JPH0653077B2 - 結合型シアル酸測定用標準組成物 - Google Patents
結合型シアル酸測定用標準組成物Info
- Publication number
- JPH0653077B2 JPH0653077B2 JP61216735A JP21673586A JPH0653077B2 JP H0653077 B2 JPH0653077 B2 JP H0653077B2 JP 61216735 A JP61216735 A JP 61216735A JP 21673586 A JP21673586 A JP 21673586A JP H0653077 B2 JPH0653077 B2 JP H0653077B2
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- JP
- Japan
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- sialic acid
- standard composition
- bound sialic
- measuring
- measuring bound
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- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】 ［産業上の利用分野］ 本発明は、体液中のシアル酸を測定する際に標準組成物
として利用される結合型シアル酸測定用標準組成物に関
するものである。
として利用される結合型シアル酸測定用標準組成物に関
するものである。
［従来の技術］ シアル酸（以下、結合型シアル酸と呼ぶ）は、多数の哺
乳類の糖蛋白質中或はごく少量の細菌の細胞壁中に見出
されている。この様な結合型シアル酸は、例えば哺乳類
では複雑な反応経過によって肝臓で合成されるものと考
えられている。また結合型シアル酸は、人間の体液中に
も種々の量で含まれており、体調や健康状態によって様
々に変動するものである。従って体液中に存在する結合
型シアル酸の量を測定することは、炎症診断や病状の経
過観察等に有用な情報を与えるものであり、臨床的意義
の極めて高いものである。
乳類の糖蛋白質中或はごく少量の細菌の細胞壁中に見出
されている。この様な結合型シアル酸は、例えば哺乳類
では複雑な反応経過によって肝臓で合成されるものと考
えられている。また結合型シアル酸は、人間の体液中に
も種々の量で含まれており、体調や健康状態によって様
々に変動するものである。従って体液中に存在する結合
型シアル酸の量を測定することは、炎症診断や病状の経
過観察等に有用な情報を与えるものであり、臨床的意義
の極めて高いものである。
この様な結合型シアル酸を測定するに当たっては、その
標準組成物（結合型シアル酸測定用標準組成物）が必要
となるのであるが、従来一般的に用いられる標準組成物
は血清からえられたものである。しかしながら試料とな
る血清は比較的入手が困難であり、またその成分が一定
しておらず、更には高価であるといった種々の欠点を含
んだものであった。
標準組成物（結合型シアル酸測定用標準組成物）が必要
となるのであるが、従来一般的に用いられる標準組成物
は血清からえられたものである。しかしながら試料とな
る血清は比較的入手が困難であり、またその成分が一定
しておらず、更には高価であるといった種々の欠点を含
んだものであった。
この様な欠点が存在するにも拘らず、今までに何ら技術
的改良はなされておらず、又新しい標準組成物の開発も
なされていないのが現状である。
的改良はなされておらず、又新しい標準組成物の開発も
なされていないのが現状である。
［発明が解決とようとする問題点］ 本発明はこうした現状に鑑みてなされたものであって、
その目的とするところは原料となる試料が比較的容易に
入手でき、品質が安定しており且つ安価な結合型シアル
酸測定用標準組成物を提供することにある。
その目的とするところは原料となる試料が比較的容易に
入手でき、品質が安定しており且つ安価な結合型シアル
酸測定用標準組成物を提供することにある。
［問題点を解決するための手段］ 本発明者らは上記目的を達成する為に鋭意研究したとこ
ろ、比較的安価で容易に入手できる乳蛋白質、該乳蛋白
質由来の糖蛋白質又はこれらの酵素分解物を原料とする
ことにより、品質の安定した結合型シアル酸測定用標準
組成物が得られることを見出し、本発明を完成するに至
った。即ち上記目的を達成し得た本発明とは、乳蛋白質
由来の糖蛋白質を蛋白質分解酵素により処理した酵素分
解物を含むことを特徴とする結合型シアル酸測定用標準
組成物である。
ろ、比較的安価で容易に入手できる乳蛋白質、該乳蛋白
質由来の糖蛋白質又はこれらの酵素分解物を原料とする
ことにより、品質の安定した結合型シアル酸測定用標準
組成物が得られることを見出し、本発明を完成するに至
った。即ち上記目的を達成し得た本発明とは、乳蛋白質
由来の糖蛋白質を蛋白質分解酵素により処理した酵素分
解物を含むことを特徴とする結合型シアル酸測定用標準
組成物である。
［作用］ 本発明で用いられる乳蛋白質としては、カゼイン又はホ
エーが最も好ましい。例えば脱脂乳、ソーダカゼイン、
酸カゼイン等のカゼイン類や、チーズホエー、酸ホエー
等のホエー類を挙げることができ、これらを濃縮或は乾
燥したものを用いればよい。また単位重量当たりの結合
型シアル酸含量を高めるといった観点からすれば、上記
蛋白質資源から糖蛋白質を分画して取出し、それを標準
組成物として用いることもできる。更に蛋白質分解酵素
を用い限定分解を行なって糖ペプチドを取り出し、これ
を標準組成物として利用することも可能である。
エーが最も好ましい。例えば脱脂乳、ソーダカゼイン、
酸カゼイン等のカゼイン類や、チーズホエー、酸ホエー
等のホエー類を挙げることができ、これらを濃縮或は乾
燥したものを用いればよい。また単位重量当たりの結合
型シアル酸含量を高めるといった観点からすれば、上記
蛋白質資源から糖蛋白質を分画して取出し、それを標準
組成物として用いることもできる。更に蛋白質分解酵素
を用い限定分解を行なって糖ペプチドを取り出し、これ
を標準組成物として利用することも可能である。
牛乳中の糖蛋白質としては、ホエー中に含まれる免疫グ
ロブリン、β−ラクトグロブリン、ラクトフェリン、及
びカゼイン中に含まれるκ−カゼイン等が知られてい
る。これらの糖蛋白質又はその混合物を乳蛋白質から分
画するには公知の方法を用いればよく、例えば『Milk P
rotein』（Ｈ．Ａ．Mckenzie編）、特開昭58-28233号公
報又は特開昭59-91848号公報等に開示された方法が挙げ
られる。
ロブリン、β−ラクトグロブリン、ラクトフェリン、及
びカゼイン中に含まれるκ−カゼイン等が知られてい
る。これらの糖蛋白質又はその混合物を乳蛋白質から分
画するには公知の方法を用いればよく、例えば『Milk P
rotein』（Ｈ．Ａ．Mckenzie編）、特開昭58-28233号公
報又は特開昭59-91848号公報等に開示された方法が挙げ
られる。
限定分解に用いられる酵素については、蛋白質分解酵素
であれば良く何ら限定するものではないが、例えばトリ
ブシン、キモトリプシン、ペプシン、パパイン、キモシ
ン、パンクレアチン等或はこれらの混合物を挙げること
ができる。
であれば良く何ら限定するものではないが、例えばトリ
ブシン、キモトリプシン、ペプシン、パパイン、キモシ
ン、パンクレアチン等或はこれらの混合物を挙げること
ができる。
また上記酵素の処理条件についても特に限定されるもの
ではなく、夫々の酵素における最適条件を選べばよい。
例えばβ−ラクトグロブリンをトリブシンで処理する場
合は、pH７〜８のトリス緩衝液にＥ／Ｓ比（酵素−基質
比）が1/100〜1/2000程度となる様にトリブシンを添加
し、３０〜４０℃にて１５分〜６時間酵素反応を進行さ
せればよい。又κ−カゼインをキモシンで処理する場合
は、pH5.5〜７の酢酸緩衝液にＥ／Ｓ比が1/100〜1/2000
となる様にキモシンを添加し、２５〜５０℃にて５分〜
３時間酵素反応を進行させればよい。
ではなく、夫々の酵素における最適条件を選べばよい。
例えばβ−ラクトグロブリンをトリブシンで処理する場
合は、pH７〜８のトリス緩衝液にＥ／Ｓ比（酵素−基質
比）が1/100〜1/2000程度となる様にトリブシンを添加
し、３０〜４０℃にて１５分〜６時間酵素反応を進行さ
せればよい。又κ−カゼインをキモシンで処理する場合
は、pH5.5〜７の酢酸緩衝液にＥ／Ｓ比が1/100〜1/2000
となる様にキモシンを添加し、２５〜５０℃にて５分〜
３時間酵素反応を進行させればよい。
糖ペプチドを分画採取する方法としては、ゲル濾過、イ
オン交換クロマトグラフィ、アフィニティクロマトグラ
フィ、クロマトフォーカシング等を挙げることができ、
これらの方法の１種又は２種以上を採用すれば良い。或
はトリクロロ酢酸（ＴＣＡ）を添加し、沈殿物を除去し
た後、上澄を脱塩する様にしてもよい。更にκ−カゼイ
ンから糖ペプチドを得る方法としては、カルシウムを添
加し（５ミリmol以上）沈殿物を除去した後、その上澄
を採取する方法が挙げられる。
オン交換クロマトグラフィ、アフィニティクロマトグラ
フィ、クロマトフォーカシング等を挙げることができ、
これらの方法の１種又は２種以上を採用すれば良い。或
はトリクロロ酢酸（ＴＣＡ）を添加し、沈殿物を除去し
た後、上澄を脱塩する様にしてもよい。更にκ−カゼイ
ンから糖ペプチドを得る方法としては、カルシウムを添
加し（５ミリmol以上）沈殿物を除去した後、その上澄
を採取する方法が挙げられる。
尚本発明の標準組成物には、必要により界面活性剤、防
腐剤及び安定化剤等を添加することも可能である。また
調製した標準組成物の保存形態としては、水溶液に溶融
させた状態での冷温保存や凍結乾燥させた状態での保存
等が挙げられ、いずれも品質の安定した長期の保存が可
能である。
腐剤及び安定化剤等を添加することも可能である。また
調製した標準組成物の保存形態としては、水溶液に溶融
させた状態での冷温保存や凍結乾燥させた状態での保存
等が挙げられ、いずれも品質の安定した長期の保存が可
能である。
一方本発明に係る結合型シアル酸測定用標準組成物を使
用する結合型シアル酸の測定方法としては、(a)ノイラ
ミニダーゼ、Ｎ−アセチルノイラミン酸アルドラーゼ、
乳酸脱水素酵素及びＮＡＤＨを用い、ＮＡＤＨの減少で
結合型シアル酸の量を測定する方法、(b)ノイラミニダ
ーゼ、Ｎ−アセチルノイラミン酸アルドラーゼ、ピルビ
ン酸オキシダーゼを用いて測定する方法、(c)Ｎ−アセ
チルノイラミン酸アルドラーゼ、アシルグルコサミンエ
ピメラーゼ、Ｎ−アセチルヘキソサミンオキシダーゼを
用いて測定する方法等があり、適宜選定すればよい。
用する結合型シアル酸の測定方法としては、(a)ノイラ
ミニダーゼ、Ｎ−アセチルノイラミン酸アルドラーゼ、
乳酸脱水素酵素及びＮＡＤＨを用い、ＮＡＤＨの減少で
結合型シアル酸の量を測定する方法、(b)ノイラミニダ
ーゼ、Ｎ−アセチルノイラミン酸アルドラーゼ、ピルビ
ン酸オキシダーゼを用いて測定する方法、(c)Ｎ−アセ
チルノイラミン酸アルドラーゼ、アシルグルコサミンエ
ピメラーゼ、Ｎ−アセチルヘキソサミンオキシダーゼを
用いて測定する方法等があり、適宜選定すればよい。
［実施例］ 実施例１ まずβ−ラクトグロブリン（シグマ社製）１ｇをpH８の
トリス緩衝液１００mlに溶解した。別に、極く少量の脱
イオン水にトリブシン（シグマ社製）１mgを溶解したも
のを準備した。次に、双方の溶解液を３５℃にインキュ
ーベートした後混合し、３５℃にて３時間反応させた。
反応液に１２％ＴＣＡを添加して１０分間放置した後、
回転数３０００rpmで１０分間遠心分離して上澄液を得
た。次に、この上澄液を脱イオン水に対して透析した後
凍結乾燥し、約0.2ｇの粉末を得た。この粉末中に含ま
れる結合型シアル酸は、1.5重量％であることが確認さ
れた。
トリス緩衝液１００mlに溶解した。別に、極く少量の脱
イオン水にトリブシン（シグマ社製）１mgを溶解したも
のを準備した。次に、双方の溶解液を３５℃にインキュ
ーベートした後混合し、３５℃にて３時間反応させた。
反応液に１２％ＴＣＡを添加して１０分間放置した後、
回転数３０００rpmで１０分間遠心分離して上澄液を得
た。次に、この上澄液を脱イオン水に対して透析した後
凍結乾燥し、約0.2ｇの粉末を得た。この粉末中に含ま
れる結合型シアル酸は、1.5重量％であることが確認さ
れた。
実施例２ ソーダカゼイン（ニュージーランド産）を１０％となる
様にpH７のイミダゾール緩衝液に溶解し、２℃にて１時
間冷却した。同じ緩衝液で平衝化され、２℃に冷却され
たセラファデックスＧ−１００（ファルマシア社製）の
カラム（直径２cm，高さ９０cm）を予め準備しておき、
このカラムに上記カゼイン溶液５mlを投入し、同じ緩衝
液で溶出した。次にボイドボリユームに溶出された画分
を集め、脱イオン水に対して透析した後、凍結乾燥して
８０mgの粉末を得た。この粉末はκ−カゼインを主成分
とし、結合型シアル酸含有量は約２重量％であることが
確認された。
様にpH７のイミダゾール緩衝液に溶解し、２℃にて１時
間冷却した。同じ緩衝液で平衝化され、２℃に冷却され
たセラファデックスＧ−１００（ファルマシア社製）の
カラム（直径２cm，高さ９０cm）を予め準備しておき、
このカラムに上記カゼイン溶液５mlを投入し、同じ緩衝
液で溶出した。次にボイドボリユームに溶出された画分
を集め、脱イオン水に対して透析した後、凍結乾燥して
８０mgの粉末を得た。この粉末はκ−カゼインを主成分
とし、結合型シアル酸含有量は約２重量％であることが
確認された。
上述した方法で得られた粉末を５０mg脱イオン水に溶解
し、pHを6.4に調整後、0.04mgのレンネット（ハンセン
社製）を添加した。次に、４０℃にて３０分間反応させ
た後、２０ミリmolとなる様にＣａＣｌ２を加え、パラ
カゼインを沈殿させて上澄液を採取した。この上澄を
Ｍ．Ｗ．cut-off 1000の限外濾過膜を備えた限外濾過装
置（アミコン社製）でダイアフィルトレーションを行な
い、保持液を凍結乾燥して２０mgの粉末を得た。この粉
末中には1.1mgの結合型シアル酸が含まれているのが確
認された。
し、pHを6.4に調整後、0.04mgのレンネット（ハンセン
社製）を添加した。次に、４０℃にて３０分間反応させ
た後、２０ミリmolとなる様にＣａＣｌ２を加え、パラ
カゼインを沈殿させて上澄液を採取した。この上澄を
Ｍ．Ｗ．cut-off 1000の限外濾過膜を備えた限外濾過装
置（アミコン社製）でダイアフィルトレーションを行な
い、保持液を凍結乾燥して２０mgの粉末を得た。この粉
末中には1.1mgの結合型シアル酸が含まれているのが確
認された。
実施例３ 実施例２で得られた結合型シアル酸測定用標準組成物
と、血液から得られた標準組成物（従来例）とを被検液
とし、下記の試薬を用いて夫々の反応性を調査した。尚
各被検液中に含まれる結合型シアル酸濃度は、両者とも
１００mg／dlであった。
と、血液から得られた標準組成物（従来例）とを被検液
とし、下記の試薬を用いて夫々の反応性を調査した。尚
各被検液中に含まれる結合型シアル酸濃度は、両者とも
１００mg／dlであった。
＜試薬＞ トリス緩衝液（0.1Ｍ） pH7.0 ノイラミニダーゼ 0.2Ｕ／ml Ｎ−アセチルノイラミン酸アルドラーゼ 0.2Ｕ／ml ＮＡＤＨ 0.2ミリmol 測定方法は下記の如くである。即ち各被検液５０μｌに
上記試薬３mlを加えて３７℃で反応させた後、その吸光
度を波長３４０nmで測定し、試薬ブランクを基準として
２分から４分までのΔＯＤ／min（光学密度変化）を測
定した。
上記試薬３mlを加えて３７℃で反応させた後、その吸光
度を波長３４０nmで測定し、試薬ブランクを基準として
２分から４分までのΔＯＤ／min（光学密度変化）を測
定した。
測定結果を下記第１表に示す。
上記第１表の結果からも明らかであるが、本発明の結合
型シアル酸測定用標準組成物は、従来用いられていた血
清由来の標準組成物と比べてもその反応性において何ら
遜色のない品質の安定したものであることが理解され
る。
型シアル酸測定用標準組成物は、従来用いられていた血
清由来の標準組成物と比べてもその反応性において何ら
遜色のない品質の安定したものであることが理解され
る。
［発明の効果］ 以上述べた如く本発明によれば、比較的安価で容易に入
手でき品質の安定な乳蛋白質から結合型シアル酸測定用
標準組成物を得る様にしたので従来の問題を悉く解消し
得ることとなった。
手でき品質の安定な乳蛋白質から結合型シアル酸測定用
標準組成物を得る様にしたので従来の問題を悉く解消し
得ることとなった。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 出家 栄記 埼玉県狭山市入間川２―23―５―102 (56)参考文献 Ｊ Ｆａｃ Ａｇｒｉｃ Ｈｏｋｋａｉ ｄｏ Ｕｎｉｖ，62（３），Ｐ．236− 255，1985 Ｌａｉｔ，57（568），Ｐ．492−500, 1977 Ｊ Ｄａｉｒｙ Ｓｃｉ，59（10）, Ｐ．1718−1726，1976 Ｊ Ｄａｉｒｙ Ｓｃｉ，66（３）, Ｐ．390−395，1983
Claims (1)
- 【請求項１】乳蛋白質由来の糖蛋白質を蛋白質分解酵素
により処理した酵素分解物を含むことを特徴とする結合
型シアル酸測定用標準組成物。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP61216735A JPH0653077B2 (ja) | 1986-09-12 | 1986-09-12 | 結合型シアル酸測定用標準組成物 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP61216735A JPH0653077B2 (ja) | 1986-09-12 | 1986-09-12 | 結合型シアル酸測定用標準組成物 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6371197A JPS6371197A (ja) | 1988-03-31 |
| JPH0653077B2 true JPH0653077B2 (ja) | 1994-07-20 |
Family
ID=16693107
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP61216735A Expired - Lifetime JPH0653077B2 (ja) | 1986-09-12 | 1986-09-12 | 結合型シアル酸測定用標準組成物 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0653077B2 (ja) |
Cited By (27)
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| US6894884B2 (en) | 1997-04-08 | 2005-05-17 | Xzy Attenuators, Llc | Offset pathway arrangements for energy conditioning |
| US6954346B2 (en) | 1997-04-08 | 2005-10-11 | Xzy Attenuators, Llc | Filter assembly |
| US7042703B2 (en) | 2000-03-22 | 2006-05-09 | X2Y Attenuators, Llc | Energy conditioning structure |
| US7042303B2 (en) | 1998-04-07 | 2006-05-09 | X2Y Attenuators, Llc | Energy conditioning circuit assembly |
| US7050284B2 (en) | 1997-04-08 | 2006-05-23 | X2Y Attenuators, Llc | Component carrier |
| US7106570B2 (en) | 1997-04-08 | 2006-09-12 | Xzy Altenuators, Llc | Pathway arrangement |
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| US7180718B2 (en) | 2003-01-31 | 2007-02-20 | X2Y Attenuators, Llc | Shielded energy conditioner |
| US7193831B2 (en) | 2000-10-17 | 2007-03-20 | X2Y Attenuators, Llc | Energy pathway arrangement |
| US7224564B2 (en) | 2000-10-17 | 2007-05-29 | X2Y Attenuators, Llc | Amalgam of shielding and shielded energy pathways and other elements for single or multiple circuitries with common reference node |
| US7262949B2 (en) | 2000-08-15 | 2007-08-28 | X2Y Attenuators, Llc | Electrode arrangement for circuit energy conditioning |
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| US7321485B2 (en) | 1997-04-08 | 2008-01-22 | X2Y Attenuators, Llc | Arrangement for energy conditioning |
| US7336467B2 (en) | 2000-10-17 | 2008-02-26 | X2Y Attenuators, Llc | Energy pathway arrangement |
| US7336468B2 (en) | 1997-04-08 | 2008-02-26 | X2Y Attenuators, Llc | Arrangement for energy conditioning |
| US7423860B2 (en) | 1997-04-08 | 2008-09-09 | X2Y Attenuators, Llc | Multi-functional energy conditioner |
| US7427816B2 (en) | 1998-04-07 | 2008-09-23 | X2Y Attenuators, Llc | Component carrier |
| US7440252B2 (en) | 2003-05-29 | 2008-10-21 | X2Y Attenuators, Llc | Connector related structures including an energy conditioner |
| US7443647B2 (en) | 1997-04-08 | 2008-10-28 | X2Y Attenuators, Llc | Paired multi-layered dielectric independent passive component architecture resulting in differential and common mode filtering with surge protection in one integrated package |
| US7586728B2 (en) | 2005-03-14 | 2009-09-08 | X2Y Attenuators, Llc | Conditioner with coplanar conductors |
| US7630188B2 (en) | 2005-03-01 | 2009-12-08 | X2Y Attenuators, Llc | Conditioner with coplanar conductors |
| US9054094B2 (en) | 1997-04-08 | 2015-06-09 | X2Y Attenuators, Llc | Energy conditioning circuit arrangement for integrated circuit |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2794305B2 (ja) * | 1988-07-20 | 1998-09-03 | 明治乳業株式会社 | 牛乳乳清蛋白質中のβ―ラクトログロブリンの選択的酵素分解方法 |
-
1986
- 1986-09-12 JP JP61216735A patent/JPH0653077B2/ja not_active Expired - Lifetime
Non-Patent Citations (4)
| Title |
|---|
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| ＪＤａｉｒｙＳｃｉ，６６（３），Ｐ．３９０−３９５，１９８３ |
| ＪＦａｃＡｇｒｉｃＨｏｋｋａｉｄｏＵｎｉｖ，６２（３），Ｐ．２３６−２５５，１９８５ |
| Ｌａｉｔ，５７（５６８），Ｐ．４９２−５００，１９７７ |
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