JPH0148279B2 - - Google Patents
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- JPH0148279B2 JPH0148279B2 JP56073931A JP7393181A JPH0148279B2 JP H0148279 B2 JPH0148279 B2 JP H0148279B2 JP 56073931 A JP56073931 A JP 56073931A JP 7393181 A JP7393181 A JP 7393181A JP H0148279 B2 JPH0148279 B2 JP H0148279B2
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- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
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Description
本発明は活性蚕体液から得られ、強力な抗菌活
性を示す新規な糖ペプチド（以下「物質Ａ」とい
う）に関する。 正常蚕に非経口的に不活性化大腸菌等の異物を
投与することにより蚕体液中にある種の抗菌活性
物質が誘導されることが知られており、また蚕体
液から抗菌活性物質（以下「物質Ｂ」という）を
分離精製したとする報告もなされている〔蚕にお
ける生体防禦機構・死菌ワクチン接種による抗
菌物質の誘導、肥山良之助、日本動物学会第49回
大会、一般講演集、379（1978）；同、蚕体液中
の抗菌活性物質の精製とその生物学的性状、大森
和則他、同、380（1978）参照〕。 本明細書において、活性蚕体液とは上記のよう
にして抗菌活性物質が誘導された蚕体液をいう。
またアミノ酸は以下に示す略号を用いて表示す
る。 Asp：アスパラギン酸 Thr：トレオニン Ser：セリン Glu：グルタミン酸 Gly：グリシン Ala：アラニン Val：バリン、 Ile：イソロイシン Leu：ロイシン Tyr：チロシン Phe：フエニルアラニン Lys：リジン His：ヒスチジン Arg：アルギニン Pro：プロリン 従来公知の物質Ｂは、弱塩基性水溶性の無定形
白色粉末で、第３図に示すように紫外線吸収スペ
クトルにおいて280nmに極大吸収を、また270nm
及び288nmに弱い吸収を示し、第４図に示される
赤外線吸収スペクトルを示し、アミノ酸組成比が
Asp3、Ser1、Glu2、Gly5、Ala5、Val2、Ile6、
Leu2、Phe1、Lys6、Arg4であり、糖鎖を有して
おらず、分子量が約4000〜5000と推定される物質
である。この物質Ｂは抗菌作用を有しているもの
の、抗菌活性は弱く満足できるものではない。 本発明者らは活性蚕体液について更に研究を重
ねるうち、活性蚕体液から物質Ｂを単離精製する
過程において得られる物質Ｂを含有しないフラク
シヨン中に、物質Ｂに比し著しく抗菌活性の強い
物質の存在を認め、該物質を単離することに成功
し、ここに本発明を完成するに至つた。 本発明の物質Ａは以下に示す特性を有し、グラ
ム陰性菌及びグラム陽性菌に対して強力な抗菌活
性を発揮する。 〇ペプチド部分の分子量が6044であり、且つ糖ペ
プチド全体の分子量8000〜10000である。ペプ
チド部分の分子量は下記アミノ酸組成から求め
た、糖ペプチド全体の分子量は、商品名：セフ
アデツクスＧ−10（フアルマシア×フアインケ
ミカル社製）で市販されているゲル過用充填
剤を用い、ゲル過により求めた。 〇紫外線吸収スペクトル（濃度0.1mg/ml水）にお
いて273nmに極大吸収を示す第１図、分光光度
計（商品名：日立分光光度計モデル124、(株)日
立製作所製）を使用して測定。 〇赤外線吸収スペクトル（KBr錠）において
530、858、940、980、1070、1160、1370、
1663、1790、2340、2440、2850、2950、3410cm
-1に特徴的な吸収を示す第２図、赤外線吸収ス
ペクトル測定装置（商品名：日本分光赤外線吸
収スペクトルＡ−202、日本分光(株)製）を使用
して測定。 〇アミノ酸組成比がAsp3、Thr2、Ser10、Glu9、
Sly9、Ala4、Val2、Ile1、Leu2、Tyr1、
Phe1、Lys2、His2、Arg1、Pro2である。こ
の値は、10mgの試料を、アミノ酸分析装置（商
品名：自動アミノ酸アナライザー2A、日本電
子(株)製）によりアミノ酸分析して求めた。 〇フエノール硫酸法による糖分析が陽性を示す。
フエノール硫酸法は、“生化学研究法”（朝倉書
店、昭和45年７月、４版発行、第258頁）に従
つた。 〇水に易溶、エーテル、ブタノール及びクロロホ
ルムには不溶である。 〇白色粉末状である。 本発明の物質Ａは例えば活性蚕体液より下記に
示す方法により製造される。 活性蚕体液としては、特に制限がなく、通常公
知の方法によつて得られる活性蚕体液をいずれも
使用することができる。 活性蚕体液より物質Ａを分離精製するに際して
は、蛋白を分離するため通常行なわれている手段
を広く採用でき、例えば加熱処理、塩析等電点沈
殿、有機溶媒による分別沈殿等の蛋白質の溶解度
差を利用する方法、電気泳動法、イオン交換法等
の電気化学的性質差を利用する方法、超遠心分離
法等の質量差を利用する方法等の化学的乃至物理
的方法を適宜用いることができる。 より具体的には物質Ａは第５図に示すフローチ
ヤートに従い活性蚕体液から製造される。 まず活性蚕体液を熱処理し、次に遠心分離して
上清を得、この上清を塩析及びゲル過して抗菌
活性を有する２つのフラクシヨンを得る。ここで
分子量の大きいフラクシヨンをフラクシヨンと
し、また分子量の小さいフラクシヨンをフラクシ
ヨンとする。尚公知の物質Ｂはフラクシヨン
をイオン交換クロマトグラフに対し、得られる活
性フラクシヨンを塩析、ゲル過後凍結乾燥する
ことにより製造される。 次にフラクシヨンを、陽イオン交換体例えば
商品名：CMセフアデツクス、QAEセフアデツク
ス（いずれもフアルマシア・フアインケミカル社
製）として市販されているものやCMセルロース
（カルボキシメチルセルロース等を用いるイオン
交換クロマトグラフに付し、抗菌活性を示すフラ
クシヨン（以下「フラクシヨン」という）を得
る。 次にフラクシヨンを塩析する。塩析に際して
は例えば硫酸アンモニウム、硫酸ナトリウム、硫
酸マグネシウム等の通常の塩析剤を用いることが
できる。斯かる塩析剤の使用量としては通常最終
濃度が20〜80％、好ましくは30〜70％となる程度
がよい。斯くして得られる塩析物を蒸留水、生理
食塩水、リン酸緩衝液、トリス−塩酸緩衝液、酢
酸緩衝液等の適当な緩衝液中に溶解し、脱塩処理
する。この脱塩処理はゲル過支持体例えば商品
名：セフアデツクスＧ−10、Ｇ−25、Ｇ−50（い
ずれもフアルマシア・フアインケミカル社製）と
して市販されているものや商品名：バイオーゲル
Ｐ−２、Ｐ−４、Ｐ−６（いずれもバイオラツ
ド・ラボラトリーズ社製）として市販されている
もの等を用いてゲル過することにより容易に行
なわれ、斯くして抗菌活性を示すフラクシヨン
（以下「フラクシヨン」という）を得る。 次にフラクシヨンを蛋白分離用ゲル過カラ
ムにより更に分離精製する。この場合高速液体ク
ロマトを用いるのが好ましく、例えば商品名：
GPCゲル2000SW、3000SW（東洋曹達(株)製）、商
品名：プロテインカラムＩ−125（ウオーターズ社
製）等のゲル過用充填剤を用いることにより各
フラクシヨンに分離でき、斯くして抗菌活性を示
すフラクシヨン（以下「フラクシヨン」とい
う）を得る。このフラクシヨンを更に高速液体
クロマトに付し精製してもよい。 上記で得られるフラクシヨンを前記と同様に
して脱塩処理し、次に凍結乾燥することにより本
発明の物質Ａを白色粉末状として得ることができ
る。 以下に参考例、実施例及び抗菌活性試験結果を
示す。 参考例 蚕（鐘秋×鐘和、５令３日目）５千頭に３％ホ
ルマリンで殺菌処理した大腸菌（E.coli NIHJ）
の生理食塩懸濁液（109個／ml）を0.05ml／頭の
割合で体腔内に注入する。注入後30時間後に蚕の
足を切断して体液を集め、活性蚕体液1500mlを得
る。 実施例 参考例で得た活性蚕体液500mlを100℃の湯浴上
にて10分間加熱し遠心分離する。上清を更に上記
と同様の熱処理及び遠心分離操作に付し、得られ
た上清を最終濃度20％の硫酸アンモニウムで塩析
する。塩析物を遠心分離し、この上清を最終濃度
70％の硫酸アンモニウムで塩析する。得られた塩
析物を蒸留水30mlに溶解し、セフアデツクスＧ−
25（2.5×80cm、脱イオン水）に付し、ゲル過す
る。各10mlのフラクシヨンを分取し、各フラクシ
ヨンについてE.coli BAS19を被験菌としてパル
プ拡散法（パルプ直径８mm）により抗菌活性を調
べたところ、フラクシヨンNo.26〜33（フラクシヨ
ン）及びフラクシヨンNo.36〜39（フラクシヨン
）に抗菌活性を認めた。第６図はゲル過支持
体（商品名：セフアデツクスＧ−25、フアルマシ
ア・フアインケミカル社製）によるゲル過溶出
パターンを示すものであり、第６図中実線は
280nmにおける吸光度を、点線はE.coli Ｂ
AG19に対する抗菌活性を、横軸はフラクシヨン
No.を示す。 フラクシヨンを８mlに濃縮し、これをイオン
交換体（商品名：CMセフアデツクスＣ−25、フ
アルマシア・フアインケミカル社製）のカラム
（1.5×55cm）に付し、０〜1Mの食塩水の濃度勾
配溶出を行ない、各５mlのフラクシヨンを分取
し、各フラクシヨンについて前記と同様にして抗
菌活性を調べたところ、フラクシヨンNo.55〜65
（フラクシヨン）に抗菌活性を認めた。第７図
はフラクシヨンのCMセフアデツクスＣ−25に
よる溶出パターンを示すものであり、第７図中実
線は280nmにおける吸光度を、点線はE.coli Ｂ
AS19に対する抗菌活性を、横軸はフラクシヨ
ンNo.を示す。 フラクシヨンを最終濃度70％の硫酸アンモニ
ウムで塩析し、塩析物を蒸留水５mlに溶解してセ
フアデツクスＧ−25（1.5×60cm、脱イオン水）に
対し、各５mlのフラクシヨンを分取し、各フラク
シヨンについて前記と同様にして抗菌活性を調べ
たところ、フラクシヨンNo.13〜20（フラクシヨン
）に抗菌活性を認めた。第８図はフラクシヨン
のセフアデツクスＧ−25によるゲル過パター
ンを示すものであり、第８図中実線は280nmにお
ける吸光度を、点線はE.coli Ｂ AS19に対する
抗菌活性を、横軸はフラクシヨンNo.を示す。 フラクシヨンを１mlに濃縮する。この濃縮物
50μをHPLC（GPCゲル2000SW、0.02Mリン酸
緩衝液、PH８）に付し、保持時間32〜34分のフラ
クシヨン（フラクシヨン）を得る。残りの濃縮
物についても同様にHPLCに付し、総計20mlのフ
ラクシヨンを得る。第９図はフラクシヨンの
GPCゲル2000 SWによる溶出パターンを示すも
のであり、縦軸は220nmにおける吸光度を、横軸
は保持時間（分）を示す。 フラクシヨンをセフアデツクスＧ−25による
脱塩処理し、凍結乾燥して白色粉末状の物質A20
mgを得る。斯くして得られる物質Ａの各種性状は
前記に示した通りである。 尚前記フラクシヨン50μを更に前記と同様に
してHPLCに付したところ、単一の吸光度を示す
ことを確認し（１０図）、また各種性状も上記で
得られる物質Ａのそれと一致した。第１０図はフ
ラクシヨンのGPCゲル2000SWによる溶出パタ
ーンを示すものであり、縦軸は220nmにおける吸
光度を、横軸は保持時間（分）を示す。 〔抗菌活性試験〕 種々のグラム陰性菌及びグラム陽性菌に対する
物質Ａの抗菌作用を調べるため、寒天稀釈平板法
によつて最小増殖阻止濃度（MIC）を求めた
〔CHEMOTHERAPY、22、1126〜1128（1974）
参照〕。得られる結果を第１表に示す。尚、各種
菌は１×106菌数／mlに調製した。第１表に公知
の物質ＢのMIC値を併記したが、本発明の物質
Ａの強い抗菌作用が明らかである。
性を示す新規な糖ペプチド（以下「物質Ａ」とい
う）に関する。 正常蚕に非経口的に不活性化大腸菌等の異物を
投与することにより蚕体液中にある種の抗菌活性
物質が誘導されることが知られており、また蚕体
液から抗菌活性物質（以下「物質Ｂ」という）を
分離精製したとする報告もなされている〔蚕にお
ける生体防禦機構・死菌ワクチン接種による抗
菌物質の誘導、肥山良之助、日本動物学会第49回
大会、一般講演集、379（1978）；同、蚕体液中
の抗菌活性物質の精製とその生物学的性状、大森
和則他、同、380（1978）参照〕。 本明細書において、活性蚕体液とは上記のよう
にして抗菌活性物質が誘導された蚕体液をいう。
またアミノ酸は以下に示す略号を用いて表示す
る。 Asp：アスパラギン酸 Thr：トレオニン Ser：セリン Glu：グルタミン酸 Gly：グリシン Ala：アラニン Val：バリン、 Ile：イソロイシン Leu：ロイシン Tyr：チロシン Phe：フエニルアラニン Lys：リジン His：ヒスチジン Arg：アルギニン Pro：プロリン 従来公知の物質Ｂは、弱塩基性水溶性の無定形
白色粉末で、第３図に示すように紫外線吸収スペ
クトルにおいて280nmに極大吸収を、また270nm
及び288nmに弱い吸収を示し、第４図に示される
赤外線吸収スペクトルを示し、アミノ酸組成比が
Asp3、Ser1、Glu2、Gly5、Ala5、Val2、Ile6、
Leu2、Phe1、Lys6、Arg4であり、糖鎖を有して
おらず、分子量が約4000〜5000と推定される物質
である。この物質Ｂは抗菌作用を有しているもの
の、抗菌活性は弱く満足できるものではない。 本発明者らは活性蚕体液について更に研究を重
ねるうち、活性蚕体液から物質Ｂを単離精製する
過程において得られる物質Ｂを含有しないフラク
シヨン中に、物質Ｂに比し著しく抗菌活性の強い
物質の存在を認め、該物質を単離することに成功
し、ここに本発明を完成するに至つた。 本発明の物質Ａは以下に示す特性を有し、グラ
ム陰性菌及びグラム陽性菌に対して強力な抗菌活
性を発揮する。 〇ペプチド部分の分子量が6044であり、且つ糖ペ
プチド全体の分子量8000〜10000である。ペプ
チド部分の分子量は下記アミノ酸組成から求め
た、糖ペプチド全体の分子量は、商品名：セフ
アデツクスＧ−10（フアルマシア×フアインケ
ミカル社製）で市販されているゲル過用充填
剤を用い、ゲル過により求めた。 〇紫外線吸収スペクトル（濃度0.1mg/ml水）にお
いて273nmに極大吸収を示す第１図、分光光度
計（商品名：日立分光光度計モデル124、(株)日
立製作所製）を使用して測定。 〇赤外線吸収スペクトル（KBr錠）において
530、858、940、980、1070、1160、1370、
1663、1790、2340、2440、2850、2950、3410cm
-1に特徴的な吸収を示す第２図、赤外線吸収ス
ペクトル測定装置（商品名：日本分光赤外線吸
収スペクトルＡ−202、日本分光(株)製）を使用
して測定。 〇アミノ酸組成比がAsp3、Thr2、Ser10、Glu9、
Sly9、Ala4、Val2、Ile1、Leu2、Tyr1、
Phe1、Lys2、His2、Arg1、Pro2である。こ
の値は、10mgの試料を、アミノ酸分析装置（商
品名：自動アミノ酸アナライザー2A、日本電
子(株)製）によりアミノ酸分析して求めた。 〇フエノール硫酸法による糖分析が陽性を示す。
フエノール硫酸法は、“生化学研究法”（朝倉書
店、昭和45年７月、４版発行、第258頁）に従
つた。 〇水に易溶、エーテル、ブタノール及びクロロホ
ルムには不溶である。 〇白色粉末状である。 本発明の物質Ａは例えば活性蚕体液より下記に
示す方法により製造される。 活性蚕体液としては、特に制限がなく、通常公
知の方法によつて得られる活性蚕体液をいずれも
使用することができる。 活性蚕体液より物質Ａを分離精製するに際して
は、蛋白を分離するため通常行なわれている手段
を広く採用でき、例えば加熱処理、塩析等電点沈
殿、有機溶媒による分別沈殿等の蛋白質の溶解度
差を利用する方法、電気泳動法、イオン交換法等
の電気化学的性質差を利用する方法、超遠心分離
法等の質量差を利用する方法等の化学的乃至物理
的方法を適宜用いることができる。 より具体的には物質Ａは第５図に示すフローチ
ヤートに従い活性蚕体液から製造される。 まず活性蚕体液を熱処理し、次に遠心分離して
上清を得、この上清を塩析及びゲル過して抗菌
活性を有する２つのフラクシヨンを得る。ここで
分子量の大きいフラクシヨンをフラクシヨンと
し、また分子量の小さいフラクシヨンをフラクシ
ヨンとする。尚公知の物質Ｂはフラクシヨン
をイオン交換クロマトグラフに対し、得られる活
性フラクシヨンを塩析、ゲル過後凍結乾燥する
ことにより製造される。 次にフラクシヨンを、陽イオン交換体例えば
商品名：CMセフアデツクス、QAEセフアデツク
ス（いずれもフアルマシア・フアインケミカル社
製）として市販されているものやCMセルロース
（カルボキシメチルセルロース等を用いるイオン
交換クロマトグラフに付し、抗菌活性を示すフラ
クシヨン（以下「フラクシヨン」という）を得
る。 次にフラクシヨンを塩析する。塩析に際して
は例えば硫酸アンモニウム、硫酸ナトリウム、硫
酸マグネシウム等の通常の塩析剤を用いることが
できる。斯かる塩析剤の使用量としては通常最終
濃度が20〜80％、好ましくは30〜70％となる程度
がよい。斯くして得られる塩析物を蒸留水、生理
食塩水、リン酸緩衝液、トリス−塩酸緩衝液、酢
酸緩衝液等の適当な緩衝液中に溶解し、脱塩処理
する。この脱塩処理はゲル過支持体例えば商品
名：セフアデツクスＧ−10、Ｇ−25、Ｇ−50（い
ずれもフアルマシア・フアインケミカル社製）と
して市販されているものや商品名：バイオーゲル
Ｐ−２、Ｐ−４、Ｐ−６（いずれもバイオラツ
ド・ラボラトリーズ社製）として市販されている
もの等を用いてゲル過することにより容易に行
なわれ、斯くして抗菌活性を示すフラクシヨン
（以下「フラクシヨン」という）を得る。 次にフラクシヨンを蛋白分離用ゲル過カラ
ムにより更に分離精製する。この場合高速液体ク
ロマトを用いるのが好ましく、例えば商品名：
GPCゲル2000SW、3000SW（東洋曹達(株)製）、商
品名：プロテインカラムＩ−125（ウオーターズ社
製）等のゲル過用充填剤を用いることにより各
フラクシヨンに分離でき、斯くして抗菌活性を示
すフラクシヨン（以下「フラクシヨン」とい
う）を得る。このフラクシヨンを更に高速液体
クロマトに付し精製してもよい。 上記で得られるフラクシヨンを前記と同様に
して脱塩処理し、次に凍結乾燥することにより本
発明の物質Ａを白色粉末状として得ることができ
る。 以下に参考例、実施例及び抗菌活性試験結果を
示す。 参考例 蚕（鐘秋×鐘和、５令３日目）５千頭に３％ホ
ルマリンで殺菌処理した大腸菌（E.coli NIHJ）
の生理食塩懸濁液（109個／ml）を0.05ml／頭の
割合で体腔内に注入する。注入後30時間後に蚕の
足を切断して体液を集め、活性蚕体液1500mlを得
る。 実施例 参考例で得た活性蚕体液500mlを100℃の湯浴上
にて10分間加熱し遠心分離する。上清を更に上記
と同様の熱処理及び遠心分離操作に付し、得られ
た上清を最終濃度20％の硫酸アンモニウムで塩析
する。塩析物を遠心分離し、この上清を最終濃度
70％の硫酸アンモニウムで塩析する。得られた塩
析物を蒸留水30mlに溶解し、セフアデツクスＧ−
25（2.5×80cm、脱イオン水）に付し、ゲル過す
る。各10mlのフラクシヨンを分取し、各フラクシ
ヨンについてE.coli BAS19を被験菌としてパル
プ拡散法（パルプ直径８mm）により抗菌活性を調
べたところ、フラクシヨンNo.26〜33（フラクシヨ
ン）及びフラクシヨンNo.36〜39（フラクシヨン
）に抗菌活性を認めた。第６図はゲル過支持
体（商品名：セフアデツクスＧ−25、フアルマシ
ア・フアインケミカル社製）によるゲル過溶出
パターンを示すものであり、第６図中実線は
280nmにおける吸光度を、点線はE.coli Ｂ
AG19に対する抗菌活性を、横軸はフラクシヨン
No.を示す。 フラクシヨンを８mlに濃縮し、これをイオン
交換体（商品名：CMセフアデツクスＣ−25、フ
アルマシア・フアインケミカル社製）のカラム
（1.5×55cm）に付し、０〜1Mの食塩水の濃度勾
配溶出を行ない、各５mlのフラクシヨンを分取
し、各フラクシヨンについて前記と同様にして抗
菌活性を調べたところ、フラクシヨンNo.55〜65
（フラクシヨン）に抗菌活性を認めた。第７図
はフラクシヨンのCMセフアデツクスＣ−25に
よる溶出パターンを示すものであり、第７図中実
線は280nmにおける吸光度を、点線はE.coli Ｂ
AS19に対する抗菌活性を、横軸はフラクシヨ
ンNo.を示す。 フラクシヨンを最終濃度70％の硫酸アンモニ
ウムで塩析し、塩析物を蒸留水５mlに溶解してセ
フアデツクスＧ−25（1.5×60cm、脱イオン水）に
対し、各５mlのフラクシヨンを分取し、各フラク
シヨンについて前記と同様にして抗菌活性を調べ
たところ、フラクシヨンNo.13〜20（フラクシヨン
）に抗菌活性を認めた。第８図はフラクシヨン
のセフアデツクスＧ−25によるゲル過パター
ンを示すものであり、第８図中実線は280nmにお
ける吸光度を、点線はE.coli Ｂ AS19に対する
抗菌活性を、横軸はフラクシヨンNo.を示す。 フラクシヨンを１mlに濃縮する。この濃縮物
50μをHPLC（GPCゲル2000SW、0.02Mリン酸
緩衝液、PH８）に付し、保持時間32〜34分のフラ
クシヨン（フラクシヨン）を得る。残りの濃縮
物についても同様にHPLCに付し、総計20mlのフ
ラクシヨンを得る。第９図はフラクシヨンの
GPCゲル2000 SWによる溶出パターンを示すも
のであり、縦軸は220nmにおける吸光度を、横軸
は保持時間（分）を示す。 フラクシヨンをセフアデツクスＧ−25による
脱塩処理し、凍結乾燥して白色粉末状の物質A20
mgを得る。斯くして得られる物質Ａの各種性状は
前記に示した通りである。 尚前記フラクシヨン50μを更に前記と同様に
してHPLCに付したところ、単一の吸光度を示す
ことを確認し（１０図）、また各種性状も上記で
得られる物質Ａのそれと一致した。第１０図はフ
ラクシヨンのGPCゲル2000SWによる溶出パタ
ーンを示すものであり、縦軸は220nmにおける吸
光度を、横軸は保持時間（分）を示す。 〔抗菌活性試験〕 種々のグラム陰性菌及びグラム陽性菌に対する
物質Ａの抗菌作用を調べるため、寒天稀釈平板法
によつて最小増殖阻止濃度（MIC）を求めた
〔CHEMOTHERAPY、22、1126〜1128（1974）
参照〕。得られる結果を第１表に示す。尚、各種
菌は１×106菌数／mlに調製した。第１表に公知
の物質ＢのMIC値を併記したが、本発明の物質
Ａの強い抗菌作用が明らかである。
【表】
第１図は物質ＡのUVスペクトル分析図を示
す。第２図は物質ＡのIRスペクトル分析図を示
す。第３図は物質ＢのUVスペクトル分析図を示
す。第４図は物質ＢのIRスペクトル分析図を示
す。第５図は物質Ａの製法フローチヤートを示
す。第６図はセフアデツクスＧ−25によるゲル
過溶出パターンを示す。第７図はフラクシヨン
のCMセフアデツクスＣ−25による溶出パターン
を示す。第８図はフラクシヨンのセフアデツク
スＧ−25によるゲル過パターンを示す。第９図
はフラクシヨンのGPCゲル2000SWによる溶出
パターンを示す。第１０図はフラクシヨンの
GPCゲル2000SWによる溶出パターンを示す。
す。第２図は物質ＡのIRスペクトル分析図を示
す。第３図は物質ＢのUVスペクトル分析図を示
す。第４図は物質ＢのIRスペクトル分析図を示
す。第５図は物質Ａの製法フローチヤートを示
す。第６図はセフアデツクスＧ−25によるゲル
過溶出パターンを示す。第７図はフラクシヨン
のCMセフアデツクスＣ−25による溶出パターン
を示す。第８図はフラクシヨンのセフアデツク
スＧ−25によるゲル過パターンを示す。第９図
はフラクシヨンのGPCゲル2000SWによる溶出
パターンを示す。第１０図はフラクシヨンの
GPCゲル2000SWによる溶出パターンを示す。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ (a) 活性蚕体液から得られ且つグラム陰性菌
及びグラム陽性菌に対して抗菌活性を有し、 (b) アミノ酸分析によるペプチド部分の分子量が
6044であり、且つ糖ペプチド全体の分子量が
8000〜10000であり、 (c) 紫外線吸収スペクトルにおいて273nmに極大
吸収を示し、 (d) 赤外線吸収スペクトルにおいて530、858、
940、980、1070、1160、1370、1663、1790、
2340、2440、2850、2950、3410cm-1に特徴的な
吸収を示し、 (e) アミノ酸組成比がAsp3、Thr2、Ser10、
Glu9、Gly9、Ala4、Val2、Ile1、Leu2、
Tyr1、Phe1、Lys2、His2、Arg1、Pro2であ
り、 (f) フエノール硫酸法による糖分析が陽性を示
し、 (g) 水に易溶、エーテル、ブタノール及びクロロ
ホルムには不溶であり、 (h) 白色粉末状である ことを特徴とする糖ペプチド。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP56073931A JPS57188525A (en) | 1981-05-15 | 1981-05-15 | Glycopeptide having antibacterial activity |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP56073931A JPS57188525A (en) | 1981-05-15 | 1981-05-15 | Glycopeptide having antibacterial activity |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS57188525A JPS57188525A (en) | 1982-11-19 |
| JPH0148279B2 true JPH0148279B2 (ja) | 1989-10-18 |
Family
ID=13532360
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP56073931A Granted JPS57188525A (en) | 1981-05-15 | 1981-05-15 | Glycopeptide having antibacterial activity |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS57188525A (ja) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2695391B1 (fr) * | 1992-09-04 | 1994-10-14 | Centre Nat Rech Scient | Glycopeptides, leur procédé d'obtention, et leurs applications biologiques. |
-
1981
- 1981-05-15 JP JP56073931A patent/JPS57188525A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS57188525A (en) | 1982-11-19 |
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