JPH03280894A - 合成糖脂質特異性モノクローナル抗体 - Google Patents
合成糖脂質特異性モノクローナル抗体Info
- Publication number
- JPH03280894A JPH03280894A JP2080856A JP8085690A JPH03280894A JP H03280894 A JPH03280894 A JP H03280894A JP 2080856 A JP2080856 A JP 2080856A JP 8085690 A JP8085690 A JP 8085690A JP H03280894 A JPH03280894 A JP H03280894A
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- JP
- Japan
- Prior art keywords
- formula
- monoclonal antibody
- glycolipid
- cells
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
［産業上の利用分野コ
本発明は新規な糖脂質誘導体を認識するモノクローナル
抗体及び該モノクローナル抗体を産生ずるハイブリドー
マ細胞系に関するものである。
抗体及び該モノクローナル抗体を産生ずるハイブリドー
マ細胞系に関するものである。
［従来の技術］
スフィンゴ糖脂質の糖鎖は、癌に関連した抗原決定部位
として細胞表面に存在していることが知られている。す
なわち、細胞が癌化することにより、糖脂質糖鎖が変化
し、正常細胞では見られないような糖脂質が癌細胞表面
に検出されることが報告されている。
として細胞表面に存在していることが知られている。す
なわち、細胞が癌化することにより、糖脂質糖鎖が変化
し、正常細胞では見られないような糖脂質が癌細胞表面
に検出されることが報告されている。
［発明が解決しようとする課題］
糖蛋白質の糖鎖は、糖脂質と同様に細胞が癌化すると癌
性変化を起こすことが知られている。特にムチン型糖蛋
白質は血清中に分泌されることが知られており、癌関連
抗原として非常に有用である。ところが、ムチン型糖蛋
白質を抗原としてモノクローナル抗体を作成すると、蛋
白質部分に関する抗体が得られ、糖鎖に関する抗体は得
ることが困難であった。従って、ムチン型糖蛋白質糖鎖
に対する抗体を得るための抗原となる化合物を開発し、
モノクローナル抗体を作成することは重要な技術的課題
である。
性変化を起こすことが知られている。特にムチン型糖蛋
白質は血清中に分泌されることが知られており、癌関連
抗原として非常に有用である。ところが、ムチン型糖蛋
白質を抗原としてモノクローナル抗体を作成すると、蛋
白質部分に関する抗体が得られ、糖鎖に関する抗体は得
ることが困難であった。従って、ムチン型糖蛋白質糖鎖
に対する抗体を得るための抗原となる化合物を開発し、
モノクローナル抗体を作成することは重要な技術的課題
である。
［課題を解決するための手段］
本発明者らは上記課題に関し鋭意検討した結果本発明に
到達した。すなわち本発明は、式（１）％式％（１） で表わされる糖脂質誘導体を認識するモノクローナル抗
体、及び、動物のリンパ球と動物の骨髄腫細胞系との融
合により生成され、該モノクローナル抗体を産生ずるハ
イブリドーマである。以下本発明の詳細な説明する。
到達した。すなわち本発明は、式（１）％式％（１） で表わされる糖脂質誘導体を認識するモノクローナル抗
体、及び、動物のリンパ球と動物の骨髄腫細胞系との融
合により生成され、該モノクローナル抗体を産生ずるハ
イブリドーマである。以下本発明の詳細な説明する。
本発明のモノクローナル抗体は、式（１）％式％（１）
で表される合成糖脂質に対して特異的に反応する。
本発明の具体例としてはＦ１ａ−７５、Ｆ１ａ−５０お
よび、Ｆ１ａ−８７と名づけだ３種類のハイブリドーマ
の産生ずるモノクローナル抗体が挙げられる。これらの
モノクローナル抗体はイムノグロブリン（Ｉｇ）のクラ
ス（アイソタイプ）ＩｇＭにに属する。これらのモノク
ローナル抗体は特にＧａ１ＮＡｃα部分の構造を特異的
に認識するものである。
よび、Ｆ１ａ−８７と名づけだ３種類のハイブリドーマ
の産生ずるモノクローナル抗体が挙げられる。これらの
モノクローナル抗体はイムノグロブリン（Ｉｇ）のクラ
ス（アイソタイプ）ＩｇＭにに属する。これらのモノク
ローナル抗体は特にＧａ１ＮＡｃα部分の構造を特異的
に認識するものである。
本発明のモノクローナル抗体はケーラーら（Ｋｏｈ ｌ
ｅ ｒ、Ｇ、）の方法［Ｎａｔｕｒｅ２５６．４９５−
４９７ （１９７５） ］に従い、動物を抗原で免疫し
、膵臓細胞を取り出し、これと動物のミエローマ細胞と
を融合して得たノ＼イブリドーマ細胞を培養することに
より製造することができる。
ｅ ｒ、Ｇ、）の方法［Ｎａｔｕｒｅ２５６．４９５−
４９７ （１９７５） ］に従い、動物を抗原で免疫し
、膵臓細胞を取り出し、これと動物のミエローマ細胞と
を融合して得たノ＼イブリドーマ細胞を培養することに
より製造することができる。
ここで本発明に用いられる抗原としては式（１）％式％
（１） で表される合成糖脂質であり、動物の腹腔内に数回に分
けて免疫する。この免疫の際、免疫増強剤（アジュバン
ト）としては不完全アジュバントまたは、完全アジュバ
ントのいずれも使用でき、例えば油、乳化剤、結核死菌
、サルモネラ死菌およびこれらの混合物である。
（１） で表される合成糖脂質であり、動物の腹腔内に数回に分
けて免疫する。この免疫の際、免疫増強剤（アジュバン
ト）としては不完全アジュバントまたは、完全アジュバ
ントのいずれも使用でき、例えば油、乳化剤、結核死菌
、サルモネラ死菌およびこれらの混合物である。
免疫用動物としては、ヒト、ウサギ、マウス、ラットな
どほとんどの動物が使用できるが、好ましくはマウス、
より好ましくはＢ Ａ Ｌ Ｂ ／ ｃ系マウスである
。マウスの飼育および、膵臓細胞の採取は常法に従う。
どほとんどの動物が使用できるが、好ましくはマウス、
より好ましくはＢ Ａ Ｌ Ｂ ／ ｃ系マウスである
。マウスの飼育および、膵臓細胞の採取は常法に従う。
一方、ミエローマ細胞としては、ヒト、ウサギ、マウス
、ラットなどほとんどの動物のミエローマ細胞が使用で
きるが、好ましくは、Ｂ Ａ Ｌ Ｂ ／ ｃ系マウス
由来のＰ ３／ Ｘ ６ Ｂ −Ａ Ｇ ８ Ｕ １（
Ｐ ３Ｕ＋）が用いられる。
、ラットなどほとんどの動物のミエローマ細胞が使用で
きるが、好ましくは、Ｂ Ａ Ｌ Ｂ ／ ｃ系マウス
由来のＰ ３／ Ｘ ６ Ｂ −Ａ Ｇ ８ Ｕ １（
Ｐ ３Ｕ＋）が用いられる。
上記で得られた膵臓細胞とミエローマ細胞を細胞融合す
る。融合剤としては、ポリエチレングリコール・などが
使用できる。
る。融合剤としては、ポリエチレングリコール・などが
使用できる。
融合細胞（ハイブリドーマ）の選択は、免疫処置に用い
たと同じ合成糖脂質と反応する培養上清を産生ずる細胞
を選択すればよい。融合細胞のクローン化は、限界希釈
法、メチルセルロース法、軟アガロース法などにて行う
。このようにして、本発明のモノクローナル抗体を産生
ずるノ＼イブリドーマが得られる。クローン化されたノ
＼イブリドーマを通常の動物細胞の培養と同様にして培
養すれば、培地中に本発明の抗体が生産されるので、回
収、精製して本発明の抗体を得ればよい。
たと同じ合成糖脂質と反応する培養上清を産生ずる細胞
を選択すればよい。融合細胞のクローン化は、限界希釈
法、メチルセルロース法、軟アガロース法などにて行う
。このようにして、本発明のモノクローナル抗体を産生
ずるノ＼イブリドーマが得られる。クローン化されたノ
＼イブリドーマを通常の動物細胞の培養と同様にして培
養すれば、培地中に本発明の抗体が生産されるので、回
収、精製して本発明の抗体を得ればよい。
［発明の効果］
本発明のモノクローナル抗体はヒトまたは動物の癌関連
糖鎖抗原の検出、例えば、ＥＬＩＳＡ。
糖鎖抗原の検出、例えば、ＥＬＩＳＡ。
ＲＩＡなどを用いた糖鎖抗原の検出に使用できる。
また、本発明のモノクローナル抗体をアフィニティーク
ロマトグラフィーに用いて結合性抗原を精製することが
できる。さらに放射性同位元素で標識したモノクローナ
ル抗体を腫瘍の検出に用いることもでき、高用量のモノ
クローナル抗体で腫瘍の治療に用いることができる。さ
らに、化学療法剤とモノクローナル抗体を結合させれば
癌細胞に対する毒性の特異性を高めることができる。
ロマトグラフィーに用いて結合性抗原を精製することが
できる。さらに放射性同位元素で標識したモノクローナ
ル抗体を腫瘍の検出に用いることもでき、高用量のモノ
クローナル抗体で腫瘍の治療に用いることができる。さ
らに、化学療法剤とモノクローナル抗体を結合させれば
癌細胞に対する毒性の特異性を高めることができる。
［実施例］
本発明を以下の実施例で詳細に説明するが、本発明はこ
れら実施例のみに限定されるものではない。
れら実施例のみに限定されるものではない。
（実施例１ 抗原の製造）
式（１）
Ｇａｌβ１→４Ｇ１ｃＮＡｃβ１ （１）−
＋６Ｇａ ｌＮＡｃ α ｌ−＋ＩＣｅ ｒおよび
その異性体、式（２） ％式％（２） で表される糖脂質誘導体は、平成２年２月２８日付特許
出願「糖脂質およびその製造法」 （出願人：東ソー株
式会社）の方法によって得ることができた。
＋６Ｇａ ｌＮＡｃ α ｌ−＋ＩＣｅ ｒおよび
その異性体、式（２） ％式％（２） で表される糖脂質誘導体は、平成２年２月２８日付特許
出願「糖脂質およびその製造法」 （出願人：東ソー株
式会社）の方法によって得ることができた。
（実施例２ 天然源からの糖脂質の調製）ヒト０型赤血
球からの中性糖脂質混合物を以下に記載されたように調
製した。即ちカンナギ（Ｋａｎｎａｇｉ 、Ｒ，）ほか
、プロシーディング・オブ・ザ・ナショナル・アカデミ
−・オブ・サイエンス−Ｕ Ｓ Ａ （Ｐｒｏｃ、Ｎａ
ｔｌ、Ａｃａｄ、Ｓｅｉ、ＵＳＡ） ８０ 。
球からの中性糖脂質混合物を以下に記載されたように調
製した。即ちカンナギ（Ｋａｎｎａｇｉ 、Ｒ，）ほか
、プロシーディング・オブ・ザ・ナショナル・アカデミ
−・オブ・サイエンス−Ｕ Ｓ Ａ （Ｐｒｏｃ、Ｎａ
ｔｌ、Ａｃａｄ、Ｓｅｉ、ＵＳＡ） ８０ 。
２８４４−４８，１９８３．カンナギ（Ｋａｎｎａｇｉ
。
。
Ｒ，）ほか、ジャーナル・オブ・バイオロジカル拳ケミ
ストリー（Ｊ、Ｂｉｏｌ、ＣｈｅＩｌｌ、） 、２５７
．１４８６５−８７４．１９８２；および、カンナギ（
Ｋａｎｎａｇｊ、Ｒ，）ほか、ジャーナル・オブΦバイ
オロジカル・ケミストリー（Ｊ、Ｂｉｏｌ 、Ｃｈｅｍ
、）、２５９．８４４４−４５１．１９８４に従って調
製した。
ストリー（Ｊ、Ｂｉｏｌ、ＣｈｅＩｌｌ、） 、２５７
．１４８６５−８７４．１９８２；および、カンナギ（
Ｋａｎｎａｇｊ、Ｒ，）ほか、ジャーナル・オブΦバイ
オロジカル・ケミストリー（Ｊ、Ｂｉｏｌ 、Ｃｈｅｍ
、）、２５９．８４４４−４５１．１９８４に従って調
製した。
（実施例３ モノクローナル抗体作製手順）合成糖脂質
誘導体（１）をＲＩＢＩ社製のキットを用い、モノフォ
スフォリルリピッドＡとシミコール酸トレハロースの乳
状液に吸着させ、ＢＡＬ Ｂ ／ ｃマウスの反復腹腔
内免疫処置に用いた。
誘導体（１）をＲＩＢＩ社製のキットを用い、モノフォ
スフォリルリピッドＡとシミコール酸トレハロースの乳
状液に吸着させ、ＢＡＬ Ｂ ／ ｃマウスの反復腹腔
内免疫処置に用いた。
免疫処置プロトコルは第０日８μｇ１第７日１６μｇ１
第１４日２３μｇ１最終二次免疫第２８日２３μｇであ
った。３日後、膵臓細胞を回収し、マウス骨髄腫Ｐ ３
／ Ｘ ６３ Ａ Ｇ ８ Ｕ １（Ｐ ３Ｕ、
）と融合させた。モノクローナル抗体作製手順は、ケー
ラー（Ｋｏｈ １ ｅ ｒ、Ｇ、）ほか、ネイチ＋ −
（Ｎａｔｕｒｅ） 、２５６．４５９−４９７．１９７
５の方法に準じた。
第１４日２３μｇ１最終二次免疫第２８日２３μｇであ
った。３日後、膵臓細胞を回収し、マウス骨髄腫Ｐ ３
／ Ｘ ６３ Ａ Ｇ ８ Ｕ １（Ｐ ３Ｕ、
）と融合させた。モノクローナル抗体作製手順は、ケー
ラー（Ｋｏｈ １ ｅ ｒ、Ｇ、）ほか、ネイチ＋ −
（Ｎａｔｕｒｅ） 、２５６．４５９−４９７．１９７
５の方法に準じた。
融合細胞のクローニングにおいて、培養上澄の固相酵素
免疫検定の抗原として、免疫処置に用いたと同じ合成糖
脂質誘導体（１）を用いた。合成糖脂質誘導体と反応性
の３つのクローン、即ちＦ１ａ−５０、Ｆ１ａ−７５お
よびＦ１ａ−８７とを選択した。これらのクローンは、
共にＩｇＭ抗体（ＩｇＭに）を分泌したので回収、精製
し、３種のモノクローナル抗体を得た。
免疫検定の抗原として、免疫処置に用いたと同じ合成糖
脂質誘導体（１）を用いた。合成糖脂質誘導体と反応性
の３つのクローン、即ちＦ１ａ−５０、Ｆ１ａ−７５お
よびＦ１ａ−８７とを選択した。これらのクローンは、
共にＩｇＭ抗体（ＩｇＭに）を分泌したので回収、精製
し、３種のモノクローナル抗体を得た。
（実施例４ モノクローナル抗体と種々の糖脂質との反
応性の評価） 上記３種のモノクローナル抗体と種々の糖脂質との反応
性を評価するため、固相酵素免疫検定及びＴＬＣ免疫染
色を行った。
応性の評価） 上記３種のモノクローナル抗体と種々の糖脂質との反応
性を評価するため、固相酵素免疫検定及びＴＬＣ免疫染
色を行った。
固相酵素免疫検定は、９６ウエル培養平板に式（１）ま
たは式（２）の糖脂質抗原を固定化し、−１−１１ 希釈倍率２ 〜２ の濃度のモノクローナル抗体を
反応させた後、未反応の抗体を除去し、次いで、ペルオ
キシダーゼ結合ヤギ抗マウスＩｇＧ（重鎮および軽鎖結
合性）またはペルオキシダーゼ結合ヤギ抗マウスＩｇＭ
（μ鎖結合性）を添加し、未反応の抗体を除去した後、
基質を加え、５００ ｎｌｌ１における吸光度を測定し
た。即ち、ハコモリほか（Ｈａｋｏｍｏｒｉ、Ｓ、ａｎ
ｄＫａｎｎａｇｉ、Ｒ，）により［実験免疫学ハンドブ
ック （Ｈａｎｄｂｏｏｋ ｏｆ Ｅｘｐｅｒｊｍｅｎ
ｔａｌＩ）υｎｏｌｏｇｙ） １巻」、ウェアほかブラ
ックエル・サイエンティフィック・パブリッシング社（
Ｂｌａｃｋｗｅｌｌ ５ｃｉｅｎｔｉｆｉｃＰｕｂ、
Ｉｎｃ、Ｂｏｓｔｏｎ）、１９８６に記載された標準法
により行った。またカンナギほか（Ｋａｎｎａｇｉ、Ｒ
，） 、ジャーナル・オブ・バイオロジカル・ケミスト
リー（Ｊ、 Ｂ ｉ ｏ ｌ。
たは式（２）の糖脂質抗原を固定化し、−１−１１ 希釈倍率２ 〜２ の濃度のモノクローナル抗体を
反応させた後、未反応の抗体を除去し、次いで、ペルオ
キシダーゼ結合ヤギ抗マウスＩｇＧ（重鎮および軽鎖結
合性）またはペルオキシダーゼ結合ヤギ抗マウスＩｇＭ
（μ鎖結合性）を添加し、未反応の抗体を除去した後、
基質を加え、５００ ｎｌｌ１における吸光度を測定し
た。即ち、ハコモリほか（Ｈａｋｏｍｏｒｉ、Ｓ、ａｎ
ｄＫａｎｎａｇｉ、Ｒ，）により［実験免疫学ハンドブ
ック （Ｈａｎｄｂｏｏｋ ｏｆ Ｅｘｐｅｒｊｍｅｎ
ｔａｌＩ）υｎｏｌｏｇｙ） １巻」、ウェアほかブラ
ックエル・サイエンティフィック・パブリッシング社（
Ｂｌａｃｋｗｅｌｌ ５ｃｉｅｎｔｉｆｉｃＰｕｂ、
Ｉｎｃ、Ｂｏｓｔｏｎ）、１９８６に記載された標準法
により行った。またカンナギほか（Ｋａｎｎａｇｉ、Ｒ
，） 、ジャーナル・オブ・バイオロジカル・ケミスト
リー（Ｊ、 Ｂ ｉ ｏ ｌ。
Ｃｈｅｍ、）２５８．８９３４−８９４２゜］９８３に
記載の方法も参照した。
記載の方法も参照した。
ＴＬＣ免疫染色は、はじめにマグナニ
（Ｍａｇｎａｎｉ、Ｊ、Ｌ、）ほか、アナリティカル・
バイオケミストリー（Ａ、ｎａｌ。
バイオケミストリー（Ａ、ｎａｌ。
Ｂｉｏｃｈｍ、） 、１０９．３９９−４０２．１９８
０に記載され、後に改良された（カンナギ（Ｋａｎｎａ
ｇｉ 、Ｒ，）他、ジャーナル・オブ・バイオロジカル
・ケミストリー（Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、）、２５７
、１４８６５−８７４．１９８２）ように、ベーカ（Ｂ
ａｋｅ ｒ）ＨＰＴＬＣプレート（ベーカー（Ｂａｋｅ
ｒ、Ｐｈｉｌｌｉｐｓｂｕｒｇ、ＮＪ）製）および！２
５１プロティンＡを用いて行った。即ち実施例１，２で
得られたヒトＯ型光血球由来中性糖脂質混合物及び式（
１）、（２）で表さ゛れる糖脂質誘導体をＨＰＴＬＣプ
レートにスポットし、展開した後、本発明のモノクロー
ナル抗体を反応させ、未反応の抗体を除去した後、免疫
反応生成物を検出した。また対照として、３種の糖脂質
をＨＰＴＬＣで展開した後、オルシノール発色させ、Ｈ
ＰＴＬＣ上での移動度を測定した。
０に記載され、後に改良された（カンナギ（Ｋａｎｎａ
ｇｉ 、Ｒ，）他、ジャーナル・オブ・バイオロジカル
・ケミストリー（Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、）、２５７
、１４８６５−８７４．１９８２）ように、ベーカ（Ｂ
ａｋｅ ｒ）ＨＰＴＬＣプレート（ベーカー（Ｂａｋｅ
ｒ、Ｐｈｉｌｌｉｐｓｂｕｒｇ、ＮＪ）製）および！２
５１プロティンＡを用いて行った。即ち実施例１，２で
得られたヒトＯ型光血球由来中性糖脂質混合物及び式（
１）、（２）で表さ゛れる糖脂質誘導体をＨＰＴＬＣプ
レートにスポットし、展開した後、本発明のモノクロー
ナル抗体を反応させ、未反応の抗体を除去した後、免疫
反応生成物を検出した。また対照として、３種の糖脂質
をＨＰＴＬＣで展開した後、オルシノール発色させ、Ｈ
ＰＴＬＣ上での移動度を測定した。
（実施例５ ＴＬＣ免疫染色及び固相酵素免疫検定に
より確認されたモノクローナル 抗体の再興性） 得られたハイブリドーマ、Ｆ１ａ−５０、Ｆ１ａ−７５
およびＦ１ａ−８７により生成されたモノクローナル抗
体の再興性はＴＬＣ免疫染色法により確認された。結果
を第１〜４図に示す。第１図は対照として各糖脂質の移
動度を示している。
より確認されたモノクローナル 抗体の再興性） 得られたハイブリドーマ、Ｆ１ａ−５０、Ｆ１ａ−７５
およびＦ１ａ−８７により生成されたモノクローナル抗
体の再興性はＴＬＣ免疫染色法により確認された。結果
を第１〜４図に示す。第１図は対照として各糖脂質の移
動度を示している。
第２図、第３図および第４図に示すように、３つの抗体
は式（１） ％式％（１） で表される合成糖脂質誘導体（第２図、第３図および第
４図中のレーン２）とよく反応するが、式（２） ％式％（２） で表される非常に類似した構造の立体異性体（第２図、
第３図および第４図中のレーン３）および、０型赤血球
から調製した糖脂質（第２図、第３図および第４図中の
レーン１）とは反応しなかった。
は式（１） ％式％（１） で表される合成糖脂質誘導体（第２図、第３図および第
４図中のレーン２）とよく反応するが、式（２） ％式％（２） で表される非常に類似した構造の立体異性体（第２図、
第３図および第４図中のレーン３）および、０型赤血球
から調製した糖脂質（第２図、第３図および第４図中の
レーン１）とは反応しなかった。
また固相酵素免疫検定の結果、ペルオキシダーゼ結合ヤ
ギ抗マウスＩｇＧを用いた場合、反応は検出されなかっ
た。ペルオキシダーゼ結合ヤギ抗マウスＩｇＭを用いた
場合の結果を示す第５図、第６図および第７図から明ら
かなように、３つのハイブリドーマＦ１α−７５、Ｆ１
ａ−５０およびＦ１ａ−８７により生成されたモノクロ
ーナル抗体のいずれも、式（１）で表される糖脂質に高
い反応性を示したが、式（２）で表される糖脂質には非
常に低い反応性しか示さなかった。
ギ抗マウスＩｇＧを用いた場合、反応は検出されなかっ
た。ペルオキシダーゼ結合ヤギ抗マウスＩｇＭを用いた
場合の結果を示す第５図、第６図および第７図から明ら
かなように、３つのハイブリドーマＦ１α−７５、Ｆ１
ａ−５０およびＦ１ａ−８７により生成されたモノクロ
ーナル抗体のいずれも、式（１）で表される糖脂質に高
い反応性を示したが、式（２）で表される糖脂質には非
常に低い反応性しか示さなかった。
以上のことから、本発明のモノクローナル抗体は、式（
１） ％式％（） という構造のうち、Ｇａ１ＮＡｃαという構造を特異的
に認識する抗体であることが分かる。
１） ％式％（） という構造のうち、Ｇａ１ＮＡｃαという構造を特異的
に認識する抗体であることが分かる。
第１図は、オルシノール発色による糖脂質のＴＬＣ上の
移動度を示す図、第２図、第３図および第４図は、ＴＬ
Ｃ染色により確認されたＦ１ａ−７５、Ｆ１ａ−５０お
よびＦ１α＝８７由来モノクローナル抗体の特異性を示
す図、第５図、第６図および第７図は、固相酵素免疫検
定により確認されたＦ１ａ−７５、Ｆ１ａ−５０および
Ｆ１ａ−８７由来モノクロ一ナル抗体の特異性を示す図
である。
移動度を示す図、第２図、第３図および第４図は、ＴＬ
Ｃ染色により確認されたＦ１ａ−７５、Ｆ１ａ−５０お
よびＦ１α＝８７由来モノクローナル抗体の特異性を示
す図、第５図、第６図および第７図は、固相酵素免疫検
定により確認されたＦ１ａ−７５、Ｆ１ａ−５０および
Ｆ１ａ−８７由来モノクロ一ナル抗体の特異性を示す図
である。
Claims (2)
- （１）式（１） 【遺伝子配列があります。】（１） で表わされる糖脂質誘導体を認識するモノクローナル抗
体。 - （２）動物のリンパ球と動物の骨髄腫細胞系との融合に
より生成され、特許請求の範囲第１項記載のモノクロー
ナル抗体を産生するハイブリドーマ。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP02080856A JP3123056B2 (ja) | 1990-03-30 | 1990-03-30 | 合成糖脂質特異性モノクローナル抗体 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP02080856A JP3123056B2 (ja) | 1990-03-30 | 1990-03-30 | 合成糖脂質特異性モノクローナル抗体 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH03280894A true JPH03280894A (ja) | 1991-12-11 |
| JP3123056B2 JP3123056B2 (ja) | 2001-01-09 |
Family
ID=13729987
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP02080856A Expired - Fee Related JP3123056B2 (ja) | 1990-03-30 | 1990-03-30 | 合成糖脂質特異性モノクローナル抗体 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3123056B2 (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5561050A (en) * | 1992-12-09 | 1996-10-01 | Tosoh Corporation | Methods for diagnosis of colon, stomach and pancreatic cancer using antibodies specific for a mucin-type carbohydrate chain |
| JP2006055141A (ja) * | 2004-08-24 | 2006-03-02 | Tokai Univ | 糖鎖構造に特異的な抗体の同定方法 |
-
1990
- 1990-03-30 JP JP02080856A patent/JP3123056B2/ja not_active Expired - Fee Related
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5561050A (en) * | 1992-12-09 | 1996-10-01 | Tosoh Corporation | Methods for diagnosis of colon, stomach and pancreatic cancer using antibodies specific for a mucin-type carbohydrate chain |
| JP2006055141A (ja) * | 2004-08-24 | 2006-03-02 | Tokai Univ | 糖鎖構造に特異的な抗体の同定方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP3123056B2 (ja) | 2001-01-09 |
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