JPH03224493A - 高純度澱粉糖の製造方法 - Google Patents
高純度澱粉糖の製造方法Info
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- JPH03224493A JPH03224493A JP22556089A JP22556089A JPH03224493A JP H03224493 A JPH03224493 A JP H03224493A JP 22556089 A JP22556089 A JP 22556089A JP 22556089 A JP22556089 A JP 22556089A JP H03224493 A JPH03224493 A JP H03224493A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野］
本発明は、澱粉糖の製造方法に関し、さ５らに詳しくは
、目的生成物であるグルコース等の澱粉糖の純度の高い
澱粉糖の製造方法に関する。
、目的生成物であるグルコース等の澱粉糖の純度の高い
澱粉糖の製造方法に関する。
口従来の技術〕
澱粉糖とは、グルコース、マルトース、マルトオリゴ糖
等である。澱粉糖は、従来、澱粉を原料として酵素を用
いてバッチ法で工業的に製造されている。バッチ法で得
られる澱粉糖中に含まれているグルコース、マルトース
、マルトオリゴ糖等の目的生成物は約４０〜９５％程度
であり、その他に副生成物としてデキストリン等を含む
。
等である。澱粉糖は、従来、澱粉を原料として酵素を用
いてバッチ法で工業的に製造されている。バッチ法で得
られる澱粉糖中に含まれているグルコース、マルトース
、マルトオリゴ糖等の目的生成物は約４０〜９５％程度
であり、その他に副生成物としてデキストリン等を含む
。
ところが、近年高純度の澱粉糖の要求が高くなっている
。そこで、副生成物を含有する澱粉糖を精製する方法が
提案されている。その中でも限外ろ過膜を用いる膜分画
法は、副生成物の分離効率が高いことから、有望視され
ている〔例えば、特開昭５２−５７３４４号公報参照〕
。
。そこで、副生成物を含有する澱粉糖を精製する方法が
提案されている。その中でも限外ろ過膜を用いる膜分画
法は、副生成物の分離効率が高いことから、有望視され
ている〔例えば、特開昭５２−５７３４４号公報参照〕
。
このような膜分画法では、分画した副生成物（デキスト
リン等）を含む還流液は、副製品として利用するか、あ
るいは澱粉の利用率を上げる目的で、その一部を糖化工
程にフィードバックされる゛のが普通である。
リン等）を含む還流液は、副製品として利用するか、あ
るいは澱粉の利用率を上げる目的で、その一部を糖化工
程にフィードバックされる゛のが普通である。
ところで、原料として用いる澱粉液化液には、種々の不
純物が含まれている。そこで、膜分画法では、不純物に
よる膜の閉塞を防止する目的で、糖化工程終了後、膜分
画前に糖化液の精製を、プレコートフィルター、フィル
タープレス等のろ過装置により行う。ところが、前述の
ように、副生成物（デキストリン等）を含む画分を糖化
工程にフィードバックすると、このフィードバック分は
、−度精製されているにもかかわらず、糖化工程終了後
ろ過に付されることになる。その結果、精製（ろ過）工
程における糖化液の処理量は多くなり、負担が大きくな
り、しかも、−度精製しているフィードバック分を再度
精製するのはいかにも効率が悪い。
純物が含まれている。そこで、膜分画法では、不純物に
よる膜の閉塞を防止する目的で、糖化工程終了後、膜分
画前に糖化液の精製を、プレコートフィルター、フィル
タープレス等のろ過装置により行う。ところが、前述の
ように、副生成物（デキストリン等）を含む画分を糖化
工程にフィードバックすると、このフィードバック分は
、−度精製されているにもかかわらず、糖化工程終了後
ろ過に付されることになる。その結果、精製（ろ過）工
程における糖化液の処理量は多くなり、負担が大きくな
り、しかも、−度精製しているフィードバック分を再度
精製するのはいかにも効率が悪い。
澱粉液化液を糖化前に精製することも考えられるが、澱
粉液化液の特性上、比較的高温度でろ過をする必要があ
り、現在までのところそのような技術は開発されていな
い。
粉液化液の特性上、比較的高温度でろ過をする必要があ
り、現在までのところそのような技術は開発されていな
い。
そこで、本発明の目的は、膜分画法により、高純度の澱
粉糖を製造方法において、副生成物（デキストリン等）
を含む還流液を予備糖化工程にフィードバックするにも
かかわず、糖化液の精製（ろ過）工程における処理量は
、従来法と比べてわずかに増加するだけの、高純度澱粉
糖の製造方法を提供することにある。
粉糖を製造方法において、副生成物（デキストリン等）
を含む還流液を予備糖化工程にフィードバックするにも
かかわず、糖化液の精製（ろ過）工程における処理量は
、従来法と比べてわずかに増加するだけの、高純度澱粉
糖の製造方法を提供することにある。
本発明は、（ａ）澱粉液化液を予備糖化する工程、（ｂ
）予備糖化して得た部分糖化液をろ過する工程、（Ｃ）
ろ過した部分糖化液を糖化して糖化液を得る主糖化工程
、 （ｄ）得られた糖化液を膜分画に付して高純度澱粉糖含
有液と高分子デキストリンを主成分とする還流液とに分
画する工程、 （ｅ）高分子デキストリンを主成分とする還流液を主糖
化工程にフィードバックする工程、及び（ｆ）主糖化工
程の酵素を含む糖化液の一部または高分子デキストリン
を主成分とする還流液の一部を予備糖化工程にフィード
バックする工程、を含む高純度澱粉糖の製造方法に関す
る。
）予備糖化して得た部分糖化液をろ過する工程、（Ｃ）
ろ過した部分糖化液を糖化して糖化液を得る主糖化工程
、 （ｄ）得られた糖化液を膜分画に付して高純度澱粉糖含
有液と高分子デキストリンを主成分とする還流液とに分
画する工程、 （ｅ）高分子デキストリンを主成分とする還流液を主糖
化工程にフィードバックする工程、及び（ｆ）主糖化工
程の酵素を含む糖化液の一部または高分子デキストリン
を主成分とする還流液の一部を予備糖化工程にフィード
バックする工程、を含む高純度澱粉糖の製造方法に関す
る。
以下本発明について詳細に説明する。
本発明の方法の第１の工程は、澱粉液化液を予備糖化す
る工程である。
る工程である。
ここで用いる澱粉液化液は、従来の澱粉糖の製造に用い
られていたものと同じものでよい。例えば、馬鈴薯、せ
薯、トウモロコシ、キャラサバ等の澱粉を精製し、酸ま
たはα−アミラーゼで液化することにより得られるもの
である。
られていたものと同じものでよい。例えば、馬鈴薯、せ
薯、トウモロコシ、キャラサバ等の澱粉を精製し、酸ま
たはα−アミラーゼで液化することにより得られるもの
である。
予備糖化に用いる酵素は、澱粉糖生成酵素である。本発
明に用いる澱粉糖生成酵素（アミラーゼ）には、特に限
定はない。
明に用いる澱粉糖生成酵素（アミラーゼ）には、特に限
定はない。
グルコアミラーゼとしては、リゾプス属、アスペルギル
ス属、ムコール属、ビリカラリア属等のカビ起源のもの
を主に用いることができる。特に、リゾプス・デレマー
起源のものが好適である。そのほかに、エンドマイセス
属、トリコデルマ属、サツカロミセス属などの酵母やク
ロストリジウム・アセトブチリカムなどの細菌起源のも
のを用いることもできる。
ス属、ムコール属、ビリカラリア属等のカビ起源のもの
を主に用いることができる。特に、リゾプス・デレマー
起源のものが好適である。そのほかに、エンドマイセス
属、トリコデルマ属、サツカロミセス属などの酵母やク
ロストリジウム・アセトブチリカムなどの細菌起源のも
のを用いることもできる。
マルトース生成アミラーゼとしては、大豆、麦芽等の植
物起源のβ−アミラーセがある。さらに、バチルス−ポ
リミキサＣＢａｃｉｌｌｕｓ ｏｌｙｍｖｘａ、 Ｊ
。
物起源のβ−アミラーセがある。さらに、バチルス−ポ
リミキサＣＢａｃｉｌｌｕｓ ｏｌｙｍｖｘａ、 Ｊ
。
Ｒｏｂｙｔ及びり、 Ｆｒｅｎｃｈ、 Ａｒｃｈ、 Ｂ
ｉｏｃｈｅｍ、 Ｂｉｏｐｈｙｓ。
ｉｏｃｈｅｍ、 Ｂｉｏｐｈｙｓ。
１０４、３３８ （１９６４） 〕、バチルス・セレウ
ス［Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｃｅｒｅｕｓ、 Ｙ、 タカサ
キ（Ｔａｋａｓａｋｉ） 。
ス［Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｃｅｒｅｕｓ、 Ｙ、 タカサ
キ（Ｔａｋａｓａｋｉ） 。
Ａｇｒｉｃ、 Ｂｉｏｌ、 Ｃｈｅｍ、、 ４０．１５
１５−１５２３ （１９７６））、シュードモナス属菌
（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｓ 、 Ｓ、 ５ｈｉｎｋ
ｅら、 Ｊ、 Ｆｅｒｍｅｎｔ、 Ｔｅｃｈｎｏｌ
、、 ５３． ６９３−６９８ （１９７５）） 、
ストレプトミセス・ヒゲロスコピカス （Ｓｔｒｅ ｔｏｍ ｃｅｓ ｈｉ ｒｏｓｃｏ １ｃ
ｕｓ、 Ｙ、ヒダ力（Ｈｉｄａｋａ）ら、 ５ｔａｒ
ｋｅ、 ２６． ４１３ （１９７４）〕、ストレプ
トミセス・プレコックス（Ｓｔｒｅ ｔｏｍ ｃｅｓ
ｒａｅｃｏｘ、若生勝馬ら、澱粉科学、 ２５．１５
５ （１９７８）Ｅ等の微生物起源のマルトース生成ア
ミラーゼがある。
１５−１５２３ （１９７６））、シュードモナス属菌
（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｓ 、 Ｓ、 ５ｈｉｎｋ
ｅら、 Ｊ、 Ｆｅｒｍｅｎｔ、 Ｔｅｃｈｎｏｌ
、、 ５３． ６９３−６９８ （１９７５）） 、
ストレプトミセス・ヒゲロスコピカス （Ｓｔｒｅ ｔｏｍ ｃｅｓ ｈｉ ｒｏｓｃｏ １ｃ
ｕｓ、 Ｙ、ヒダ力（Ｈｉｄａｋａ）ら、 ５ｔａｒ
ｋｅ、 ２６． ４１３ （１９７４）〕、ストレプ
トミセス・プレコックス（Ｓｔｒｅ ｔｏｍ ｃｅｓ
ｒａｅｃｏｘ、若生勝馬ら、澱粉科学、 ２５．１５
５ （１９７８）Ｅ等の微生物起源のマルトース生成ア
ミラーゼがある。
マルトトリオース生成アミラーゼとしては以下のものが
挙げられる：若生勝馬ら、澱粉科学、２６、１７５
（１９７９） 、スプレブトミセスφグリセウス（Ｓ
ｒｅ ｔｍｙｃｅｓ ｒｉｓｅｕｓ）起源のもの：高
橋義幸、昭和５８年度農芸化学大会要旨集、ｐ １６９
（１９８３）、バチルス（Ｂａａ ｉ ｌ ｌｕｓ ）
属起源のもの。
挙げられる：若生勝馬ら、澱粉科学、２６、１７５
（１９７９） 、スプレブトミセスφグリセウス（Ｓ
ｒｅ ｔｍｙｃｅｓ ｒｉｓｅｕｓ）起源のもの：高
橋義幸、昭和５８年度農芸化学大会要旨集、ｐ １６９
（１９８３）、バチルス（Ｂａａ ｉ ｌ ｌｕｓ ）
属起源のもの。
マルトテトラオース生成アミラーゼとしては以下のもの
が挙げられる： Ｊ、 Ｆ、 Ｒｏｂｙｔ及びＲ，Ｊ。
が挙げられる： Ｊ、 Ｆ、 Ｒｏｂｙｔ及びＲ，Ｊ。
Ａｃｋｅｒｍａｎ： Ａｒｃｈ、 Ｂｉｏｃｈｅｍ、
Ｂｉｏｐｈｙｓ、、 １４５．１０５（１９７１）、シ
ュードモナス・ストッツエリ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ
５ｔｕｔｚｅｒｉ）起源のもの。
Ｂｉｏｐｈｙｓ、、 １４５．１０５（１９７１）、シ
ュードモナス・ストッツエリ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ
５ｔｕｔｚｅｒｉ）起源のもの。
マルトペンタオース生成アミラーゼとしては以下のもの
が挙げられる：Ｎ、サイトウ（Ｓａｉｔｏ）、Ａｒｃｈ
、 Ｂｉｏｃｈｅ＋ｎ、 Ｂｉｏｐｈｙｓ、、 １５５
．２９０（１９７３） 、バチルス・リケニホルミス（
Ｂａｃｉｌｌｕｓ Ｉｉｃｈｎｉｆｏｒｍｉｓ）起源の
もの；小林ら、昭和５８年度日本澱粉学会大会要旨集、
ｐ ３０１ （１９８３） ；吉儀ら、昭和５９年
度農芸化学大会要旨集、ｐ５８４ （１９８４）。
が挙げられる：Ｎ、サイトウ（Ｓａｉｔｏ）、Ａｒｃｈ
、 Ｂｉｏｃｈｅ＋ｎ、 Ｂｉｏｐｈｙｓ、、 １５５
．２９０（１９７３） 、バチルス・リケニホルミス（
Ｂａｃｉｌｌｕｓ Ｉｉｃｈｎｉｆｏｒｍｉｓ）起源の
もの；小林ら、昭和５８年度日本澱粉学会大会要旨集、
ｐ ３０１ （１９８３） ；吉儀ら、昭和５９年
度農芸化学大会要旨集、ｐ５８４ （１９８４）。
マルトヘキサオース生成アミラーゼとしては以下のもの
が挙げられる二に、カイヌマ（Ｋａｉｎｕｍａ）ら、Ｆ
ＥＢＳ Ｌｅｔｔ、、 ２６．２８１ （１９７２）、
クレブシェーラ・ニューモニア（Ｋｌｅｂｓｉｅｌｌａ
ｎｅｕｍｏｎｉａｅ）起源のもの； Ｊ、Ｆ、Ｋｅ
ｎｎｅｄｙ及びＣ，Ａ、 Ｗｈｉｔｅ、 ５ｔａｒｋｅ
、 ３１゜９３（１９７９）；呑口ら、澱粉科学、２９
．１０７ ＜１９８２）Ｙ、タカサキ（Ｔａｋａｓａｋ
ｉ）、 Ａｇｒｉｃ、 Ｂｉｏｌ、 Ｃｈｅｍ、。
が挙げられる二に、カイヌマ（Ｋａｉｎｕｍａ）ら、Ｆ
ＥＢＳ Ｌｅｔｔ、、 ２６．２８１ （１９７２）、
クレブシェーラ・ニューモニア（Ｋｌｅｂｓｉｅｌｌａ
ｎｅｕｍｏｎｉａｅ）起源のもの； Ｊ、Ｆ、Ｋｅ
ｎｎｅｄｙ及びＣ，Ａ、 Ｗｈｉｔｅ、 ５ｔａｒｋｅ
、 ３１゜９３（１９７９）；呑口ら、澱粉科学、２９
．１０７ ＜１９８２）Ｙ、タカサキ（Ｔａｋａｓａｋ
ｉ）、 Ａｇｒｉｃ、 Ｂｉｏｌ、 Ｃｈｅｍ、。
４７、 ２１９３ （１９８３’］ 。
予備糖化は、上記澱粉液化液に対し、後述の主糖化工程
からの還流液または高分子デキストリンを主成分とする
還流液の一部に含まれる酵素を利用して、例えば４０〜
６０℃の温度で、ｐＨ４，０〜８．５で行う。本発明に
おいて特に重要なことは、予備糖化を澱粉液化液の５５
℃における粘度が５ｃｐ以下になるまで行うことである
。澱粉液化液の５５℃における粘度を５ｃｐ以下にする
ことにより、澱粉液化液のろ過を従来の方法により実施
することができるようになる。
からの還流液または高分子デキストリンを主成分とする
還流液の一部に含まれる酵素を利用して、例えば４０〜
６０℃の温度で、ｐＨ４，０〜８．５で行う。本発明に
おいて特に重要なことは、予備糖化を澱粉液化液の５５
℃における粘度が５ｃｐ以下になるまで行うことである
。澱粉液化液の５５℃における粘度を５ｃｐ以下にする
ことにより、澱粉液化液のろ過を従来の方法により実施
することができるようになる。
ここで、このような結果を得るための予備糖化の条件は
、通常バッチ法で採用されいる程度の酵素使用Ｉ、例え
ば、原料澱粉の固形分１ｇ当たり１〜２ＩＵの酵素を用
いて、短時間、例えば２時間程度で実施可能である。そ
の結果として、通常のバッチ法で完全に糖化するための
糖化槽に比べてｌ／１０からｌ／２０程度の非常に小さ
い予備糖化槽で充分である。
、通常バッチ法で採用されいる程度の酵素使用Ｉ、例え
ば、原料澱粉の固形分１ｇ当たり１〜２ＩＵの酵素を用
いて、短時間、例えば２時間程度で実施可能である。そ
の結果として、通常のバッチ法で完全に糖化するための
糖化槽に比べてｌ／１０からｌ／２０程度の非常に小さ
い予備糖化槽で充分である。
予備糖化して、粘度が低下した部分糖化液は次いでろ過
される。ここで用いるろ適法は、従来糖化液をろ過する
のに用いていた方法と同様のものである。例えば、プレ
コートフィルター、フィルタープレスを用いる方法であ
る。プレコートフィルターを用いる場合には、ろ過助剤
として例えばケイソウ土、パーライト、セルロース、活
性炭等を用い、４０〜６０℃の温度で行う。
される。ここで用いるろ適法は、従来糖化液をろ過する
のに用いていた方法と同様のものである。例えば、プレ
コートフィルター、フィルタープレスを用いる方法であ
る。プレコートフィルターを用いる場合には、ろ過助剤
として例えばケイソウ土、パーライト、セルロース、活
性炭等を用い、４０〜６０℃の温度で行う。
また、予備糖化して得た部分糖化液のろ過は、例えば特
開昭５９−４９８１５号公報に記載されている装置、特
に回転ドラム式のろ過器を応用することにより効果的に
実施できる。
開昭５９−４９８１５号公報に記載されている装置、特
に回転ドラム式のろ過器を応用することにより効果的に
実施できる。
澱粉液化液の原料として用いられる馬鈴薯、せ薯、トウ
モロコシ、キャラサバ等の澱粉には、タンパク質、その
他の含窒素物、ポリフェノール、各種塩類、タンニン、
脂肪が含まれている。例えば、タンパク質及び含窒素物
は、生成物と反応して着色物質を生成することがある。
モロコシ、キャラサバ等の澱粉には、タンパク質、その
他の含窒素物、ポリフェノール、各種塩類、タンニン、
脂肪が含まれている。例えば、タンパク質及び含窒素物
は、生成物と反応して着色物質を生成することがある。
澱粉液化液は通常、原料澱粉に清水を加えたものを酸ま
たはα−アミラーゼを用いて液化することにより得られ
る。ところが、このようにして得られた澱粉液化液は、
少量ではあるが上記不純物を含む。そして、例えば、ポ
リフェノールは鉄と反応して分子量の大きい重合物を作
り、膜分画用の膜の細孔を詰まらせる。そこで、これら
残存する不純物は上記ろ過により除去される。
たはα−アミラーゼを用いて液化することにより得られ
る。ところが、このようにして得られた澱粉液化液は、
少量ではあるが上記不純物を含む。そして、例えば、ポ
リフェノールは鉄と反応して分子量の大きい重合物を作
り、膜分画用の膜の細孔を詰まらせる。そこで、これら
残存する不純物は上記ろ過により除去される。
ここで、本発明の特徴の一つである「主糖化工程または
後述の膜分離工程からの澱粉糖以外の糖（高分子デキス
トリン）を主成分とする還流液の一部を予備糖化工程に
フィードバックするにもかかわらず、糖化液の精製（ろ
過）工程における処理量が従来法と比べてわずかに増加
するだけである」ことについて説明する。
後述の膜分離工程からの澱粉糖以外の糖（高分子デキス
トリン）を主成分とする還流液の一部を予備糖化工程に
フィードバックするにもかかわらず、糖化液の精製（ろ
過）工程における処理量が従来法と比べてわずかに増加
するだけである」ことについて説明する。
後述のごとく主糖化工程の酵素濃度は通常のバッチ法に
比べて５〜１０倍またはそれ以上にすることが可能であ
り、一方予備糖化工程における酵素濃度は前述のごとく
通常のバッチ法程度で実施可能である。従って、予備糖
化工程に供給される澱粉液化液に対して１１５〜１／１
０またはそれ以下の還流液を混合することによって、通
常のバッチ法と同程度の酵素濃度が実現できる。この結
果、予備糖化液の精製（ろ過）工程の処理量は、液化液
の量に比べてわずかに増加するだけである。
比べて５〜１０倍またはそれ以上にすることが可能であ
り、一方予備糖化工程における酵素濃度は前述のごとく
通常のバッチ法程度で実施可能である。従って、予備糖
化工程に供給される澱粉液化液に対して１１５〜１／１
０またはそれ以下の還流液を混合することによって、通
常のバッチ法と同程度の酵素濃度が実現できる。この結
果、予備糖化液の精製（ろ過）工程の処理量は、液化液
の量に比べてわずかに増加するだけである。
次に、本発明においては、ろ過した部分糖化液を主糖化
工程においてさらに糖化させる。
工程においてさらに糖化させる。
本発明の主糖化工程では、酵素の添加量を従来の糖化方
法に比べて高くすることができる。通常のバッチ法では
原料澱粉の固形分１ｇ当たり１〜２ＩＵの酵素を使用す
るが、本発明においては、これを５〜ｌ０ＩＵまたはそ
れ以上とすることができる。これは、主糖化後の膜分画
において酵素は澱粉糖以外の画分に含まれ、主糖化工程
に循環され再利用されるからである。
法に比べて高くすることができる。通常のバッチ法では
原料澱粉の固形分１ｇ当たり１〜２ＩＵの酵素を使用す
るが、本発明においては、これを５〜ｌ０ＩＵまたはそ
れ以上とすることができる。これは、主糖化後の膜分画
において酵素は澱粉糖以外の画分に含まれ、主糖化工程
に循環され再利用されるからである。
その結果、本発明においては、通常のバッチ法に比べて
、反応槽を大幅に小型化できるという利点がある。
、反応槽を大幅に小型化できるという利点がある。
尚、本発明においては、膜分画において澱粉糖以外の還
流液に含まれる酵素は、還流液ごと主に主糖化工程に循
環されるが、それ以外に、その−部または主糖化工程の
糖化液の一部（いずれも高濃度の酵素を含む）は予備糖
化に循環再利用する。
流液に含まれる酵素は、還流液ごと主に主糖化工程に循
環されるが、それ以外に、その−部または主糖化工程の
糖化液の一部（いずれも高濃度の酵素を含む）は予備糖
化に循環再利用する。
それにより、酵素の利用率を高めることができる。
尚、本発明の糖化工程（予備糖化及び主糖化）では、澱
粉糖生成酵素（アミラーゼ）の他に枝切り酵素を共存さ
せることが好ましい。
粉糖生成酵素（アミラーゼ）の他に枝切り酵素を共存さ
せることが好ましい。
枝切り酵素とは、澱粉中のα−１，６−グルコシド結合
を加水分解する酵素である。そのようなものの例として
バチルス・アシドプルリティカス、クレブシュラ・ニュ
ーモニア等の微生物起源のプロラナーゼやシュードモナ
スφアミロデラモナ、シトファーガ属微生物等が生産す
るイソアミラーゼを用いることができる。グルコース生
成アミラーゼではほとんどがｐＨ４，０〜６．０、マル
トオリゴ糖生成アミラーゼではほとんどかｐＨ５，０〜
８．５の範囲に至適ｐＨを有するので、枝切り酵素も同
様の安定かつ至適ｐＨ範囲で用いることが好ましい。
を加水分解する酵素である。そのようなものの例として
バチルス・アシドプルリティカス、クレブシュラ・ニュ
ーモニア等の微生物起源のプロラナーゼやシュードモナ
スφアミロデラモナ、シトファーガ属微生物等が生産す
るイソアミラーゼを用いることができる。グルコース生
成アミラーゼではほとんどがｐＨ４，０〜６．０、マル
トオリゴ糖生成アミラーゼではほとんどかｐＨ５，０〜
８．５の範囲に至適ｐＨを有するので、枝切り酵素も同
様の安定かつ至適ｐＨ範囲で用いることが好ましい。
枝切り酵素の使用量は、通常、澱粉糖生成酵素１１Ｕに
対して１〜２１Ｕである。但し、必要に応じてこの値を
５〜ｌ０ＩＵの範囲にすることも可能である。枝切り酵
素は、澱粉糖生成酵素よりもかなり高価であるために、
通常は多量に用いることは経済的にできない。しかるに
、前述のように本発明の方法においては、酵素は、循環
使用されるために、失活した酵素の分だけを補給するれ
ばすむので、このような高価な酵素であっても、多量に
使用することができる。
対して１〜２１Ｕである。但し、必要に応じてこの値を
５〜ｌ０ＩＵの範囲にすることも可能である。枝切り酵
素は、澱粉糖生成酵素よりもかなり高価であるために、
通常は多量に用いることは経済的にできない。しかるに
、前述のように本発明の方法においては、酵素は、循環
使用されるために、失活した酵素の分だけを補給するれ
ばすむので、このような高価な酵素であっても、多量に
使用することができる。
主糖化工程から得られた糖化液は、次いで膜分画に付さ
れる。この膜分画には、限外ろ過膜が用いられる。目的
とするマルトオリゴ糖等の澱粉糖を高純度でしかも効率
良く得るために、１０００〜１００００の分画分子量を
有する限外ろ過膜を用いることが好ましい。尚、目的生
成物に要求される純度により、限外ろ過膜の分画分子量
は適宜調節することができる。
れる。この膜分画には、限外ろ過膜が用いられる。目的
とするマルトオリゴ糖等の澱粉糖を高純度でしかも効率
良く得るために、１０００〜１００００の分画分子量を
有する限外ろ過膜を用いることが好ましい。尚、目的生
成物に要求される純度により、限外ろ過膜の分画分子量
は適宜調節することができる。
このようにして得られた澱粉糖は、高純度である。
膜分画において分画された澱粉糖以外のデキストリン等
を多く含む還流液は、主に主糖化工程に循環される。但
し、還流液の一部は、予備糖化工程へ循環させることも
できる。
を多く含む還流液は、主に主糖化工程に循環される。但
し、還流液の一部は、予備糖化工程へ循環させることも
できる。
本発明の膜分画法を用いる高純度の澱粉糖を製造方法は
、副生成物（デキストリン等）を含む還流液または主糖
化工程の一部を予備糖化工程にフィードバックするにも
かかわず、糖化液の精製（ろ過）工程における処理量は
、従来法に比べてわずか増加するだけである。しかも、
得られる澱粉糖は高純度である。
、副生成物（デキストリン等）を含む還流液または主糖
化工程の一部を予備糖化工程にフィードバックするにも
かかわず、糖化液の精製（ろ過）工程における処理量は
、従来法に比べてわずか増加するだけである。しかも、
得られる澱粉糖は高純度である。
さらに、従来法では、酵素を使い捨てしていたために、
酵素濃度を上げることは、経済的に不可能であったが、
本発明の製造方法においては、酵素を再使用できるため
に、酵素濃度を上げることが可能である。
酵素濃度を上げることは、経済的に不可能であったが、
本発明の製造方法においては、酵素を再使用できるため
に、酵素濃度を上げることが可能である。
以下本発明を実施例によりさらに説明する。
常法により得られたコーンスターチを原料として、α−
アミラーゼを用いて澱粉液化液（ブリックス濃度：３０
、ＤＥ：１２．８、粗タンパク質含有量：０．２０２％
、粗脂肪含有量：０．１２７％）を得た。
アミラーゼを用いて澱粉液化液（ブリックス濃度：３０
、ＤＥ：１２．８、粗タンパク質含有量：０．２０２％
、粗脂肪含有量：０．１２７％）を得た。
この澱粉液化液を９６ｉ／ｈｒで３００−の予備糖化槽
に供給した。
に供給した。
一方、３００ｄの主糖化槽は、予め上記澱粉液化液にシ
ュードモナス・ストリッツエリ（Ｐｓｅｕｄ。
ュードモナス・ストリッツエリ（Ｐｓｅｕｄ。
ｍｏｎａｓ ５ｔｕｔｚｅｒｉ）起源のマルトテトラオ
ース生成アミラーゼ（比活性８０１ Ｕ／■タンパク質
）を３６０ ＩＵ （５，０ＩＵ／ｇ−固形分）、枝切
り酵素であるシュードモナス・アミロデラモサ（Ｐｓｅ
ｕｄｏｍｏｎａｓ ａｍ ｌｏｄｅｒａｍｏｓａ）起源
のイソアミラーゼ７２０ＩＵ（１０，０ＩＵ／ｇ−固形
分）を供給し、温度４０°Ｃ，ｐＨ７，０で４時間反応
させて、主糖化槽中のマルトテトラオースが５０．５％
である糖化液を得た。
ース生成アミラーゼ（比活性８０１ Ｕ／■タンパク質
）を３６０ ＩＵ （５，０ＩＵ／ｇ−固形分）、枝切
り酵素であるシュードモナス・アミロデラモサ（Ｐｓｅ
ｕｄｏｍｏｎａｓ ａｍ ｌｏｄｅｒａｍｏｓａ）起源
のイソアミラーゼ７２０ＩＵ（１０，０ＩＵ／ｇ−固形
分）を供給し、温度４０°Ｃ，ｐＨ７，０で４時間反応
させて、主糖化槽中のマルトテトラオースが５０．５％
である糖化液を得た。
先の澱粉液化液とともに、この糖化液を２４−／ｈｒで
予備糖化槽に供給した。
予備糖化槽に供給した。
予備糖化槽から流出する部分糖化液は、次いで、ろ過面
積が０．１イを有する、ケンソウ土をろ過動剤とするプ
レコートフィルターに、１２０ｄ／ｈｒで供給した。こ
の部分糖化液の５５℃における粘度は、５ｃｐであった
。
積が０．１イを有する、ケンソウ土をろ過動剤とするプ
レコートフィルターに、１２０ｄ／ｈｒで供給した。こ
の部分糖化液の５５℃における粘度は、５ｃｐであった
。
プレコートフィルターから得られた部分糖化液は、前述
の主糖化槽に供給した。
の主糖化槽に供給した。
主糖化槽から流出する糖化液は、５０ｃｉのろ過面積を
有するクロス・フロー型限外ろ過装置（分画分子量２０
００）に１０００ｍｊ／ｈ ｒで供給した。ろ過液とし
て、製品澱粉糖を９６ｄ／ｈｒで得た。一方、還流液は
、主糖化槽に戻した。
有するクロス・フロー型限外ろ過装置（分画分子量２０
００）に１０００ｍｊ／ｈ ｒで供給した。ろ過液とし
て、製品澱粉糖を９６ｄ／ｈｒで得た。一方、還流液は
、主糖化槽に戻した。
予備糖化槽及び主糖化槽中の澱粉糖並びに製品澱粉糖の
組成を表１に示す。
組成を表１に示す。
表１
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 （ａ）澱粉液化液を予備糖化する工程、 （ｂ）予備糖化して得た部分糖化液をろ過する工程、 （ｃ）ろ過した部分糖化液を糖化して糖化液を得る主糖
化工程、 （ｄ）得られた糖化液を膜分画に付して高純度澱粉糖含
有液と高分子デキストリンを主成分とする還流液とに分
画する工程、 （ｅ）高分子デキストリンを主成分とする還流液を主糖
化工程にフィードバックする工程、及び （ｆ）主糖化工程の酵素を含む糖化液の一部または高分
子デキストリンを主成分とする還流液の一部を予備糖化
工程にフィードバックする工程、を含む高純度澱粉糖の
製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP22556089A JP2733330B2 (ja) | 1989-08-31 | 1989-08-31 | 高純度澱粉糖の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP22556089A JP2733330B2 (ja) | 1989-08-31 | 1989-08-31 | 高純度澱粉糖の製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH03224493A true JPH03224493A (ja) | 1991-10-03 |
| JP2733330B2 JP2733330B2 (ja) | 1998-03-30 |
Family
ID=16831212
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP22556089A Expired - Lifetime JP2733330B2 (ja) | 1989-08-31 | 1989-08-31 | 高純度澱粉糖の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2733330B2 (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP2009098A1 (en) | 1999-07-09 | 2008-12-31 | Novozymes A/S | Glucoamylase variant |
| EP2186887A1 (en) | 2005-11-18 | 2010-05-19 | Novozymes A/S | Glucoamylase variants |
| WO2011020852A1 (en) | 2009-08-19 | 2011-02-24 | Danisco A/S | Variants of glucoamylase |
-
1989
- 1989-08-31 JP JP22556089A patent/JP2733330B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP2009098A1 (en) | 1999-07-09 | 2008-12-31 | Novozymes A/S | Glucoamylase variant |
| EP2186887A1 (en) | 2005-11-18 | 2010-05-19 | Novozymes A/S | Glucoamylase variants |
| WO2011020852A1 (en) | 2009-08-19 | 2011-02-24 | Danisco A/S | Variants of glucoamylase |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2733330B2 (ja) | 1998-03-30 |
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