ES2350310T3 - Uso de péptidos ricos en triptófano del hidrolizado de proteínas de lactosuero para tratar el sobrepeso y la obesidad. - Google Patents
Uso de péptidos ricos en triptófano del hidrolizado de proteínas de lactosuero para tratar el sobrepeso y la obesidad. Download PDFInfo
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Abstract
Uso de los péptidos derivados de un hidrolizado de la proteína del lactosuero como sustancia activa en la fabricación de una composición para prevenir o tratar el sobrepeso y/o la obesidad en un animal, incluyendo un humano.
Description
Uso de péptidos ricos en triptófano del
hidrolizado de proteínas de lactosuero para tratar el sobrepeso y la
obesidad.
La invención se refiere a un nuevo uso de los
péptidos derivados de un hidrolizado de la proteína de
lactosuero.
En la técnica, se han hecho varios intentos para
elevar los niveles de colecistoquinina (CCK) en el intestino, por
ejemplo proporcionando agentes nutritivos especialmente diseñados
que se dice que estimulan la liberación de CCK. Tal agente
nutritivo se describe en la solicitud de patente de EE.UU.
US2002/0119915, en donde una composición en polvo es divulgada,
comprendiendo proteínas, ácidos grasos y un inhibidor de proteinasa,
que ha de ser ingerido antes de una comida para extender la
saciedad después de la comida. El inhibidor de proteinasa se
describió ser crítico para la estimulación de la liberación de CCK.
Aunque la proteína de lactosuero podría ser usada como fuente de
proteína en dicha composición, péptidos derivados de un hidrolizado
de proteína de lactosuero no fueron divulgados. Por otra parte, la
presencia de un inhibidor de proteínas prevendría la formación de
un hidrolizado.
Aoyama et al. "Effect of soy and milk
whey protein isolates and their hydrolysates on weight reduction in
genetically obese mice", Bioscience, Biotechnology and Agrochem.
Tokio, JP vol. 64, nº. 12, diciembre 2000
(2000-12), páginas 2594 - 2600 estudia el efecto en
ratones genéticamente obesos de un aislado de la proteína de
lactosuero de la leche y aislado de proteínas de la soja (SPI). Fue
observado que el nivel de colesterol total en plasma fue
significativamente más bajo con la dieta SPI.
WO 02/46210 divulga un método para aislar
selectivamente los péptidos con contenido de triptófano.
WO 87/01590 divulga una composición para el uso
en el tratamiento de obesidad, cuya composición comprende
L-triptófano y una composición de dieta restringida
de proteínas como portador.
Ahora se ha descubierto sorprendentemente que
los péptidos derivados de un hidrolizado de proteínas del
lactosuero tiene un efecto positivo en la elevación del nivel de CCK
en un animal, incluyendo humanos, en particular en la sangre. La
CCK se conoce por jugar un papel importante en el tratamiento y
prevención de la obesidad y sobrepeso, mediando una señal de
saciedad en el animal (véase por ejemplo A. Stafleu, Leads in Life
Sciences, 2002; (14) págs. 9-10).
Por lo tanto, la invención proporciona un nuevo
uso de los péptidos, derivados de un hidrolizado de la proteína de
lactosuero, como ingrediente activo en la fabricación de una
composición para elevar el nivel de colecistoquinina en la sangre
de un animal, incluyendo un humano, en necesidad del mismo, para
incrementar la percepción de saciedad y también para la prevención
o tratamiento de sobrepeso y/o obesidad.
El término "péptidos" se conoce en la
técnica; aquí el término se refiere a las cadenas de aminoácido,
preferiblemente con un peso molecular de 500-5000
Dalton, más preferiblemente entre 1000-3000 Dalton.
Es por ejemplo de conocimiento general que las proteínas pueden ser
fragmentadas por hidrólisis en péptidos que consisten de un número
pequeño de aminoácidos.
Los péptidos para el uso según la presente
invención se obtienen por la hidrólisis de la proteína de
lactosuero, más preferiblemente por la escisión enzimática de una
proteína de lactosuero. La hidrólisis y escisión enzimática de
proteínas para obtener péptidos, es decir fragmentos de proteína,
son técnicas conocidas en la técnica.
En una forma de realización preferida, los
péptidos se preparan por la escisión de la proteína de lactosuero
por una o más proteasas ácidas o proteasas de cisteína,
preferiblemente elegidas del grupo, consistiendo en pepsina,
papaína o bromelaína, o una mezcla de dos o más de las mismas.
Preferiblemente, la fuente de proteína es escindida por pepsina,
preferiblemente a un pH de entre 1,5-3,5, más
preferiblemente entre 2-3.
Los péptidos son derivados de la proteína de
lactosuero. Se observa que las proteínas de lactosuero tienen un
contenido de triptófano relativamente alto (aproximadamente 1,8
p/p%). En una forma de realización muy atractiva de la invención,
los péptidos son derivados del aislado de la proteína de lactosuero,
preferiblemente concentrado de proteína de lactosuero,
preferiblemente de concentrado de proteína de lactosuero, lo más
preferiblemente de concentrado de proteína de lactosuero (WPC)
enriquecido en \alpha-lactoalbúmina o aislado de
proteína de lactosuero (WPI) enriquecido en
\alpha-lactoalbúmina. Los términos "aislados de
proteína de lactosuero" y "concentrado de proteína de
lactosuero" se conocen en el campo, véase por ejemplo Walstra
et al., 1999, Dairy Technology, ISBN
0-8247-0228-X. El
concentrado de proteína de lactosuero es un producto de proteína de
lactosuero que tiene 35-80 p/p% de proteína,
mientras que el aislado de proteína de lactosuero tiene un
contenido de proteína de 90 p/p% o más alto. Un ejemplo del WPC es
Lacprodan 80 de ARLA, Dinamarca; un ejemplo del WPI es Bipro de
Bio-isolates Ltd. Los aislados y concentrados de
proteína de lactosuero enriquecidos en
\alpha-lactoalbúmina son derivados de la proteína
de lactosuero y tienen un contenido elevado de
\alpha-lactoalbúmina. El contenido
de\alpha-lactoalbúmina de \alphaWPC puede por
ejemplo variar, dependiendo de la preparación, entre
20-80 p/p%, mientras que el contenido de
\alpha-lactoalbúmina de WPC normal es de
aproximadamente 12-18 p/p%. La
\alpha-lactoalbúmina tiene un alto contenido de
triptófano de aproximadamente 5,8 p/p%. Un aislado de proteína de
lactosuero que contiene aproximadamente 60 p/p% de
\alpha-lactoalbúmina puede ser obtenido de DMV
International, Países Bajos, y se describe en EP 0 604 684.
En un uso preferido según la invención, los
péptidos son obtenidos por un método de aislamiento, dicho
aislamiento comprendiendo las etapas de:
- a)
- proporcionar un hidrolizado acuoso de proteína de lactosuero,
- b)
- controlar el pH del hidrolizado acuoso de proteína de lactosuero a 4,0-6,0, formando un precipitado peptídico, y
- c)
- aislar los péptidos precipitados.
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Como se indica anteriormente, la persona experta
en la técnica es consciente de las condiciones adecuadas para
realizar las reacciones de hidrólisis en la proteína de lactosuero.
El término "control" del pH significa que el pH debe ser
ajustado o mantenido al valor de pH que se describe anteriormente
durante la precipitación de los péptidos.
El aislamiento de los péptidos precipitados
puede ser hecho por métodos que se conocen en la técnica. Los
péptidos precipitados pueden por ejemplo ser recogidos por
centrifugación, decantación o filtración y similares. A fin de
obtener una durabilidad larga, el aislamiento comprende
preferiblemente una etapa de secado. El experto en la técnica es
consciente de las técnicas de secado adecuadas. Como se mostrará en
los ejemplos, se ha descubierto que los péptidos precipitados, son
eficaces en elevar el nivel de CCK y pueden ser usados contra el
sobrepeso y la obesidad.
Preferiblemente, la precipitación se lleva a
cabo a una temperatura inferior a 20ºC. Por debajo de dicha
temperatura, los péptidos han mostrado precipitarse muy
eficazmente.
Como se indica anteriormente, la mezcla
peptídica acuosa, es decir el hidrolizado de la proteína de
lactosuero es preparada preferiblemente por la escisión enzimática
de la proteína de lactosuero, y más preferiblemente, la proteína de
lactosuero es escindida a un pH ácido por una o más proteasas ácidas
o proteasas de cisteína, especialmente por una o más enzimas,
elegidas del grupo, consistiendo en pepsina, renina, proteasas
ácidas fúngicas, quimosina, papaína, bromelaína, quimopapaína o
ficina o mezclas de dos o más de las mismas. Por la escisión de la
proteína de lactosuero por una o más de dichas proteasas ácidas,
especialmente la pepsina a un pH entre 1,5 y 3,5, preferiblemente
entre 2-3, se generan péptidos con una naturaleza
hidrofóbica. Se descubrió que de estas mezclas de péptidos, los
péptidos eficaces podían ser muy eficazmente aislados selectivamente
controlando el pH a 4,0-6,0, preferiblemente a
alrededor de 5,0. En el caso de que el pH en la escisión enzimática
fuera inferior a 4,0, el pH fue ajustado a 4,0-6,0 a
fin de precipitar los péptidos. Preferiblemente, la actividad
enzimática es extinguida por la inactivación de la enzima antes de
la fase de precipitación. El experto en la técnica sabrá inactivar
la enzima proteolítica. En el caso de que fuera elegida una enzima
con su pH óptimo dentro de la anteriormente mencionada gama de pH
de 4,5-6,0, tal como por ejemplo papaína o
bromelaína, será posible diseñar el método de aislamiento de tal
manera que la escisión de la proteína de lactosuero y la
precipitación de los péptidos puede ocurrir simultáneamente. Hay
que tener cuidado de que la precipitación se haga a condiciones en
las que los péptidos hidrolizados preferiblemente se precipiten; de
lo contrario, un precipitado de péptidos parcialmente hidrolizados
puede ser obtenido.
Preferiblemente, la mezcla peptídica es desalada
antes de la etapa de controlar el pH (etapa b). Se ha descubierto
que una etapa de desalación antes de la etapa de control del pH da
lugar a un mejorado rendimiento de los péptidos precipitados. La
desalación es una técnica conocida y se puede hacer por ejemplo por
nanofiltración, ultrafiltración o electrodiálisis. Especialmente
cuando los péptidos se obtienen por escisión enzimática, la
desalación de la mezcla peptídica obtenida da lugar a rendimientos
mejorados. La desalación es realizada preferiblemente de manera que
un 50-95% de la sal presente durante la reacción de
escisión se elimina de la mezcla peptídica.
Por el método de aislamiento que se describe
anteriormente, una mezcla peptídica puede ser obtenida, que puede
ser usada ventajosamente en por ejemplo un ingrediente alimenticio o
un medicamento para la elevación de los niveles de CCK, para
incrementar la percepción de saciedad y contra la obesidad y el
sobrepeso.
La administración de los péptidos puede ser
realizada según métodos, conocidos en la técnica; la mezcla
peptídica puede ser administrada como un medicamento, comprendiendo
un portador adecuado. La vía de administración puede ser cualquier
vía conocida en la técnica, tal como, pero no limitada a la vía oral
percutánea. El medicamento puede ser en cualquier forma conocida,
tal como en forma de pastillas, pomadas, o fluidos de inyección. La
mezcla de péptidos también puede ser administrada como un polvo o
ser incorporada en un producto alimenticio.
A continuación la invención se ilustrará
adicionalmente por algunos ejemplos no limitantes y una figura, en
donde las concentraciones medias de CCK en plasma de voluntarios
humanos (en pmol/L, n=8) se muestran en diferentes puntos del
tiempo después del consumo de péptidos según la invención.
(Cuadrados negros), de aminoácidos incluyendo
triptófano (diamantes en blanco), de triptófano como aminoácido
(triángulo negro) y de una sustancia de referencia (cruz).
Los porcentajes en los ejemplos son porcentajes
en peso, salvo que se indique lo contrario.
Un aislado de proteína de lactosuero conteniendo
un 75% de \alpha-lactolbúmina (Davisco) se
disuelve en agua desmineralizada, dando como resultado una solución
comprendiendo 2,8 p/p% de sólidos secos y 2 p/p% de
\alpha-lactoalbúmina. El pH es ajustado a 2.0
usando 2M de ácido fosfórico. De aquí en adelante dicha mezcla es
calentada a 50ºC.
La reacción hidrolítica es iniciada añadiendo
0.5% de pepsina E/S (Merck, USA). E/S representa la proporción de
enzima/sustrato. Después de 6 horas la reacción es detenida por la
incubación de la reacción durante 10 minutos a 90ºC.
Posteriormente, el pH fue elevado a 5.0 y la temperatura fue bajada
a 4ºC. Después del almacenamiento durante 20 horas a esta
temperatura, los péptidos precipitados se recogen por decantación y
centrifugación y posterior liofilización.
El triptófano es determinado usando una técnica
específica basada en la hidrólisis enzimática total (Garcia, S.E.;
Baxter, J.H. (1992) Determination of tryptophan content in infant
formulas and medical nutrition. J. AOAC Int. 75:1112 - 1119). Los
aminoácidos fenilalanina, tirosina, leucina, isoleucina, valina y
metionina se determinan según la directriz EG 98/64
(3-9-1998 publicación
L257/14-23 de
19-9-1998). La proteína (81,1%) es
determinada usando el método Kjeldahl estándar
(IDF-FIL 20A, 1986). El producto resultante contiene
8,5% de triptófano en el producto, y 10,4% en el péptido.
Se da un análisis químico y aminoácido en la
tabla 1.
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Un aislado de proteína de lactosuero (APL),
conteniendo un 60% de \alpha-lactolbúmina
(producto experimental de DMV Internacional, Países Bajos) se
disuelve en una solución acuosa. El pH de la solución es ajustado
usando ácido fosfórico diluido y calentado a 45ºC.
La hidrólisis es iniciada añadiendo 2% de
pepsina (Merck, 2500 FIP-U/g) y llevada a cabo
durante 2 horas. La reacción es detenida pasteurizando la solución
a 85ºC durante 10 minutos. De aquí en adelante, el pH es elevado a
5.5 y la solución es enfriada a <15ºC. Después de 10 horas, los
péptidos precipitados se recogen usando microfiltración.
Típicamente, se usa una membrana con un corte de peso molecular
nominal de 1 \mum. Los péptidos de aquí en adelante son secados
por atomización. El producto resultante contiene 9.3% de triptófano
en péptido.
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Una solución de proteína de lactosuero similar
al ejemplo de referencia 1 fue hidrolizada con pepsina (American
Laboratories, EEUU) usando proporciones de enzima/sustrato (E/S) en
p/p% de 0.25% y 0.75%. Después de 5 horas, la reacción fue detenida
elevando el pH a 5.2 usando 1.0M de NaOH y enfriando la solución a
<15ºC.
Los péptidos precipitados fueron cosechados
después de 16 horas por centrifugación.
Un 10% de solución de la proteína de lactosuero
conteniendo un 45% de \alpha-lactolbúmina (DMV
International, Países Bajos) se disolvió en agua desmineralizada.
El pH fue ajustado a 7.0 usando 1M de hidróxido sódico. De aquí en
adelante la solución fue calentada a 50ºC.
La reacción hidrolítica fue comenzada añadiendo
un 2% de ENZECO Bromelaína 240 (Enzyme Development Corporation).
Después de 21 horas la reacción fue detenida calentando la solución
a 85ºC durante 10 minutos. Posteriormente, la mezcla peptídica fue
enfriada a temperatura ambiente, el pH ajustado a 4.5 usando ácido
fosfórico y la temperatura bajada a 10ºC. Después de almacenamiento
durante 12 horas a esta temperatura, los péptidos precipitados se
recogieron por centrifugación y posterior liofilización.
El contenido de triptófano resultante de los
péptidos fue del 8%.
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100 1 de una solución del 5% de proteína de
lactosuero (Davisco) fue preparada y luego hidrolizada usando 2% de
Pepsina. La solución fue hidrolizada durante 12 horas a pH 3.0. La
reacción fue detenida calentando la solución a 80ºC durante 30
minutos. De aquí en adelante, la solución fue ultrafiltrada en una
unidad NF experimental usando membrana Celgard
NF-PES-10. El pH de lo retenido fue
controlado a 3.0 y la solución filtrada hasta un 200% de
diafiltración.
Después de la desalación, el pH de lo retenido
fue ajustado a 5.5 y la solución enfriada a <10ºC para facilitar
la precipitación de los previstos péptidos. Después de 10 horas de
almacenamiento, el precipitado fue recogido usando centrifugación.
De aquí en adelante, los péptidos fueron secados.
El triptófano y concentración peptídica en la
muestra fue del 9.5% y 91%, respectivamente.
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El experimento que se describe a continuación,
fue realizado en un ensayo de doble ciego, de cuatro periodos,
aleatorizado, cruzado, controlado con placebo.
Ocho voluntarios humanos saludables fueron
divididos en cuatro grupos de dos, y fueron privados de cualquier
alimento durante toda la noche. Por la mañana, las personas de
prueba obtuvieron zumo de naranja (conteniendo 25 g de glucosa) y
posiblemente una sustancia de prueba, como sigue:
- Grupo 1:
- Zumo de naranja conteniendo 5,91 g de péptidos como obtenido en el ejemplo 1 por cada dosis individual de zumo de naranja (200 ml)
- Grupo 2:
- Zumo de naranja conteniendo 500 mg de triptófano puro (Ajinomoto USA, Inc.)
- Grupo 3:
- Zumo de naranja conteniendo una mezcla de aminoácidos libres en la idéntica composición y concentración como en el zumo del grupo 1. Dichos aminoácidos fueron comprados a Ajinomoto USA, Inc.)
- Grupo 4:
- Zumo de naranja sin alguna sustancia de prueba.
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El experimento fue repetido cuatro veces tal
que, todos de los ocho voluntarios obtuvieron eventualmente las
cuatro sustancias de la prueba.
Durante las cuatro horas siguientes a la
ingestión del zumo de naranja, fue extraída sangre de las personas
de prueba a t=0, 30, 60 90, 120, 180 y 240 minutos después de la
ingestión. El análisis de CCK se realizó usando un equipo de
radioinmunoensayo (RIA) de Euro-Diagnostica (cat nr.
#RB302) según las instrucciones del fabricante.
Los resultados se muestran en la tabla 2 a
continuación y en la figura 3, mostrando un nivel máximo de CCK de
3.25 pmol/L a t=30 minutos después de la ingestión. El nivel basal
en los humanos es normalmente de aproximadamente 1 pmol/L y aumenta
a entre 3 y 8 pmol/L después de una comida (Becker et al.,
Am. J. surg., 1984 (147) págs. 124-129). Como el
nivel máximo de CCK es alcanzado gradualmente entre 10 y 45 minutos
después de la ingestión de una comida (Himeno, Am. J.
Gastroenterol., 1983 (78) págs. 703-707), es muy
posible que el nivel máximo de CCK sea superior a 3.25 pmol/L, y
que ocurra entre t=0 y t=30 minutos. Los niveles en plasma en
aumento con 2-4 pmol se cree que son relevantes en
el aumento de la percepción de saciedad.
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Esta lista de referencias citada por el
solicitante ha sido recopilada exclusivamente para la información
del lector. No forma parte del documento de patente europea. La
misma ha sido confeccionada con la mayor diligencia; la OEP sin
embargo no asume responsabilidad alguna por eventuales errores u
omisiones.
\vskip1.000000\baselineskip
\sqbullet US 20020119915 A [0002]
\sqbullet WO 0246210 A [0004]
\sqbullet WO 8701590 A [0005]
\sqbullet EP 0604684 A [0011]
\vskip1.000000\baselineskip
\sqbulletAoyama et al. Effect
of soy and milk whey protein isolates and their hydrolysates on
weight reduction in genetically obese mice Bioscience,
Biotechnology and Agrochem. Tokyo, 2000, vol. 64, no. 12.
2594-2600 [0003]
\sqbullet A. Stafleu Leads in Life
Sciences, 2002, 9-10 [0006]
\sqbulletGarcia, S.E. Baxter,
J.H. Determination of tryptophan content in infant formulas and
medical nutrition J. AOAC Int., 1992, vol. 75,
1112-1119 [0025]
\sqbulletBecker et al. Am.
J. Surg., 1984, 124-129 [0040]
\sqbulletHimeno Am. J.
Gastroenterol., 1983, 703-707 [0040]
Claims (13)
1. Uso de los péptidos derivados de un
hidrolizado de la proteína del lactosuero como sustancia activa en
la fabricación de una composición para prevenir o tratar el
sobrepeso y/o la obesidad en un animal, incluyendo un humano.
2. Uso según la reivindicación 1, en donde
dichos péptidos son preparados por la escisión enzimática de la
proteína de lactosuero.
3. Uso según la reivindicación 2, en donde
dichos péptidos son preparados por la escisión de dicha proteína
del lactosuero por una o más proteasas ácidas o proteasas de
cisteína, seleccionadas preferiblemente del grupo consistiendo en
pepsina, papaína o bromelaína, o una mezcla de dos o más de las
mismas.
4. Uso según la reivindicación 3, en donde dicha
proteína de lactosuero es escindida por pepsina a un pH de entre
1.5 - 3.5, preferiblemente entre 2 - 3.
5. Uso según cualquiera de las reivindicaciones
precedentes, en donde dichos péptidos son derivados del aislado de
la proteína de lactosuero.
6. Uso según cualquiera de las reivindicaciones
precedentes 1-4, en donde dichos péptidos son
derivados del concentrado de proteína de lactosuero.
7. Uso según cualquiera de las reivindicaciones
precedentes, en donde dichos péptidos son derivados de la proteína
de lactosuero enriquecida en
\alpha-lactolbúmina.
8. Uso según cualquiera de las reivindicaciones
precedentes, en donde dichos péptidos son obtenidos por un método
de aislamiento, dicho método de aislamiento comprendiendo:
- a)
- proporcionar un hidrolizado acuoso de proteína de lactosuero,
- b)
- controlar el pH de dicha solución acuosa de hidrolizado de proteína de lactosuero a 4.0 - 6.0, formando un precipitado de péptidos, y
- c)
- el aislamiento de dichos péptidos precipitados.
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9. Uso según la reivindicación 8, en donde la
etapa a) es realizada a una temperatura inferior a 20ºC.
10. Uso según cualquiera de las reivindicaciones
precedentes, en donde dichos péptidos son desalados.
11. Péptidos derivados de un hidrolizado de
proteína de lactosuero como ingrediente activo para el uso para
prevenir o tratar el sobrepeso y/o la obesidad en un animal,
incluyendo un humano.
12. Método no terapéutico para incrementar la
percepción de saciedad en un animal incluyendo un humano, dicho
método comprendiendo administrar péptidos derivados de un
hidrolizado de proteína de lactosuero.
13. Método según la reivindicación 12, en donde
dichos péptidos son derivados de proteína de lactosuero enriquecida
en \alpha-lactolbúmina.
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