JPH02276586A - Ｄ‐ホモフエニルアラニンの製造法 - Google Patents
Ｄ‐ホモフエニルアラニンの製造法Info
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- JPH02276586A JPH02276586A JP9752389A JP9752389A JPH02276586A JP H02276586 A JPH02276586 A JP H02276586A JP 9752389 A JP9752389 A JP 9752389A JP 9752389 A JP9752389 A JP 9752389A JP H02276586 A JPH02276586 A JP H02276586A
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- homophenylalanine
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- benzylmethylhydantoin
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- hydantoin
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Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（イ）産業上の利用分野
木Ｒ明ｔｉＤ−ホモフエニｙアラニン（Ｄ−４−フェニ
ル−２−アミノ酪酸）の工業的に有利な製造法に関する
ものである。Ｄ−ホモフエニルアラニンは光学活性非天
然アミノ酸として医薬などの製造原料として有用なもの
である。
ル−２−アミノ酪酸）の工業的に有利な製造法に関する
ものである。Ｄ−ホモフエニルアラニンは光学活性非天
然アミノ酸として医薬などの製造原料として有用なもの
である。
（ロ）従来の技術
Ｄ−ホモフエニルアラニンの製造法に関しては、酵素を
用いた不斉加水分解法（Ｋ、Ｎｏｂｕｏら、Ｍｅｍ、Ｆ
ａｃ、Ｓｃｉ、 ＫｙＪｓｈｕ Ｕｎｉｖ、Ｓｅｒ、Ｃ
，１３，８９（１９８１） ）、 及ヒホモフェニルア
ラニンをホルミル死後プルシンでジアステレオマー塩を
つ＜シ分割する方法（Ｖｄｕ Ｖｉｇｎｅａｕｄら、Ｊ
、 Ｂｉｏｌ、 Ｃｈｅｗ、。
用いた不斉加水分解法（Ｋ、Ｎｏｂｕｏら、Ｍｅｍ、Ｆ
ａｃ、Ｓｃｉ、 ＫｙＪｓｈｕ Ｕｎｉｖ、Ｓｅｒ、Ｃ
，１３，８９（１９８１） ）、 及ヒホモフェニルア
ラニンをホルミル死後プルシンでジアステレオマー塩を
つ＜シ分割する方法（Ｖｄｕ Ｖｉｇｎｅａｕｄら、Ｊ
、 Ｂｉｏｌ、 Ｃｈｅｗ、。
１２２ 、５４９ （１９！５７４８）が知られている
。また、最近Ｎ−アセチ１ｖＤＬ−ホモフエニルアラニ
ンｔ 光学活性フェニルエチルアミンと反応させてジア
ステレオマー塩として分割する方法（特許出願公開昭６
３−６３６４６号）、ＤＬ−ホモフエニルアラニンと光
学活性マンデμ酸とのジアステレオマー塩として分割す
る方法（特許出願公開昭６３−１４５２５６号）が知ら
れている。
。また、最近Ｎ−アセチ１ｖＤＬ−ホモフエニルアラニ
ンｔ 光学活性フェニルエチルアミンと反応させてジア
ステレオマー塩として分割する方法（特許出願公開昭６
３−６３６４６号）、ＤＬ−ホモフエニルアラニンと光
学活性マンデμ酸とのジアステレオマー塩として分割す
る方法（特許出願公開昭６３−１４５２５６号）が知ら
れている。
（ハ）発明が解決しようとする問題点と問題を解決する
ための手段 従来の技術において、ジアステレオマー塩をつくシ分割
する方法は、分割剤が高価で操作が煩雑である。また酵
素を用い不斉加水分解する方法をふくめて、分割によっ
て原料の半分を５体として残すことになシ、そのことに
より収量が半減するので、５体の利用法を附加しなけれ
ば不経済である。
ための手段 従来の技術において、ジアステレオマー塩をつくシ分割
する方法は、分割剤が高価で操作が煩雑である。また酵
素を用い不斉加水分解する方法をふくめて、分割によっ
て原料の半分を５体として残すことになシ、そのことに
より収量が半減するので、５体の利用法を附加しなけれ
ば不経済である。
そこで本発明者らは、Ｄ−ホモフエニルアラニンを効率
よくえる方法として一部のアミノ酸製造に応用されてい
るヒダントインを経由する生化学的方法に着目したが、
非天然アミノ酸でアルホモフェニルアラニンのヒダント
イナーゼ用する酵素または微生物については従来全く知
見がなかった。その為、ホモフエニｐアフニ／に対応す
るＤＬ−ヒダントインである５−ペンジノンメチルヒダ
ントインからＤ−ホモフエニルアラニンを生成するヒダ
ントイナーゼ系（ヒダントインヒドロラーゼとＮ−カル
バミルアミノ酸ヒドロラーゼ系からなる）を有する微生
物を探索発見することに成功し、さらに研究を進め、５
−ベンジルメチルヒダントインからＤ−ホモフエニルア
ラニンを収率よく製造しうる本発明の方法を確立するに
至った。
よくえる方法として一部のアミノ酸製造に応用されてい
るヒダントインを経由する生化学的方法に着目したが、
非天然アミノ酸でアルホモフェニルアラニンのヒダント
イナーゼ用する酵素または微生物については従来全く知
見がなかった。その為、ホモフエニｐアフニ／に対応す
るＤＬ−ヒダントインである５−ペンジノンメチルヒダ
ントインからＤ−ホモフエニルアラニンを生成するヒダ
ントイナーゼ系（ヒダントインヒドロラーゼとＮ−カル
バミルアミノ酸ヒドロラーゼ系からなる）を有する微生
物を探索発見することに成功し、さらに研究を進め、５
−ベンジルメチルヒダントインからＤ−ホモフエニルア
ラニンを収率よく製造しうる本発明の方法を確立するに
至った。
に）作用
本発明に使用される微生物は、５−ベンジルメチルヒダ
ントインに作用するＤ−特異的ヒダントイナーゼ系を有
するＶユウドモナス（Ｐ５−ｅｕｄｏｍｏｎａｓ ）属
、アクロ毫バクター（Ａｃｈｒｏｍ−ｏｂａｃｔｅｒ
）属、アルカリゲネス（Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅ−８）属
、セフチア（８ｅｒｒａｔｉａ ）蔵、アスペルギルス
（Ａａｐｅｒｇｉｌｌｕｇ ）属、リゾムコ−Ａ／（Ｒ
ｈ−１ｚｏｍｕｃｏｒ ） 属に属する微生物である
。さらに具体的菌種、菌株としては実施例に示した菌株
が例として挙げられる。と−でＤ−特異的とダントイナ
ーゼ系とは、最終的にＤ−ホモフエニルアラニンを生成
するように働くヒダントイン・ヒドロラーゼとＮ−カル
バミルアミノ酸ヒドロラーゼからなる酵素系であシ、こ
の酵素系を有する上記属の微生物が本発明に用いられる
のである。
ントインに作用するＤ−特異的ヒダントイナーゼ系を有
するＶユウドモナス（Ｐ５−ｅｕｄｏｍｏｎａｓ ）属
、アクロ毫バクター（Ａｃｈｒｏｍ−ｏｂａｃｔｅｒ
）属、アルカリゲネス（Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅ−８）属
、セフチア（８ｅｒｒａｔｉａ ）蔵、アスペルギルス
（Ａａｐｅｒｇｉｌｌｕｇ ）属、リゾムコ−Ａ／（Ｒ
ｈ−１ｚｏｍｕｃｏｒ ） 属に属する微生物である
。さらに具体的菌種、菌株としては実施例に示した菌株
が例として挙げられる。と−でＤ−特異的とダントイナ
ーゼ系とは、最終的にＤ−ホモフエニルアラニンを生成
するように働くヒダントイン・ヒドロラーゼとＮ−カル
バミルアミノ酸ヒドロラーゼからなる酵素系であシ、こ
の酵素系を有する上記属の微生物が本発明に用いられる
のである。
これらの微生物を培養して必要なり一特異的ヒダントイ
ナーゼ系の酵素活性をもつ標品をえるＫは通常の培養法
によればよく、この分野の技術者には特に説明を要しな
いが、基質として用いる５−ベンジルメチルヒダントイ
ンその他の５−ヒダントイン化合物を含有する培地に微
生物を生育せしめた場合ＫＤ−特異的ヒダントイナーゼ
活性の高い培養物をえることができる。
ナーゼ系の酵素活性をもつ標品をえるＫは通常の培養法
によればよく、この分野の技術者には特に説明を要しな
いが、基質として用いる５−ベンジルメチルヒダントイ
ンその他の５−ヒダントイン化合物を含有する培地に微
生物を生育せしめた場合ＫＤ−特異的ヒダントイナーゼ
活性の高い培養物をえることができる。
また固形培地、液体培地の何れも使用可能である。
上記のようにしてえたＤ−特異的ヒダントイナーゼ系活
性をふくむ微生物またはそれに由来する酵素標品を５−
ベンジルメチルヒダントインに作用せしめる方法は、基
質をふくむ溶液に酵素標品を加えて反応が進行するまで
培養すればよいが、微生物を酵素標品とする培養は、微
生物の培養液に基質を加え反応せしめてもよく、また微
生物の培養液から分離した酵素標品、菌体、洗浄菌体、
凍結乾燥菌体など物理化学的、生化学的に処理した菌体
、抽出液、精製物、固定化処理標品などの形で基質に作
用させることもできる。
性をふくむ微生物またはそれに由来する酵素標品を５−
ベンジルメチルヒダントインに作用せしめる方法は、基
質をふくむ溶液に酵素標品を加えて反応が進行するまで
培養すればよいが、微生物を酵素標品とする培養は、微
生物の培養液に基質を加え反応せしめてもよく、また微
生物の培養液から分離した酵素標品、菌体、洗浄菌体、
凍結乾燥菌体など物理化学的、生化学的に処理した菌体
、抽出液、精製物、固定化処理標品などの形で基質に作
用させることもできる。
基質濃度は、パッチ式、連続式の何れによるかによって
も異るが、パッチ式では一般に媒質中１１〜３０％、好
ましくは１〜２０％程度で、連続式ではこれよシや＼濃
度を低くする方がよい。
も異るが、パッチ式では一般に媒質中１１〜３０％、好
ましくは１〜２０％程度で、連続式ではこれよシや＼濃
度を低くする方がよい。
反応は普通５〜６０℃、好ましくは２５〜４０°Ｃ附近
、ｐＨ７〜１０附近で好ましくは８〜９附近で行われる
。反応時間は、静置、攪拌、流下などの手段、あるいは
酵素系標品の形、力価基質濃度などによって異ってくる
ので一様で々いが、パッチ法では通常１〜１００時間程
度である。
、ｐＨ７〜１０附近で好ましくは８〜９附近で行われる
。反応時間は、静置、攪拌、流下などの手段、あるいは
酵素系標品の形、力価基質濃度などによって異ってくる
ので一様で々いが、パッチ法では通常１〜１００時間程
度である。
反応の進行は薄層クロマトグラフィー 高速液体クロマ
トグラフィーなどの分析手段によりｈ−ホモフエニルア
ラニンの生成を分析してしらぺる。一般に有機合成法で
製造される５−ベンジルメチルヒダントインはラセミ体
であるが、本発明方法によれば、とのラセミ体を高収率
でＤ−ホモフエニルアラニンに変換できる。
トグラフィーなどの分析手段によりｈ−ホモフエニルア
ラニンの生成を分析してしらぺる。一般に有機合成法で
製造される５−ベンジルメチルヒダントインはラセミ体
であるが、本発明方法によれば、とのラセミ体を高収率
でＤ−ホモフエニルアラニンに変換できる。
（ホ）突施例
実施例１〜８
クルコース５？、酵母エキス１０２、ポリペプトン１０
！７．塩化ナトリウム５２、ベンジルメチルヒダントイ
ン２ｔを水にとかして１ｔとした培地を、細菌用にはｐ
Ｈ７，２に、かび用にはｐＨ＆ｏに調整して大型試験管
に１０−入れて滅菌したものに第１表に示した細菌また
はかびを植菌して２６°Ｃ１毎分２２０回転で細菌は４
８時間、かびは７日間振とり培養後、遠心分離によシ菌
体を集めて水で洗浄後再度遠心分離してかうｒ：１．１
モルのｐＨａＯの燐酸緩衝液にベンジルメチルヒダント
インを１％濃度にとかした溶液１−にけん濁して、３７
℃で７２時時間上うしながら反応させた時の反応液中の
ホモフェニルアラニンの生成量および生成ホモフェニル
アラニン中の０体の率（％）を使用微生物法名とともに
示すと第１表の如くであった。
！７．塩化ナトリウム５２、ベンジルメチルヒダントイ
ン２ｔを水にとかして１ｔとした培地を、細菌用にはｐ
Ｈ７，２に、かび用にはｐＨ＆ｏに調整して大型試験管
に１０−入れて滅菌したものに第１表に示した細菌また
はかびを植菌して２６°Ｃ１毎分２２０回転で細菌は４
８時間、かびは７日間振とり培養後、遠心分離によシ菌
体を集めて水で洗浄後再度遠心分離してかうｒ：１．１
モルのｐＨａＯの燐酸緩衝液にベンジルメチルヒダント
インを１％濃度にとかした溶液１−にけん濁して、３７
℃で７２時時間上うしながら反応させた時の反応液中の
ホモフェニルアラニンの生成量および生成ホモフェニル
アラニン中の０体の率（％）を使用微生物法名とともに
示すと第１表の如くであった。
以上の実施例でホモフェニルアラニンの光学異性体の分
離分析は、反応液から陽イオン交換樹脂（Ｄｏｗｅｘ
５０ Ｗ −Ｘ ８、２００〜４００メ７９ ユ、Ｈ型
）に吸着後、０． Ｉ Ｎ Ｎａ、ＨＰＯ４−Ｈ３ＰＯ
４援衝液（ｐＨ７，０）で溶出してホモフェニルアラニ
ン画分をえた後、東ソー株式会社製の高速液体クロマト
グラフィー用のカラムＴＳＫ−ゲＡ／Ｅｎａｎｔｉｏ
Ｌ １ （４６Ｘ ２５０１１Ｉｌｌ）を用い、移動相
として０．５ｍＭ、ＣｕＳＯ４溶液を用い流速毎分１、
Ｏｄ、温度４０°Ｃで検出は紫外部吸収という条件で
０体とＬ体を分離定量した。
離分析は、反応液から陽イオン交換樹脂（Ｄｏｗｅｘ
５０ Ｗ −Ｘ ８、２００〜４００メ７９ ユ、Ｈ型
）に吸着後、０． Ｉ Ｎ Ｎａ、ＨＰＯ４−Ｈ３ＰＯ
４援衝液（ｐＨ７，０）で溶出してホモフェニルアラニ
ン画分をえた後、東ソー株式会社製の高速液体クロマト
グラフィー用のカラムＴＳＫ−ゲＡ／Ｅｎａｎｔｉｏ
Ｌ １ （４６Ｘ ２５０１１Ｉｌｌ）を用い、移動相
として０．５ｍＭ、ＣｕＳＯ４溶液を用い流速毎分１、
Ｏｄ、温度４０°Ｃで検出は紫外部吸収という条件で
０体とＬ体を分離定量した。
（へ）発明の効果
本発明により５−ベンジルヒダントインカラ医薬製造原
料などとして有用なり一ホモフェニルアブニンを高収率
で製造することができる。
料などとして有用なり一ホモフェニルアブニンを高収率
で製造することができる。
特許出願人 パイオール株式会社
代表者中 山 清
Claims (1)
- ５−ベンジルメチルヒダントインにシユウドモナス（￥
Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ￥）属、アクロモバクター（￥
Ａｃｈｒｏｍｏｂａｃｔｅｒ￥）属、アルカリゲネス（
￥Ａｌ−ｃａｌｉｇｅｎｅｓ￥）属、セラチア（￥Ｓｅ
ｒｒａｔｉａ￥）属、アスペルギルス（￥Ａｓｐｅｒｇ
ｉｌｌｕｓ￥）属、リゾムコール（￥Ｒｈｉｚｏｍｕｃ
ｏｒ￥）属の何れかに属する微生物、あるいはこれらの
微生物に由来するＤ−ヒダントイン分解系酵素を作用せ
しめることを特徴とするＤ−ホモフエニルアラニンの製
造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP9752389A JPH02276586A (ja) | 1989-04-19 | 1989-04-19 | Ｄ‐ホモフエニルアラニンの製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP9752389A JPH02276586A (ja) | 1989-04-19 | 1989-04-19 | Ｄ‐ホモフエニルアラニンの製造法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH02276586A true JPH02276586A (ja) | 1990-11-13 |
Family
ID=14194618
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP9752389A Pending JPH02276586A (ja) | 1989-04-19 | 1989-04-19 | Ｄ‐ホモフエニルアラニンの製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH02276586A (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1996000296A1 (en) * | 1994-06-24 | 1996-01-04 | Kanegafuchi Kagaku Kogyo Kabushiki Kaisha | Process for producing d-amino acid by using composite immobilized enzyme preparation |
| US5552318A (en) * | 1995-05-26 | 1996-09-03 | Industrial Technology Research Institute | Method for preparing optically active amino acids and their esters using wheat germ lipase |
| US5552317A (en) * | 1995-05-26 | 1996-09-03 | Industrial Technology Research Institute | Method for preparing optically active homophenylalanine and esters thereof using lipase from wheat germ or Candida lipolytica |
| CN100406553C (zh) * | 1994-12-28 | 2008-07-30 | 钟渊化学工业株式会社 | 生产D-N-氨基甲酰基-α-氨基酸的方法 |
-
1989
- 1989-04-19 JP JP9752389A patent/JPH02276586A/ja active Pending
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1996000296A1 (en) * | 1994-06-24 | 1996-01-04 | Kanegafuchi Kagaku Kogyo Kabushiki Kaisha | Process for producing d-amino acid by using composite immobilized enzyme preparation |
| CN1088473C (zh) * | 1994-06-24 | 2002-07-31 | 钟渊化学工业株式会社 | 用复合固相酶制品生产d－氨基酸的方法 |
| CN100406553C (zh) * | 1994-12-28 | 2008-07-30 | 钟渊化学工业株式会社 | 生产D-N-氨基甲酰基-α-氨基酸的方法 |
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| US5552317A (en) * | 1995-05-26 | 1996-09-03 | Industrial Technology Research Institute | Method for preparing optically active homophenylalanine and esters thereof using lipase from wheat germ or Candida lipolytica |
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