedimientos físicos.
Las hemoglobinas así producidas pueden modificarse dado el caso químicamente de manera adicional, tal como se menciona a continuación, por ejemplo pueden enlazarse con poli(óxidos de alquileno).
Se conocen algunos enlaces covalentes de poli(óxidos de alquileno) en proteínas, especialmente también en hemoglobinas no reticuladas, y se describen en la bibliografía (el estado de la técnica descrito comprende: Harris J. M.(Ed.): Poly (Ethylene Glycol) Chemistry: Biotechnical and Biomedical Applications, Plenum, New York entre otros 1992). En el caso de muchos de estos procedimientos se realiza el enlace del poli(óxido de alquileno) sobre un puente molecular ("spacer", espaciador), que por ejemplo crea un agente de enlace bifuncional. O sea, se enlaza de manera considerada estricta en estos casos un producto de enlace de un poli(óxido de alquileno) con un reactivo de enlace a la proteína.
Se conoce la unión de poli(óxidos de alquileno) a proteínas (por ejemplo, la patente estadounidense 4.179.337 (1979): "Non-immunogenic Polypeptides"), especialmente también a hemoglobinas, concretamente también a vehículos de oxígeno sintéticos basados en hemoglobinas modificadas, (memoria de la patente US 5.478.805 (1995): "Fractionation of Polyalkylene Oxide-Conjugated Hemoglobin Solution", el documento US 5.386.014 (1995): "Chemically Modified Hemoglobin as an Effective, Stable, Non-immunogenic Red Blood Cell Substitute", el documento EP-A 0206 448 (1986): "Hemoglobin Combined with a Poly (Alkylene Oxide)", el documento EP-A 0 067 029 (1982): "Oxygen Carrier"). El enlace de poli(óxidos de alquileno) a vehículos de oxígeno sintéticos basados en hemoglobinas modificadas evidentemente nunca se efectuó según la bibliografía conocida, a una hemoglobina reticulada, y sirvió siempre para la obtención de objetivos de tipos completamente distintos, por ejemplo de una prolongación de la permanencia intravasal, o también para una reducción de la potencia inmunogénica de los vehículos de oxígeno sintéticos.
Para el enlace covalente de los poli(óxidos de alquileno) se usan preferiblemente aquellos derivados de los poli(óxidos de alquileno), que contienen unido ya de manera covalente un agente enlazante con un grupo funcional, que producen una reacción química directa con grupos amino, alcohol o sulfhidrilo de las hemoglobinas con la formación de los enlaces covalentes de los poli(óxido de alquileno) (por ejemplo poli(óxidos de alquileno) con grupos reactivos de N-hidroxisuccinimidil éster, epóxido (glucidiléter), aldehído, isocianato, vinilsulfona, yodoacetamida, formiato de imidazolilo, tresilato, entre otros). Muchos de tales polietilenglicoles activados monofuncionales están disponibles comercialmente, por ejemplo los mencionados, y concretamente con pesos moleculares entre aproximadamente 500 y 5000 g/mol.
Preferiblemente se utilizan derivados de un poli(óxido de alquileno), especialmente seleccionados de poli(óxido de etileno), poli(óxido de propileno) o copolímeros de los mismos. Con especial preferencia se utilizan productos de enlace de poli(óxido de alquileno), especialmente los mencionados, con una molécula que enmascara un grupo hidroxilo terminal, especialmente como éter, éster, amida de éster con resto orgánico alifático de cadena corta (C_{1} - C_{5}).
Alternativamente, en primer lugar pueden activarse químicamente los poli(óxidos de alquileno) no activos de cada manera adecuada adicional o, eventualmente tras una derivatización necesaria adicional, se enlazan mediante agentes de enlace químicos con la hemoglobina, por ejemplo por medio de la reacción química con bromuro de cianógeno, una carbodiimida tal como por ejemplo 1-etil-3-(3-dimetilaminopropil)carbodiimida o N,N'-diciclohexilcarbodiimida, cloruro de cianurilo (con estos polietilenglicoles activados, 4,6-dicloro-s-triazin-polietilenglicoles, igualmente están disponibles comercialmente), u otros agentes de enlace conocidos tales como por ejemplo 2,2'-diclorobencidina, p,p'-difluoro-m,m'-dinitrodifenilsulfona, 2,4-dicloronitrobenceno y más (resumen en Harris J. M. (Ed.): Poly (Ethylene Glycol) Chemistry: Biotechnical and Biomedical Applications, Plenum, New York entre otros 1992).
Como poli(óxidos de alquileno) son adecuados especialmente poli(óxidos de etileno) (polietilenglicoles), poli(óxido de propileno) (polipropilenglicoles), así como copolímeros (polímeros mixtos) de óxido de etileno y óxido de propileno, especialmente, tal como se mencionó, ciertos derivados de estos, tales como compuestos que enmascaran a un grupo OH, por ejemplo (mono)éteres con un alcohol de cadena corta, preferentemente con de 1 a 5 átomos de carbono, tal como monometiléter, monoetiléter, monopropiléter, etc., (mono)ésteres con ácidos carboxílicos de cadena corta, preferentemente con de 1 a 5 átomos de carbono, tales como éster monometílico, éster monometílico, éster monopropílico, etc., y productos de deshidratación con una amina alifática con de 1 a 5 átomos de carbono, tal como monometilamina, monoetilamina, monopropilamina, etc. con los indicados anteriormente. Se prefieren especialmente polietilenglicoles y sus derivados mencionados.
El peso molecular de los poli(óxidos de alquileno) usados asciende a entre 200 y 5000 g/mol, especialmente entre 500 y 2000 g/mol.
Estos se utilizan preferentemente en una cantidad de 1-40, especialmente 4-15 mol/mol de hemoglobina.
La realización de los enlaces en el caso del modo de proceder según la invención es análoga tal como se describen anteriormente.
Por consiguiente, la hemoglobina puede enlazarse con poli(óxido de alquileno) con ayuda de procedimientos conocidos, tal como se describieron anteriormente, por ejemplo mediante combinación directa con ayuda de un agente de condensación, tal como bromuro de cianógeno, o con ayuda de un reactivo de reticulación, tal como por ejemplo cloruro de cianurilo (véase el documento DE-OS 30 26 398), o mediante la reacción con un poli(óxido de alquileno) activado, por ejemplo un N-hidroxisuccinimidil éster de un derivado de poli(óxido de alquileno). De esta manera, se enlazan al menos 1, especialmente de 1 a 40 y preferiblemente de 4 a 15 moléculas del poli(óxido de alquileno) usado según la invención por cada molécula de hemoglobina monomérica.
A modo de ejemplo pueden aplicarse los siguientes procedimientos para el enlace de los poli(óxidos de alquileno), conservando su integridad estructural:
(1) se hace reaccionar polietilenglicol (no activado) con de 2 a 5 veces la cantidad molar, preferiblemente de 3 veces la cantidad molar de bromuro de cianógeno a un valor de pH desde 9 hasta 10. El bromuro de cianógeno restante se elimina de la mezcla de reacción mediante filtración en gel, diálisis, etc., y el producto se hace reaccionar después con por ejemplo de 0,1 a 0,002 veces, preferiblemente de 0,02 a 0,01 veces una cantidad molar necesaria de hemoglobina a pH de 7 a 9, preferiblemente de 7,5 a 8, en disolución acuosa (véase el documento DE-OS 3 026 398);
(2) se añade polietilenglicol en benceno, que contiene una cantidad en exceso de carbonato de sodio, y después se hace reaccionar con de 2 a 5 veces la cantidad molar, preferiblemente de 3 a 4 veces la cantidad molar de cloruro del ácido cianúrico. Se separa el producto de reacción, polietilglicol-4,6-dicloro-s-triazina, y se hace reaccionar con la cantidad deseada, por ejemplo de 1 a 0,002 mol, preferiblemente de 0,1 a 0,01 mol, con respecto a un mol del producto reacción mencionado anteriormente, de hemoglobina en una disolución tampón con un valor de pH desde 8 hasta 9,5 (véase el documento DE-OS 30 26 398);
(3) se añade poli(óxido de alquileno) activado, por ejemplo un N-hidroxisuccinimidil éster de un poli(óxido de alquileno), en de 1 a 40 veces un exceso molar con respecto a la hemoglobina monomérica, a una disolución acuosa con un pH de entre 7 y 10 de una hemoglobina que ha de enlazarse con el poli(óxido de alquileno) y se deja reaccionar.
Los procedimientos explicados anteriormente pueden aplicarse también en el caso de los polímeros usados según la invención.
La unión química de los poli(óxidos de alquileno) en los vehículos de oxígeno sintéticos a partir de las hemoglobinas reticuladas, puede realizarse en el transcurso de la producción de los derivados de hemoglobina según la invención en tres momentos:
i) En el primer caso se une el derivado de poli(óxido de alquileno) a la hemoglobina altamente pura, nativa o modificada (monómeros de hemoglobina), a continuación de esto se realiza después la reticulación de las hemoglobinas con un agente reticulante especialmente bifuncional.
ii) En el segundo caso se acoplan los derivados de poli(óxido de alquileno) a la hemoglobina reticulada ya sintetizada, es decir, a continuación de la reacción de los monómeros de hemoglobina altamente pura, nativa o modificada con efectores, con un agente reticulante bifuncional.
iii) En el tercer caso finalmente puede realizarse una unión covalente de derivados de poli(óxido de alquileno) tanto a los monómeros de hemoglobina antes de su reticulación, como además después, en el transcurso adicional de la producción, a la hemoglobina reticulada.
Tal como se mencionó, se realiza en cada caso antes de la reticulación la adición según la invención de un efector. Preferiblemente se realiza la modificación con un poli(óxido de alquileno), especialmente poli(óxido de etileno) o derivados de los mismos tales como se mencionaron anteriormente, tras la reticulación según la invención.
Las hemoglobinas reticuladas obtenidas pueden purificarse después de manera conocida adecuada, por ejemplo mediante centrifugación, filtración o ultrafiltración, o cromatográficamente (por ejemplo mediante cromatografía de exclusión por volumen preparativa, tal como por ejemplo de gel de Sephadex G-25) o tal como se describen en los documentos mencionados anteriormente o en Curling J.M.: Methods of Plasma Protein Fractionation, Academic Press, London, 1980, o en los documentos EP-A 0 854151, EP-A 95 107 280 y posteriormente se somete a tratamiento subsiguiente para dar una preparación farmacéutica.
Preferiblemente se mezcla hemoglobina monomérica, preferiblemente en estado desoxigenado, en una disolución de electrolitos acuosa (que contiene por ejemplo hidrogenocarbonato de sodio o cloruro de sodio o lactato de sodio o más de éstos), en primer lugar con uno de los efectores mencionados en las cantidades indicadas y posteriormente se reticula, por ejemplo con los agentes reticulantes bifuncionales mencionados, especialmente con de 7 a 10 veces un exceso molar de glutardialdehído. Se elimina el glutardialdehído excedente de manera conocida con borohidruro de sodio, por ejemplo mediante la adición de de 2 a 100 veces, especialmente de 5 a 20 veces un exceso molar, con respecto de nuevo a la hemoglobina monomérica. Después, las hemoglobinas reticuladas así obtenidas pueden tratarse posteriormente por ejemplo mediante diálisis, centrifugación, filtración de clarificación y ultrafiltración, precipitación, por ejemplo con poli(óxido de etileno), procedimientos de cromatografía preparativa, tales como por ejemplo mediante cromatografía de permeación en gel, y también pueden someterse a tratamiento subsiguiente para dar una preparación farmacéutica como vehículos de oxígeno sintéticos o también aún pueden hacerse reaccionar y tratarse con poli(óxido de alquileno) y después pueden tratarse para dar una preparación farmacéutica.
De esta manera se obtiene como producto una hemoglobina reticulada, que presenta mediante la presencia del efector no reactivo durante la reticulación, propiedades de afinidad por el oxígeno especialmente favorables evitando o reduciendo una pérdida de la cooperatividad. Esta ventaja que puede conseguirse de la enseñanza según la invención fue sorprendente en vista del estado de la técnica, dado que en ésta no se conoce un tratamiento con efectores no reactivos y no podía esperarse una influencia de tales moléculas no reactivas en las reacciones químicas, especialmente con reactivos de reticulación altamente reactivos. Las hemoglobinas reticuladas según la invención presentan una ventaja inesperada excepcionalmente favorable, concretamente una reducción de la pérdida de la cooperatividad de la fijación del oxígeno, comparadas con hemoglobinas reticuladas completamente análogas pero producidas sin el modo de procedimiento según la invención.
Además, si se enlazan de manera covalente los poli(óxidos de alquileno) a las hemoglobinas reticuladas, entonces puede obtenerse adicionalmente (también en condiciones fisiológicas extremas, especialmente del valor de pH) una tolerancia con el plasma claramente mejorada. La tolerancia es a este respecto independiente del tipo y del peso molecular de la hemoglobina, del agente reticulante usado, de los efectores o del poli(óxido de alquileno) utilizado.
Los derivados de hemoglobina producidos según la invención pueden usarse como tales o en forma adecuada, por ejemplo preparaciones farmacéuticas como vehículos de oxígeno sintéticos de manera intravasal como productos farmacéuticos o para fines biomédicos, como sustitutos de la sangre para el tratamiento de una carencia del volumen sanguíneo, como aditivo para la sangre para el tratamiento de condiciones de carencia de oxígeno patogénicas, o como una disolución nutritiva, en organismos humanos o animales, en órganos o en aplicaciones biotecnológicas. Para la producción de los productos que han de administrarse, se disuelven los productos de hemoglobina según la invención en medios adecuados, tales como disoluciones de infusión, por ejemplo en disolución acuosa de cloruro sódico o glucosa, ambas preferiblemente en concentraciones isotónicas al plasma sanguíneo.
Con especial preferencia se explican detalladamente las configuraciones de la invención a continuación en primer lugar mediante un procedimiento de producción general y los ejemplos de a continuación:
Se disuelve hemoglobina de cerdo, humana o de ganado bovino, nativa o tras una modificación química previa por ejemplo con un efector que se une covalentemente de la afinidad por el oxígeno y/o un poli(óxido de alquileno) que se une covalentemente para mejorar la tolerancia con proteínas plasmáticas, con una concentración de entre 10 y 420 g/l, preferiblemente entre 150 y 400 g/l, en una disolución acuosa de hidrogenocarbonato de sodio, teniendo ésta una concentración entre 40 y 100 mmol/l y una temperatura del intervalo entre 3 y 30ºC. Mediante un exceso de corriente con nitrógeno puro y agitación de esta disolución de hemoglobina, se realiza una desoxigenación de la hemoglobina. El pH de la disolución se titula con ácido láctico o solución cáustica (de una concentración entre 0,1 y 1 mol/l) hasta un valor entre 6 y 9, preferiblemente entre 6,5 y 8. Ahora se realiza la adición desde 1 hasta 10, preferiblemente de 1 a 3 mol del efector por mol, a la hemoglobina monomérica, reticulada, especialmente se prefiere como efector 2,3-bisfosfoglicerato. A continuación se efectúa la reacción de la hemoglobina con un agente reticulante bifuncional, elegido de diepóxido de butadieno, divinilsulfona, un diisocianato, especialmente diisocianato de hexametileno, diisocianato de ciclohexilo y ácido 2,5-bisisocianatobencenosulfónico, un di-N-hidroxisuccinimidil éster, un diimidoéster, o un dialdehído, especialmente glioxal, el glicoaldehído que reacciona de manera análoga, y muy especialmente preferible glutardialdehído. La razón molar del agente reticulante con respecto a la hemoglobina monomérica asciende a entre 3 y 60, especialmente entre 6 y 35 mol por mol de hemoglobina monomérica. Tras la reticulación con uno de los dialdehídos mencionados, se reducen las bases de Schiff producidas con borohidruro de sodio, en una razón molar con respecto a la hemoglobina monomérica de entre 2 y 100, preferiblemente entre 5 y 20. Esta reducción se realiza a un pH de entre 7,5 y 10, preferiblemente entre 8 y 9; este valor de pH se ajusta, tal como se describió anteriormente, con solución cáustica o ácido láctico.
Ahora, las hemoglobinas reticuladas pueden enlazarse covalentemente, tras el ajuste de nuevo del valor de pH entre 7,5 y 10 (con solución cáustica o ácido láctico), con un derivado de poli(óxido de alquileno), añadiéndose éste en una razón molar desde 1 hasta 40, preferiblemente entre 4 y 15 con respecto a la hemoglobina monomérica a la mezcla de reacción. Los poli(óxidos de alquileno) pueden estar ya monofuncionalmente activados para la reacción especialmente con grupos amino de la hemoglobina, o pueden activarse o enlazarse de manera pasiva. Sin el enlace del poli(óxido de alquileno) preferido se realiza de manera directa el tratamiento adicional.
A continuación se aclara el modo de procedimiento especial preferido, que también se basa en los ejemplos de realización posteriores de 1 a 3:
En primer lugar se desoxigena mediante agitación y exceso de corriente de nitrógeno la hemoglobina porcina o hemoglobina humana, que está disuelta con una concentración preferiblemente entre 150 y 400 g/l en una disolución de electrolitos-(NaHCO_{3}) hidrogenocarbonato acuosa de una concentración preferiblemente entre 40 y 100 mmol/l y a una temperatura de 3 a 30ºC, entonces se añaden preferiblemente entre 2 y 6 mol de ascorbato de sodio por mol de hemoglobina y se titula la disolución con ácido láctico hasta un valor de pH preferiblemente entre 6,5 y 8. En el valor de pH así ajustado se realiza ahora (véase los ejemplos 2 y 3) la adición de uno de los efectores de la afinidad por el oxígeno mencionados anteriormente en la cantidad indicada, preferiblemente 1, 2 ó 3 mol por mol de hemoglobina monomérica. A continuación se realiza la reticulación mediante la adición especialmente de glutardialdehído en la razón molar preferiblemente entre 7 y 10 mol por mol de hemoglobina monomérica. Tras la titulación repetida de la disolución con solución cáustica (NaOH) hasta un valor de pH preferiblemente entre 8 y 9, se realiza una reducción de las bases de Schiff formadas con borohidruro de sodio, que se añade en una razón molar preferiblemente entre 5 y 20 mol por mol de hemoglobina monomérica. Con una titulación adicional con solución cáustica o ácido láctico se lleva el valor de pH en el intervalo preferiblemente entre 8 y 9 y se realiza una adición de polietilenglicol activado, por ejemplo a un derivado de N-hidroxisuccinimidilo, con un peso molecular desde 300 hasta 5000, preferiblemente entre 500 y 2000 g/mol, en una razón molar entre 1 y 15 mol por mol de hemoglobina monomérica. A continuación mediante exceso de corriente de oxígeno puro y agitación se liga simultáneamente con éste la hemoglobina reticulada producida. Para la caracterización de las propiedades de la fijación del oxígeno en condiciones fisiológicas se cambia ahora el disolvente junto con todos los productos de reacción y reactivos no consumidos que están allí contenidos, por ejemplo con ayuda de una cromatografía de exclusión por volumen o de una ultrafiltración, por una disolución de electrolitos acuosa correspondiente al fluido plasmático, conteniendo ésta cloruro de sodio 125 mM; cloruro de potasio 4,5 mM y hidrogenocarbonato de sodio 20 mM.
La invención se aclara con más detalle mediante los siguientes ejemplos. A este respecto sirve el ejemplo 1 (ninguna adición de los efectores no reactivos de la afinidad por el oxígeno para la reticulación de la hemoglobina) como comparación, los ejemplos 2 y 3 representan la invención y demuestran las mejoras que pueden obtenerse.
Ejemplo 1 de aplicación 1
(Comparación para 22ºC)
Producción de una hemoglobina reticulada sin la adición según la invención de efectores no reactivos de la afinidad por el oxígeno durante la reticulación de la hemoglobina a 22ºC
Se desoxigenó a 22ºC mediante agitación y exceso de corriente de nitrógeno, una disolución al 35% de hemoglobina porcina (Hb) en NaHCO_{3} 50 mM. A continuación se realizó una adición de ascorbato de sodio (4 mol/mol de Hb). Entonces se tituló la disolución con ácido láctico hasta un valor de pH de 7,2 y se mezcló con glutardialdehído (9 mol/mol de Hb), tiempo de reacción posterior de aproximadamente 1,5 h. Tras la titulación con solución cáustica (NaOH) hasta un valor de pH de 7,8, siguió una reducción de las bases de Schiff formadas con borohidruro de sodio (10 mol de NaBH_{4}/mol de Hb), tiempo de reacción posterior de aproximadamente 0,75 h. Tras una titulación adicional de la disolución con NaOH hasta un valor de pH de 8,5 se hizo reaccionar la hemoglobina disuelta con un exceso molar de 8 veces de polietilenglicol del propionato de metoxi-succinimidilo de peso molecular de 2000 g/mol, tiempo de reacción posterior de aproximadamente 1 h. Entonces se realizó una ligación de la hemoglobina reticulada con oxígeno puro. A continuación se cambio el medio del producto disuelto con ayuda de una cromatografía de exclusión por volumen (Sephadex G-25 -Gel, Pharmacia. D) por una disolución de electrolitos de composición de NaCl 125 mM, KCl 4,5 mM y NaHCO_{3} 20 mM.
Las mediciones en condiciones fisiológicas (temperatura de 37ºC, presión parcial de dióxido de carbono de 5332 Pa y un valor de pH de 7,4) dieron para el producto un valor de n50 (cooperatividad) de 1,35 en una valor de p50 (afinidad media) de 3559,1 Pa.
Ejemplo 2 de aplicación
Producción según la invención de una hemoglobina porcina reticulada con adición de un efector no reactivo de la afinidad por el oxígeno antes de la reticulación de la hemoglobina
Se produjo el producto de la misma manera que en el ejemplo 1 de aplicación, con la excepción particular de que antes de la reticulación con glutardialdehído se realiza una adición de 3 moles de 2,3-bisfosfoglicerato por mol de la hemoglobina monomérica que ha de reticularse. A este respecto se obtuvo en las condiciones fisiológicas mencionadas de la caracterización, una clara reducción de la pérdida de la cooperatividad de los sitios de fijación del oxígeno de la hemoglobina, con un valor de n50 (como magnitud para la cooperatividad) de 1,7, en una afinidad por el oxígeno media elevada, expresada como un p50 de 2399,4 Pa.
Ejemplo 3 de aplicación
(Comparación para 4ºC)
Producción según la invención de una hemoglobina porcina reticulada sin la adición según la invención de efectores no reactivos a 4ºC
Se produjo el producto de la misma manera que en el ejemplo 1 de aplicación con la diferencia de que la producción se realizó a 4ºC y se prolongó 10 x el tiempo de reacción.
Se obtuvo en las condiciones mencionadas anteriormente un valor de p50 de 5065,4 Pa y un valor de n50 de 1,1.
Ejemplo 4 de aplicación
Producción según la invención de una hemoglobina porcina reticulada con la adición de un efector no reactivo de la afinidad por el oxígeno antes de la reticulación
Se produjo un polímero de manera muy análoga tal como se describe en el ejemplo 3 de aplicación, con la modificación de que se añadieron 2 moles de 2,3-bisfosfoglicerato por cada mol de hemoglobina antes de la reticulación de la hemoglobina.
El valor de n50 ascendió a 1,7, en un valor de p50 de 2532,7 Pa.
Ejemplo 5 de aplicación
Producción de una hemoglobina porcina reticulada con la adición de un efector no reactivo según la invención antes de la reticulación
Se produjo el producto de igual manera que en el ejemplo 3 de aplicación, excepto que se habían añadido 2 moles de hexafosfato de inositol por cada mol de hemoglobina antes de la reticulación.
En las condiciones mencionadas anteriormente, dio el análisis un valor de p50 de 2332,75 Pa y un valor de n50 de 1,2.
Ejemplo 6 de aplicación
Producción de una hemoglobina porcina reticulada con la adición de un efector no reactivo según la invención antes de la reticulación
Se produjo el producto de igual manera que en el ejemplo 3 de aplicación con la modificación de que se añadieron 2 moles de ácido melítico por cada mol de hemoglobina antes de la reticulación.
El análisis en las condiciones mencionadas anteriormente dio un valor de p50 de 1946,18 y de n50 de 1,5.
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Ejemplo 7 de aplicación
(Comparación)
Producción de una hemoglobina porcina reticulada sin la adición según la invención de un efector no reactivo
Se produjo el producto de igual manera que en el ejemplo 1 de aplicación con la diferencia de que se usó el agente reticulante glicolaldehído con un exceso de 20 veces, de que ascendió el tiempo de reacción de la reticulación a 4 h y el valor de pH a 9,1.
En las condiciones mencionadas dio el análisis un valor de p50 de 2399,4 Pa y un valor de n50 de 1,2.
Ejemplo 8 de aplicación
Producción de una hemoglobina porcina reticulada con la adición de un efector no reactivo según la invención
Se obtuvo el producto de igual manera que en el ejemplo 7 de aplicación, excepto que se añadieron 2 moles de 2,3-bisfosfoglicerato por cada mol de hemoglobina a la mezcla de reacción antes de la reticulación.
El análisis en las condiciones mencionadas dio un valor de p50 de 1732,9 Pa y un valor de n50 de 1,55.
Ejemplo 9 de aplicación
Producción de una hemoglobina porcina reticulada con la adición de un efector no reactivo según la invención antes de la reticulación
Se obtuvo el producto de igual manera que en el ejemplo 7 de aplicación, con la modificación de que se añadieron a la mezcla de reacción 2 moles de hexafosfato de inositol por cada mol de hemoglobina.
El análisis en las condiciones mencionadas dio un valor de p50 de 2879,28 Pa y un valor de n50 de 1,6.
Ejemplo 10 de aplicación
Producción de una hemoglobina porcina reticulada con la adición de un efector no reactivo según la invención
Se obtuvo el producto de igual manera que en el ejemplo 7 de aplicación, con la modificación de que se añadieron a la mezcla de reacción 2 moles de ácido melítico por cada mol de hemoglobina.
El análisis en las condiciones mencionadas dio un valor de p50 de 2199,45 Pa y un valor de n50 de 1,5.
Ejemplo 11 de aplicación
(Comparación)
Producción de una hemoglobina humana reticulada sin la adición de un efector no reactivo
Se produjo el producto de igual manera que en el ejemplo 3 con la diferencia de un uso de hemoglobina humana.
En las condiciones mencionadas dio el análisis un valor de p50 de 2666 Pa y un valor de n50 de 1,2.
Ejemplo 12 de aplicación
Producción de una hemoglobina humana reticulada con la adición de un efector no reactivo según la invención
Se produjo el producto de igual manera que en el ejemplo 11, excepto que se añadieron 2 moles de bisfosfoglicerato por cada mol de hemoglobina antes de la reticulación.
En las condiciones mencionadas anteriormente dio el análisis un valor de p50 de 1732,9 Pa y un valor de n50 de 1,4.
Ejemplo 13 de aplicación
Producción de una hemoglobina humana reticulada con la adición de un efector no reactivo según la invención
Se produjo el producto de igual manera que en el ejemplo 11, con la modificación de que se añadieron 2 moles de hexafosfato de inositol por cada mol de hemoglobina antes de la reticulación.
En las condiciones mencionadas anteriormente dio el análisis un valor de p50 de 1599,6 Pa y un valor de n50 de 1,8.

Claims (17)

1. Un procedimiento para la producción de vehículos de oxígeno sintéticos por medio de un agente reticulante bifuncional de proteínas, seleccionado de diepóxido de butadieno, divinilsulfona, un diisocianato, especialmente diisocianato de hexametileno, diisocianato de ciclohexilo y ácido 2,5-bisisocianatobencenosulfónico, un di-N-hidroxisuccinimidil éster, un diimidoéster, o un dialdehído, especialmente glioxal, el glicoaldehído que reacciona de manera análoga; o hemoglobina reticulada químicamente con glutardialdehído con propiedades funcionales mejoradas, caracterizado porque antes de la reticulación covalente de la hemoglobina, se añaden efectores que no reaccionan químicamente de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina seleccionados de 2,3-bisfosfoglicerato, hexafosfato de inositol, hexasulfato de inositol o ácido melítico a su disolución de reacción.
2. Procedimiento según la reivindicación 1, caracterizado porque la hemoglobina procede del cerdo.
3. Procedimiento según la reivindicación 2, caracterizado porque se utiliza como efector no reactivo 2,3-bisfosfoglicerato.
4. Procedimiento según una de las reivindicaciones 1 a 3, caracterizado porque el efector no reactivo de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina se añade antes de su reticulación en una cantidad desde 1 hasta 20 moles por mol de hemoglobina.
5. Procedimiento según una de las reivindicaciones 1 a 4, caracterizado porque la hemoglobina procede del ser humano, del cerdo o de ganado bovino.
6. Procedimiento según una de las reivindicaciones 1 a 5, caracterizado porque se utiliza la hemoglobina en una concentración desde 10 hasta 420 g/l.
7. Procedimiento según una de las reivindicaciones 1 a 6, caracterizado porque para la reticulación en presencia del efector que no reacciona químicamente de la afinidad por el oxígeno se utiliza hemoglobina nativa o hemoglobina derivatizada mediante una modificación química previa.
8. Procedimiento según una de las reivindicaciones 1 a 7, caracterizado porque la hemoglobina se utiliza en estado desoxigenado.
9. Procedimiento según una de las reivindicaciones 1 a 8, caracterizado porque el reactivo de reticulación se utiliza en una cantidad desde 3 hasta 60 moles por mol de hemoglobina monomérica.
10. Procedimiento según la reivindicación 9, caracterizado porque el agente reticulante bifuncional es glutardialdehído.
11. Procedimiento según una de las reivindicaciones 1 a 10, caracterizado porque durante la reticulación con un efector no reactivo químicamente, la hemoglobina reticulada tratada dado el caso se derivatiza y se modifica químicamente de manera adicional.
12. Procedimiento según la reivindicación 11, caracterizado porque la hemoglobina reticulada se enlaza covalentemente con un poli(óxido de alquileno).
13. Procedimiento según la reivindicación 12, caracterizado porque la hemoglobina reticulada se enlaza covalentemente con un poli(óxido de etileno).
14. Procedimiento según una de las reivindicaciones 1 a 13, caracterizado porque la hemoglobina reticulada y dado el caso modificada químicamente de manera adicional, tratada con un efector no reactivo, se purifica de manera preparativa mediante diálisis, centrifugación, filtración de clarificación y ultrafiltración y/o procedimientos cromatográficos preparativos.
15. Un uso de una hemoglobina reticulada producida según el procedimiento según una de las reivindicaciones 1 a 14 para la producción de un agente para su aplicación intravasal o biomédica como vehículo de oxígeno sintético.
16. Uso según la reivindicación 15, caracterizado porque el agente se usa en forma de una preparación farmacéutica como un sustituto de la sangre, o como un aditivo para la sangre o para una solución nutritiva, en organismos humanos y animales, en órganos individuales, o en aplicaciones biotecnológicas.
17. Un producto de hemoglobina, producido según una de las reivindicaciones 1 a 14.
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