JPH06248000A - 新規ペプチド、その製法及び用途 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】 【構成】 本発明は、魚肉をアルカリプロテアーゼ処理
して得たペプチドをポリスチレン樹脂処理し、これを脱
イオン水で溶離して得た画分からなる新規ペプチド、及
びそれから新たに分離してなるＴｈｒ−Ｔｙｒ又は／及
びＧｌｙ−Ｔｒｐに関するものである。 【効果】 各新規ペプチドはすぐれたＡＣＥ阻害活性を
示し、栄養剤、特定保健用食品として使用できるほか、
血圧降下剤としても有利に使用できる。

Description

【発明の詳細な説明】

【０００１】

【産業上の利用分野】本発明は、新規ペプチドに関する
ものであり、また、その製法に関し、更には、その血圧
降下性の用途に関するものである。

【０００２】

【従来の技術】先に、本発明者らは、魚肉を熱変性処理
した後、中性ないしアルカリプロテアーゼ処理して加水
分解し、酵素を失活せしめた後、分離処理することによ
ってＡＣＥ阻害活性を有するペプチドα−１０００を得
た（特願平４−７２２２７）。

【０００３】

【発明が解決しようとする課題】本発明ではペプチドα
−１０００から強力なＡＣＥ阻害活性を有する各ペプチ
ドを単離することを目的とした。

【０００４】

【課題を解決するための手段】本発明においては、ペプ
チドα−１０００の水溶液をポリスチレン系樹脂処理
し、その溶離液のうち、最もＡＣＥ（アンジオテンシン
変換酵素）阻害活性の強い画分を分離するのに成功し、
そして更に該阻害活性の強い画分をクロマトグラフィー
にかけ、更に逆相ＨＰＬＣにかけて、ＡＣＥ阻害活性の
強いペプチド、Ｔｈｒ−Ｔｙｒ又は／及びＧｌｙ−Ｔｒ
ｐを単離することに成功したものである。

【０００５】すなわち、本発明によれば、魚肉をアルカ
リプロテアーゼ処理して得たペプチド、α−１０００を
ポリスチレン系樹脂処理し、次いでこれをエタノール濃
度０〜２０％のエタノール水溶液で溶離してエタノール
画分を得、これらの内から特に親水性の高い画分、苦味
の少ない画分、ＡＣＥ活性の強い画分を分離することに
より、目的とするペプチドが得られるのである。

【０００６】このようにして得られたエタノール画分の
内、０％エタノール水溶液で溶出する画分、つまり未吸
着の画分（ＡＦ−１画分）、及び、１０％エタノール水
溶液で溶出する画分（ＡＦ−２画分）は、物性、構造、
作用効果の面においていずれも独特なものであって文献
未載の新規物質であることを確認し、更にＡＦ−１画分
からはＴｈｒ−Ｔｙｒ又は／及びＧｌｙ−Ｔｒｐを単離
し、これらのペプチドも新規物質であることを確認し
た。

【０００７】そして、これらペプチドはほとんど苦味は
なく、天然起源で安全であり、血圧降下剤の有効成分と
して、または、血圧降下性機能食品の有効成分としてす
ぐれたものである。

【０００８】本発明のペプチド、ＡＦ−１画分、Ｔｈｒ
−Ｔｙｒ又は／及びＧｌｙ−Ｔｒｐはすべて文献未載の
新規化合物であって、魚肉以外の動植物蛋白から供給す
ることもでき、更には化学合成によって得られたペプチ
ドでも使用することができる。

【０００９】次に、ペプチドα−１０００について説明
する。

【００１０】ペプチドα−１０００は魚介類を原料とし
て製造するものであるが、先ず、これを採肉機、デボー
ナー等によって処理して魚肉質を分離する。原料は出来
る限り新鮮なものが好ましい。分離した魚肉は、１０ｋ
ｇ程度のすり身に分割し、このまま次の処理に使用して
もよいが、−２０〜−５０℃、例えば−３０℃程度の冷
気を吹き付けて急速凍結し、−２０〜−２５℃に保存し
ておき、必要に応じてこれを適宜使用することにしても
よい。

【００１１】魚介類としては、イワシ、アジ、マグロ、
カツオ、サンマ、サバ等赤身魚；ヒラメ、タイ、キス、
コノシロ、タラ、ニシン、ブリ等白身魚；サメ、エイ等
軟骨魚肉；ワカサギ、コイ、イワナ、ヤマメ等淡水魚
肉；アイザメ、アンコウ等深海魚肉のほか、エビ、カ
ニ、タコ、アミ類等も適宜使用できる。

【００１２】採肉した後、粉砕機等によって魚介類を粉
砕し、原料重量に対して１／２量〜２０倍量、好ましく
は等量〜１０倍量の加水を行った後、加熱処理し、もっ
て、自己消化酵素を失活させ、且つ雑菌を死滅させると
ともに、タンパク質を熱変性させて後に行う酵素反応効
率を上昇せしめる。加熱条件としては、このような作用
が奏される条件であればすべての条件が利用できるが、
例えば６５℃以上、２〜６０分、好ましくは８０℃以
上、５〜３０分とするのがよい。

【００１３】次いで、アンモニア水か、水酸化ナトリウ
ム（カリウム）水溶液等アルカリ剤を加えて、使用する
蛋白分解酵素の適値にｐＨを調整し（例えばアルカリプ
ロテアーゼの場合は、ｐＨ７．５以上、好ましくは８以
上）、温度も酵素適温（使用酵素によって異なるが、２
０〜６５℃、アルカリプロテアーゼの場合は３５〜６０
℃、好ましくは４０〜５５℃）に加温し、蛋白分解酵素
を加えて３０分〜３０時間（アルカリプロテアーゼの場
合は３０分〜２５時間、好ましくは１〜１７時間）処理
する。

【００１４】蛋白分解酵素としては、中性又はアルカリ
性条件下で蛋白質を分解し得る酵素であればすべての酵
素が単独で又は混合して使用し得る。その起源は、動植
物のほかに微生物に求めることができ、ペプシン、レニ
ン、トリプシン、キモトリプシン、パパイン、ブロメレ
インのほか、細菌プロテアーゼ、糸状菌プロテアーゼ、
放線菌プロテアーゼ等も広く利用できる。これらの酵素
は、通常、市販されているものが使用されるが、未精製
の酵素、酵素を含有した培養液、麹といった固体又は液
体の酵素含有物も、目的により必要に応じて使用するこ
とができる。酵素の添加量としては０．１％〜５．０％
程度でもよい。

【００１５】次いで必要あれば中和処理を行った後、７
０℃（好適には８０℃）以上の温度に２〜６０分間（好
適には５〜３０分間）保持し、酵素を失活させるととも
に後に行う分離を良好ならしめる。加熱失活処理後、ハ
イブスクリーン等によって粗分離し、必要によりジェク
ター処理した後、超遠心分離処理して、浮遊物、沈殿物
を除去する。

【００１６】次に、ケイソウ土等濾過助剤（例えばセラ
イト）を用いて濾過し、濾液を活性炭処理して（０．０
５〜２０％Ｗ／Ｖ、好ましくは０．１〜１０％Ｗ／Ｖ使
用、２０〜６５℃、好ましくは２５〜６０℃、１５分〜
４時間、好ましくは３０分〜２時間）、脱臭、脱色、精
製する。

【００１７】これを減圧濃縮（０〜５０℃）その他常法
にしたがって濃縮し（３０Ｂ×程度にまで）た後、必要
あれば再度（超）遠心分離又は濾過してペプチド原液を
得る。このようにして得たペプチド原液は、殺菌（ＵＨ
ＴＳＴその他常法による）した後、容器に充填して製品
（α−１０００（液体））とする。また、希望するので
あれば、更に濃縮したりあるいは逆に希釈したり、ま
た、噴霧乾燥、凍結乾燥等の常法によって６０メッシュ
程度に粉末化し、これを袋等の容器に充填して製品（α
−１０００（粉末））とすることもできる。これらの製
品は、冷蔵ないし冷凍保管する。

【００１８】このようにして得た、液状、ペースト状な
いし粉末状のペプチドがα−１０００である。

【００１９】ペプチドα−１０００（スプレードライ粉
末）の物理化学的性質は、下記表２、表３、表４に示す
とおりである。

【００２０】

【表２】

【００２１】

【表３】

【００２２】

【表４】

【００２３】ここに得られるペプチドα−１０００の水
溶液を巨大網状型ポリスチレン系樹脂等ポリスチレン系
樹脂などのペプタイド吸着性樹脂に通し、水などで洗浄
した後、各種濃度のエタノールなどで溶離流下を行い、
各画分のなかからＡＣＥ阻害活性の強い画分をとり、サ
イズ排除クロマトグラフィーで分離精製し、更に逆相Ｈ
ＰＬＣによるクロマトを行うことによって、それぞれの
単一のペプタイドを単離することができる。

【００２４】各ペプタイドについては、それぞれアミノ
酸分析システム及びプロテインシ−クエンサ−によっ
て、Ｔｈｒ−Ｔｙｒ又は／及びＧｌｙ−Ｔｒｐが確認で
きた。

【００２５】そして、これらペプタイドはそれぞれに高
いＡＣＥ阻害活性を有することが確認された。

【００２６】本発明の各ペプタイドは、１種もしくは２
種以上によってＡＣＥ阻害剤としての利用、例えば血圧
降下剤ないし血圧降下を目的として特定保健用食品向け
ペプチドとしても使用することができる。したがって本
ペプチドは、調味料、栄養強化用食品といった食品ない
しは動物飼料添加剤として使用されるほか、上記した独
特の生理活性の故に、高血圧性疾病の予防、ある場合に
は治療のために、医薬として、または輸液、健康食品、
臨床栄養食品等としても巾広く使用することができる。

【００２７】食品として使用する場合には、ペプチドを
そのまま添加したり、他の食品ないしは食品成分と併用
したりして適宜常法にしたがって使用できる。また、医
薬として使用する場合には、経口又は非経口投与するこ
とができる。経口投与の場合には、例えば常法にしたが
い、錠剤、顆粒剤、粉末剤、カプセル剤、散剤とするこ
とができ、又、非経口投与の場合には、例えば注射薬製
剤、点滴剤、坐剤等として使用することができる。

【００２８】以下、本発明を参考例及び実施例によって
更に詳しく説明する。

【００２９】

【参考例】新鮮イワシをボデーナーで処理して採肉し
た。採肉した魚肉質を１０ｋｇのすり身に分割し、これ
を−３０℃以下で急速凍結した後、粉砕機で粉砕した後
等量の水を加え、これをタンクに送り、１００℃で１０
分間加熱して自己消化酵素を失活させ、熱変性させた。
次いでアンモニア水を加えてｐＨを１０．０に調整し
た。

【００３０】これに市販のアルカリプロテアーゼ製品の
０．１％液を加え、４５℃に１７時間保持して酵素分解
を行った。次いで１５分間煮沸して酵素を失活せしめ
た。

【００３１】これをバイブスクリーン（１５０メッシ
ュ）に通し５０００ｒｐｍでジエクター処理した後、シ
ャープレス遠心分離機で処理し（１５０００ｒｐｍ）、
ケイソウ土を濾過助剤として用い、濾過処理したものを
ペプタイド原液とした。

【００３２】上記で得たペプチド原液に活性炭を１％Ｗ
／Ｖ加え、３０℃で６０分間攪拌した後濾過して濾液を
得た。これを常法にしたがって減圧濃縮（２０℃）した
後、常法にしたがってＵＨＴＳＴ殺菌を行って、α−１
０００（液体）製品を得、これを更に常法にしたがって
噴霧乾燥して粒径６０メッシュのα−１０００（粉末）
製品を得、それぞれこれらの製品は冷凍保管した。

【００３３】このようにして調製したペプチドα−１０
００（粉末）について、セファデックスＧ−２５カラム
を用い、下記の条件でゲル濾過した結果、図３の結果が
得られ、分子量は２００〜１０，０００であることが判
明した。カラムサイズ：径１６×９５０ｍｍ、溶出剤：
０．１Ｍホスフェートバッファー（ｐＨ７．０）、分
画：２ｍｌ／チューブ、流速：１０ｍｌ／ｈ、分子量マ
ーカー：バシトラシン（分子量１４５０）。

【００３４】上記によって得たα−１０００（液体）
は、水分含量が７３．６％（減圧加熱乾燥法）であっ
て、淡黄色を呈し、その１０％溶液のｐＨは７．５を示
し、魚臭もなく苦味も認められなかった。その成分につ
いての分析、及び、アミノ酸組成についての測定を行っ
た結果、下記する表５及び表６に示す結果が得られた。

【００３５】

【表５】

【００３６】

【表６】

【００３７】

【実施例１】参考例で得られたペプチドα−１０００
（粉末）５ｍｇを１００ｍｌの脱イオン水で溶解し、ア
ンバーライト（ＡＭＢＥＲＬＩＴＥ）ＸＡＤ−２樹脂カ
ラム（３．５×１３ｃｍ）に流してペプチドを吸着さ
せ、脱イオン水で洗浄し、次に、０％及び１０％のエタ
ノール水溶液各５００ｍｌで溶離させ、それぞれ活性を
有するＡＦ−１及びＡＦ−２の画分を得た。これら画分
のＡＣＥ阻害活性ＩＣ₅₀は、下記する表７に示される。
ＡＦ−１画分は、魚肉蛋白質３．５ｇから１．４ｇ得ら
れ、ＧＰＣにより測定した分子量分布は、ジ及びトリペ
プチドを中心とした分子量約２００〜１０００のオリゴ
ペプチドであった。

【００３８】

【表７】

【００３９】得られたＡＦ−１、ＡＦ−２画分のアミノ
酸組成は、下記する表８のとおりであった。なお、参考
として、α−１０００及びＦ−３（受田らによって報告
されたイワシのペプシン分解物、ＯＤＳ処理、２５％エ
タノール溶出画分）のアミノ酸組成も示した。

【００４０】

【表８】

【００４１】上記結果から明らかなように、Ｆ−３画分
のアミノ酸組成と比較して、ＡＦ−１は、ロイシン等の
疎水性アミノ酸とアルギニンなどの苦味を有するアミノ
酸含量が低く、グルタミン酸、アラニン等の酸性、親水
性アミノ酸など旨味、甘味を有するアミノ酸含量が高い
ことが示され、また、ＡＦ−２のアミノ酸比率からも樹
脂カラムに疎水性アミノ酸残基を持つ、より強い疎水性
成分が特異的に吸着していることをうかがわせ、疎水性
アミノ酸残基と苦味成分との相関を強く示唆している。

【００４２】このようにして分離したＡＦ−１及びＡＦ
−２画分について、熟練した１０人のパネルによる官能
評価を行い、下記の表９の結果を得た。なお、対照とし
てα−１０００についても同様の官能評価を行った。

【００４３】

【表９】

【００４４】上記結果から明らかなように、粉末品α−
１０００と比較し、ＡＦ−１は、苦味、魚臭がほとんど
除去されており、旨味と甘味も改良されており、後味の
減少も明瞭に認められた。また、ＡＦ−２には、旨味が
弱く、苦味、魚臭が認識された。このように本発明に係
る画分は、ＡＣＥ阻害活性の強さと相まって、食品ない
しは経口投与用組成物として、血圧降下の目的に有利に
使用することができる。

【００４５】

【実施例２】実施例１において得られたＡＦ−１画分
は、下記する表１０、表１１に示すような物理化学的性
質を有し、また上記からも明らかなように比較的高いＡ
ＣＥ阻害活性を示し、またα−１０００に比べて色及び
味の面で大幅な改良が認められた。このようなペプチド
は、文献未知でしかも極めて有用な新規なものである。

【００４６】

【表１０】

【００４７】

【表１１】

【００４８】

【実施例３】アンバーライト ＸＡＤ−２カラムクロマ
トグラフィーにより溶出した脱イオン水画分（未吸着画
分）であるＡＦ−１画分のさらなる分離はＨＰＬＣによ
り行った。まず、本画分が極性もしくは親水性ペプチド
を多く含むと考えられることから、マルチモードでの分
離が可能なＡｓａｈｉｐａｋ ＧＳ−３２０を用いたＧ
ＰＣ分析を行った。試料液としてＡＦ−１ ２５０ｍｌ
を１０ｍｌまで濃縮したものを、また移動相として５０
ｍＭ酢酸アンモニウム（ｐＨ６．７）／アセトニトリル
（８０／２０）を用いて分析を行ったところ、ペプチド
結合の吸収である２２０ｎｍの吸光度と一致したＡ〜Ｆ
の６つの高活性なペプチド画分（ＦＩＨ）が得られた
（図７）。

【００４９】Ａ〜Ｆの６つの高活性なペプチド画分をそ
れぞれ濃縮乾固し、μ Ｂｏｎｄａｐａｉｃ Ｃ１８カ
ラムを用いた逆相ＨＰＬＣに供した。溶出は、溶離液：
（ａ）０．０５％トリフルオロ酢酸、（ｂ）０．０５％
トリフルオロ酢酸中アセトニトリル１０％を用い（ａ）
から（ｂ）の（８０分）リニアグラジエントで行い、２
２０ｎｍの波長でモニタリングし、数多くのフラグメン
トに分離した。そして更に、ピーク画分のサイズ排除ク
ロマト及び逆相クロマトを行うことにより、数種の画分
を単離した。その画分のＡＣＥ阻害活性を測定し、活性
画分のアミノ酸分析を行った結果、２つの画分（ＦＩＨ
−Ａ３及びＦＩＨ−Ｂ６）がペプチドとして確認され
た。

【００５０】

【実施例４】アミノ酸分析は、常法により塩酸加水分解
後、島津製作所製ＬＣ−６Ａアミノ酸分析システムを用
いて行った。カラム：Ｓｈｉｍ−ｐａｃｋ ＩＳＣ−０
７／ｓ１５０４Ｎａ（０．４０ｃｍ×１５ｃｍ）、カラ
ム温度：５５℃、溶離液：Ａ０．２Ｎクエン酸ナトリウ
ムｐＨ３．２０（７％エタノール含有）、Ｂ ０．２Ｍ
ホウ酸／０．６Ｎクエン酸ナトリウムｐＨ１０．０のプ
ログラムグラジエント、流速：０．３ｍｌ／ｍｉｎ、検
出：ｏ−フタルアルデヒド（ｏＰＡ）法。ＡＣＥ阻害ペ
プチドのアミノ酸配列はＡＢＩ（Ａｐｐｌｉｅｄ Ｂｉ
ｏｓｙｓｔｅｍｓ Ｉｎｃ．）製４７７Ａ／１２０Ａ型
プロテインシーケンサーを用いて決定した。

【００５１】本発明で得られたペプチドは、Ｔｈｒ−Ｔ
ｙｒ又は／及びＧｌｙ−Ｔｒｐであった。

【００５２】

【実施例５】ＡＣＥ阻害活性は、シグマ社製ＡＣＥ（Ｅ
Ｃ．３．４．１５．１；ウサギ肺由来）２．５ｍＵ、蛋
白質研究所製合成基質Ｈｉｐｐｕｒｙｌ−ｈｉｓｔｉｄ
ｙｌ−Ｌ−ｌｅｕｃｉｎｅ １２．５ｍＨを用いて、松
井らの方法（Ｔ．Ｍａｔｓｕｉ，Ｈ．Ｍａｔｓｕｆｕｊ
ｉ ａｎｄ Ｙ．Ｏｓａｊｉｍａ：Ｂｉｏｓｃｉ．Ｂｉ
ｏｔｅｃｈ．Ｂｉｏｃｈｅｍ．，５６，５１７（１９９
２））に準じて測定した。すなわち、生成したＬ−ｈｉ
ｓｔｉｄｙｌ−Ｌ−ｌｅｕｃｉｎｅをＴＮＰ化させ、４
１６ｎｍの吸光度を測定した。被験液での吸光度をＥ
Ｂ、被験液の代わりに水を加えた時の値をＥＣ、あらか
じめ反応停止液を加えて反応させた時の被験液での値を
ＥＢ₂、水での値をＥＢ₁として、阻害率（％）＝（（Ｅ
Ｃ−ＥＢ₁）−（ＥＢ−ＥＢ₂）／（ＥＣ−ＥＢ₁））×
１００で表わした。試料のＡＣＥ阻害活性ＩＣ₅₀値は、
ＡＣＥ酵素活性を５０％（阻害率）阻害するために必要
な試料の蛋白質濃度で示した。

【００５３】各単離ペプチドのＡＣＥ阻害活性ＩＣ₅₀は
次の表１２に示される。

【００５４】

【表１２】

【００５５】上記結果から明らかなように、画分ＦＩＨ
−Ａ３、ＦＩＨ−Ｂ６（ペプチドＴｈｒ−Ｔｙｒ、Ｇｌ
ｙ−Ｔｒｐ）は、それぞれＩＣ₅₀値２８８μＭ、８６μ
ＭであってすぐれたＡＣＥ阻害活性を有している。

【００５６】本発明に係る両ペプチドは、いずれもＮ末
端が親水性アミノ酸であって、苦味がなく、しかもその
活性がすぐれているところから、これらのペプチドは、
ＡＣＥ阻害活性ペプチドのうち、味が良好で、苦味や魚
臭がなく、しかも親水性を有し、きわめてすぐれた天然
由来のペプチドということができ、各種の用途に広範に
使用することができる。

【００５７】

【発明の効果】本発明によって得られた各新規ペプチド
はほとんど苦味もないので、飲食品自体ないし添加物と
して使用できるだけでなく、すぐれたＡＣＥ阻害活性を
有するので、保健用食品として血圧上昇を抑制ないし予
防のために使用することができ、また、ＡＣＥ阻害剤な
いし血圧降下剤として各種の剤型に製剤化して医薬とし
ても有利に使用できる。

【図面の簡単な説明】

【図１】ペプチドα−１０００のＵＶスペクトルを図示
したものである。

【図２】ペプチドα−１０００のＩＲスペクトルを図示
したものである。

【図３】ペプチドα−１０００のゲル濾過による分子量
分布を図示したものである。

【図４】ＡＦ−１画分の分子量ＨＰＬＣパターンを図示
したものである。

【図５】ＡＦ−１画分のＵＶスペクトルを図示したもの
である。

【図６】ＡＦ−２画分のＩＲスペクトルを図示したもの
である。

【図７】ＡＦ−１画分のＡｓａｈｉｐａｋ ＧＳ−３２
０カラムでの溶出曲線を図示したものである。

───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 筬 島 豊 福岡市東区舞松原２−24−26

Claims (11)

【特許請求の範囲】
1. 【請求項１】 魚肉から得たペプチドα−１０００をポ
   リスチレン系樹脂に吸着せしめた後これをエタノール濃
   度０ないし２０％のエタノール水溶液で溶離して得た画
   分からなることを特徴とする新規ペプチド。
2. 【請求項２】 請求項１における画分が、エタノール濃
   度０％のエタノール水溶液で溶離して得た画分ＡＦ−
   １、及び、エタノール濃度１０％のエタノール水溶液で
   溶離して得た画分ＡＦ−２であることを特徴とする請求
   項１に記載の新規ペプチド。
3. 【請求項３】 請求項２に記載の画分ＡＦ−１が下記の
   物理化学的性質を有する新規ペプチドであることを特徴
   とする画分ＡＦ−１。 （Ａ）分子量：２００〜１０，０００（ＡＳＡＨＩＰＡ
   Ｋ ＧＳ−３２０ 高速液体クロマトグラフィーによ
   る） （Ｂ）融点：９５℃で着色、分解する。 （Ｃ）溶剤に対する溶解性：水に易溶であるが、エタノ
   ール、アセトン、ヘキサンにほとんど溶解しない。 （Ｄ）物質の外観：白色〜淡黄色粉末。 （Ｅ）成分：水分５．３％（常圧加熱乾燥法）；蛋白質
   ８８．７％(ケルダール法）；脂質０％(ソックスレー抽
   出法）；灰分４．８％（直接灰化法）。 （Ｆ）アミノ酸組成；下記の表１に示すとおり。 【表１】
4. 【請求項４】 請求項１に記載の新規ペプチドを有効成
   分とすることを特徴とする血圧降下剤。
5. 【請求項５】 請求項１に記載の新規ペプチドを有効成
   分とすることを特徴とする血圧降下性機能食品。
6. 【請求項６】 請求項２又は請求項３に記載の画分ＡＦ
   −１を有効成分とすることを特徴とする血圧降下剤。
7. 【請求項７】 請求項２又は請求項３に記載の画分ＡＦ
   −１を有効成分とすることを特徴とする血圧降下性機能
   食品。
8. 【請求項８】 請求項２又は請求項３に記載の画分ＡＦ
   −１を更にクロマトグラフ処理して、Ｔｈｒ−Ｔｙｒ又
   は／及びＧｌｙ−Ｔｒｐを単離することを特徴とする新
   規ペプチドの製法。
9. 【請求項９】 新規ペプチド、Ｔｈｒ−Ｔｙｒ又は／及
   びＧｌｙ−Ｔｒｐ。
10. 【請求項１０】 ペプチド、Ｔｈｒ−Ｔｙｒ又は／及び
    Ｇｌｙ−Ｔｒｐを有効成分とする血圧降下剤。
11. 【請求項１１】 ペプチド、Ｔｈｒ−Ｔｙｒ又は／及び
    Ｇｌｙ−Ｔｒｐを有効成分とする血圧降下性機能食品。