JPH07192A - 澱粉糖の製造法 - Google Patents
澱粉糖の製造法Info
- Publication number
- JPH07192A JPH07192A JP7998393A JP7998393A JPH07192A JP H07192 A JPH07192 A JP H07192A JP 7998393 A JP7998393 A JP 7998393A JP 7998393 A JP7998393 A JP 7998393A JP H07192 A JPH07192 A JP H07192A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- maltotriose
- enzyme
- starch
- immobilized
- sugar
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 title claims abstract description 24
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 title claims abstract description 24
- 239000008107 starch Substances 0.000 title claims abstract description 24
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 title claims abstract description 15
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 5
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 26
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 26
- 229920001661 Chitosan Polymers 0.000 claims abstract description 14
- 241001467578 Microbacterium Species 0.000 claims abstract description 5
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims description 5
- 108010070011 maltotriose-forming amylase Proteins 0.000 claims description 2
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 claims description 2
- DBTMGCOVALSLOR-UHFFFAOYSA-N 32-alpha-galactosyl-3-alpha-galactosyl-galactose Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(O)C(OC2C(C(CO)OC(O)C2O)O)OC(CO)C1O DBTMGCOVALSLOR-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 20
- RXVWSYJTUUKTEA-UHFFFAOYSA-N D-maltotriose Natural products OC1C(O)C(OC(C(O)CO)C(O)C(O)C=O)OC(CO)C1OC1C(O)C(O)C(O)C(CO)O1 RXVWSYJTUUKTEA-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 20
- FYGDTMLNYKFZSV-UHFFFAOYSA-N mannotriose Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(CO)OC(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)C(O)C1O FYGDTMLNYKFZSV-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 20
- FYGDTMLNYKFZSV-BYLHFPJWSA-N β-1,4-galactotrioside Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@H](CO)O[C@@H](O[C@@H]2[C@@H](O[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]2O)CO)[C@H](O)[C@H]1O FYGDTMLNYKFZSV-BYLHFPJWSA-N 0.000 abstract description 20
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 abstract description 10
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 abstract description 10
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 abstract description 10
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 abstract description 10
- 239000007788 liquid Substances 0.000 abstract description 7
- 244000005700 microbiome Species 0.000 abstract description 6
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 22
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 description 13
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 9
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 8
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 7
- 238000000034 method Methods 0.000 description 7
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 5
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 3
- 229920001592 potato starch Polymers 0.000 description 3
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 2
- 229920002261 Corn starch Polymers 0.000 description 2
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 2
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 125000001931 aliphatic group Chemical group 0.000 description 2
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 2
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 2
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 description 2
- 239000008120 corn starch Substances 0.000 description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 2
- 125000000524 functional group Chemical group 0.000 description 2
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 2
- 230000003100 immobilizing effect Effects 0.000 description 2
- 125000006850 spacer group Chemical group 0.000 description 2
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 2
- 244000017020 Ipomoea batatas Species 0.000 description 1
- 235000002678 Ipomoea batatas Nutrition 0.000 description 1
- 108010028688 Isoamylase Proteins 0.000 description 1
- 240000003183 Manihot esculenta Species 0.000 description 1
- 235000016735 Manihot esculenta subsp esculenta Nutrition 0.000 description 1
- UEZVMMHDMIWARA-UHFFFAOYSA-N Metaphosphoric acid Chemical compound OP(=O)=O UEZVMMHDMIWARA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 206010035664 Pneumonia Diseases 0.000 description 1
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 description 1
- 229920001218 Pullulan Polymers 0.000 description 1
- 239000004373 Pullulan Substances 0.000 description 1
- 241000187392 Streptomyces griseus Species 0.000 description 1
- 235000010724 Wisteria floribunda Nutrition 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 230000032683 aging Effects 0.000 description 1
- FYGDTMLNYKFZSV-DZOUCCHMSA-N alpha-D-Glcp-(1->4)-alpha-D-Glcp-(1->4)-D-Glcp Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)O[C@H](O[C@@H]2[C@H](OC(O)[C@H](O)[C@H]2O)CO)[C@H](O)[C@H]1O FYGDTMLNYKFZSV-DZOUCCHMSA-N 0.000 description 1
- 239000011324 bead Substances 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 235000003599 food sweetener Nutrition 0.000 description 1
- 238000004128 high performance liquid chromatography Methods 0.000 description 1
- 238000012423 maintenance Methods 0.000 description 1
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 239000008055 phosphate buffer solution Substances 0.000 description 1
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 description 1
- 235000019423 pullulan Nutrition 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 description 1
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 1
- 239000003765 sweetening agent Substances 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Landscapes
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】
下式で示される構造をもつ多孔質キトサンに固定化し
た、ミクロバクテリウム属の微生物起源のマルトトリオ
ース生成アミラーゼおよび枝切り酵素を澱粉液化液に作
用させることを特徴とする澱粉糖の製造法。 【効果】 本発明によれば、固定化酵素を使用すること
により、高価な酵素をくり返し利用でき、安価にマルト
トリオース含量の高い澱粉糖が得られる。
た、ミクロバクテリウム属の微生物起源のマルトトリオ
ース生成アミラーゼおよび枝切り酵素を澱粉液化液に作
用させることを特徴とする澱粉糖の製造法。 【効果】 本発明によれば、固定化酵素を使用すること
により、高価な酵素をくり返し利用でき、安価にマルト
トリオース含量の高い澱粉糖が得られる。
Description
【0001】
【産業上の利用分野】本発明は、澱粉糖の製造方法に関
するものである。
するものである。
【0002】
【従来の技術及び発明が解決しようとする課題】固定化
酵素を利用して澱粉糖を製造しようとする方法は種々提
案されている。しかし、酵素活性の維持に対してさらに
改善されることが望ましい。また、マルトトリオース以
上の重合度を有するマルトオリゴ糖の製造法は、特公平
3−65759号に、スペーサーとして脂肪族または芳
香族系の官能基を導入した多孔質キトサンに固定化した
アミラーゼを利用して澱粉糖を製造する方法が示されて
いる。しかし、スペーサーとして脂肪族または芳香族系
の官能基を導入した多孔質キトサンビーズは高価なもの
である。また、マルトトリオース生成アミラーゼとして
記載されているストレプトミセス・グリセウス起源のも
のと、バチルス属微生物起源のものは、微生物による酵
素の生産性が低く、また工業的使用に耐える性質を有し
ていない。
酵素を利用して澱粉糖を製造しようとする方法は種々提
案されている。しかし、酵素活性の維持に対してさらに
改善されることが望ましい。また、マルトトリオース以
上の重合度を有するマルトオリゴ糖の製造法は、特公平
3−65759号に、スペーサーとして脂肪族または芳
香族系の官能基を導入した多孔質キトサンに固定化した
アミラーゼを利用して澱粉糖を製造する方法が示されて
いる。しかし、スペーサーとして脂肪族または芳香族系
の官能基を導入した多孔質キトサンビーズは高価なもの
である。また、マルトトリオース生成アミラーゼとして
記載されているストレプトミセス・グリセウス起源のも
のと、バチルス属微生物起源のものは、微生物による酵
素の生産性が低く、また工業的使用に耐える性質を有し
ていない。
【0003】
【発明が解決しようとする課題】本発明者らは上記課題
を解決すべく鋭意研究の結果、アミラーゼを固定化する
担体として化2の構造をもつ多孔質キトサンを使用する
ことにより、酵素活性を安定に維持することを発見し
た。
を解決すべく鋭意研究の結果、アミラーゼを固定化する
担体として化2の構造をもつ多孔質キトサンを使用する
ことにより、酵素活性を安定に維持することを発見し
た。
【化2】 また、マルトトリオース生成酵素として、ミクロバクテ
リウム属の微生物の生成するマルトトリオース生成酵
素、例えば、特開平3−2511735号の酵素を使用
することにより、酵素活性を安定に維持することを発見
し、本発明を完成した。
リウム属の微生物の生成するマルトトリオース生成酵
素、例えば、特開平3−2511735号の酵素を使用
することにより、酵素活性を安定に維持することを発見
し、本発明を完成した。
【0004】本発明に用いる枝切り酵素は、バチルス・
アシドプルリティカス、クレブジェラ・ニューモニアな
どの微生物起源のブルラナーゼや、シュードモナス・ア
ミロデラモサ、シトファーガ属微生物が生産するイソア
ミラーゼを用いることができる。上記構造を有する多孔
質キトサンとしては、例えば商品名キトパールBCW2
5タイプ、26タイプ(富士紡績(株)製)がある(宮
澤文雄、月刊フードケミカル6月号、1992年、P1
34〜146)。アミラーゼをキトサン多孔質に固定化
する方法は、キトサン多孔質を酵素溶液中に添加し、2
時間程度振とうし吸着させる方法、吸着の前後あるいは
同時に、2〜3%のグルタルアルデヒド溶液で橋架け処
理する方法が利用できる。本発明で使用できる原料澱粉
としては、馬鈴薯澱粉、甘藷澱粉、コーンスターチ、ワ
キシコーンスターチ、タピオカ澱粉などを用いることが
できる。また、澱粉液化液のDEは1〜30、好ましく
は5〜20のものが使用できる。DEが1以下のもの
は、老化が激しく操作が困難となり、DEが30以上で
は、マルトトリオースの収量が減少する。澱粉の液化液
は、常法により液化型α−アミラーゼまたは塩酸などの
酸で処理し得られる。本発明の反応条件は、PH4〜
9.5好ましくは5〜9、温度20〜60℃好ましくは
30〜55℃の範囲である。この範囲外では酵素活性が
低下する。澱粉液化液の濃度は、5〜50%、好ましく
は20〜40%の範囲であり、これ以下の濃度では効率
が悪く、これ以上ではマルトトリオース含量が低くな
る。澱粉に対する酵素濃度は、マルトトリオース生成ア
ミラーゼでは、対澱粉1g当り1〜10単位、枝切り酵
素では対澱粉1g当り0〜5単位の範囲である。これ以
下では反応速度が遅く、反応時間が長くなり、これ以上
の濃度では酵素費用が高価になる。
アシドプルリティカス、クレブジェラ・ニューモニアな
どの微生物起源のブルラナーゼや、シュードモナス・ア
ミロデラモサ、シトファーガ属微生物が生産するイソア
ミラーゼを用いることができる。上記構造を有する多孔
質キトサンとしては、例えば商品名キトパールBCW2
5タイプ、26タイプ(富士紡績(株)製)がある(宮
澤文雄、月刊フードケミカル6月号、1992年、P1
34〜146)。アミラーゼをキトサン多孔質に固定化
する方法は、キトサン多孔質を酵素溶液中に添加し、2
時間程度振とうし吸着させる方法、吸着の前後あるいは
同時に、2〜3%のグルタルアルデヒド溶液で橋架け処
理する方法が利用できる。本発明で使用できる原料澱粉
としては、馬鈴薯澱粉、甘藷澱粉、コーンスターチ、ワ
キシコーンスターチ、タピオカ澱粉などを用いることが
できる。また、澱粉液化液のDEは1〜30、好ましく
は5〜20のものが使用できる。DEが1以下のもの
は、老化が激しく操作が困難となり、DEが30以上で
は、マルトトリオースの収量が減少する。澱粉の液化液
は、常法により液化型α−アミラーゼまたは塩酸などの
酸で処理し得られる。本発明の反応条件は、PH4〜
9.5好ましくは5〜9、温度20〜60℃好ましくは
30〜55℃の範囲である。この範囲外では酵素活性が
低下する。澱粉液化液の濃度は、5〜50%、好ましく
は20〜40%の範囲であり、これ以下の濃度では効率
が悪く、これ以上ではマルトトリオース含量が低くな
る。澱粉に対する酵素濃度は、マルトトリオース生成ア
ミラーゼでは、対澱粉1g当り1〜10単位、枝切り酵
素では対澱粉1g当り0〜5単位の範囲である。これ以
下では反応速度が遅く、反応時間が長くなり、これ以上
の濃度では酵素費用が高価になる。
【0005】酵素の活性単位はマルトトリオース生成ア
ミラーゼの場合には、0.1Mリン酸緩衡液(pH7.
0)に溶解した2%可溶性澱粉0.5mlに、適量の酵
素を加え全量1.0mlで40℃、30分間反応させ生
成するマルトトリオースおよびその他の還元糖をソモギ
ー・ネルソン法で定量する。この条件で、1分間に1マ
イクロモルグルコースに相当する還元糖を生成する酵素
量を1単位とする。枝切り酵素の場合には、0.04M
リン酸緩衡液(pH6.0)に溶解した0.5%プルラ
ン0.5mlに適量の酵素を加え、全量1.0mlで4
0℃、30分間反応させ、生成するマルトトリオースを
ソモギー・ネルソン法で定量する。この条件で分間に1
マイクロモルグルコースに相当する還元糖を生成する酵
素量を1単位とする。本発明の反応方法は、固定化酵素
と澱粉液化液を一定時間、反応タンクにて反応させる回
分式も使用できる。
ミラーゼの場合には、0.1Mリン酸緩衡液(pH7.
0)に溶解した2%可溶性澱粉0.5mlに、適量の酵
素を加え全量1.0mlで40℃、30分間反応させ生
成するマルトトリオースおよびその他の還元糖をソモギ
ー・ネルソン法で定量する。この条件で、1分間に1マ
イクロモルグルコースに相当する還元糖を生成する酵素
量を1単位とする。枝切り酵素の場合には、0.04M
リン酸緩衡液(pH6.0)に溶解した0.5%プルラ
ン0.5mlに適量の酵素を加え、全量1.0mlで4
0℃、30分間反応させ、生成するマルトトリオースを
ソモギー・ネルソン法で定量する。この条件で分間に1
マイクロモルグルコースに相当する還元糖を生成する酵
素量を1単位とする。本発明の反応方法は、固定化酵素
と澱粉液化液を一定時間、反応タンクにて反応させる回
分式も使用できる。
【0006】
実施例1 AMT(ミクロバクテリウム属微生物起源マルトトリオ
ース生成アミラーゼ、天野製薬(株)製600単1m
l)酵素液所定量に、キトパール2510と2610そ
れぞれ湿重量5gに添加し、室温で2時間振とうした。
ろ過後、2.5%グルタルアルデヒド溶液を10ml加
え2時間振とう後、0.1Mリン酸緩衡液(pH7.
0)50倍量で洗浄し、固定化酵素を得た。得られた固
定化酵素の活性を測定した結果を表1に示す。
ース生成アミラーゼ、天野製薬(株)製600単1m
l)酵素液所定量に、キトパール2510と2610そ
れぞれ湿重量5gに添加し、室温で2時間振とうした。
ろ過後、2.5%グルタルアルデヒド溶液を10ml加
え2時間振とう後、0.1Mリン酸緩衡液(pH7.
0)50倍量で洗浄し、固定化酵素を得た。得られた固
定化酵素の活性を測定した結果を表1に示す。
【表1】 表1より明らかなように、キトパール2510、261
0にて固定化酵素が得られる。キトパール5gに対し、
3ml以上の酵素液は過剰であるこが判る。 実施例2 実施例1のAMTに替えて、プルラナーゼ「アマノ」
(クレブジエラ・ニューモニアのプルラナーゼ、天野製
薬(株)305単位1ml)を使用し、実施例1と同様
の操作により固定化酵素を得た。得られた固定化酵素の
活性を測定した結果を表2に示す。
0にて固定化酵素が得られる。キトパール5gに対し、
3ml以上の酵素液は過剰であるこが判る。 実施例2 実施例1のAMTに替えて、プルラナーゼ「アマノ」
(クレブジエラ・ニューモニアのプルラナーゼ、天野製
薬(株)305単位1ml)を使用し、実施例1と同様
の操作により固定化酵素を得た。得られた固定化酵素の
活性を測定した結果を表2に示す。
【表2】 表2より明らかなようにキトパール2510、2610
にて固定化酵素が得られる。キトパール5gに対し、3
ml以上の酵素液は過剰であることがわかる。
にて固定化酵素が得られる。キトパール5gに対し、3
ml以上の酵素液は過剰であることがわかる。
【0007】実施例3 馬鈴薯澱粉を液化型α−アミラーゼを用いて液化したD
E18.2の澱粉液化液(濃度35%)に実施例1の試
料No.2の固定化マルトトリオース生成アミラーゼを
対澱粉1g当り5単位、実施例2の試料No.6の固定
化プルラナーゼを対澱粉1g当り2単位加え、CaCl
2を1×10−2M加え、pH8.8で50℃で48時
間反応させた。反応後、液化液より固定化酵素を▲ろ▼
過した。この固定化酵素を用い、同一の操作を数回くり
返し行った。反応後の液化液の糖組成を高速液体クロマ
トグラフィーにより定量し、マルトトリオースの全糖に
占める割合を計った。また、固定化酵素の活性も測定し
た。この結果を表3に示す。
E18.2の澱粉液化液(濃度35%)に実施例1の試
料No.2の固定化マルトトリオース生成アミラーゼを
対澱粉1g当り5単位、実施例2の試料No.6の固定
化プルラナーゼを対澱粉1g当り2単位加え、CaCl
2を1×10−2M加え、pH8.8で50℃で48時
間反応させた。反応後、液化液より固定化酵素を▲ろ▼
過した。この固定化酵素を用い、同一の操作を数回くり
返し行った。反応後の液化液の糖組成を高速液体クロマ
トグラフィーにより定量し、マルトトリオースの全糖に
占める割合を計った。また、固定化酵素の活性も測定し
た。この結果を表3に示す。
【表3】 表3より明らかなように、本発明の固定化酵素は活性が
安定に維持されており、また得られた液化液のマルトト
リオースの全糖に占める割合も50%以上と高率であっ
た。
安定に維持されており、また得られた液化液のマルトト
リオースの全糖に占める割合も50%以上と高率であっ
た。
【0008】
【発明の効果】本発明によれば、固定化酵素を使用する
ことにより、高価な酵素をくり返し利用でき、安価にマ
ルトトリオース含量の高い澱粉糖が得られる。マルトト
リオースは甘味の強さが砂糖の1/3程度でまろやかの
甘味があり、吸湿性、保水性にすぐれており、食品の低
甘味剤、保水剤として有用である。
ことにより、高価な酵素をくり返し利用でき、安価にマ
ルトトリオース含量の高い澱粉糖が得られる。マルトト
リオースは甘味の強さが砂糖の1/3程度でまろやかの
甘味があり、吸湿性、保水性にすぐれており、食品の低
甘味剤、保水剤として有用である。
Claims (1)
- 【請求項1】 化1で示される構造をもつ多孔質キトサ
ンに固定化した、ミクロバクテリウム属の微生物起源の
マルトトリオース生成アミラーゼおよび枝切り酵素を、
澱粉液化液に作用させることを特徴とする澱粉糖の製造
法。 【化1】
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7998393A JPH07192A (ja) | 1993-02-26 | 1993-02-26 | 澱粉糖の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7998393A JPH07192A (ja) | 1993-02-26 | 1993-02-26 | 澱粉糖の製造法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH07192A true JPH07192A (ja) | 1995-01-06 |
Family
ID=13705561
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP7998393A Pending JPH07192A (ja) | 1993-02-26 | 1993-02-26 | 澱粉糖の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH07192A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2009089689A (ja) * | 2007-10-11 | 2009-04-30 | Okumoto Seifun Kk | フェルラ酸エステル類化合物の製造方法 |
| CN111718921A (zh) * | 2020-06-05 | 2020-09-29 | 江南大学 | 高特异性生产麦芽三糖的麦芽三糖淀粉酶突变体 |
-
1993
- 1993-02-26 JP JP7998393A patent/JPH07192A/ja active Pending
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2009089689A (ja) * | 2007-10-11 | 2009-04-30 | Okumoto Seifun Kk | フェルラ酸エステル類化合物の製造方法 |
| CN111718921A (zh) * | 2020-06-05 | 2020-09-29 | 江南大学 | 高特异性生产麦芽三糖的麦芽三糖淀粉酶突变体 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| EP0405283A2 (en) | Novel thermoduric and aciduric pullulanase enzyme and method for its production | |
| Caldwell et al. | Immobilization of enzymes based on hydrophobic interaction. II. Preparation and properties of an amyloglucosidase adsorbate | |
| CA1240630A (en) | Process of enzymatic conversion of polysaccharides | |
| JPH0568580A (ja) | 高級キトサンオリゴ糖乃び高級キチンオリゴ糖の製造方法 | |
| JPS6318480B2 (ja) | ||
| JPH07192A (ja) | 澱粉糖の製造法 | |
| EP0257535B1 (en) | Process for production of starch sugar | |
| EP0157638A2 (en) | Method for production of high conversion syrups and immobilized alpha-amylase employed in the process | |
| JPH057999B2 (ja) | ||
| JPS59173092A (ja) | 高純度マルトオリゴ糖の製造法 | |
| Su et al. | A novel method for continuous production of cyclodextrins using an immobilized enzyme system | |
| Ohnishi et al. | Kinetic Properties of the Rhizopus Glucoamylase and Bacillus α‐Amylase, which are Immobilized on Cellulofine | |
| JP2798920B2 (ja) | イソマルトオリゴ糖含有シラップの製造方法 | |
| JP3812954B2 (ja) | イソマルトシルフラクトシドの製造方法 | |
| JPH03187390A (ja) | 分岐オリゴ糖の製造方法 | |
| JPH09143191A (ja) | デンプン分解物およびその製造方法 | |
| JPH0823990A (ja) | オリゴ糖の製造方法 | |
| KR940010307B1 (ko) | 고농도 프락토올리고당의 제조법 | |
| JP3494686B2 (ja) | イソマルトシルフラクトシドの製造法 | |
| JP2840772B2 (ja) | グルコースの増収方法 | |
| JP3221002B2 (ja) | 酒精含有調味料 | |
| KR960003644B1 (ko) | 이소말토올리고당의 제조방법 | |
| JPH0525471B2 (ja) | ||
| JPH04279596A (ja) | 新規オリゴ糖およびその製造法 | |
| Alexander | Hydrolytic proteins of sugarcane: Amylase |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| A02 | Decision of refusal |
Effective date: 20040309 Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 |