JPH03103138A - 魚類材料処理用組成物、魚類製品および製法 - Google Patents
魚類材料処理用組成物、魚類製品および製法Info
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- JPH03103138A JPH03103138A JP2143234A JP14323490A JPH03103138A JP H03103138 A JPH03103138 A JP H03103138A JP 2143234 A JP2143234 A JP 2143234A JP 14323490 A JP14323490 A JP 14323490A JP H03103138 A JPH03103138 A JP H03103138A
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- macroglobulin
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- A23B—PRESERVATION OF FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES; CHEMICAL RIPENING OF FRUIT OR VEGETABLES
- A23B4/00—Preservation of meat, sausages, fish or fish products
- A23B4/14—Preserving with chemicals not covered by groups A23B4/02 or A23B4/12
- A23B4/18—Preserving with chemicals not covered by groups A23B4/02 or A23B4/12 in the form of liquids or solids
- A23B4/20—Organic compounds; Microorganisms; Enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L17/00—Food-from-the-sea products; Fish products; Fish meal; Fish-egg substitutes; Preparation or treatment thereof
- A23L17/70—Comminuted, e.g. emulsified, fish products; Processed products therefrom such as pastes, reformed or compressed products
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/81—Protease inhibitors
- C07K14/8107—Endopeptidase (E.C. 3.4.21-99) inhibitors
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
［産業上の利用分野］
この発明は、加工魚類製品製造時の魚類材料処理用組成
物、魚類製品製造法および改良魚類製品に関するもので
ある。さらに詳細には、この発明は、加工魚類製品製造
中における魚類材料のアルファ−２−マクログロブリン
処理に関するものである。
物、魚類製品製造法および改良魚類製品に関するもので
ある。さらに詳細には、この発明は、加工魚類製品製造
中における魚類材料のアルファ−２−マクログロブリン
処理に関するものである。
［従来の技術］
直ちに使用できる魚類加工品原料として広範な魚類製品
が現在入手可能である。すりみはこのような製品の１つ
である。すりみは、細刻洗浄した魚円のペーストである
。洗浄は、水溶性成分を除くとともに他の挾雑物をも除
去する。高品質のすりみはこのような筋肉のペーストで
ある。これは塩化ナトリウムの希薄溶液に溶解し、加熱
するとゲル化する。すりみは、ペースト状のとき成形す
ることができ、また凋理後成形押出しすることができる
。すりみペーストは通常冷凍状態で供給される。貯蔵安
定性を増すため、冷凍前に凍結防止剤として知られる物
質がすりみ混合物に添加される。しかし、多種類の魚は
、加工中に筋肉線維を破壊しすりみのゲル形成能を阻害
する熱に安定なプロテアーゼを含んでいる。ゲル形戊能
は加工の必須要件であるから、熱に安定なプロテアーゼ
を含む種は、すりみのよラな魚類製品の好適な品質のも
のを製造するには不適当な原料である。
が現在入手可能である。すりみはこのような製品の１つ
である。すりみは、細刻洗浄した魚円のペーストである
。洗浄は、水溶性成分を除くとともに他の挾雑物をも除
去する。高品質のすりみはこのような筋肉のペーストで
ある。これは塩化ナトリウムの希薄溶液に溶解し、加熱
するとゲル化する。すりみは、ペースト状のとき成形す
ることができ、また凋理後成形押出しすることができる
。すりみペーストは通常冷凍状態で供給される。貯蔵安
定性を増すため、冷凍前に凍結防止剤として知られる物
質がすりみ混合物に添加される。しかし、多種類の魚は
、加工中に筋肉線維を破壊しすりみのゲル形成能を阻害
する熱に安定なプロテアーゼを含んでいる。ゲル形戊能
は加工の必須要件であるから、熱に安定なプロテアーゼ
を含む種は、すりみのよラな魚類製品の好適な品質のも
のを製造するには不適当な原料である。
多数の魚類種が、加工魚類製品の製造に不適当になるよ
うなプロテアーゼ活性を示す。このような酔素の１つで
あるアルカリ性プロテアーゼを含む魚類には、ホキ（１
−１ｏｋｉ）およびアトランチツク・クロ一カー（Ａｔ
ｌａｎｔｉｃ Ｃｒｏａｋｅｒ）が含まれる。
うなプロテアーゼ活性を示す。このような酔素の１つで
あるアルカリ性プロテアーゼを含む魚類には、ホキ（１
−１ｏｋｉ）およびアトランチツク・クロ一カー（Ａｔ
ｌａｎｔｉｃ Ｃｒｏａｋｅｒ）が含まれる。
現在まで、計界のある地域で大里に供給されるこれらの
魚類は、ずりみの製造用には不適当であった。
魚類は、ずりみの製造用には不適当であった。
すりみから作る模造海産製品に対する需用が高まると共
に、新らしい魚類材料の資源が使用可能となる新規加工
技術が必要になってきた。蛋白質溶解活性を示す種類が
多数存在することから、適当なプロテアーゼ阻害剤が魚
類加工技術にとって必須の具となるに違いない。
に、新らしい魚類材料の資源が使用可能となる新規加工
技術が必要になってきた。蛋白質溶解活性を示す種類が
多数存在することから、適当なプロテアーゼ阻害剤が魚
類加工技術にとって必須の具となるに違いない。
［発明の構成］
この発明は、魚類材料中に含まれるプロテアーゼを中和
または町害するに足る量のアルファ−２ーマクログロプ
リンを含む、加工魚類製品製造時の魚類材料処理用組成
物を目的とするものである。
または町害するに足る量のアルファ−２ーマクログロプ
リンを含む、加工魚類製品製造時の魚類材料処理用組成
物を目的とするものである。
すなわち、この発明は、従来すりみのよラな加工魚類製
品の製造に不適当であった多数の魚類種の処理に適する
プロテアーゼ阻害剤を提供するものである。
品の製造に不適当であった多数の魚類種の処理に適する
プロテアーゼ阻害剤を提供するものである。
この発明はまた、魚類材料中に含まれるプロテアーゼを
中和または阻害するに足る量のアルファ２−マクログロ
ブリンに魚類材料を接触させることからなる、加工魚類
製品の製造法に関するものである。
中和または阻害するに足る量のアルファ２−マクログロ
ブリンに魚類材料を接触させることからなる、加工魚類
製品の製造法に関するものである。
さらに、この発明は、この発明の組成物を用いて製造し
た魚類製品およびこの発明の方法により製造した魚類製
品をも目的とするものである。
た魚類製品およびこの発明の方法により製造した魚類製
品をも目的とするものである。
［図面の説明］
第１−５図は、アルファ−２−マクログロブリンによる
プロテアーゼ咀害がすりみのゲル強度（ひずみおよび応
力）に及ぼす効果を示す図である。
プロテアーゼ咀害がすりみのゲル強度（ひずみおよび応
力）に及ぼす効果を示す図である。
第１図ｃ上、プロテアーゼ阻害剤の濃度上昇がひずみ（
ｓｔｒａｉｎ）により測定したゲル強度に及ぼす効果を
示す棒グラフである。各蛋白濃度について、種々の温度
／処理時間効果を調べた。
ｓｔｒａｉｎ）により測定したゲル強度に及ぼす効果を
示す棒グラフである。各蛋白濃度について、種々の温度
／処理時間効果を調べた。
第２図は、プロテアーゼ阻害剤のμ度上昇が応力（ｓｔ
ｒｅｓｓ， Ｋ Ｐ ａ）により測定したゲル強度に及
ぼす効果を示す棒グラフである。各蛋白濃度について、
種々の温度／処理時間効果を調べた。
ｒｅｓｓ， Ｋ Ｐ ａ）により測定したゲル強度に及
ぼす効果を示す棒グラフである。各蛋白濃度について、
種々の温度／処理時間効果を調べた。
第３図は、種々の温度／処理時間でのプロテアーゼ１（
Ｉ１害の効果を示す棒グラフである。ゲル強度はひずみ
により測定した。
Ｉ１害の効果を示す棒グラフである。ゲル強度はひずみ
により測定した。
第４図は、数々の温度／処理時間でのプロテアーゼ阻害
の効果を示す棒グラフである。ゲル強度は応力により測
定した。
の効果を示す棒グラフである。ゲル強度は応力により測
定した。
第５図は、プロテアーゼを使用した場合または使用しな
い場合の魚類材料のゲル強度（ひずみおよび応力）を比
較した棒グラフである。
い場合の魚類材料のゲル強度（ひずみおよび応力）を比
較した棒グラフである。
［発明の実施態様］
この発明は、魚類材料中に含まれるプロテアーゼを中和
または明害するに足る量のアルファ−２＝マクログロプ
リンを含む、加工魚類製品製造時の魚類材料処理用組成
物を提供する。
または明害するに足る量のアルファ−２＝マクログロプ
リンを含む、加工魚類製品製造時の魚類材料処理用組成
物を提供する。
特定の魚類材料の熱に安定なプロテアーゼを不活性化す
るに要するアルファ−２−マクログロブリン量は、その
魚類材料中に存在するプロテアーゼ量に応じて異なる。
るに要するアルファ−２−マクログロブリン量は、その
魚類材料中に存在するプロテアーゼ量に応じて異なる。
魚類材料中に存在するプロテアーゼを中和または阻害す
るに足るアルファ２−マクログロブリンの量は、魚類材
料の加工中における筋肉線維の破壊を防ぐに要する量で
ある。
るに足るアルファ２−マクログロブリンの量は、魚類材
料の加工中における筋肉線維の破壊を防ぐに要する量で
ある。
このアルファ−２−マクログロブリンの量は、代表的に
は魚類材料ｋｇ当り１０（ｗ／ｖ）％蛋白溶液（アルフ
ァ−２−マクログロブリン約５０％）０，■−２０．０
ｍｌの範囲である。好ましくは、添加する蛋白溶液量は
３．３−１３．３ｍｌ／ｋｇである。
は魚類材料ｋｇ当り１０（ｗ／ｖ）％蛋白溶液（アルフ
ァ−２−マクログロブリン約５０％）０，■−２０．０
ｍｌの範囲である。好ましくは、添加する蛋白溶液量は
３．３−１３．３ｍｌ／ｋｇである。
代表的には、部分精製アルファ−２−マクログロブリン
を魚類材料の処理に使用する。
を魚類材料の処理に使用する。
この発明のアルファ−２−マクログロブリンは任意の動
物から得ることができる。好ましくは、アルファ−２−
マクログロブリンはうしアルファ−２−マクログロブリ
ンである。好便には、うしアルファ−２−マクログロブ
リンはうしの血しようから抽出される。この発明のアル
ファ−２−マクログロブリンを得る他のほ乳類血しよう
は、ひつじ、ぶた、およびうまからのものを含むが、こ
れに限定されるものではない。別法として、この発明の
アルファ−２−マクログロブリンは当業界で周知の組換
え体［）ＮＡ技術により得ることができる。
物から得ることができる。好ましくは、アルファ−２−
マクログロブリンはうしアルファ−２−マクログロブリ
ンである。好便には、うしアルファ−２−マクログロブ
リンはうしの血しようから抽出される。この発明のアル
ファ−２−マクログロブリンを得る他のほ乳類血しよう
は、ひつじ、ぶた、およびうまからのものを含むが、こ
れに限定されるものではない。別法として、この発明の
アルファ−２−マクログロブリンは当業界で周知の組換
え体［）ＮＡ技術により得ることができる。
この発明のアルファ−２−マクログロブリンは、使用に
際して適当な希釈剤を用いて再構成すべき凍結乾燥物で
あり得、または水溶液の形でもあり得る。
際して適当な希釈剤を用いて再構成すべき凍結乾燥物で
あり得、または水溶液の形でもあり得る。
この発明による凍結乾燥物の再構成には、一般に生理学
的状態、またはこの発明のアルファ−２マクログロプリ
ンのプロテアーゼ阻害活性を最適にするに適した状態に
近似させると認められている物質を含有してもよい無水
希釈剤を使用することができる。
的状態、またはこの発明のアルファ−２マクログロプリ
ンのプロテアーゼ阻害活性を最適にするに適した状態に
近似させると認められている物質を含有してもよい無水
希釈剤を使用することができる。
水溶液として゛使用する場合、この発明のアルファ−２
−マクログロブリン組成物は多くの場合凍結製品の再構
成用として前述したのと同じ物質を多数含有し得る。
−マクログロブリン組成物は多くの場合凍結製品の再構
成用として前述したのと同じ物質を多数含有し得る。
別の態様によると、この発明は、魚類材料中に含まれる
プロテアーゼを中和または阻害するに足る量と方法で、
魚類材料をアルファ−２−マクログロブリンで処理する
ことを含む、加工魚類製品の製造法を提供する。アルフ
ァ−２−マクログロブリンは、プロテアーゼの阻害に有
効な時点で添加する必要がある。プロテアーゼの効果は
加熱時に最も顕著である。それ故、阻害剤は加熱前に存
在しなければならない。望ましいのは、冷凍前に加える
ことである。さらに、この発明は、この発明の方法を用
いて製造した魚類製品およびこの発明の組成物を使用し
て製造した魚類製品にも関するしのである。
プロテアーゼを中和または阻害するに足る量と方法で、
魚類材料をアルファ−２−マクログロブリンで処理する
ことを含む、加工魚類製品の製造法を提供する。アルフ
ァ−２−マクログロブリンは、プロテアーゼの阻害に有
効な時点で添加する必要がある。プロテアーゼの効果は
加熱時に最も顕著である。それ故、阻害剤は加熱前に存
在しなければならない。望ましいのは、冷凍前に加える
ことである。さらに、この発明は、この発明の方法を用
いて製造した魚類製品およびこの発明の組成物を使用し
て製造した魚類製品にも関するしのである。
この発明で用いる魚類は、冷血水生脊椎動物の任意のタ
イプであり得、これには硬骨魚類、軟骨魚類、無がく類
および種々の無関係な水生動物が含まれるが、これらに
限定されるものではない。
イプであり得、これには硬骨魚類、軟骨魚類、無がく類
および種々の無関係な水生動物が含まれるが、これらに
限定されるものではない。
魚類材料は魚の全身またはその部分から由来してもよく
、また数種の型、類もしくは種の魚の混合物であっても
よい。好便には、魚を細刻（ミンチ）し、切身にし、ま
たはアルファ−２−マクログロブリンと魚肉の接触が容
易なその他の準備をし得る。好ましくは、準備した魚を
、その後の加工前に、プロテアーゼの中和に有効な所定
時間および温度でアルファ−２−マクログロブリンの水
溶液に浸す。インキュベーション温度により異なるが、
時間は２０−２０時間にわたり得る。代表的な時間は、
インキュベーション温度が２５−９０℃の場合２０−１
２０分であり得る。この発明のアルファ−２−マクログ
ロブリンはまた、加工後に加工魚類製品に加えることも
できる。加工後のアルファ−２−マクログロブリンの添
加は、アルファ−２−マクログロブリンによりあらかじ
めプロテアーゼを中和した後でも、そうでなくてもよい
。
、また数種の型、類もしくは種の魚の混合物であっても
よい。好便には、魚を細刻（ミンチ）し、切身にし、ま
たはアルファ−２−マクログロブリンと魚肉の接触が容
易なその他の準備をし得る。好ましくは、準備した魚を
、その後の加工前に、プロテアーゼの中和に有効な所定
時間および温度でアルファ−２−マクログロブリンの水
溶液に浸す。インキュベーション温度により異なるが、
時間は２０−２０時間にわたり得る。代表的な時間は、
インキュベーション温度が２５−９０℃の場合２０−１
２０分であり得る。この発明のアルファ−２−マクログ
ロブリンはまた、加工後に加工魚類製品に加えることも
できる。加工後のアルファ−２−マクログロブリンの添
加は、アルファ−２−マクログロブリンによりあらかじ
めプロテアーゼを中和した後でも、そうでなくてもよい
。
この発明の組成物を用いると、従来加工に適しないと考
えられていた魚類材料から完全に許容される魚類製品を
製造することが可能である。すりみのよラな魚類加工製
品の許容可能性の基準は当業者に周知である。特に、こ
れらの規格は応力（Ｓｔｒｅｓｓ）およびひずみ（ｓｔ
ｒａｉｎ）により測定したゲル強度（ｇｅｌ ｓｔｒ
ｅｎｇｔｈ）に基づいている。
えられていた魚類材料から完全に許容される魚類製品を
製造することが可能である。すりみのよラな魚類加工製
品の許容可能性の基準は当業者に周知である。特に、こ
れらの規格は応力（Ｓｔｒｅｓｓ）およびひずみ（ｓｔ
ｒａｉｎ）により測定したゲル強度（ｇｅｌ ｓｔｒ
ｅｎｇｔｈ）に基づいている。
この発明の好ましい実施態様による特別なＩ’ｌｌ益は
、ほ乳類のアルファ−２−マクログロブリンが食品から
の抽出物であり、したがって公衆衛生官庁の視点から受
け入れ易い添加物であるということである。これは他の
人工的添加物と全く対照的である。さらに、製造した魚
類製品の（加工後の）貯蔵中におけるアルファ−２−マ
クログロブリンの存在により、残留プロテアーゼ活性が
線維を分解するのを防止する作用が得られ得る。すなわ
ち、この発明のアルファ−２−マクログロブリンは洗浄
脱水後で冷凍前に他の安定剤および凍結防止剤と共にす
りみにとり込まれ得る。
、ほ乳類のアルファ−２−マクログロブリンが食品から
の抽出物であり、したがって公衆衛生官庁の視点から受
け入れ易い添加物であるということである。これは他の
人工的添加物と全く対照的である。さらに、製造した魚
類製品の（加工後の）貯蔵中におけるアルファ−２−マ
クログロブリンの存在により、残留プロテアーゼ活性が
線維を分解するのを防止する作用が得られ得る。すなわ
ち、この発明のアルファ−２−マクログロブリンは洗浄
脱水後で冷凍前に他の安定剤および凍結防止剤と共にす
りみにとり込まれ得る。
活性プロテアーゼ阻害剤としてアルファ−２マクログロ
プリンを含有するこの発明の組成物は、ほ乳類の血しよ
うから粗製の形で製造し、その後熱に安定なアルカリ性
プロテアーゼおよびある種の魚に存在する他のプロテア
ーゼの中和または阻害に使用することができる。この発
明のアルファ＝２−マクログロブリンは周知の蛋白精製
技術により血しようから得ることができる。
プリンを含有するこの発明の組成物は、ほ乳類の血しよ
うから粗製の形で製造し、その後熱に安定なアルカリ性
プロテアーゼおよびある種の魚に存在する他のプロテア
ーゼの中和または阻害に使用することができる。この発
明のアルファ＝２−マクログロブリンは周知の蛋白精製
技術により血しようから得ることができる。
一般に、血しようは遠心分離により血液から分離される
。血しようを得た後、塩折分画、イオン交換クロマトグ
ラフイー、分子ふるいクロマトグラフイーおよびアフイ
ニテイクロマトグラフイーを含む技術のｌ種または組合
わせにより、アルファ−２−マクログロブリンを鯖製す
ることができる。プロテアーゼ阻害剤てあるうしアルフ
ァ−２マクログロプリンは、例えばうしの血しようから
塩折分画法により製造することができる。この技広は、
種々の硫酸アンモニウム濃度を用いて目的外のガンマグ
ロプリンフランクションを沈殿させ、目的とするアノレ
ファ−２−マクログロブリンを上清に残す。最後に、高
濃度の硫酸アンモニウムを加えて上清から活性なアルフ
ァ−２−マクログロブリンを沈殿させることができ、こ
れを採取し目的外の塩類を除くためさらに処理すること
ができる。製造したアルファ−２−マクログロブリン溶
液は製造した魚類材料の処理に用いることができる。塩
析分画で得たアルファ−２−マクログロブリンは、イオ
ン交換、ゲル濾過クロマトグラフイー、色素リガンドア
フイニテイク口マトグラフイーまたは亜鉛キレートクロ
マトグラフイーを含む当業者に周知の他の精製法により
さらに精製することができる。しかし、塩析分画で得た
アルファ−２−マクログロブリンは、この発明で使用す
るに適したものである。
。血しようを得た後、塩折分画、イオン交換クロマトグ
ラフイー、分子ふるいクロマトグラフイーおよびアフイ
ニテイクロマトグラフイーを含む技術のｌ種または組合
わせにより、アルファ−２−マクログロブリンを鯖製す
ることができる。プロテアーゼ阻害剤てあるうしアルフ
ァ−２マクログロプリンは、例えばうしの血しようから
塩折分画法により製造することができる。この技広は、
種々の硫酸アンモニウム濃度を用いて目的外のガンマグ
ロプリンフランクションを沈殿させ、目的とするアノレ
ファ−２−マクログロブリンを上清に残す。最後に、高
濃度の硫酸アンモニウムを加えて上清から活性なアルフ
ァ−２−マクログロブリンを沈殿させることができ、こ
れを採取し目的外の塩類を除くためさらに処理すること
ができる。製造したアルファ−２−マクログロブリン溶
液は製造した魚類材料の処理に用いることができる。塩
析分画で得たアルファ−２−マクログロブリンは、イオ
ン交換、ゲル濾過クロマトグラフイー、色素リガンドア
フイニテイク口マトグラフイーまたは亜鉛キレートクロ
マトグラフイーを含む当業者に周知の他の精製法により
さらに精製することができる。しかし、塩析分画で得た
アルファ−２−マクログロブリンは、この発明で使用す
るに適したものである。
以上、この発明を一般的に説明したが、以下に示す実施
例はさらにこの発明の理解を容易にするものであり、説
明のみを目的とするものであって、特にことわらない限
りこの発明の限定を目的とするものではない。
例はさらにこの発明の理解を容易にするものであり、説
明のみを目的とするものであって、特にことわらない限
りこの発明の限定を目的とするものではない。
実施例１
アルファ−２−マクログロブリンの精製粗アルファ−２
−マクログロブリンが豊富な溶液を硫酸アンモニウム塩
沈澱技術により製造した。
−マクログロブリンが豊富な溶液を硫酸アンモニウム塩
沈澱技術により製造した。
うし血清を同容量の０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣＩ水溶液
で希釈した，固体硫酸アンモニウム塩を希釈した血清に
加え、総容量の３８％（ｗ／ｖ）の濃度にし、その後溶
液を３時間撹拌した。比澱した混入ガンマグロプリン分
画をその後遠心分離で除去し、廃棄し、アルファ−２−
マクログロブリンが豊富な上清を集めた。
で希釈した，固体硫酸アンモニウム塩を希釈した血清に
加え、総容量の３８％（ｗ／ｖ）の濃度にし、その後溶
液を３時間撹拌した。比澱した混入ガンマグロプリン分
画をその後遠心分離で除去し、廃棄し、アルファ−２−
マクログロブリンが豊富な上清を集めた。
固体硫酸アンモニウム塩を上清に加え、硫酸アンモニウ
ム塩濃度を５５％にし、混合物を３時間撹拌した。アル
ファ−２−マクログロブリンが豊富な沈澱物は遠心分離
により集め、上清を廃棄した。その後、アルファ−２−
マクログロブリンが豊富な沈澱物を０．９％ＮａＣＩで
充分透析して、硫酸アンモニウム塩を除去した。その溶
液を１０％（ｗ／ｖ）蛋白に濃縮し、その濃度で使用す
ることができた。
ム塩濃度を５５％にし、混合物を３時間撹拌した。アル
ファ−２−マクログロブリンが豊富な沈澱物は遠心分離
により集め、上清を廃棄した。その後、アルファ−２−
マクログロブリンが豊富な沈澱物を０．９％ＮａＣＩで
充分透析して、硫酸アンモニウム塩を除去した。その溶
液を１０％（ｗ／ｖ）蛋白に濃縮し、その濃度で使用す
ることができた。
硫酸アンモニウム塩沈澱物から得られたアルファ−２−
マクログロブリンはさらにイオン交換、ゲル濾過クロマ
トグラフィー、染料リガンド親和性クロマトグラフィー
または亜鉛キレートクロマトグラフィーにより精製する
ことができる。しかしながら、塩沈澱技術により精製さ
れたアルファ２−マクログロブリン（およそ５０％アル
ファ−２−マクログロブリン）は、すりみｋ９当りｔｙ
の総蛋白盛度で使用するのに適している。特定の魚類材
料の熱安定性プロテアーゼを不活性化するに必要なアル
ファ−２−マクログロブリン量は、魚肉中に存在するプ
ロテアーゼ量に依存して変化する。
マクログロブリンはさらにイオン交換、ゲル濾過クロマ
トグラフィー、染料リガンド親和性クロマトグラフィー
または亜鉛キレートクロマトグラフィーにより精製する
ことができる。しかしながら、塩沈澱技術により精製さ
れたアルファ２−マクログロブリン（およそ５０％アル
ファ−２−マクログロブリン）は、すりみｋ９当りｔｙ
の総蛋白盛度で使用するのに適している。特定の魚類材
料の熱安定性プロテアーゼを不活性化するに必要なアル
ファ−２−マクログロブリン量は、魚肉中に存在するプ
ロテアーゼ量に依存して変化する。
蛋白を製造する他の方法は多数ある。これらはｌ，セフ
ァデックスＧ２００を使用したゲル濾過（ビーオー・ガ
ンロフト、クリニカ・シミカ・アクタ（Ｃｌｉｎ Ｃ
ｈｉｍ ＡｃＬａ）第１３巻、５９７−６０１頁（１
９６６年）） ２．ＤＥＡＥセルロース（ジェイダブリュー・メール等
、ソシアル・イクスペリメンタル・バイオロジー・メデ
ィシン（Ｓｏｃ． Ｅｘｐ． Ｂｉｏｌ．Ｍｅｄ． ）
、第１２２巻、２０３−２ １ Ｑ頁（１９６６年） ３．リバノール沈＃（エム・シュタインブーフ等）、ネ
イヂャ− （Ｎａｔｕｒｅ）、第２０５巻、１２２７−
１２２８頁（１９６５年）） ４．ポリエチレングリコール沈澱（ピーシー・ハーベル
、ジャーナル・オブ・イクスペリメンタル・メディシン
（Ｊ． Ｅｘｐ． Ｍｅｄ． ）第１３２巻、３２９−
３５２頁（１９７０年））を含む。
ァデックスＧ２００を使用したゲル濾過（ビーオー・ガ
ンロフト、クリニカ・シミカ・アクタ（Ｃｌｉｎ Ｃ
ｈｉｍ ＡｃＬａ）第１３巻、５９７−６０１頁（１
９６６年）） ２．ＤＥＡＥセルロース（ジェイダブリュー・メール等
、ソシアル・イクスペリメンタル・バイオロジー・メデ
ィシン（Ｓｏｃ． Ｅｘｐ． Ｂｉｏｌ．Ｍｅｄ． ）
、第１２２巻、２０３−２ １ Ｑ頁（１９６６年） ３．リバノール沈＃（エム・シュタインブーフ等）、ネ
イヂャ− （Ｎａｔｕｒｅ）、第２０５巻、１２２７−
１２２８頁（１９６５年）） ４．ポリエチレングリコール沈澱（ピーシー・ハーベル
、ジャーナル・オブ・イクスペリメンタル・メディシン
（Ｊ． Ｅｘｐ． Ｍｅｄ． ）第１３２巻、３２９−
３５２頁（１９７０年））を含む。
うしアルファ−２−マクログロブリンはおよそ７ ２
５，０ ０ ０ダルトンの分子量を有する。
５，０ ０ ０ダルトンの分子量を有する。
蛋白変性および細菌成長を減少させるため方法を４℃で
実施した。細菌プロテアーゼはすぐにアルファ−２−マ
クログロブリンを不活性化した。
実施した。細菌プロテアーゼはすぐにアルファ−２−マ
クログロブリンを不活性化した。
アルファ−２−マクログロブリンは４℃で溶液として貯
蔵するかまたは−１８℃で凍結溶液として貯蔵するかま
たは凍結乾燥粉末として貯蔵することができ、使用前に
再構成することができた。
蔵するかまたは−１８℃で凍結溶液として貯蔵するかま
たは凍結乾燥粉末として貯蔵することができ、使用前に
再構成することができた。
アルファ−２−マクログロブリンは特に細菌プロテアー
ゼにより容易に変性、不活性化し、それ故溶液として長
時間貯蔵すべきではない。
ゼにより容易に変性、不活性化し、それ故溶液として長
時間貯蔵すべきではない。
すりみ製造では、アルファ−２−マクログロブリンは６
し浄および脱水操作後、凍結段階前に他の安定化剤およ
び凍結保護剤に加えてすりみに含ませることができる。
し浄および脱水操作後、凍結段階前に他の安定化剤およ
び凍結保護剤に加えてすりみに含ませることができる。
実施例２
アルファ−２−マクログロブリンによる魚類材料の処置
ホキから製造された凍結すりみ１０ｋ９の塊を適当な切
断装置で切断することができるまで部分的に解凍した。
断装置で切断することができるまで部分的に解凍した。
それを１ ５ ０ ０９ずつに分け、すりみ中の蛋白を
溶解するため塩と水を加え１５分間ボールチョッパーに
置いた。塩を加え最終製品中２％濃度にし、水を加えて
７８％水分にした。これらの２つの添加物は最初の凍結
塊の水分に依存して変化する。しかしながら、各比較物
は同じ塊からのすりみからとった。
溶解するため塩と水を加え１５分間ボールチョッパーに
置いた。塩を加え最終製品中２％濃度にし、水を加えて
７８％水分にした。これらの２つの添加物は最初の凍結
塊の水分に依存して変化する。しかしながら、各比較物
は同じ塊からのすりみからとった。
実施例ｌで製造したアルファ−２−マクログロブリンは
ポールチョッパーで切っている間に加える。
ポールチョッパーで切っている間に加える。
すりみはその後添付の図面中に表す様々な時間に対して
様々な温度でインキユベートされた。
様々な温度でインキユベートされた。
ゲル強度は普通固さ成分および弾力性成分からなる。固
さは製品の応力を測定することにより示されるが、弾力
性はひずみにより測定する。本発明によるとこれらの特
性は、調理すりみに入り込むプローブを使用する修飾プ
ルックフィールド粘度計で測定し、プローブは力を加え
てすりみの側面から侵入させた。応力の測定およびこの
装置を使ったゲルのひずみ特性を得るために必要な操作
は当業者に既知である。修飾ブルックフィールド粘度計
は本来はねじれ試験である。
さは製品の応力を測定することにより示されるが、弾力
性はひずみにより測定する。本発明によるとこれらの特
性は、調理すりみに入り込むプローブを使用する修飾プ
ルックフィールド粘度計で測定し、プローブは力を加え
てすりみの側面から侵入させた。応力の測定およびこの
装置を使ったゲルのひずみ特性を得るために必要な操作
は当業者に既知である。修飾ブルックフィールド粘度計
は本来はねじれ試験である。
第１−５図に表した対照はアルファ−２−マクログロブ
リンを添加していないものである。
リンを添加していないものである。
アルファ−２−マクログロブリンの濃度を均加したとき
の作用をプロテアーゼの阻害について試験した。結果を
第ｌおよび２図に示す。３種類の異なった温度／時間イ
ンキュベート段階を実施しそれぞれ棒グラフを得た。具
体的には、９０°Ｃ／２０分インキュベーション、６０
℃／６０分インキュベーションおよび６０℃／ｌ２０分
インキュベーションが実施された。第１図ではゲル強度
はねじれせん断ひずみにより分析されるが、第２図では
ゲルはねじれぜん断応力により評価した。各インキュベ
ーションについては、アルファ−２−マクログロブリン
含有１０％（ｗ／ｖ）蛋白溶液の３３ − １ ３ ．
３ｍ（１／ｋ９の範囲でアルファ−２−マクログロ
ブリンの様々な量を魚類材料のｋｇ当りの量として加え
た。
の作用をプロテアーゼの阻害について試験した。結果を
第ｌおよび２図に示す。３種類の異なった温度／時間イ
ンキュベート段階を実施しそれぞれ棒グラフを得た。具
体的には、９０°Ｃ／２０分インキュベーション、６０
℃／６０分インキュベーションおよび６０℃／ｌ２０分
インキュベーションが実施された。第１図ではゲル強度
はねじれせん断ひずみにより分析されるが、第２図では
ゲルはねじれぜん断応力により評価した。各インキュベ
ーションについては、アルファ−２−マクログロブリン
含有１０％（ｗ／ｖ）蛋白溶液の３３ − １ ３ ．
３ｍ（１／ｋ９の範囲でアルファ−２−マクログロ
ブリンの様々な量を魚類材料のｋｇ当りの量として加え
た。
結果として、魚類材料をアルファ−２−マクログロブリ
ンで処理することにより、最低濃度でも対照に較べてず
りみのゲル強度を著しく増加するに充分であることが示
された。すなわち、プロテアーゼ活性を中和または阻害
するに効果的であるアルファ−２−マクログロブリンの
量は３．３−１ ３ ． ３ Ｍ（１／ｋ９の範囲であ
る。特定の魚類材料の熱安定性プロテアーゼを不活性化
するに必要なアルファ−２−マクログロブリン量は魚肉
中に存在するプロテアーゼ量に依存し変化する。このア
ルファ−２−マクログロブリンの量は様々な魚類棟およ
び魚類種の組合わせについて実験上前らって決定するこ
とが容易にできる。決定すると、アルファ−２−マクロ
グロブリンがプロテアーゼ活性を含む数々の種からすり
みを製造するのに使用することができる。典型的に、魚
類材料のキログラム当りのアルファ−２−マクログロブ
リン含有１０％（ｗ／ｖ）蛋白溶液１ｇの総蛋白濃度は
プロテアーゼ活性を効果的に中和することができる。
ンで処理することにより、最低濃度でも対照に較べてず
りみのゲル強度を著しく増加するに充分であることが示
された。すなわち、プロテアーゼ活性を中和または阻害
するに効果的であるアルファ−２−マクログロブリンの
量は３．３−１ ３ ． ３ Ｍ（１／ｋ９の範囲であ
る。特定の魚類材料の熱安定性プロテアーゼを不活性化
するに必要なアルファ−２−マクログロブリン量は魚肉
中に存在するプロテアーゼ量に依存し変化する。このア
ルファ−２−マクログロブリンの量は様々な魚類棟およ
び魚類種の組合わせについて実験上前らって決定するこ
とが容易にできる。決定すると、アルファ−２−マクロ
グロブリンがプロテアーゼ活性を含む数々の種からすり
みを製造するのに使用することができる。典型的に、魚
類材料のキログラム当りのアルファ−２−マクログロブ
リン含有１０％（ｗ／ｖ）蛋白溶液１ｇの総蛋白濃度は
プロテアーゼ活性を効果的に中和することができる。
６０℃インキュベーション（６０および１２０分）は対
照に較べてゲル強度において最も劇的な増加を示した。
照に較べてゲル強度において最も劇的な増加を示した。
これはアルカリ性プロテアーゼ活性の最適温度は６０℃
付近であり、９０℃インキュベーションはある程度プロ
テアーゼを不活性化する傾向にあるという事実によるの
かも知れない。
付近であり、９０℃インキュベーションはある程度プロ
テアーゼを不活性化する傾向にあるという事実によるの
かも知れない。
実際に、アトランティック・メンヘイデン（Ａｔｌａｎ
ｔｉｃ ｍｅｎｈａｄｅｎ）（プレブオールティア・
チラヌス（Ｂ ｒｅｖｏｏｒｔｉａ ｔｙｒａｎｎｕ
ｓ））から単離したアルカリ性プロテアーゼは６０℃、
ｐＨ７．５−８．０で最適にすりみゲルを分解させるこ
とが証明された（ボイエ等、ジャーナル・オプ・フード
・サイエンス（Ｊ．Ｆｏｏｄ Ｓｃｉ．）、第５３（５
）巻、１３４０１３４２頁（１９８８年））。９０℃処
置はこの場合ゲル強度を増加させるのに用いることがで
きるが、必ずしも全ての熱安定性プロテアーゼに効果的
であるとは限らない。また、すりみの標準熱加工を超え
る温度の費用増加および栄養的価値の潜在的減少はアル
ファ−２−マクログロブリン処理をより興味ある別法に
させる。さらに、すりみの熱加工は普通５０−７０℃の
温度で実施され、結果によると、熱加工前のアルファ−
２−マクログロブリン添加はすりみを許容される特性に
させるに効果的である。
ｔｉｃ ｍｅｎｈａｄｅｎ）（プレブオールティア・
チラヌス（Ｂ ｒｅｖｏｏｒｔｉａ ｔｙｒａｎｎｕ
ｓ））から単離したアルカリ性プロテアーゼは６０℃、
ｐＨ７．５−８．０で最適にすりみゲルを分解させるこ
とが証明された（ボイエ等、ジャーナル・オプ・フード
・サイエンス（Ｊ．Ｆｏｏｄ Ｓｃｉ．）、第５３（５
）巻、１３４０１３４２頁（１９８８年））。９０℃処
置はこの場合ゲル強度を増加させるのに用いることがで
きるが、必ずしも全ての熱安定性プロテアーゼに効果的
であるとは限らない。また、すりみの標準熱加工を超え
る温度の費用増加および栄養的価値の潜在的減少はアル
ファ−２−マクログロブリン処理をより興味ある別法に
させる。さらに、すりみの熱加工は普通５０−７０℃の
温度で実施され、結果によると、熱加工前のアルファ−
２−マクログロブリン添加はすりみを許容される特性に
させるに効果的である。
プロテアーゼ阻害についての様々な熱処理の作用は第３
図および第４図に示される。６種の異なった温度／時間
インキュベーション段階が実施されそれぞれ棒グラフを
得た。具体的には、９０℃／１２．０分、５℃７２０時
間、４０℃／４０分、６０°Ｃ／６０分および６０℃／
Ｉ２０分インキュベ−ションが実施された。第３図では
、ゲル強度はねじれせん断ひずみにより分析されるが、
第４図ではゲルはねじれせん断応力により評価した。各
インキュベーションでは、実施例Ｉで得られたアルファ
−２−マクログロブリン溶液１３．３ｍ（ｌを魚類材料
のｋ９当り加えた。
図および第４図に示される。６種の異なった温度／時間
インキュベーション段階が実施されそれぞれ棒グラフを
得た。具体的には、９０℃／１２．０分、５℃７２０時
間、４０℃／４０分、６０°Ｃ／６０分および６０℃／
Ｉ２０分インキュベ−ションが実施された。第３図では
、ゲル強度はねじれせん断ひずみにより分析されるが、
第４図ではゲルはねじれせん断応力により評価した。各
インキュベーションでは、実施例Ｉで得られたアルファ
−２−マクログロブリン溶液１３．３ｍ（ｌを魚類材料
のｋ９当り加えた。
第３図および第４図が示すように、すりみゲル強度は６
０℃／６０分および６０°Ｃ／１２０分インキュベーシ
ョン時間後に劇的に増加した。すなわち、アルファ−２
−マクログロブリン処理はプロテアーゼ活性を効果的に
阻害し、完全で満足できる加工魚類製品をもたらす。
０℃／６０分および６０°Ｃ／１２０分インキュベーシ
ョン時間後に劇的に増加した。すなわち、アルファ−２
−マクログロブリン処理はプロテアーゼ活性を効果的に
阻害し、完全で満足できる加工魚類製品をもたらす。
第５図はアルファ−２−マクログロブリンプロテアーゼ
阻害剤（うし）の処理があるかないかでのホキ魚類材料
のすりみゲル強度（ひずみおよび応力）の比較を示す。
阻害剤（うし）の処理があるかないかでのホキ魚類材料
のすりみゲル強度（ひずみおよび応力）の比較を示す。
３種の異なった温度／時間インキュベーション段階を処
理があるかないかでの比較について実施した。具体的に
は、９０℃／２０分インキュベーション、６０℃／６０
分インキュベーションおよび６０８Ｃ／１２０分インキ
ュベーションが実施された。ゲル強度はねじれせん断ひ
ずみおよびねじれせん断応力で分析された。各インキュ
ベーションでは、実施例１で得られたアルファ−２−マ
クログロブリン溶液１０ｉ＆を魚類材料のｋ９当り加え
た。
理があるかないかでの比較について実施した。具体的に
は、９０℃／２０分インキュベーション、６０℃／６０
分インキュベーションおよび６０８Ｃ／１２０分インキ
ュベーションが実施された。ゲル強度はねじれせん断ひ
ずみおよびねじれせん断応力で分析された。各インキュ
ベーションでは、実施例１で得られたアルファ−２−マ
クログロブリン溶液１０ｉ＆を魚類材料のｋ９当り加え
た。
第５図の結果はすりみゲル強度が劇的に増加するアルフ
ァ−２−マクログロブリンの効果を証明している。
ァ−２−マクログロブリンの効果を証明している。
これらの結果は、魚類のアルファ−２−マクログロブリ
ン処理は許容される品質のすりみの製造に以前不適当で
あった種類から完全に満足できる加工魚類製品を製造す
ることを効果的に証明する。
ン処理は許容される品質のすりみの製造に以前不適当で
あった種類から完全に満足できる加工魚類製品を製造す
ることを効果的に証明する。
第３図は、種々の温度／処理時間でのプロテアーゼ阻害
の効果を示す棒グラフである。ゲル強度はひずみにより
測定した。
の効果を示す棒グラフである。ゲル強度はひずみにより
測定した。
第４図は、数々の温度７／処理時間でのプロテアーゼ阻
害の効果を示す棒グラフである。ゲル強度は応力により
測定した。
害の効果を示す棒グラフである。ゲル強度は応力により
測定した。
第５図は、プロテアーゼを使用した場合または使用しな
い場合の魚類材料のゲル強度（ひずみおよび応力）を比
較した棒グラフである。
い場合の魚類材料のゲル強度（ひずみおよび応力）を比
較した棒グラフである。
第１図は、プロテアーゼ阻害剤の濃度上昇がひずみ（ｓ
ｔｒａｉｎ）により測定したゲル強度に及ぼず効果を示
す棒グラフである。 第２図は、プロテアーゼ阻害剤の濃度上昇が応力（ｓｔ
ｒｅｓｓ， Ｋ Ｐ ａ）により測定したゲル強度に及
ぼす効果を示す棒グラフである。
ｔｒａｉｎ）により測定したゲル強度に及ぼず効果を示
す棒グラフである。 第２図は、プロテアーゼ阻害剤の濃度上昇が応力（ｓｔ
ｒｅｓｓ， Ｋ Ｐ ａ）により測定したゲル強度に及
ぼす効果を示す棒グラフである。
Claims (10)
- （１）魚類材料中に含まれるプロテアーゼを中和または
阻害するに足る量のアルファ−２−マクログロブリンを
含む、加工魚類製品製造時の魚類材料処理用組成物。 - （２）アルファ−２−マクログロブリンがほ乳類から得
られるものである、請求項１記載の組成物。 - （３）ほ乳類が、うし、ひつじ、ぶた、およびうまから
選ばれたものである、請求項２記載の組成物。 - （４）アルファ−２−マクログロブリンがほ乳類の血し
ようから得られるものである、請求項１記載の組成物。 - （５）魚類材料中に含まれるプロテアーゼを中和または
阻害するに足る量と方法で、魚類材料をアルファ−２−
マクログロブリンで処理することを含む、加工魚類製品
の製造法。 - （６）アルファ−２−マクログロブリンがほ乳類から得
られるものである、請求項５記載の方法。 - （７）ほ乳類が、うし、ひつじ、ぶた、およびうまから
選ばれたものである、請求項６記載の方法。 - （８）アルファ−２−マクログロブリンがほ乳類の血し
ようから得られるものである、請求項５記載の方法。 - （９）請求項５−８の何れか１項記載の方法により製造
された魚類製品。 - （１０）魚類製品がすりみである、請求項９記載の魚類
製品。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| NZ229385 | 1989-06-01 | ||
| NZ229385A NZ229385A (en) | 1989-06-01 | 1989-06-01 | Treatment of processed fish product (surimi) with alpha-2-macroglobulin to neutralise alkaline proteases in the fish |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH03103138A true JPH03103138A (ja) | 1991-04-30 |
Family
ID=19922885
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2143234A Pending JPH03103138A (ja) | 1989-06-01 | 1990-05-31 | 魚類材料処理用組成物、魚類製品および製法 |
Country Status (6)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5013568A (ja) |
| EP (1) | EP0401004A3 (ja) |
| JP (1) | JPH03103138A (ja) |
| AU (1) | AU5609390A (ja) |
| CA (1) | CA2017955A1 (ja) |
| NZ (1) | NZ229385A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2014042106A1 (ja) * | 2012-09-11 | 2014-03-20 | 新洋水産有限会社 | 血合肉を利用したすり身製品、血合肉を利用した練り物製品、血合肉を利用したすり身製品の製造方法及び血合肉を利用した練り物製品の製造方法 |
| US9062221B2 (en) | 2012-03-22 | 2015-06-23 | Ricoh Company, Ltd. | Polymer, ink and organic film |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH1067680A (ja) * | 1996-08-27 | 1998-03-10 | Kaki Kenkyusho | 魚介類の幼生用細菌感染予防剤及び魚介類の幼生の飼育方法 |
| AU2018203879B2 (en) * | 2018-06-01 | 2024-03-07 | I Cook Catering Services Pty Ltd | A texture modified food product |
| AU2020234298A1 (en) | 2019-03-14 | 2021-11-04 | I Cook Catering Services Pty Ltd | A texture modified food product |
Family Cites Families (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2460137A1 (fr) * | 1979-06-29 | 1981-01-23 | Merieux Inst | Nouveau medicament a base d'alpha2-macroglobuline, sa preparation et son application |
| AT369990B (de) * | 1981-07-28 | 1983-02-25 | Immuno Ag | Verfahren zur herstellung eines gewebeklebstoffes |
| JPS58111661A (ja) * | 1981-12-24 | 1983-07-02 | Nippon Kayaku Co Ltd | 畜肉・魚肉加工品の製造法 |
-
1989
- 1989-06-01 NZ NZ229385A patent/NZ229385A/xx unknown
-
1990
- 1990-05-30 US US07/530,592 patent/US5013568A/en not_active Expired - Fee Related
- 1990-05-31 CA CA002017955A patent/CA2017955A1/en not_active Abandoned
- 1990-05-31 JP JP2143234A patent/JPH03103138A/ja active Pending
- 1990-05-31 EP EP19900305897 patent/EP0401004A3/en active Pending
- 1990-05-31 AU AU56093/90A patent/AU5609390A/en not_active Abandoned
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US9062221B2 (en) | 2012-03-22 | 2015-06-23 | Ricoh Company, Ltd. | Polymer, ink and organic film |
| WO2014042106A1 (ja) * | 2012-09-11 | 2014-03-20 | 新洋水産有限会社 | 血合肉を利用したすり身製品、血合肉を利用した練り物製品、血合肉を利用したすり身製品の製造方法及び血合肉を利用した練り物製品の製造方法 |
| JP5606657B2 (ja) * | 2012-09-11 | 2014-10-15 | 新洋水産有限会社 | 血合肉を利用したすり身製品、血合肉を利用した練り物製品、血合肉を利用したすり身製品の製造方法及び血合肉を利用した練り物製品の製造方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| NZ229385A (en) | 1992-02-25 |
| US5013568A (en) | 1991-05-07 |
| AU5609390A (en) | 1990-12-06 |
| CA2017955A1 (en) | 1990-12-01 |
| EP0401004A3 (en) | 1991-03-20 |
| EP0401004A2 (en) | 1990-12-05 |
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