JPH044879A - ヒモ状ウイルス遺伝子 - Google Patents
ヒモ状ウイルス遺伝子Info
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Landscapes
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Agricultural Chemicals And Associated Chemicals (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、ニンニク葉にモザイク症状を惹起するヒモ状
ウィルスの外被蛋白質をコードする遺伝子に関する。
ウィルスの外被蛋白質をコードする遺伝子に関する。
〔従来の技術〕
ウィルスは植物病害の主要な病原の一つであり、その有
効な防除法が無いこともあってウィルス病害による経済
的損失は非常に大きい。植物ウィルスは棒状〜ひも状、
球状〜正多面体状、及び桿状の３群に大別される多様な
形態を持ち、その染色体遺伝子も一本鎖ＲＮＡ、２本鎖
ＲＮＡ、１本鎖ＤＮＡ、２本鎖ＤＮＡと多様で、現在ま
でに６００種以上のウィルスが記録されている。
効な防除法が無いこともあってウィルス病害による経済
的損失は非常に大きい。植物ウィルスは棒状〜ひも状、
球状〜正多面体状、及び桿状の３群に大別される多様な
形態を持ち、その染色体遺伝子も一本鎖ＲＮＡ、２本鎖
ＲＮＡ、１本鎖ＤＮＡ、２本鎖ＤＮＡと多様で、現在ま
でに６００種以上のウィルスが記録されている。
一方、分子生物学の進歩に伴い、これら植物ウィルスの
外被蛋白質（以下〔Ｐ〕遺伝子を植物に導入し、発現さ
せることにより、形質転換植物にウィルス抵抗性（干渉
作用）が獲得されることが明らかとなってきた。この様
な例はタバコモザイクウィルス（ＴＭＶ）に端を発し、
形態や遺伝子構造の異なる他のウィルス〔例えば、アル
ファルファモザイクウィルス（八ＬＭＶ）、ジャガイモ
ウィルスＸ（ＰＶＸ） 、キュウリモザイクウィルス（
ＣＭＶ） ）についても同様な報告がされている。この
事実は、ＣＰ遺伝子の導入によるウィルス抵抗性植物の
育種が普遍的に可能であることを示唆している。
外被蛋白質（以下〔Ｐ〕遺伝子を植物に導入し、発現さ
せることにより、形質転換植物にウィルス抵抗性（干渉
作用）が獲得されることが明らかとなってきた。この様
な例はタバコモザイクウィルス（ＴＭＶ）に端を発し、
形態や遺伝子構造の異なる他のウィルス〔例えば、アル
ファルファモザイクウィルス（八ＬＭＶ）、ジャガイモ
ウィルスＸ（ＰＶＸ） 、キュウリモザイクウィルス（
ＣＭＶ） ）についても同様な報告がされている。この
事実は、ＣＰ遺伝子の導入によるウィルス抵抗性植物の
育種が普遍的に可能であることを示唆している。
更に、アンチセンスＲＮＡを用いたウィルス防除も微生
物を用いた実験系やＰＶＸでは成功しており、末法も、
ウィルス抵抗性植物の育種に於て有力な手段となり得る
ことが期待されている。
物を用いた実験系やＰＶＸでは成功しており、末法も、
ウィルス抵抗性植物の育種に於て有力な手段となり得る
ことが期待されている。
以上の様な分子生物学的な手法によるウィルス抵抗性植
物の育種を行うに際して、ウィルス遺伝子産物のアミノ
酸配列およびウィルス遺伝子の塩基配列の解明が必要不
可欠であることは言うまでもない。
物の育種を行うに際して、ウィルス遺伝子産物のアミノ
酸配列およびウィルス遺伝子の塩基配列の解明が必要不
可欠であることは言うまでもない。
ところで、ニンニクは有史以来、その独特の香や味から
香辛料や調味料として利用されるのみならず、種々の生
理活性物質を含んでいることから医薬品原料としても利
用されているユリ科の多年草である。ニンニクもウィル
スの感染を受け、緑葉にモザイク斑の発生、葉先の貧化
などの病徴が表われ、ウィルス感染によりその収量が低
下することが報告されている。ニンニクに感染するウィ
ルスとしては屈曲性のヒモ状ウィルスであるニンニクモ
ザイクウィルス（ＧＭＶ）及びニンニク潜在ウィルス（
ＧＬＶ） 、並びに棒状ウィルス（ＴＭＶ）が知られて
おり、このうちＧＭＶが病原ウィルスであり、ＧＬＶは
病徴には直接関与しないとされている。
香辛料や調味料として利用されるのみならず、種々の生
理活性物質を含んでいることから医薬品原料としても利
用されているユリ科の多年草である。ニンニクもウィル
スの感染を受け、緑葉にモザイク斑の発生、葉先の貧化
などの病徴が表われ、ウィルス感染によりその収量が低
下することが報告されている。ニンニクに感染するウィ
ルスとしては屈曲性のヒモ状ウィルスであるニンニクモ
ザイクウィルス（ＧＭＶ）及びニンニク潜在ウィルス（
ＧＬＶ） 、並びに棒状ウィルス（ＴＭＶ）が知られて
おり、このうちＧＭＶが病原ウィルスであり、ＧＬＶは
病徴には直接関与しないとされている。
しかしながら、最近ＧＬＶとＧＭＶの重複感染による収
量の低下はＧＭＶ単独感染の場合の数倍にも達すること
が明らかになってきた。従って見かけ上病徴を示さない
ＧＬＶもニンニクの収量低下には重要な役割を担ってい
ることになる。
量の低下はＧＭＶ単独感染の場合の数倍にも達すること
が明らかになってきた。従って見かけ上病徴を示さない
ＧＬＶもニンニクの収量低下には重要な役割を担ってい
ることになる。
先に述べた様にＧＬＶ及び、ＧＭＶはともに屈曲性のヒ
モ状ウィルスであるが、その粒子長の違いや細胞質内封
入体の有無から、ＧＬＶはＣａｒｌａｖｉｒｕｓグルー
プのウィルスであり、そしてＧＭＶはＰｏｔｙｖｉｒｕ
ｓグループのウィルスであることが知られており、各々
宿主特異性が異なるだけでなく血清学的にも区別される
ことが明らかとなっている。しかしながら、これらのウ
ィルスのＣＰの正確な分子量やアミノ酸配列などに関す
る生化学的知見、ウィルス遺伝子に関する情報などは全
く得られていないのが現状である。
モ状ウィルスであるが、その粒子長の違いや細胞質内封
入体の有無から、ＧＬＶはＣａｒｌａｖｉｒｕｓグルー
プのウィルスであり、そしてＧＭＶはＰｏｔｙｖｉｒｕ
ｓグループのウィルスであることが知られており、各々
宿主特異性が異なるだけでなく血清学的にも区別される
ことが明らかとなっている。しかしながら、これらのウ
ィルスのＣＰの正確な分子量やアミノ酸配列などに関す
る生化学的知見、ウィルス遺伝子に関する情報などは全
く得られていないのが現状である。
従って本発明は、ニンニクに感染している複数のウィル
スのクローン化された遺伝子を提供し、ウィルスの遺伝
子診断や分子生物学的手法によるウィルス抵抗性ニンニ
クの作出等を可能にするのみならず、これらの遺伝子の
解析により、ニンニクに感染し病徴に影響を与えるウィ
ルスの全容解明に寄与し広くニンニクのウィルス防除に
貢献しようとするものである。
スのクローン化された遺伝子を提供し、ウィルスの遺伝
子診断や分子生物学的手法によるウィルス抵抗性ニンニ
クの作出等を可能にするのみならず、これらの遺伝子の
解析により、ニンニクに感染し病徴に影響を与えるウィ
ルスの全容解明に寄与し広くニンニクのウィルス防除に
貢献しようとするものである。
［課題を解決するための手段〕
上記の課題は、ニンニク葉にモザイク状病状を惹起する
ヒモ状ウィルスＧＭＶ及びＧＬＶの外被蛋白質をコード
する遺伝子及びその種々の断片を提供することにより解
決される。
ヒモ状ウィルスＧＭＶ及びＧＬＶの外被蛋白質をコード
する遺伝子及びその種々の断片を提供することにより解
決される。
囚双抜久盃五ス
本発明でいうひも状ウィルスとは、ニンニクモザイク病
を引き起す、ひも状のウィルスをいう。
を引き起す、ひも状のウィルスをいう。
具体的には、長さ約６００〜７００ｎｍの屈曲の少いニ
ンニク潜在ウィルス（ＧＬＶ）および長さ約７００〜８
００ｎｍの比較的屈曲の多いニンニクモザイクウィルス
（ＧＭＶ） とに大別される。いずれのウィルスも各地
に広く分布している（日植病報、郵、 ？２７ （１９
７９））。
ンニク潜在ウィルス（ＧＬＶ）および長さ約７００〜８
００ｎｍの比較的屈曲の多いニンニクモザイクウィルス
（ＧＭＶ） とに大別される。いずれのウィルスも各地
に広く分布している（日植病報、郵、 ？２７ （１９
７９））。
ひ ウィルスの の
本発明は、前記のウィルスに由来する外被蛋白質のクロ
ーン化された遺伝子に関するものである。
ーン化された遺伝子に関するものである。
ウィルスの外被蛋白質、その一部又は外被蛋白質を含む
前駆体蛋白質をコードする本発明の遺伝子は、次に示す
アミノ酸配列Ａ、Ｂ、Ｅ、Ｆ、Ｉ。
前駆体蛋白質をコードする本発明の遺伝子は、次に示す
アミノ酸配列Ａ、Ｂ、Ｅ、Ｆ、Ｉ。
Ｊ、Ｍ、又はＮをコードしている。
Ａｓｎ Ａｓｎ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｓ
ｅｒ Ｔｈｒ ５ｅｒＧｌｎ Ｇｌｎ Ｍｅｔ Ｓｅｒ
Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｇｌｎ ＶａｌＳ
ｅｒ Ｇｉｎ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｖａ
ｌ Ａｓｎ Ｐｒｏ ＰｈｅＧｌｙ Ｇｉｎ Ｓｅｒ
Ｇｌｎ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａ
ｓｎＡｒｇ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｇｉｎ Ａｓｎ Ａｓｎ
Ｓｅｒ Ａｓｎ Ａｌａ ５ｅｒＡｓｐ Ａｓｐ Ｓ
ｅｒ Ａｓｐ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｍｅｔ Ｐｒｏ Ａｌ
ａ ＶａｌＴｈｒ Ａｓｐ Ｐｈｅ Ｇｌｕ Ｔｈｒ
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｌｙｓ ＡｓｐνａＩＧｌｕ Ｓｅｒ
Ａｓｎ Ｓｅｒ Ｖａｌ Ａｌａ Ｓｅｒ Ａｒｇ
Ｌｅｕ ｌ１ｅ１１ｅ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅ
ｕ Ａｓｐ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｇｉｎ ＡｌａＬｙｓ
Ａｒｇ Ｇｌｎ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｌ
ｙｓ Ａｓｐ ＬｅｕＰｈｅ Ｓｅｒ Ｌｅｕ
Ａｌａ Ｔｒｐ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｔｙｒ
旧ｓ ＡｓｎＧｌｙ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ａｓｐ Ａｌａ Ｐｒｏ ＣｙｓＬｅｕ Ｌｙ
ｓ Ａｓｐ ｌ１ｅＬｅｕ Ａｒｇ Ｇｌｎ
ＰｈｅＡｈａ Ｃｙｓ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ａｓｐ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ａｓｎ ５ｅｒ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｐｒ。
ｅｒ Ｔｈｒ ５ｅｒＧｌｎ Ｇｌｎ Ｍｅｔ Ｓｅｒ
Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｇｌｎ ＶａｌＳ
ｅｒ Ｇｉｎ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｖａ
ｌ Ａｓｎ Ｐｒｏ ＰｈｅＧｌｙ Ｇｉｎ Ｓｅｒ
Ｇｌｎ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａ
ｓｎＡｒｇ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｇｉｎ Ａｓｎ Ａｓｎ
Ｓｅｒ Ａｓｎ Ａｌａ ５ｅｒＡｓｐ Ａｓｐ Ｓ
ｅｒ Ａｓｐ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｍｅｔ Ｐｒｏ Ａｌ
ａ ＶａｌＴｈｒ Ａｓｐ Ｐｈｅ Ｇｌｕ Ｔｈｒ
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｌｙｓ ＡｓｐνａＩＧｌｕ Ｓｅｒ
Ａｓｎ Ｓｅｒ Ｖａｌ Ａｌａ Ｓｅｒ Ａｒｇ
Ｌｅｕ ｌ１ｅ１１ｅ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅ
ｕ Ａｓｐ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｇｉｎ ＡｌａＬｙｓ
Ａｒｇ Ｇｌｎ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｌ
ｙｓ Ａｓｐ ＬｅｕＰｈｅ Ｓｅｒ Ｌｅｕ
Ａｌａ Ｔｒｐ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｔｙｒ
旧ｓ ＡｓｎＧｌｙ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ａｓｐ Ａｌａ Ｐｒｏ ＣｙｓＬｅｕ Ｌｙ
ｓ Ａｓｐ ｌ１ｅＬｅｕ Ａｒｇ Ｇｌｎ
ＰｈｅＡｈａ Ｃｙｓ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ａｓｐ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ａｓｎ ５ｅｒ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｐｒ。
Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ａｓｐ
Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ａｓｎ ＡｌａＳｅｒ Ａｒ
ｇ Ａｒｇ ＡｌａＡｒｇ Ａｌａ Ａｓｐ
ＬｅｕＨｉｓ Ｇｌｕ Ｇｉｎ Ｐｒ。
ｇ Ａｒｇ ＡｌａＡｒｇ Ａｌａ Ａｓｐ
ＬｅｕＨｉｓ Ｇｌｕ Ｇｉｎ Ｐｒ。
Ｐｈｅ ｉ
〔アミノ酸配列Ｂ〕
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ａｒｇ
ｒｌｅ Ｇｌｎ Ｇｌｙ Ｌｅｕ
Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｓｅｒ ５ｅｒ
Ｐｒｏ Ａｓｎ Ａｒｇ Ａｓｎ
Ｐｈｅ Ｖａｌ Ｔｈｒ
Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ａｌａ
Ｖａｌ Ｇｌｕ Ａｓｎ
Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｐｈｅ
Ａｌａ Ｇｌｙ Ｌｙｓ
／ｌ５ｙｌ Ｔｒｐ ５ｅｒ
Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｐｈｅ
Ａｌａ Ｖａｌ Ｌｅｕ
Ｐｒｏ Ｇｌｙ Ｇｌｙ
Ａｌａ Ｇｌｕ ｌ１ｅ
Ｌｙｓ Ｍｅｔ ５ｅｒ
Ｔｈｒ Ａｓｎ Ｍｅｔ
Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｎ
Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｐｒ。
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ
Ｈｉｓ Ｓｅｒ Ｇｌｕ
Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｔｈｒ
Ｔｙｒ Ａｌａ Ｌｙｓ
Ｇｆｎ ＧＩｒ＋ Ａｓｎ
Ａｒｇ Ｌｙｓ Ｇｌｙ
Ａｌａ Ａｌａ Ｐｈｅ
Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｓｅｒ
Ｍｅｔ Ａｒｇ Ｐｈｅ
Ｌｅｕ Ａｌａ 旧５
ｌｉｅ Ｖａｌ Ｇｌｕ
Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｔｈｒ
Ｇｌｎ Ｇｌｎ Ｉｌｅ
Ｍｅｔ Ｉｌｅ Ｔｈｒ
Ｓｅｒ Ｇｌｕ
Ａｓｎ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ｇｌｎ
Ｐｒｏ Ｐｒ。
Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ａｓｎ Ｐｒ。
Ｇｌｎ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ｇｌｎ Ａｒｇ Ａｓｎ
Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ｇｌｎ
Ａｌａ Ａｓｐ Ｌｅｕ
Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｇｌｕ
Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ｖａｌ
Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｔｈｒ
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ａｌａ
Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｌｅｕ
丁ｙｒ Ｈｉｓ Ａｓｎ
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ
旧ｓ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ｔｙｒ Ｃｙｓ Ｔｈｒ
Ｔｙｒ Ａｌａ Ｌｙｓ
Ｇｌｎ Ｇｉｎ Ａｓｎ
Ａｒｇ Ｌｙｓ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ
Ａｓｎ Ａｓｐ Ｓｅｒ
Ｍｅｔ Ａｒｇ Ｐｈｅ
Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｈｉｓ
１１ｅ Ｉｌｅ Ｇｌｕ
Ｖａｔ Ｓｅｒ Ｔｈｒ
Ｇｌｎ Ｇｉｎ ｌ１ｅ
Ａｓｎ Ａｌａ Ｇｌｎ
Ａｓｎ Ａｓｐ Ｌｅｕ
Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ａｓｎ
Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｇｌｕ
Ａｒｇ Ａｒｇ Ｔｈｒ
Ｐｈｅ Ｓｅｒ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ｓｅｒ ５ｅｒ
Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｐｒ。
Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａｓｐ
Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｇｉｎ
Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｔｙｒ
Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｐｒ。
Ｐｈｅ Ｇｉｎ Ｇｌｕ
Ａｓｐ Ｐｈｅ Ｐｈｅ
Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ａｌａ
Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ
Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ａｓｎ
５ｅｒ Ａｒｇ Ｌｙｓ
八ｒｇ Ａｌａ Ａｓｐ
Ｈｌｓ Ｇｌｕ Ａｌａ
Ａｓｐ Ａｓｎ １ｉｅ
Ａｌａ Ａｌａ ｌ１ｅ
Ｓｅｒ Ｖａｌ Ａｌａ
１１ｅ Ｌｅｕ ５ｅｒ
Ａｓｎ Ａｌａ Ｔｈｒ
八ｌａ Ｔｒｐ Ａｌａ
Ｌｙｓ Ｐｈｅ Ｔｈｒ
Ｃｙｓ Ｇｌｙ ｌ１ｅ
Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｇｌｕ
Ｐｈｅ Ｃｙｓ Ｇｌｙ
Ｖａｌ Ｍｅｔ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｔｒｐ
Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｌｙｓ
Ａｓｎ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｇｌｙ
Ｇｌｎ Ａｓｐ Ｇｌｕ
Ａｌａ Ｌｙｓ Ｍｅｔ
Ａｌａ Ｓｅｒ Ａｓｎ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｈａ
Ｐｒｏ Ｌｙｓ Ｐｒ。
Ｍｅｔ
Ａｈａ
Ｔｈｒ
５ｐ
Ｐｒ。
Ｃｙｓ
Ｔｈｒ
Ｐｒ。
Ａｓｐ
Ｔｙｒ
Ｃｙｓ
Ｓｅｒ
Ｐｈｅ
Ｌｅｕ
Ｇａｙ
１ｅ
Ｓｅｒ
Ｍｅｔ
Ｇｌｎ
Ｌｅｕ
Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｐｈｅ〔アミノ酸配列
Ｅ〕 Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｖａｌ Ａｓｎ Ａｌａ ＡｌａＧｌｌ Ｇｌｙ
Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｐｒ。
Ｅ〕 Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｖａｌ Ａｓｎ Ａｌａ ＡｌａＧｌｌ Ｇｌｙ
Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｐｒ。
Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｇｌｎ Ｔｈｒ
Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｓｅｒ ＴｈｒＴｈｒ Ａｓ
ｎ Ｇｌｕ ＬｅｕＬｅｕ Ｇｌｕ Ａｌａ
ＶａｌＡｓｎ Ｓｅｒ Ｖａｌ ＡｌａＧｌｕ
Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ａｌａ ＴｈｒＬｅｕ Ａｌａ
Ｔｒｐ Ａｌａ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｐｈｅ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｖａｔ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａｌａ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｇｌｎ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｓｅｒ 八Ｉａ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ｇｉｎ ５ｅｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｃｙｓ Ｔｙｒ Ｈｉｓ Ａｓｎ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｓｅｒ １ｌｉｓ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ｃｙｓ Ｐｈｅ Ｔｙｒ Ａｌａ Ａｒｇ Ｇｉｎ Ｇｉｎ Ａｌａ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ａｓｐ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｎ ５ｅｒ Ｇｌｙ Ｐｒ。
ｎ Ｇｌｕ ＬｅｕＬｅｕ Ｇｌｕ Ａｌａ
ＶａｌＡｓｎ Ｓｅｒ Ｖａｌ ＡｌａＧｌｕ
Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ａｌａ ＴｈｒＬｅｕ Ａｌａ
Ｔｒｐ Ａｌａ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｐｈｅ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｖａｔ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａｌａ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｇｌｎ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｓｅｒ 八Ｉａ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ｇｉｎ ５ｅｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｃｙｓ Ｔｙｒ Ｈｉｓ Ａｓｎ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｓｅｒ １ｌｉｓ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ｃｙｓ Ｐｈｅ Ｔｙｒ Ａｌａ Ａｒｇ Ｇｉｎ Ｇｉｎ Ａｌａ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ａｓｐ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｎ ５ｅｒ Ｇｌｙ Ｐｒ。
Ａｓｎ Ｐｒｏ Ａｒｇ
Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｖａｔ
Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｇｌｕ
Ｖａｌ Ｔｈｒ ５ｅｒ
Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ａｒｇ
Ａｌａ Ａｒｇ Ｌｙｓ
Ｌｅｕ Ｐｈｅ ５ｅｒ
Ａｓｎ Ｇｌｙ ５ｅｒ
Ｔｈｒ Ａｓｐ Ａｌａ
Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ｌｙｓ
Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ａｒｇ
Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｃｙｓ
Ａｓｎ Ｌｙｓ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ｇｉｎ
Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｌｙｓ
Ｐｈｅ Ａｓｎ Ａｌａ Ｖａｌ＾ｓｎ Ｐｒｏ
Ｐｒｏ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｇｌｎ Ａｌａ ＧｌｕＡｓｎ Ａｌ
ａ Ｌｙｓ ＭｅｔＬｙｓ Ａｌａ Ｔｈｒ Ａ
ｓｎ Ａｓｐ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｌｙｓ Ｐｒ。
Ｐｒｏ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｇｌｎ Ａｌａ ＧｌｕＡｓｎ Ａｌ
ａ Ｌｙｓ ＭｅｔＬｙｓ Ａｌａ Ｔｈｒ Ａ
ｓｎ Ａｓｐ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｌｙｓ Ｐｒ。
八ｓｎ Ｇｌｕ Ｇｌｎ
５ｅｒ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｇａｙ
Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｇｉｎ Ｐｒ。
Ｇｉｎ Ｇｌｙ Ｇｌｎ Ｔｈｒ
Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｓｎ
Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ａｓｐ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ｇｌｕ Ａｓｎ５ｅｒ Ａｓｎ
Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｓｐ ｌｉｅ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｇｉｎ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｐｈｅ Ｓｅｒ １ｙ Ｉｌｅ Ｓｅｒ にｅｔ Ｇｌｎ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ａｒｇ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｈｉｓ １１ｅ ｌｉｅ Ｇｌｕ Ｖａｔ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｇｌｎ Ｇｌｎ ｌｉｅ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｔｈｒ ５ｅｒＴｈｒ Ｖａ
ｌ Ａｓｎ Ｐｒ。
Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｓｐ ｌｉｅ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｇｉｎ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｐｈｅ Ｓｅｒ １ｙ Ｉｌｅ Ｓｅｒ にｅｔ Ｇｌｎ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ａｒｇ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｈｉｓ １１ｅ ｌｉｅ Ｇｌｕ Ｖａｔ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｇｌｎ Ｇｌｎ ｌｉｅ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｔｈｒ ５ｅｒＴｈｒ Ｖａ
ｌ Ａｓｎ Ｐｒ。
八ｓｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ ＡｌａＡｒｇ Ｐｒ
ｏ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ａｌａ Ａｓｎ Ｐｒｏ ｌ１ｅＬｅｕ Ｍｅ
ｔ Ｐｒｏ ＡｌａＬｅｕ Ａｌａ Ａｓｎ
ＡｓｐＡｌａ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ａｌａ Ａｓｐ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｌｙｓ ＡｓｐＴｈｒ Ｃｙｓ
Ｔｙｒ Ｈｉｓ Ａｓｐ Ａｈａ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｈｌｓ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ｐｒ。
ｏ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ａｌａ Ａｓｎ Ｐｒｏ ｌ１ｅＬｅｕ Ｍｅ
ｔ Ｐｒｏ ＡｌａＬｅｕ Ａｌａ Ａｓｎ
ＡｓｐＡｌａ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ａｌａ Ａｓｐ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｌｙｓ ＡｓｐＴｈｒ Ｃｙｓ
Ｔｙｒ Ｈｉｓ Ａｓｐ Ａｈａ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｈｌｓ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ｐｒ。
Ｐｒ。
Ｌｅｕ
＾ｒｇ
Ａｈａ
１ｕ
Ｔｈｒ Ｇｉｎ
Ｐｒｏ Ｇｌｙ
Ｐｈｅ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ａｒｇ
Ｔｈｒ Ａｓｎ
Ｖａｌ Ｔｈｒ
Ｖａｌ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ ｌ１ｅ
Ａｌａ Ｔｈｒ
Ｌｅｕ Ｐｈｅ
八ｓｎ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｐｈｅ
Ａｌａ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｇｌｙ
Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｖａｌ
Ａｒｇ Ｇｉｎ Ｐｈｅ Ｃｙｓ
Ｃｙｓ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｔｈｒ
Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｌａ ５ｅｒＧｌｎ Ａｓ
ｐ Ａｓｐ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ａｓｎ ＡｌａＰｒｏ Ａｌ
ａ Ｐｒｏ Ｐｒ。
ｐ Ａｓｐ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ａｓｎ ＡｌａＰｒｏ Ａｌ
ａ Ｐｒｏ Ｐｒ。
Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ａｌａ
Ｍｅｔ Ａｓｎ Ａｌａ Ｌｙｓ
Ａｒｇ Ａｒｇ Ｓｅｒ ５ｅｒ
Ａｌａ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｐｒｏ Ｌｙｓ
〔アミノ酸配列Ｉ〕
Ａｌａ Ａｓｎ Ｇｌｕ
Ｍｅｔ Ｇｉｎ Ａｓｎ ＬｅｕＴｈｒ Ｉｌｅ
Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｖａｌ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｐｒ。
Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｖａｌ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｐｒ。
Ｇｌｕ Ａｓｎ
Ｇｌｙ Ｐｈｅ
Ｇａｙ Ｌｙｓ
Ｔｒｐ ５ｅｒ
Ｌｙｓ Ｐｈｅ
Ｖａｌ Ｌｅｕ
ｃｔｙ ｃｔｙ
Ｇｌｕ ｌｉｅ
Ｍｅｔ ５ｅｒ
Ａｓｎ Ｍｅｔ
Ａｌａ Ｇｌｎ
Ｐｒｏ Ｐｒ。
１ｕ
Ｐｒ。
Ｇｌｕ
Ｇａｙ
Ｖａｌ
Ｇｌｕ
Ｔｈｒ
１ｕ
Ｖａｌ
Ｌｅｕ
Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｔｈｒ
Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｇｌｕ
Ｐｈｅ Ｃｙｓ Ｔｈｒ
Ｔｙｒ Ａｌａ Ｌｙｓ
Ｇｌｎ Ｇｌｎ Ｌｙｓ
Ａｒｇ Ｌｙｓ Ｇｌｙ
Ａｌａ Ｇｌｙ Ｐｈｅ
Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｐｈｅ
Ｍｅｔ Ａｒｇ Ｐｈｅ
Ｌｅｕ Ａｌａ Ｈｉｓ
１１ｅ Ｖａｔ Ｇｌｕ
Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｔｈｒ
Ｇｌｎ Ｇｌｎ Ｉｌｅ
Ｍｅｔ Ｉｌｅ Ｔｈｒ
Ｃｙｓ
Ｌｅｕ
Ｌｅｕ
Ａｈａ
Ｃｙｓ
Ｔｙｒ
＾ｓｐ
Ｓｅｒ
Ｃｙｓ
Ｓｅｒ
Ｓｅｒ
Ａｒｇ
１ｓ
Ｐｈｅ ；
Ｇｌｕ Ｌｅｕ
Ａｒｇ Ａｓｐ
Ａｒｇ Ｓｅｒ
Ｍｅｔ Ａｓｐ
Ａｒｇ Ａｒｇ
Ｓｅｒ Ａｒｇ
Ｐｒｏ Ｇｌｙ
Ｌｙｓ Ａｌａ
八ｒｇ Ｇｌｕ
Ｓｅｒ Ｇｌｕ
Ａｓｐ Ａｒｇ Ｐｈｅ
Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｇｌｕ
Ａｓｎ Ｃｙｓ Ｇｌｙ
Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
Ａｌａ Ｓｅｒ Ａｓｎ
Ａｓｐ Ａｌａ Ｌｅｕ
Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ａｓｎ
Ｌｅｕ Ａｌａ Ｌｙｓ
Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａｌａ
Ｖａｌ Ｐｈｅ Ｔｒｐ
Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｙ
Ｌｙｓ Ｇｌｙ Ｔｈｒ
Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｒｇ
Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｔｙｒ
Ａｒｇ Ｃｙｓ Ｔｙｒ
Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｔｒｐ ’Ａｓｐ ５ｅｒ
Ｌｙｓ Ｔｙｒ Ａｌａ
Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｓｎ
Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｌｅｕ
Ａｓｎ Ｌｙｓ Ｌｅｕ
Ｌｅｕ Ｓｅｒ ５ｅｒ
Ｔｒｐ Ｇｌｕ ５ｅｒ
Ａｌａ Ａｓｐ ５ｅｒ
１１ｅ Ｐｈｅ Ｔｈｒ
Ｌｅａ Ｖａｌ Ａｒｇ
Ａｓｎ Ｍｅｔ Ａｌａ
１１ｅ Ｓｅｒ Ａｌａ
Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｇｌｕ
Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｃｙｓ
Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｐｒ。
１１ｅ Ｓｅｒ Ｖａｔ
Ａｓｐ Ｍｅｔ Ｖａｌ
Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｌｅｕ
Ａｌａ Ｐｒｏ Ｖａｌ
Ａｓｎ Ｇｌｕ Ｇｉｎ
Ｌｙｓ Ｇｌｙ Ｐｈｅ
Ａｌａ Ｐｈｅ Ａｓｐ
Ｌｙｓ Ａｌａ Ａｌａ
Ｔｌｅ Ａｒｇ Ａｌａ
Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｌｙｓ
Ｖａｌ Ａｒｃ Ｖａｌ
Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｐｒ。
Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ｇｌｙ
八ｒｇ Ｐｒｏ ５ｅｒ
Ａｓｎ Ｔｙｒ Ａｈａ
Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ｌｙｓ Ｉｌｅ Ｇｉｎ
Ｃｙｓ Ｌｅｕ Ａｌａ
Ｍｅｔ Ｔｙｒ Ｃｙｓ
Ａｓｎ Ｖａｌ Ａｓｎ
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｌｙｓ
Ｖａｔ Ａｌａ Ｖａｌ
Ａｒｇ Ｇｉｎ Ｖａｌ
Ｖａｌ Ｔｒｐ Ａｓｎ
Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｌａ
Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａｓｎ
Ｔｈｒ Ｐｈｅ Ａｓｐ
ｌｉｅ Ｇｉｎ Ｐｒ。
Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ａｓｐ
Ｃｙｓ
Ｔｈｒ
Ｃｙｓ
Ａｓｐ
Ｍｅｔ
Ｐｒ。
Ｇｌｕ
Ａｈａ
Ｇｌｕ
Ｔｈｒ
Ｐｒ。
Ｖａｌ
１ｅ
Ｃｙｓ
Ｔｙｒ
Ａｓｎ
Ｔｈｒ
Ａｈａ
Ｌｅａ
Ｓｅｒ
Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｐｈｅ
Ａｌａ Ｔｈｒ ＨｉｓＬｅｕ Ａｌａ Ｌｅ
ｕ Ａｌａ Ｌｙｓ Ａｓｎ Ｓｅｒ Ａｒ
ｇＡｓｎ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｖａｌ
Ｔｈｒ ＧｌｙＰｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｐｈｅ Ｐ
ｒｏ Ｌｙｓ Ｈｉｓ ＡｓｎＧｌｕ Ａｓｎ Ａ
ｒｇ Ｃｙｓ〔アミノ酸配列Ｊ〕 Ｇｌｎ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｈａ Ａｓｎ
Ｔｒｐ ＡｓｐＧｌｙ Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａ
ｓｎ Ｔｈｒ Ｌｙｓ ＴｙｒＰｈｅ Ａｓｐ Ｔ
ｈｒ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ Ｔ
ｈｒＡｌａ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｇｌｎ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
Ｇｌｕ ＧｌｙＡｒｇ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ａ
ｓｐ Ａｌａ Ｇｌｕ ＡｒｇＰｈｅ Ａｌａ Ｔｈｒ
Ｈｉｓ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｌｅｕ ＡｌａＬｙｓ
Ａｓｎ Ａｌａ Ｇｉｎ Ａｓｎ Ｓｅｒ
Ａｒｇ ＴｙｒＴｈｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｖ
ａｌ Ｔｈｒ Ｇｌｙ ＧｌｙＧｌｙ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
Ｐｒｏ Ｌｙｓ Ａｓｎ Ａｓｎ ＰｈｅＡｓｎ Ａ
ｒｇ Ｃｙｓ 。
Ａｌａ Ｔｈｒ ＨｉｓＬｅｕ Ａｌａ Ｌｅ
ｕ Ａｌａ Ｌｙｓ Ａｓｎ Ｓｅｒ Ａｒ
ｇＡｓｎ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｖａｌ
Ｔｈｒ ＧｌｙＰｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｐｈｅ Ｐ
ｒｏ Ｌｙｓ Ｈｉｓ ＡｓｎＧｌｕ Ａｓｎ Ａ
ｒｇ Ｃｙｓ〔アミノ酸配列Ｊ〕 Ｇｌｎ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｈａ Ａｓｎ
Ｔｒｐ ＡｓｐＧｌｙ Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａ
ｓｎ Ｔｈｒ Ｌｙｓ ＴｙｒＰｈｅ Ａｓｐ Ｔ
ｈｒ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ Ｔ
ｈｒＡｌａ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｇｌｎ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
Ｇｌｕ ＧｌｙＡｒｇ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ａ
ｓｐ Ａｌａ Ｇｌｕ ＡｒｇＰｈｅ Ａｌａ Ｔｈｒ
Ｈｉｓ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｌｅｕ ＡｌａＬｙｓ
Ａｓｎ Ａｌａ Ｇｉｎ Ａｓｎ Ｓｅｒ
Ａｒｇ ＴｙｒＴｈｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｖ
ａｌ Ｔｈｒ Ｇｌｙ ＧｌｙＧｌｙ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
Ｐｒｏ Ｌｙｓ Ａｓｎ Ａｓｎ ＰｈｅＡｓｎ Ａ
ｒｇ Ｃｙｓ 。
［アミノ酸配列Ｍ］
Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｌ
ｙｓＰｈｅ ｌｉｅ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ａｌａ
Ａｌａ Ｌｅｕ ＡｒｇＴｙｒ Ｔｈｒ
Ａｓｐ Ｃｙｓ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｔｈｒ
ＧｌｕＬｙｓ Ｌｙｓ Ｔｙｒ ５ｅｒ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ａｒｇ Ａｌａ Ｌｙｓ 八Ｉａ Ａｌａ 八ｓｎ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｔｉｅ 口ｅＡＩａ Ｌｅｕ ＾１ａ Ａｌａ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｐｈｅ 八ｒｇ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｐｒ。
ｙｓＰｈｅ ｌｉｅ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ａｌａ
Ａｌａ Ｌｅｕ ＡｒｇＴｙｒ Ｔｈｒ
Ａｓｐ Ｃｙｓ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｔｈｒ
ＧｌｕＬｙｓ Ｌｙｓ Ｔｙｒ ５ｅｒ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ａｒｇ Ａｌａ Ｌｙｓ 八Ｉａ Ａｌａ 八ｓｎ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｔｉｅ 口ｅＡＩａ Ｌｅｕ ＾１ａ Ａｌａ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｐｈｅ 八ｒｇ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｐｒ。
Ａｓｎ Ｌｅｕ
Ａｌａ Ｇｌｕ
Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｒｇ
Ａｓｐ Ａｌａ Ｐｒ。
Ｇｌｎ Ａｌａ Ａｓｎ
Ｇｌｎ Ｔｈｒ ５ｅｒ
Ａｓｐ Ｌｙｓ ５ｅｒ
Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｇｉｎ
Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｇｌｕ
Ａｓｎ Ｌｙｓ Ａｓｐ
Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｔｈｒ
Ｇｌｎ Ｉｌｅ Ｐｒ。
Ｍｅｔ Ａｓｐ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｈｉｓ Ｌｅｕ
Ｌｅｕ Ａｓｎ ｌ１ｅ
Ａｌａ Ｇｉｎ Ｐｈｅ
Ｇｉｎ Ｇｌｕ Ａｓｐ
Ｍｅｔ Ｇｌｙ １ｉｅ
Ｔｒｐ Ｃｙｓ ｌ１ｅ
１１ｅ Ａｓｎ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｇｌｎ
１１ｅ Ｖａｌ Ｇｌｕ
Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｇｌｕ
Ｖａｌ Ｇｌｕ Ａｓｐ
Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｌｅｕ
Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｇｌｎ
１１ｅ Ｇｌｕ Ｇｌｎ
Ｖａｔ Ｓｅｒ ５ｅｒ
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
Ａｒｇ Ａｓｐ Ｖａｌ
Ｐｈｅ Ｓｅｒ Ｖａｌ
Ｇｉｎ Ｌｙｓ Ｇｌｙ
Ｇｌｙ Ｌｙｓ ５ｅｒ
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｔｙｒ
Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｔｈｒ
Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｔｒｐ
Ｔｙｒ Ｇｌｙ Ｖａｌ
１１ｅ Ｌｅｕ Ａｓｎ
Ｇｌｕ Ａｓｎ Ｇｌｙ
Ｔｈｒ Ｔｒｐ Ｔｈｒ
Ｖａｌ Ａｌａ Ｔｙｒ
Ｈｉｓ Ａｌａ Ｌｙｓ
Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ａｓｐ
Ｔｈｒ Ｐｈｅ Ｖａｌ
八ｓｐ Ａｌａ Ｇｌｙ
Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｇｌｙ
Ａｒｇ Ａｓｐ Ｐｒ。
Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｌｙｓ
Ｇｌｙ Ｍｅｔ ５ｅｒ
Ａｓｎ Ｖａｌ Ｇｌｙ
Ｐｒｏ Ａｒｇ １ｉｅ
ｌｉｅ Ｓｅｒ ｌ１ｅ
１１ｅ Ｌｅｕ Ａｓｎ
Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ａｓｎ
Ａｒｇ Ａｌａ Ｔｈｒ
Ｍｅｔ Ｇｌｕ Ａｒｇ
Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｇｌｙ
Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｍｅｔ
Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｐｒ。
Ｍｅｔ Ｍｅｔ Ａｓｐ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ａｒｇ
Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｌｅｕ
Ｓｅｒ
Ｐｈｅ
Ｍｅｔ
八ｓｎ
Ａｈａ
Ｃｙｓ
Ａｒｇ
Ｔｈｒ
Ｃｙｓ
Ｐｒ。
Ｌｅａ
Ｇｌｎ
Ｖａｌ
Ｖａｌ
Ｇｌｕ
Ｖａｌ
Ａｓｎ
Ｇｌｙ
Ｐｒ。
Ａｒｇ
Ｇｉｎ Ｉｌｅ Ｌｙｓ ＡｌａＧｌｕ Ａｌ
ａ Ｔｙｒ １ｉｅＧｌｎ Ａｌａ Ｔｙｒ Ｍｅ
ｔ Ａｒｇ Ａｓｎ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ａｒｇ Ｔｈｒ Ｐｒｏ ＶａｔＡｌａ Ｇｌｎ
Ｍｅｔ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ａｒｇ 八ｓｎ Ｖａｌ Ｔｈｒ ＴｈｒＡｒｇ旧ｓ Ｔ
ｈｒ Ａｌａ Ｍｅｔ Ｈｉｓ Ｈｉｓ Ｌｅｕ （アミノ酸配列Ｎ〕 １１ｅ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｔｙｒ Ｌｙｓ Ｐｒｏ ５ｅｒ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｔｒｐ Ｌｙｓ Ａｌａ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ ５ｅｒ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｍｅｔ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｐｒ。
ａ Ｔｙｒ １ｉｅＧｌｎ Ａｌａ Ｔｙｒ Ｍｅ
ｔ Ａｒｇ Ａｓｎ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ａｒｇ Ｔｈｒ Ｐｒｏ ＶａｔＡｌａ Ｇｌｎ
Ｍｅｔ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ａｒｇ 八ｓｎ Ｖａｌ Ｔｈｒ ＴｈｒＡｒｇ旧ｓ Ｔ
ｈｒ Ａｌａ Ｍｅｔ Ｈｉｓ Ｈｉｓ Ｌｅｕ （アミノ酸配列Ｎ〕 １１ｅ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｔｙｒ Ｌｙｓ Ｐｒｏ ５ｅｒ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｔｒｐ Ｌｙｓ Ａｌａ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ ５ｅｒ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｍｅｔ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｐｒ。
Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｍｅｔ Ａｓｐ
Ｈｌｓ Ｐｈｅ ５ｅｒ
Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ａｒｇ
Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｔｙｒ
八ｓｐ Ｍｅｔ Ｇｌｙ
Ｐｈｅ Ｔｙｒ Ｇｌｕ
Ａｒｇ Ａｌａ Ａｒｇ
＾１ａ Ａｌａ Ａｈａ
Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｇｌｙ
Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｇｌｕ
Ｈｉｓ Ｖａｌ Ｖａｌ
Ａｓｐ Ｇｌｙ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ａｓｐ Ｈｉｓ
Ｇｌｎ Ｌｅｕ Ｃｙｓ
Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｇｌｎ
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｇｌｙ
Ｇｌｕ Ｍｅｔ ５ｅｒ
Ｖａｌ Ｔｒｐ Ｃｙｓ
Ａｓｎ ｒｌｅ Ａｓｎ
Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ｇｌｕ
八ｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ
八ｓｎ Ｓｅｒ Ｇｌｕ
Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｇｉｎ
Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｒｇ
Ｖａｌ Ｔｈｒ ５ｅｒ
Ｇｌｕ Ａｈａ Ｈｉｓ
Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｓｎ
Ｌｅｕ Ａｓｐ Ｇｌｙ
八ｓｐ Ｔｈｒ Ｇｌｕ
Ａｓｎ Ａｌａ Ａｒｇ
Ｈｉｓ Ｍｅｔ Ｇｉｎ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｇｌｎ
１１ｅ Ｓｅｒ Ａｓｎ
Ｐｈｅ Ｍｅｔ Ｌｅｕ
Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ｇａｙ
１１ｅ ｌｉｅ Ｌｅｕ
ｌｉｅ Ｇｌｕ Ａｓｎ
Ｇｌｙ Ｖａｌ Ｔｒｐ
Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｇｉｎ
Ｐｈｅ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｐｒｏ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｈｉｓ ＡｌａＧｌ
ｎ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｇｌ
ｎ ｌｉｅ Ｍｅｔ Ｔｈｒ ＨｉｓＰｈｅ
Ｓｅｒ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ａｌａ Ｔｙｒ Ｉｌｅ ＧｌｕＭｅｔ Ａ
ｒｇ Ａｓｎ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ａ
ｌａ Ｔｙｒ Ｍｅｔ Ｐｒ。
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｈｉｓ ＡｌａＧｌ
ｎ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｇｌ
ｎ ｌｉｅ Ｍｅｔ Ｔｈｒ ＨｉｓＰｈｅ
Ｓｅｒ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ａｌａ Ｔｙｒ Ｉｌｅ ＧｌｕＭｅｔ Ａ
ｒｇ Ａｓｎ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ａ
ｌａ Ｔｙｒ Ｍｅｔ Ｐｒ。
Ａｒｇ Ｔｙｒ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｇｌｎ
Ａｒｇ Ａｓｎ Ｌｅｕ Ｔｈｒ ＡｓｐＭｅ
ｔ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｒｇ Ｔｙ
ｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ａｓｐ ＰｈｅＴｙｒ
Ｇｌｕ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ａｒｇ
Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ａｒｇ八ｌへ Ａ
ｒｇ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｈｉｓ Ａｌａ Ｇ
ｌｎ Ｍｅｔ Ｌｙｓ ＡｌａＡｌａ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｓｎ Ｓｅｒ Ａｒｇ
Ｐｒｏ Ａｒｇ ＬｅｕＰｈｅ Ｇｌｙ Ｌｅ
ｕ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｔｈｒ
Ｍｅｔ八ｓへ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ｇ
ｌｕ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｈ
ｉｓＡｓｐ Ｖａｌ Ａｓｎ Ａｌａ Ａｒｇ
Ｍｅｔ Ｈｉｓ Ｈｉｓ Ｌｅｕ Ａｓｐ
Ｇｌｙ Ａｌａ Ｈｉｓ Ｍｅｔ Ｇｌｎ
。
Ａｒｇ Ａｓｎ Ｌｅｕ Ｔｈｒ ＡｓｐＭｅ
ｔ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｒｇ Ｔｙ
ｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ａｓｐ ＰｈｅＴｙｒ
Ｇｌｕ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ａｒｇ
Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ａｒｇ八ｌへ Ａ
ｒｇ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｈｉｓ Ａｌａ Ｇ
ｌｎ Ｍｅｔ Ｌｙｓ ＡｌａＡｌａ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｓｎ Ｓｅｒ Ａｒｇ
Ｐｒｏ Ａｒｇ ＬｅｕＰｈｅ Ｇｌｙ Ｌｅ
ｕ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｔｈｒ
Ｍｅｔ八ｓへ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ｇ
ｌｕ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｈ
ｉｓＡｓｐ Ｖａｌ Ａｓｎ Ａｌａ Ａｒｇ
Ｍｅｔ Ｈｉｓ Ｈｉｓ Ｌｅｕ Ａｓｐ
Ｇｌｙ Ａｌａ Ｈｉｓ Ｍｅｔ Ｇｌｎ
。
さらに具体的には、例えばアミノ酸配列Ａ、Ｂ。
Ｅ、Ｆ、Ｉ、Ｊ、ＭおよびＮをコードする遺伝子の塩基
配列はそれぞれ下記Ｃ，Ｄ、Ｇ、Ｈ，Ｋ。
配列はそれぞれ下記Ｃ，Ｄ、Ｇ、Ｈ，Ｋ。
Ｌ、Ｏ及びＰの通りである。
ＡＴＧ ＡＡＣＡＡＴ ＣＣＴ ＧＴＴ ＧＡ
Ｔ ＣＣＧ ＡＧＣＡＣＧ ＴＣＡＣＡＡ Ｃ
ＡＡ ＡＴＧ ＴＣＣＧＧＴ ＡＣＴ ＡＣＧ
ＧＧＴ ＣＡＡ ＧＴＴＴＣＣＣＡＧ ＣＣ
Ｔ ＣＧＡ ＣＣＣＡＡＣＧＴＧ ＡＡＣＣＣＣ
ＴＴＴＧＧＴ ＣＡＧ ＡＧＴ ＣＡＧ ＡＣ
ＣＣＧＣＣＣＣＣＴＡ ＧＧＣＡＡＴＣＧＴ ＧＡ
Ｔ ＣＣＧ ＣＡＡ ＡＡＴ ＡＡＴ ＡＧ
Ｔ ＡＡＴ ＧＣＡ ＡＧＹＧＡＣＧＡＣＴＣＣ
ＧＡＣＧＣＡ ＣＴＣＡＴＧ ＣＣＣＧＣＴ Ｇ
ＴＧＡＣＣＧＡＣＴＴＴ ＧＡＧ ＡＣＴ ＣＴ
ＣＡＣＴ ＡＡＡ ＧＡＴ ＧＴＣＧＡＡ Ｔ
ＣＣＡＡＣＴＣＡ ＧＴＣＧＣＴ ＴＣＡ ＡＧ
Ｇ ＴＴＡ ＡＴＴＡＴＴ ＣＧＣＧＡＣＡＴＡ
ＣＴＴ ＧＡＣＡＴＧ ＣＴＡ ＣＡＡ Ｃ
ＣＣ＾八Ｇ へＣＧＡ ＣＡＡ ＧＧＡ ＧＣＣ
ＡＣＣＣＣＡ ＡＡＡ ＧＡＣＣＴＴＴＴＣＴＣＡ
ＣＴＡ ＧＣＴ ＴＧＧ ＡＣＣＴＧＣＴＡＣＣＡＣ
ＡＡＣＧＧＴ ＴＣＡ ＴＣＧ ＣＧＡ ＴＴＴ ＧＴ
Ｔ ＡＣＣＣＴＧ ＡＣＣＡＣＴＧＡＣＧＣＧ ＣＣ
Ｔ ＴＧＣＧＧＣＡＴＧ ＧＣＧ ＣＡＣＴＣＧ
ＧＡＡＣＴＣＡＡＡ ＧＡＣＡＴＣＧＴＴ Ｇ
ＡＡ ＡＡＴ ＴＣＣＴＧＴ ＡＣＧＣＴＡ
ＡＧＡ ＣＡＧ ＴＴＴ ＴＧＣＧＧＴ ＴＴ
Ｔ ＴＡＴ ＧＣＴ ＡＡＡＧＣＣＴＧＣＴＡＣ
ＧＴＣＧＣＡ ＧＧＣＡＡＡ ＣＡＡ ＣＡＡ
ＡＡＣＡＡＧ ＣＣＣＣＣＴ ＧＣＣＡＡＴ ＴＧＧ
ＴＣＴ ＡＧＧ ＡＡＡ ＧＧＴＴＡＴ ＣＡＧ
ＧＡＡ ＧＡＣＴＣＡ ＡＡＡ ＴＴＴ Ｇ
ＣＣＧＣＴ ＴＴＣＧＡＣＴＴＣＴＴＴ ＡＡＣＧＣ
Ｔ ＧＴＡ ＣＴＣＡＧＣＧＡＣＴＣＴＴＣＴ ＣＣＧ
ＡＧＴ ＣＣＴ ＣＣＣＧＧＡ ＧＧＴ ＡＴＧ Ａ
ＧＡ ＴＴＴＡＡＡ ＣＣＴ ＡＣＡ ＧＡＣＧ
ＣＣＧＡＡ ＡＴＣＣＴＣＧＣＧ ＣＡＴＴＣＴ
ＡＴＧ ＡＡＴ ＧＣＴ ＡＡＧ ＡＴＧ
ＴＣＴ ＡＴＴ ＧＴＴ ＧＡＡＴＣＴ ＡＧ
Ｇ ＣＧＣＧＣＣＡＣＣＡＡＣＡＴＧＣＧＣＧＣＧ
ＧＡＴ ＴＴＡ ＣＴＣＧＣＡ ＣＡＡＣＡＴ
ＧＡＧ ＣＡＧ ＣＣＴ ＡＡＡ ＣＣＴ
ＣＣへへＴＣ （ＹはＣ又はＴを示す）； 〔塩基配列Ｄ〕 八ＴＧ ＧＧＡ ＧＡＣＡＧＧ ＴＣＡ ＣＡ
Ａ ＧＧＡＡＴＣＣＡＡ ＧＧＡ ＣＴＣＡＡＴ Ｇ
ＣＴ ＣＡＡＧＡＣＧＧＧ ＴＣＡ ＡＧＣＧＧＴ Ｃ
ＡＧ ＡＧＣＣＣＡ ＡＡＣＡＧＡ ＡＡＣＣＣＡ
ＣＣＧ ＣＣＴＧＣＴ ＧＡＣＴＴＧ ＡＡＴ
ＧＣＴ ＣＡＧ ＧＡＣＣＣＣＡＧＴ ＧＡＡ Ａ
ＡＴ ＧＡＣＣＴＴ ＧＣＣＧＧＣＧＡＡ ＧＴ
Ａ ＡＣＧ ＴＣＣＡＡＴ ＴＣＴＡＡＡ Ｇ
ＡＧ ＡＣＧ ＧＴＧ ＡＡＡ Ｇ＾八 八Ｔ
ＴＣＴＣＣＡＡ ＧＣＡ ＡＧＧ ＡＧＧ ＡＣＴ Ａ
ＡＣＡＡＡ ＧＡＴ ＴＴＡ ＴＴＴ ＴＣＡ ＣＴＴ
ＧＣＴＴＡＣＣＡＣＡＡＴ ＧＧＡ ＴＣＡ ＴＣＡ
ＡＡＡＴＴＧ ＡＣＣＡＣＧ ＧＡＣＧＧＣＣＣＴ
ＴＧＣＣＡＴ ＧＣＣＧＡＡ ＣＴＣＡＡＡ Ｇ
ＡＣＴＴＡＴＡＴ ＴＧＴ ＡＣＧ ＣＴＡ
ＡＧＡ ＣＡＧ ＴＴＴＧＴＣＴＣＣＡＣＴ ＣＡＡ ＣＡＡ ＡＴＡ・ ＾ＴＧ ＡＴＣＡＣＧ ＡＣＡ ＡＡＴ ＣＣＧ ＧＣＧ ＧＡＧ ＧＧＡ ＣＡＡ ＣＧＣＡＡＴ ＡＧＡ ＣＣＴ ＣＡＡ ＡＡＣＡＴＣＡＴＧ ＧＣＡ ＡＴＣＧＣＣ ＧＴＴ ＧＣＴ ＡＣＣ ＣＴＣＡＧＣＧＡＴ ＧＣＴ ＡＣＡ ＣＣＴ ＴＧＧ ＧＣＴ ＴＧＣ ＴＴＣＡＣＧ ＡＣＴ ＧＧＣＡＴＡ ＣＣＴ ＧＴＣＧＡＧ ＧＡＴ ＴＧＴ ＧＧＡ ＴＡＣ ＴＡＣＧＣＣＡＡＧ ＣＡＧ ＣＡＧ ＡＡＴ ＣＧＴ ＡＡＡ ＧＧＧ ＴＣＴ ＧＣＴ ＴＴＴ ＡＡＣＧＡＣＴＣＣ ＡＴＧ ＣＧＴ ＴＴＣ ＴＴＡ ＧＧＴ ＣＡＴ ＡＴＡ ＡＴＴ ＧＡＡ ＧＴＣＴＣＣＡＣＴ ＣＡＡ ＣＡＧ ＡＴＴ ＡＴＧ ＣＴＴ ＡＣＡ 〔塩基配列Ｇ〕 ＡＴＧ ＡＧＴ ＧＧ＾ ＧＴＧ ＡＡＴ ＧＣＴ ＣＡＧ ＧＧＡ ＴＴＧ ＧＧＡ ＴＣＡ ＡＣＡ ＧＧＴ ＴＣＡ ＣＡ八 ＣＣＡ ＴＣＣＴＣＴ ＡＣＡ ＡＡＴ ＧＡＡ ＣＴＧ ＧＡＧ ＧＣＧ ＡＣＡ ＴＧＣＴＡＣ ＡＡＧ ＣＣＣＣＣＴ ＴＴＣＣＡＧ ＧＡＡ ＧＡＴ ＴＴＣＴＴＣ ＴＣＣＣＣＣＧＣＣ 八ＡＡ ＣＣＡ ＡＣＡ ＴＣＣＡＴＧ ＡＡＣ ＴＣＣＣＧＣＡＡＧ ＣＧＣＧＣＡ ＧＡＣ ＣＡＴ ＧＡＡ ＧＣＧ ＴＴＴ 。
Ｔ ＣＣＧ ＡＧＣＡＣＧ ＴＣＡＣＡＡ Ｃ
ＡＡ ＡＴＧ ＴＣＣＧＧＴ ＡＣＴ ＡＣＧ
ＧＧＴ ＣＡＡ ＧＴＴＴＣＣＣＡＧ ＣＣ
Ｔ ＣＧＡ ＣＣＣＡＡＣＧＴＧ ＡＡＣＣＣＣ
ＴＴＴＧＧＴ ＣＡＧ ＡＧＴ ＣＡＧ ＡＣ
ＣＣＧＣＣＣＣＣＴＡ ＧＧＣＡＡＴＣＧＴ ＧＡ
Ｔ ＣＣＧ ＣＡＡ ＡＡＴ ＡＡＴ ＡＧ
Ｔ ＡＡＴ ＧＣＡ ＡＧＹＧＡＣＧＡＣＴＣＣ
ＧＡＣＧＣＡ ＣＴＣＡＴＧ ＣＣＣＧＣＴ Ｇ
ＴＧＡＣＣＧＡＣＴＴＴ ＧＡＧ ＡＣＴ ＣＴ
ＣＡＣＴ ＡＡＡ ＧＡＴ ＧＴＣＧＡＡ Ｔ
ＣＣＡＡＣＴＣＡ ＧＴＣＧＣＴ ＴＣＡ ＡＧ
Ｇ ＴＴＡ ＡＴＴＡＴＴ ＣＧＣＧＡＣＡＴＡ
ＣＴＴ ＧＡＣＡＴＧ ＣＴＡ ＣＡＡ Ｃ
ＣＣ＾八Ｇ へＣＧＡ ＣＡＡ ＧＧＡ ＧＣＣ
ＡＣＣＣＣＡ ＡＡＡ ＧＡＣＣＴＴＴＴＣＴＣＡ
ＣＴＡ ＧＣＴ ＴＧＧ ＡＣＣＴＧＣＴＡＣＣＡＣ
ＡＡＣＧＧＴ ＴＣＡ ＴＣＧ ＣＧＡ ＴＴＴ ＧＴ
Ｔ ＡＣＣＣＴＧ ＡＣＣＡＣＴＧＡＣＧＣＧ ＣＣ
Ｔ ＴＧＣＧＧＣＡＴＧ ＧＣＧ ＣＡＣＴＣＧ
ＧＡＡＣＴＣＡＡＡ ＧＡＣＡＴＣＧＴＴ Ｇ
ＡＡ ＡＡＴ ＴＣＣＴＧＴ ＡＣＧＣＴＡ
ＡＧＡ ＣＡＧ ＴＴＴ ＴＧＣＧＧＴ ＴＴ
Ｔ ＴＡＴ ＧＣＴ ＡＡＡＧＣＣＴＧＣＴＡＣ
ＧＴＣＧＣＡ ＧＧＣＡＡＡ ＣＡＡ ＣＡＡ
ＡＡＣＡＡＧ ＣＣＣＣＣＴ ＧＣＣＡＡＴ ＴＧＧ
ＴＣＴ ＡＧＧ ＡＡＡ ＧＧＴＴＡＴ ＣＡＧ
ＧＡＡ ＧＡＣＴＣＡ ＡＡＡ ＴＴＴ Ｇ
ＣＣＧＣＴ ＴＴＣＧＡＣＴＴＣＴＴＴ ＡＡＣＧＣ
Ｔ ＧＴＡ ＣＴＣＡＧＣＧＡＣＴＣＴＴＣＴ ＣＣＧ
ＡＧＴ ＣＣＴ ＣＣＣＧＧＡ ＧＧＴ ＡＴＧ Ａ
ＧＡ ＴＴＴＡＡＡ ＣＣＴ ＡＣＡ ＧＡＣＧ
ＣＣＧＡＡ ＡＴＣＣＴＣＧＣＧ ＣＡＴＴＣＴ
ＡＴＧ ＡＡＴ ＧＣＴ ＡＡＧ ＡＴＧ
ＴＣＴ ＡＴＴ ＧＴＴ ＧＡＡＴＣＴ ＡＧ
Ｇ ＣＧＣＧＣＣＡＣＣＡＡＣＡＴＧＣＧＣＧＣＧ
ＧＡＴ ＴＴＡ ＣＴＣＧＣＡ ＣＡＡＣＡＴ
ＧＡＧ ＣＡＧ ＣＣＴ ＡＡＡ ＣＣＴ
ＣＣへへＴＣ （ＹはＣ又はＴを示す）； 〔塩基配列Ｄ〕 八ＴＧ ＧＧＡ ＧＡＣＡＧＧ ＴＣＡ ＣＡ
Ａ ＧＧＡＡＴＣＣＡＡ ＧＧＡ ＣＴＣＡＡＴ Ｇ
ＣＴ ＣＡＡＧＡＣＧＧＧ ＴＣＡ ＡＧＣＧＧＴ Ｃ
ＡＧ ＡＧＣＣＣＡ ＡＡＣＡＧＡ ＡＡＣＣＣＡ
ＣＣＧ ＣＣＴＧＣＴ ＧＡＣＴＴＧ ＡＡＴ
ＧＣＴ ＣＡＧ ＧＡＣＣＣＣＡＧＴ ＧＡＡ Ａ
ＡＴ ＧＡＣＣＴＴ ＧＣＣＧＧＣＧＡＡ ＧＴ
Ａ ＡＣＧ ＴＣＣＡＡＴ ＴＣＴＡＡＡ Ｇ
ＡＧ ＡＣＧ ＧＴＧ ＡＡＡ Ｇ＾八 八Ｔ
ＴＣＴＣＣＡＡ ＧＣＡ ＡＧＧ ＡＧＧ ＡＣＴ Ａ
ＡＣＡＡＡ ＧＡＴ ＴＴＡ ＴＴＴ ＴＣＡ ＣＴＴ
ＧＣＴＴＡＣＣＡＣＡＡＴ ＧＧＡ ＴＣＡ ＴＣＡ
ＡＡＡＴＴＧ ＡＣＣＡＣＧ ＧＡＣＧＧＣＣＣＴ
ＴＧＣＣＡＴ ＧＣＣＧＡＡ ＣＴＣＡＡＡ Ｇ
ＡＣＴＴＡＴＡＴ ＴＧＴ ＡＣＧ ＣＴＡ
ＡＧＡ ＣＡＧ ＴＴＴＧＴＣＴＣＣＡＣＴ ＣＡＡ ＣＡＡ ＡＴＡ・ ＾ＴＧ ＡＴＣＡＣＧ ＡＣＡ ＡＡＴ ＣＣＧ ＧＣＧ ＧＡＧ ＧＧＡ ＣＡＡ ＣＧＣＡＡＴ ＡＧＡ ＣＣＴ ＣＡＡ ＡＡＣＡＴＣＡＴＧ ＧＣＡ ＡＴＣＧＣＣ ＧＴＴ ＧＣＴ ＡＣＣ ＣＴＣＡＧＣＧＡＴ ＧＣＴ ＡＣＡ ＣＣＴ ＴＧＧ ＧＣＴ ＴＧＣ ＴＴＣＡＣＧ ＡＣＴ ＧＧＣＡＴＡ ＣＣＴ ＧＴＣＧＡＧ ＧＡＴ ＴＧＴ ＧＧＡ ＴＡＣ ＴＡＣＧＣＣＡＡＧ ＣＡＧ ＣＡＧ ＡＡＴ ＣＧＴ ＡＡＡ ＧＧＧ ＴＣＴ ＧＣＴ ＴＴＴ ＡＡＣＧＡＣＴＣＣ ＡＴＧ ＣＧＴ ＴＴＣ ＴＴＡ ＧＧＴ ＣＡＴ ＡＴＡ ＡＴＴ ＧＡＡ ＧＴＣＴＣＣＡＣＴ ＣＡＡ ＣＡＧ ＡＴＴ ＡＴＧ ＣＴＴ ＡＣＡ 〔塩基配列Ｇ〕 ＡＴＧ ＡＧＴ ＧＧ＾ ＧＴＧ ＡＡＴ ＧＣＴ ＣＡＧ ＧＧＡ ＴＴＧ ＧＧＡ ＴＣＡ ＡＣＡ ＧＧＴ ＴＣＡ ＣＡ八 ＣＣＡ ＴＣＣＴＣＴ ＡＣＡ ＡＡＴ ＧＡＡ ＣＴＧ ＧＡＧ ＧＣＧ ＡＣＡ ＴＧＣＴＡＣ ＡＡＧ ＣＣＣＣＣＴ ＴＴＣＣＡＧ ＧＡＡ ＧＡＴ ＴＴＣＴＴＣ ＴＣＣＣＣＣＧＣＣ 八ＡＡ ＣＣＡ ＡＣＡ ＴＣＣＡＴＧ ＡＡＣ ＴＣＣＣＧＣＡＡＧ ＣＧＣＧＣＡ ＧＡＣ ＣＡＴ ＧＡＡ ＧＣＧ ＴＴＴ 。
ＧＡＣＡＧＣＣＴ＾
ＧＣＣＡＴＧ ＡＣＴ
ＡＡＣＣＡＧ ＧＣＣ
ＣＣＧ ＧＧＡ ＣＴＴ
ＡＣＧ ＣＣＴ ＡＧＣ
ＡＣＧ ＣＡＡ ＧＧＴ
ＴＴＧ ＴＴＧ ＣＣＧ
ＧＴＡ ＧＣＧ ＡＡＴ
ＧＴＧ ＡＴＧ ＧＧＣ
ＴＣＡ ＡＡＣＴＧＧ
ＧＡＡ ＴＣＡ ＡＡＡ
ＡＡＴ ＧＣＴ ＧＴＧ
ＣＣＧ ＣＣＣＧＧＴ
ＣＡＡ ＧＡＴ ＧＡＧ
ＧＣＣＡＡＡ ＡＴＧ
ＧＣＡ ＴＣＡ ＡＡＣ
ＴＴＧ ＣＴＡ ＧＣＴ
ＣＣＣＡＡＡ ＣＣＡ
ＡＡＡ
ＴＣＣ
ＡＴＴ
ＡＴＴ
ＣＣＣ
ＡＴＴ
ＴＣＣ
ＡＴＣ
ＣＡＡ
ＣＴＣ
ＴＣＴ ＧＡＣＧＡＴ
ＧＡＣＣＣＧ ＴＣＡ
ＡＣＧ ＴＣＴ ＧＣＣ
ＧＴＡ ＴＣＣＧＧＡ
ＡＡＧ ＡＡＴ ＣＣＣ
ＧＧＡ ＣＣＧ ＡＣＴ
ＡＧＴ ＧＡＧ ＴＣＴ
ＧＡＣＧＴＣＡＣＡ
ＣＴＣ
ＡＣＴ
ＣＡＣ
ＣＣ八
ＡＣＡ
ＣＴＣ
ＣＡＣ
ＣＧ
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〔塩基配列Ｈ〕
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〔塩基配列Ｋ〕
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ＣＡＣ
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八ＡＡ ＴＡＣＧＣＧ
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ＴＴＣＧＧＡ ＴＧＴ
ＧＡＧ ＡＡＴ ＣＧ八
〔塩基配列し〕
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ＧＣＡ ＡＴＣＣＡＡ
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ＧＡＴ ＡＴＧ ＧＴＴ
ＴＣＣＡＣＡ ＴＴＡ
ＧＣＡ ＣＣＡ ＧＴＧ
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ＧＣＴ ＴＴＣＧＡＴ
ＡＡＧ ＧＣＴ ＧＣＡ
ＡＴＴ ＡＧＡ ＧＣＣ
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ＧＣＧ ＡＡＧ ＡＡＴ
ＧＣＴ ＧＡＡ ＧＴＴ
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ＡＡＴ ＴＧＧ
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ＡＡＡ ＧＴＧ
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ＣＣＧ ＡＣＴ
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ＴＡＴ ＧＣＣ
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ＧＧＴ ＣＴＧ
ＡＡＴ ＣＣＣ
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ＧＴＧ ＡＴＣ
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〔塩基配列０〕
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〔塩基配列Ｐ〕
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ＣＡＡ
ＡＣＡ
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ＣＡＡ
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ＡＡＣ
ＴＴＴ
ＡＣＡ
ＡＣＡ
ＡＴＣ
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Ｇ ＣＡＣＡＣＡ ＧＣＡ ＣＡＴＧＡＣＧＴＧ
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。
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ＴＴ ＧＡＴＧＧＴ ＧＣＧ ＣＡＴ ＡＴＧ ＣＡＧ
。
這１１Ｌ片
本発明は、クローン化された遺伝子を提供することによ
りＧＭＶ及びＧＬＶに対して耐性な植物、例えばニンニ
ク、を育成すること及びニンニクのウィルス防除に貢献
することを目的とするのみならず、植物ウィルス病の迅
速な診断のためのプローブをも提供するものであり、こ
のようなプローブのためには前記Ｃ又はＤで示される遺
伝子の全長を必要せず、これらの部分から成る断片であ
ってもよい。これらの断片は前記Ｃ又はＤで示されるＤ
ＮＡを１種類又は複数種類の制限酵素により完全消化又
は部分消化することによって得ることができる。この様
な制限酵素としては、例えば第４図及び第５図に示すよ
うな制限酵素、例えば、Ｘｂａｌ ＋ ＨｐａＩ 、
ＨｉｎｄＩ［Ｉ 、 Ｎｃｏｌ ＋ ＮａｅＩ 、
５ｐｈｌ ＋Ｎｈｅｌ 、 Ａａｔｌｌ 、ＥｃｏＲ
Ｖ 、 ＭｌｕＩ 、ＢａｍＨＩ 、Ｘｍｎ１ 。
りＧＭＶ及びＧＬＶに対して耐性な植物、例えばニンニ
ク、を育成すること及びニンニクのウィルス防除に貢献
することを目的とするのみならず、植物ウィルス病の迅
速な診断のためのプローブをも提供するものであり、こ
のようなプローブのためには前記Ｃ又はＤで示される遺
伝子の全長を必要せず、これらの部分から成る断片であ
ってもよい。これらの断片は前記Ｃ又はＤで示されるＤ
ＮＡを１種類又は複数種類の制限酵素により完全消化又
は部分消化することによって得ることができる。この様
な制限酵素としては、例えば第４図及び第５図に示すよ
うな制限酵素、例えば、Ｘｂａｌ ＋ ＨｐａＩ 、
ＨｉｎｄＩ［Ｉ 、 Ｎｃｏｌ ＋ ＮａｅＩ 、
５ｐｈｌ ＋Ｎｈｅｌ 、 Ａａｔｌｌ 、ＥｃｏＲ
Ｖ 、 ＭｌｕＩ 、ＢａｍＨＩ 、Ｘｍｎ１ 。
５ａｌＩ ＋ ＢｇｌＩＩ 、 Ｎｒｕｌ 、Ｐｍ
ａ〔Ｉ 、ＨｉｎｃＩｒ 、Ａｃｃｌ ＊Ａｃｃｍ 、
Ｂｃｌ Ｉ 、 Ｄｒａｌ 、 ＥｃｏＲＩ 、
ＥｃｏＲ４７ｍ 。
ａ〔Ｉ 、ＨｉｎｃＩｒ 、Ａｃｃｌ ＊Ａｃｃｍ 、
Ｂｃｌ Ｉ 、 Ｄｒａｌ 、 ＥｃｏＲＩ 、
ＥｃｏＲ４７ｍ 。
ＥｃｏＴ２２ Ｔ 、 Ｎ５ｐ（７５２４）Ｖ 、
Ｓａｃ Ｉ 、 ５ｎａＢ Ｉ等が挙げられる。また
、これらのＤＮＡ断片は、本発明に従ってＤＮＡライブ
ラリーから直接選択することもできる。例えば後に記載
するｐＳＧＶ５２． ｐＳＧＶ２７゜ｐｓＧＶ３０．
ｐＳＧＶ３９． ｐＳＧＶ４２． ｐＳＧシフ１等のベ
クター中に挿入されている遺伝子断片も、本発明の遺伝
子断片に属する。
Ｓａｃ Ｉ 、 ５ｎａＢ Ｉ等が挙げられる。また
、これらのＤＮＡ断片は、本発明に従ってＤＮＡライブ
ラリーから直接選択することもできる。例えば後に記載
するｐＳＧＶ５２． ｐＳＧＶ２７゜ｐｓＧＶ３０．
ｐＳＧＶ３９． ｐＳＧＶ４２． ｐＳＧシフ１等のベ
クター中に挿入されている遺伝子断片も、本発明の遺伝
子断片に属する。
゛ 云 のクローニング
次に本発明の遺伝子のクローニング方法の概略を説明す
る。
る。
（ウィルスの純化）
ＧＬＶまたはＧＭＶ感染ニンニク葉を、任意の方法で破
砕後、搾汁する。一般にＧＬＶまたはＧＭＶ感染ニンニ
ク葉は、モザイク症状あるいは葉先の貧化症状を呈する
ニンニク葉を用いればよく、破砕は適当な緩衝液中で行
うのがよい。
砕後、搾汁する。一般にＧＬＶまたはＧＭＶ感染ニンニ
ク葉は、モザイク症状あるいは葉先の貧化症状を呈する
ニンニク葉を用いればよく、破砕は適当な緩衝液中で行
うのがよい。
得られた汁液は、クロロホルム、エーテル、四塩化炭素
等を加えることにより清澄化処理を行い、不純物を除去
する。処理後必要に応じて、遠心分離を行い残存する有
機溶媒を除去することもできる。
等を加えることにより清澄化処理を行い、不純物を除去
する。処理後必要に応じて、遠心分離を行い残存する有
機溶媒を除去することもできる。
その後、水層に塩およびポリエチレングリコールを添加
し、遠心分離を行うことにより目的とするウィルスを沈
殿画分として得ることができる。
し、遠心分離を行うことにより目的とするウィルスを沈
殿画分として得ることができる。
このウィルス画分は、任意の緩衝液に再懸濁し遠心分離
を行うこと、およびこの操作をくり返すことにより、濃
縮純化することができる。このようにして得られたウィ
ルス画分は、任意の緩衝液に懸濁した後、塩化セシウム
又はショ糖を用いた密度勾配遠心に付すことにより、該
ウィルスを純化することができる。
を行うこと、およびこの操作をくり返すことにより、濃
縮純化することができる。このようにして得られたウィ
ルス画分は、任意の緩衝液に懸濁した後、塩化セシウム
又はショ糖を用いた密度勾配遠心に付すことにより、該
ウィルスを純化することができる。
（ウィルスｃＤＮＡの調製）
上記方法により得られた純化ウィルスからＳＤＳ法、熱
フェノール・ＳＤＳ法またはプロテアーゼ処理法等の任
意の方法によりＲＮＡを抽出する。
フェノール・ＳＤＳ法またはプロテアーゼ処理法等の任
意の方法によりＲＮＡを抽出する。
得られたＲＮＡ画分は、エタノール沈殿および塩化リチ
ウム処理等を行うことにより、さらに精製することがで
きる。
ウム処理等を行うことにより、さらに精製することがで
きる。
このようにして得られたウィルスＲＮＡを鋳型として必
要に応じてポリＡポリメラーゼ処理を行ってポリＡを付
加することにより、ｏｌｉｇｏ（ｄＴ）をプライマーと
してｃＤＮＡを合成することができる。
要に応じてポリＡポリメラーゼ処理を行ってポリＡを付
加することにより、ｏｌｉｇｏ（ｄＴ）をプライマーと
してｃＤＮＡを合成することができる。
合成されたｃＤＮＡは、任意のファージまたはプラスミ
ド等のベクターに導入し、インビトロパッケージング法
や常法の形質転換法により、大腸菌を形質転換すること
により、ウィルスｃＤＮＡをクローン化することもでき
る（この様にして得られたｃＤＮＡをプローブとして、
ウィルス画分から抽出したＲＮＡとのノーザンハイブリ
ダイゼーションを行うことにより、ウィルスＲＮＡに対
するｃＤＮＡクローンを選択する）。
ド等のベクターに導入し、インビトロパッケージング法
や常法の形質転換法により、大腸菌を形質転換すること
により、ウィルスｃＤＮＡをクローン化することもでき
る（この様にして得られたｃＤＮＡをプローブとして、
ウィルス画分から抽出したＲＮＡとのノーザンハイブリ
ダイゼーションを行うことにより、ウィルスＲＮＡに対
するｃＤＮＡクローンを選択する）。
以上の様にして、ウィルス遺伝子ＲＮＡに対するｃＤＮ
＾クローンを得ることができる。得られたｃＤＮＡの塩
基配列を常法のグイデオキシ法により決定すれば、容易
にウィルス遺伝子の塩基配列を明らかにすることができ
る。
＾クローンを得ることができる。得られたｃＤＮＡの塩
基配列を常法のグイデオキシ法により決定すれば、容易
にウィルス遺伝子の塩基配列を明らかにすることができ
る。
（ウィルスＤＮＡの合成）
以上ｃＤＮＡのクローニングについて説明したが、前記
の配列を有するＤＮＡは常法に従って容易に化学合成す
ることもできる。
の配列を有するＤＮＡは常法に従って容易に化学合成す
ることもできる。
（ウィルスの植物への導入）
前記のようにして得られた本発明の遺伝子は、常法に従
って植物に導入することができる。ウィルス遺伝子の植
物体への導入方法の一興体例としては、１）、Ｔｉプラ
スミドによる形質転換法（Ｍｅｔｈｏｄｓ ｉｎ Ｅｎ
ｚｙｍｏｌｏｇｙ、 １１８．６２７（１９８６）及び
Ｍｅｔｈｏｄｓ ｉｎ Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ、 １５
３．２５３（１９８７）） ２ ）、ウィルスベクター
による形質転換法（ＥＭＢＯ，Ｊ、、 ６゜３０７（１
９８７）、 Ｎａｔｕｒｅ、 ３１０．５１Ｎ１９８４
）、 Ｎａｔｕｒｅ。
って植物に導入することができる。ウィルス遺伝子の植
物体への導入方法の一興体例としては、１）、Ｔｉプラ
スミドによる形質転換法（Ｍｅｔｈｏｄｓ ｉｎ Ｅｎ
ｚｙｍｏｌｏｇｙ、 １１８．６２７（１９８６）及び
Ｍｅｔｈｏｄｓ ｉｎ Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ、 １５
３．２５３（１９８７）） ２ ）、ウィルスベクター
による形質転換法（ＥＭＢＯ，Ｊ、、 ６゜３０７（１
９８７）、 Ｎａｔｕｒｅ、 ３１０．５１Ｎ１９８４
）、 Ｎａｔｕｒｅ。
３４４、１７９（１９８Ｂ）、 ＥＭＢＯ，Ｊ、、 ７
．１５８３（１９８８）） ３ ）、直接導入法（Ｍ
ｅｔｈｏｄｓ ｉｎ Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ＋ １５３
＋ ３１３（１９８７）、 Ｐｒｏｃ、Ｎａｔｌ、八
ｃａｄ、ｓｃｉ、ＵｓＡ、 ８２． ５８２４（１９
８５）。
．１５８３（１９８８）） ３ ）、直接導入法（Ｍ
ｅｔｈｏｄｓ ｉｎ Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ＋ １５３
＋ ３１３（１９８７）、 Ｐｒｏｃ、Ｎａｔｌ、八
ｃａｄ、ｓｃｉ、ＵｓＡ、 ８２． ５８２４（１９
８５）。
Ｎａｔｕｒｅ、 ２９６．７２（１９８２）、 ＥＭＢ
Ｏ，Ｊ、、 ３．２７１７（１９８４）Ｍｏ１．Ｇｅｎ
、Ｇｅｎｅｔ、、 ２０２．１７９（１９８６）、 Ｎ
ａｔｕｒｅ、 ３２５゜１９２ （１９８７）及びＮａ
ｔｕｒｅ、 ３２７．７０（１９８７））等がある。
Ｏ，Ｊ、、 ３．２７１７（１９８４）Ｍｏ１．Ｇｅｎ
、Ｇｅｎｅｔ、、 ２０２．１７９（１９８６）、 Ｎ
ａｔｕｒｅ、 ３２５゜１９２ （１９８７）及びＮａ
ｔｕｒｅ、 ３２７．７０（１９８７））等がある。
また、本発明遺伝子をプローブとして用いる場合、Ｂ、
Ｄ、ＨａｍｅｓおよびＳ、Ｊ、Ｈｉｇｇｉｎｓ ： Ｎ
ｕｃｌｅｉｃａｃｉｄ ｈｙｂｒｉｄｉｚａｔｉｏｎ、
ａ ｐｒａｃｔｉｃａｌ ａｐｐｒｏａｃｈ、 ＩＲ
ＬＰｒｅｓｓ、 １９８５． ＤＮＡ、 ４．
３２７−３３Ｈ１９８５）、 ＭｏｌｅｃｕｌａｒＣ
１ｏｎｉｎｇ＋ ｐ３８２． Ｃｏ１ｄ Ｓｐｒｉ
ｎｇ Ｈａｒｂｏｒ（１９Ｂ２）。
Ｄ、ＨａｍｅｓおよびＳ、Ｊ、Ｈｉｇｇｉｎｓ ： Ｎ
ｕｃｌｅｉｃａｃｉｄ ｈｙｂｒｉｄｉｚａｔｉｏｎ、
ａ ｐｒａｃｔｉｃａｌ ａｐｐｒｏａｃｈ、 ＩＲ
ＬＰｒｅｓｓ、 １９８５． ＤＮＡ、 ４．
３２７−３３Ｈ１９８５）、 ＭｏｌｅｃｕｌａｒＣ
１ｏｎｉｎｇ＋ ｐ３８２． Ｃｏ１ｄ Ｓｐｒｉ
ｎｇ Ｈａｒｂｏｒ（１９Ｂ２）。
Ｎｕｃｌｅｉｃ Ａｃ１ｄｓ Ｒｅｓ、１５． ５３７
３−５３９０（１９８７） ） 。
３−５３９０（１９８７） ） 。
Ｎｕｃｌｅｉｃ Ａｃ１ｄｓ Ｒｅｓ、１４．５０３７
−５０４８（１９８６） 、特開昭６２−２２９０６８
．６２−２８１及び特開平１−６３３９８号公報に基づ
き、ウィルス診断薬とすることもできる。
−５０４８（１９８６） 、特開昭６２−２２９０６８
．６２−２８１及び特開平１−６３３９８号公報に基づ
き、ウィルス診断薬とすることもできる。
（効 果）
本発明遺伝子を任意の方法により、植物体に導入するこ
とにより、ＧＭＶおよびＧＬＶに対して耐性な植物を育
成することができる。
とにより、ＧＭＶおよびＧＬＶに対して耐性な植物を育
成することができる。
また、該遺伝子をプローブとして用いれば、植物ウィル
ス病の迅速な診断も可能となる。
ス病の迅速な診断も可能となる。
更には、本発明遺伝子を適当な宿主、例えば大腸菌を用
いて発現させた後、遺伝子産物の抽出・精製を行い、こ
れを抗原として用いることにより、ウィルスの同定や診
断に供する抗体の作成を行うこともできる。
いて発現させた後、遺伝子産物の抽出・精製を行い、こ
れを抗原として用いることにより、ウィルスの同定や診
断に供する抗体の作成を行うこともできる。
以上のことより、本発明遺伝子は、該ウィルスによる植
物病害の診断および防除に多大な貢献をなすのは言うま
でもなく、ニンニクに感染し病徴に影響を及ぼすウィル
スの全容解明に寄与し、広くニンニクのウィルス防除に
貢献すると思われる。
物病害の診断および防除に多大な貢献をなすのは言うま
でもなく、ニンニクに感染し病徴に影響を及ぼすウィル
スの全容解明に寄与し、広くニンニクのウィルス防除に
貢献すると思われる。
モザイク症状あるいは葉先の貧化症状を呈するニンニク
葉４５０ｇを１８００１ｎ１の０．２％チオグリコール
酸を含むｐＨ８，１の０．５ Ｍホウ酸緩衝液中で、ワ
ーリングプレンダーを用い最高速度で２分間摩砕した。
葉４５０ｇを１８００１ｎ１の０．２％チオグリコール
酸を含むｐＨ８，１の０．５ Ｍホウ酸緩衝液中で、ワ
ーリングプレンダーを用い最高速度で２分間摩砕した。
摩砕液を２重のガーゼを用いて搾汁し、得られた汁液に
１／４容量の四塩化炭素／クロロホルム１：１混液を加
え、４°Ｃで３０分間撹拌した後、５．０ＯＯＸｇで１
０分間遠心して水層を得た。得られた水層に最終濃度が
１％となる様にトリトンＸ−１００を加え３０分間撹拌
し、続いて終濃度が各々０．１Ｍと５％（Ｗ／Ｖ）とな
る様に食塩とポリエチレングリ：Ｉ−ル６０００ （Ｐ
ＥＧ）を溶解し、４°ｃテ２〜３時間撹拌した。次いで
１０，０００ｘ ｇで１ｏ分間遠心することによりウィ
ルスを含む沈殿画分を得た。
１／４容量の四塩化炭素／クロロホルム１：１混液を加
え、４°Ｃで３０分間撹拌した後、５．０ＯＯＸｇで１
０分間遠心して水層を得た。得られた水層に最終濃度が
１％となる様にトリトンＸ−１００を加え３０分間撹拌
し、続いて終濃度が各々０．１Ｍと５％（Ｗ／Ｖ）とな
る様に食塩とポリエチレングリ：Ｉ−ル６０００ （Ｐ
ＥＧ）を溶解し、４°ｃテ２〜３時間撹拌した。次いで
１０，０００ｘ ｇで１ｏ分間遠心することによりウィ
ルスを含む沈殿画分を得た。
沈殿物を１００＃！ｉ！の再懸濁緩衝液（０，５Ｍ尿素
を含む５０ｍＭホウ酸緩衝液ｐＨ８，０）に懸濁し、４
°Ｃで一夜撹拌した。この懸濁液を５．ＯＯＯＸｇで１
０分間遠心し不溶物を除去した後１０３．０００ Ｘ
ｇで９０分間遠心することによりウィルスを沈殿させた
。得られた沈殿物を１５ｄの再懸濁緩衝液にガラスホモ
ジナイザーを用いて混濁させた後、５．ＯＯＯＸｇで１
０分間遠心して不溶物を除き、２０ｄの２０％（ｗ／ｖ
）ショ糖を含む再懸濁緩衝液の上部に上層して１０３
．０ＯＯＸ ｇで２時間遠心した。
を含む５０ｍＭホウ酸緩衝液ｐＨ８，０）に懸濁し、４
°Ｃで一夜撹拌した。この懸濁液を５．ＯＯＯＸｇで１
０分間遠心し不溶物を除去した後１０３．０００ Ｘ
ｇで９０分間遠心することによりウィルスを沈殿させた
。得られた沈殿物を１５ｄの再懸濁緩衝液にガラスホモ
ジナイザーを用いて混濁させた後、５．ＯＯＯＸｇで１
０分間遠心して不溶物を除き、２０ｄの２０％（ｗ／ｖ
）ショ糖を含む再懸濁緩衝液の上部に上層して１０３
．０ＯＯＸ ｇで２時間遠心した。
ウィルスを含む沈殿画分を１０１１！ｉ！の再懸濁緩衝
液にガラスホモジナイザーを用いて懸濁した後５，００
０×ｇで１０分間遠心して不溶物を除いた。次いで浮遊
密度（ρ）が１．３２となる様に塩化セシウムを加えて
溶解させ、ρ＝１．４８２とρ−１，１５７となる様に
調製した塩化セシウムを含む等量の再懸濁緩衝液層の間
に重層（すなわち遠心チューブの底からρ＝ １．４８
２ 、ρ＝１．３２、ρ＝１．１５７の塩化セシウム再
懸濁緩衝液が重層される）し、１０３，０ＯＯＸ ｇで
２０〜２５時間遠心した。この浮遊密度勾配遠心により
遠心チューブのほぼ中央（ρ＝１．３４付近）に形成さ
れる乳白色のウィルス層を分取し、２０〜３０倍量の１
０ｍＭＩＪン酸緩衝液ｐＨ７，５で希釈した後１０３．
０ＯＯＸ ｇで９０分間遠心することにより塩化セシウ
ムを除くとともにウィルスを濃縮した。
液にガラスホモジナイザーを用いて懸濁した後５，００
０×ｇで１０分間遠心して不溶物を除いた。次いで浮遊
密度（ρ）が１．３２となる様に塩化セシウムを加えて
溶解させ、ρ＝１．４８２とρ−１，１５７となる様に
調製した塩化セシウムを含む等量の再懸濁緩衝液層の間
に重層（すなわち遠心チューブの底からρ＝ １．４８
２ 、ρ＝１．３２、ρ＝１．１５７の塩化セシウム再
懸濁緩衝液が重層される）し、１０３，０ＯＯＸ ｇで
２０〜２５時間遠心した。この浮遊密度勾配遠心により
遠心チューブのほぼ中央（ρ＝１．３４付近）に形成さ
れる乳白色のウィルス層を分取し、２０〜３０倍量の１
０ｍＭＩＪン酸緩衝液ｐＨ７，５で希釈した後１０３．
０ＯＯＸ ｇで９０分間遠心することにより塩化セシウ
ムを除くとともにウィルスを濃縮した。
以上の様にして得られた純化ウィルスを適当量の１０ｍ
Ｍリン酸緩衝液ｐＨ７，５に溶解して以後の実験に用い
た。尚、最終的に得られたウィルス量は２６０ｎｍにお
ける吸光係数Ｅｆ＝Ａ％＝２．５の値（Ｎ、＾。
Ｍリン酸緩衝液ｐＨ７，５に溶解して以後の実験に用い
た。尚、最終的に得られたウィルス量は２６０ｎｍにお
ける吸光係数Ｅｆ＝Ａ％＝２．５の値（Ｎ、＾。
Ｍｏｈａｍｅｄ ｅｔ ａｌ Ａｎｎ、Ａｐｐｌ、Ｂｉ
ｏｌ、９７＋ ６７＋ １９８１）に基づいて１．５■
と見積もられた。また純化ウィルス画分中には７００ｎ
ｍ前後の屈曲性のヒモ状ウィルスの存在が確認された（
第１図参照）、尚、以上の操作は全て４°Ｃで行った。
ｏｌ、９７＋ ６７＋ １９８１）に基づいて１．５■
と見積もられた。また純化ウィルス画分中には７００ｎ
ｍ前後の屈曲性のヒモ状ウィルスの存在が確認された（
第１図参照）、尚、以上の操作は全て４°Ｃで行った。
２、 ウィルスＲＮＡの
約１．５■の純化ウィルスを１％のドデシル硫酸ナトリ
ウム（ＳＯ５） と３０ｍＭのエチレンジアミン四酢酸
（ＥＤＴＡ）を含む０．２Ｍ ｐＨ９，ｏ（７））リ
ス塩酸緩衝液に溶解し、８０°Ｃに保温した水飽和フェ
ノールを等量刑え１５分間振とうした。次いで８０”Ｃ
に５分間保温し更に１０分間振とうした後１２．０００
Ｘ ｇで１ｏ分間遠心し水層を得た。フェノール層に１
１５１ｔの１％ＳＤＳを含む０．１ Ｍ ｐＨ９，０
のトリス塩酸緩衝液を加えてウィルスＲＮＡを再抽出し
、得られた水層を先に得られた水層に加え、更に等量の
水飽和フェノールによる抽出を３回繰り返した。最後に
等量のクロロホルムによる抽出を行い、得られたウィル
スＲＮＡ水溶液に０．３ Ｍとなる様酢酸緩衝液ｐＨ４
，８を加えた後２倍量のイソプロピルアルコールを加え
一２０°Ｃで３０分以上放置した後１５．ＯＯＯＸｇで
１０分間遠心してＲＮＡを沈殿させた。
ウム（ＳＯ５） と３０ｍＭのエチレンジアミン四酢酸
（ＥＤＴＡ）を含む０．２Ｍ ｐＨ９，ｏ（７））リ
ス塩酸緩衝液に溶解し、８０°Ｃに保温した水飽和フェ
ノールを等量刑え１５分間振とうした。次いで８０”Ｃ
に５分間保温し更に１０分間振とうした後１２．０００
Ｘ ｇで１ｏ分間遠心し水層を得た。フェノール層に１
１５１ｔの１％ＳＤＳを含む０．１ Ｍ ｐＨ９，０
のトリス塩酸緩衝液を加えてウィルスＲＮＡを再抽出し
、得られた水層を先に得られた水層に加え、更に等量の
水飽和フェノールによる抽出を３回繰り返した。最後に
等量のクロロホルムによる抽出を行い、得られたウィル
スＲＮＡ水溶液に０．３ Ｍとなる様酢酸緩衝液ｐＨ４
，８を加えた後２倍量のイソプロピルアルコールを加え
一２０°Ｃで３０分以上放置した後１５．ＯＯＯＸｇで
１０分間遠心してＲＮＡを沈殿させた。
得られた沈殿画分を７０％のエタノールで洗って風乾し
た後１５０ＩのＴＥ緩衝液（１ｍＭ ＥＤＴＡを含む１
０ｍＭ ）リス塩酸緩衝液ｐＨ７，５）に溶解し、５０
μｌの８Ｍ塩化リチウム溶液を加え４°Ｃで一夜放置し
てＲＮＡを沈殿させた。７０％のエタノールで沈殿を洗
浄し、風乾させた後５０ＩｌｌのＴＥに溶解した。
た後１５０ＩのＴＥ緩衝液（１ｍＭ ＥＤＴＡを含む１
０ｍＭ ）リス塩酸緩衝液ｐＨ７，５）に溶解し、５０
μｌの８Ｍ塩化リチウム溶液を加え４°Ｃで一夜放置し
てＲＮＡを沈殿させた。７０％のエタノールで沈殿を洗
浄し、風乾させた後５０ＩｌｌのＴＥに溶解した。
以上の様にして抽出したＲＮＡは２６０ｎｍにおける吸
光度１．０が４０ｎ ＲＮＡに相当するとして、３２μ
ｇと見積もられた。
光度１．０が４０ｎ ＲＮＡに相当するとして、３２μ
ｇと見積もられた。
３、 ウィルスＲＮＡの
抽出したウィルスＲＮＡの３′末端をシチジン３’
、５’ −（５’ 、”Ｐ）バイフォスフエイト（ｐ
Ｃｐ）存在下にＲＮＡリガーゼを作用させることにより
放射標識し、変性アガロースゲル電気泳動による分析を
行うとともに、ポリＵを共有結合させた濾紙ｍＡＰペー
パー（宝酒造）への結合能を調べ、ポリＡテイルの有無
を調べた。
、５’ −（５’ 、”Ｐ）バイフォスフエイト（ｐ
Ｃｐ）存在下にＲＮＡリガーゼを作用させることにより
放射標識し、変性アガロースゲル電気泳動による分析を
行うとともに、ポリＵを共有結合させた濾紙ｍＡＰペー
パー（宝酒造）への結合能を調べ、ポリＡテイルの有無
を調べた。
ＲＮＡのｐｃｐ標識は以下の様にして行った。
すなわち、抽出したＲＮＡ３ｘを３０ｊＩＩの反応液（
２０ｍＭの塩化マグネシウム、３．３ｍＭのジチオスレ
イトール（ＤＴＴ） 、６岸のＡＴＰ、ｏ、ｏｏｉ％牛
血漿アルフ゛ミン（ＢＳ八）、１０％のジメチルスルフ
オキシド２、５９０ＫＢｑ （ ７−ｏｌｅ）のｐｃｐ
を含むｐＨ７．５の５０ｊＩＩＭヘペス緩衝液）中で５
０ＵのＲＮＡリガーゼ（宝酒造）を５°Ｃで１６時間作
用させることにより放射標識した。フェノール抽出を２
回行った後エーテル抽出を行い、続いてセファデックス
Ｇ−５０クロマトグラフイーにより標識ＲＮＡを精製し
、エタノール沈殿により標識ＲＮＡを回収した。
２０ｍＭの塩化マグネシウム、３．３ｍＭのジチオスレ
イトール（ＤＴＴ） 、６岸のＡＴＰ、ｏ、ｏｏｉ％牛
血漿アルフ゛ミン（ＢＳ八）、１０％のジメチルスルフ
オキシド２、５９０ＫＢｑ （ ７−ｏｌｅ）のｐｃｐ
を含むｐＨ７．５の５０ｊＩＩＭヘペス緩衝液）中で５
０ＵのＲＮＡリガーゼ（宝酒造）を５°Ｃで１６時間作
用させることにより放射標識した。フェノール抽出を２
回行った後エーテル抽出を行い、続いてセファデックス
Ｇ−５０クロマトグラフイーにより標識ＲＮＡを精製し
、エタノール沈殿により標識ＲＮＡを回収した。
この様にして放射標識したＲＮＡを２．２Ｍのホルムア
ルデヒド存在下での変性アガロースゲル電気泳動により
分析したところ、約１０ｋｂの分子量を持つ１本のＲＮ
Ａバンドが観察された。この結果を第２図レーン４に示
す。なお、レーン１は分子量マーカーを示し、レーン２
はＮＫＩ細胞より抽出したｍＲＮＡを示し、そしてレー
ン３は対照としてのタバコモザイクウィルスＲＮＡを示
す。このバンドはＤＮａｓｅに対して抵抗性を示しＲＮ
ａｓｅＡに対しては感受性であることがらＲＮＡである
ことが確認された。次にこのゲルをｍＡＰペーパーにブ
ロッティングしたところ、１０ｋｂのＲＮＡが特異的に
ｍＡＰペーパーにトラップされることが示された（第３
図）。また、放射標識したウィルスＲＮＡを１ｍＭ Ｅ
ＤＴＡ 、 Ｉ Ｍ食塩を含むｌＯＩＩＩＭトリス塩
酸緩衝液ｐＩ（７．５中でｍＡＰペーパーに結合させ、
その結合能を調べたところ、第１表に示すように添加し
た放射活性の２８．９％がｍＡＰペーパーに結合した。
ルデヒド存在下での変性アガロースゲル電気泳動により
分析したところ、約１０ｋｂの分子量を持つ１本のＲＮ
Ａバンドが観察された。この結果を第２図レーン４に示
す。なお、レーン１は分子量マーカーを示し、レーン２
はＮＫＩ細胞より抽出したｍＲＮＡを示し、そしてレー
ン３は対照としてのタバコモザイクウィルスＲＮＡを示
す。このバンドはＤＮａｓｅに対して抵抗性を示しＲＮ
ａｓｅＡに対しては感受性であることがらＲＮＡである
ことが確認された。次にこのゲルをｍＡＰペーパーにブ
ロッティングしたところ、１０ｋｂのＲＮＡが特異的に
ｍＡＰペーパーにトラップされることが示された（第３
図）。また、放射標識したウィルスＲＮＡを１ｍＭ Ｅ
ＤＴＡ 、 Ｉ Ｍ食塩を含むｌＯＩＩＩＭトリス塩
酸緩衝液ｐＩ（７．５中でｍＡＰペーパーに結合させ、
その結合能を調べたところ、第１表に示すように添加し
た放射活性の２８．９％がｍＡＰペーパーに結合した。
ポジティブコントロールとして用いたヒト胃癌細胞株Ｎ
ＫＩ細胞から得られたｍＲＮＡ （ポリＡテイルを持つ
）は２１．１％が結合するのに対し、ネガティブコント
ロールとして用いたポリＡテイルを持たないタバコモザ
イクウィルス（ＴＭＶ）ＲＮＡは３．６％がｍＡＰペー
パーに結合するにすぎなかった。以上の結果から、ウィ
ルスＲＮＡはその３′末端にポリＡテイルを持つ１０ｋ
ｂのＲＮＡであることが確認された。
ＫＩ細胞から得られたｍＲＮＡ （ポリＡテイルを持つ
）は２１．１％が結合するのに対し、ネガティブコント
ロールとして用いたポリＡテイルを持たないタバコモザ
イクウィルス（ＴＭＶ）ＲＮＡは３．６％がｍＡＰペー
パーに結合するにすぎなかった。以上の結果から、ウィ
ルスＲＮＡはその３′末端にポリＡテイルを持つ１０ｋ
ｂのＲＮＡであることが確認された。
第１表
ｍＲＮＡ （ＮＫＩ細胞）
６、２１０ １．３１０
ニンニクウイ
ルスのＲＮＡ
４、７４０ １．３７０
ｃＤＮ＾合成はＧｕｂｌｅｒとＨｏｆｆｗａｎの方法（
Ｇｅｎｅ， ２５＋２６３、 １９８３）に基づいたア
マジャム社のｃＤＮＡ合成キットを用い、ウィルスＲＮ
Ａ５Ｊｒｇを鋳型としてアマジャム社のプロトコールに
従って行った。合成した２重鎖ｃＤＮＡのクローニング
はラムダファージ由来のファージベクターλｇｔｌｌを
用いるアマジャム社のｃＤＮＡクローニングシステムを
用いて行った。
Ｇｅｎｅ， ２５＋２６３、 １９８３）に基づいたア
マジャム社のｃＤＮＡ合成キットを用い、ウィルスＲＮ
Ａ５Ｊｒｇを鋳型としてアマジャム社のプロトコールに
従って行った。合成した２重鎖ｃＤＮＡのクローニング
はラムダファージ由来のファージベクターλｇｔｌｌを
用いるアマジャム社のｃＤＮＡクローニングシステムを
用いて行った。
２１、１
２８、９
出現したファージプラークのうち、ｃＤＮＡの挿入を持
つと考えられる白いファージプラークをピックアップし
、大腸菌Ｙ １０９０を宿主としてファージを増殖させ
、Ｂｅｎ５ｏｎとＴａｙｌａｒの方法（Ｂｉｏｔｅｃｈ
ｎｉｑｕｅｓ。
つと考えられる白いファージプラークをピックアップし
、大腸菌Ｙ １０９０を宿主としてファージを増殖させ
、Ｂｅｎ５ｏｎとＴａｙｌａｒの方法（Ｂｉｏｔｅｃｈ
ｎｉｑｕｅｓ。
２、１２６．１９８２）とＺａｇｕｒｓｋｙらの方法（
Ｇｅｎｅ Ａｎａｌ。
Ｇｅｎｅ Ａｎａｌ。
Ｔｅｃｈ、、 ２．８９．１９８５）に基づいてファー
ジＤＮＡを精製した。精製したファージＤＮＡをＥｃｏ
ＲＩで消化した後アガロース電気泳動を行うことにより
ｃＤＮ八イフィンサート在を確認した。次いでｃＤＮ八
断へをアガロースゲルから切り出し、電気的抽出あるい
はＧＥＮＥＣＬＥＡＮ”（Ｂｉｏ １０１ Ｉｎｃ、）
による抽出を行ってｃＤＮＡ断片を回収した。回収した
ｃＤＮＡ断片を常法によりｐＵｃ１１９ベクター（Ｖｊ
ｅｉｒａ Ｊ、ａｎｄ Ｍｅｓｓｉｎｇ＋Ｊ、Ｍｅｔｈ
ｏｄｓ ｉｎ Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ＋ １５３＋ ３
＋ １９８７）のＥｃｏＲｒの認識部位に挿入した。こ
の様にして得られた組換えＤＮＡを用いてＨａｎａｈａ
ｎの方法（Ｊ、Ｍｏ１．Ｂｉｏｌ、。
ジＤＮＡを精製した。精製したファージＤＮＡをＥｃｏ
ＲＩで消化した後アガロース電気泳動を行うことにより
ｃＤＮ八イフィンサート在を確認した。次いでｃＤＮ八
断へをアガロースゲルから切り出し、電気的抽出あるい
はＧＥＮＥＣＬＥＡＮ”（Ｂｉｏ １０１ Ｉｎｃ、）
による抽出を行ってｃＤＮＡ断片を回収した。回収した
ｃＤＮＡ断片を常法によりｐＵｃ１１９ベクター（Ｖｊ
ｅｉｒａ Ｊ、ａｎｄ Ｍｅｓｓｉｎｇ＋Ｊ、Ｍｅｔｈ
ｏｄｓ ｉｎ Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ＋ １５３＋ ３
＋ １９８７）のＥｃｏＲｒの認識部位に挿入した。こ
の様にして得られた組換えＤＮＡを用いてＨａｎａｈａ
ｎの方法（Ｊ、Ｍｏ１．Ｂｉｏｌ、。
１６６、５７７、１９８３）ニヨリ調製シタ大腸菌ＪＭ
１０９株を形質転換することによりｃＤＮＡをサブクロ
ーン化した。
１０９株を形質転換することによりｃＤＮＡをサブクロ
ーン化した。
５、 ウィルスｃＤＮＡのスクリーニング得られたｃＤ
ＮＡのうちから、ウィルスＲＮＡに対するｃＤＮＡをス
クリーニングするため、サブクローン化したｃＤＮ八を
二・ンクトランスレーションにより放射標識し、これを
プローブとしたノーザンハイプリダイゼーションを行っ
た。ノーザンハイブリダイゼーションノ結果、ｐｓＧＶ
２０． ｐＳＧＶ２７． ｐｓＧＶ３０゜ｐｓＧＢ５０
及びｐＳＧＶ５２と命名したｃＤＮＡサブクローンがウ
ィルスＲＮＡとハイブリダイズすることが明らかとなっ
た。更にこれらのサブクローンの制限酵素分析、サザン
ハイプリダイゼーションの結果ｐＳＧＶ２７． ｐｓＧ
Ｖ３０． ｐｓＧＶ５０及びｐＳＧＶ５２は同一クロー
ンでありｐｓｃｖｓｏが最長のｃＤＮＡを持つことが明
らかとなった（第４図参照）。
ＮＡのうちから、ウィルスＲＮＡに対するｃＤＮＡをス
クリーニングするため、サブクローン化したｃＤＮ八を
二・ンクトランスレーションにより放射標識し、これを
プローブとしたノーザンハイプリダイゼーションを行っ
た。ノーザンハイブリダイゼーションノ結果、ｐｓＧＶ
２０． ｐＳＧＶ２７． ｐｓＧＶ３０゜ｐｓＧＢ５０
及びｐＳＧＶ５２と命名したｃＤＮＡサブクローンがウ
ィルスＲＮＡとハイブリダイズすることが明らかとなっ
た。更にこれらのサブクローンの制限酵素分析、サザン
ハイプリダイゼーションの結果ｐＳＧＶ２７． ｐｓＧ
Ｖ３０． ｐｓＧＶ５０及びｐＳＧＶ５２は同一クロー
ンでありｐｓｃｖｓｏが最長のｃＤＮＡを持つことが明
らかとなった（第４図参照）。
従って以後の解析は、ｐｓＧＶ２０とｐｓＧＶ５０（７
） ２種のｃＤＮＡクローンについて行った。
） ２種のｃＤＮＡクローンについて行った。
６、塩基ｙ死公汰足
第４図に示すｐｓＧＶ２０及びｐｓＧＶ５０の制限酵素
地図に基づいてｃＤＮＡを種々の制限酵素で切断するこ
とにより得られたＤＮＡ断片をｐＵｃ１１８又はｐ［Ｉ
ｃ１１９のポリリンカ一部位に挿入した。次いで先に示
した様にして大腸菌ＪＭ１０９を形質転換し、得られた
形質転換体から常法により一本鎖ＤＮＡを調製し、これ
を鋳型としてダイデオキシ法により塩基配列を決定した
。塩基配列の決定は第４図中の各制限酵素認識部位から
両方向（矢印）にお互い重複する様に行い正確を期した
。この様にして決定した塩基配列のうち蛋白質をコード
し得るオープンリーディングフレーム（ＯＲＦ）を検索
した。次いで一般的遺伝コードを用いて翻訳したＯＲＦ
のアミノ酸配列と他のヒモ状ウィルスの外被蛋白質のア
ミノ酸配列とのホモロジー等から判断して、ウィルス外
被蛋白質をコードしていることが示された遺伝子配列部
分を同定した。
地図に基づいてｃＤＮＡを種々の制限酵素で切断するこ
とにより得られたＤＮＡ断片をｐＵｃ１１８又はｐ［Ｉ
ｃ１１９のポリリンカ一部位に挿入した。次いで先に示
した様にして大腸菌ＪＭ１０９を形質転換し、得られた
形質転換体から常法により一本鎖ＤＮＡを調製し、これ
を鋳型としてダイデオキシ法により塩基配列を決定した
。塩基配列の決定は第４図中の各制限酵素認識部位から
両方向（矢印）にお互い重複する様に行い正確を期した
。この様にして決定した塩基配列のうち蛋白質をコード
し得るオープンリーディングフレーム（ＯＲＦ）を検索
した。次いで一般的遺伝コードを用いて翻訳したＯＲＦ
のアミノ酸配列と他のヒモ状ウィルスの外被蛋白質のア
ミノ酸配列とのホモロジー等から判断して、ウィルス外
被蛋白質をコードしていることが示された遺伝子配列部
分を同定した。
こうして決定された塩基配列を、塩基配列（Ｃ）及び（
Ｄ）として示し、これらによりコードされるアミノ酸を
それぞれアミノ酸配列（Ａｌ及び（Ｂ）として示す。
Ｄ）として示し、これらによりコードされるアミノ酸を
それぞれアミノ酸配列（Ａｌ及び（Ｂ）として示す。
実ＪＪＬη
実施例１の１．〜５．に記載した方法によりウィルスｃ
ＤＮＡライブラリーを作製し、そのスクリーニングを行
った。但し、このスクリーニングのプローブとして、実
施例１において得られたｐｓＧＶ２０及びｐｓＧＶ５０
を用いた。尚、プローブの標識は５′〔α−” Ｐ ）
ｄＣＴＰ存在下でのニックトランスレーションにより
行った。このサザンハイプリダイゼーションの結果、ｐ
ｓＧＶ２０及びｐｓＧＶ５０とハイブリダイズしない（
すなわち、両者との相同性が低い）ｃＤＮ八クコクロー
フ５種なわち各々λＧＶ９１λｃｖ１６ 。
ＤＮＡライブラリーを作製し、そのスクリーニングを行
った。但し、このスクリーニングのプローブとして、実
施例１において得られたｐｓＧＶ２０及びｐｓＧＶ５０
を用いた。尚、プローブの標識は５′〔α−” Ｐ ）
ｄＣＴＰ存在下でのニックトランスレーションにより
行った。このサザンハイプリダイゼーションの結果、ｐ
ｓＧＶ２０及びｐｓＧＶ５０とハイブリダイズしない（
すなわち、両者との相同性が低い）ｃＤＮ八クコクロー
フ５種なわち各々λＧＶ９１λｃｖ１６ 。
Ｊ ｃｖ３９ 、 Ａ ｃｖ４２及びλ６ｖ７１が見い
出された。これらの組換ファージクローンのＤＮＡから
ウィルスｃＤＮＡ部分を切り出し、常法によりｐｔｌｃ
１１９ベクター（Ｖｉｅｉｒａ Ｊ、 ａｎｄ Ｍｅｓ
ｓｉｎｇ＋ Ｊ、Ｍｅｔｈｏｄｓ ｉｎ Ｅｎｚｙｍｏ
ｌｏｇｙ。
出された。これらの組換ファージクローンのＤＮＡから
ウィルスｃＤＮＡ部分を切り出し、常法によりｐｔｌｃ
１１９ベクター（Ｖｉｅｉｒａ Ｊ、 ａｎｄ Ｍｅｓ
ｓｉｎｇ＋ Ｊ、Ｍｅｔｈｏｄｓ ｉｎ Ｅｎｚｙｍｏ
ｌｏｇｙ。
１５３、３．１９８７）のＥｃｏＲＩ認識部位に挿入し
た。この様にして得られた組換えＤＮＡを用いて）ｌａ
ｎａｈａｎの方法（Ｊ、Ｍｏ１．Ｂｉｏｌ、、 １６６
、５７７、１９８３）により調製した大腸菌ＪＭ１０９
株を形質転換することによりｃＤＮＡをサブクローン化
した。この様にして得られた組換プラスミドは各ｋ ｐ
ＳＧＶ ９ 、 ｐｓＧＶ１６． Ｉ）ＳＧＶ３９゜ｐ
ＳＧＶ４２． ｐｓＧＶ７１と命名し、以下の実験に供
した。
た。この様にして得られた組換えＤＮＡを用いて）ｌａ
ｎａｈａｎの方法（Ｊ、Ｍｏ１．Ｂｉｏｌ、、 １６６
、５７７、１９８３）により調製した大腸菌ＪＭ１０９
株を形質転換することによりｃＤＮＡをサブクローン化
した。この様にして得られた組換プラスミドは各ｋ ｐ
ＳＧＶ ９ 、 ｐｓＧＶ１６． Ｉ）ＳＧＶ３９゜ｐ
ＳＧＶ４２． ｐｓＧＶ７１と命名し、以下の実験に供
した。
２、 ウィルスｃＤＮＡサブクローンの 所以上の様に
して新に得られた５種のウィルスｃＤＮＡについて、制
限酵素分析、サザンハイプリダイゼーションなどによる
分析を行ったところ、ｐｓＧＶ１６ 、 ｐＳＧＶ３９
、 ｐＳＧＶ４２は同一クローンであり、このうちｐ
ｓＧＶ１６が最長（７）ｃＤＮＡを持ツコと、ｐＳＧＶ
９とｐｓＧＶ７１も同一クローンテありｐＳＧＶ ９
（７）ｃＤＮＡの方が長いことが明らかとなった。従
って以下の解析は、ｐｓＧＶ１６及びｐＳＧＶ ９ （
７） ２種（７）ｃＤＮＡりｌ：ｌ−７ニツいて行った
。尚、ウィルス遺伝子ＲＮＡを用いたノーザンハイブリ
ダイゼーションにより、ｐｓＧＶ１６ 。
して新に得られた５種のウィルスｃＤＮＡについて、制
限酵素分析、サザンハイプリダイゼーションなどによる
分析を行ったところ、ｐｓＧＶ１６ 、 ｐＳＧＶ３９
、 ｐＳＧＶ４２は同一クローンであり、このうちｐ
ｓＧＶ１６が最長（７）ｃＤＮＡを持ツコと、ｐＳＧＶ
９とｐｓＧＶ７１も同一クローンテありｐＳＧＶ ９
（７）ｃＤＮＡの方が長いことが明らかとなった。従
って以下の解析は、ｐｓＧＶ１６及びｐＳＧＶ ９ （
７） ２種（７）ｃＤＮＡりｌ：ｌ−７ニツいて行った
。尚、ウィルス遺伝子ＲＮＡを用いたノーザンハイブリ
ダイゼーションにより、ｐｓＧＶ１６ 。
ｐｓｃｖ ９共にウィルスＲＮＡに由来するｃＤＮＡで
あることを確かめた。
あることを確かめた。
３、塩基酊Ａ傅夾定
第５図に示すｐｓｃｖ ９及びｐｓＧＶ１６の制限酵素
地図に基づいてｃＤＮＡを種々の制限酵素で切断するこ
とにより得られたＤＮＡ断片をｐＵｃｌｌＢ又はｐＵｃ
１１９のポリリンカ一部位に挿入した。次いで先に示し
た様にして大腸菌ＪＭ１０９を形質転換し、得られた形
質転換体から常法により一本ｆＡＤ Ｎ Ａを調製し、
これを鋳型としてダイデオキシ法により塩基配列を決定
した。塩基配列の決定は図中の各制限酵素認識部位から
両方向（矢印）にお互い重複する様に行い正確を期した
。この様にして決定した塩基配列のうち蛋白質をコード
し得るオープンリーディングフレーム（ＯＲＦ）を検索
した。次いで一般的遺伝コードを用いて翻訳したＯＲＦ
のアミノ酸配列と他のヒモ状ウィルスの外被蛋白質のア
ミノ酸配列とホモロジー等から判断して、ウィルス外被
蛋白質をコードしていることが示された遺伝子配列部分
を同定した。こうして決定された塩基配列を塩基配列〔
Ｇ〕及び（Ｈ）として示し、そしてこれらによりコード
されるアミノ酸配列をそれぞれアミノ酸配列〔Ｅ〕及び
〔Ｆ〕として示す。この様にして同定されたウィルス外
被蛋白質のアミノ酸配列はお互に約６０％の相同性を示
し、実施例１において決定された２種のウィルス外被蛋
白質のアミノ酸配列とは６１〜７７％の相同性を示すこ
とが明らかとなった。
地図に基づいてｃＤＮＡを種々の制限酵素で切断するこ
とにより得られたＤＮＡ断片をｐＵｃｌｌＢ又はｐＵｃ
１１９のポリリンカ一部位に挿入した。次いで先に示し
た様にして大腸菌ＪＭ１０９を形質転換し、得られた形
質転換体から常法により一本ｆＡＤ Ｎ Ａを調製し、
これを鋳型としてダイデオキシ法により塩基配列を決定
した。塩基配列の決定は図中の各制限酵素認識部位から
両方向（矢印）にお互い重複する様に行い正確を期した
。この様にして決定した塩基配列のうち蛋白質をコード
し得るオープンリーディングフレーム（ＯＲＦ）を検索
した。次いで一般的遺伝コードを用いて翻訳したＯＲＦ
のアミノ酸配列と他のヒモ状ウィルスの外被蛋白質のア
ミノ酸配列とホモロジー等から判断して、ウィルス外被
蛋白質をコードしていることが示された遺伝子配列部分
を同定した。こうして決定された塩基配列を塩基配列〔
Ｇ〕及び（Ｈ）として示し、そしてこれらによりコード
されるアミノ酸配列をそれぞれアミノ酸配列〔Ｅ〕及び
〔Ｆ〕として示す。この様にして同定されたウィルス外
被蛋白質のアミノ酸配列はお互に約６０％の相同性を示
し、実施例１において決定された２種のウィルス外被蛋
白質のアミノ酸配列とは６１〜７７％の相同性を示すこ
とが明らかとなった。
Ｐｏｔｙｖｉｒｕｓグループに於ては、血清学的あるい
は植物病理学的に区別し得る個々の独立したウィルスの
外被蛋白質のアミノ酸配列の相同性は３８〜７１％（平
均５４％）であり、各々のウィルスのストレインとして
存在するウィルスの相同性は９０〜９９％（平均９５％
）であることが報告されている（Ａｄｖａｎｃｅｓ ｉ
ｎ Ｖｉｒｕｓ Ｒｅ５ｅａｃｈ、 ３６＋ ２７３−
３１４）。従って、これら４種のウィルスは各々独立し
たウィルスである可能性が高いと考えられる。
は植物病理学的に区別し得る個々の独立したウィルスの
外被蛋白質のアミノ酸配列の相同性は３８〜７１％（平
均５４％）であり、各々のウィルスのストレインとして
存在するウィルスの相同性は９０〜９９％（平均９５％
）であることが報告されている（Ａｄｖａｎｃｅｓ ｉ
ｎ Ｖｉｒｕｓ Ｒｅ５ｅａｃｈ、 ３６＋ ２７３−
３１４）。従って、これら４種のウィルスは各々独立し
たウィルスである可能性が高いと考えられる。
ニンニク病葉の超薄組織切片の電子顕微鏡観察により、
いわゆる風車状の細胞質内封入体の存在が確認されたニ
ンニク葉を材料として、実施例１に記載した方法により
純化したウィルス画分を用い、実施例２及び４に記載し
た方法によりウィルスｃＤＮＡライブラリーを作成した
。尚、ここで観察された風車状の細胞質内封入体の形成
はＰｏｔｙｖｉｒｕｓグループのウィルスの持つ特徴の
１つである。
いわゆる風車状の細胞質内封入体の存在が確認されたニ
ンニク葉を材料として、実施例１に記載した方法により
純化したウィルス画分を用い、実施例２及び４に記載し
た方法によりウィルスｃＤＮＡライブラリーを作成した
。尚、ここで観察された風車状の細胞質内封入体の形成
はＰｏｔｙｖｉｒｕｓグループのウィルスの持つ特徴の
１つである。
次いで、実施例１及び２で得られた各々独立した４種の
ウィルスｃＤＮＡ ｐｓＧＶ２０． ｐＳＧＶ−５０，
ｐＳＧＶ−９及びｐＳＧＶ−１６をプローブとして用い
、これらのプローブ゛とハイフ゛リダイズしないｃＤＮ
八クコクローンクリーニングした。このスクリーニング
により７種のｃＤＮＡクローンλｃｖＨ２ｓ 、λＧ
ＶＨ４４、λ、ｖ７゜λｃｖＨ２Ｌ 、λｃｖＨ３６、
λｃｖｌ（３８、及びλｃｖＨ３９が見い出された。こ
れらの組換ファージクローンからＤＮＡを抽出し、実施
例１の１．及び２．に記載した方法により各々のｃＤＮ
Ａをサブクローン化した後（各ｋ ｐＳＧＶ−Ｈ２Ｓ、
ｐＳＧＶ−Ｈ４４，ｐＳＧＶ−７，ｐＳＧＶ−Ｈ２Ｌ
ｐＳＧＶ−８３６，ｐＳＧＶ−８３８、及びｐＳＧＶ−
Ｈ３９と命名）、各サブクローンの分析を行った。その
結果、ｐＳＧＶ−１＋２Ｓ。
ウィルスｃＤＮＡ ｐｓＧＶ２０． ｐＳＧＶ−５０，
ｐＳＧＶ−９及びｐＳＧＶ−１６をプローブとして用い
、これらのプローブ゛とハイフ゛リダイズしないｃＤＮ
八クコクローンクリーニングした。このスクリーニング
により７種のｃＤＮＡクローンλｃｖＨ２ｓ 、λＧ
ＶＨ４４、λ、ｖ７゜λｃｖＨ２Ｌ 、λｃｖＨ３６、
λｃｖｌ（３８、及びλｃｖＨ３９が見い出された。こ
れらの組換ファージクローンからＤＮＡを抽出し、実施
例１の１．及び２．に記載した方法により各々のｃＤＮ
Ａをサブクローン化した後（各ｋ ｐＳＧＶ−Ｈ２Ｓ、
ｐＳＧＶ−Ｈ４４，ｐＳＧＶ−７，ｐＳＧＶ−Ｈ２Ｌ
ｐＳＧＶ−８３６，ｐＳＧＶ−８３８、及びｐＳＧＶ−
Ｈ３９と命名）、各サブクローンの分析を行った。その
結果、ｐＳＧＶ−１＋２Ｓ。
ｐＳＧＶ−Ｈ４４及びｐＳＧＶ−７は、同一あるいは非
常に相同性の高イｃＤＮＡクローンテあり、ｐＳＧＶ−
Ｈ２Ｌ、 ｐＳＧＶ−１（３６゜ｐＳＧＶ−８３８及び
ｐＳＧＶ−Ｈ３９も同一あるいは非常に相同性の高いク
ローンであることが明らかとなった。
常に相同性の高イｃＤＮＡクローンテあり、ｐＳＧＶ−
Ｈ２Ｌ、 ｐＳＧＶ−１（３６゜ｐＳＧＶ−８３８及び
ｐＳＧＶ−Ｈ３９も同一あるいは非常に相同性の高いク
ローンであることが明らかとなった。
従って以下の解析は、これら２種のクローン群のうち代
表的なｐＳＧＶ−Ｈ２ＬとｐＳＧＶ−８３６、及びｐＳ
ＧＶ−７とｐＳＧシーＨ２Ｓについて行うこととした。
表的なｐＳＧＶ−Ｈ２ＬとｐＳＧＶ−８３６、及びｐＳ
ＧＶ−７とｐＳＧシーＨ２Ｓについて行うこととした。
２．塩基酊刀■吠定
第６図及び第７図に示すｐＳＧシー７、 ｐｓｃシーＨ
２ＳｐＳＧＶ−Ｈ２Ｌ、及びｐＳＧＶ−Ｈ３６の制限酵
素地図に基づいてｃＤＮＡを種々の制限酵素で切断し、
得られた各ＤＮＡ断片をｐ［Ｉｃ１１８又はｐＵｃ１１
９のポリリンカーン部位に挿入した。次に先に示した方
法により大腸菌ＪＭ１０９を形質転換し、得られた形質
転換体から常法により一本鎖ＤＮＡを調製し、これを鋳
型としてグイデオキシ法により塩基配列を決定した。
２ＳｐＳＧＶ−Ｈ２Ｌ、及びｐＳＧＶ−Ｈ３６の制限酵
素地図に基づいてｃＤＮＡを種々の制限酵素で切断し、
得られた各ＤＮＡ断片をｐ［Ｉｃ１１８又はｐＵｃ１１
９のポリリンカーン部位に挿入した。次に先に示した方
法により大腸菌ＪＭ１０９を形質転換し、得られた形質
転換体から常法により一本鎖ＤＮＡを調製し、これを鋳
型としてグイデオキシ法により塩基配列を決定した。
この様にして決定した塩基配列のうち、蛋白質をコード
し得るオーブンリーディングフレーム（ＯＲＦ）を検索
した。
し得るオーブンリーディングフレーム（ＯＲＦ）を検索
した。
その結果、ｐＳＧＶ−１１２ＬとｐＳＧＶ−１（３６の
塩基配列は非常に類似しており、ｐＳＧＶ−Ｈ３６ｃＤ
ＮＡ ６７４ｂｐ（ｐｏｌｙ Ａｔａｉｌ付加部位から
上流側）のうち１４．４％がｐＳＧＶ−＋１２Ｌと異っ
ているにすぎなかった。更にＯＲＦに於ける塩基の変異
によるアミノ酸の置換は１０．６％で、置換が認められ
たアミノ酸もその性質が類似しているものが多かった。
塩基配列は非常に類似しており、ｐＳＧＶ−Ｈ３６ｃＤ
ＮＡ ６７４ｂｐ（ｐｏｌｙ Ａｔａｉｌ付加部位から
上流側）のうち１４．４％がｐＳＧＶ−＋１２Ｌと異っ
ているにすぎなかった。更にＯＲＦに於ける塩基の変異
によるアミノ酸の置換は１０．６％で、置換が認められ
たアミノ酸もその性質が類似しているものが多かった。
またこれらのクローンの遺伝子構造は、実施例１及び２
に示した各クローンの遺伝子構造と同一であり、外被蛋
白質遺伝子と推定される遺伝子にコードされる蛋白質の
アミノ酸配列も各々２０％程度の相同性を示すこと、更
にはＣａｒｌａν１ｒｕｓに分類されるポテトウィルス
Ｍ （ＰＶＭ）の外被蛋白質のアミノ酸配列（ジャーナ
ル・オブ・ジェネラル・ヴイロロジーＪ、Ｇｅｎ、Ｖｉ
ｒｏｌ、、 ７０１８６Ｌ１８６９．１９８９）と４３
．８％の相同性を示すことも明らかとなった。以上の結
果から、実施例１及び２に記載したウィルスｃＤＮＡク
ローンとここに示したｐＳＧＶ−Ｈ２Ｌ及びｐＳＧＶ−
Ｈ３６は、同一あるいは近縁のウィルス群の染色体ＲＮ
Ａに由来するｃＤＮＡクローンであり、ニンニク潜在ウ
ィルス（ＧＬＶ） と称されているＣａｒｌａｖｉｒ
ｕｓグループに分類されるウィルスのｃＤＮＡクローン
である可能性が高いと考えられた。
に示した各クローンの遺伝子構造と同一であり、外被蛋
白質遺伝子と推定される遺伝子にコードされる蛋白質の
アミノ酸配列も各々２０％程度の相同性を示すこと、更
にはＣａｒｌａν１ｒｕｓに分類されるポテトウィルス
Ｍ （ＰＶＭ）の外被蛋白質のアミノ酸配列（ジャーナ
ル・オブ・ジェネラル・ヴイロロジーＪ、Ｇｅｎ、Ｖｉ
ｒｏｌ、、 ７０１８６Ｌ１８６９．１９８９）と４３
．８％の相同性を示すことも明らかとなった。以上の結
果から、実施例１及び２に記載したウィルスｃＤＮＡク
ローンとここに示したｐＳＧＶ−Ｈ２Ｌ及びｐＳＧＶ−
Ｈ３６は、同一あるいは近縁のウィルス群の染色体ＲＮ
Ａに由来するｃＤＮＡクローンであり、ニンニク潜在ウ
ィルス（ＧＬＶ） と称されているＣａｒｌａｖｉｒ
ｕｓグループに分類されるウィルスのｃＤＮＡクローン
である可能性が高いと考えられた。
この様にして明らかとなった外被蛋白質遺伝子の塩基配
列を（Ｋ）及び（Ｌ）として示し、コードされるアミノ
酸配列を（１）及び（Ｊ）として示す。
列を（Ｋ）及び（Ｌ）として示し、コードされるアミノ
酸配列を（１）及び（Ｊ）として示す。
一方、ｐＳＧＶ−７とｐＳＧＶ−Ｈ２Ｓの塩基配列の決
定によって明らかとなったこれらのｃＤＮＡの塩基配列
とＯＲＦのアミノ酸配列は、実施例１及び２に記載され
たウィルスｃＤＮへや先に示した２種のｃＤＮＡ（ｐＳ
ＧＶ−１１２Ｌ、 ｐＳＧシーＨ３６）とは大きく異っ
ており、遺伝子構造も大きく異っていた。すなわち、ｐ
ＳＧＶ−７ｃＤＮＡ （全長３．４ ｋｂｐ）中には、
蛋白質をコードし得るＯＲＦは唯一つしか存在せず、従
って本ウィルスの遺伝子産物は１つの巨大な前駆体蛋白
質として発現された後、プロセシングにより特異的な機
能を持った個々の蛋白質分子が生じている可能性が強く
示唆された。
定によって明らかとなったこれらのｃＤＮＡの塩基配列
とＯＲＦのアミノ酸配列は、実施例１及び２に記載され
たウィルスｃＤＮへや先に示した２種のｃＤＮＡ（ｐＳ
ＧＶ−１１２Ｌ、 ｐＳＧシーＨ３６）とは大きく異っ
ており、遺伝子構造も大きく異っていた。すなわち、ｐ
ＳＧＶ−７ｃＤＮＡ （全長３．４ ｋｂｐ）中には、
蛋白質をコードし得るＯＲＦは唯一つしか存在せず、従
って本ウィルスの遺伝子産物は１つの巨大な前駆体蛋白
質として発現された後、プロセシングにより特異的な機
能を持った個々の蛋白質分子が生じている可能性が強く
示唆された。
この様な遺伝子構造及びウィルス蛋白質分子のプロセシ
ング機構は、球状ＲＮＡウィルスのＣｏｍｏν１ｒｕｓ
グループ及びＰｏｔｙｖｉｒｕｓグループのウィルスに
特徴的なものであり（アドヴアンシイズ・イン・ウィル
ス・リサーチ、共、 ２７３−３１４．１９８９）、従
ってここに記載したｐＳＧシー７とｐＳＧＶ−Ｈ２Ｓが
Ｐｏｔｙｖｉｒｕｓグループに属するとされるニンニク
モザイクウィルス（ＧＭＶ） ｃＤＮΔである可能性が
高いと考えられた。
ング機構は、球状ＲＮＡウィルスのＣｏｍｏν１ｒｕｓ
グループ及びＰｏｔｙｖｉｒｕｓグループのウィルスに
特徴的なものであり（アドヴアンシイズ・イン・ウィル
ス・リサーチ、共、 ２７３−３１４．１９８９）、従
ってここに記載したｐＳＧシー７とｐＳＧＶ−Ｈ２Ｓが
Ｐｏｔｙｖｉｒｕｓグループに属するとされるニンニク
モザイクウィルス（ＧＭＶ） ｃＤＮΔである可能性が
高いと考えられた。
更に、ｐＳＧＶ−７の唯一のＯＲＦがコードするアミノ
酸配列とタバコエッチウィルス（ＴＥＶ） 、タバコヴ
エインモトルウイルス（ＴＶＭＶ）などのＰｏｔｙｖｉ
ｒｕｓグループに属するウィルスのＯＲＦがコードする
アミノ酸配列間には高い相同性があること、前駆体蛋白
質のプロセシング部位が共通性（グルタミングリシン、
アラニンあるいはセリン配列のグルタミンのＣ末端側が
切断される）を持っている可能性が高いこと、コート蛋
白質のアミノ酸配列が６０％程度の高い相同性を示すこ
となども明らかとなった。以上の結果から、ｐＳＧＶ−
７及びｐＳＧＶ−Ｈ２Ｓニ代表されるｃＤＮＡクローン
はＧＭＶに対するｃＤＮＡクローンであると結論された
。この様にして決定された外被蛋白質遺伝子を含むＧＭ
Ｖ ｃＤＮＡの塩基配列を〔Ｏ〕及びＣＰ〕として示し
、この塩基配列から推定されるアミノ酸配列を〔Ｍ〕及
び〔Ｎ〕として示す。
酸配列とタバコエッチウィルス（ＴＥＶ） 、タバコヴ
エインモトルウイルス（ＴＶＭＶ）などのＰｏｔｙｖｉ
ｒｕｓグループに属するウィルスのＯＲＦがコードする
アミノ酸配列間には高い相同性があること、前駆体蛋白
質のプロセシング部位が共通性（グルタミングリシン、
アラニンあるいはセリン配列のグルタミンのＣ末端側が
切断される）を持っている可能性が高いこと、コート蛋
白質のアミノ酸配列が６０％程度の高い相同性を示すこ
となども明らかとなった。以上の結果から、ｐＳＧＶ−
７及びｐＳＧＶ−Ｈ２Ｓニ代表されるｃＤＮＡクローン
はＧＭＶに対するｃＤＮＡクローンであると結論された
。この様にして決定された外被蛋白質遺伝子を含むＧＭ
Ｖ ｃＤＮＡの塩基配列を〔Ｏ〕及びＣＰ〕として示し
、この塩基配列から推定されるアミノ酸配列を〔Ｍ〕及
び〔Ｎ〕として示す。
以上の結果及び実施例１及び２で得られた結果を総合す
ると、我が国で栽培されているニンニクには少なくとも
、Ｃａｒｌａｖｉｒｕｓグループあるいはその近縁ウィ
ルスグループに属すると考えられるつイルスが５種、Ｐ
ｏｔｙν１ｒｕｓグループに属するウィルス１種が感染
し、ウィルス病害を発現していると考えられる。先に記
載した様に、クローン化したウィルスｃＤＮＡを用いる
ことにより個々のウィルスの同定を行うことが可能であ
り、従って感染ウィルスと病徴・病害との関係、あるい
は各ウィルス間の相互作用、ひいては病徴発現機構など
の解明を行うことが可能となり、ニンニク（あるいはネ
ギ、ラッキョウなどの他のアリウム属植物）のウィルス
防御を行うにあたって多大の貢献が期待される。
ると、我が国で栽培されているニンニクには少なくとも
、Ｃａｒｌａｖｉｒｕｓグループあるいはその近縁ウィ
ルスグループに属すると考えられるつイルスが５種、Ｐ
ｏｔｙν１ｒｕｓグループに属するウィルス１種が感染
し、ウィルス病害を発現していると考えられる。先に記
載した様に、クローン化したウィルスｃＤＮＡを用いる
ことにより個々のウィルスの同定を行うことが可能であ
り、従って感染ウィルスと病徴・病害との関係、あるい
は各ウィルス間の相互作用、ひいては病徴発現機構など
の解明を行うことが可能となり、ニンニク（あるいはネ
ギ、ラッキョウなどの他のアリウム属植物）のウィルス
防御を行うにあたって多大の貢献が期待される。
第１図は純化ウィルス画分の電子顕微鏡写真を示したも
のであり、生物の形態を表す図面に代る写真である。 第２図はウィルスＲＮＡの変性アガロースゲル電気泳動
の結果を示したものである。 第３図はウィルスＲＮＡのｍＡＰペーパーへのプロッテ
ィングを示したものである。 第４図はｐｓＧＶ２０及びｐｓＧＶ５０の制限酵素地図
を示したものである。 第５図はｐｓｃｖ ９及びｐｓＧＶ１６の制限酵素地図
を示したものである。 第６図はｐＳＧＶ−７及びｐＳＧＶ−Ｈ２Ｓ（７）制限
酵素地図を示したものである。 第７図はｐＳＧＶ−Ｈ２Ｌ及びｐＳＧＶ−１（３６（７
）制限酵素地図を示したものである。
のであり、生物の形態を表す図面に代る写真である。 第２図はウィルスＲＮＡの変性アガロースゲル電気泳動
の結果を示したものである。 第３図はウィルスＲＮＡのｍＡＰペーパーへのプロッテ
ィングを示したものである。 第４図はｐｓＧＶ２０及びｐｓＧＶ５０の制限酵素地図
を示したものである。 第５図はｐｓｃｖ ９及びｐｓＧＶ１６の制限酵素地図
を示したものである。 第６図はｐＳＧＶ−７及びｐＳＧＶ−Ｈ２Ｓ（７）制限
酵素地図を示したものである。 第７図はｐＳＧＶ−Ｈ２Ｌ及びｐＳＧＶ−１（３６（７
）制限酵素地図を示したものである。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、下記のアミノ酸配列〔Ａ〕または〔Ｂ〕で示される
ヒモ状ウィルスの外被蛋白質をコードする遺伝子： 〔Ａ〕 【遺伝子配列があります】 【遺伝子配列があります】 〔Ｂ〕 【遺伝子配列があります】 【遺伝子配列があります】 ２、下記の塩基配列〔Ｃ〕または〔Ｄ〕で示されるヒモ
状ウィルスの外被蛋白質をコードする遺伝子： 〔Ｃ〕 【遺伝子配列があります】 （式中、ＹはＣ又はＴを示す）； 〔Ｄ〕 【遺伝子配列があります】 【遺伝子配列があります】 ３、請求項１又は２に記載の遺伝子の部分から成る遺伝
子断片。 ４、請求項１又は２に記載の遺伝子を１又は複数の制限
酵素により切断することにより得られる遺伝子断片。 ５、下記のアミノ酸配列〔Ｅ〕または〔Ｆ〕で示される
ヒモ状ウィルスの外被蛋白質をコードする遺伝子； 〔Ｅ〕 【遺伝子配列があります】 【遺伝子配列があります】 〔Ｆ〕 【遺伝子配列があります】 【遺伝子配列があります】 ６、下記の塩基配列〔Ｇ〕または〔Ｈ〕で示されるヒモ
状ウィルスの外被蛋白質をコードする遺伝子： 〔Ｇ〕 【遺伝子配列があります】 【遺伝子配列があります】 〔Ｈ〕 【遺伝子配列があります】 【遺伝子配列があります】 ７、請求項５又は６に記載の遺伝子の部分から成る遺伝
子断片。 ８、請求項５又は６に記載の遺伝子を１又は複数の制限
酵素により切断することにより得られる遺伝子断片。 ９、下記のアミノ酸配列〔 I 〕で示されるヒモ状ウィ
ルスの外被蛋白質をコードする遺伝子：〔 I 〕 【遺伝子配列があります】 【遺伝子配列があります】 １０、下記の塩基配列〔Ｋ〕で示されるヒモ状ウィルス
の外被蛋白質をコードする遺伝子： 〔Ｋ〕 【遺伝子配列があります】 【遺伝子配列があります】 【遺伝子配列があります】 １１、下記のアミノ酸配列〔Ｊ〕で示されるアミノ酸配
列をカルボキシ末端領域に有するヒモ状ウィルスの外被
蛋白質をコードする遺伝子： 〔Ｊ〕 【遺伝子配列があります】 １２、下記の塩基配列〔Ｌ〕で示される塩基配列を３′
末端領域に有するヒモ状ウィルスの外被蛋白質をコード
する遺伝子： 〔Ｌ〕 【遺伝子配列があります】 １３、請求項９〜１２のいずれか１項に記載の遺伝子の
部分から成る遺伝子断片。 １４、請求項９〜１２のいずれか１項に記載の遺伝子を
１又は複数の制限酵素により切断することにより得られ
る遺伝子断片。 １５、下記のアミノ酸配列〔Ｍ〕で示される外被蛋白質
を含むウィルス前駆体蛋白質をコードするヒモ状ウィル
ス遺伝子： 〔Ｍ〕 【遺伝子配列があります】 【遺伝子配列があります】 １６、下記の塩基配列〔Ｏ〕で示される外被蛋白質を含
むウィルス前駆体蛋白質をコードするヒモ状ウィルス遺
伝子： 〔Ｏ〕 【遺伝子配列があります】 【遺伝子配列があります】 １７、下記のアミノ酸配列〔Ｎ〕で示されるアミノ酸配
列をカルボキシ末端領域に有するヒモ状ウィルスの外被
蛋白質をコードする遺伝子： 〔Ｎ〕 【遺伝子配列があります】 【遺伝子配列があります】 １８、下記の塩基配列〔Ｐ〕で示される塩基配列を３′
末端領域に有するヒモ状ウィルスの外被蛋白質をコード
する遺伝子： 〔Ｐ〕 【遺伝子配列があります】 【遺伝子配列があります】 １９、請求項１５〜１８のいずれか１項に記載の遺伝子
の部分から成る遺伝子断片。 ２０、請求項１５〜１８のいずれか１項に記載の遺伝子
を１又は複数の制限酵素により切断することにより得ら
れる遺伝子断片。
Applications Claiming Priority (4)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP26911889 | 1989-10-18 | ||
| JP5177990 | 1990-03-05 | ||
| JP1-269118 | 1990-03-05 | ||
| JP2-51779 | 1990-03-05 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH044879A true JPH044879A (ja) | 1992-01-09 |
| JP3090680B2 JP3090680B2 (ja) | 2000-09-25 |
Family
ID=26392344
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP02277686A Expired - Fee Related JP3090680B2 (ja) | 1989-10-18 | 1990-10-18 | ヒモ状ウイルス遺伝子 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3090680B2 (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2000044919A1 (en) * | 1999-01-29 | 2000-08-03 | New Zealand Institute For Crop & Food Research Limited | Transformation and regeneration of allium plants |
| US7067719B1 (en) | 1999-05-05 | 2006-06-27 | Seminis Vegetable Seeds, Inc. | Transformation of Allium sp. with Agrobacterium using embryogenic callus cultures |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0595685U (ja) * | 1992-05-28 | 1993-12-27 | 株式会社亀山製作所 | 洗浄装置 |
-
1990
- 1990-10-18 JP JP02277686A patent/JP3090680B2/ja not_active Expired - Fee Related
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2000044919A1 (en) * | 1999-01-29 | 2000-08-03 | New Zealand Institute For Crop & Food Research Limited | Transformation and regeneration of allium plants |
| US7112720B1 (en) | 1999-01-29 | 2006-09-26 | New Zealand Institute For Crop & Food Research Limited | Transformation and regeneration of Allium plants |
| US7067719B1 (en) | 1999-05-05 | 2006-06-27 | Seminis Vegetable Seeds, Inc. | Transformation of Allium sp. with Agrobacterium using embryogenic callus cultures |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP3090680B2 (ja) | 2000-09-25 |
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