JPH01165960A - トランスフェリンの測定方法 - Google Patents
トランスフェリンの測定方法Info
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- JPH01165960A JPH01165960A JP32376987A JP32376987A JPH01165960A JP H01165960 A JPH01165960 A JP H01165960A JP 32376987 A JP32376987 A JP 32376987A JP 32376987 A JP32376987 A JP 32376987A JP H01165960 A JPH01165960 A JP H01165960A
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- transferrin
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- cell
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、トランスフェリンに対するモノクローナル抗
体を利用した、試料中のトランスフェリンの測定法に関
するものである。
体を利用した、試料中のトランスフェリンの測定法に関
するものである。
トランスフェリンはシデロフィリン、鉄結合性グロブリ
ンとも呼ばれ、血中の輸送鉄と結合する分子量７５．
ＯＱＤのタンパク質である。正常成人では血清中に２−
３μ９７ｍ１の鉄と結合しうる量のトランスフェリンが
存在し、この量を総鉄結合能（ｔｏｔａ７１ｒｏｎ ｂ
ｉｎｄｉｎｇｃａｐａｃｉｔｙ）という。このうち約１
／６すなわち０．８−１．５ μ９７ｍ１の鉄とトラン
スフェリンが結合しており、残りの鉄と結合していない
トランスフェリン量を不飽和鉄結合能（ｕｎｓａｔｕｒ
ａｔｅｄ １ｒｏｎ ｂｉｎｄｉｎｇ ｃａｐａｃｉｔ
ｙｉ以下ＵよりＣとする）という。
ンとも呼ばれ、血中の輸送鉄と結合する分子量７５．
ＯＱＤのタンパク質である。正常成人では血清中に２−
３μ９７ｍ１の鉄と結合しうる量のトランスフェリンが
存在し、この量を総鉄結合能（ｔｏｔａ７１ｒｏｎ ｂ
ｉｎｄｉｎｇｃａｐａｃｉｔｙ）という。このうち約１
／６すなわち０．８−１．５ μ９７ｍ１の鉄とトラン
スフェリンが結合しており、残りの鉄と結合していない
トランスフェリン量を不飽和鉄結合能（ｕｎｓａｔｕｒ
ａｔｅｄ １ｒｏｎ ｂｉｎｄｉｎｇ ｃａｐａｃｉｔ
ｙｉ以下ＵよりＣとする）という。
幼若赤血球はトランスフェリンと結合した鉄に対する受
容体を持っており、血清鉄がヘモグロビンの合成に利用
されるためには、トランスフェリンに結合されていなけ
ればならない。
容体を持っており、血清鉄がヘモグロビンの合成に利用
されるためには、トランスフェリンに結合されていなけ
ればならない。
トランスフェリンは貯蔵鉄レベルを敏感に反映する。故
に鉄代謝と造血の重要な指標となる。またトランスフェ
リンは、細胞増殖、生体防御上重要な物質であり、各種
病態を反映する。血中のトランスフェリンの増加は貯蔵
鉄の減少を示す。貯蔵鉄は妊娠の進行と共に減少する。
に鉄代謝と造血の重要な指標となる。またトランスフェ
リンは、細胞増殖、生体防御上重要な物質であり、各種
病態を反映する。血中のトランスフェリンの増加は貯蔵
鉄の減少を示す。貯蔵鉄は妊娠の進行と共に減少する。
また、鉄欠乏性貧血、急性肝炎、急性肝障害でトランス
フェリンは増加する。また血中のトランスフェリンの低
下は貯蔵鉄の増加を示す。高頻度にトランスフエランス
フニリン血症があげられる。
フェリンは増加する。また血中のトランスフェリンの低
下は貯蔵鉄の増加を示す。高頻度にトランスフエランス
フニリン血症があげられる。
従来、血中のトランスフェリンを測定する方法としては
い（つかの方法が提案されている。
い（つかの方法が提案されている。
ＵよりＯを充分カバーできる量の鉄を血清に加え、血清
中のトランスフェリンを鉄で飽和させ、ＵＩＢＯに結合
しないで残った鉄イオンを鉄吸着材で吸着除去する。そ
の後は血清鉄の測定法に準じて比色法、電極法、原子吸
光法などで鉄を定量する。これらめ方法ではそれぞれ特
定の測定装置を必要とする。
中のトランスフェリンを鉄で飽和させ、ＵＩＢＯに結合
しないで残った鉄イオンを鉄吸着材で吸着除去する。そ
の後は血清鉄の測定法に準じて比色法、電極法、原子吸
光法などで鉄を定量する。これらめ方法ではそれぞれ特
定の測定装置を必要とする。
またトランスフェリンに対する抗体を利用する免疫化学
的測定法がすでに報告されている（日本季 臨床 １９８５年秋増刊 上巻 ５４６頁）。これらは
免疫拡散法、ラジオイムノアッセイ、比濁測定法でトラ
ンスフェリンを測定している。これらは、測定時間も長
（また、操作も繁雑である。
的測定法がすでに報告されている（日本季 臨床 １９８５年秋増刊 上巻 ５４６頁）。これらは
免疫拡散法、ラジオイムノアッセイ、比濁測定法でトラ
ンスフェリンを測定している。これらは、測定時間も長
（また、操作も繁雑である。
〔発明が解決しようとする問題点〕
本発明は、トランスフェリンに特異的なモノクローナル
抗体を用いる免疫測定法により、上記の問題点を解決し
簡便かつ高感度に当該トランスフェリンを測定する方法
を提供することを目的とするものである。
抗体を用いる免疫測定法により、上記の問題点を解決し
簡便かつ高感度に当該トランスフェリンを測定する方法
を提供することを目的とするものである。
〔問題を解決するための手段および作用〕本発明者らは
、トランスフェリンに特異的なモノクローナル抗体を複
数個作製し、これを用いて免疫測定法の検討を行った。
、トランスフェリンに特異的なモノクローナル抗体を複
数個作製し、これを用いて免疫測定法の検討を行った。
その結果、本発明に関わるモノクローナル抗体は、トラ
ンスフェリン測定用試薬として極めて有用であることを
見いだし本発明に到達した。
ンスフェリン測定用試薬として極めて有用であることを
見いだし本発明に到達した。
すなわち、本発明は、試料中のトランスフェリンを測定
する方法において、トランスフェリンを認識するモノク
ローナル抗体を用いることを特徴とする試料中のトラン
スフェリンの測定方法である。
する方法において、トランスフェリンを認識するモノク
ローナル抗体を用いることを特徴とする試料中のトラン
スフェリンの測定方法である。
本発明におけるモノクローナル抗体は、好ましくは、ト
ランスフェリンで免疫された動物の抗体産生細胞と骨髄
腫細胞（ミエローマ）とを融合させることにより、トラ
ンスフェリンを認識するモノクローナル抗体を産生ずる
細胞を得、ついでハイブリドーマおよび／または、これ
に由来する細胞株を培養し、培養物からトランスフェリ
ンを認識するモノクローナル抗体を採取することにより
獲られる。トランスフェリンを認識するモノクローナル
抗体を産生ずるハイブリドーマは、手法それ自体は公知
である細胞融合法「ジー、ケーラー（Ｇ Ｋｏｈｌｅｒ
）とシー、ミルシュタイン（ｃｌＭｉｌｓｔｅｉｎ）。
ランスフェリンで免疫された動物の抗体産生細胞と骨髄
腫細胞（ミエローマ）とを融合させることにより、トラ
ンスフェリンを認識するモノクローナル抗体を産生ずる
細胞を得、ついでハイブリドーマおよび／または、これ
に由来する細胞株を培養し、培養物からトランスフェリ
ンを認識するモノクローナル抗体を採取することにより
獲られる。トランスフェリンを認識するモノクローナル
抗体を産生ずるハイブリドーマは、手法それ自体は公知
である細胞融合法「ジー、ケーラー（Ｇ Ｋｏｈｌｅｒ
）とシー、ミルシュタイン（ｃｌＭｉｌｓｔｅｉｎ）。
ネイチ−ｙ −（Ｎａｔｕｒｅ） ２５６巻、４９５頁
、１９７５年」によって製造することができる。本発明
においては、この方法により、トランスフェリンを認識
する、複数種のモノクローナル抗体を得た。これらは当
該トランスフェリンの互いに異なる部位を認識する抗体
であった。
、１９７５年」によって製造することができる。本発明
においては、この方法により、トランスフェリンを認識
する、複数種のモノクローナル抗体を得た。これらは当
該トランスフェリンの互いに異なる部位を認識する抗体
であった。
トランスフェリンに対して特異的に結合しうるモノクロ
ーナル抗体を用いて、サンドインチ法。
ーナル抗体を用いて、サンドインチ法。
競合法による免疫測定法が可能になった。
例えばサンドインチ法による免疫測定法では抗体を同相
に固定化する場合、その方法は公知の方法を採用でき、
固相としては、例えば、ガラス、ポリスチレン、ポリエ
チレン、ポリ塩化ビニル、ラテックス、アガロース、セ
ルロース、メタアクリレート等を用いたマイクロタイタ
ープレートや粒子などが好ましい。また標識剤が結合さ
れた抗体を作製する際の標識化の方法、その検出方法は
なんら限定されるものではなく、公知の方法により標識
化及び測定することができる。標識剤としては、酵素を
用いる方法では、パーオキシダーゼ。
に固定化する場合、その方法は公知の方法を採用でき、
固相としては、例えば、ガラス、ポリスチレン、ポリエ
チレン、ポリ塩化ビニル、ラテックス、アガロース、セ
ルロース、メタアクリレート等を用いたマイクロタイタ
ープレートや粒子などが好ましい。また標識剤が結合さ
れた抗体を作製する際の標識化の方法、その検出方法は
なんら限定されるものではなく、公知の方法により標識
化及び測定することができる。標識剤としては、酵素を
用いる方法では、パーオキシダーゼ。
β−Ｄ−ガラクトシダーゼ、アルカリホスファターゼ等
の酵素が、放射性物質を用いる方法では、ｔ２ｉ工、３
Ｈ等が、螢光物質を用いる方法としては、フルオレスカ
ミン、フルオレスカミン・インチオシアネート等が通常
使用されるが、その他のものでもよい。標識剤が酵素で
ある場合には、その活性を測定するために基質が用いら
れる。例えば、パーオキシダーゼの基質としては ２．
２／−アジノジー〔３−エチルベンズチアゾリンスルホ
ン酸〕ニアンモニウム塩（以下ＡＢＴＳとする） −Ｈ
，Ｏ，、５−アミノザリチル酸−Ｈ，Ｏ，、Ｏ−フェニ
レンジアミン−Ｈ，Ｏ，等が、β−Ｄ−ガラクトシダー
ゼの基質としては、０−ニトロフェニル−β−Ｄ−ガラ
クトピラノシド等が、アルカリ・ホスファターゼの基質
としては、ｐ−ニトロフェニルホスフェート等が用いら
れる。測定のためには、これらの試薬以外にも、溶解剤
、洗浄剤１反応停止剤等の公知の試薬が使用される。
の酵素が、放射性物質を用いる方法では、ｔ２ｉ工、３
Ｈ等が、螢光物質を用いる方法としては、フルオレスカ
ミン、フルオレスカミン・インチオシアネート等が通常
使用されるが、その他のものでもよい。標識剤が酵素で
ある場合には、その活性を測定するために基質が用いら
れる。例えば、パーオキシダーゼの基質としては ２．
２／−アジノジー〔３−エチルベンズチアゾリンスルホ
ン酸〕ニアンモニウム塩（以下ＡＢＴＳとする） −Ｈ
，Ｏ，、５−アミノザリチル酸−Ｈ，Ｏ，、Ｏ−フェニ
レンジアミン−Ｈ，Ｏ，等が、β−Ｄ−ガラクトシダー
ゼの基質としては、０−ニトロフェニル−β−Ｄ−ガラ
クトピラノシド等が、アルカリ・ホスファターゼの基質
としては、ｐ−ニトロフェニルホスフェート等が用いら
れる。測定のためには、これらの試薬以外にも、溶解剤
、洗浄剤１反応停止剤等の公知の試薬が使用される。
トランスフェリンを特異的に認識するモノクローナル抗
体を用いる本発明の方法で、試料中のトランスフェリン
゛は、１−３２０ ｎ９／ｒｒｔの範囲で測定可能であ
り、試料を微量しか必要としないものである。本法は、
トランスフェリンに特異的な測定方法であり、従来法に
比べきわめて簡便であり短時間に多数の検体の測定が可
能である。
体を用いる本発明の方法で、試料中のトランスフェリン
゛は、１−３２０ ｎ９／ｒｒｔの範囲で測定可能であ
り、試料を微量しか必要としないものである。本法は、
トランスフェリンに特異的な測定方法であり、従来法に
比べきわめて簡便であり短時間に多数の検体の測定が可
能である。
以下、実施例により本発明を詳述する。しかし、本発明
は、これら実施例のみに限定されるものではない。
は、これら実施例のみに限定されるものではない。
実施例１
（１）トランスフェリンで免疫されたマウスの抗体産生
細胞と骨髄腫細胞（ミエローマ）とを融合させることに
より、トランスフェリンを認識するモノクローナル抗体
を産生ずる細胞を得、ついで該ハイプリドーマに由来子
る細胞株を培養し、培警物からトランスフェリンを認識
するモノクローナル抗体を採取した。
細胞と骨髄腫細胞（ミエローマ）とを融合させることに
より、トランスフェリンを認識するモノクローナル抗体
を産生ずる細胞を得、ついで該ハイプリドーマに由来子
る細胞株を培養し、培警物からトランスフェリンを認識
するモノクローナル抗体を採取した。
（２）未処理９６ウエルーマイクロタイターフレート（
ヌンクプレート、インターメッド社製）の各ウェルにＱ
、１Ｍ炭酸ナトリウム緩衝液（ｐＨ９，６）に溶解した
、１μ９／コのマウスの抗トランスフェリンモノクロー
ナル抗体（名称Ａとする）の溶液２５０μｔを加えて、
４℃−夜インキユベートした。
ヌンクプレート、インターメッド社製）の各ウェルにＱ
、１Ｍ炭酸ナトリウム緩衝液（ｐＨ９，６）に溶解した
、１μ９／コのマウスの抗トランスフェリンモノクロー
ナル抗体（名称Ａとする）の溶液２５０μｔを加えて、
４℃−夜インキユベートした。
次に、各ウェルの溶液を除去し、リン酸緩衝化生理食塩
水（０，８５％ＮａＣ１含有０．０１Ｍリン酸緩衝液、
ｐＨ７，０，以下ＰＢＳとする）０．０４％ツイーン（
ｔｗｅｅｎ） ２０を含有させた溶液（以下ＰＢｓ−
Ｔと略す）で３回洗浄した後、１％ＢＳＡ（ウシ血清ア
ルブミン）を含有するＰＢＳ−Ｔ溶液３００μｔを加え
て、４℃でブロッキング処理しそのまま４℃にて保存し
た。
水（０，８５％ＮａＣ１含有０．０１Ｍリン酸緩衝液、
ｐＨ７，０，以下ＰＢＳとする）０．０４％ツイーン（
ｔｗｅｅｎ） ２０を含有させた溶液（以下ＰＢｓ−
Ｔと略す）で３回洗浄した後、１％ＢＳＡ（ウシ血清ア
ルブミン）を含有するＰＢＳ−Ｔ溶液３００μｔを加え
て、４℃でブロッキング処理しそのまま４℃にて保存し
た。
（３）西洋ワサビパーオキシダーゼ（以下、ＨＲＰと略
す）標識抗体の調製： ０．３Ｍ重炭酸す） ＩＪウム緩衝液（ｐＨａｌ）に溶
解したＨＲＰ溶液（５ｒｖ／−）に１１１−７＃オロー
２．４−ジニトロベンゼンのエタノール溶液０．１コを
加え、室温にて１時間反応させた。次に、１１０６Ｍ過
ヨウ素酸ナトリウム１．Ｏｄ加えて、３０分間反応させ
た。未反応の過ヨウ素酸ナトリウムを０．１６ Ｍのエ
チレングリコール１．０ゴ加えて除去した後、０．０１
Ｍ炭酸ナトリウム緩衝液（ｐＨ９，５）で透析した。
す）標識抗体の調製： ０．３Ｍ重炭酸す） ＩＪウム緩衝液（ｐＨａｌ）に溶
解したＨＲＰ溶液（５ｒｖ／−）に１１１−７＃オロー
２．４−ジニトロベンゼンのエタノール溶液０．１コを
加え、室温にて１時間反応させた。次に、１１０６Ｍ過
ヨウ素酸ナトリウム１．Ｏｄ加えて、３０分間反応させ
た。未反応の過ヨウ素酸ナトリウムを０．１６ Ｍのエ
チレングリコール１．０ゴ加えて除去した後、０．０１
Ｍ炭酸ナトリウム緩衝液（ｐＨ９，５）で透析した。
次に、マウスの抗トランスフェリン・モノクローナル抗
体（名称Ｂとする。モノクローナル抗体Ａとは異なる部
位を認識する。）５ｍ９を加え、５時間反応させた。水
素化ホウ素ナトリウム５Ｉｎ９を加え、４℃で一夜放置
した。
体（名称Ｂとする。モノクローナル抗体Ａとは異なる部
位を認識する。）５ｍ９を加え、５時間反応させた。水
素化ホウ素ナトリウム５Ｉｎ９を加え、４℃で一夜放置
した。
上記のようにして得られた反応物をＴＳＫ−ゲル（）−
３０００ＳＷ（東ソー■製、商品名）を用いる高速液体
クロマトグラフィーにて精製し、ＨＲＰ標識抗体を得た
。
３０００ＳＷ（東ソー■製、商品名）を用いる高速液体
クロマトグラフィーにて精製し、ＨＲＰ標識抗体を得た
。
（４）酵素免疫測定法による試料中のトランスフェリン
の定量： 本実施例中の（２）で述べた方法で作製したモノクロー
ナル抗体を固定化したマイクロタイタープレートを室温
にもどし、ＰＢＳ−Ｔで洗浄した後、精製したトランス
フェリン１−５２０ ｎ９／−を含有する正常ウサギ血
清を標準物質として各ウェルに２０μｔずつ加えた。つ
いで、ＨＲＰ標識抗体４．２ダ／ゴを１．５チ正常ウサ
ギ血清、０．００７５チミオグロビン、０．００７５チ
精製白糖、Ｏ，ｏ６チ卵白アルブミンを含むＰＢＳ−Ｔ
溶液（以下抗原抗体反応用ＰＢＥＩ−Ｔ溶液とする）で
１．０００倍に希釈し、各ウェルに３００μｔずつ添加
し、室温で３時間インキュベートした後、溶液を除去し
てから、ＰＢＳ−Ｔ溶液で３回洗浄した。
の定量： 本実施例中の（２）で述べた方法で作製したモノクロー
ナル抗体を固定化したマイクロタイタープレートを室温
にもどし、ＰＢＳ−Ｔで洗浄した後、精製したトランス
フェリン１−５２０ ｎ９／−を含有する正常ウサギ血
清を標準物質として各ウェルに２０μｔずつ加えた。つ
いで、ＨＲＰ標識抗体４．２ダ／ゴを１．５チ正常ウサ
ギ血清、０．００７５チミオグロビン、０．００７５チ
精製白糖、Ｏ，ｏ６チ卵白アルブミンを含むＰＢＳ−Ｔ
溶液（以下抗原抗体反応用ＰＢＥＩ−Ｔ溶液とする）で
１．０００倍に希釈し、各ウェルに３００μｔずつ添加
し、室温で３時間インキュベートした後、溶液を除去し
てから、ＰＢＳ−Ｔ溶液で３回洗浄した。
さらに、１．２ｑ６ＡＢＴｓ及びＣＬ Ｃ１１％ Ｈ，
Ｏ，を含有する（１１Ｍクエン酸緩衝液（ｐＨ４，１）
からなる基質溶液を各ウェルに添加し、室温で３０分間
反応させた後、１Ｍシーウ酸溶液を１００μを加えて反
応を停止させた。各ウェルについて、波長４１５ｎｍ、
対照波長４９２ ｎｍの吸収強度を自動マイクロタイタ
ープレートリーダー（東ソー■製、ＭＰＲ−Ａ、４．商
品名）で測定し、標準物質の濃度及び吸収強度をプロッ
トし表１のごとき結果を得て、検量線を作成した。
Ｏ，を含有する（１１Ｍクエン酸緩衝液（ｐＨ４，１）
からなる基質溶液を各ウェルに添加し、室温で３０分間
反応させた後、１Ｍシーウ酸溶液を１００μを加えて反
応を停止させた。各ウェルについて、波長４１５ｎｍ、
対照波長４９２ ｎｍの吸収強度を自動マイクロタイタ
ープレートリーダー（東ソー■製、ＭＰＲ−Ａ、４．商
品名）で測定し、標準物質の濃度及び吸収強度をプロッ
トし表１のごとき結果を得て、検量線を作成した。
表１
Claims (1)
- （１）試料中のトランスフェリンを測定する方法におい
て、トランスフェリンを特異的に認識するモノクローナ
ル抗体を用いることを特徴とする試料中のトランスフェ
リンの測定方法。
Priority Applications (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP32376987A JPH01165960A (ja) | 1987-12-23 | 1987-12-23 | トランスフェリンの測定方法 |
| EP88121529A EP0324969A3 (en) | 1987-12-23 | 1988-12-22 | Method of measuring transferrin |
| AU27417/88A AU630865B2 (en) | 1987-12-23 | 1988-12-23 | Measurement of transferrin |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP32376987A JPH01165960A (ja) | 1987-12-23 | 1987-12-23 | トランスフェリンの測定方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH01165960A true JPH01165960A (ja) | 1989-06-29 |
Family
ID=18158421
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP32376987A Pending JPH01165960A (ja) | 1987-12-23 | 1987-12-23 | トランスフェリンの測定方法 |
Country Status (3)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0324969A3 (ja) |
| JP (1) | JPH01165960A (ja) |
| AU (1) | AU630865B2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2015092167A (ja) * | 2005-05-05 | 2015-05-14 | フィラデルフィア ヘルス アンド エデュケーション コーポレーションディー／ビー／エー ドレクセル ユニバーシティー カレッジ オブ メディシン | タンパク質のグリコシル化の評価による肝臓病変の診断 |
Families Citing this family (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5849293A (en) * | 1996-01-11 | 1998-12-15 | Cornell Research Foundation, Inc. | Use of human transferrin in controlling insulin levels |
| GB9713559D0 (en) * | 1997-06-26 | 1997-09-03 | Axis Biochemicals Asa | Assay |
| WO2013071127A1 (en) * | 2011-11-09 | 2013-05-16 | Alper Biotech, Llc | Monoclonal antibodies against serotransferrin antigens, and uses therefor |
| EP3311142B1 (en) * | 2015-06-18 | 2020-09-16 | NSPC Technologies, LLC | Detection of cerebrospinal fluid |
| CN109336973B (zh) * | 2018-10-11 | 2021-08-24 | 中国科学院昆明动物研究所 | 抗转铁蛋白抗体及其用途 |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS626169A (ja) * | 1985-07-03 | 1987-01-13 | Mochida Pharmaceut Co Ltd | 癌診断試薬 |
| JPS62239056A (ja) * | 1986-04-11 | 1987-10-19 | Wako Pure Chem Ind Ltd | トランスフエリンの定量方法 |
-
1987
- 1987-12-23 JP JP32376987A patent/JPH01165960A/ja active Pending
-
1988
- 1988-12-22 EP EP88121529A patent/EP0324969A3/en not_active Withdrawn
- 1988-12-23 AU AU27417/88A patent/AU630865B2/en not_active Ceased
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS626169A (ja) * | 1985-07-03 | 1987-01-13 | Mochida Pharmaceut Co Ltd | 癌診断試薬 |
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| JP2015092167A (ja) * | 2005-05-05 | 2015-05-14 | フィラデルフィア ヘルス アンド エデュケーション コーポレーションディー／ビー／エー ドレクセル ユニバーシティー カレッジ オブ メディシン | タンパク質のグリコシル化の評価による肝臓病変の診断 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0324969A2 (en) | 1989-07-26 |
| AU2741788A (en) | 1989-06-29 |
| AU630865B2 (en) | 1992-11-12 |
| EP0324969A3 (en) | 1990-08-01 |
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