JPH0376918B2 - - Google Patents
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- JPH0376918B2 JPH0376918B2 JP968883A JP968883A JPH0376918B2 JP H0376918 B2 JPH0376918 B2 JP H0376918B2 JP 968883 A JP968883 A JP 968883A JP 968883 A JP968883 A JP 968883A JP H0376918 B2 JPH0376918 B2 JP H0376918B2
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Landscapes
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、アルカリプロテアーゼ酵素の活性測
定法に関する。更に詳しくは、自動測定分析を可
能とさせるアルカリプロテアーゼ酵素の活性測定
法に関する。
定法に関する。更に詳しくは、自動測定分析を可
能とさせるアルカリプロテアーゼ酵素の活性測定
法に関する。
アルカリプロテアーゼ酵素は、加水分解酵素の
一種として、たん白糊の糊抜き、絹の精練、味噌
の醸造、食肉の軟化、肉エキスの製造、フイツシ
ユソリブルの製造、肝油の抽出率向上、消化剤、
壊死組織融解剤、軟膏、薬用クリーム、ローシヨ
ン、シヤンプー、浴用剤、歯磨、口腔清浄剤、ド
ライクリーニング、ランドリー洗濯用洗剤、食器
洗剤、皮革脱灰剤、皮革脱毛剤、写真フイルムの
ゼラチン除去、プラステイシの製造などの多くの
用途に用いられている。
一種として、たん白糊の糊抜き、絹の精練、味噌
の醸造、食肉の軟化、肉エキスの製造、フイツシ
ユソリブルの製造、肝油の抽出率向上、消化剤、
壊死組織融解剤、軟膏、薬用クリーム、ローシヨ
ン、シヤンプー、浴用剤、歯磨、口腔清浄剤、ド
ライクリーニング、ランドリー洗濯用洗剤、食器
洗剤、皮革脱灰剤、皮革脱毛剤、写真フイルムの
ゼラチン除去、プラステイシの製造などの多くの
用途に用いられている。
また、アルカリプロテアーゼ酵素を分散させた
重合体ドープ液を酵素架橋剤含有ゲル化浴中に導
き、重合体の膜状物へのゲル化および架橋を一工
程で行わしめて酵素固定膜とし（特願昭57−
163345号参照）、得られた酵素固定膜は、チーズ
製造時などに使用される限外ロ過膜のたん白質に
よる目詰りの改善などの目的に有効に使用するこ
とができる。
重合体ドープ液を酵素架橋剤含有ゲル化浴中に導
き、重合体の膜状物へのゲル化および架橋を一工
程で行わしめて酵素固定膜とし（特願昭57−
163345号参照）、得られた酵素固定膜は、チーズ
製造時などに使用される限外ロ過膜のたん白質に
よる目詰りの改善などの目的に有効に使用するこ
とができる。
このような各種用途に用いられるアルカリプロ
テアーゼ酵素の活性は、従来から次のようにして
その測定が行われていた。
テアーゼ酵素の活性は、従来から次のようにして
その測定が行われていた。
(1) たん白質からの非たん白性分解産物の生産量
を定量する方法 これの代表的な方法であるフオリン法（アン
ソン−萩原氏変法）の場合、アルカリプロテア
ーゼ酵素の基質（反応物）としてたん白質であ
るカゼインを用いるが、その他に緩衝液、たん
白質沈澱剤、発色試薬などとして12種類の試薬
を準備する必要がある。また、使用器具として
は、試験管、ロート、恒温水槽、丸底フラス
コ、還流冷却器、グラスフイルター、ホールピ
ペツト、ロ紙、紫外線および可視光吸光光度
計、ビーカーなど10種類程度の器具を必要とす
る。更に、測定操作も８工程に分れ、準備時間
を除いた測定時間だけでも約1.5時間を必要と
する。
を定量する方法 これの代表的な方法であるフオリン法（アン
ソン−萩原氏変法）の場合、アルカリプロテア
ーゼ酵素の基質（反応物）としてたん白質であ
るカゼインを用いるが、その他に緩衝液、たん
白質沈澱剤、発色試薬などとして12種類の試薬
を準備する必要がある。また、使用器具として
は、試験管、ロート、恒温水槽、丸底フラス
コ、還流冷却器、グラスフイルター、ホールピ
ペツト、ロ紙、紫外線および可視光吸光光度
計、ビーカーなど10種類程度の器具を必要とす
る。更に、測定操作も８工程に分れ、準備時間
を除いた測定時間だけでも約1.5時間を必要と
する。
(2) ペプチド結合の開裂の結果増加する遊離アミ
ノ基やカルボキシル基を定量する方法 この方法の場合にも、上記(1)の場合と同等の
器具や時間を必要とする。
ノ基やカルボキシル基を定量する方法 この方法の場合にも、上記(1)の場合と同等の
器具や時間を必要とする。
このように、従来法はいずれも煩雑で到底自動
測定分析などに適用し得ないが、本発明に係るア
ルカリプロテアーゼ酵素の活性測定法によれば、
ヘモグロビンにアルカリプロテアーゼ酵素を作用
させ、波長390〜410nｍにおける単位時間当りの
吸光度の低下を測定することにより、アルカリプ
ロテアーゼ活性を測定し得るので、自動測定分析
を可能とさせる。
測定分析などに適用し得ないが、本発明に係るア
ルカリプロテアーゼ酵素の活性測定法によれば、
ヘモグロビンにアルカリプロテアーゼ酵素を作用
させ、波長390〜410nｍにおける単位時間当りの
吸光度の低下を測定することにより、アルカリプ
ロテアーゼ活性を測定し得るので、自動測定分析
を可能とさせる。
本発明の活性測定法によれば、ヘモグロビンに
アルカリプロテアーゼ酵素を作用させることによ
り、ヘモグロビンの構造が破壊されるので、その
破壊速度をヘモグロビンの特有吸収である404n
ｍの波長でヘモグロビン残存物について測定する
ことにより、アルカリプロテアーゼ酵素の活性を
測定せんとするものである。
アルカリプロテアーゼ酵素を作用させることによ
り、ヘモグロビンの構造が破壊されるので、その
破壊速度をヘモグロビンの特有吸収である404n
ｍの波長でヘモグロビン残存物について測定する
ことにより、アルカリプロテアーゼ酵素の活性を
測定せんとするものである。
従つて、この活性測定法によれば、紫外線およ
び可視光吸光光度計のセル中で、ヘモグロビンと
アルカリプロテアーゼ酵素を緩衝液中で接触させ
るだけで足り、それ以外に殆んど試薬や装置を必
要とはせず、しかも短時間で測定が可能なので、
自動測定分析をも可能とさせる。
び可視光吸光光度計のセル中で、ヘモグロビンと
アルカリプロテアーゼ酵素を緩衝液中で接触させ
るだけで足り、それ以外に殆んど試薬や装置を必
要とはせず、しかも短時間で測定が可能なので、
自動測定分析をも可能とさせる。
ヘモグロビンへのアルカリプロテアーゼ酵素の
作用は、中性付近のPH、約20〜35℃の温度などの
一般的条件下で行われるが、活性および吸光度低
下係数などは特定の作用条件に対して特定の値と
して与えられる。
作用は、中性付近のPH、約20〜35℃の温度などの
一般的条件下で行われるが、活性および吸光度低
下係数などは特定の作用条件に対して特定の値と
して与えられる。
前述の如く、ヘモグロビンは404nｍの波長を
ピークとする特有の吸収を示すが、これにアルカ
リプロテアーゼ酵素を作用させると、経時的に
404nｍをピークとする特有吸収の吸光度低下が
みられるが、このとき390〜410nｍの波長の範囲
内では時間に比例して吸光度の低下がみられ、そ
れ以外の波長では比例関係とはならない。従つ
て、波長390〜410nｍの範囲は、比例関係が成立
するばかりではなく、波長によつて異なる吸光度
低下係数もこの範囲内では大きいので計測上測定
がし易く、この点からもこの範囲内の波長、特に
404nｍの波長が測定に用いられる。
ピークとする特有の吸収を示すが、これにアルカ
リプロテアーゼ酵素を作用させると、経時的に
404nｍをピークとする特有吸収の吸光度低下が
みられるが、このとき390〜410nｍの波長の範囲
内では時間に比例して吸光度の低下がみられ、そ
れ以外の波長では比例関係とはならない。従つ
て、波長390〜410nｍの範囲は、比例関係が成立
するばかりではなく、波長によつて異なる吸光度
低下係数もこの範囲内では大きいので計測上測定
がし易く、この点からもこの範囲内の波長、特に
404nｍの波長が測定に用いられる。
次に、実施例について本発明を説明する。
実施例
0.001M酢酸カルシウム、0.02M酢酸ナトリウ
ムおよび0.1M塩化ナトリウムよりなる酢酸緩衝
液（PH7.5）に、１mg／mlの濃度でアルカリプロ
テアーゼ酵素（長瀬産業製品、起源枯草菌）を溶
解させ、アルカリプロテアーゼ活性測定試薬を調
製した。
ムおよび0.1M塩化ナトリウムよりなる酢酸緩衝
液（PH7.5）に、１mg／mlの濃度でアルカリプロ
テアーゼ酵素（長瀬産業製品、起源枯草菌）を溶
解させ、アルカリプロテアーゼ活性測定試薬を調
製した。
このアルカリプロテアーゼ活性測定試薬2.5ml
を紫外線および可視光吸光度計のセルに入れ、次
いで上記酢酸緩衝液で20mg／mlの濃度に調製した
ヘモグロビン（シグマ社製品、起源牛血清）の溶
液2.5mlをセル中に加える。
を紫外線および可視光吸光度計のセルに入れ、次
いで上記酢酸緩衝液で20mg／mlの濃度に調製した
ヘモグロビン（シグマ社製品、起源牛血清）の溶
液2.5mlをセル中に加える。
20℃の状態で混合した時点を反応開始温度とし
て、波長404nｍにおける吸光度の変化を、0.5mg
酵素／ml緩衝液を対照液として経時的に測定し
た。測定結果は、第１図のグラフに示される如
く、毎分当り0.00053の直線的な吸光度低下を示
している。
て、波長404nｍにおける吸光度の変化を、0.5mg
酵素／ml緩衝液を対照液として経時的に測定し
た。測定結果は、第１図のグラフに示される如
く、毎分当り0.00053の直線的な吸光度低下を示
している。
参考例
アルカリプロテアーゼ酵素の一般的な活性測定
法であるアンソン−萩原氏変法によつて、実施例
で用いられたアルカリプロテアーゼ酵素の活性測
定を行なつた。
法であるアンソン−萩原氏変法によつて、実施例
で用いられたアルカリプロテアーゼ酵素の活性測
定を行なつた。
即ち、実施例で用いられた酢酸緩衝液を用い、
アルカリプロテアーゼ酵素0.3mgを、基質として
のミルクカゼイン（ハマースタイン社製品）30mg
に対し30℃、10分間の条件下で作用させたとこ
ろ、アルカリプロテアーゼ酵素１ｇに対して、１
分間で0.02ｇのアミノ酸チロシンが生成した。PH
7.5、30℃で１分間に1μｍolのチロシンを生成せ
しめるアルカリプロテアーゼ酵素の量を1Uとす
ると、上記チロシン生成量は、アルカリプロテア
ーゼ酵素１ｇ当りの活性が118Uであることを示
している。
アルカリプロテアーゼ酵素0.3mgを、基質として
のミルクカゼイン（ハマースタイン社製品）30mg
に対し30℃、10分間の条件下で作用させたとこ
ろ、アルカリプロテアーゼ酵素１ｇに対して、１
分間で0.02ｇのアミノ酸チロシンが生成した。PH
7.5、30℃で１分間に1μｍolのチロシンを生成せ
しめるアルカリプロテアーゼ酵素の量を1Uとす
ると、上記チロシン生成量は、アルカリプロテア
ーゼ酵素１ｇ当りの活性が118Uであることを示
している。
即ち、上記作用条件下でミルクサゼインにアル
カリプロテアーゼを作用させると、その吸光度は
0.9となり、第２図に氏得されるチロシン検量線
から、この吸光度に対応する生成チロシン量は12
８／１１×10-6（ｇ）となる。これを、測定上の希釈
倍率より算出される数11/2を乗じ、単位時間
（分）当りのモル数（分子量181）に換算すると、 128／11×10-6×11／２×１／10＝6.4×10-6ｇ／
min ＝6.4×10-6／181mol／min ＝0.0354μmol／min これを使用した酵素（ｇ）に換算すると、次のよ
うになる。
カリプロテアーゼを作用させると、その吸光度は
0.9となり、第２図に氏得されるチロシン検量線
から、この吸光度に対応する生成チロシン量は12
８／１１×10-6（ｇ）となる。これを、測定上の希釈
倍率より算出される数11/2を乗じ、単位時間
（分）当りのモル数（分子量181）に換算すると、 128／11×10-6×11／２×１／10＝6.4×10-6ｇ／
min ＝6.4×10-6／181mol／min ＝0.0354μmol／min これを使用した酵素（ｇ）に換算すると、次のよ
うになる。
0.0354／0.0003＝118μmol／min・ｇ＝118U／ｇ
以上実施例および参考例の結果から、実施例で
の毎分当りの吸光度低下0.00053は、アンソン−
萩原氏変法で測定したアルカリプロテアーゼ酵素
１ｇ当り118Uの活性に相当することが分る。そ
して、このような活性値を、各測定試料毎に求め
ておけば、後は吸光度の低下を測定するのみで、
容易に活性を算出することができる。
の毎分当りの吸光度低下0.00053は、アンソン−
萩原氏変法で測定したアルカリプロテアーゼ酵素
１ｇ当り118Uの活性に相当することが分る。そ
して、このような活性値を、各測定試料毎に求め
ておけば、後は吸光度の低下を測定するのみで、
容易に活性を算出することができる。
第１図は、本発明に係るアルカリプロテアーゼ
酵素の活性測定法を経時的な吸光度変化として示
したグラフである。また、第２図は、参考例のア
ンソン−萩原氏変法によるチロシン検量線を示し
たグラフであり、チロシン量と波長660nｍにお
ける吸光度との関係を示している。
酵素の活性測定法を経時的な吸光度変化として示
したグラフである。また、第２図は、参考例のア
ンソン−萩原氏変法によるチロシン検量線を示し
たグラフであり、チロシン量と波長660nｍにお
ける吸光度との関係を示している。
Claims (1)
- １ ヘモグロビンにアルカリプロテアーゼ酵素を
作用させ、波長390〜410nｍにおける単位時間当
りの吸光度の低下を測定することにより、アルカ
リプロテアーゼ活性を測定することを特徴とする
アルカリプロテアーゼ酵素の活性測定法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP968883A JPS59135899A (ja) | 1983-01-24 | 1983-01-24 | アルカリプロテア−ゼ酵素の活性測定法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP968883A JPS59135899A (ja) | 1983-01-24 | 1983-01-24 | アルカリプロテア−ゼ酵素の活性測定法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS59135899A JPS59135899A (ja) | 1984-08-04 |
| JPH0376918B2 true JPH0376918B2 (ja) | 1991-12-06 |
Family
ID=11727151
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP968883A Granted JPS59135899A (ja) | 1983-01-24 | 1983-01-24 | アルカリプロテア−ゼ酵素の活性測定法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS59135899A (ja) |
-
1983
- 1983-01-24 JP JP968883A patent/JPS59135899A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS59135899A (ja) | 1984-08-04 |
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