JPH0581218B2 - - Google Patents
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- JPH0581218B2 JPH0581218B2 JP59281690A JP28169084A JPH0581218B2 JP H0581218 B2 JPH0581218 B2 JP H0581218B2 JP 59281690 A JP59281690 A JP 59281690A JP 28169084 A JP28169084 A JP 28169084A JP H0581218 B2 JPH0581218 B2 JP H0581218B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- protein
- membrane
- film
- tgase
- casein
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
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- Medicinal Preparation (AREA)
- Manufacture Of Macromolecular Shaped Articles (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は強化蛋白質膜の製造法に関する。
高分子学において、cast膜という概念がある。
これは、液状物質を型の中に流し込み、固化させ
溶媒を蒸発させてフイルムとする流延成形を
castingといい、得られるフイルムをcast膜と称
している。食品分野においても日本の伝統食品で
ある湯葉は、豆乳を加熱して得られるゲル状皮膜
を風乾して製造され、cast膜の範疇に入るものと
考えられる。このような食品蛋白を用いたcast膜
形成に関する報告は、蛋白溶液に20〜30％のグリ
セロールやソルビトールを添加したり、アルデヒ
ドや重金属を作用させフイルム化するなどといつ
たものが多く過激な条件で製造するものが多く、
生分解性や安全性に問題がある。
これは、液状物質を型の中に流し込み、固化させ
溶媒を蒸発させてフイルムとする流延成形を
castingといい、得られるフイルムをcast膜と称
している。食品分野においても日本の伝統食品で
ある湯葉は、豆乳を加熱して得られるゲル状皮膜
を風乾して製造され、cast膜の範疇に入るものと
考えられる。このような食品蛋白を用いたcast膜
形成に関する報告は、蛋白溶液に20〜30％のグリ
セロールやソルビトールを添加したり、アルデヒ
ドや重金属を作用させフイルム化するなどといつ
たものが多く過激な条件で製造するものが多く、
生分解性や安全性に問題がある。
本発明者らは、上記のような欠点を補い、天然
系素材を用いて温和な条件でcastingして得られ
る強靱で、かつ、安全性の高い蛋白質膜の製造法
を開発しようと種々研究を行なつた結果、高濃度
蛋白含有溶液にトランスグルタミナーゼを作用さ
せ、cast膜化することによつて、強靱で安定な蛋
白質膜を製造しうることを発見し、本発明を完成
した。
系素材を用いて温和な条件でcastingして得られ
る強靱で、かつ、安全性の高い蛋白質膜の製造法
を開発しようと種々研究を行なつた結果、高濃度
蛋白含有溶液にトランスグルタミナーゼを作用さ
せ、cast膜化することによつて、強靱で安定な蛋
白質膜を製造しうることを発見し、本発明を完成
した。
即ち、本発明は、蛋白質濃度２重量％以上の蛋
白含有溶液にアシル転移酵素トランスグルタミナ
ーゼ（EC2，３，２，13、以下「TGase」と略
す）を蛋白質１ｇに対して適宜量、好ましくは１
ユニツト以上添加し、型枠に流し込み、10ないし
60°にて、水分率が20％以下になるまで乾燥する
ことを特徴とする蛋白質膜の製造法である。
白含有溶液にアシル転移酵素トランスグルタミナ
ーゼ（EC2，３，２，13、以下「TGase」と略
す）を蛋白質１ｇに対して適宜量、好ましくは１
ユニツト以上添加し、型枠に流し込み、10ないし
60°にて、水分率が20％以下になるまで乾燥する
ことを特徴とする蛋白質膜の製造法である。
本発明で利用可能なトランスグルタミナーゼは
天然物から抽出分離したものはもちろん、トラン
スグルタミナーゼを生産する微生物を培養してそ
れらの菌体外又は菌体内に蓄積されたものでもよ
い。また遺伝子工学的手法や細胞工学的手法など
の生物工学的手法を用いて得られたものでもよ
い。
天然物から抽出分離したものはもちろん、トラン
スグルタミナーゼを生産する微生物を培養してそ
れらの菌体外又は菌体内に蓄積されたものでもよ
い。また遺伝子工学的手法や細胞工学的手法など
の生物工学的手法を用いて得られたものでもよ
い。
本発明に用いられる膜化用蛋白質は、その起源
に制約されず、植物性蛋白質、動物性蛋白質など
いかなるものでも使用できる。植物性蛋白質とし
ては油糧種子の脱脂物（脱脂大豆など）及びそれ
らより分離した蛋白を挙げることができる。ま
た、動物性蛋白質としては、乳蛋白質、ゼラチ
ン、コラーゲン等を例示することができる。これ
らの蛋白質の２重量％以上の蛋白含有溶液を調製
する。蛋白含有溶液の濃度は比較的高いことが望
ましく、通常２重量％以上、好ましくは５重量％
ないし15重量％であればよい。
に制約されず、植物性蛋白質、動物性蛋白質など
いかなるものでも使用できる。植物性蛋白質とし
ては油糧種子の脱脂物（脱脂大豆など）及びそれ
らより分離した蛋白を挙げることができる。ま
た、動物性蛋白質としては、乳蛋白質、ゼラチ
ン、コラーゲン等を例示することができる。これ
らの蛋白質の２重量％以上の蛋白含有溶液を調製
する。蛋白含有溶液の濃度は比較的高いことが望
ましく、通常２重量％以上、好ましくは５重量％
ないし15重量％であればよい。
この高濃度蛋白含有溶液に、特開昭58−149645
号に記載されている方法で調製したTGaseを蛋
白質１ｇに対して、１ユニツト／ｇ・蛋白以上添
加し、直ちに、平板型枠（例えば、メタアクリル
樹脂製）に流し込み、10ないし60℃にて、水分率
20％以下となるまで（通常、３ないし５時間）、
風乾または送風乾燥すると型枠より容易に剥離す
る強靱な蛋白質膜が得られる。蛋白質濃度が２重
量％未満の場合、TGase量が基質蛋白質１ｇに
対して1U未満の場合、乾燥温度が10℃未満や60
℃以上の場合は、各れも剥離性が悪く、本発明の
特徴を有する蛋白質膜は得られない。
号に記載されている方法で調製したTGaseを蛋
白質１ｇに対して、１ユニツト／ｇ・蛋白以上添
加し、直ちに、平板型枠（例えば、メタアクリル
樹脂製）に流し込み、10ないし60℃にて、水分率
20％以下となるまで（通常、３ないし５時間）、
風乾または送風乾燥すると型枠より容易に剥離す
る強靱な蛋白質膜が得られる。蛋白質濃度が２重
量％未満の場合、TGase量が基質蛋白質１ｇに
対して1U未満の場合、乾燥温度が10℃未満や60
℃以上の場合は、各れも剥離性が悪く、本発明の
特徴を有する蛋白質膜は得られない。
上記のようにして得られる蛋白質膜は、
TGaseを作用させずに同様の条件でcastingして
得られる蛋白質膜が水や塩類溶液で容易に溶解す
るのに比して、それらに対して安定で不溶であ
り、約２倍の引張強度と伸度を有している。さら
に、TGaseによる蛋白質膜は、水中では、22
ml／ｇ蛋白質膜程度の吸水力を示し、有機溶媒中
では、分子篩効果を有する蛋白質膜である。ま
た、沸盪浴水中でも安定であり、全PH領域におい
ても不溶である。TGaseによる蛋白質膜が、こ
のような性質を有するのは、TGaseの触媒作用
によるε−（γ−グルタミル）リジン架橋形成に
基づいた蛋白質重合物であることに由来する。そ
れは、１）各種蛋白質変性剤（２−メルカプトエ
タノール、ドデシル硫酸ナトリウム、塩酸グアニ
ジン、尿素等）に対して安定であること。２）
TGaseの反応部位であるLys残基を完全にアセチ
ル化された蛋白質を用いて同様にcast膜化しても
水に対して可溶であること。３）TGaseによる
蛋白質膜形成途中で、高分子化された蛋白質が
SDS−ポリアクリルアミドゲル電気泳動で検出さ
れること。等から証明される。また、この
TGaseによる蛋白質膜をプロテアーゼ処理すれ
ば、加水分解され、溶液となる。従つて、生分解
性を有し、かつ、結合剤も酵素であるから、本発
明によつて得られる蛋白質膜は、生体に対する影
響が少ない。
TGaseを作用させずに同様の条件でcastingして
得られる蛋白質膜が水や塩類溶液で容易に溶解す
るのに比して、それらに対して安定で不溶であ
り、約２倍の引張強度と伸度を有している。さら
に、TGaseによる蛋白質膜は、水中では、22
ml／ｇ蛋白質膜程度の吸水力を示し、有機溶媒中
では、分子篩効果を有する蛋白質膜である。ま
た、沸盪浴水中でも安定であり、全PH領域におい
ても不溶である。TGaseによる蛋白質膜が、こ
のような性質を有するのは、TGaseの触媒作用
によるε−（γ−グルタミル）リジン架橋形成に
基づいた蛋白質重合物であることに由来する。そ
れは、１）各種蛋白質変性剤（２−メルカプトエ
タノール、ドデシル硫酸ナトリウム、塩酸グアニ
ジン、尿素等）に対して安定であること。２）
TGaseの反応部位であるLys残基を完全にアセチ
ル化された蛋白質を用いて同様にcast膜化しても
水に対して可溶であること。３）TGaseによる
蛋白質膜形成途中で、高分子化された蛋白質が
SDS−ポリアクリルアミドゲル電気泳動で検出さ
れること。等から証明される。また、この
TGaseによる蛋白質膜をプロテアーゼ処理すれ
ば、加水分解され、溶液となる。従つて、生分解
性を有し、かつ、結合剤も酵素であるから、本発
明によつて得られる蛋白質膜は、生体に対する影
響が少ない。
以上のような性質を利用すれば、可食性フイル
ムとしてばかりでなく、包装材料、生分解性膜、
医用高分子膜素材、固定化酵素膜基材等が製造可
能である。
ムとしてばかりでなく、包装材料、生分解性膜、
医用高分子膜素材、固定化酵素膜基材等が製造可
能である。
以下、実施例を挙げて本発明を説明するが、本
発明はこれら実施例によつて何ら制限されるもの
ではない。
発明はこれら実施例によつて何ら制限されるもの
ではない。
実施例 １
αs1−カゼインの５重量％溶液を0.1Mトリス−
塩酸緩衝液（5mM CaCl2，20mMジチオスレイ
トール0.1％ グリセロール含有、PH8.0）で調製
した。これに、αs1−カゼイン１mg当り0.002ユニ
ツトのTGaseを添加し、激しく撹拌後、直ちに
メタアクリル樹脂板（あるいは、硬質ビニル板）
上の20×50×1.5mmの型枠に流し込み、40℃で５
時間送風乾燥し、αs1−カゼイン膜を得た。得ら
れたαs1−カゼイン膜は、水分率11.2％、膜厚
47μm、引張強度104.7ｇ／cm2、伸度82％を有し、
水に不溶な蛋白質となつた。それに比して、
TGaseを使用させず他は同様の条件で、αs1−カ
ゼイン膜を調製すると、水分率10.5％、膜厚
49μm、引張強度40.6ｇ／cm2、伸度38％を有する
蛋白質が得られた。引張強度と伸度が、TGase
を作用させた場合の0.5倍弱であるばかりでなく、
水に容易に溶解する膜であつた。
塩酸緩衝液（5mM CaCl2，20mMジチオスレイ
トール0.1％ グリセロール含有、PH8.0）で調製
した。これに、αs1−カゼイン１mg当り0.002ユニ
ツトのTGaseを添加し、激しく撹拌後、直ちに
メタアクリル樹脂板（あるいは、硬質ビニル板）
上の20×50×1.5mmの型枠に流し込み、40℃で５
時間送風乾燥し、αs1−カゼイン膜を得た。得ら
れたαs1−カゼイン膜は、水分率11.2％、膜厚
47μm、引張強度104.7ｇ／cm2、伸度82％を有し、
水に不溶な蛋白質となつた。それに比して、
TGaseを使用させず他は同様の条件で、αs1−カ
ゼイン膜を調製すると、水分率10.5％、膜厚
49μm、引張強度40.6ｇ／cm2、伸度38％を有する
蛋白質が得られた。引張強度と伸度が、TGase
を作用させた場合の0.5倍弱であるばかりでなく、
水に容易に溶解する膜であつた。
実施例 ２
実施例１で得られるαs1−カゼイン膜80mgを、
脱イオン水100ml中に入れ、経時的に、この膜の
増加重量分を測定し、吸水量（ｇwater／ｇ膜）
として表現した。結果は第１図に示すようにな
り、αs1−カゼイン膜１ｇあたり22ｇ程度の水を
吸収した。
脱イオン水100ml中に入れ、経時的に、この膜の
増加重量分を測定し、吸水量（ｇwater／ｇ膜）
として表現した。結果は第１図に示すようにな
り、αs1−カゼイン膜１ｇあたり22ｇ程度の水を
吸収した。
実施例 ３
実施例１と同様の方法によつて、ゼラチンの10
重量％溶液から調製したゼラチン膜と、TGase
のみ添加せず、あとは全く同一条件で調製したゼ
ラチン膜を、各々10mgを１cm光路長の石英セル中
に入れ、脱イオン水３mlを加え電子冷熱式温度コ
ントローラー（島津製作所(株)製）を用いて20°よ
り35℃まで５℃おきに、10分間加温し、その時の
280nmの吸光度を測定し、溶解している蛋白質量
を測定した。結果は第２図に示すように、
TGase処理していないゼラチン膜は、28℃位か
ら吸光度が急激に増加し徐々に溶解してくる。こ
れに比して、TGase処理した膜は、吸光度の上
昇の割合がゆつくりとしており、かなり熱に対し
て安定であることが示唆される。これは、
TGase処理しない場合は、水素結合等の二次的
結合を主体とした膜のため、加熱で結合が切れ、
次第に溶解するのに比してTGase処理すれば、
ε−（γ−Glu）Lys架橋が生じ、共有結合を主体
とした膜となるために、熱に対しても比較的安定
になつたと考えられた。また、両者を沸盪浴水中
に浸漬すると、TGase処理膜は溶解しなかつた
が、TGase無添加膜は溶解した。
重量％溶液から調製したゼラチン膜と、TGase
のみ添加せず、あとは全く同一条件で調製したゼ
ラチン膜を、各々10mgを１cm光路長の石英セル中
に入れ、脱イオン水３mlを加え電子冷熱式温度コ
ントローラー（島津製作所(株)製）を用いて20°よ
り35℃まで５℃おきに、10分間加温し、その時の
280nmの吸光度を測定し、溶解している蛋白質量
を測定した。結果は第２図に示すように、
TGase処理していないゼラチン膜は、28℃位か
ら吸光度が急激に増加し徐々に溶解してくる。こ
れに比して、TGase処理した膜は、吸光度の上
昇の割合がゆつくりとしており、かなり熱に対し
て安定であることが示唆される。これは、
TGase処理しない場合は、水素結合等の二次的
結合を主体とした膜のため、加熱で結合が切れ、
次第に溶解するのに比してTGase処理すれば、
ε−（γ−Glu）Lys架橋が生じ、共有結合を主体
とした膜となるために、熱に対しても比較的安定
になつたと考えられた。また、両者を沸盪浴水中
に浸漬すると、TGase処理膜は溶解しなかつた
が、TGase無添加膜は溶解した。
実施例 ４
Senらの方法（J.Agric.Food Chem.，29，348
（1981））に習つて、実施例１で得られるαs1−カ
ゼイン膜とαs1−カゼイン粉末の消化性を比較し
た。即ち、各々５mgを、0.1Mリン酸緩衝液（PH
8.0）２mlを加え、さらにキモトリプシン0.1mgを
添加、37℃でインキユベートした。適時反応溶液
を100℃、３分間加熱することによつて、キモト
リプシンを失活させ、反応を止めた。この反応溶
液中のアミノ基量をFields法（Biochem.J.，124，
581（1971））を用いて定量し、各時間における消
化率を次式の様に定義した。
（1981））に習つて、実施例１で得られるαs1−カ
ゼイン膜とαs1−カゼイン粉末の消化性を比較し
た。即ち、各々５mgを、0.1Mリン酸緩衝液（PH
8.0）２mlを加え、さらにキモトリプシン0.1mgを
添加、37℃でインキユベートした。適時反応溶液
を100℃、３分間加熱することによつて、キモト
リプシンを失活させ、反応を止めた。この反応溶
液中のアミノ基量をFields法（Biochem.J.，124，
581（1971））を用いて定量し、各時間における消
化率を次式の様に定義した。
消化率＝観測時のアミノ基量／24時間後のアミノ基量
×100（％） 結果は第３図に示す。24時間後には、両者のア
ミノ基量はほぼ同一であり、膜化しても、充分消
化しえた。しかし、120分後までの消化率を比較
すると、αs1−カゼイン粉末では100％消化されて
いるのに比して、TGaseを作用させて得られる
cast膜では約60％と、かなり制御されていた。従
つて、TGaseによる蛋白質膜は、消化可能でか
つ、その分解速度をある程度制御しえる。
×100（％） 結果は第３図に示す。24時間後には、両者のア
ミノ基量はほぼ同一であり、膜化しても、充分消
化しえた。しかし、120分後までの消化率を比較
すると、αs1−カゼイン粉末では100％消化されて
いるのに比して、TGaseを作用させて得られる
cast膜では約60％と、かなり制御されていた。従
つて、TGaseによる蛋白質膜は、消化可能でか
つ、その分解速度をある程度制御しえる。
実施例 ５
実施例１にて得られるαs1−カゼイン膜は、有
機溶媒中で安定で不溶である。そこで、有機溶媒
中で、このαs1−カゼイン膜がどのような透過性
を示すかを、メチレンブルー（MW.373.90，νnax
660nm）、クマシーブリリアントブルー
（MW.695.61，νnax590nm）、ビタミンB12
（MW.1355.42，νnax560nm）を用いて観察した。
３種類の化合物を各各小試験管に入れ、TGase
作用によつて得られたαs1−カゼインcast膜で密
封し、大量のエタノール中に浸漬した。もし、こ
れらの化合物がcast膜を介して放出されるなら、
外液（エタノール）が各化合物特有の色がつき、
その最大吸収波長を観察すれば、膜を介してどの
くらい透過されているのか知ることができる。15
℃から40℃へ５℃／分の割で昇温し、次に５℃／
分の割で40℃から15℃へと冷却する操作を繰り返
し行ない、60分間、外液に放出される上記３種類
の化合物の透過率を求めて第４図に示した。メチ
レンブルーでは、浸漬すると比較的速やかに透過
され、40分後には、完全に透過された。それに比
して、クマシーブリリアントブルーは、60分後に
約20％が透過し、ビタミンB12では、ほとんど透
過されないことが観察された。従つて、60分後の
透過率を比較すると、 メチレンブルー＞クマシーブリリアントブルー
＞ビタミンB12 の順となつた。即ち、分子量の大きさによつて透
過性に大小が生じていた。従つて分子量が大きい
程、透過しずらくなつており、分子篩効果がある
ことが示めされた。
機溶媒中で安定で不溶である。そこで、有機溶媒
中で、このαs1−カゼイン膜がどのような透過性
を示すかを、メチレンブルー（MW.373.90，νnax
660nm）、クマシーブリリアントブルー
（MW.695.61，νnax590nm）、ビタミンB12
（MW.1355.42，νnax560nm）を用いて観察した。
３種類の化合物を各各小試験管に入れ、TGase
作用によつて得られたαs1−カゼインcast膜で密
封し、大量のエタノール中に浸漬した。もし、こ
れらの化合物がcast膜を介して放出されるなら、
外液（エタノール）が各化合物特有の色がつき、
その最大吸収波長を観察すれば、膜を介してどの
くらい透過されているのか知ることができる。15
℃から40℃へ５℃／分の割で昇温し、次に５℃／
分の割で40℃から15℃へと冷却する操作を繰り返
し行ない、60分間、外液に放出される上記３種類
の化合物の透過率を求めて第４図に示した。メチ
レンブルーでは、浸漬すると比較的速やかに透過
され、40分後には、完全に透過された。それに比
して、クマシーブリリアントブルーは、60分後に
約20％が透過し、ビタミンB12では、ほとんど透
過されないことが観察された。従つて、60分後の
透過率を比較すると、 メチレンブルー＞クマシーブリリアントブルー
＞ビタミンB12 の順となつた。即ち、分子量の大きさによつて透
過性に大小が生じていた。従つて分子量が大きい
程、透過しずらくなつており、分子篩効果がある
ことが示めされた。
第１，２，３および４図はそれぞれ実施例２，
３，４および５の実験結果を示す。第１図の図
中、横軸は浸漬時間（分）、縦軸は吸水量（ｇ
water／ｇcast膜）を示す。第２図の図中、横軸
は温度（℃）、縦軸は280nmにおける吸光度を示
す。●はTGase添加ゼラチン膜、○はTGase無
添加ゼラチン膜の値を示す。第３図の図中、横軸
は消化時間（分）、縦軸は消化率（％）を示す。
●はTGase添加αs1カゼイン膜、○はαs1カゼイン
粉末の値を示す。第４図の図中、横軸は浸漬時間
（分）、縦軸は透過率（％）を示す。△はメチレン
ブルー、●はクマシーブリリアントブルー、○は
ビタミンB12の値を示す。
３，４および５の実験結果を示す。第１図の図
中、横軸は浸漬時間（分）、縦軸は吸水量（ｇ
water／ｇcast膜）を示す。第２図の図中、横軸
は温度（℃）、縦軸は280nmにおける吸光度を示
す。●はTGase添加ゼラチン膜、○はTGase無
添加ゼラチン膜の値を示す。第３図の図中、横軸
は消化時間（分）、縦軸は消化率（％）を示す。
●はTGase添加αs1カゼイン膜、○はαs1カゼイン
粉末の値を示す。第４図の図中、横軸は浸漬時間
（分）、縦軸は透過率（％）を示す。△はメチレン
ブルー、●はクマシーブリリアントブルー、○は
ビタミンB12の値を示す。
Claims (1)
- １ 蛋白質濃度２重量％以上の蛋白含有溶液にト
ランスグルタミナーゼを蛋白1gに対して１ユニ
ツト以上添加し、型枠に流し込み10ないし60℃に
て水分を20％以下にまで乾燥することを特徴とす
る蛋白質膜。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP28169084A JPS61152247A (ja) | 1984-12-26 | 1984-12-26 | 蛋白質膜の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP28169084A JPS61152247A (ja) | 1984-12-26 | 1984-12-26 | 蛋白質膜の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61152247A JPS61152247A (ja) | 1986-07-10 |
| JPH0581218B2 true JPH0581218B2 (ja) | 1993-11-11 |
Family
ID=17642621
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP28169084A Granted JPS61152247A (ja) | 1984-12-26 | 1984-12-26 | 蛋白質膜の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS61152247A (ja) |
Families Citing this family (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2705024B2 (ja) * | 1987-07-02 | 1998-01-26 | マルハ株式会社 | 食品の製造法 |
| JPH02107163A (ja) * | 1988-10-15 | 1990-04-19 | Suntory Ltd | 新規なゲル状食品の製造方法 |
| JP2782849B2 (ja) * | 1988-12-08 | 1998-08-06 | 味の素株式会社 | 植物性タンパク粉末およびそれを用いる豆腐の製造法 |
| NZ522071A (en) * | 2002-10-18 | 2005-07-29 | Patrick Joseph Silcock | Hydrolysed casein phosphoprotein preparations for bioactive metal ion delivery and teeth remineralisation |
| EP1645907A1 (de) * | 2004-10-07 | 2006-04-12 | N-Zyme BioTec GmbH | Proteinbeschichtete Träger und deren Herstellung |
| DE102006033167A1 (de) | 2006-07-10 | 2008-01-24 | Gelita Ag | Verwendung von Gelatine und einem Vernetzungsmittel zur Herstellung eines vernetzenden medizinischen Klebers |
| DE102006033168A1 (de) | 2006-07-10 | 2008-01-17 | Gelita Ag | Verwendung von Gelatine und einem Vernetzungsmittel zur Herstellung einer vernetzenden therapeutischen Zusammensetzung |
| JP5562042B2 (ja) * | 2008-01-15 | 2014-07-30 | 株式会社 資生堂 | ミクロ粒子膜組成物 |
| JP7445378B2 (ja) * | 2017-09-29 | 2024-03-07 | 大日本印刷株式会社 | 包装用フィルム及び包装容器 |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS521057A (en) * | 1975-06-24 | 1977-01-06 | Shiyokuhin Kougiyou Hatsuten K | Continuous production of apparatus for film like protein food |
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-
1984
- 1984-12-26 JP JP28169084A patent/JPS61152247A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS61152247A (ja) | 1986-07-10 |
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