JPH0327198B2 - - Google Patents
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- JPH0327198B2 JPH0327198B2 JP62175747A JP17574787A JPH0327198B2 JP H0327198 B2 JPH0327198 B2 JP H0327198B2 JP 62175747 A JP62175747 A JP 62175747A JP 17574787 A JP17574787 A JP 17574787A JP H0327198 B2 JPH0327198 B2 JP H0327198B2
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- JP
- Japan
- Prior art keywords
- chitosan
- gel
- aldehyde
- enzymes
- enzyme
- Prior art date
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- Expired - Lifetime
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- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、担体として酵素または微生物菌体の
固定化方法の改良に関するもので、食品・医薬・
醸造・農業・化学工業・環境浄化・エネルギー産
業など広い分野において利用可能である。
固定化方法の改良に関するもので、食品・医薬・
醸造・農業・化学工業・環境浄化・エネルギー産
業など広い分野において利用可能である。
最近、酵素・微生物菌体を固定化する方法は、
急速な進歩を見ており、吸着法・共有結合法・包
括法・架橋法など様々な技術が提案されている。
急速な進歩を見ており、吸着法・共有結合法・包
括法・架橋法など様々な技術が提案されている。
そこで、上記固定化法の代表例として包括法に
ついて見れば、ポリアクリルアミドゲルやκ−カ
ラギーナン、アルギン酸塩、寒天などの多糖ゲル
中に酵素や菌体を包含する場合、ゲル格子の大き
さとも関連して、酵素や微生物菌体を固定化した
としても、物理的強度がなかつたり、ゲルの膨潤
度が大きかつたりすると、酵素反応中に酵素の溶
出が起き、酵素の保持活性の低下を引き起こした
り、 逆に、ゲル強度が弱いと、大規模スケールの使
用に耐えなかつたり、あるいは連続反応の途中で
固定化酵素または、固定化微生物菌体が膨潤して
目詰まりを起したり、また仮に物理的強度に耐え
られたとしても酵素の保持活性が低く、生産性が
頗る低いと云つた難点があり、工業的に使用でき
る固定化酵素や固定化微生物としては、未だ十分
とは云うことができない。
ついて見れば、ポリアクリルアミドゲルやκ−カ
ラギーナン、アルギン酸塩、寒天などの多糖ゲル
中に酵素や菌体を包含する場合、ゲル格子の大き
さとも関連して、酵素や微生物菌体を固定化した
としても、物理的強度がなかつたり、ゲルの膨潤
度が大きかつたりすると、酵素反応中に酵素の溶
出が起き、酵素の保持活性の低下を引き起こした
り、 逆に、ゲル強度が弱いと、大規模スケールの使
用に耐えなかつたり、あるいは連続反応の途中で
固定化酵素または、固定化微生物菌体が膨潤して
目詰まりを起したり、また仮に物理的強度に耐え
られたとしても酵素の保持活性が低く、生産性が
頗る低いと云つた難点があり、工業的に使用でき
る固定化酵素や固定化微生物としては、未だ十分
とは云うことができない。
本発明の目的は、酵素・微生物菌体の包括固定
化の従来技術に内在する前述の欠点を解消して、
量産性に富み、工業的に利用可能な固定化酵素・
固定化微生物を提供しようとするものである。
化の従来技術に内在する前述の欠点を解消して、
量産性に富み、工業的に利用可能な固定化酵素・
固定化微生物を提供しようとするものである。
即ち、本発明は、キトサンを脂肪族アルデヒド
と反応させることによつてキトサン中の１部のア
ミノ基とアルデヒドがシツフ塩基を形成して、下
記一般式で示される （たゞし、式中Ｒは水素原子と−（CH2）oCH3で
表わされる基で、式中のｎは０〜２の整数） キトサン−アルデヒドゲルを生成することに着
目し、このキトサン−アルデヒドゲルと酵素また
は微生物を添加し、更にグルタルアルデヒドを添
加すると、凝集して樹脂状の固いゲルを効率的に
形成する事実があることを試行錯誤的実験を通じ
て知見し、この新知見を酵素または微生物菌体の
固定化方法に利用するものであり、 こうして得られた固定化酵素・固定化微生物
は、樹脂状の固いゲル生成物を形成して、従来法
で生成したもののようにゲル強度が弱いため大規
模スケールの使用に耐えなかつたり、あるいは連
続反応の過程で固定化酵素または固定化菌体が膨
潤して目詰まりしたりするという欠点が全くな
く、 また、熱安定性も良好で80〜100℃の熱に曝し
てもゲルの形状に全然変化が生じなかつた。
と反応させることによつてキトサン中の１部のア
ミノ基とアルデヒドがシツフ塩基を形成して、下
記一般式で示される （たゞし、式中Ｒは水素原子と−（CH2）oCH3で
表わされる基で、式中のｎは０〜２の整数） キトサン−アルデヒドゲルを生成することに着
目し、このキトサン−アルデヒドゲルと酵素また
は微生物を添加し、更にグルタルアルデヒドを添
加すると、凝集して樹脂状の固いゲルを効率的に
形成する事実があることを試行錯誤的実験を通じ
て知見し、この新知見を酵素または微生物菌体の
固定化方法に利用するものであり、 こうして得られた固定化酵素・固定化微生物
は、樹脂状の固いゲル生成物を形成して、従来法
で生成したもののようにゲル強度が弱いため大規
模スケールの使用に耐えなかつたり、あるいは連
続反応の過程で固定化酵素または固定化菌体が膨
潤して目詰まりしたりするという欠点が全くな
く、 また、熱安定性も良好で80〜100℃の熱に曝し
てもゲルの形状に全然変化が生じなかつた。
次いで、本発明者らは、自然界で豊富に得られ
るカニやエビなどの有機骨格物質であるキチン
を、脱アセチル化処理を施してキトサンとし、更
にこれをアルデヒドで処理したキトサン−アルデ
ヒドゲルを利用すれば、酵素または微生物菌体を
一層経済的に固定化できることも確認した。
るカニやエビなどの有機骨格物質であるキチン
を、脱アセチル化処理を施してキトサンとし、更
にこれをアルデヒドで処理したキトサン−アルデ
ヒドゲルを利用すれば、酵素または微生物菌体を
一層経済的に固定化できることも確認した。
また、キトサン−アルデヒドゲルは、キトサン
を適当な脂肪族アルデヒドと処理しても得られ
る。かゝる脂肪族アルデヒドとては、ホルムアル
デヒド、アセトアルデヒド、プロピルアルデヒ
ド、ｎ−ブチルアルデヒド等を挙げることができ
る。
を適当な脂肪族アルデヒドと処理しても得られ
る。かゝる脂肪族アルデヒドとては、ホルムアル
デヒド、アセトアルデヒド、プロピルアルデヒ
ド、ｎ−ブチルアルデヒド等を挙げることができ
る。
つぎに、本発明における固定化用酵素として
は、α−アミラーゼ、β−アミラーゼ、グルコア
ミラーゼ、イソアミラーゼ、α−ガラクトシダー
ゼ、β−ガラクトシダーゼ、インベルターゼ、グ
ルコースイソメラーゼ、ガラクトースイソメラー
ゼ、キモトリプシン、酸性プロテアーゼ、中性プ
ロテアーゼ、アルカリプロテアーゼ、ペプシン、
パパイン、ウロキナーゼ、セルラーゼ、ヘミセル
ラーゼ、リパーゼ、アミノアシラーゼ、ペニシリ
ンアミダーゼ等のごとき広範囲の酵素を利用する
ことができる。
は、α−アミラーゼ、β−アミラーゼ、グルコア
ミラーゼ、イソアミラーゼ、α−ガラクトシダー
ゼ、β−ガラクトシダーゼ、インベルターゼ、グ
ルコースイソメラーゼ、ガラクトースイソメラー
ゼ、キモトリプシン、酸性プロテアーゼ、中性プ
ロテアーゼ、アルカリプロテアーゼ、ペプシン、
パパイン、ウロキナーゼ、セルラーゼ、ヘミセル
ラーゼ、リパーゼ、アミノアシラーゼ、ペニシリ
ンアミダーゼ等のごとき広範囲の酵素を利用する
ことができる。
以下、便宜上、β−ガラクトシダーゼを対象例
として本発明を更に詳しく説明する。
として本発明を更に詳しく説明する。
本発明方法では、キトサン−アルデヒドゲルの
PHを５〜６とし、これにβ−ガラクトシダーゼを
加え、さらに全量の0.5〜２％のグルタルアルデ
ヒドを加えて樹脂状で固いゲル状の固定化酵素製
品を得た。
PHを５〜６とし、これにβ−ガラクトシダーゼを
加え、さらに全量の0.5〜２％のグルタルアルデ
ヒドを加えて樹脂状で固いゲル状の固定化酵素製
品を得た。
こうして得られたゲル状の固定化酵素製品は、
乾燥して粉末状の製品にしても、酵素の活性は何
ら低下しなかつた。
乾燥して粉末状の製品にしても、酵素の活性は何
ら低下しなかつた。
また、固定化酵素製品はカラムに充填した場
合、目詰まりがなく、かつ、樹脂状の固いゲルで
あるため、反応速度が良好で高速度で基質である
乳糖の溶液を流すことができ、さらに乳糖の加水
分解による生産性も極めて高く、工業的規模で実
施しても十分に満足出来るものである。
合、目詰まりがなく、かつ、樹脂状の固いゲルで
あるため、反応速度が良好で高速度で基質である
乳糖の溶液を流すことができ、さらに乳糖の加水
分解による生産性も極めて高く、工業的規模で実
施しても十分に満足出来るものである。
しかも、酵素はゲル表面にあるいは内部に包括
されているので、従来のキトサンのアルデヒド架
橋による酵素固定化方法に比較して、固定される
酵素の量が多い。
されているので、従来のキトサンのアルデヒド架
橋による酵素固定化方法に比較して、固定される
酵素の量が多い。
また更に、第１図に示すように20日間の連続使
用においても酵素活性の低下は認められなかつ
た。
用においても酵素活性の低下は認められなかつ
た。
次に、本発明において採択可能な微生物菌体と
しては、細菌類、放線菌類、カビ類、酵母類など
の広範囲の微生物を挙げることができる。
しては、細菌類、放線菌類、カビ類、酵母類など
の広範囲の微生物を挙げることができる。
そこで、グルコースイソメラーゼを含有する放
線菌ストレプトマイセス・フエオクロモゲネスを
対象例とした場合について、補足説明をしてお
く。
線菌ストレプトマイセス・フエオクロモゲネスを
対象例とした場合について、補足説明をしてお
く。
キトサン−ホルムアルデヒドゲルは、酵素の場
合と同様で、放線菌菌体に対して包括−架橋によ
つて著しい凝集力を示すことは上述のとおりであ
り、例えばストレプトマイセス・フエオクロモゲ
ネスについて説明すると、キトサン−ホルムアル
デヒドゲルのPHを８にした後、菌体を加え、次い
で全量の0.5〜２％のグルタルアルデヒドを加え
ることによつて凝集沈澱が起こり、樹脂状の固定
化菌体の製品が得られた。
合と同様で、放線菌菌体に対して包括−架橋によ
つて著しい凝集力を示すことは上述のとおりであ
り、例えばストレプトマイセス・フエオクロモゲ
ネスについて説明すると、キトサン−ホルムアル
デヒドゲルのPHを８にした後、菌体を加え、次い
で全量の0.5〜２％のグルタルアルデヒドを加え
ることによつて凝集沈澱が起こり、樹脂状の固定
化菌体の製品が得られた。
かくして得られたゲル状の固定化菌体製品は、
固定化酵素の場合と同様、乾燥して粉末状の製品
として何ら活性の低下は認められなかつた。
固定化酵素の場合と同様、乾燥して粉末状の製品
として何ら活性の低下は認められなかつた。
また、固定化菌体をカラムに充填したものも、
固定化酵素の場合と同様、目詰まりがなく、か
つ、樹脂状のゲルであるため、反応速度が速く高
速度でグルコース溶液を流すことができ、 しかもグルコースの異性化反応によつてフラク
トース生産性は極めて高く、工業的規模で満足出
来るものである。
固定化酵素の場合と同様、目詰まりがなく、か
つ、樹脂状のゲルであるため、反応速度が速く高
速度でグルコース溶液を流すことができ、 しかもグルコースの異性化反応によつてフラク
トース生産性は極めて高く、工業的規模で満足出
来るものである。
しかも、酵素はゲル表面にあるいは内部に包括
されているので、従来のキトサンのアルデヒド架
橋による酵素固定化方法に比較して、固定される
酵素の量が多い。
されているので、従来のキトサンのアルデヒド架
橋による酵素固定化方法に比較して、固定される
酵素の量が多い。
更に、異性化反応に至適温度は80℃であるが、
この温度においても本発明のゲルにはまつたく形
状の変化がなかつた。第１図に示すように、20日
間以上の連続使用においても、菌体のイソメラー
ゼ活性の極端な低下は認められなかつた。
この温度においても本発明のゲルにはまつたく形
状の変化がなかつた。第１図に示すように、20日
間以上の連続使用においても、菌体のイソメラー
ゼ活性の極端な低下は認められなかつた。
なお、上記した各処理は、放線菌の生死菌体の
何れにも有効で、菌体内酵素の保持性も高く、か
つ、カラムに充填した場合、固い樹脂状のゲルで
ある為、目詰まりがない良好な菌体処理物が得ら
れることとなつた。また、本発明方法は放線菌の
みならず、細菌類、カビ類、酵母類など他の微生
物菌体についても有効である。
何れにも有効で、菌体内酵素の保持性も高く、か
つ、カラムに充填した場合、固い樹脂状のゲルで
ある為、目詰まりがない良好な菌体処理物が得ら
れることとなつた。また、本発明方法は放線菌の
みならず、細菌類、カビ類、酵母類など他の微生
物菌体についても有効である。
以下、本発明の作用効果を、実施例を挙げて、
更に具体的に説明する。
更に具体的に説明する。
なお、β−ガラクトシダーゼ活性は、国際β−
ガラクトシダーゼ単位を用い、乳糖溶液（乳糖濃
度180ｍＭ、酢酸ナトリウム緩衝液濃度0.1M、PH
4.2）で反応温度40℃１分間で乳糖をグルコース
とガラクトースに加水分解する酵素量を１単位と
する。また固定化収率は、加えた遊離のβ−ガラ
クトシダーゼの酵素活性（Unit）に対する固定
化β−ガラクトシダーゼの酵素活性（Unit）の
割合で表わされる。
ガラクトシダーゼ単位を用い、乳糖溶液（乳糖濃
度180ｍＭ、酢酸ナトリウム緩衝液濃度0.1M、PH
4.2）で反応温度40℃１分間で乳糖をグルコース
とガラクトースに加水分解する酵素量を１単位と
する。また固定化収率は、加えた遊離のβ−ガラ
クトシダーゼの酵素活性（Unit）に対する固定
化β−ガラクトシダーゼの酵素活性（Unit）の
割合で表わされる。
｛固定化収率｝＝〔固定化β−ガラクトシダ
ーゼの酵素活性（Unitsun）〕／〔加えた遊離のβ−ガ
ラクトシダーゼの酵素活性（Unitsun）〕×100 また、ストレプトマイセス・フエオクロモゲネ
ス菌体のグルコースイソメラーゼ活性は、国際グ
ルコースイソメラーゼ単位を用い、グルコース溶
液（グルコース濃度0.8M、硫酸マグネシウム溶
液0.01M、PH7.5）で反応温度60℃１分間でグル
コース1μモルを異性化する酵素活性を１単位と
する。なお、固定化収率は加えた遊離の菌体の酵
素活性（Units）に対する固定化菌体の酵素活性
（Units）の割合で表わされる。
ーゼの酵素活性（Unitsun）〕／〔加えた遊離のβ−ガ
ラクトシダーゼの酵素活性（Unitsun）〕×100 また、ストレプトマイセス・フエオクロモゲネ
ス菌体のグルコースイソメラーゼ活性は、国際グ
ルコースイソメラーゼ単位を用い、グルコース溶
液（グルコース濃度0.8M、硫酸マグネシウム溶
液0.01M、PH7.5）で反応温度60℃１分間でグル
コース1μモルを異性化する酵素活性を１単位と
する。なお、固定化収率は加えた遊離の菌体の酵
素活性（Units）に対する固定化菌体の酵素活性
（Units）の割合で表わされる。
｛固定化収率｝＝〔固定化菌体のグルコースイソ
メラーゼ活性（Units）〕／〔加えた遊離菌体のグルコ
ースイソメラーゼ活性（Units）〕×100 実施例 １ キトサン0.5ｇを10％酢酸（15ml）に溶解し、
更にメタノール（20ml）を加えて希釈した。これ
にホルムアルデヒド（グルコサミン残基当たり25
モル当量）を加え室温で一昼夜放置した。生成し
た固いゲルは、ミキサーで細粉した後、蒸留水で
十分洗浄し、さらに濾過してPH７に調整すること
によつて細かいゲルを製した。次いで、蒸留水25
mlにゲルを懸濁し、PH５に調整した後、β−ガラ
クトシダーゼ（15mg、Aspergillus起源）を加え、
さらにグルタルアルデヒドを全量１％になるよう
に加えることによつて包括−架橋で固定化した。
メラーゼ活性（Units）〕／〔加えた遊離菌体のグルコ
ースイソメラーゼ活性（Units）〕×100 実施例 １ キトサン0.5ｇを10％酢酸（15ml）に溶解し、
更にメタノール（20ml）を加えて希釈した。これ
にホルムアルデヒド（グルコサミン残基当たり25
モル当量）を加え室温で一昼夜放置した。生成し
た固いゲルは、ミキサーで細粉した後、蒸留水で
十分洗浄し、さらに濾過してPH７に調整すること
によつて細かいゲルを製した。次いで、蒸留水25
mlにゲルを懸濁し、PH５に調整した後、β−ガラ
クトシダーゼ（15mg、Aspergillus起源）を加え、
さらにグルタルアルデヒドを全量１％になるよう
に加えることによつて包括−架橋で固定化した。
かくして、本実施例の方法で得られた固定化酵
素製品の固定化収率は67.0％であつた。
素製品の固定化収率は67.0％であつた。
実施例 ２
キトサン0.5ｇを10％酢酸（15ml）に溶解し、
更にメタノール（20ml）を加えて希釈。これにプ
ロピルアルデヒド（グルコサミン残茎当り25モル
当量）を加え室温で一昼夜放置した。生成した固
いゲルは、ミキサーで細粉した後、蒸留水で十分
洗浄し、さらに濾過し、PH７に調整することによ
つて細かいゲルを製した。次いで、蒸留水25mlに
ゲルを懸濁しPH５に調整した後、β−ガラクトシ
ダーゼ（15mg、Aspergillus起源）を加え、更に
グルタルアルデヒドを全量１％になるように加え
ることによつて包括−架橋で固定化した。
更にメタノール（20ml）を加えて希釈。これにプ
ロピルアルデヒド（グルコサミン残茎当り25モル
当量）を加え室温で一昼夜放置した。生成した固
いゲルは、ミキサーで細粉した後、蒸留水で十分
洗浄し、さらに濾過し、PH７に調整することによ
つて細かいゲルを製した。次いで、蒸留水25mlに
ゲルを懸濁しPH５に調整した後、β−ガラクトシ
ダーゼ（15mg、Aspergillus起源）を加え、更に
グルタルアルデヒドを全量１％になるように加え
ることによつて包括−架橋で固定化した。
かくして、本実施例の方法で得られた固定化酵
素製品の固定化収率は64.0％であつた。
素製品の固定化収率は64.0％であつた。
実施例 ３
ストレプトマイセス・フエオクロモゲネス（微
工研菌寄第221号）を培養して得たグルコースイ
ソメラーゼ生産菌体（8500Units／ｇ）の30mg
（乾物）を蒸留水２mlに懸濁した。実施例１と同
様、予じめ調整しておいたキトサン−ホルムアル
デドゲルに0.1M燐酸緩衝液５mlを加え、PH８に
調整した後、菌体懸濁液（PH７）を加えた。次い
で、全量の１％になるようにグルタルアルデヒド
を加え、１時間放置後、洗浄・濾過して樹脂状の
固定化菌体製品を得た。
工研菌寄第221号）を培養して得たグルコースイ
ソメラーゼ生産菌体（8500Units／ｇ）の30mg
（乾物）を蒸留水２mlに懸濁した。実施例１と同
様、予じめ調整しておいたキトサン−ホルムアル
デドゲルに0.1M燐酸緩衝液５mlを加え、PH８に
調整した後、菌体懸濁液（PH７）を加えた。次い
で、全量の１％になるようにグルタルアルデヒド
を加え、１時間放置後、洗浄・濾過して樹脂状の
固定化菌体製品を得た。
かくして、本実施例の方法で製した固定化製品
の固定化収率は53.1％であつた。
の固定化収率は53.1％であつた。
実施例 ４
実施例３と同様に、ストレプトマイセス・フエ
オクロモゲネスを培養して得たグルコースイソメ
ラーゼ生産菌体（8500Units／ｇ）の30mg（乾
物）を蒸留水２mlに懸濁。ついで、実施例２と同
様、予じめ調整しておいたキトサン−プロピルア
ルデドゲルに0.1M燐酸緩衝液５mlを加え、PH８
に調整した後、菌体懸濁液（PH７）を加えた。次
いで、全量の１％になるようにグルタルアルデヒ
ドを加え１時間放置後、洗浄・濾過して樹脂状の
固定化菌体製品を得た。
オクロモゲネスを培養して得たグルコースイソメ
ラーゼ生産菌体（8500Units／ｇ）の30mg（乾
物）を蒸留水２mlに懸濁。ついで、実施例２と同
様、予じめ調整しておいたキトサン−プロピルア
ルデドゲルに0.1M燐酸緩衝液５mlを加え、PH８
に調整した後、菌体懸濁液（PH７）を加えた。次
いで、全量の１％になるようにグルタルアルデヒ
ドを加え１時間放置後、洗浄・濾過して樹脂状の
固定化菌体製品を得た。
かくして、本実施例の方法で製した固定化製品
の固定化収率は60.0％であつた。
の固定化収率は60.0％であつた。
第１図は固定化β−ガラクトシダーゼ製品Ａお
よび固定化グルコースイソメラーゼ生産菌体の製
品Ｂをカラムに充填し、連続反応を行つた時の酵
素活性の経過を示したグラフである。
よび固定化グルコースイソメラーゼ生産菌体の製
品Ｂをカラムに充填し、連続反応を行つた時の酵
素活性の経過を示したグラフである。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 酵素または微生物菌体にキトサン−アルデヒ
ドゲルを加え、次いでグルタルアルデヒドで架橋
してゲル状に樹脂化させ凝集せしめることを特徴
とした酵素または微生物菌体の固定化方法。 ２ キトサン−アルデヒドゲルが、キトサンの一
部のアミノ基とアルデヒドとによりシツフ塩基を
形成した下記一般式： （たゞし、式中Ｒは水素原子と−（CH2）oCH3で
表わされる基で、式中のｎは０〜２の整数） をもつて示される物質である請求項１記載の、酵
素または微生物の固定化方法。 ３ キトサン１重量部をアルデヒド１〜50重量部
と反応して得られるキトサン−アルデヒドゲルの
水分含有量が、キトサン自重の100〜1000倍に相
当するものを使用する請求項１又は２記載の、酵
素または微生物菌体の固定化方法。 ４ キトサン−アルデヒドゲルとして、80〜100
℃の熱に対しても安定で形状の変化がないものを
使用する請求項１〜３の何れか一つに記載の、酵
素または微生物菌体の固定化方法。 ５ 酵素または微生物菌体をキトサン−アルデヒ
ドゲルの表面および内部に包括させた後、グルタ
ルアルデヒドで架橋固定する請求項１〜４の何れ
か一つに記載の、酵素または微生物菌体の固定化
方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP17574787A JPS6420087A (en) | 1987-07-13 | 1987-07-13 | Immobilization of enzyme or bacterium cell using chitosan-aldehyde gel as carrier |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP17574787A JPS6420087A (en) | 1987-07-13 | 1987-07-13 | Immobilization of enzyme or bacterium cell using chitosan-aldehyde gel as carrier |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6420087A JPS6420087A (en) | 1989-01-24 |
| JPH0327198B2 true JPH0327198B2 (ja) | 1991-04-15 |
Family
ID=16001545
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP17574787A Granted JPS6420087A (en) | 1987-07-13 | 1987-07-13 | Immobilization of enzyme or bacterium cell using chitosan-aldehyde gel as carrier |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6420087A (ja) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| IL100096A (en) * | 1991-11-20 | 1996-03-31 | Univ Ramot | Method for entrapment of active materials in chitosan |
| CN1312991C (zh) * | 2005-10-19 | 2007-05-02 | 中国科学院海洋研究所 | 一种农业杀菌剂 |
| CN120959329A (zh) * | 2025-09-05 | 2025-11-18 | 贝嘉美(天津)生物技术研发股份有限公司 | 一种复合饲料添加剂及其制备方法 |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5745555A (en) * | 1980-09-01 | 1982-03-15 | Hitachi Metals Ltd | Electric charge type magnetic toner |
| JPS5849234A (ja) * | 1981-09-18 | 1983-03-23 | Bridgestone Corp | タイヤ成形機 |
| JPS5849234U (ja) * | 1981-09-30 | 1983-04-02 | 株式会社日立製作所 | マルチスリツト分光光度計 |
| JPS59213390A (ja) * | 1983-05-19 | 1984-12-03 | Asahi Denka Kogyo Kk | 固定化酵素及びその製造方法 |
-
1987
- 1987-07-13 JP JP17574787A patent/JPS6420087A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS6420087A (en) | 1989-01-24 |
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