JPH0446143A - 同位体多重標識アミノ酸の合成法 - Google Patents
同位体多重標識アミノ酸の合成法Info
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- JPH0446143A JPH0446143A JP2150033A JP15003390A JPH0446143A JP H0446143 A JPH0446143 A JP H0446143A JP 2150033 A JP2150033 A JP 2150033A JP 15003390 A JP15003390 A JP 15003390A JP H0446143 A JPH0446143 A JP H0446143A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は同位体で多重に標識されたアミノ酸の合成法に
関する。
関する。
タンパク質は多数のアミノ酸が結合した、生体内で重要
な機能をもつ巨大分子である。その研究法として、溶液
での核磁気共鳴（ＮＭＲ）スペクトルを測定し、各々の
シグナルをタンパク質を構成するアミノ酸と対応づける
ことにより、構造解析を行なう手法が知られている。Ｎ
ＭＲスペクトルは、プロトン、炭素１３（１３Ｃ）、窒
素１５（１５Ｎ）等の原子核を測定対象とする。このう
ち、プロトンはピークの重なりが大きく、タンパク質等
の複雑な分子への適用は困難であることが多い。
な機能をもつ巨大分子である。その研究法として、溶液
での核磁気共鳴（ＮＭＲ）スペクトルを測定し、各々の
シグナルをタンパク質を構成するアミノ酸と対応づける
ことにより、構造解析を行なう手法が知られている。Ｎ
ＭＲスペクトルは、プロトン、炭素１３（１３Ｃ）、窒
素１５（１５Ｎ）等の原子核を測定対象とする。このう
ち、プロトンはピークの重なりが大きく、タンパク質等
の複雑な分子への適用は困難であることが多い。
また１３Ｃ，１５Ｎは、同位体の天然依存比が、それぞ
れ約１．１％、約０．４％と小さいため、天然依存比の
ままでは充分なシグナル強度が得られないことが多い。
れ約１．１％、約０．４％と小さいため、天然依存比の
ままでは充分なシグナル強度が得られないことが多い。
このため、人工的に１３Ｃ，１５Ｎを濃縮したアミノ酸
を合成し、これを標識化合物として用いてシグナル強度
を大きくする方法が行なわれている。このようなＩ！識
化合物の合成法は種々の例が知られているが１例えばジ
ャーナル オブバイオロジカルケミストリー １６２巻
（１９４６）年第２９７頁から第３０７頁（Ｊ、Ｂｉｏ
ｌ、Ｃｈｅｍ、、 １６２（３９４６）、ｐｐ２９７−
３０７）には、１３Ｃ，”’Ｎで二重標識されたグリシ
ン（” ５Ｎ Ｈ２１” ＣＯＯＨ〕の合成法が記載さ
れている。これは第２式に示したように、フタルイミド
［”Ｎ〕をホルムアルデヒド、塩化チオニル、シアン化
ナトリウム（１３Ｃ］と順に反応させる方法である。
を合成し、これを標識化合物として用いてシグナル強度
を大きくする方法が行なわれている。このようなＩ！識
化合物の合成法は種々の例が知られているが１例えばジ
ャーナル オブバイオロジカルケミストリー １６２巻
（１９４６）年第２９７頁から第３０７頁（Ｊ、Ｂｉｏ
ｌ、Ｃｈｅｍ、、 １６２（３９４６）、ｐｐ２９７−
３０７）には、１３Ｃ，”’Ｎで二重標識されたグリシ
ン（” ５Ｎ Ｈ２１” ＣＯＯＨ〕の合成法が記載さ
れている。これは第２式に示したように、フタルイミド
［”Ｎ〕をホルムアルデヒド、塩化チオニル、シアン化
ナトリウム（１３Ｃ］と順に反応させる方法である。
上記従来技術では、目的の二重標識されたアミノ酸を得
るまでに多段階の反応を必要とし、さらに各段階ごとに
中間体を精製単離する必要があるこのため１反応途中で
の損失が大きく、目的とするアミノ酸の収率が低下し、
高価な同位体濃縮原料が有効に使われないという問題が
あった。
るまでに多段階の反応を必要とし、さらに各段階ごとに
中間体を精製単離する必要があるこのため１反応途中で
の損失が大きく、目的とするアミノ酸の収率が低下し、
高価な同位体濃縮原料が有効に使われないという問題が
あった。
本発明は、１ｆＩＮ及び１３Ｃで二重標識したアミノ酸
を一段階で簡便に合成する方法を提供することを目的と
し、これにより、同位体濃縮原料の損失を小さくするこ
とを目的とする。
を一段階で簡便に合成する方法を提供することを目的と
し、これにより、同位体濃縮原料の損失を小さくするこ
とを目的とする。
上記目的を達成するために、以下に記した手段を用いた
。
。
全体の合成系路は第１式に示した。これはシュドレッカ
ー合成として知られるアミノ酸合成法を応用したもので
ある。アミノ酸の前駆体として、ホルムアルデヒド、ア
セトアルデヒド及びその他の各種アルデヒドＲ−ＣＨＯ
（ＲはＨ，ＣＨａ 。
ー合成として知られるアミノ酸合成法を応用したもので
ある。アミノ酸の前駆体として、ホルムアルデヒド、ア
セトアルデヒド及びその他の各種アルデヒドＲ−ＣＨＯ
（ＲはＨ，ＣＨａ 。
Ｃ２Ｈ５等のアルキル基、フェニル基、及びアミノ基、
カルボキシル基、水酸基等で置換されたアルキル基誘導
体又はフェニル基誘導体）を用いる。
カルボキシル基、水酸基等で置換されたアルキル基誘導
体又はフェニル基誘導体）を用いる。
１５Ｎの原料として、ＩＩ）Ｎを濃縮した塩化アンモニ
ウム［１５Ｎ］（”ＮＨ４ＣＰ）を用イル。１３ｃの原
料として１３Ｃを濃縮したシアン化アルカリ（１３（：
）（Ｍ！”ＣＮ、Ｍはカリウム、ナトリウム等のアルカ
リ金属）を用いる。上記のアルデヒドＲ−Ｃ）１０と”
５Ｎ Ｈ４Ｃβ の混合物にＭ１８ＣＮを加えること
により、各種のアミノニトリル［１５Ｎ Ｈ２，１３Ｃ
Ｎ ］（Ｒ−ＣＨ（１３Ｎ ８２）”ＣＮ ）が生成す
る。これを塩酸又は硫酸で加水分解することにより、目
的とする各種の二重ｓＷｔされたアミノ酸（１５ＮＨ２
゜１３ＣＯＯＨ）を得ることができる。得られたアミノ
酸は種々の既知の方法で精製する。
ウム［１５Ｎ］（”ＮＨ４ＣＰ）を用イル。１３ｃの原
料として１３Ｃを濃縮したシアン化アルカリ（１３（：
）（Ｍ！”ＣＮ、Ｍはカリウム、ナトリウム等のアルカ
リ金属）を用いる。上記のアルデヒドＲ−Ｃ）１０と”
５Ｎ Ｈ４Ｃβ の混合物にＭ１８ＣＮを加えること
により、各種のアミノニトリル［１５Ｎ Ｈ２，１３Ｃ
Ｎ ］（Ｒ−ＣＨ（１３Ｎ ８２）”ＣＮ ）が生成す
る。これを塩酸又は硫酸で加水分解することにより、目
的とする各種の二重ｓＷｔされたアミノ酸（１５ＮＨ２
゜１３ＣＯＯＨ）を得ることができる。得られたアミノ
酸は種々の既知の方法で精製する。
同位体濃縮原料として、塩化アンモニウム、シアン化ア
ルカリは、それぞれ濃縮率が１５Ｎ≧９９％ｌ １３Ｃ
≧９９％であることが理想的であるが、より低い濃縮率
の原料でもかまわない。濃縮率１０％程度でもＮＭＲ測
定に役立てることは充分可能である。
ルカリは、それぞれ濃縮率が１５Ｎ≧９９％ｌ １３Ｃ
≧９９％であることが理想的であるが、より低い濃縮率
の原料でもかまわない。濃縮率１０％程度でもＮＭＲ測
定に役立てることは充分可能である。
ここで採用したシュドレッカー合成法はアルデヒドから
アミノ酸を合成する簡便な方法で、中間体の精製・単離
は必要ではない。従って操作手順は少なくなり、中間段
階での試料の損失は少なくすることができる。アミノ酸
の前駆体に用いたアルデヒドは比較的安価な原料で入手
しやすい。同位体の原料であル１５Ｎ Ｈ４ＣＤ や
Ｎ ａ ’ ３ＣＣＮ ｔＫ”ＣＮなとは、同位体濃縮
率の高いものが市販されており、安価で入手しやすい。
アミノ酸を合成する簡便な方法で、中間体の精製・単離
は必要ではない。従って操作手順は少なくなり、中間段
階での試料の損失は少なくすることができる。アミノ酸
の前駆体に用いたアルデヒドは比較的安価な原料で入手
しやすい。同位体の原料であル１５Ｎ Ｈ４ＣＤ や
Ｎ ａ ’ ３ＣＣＮ ｔＫ”ＣＮなとは、同位体濃縮
率の高いものが市販されており、安価で入手しやすい。
（実施例１）
アラニン［” Ｎ Ｈ２、’ ” Ｃ○○Ｈ〕塩酸塩の
合成法を第３図により以下に説明する。
合成法を第３図により以下に説明する。
アセトアルデヒド１３ｇをエーテル１０ｃｃに加入でフ
ラスコ１に入れて氷で冷却する。これに１５ＮＨ４ＣＤ
（”Ｎ２９９％）１８ｇを水５５ｃｃに溶カシテ加える
。次ニＮ ａ ”３ＣＮ （１３Ｃ≧９９％）１５ｇを
水４０ｃｃに溶かし、滴下ロート２がら徐徐に加える。
ラスコ１に入れて氷で冷却する。これに１５ＮＨ４ＣＤ
（”Ｎ２９９％）１８ｇを水５５ｃｃに溶カシテ加える
。次ニＮ ａ ”３ＣＮ （１３Ｃ≧９９％）１５ｇを
水４０ｃｃに溶かし、滴下ロート２がら徐徐に加える。
このとき、混合物の温度は１０’Ｃ以下に保つようにす
る。次に混合物を室温にもどし、４時間以上充分かくは
んを続ける。次にフラスコｌをトラフト内に入れ、シア
ン化水素の発生に注意しながら、濃塩酸６０ｃｃを加え
る。蒸留して固型物が残るまで充分に濃縮する。２％の
塩酸を含むエタノール１０．０ｃｃを加えて固型物を溶
がす。
る。次に混合物を室温にもどし、４時間以上充分かくは
んを続ける。次にフラスコｌをトラフト内に入れ、シア
ン化水素の発生に注意しながら、濃塩酸６０ｃｃを加え
る。蒸留して固型物が残るまで充分に濃縮する。２％の
塩酸を含むエタノール１０．０ｃｃを加えて固型物を溶
がす。
冷却後、エーテル３０ｃｃを加え、沈殿する固体を濾別
する。濾液を蒸留し、減圧下でエタノール。
する。濾液を蒸留し、減圧下でエタノール。
エーテルを充分留去させると、目的とするアラニンＣ”
Ｎ Ｈｚ、”Ｃ００Ｈ）塩酸塩の＠製物を得る。
Ｎ Ｈｚ、”Ｃ００Ｈ）塩酸塩の＠製物を得る。
（実施例２）
実施例１のアセトアルデヒドを他のアルデヒドに変更す
ることにより、各種のアミノ酸（”ＮＨｚ。
ることにより、各種のアミノ酸（”ＮＨｚ。
”Ｃ００Ｈ）を合成することができる。例を下表にまと
める。
める。
また、上表に記載されていないアルデヒドについても、
同様の方法で対応するアミノ酸［１５ＮＨ２゜１３ＣＯ
ＯＨ］を合成することができる。
同様の方法で対応するアミノ酸［１５ＮＨ２゜１３ＣＯ
ＯＨ］を合成することができる。
（実施例３）
ＮＭＲ測定用試料への応用。
実施例１又は２で合成したアミノ酸［”ＮＨ２゜１３Ｃ
○○Ｈ〕を原料として、タンパク質を合成する。この合
成は、通常の化学的方法や生物学的方法によって行なう
ことができる。このとき、通常は一種類のアミノ酸（例
えばアラニン）のみを１５Ｎ Ｈ２，１３ＣＯＯＨで標
識したものを使い、他のアミノ酸には通常の未標識のも
のを用いる。合成したタンパク質を水溶液とし、ＮＭＲ
を測定すると、第４図のように、標識されたアラニンの
１５Ｎ Ｈ２，１３Ｃ００Ｈのみが強く観測される。こ
のシグナルの位置、数を解析することにより、試料とし
たタンパク質中のアラニン残基についての構造情報が得
られる。また、標識したアミノ酸を二種類以上（例えば
グアニンとアラニン）用いてタンパク質を合成し、同様
にＮＭＲを測定することもできる。この場合は、タンパ
ク質中のグアニン残基、アラニン残基についての構造情
報が得られ、更にグアニン残基とアラニン残基の間の相
互的位置情報を得ることもできる。例えば第５図のよう
に、細かく分裂した１５Ｎ、１３Ｃシグナルが得られた
時は、標識したアミノ酸どうしが第６図（ｂ）のように
隣りあっていることを示す。
○○Ｈ〕を原料として、タンパク質を合成する。この合
成は、通常の化学的方法や生物学的方法によって行なう
ことができる。このとき、通常は一種類のアミノ酸（例
えばアラニン）のみを１５Ｎ Ｈ２，１３ＣＯＯＨで標
識したものを使い、他のアミノ酸には通常の未標識のも
のを用いる。合成したタンパク質を水溶液とし、ＮＭＲ
を測定すると、第４図のように、標識されたアラニンの
１５Ｎ Ｈ２，１３Ｃ００Ｈのみが強く観測される。こ
のシグナルの位置、数を解析することにより、試料とし
たタンパク質中のアラニン残基についての構造情報が得
られる。また、標識したアミノ酸を二種類以上（例えば
グアニンとアラニン）用いてタンパク質を合成し、同様
にＮＭＲを測定することもできる。この場合は、タンパ
ク質中のグアニン残基、アラニン残基についての構造情
報が得られ、更にグアニン残基とアラニン残基の間の相
互的位置情報を得ることもできる。例えば第５図のよう
に、細かく分裂した１５Ｎ、１３Ｃシグナルが得られた
時は、標識したアミノ酸どうしが第６図（ｂ）のように
隣りあっていることを示す。
また、タンパク質以外でも、アミノ酸を構成要素とする
化学物質であるならば、アミノ酸［：”ＮＨ２，１３Ｃ
ＯＯＨ）はＮＭＲの測定の対象として使用することがで
き、構造解析に役立てることができる。
化学物質であるならば、アミノ酸［：”ＮＨ２，１３Ｃ
ＯＯＨ）はＮＭＲの測定の対象として使用することがで
き、構造解析に役立てることができる。
（実施例４）
本発明で合成した標識アミノ酸はＮＭＲに限らず、同位
体を利用する他の分析方法の測定対象へ応用することが
可能である。
体を利用する他の分析方法の測定対象へ応用することが
可能である。
例えば、質量スペクトルに用いて、天然同位体存在比か
らのズレを測定して分析に用いることができる。
らのズレを測定して分析に用いることができる。
また、Ｎａ１３ＣＮやＫ１３ＣＮのかわりに炭素１４を
濃縮したＮａ”ＣＮやＫ”ＣＮを用いて、１４Ｃの放射
能測定による放射分析へ応用することができる。必要に
応じて、窒素、炭素を更に短寿命の核種（例えば１１Ｃ
，１３Ｎなど）で標識し、放射分析を行なう方法へも応
用できる。
濃縮したＮａ”ＣＮやＫ”ＣＮを用いて、１４Ｃの放射
能測定による放射分析へ応用することができる。必要に
応じて、窒素、炭素を更に短寿命の核種（例えば１１Ｃ
，１３Ｎなど）で標識し、放射分析を行なう方法へも応
用できる。
本発明によれば、以上に説明したように、アミノ基を１
５Ｎで、カルボキシル基を１３Ｃで同時に標識した各種
のアミノ酸を簡便に合成することができる。また、中間
での処理が少ないので、高価な同位体濃縮原料の損失を
少なくし、目的のアミノ酸（”Ｎ Ｈ２，”ＣＯＯＨ）
の収率を上げることができる。
５Ｎで、カルボキシル基を１３Ｃで同時に標識した各種
のアミノ酸を簡便に合成することができる。また、中間
での処理が少ないので、高価な同位体濃縮原料の損失を
少なくし、目的のアミノ酸（”Ｎ Ｈ２，”ＣＯＯＨ）
の収率を上げることができる。
第１図は本発明を説明する反応式第１式を示す図、第２
図は従来技術を説明する反応式を示す図、第３図は本発
明による合成方法を示す図、第４図は本発明により合成
したアミノ酸（１５ＮＨ２゜”Ｃ００ＨＩをＮＭＲ測定
に応用したときのスペクトル図、第５図は第４図と同じ
＜ＮＭＲスペクトル図、第６図はタンパク質中のアミノ
酸の結合を示す図である。 １・・フラスコ、２・・滴下ロート、３・・・温度計、
４・・氷水浴、５・・磁気かくはん子、６・・・かくは
ん機、第 図 ＮＨ４ＣＬ Ｍ′３ＣＮ 尺ｃｔ−ｔ。 第 図 ＲＣＨ（ＩＳＮＨ２）”ｃｏｏＨ 第３図 第４図 第５図 （ｂ） 身 一一一一、−ｍ− と 第 図
図は従来技術を説明する反応式を示す図、第３図は本発
明による合成方法を示す図、第４図は本発明により合成
したアミノ酸（１５ＮＨ２゜”Ｃ００ＨＩをＮＭＲ測定
に応用したときのスペクトル図、第５図は第４図と同じ
＜ＮＭＲスペクトル図、第６図はタンパク質中のアミノ
酸の結合を示す図である。 １・・フラスコ、２・・滴下ロート、３・・・温度計、
４・・氷水浴、５・・磁気かくはん子、６・・・かくは
ん機、第 図 ＮＨ４ＣＬ Ｍ′３ＣＮ 尺ｃｔ−ｔ。 第 図 ＲＣＨ（ＩＳＮＨ２）”ｃｏｏＨ 第３図 第４図 第５図 （ｂ） 身 一一一一、−ｍ− と 第 図
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、化学式Ｒ−ＣＨＯ（ＲはＨ、ＣＨ＿３又はＣ＿２Ｈ
＿５等のアルキル基、フェニル基、及びアミノ基・水酸
基・カボキシル基等の官能基で置換されたアルキル基誘
導体又はフェニル基誘導体）で表わされる各種アルデヒ
ドに、窒素１５を濃縮した塩化アンモニアムと、炭素１
３を濃縮したシアン化ナトリウム又はシアン化カリウム
を反応させ、生成する各種のアミノニトリル Ｒ−ＣＨ（＾１＾５ＮＨ＿２）＾１＾３ＣＮを加水分解
することにより、アミノ基を窒素１５で、カルボキシル
基を炭素１３で、同時に標識したアミノ酸 Ｒ−ＣＨ（＾１＾５ＮＨ＿２）＾１＾３ＣＯＯＨを合成
することを特徴とする同位体多重標識アミノ酸合成法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2150033A JPH0446143A (ja) | 1990-06-11 | 1990-06-11 | 同位体多重標識アミノ酸の合成法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2150033A JPH0446143A (ja) | 1990-06-11 | 1990-06-11 | 同位体多重標識アミノ酸の合成法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0446143A true JPH0446143A (ja) | 1992-02-17 |
Family
ID=15488032
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2150033A Pending JPH0446143A (ja) | 1990-06-11 | 1990-06-11 | 同位体多重標識アミノ酸の合成法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0446143A (ja) |
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US6111066A (en) * | 1997-09-02 | 2000-08-29 | Martek Biosciences Corporation | Peptidic molecules which have been isotopically substituted with 13 C, 15 N and 2 H in the backbone but not in the sidechains |
| EP1191033A3 (en) * | 1993-02-05 | 2003-07-30 | Martek Biosciences Corporation | Compositions and methods for protein structural determinations |
| JP2005314398A (ja) * | 2004-03-30 | 2005-11-10 | Wako Pure Chem Ind Ltd | 重窒素化ニトロベンゼンスルホンアミド、その誘導体及びこれらの製造法 |
| JP2011502920A (ja) * | 2007-11-06 | 2011-01-27 | コミサリア ア レネルジィ アトミーク エ オ エネルジィ アルタナティブ | カーボンナノチューブを放射性標識化する方法、放射性標識化カーボンナノチューブ、およびその応用 |
| JP2018054622A (ja) * | 2017-11-20 | 2018-04-05 | 国立大学法人京都大学 | 多重共鳴用プローブ |
| JP2019048774A (ja) * | 2017-09-08 | 2019-03-28 | 住友化学株式会社 | メチオニン及び／又は２−ヒドロキシ−４−（メチルチオ）ブタン酸の製造方法 |
-
1990
- 1990-06-11 JP JP2150033A patent/JPH0446143A/ja active Pending
Cited By (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP1191033A3 (en) * | 1993-02-05 | 2003-07-30 | Martek Biosciences Corporation | Compositions and methods for protein structural determinations |
| EP1193271A3 (en) * | 1993-02-05 | 2004-03-24 | Martek Biosciences Corporation | Compositions and methods for protein structural determinations |
| US6111066A (en) * | 1997-09-02 | 2000-08-29 | Martek Biosciences Corporation | Peptidic molecules which have been isotopically substituted with 13 C, 15 N and 2 H in the backbone but not in the sidechains |
| US6335196B1 (en) | 1997-09-02 | 2002-01-01 | Martek Biosciences Corp. | 13C,15N ,2H labeled proteins for NMR structure determinations and their preparation |
| US6340578B1 (en) | 1997-09-02 | 2002-01-22 | Martek Biosciences Corporation | 13C, 15N, 2H labeled proteins for NMR structure determinations and their preparation |
| US6376253B1 (en) | 1997-09-02 | 2002-04-23 | Martek Biosciences Corporation | 13C, 15N, 2H labeled proteins for NMR structure determinations and their preparation |
| JP2005314398A (ja) * | 2004-03-30 | 2005-11-10 | Wako Pure Chem Ind Ltd | 重窒素化ニトロベンゼンスルホンアミド、その誘導体及びこれらの製造法 |
| JP2011502920A (ja) * | 2007-11-06 | 2011-01-27 | コミサリア ア レネルジィ アトミーク エ オ エネルジィ アルタナティブ | カーボンナノチューブを放射性標識化する方法、放射性標識化カーボンナノチューブ、およびその応用 |
| JP2019048774A (ja) * | 2017-09-08 | 2019-03-28 | 住友化学株式会社 | メチオニン及び／又は２−ヒドロキシ−４−（メチルチオ）ブタン酸の製造方法 |
| JP2018054622A (ja) * | 2017-11-20 | 2018-04-05 | 国立大学法人京都大学 | 多重共鳴用プローブ |
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