JPH03123484A - ペプチド製造用酵素剤 - Google Patents
ペプチド製造用酵素剤Info
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- JPH03123484A JPH03123484A JP1257720A JP25772089A JPH03123484A JP H03123484 A JPH03123484 A JP H03123484A JP 1257720 A JP1257720 A JP 1257720A JP 25772089 A JP25772089 A JP 25772089A JP H03123484 A JPH03123484 A JP H03123484A
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- Japan
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- enzyme
- peptide
- bitterness
- peptidase
- rhizopus
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- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
- Y02P20/00—Technologies relating to chemical industry
- Y02P20/50—Improvements relating to the production of bulk chemicals
- Y02P20/52—Improvements relating to the production of bulk chemicals using catalysts, e.g. selective catalysts
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- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Seasonings (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明は、苦味のないペプチドを製造するためのリゾプ
ス属由来の酵素剤、それを用いる苦味のないペプチドの
製造方法、及びそれを用いる苦味の消去方法に関するも
のである。
ス属由来の酵素剤、それを用いる苦味のないペプチドの
製造方法、及びそれを用いる苦味の消去方法に関するも
のである。
本発明によって調製されたペプチドは苦味を有しないの
で、非常に食べ易くなり、ペプチドが本来有する栄養価
を充分に利用することができる。
で、非常に食べ易くなり、ペプチドが本来有する栄養価
を充分に利用することができる。
したがって本発明は、食品、栄養食品、医療、飼料、微
生物工業等の各種工業において広範且つ有利に利用する
ことができる。
生物工業等の各種工業において広範且つ有利に利用する
ことができる。
（従来の技術）
蛋白質を分解してペプチドとする方法において、酵素を
用いる方法はマイルドな条件で操作が出来る等の利点が
あるために工業的に多用されている。
用いる方法はマイルドな条件で操作が出来る等の利点が
あるために工業的に多用されている。
しかしながら、このような方法によって製造したペプチ
ド、つまり酵素分解ペプチドには苦味が付随しており、
これを栄養食として投与しても極端な場合には幼児や病
人等によっては吐き出してしまう場合もあって、結局投
与することができないこととなり、ペプチドが本来有す
る栄養性その他の特性が利用できないことがしばしば生
じる。
ド、つまり酵素分解ペプチドには苦味が付随しており、
これを栄養食として投与しても極端な場合には幼児や病
人等によっては吐き出してしまう場合もあって、結局投
与することができないこととなり、ペプチドが本来有す
る栄養性その他の特性が利用できないことがしばしば生
じる。
これを改良する目的で１例えば苦味を生じないような酵
素をスクリーニングする方法が従来より行われており、
例えばペニシリウム・シトリナム等ペニシリウム属由来
の中性及び／又はアルカリ性プロテアーゼを利用する方
法が本発明者らによって開発されている（特開昭６２−
１４７９６号）。
素をスクリーニングする方法が従来より行われており、
例えばペニシリウム・シトリナム等ペニシリウム属由来
の中性及び／又はアルカリ性プロテアーゼを利用する方
法が本発明者らによって開発されている（特開昭６２−
１４７９６号）。
しかしながら、本発明のようにリゾプス（Ｒｈｉｚｏｐ
ｕｓ）属菌由来の酵素、しかもプロテア−ゼとペプチダ
ーゼを含む複合酵素を用いて苦味を消去したペプチドを
製造する技術は従来全く知られておらず、新規である。
ｕｓ）属菌由来の酵素、しかもプロテア−ゼとペプチダ
ーゼを含む複合酵素を用いて苦味を消去したペプチドを
製造する技術は従来全く知られておらず、新規である。
（発明が解決しようとする問題点）
本発明は、上記した技術の現状に鑑みてなされたもので
あって、従来の酵素分解ペプチドの致命的欠陥であると
ころの苦味を除去する技術を開発する目的でなされたも
のである。
あって、従来の酵素分解ペプチドの致命的欠陥であると
ころの苦味を除去する技術を開発する目的でなされたも
のである。
（問題点を解決するための手段）
本発明は、上記目的を達成するためになされたものであ
って、各方面から検討の結果、反応条件がマイルドであ
り、比較的容易に分解度をコントロールすることができ
て目的とするペプチドが自由に得られる等の利点がある
ことから、生物学的方法、特に微生物を用いる方法に着
目した。
って、各方面から検討の結果、反応条件がマイルドであ
り、比較的容易に分解度をコントロールすることができ
て目的とするペプチドが自由に得られる等の利点がある
ことから、生物学的方法、特に微生物を用いる方法に着
目した。
そこで各種の微生物について鋭意スクリーニングを行っ
た結果、ある種のリゾプス属菌に苦味のないペプチドを
生成する作用があることを発見した（第１表）。
た結果、ある種のリゾプス属菌に苦味のないペプチドを
生成する作用があることを発見した（第１表）。
第１表
菌 株 苦味生成Ｒｈ１ｚｏｐ
ｕｓ ｐｓｅｕｄｏｃｈｉｎｅｓｉｓ ＩＡＭ ６０４
２Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｆｏｒｍｏｓａｅｎｓｉｓ Ｎα
３５４０Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｐｅｋａ Ｎａ３６２６Ｒ
ｈｉｚｏｐｕｓ ｈａｎｇｃｈｏｗ Ｎｎ３５４５Ｒｈ
ｊｚｏｐｕｓ ｊａｖａｎｉｃｕｓ Ｎ（１３５５３Ｒ
ｈｉｚｏｐｕｓ ｎ１ｖｅｕｓ ＮＱ３５９３Ａｓｐｅ
ｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ ＩＡＭ ２６８６
＋Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ ＩＡ
Ｍ ２０２０ ＋Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｃｅ
ｒｅｕＳＩＡＭ １２２９ ＋Ｂａｃｉ
ｌｌｕｓ ５ｕｂｔｉｌｉｓ ＩＡＭ １１６３
＋そして上記作用は１種の酵素ではなく複合酵
素が関与していること、そして更に苦味のないペプチド
を直接的に蛋白質から生成する作用のほかに、他の酵素
によって生成した苦味を有するペプチドから苦味を除去
する作用もある、という新規にして有用な知見も得た。
ｕｓ ｐｓｅｕｄｏｃｈｉｎｅｓｉｓ ＩＡＭ ６０４
２Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｆｏｒｍｏｓａｅｎｓｉｓ Ｎα
３５４０Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｐｅｋａ Ｎａ３６２６Ｒ
ｈｉｚｏｐｕｓ ｈａｎｇｃｈｏｗ Ｎｎ３５４５Ｒｈ
ｊｚｏｐｕｓ ｊａｖａｎｉｃｕｓ Ｎ（１３５５３Ｒ
ｈｉｚｏｐｕｓ ｎ１ｖｅｕｓ ＮＱ３５９３Ａｓｐｅ
ｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ ＩＡＭ ２６８６
＋Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ ＩＡ
Ｍ ２０２０ ＋Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｃｅ
ｒｅｕＳＩＡＭ １２２９ ＋Ｂａｃｉ
ｌｌｕｓ ５ｕｂｔｉｌｉｓ ＩＡＭ １１６３
＋そして上記作用は１種の酵素ではなく複合酵
素が関与していること、そして更に苦味のないペプチド
を直接的に蛋白質から生成する作用のほかに、他の酵素
によって生成した苦味を有するペプチドから苦味を除去
する作用もある、という新規にして有用な知見も得た。
そしてこれらの新知見に基づき更に検討の結果、上記酵
素がプロティナーゼとペプチダーゼを含む複合酵素であ
り、またこれらの酵素を産生して苦味を除去しうる微生
物がリゾプス・シュードキネシス（Ｒｈｉｚｏｐｕｓ
ｐｓｅｕｄｏｃｈｉｎｅｓｉｓ）、リゾプス０フオルモ
サエンシス（Ｒ０ｆｏｒａ＋ｏｓａｅｎｓｉｓ）、リゾ
プス・ぺ一力（Ｒ，ｐｅｋａ）、リゾプス・ハンショウ
（Ｒ，ｈａｎｇｃｈｏｗ）、リゾプス・ジャバニクス（
Ｒ，ｊａｖａｎｉｃｕｓ）、リゾプス・ニベウス（Ｒｌ
ｎｉｖｅｕｓ）等のリゾプス属菌であることも併せ確認
した（第２表）。
素がプロティナーゼとペプチダーゼを含む複合酵素であ
り、またこれらの酵素を産生して苦味を除去しうる微生
物がリゾプス・シュードキネシス（Ｒｈｉｚｏｐｕｓ
ｐｓｅｕｄｏｃｈｉｎｅｓｉｓ）、リゾプス０フオルモ
サエンシス（Ｒ０ｆｏｒａ＋ｏｓａｅｎｓｉｓ）、リゾ
プス・ぺ一力（Ｒ，ｐｅｋａ）、リゾプス・ハンショウ
（Ｒ，ｈａｎｇｃｈｏｗ）、リゾプス・ジャバニクス（
Ｒ，ｊａｖａｎｉｃｕｓ）、リゾプス・ニベウス（Ｒｌ
ｎｉｖｅｕｓ）等のリゾプス属菌であることも併せ確認
した（第２表）。
第２表
菌 株
Ｒｈ１ｚｏｐｕｓ ｐｓｅｕｄｏｃｈｉｎｅｓｉｓ Ｉ
ＡＭ ６０４２Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｆｏｒｍｏｓａｅｎ
ｓｊｓ Ｎ（１３５４０Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｐｅｋａ
Ｎａ３６２６Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｈａｎｇｃｈｏｔｙ
Ｎａ３５４５Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｊａｖａｎｉｃｕｓ
Ｎａ３５５３Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｎ１ｖｅｕｓ Ｎ（１
３５９３Ｒｈｊｚｏｐｕｓ ａｒｒｈｉｚｕｓ ＩＡＭ
６０５６ ＋Ｒｈ１ｚｏｐｕｓ ｄｅｌｍｅｒ
ＩＡＭ ６０６２ ＋Ｒｈ１ｚｏｐｕｓ ｏｒｙｚ
ａｅ ＴＡＭ ６０６０ ＋苦味生成 本発明は、これらの新規知見を基礎とし、更に研究の結
果完成されたものであって、リゾプス属菌が生成する複
合酵素（プロティナーゼ、ペプチダーゼ）によるペプチ
ドからの苦味除去システムに関するものである。
ＡＭ ６０４２Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｆｏｒｍｏｓａｅｎ
ｓｊｓ Ｎ（１３５４０Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｐｅｋａ
Ｎａ３６２６Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｈａｎｇｃｈｏｔｙ
Ｎａ３５４５Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｊａｖａｎｉｃｕｓ
Ｎａ３５５３Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｎ１ｖｅｕｓ Ｎ（１
３５９３Ｒｈｊｚｏｐｕｓ ａｒｒｈｉｚｕｓ ＩＡＭ
６０５６ ＋Ｒｈ１ｚｏｐｕｓ ｄｅｌｍｅｒ
ＩＡＭ ６０６２ ＋Ｒｈ１ｚｏｐｕｓ ｏｒｙｚ
ａｅ ＴＡＭ ６０６０ ＋苦味生成 本発明は、これらの新規知見を基礎とし、更に研究の結
果完成されたものであって、リゾプス属菌が生成する複
合酵素（プロティナーゼ、ペプチダーゼ）によるペプチ
ドからの苦味除去システムに関するものである。
本発明に係る複合酵素剤を製造するには、リゾプス属菌
を培養し、培養物から酵素を取得すればよい。これらの
処理は常法によって行えばよく、例えばリゾプス属菌の
培養は、麹等を用いる固体培養法あるいは液体培養法と
いった糸状菌において常用される培養技術が適宜用いら
れる。
を培養し、培養物から酵素を取得すればよい。これらの
処理は常法によって行えばよく、例えばリゾプス属菌の
培養は、麹等を用いる固体培養法あるいは液体培養法と
いった糸状菌において常用される培養技術が適宜用いら
れる。
培養によって産生された酵素は常法によって取得するこ
とができる。つまり酵素が菌体内に産生蓄積される場合
には菌体を分離した後これを破壊した後、また菌体外酵
素の場合には培養液から酵素を抽出し、常法にしたがっ
た塩析、限外濾過、逆滲透膜、分子篩、イオン交換樹脂
等の処理を行って精製する。
とができる。つまり酵素が菌体内に産生蓄積される場合
には菌体を分離した後これを破壊した後、また菌体外酵
素の場合には培養液から酵素を抽出し、常法にしたがっ
た塩析、限外濾過、逆滲透膜、分子篩、イオン交換樹脂
等の処理を行って精製する。
このようにして得られた酵素はそのままで、あるいは乾
燥した後、酵素剤として使用する。また場合によっては
、精製することなく粗製酵素ないし粗製酵素液として、
粗製のまま酵素剤として使用してもよい。必要ある場合
には他の酵素を添加したり、あるいは酵素製剤上容認さ
れる成分を常法にしたがって添加配合することも可能で
ある。
燥した後、酵素剤として使用する。また場合によっては
、精製することなく粗製酵素ないし粗製酵素液として、
粗製のまま酵素剤として使用してもよい。必要ある場合
には他の酵素を添加したり、あるいは酵素製剤上容認さ
れる成分を常法にしたがって添加配合することも可能で
ある。
またこれとは逆に各酵素を各々分離しておき、必要に応
じてこれを併用してもよい。
じてこれを併用してもよい。
本発明の酵素剤は、蛋白質を分解して苦味を生成しない
特徴を有しているが、その特徴を明確にする為に酵素剤
中に含まれるプロティナーゼ及びペプチダーゼを各々精
製しその特性について検討を行なった。なお、用いた酵
素粉末のペプチダーゼはプロティラーゼ１単位当り２４
．３単位混在していた。
特徴を有しているが、その特徴を明確にする為に酵素剤
中に含まれるプロティナーゼ及びペプチダーゼを各々精
製しその特性について検討を行なった。なお、用いた酵
素粉末のペプチダーゼはプロティラーゼ１単位当り２４
．３単位混在していた。
（１）プロティナーゼの特性
酵素粉末を酢酸緩衝液（ｐｌ＋４．０） に溶解後、
ペプチダーゼを失活させる為に５０℃で３０分間加温を
行ない、その後透析を行なった。リン酸緩衝液（ＰＨ７
，０）にて緩衝化したＤＥＡＥセファロースに吸着させ
、洗浄後ＮａＣＱにて濃度勾配法で溶離をし、活性画分
を分取し分子量１０，０００分画の限外濾過膜にて濃縮
し精製した。
ペプチダーゼを失活させる為に５０℃で３０分間加温を
行ない、その後透析を行なった。リン酸緩衝液（ＰＨ７
，０）にて緩衝化したＤＥＡＥセファロースに吸着させ
、洗浄後ＮａＣＱにて濃度勾配法で溶離をし、活性画分
を分取し分子量１０，０００分画の限外濾過膜にて濃縮
し精製した。
この標品の夾雑ペプチダーゼはプロティラーゼ１単位当
り０．０１６単位であり約１５００倍純度が上がった。
り０．０１６単位であり約１５００倍純度が上がった。
得られた標品を用いて酸カゼインの分解を行い、ペプチ
ダーゼ活性を多く含むカビ起源の市販酵素剤である「プ
ロテアーゼＰＪ（大野製薬■製）と、分解物の分子量分
布の比較を行なった。分子量分布の結果を第１図に示し
た。この図面から明らかなように、ペプチダーゼを含ま
ない本発明の酵素剤に含まれるプロテア−ゼ（Ｂ）は、
ペプチダーゼを多く含む市販酵素剤（Ａ）より蛋白質を
より低分子化する作用が強い事が判る。
ダーゼ活性を多く含むカビ起源の市販酵素剤である「プ
ロテアーゼＰＪ（大野製薬■製）と、分解物の分子量分
布の比較を行なった。分子量分布の結果を第１図に示し
た。この図面から明らかなように、ペプチダーゼを含ま
ない本発明の酵素剤に含まれるプロテア−ゼ（Ｂ）は、
ペプチダーゼを多く含む市販酵素剤（Ａ）より蛋白質を
より低分子化する作用が強い事が判る。
（２）ペプチダーゼの特性
酵素粉末を精製水に溶解し透析をした後、リン酸緩衝液
（ｐｉ４８．０）にて緩衝化したＤＥＡＥセファロース
カラムに吸着させ、洗浄後ＮａＣＱにて濃度勾配法で溶
離を行なった。活性画分を分取し、その後プロテア−ゼ
を失活させる為にｐＨ９，０で５０℃。
（ｐｉ４８．０）にて緩衝化したＤＥＡＥセファロース
カラムに吸着させ、洗浄後ＮａＣＱにて濃度勾配法で溶
離を行なった。活性画分を分取し、その後プロテア−ゼ
を失活させる為にｐＨ９，０で５０℃。
３０分加温処理を行い、透析後エバポレーターで濃縮し
精製した。
精製した。
この標品の夾雑プロテア−ゼはペプチダーゼ１単位当り
換算で約３０００倍純度が上がった。
換算で約３０００倍純度が上がった。
このペプチダーゼ（リゾプス・ハフショウＮｎ３５４５
菌ペプチダーゼ）の酵素的性質に関して、至適ｐＨ，ｐ
Ｈ安定性、至適１度、温度安定性について検討を行い、
第２図の結果を得た。この結果から明らかなように、こ
の酵素は、ｐＨ及び温度安定性にすぐれ、至適ｐＨ及び
至適温度域も広くて、使用しやすい酵素であり工業的用
途に適していることが判る。
菌ペプチダーゼ）の酵素的性質に関して、至適ｐＨ，ｐ
Ｈ安定性、至適１度、温度安定性について検討を行い、
第２図の結果を得た。この結果から明らかなように、こ
の酵素は、ｐＨ及び温度安定性にすぐれ、至適ｐＨ及び
至適温度域も広くて、使用しやすい酵素であり工業的用
途に適していることが判る。
次に、得られた標品を用いて、苦味の消去実験を行なっ
た。
た。
市販酵素剤である「プロテアーゼＡ（大野製薬（株）社
製）」を用いて酸カゼインを分解し、苦味を生成させた
後、本標品を４０００単位添加し４５℃で３時間反応し
た結果、ペプチダーゼ無添加では（＋２）の苦味であっ
たのが本ペプチダーゼを添加した場合は苦味が無くなっ
た。
製）」を用いて酸カゼインを分解し、苦味を生成させた
後、本標品を４０００単位添加し４５℃で３時間反応し
た結果、ペプチダーゼ無添加では（＋２）の苦味であっ
たのが本ペプチダーゼを添加した場合は苦味が無くなっ
た。
以上記したように、本発明の酵素剤に含まれるプロティ
ナーゼは蛋白質を低分子化する作用が強く、また同時に
含まれるペプチダーゼは苦味を消去する作用が強いとい
う特色を持っており、その両者の作用で蛋白質を高度に
分解しても従来検討されてきた酵素剤に比較して、苦味
の生成が無い理由であろうと考えられる。
ナーゼは蛋白質を低分子化する作用が強く、また同時に
含まれるペプチダーゼは苦味を消去する作用が強いとい
う特色を持っており、その両者の作用で蛋白質を高度に
分解しても従来検討されてきた酵素剤に比較して、苦味
の生成が無い理由であろうと考えられる。
本発明に係る複合酵素剤を蛋白質に作用させれば、苦味
のない蛋白分解物つまりペプチドを直接得ることができ
る。処理対象蛋白質としては、カゼインその他の乳蛋白
、魚肉蛋白、畜肉蛋白等の動物性蛋白；大豆蛋白、小麦
蛋白、米蛋白、落花生蛋白、菜種蛋白、ヒマワリ蛋白等
の植物性蛋白；酵母蛋白等の微生物蛋白その他すべての
蛋白が単用又は併用できる。
のない蛋白分解物つまりペプチドを直接得ることができ
る。処理対象蛋白質としては、カゼインその他の乳蛋白
、魚肉蛋白、畜肉蛋白等の動物性蛋白；大豆蛋白、小麦
蛋白、米蛋白、落花生蛋白、菜種蛋白、ヒマワリ蛋白等
の植物性蛋白；酵母蛋白等の微生物蛋白その他すべての
蛋白が単用又は併用できる。
これらの蛋白質は、変性したものでも未変性のものでも
よいし、精製されたものでも粗製のものでもよく、また
更に不純物を多く含んだ例えば豚肉の煮汁のようなので
もよい。
よいし、精製されたものでも粗製のものでもよく、また
更に不純物を多く含んだ例えば豚肉の煮汁のようなので
もよい。
また、本発明に係る酵素剤は、これを、他の酵素によっ
て製造した苦味を有するペプチドに作用させれば、これ
から苦味を除去することができる。
て製造した苦味を有するペプチドに作用させれば、これ
から苦味を除去することができる。
酵素剤を作用させる条件については格別の限定はなく１
通常、蛋白ないしペプチド濃度として約１〜３０％、温
度は３０〜５８℃程度が適当であって、酵素濃度は酵素
力価及び基質濃度等によって適宜選択すればよい。
通常、蛋白ないしペプチド濃度として約１〜３０％、温
度は３０〜５８℃程度が適当であって、酵素濃度は酵素
力価及び基質濃度等によって適宜選択すればよい。
以下、本発明を試験例及び実施例により更に詳しく説明
する。
する。
試験例１
（蛋白質の部分分解における苦味生成の比較実験）５％
酸カゼイン溶液（ＰＨ７，０）に市販酵素夜（大野製薬
■製）及び本発明の菌株よりえられた粗製酵素を添加し
、４５℃で１時間反応させた分解率１５％の部分分解溶
液を得、苦味を官能試験して第３表の結果を得た。
酸カゼイン溶液（ＰＨ７，０）に市販酵素夜（大野製薬
■製）及び本発明の菌株よりえられた粗製酵素を添加し
、４５℃で１時間反応させた分解率１５％の部分分解溶
液を得、苦味を官能試験して第３表の結果を得た。
分解率は反応液を酢酸でｐｉ ４．６に調整し可溶画分
をケルダール定量し、全体に対する比率として表わした
。又、苦味の判定はカフェインによる苦味を指標として
、カフェイン濃度０．１０％の苦味を（＋５）、０．０
８％を（＋４）、０．０６％を（＋ ２）、 ０．０２
％を（＋１）そして苦味無しを（０）と表示した。
をケルダール定量し、全体に対する比率として表わした
。又、苦味の判定はカフェインによる苦味を指標として
、カフェイン濃度０．１０％の苦味を（＋５）、０．０
８％を（＋４）、０．０６％を（＋ ２）、 ０．０２
％を（＋１）そして苦味無しを（０）と表示した。
第３表の酸カゼインの部分分解物の苦味試験の結果から
も明らかなように、市販酵素剤での酸カゼイン分解液は
苦味があったが、本発明の菌株の産生ずる酵素での分解
液は、苦味が無かった。
も明らかなように、市販酵素剤での酸カゼイン分解液は
苦味があったが、本発明の菌株の産生ずる酵素での分解
液は、苦味が無かった。
第３表
酵素剤
プロテアーゼＡ
プロテアーゼＰ
プロテアーゼＳ
プロテアーゼＮ
プロレザー
パンクレアチンＦ
トリプシン
プロメライン
パパインＷ−４０
（本発明の菌株）
Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｐｓｅｕｄｏｃｈｉｎｅｓｉｓＲｈ
ｉｚｏｐｕｓ ｆｏｒｍｏｓａｅｎｓｉｓＲｈｉｚｏｐ
ｕｓ ｐｅｋａ Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｈａｎｇｃｈｏｗ Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｊａｖａｎｉｃｕｓＲｈｉｚｏｐｕ
ｓ ｎ１ｖｅｕｓ 苦味 ＋２ ＋３ ＋２ ＋１ ＋１ ＋３ ＋３ ＋２ ＋１ 試験例２ （蛋白質の高度分解における苦味生成の比較試験）５％
酸カゼイン及び５％大豆蛋白溶液（Ｐｒ＋ ７．０）に
市販酵素剤及び本発明により得られた粗製酵素を蛋白質
１ｇ当り３００単位添加し、４５℃で１６時間反応した
。苦味を官能試験して第４表の結果を得た。
ｉｚｏｐｕｓ ｆｏｒｍｏｓａｅｎｓｉｓＲｈｉｚｏｐ
ｕｓ ｐｅｋａ Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｈａｎｇｃｈｏｗ Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｊａｖａｎｉｃｕｓＲｈｉｚｏｐｕ
ｓ ｎ１ｖｅｕｓ 苦味 ＋２ ＋３ ＋２ ＋１ ＋１ ＋３ ＋３ ＋２ ＋１ 試験例２ （蛋白質の高度分解における苦味生成の比較試験）５％
酸カゼイン及び５％大豆蛋白溶液（Ｐｒ＋ ７．０）に
市販酵素剤及び本発明により得られた粗製酵素を蛋白質
１ｇ当り３００単位添加し、４５℃で１６時間反応した
。苦味を官能試験して第４表の結果を得た。
第４表の各種蛋白質の高度分解における苦味生成の比較
実験結果からも明らかなように、市販酵素剤による分解
液は苦味があったが、本発明の酵素による分解液は苦味
が酸カゼイン、大豆蛋白とも無かった。
実験結果からも明らかなように、市販酵素剤による分解
液は苦味があったが、本発明の酵素による分解液は苦味
が酸カゼイン、大豆蛋白とも無かった。
酵素剤
プロテアーゼＡ
プロテアーゼＰ
プロテアーゼＳ
プロテアーゼＮ
プロレザー
パンクレアチンＦ
トリプシン
プロメライン
パパインＷ−４０
（本発明の菌株）
Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｐｓｅｕｄｏｃｈｉｎｅｓｉｓＲｈ
ｉｚｏｐｕｓ ｆｏｒｍｏｓａｅｎｓｉｓＲｈｉｚｏｐ
ｕｓ ｐｅｋａ Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｈａｎｇｃｈｏｗ Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｊａｖａｎｉｃｕｓＲｈｉｚｏｐｕ
ｓ ｎ１ｖｅｕｓ 大豆蛋白 十１ ＋２ ＋２ ＋２ ＋２ ＋４ ＋４ ＋４ ＋４ 試験例３ （苦味の消去実験） ５％酸カゼイン（ＰＨ７，０）に「プロテアーゼＡ」、
「プロテアーゼＰ」、「プロテアーゼＳ」、「プロレザ
ー」及び「パンクレアチン」（各々大野製薬■製）を酸
カゼイン１ｇ当り２００単位添加し、４５℃で１６時間
反応した。反応液の苦味を官能試験した結果、（＋５）
から（＋２）の苦味であった。各々の分解液に本発明の
酵素をペプチダーゼ活性として、酸カゼイン１ｇ当り２
０００単位、 ４０００単位、８０００単位添加し、４
５℃にて３時間反応した結果、第５表に示した様に顕著
な苦味の消去が認められた。
ｉｚｏｐｕｓ ｆｏｒｍｏｓａｅｎｓｉｓＲｈｉｚｏｐ
ｕｓ ｐｅｋａ Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｈａｎｇｃｈｏｗ Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｊａｖａｎｉｃｕｓＲｈｉｚｏｐｕ
ｓ ｎ１ｖｅｕｓ 大豆蛋白 十１ ＋２ ＋２ ＋２ ＋２ ＋４ ＋４ ＋４ ＋４ 試験例３ （苦味の消去実験） ５％酸カゼイン（ＰＨ７，０）に「プロテアーゼＡ」、
「プロテアーゼＰ」、「プロテアーゼＳ」、「プロレザ
ー」及び「パンクレアチン」（各々大野製薬■製）を酸
カゼイン１ｇ当り２００単位添加し、４５℃で１６時間
反応した。反応液の苦味を官能試験した結果、（＋５）
から（＋２）の苦味であった。各々の分解液に本発明の
酵素をペプチダーゼ活性として、酸カゼイン１ｇ当り２
０００単位、 ４０００単位、８０００単位添加し、４
５℃にて３時間反応した結果、第５表に示した様に顕著
な苦味の消去が認められた。
第５表
本発明のペプチダーゼ添加量
無添加 ２０００単位 ４０００単位 ８０００単位プ
ロテアーゼＡ＋２＋１００ プロテアーゼＰ＋４ ＋３ ＋１ ０
プロテアーゼＳ＋５ ＋４ ＋３ ＋
２プロレザー ＋５ ＋４ ＋３
＋２パンクレアチン ＋２ ＋１
＋１ ０（実施例１） 讃１８０ｇに水を１５０Ｊ添加し殺菌後、Ｒｈ１ｚｏｐ
ｕｓｐｓｅｕｄｏｃｈｉｎｅｓｉｓ ＩＭＡ ６０４２
の種麹を接種し２５℃で４日間培養した。培養後得られ
た麹に２Ｏｎ＋Ｍ、ｐＨ７、リン酸バッファーを５０Ｏ
ｎ＋Ｑ加え、低温室にて一夜抽出を行い３００ｍＱの粗
製酵素液を得た。遠心分離後、凍結乾燥を行い酵素粉末
３．６ｇを得た。
ロテアーゼＡ＋２＋１００ プロテアーゼＰ＋４ ＋３ ＋１ ０
プロテアーゼＳ＋５ ＋４ ＋３ ＋
２プロレザー ＋５ ＋４ ＋３
＋２パンクレアチン ＋２ ＋１
＋１ ０（実施例１） 讃１８０ｇに水を１５０Ｊ添加し殺菌後、Ｒｈ１ｚｏｐ
ｕｓｐｓｅｕｄｏｃｈｉｎｅｓｉｓ ＩＭＡ ６０４２
の種麹を接種し２５℃で４日間培養した。培養後得られ
た麹に２Ｏｎ＋Ｍ、ｐＨ７、リン酸バッファーを５０Ｏ
ｎ＋Ｑ加え、低温室にて一夜抽出を行い３００ｍＱの粗
製酵素液を得た。遠心分離後、凍結乾燥を行い酵素粉末
３．６ｇを得た。
この粉末の酵素活性はプロテアーゼ１２５ｕ／ｇであり
、ペプチダーゼは３７５００ｕ／ｇであった。
、ペプチダーゼは３７５００ｕ／ｇであった。
（実施例２）
グルコース０．５％、大豆蛋白２．０％、ポリペプトン
０．２％、酵母エキス０．２％、リン酸二カリウム０．
１％、硫酸マグネシウム０．０５％の組成の培地１００
ｍｆｌにＲｈ１ｚｏｐｕｓ ｊａｖａｎｉｃｕｓ ＆３
５５３の胞子を接種し３０℃で３日間振どう培養を行な
った。遠心分離により菌体分離をし、酵素溶液を得た。
０．２％、酵母エキス０．２％、リン酸二カリウム０．
１％、硫酸マグネシウム０．０５％の組成の培地１００
ｍｆｌにＲｈ１ｚｏｐｕｓ ｊａｖａｎｉｃｕｓ ＆３
５５３の胞子を接種し３０℃で３日間振どう培養を行な
った。遠心分離により菌体分離をし、酵素溶液を得た。
この溶液の酵素活性はプロテアーゼ２．４ｕ／ｍＱ、ペ
プチダーゼ２０．４ｕ／ｍｆｌであった。
プチダーゼ２０．４ｕ／ｍｆｌであった。
（実施例３）
ｉ９１８００ｇに水を１５００ｍｕ添加し殺菌後、Ｒｈ
ｉｚｏｐｕｓｈａｎｇｃｈｏｗ Ｎａ ３５４５の種麹
を接種し３０℃で３日間培養した。得られた麹に２０ｄ
、ｐ）１７リン酸バツフアーを１．ＯＱ加え低温室にて
一夜抽出を行い７３５０ｍｆｆの粗製酵素液を得た。遠
心分離後、ホローファイバー（旭化成■ＡＩＬ−１０１
０）を用いて濃縮を行なった後、凍結乾燥をし酵素粉末
１５．５ ｇを得た。この粉末の酵素活性はプロテアー
ゼ２１００ｕ／ｇであり、ペプチダーゼは９：１１５０
０ｕ／ｇであった。また、活性収率は各々６８％、６１
％であった。
ｉｚｏｐｕｓｈａｎｇｃｈｏｗ Ｎａ ３５４５の種麹
を接種し３０℃で３日間培養した。得られた麹に２０ｄ
、ｐ）１７リン酸バツフアーを１．ＯＱ加え低温室にて
一夜抽出を行い７３５０ｍｆｆの粗製酵素液を得た。遠
心分離後、ホローファイバー（旭化成■ＡＩＬ−１０１
０）を用いて濃縮を行なった後、凍結乾燥をし酵素粉末
１５．５ ｇを得た。この粉末の酵素活性はプロテアー
ゼ２１００ｕ／ｇであり、ペプチダーゼは９：１１５０
０ｕ／ｇであった。また、活性収率は各々６８％、６１
％であった。
（実施例４）
「酸カゼインの分解」
５％酸カゼイン溶液（ｐＨ７） ９０＋ｎＱに「実施例
３」で得た酵素粉末６４０ｍｇを１０ｍρの精製水に溶
解した酵素液を添加しく酸カゼイン１ｇ当り３００単位
）。
３」で得た酵素粉末６４０ｍｇを１０ｍρの精製水に溶
解した酵素液を添加しく酸カゼイン１ｇ当り３００単位
）。
４５℃にて１６時間静置反応した。反応後ｉｏｏ’ｃで
１０分間加熱した後、遠心分離を行い清澄な溶液を得た
。この溶液について苦味を官能試験で測定したところ、
苦味は無かった。またファルマシア社製ＦＰＬＣシステ
ム（カラム：スーパーロー・ス１２）を用いて、分子量
分布を分析した結果を第３図に示したが、はとんど分子
量１０００以下のペプチド及びアミノ酸であった。
１０分間加熱した後、遠心分離を行い清澄な溶液を得た
。この溶液について苦味を官能試験で測定したところ、
苦味は無かった。またファルマシア社製ＦＰＬＣシステ
ム（カラム：スーパーロー・ス１２）を用いて、分子量
分布を分析した結果を第３図に示したが、はとんど分子
量１０００以下のペプチド及びアミノ酸であった。
（実施例５）
「大豆蛋白の分解」
５％大豆蛋白溶液（ｐＨ７） １０１００Ｏに「実施例
３」で得た酵素粉末７．１ｇを添加し、４５℃にて１７
時間撹拌しつつ反応した。反応後１００°Ｃで１０分間
加熱した後遠心分離を行い清澄な液を得、ついで凍結乾
燥を行い４２．５ｇの微黄色の粉末を得た。この粉末に
ついて苦味を官能試験した結果、苦味は無かった。また
「実施例４」と同様に分子量分布を分析した結果を第４
図に示したが、はとんど分子量１０００以下のペプチド
及びアミノ酸であった。
３」で得た酵素粉末７．１ｇを添加し、４５℃にて１７
時間撹拌しつつ反応した。反応後１００°Ｃで１０分間
加熱した後遠心分離を行い清澄な液を得、ついで凍結乾
燥を行い４２．５ｇの微黄色の粉末を得た。この粉末に
ついて苦味を官能試験した結果、苦味は無かった。また
「実施例４」と同様に分子量分布を分析した結果を第４
図に示したが、はとんど分子量１０００以下のペプチド
及びアミノ酸であった。
（実施例６）
「肉煮汁の分解」
豚肉の煮汁（蛋白質濃度１０％） １０００＋＋＋Ｑに
「実施例３」で得られた酵素粉末を４８０１添加した後
。
「実施例３」で得られた酵素粉末を４８０１添加した後
。
５５℃で４時間反応した。反応後酵素の失活と殺菌の目
的で１００℃で１０分間加熱後、官能試験したところ苦
味は感じられなかった。
的で１００℃で１０分間加熱後、官能試験したところ苦
味は感じられなかった。
（実施例７）
「苦味の消去」
５％酸カゼイン溶液（ｐＨ７） ９０ｎ＋Ｑに「プロテ
アーゼＰ−ＩＪ（大野製薬曲製） ９０ｎ＋ｇを１０ｍ
Ｑの精製水に溶解した溶液を添加しく酸カゼイン１ｇ当
り２００単位）、４５°Ｃにて１６時間静置反応した。
アーゼＰ−ＩＪ（大野製薬曲製） ９０ｎ＋ｇを１０ｍ
Ｑの精製水に溶解した溶液を添加しく酸カゼイン１ｇ当
り２００単位）、４５°Ｃにて１６時間静置反応した。
反応後「実施例３」で得られた酵素粉末を１９０闘添加
しく酸カゼイン１ｇ当りペプチダーゼ活性として４００
０嘔位）、４５℃で５時間更に反応した。反応後加熱処
理を行なった後、苦味を官能試験した。その結果、本発
明の酵素添加前の溶液は＋４の苦味であったが、酵素添
加処理後は苦味は無かった。
しく酸カゼイン１ｇ当りペプチダーゼ活性として４００
０嘔位）、４５℃で５時間更に反応した。反応後加熱処
理を行なった後、苦味を官能試験した。その結果、本発
明の酵素添加前の溶液は＋４の苦味であったが、酵素添
加処理後は苦味は無かった。
なお本明細書において、酵素活性及び分子量分布の測定
は、それぞれ次のようにして行った。
は、それぞれ次のようにして行った。
酵素活性測定法
１、プロテアーゼ
０６７５％ミルクカゼイン（メルク社製）を基質として
３７℃で反応し、０．４モルのトリクロロ酢酸を反応液
と等量添加し、濾紙で濾過後（東洋濾紙Ｎα１３１）濾
液についてフォーリン試薬で発色させた。
３７℃で反応し、０．４モルのトリクロロ酢酸を反応液
と等量添加し、濾紙で濾過後（東洋濾紙Ｎα１３１）濾
液についてフォーリン試薬で発色させた。
濾液１ｍ１２当り６０分間に１００マイクログラムのチ
ロシン相当量の発色量を１単位とした。
ロシン相当量の発色量を１単位とした。
２、ペプチダーゼ
０．１２５ｍＭロイシン・グリシル・グリシンを基質と
しくｐＨ７，０）、 ３０℃にて反応しニンヒドリン法
にて行なった。１分間に１マイクロモルのアミノ酸生成
量を１単位とした。
しくｐＨ７，０）、 ３０℃にて反応しニンヒドリン法
にて行なった。１分間に１マイクロモルのアミノ酸生成
量を１単位とした。
分子量分布の測定法
ファルマシア社製「スパーロース１２」ゲル濾適用カラ
ムを用いた。なお分子量の標準としては、２５０００は
キモトリプシノーゲン、＋２３００はチトクロームＣ１
６５００はトリプシンインヒビターをまた１４５０はバ
シトラシンを用いた。
ムを用いた。なお分子量の標準としては、２５０００は
キモトリプシノーゲン、＋２３００はチトクロームＣ１
６５００はトリプシンインヒビターをまた１４５０はバ
シトラシンを用いた。
（発明の効果）
本発明は、リゾプス属菌が産生ずるプロテア−ゼ及びペ
プチダーゼを有効成分とする酵素剤を開発することには
じめて成功したものであって、本発明により各種蛋白質
から苦味のないペプチドを直接製造することができるほ
か、他の酵素によって生成した苦味を有するペプチドか
ら苦味を除去することもできる。
プチダーゼを有効成分とする酵素剤を開発することには
じめて成功したものであって、本発明により各種蛋白質
から苦味のないペプチドを直接製造することができるほ
か、他の酵素によって生成した苦味を有するペプチドか
ら苦味を除去することもできる。
このように本発明によれば苦味のないペプチドを効率よ
く調製することができるので、栄養性その他の有用性を
有するペプチドであっても苦味を有するが故に自由に使
用することができなかった飲食品、経口投与剤、栄養剤
、飼餌料等にも広く利用することができ、ペプチドの用
途が飛躍的に拡大される。
く調製することができるので、栄養性その他の有用性を
有するペプチドであっても苦味を有するが故に自由に使
用することができなかった飲食品、経口投与剤、栄養剤
、飼餌料等にも広く利用することができ、ペプチドの用
途が飛躍的に拡大される。
その具体的例としては、医療食、経腸栄養剤、乳児食、
低アレルギー育児粉乳、バランス栄養食、健康食品１機
能性食品といったヒト用の栄養源のほか、飼料、餌料、
培地用ペプトンといったヒト以外の栄養源が挙げられる
。したがって本発明によれば、ペプチドを投与しても、
乳幼児や病弱者が苦味の故にこれを吐き出してしまうと
いうようなこともなくなり、人類の健康や医療に本発明
は大いに寄与するものである。
低アレルギー育児粉乳、バランス栄養食、健康食品１機
能性食品といったヒト用の栄養源のほか、飼料、餌料、
培地用ペプトンといったヒト以外の栄養源が挙げられる
。したがって本発明によれば、ペプチドを投与しても、
乳幼児や病弱者が苦味の故にこれを吐き出してしまうと
いうようなこともなくなり、人類の健康や医療に本発明
は大いに寄与するものである。
第１図は酸カゼイン分解物の分子量分布を図示したもの
であるが、（Ａ）はプロテアーゼＰによる分解物、（Ｂ
）は本発明のプロティナーゼによる分解物の分子量分布
を図示したものである。第２図はＲｈ１ｚｏｐｕｓ ｈ
ａｎｇｃｈｏｗ Ｎｏ、３５４５菌由来のペプチダーゼ
の酵素的性質を図示したものである。 第３図及び第４図は、酸カゼイン分解物及び大豆蛋白質
分解物の分子量分布をそれぞれ図示したものである。
であるが、（Ａ）はプロテアーゼＰによる分解物、（Ｂ
）は本発明のプロティナーゼによる分解物の分子量分布
を図示したものである。第２図はＲｈ１ｚｏｐｕｓ ｈ
ａｎｇｃｈｏｗ Ｎｏ、３５４５菌由来のペプチダーゼ
の酵素的性質を図示したものである。 第３図及び第４図は、酸カゼイン分解物及び大豆蛋白質
分解物の分子量分布をそれぞれ図示したものである。
Claims (3)
- （１）リゾプス属菌が生産し、苦味のないペプチドを生
成することのできるプロティナーゼ及びペプチダーゼを
含む複合酵素を有効成分とするペプチド製造用酵素剤。 - （２）リゾプス属菌の生産するプロティナーゼ及びペプ
チダーゼを含む複合酵素を有効成分とするペプチド製造
用酵素剤を蛋白質に作用させることを特徴とする苦味の
ないペプチドを製造する方法。 - （３）リゾプス属菌の生産するプロティナーゼ及びペプ
チダーゼを含む複合酵素を有効成分とするペプチド製造
用酵素剤を苦味ペプチドに作用させて苦味を消去するこ
とを特徴とする苦味ペプチドから苦味を消去する方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1257720A JPH0753106B2 (ja) | 1989-10-04 | 1989-10-04 | ペプチド製造用酵素剤 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1257720A JPH0753106B2 (ja) | 1989-10-04 | 1989-10-04 | ペプチド製造用酵素剤 |
Related Child Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP6271862A Division JP2631202B2 (ja) | 1994-10-12 | 1994-10-12 | ペプチド製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH03123484A true JPH03123484A (ja) | 1991-05-27 |
| JPH0753106B2 JPH0753106B2 (ja) | 1995-06-07 |
Family
ID=17310168
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1257720A Expired - Fee Related JPH0753106B2 (ja) | 1989-10-04 | 1989-10-04 | ペプチド製造用酵素剤 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0753106B2 (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2000073429A1 (en) * | 1999-05-27 | 2000-12-07 | Amano Enzyme Inc. | Enzyme liquor and process for producing the same, enzyme preparation, protease preparations and protease-producing bacterium |
| JP2010068734A (ja) * | 2008-09-17 | 2010-04-02 | Toyota Central R&D Labs Inc | 乳酸の製造方法及び乳酸発酵用添加剤 |
| CN115141693A (zh) * | 2022-08-02 | 2022-10-04 | 王启含 | 一种基于活性多肽的啤酒制备方法 |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US7344875B2 (en) | 2003-07-01 | 2008-03-18 | Microbial Chemistry Research Foundation | Streptomyces strain that decomposes proteins recalcitrant to proteolysis |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS4852967A (ja) * | 1971-11-10 | 1973-07-25 |
-
1989
- 1989-10-04 JP JP1257720A patent/JPH0753106B2/ja not_active Expired - Fee Related
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS4852967A (ja) * | 1971-11-10 | 1973-07-25 |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2000073429A1 (en) * | 1999-05-27 | 2000-12-07 | Amano Enzyme Inc. | Enzyme liquor and process for producing the same, enzyme preparation, protease preparations and protease-producing bacterium |
| US6767729B1 (en) | 1999-05-27 | 2004-07-27 | Amano Enzyme Inc. | Enzyme liquor and process for producing the same enzyme preparation protease preparations and protease-producing bacterium |
| JP2010068734A (ja) * | 2008-09-17 | 2010-04-02 | Toyota Central R&D Labs Inc | 乳酸の製造方法及び乳酸発酵用添加剤 |
| CN115141693A (zh) * | 2022-08-02 | 2022-10-04 | 王启含 | 一种基于活性多肽的啤酒制备方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0753106B2 (ja) | 1995-06-07 |
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