JPH04297500A - 着色劣化性の小さいペプチド及びその製造方法 - Google Patents
着色劣化性の小さいペプチド及びその製造方法Info
- Publication number
- JPH04297500A JPH04297500A JP3121961A JP12196191A JPH04297500A JP H04297500 A JPH04297500 A JP H04297500A JP 3121961 A JP3121961 A JP 3121961A JP 12196191 A JP12196191 A JP 12196191A JP H04297500 A JPH04297500 A JP H04297500A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- protein
- peptide
- vegetable protein
- low color
- endoprotease
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Non-Alcoholic Beverages (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、飲料、化粧品などの分
野への応用に適した着色劣化性の小さいペプチドの製法
に関する。
野への応用に適した着色劣化性の小さいペプチドの製法
に関する。
【０００２】
【従来の技術】■ 発明の背景
蛋白質を加水分解することにより得られるペプチド、殊
にオリゴペプチドは、消化管よりの吸収が良好であると
共に、保湿性を有するので、近来経口又は経管投与用栄
養剤、スポーツ用飲料及び肥満改善用ダイエット、化粧
品基材等として需要が増えている。
にオリゴペプチドは、消化管よりの吸収が良好であると
共に、保湿性を有するので、近来経口又は経管投与用栄
養剤、スポーツ用飲料及び肥満改善用ダイエット、化粧
品基材等として需要が増えている。
【０００３】■ 従来技術の問題点
しかし市販のペプチド、殊に植物蛋白性のペプチドは、
水系下で高温短時間加熱するか又は低温下でも長時間放
置すると、褐色にして着色して色調が悪化する。この着
色変化の原因は、原料蛋白質中に夾雑する又は加水分解
によりそれから遊離した糖と、加水分解産物であるアミ
ノ酸とが起こすアミノカルボニル反応によるものと推定
されるが、この観点からペプチドの着色性改良を試みた
報告はない。
水系下で高温短時間加熱するか又は低温下でも長時間放
置すると、褐色にして着色して色調が悪化する。この着
色変化の原因は、原料蛋白質中に夾雑する又は加水分解
によりそれから遊離した糖と、加水分解産物であるアミ
ノ酸とが起こすアミノカルボニル反応によるものと推定
されるが、この観点からペプチドの着色性改良を試みた
報告はない。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】以上の実情に鑑み、本
発明は、着色劣化の少ないペプチド及びその製造法を提
供するのを目的とする。
発明は、着色劣化の少ないペプチド及びその製造法を提
供するのを目的とする。
【０００５】
【課題を解決するための手段】■ 概念本発明者は着
色の少ない植物蛋白性ペプチドを得るべく研究した結果
、該ペプチド中の糖含量を１％以下とすること、及び同
じく遊離アミノ酸の含量を２％以下とすることにより褐
変反応を抑制しうることを見出し、進んでその工業的な
製造手段を検討した結果、本発明に到達した。
色の少ない植物蛋白性ペプチドを得るべく研究した結果
、該ペプチド中の糖含量を１％以下とすること、及び同
じく遊離アミノ酸の含量を２％以下とすることにより褐
変反応を抑制しうることを見出し、進んでその工業的な
製造手段を検討した結果、本発明に到達した。
【０００６】■ 概要
以上の課題を解決するため、本発明は、■遊離糖の含量
が１％以下、遊離アミノ酸の含量が２％以下である着色
劣化性の小さい植物蛋白性ペプチド及び■等電点付近で
洗浄した植物性蛋白質をエンドプロテアーゼを用いて加
水分解することを特徴とする着色劣化性の小さいペプチ
ドの製造方法を要旨とする。以下、発明を構成する諸要
素等につき項分けして説明する。
が１％以下、遊離アミノ酸の含量が２％以下である着色
劣化性の小さい植物蛋白性ペプチド及び■等電点付近で
洗浄した植物性蛋白質をエンドプロテアーゼを用いて加
水分解することを特徴とする着色劣化性の小さいペプチ
ドの製造方法を要旨とする。以下、発明を構成する諸要
素等につき項分けして説明する。
【０００７】■ 蛋白質
本発明ペプチド原料となる蛋白質としては、動物、植物
及び微生物起源の全ゆる蛋白質を包含するが、少なくと
も食餌療法用や健康食品用としては、アミノ酸バランス
の取れた良質の蛋白質が好ましい。大豆蛋白、落花生蛋
白などの植物種子蛋白は、メチオニンの含量がやや少な
い点を除けば、カゼイン、ラクトアルブミン、オボアル
ブミン等に劣らない良質の蛋白質である。
及び微生物起源の全ゆる蛋白質を包含するが、少なくと
も食餌療法用や健康食品用としては、アミノ酸バランス
の取れた良質の蛋白質が好ましい。大豆蛋白、落花生蛋
白などの植物種子蛋白は、メチオニンの含量がやや少な
い点を除けば、カゼイン、ラクトアルブミン、オボアル
ブミン等に劣らない良質の蛋白質である。
【０００８】■ ペプチド
本発明でいうペプチドは、平均鎖長２〜１０、好ましく
は３〜６程度の単位アミノ酸のペプチド結合−ＣＯ−Ｎ
Ｈ− から構成された類白色の水溶性粉末である。この
ものは、原料蛋白をエンドプロテアーゼ（エンドペプチ
ダーゼ）液にて処理後、不溶性の画分及び水を除去する
ことにより製造される。酵素処理に先立ち、蛋白質を等
電点付近で水洗し、対アミノ基反応性の糖含量を１％未
満に抑えることが目的達成のための条件である。
は３〜６程度の単位アミノ酸のペプチド結合−ＣＯ−Ｎ
Ｈ− から構成された類白色の水溶性粉末である。この
ものは、原料蛋白をエンドプロテアーゼ（エンドペプチ
ダーゼ）液にて処理後、不溶性の画分及び水を除去する
ことにより製造される。酵素処理に先立ち、蛋白質を等
電点付近で水洗し、対アミノ基反応性の糖含量を１％未
満に抑えることが目的達成のための条件である。
【０００９】■ エンドプロテアーゼ蛋白質又はペプ
チドにおけるペプチド結合を切断する酵素は、慣用的に
エキソプロテアーゼとエンドプロテアーゼとに分類され
るが、本発明では特に後者のエンドプロテアーゼを選択
する。後記実施例に示すように、エキソプロテアーゼを
夾雑する酵素を使用したときは遊離アミノ酸の量が多く
なり、発明の目的とする遊離アミノ酸量１％以下の製品
が得られない。勿論、ゲル濾過などの物理的手段又はア
シル化などの化学的手段によりアミノ酸や低分子ペプチ
ドを分画することも不可能ではないが、経費が高くつき
工業的ではなくなる。
チドにおけるペプチド結合を切断する酵素は、慣用的に
エキソプロテアーゼとエンドプロテアーゼとに分類され
るが、本発明では特に後者のエンドプロテアーゼを選択
する。後記実施例に示すように、エキソプロテアーゼを
夾雑する酵素を使用したときは遊離アミノ酸の量が多く
なり、発明の目的とする遊離アミノ酸量１％以下の製品
が得られない。勿論、ゲル濾過などの物理的手段又はア
シル化などの化学的手段によりアミノ酸や低分子ペプチ
ドを分画することも不可能ではないが、経費が高くつき
工業的ではなくなる。
【００１０】ここにエンドプロテアーゼとしては、例え
ばペプシン、レンニン、トリプシン、キモトリプシン、
カテプシン、パパイン、ブロメラインなどがあるが、工
業的には、種々のカビ類、放線菌類、バシリス、クロス
トリジウム、ストレプトマイセス等の細菌類など産生す
る微生物酵素が好適である。
ばペプシン、レンニン、トリプシン、キモトリプシン、
カテプシン、パパイン、ブロメラインなどがあるが、工
業的には、種々のカビ類、放線菌類、バシリス、クロス
トリジウム、ストレプトマイセス等の細菌類など産生す
る微生物酵素が好適である。
【００１１】
【作用】遊離糖の含量が１％以下、遊離アミノ酸の含量
が２％以下に抑えることにより、加熱時又は長時間放置
時のペプチド水溶液の褐変が顕著に抑制される。これは
、多分褐変反応を起こすのに必要なアミノ酸の閾値がこ
の近辺に存在するであろうことを示唆する。
が２％以下に抑えることにより、加熱時又は長時間放置
時のペプチド水溶液の褐変が顕著に抑制される。これは
、多分褐変反応を起こすのに必要なアミノ酸の閾値がこ
の近辺に存在するであろうことを示唆する。
【００１２】またエンドプロテアーゼは、蛋白質及びそ
の分解により生成したポリペプチドの内部のペプチド係
合を切断するから、エキソプロテアーゼを使用したとき
より遊離アミノ酸の副生が少ない。このため、前段処理
としての水洗処理と組み合わせることにより、褐変化の
起こり難い良質のペプチドを生成する。
の分解により生成したポリペプチドの内部のペプチド係
合を切断するから、エキソプロテアーゼを使用したとき
より遊離アミノ酸の副生が少ない。このため、前段処理
としての水洗処理と組み合わせることにより、褐変化の
起こり難い良質のペプチドを生成する。
【００１３】
【実施例】以下、実施例及び比較例により発明実施の態
様及び効果につき説明するが、例示は単に説明用のもの
で、発明思想の制限又は限定を意味するものではない。
様及び効果につき説明するが、例示は単に説明用のもの
で、発明思想の制限又は限定を意味するものではない。
【００１４】比較例１，２
分離大豆蛋白（出願人会社製《ニューフジプロ−Ｒ（登
録商標）》１００ 重量部（以下同じ）を水９００ 部
に溶かし、これにエンドプロテアーゼを含む蛋白分解酵
素（大和化成株式会社製《プロチン》又はエンドプロテ
アーゼとエキソプロテアーゼとを含有する蛋白分解酵素
（協和マイルス株式会社製《タカミネＦＰＣ》の各単独
２部を加え、５０℃で５時間インキュベートした後、遠
心分離（５０００ ｒ．ｐ．ｍｘ ３０分）して不溶物
を除去した。
録商標）》１００ 重量部（以下同じ）を水９００ 部
に溶かし、これにエンドプロテアーゼを含む蛋白分解酵
素（大和化成株式会社製《プロチン》又はエンドプロテ
アーゼとエキソプロテアーゼとを含有する蛋白分解酵素
（協和マイルス株式会社製《タカミネＦＰＣ》の各単独
２部を加え、５０℃で５時間インキュベートした後、遠
心分離（５０００ ｒ．ｐ．ｍｘ ３０分）して不溶物
を除去した。
【００１５】得られた上清を８０〜８５℃で２０分間加
熱して酵素の失活と殺菌を行った後、凍結乾燥してペプ
チド製品を得た。得られた製品の組成とその水溶液の色
調（調整直後及び加速試験後）を下表１に示す。
熱して酵素の失活と殺菌を行った後、凍結乾燥してペプ
チド製品を得た。得られた製品の組成とその水溶液の色
調（調整直後及び加速試験後）を下表１に示す。
【表１】
【００１６】上表記載の如く、ペプチド中の遊離アミノ
酸含量を低下させることにより、色調の悪化が顕著に抑
制されるが、次記実施例の製品に比べると劣る。
酸含量を低下させることにより、色調の悪化が顕著に抑
制されるが、次記実施例の製品に比べると劣る。
【００１７】実施例１及び比較例３
分離大豆蛋白（前出）１００ 部を水６００ 部に溶か
してｐＨを４．５ に下げ、析出物を遠心分離（５００
０ ｒ．ｐ．ｍ ｘ３０分）して可溶性画分４５０ 部
を除いた。
してｐＨを４．５ に下げ、析出物を遠心分離（５００
０ ｒ．ｐ．ｍ ｘ３０分）して可溶性画分４５０ 部
を除いた。
【００１８】残りの不溶性画分２５０ 部に水７５０
部を加え、更に２０％苛性ソーダでｐＨを７．０ に調
整したもの、及び対照として分離大豆蛋白（前出）１０
０ 部に水９００ 部を加え溶解させたものに対し夫々
《プロチン》（前出）２部を加え、前例と同様に酵素分
解後、遠心分離及び凍結乾燥してペプチドを得た。得ら
れた製品の組成とその水溶液の色調（調整直後及び加速
試験後）を下表２に示す。
部を加え、更に２０％苛性ソーダでｐＨを７．０ に調
整したもの、及び対照として分離大豆蛋白（前出）１０
０ 部に水９００ 部を加え溶解させたものに対し夫々
《プロチン》（前出）２部を加え、前例と同様に酵素分
解後、遠心分離及び凍結乾燥してペプチドを得た。得ら
れた製品の組成とその水溶液の色調（調整直後及び加速
試験後）を下表２に示す。
【００１９】
【表２】
【００２０】上表記載の如く、ペプチド中の遊離糖及び
遊離アミノ酸含量を共に減少させることにより、色調の
悪化が顕著に抑制される。
遊離アミノ酸含量を共に減少させることにより、色調の
悪化が顕著に抑制される。
【００２１】
【発明の効果】以上説明した通り、本発明は、着色劣化
の少ないペプチド及びその製造法を提供できたことによ
り、蛋白質補強飲料や化粧品基材などの着色劣化の懸念
される分野へのペプチドの利用範囲が拡大される。
の少ないペプチド及びその製造法を提供できたことによ
り、蛋白質補強飲料や化粧品基材などの着色劣化の懸念
される分野へのペプチドの利用範囲が拡大される。
Claims (3)
- 【請求項１】 遊離糖の含量が１％以下、遊離アミノ
酸の含量が２％以下である着色劣化性の小さい植物蛋白
性ペプチド。 - 【請求項２】 等電点付近で洗浄した植物性蛋白質を
エンドプロテアーゼを用いて加水分解することを特徴と
する着色劣化性の小さいペプチドの製造方法。 - 【請求項３】 蛋白質が大豆蛋白質である請求項２の
製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3121961A JPH04297500A (ja) | 1991-03-26 | 1991-03-26 | 着色劣化性の小さいペプチド及びその製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3121961A JPH04297500A (ja) | 1991-03-26 | 1991-03-26 | 着色劣化性の小さいペプチド及びその製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH04297500A true JPH04297500A (ja) | 1992-10-21 |
Family
ID=14824187
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3121961A Pending JPH04297500A (ja) | 1991-03-26 | 1991-03-26 | 着色劣化性の小さいペプチド及びその製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH04297500A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2011045342A (ja) * | 2009-08-28 | 2011-03-10 | Cosmo Shokuhin Kk | ポテトペプチド混合物の製造方法 |
| JP2020058332A (ja) * | 2018-10-13 | 2020-04-16 | 伸亮 矢倉 | タンパク濃縮物合成ペースト類製造方法 |
-
1991
- 1991-03-26 JP JP3121961A patent/JPH04297500A/ja active Pending
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2011045342A (ja) * | 2009-08-28 | 2011-03-10 | Cosmo Shokuhin Kk | ポテトペプチド混合物の製造方法 |
| JP2020058332A (ja) * | 2018-10-13 | 2020-04-16 | 伸亮 矢倉 | タンパク濃縮物合成ペースト類製造方法 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Fernández-Lucas et al. | New trends for a classical enzyme: Papain, a biotechnological success story in the food industry | |
| US6395508B1 (en) | Peptide mixture and products thereof | |
| JP3153237B2 (ja) | タンパク質加水分解物 | |
| JP4491698B2 (ja) | 大豆蛋白加水分解物の製造方法 | |
| Grzonka et al. | Cysteine proteases | |
| Mullally et al. | Proteolytic and peptidolytic activities in commercial pancreatic protease preparations and their relationship to some whey protein hydrolyzate characteristics | |
| Walsh et al. | Modification of the nitrogen solubility properties of soy protein isolate following proteolysis and transglutaminase cross-linking | |
| US8222372B2 (en) | Whey protein hydrolysate | |
| KR20040026683A (ko) | 우유 단백질의 가수분해 방법 | |
| JPS58158136A (ja) | 酵素加水分解蛋白質物質の製造方法 | |
| US20110165305A1 (en) | Method for preparing a protein hydrolysate | |
| JPH025830A (ja) | 蛋白質の酵素加水分解 | |
| JPH08322471A (ja) | 食用加水分解物製品を得る方法 | |
| JP3961956B2 (ja) | 乳蛋白質の脱アミド化方法及び乳蛋白質の変性方法 | |
| Cheison et al. | Comparison of a modified spectrophotometric and the pH-stat methods for determination of the degree of hydrolysis of whey proteins hydrolysed in a tangential-flow filter membrane reactor | |
| US6589574B2 (en) | Process for preparation of protein-hydrolysate from milk protein | |
| JP2958801B2 (ja) | 脱苦味された機能性ペプチドの製造法 | |
| JP3398490B2 (ja) | ホエータンパク質ペプチド組成物及びその製造法 | |
| CN102014656B (zh) | 脱脂豆乳肽的制备方法 | |
| NZ203348A (en) | Enzymatic hydrolysis of protein | |
| EP0355399B1 (en) | Selective enzymatic degradation of beta-lactoglobulin contained in cow's milk-serum protein | |
| JP2932130B2 (ja) | 蛋白調味液の製法 | |
| JP2736829B2 (ja) | 不快味のない蛋白質加水分解物の製造法 | |
| JPH05209000A (ja) | 低アレルゲン化ペプチド組成物 | |
| JP3222638B2 (ja) | オリゴペプチド混合物及びその製造法 |