JPH03280894A - Synthetic glycolipid-specified monoclonal antibody - Google Patents
Synthetic glycolipid-specified monoclonal antibodyInfo
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Abstract
Description
【発明の詳細な説明】
［産業上の利用分野コ
本発明は新規な糖脂質誘導体を認識するモノクローナル
抗体及び該モノクローナル抗体を産生ずるハイブリドー
マ細胞系に関するものである。DETAILED DESCRIPTION OF THE INVENTION [Industrial Field of Application] The present invention relates to a monoclonal antibody that recognizes a novel glycolipid derivative and a hybridoma cell line that produces the monoclonal antibody.
［従来の技術］
スフィンゴ糖脂質の糖鎖は、癌に関連した抗原決定部位
として細胞表面に存在していることが知られている。す
なわち、細胞が癌化することにより、糖脂質糖鎖が変化
し、正常細胞では見られないような糖脂質が癌細胞表面
に検出されることが報告されている。[Prior Art] It is known that sugar chains of glycosphingolipids exist on cell surfaces as antigen-determining sites associated with cancer. That is, it has been reported that when cells become cancerous, glycolipid sugar chains change, and glycolipids that are not found in normal cells are detected on the surface of cancer cells.
［発明が解決しようとする課題］
糖蛋白質の糖鎖は、糖脂質と同様に細胞が癌化すると癌
性変化を起こすことが知られている。特にムチン型糖蛋
白質は血清中に分泌されることが知られており、癌関連
抗原として非常に有用である。ところが、ムチン型糖蛋
白質を抗原としてモノクローナル抗体を作成すると、蛋
白質部分に関する抗体が得られ、糖鎖に関する抗体は得
ることが困難であった。従って、ムチン型糖蛋白質糖鎖
に対する抗体を得るための抗原となる化合物を開発し、
モノクローナル抗体を作成することは重要な技術的課題
である。[Problems to be Solved by the Invention] It is known that sugar chains of glycoproteins, like glycolipids, cause cancerous changes when cells become cancerous. In particular, mucin-type glycoproteins are known to be secreted into serum and are very useful as cancer-related antigens. However, when monoclonal antibodies are prepared using mucin-type glycoprotein as an antigen, antibodies related to protein portions are obtained, and antibodies related to sugar chains are difficult to obtain. Therefore, we developed a compound that can serve as an antigen to obtain antibodies against mucin-type glycoprotein sugar chains.
Creating monoclonal antibodies is an important technical challenge.
［課題を解決するための手段］
本発明者らは上記課題に関し鋭意検討した結果本発明に
到達した。すなわち本発明は、式（１）％式％（１）
で表わされる糖脂質誘導体を認識するモノクローナル抗
体、及び、動物のリンパ球と動物の骨髄腫細胞系との融
合により生成され、該モノクローナル抗体を産生ずるハ
イブリドーマである。以下本発明の詳細な説明する。[Means for Solving the Problems] The present inventors have arrived at the present invention as a result of intensive studies regarding the above problems. That is, the present invention provides a monoclonal antibody that recognizes a glycolipid derivative represented by the formula (1), and a monoclonal antibody that is produced by fusion of an animal lymphocyte and an animal myeloma cell line. It is a hybridoma that produces The present invention will be explained in detail below.
本発明のモノクローナル抗体は、式（１）％式％（１） で表される合成糖脂質に対して特異的に反応する。The monoclonal antibody of the present invention has the formula (1)% formula (1) It reacts specifically with the synthetic glycolipid represented by
本発明の具体例としてはＦ１ａ−７５、Ｆ１ａ−５０お
よび、Ｆ１ａ−８７と名づけだ３種類のハイブリドーマ
の産生ずるモノクローナル抗体が挙げられる。これらの
モノクローナル抗体はイムノグロブリン（Ｉｇ）のクラ
ス（アイソタイプ）ＩｇＭにに属する。これらのモノク
ローナル抗体は特にＧａ１ＮＡｃα部分の構造を特異的
に認識するものである。Specific examples of the present invention include monoclonal antibodies produced by three types of hybridomas named F1a-75, F1a-50, and F1a-87. These monoclonal antibodies belong to the immunoglobulin (Ig) class (isotype) IgM. These monoclonal antibodies specifically recognize the structure of the Ga1NAcα portion.
本発明のモノクローナル抗体はケーラーら（Ｋｏｈ ｌ
ｅ ｒ、Ｇ、）の方法［Ｎａｔｕｒｅ２５６．４９５−
４９７ （１９７５） ］に従い、動物を抗原で免疫し
、膵臓細胞を取り出し、これと動物のミエローマ細胞と
を融合して得たノ＼イブリドーマ細胞を培養することに
より製造することができる。The monoclonal antibody of the present invention was prepared by Kohler et al.
method [Nature256.495-
497 (1975)], by immunizing an animal with an antigen, removing pancreatic cells, and culturing novel hybridoma cells obtained by fusing these with myeloma cells of the animal.
ここで本発明に用いられる抗原としては式（１）％式％
（１）
で表される合成糖脂質であり、動物の腹腔内に数回に分
けて免疫する。この免疫の際、免疫増強剤（アジュバン
ト）としては不完全アジュバントまたは、完全アジュバ
ントのいずれも使用でき、例えば油、乳化剤、結核死菌
、サルモネラ死菌およびこれらの混合物である。Here, the antigen used in the present invention is formula (1)% formula%
(1) It is a synthetic glycolipid expressed by the following and is administered intraperitoneally to animals in several doses. In this immunization, either an incomplete adjuvant or a complete adjuvant can be used as the immune enhancer (adjuvant), such as oil, emulsifier, killed bacteria of tuberculosis, killed bacteria of Salmonella, and mixtures thereof.
免疫用動物としては、ヒト、ウサギ、マウス、ラットな
どほとんどの動物が使用できるが、好ましくはマウス、
より好ましくはＢ Ａ Ｌ Ｂ ／ ｃ系マウスである
。マウスの飼育および、膵臓細胞の採取は常法に従う。Most animals such as humans, rabbits, mice, and rats can be used as animals for immunization, but mice, mice, and
More preferred are BALB/c mice. Breeding of mice and collection of pancreatic cells follow conventional methods.
一方、ミエローマ細胞としては、ヒト、ウサギ、マウス
、ラットなどほとんどの動物のミエローマ細胞が使用で
きるが、好ましくは、Ｂ Ａ Ｌ Ｂ ／ ｃ系マウス
由来のＰ ３／ Ｘ ６ Ｂ −Ａ Ｇ ８ Ｕ １（
Ｐ ３Ｕ＋）が用いられる。On the other hand, as myeloma cells, myeloma cells of most animals such as humans, rabbits, mice, and rats can be used, but preferably P3/X6B-AG8U derived from BALB/c mouse. 1(
P 3U+) is used.
上記で得られた膵臓細胞とミエローマ細胞を細胞融合す
る。融合剤としては、ポリエチレングリコール・などが
使用できる。The pancreatic cells and myeloma cells obtained above are fused. As the fusing agent, polyethylene glycol, etc. can be used.
融合細胞（ハイブリドーマ）の選択は、免疫処置に用い
たと同じ合成糖脂質と反応する培養上清を産生ずる細胞
を選択すればよい。融合細胞のクローン化は、限界希釈
法、メチルセルロース法、軟アガロース法などにて行う
。このようにして、本発明のモノクローナル抗体を産生
ずるノ＼イブリドーマが得られる。クローン化されたノ
＼イブリドーマを通常の動物細胞の培養と同様にして培
養すれば、培地中に本発明の抗体が生産されるので、回
収、精製して本発明の抗体を得ればよい。The fused cells (hybridoma) may be selected by selecting cells that produce a culture supernatant that reacts with the same synthetic glycolipid used in the immunization. Cloning of the fused cells is performed by the limiting dilution method, methylcellulose method, soft agarose method, etc. In this way, a hybridoma producing the monoclonal antibody of the present invention is obtained. If the cloned hybridoma is cultured in the same manner as normal animal cell culture, the antibody of the present invention will be produced in the medium, and the antibody of the present invention may be obtained by recovering and purifying the antibody.
［発明の効果］
本発明のモノクローナル抗体はヒトまたは動物の癌関連
糖鎖抗原の検出、例えば、ＥＬＩＳＡ。[Effects of the Invention] The monoclonal antibody of the present invention can be used to detect human or animal cancer-related sugar chain antigens, for example, by ELISA.
ＲＩＡなどを用いた糖鎖抗原の検出に使用できる。It can be used to detect sugar chain antigens using RIA or the like.
また、本発明のモノクローナル抗体をアフィニティーク
ロマトグラフィーに用いて結合性抗原を精製することが
できる。さらに放射性同位元素で標識したモノクローナ
ル抗体を腫瘍の検出に用いることもでき、高用量のモノ
クローナル抗体で腫瘍の治療に用いることができる。さ
らに、化学療法剤とモノクローナル抗体を結合させれば
癌細胞に対する毒性の特異性を高めることができる。Furthermore, binding antigens can be purified using the monoclonal antibody of the present invention in affinity chromatography. Additionally, radioisotope-labeled monoclonal antibodies can be used to detect tumors, and high doses of monoclonal antibodies can be used to treat tumors. Furthermore, conjugation of chemotherapeutic agents and monoclonal antibodies can increase the specificity of their toxicity to cancer cells.
［実施例］
本発明を以下の実施例で詳細に説明するが、本発明はこ
れら実施例のみに限定されるものではない。[Examples] The present invention will be explained in detail using the following Examples, but the present invention is not limited to these Examples.
（実施例１ 抗原の製造）
式（１）
Ｇａｌβ１→４Ｇ１ｃＮＡｃβ１ （１）−
＋６Ｇａ ｌＮＡｃ α ｌ−＋ＩＣｅ ｒおよび
その異性体、式（２）
％式％（２）
で表される糖脂質誘導体は、平成２年２月２８日付特許
出願「糖脂質およびその製造法」 （出願人：東ソー株
式会社）の方法によって得ることができた。(Example 1 Production of antigen) Formula (1) Galβ1→4G1cNAcβ1 (1)-
+6GalNAcαl-+ICer and its isomers, glycolipid derivatives represented by formula (2) % formula % (2), are disclosed in the patent application “Glycolipids and their production method” dated February 28, 1990 (application I was able to obtain it by the method of Tosoh Corporation).
（実施例２ 天然源からの糖脂質の調製）ヒト０型赤血
球からの中性糖脂質混合物を以下に記載されたように調
製した。即ちカンナギ（Ｋａｎｎａｇｉ 、Ｒ，）ほか
、プロシーディング・オブ・ザ・ナショナル・アカデミ
−・オブ・サイエンス−Ｕ Ｓ Ａ （Ｐｒｏｃ、Ｎａ
ｔｌ、Ａｃａｄ、Ｓｅｉ、ＵＳＡ） ８０ 。Example 2 Preparation of Glycolipids from Natural Sources A neutral glycolipid mixture from human type 0 red blood cells was prepared as described below. Namely, Kannagi (R.) et al., Proceedings of the National Academy of Sciences-USA (Proc. Na.
tl, Acad, Sei, USA) 80.
２８４４−４８，１９８３．カンナギ（Ｋａｎｎａｇｉ
。2844-48, 1983. Kannagi
.
Ｒ，）ほか、ジャーナル・オブ・バイオロジカル拳ケミ
ストリー（Ｊ、Ｂｉｏｌ、ＣｈｅＩｌｌ、） 、２５７
．１４８６５−８７４．１９８２；および、カンナギ（
Ｋａｎｎａｇｊ、Ｒ，）ほか、ジャーナル・オブΦバイ
オロジカル・ケミストリー（Ｊ、Ｂｉｏｌ 、Ｃｈｅｍ
、）、２５９．８４４４−４５１．１９８４に従って調
製した。R, et al., Journal of Biological Chemistry (J, Biol, Chell, ), 257
．． 14865-874.1982; and Kannagi (
Kannagj, R.) et al., Journal of Biological Chemistry (J, Biol, Chem.
, ), 259.8444-451.1984.
（実施例３ モノクローナル抗体作製手順）合成糖脂質
誘導体（１）をＲＩＢＩ社製のキットを用い、モノフォ
スフォリルリピッドＡとシミコール酸トレハロースの乳
状液に吸着させ、ＢＡＬ Ｂ ／ ｃマウスの反復腹腔
内免疫処置に用いた。(Example 3 Monoclonal antibody production procedure) Synthetic glycolipid derivative (1) was adsorbed to an emulsion of monophosphoryl lipid A and cimicolic trehalose using a kit manufactured by RIBI, and repeatedly intraperitoneally administered to BAL B/c mice. used for endoimmunization.
免疫処置プロトコルは第０日８μｇ１第７日１６μｇ１
第１４日２３μｇ１最終二次免疫第２８日２３μｇであ
った。３日後、膵臓細胞を回収し、マウス骨髄腫Ｐ ３
／ Ｘ ６３ Ａ Ｇ ８ Ｕ １（Ｐ ３Ｕ、
）と融合させた。モノクローナル抗体作製手順は、ケー
ラー（Ｋｏｈ １ ｅ ｒ、Ｇ、）ほか、ネイチ＋ −
（Ｎａｔｕｒｅ） 、２５６．４５９−４９７．１９７
５の方法に準じた。The immunization protocol was 8 μg on day 0 and 16 μg on day 7.
The final secondary immunization was 23 μg on the 14th day and 23 μg on the 28th day. After 3 days, pancreatic cells were collected and mouse myeloma P3
/ X 63 A G 8 U 1 (P 3U,
) was combined with The monoclonal antibody production procedure is described by Kohler et al.
(Nature), 256.459-497.197
According to method 5.
融合細胞のクローニングにおいて、培養上澄の固相酵素
免疫検定の抗原として、免疫処置に用いたと同じ合成糖
脂質誘導体（１）を用いた。合成糖脂質誘導体と反応性
の３つのクローン、即ちＦ１ａ−５０、Ｆ１ａ−７５お
よびＦ１ａ−８７とを選択した。これらのクローンは、
共にＩｇＭ抗体（ＩｇＭに）を分泌したので回収、精製
し、３種のモノクローナル抗体を得た。In the cloning of the fused cells, the same synthetic glycolipid derivative (1) used in the immunization was used as the antigen for the solid-phase enzyme immunoassay of the culture supernatant. Three clones reactive with synthetic glycolipid derivatives were selected: F1a-50, F1a-75 and F1a-87. These clones are
Since both of them secreted IgM antibodies (IgM), they were collected and purified to obtain three types of monoclonal antibodies.
（実施例４ モノクローナル抗体と種々の糖脂質との反
応性の評価）
上記３種のモノクローナル抗体と種々の糖脂質との反応
性を評価するため、固相酵素免疫検定及びＴＬＣ免疫染
色を行った。(Example 4 Evaluation of reactivity between monoclonal antibodies and various glycolipids) In order to evaluate the reactivity between the above three monoclonal antibodies and various glycolipids, solid-phase enzyme immunoassay and TLC immunostaining were performed. .
固相酵素免疫検定は、９６ウエル培養平板に式（１）ま
たは式（２）の糖脂質抗原を固定化し、−１−１１
希釈倍率２ 〜２ の濃度のモノクローナル抗体を
反応させた後、未反応の抗体を除去し、次いで、ペルオ
キシダーゼ結合ヤギ抗マウスＩｇＧ（重鎮および軽鎖結
合性）またはペルオキシダーゼ結合ヤギ抗マウスＩｇＭ
（μ鎖結合性）を添加し、未反応の抗体を除去した後、
基質を加え、５００ ｎｌｌ１における吸光度を測定し
た。即ち、ハコモリほか（Ｈａｋｏｍｏｒｉ、Ｓ、ａｎ
ｄＫａｎｎａｇｉ、Ｒ，）により［実験免疫学ハンドブ
ック （Ｈａｎｄｂｏｏｋ ｏｆ Ｅｘｐｅｒｊｍｅｎ
ｔａｌＩ）υｎｏｌｏｇｙ） １巻」、ウェアほかブラ
ックエル・サイエンティフィック・パブリッシング社（
Ｂｌａｃｋｗｅｌｌ ５ｃｉｅｎｔｉｆｉｃＰｕｂ、
Ｉｎｃ、Ｂｏｓｔｏｎ）、１９８６に記載された標準法
により行った。またカンナギほか（Ｋａｎｎａｇｉ、Ｒ
，） 、ジャーナル・オブ・バイオロジカル・ケミスト
リー（Ｊ、 Ｂ ｉ ｏ ｌ。In solid-phase enzyme immunoassay, the glycolipid antigen of formula (1) or formula (2) is immobilized on a 96-well culture plate, reacted with a monoclonal antibody at a concentration of -1-11 dilution factor 2 to 2, and then Remove the antibody from the reaction and then use peroxidase-conjugated goat anti-mouse IgG (heavy and light chain binding) or peroxidase-conjugated goat anti-mouse IgM.
After adding (μ chain binding) and removing unreacted antibodies,
Substrate was added and absorbance at 500 nll1 was measured. That is, Hakomori et al.
[Handbook of Experimental Immunology] by Kannagi, R.
talI)υnology) Volume 1'', Ware et al., BlackL Scientific Publishing Co., Ltd. (
Blackwell 5 scientific Pub,
Inc., Boston), 1986. Also, Kannagi et al.
), Journal of Biological Chemistry (J, Biol.
Ｃｈｅｍ、）２５８．８９３４−８９４２゜］９８３に
記載の方法も参照した。Reference was also made to the method described in Chem.) 258.8934-8942°]983.
ＴＬＣ免疫染色は、はじめにマグナニ
（Ｍａｇｎａｎｉ、Ｊ、Ｌ、）ほか、アナリティカル・
バイオケミストリー（Ａ、ｎａｌ。TLC immunostaining was first performed by Magnani (J.L.) et al.
Biochemistry (A, nal.
Ｂｉｏｃｈｍ、） 、１０９．３９９−４０２．１９８
０に記載され、後に改良された（カンナギ（Ｋａｎｎａ
ｇｉ 、Ｒ，）他、ジャーナル・オブ・バイオロジカル
・ケミストリー（Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、）、２５７
、１４８６５−８７４．１９８２）ように、ベーカ（Ｂ
ａｋｅ ｒ）ＨＰＴＬＣプレート（ベーカー（Ｂａｋｅ
ｒ、Ｐｈｉｌｌｉｐｓｂｕｒｇ、ＮＪ）製）および！２
５１プロティンＡを用いて行った。即ち実施例１，２で
得られたヒトＯ型光血球由来中性糖脂質混合物及び式（
１）、（２）で表さ゛れる糖脂質誘導体をＨＰＴＬＣプ
レートにスポットし、展開した後、本発明のモノクロー
ナル抗体を反応させ、未反応の抗体を除去した後、免疫
反応生成物を検出した。また対照として、３種の糖脂質
をＨＰＴＬＣで展開した後、オルシノール発色させ、Ｈ
ＰＴＬＣ上での移動度を測定した。Biochem, ), 109.399-402.198
0, and later improved (Kannagi)
gi, R, et al., Journal of Biological Chemistry (J, Biol, Chem,), 257
, 14865-874.1982) and Baker (B.
ake r) HPTLC plate (Bake
r, Phillipsburg, NJ)) and! 2
51 protein A was used. That is, the neutral glycolipid mixture derived from human type O photoblood cells obtained in Examples 1 and 2 and the formula (
The glycolipid derivatives represented by 1) and (2) were spotted on an HPTLC plate, developed, reacted with the monoclonal antibody of the present invention, and after removing unreacted antibodies, the immune reaction product was detected. As a control, three types of glycolipids were developed by HPTLC, and then orcinol color was developed.
Mobility on PTLC was measured.
（実施例５ ＴＬＣ免疫染色及び固相酵素免疫検定に
より確認されたモノクローナル
抗体の再興性）
得られたハイブリドーマ、Ｆ１ａ−５０、Ｆ１ａ−７５
およびＦ１ａ−８７により生成されたモノクローナル抗
体の再興性はＴＬＣ免疫染色法により確認された。結果
を第１〜４図に示す。第１図は対照として各糖脂質の移
動度を示している。(Example 5 Repopulation of monoclonal antibodies confirmed by TLC immunostaining and solid-phase enzyme immunoassay) Obtained hybridomas, F1a-50, F1a-75
The regeneration property of the monoclonal antibody produced by F1a-87 was confirmed by TLC immunostaining method. The results are shown in Figures 1-4. FIG. 1 shows the mobility of each glycolipid as a control.
第２図、第３図および第４図に示すように、３つの抗体
は式（１）
％式％（１）
で表される合成糖脂質誘導体（第２図、第３図および第
４図中のレーン２）とよく反応するが、式（２）
％式％（２）
で表される非常に類似した構造の立体異性体（第２図、
第３図および第４図中のレーン３）および、０型赤血球
から調製した糖脂質（第２図、第３図および第４図中の
レーン１）とは反応しなかった。As shown in Figures 2, 3 and 4, the three antibodies are synthetic glycolipid derivatives represented by the formula (1) lane 2), but a stereoisomer with a very similar structure represented by formula (2) % formula % (2) (Figure 2,
It did not react with lane 3 in Figures 3 and 4) or with glycolipids prepared from type 0 red blood cells (lane 1 in Figures 2, 3, and 4).
また固相酵素免疫検定の結果、ペルオキシダーゼ結合ヤ
ギ抗マウスＩｇＧを用いた場合、反応は検出されなかっ
た。ペルオキシダーゼ結合ヤギ抗マウスＩｇＭを用いた
場合の結果を示す第５図、第６図および第７図から明ら
かなように、３つのハイブリドーマＦ１α−７５、Ｆ１
ａ−５０およびＦ１ａ−８７により生成されたモノクロ
ーナル抗体のいずれも、式（１）で表される糖脂質に高
い反応性を示したが、式（２）で表される糖脂質には非
常に低い反応性しか示さなかった。Furthermore, as a result of solid-phase enzyme immunoassay, no reaction was detected when peroxidase-conjugated goat anti-mouse IgG was used. As is clear from FIGS. 5, 6, and 7, which show the results using peroxidase-conjugated goat anti-mouse IgM, three hybridomas F1α-75, F1
Both monoclonal antibodies produced by a-50 and F1a-87 showed high reactivity with the glycolipid represented by formula (1), but were extremely reactive with the glycolipid represented by formula (2). It showed only low reactivity.
以上のことから、本発明のモノクローナル抗体は、式（
１）
％式％（）
という構造のうち、Ｇａ１ＮＡｃαという構造を特異的
に認識する抗体であることが分かる。From the above, the monoclonal antibody of the present invention has the formula (
1) It can be seen that the antibody specifically recognizes the structure Ga1NAcα among the structures of the formula %().
第１図は、オルシノール発色による糖脂質のＴＬＣ上の
移動度を示す図、第２図、第３図および第４図は、ＴＬ
Ｃ染色により確認されたＦ１ａ−７５、Ｆ１ａ−５０お
よびＦ１α＝８７由来モノクローナル抗体の特異性を示
す図、第５図、第６図および第７図は、固相酵素免疫検
定により確認されたＦ１ａ−７５、Ｆ１ａ−５０および
Ｆ１ａ−８７由来モノクロ一ナル抗体の特異性を示す図
である。Figure 1 is a diagram showing the mobility of glycolipids on TLC by orcinol coloring, Figures 2, 3 and 4 are TL
Figures 5, 6, and 7 show the specificity of F1a-75, F1a-50, and F1α=87-derived monoclonal antibodies confirmed by C staining. FIG. 3 shows the specificity of monoclonal antibodies derived from -75, F1a-50 and F1a-87.
Claims (2)
体。(1) Formula (1) [There is a gene sequence. ] (1) A monoclonal antibody that recognizes the glycolipid derivative represented by:
より生成され、特許請求の範囲第１項記載のモノクロー
ナル抗体を産生するハイブリドーマ。(2) A hybridoma produced by fusion of an animal lymphocyte and an animal myeloma cell line and producing the monoclonal antibody according to claim 1.
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|---|---|---|---|
| JP02080856A JP3123056B2 (en) | 1990-03-30 | 1990-03-30 | Synthetic glycolipid-specific monoclonal antibody |
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| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH03280894A true JPH03280894A (en) | 1991-12-11 |
| JP3123056B2 JP3123056B2 (en) | 2001-01-09 |
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| JP (1) | JP3123056B2 (en) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5561050A (en) * | 1992-12-09 | 1996-10-01 | Tosoh Corporation | Methods for diagnosis of colon, stomach and pancreatic cancer using antibodies specific for a mucin-type carbohydrate chain |
| JP2006055141A (en) * | 2004-08-24 | 2006-03-02 | Tokai Univ | Identification method of antibody specific to sugar chain structure |
-
1990
- 1990-03-30 JP JP02080856A patent/JP3123056B2/en not_active Expired - Fee Related
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| US5561050A (en) * | 1992-12-09 | 1996-10-01 | Tosoh Corporation | Methods for diagnosis of colon, stomach and pancreatic cancer using antibodies specific for a mucin-type carbohydrate chain |
| JP2006055141A (en) * | 2004-08-24 | 2006-03-02 | Tokai Univ | Identification method of antibody specific to sugar chain structure |
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