JPH0231685A - 酵素法による単糖類の新規製造方法 - Google Patents
酵素法による単糖類の新規製造方法Info
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- JPH0231685A JPH0231685A JP18063388A JP18063388A JPH0231685A JP H0231685 A JPH0231685 A JP H0231685A JP 18063388 A JP18063388 A JP 18063388A JP 18063388 A JP18063388 A JP 18063388A JP H0231685 A JPH0231685 A JP H0231685A
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- enzyme
- reaction
- monosaccharide
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- Saccharide Compounds (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
「産業上の利用分野」
本発明は、多糖類やその加水分解物を基質として酵素反
応により、それらの構成糖である単＊＝ｎを高濃度に生
成蓄積させる囃糖類の新規製造方法に関する。
応により、それらの構成糖である単＊＝ｎを高濃度に生
成蓄積させる囃糖類の新規製造方法に関する。
「従来の技術」
従来より、多糖類に酵素を作用させて単［ｉｌをｉ′す
るためには、多糖！ｎの非１元性末端より順次横酸糖を
遊離せしめる゛エキソ型の酵素が有効に用いられてきた
１例えば、澱粉にアミラーゼを作用させて単糖類である
グルコースを得るためには、澱粉をエンド型の酵素であ
るα−アミラーゼで加水分解し１分解率（ＤＥ、 Ｄｅ
ｘｔｒｏｓｅ Ｅｑｕｉｖａｌｅｒ＋Ｌ、グルコース当
１１０〜１５の加水分解物（液化１１ｉ）を調製した後
、エキソ型の酵素であるグルコサミンゼを作用させてグ
ルコースを生成せしめる方法が用いられている。
るためには、多糖！ｎの非１元性末端より順次横酸糖を
遊離せしめる゛エキソ型の酵素が有効に用いられてきた
１例えば、澱粉にアミラーゼを作用させて単糖類である
グルコースを得るためには、澱粉をエンド型の酵素であ
るα−アミラーゼで加水分解し１分解率（ＤＥ、 Ｄｅ
ｘｔｒｏｓｅ Ｅｑｕｉｖａｌｅｒ＋Ｌ、グルコース当
１１０〜１５の加水分解物（液化１１ｉ）を調製した後
、エキソ型の酵素であるグルコサミンゼを作用させてグ
ルコースを生成せしめる方法が用いられている。
その他、キシロース、マンノース、Ｎ−アセチルグルコ
サミンおよびガラクトースを（する場合にも、酵素法に
よる調製方法としては、はぼ同様な方を去が採用されて
きた６すなわち、キシラン、マンナン、ガラクタンなど
の多糖類に、エンド型の酵素であるキシラナーゼ、マン
ナナーゼ（マンナーゼ）、ガラクタナーゼなどを作用さ
せてそれぞれのオリゴ糖を得た後、エキソ型の酵素であ
るキシロシダーゼ（キシラナ−ゼ）、マンノシダーゼ、
ガラクトシダーゼなどを作用させて、それぞれの構成糖
である単ａ類を得る方法が用いられてきた。
サミンおよびガラクトースを（する場合にも、酵素法に
よる調製方法としては、はぼ同様な方を去が採用されて
きた６すなわち、キシラン、マンナン、ガラクタンなど
の多糖類に、エンド型の酵素であるキシラナーゼ、マン
ナナーゼ（マンナーゼ）、ガラクタナーゼなどを作用さ
せてそれぞれのオリゴ糖を得た後、エキソ型の酵素であ
るキシロシダーゼ（キシラナ−ゼ）、マンノシダーゼ、
ガラクトシダーゼなどを作用させて、それぞれの構成糖
である単ａ類を得る方法が用いられてきた。
［発明が解決しようとする課題」
しかし、七記従米の方法は、反応後期になるにつれて酵
素自身が生成物である単糖類を認識して逆反応を触媒し
、それぞれの分岐オリゴ糖を生成するため、高純度の単
Ｗｔ類を収率よく得られないという欠点を有していた。
素自身が生成物である単糖類を認識して逆反応を触媒し
、それぞれの分岐オリゴ糖を生成するため、高純度の単
Ｗｔ類を収率よく得られないという欠点を有していた。
Ｗ４＾ば、１１粉からグルコースを得る場合、グルコア
ミラーゼが生成糖であるグルコースを認識し、その適合
成作用によりイソマルトース等の分岐オリゴ糖を生成す
名ことが知られている。
ミラーゼが生成糖であるグルコースを認識し、その適合
成作用によりイソマルトース等の分岐オリゴ糖を生成す
名ことが知られている。
したがって１本発明の目的は、酵素の適合成反応という
問題を解決して、多ｖＩ類および／またはその加水分解
物から高濃度の単Ｉｉ頚を得るべく。
問題を解決して、多ｖＩ類および／またはその加水分解
物から高濃度の単Ｉｉ頚を得るべく。
酵素法番こよる＠Ｉ！類の新規製造方法を提供すること
にある。
にある。
［課題を解決するための手段」
本発明δらは、多１１１！Ｊおよび／またはその加水分
解物に酵素を作用させて、単糖類を高濃度に生成させる
方法について鋭意研究した結果、従来、考えも及ばなか
った新規な方法、すなわちエンド型の多糖分解酵素のみ
を作用させるだけで、充分に高濃度の単糖類を生成せし
めることを見出し。
解物に酵素を作用させて、単糖類を高濃度に生成させる
方法について鋭意研究した結果、従来、考えも及ばなか
った新規な方法、すなわちエンド型の多糖分解酵素のみ
を作用させるだけで、充分に高濃度の単糖類を生成せし
めることを見出し。
本発明を完成するに至った。
すなわち２本発明は、多糖類および／またはその加水分
解物に、エンド型の多糖分解酵素を作用させて、単１１
！！類を高濃度に生成蓄積させることを特徴とする酵素
法による単Ｉｉ類の新規製造方法である。
解物に、エンド型の多糖分解酵素を作用させて、単１１
！！類を高濃度に生成蓄積させることを特徴とする酵素
法による単Ｉｉ類の新規製造方法である。
本発明は１次のような各種の単糖類の製造方法に適用す
ることができる６ 例１−澱粉および／またはその加水分解物にａ−アミラ
ーゼを作用させて、グルコースを高濃度に生成蓄積させ
る方法。
ることができる６ 例１−澱粉および／またはその加水分解物にａ−アミラ
ーゼを作用させて、グルコースを高濃度に生成蓄積させ
る方法。
例２．キシランおよび／またはその加水分解物にキシラ
ナーゼを作用させて、キシロースを高濃度に生成蓄積さ
せる方法。
ナーゼを作用させて、キシロースを高濃度に生成蓄積さ
せる方法。
Ｗ２Ｂ：マンナンおよび／またはその加水分解物にマン
ナナーゼを作用させて、マンノースを高濃度に生成蓄積
させる方法。
ナナーゼを作用させて、マンノースを高濃度に生成蓄積
させる方法。
例４：キチンおよび／またはその加水分解物にキヂナー
ゼを作用させて、Ｎ−アセチルグルコサミンを高濃度に
生成蓄積させる方法６ 例５：ガラフタクンおよび／またはその加水分解物にガ
ラクタナーゼを作用させて、ガラクトースを高濃度に生
成ｉｆｉ！させる方法。
ゼを作用させて、Ｎ−アセチルグルコサミンを高濃度に
生成蓄積させる方法６ 例５：ガラフタクンおよび／またはその加水分解物にガ
ラクタナーゼを作用させて、ガラクトースを高濃度に生
成ｉｆｉ！させる方法。
エンド型の多糖分解酵素の場合、α−アミラーゼとして
は、バチルス・ズブチリス １ＢａｃｉｌｌｕｓＩＡｓ
ｅｒ １ｌｌｕｓ ｏｒ ｚａｅｌ起源等の酵素が好
ましく用いられる。
は、バチルス・ズブチリス １ＢａｃｉｌｌｕｓＩＡｓ
ｅｒ １ｌｌｕｓ ｏｒ ｚａｅｌ起源等の酵素が好
ましく用いられる。
また、キシラナーゼとしては、クリプトコツカス−アル
ビダスｌｃｒ ｔｏｃｏｃｃｕｓ ａｌｂｉｄｕｓ）
、アスペルギルス・ニガー ＩＡｓ ｅｒ １ｌｌｕｓ
ｎｉ ｅｒ 、 トリコデルマ・リーサイ （Ｔｒ
ｉｃｈｏｄｅｒａ＋ａ ｒｅｅｓｅｉｌ、 ）リコデル
マ・ビリイイデ １Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒ＋ｍａ ｖｉｒ
ｉｄｅｌ起源等の酵素が好ましく用いられる。
ビダスｌｃｒ ｔｏｃｏｃｃｕｓ ａｌｂｉｄｕｓ）
、アスペルギルス・ニガー ＩＡｓ ｅｒ １ｌｌｕｓ
ｎｉ ｅｒ 、 トリコデルマ・リーサイ （Ｔｒ
ｉｃｈｏｄｅｒａ＋ａ ｒｅｅｓｅｉｌ、 ）リコデル
マ・ビリイイデ １Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒ＋ｍａ ｖｉｒ
ｉｄｅｌ起源等の酵素が好ましく用いられる。
マンナナーゼとしては、ペニシリウム・バーブロゲナム
（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ ｕｒ ｕｒｏ ｅｎｕｍ
ｌ、 リゾプス゛ニビウスｆＲｈｉｚｏ ｕｓ ｎ１ｖ
ｅｕｓｌ 、アスペルギルス・ニガー ｆＡｓ ｅｒ
１ｌｌｕｓ ｎｉ ｅｒ起源等の酵素が好ましく用いら
れる。
（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ ｕｒ ｕｒｏ ｅｎｕｍ
ｌ、 リゾプス゛ニビウスｆＲｈｉｚｏ ｕｓ ｎ１ｖ
ｅｕｓｌ 、アスペルギルス・ニガー ｆＡｓ ｅｒ
１ｌｌｕｓ ｎｉ ｅｒ起源等の酵素が好ましく用いら
れる。
キチナーゼとしては、ノカルデイア・オリエンタリス
１Ｎｏｃａｒｄｉａ ｏｒｉｅｎｔａｌｉｓｌ スト
レプトマイセス°グリセウス ｆｓｔｒｅ ｔｏｗ ｃ
ｅｓ ｒｉｓｅｕｓｌ、 ストレプトマイセス・ア
ンティビオティカスｆｓＬｒｅ ｔｏｍｙｃｅｓ ａｎ
ＬｉｂｉｏＬｉｃｕｓｌ、 アスペルギルス・ニガー
ｆＡｓ ｅｒ １ｌｌｕｓ ｎｉ ｅｒｌ、シュード
モナス°エルギノサ ＩＰｓｅｕｄｏａｏｎａｓ ａｅ
ｒｕ １ｎｏｓａｌ起源等の酵素が好ましく用いられる
。
１Ｎｏｃａｒｄｉａ ｏｒｉｅｎｔａｌｉｓｌ スト
レプトマイセス°グリセウス ｆｓｔｒｅ ｔｏｗ ｃ
ｅｓ ｒｉｓｅｕｓｌ、 ストレプトマイセス・ア
ンティビオティカスｆｓＬｒｅ ｔｏｍｙｃｅｓ ａｎ
ＬｉｂｉｏＬｉｃｕｓｌ、 アスペルギルス・ニガー
ｆＡｓ ｅｒ １ｌｌｕｓ ｎｉ ｅｒｌ、シュード
モナス°エルギノサ ＩＰｓｅｕｄｏａｏｎａｓ ａｅ
ｒｕ １ｎｏｓａｌ起源等の酵素が好ましく用いられる
。
ガラクタナーゼとしては、バチルス ズブチリスＲｈ１
ｚｏ ｕｓ ｎ１ｖｅｕｓｌ起源等の酵素が好ましく用
いられる。
ｚｏ ｕｓ ｎ１ｖｅｕｓｌ起源等の酵素が好ましく用
いられる。
ただし、エンド型の多糖分解酵素は、上記のような酵素
に特に限定されるものではない。
に特に限定されるものではない。
反応条件について説明すると、基質濃度は、特に限定さ
れないが、通常１〜８０％ｆｗ／Ｖｌが好ましく、５〜
７０％（豐／Ｖｌ がさらに好ましい、基質としては、
前述したような多ｔＵ類および／またはその加水分解物
が使用される。ここで、加水分解物とは、例えばデキス
トリンのように多糖類を適度な長さに分解したものや、
オリゴ糖のようにさらに低分子化したものなどを意味す
る。
れないが、通常１〜８０％ｆｗ／Ｖｌが好ましく、５〜
７０％（豐／Ｖｌ がさらに好ましい、基質としては、
前述したような多ｔＵ類および／またはその加水分解物
が使用される。ここで、加水分解物とは、例えばデキス
トリンのように多糖類を適度な長さに分解したものや、
オリゴ糖のようにさらに低分子化したものなどを意味す
る。
また、本発明において、基質に対する酵素１度は、高け
れば高いほどよいが、通常、基質１ｇ当たり１００単位
以上使用することが好ましい、ここで１＠位とは、それ
ぞれの酵素の最適ｐＨ，温度４０℃で反応を行ない、１
分間にＩＬＬｍｏｌのそれぞれの単糖類を生成する酵素
量を意味している。
れば高いほどよいが、通常、基質１ｇ当たり１００単位
以上使用することが好ましい、ここで１＠位とは、それ
ぞれの酵素の最適ｐＨ，温度４０℃で反応を行ない、１
分間にＩＬＬｍｏｌのそれぞれの単糖類を生成する酵素
量を意味している。
反応温度１反応ｐＨは、それぞれの酵素の最適作用条件
下で行なえばよい。通常５反応温度は４０−９０℃が好
ましく、５０〜８０℃かさらに好ましい。反応ｐＨは、
５〜８程度が適当である。
下で行なえばよい。通常５反応温度は４０−９０℃が好
ましく、５０〜８０℃かさらに好ましい。反応ｐＨは、
５〜８程度が適当である。
反応時間は、目的とするｉｌｌ’！類が充分に生成蓄積
される時間とすればよいが１通常１時間〜３日程度かＪ
ｉ！当である。
される時間とすればよいが１通常１時間〜３日程度かＪ
ｉ！当である。
酵素反応の方法は、基質溶液に酵素をそのまま添加して
回分式で行なってもよく、あるいは酵素を適宜担体に吸
着させて固定化酵素とし、この固定化酵素を用いて連続
式で行なってもよい。固定化酵素を得るための担体とし
ては１例えば［ダイヤイオンＨＰ樹脂」 （商品名、三
菱化成工業■製）や、［デュオライトＳ−７６１，７６
２Ｊ （商品名ダイヤモンド・ジャムロック■製）な
どの吸着樹脂、あるいは［キトバールＢＣＩＩ ３００
５．３５０５Ｊ （商品名、富士紡Ｍ■製）などのキ
トサンビーズなどが好ましく使用される。
回分式で行なってもよく、あるいは酵素を適宜担体に吸
着させて固定化酵素とし、この固定化酵素を用いて連続
式で行なってもよい。固定化酵素を得るための担体とし
ては１例えば［ダイヤイオンＨＰ樹脂」 （商品名、三
菱化成工業■製）や、［デュオライトＳ−７６１，７６
２Ｊ （商品名ダイヤモンド・ジャムロック■製）な
どの吸着樹脂、あるいは［キトバールＢＣＩＩ ３００
５．３５０５Ｊ （商品名、富士紡Ｍ■製）などのキ
トサンビーズなどが好ましく使用される。
なお、本発明において、反応系にグルコアミラーゼ、キ
シロシダーゼ（キシロビアーゼ）、マンノシダーゼ、ガ
ラクトシダーゼなとのエキソ型の酵素を少徹添加しても
よい。ただし、その添加唱は、エキソ型の酵素による適
合成反応を防ぐため、従来方法において用いられている
エキソ型酵素看のＩ／Ｉｎ以下が適当である。
シロシダーゼ（キシロビアーゼ）、マンノシダーゼ、ガ
ラクトシダーゼなとのエキソ型の酵素を少徹添加しても
よい。ただし、その添加唱は、エキソ型の酵素による適
合成反応を防ぐため、従来方法において用いられている
エキソ型酵素看のＩ／Ｉｎ以下が適当である。
「作用」
エンド型の多糖分解酵素は、通常の反応条件では対応す
る多糖類に作用してそれぞれ最終的に第１ゴ糖、特にそ
の中でも二Ｉｉ頚を生成蓄積する。
る多糖類に作用してそれぞれ最終的に第１ゴ糖、特にそ
の中でも二Ｉｉ頚を生成蓄積する。
しかしながら、これらの酵素は、特に高濃度に用いた場
合、生成Ｍ積した三糖類が分解できないため、いったん
２分子の三糖類から四ＩＩ！Ｊを縮合・転移反応により
再合成する。その後、この四糖類を三糖類とｉｌｌ頚と
に分解し２単糖類を生成する。さらに、三ｆ！類は、三
糖類と単糖類に分解される。このようにして最終的に単
糖類のみが蓄積されるのである。
合、生成Ｍ積した三糖類が分解できないため、いったん
２分子の三糖類から四ＩＩ！Ｊを縮合・転移反応により
再合成する。その後、この四糖類を三糖類とｉｌｌ頚と
に分解し２単糖類を生成する。さらに、三ｆ！類は、三
糖類と単糖類に分解される。このようにして最終的に単
糖類のみが蓄積されるのである。
例えば、＃扮にａ−アミラーゼを作用させてグルコース
を得る反応の場合は、第１図に示すように、まず、ａ−
アミラーゼが澱粉に作用してα−マルトース（ａ−Ｇ−
Ｇ）を蓄積する。このマルトース（α−Ｇ−Ｇ）はα−
アミラーゼによって分解不可能なため１次に、ａ−アミ
ラーゼの縮合・転移反応により、２分子のマルトース（
α−Ｇ−Ｇ＋Ｇ−Ｇ）からマルトテトラオース（Ｇ−Ｇ
−Ｇ−Ｇ）が再合成される６次いで、こＣ〕マルトテト
ラオース（Ｇ−Ｇ−Ｇ−Ｇ）がマルトトリオース（Ｇ−
Ｇ−Ｇｌとグルコース（Ｇ）とに分解され、さらに、マ
ルトトリース（Ｇ−Ｇ−Ｇ）は、マルトース（α−Ｇ−
Ｇ）とグルコース（Ｇ）とに分解される。こうして、反
応が順次時計回りに進行し、最終的にグルコース（Ｇ）
が高濃度に蓄積されるのである。しかも、ａ−アミラー
ゼは、生成遊離したグルコース（Ｇ）を基質として認識
しないため、適合成反応によるグルコース（Ｇ）量の減
少はない。
を得る反応の場合は、第１図に示すように、まず、ａ−
アミラーゼが澱粉に作用してα−マルトース（ａ−Ｇ−
Ｇ）を蓄積する。このマルトース（α−Ｇ−Ｇ）はα−
アミラーゼによって分解不可能なため１次に、ａ−アミ
ラーゼの縮合・転移反応により、２分子のマルトース（
α−Ｇ−Ｇ＋Ｇ−Ｇ）からマルトテトラオース（Ｇ−Ｇ
−Ｇ−Ｇ）が再合成される６次いで、こＣ〕マルトテト
ラオース（Ｇ−Ｇ−Ｇ−Ｇ）がマルトトリオース（Ｇ−
Ｇ−Ｇｌとグルコース（Ｇ）とに分解され、さらに、マ
ルトトリース（Ｇ−Ｇ−Ｇ）は、マルトース（α−Ｇ−
Ｇ）とグルコース（Ｇ）とに分解される。こうして、反
応が順次時計回りに進行し、最終的にグルコース（Ｇ）
が高濃度に蓄積されるのである。しかも、ａ−アミラー
ゼは、生成遊離したグルコース（Ｇ）を基質として認識
しないため、適合成反応によるグルコース（Ｇ）量の減
少はない。
以上の反応系は、キシラナーゼ、マンナナーゼ、キチナ
ーゼおよびガラクタナーゼなどの場合も同様であり、最
終的に単糖類が反応液中に蓄積されるのである。
ーゼおよびガラクタナーゼなどの場合も同様であり、最
終的に単糖類が反応液中に蓄積されるのである。
［実施例」
実施例１
マルトース（結晶島１日本食品化工■製）２７〇−ｇを
、 ２５−Ｍの Ｍｃｌｌｖａｉｎｅバッフｙ −１
ｐＨ６，５）０．５ ｍ１４ご溶解し、バチルス・ズブ
チリスＢａｃｉｌｌｕｓ ５ｕｂｔｉｌｉｓ）起源の糖
化型ａ−アミラーゼ（結晶島、生化学工業■製）７．５
ｍｇを添加し、６０℃で反応を行なった。このときのグ
ルコース生成晴の経時変化を第２図に示す０図に示すよ
うに、グルコース生成用は５反応液中における全１ｙＥ
ｎＡ ’ｔｔの約９８％に達シタ。
、 ２５−Ｍの Ｍｃｌｌｖａｉｎｅバッフｙ −１
ｐＨ６，５）０．５ ｍ１４ご溶解し、バチルス・ズブ
チリスＢａｃｉｌｌｕｓ ５ｕｂｔｉｌｉｓ）起源の糖
化型ａ−アミラーゼ（結晶島、生化学工業■製）７．５
ｍｇを添加し、６０℃で反応を行なった。このときのグ
ルコース生成晴の経時変化を第２図に示す０図に示すよ
うに、グルコース生成用は５反応液中における全１ｙＥ
ｎＡ ’ｔｔの約９８％に達シタ。
実施例２
コーンスターチ（日本食品化ｌ１ＩＩ製）２７０■ｇと
、耐熱性ａ−アミラーゼ（結晶島、大和化成工１ｊ（１
＄１５２） １５Ｂを２５鵬鋪の Ｍｃｌｌｖａｉｎ
ｅバッファーｌｐｌ＋６．５１０．５ ｍｌに溶解した
溶液とを混合し、８０℃で３日間反応を行なった０反応
液中のグルコース°礒をグルコスタット法で測定した結
果、全糖中のクルコース含量は、 ９６．５％１ｍ／ｗ
）であった。
、耐熱性ａ−アミラーゼ（結晶島、大和化成工１ｊ（１
＄１５２） １５Ｂを２５鵬鋪の Ｍｃｌｌｖａｉｎ
ｅバッファーｌｐｌ＋６．５１０．５ ｍｌに溶解した
溶液とを混合し、８０℃で３日間反応を行なった０反応
液中のグルコース°礒をグルコスタット法で測定した結
果、全糖中のクルコース含量は、 ９６．５％１ｍ／ｗ
）であった。
実施例３
１０％１ｍ／ｖｌのラーチウッドキシラン（東京化成丁
３１■製）に、トリコデルマ・ビリイイデｌＴｒｉｃｈ
ｏｄｅｒｍａ ｖｉｒｉｄｅ）起源のキシラナーゼ（ス
ミチームＴＸ、 ８７１０１７ｇ、新日本化学工業■製
）を。
３１■製）に、トリコデルマ・ビリイイデｌＴｒｉｃｈ
ｏｄｅｒｍａ ｖｉｒｉｄｅ）起源のキシラナーゼ（ス
ミチームＴＸ、 ８７１０１７ｇ、新日本化学工業■製
）を。
基質１ｇ当たり１００ｍｇ添加し、ｐ）１６〜８、温度
６０℃で５０時間反応を行なった０反応液の上清を高速
液体クロマトグラフィー（カラム：日立化成工業■製、
ＧＬＣ６１０）により分析した結果、全糖中のキシロー
ス含量は、５６％（ｗ／ｗｌ であった。
６０℃で５０時間反応を行なった０反応液の上清を高速
液体クロマトグラフィー（カラム：日立化成工業■製、
ＧＬＣ６１０）により分析した結果、全糖中のキシロー
ス含量は、５６％（ｗ／ｗｌ であった。
実施例４
ペニシリウム・パープロゲナム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕ
腸匹■肛皿朋叩）起源のβ−マンナナーゼ（β−マンナ
ーゼ）を１．Ｋｕｓａｋａｂｅらの方法ＩＡｇｒｉｃ、
Ｂｉｏｌ。
腸匹■肛皿朋叩）起源のβ−マンナナーゼ（β−マンナ
ーゼ）を１．Ｋｕｓａｋａｂｅらの方法ＩＡｇｒｉｃ、
Ｂｉｏｌ。
Ｃｈｅｗ、、５１． ｐ、２７０９−２７１６．１９８
７）に準じて精製した後、５％（ｗ／ｖｌのコプラマン
ナン（′ｉ４液にβ−マンナナーゼを基質１ｇ当たり５
００単位添加し。
７）に準じて精製した後、５％（ｗ／ｖｌのコプラマン
ナン（′ｉ４液にβ−マンナナーゼを基質１ｇ当たり５
００単位添加し。
ｐ１１６．８．ｆｆｉ度６０℃で撹拌しながら５０時間
反応を行なった。反応液の上清を実施例３と同様な高速
液体クロマトグラフィーにより分析した結果、全糖中の
マンノース含量は、３５％（ｗ／ｍｌであった。
反応を行なった。反応液の上清を実施例３と同様な高速
液体クロマトグラフィーにより分析した結果、全糖中の
マンノース含量は、３５％（ｗ／ｍｌであった。
実施例５
ノカルデイア・オリエンタリス （Ｎｏｃａｒｄｉａｏ
ｒｉｅｎＬａｌｉｓｌ ＩＦＯ１２８０６（財団法人発
酵研究所保存菌株）を用いて、Ｔ、ＬＩｓｕｉらの方法
（Ｂｉｏｃｈｉ−Ｂｉｏｐｈｙｓ、Ａｃｔａ、、 ９２
３． ｐ、３０２−３０９．１９８７）に準じてキチナ
ーゼを精製した。次いで、１０％（冒／Ｖｌ コロイダ
ルキチンにＪＪｆｔｌｇＭたりキチナーゼを１００雫位
添加し、ｐｌ（５，５温度５０℃で５０時間反応を行な
った。反応液の上清を実施例３と同様な高速液体クロマ
トグラフィーにより分析した結果。
ｒｉｅｎＬａｌｉｓｌ ＩＦＯ１２８０６（財団法人発
酵研究所保存菌株）を用いて、Ｔ、ＬＩｓｕｉらの方法
（Ｂｉｏｃｈｉ−Ｂｉｏｐｈｙｓ、Ａｃｔａ、、 ９２
３． ｐ、３０２−３０９．１９８７）に準じてキチナ
ーゼを精製した。次いで、１０％（冒／Ｖｌ コロイダ
ルキチンにＪＪｆｔｌｇＭたりキチナーゼを１００雫位
添加し、ｐｌ（５，５温度５０℃で５０時間反応を行な
った。反応液の上清を実施例３と同様な高速液体クロマ
トグラフィーにより分析した結果。
Ｎ−アセチルグルコサミン含量は、全糖中の３５％ｔｗ
／ｗ＋ であった。
／ｗ＋ であった。
実６ｆ［６
リゾプス・ニビウス（Ｒｈｉｚｏ ｕｓ ｎ１ｖｅｕｓ
ｌ起源のガラクタナーゼを催事らの方法（層化、すｐ、
δ３１−８３６，１９６９１で精製し、５％（Ｗ／Ｖｌ
のアラビノガラククンに基質１ｇ当たり５００単位添加
して、５０℃で６０時間反応を行なった。反応液の上ｌ
＾を実施例３と同様な高速液体クロマトグラフィーによ
り分析した結果、ガラクトース含量は、全糖中の２５％
１ｗ／ｗ）であった。
ｌ起源のガラクタナーゼを催事らの方法（層化、すｐ、
δ３１−８３６，１９６９１で精製し、５％（Ｗ／Ｖｌ
のアラビノガラククンに基質１ｇ当たり５００単位添加
して、５０℃で６０時間反応を行なった。反応液の上ｌ
＾を実施例３と同様な高速液体クロマトグラフィーによ
り分析した結果、ガラクトース含量は、全糖中の２５％
１ｗ／ｗ）であった。
「発明の効果」
以ト説明したように、本発明によれば、多１１ｉ１およ
び／またはその加水分解物にエンド型の多糖分解酵素を
作用させるのみで１反応液中に単１１Ｍを高濃度に生成
蓄積させることができる。この上うな特異な反応が用件
することは、従来全（知られていない新規な概念であり
、産業的にも極めて有効・画期的な技術を提供するもの
である。
び／またはその加水分解物にエンド型の多糖分解酵素を
作用させるのみで１反応液中に単１１Ｍを高濃度に生成
蓄積させることができる。この上うな特異な反応が用件
することは、従来全（知られていない新規な概念であり
、産業的にも極めて有効・画期的な技術を提供するもの
である。
第１図は澱粉にａ−アミラーゼを作用させた場合のグル
コースの生成反応を示す説明図、第２図はマルトースに
α−アミラーゼを作用させた場合のグルコース生成獄の
経時変化を示す図である。 Ｇ−Ｇ−Ｇ−Ｇ−Ｇ−Ｇ−Ｇ−−−−−−−Ｇ−Ｇ−Ｇ
特許出願人 日本食品化工株式会社同代理人
弁理士 松井 茂 Ｇ１ 第
コースの生成反応を示す説明図、第２図はマルトースに
α−アミラーゼを作用させた場合のグルコース生成獄の
経時変化を示す図である。 Ｇ−Ｇ−Ｇ−Ｇ−Ｇ−Ｇ−Ｇ−−−−−−−Ｇ−Ｇ−Ｇ
特許出願人 日本食品化工株式会社同代理人
弁理士 松井 茂 Ｇ１ 第
Claims (7)
- （１）多糖類および／またはその加水分解物に、エンド
型の多糖分解酵素を作用させて、単糖類を高濃度に生成
蓄積させることを特徴とする酵素法による単糖類の新規
製造方法。 - （２）エンド型の多糖分解酵素を基質１ｇ当たり１００
単位以上の高濃度で作用させる請求項１記載の酵素法に
よる単糖類の新規製造方法。 - （３）澱粉および／またはその加水分解物にα−アミラ
ーゼを作用させて、グルコースを高濃度に生成蓄積させ
る請求項１または２記載の酵素法による単糖類の新規製
造方法。 - （４）キシランおよび／またはその加水分解物にキシラ
ナーゼを作用させて、キシロースを高濃度に生成蓄積さ
せる請求項１または２記載の酵素法による単糖類の新規
製造方法。 - （５）マンナンおよび／またはその加水分解物にマンナ
ナーゼを作用させて、マンノースを高濃度に生成蓄積さ
せる請求項１または２記載の酵素法による単糖類の新規
製造方法。 - （６）キチンおよび／またはその加水分解物にキチナー
ゼを作用させて、Ｎ−アセチルグルコサミンを高濃度に
生成蓄積させる請求項１または２記載の酵素法による単
糖類の新規製造方法。 - （７）ガラクタタンおよび／またはその加水分解物にガ
ラクタナーゼを作用させて、ガラクトースを高濃度に生
成蓄積させる請求項１または２記載の酵素法による単糖
類の新規製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP18063388A JP2678622B2 (ja) | 1988-07-20 | 1988-07-20 | 酵素法による単糖類の新規製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP18063388A JP2678622B2 (ja) | 1988-07-20 | 1988-07-20 | 酵素法による単糖類の新規製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0231685A true JPH0231685A (ja) | 1990-02-01 |
| JP2678622B2 JP2678622B2 (ja) | 1997-11-17 |
Family
ID=16086610
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP18063388A Expired - Lifetime JP2678622B2 (ja) | 1988-07-20 | 1988-07-20 | 酵素法による単糖類の新規製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2678622B2 (ja) |
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1999053088A1 (en) * | 1998-04-08 | 1999-10-21 | Deva Processing Services Ltd. | Enzymatic preparation of galactose and/or gluconic acid from di- or polysaccharides |
| US5998173A (en) * | 1996-02-20 | 1999-12-07 | The University Of Bristish Columbia | Process for producing N-acetyl-D-glucosamine |
| CN102672722A (zh) * | 2009-06-15 | 2012-09-19 | 精工爱普生株式会社 | 自动装置 |
| CN106168003A (zh) * | 2016-07-13 | 2016-11-30 | 广西梧州市明阳生化科技有限公司 | 一种生物施胶淀粉 |
| CN120624581A (zh) * | 2025-05-27 | 2025-09-12 | 扬州鸿信生物制品有限公司 | 一种基于复合酶制备壳寡糖的方法 |
-
1988
- 1988-07-20 JP JP18063388A patent/JP2678622B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5998173A (en) * | 1996-02-20 | 1999-12-07 | The University Of Bristish Columbia | Process for producing N-acetyl-D-glucosamine |
| WO1999053088A1 (en) * | 1998-04-08 | 1999-10-21 | Deva Processing Services Ltd. | Enzymatic preparation of galactose and/or gluconic acid from di- or polysaccharides |
| CN102672722A (zh) * | 2009-06-15 | 2012-09-19 | 精工爱普生株式会社 | 自动装置 |
| CN102672723A (zh) * | 2009-06-15 | 2012-09-19 | 精工爱普生株式会社 | 控制装置 |
| CN102672721A (zh) * | 2009-06-15 | 2012-09-19 | 精工爱普生株式会社 | 自动装置 |
| CN106168003A (zh) * | 2016-07-13 | 2016-11-30 | 广西梧州市明阳生化科技有限公司 | 一种生物施胶淀粉 |
| CN106168003B (zh) * | 2016-07-13 | 2018-05-18 | 广西梧州市明阳生化科技有限公司 | 一种生物施胶淀粉 |
| CN120624581A (zh) * | 2025-05-27 | 2025-09-12 | 扬州鸿信生物制品有限公司 | 一种基于复合酶制备壳寡糖的方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2678622B2 (ja) | 1997-11-17 |
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