JPH07504152A - 生物活性ペプチドおよび標的細胞、ウイルス、あるいはウイルス感染細胞の成長を抑制する方法 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるため要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 生物活性ペプチドおよび標的細胞、ウィルス、あるいはウィルス感染細胞の成長 を抑制する方法 この発明は生物活性ペプチド、特に新規な生物活性ペプチドおよびその用途に関 する。

発明の一見地に従って、っぎのＸ、からＸ丁までの基本構造より成る生物活性両 親媒性ペプチドが提供される。すなわち、 Ｘｌは、［Ｒ１−Ｒ２−Ｒｔ　−Ｒ−−Ｒ１−Ｒｔ　Ｒｘ　］　−ｎＸ２は、［ Ｒｘ　−Ｒｉ　Ｒｘ　−Ｒｔ　−Ｒｉ　Ｒｔ　−Ｒｔ　］　−ｎｘ１は、［Ｒ１ −Ｒｔ　−Ｒ１−Ｒ１−Ｒｓ　−Ｒ１−Ｒｉ　］　−ｎＸ４　は、　［Ｒ１−Ｒ ，−Ｒ，−Ｒ，−Ｒ，−Ｒ□−Ｒ，］　−口Ｘ、は、［Ｒ４−Ｒｘ　−Ｒｉ　− Ｒｔ　Ｒ−−Ｒ−−Ｒｓ　］　−ｎＸ６は、ＥＲｚ−Ｒｚ　Ｒｔ−Ｒｘ−Ｒｉ− Ｒｘ−Ｒ＋］−ｎＸ、は、［Ｒａ　−Ｒｔ　Ｒｔ　−Ｒｉ　−Ｒｓ　−Ｒ１−Ｒ ２］　−ｎここでＲ１は塩基性親水性アミノ酸、Ｒ２は疎水性アミノ酸、Ｒ８は 中性親水性または疎水性アミノ酸で、ｎは２から５までの整数とする。

塩基性親水性アミノ酸は、例えば、リジン（Ｌｙｓ）、アルギニン（Ａｒｇ）、 ヒスチジン（Ｈｉｓ）、オルニチン（Ｏｒｎ）、ホモアルギニン（Ｈａｒ）、２ ．４−ジアミノブチル酸（Ｄｂｕ）、およびｐ−アミノフェニルアラニンである 。

疎水性アミノ酸は、例えばＡｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｉ　ｌｅ、Ｌｅｕ 、Ｍｅｔ、Ｐｒｏ、Ｖａｔ、Ｔｒｐ％　Ｔｙｒ、ノルロイシン（Ｎ１ｅ）、ノル ヴアリン（Ｎｖａ）、およびシクロへキシルアラニン（Ｃｈａ）である。

中性親水性アミノ酸は、特に限定されないが、例えばＡｓｎ、Ｇｉｎ、Ｓｅｒお よびＴｈｒである。

まづ前記構造ｘ１を包含するペプチドの各実例について説明する。なおｘｌは前 記定義の通りとする。

この構造ｘ１を包含するペプチドの一実例は、構造Ｙ、−Ｘ１であり、Ｙｌは下 記各々の何れか一つとする。

（ｉ　ｆ　ｉ）Ｒｔ−Ｒ，−Ｒ。

（ｉｖ）　Ｒｓ　−Ｒｔ　−ＲＸ　−Ｒ２（ｖ）　Ｒａ−Ｒｍ−Ｒｔ−Ｒｇ−Ｒ ｉ（Ｖｉ）　Ｒ２−Ｒｆｆ　−Ｒｓ　−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ１但しＲ，、Ｒ，、Ｒ， は、前記定義の通りとする。

この構造Ｘｌを包含するペプチドの他の実例は、構造Ｘ、−Ｚ、であり、Ｚｌは 下記各々の何れか一つとする。

（ｉ　ｖ　）　ＲＩＲｘ　Ｒａ　Ｒ５ （ｖ）　Ｒｔ　−Ｒｚ　−Ｒａ　−Ｒｘ　−Ｒｔ（Ｖｉ）　Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２− Ｒｓ　−Ｒ１−Ｒ１さらに（ｙ、）、−ｘ、−（ｚ＋　）ゎの構造も可能であり 、Ｙ、と２１は前記定義の通りであり、ａとｂは、それぞれ０あるいはｌとする 。

つぎに前記構造Ｘ、を包含するペプチドの各実例について説明する。なおＸ、は 前記定義の通りとする。

この構造Ｘ□を包含するペプチドの一実例は、構造Ｙ、−Ｘｔであり、Ｙ２は下 記各々の何れが一つとする。

（ｉ　ｉ　ｉ）　Ｒｚ　−Ｒ’！　−Ｒ１（ｉＶ）　Ｒ１−Ｒｆｆ　−Ｒ２−Ｒ １（ｖ）　Ｒｚ　−Ｒ１−Ｒｚ　−Ｒｘ　−Ｒ１（Ｖｌ）　ＲＩ　−Ｒｓ　−Ｒ Ｉ　−Ｒｉ　−ＲＩ　−ＲＩ但しＲ１，Ｒ−、Ｒｓは、前記定義の通りとする。

この構造Ｘ、を包含するペプチドの他の実例は、構造Ｘ２−２２であり、ｚ２は 下記各々の何れか一つとする。

（ｉ　ｉ　ｉ）　Ｒｉ　Ｒａ　−Ｒｉ （ｉｖ）　Ｒｚ　−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ１ （ｖ）　Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３ＲＩ　Ｒ２ （ｖｉ）　Ｒｚ　−Ｒｘ　−Ｒｚ　−Ｒ１−Ｒｉ　−Ｒｉさらニ（Ｙｘ　）　− Ｘｚ　−（Ｚ２）　ｌ、（７）構造も可能であり、Ｙ２と２２は前記定義の通り であり、ａとｂは、それぞれ０あるいは１とする。

つぎに前記構造Ｘ、を包含するペプチドの各実例について説明する。なおＸ、は 前記定義の通りとする。

この構造Ｘ、を包含するペプチドの一実例は、構造Ｙｓ−Ｘ、であり、Ｙｌは下 記各々の何れが一つとする。

（ｉ　ｉ　ｉ）　Ｒｓ　−Ｒ，−Ｒｘ （ｉＶ）　Ｒｉ　−Ｒｉ　−ＲＩ　−Ｒｇ（ｖ）　ＲＩ　−Ｒ２−Ｒｓ　−ＲＩ 　−Ｒｓ（Ｖｉ）　Ｒｓ　−ＲＩ　−Ｒｘ　−Ｒｚ　−ＲＩ　−ＲＩこの構造ｘ ３を包含するペプチドの他の実例は、構造Ｙｓ−２、であり、Ｚ、は下記各々の 何れか一つとする。

（ｉｉｉ）Ｒ□−Ｒ，−Ｒ。

（ｉｖ）　Ｒ２−Ｒｇ　−ＲＩ　−Ｒｘ（Ｖ）　Ｒｚ−Ｒｓ−ＲＩ　Ｒｘ−Ｒｘ （Ｖｉ）　Ｒｔ　Ｒｉ’−Ｒ１−Ｒ１−Ｒｔ−’Ｒ１さらに（Ｙ−）−−Ｘ−− （Ｚ−）ｂ　（’）構造も可能であり。

Ｙ、と２１は前記定義の通りであり、ａとｂは、それぞれ０あるいは１とする。

つぎに前記構造Ｘ４を包含するペプチドの各実例について説明する。なおｘ４は 前記定義の通りとする。

この構造ｘ４を包含するペプチドの一実例は、構造Ｙ、−ｘ４であり、Ｙ４は下 記各々の何れか一つとする。

（ｉ　）　Ｒ＊ （ｉｉ）　ＲＩ−Ｒｔ （ｉ　ｉ　ｉ）　ＲＩ　−Ｒｚ　−Ｒｚ（ｆ　Ｖ）　Ｒａ　−ＲＩ　−Ｒ２−Ｒ ｘ（Ｖ）　Ｒｘ　−Ｒｚ　−ＲＩ　ＲＩ　Ｒｘ（Ｖｉ）　ＲＩ　−Ｒｔ　−Ｒ２ −Ｒ１−Ｒ２−Ｒ１この構造ｘ４を包含するペプチドの他の実例は、構造ｘ４− ２４であり、Ｚ４は下記各々の何れか一つとする。

（ｉ　ｉ　ｈ　）　Ｒｓ　Ｒ１−ＲＩｌ（１ｖ）　Ｒｉ　−Ｒ１−Ｒ１−Ｒ１ （ｖ）　Ｒｘ　−ＲＩ　−Ｒｘ　−Ｒ２ＲＩ（ｖｉ）　Ｒｉ−ＲＩ−Ｒｉ−Ｒｚ −ＲＩ−Ｒｚさら１．：（Ｙ４）、−Ｘ４−（Ｚ、）、（７）構造も可能であり 、Ｙ４と２４は前記定義の通りであり、ａとｂは、それぞれＯあるいはｌどする 。

つぎに前記構造Ｘ、を包含するペプチドの各実例について説明する。なおＸ、は 前記定義の通りとする。

この構造Ｘ、を包含するペプチドの一実例は、構造Ｙ、−Ｘ、であり、Ｙ、は下 記各々の何れか一つとする。

（ｉ　ｉ　ｉ）　Ｒｘ　−ＲＩ　−Ｒｘ（ｌ　Ｖ）　ＲＩ　−Ｒ２Ｒ２Ｒｓ （Ｖ）　Ｒ２Ｒ１−Ｒ２−Ｒｚ　−Ｒｓ（ｖｆ）　Ｒｚ　Ｒｉ−ＲＩ−Ｒｘ−Ｒ Ｉ−Ｒａこの構造ｘＩｌを包含するペプチドの他の実例は、構造Ｘよ−Ｚｓであ り、Ｚｓは下記各々の何れか一つとする。

（ｉ　ｉ　ｉ）　ＲＩ　−Ｒｘ　−Ｒｘ（ｉ　Ｖ）　ＲＩ　−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ１ （ｖ）　ＲＩ　−Ｒｘ　−ＲＩ　−ＲＩ　−Ｒｓ（ｖｉ）　ＲＩ−Ｒｉ−Ｒｔ− ＲＩ−Ｒｉ　−Ｒ１さらに（ｙｓ　）　、　−Ｘｓ　−（ｚｓ　）。の構造も可 能であり。

ＹｓとＺ、は前記定義の通りであり、ａとｂは、それぞれ０あるいはｌとする。

つぎに前記構造Ｘ、を包含するペプチドの各実例について説明する。なおＸ６は 前記定義の通りとする。

この構造Ｘ６を包含するペプチドの一実例は、構造Ｙ、−Ｘ、であり、Ｙ、は下 記各々の何れか一つとする。

（ｉ　ｉ　ｉ）　Ｒ２−Ｒｓ　−ＲＩ （ｆ　Ｖ）　Ｒ２−ＲＩ　−Ｒｍ　−ＲＩ（Ｖ）　Ｒ１−Ｒ２−Ｒ１−ＲＩ−Ｒ １（ｖｉ）　Ｒｍ　−ＲＩ　−Ｒｘ　−Ｒｚ　−Ｒｓ　−Ｒｔこの構造Ｘ、を包 含するペプチドの他の実例は、構造Ｘ、−Ｚ、であり、Ｚ６は下記各々の何れか 一つとする。

（１）　Ｒ！ （ｉ　ｆ　ｉ）　Ｒｎ　−Ｒａ　−ＲＩ（ｉｖ）　Ｒ，−Ｒ，−Ｒ，−Ｒ。

（Ｖ）　Ｒ１−Ｒ１−Ｒ１−Ｒ１−Ｒ１（ｖｉ）　ＲＩ　〜Ｒ２−Ｒ１−Ｒｉ　 −Ｒ２−Ｒ１さらに（Ｙａ　）　、　−ｘａ　−（ｚａ　）　、の構造も可能で あり、Ｙ、とＺ、は前記定義の通りであり、ａとｂは、それぞれ０あるいは１と する。

つぎに前記構造Ｘ７を包含するペプチドの各実例について説明する。なおＸ７は 前記定義の通りとする。

この構造ｘ７を包含するペプチドの一実例は、構造Ｙ、−Ｘ、であり、Ｙ、は下 記各々の何れか一つとする。

（ｉ　ｉ　ｉ）　Ｒ１−ＲＩ　−Ｒｘ （ｉ　ｖ）　Ｒａ　−Ｒｉ　−ＲＩ　−Ｒａ（Ｖ）　ＲＩ　−Ｒｚ　−Ｒｓ　− ＲＩ　Ｒｘ（Ｖｉ）　ＲＩ−Ｒｉ−Ｒｉ−Ｒｚ　ＲＩ−Ｒｉこの構造Ｘ、を包含 するペプチドの他の実例は、構造ｘ７−２７であり、Ｚ７は下記各々の何れか一 つとする。

（ｉ　ｉ　ｉ）　Ｒｔ　−ＲＩ　Ｒｇ （ｉ　Ｖ）　Ｒ２Ｒ１−Ｒｚ　−Ｒｚ （ｖ）　Ｒａ　ＲＩ−Ｒｉ−Ｒｉ−Ｒｉ（Ｖｉ）　Ｒｓ　−ＲＩ　−Ｒｘ　−Ｒ ｉ　−Ｒｓ　−ＲＩさら＋、＝（ｙ、）、−ｘ、−（ｚｔ）、の構造も可能であ り、Ｙ７とＺ、は前記定義の通りであり、ａとｂは、それぞれ０あるいはｌとす る。

ペプチドあるいはその同族体、または誘導体は、Ｃ末端の酸あるいはアミドを有 するものでもよい。

好適な実施例は、ｎが３の場合で、最も適切なペプチドは、下表および添付の配 列リストに列挙された構造のペプチドである。

１Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌ−−ＮＨｚ（Ｓ ＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　１１（Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ 　Ｇｌｙｌｓ−ＮＨ，ｆＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　２１（Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ 　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙｌ、−ＮＨ，（ＳＥＱ　１０　ＮＯ：　３１ （Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｌａ）ｍ−ＮＨｉ（Ｓ ＥＱ　１０　Ｎｏ：　４１（Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ 　Ａｌａ）ｓ−ＮＨｉｆＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　５１（Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ 　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕｌｘ−ＮＨｇ（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　６１ （Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙｌｓ−Ｎｌ（ｘｆ ｓＥＱ　１０　Ｎｏ：　７１（Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　ＧＩｙＬｙｓ　Ａｌａ 　ｌ１ｅ１３−ＮＨｇ［ＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　ａｌｆＧｌｙ　Ｉｌｅ　Ａｌａ 　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓｌ、−ＮＨ，ｆＳＥＱ　１０　ＮＯ：　９１ ｆＬｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙｌｓ−Ｎ）１ｍｆ ｓＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　１０１ｆＧｌｙ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　Ａ ｌａ　Ｌｙｓｌｘ−ＮＨｘ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　１１１ｆＬｙｓ　Ｐｈｅ　 Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ）ｓ−ＮＨｘ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ： 　１２）ｆＧｌｙ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ）、−Ｎ Ｈｉ、ｆＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　１３１ｆＬｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｏ ｒｎ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌ−−ＮＨｄＳＩＥＱ　１０　Ｎｏ：　１４）（Ｌｙｓ　 Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ）−−ＮＨｉ、（ＳＥＱ　Ｉ Ｄ　Ｎｏ：　１５１（Ｏｒｎ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａｌ ａｌｓ−ＮＨｓｆＳＥＱ　Ｉｎ　ＮＯ：　１６１ｆＧｌｙ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ａ ｒｇ　Ｔｉｅ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓｌｓ−ＮＨｘ（ＳＥＱ　１０　ＮＯ＋　１７１１ Ｌｙｓ　Ｎｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｎｌｅ　Ａｌａｌ、−ＮＨｇ［ＳＥ Ｑ　Ｉｎ　ＮＯ＋　１８１（Ｌｙｓ　Ｎｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ 　Ａｌａｌ、−ＮＯ，（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　１９１（Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌ ａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｎｌｅ　Ａｌａｌｓ−ＮＨａｆＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　２ ０１［Ｌｙｓ　Ｎｖａ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｎｖａ　Ａｌａｌ　５−ＮＨ ｉ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２１）ｆＬｙｓ　Ｎｖａ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　 Ｉｌｅ　Ａｌａｌｓ−ＮＬ（ＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　２２１（Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　 Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙｌｘ−ＮＨｘ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ： 　２３）［Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙｌｓ−Ｎ Ｈｘ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　２４１ｆＬｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙ ｓ　Ｎｖａ　Ａｌａｌｓ−ＮＨｔ（ＳＥｏ　１０　Ｎｏ：　２５）ｆＨｉｓ　ｌ ｉｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｈｉｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌ−−ＮＨｘｆＳＥＱ　１０　 ＮＯ＋　２６１ｆＡｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　ｌ１ｅｌ ｓ−ＮＨｄＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　２７１（Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　 Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ）ｓ−Ｎ）１．（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　２８１ｆＬｙ ｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　ＩＩｓ　Ａｌａｌ、−ＮＨ，［ＳＥＱ　 ＩＤ　ＮＯ：　２９１（Ａｒｇ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ａ ｌａｌ、−ＮＨｓｆＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　３０１ｆＬｙｓ　Ｖａｌ　Ａｌａ　 Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ）ｓ−Ｎ）Ｉｔ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　３１ １（Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｖａｔ　Ａｌａ）ｓ−ＮＨｘｆ ＳＥＱ　１０　ＮＯ：　３２１ｆＡｌａ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌ ｙｓ　ｌ１ｅｌｓ−ＮＨｉ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　３３）［Ｏｒｎ　ｌｉｅ　 Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｏｒｎ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌ、−ＮＨｘｆＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ： 　３４１（Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌｓ−Ｎ Ｈ，（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　３５）（Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙ ｓ　Ｐｈｅ　Ａｌａｌ−−ＮＨ，ｆＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　３６１ｆＬｙｓ　Ｃ ｈａ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ）−−ＮＨｘｆＳＥＱ　１０　 ＮＯ＋　３７１１ｙｓ　Ｎｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌｅ　Ｇｌｙｌ− −ＮＨｇ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３８１（Ａｒｇ　１１．ｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　 Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌｓ−ＮＨｘ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　３９１１Ｈａｒ 　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｈａｒ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌｓ−ＮＨｚｆＳＥＱ　Ｊ Ｄ　ＮＯ：　４０１１Ｘａａ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌ ａｌ−−ＮＨｔ（ＳＥＱ　１０　ＮＯ：　４１１（Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇ ｌｙ　Ｘａａ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌｓ−ＮＨａｆＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　４２１こ こでＮｏ、４１と４２においてＸａａは、ｐ−アミノフェニルアラニンである。

つぎにＸ１４構造 ＲＩ　−Ｒｚ−Ｒｉ　Ｒｉ−Ｒ４−Ｒ−Ｒｚ−ＲＩ　−Ｒｉ−Ｒ−−Ｒｇ−Ｒ４ −ＲＩ−Ｒｉを基本とする生物活性両親媒性ペプチドも提供される。

この構造Ｘ　１４を包含するペプチドの実例は、構造ＹＩ４　Ｘ＋４であり、Ｙ ＋４は下記各々の何れか一つとする。

（１１１）　Ｒ４Ｒｚ　−ＲＩ （ＩＶ）　Ｒｓ　−Ｒ４−Ｒ１−Ｒｔ （Ｖ）　Ｒｓ　−Ｒ１−Ｒ４−Ｒｍ　−Ｒｚ（Ｖｌ）　Ｒｇ　−ＲＩ　Ｒｓ　Ｒ ａ　−ＲＲ−Ｒ１（ｖｉ　ｉ）ＲＩ　−Ｒｘ　−ＲＩ　−ＲＩ　−Ｒ４−Ｒｘ　 −Ｒｓこの構造Ｘ１４を包含するペプチドの他の実例は、構造　Ｘ　１４−２１ ４であり、Ｚ１４は下記各々の何れか一つとする。

（１ｉ　１）ＲＩ　Ｒｔ　−Ｒｚ （ｉ　ｖ）　ＲＩ　−Ｒｘ　−Ｒｚ　−Ｒｓ（ｖ）　ＲＩ　−Ｒｉ　−Ｒｚ　− Ｒｓ　−Ｒ４（Ｖｉ）　Ｒ１−Ｒ２−Ｒ，−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ。

（Ｖｌ、１）ＲＩ　Ｒ２−Ｒａ　−Ｒｓ　−Ｒａ　−ＲＩ−Ｒｓ、但しＲ＋　、 Ｒｓ　、Ｒｓ　、Ｒ４は、すべて前記定義の通りとする。

さらｊ：　（Ｙ＋４）　−−Ｘ１４（Ｚ１４）　ｂ　（７）構造も可能であり、 Ｙ　＋ａと２１４は前記定義の通りであり、ａとｂは、それぞれＯあるいは１と する。好適な実施例では、ペプチドが別記配列表に見られる通り、下記の構造式 を有するものである（以下「配列識別番号」を、ｒＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：Ｊと表 記する）＝（ＳＥＱ　Ｉ　Ｄ　Ｎｏ　：　４３）−ＮＨ。

その他の好適な実施例では、ペプチドが別記配列表に見られる通り、下記の構造 式を有するものである：（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　４４）−ＮＨ。

さらに他の実施例では、ペプチドが別記配列表に見られる通り、下記の構造式の 何れか１つを有するものである：（ＳＥＱ　ＴＤ　Ｎｏ：　４５）−ＮＨ。

（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　４６）−ＮＨ。

（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　４７）−ＮＨ。

（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　４８）−ＮＨ。

（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　４９）−ＮＨ。

（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ＝　５０）−ＮＨ。

（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　５１）−ＮＨ。

（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　５２）−ＮＨ２（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　５３）−Ｎ Ｈ４Ｉ（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　５４．）−ＮＨ２（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　５ ５）−ＮＨ。

（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　５．６）−ＮＨ。

（ＳＥＱ　Ｉ　Ｄ　Ｎｏ　：　５７）−ＮＨ。

（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　５８）−ＮＨＩ（ＳＥＱ　Ｉ　Ｄ　Ｎｏ　：　５９） −ＮＨ。

またこの発明によれば、前記生物活性両親媒性ペプチドは、具体的なアミノ酸の 名称で示せば、−（Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａ１．　Ｌｙｓ　Ｌｙｓｌｌｅ　Ａｌａｌ −ｎで、ｎは２から５までの整数で、ｎ＝３が最もよく、即ち、つぎの構造式と なる。

（Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌｓ−ＮＨＩ　（ 配列認識番号：６０）更に、この発明によれば、下記のＮｏ：６１から６４まで の生物活性親水性ペプチドが提供される。以下［配列認識番号：６１」を（ＳＥ Ｑ　ＩＤ　Ｎｏ：６１）と表記する。

（Ｓ　ＥＱ　Ｉ　Ｄ　Ｎｏ　：　６１　）　−ＮＨｚ（Ｓ　ＥＱ　Ｉ　Ｄ　Ｎｏ 　：　６２）　−ＮＨＩ（Ｓ　Ｅ　Ｑ　Ｉ　Ｄ　Ｎ　ｏ　：　６３　）　Ｎ　Ｈ ＊（ＳＥＱ　Ｉ　Ｄ　Ｎｏ　：　６４）−ＮＨ。

その−実例としては、ペプチド内に含まれるアミノ酸の残基の各々が、Ｄ−アミ ノ酸残基あるいはグリシンである。なおその特定の実施例は、特に理論的な理由 によって限定されるものではないが、全体としてＤ−アミノ酸またはグリシン残 基よりなる場合は、前記ペプチドは蛋白質加水分解酵素に対する耐性が増大して いる。但しそれらの生物活性は損なわれずに維持されている。これらのペプチド は経口投与することができる。実施例としては、すべてのアミノ酸残基がＤ−ア ミノ酸またはグリシン残基、あるいは、Ｌ−アミノ酸またはグリシン残基である ことが好適である。

両親媒性ペプチドとは、親水性および疎水性のいずれの領域をも包含するペプチ ドである。

一般に前記の各ペプチド、あるいはそれらの同族体、誘導体は水溶性で中性にお いて少なくとも２０　ｍ　ｇ　／　ｍβの濃度まで水に溶解する。さらにこれら のペプチドは不溶血性、すなわち有効濃度において血球を破壊することはない。

さらにこれらのペプチドの構造により、ペプチド分子に可撓性を与える。

ペプチドが水中に置かれる場合は、両親媒性構造をとらないと考えられる。油性 表面あるいは細胞膜に遭遇すると、ペプチド鎖はそれ自身の上に折りたたまれて 、棒状構造となる。

これらのペプチドあるいは同族体、誘導体は、標的細胞、ウィルス、またはウィ ルスに感染された細胞の増殖を阻止するのに有効な量まで、宿主、例えば、人体 またはそれ以外の動物に投与することができる。例えば、ペプチドあるいはその 同族体または誘導体は、抗菌剤、抗ウィルス剤、抗生物質１抗腫瘍剤、抗原虫剤 、抗真菌剤、抗精子側、その他、生物活性機能を果たす薬品等である。

ここで使用する「抗菌」という用語は、この発明によるペプチドが、バクテリア 、真菌類などの微生物の成長あるいは増殖を抑制し、妨げ、あるいは破壊するこ とを意味する。

「抗生」という用語は、この発明で用いるペプチドが、非宿主細胞、組織あるい は生体をペプチドと接触させると、それらの死滅、破壊および成長・増殖の抑制 を含め通常の生物学的機能とは逆の効果を生み出すことを意味する。

「殺精子」とは、この発明で用いるペプチドが、精子細胞の能動性を抑制し、妨 げ、あるいは破壊することを意味する。

「抗ウィルス」という用語は、この発明で用いるペプチドが、ウィルスあるいは ウィルス感染細胞の成長、増殖を抑制し、妨げ、あるいは破壊することを意味す る。

「抗腫瘍」という用語は、ペプチドが腫瘍の成長を抑制しあるいは破壊すること を意味する。

「抗真菌」とは、この発明によるペプチドが、真菌の成長を抑制し、あるいは破 壊するのに利用されることを意味する。

「抗原虫」という用語は、この発明によるペプチドが、寄生虫の成長を抑制する ために使用されることを意味する。

ペプチドは、生体中において、もしくは試験管の中で投与される。更にペプチド は、標的細胞、ウィルス、ウィルス感染細胞に直接投与され、あるいはペプチド は、全身投与することができる。

この発明によるペプチドは、ダラム陽性あるいはグラム陰性バクテリア、真菌類 、原生動物類、この類のもの、寄生虫を含む大多数の微生物に対し、広範囲にわ たる効率のよい抗生作用を有している。この発明によるペプチドは、ペプチドに 対し敏感な生体により引き起こされた微生物による感染を治療、あるいは抑制す ることができる。このような治療は、少な（ともペプチドの一種類の抗微生物質 の量を、微生物感染を受けやすく、また感染と関係しやすい宿主の生体あるいは 組織に投与すことも包含する。

ペプチドには抗生、抗微生物、抗ウィルスの性質があるため、ペプチドは微生物 あるいはウィルス汚染を受け易い材料の保存あるいは無菌化にも使用することが できる。

ペプチド、その誘導体あるいは同族体は、充填材、無毒緩衝剤あるいは生理食塩 水のような無毒の薬品キャリアあるいは使薬などと組み合わせて投与することが できる。このような薬剤調合品は、局所もしくは全身使用され、液状、固型、半 固型。

注入溶液、錠剤、軟膏、ローション、ベースト、カプセルなどあらゆる適切な形 態で使用できる。ペプチド調合品は、補助薬、蛋白酵素抑制材、相瀉性薬剤と組 み合わせて使用することができ、その場合原生動物、ウィルス、寄生虫など有害 な微生物により引き起こされる感染を防ぐため、こうした組み合わせが望ましく 有利であることが示された。

この発明によるペプチドは、抗生、およびもしくは、抗腫瘍、抗ウィルス、抗菌 、抗原虫およびもしくは抗殺精子剤のそれぞれ有効な量を用い、宿主、特に動物 に投与することができる。

用途により異なるが、この発明に基づく調合品は、それぞれ有効量の抗菌剤、お よびもしくは抗殺精子剤、抗ウィルス剤、抗腫瘍剤、抗生物質、抗原虫剤の作用 を有する前述の一つもしくはそれ以上のペプチドを含んでいる。

この発明によるペプチドはまた、宿主にできた創傷の治療を促進しあるいは刺激 するのに利用することができる。

ここで使われる「創傷治療」という用語は、多種多様の創傷治療方法を含んでい る。

これらの局面は、以下に述べるものに必ずしも限定されないが、創傷の収縮力強 化、結合組織の沈着増加、例えば創傷内での膠原質沈着増加、創傷の抗張力増加 などを含む、つまりペプチドは、創傷の破壊強さを増加させる。この発明による ペプチドは、コルチゾンなどのステロイド類により、あるいは免疫系統と妥協し あるいはその機能を弱める条件によって引き起こされた創傷治療の抑制を逆転さ せるために使用することができる。

この発明のペプチドは、外部火傷の治療に利用され、皮膚および火傷感染の治療 およびもしくは予防に使われる。

とりわけこのペプチドは、以下のものに限定されないが、Ｐ、ａｅｒｕｇｉｎｏ ｓａおよびＳ、ａｕｒｅｕｓのような生体による皮膚および火傷感染の治療に役 立つ。

このペプチドは、眼の感染の予防あるいは治療にも役立つ、このような感染は、 以下のものに必ずしも限定されないが、Ｐ、ａｅｒｕｇｉｎｏｓａ、Ｓ、ａｕｒ ｅｕｓおよびＮ、ｇｏｎｏｒｒｈｏｅａｅなどのバクテリア。

Ｃ，ａｌｂｉｃａｎｓおよびＡ、ｆｕｍｉｇａｔｕｓ　などの真菌類、Ａ、ｃａ ｓｔｅｌｌａｎｉなどの寄生虫、あるいはウィルスにより引き起こされる。

更にこのペプチドには感染源の生体の嚢胞、胞子あるいは栄養型を殺すのに有効 である。このような生体は、以下のものだけに限らないが、栄養型あるいは嚢胞 を形成するＡ、ｃａｎｔｈａｍｏｅｂａ、胞子を形成するＣ、ａｌｂｉｃａｎｓ 、同じく胞子を形成するＡ、ｆｕｍｉｇａｔｕｓなどである。

ペプチドまた、植物に対しても抗菌剤、抗ウィルス剤、抗原虫剤の有効量が投与 され、微生物、ウィルス、あるいは寄生虫汚染を予防しあるいは治療するのに役 立つ。

一般にペプチドを全身投与する場合には、宿主の重量キログラムに当り、Ｏ，１ ｍｇから５００ｍｇの範囲でのペプチド投薬量が使用される。局所投与される場 合には、ペプチドは０．０５％から１０％の範囲の濃度で使用される。

ペプチドは、周知の技術で製造され、実質的には純粋な形で得ることができる。

例えばペプチドは、ペプチド自動合成機で合成できる。（「アメリカ化学学会季 報」第８５巻、２１４９〜２１５４頁、１９６３年刊）。この種のペプチドは、 遺伝子工学技術により生産することもできる。

更に、他の実例として、この発明によるペプチドは前述の目的のために有毒イオ ンと組み合せして使用することができる。

有毒イオンは標的細胞、ウィルス、ウィルス感染細胞にとり入れられる際、その 標的細胞、ウィルス、あるいはウィルス感染細胞を抑制し、妨げ、およびもしく は破壊するイオンである。

この種の有毒イオンは、もしそういうイオンが欠除した場合には、細胞には逆に 作用するのに十分な量の天然もしくは合成脂質膜、特に細胞膜に、チャネル形成 ペプチドが交配できな（させるイオンである。

ペプチドと有毒イオンは単一の合成物もしくは別々の合成物として投与され、単 一もしくは別個の合成物は、ペプチドおよび有毒イオンの他に活性もしくは不活 性の追加物質を含む場合がある。ここで利用される有毒イオンの代表例として、 フッ化物、過酸化物、重炭酸塩、銀などのイオンなどがある。

ペプチドおよび有毒イオンは、単一の合成物あるいは別々の合成物として投与さ れ、用意されるに拘らず、標的細胞、ウィルス、ウィルス感染細胞の成長を抑制 し、妨げ、およびもしくは破壊する。事実上このイオンはペプチドの作用を相乗 化する。すなわち、一定量の有毒イオンは、標的細胞、ウィルス、ウィルス感染 細胞の成長を抑制するため、ペプチドの最小有効濃度を減少するのに有効である 。

局所使用される有毒イオンは、一般に０．０５から２．０％の濃度で利用される 。全身使用される場合には、一般にイオンは宿主の重量のキログラム当りｌ乃至 １０　ｍ　ｇの量で利用される。ペプチド用量は上記に記載された範囲内で実施 される。

ペプチドと有毒イオンが異なって形態で受渡しもしくは投与できることも理解さ れている。例えば、有毒イオンは経口投与され、一方ベブチドはＩＶ（静脈内） あるいはＩＰ投与することがある。

ペプチドおよび有毒イオンを局所投与する代表例としては、ペプチドを重量比で 約１％までの量で、また、有毒イオンは約５０ｍＭ（約Ｏ１１％）の量で投与す ることができ代替案としては、有毒イオンはフッ化ナトリウムのような塩の形で 経口投与され、ペプチドの全身投与と併用される。この例としては、ペプチドは ミリリットル当り１００マイクログラムの血清量を達成するため工■（静脈内） あるいはＩＰ投与されると共に、有毒イオン、とりわけフッ化ナトリウム、キロ グラム当り１０ｍｅｑが経口投与される。

更にもう一つの実例として、この発明によりペプチドは、以下に述べる部類から 選ばれた抗生物質一種と組み合わせて宿主に投与される。すなわち、バシトラシ ン、グラミシジン、ポリミキシン、バンコマイシン、タイコブラニン、アミノグ リコシド、疎水性抗生物質、ペニシリン、モノバクタム、あるはこれらの誘導体 もしくは同族体などの抗生物質である。

バシトラシン、グラミシジン、ポリミキシン、バンコマイシン、タイコブラニン およびこれらの誘導体および同族体は、ポリペプチド抗生物質の一族である。望 ましいバシトラシンは、バシトラシンＡである。

アミノグリコシド抗生物質には、トブラマイシン、カナマイシン、アミカシン、 ゲンタマイシン類（例：ゲンタマイシンＣ１，ゲンタマイシンＣａ、ゲンタマイ シンＣ，，）、ネチルマイシン、カナマイシン、およびこれらの誘導体および同 族体がある。望ましいアミノグリコシドは、ドブライマイシンおよびゲンタマイ シンである。アミノグリコシドおよび前述のバシトラシンは親水生で水に可溶で ある。

ペニシリンは、下記に述べるものに限定されないが、ベンジルペニシリン、アン ピシリン、メチシリン（ジメトキシフェニルペニシリン）、チカリシリン、ペニ シリン■（フェノキシメチルペニシリン）、オキサシリン、クロキサシリン、ジ クロキサシリン、フルクロキサシリン、アモキシシリン、アミジノシリンなどを 含む、好適なペニシリンは、ベンジルペニシリンおよびアンピシリンである。ま た望ましいモノバクタムはアズトレオナムである。

この発明で使用される疎水性抗生物質の代表例としては、マクロライドとして言 及されるもの、すなわちエリスロマイシン、ロクシスロマイシン、クラリスロマ イシンなど、エリスロマイシンの９−Ｎ−アルキル誘導体、酢酸ミデヵマイシン 、アジスロマイシン、フルリスロマイシン、リファブチン、ロキタマイシン、Ｔ Ｅ−０３１で知られる６−０−メチルエリスロマイシン（大正製薬）、リファペ ンチン、ＣＧＰ−７０４０゜ＣＧＰ−５９０９，ＣＧＰ２７９３５３などのベン ジピペラジニルリファマイシン〔チバガイギー）、Ａ−６２５１４で知られるマ クロライド環のＣ，、／Ｃ，、の位置に環式カルバミン酸塩を化合させたエリス ロマイシンＡ誘導体（アボット）、ＡＣ−７２３０（東洋醸造）、ベンゾキサジ ノリファマイシン、ジフィシジン、ジリスロマイシン、ＦＣＥ−２２２５０で知 られる３−Ｎ−ビベルジノメチルザイノ・メチルリファマイシンＳＶ（ファルミ クリア）　、　Ｍ−１１９−ａ　（キリンビール）、Ａ−６３０７５１−知られ る６−０−メチＪＬ、−１−４，’　−０−カルバモイル・エリスロマイシン（ アボット）、ＣＧＰ−２７５５７およびＣＧＰ−２９８６のようなジアゾビシク ロアルキル側鎖を持ち３−フォルミルリファマイシン・ＳＶ−ヒドラゾン（チバ カイギー）、３−０−アルファー■、−クラジノシルドエボキシ・ローザラマイ シンなと３−〇−アルファーＬ−クラジノシル半分を持つ１６メンバーのマクロ ライド、チロシン及びアシル・デミジノシル・チロシンなどである。

上記のマクロライドに加えて、リファマイシン、カルベニシリン、ナフシリンも 同様に使用される。

（疎水性であるか否かを問わず）使用されるその他の抗生物質は、リンコマイシ ン、タリンダマイシン、クロラムフェニコールなどの５０−Ｓリボゾーム・イン ヒビター、ミスチン。

ピマリシンなどラクトン環のような巨大脂質をもつ抗生物質である。

ペプチドおよび抗生物質は、標的細胞の成長を妨げ、破壊し、あるいは抑制する ために、標的細胞に直接投与されるか、標的細胞を含む宿主に全身投与もしくは 局所投与される。ペプチドおよび抗生物質の投与でその成長が抑制され、妨げら れあるいは破壊される標的細胞は、グラム陽性およびグラム陰性バクテリア、更 に真菌細胞である。

これまでに記述してきた抗生物質あるいはその誘導体もしくは同族体が局所的に 使用される場合には、一般に約０．１％から約１０％の濃度で使用される。また 全身使用される場合には、抗生物質あるいはその誘導体もしくは同族体は、−１ １９に１日当たり宿主の重量キログラムに対し、１．２５ｍｇから約４５ｍｇの 量が使用される。ペプチドの投与量は前述した通りである。

ペプチドおよび抗生物質を局所投与する仕表例として、ペプチドは重量比で約０ ．１％か約１０％で投与され、また抗生物質は同じく重量比で約０．１％から約 １０％の量が投与される。

更にもう一つの実例として、この発明によるペプチドは抗原虫剤あるいは抗真菌 剤と組み合わせて投与することもできる。

使用される抗原虫剤は、必ずしも限定されないが、抗原生動物剤である。使用さ れる特殊な抗原虫剤は、必ずしもそれに限定されないが、イセチオン酸ペンタミ ジン、イセチオン酸プロパミジン（ブロレン）である。

抗真菌剤も使用されるが、必ずしも限定はされないがケトコナゾールが含まれる 。ある種の抗原虫剤は抗真菌活動もするし、またある種の抗真菌剤が抗原虫活動 することも理解されている。

更にもう一つの実例では、この発明によるペプチドは、ＤＮＡＮクギゼを抑制す る抗生物質と組み合わせて投与される。これはバクテリアＤＮＡを複製するさい 、個々のらせん索の間で結合を形成するのに含まれる酵素の一種である。こうし て、ＤＮＡＮクギゼは通常のバクテリアＤＮＡの複製に必要であり、従って、Ｄ ＮＡＮクギゼを抑制する抗生物質は、通常のバクテリアＤＮＡの複製を抑制する 。

ＤＮＡＮクギゼを抑制する抗生物質の例として、ナリジキシック酸、オキツリニ ック酸、ジノキサジン、およびキノロン系抗生物質、すなわち、シプロフロキサ シン、ノルフロキサシン、オフロキサシン、エノキサシン、ペフロキサシン、ロ メフロキサシン、フレロキサシン、トスルフロキサシン、ツマフレロキサシン、 トスルフロキサシン、テマフロキサシン、ルフロキサシンなどが含まれる。

更にもう一つの実例として、この発明によるペプチドは、他の生物活性両親媒性 ペプチドと組み合わせ、あるいはチャネル形成蛋白と組み合わせて、これまでに 記述した目的のために投与することができる。

この発明によるペプチドと組み合わせて使用される生物活性両親媒性ペプチドの 例としては、マゲイニン・ペプチド、ＰＧＬａペプチド、Ｘ、ＰＦペプチド、Ｃ ＰＦペプチド、セクロビン、サクロトキシンがある。

マゲンイニン・ペプチドは、マゲイニンＩ、ｎ、ＩＩＩ、もしくはその同族体あ るいは誘導体のいずれかである。

マゲイニン・ペプチドは、一般に少なくとも１４のアミノ酸を含む、望ましいマ ゲイニン・ペプチドは、２２もしくは２３のアミノ酸を有する。

この種のマゲイニン・ペプチド代表例として、以下に示される配列リストに揚げ られる次のようなペプチド配列を持つペブ以下のものはペプチド誘導体もしくは 同族体である。

（ｄ　）　（ＮＨｘｌ　（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏ：６８１　ｆＯＨ）あるいは（Ｎ Ｈ，１（ｅ）　（ＮＨ，１ｆＳＥＱＩＤ、Ｎｏ：６９１ｆＯＨ）あるいは（ＮＨ ，１（ｆ　）　（ＮＨｘｌ　（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏニア０１　（Ｏｌｌ）あるい はｆＮＨ，１マゲイニン・ペプチドについては、Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎｇｓ　ｏｆ Ｎａｔｉｏｎａｌ　Ａｃａｄｅｍｙ　ｏｆ　５ｃｉｅｎｃｅ　（全米科学アカデ ミ−議事録）第８４巻、５４４９−５４５３頁（１９８７年８月）に記述されて いる。ここで使用されている「マゲイニン・ペプチド」という用語は、マゲイニ ン・ペプチドと同じく、代表的な誘導体および同族体に限定されないマゲイニン ・ペプチドの誘導体および同族体も含むものとする。

ＰＧＬａペプチドは、ＰＧＬａあるいはそれの同族体もしくは誘導体のいずれか である。

ＰＧＬａペプチドは、一般に少なくとも】７のアミノ酸を有し、４０のアミノ酸 を持つものもある。

ＸＰＦペプチドは、ＸＰＦあるいはその同族体もしくは誘導体のいずれかである 。ＸＰＦペプチドは、一般には少なくとも１９のアミノ酸を有し、場合によって は４０のアミノ酸を持つものもある。

ＰＧＬａおよびＸＰＦペプチドの代表例として、下記のペプチド配列と、それに 適応した同族体および誘導体が挙げられる。

ＰＧＬａ　：　（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏ　：　７１）ＣＮＨｘ　）ＸＰＦ　：　（ ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏニア２）ＸＰＦおよびＰＧＬａの考察については、ＥＭＢＯ Ｊ、２ニア１１．−７１４　（１９８３）ホフマン他、Ｊ、Ｂｉｏｃｈｅｍ　１ ４９：５３１−５３５（１９８５）アンドリュー他、Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、 　２６１：５３４１−５３４９（１９８６）ギブノン他、Ｂｉｏｃｈｅｍ　Ｊ、 、２４３　：１１３−１２０　（１９８７）ジョヴアンニ一二の報文にみられる 。

ＣＰＦベブチブは、ＣＰＦペプチドあるいはその同族体もしくは誘導体のいずれ かである。一般にＣＰＦペプチドは４０以上のアミノ酸を含まない。

ＣＰＵペプチドの代表例は、この発明によるペプチドと組み合わせて用いられ、 その内いくつかは文献にこれまでに記述されたおり、次のような配列を含む。

（Ｉ）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏ＋７３） （ＩＩ）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏニア４）（ＩＩＩ）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏニア５ ）（ＴＶ）（ＳＥＱ　Ｉ　Ｄ、Ｎｏ　：　７６）（Ｖ）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏニ ア７） （ｖ■）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏニア８）（■）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏニア９） （■）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏ：８０） （ＩＸ）　（ＳＥＱ　丁　Ｄ、Ｎｏ：８１）（Ｘ）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏ：８２ ） （刈）（ＳＥＱ　ｒＤ、Ｎｏ：８３） （ＸＩＩ）　（ＳＥＱ　Ｉ　Ｄ、　Ｎｏ　：　８４）（ＸＩ）（ＳＥＱ　ＩＤ、 Ｎｏ：８５）上記の配列はアミノ酸の単一レター・コードで示される。

ＣＰＦペプチドに関する考察は、Ｒｉｃｈｔｅｒ、Ｋ、Ｅｇｇｅｒ、Ｒ，、およ びＫｒｅｉ　１　（１９８６年Ｊ、Ｂｉｏ１、Ｃｈｅｍ、２６１．３６７６−３ ６８０）の論文；　Ｗ　ａ　ｋ　ａｂａｙａｓｈｉ、Ｔ、Ｋａｔｏ、Ｈ５および Ｔａｃｈｉｂａｎａ、Ｓ、（１９８５年　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ ｅａｒｃｈ　１３，１８１７−１８２８）の論文；Ｇｉｂｓ。

ｎ、Ｂ、Ｗ、、Ｐｏｕｌｔｅｒ、Ｌ、、Ｗｉ　１１　ｉａｍｓ。

Ｄ、ＨおよびＭａｇｇｉｏ、Ｊ、Ｅ、（１９８６年Ｊ、Ｂｉ。

１、、Ｃｈ、ｅｍ、２６１，５３４１．−５３４９）の論文に見られる。

セクロビンとは、その基本構造ならびにその同族体および誘導体のことであり、 それらは、Ａｎｎ、Ｒｅｖ、Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ、（分子生物学年報）の１９８ ７年第４１巻、１０３−１２６ページ（以下、ｒ１９８７．Ｖｏｌ、４１．　ｐ ａｇｅｓ　１．０３−１２６Ｊと表示する）に記載され、特にｐａｇｅ１０８に 詳しく、また、ＰＮＡＳ　Ｖｏｌ、８５．ｐａｇｅｓ　５０７２−５０７６中の Ｃｈｒｉｓｔｅｎｓｅｎ、ｅｔａｌ、の論文中に記載されているので、これらを 参考文献として引用する。

サクロトキシンとは、その基本構造並びにその同族体およびそれらの誘導体をも 包含するものとし、それらは、Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ　Ｅｎｔｏｍｏｌｏｇｙ（分 子昆虫学）ｐａｇｅｓ３６９−３７８に記載され、特にｐａｇｅ　３７５に詳し く、Ａｌａｎ　Ｒ，ｌ　ｊ、ｓｓ、Ｉｎｃ、（アレン−Ｒ，リス社）が１９８７ 年に掲載しており、これを参考資料とする。

イオンチャネル形成たんばく質あるいはペプチドは、これをこの発明のペプチド と組合せて使用することができ、これらは、例えば、人体の好中球抗微生物ペプ チド（ＨＮＰ）としても知られているデフエンジン、好酸球の主要基本たんぽ（ 質（ＭＢＰ）、殺菌性透過促進蛋白質（ＢＰＩ）、およびベリフォリン等の名称 で呼称されている細孔形成サイトトキシン（細胞障害剤）、サイトリシン（細孔 溶解剤）、あるいは細孔形成蛋白質、等である。デフエンジンは、Ｊ、Ｃｌ１ｎ 。

Ｉｎｖｅｓｔ、、Ｖｏｌ、７６、ｐａｇｅｓ　１４３６−１４３９　（１９８５ ）の５ｅｌｓｔｅｄ、ｅｔ　ａｌ、、の論文に記載されている。またＭＢＰ蛋白 質は、Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、、Ｖｏｌ、２６３．ｐａｇｅｓ　１２５５９− １２５６３、（１９８８）のＷａｓｍｏｅｎ、ｅｔ　ａｌ、に：ＢＰＩ蛋白質は 、Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、、Ｖｏｌ、２６２．　ｐａｇｅｓ　］、、４８９１ −１４８９４　（１９８７）のＯｏｉ、　ｅｔ　ａｌ、の論文に；バーフォリン はＥｘｐ、Ｍｅｄ、。

１．６０　：　７５　（１，９８４）のＨｅ　ｎ　ｋ　ａ　ｒ　ｔ　、ｅ　ｔ　 ａ　ｌ　。

の論文、およびＪ、Ｅｘｐ、Ｍｅｄ、、１６０：６９５　（１９８４）のＰｏｄ ａｃｋ、ｅｔ　ａｌ、の論文に記載されている。以上各論文を参考文献とする。

イオンチャネル形成ペプチドとは、イオン形成たん白質およびそれらの同族体、 誘導体をも含むものとする。

この発明は、さらに下記の各実例をも包含するものとするが、それだけに限定さ れるものではない。

実例１−抗菌性の定量 下記の抗菌性検定法は、Ｎａｔｉｏｎａｌ　Ｃｏｍｍ１ｔｔｅｅ　ｆｏｒ　Ｃ１ １ｎｉｃａｌＬａｂｏｒａｔｏｒｙ　５ｔａｎｄａｒｄｓ　（米国国立臨床医学 委員会規格）文書Ｍ７−Ｔ２、第８巻、第８号（１９８８１のガイドラインに基 ずくものとする。

この発明による下記各々のペプチド貯蔵液（配列識別番号Ｎｏ：１からＮｏ　： 　６４まで）は、無菌脱イオン蒸留水中に５１２ｍｇ／ｍｊ２の濃度で調整され 、−７０℃で保存される。

ペプチド（ＩＡ）は、アミノ酸残基がＤ−アミノ酸残基である点を除けば、識別 番号ＮＯ：１と同一の基本構造式を有する。

ペプチド貯蔵溶液をマイクロ力価板のウェル下で１：２の希釈列に従って順次希 釈し、その結果ウェル内のペプチド濃度は、それぞれ０．２５．０．５０．１． ２．４．８．１６．３２．６４．１２８゜および２５６μｇ／ｍεとなるように する。細菌Ｓ、　ａｕｒｅｕｓＡＴＣ（：　２５９２３　、　Ｅ、　ｃｏｌｉ　 ＡＴＣＣ２５９２２（大腸菌）、またはＰ。

ａｅｒｕｇｉｎｏｓａ　ＡＴＣＣ２７８５３のいずれかの１〜５Ｘ　Ｉ　Ｏ’　 （：ＦＵｓ／ｍ！を、密度対数培養からメラーヒルトン培養基（ＢＢＬ　１１４ ４３）の全長にわたってウェルに添加する。この接種材料を分光光度分析法によ り、６００ｎ閣　に標準化し、コロニー計数により検証する。この平板培養体を ３７℃で１６〜２０時間培養し、最小抑制濃度（ＭＩＣ）、すなわちマイクロ力 側板内にクリヤーウェルを生成し得る最小ペプチド濃度、を判定する０表１は、 その結果を示す。

表１において、ＳはＳ、　ａｕｒｅｕｓ　に対するペプチドの　ＭＩＣを、Ｐお よびＥは、それぞれＰ、　ａｅｒｕｇｉｎｏｓａ　およびＥ、　ｃｏｌｉ　に対 するペプチドの　ＭＩＣを示す。

実例２−駆虫性の定量 アカントアメーバｆＡｃａｎｔｏａｍｏｅｂａ　ｐｏｌｙｐｈａｇａｌの栄養型 の対数位相無菌培養を、流動性ｐｐｙｇ培養液（２％プロテオーゼペブトンー０ ．５％酵母菌抽出−〇、５％グルコース：ｐＨ７，２）内で３０℃で成長させた 。コウルターカウンターを使用して細胞数をかぞえ、新鮮なｐｐｙｇ培養液に加 えて約１万アメーバ／　ｍ　ｌ　の細胞密度を与えた。ペプチド（ＳＥＱＩＤ　 ＮＯ：１またはＮｏ　：　４３）を予め適切濃度に加えておいたコーニング組織 培養フラスコ（２５Ｃ■Ｓ）に、培養懸濁を移した。各フラスコは、１０ｍ１の 培養液を加えてあった。各フラスコを３０℃で約５日間以上培養し、それぞれ０ ．５ｍｌの試料をコウルターカウンター中で計数した。

栄養型の最小抑制濃度（ＭＩＣ）と最小アメーバ濃度（ＭＡＣ）を判定するため に、いくつかのフラスコを遠心分離処理し、希釈食塩水で「古い」培養液とペプ チドとを洗い去り、新鮮なｐｐｙｇ培養液中に再懸濁させ、−昼夜間隔でアメー バの増殖を検査した。最小アメーバ濃度は、栄養型を減殺するのに必要なペプチ ド最小濃度として定義する。この結果を下記の表２に示す。

表２　アカントアメーバに対する駆虫特性この発明のペプチドは、単独、または 有毒イオン、抗生物質等と組合わせて投与される場合でも、充填剤、無毒緩衝剤 、または生理的食塩水と併用して、種々の医薬組成物中に混合することができる 。これらの組成物は、局所投与、全身投与の何れにも使用でき、また液状、固形 、半固形、注射用溶液、錠剤、軟膏、ペースト状、カプセル、その他の適宜の形 状とすることができる。また補助剤、蛋白酵素抑制剤、あるいは相溶性薬剤と併 用することができ、原生虫、ウィルス、寄生虫、真菌類、その他に起因する感染 を防止する利点がある。

前記ペプチドは、生体、特に動物に対し、その有効抗生物質量、抗腫瘍量、抗ウ イルス量、抗微生物量、抗殺精子量、抗真菌量、抗原虫量、あるいは生体の創傷 治癒の有効刺激量を投与することができる。また単独でも、あるいは、有毒イオ ン、抗生物質、またはイオンチャンネル形成ペプチドまたはたん白質と併用して 投与することができる。

前記各薬剤と併用して投与される場合、ペプチドと薬剤とを別々に投与すること もできる０例えば薬剤を全身投与し、ペプチドを局所投与することも可能である 。

局所投与される場合、軟膏、クリーム、ローション、ベーストなどの形の水溶性 便薬と組合せて投与でき、その物質はグリコール、ヒドロクシセルロース、ＫＹ ゼリーなどである。

これらのペプチドは、前記有毒イオンと併用して口腔衛生用の組成物の形で使用 することができる。すなわち、練歯磨き、口腔内注薬、歯用ゲル、歯磨き粉等の 口内用の材料と混合して、口内衛生用組成物および材料としても広範な用途を有 する。かくして、これらの組成物は、歯根膜疾患の処理または防止、溶菌斑の防 止、および虫歯の防止に使用することができる。ペプチドおよび有毒イオンは、 虫歯及び歯根膜疾患に伴って発生する球菌（突然）変位体の成長の阻止または破 壊に効果がある。

この発明は、前記各実施例に限定されるものではなく、種々の変形が可能であり 、これらも別記の請求の範囲に属すること勿論である。

配列リスト （１）一般情報 （ｉ）出願人：バーコウイツツ、バリー　Ａ。

（ｉｉ）発明の名称・新規なペプチド組成物とその用途（ｉ　ｉ　ｉ）配列番号 ＝８５ （ｉ　ｖ）通信アドレス （Ｃ）都市名工ローズランド （Ｄ）州　名工ニュー　シャーシー （Ｅ）国　名：ＵＳＡ ＣＦ）郵便番号：　０７０６８ （ｖ）コンピュータ読取り方式 （Ａ）記録媒体＝３．５インチ　ディスク（Ｂ）コンピュータ：ＩＢＭ　ＰＳ／ ２（Ｃ）作動システム：　ＰＣ−ＤＯ３ （Ｄ）ソフトウェア：ＤＷ４．Ｖ２ （ｖｆｉ）先行出願データ （Ａ）出願番号：ＵＳ　０７４７６６２９ＣＢ）出願日：１９９０．２．８ （ｖｉｉｉ）代理人情報 （Ａ）氏　名：オルステイン、エリオツド　Ｍ。

（Ｂ）登録番号：２４，０２５ （Ｃ）参照番号：４２１２５０−１２２（ｉｘ）通信情報 （Ａ）電　話：２０１−９４４−１７００（Ｂ）テレファックス：　２０１−９ ９４−１７４４（２）　配列認識番号ＮＯ：ｌに関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端構成（ｘｉ）配列の記述：　配列識別番号　 ＮＯ：１（２）　配列認識番号ＮＯ：２に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉ　ｉ）　分子タイプ：　ベブチド （ｉｘ）特徴： ＣＤ）その他の情報：　アミド末端構成（ｘｉ）配列の記述：　配列識別番号　 ＮＯ：２（２）　配列識別番号　Ｎ０＝３に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ、）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉ、ｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ｄ＞その他の情報：　アミド末端 （ｘ　ｉ　）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：３（２）　配列識別番号　 Ｎ０＝４に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （Ｌｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：４（２）　配列識別番号　ＮＯ ：５に関する情報（ｆ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘ　ｉ　）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：５（２）　配列識別番号　 ＮＯ：６に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：６（２）　配列識別番号　ＮＯ ニアに関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 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（Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉ　ｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端、Ｘａａはアミノフェニルアラニン （ｘＬ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：５６（２）　配列識別番号　Ｎ ｏ　：　５７に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー−線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘ　ｉ　）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：　５７ｌａ （２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　５８に関する情報（ｉ、）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 ＣＢン　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー二　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｆ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：５８１、ｙｓ　Ｔｉｅ　Ａｌａ 　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａｌａ（２）　配列識別 番号　ＮＯ：５９＃こ関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノＭ　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （Ｌｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：５９Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　 Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　ＡｌａＧｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉ ｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａ１．ａ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　１１ｅ（２）　配 列識別番号　ＮＯ：６０に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂン　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 １ｆｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （Ｘｌ）　配列の記述：　配列識別番号　Ｎｏ　：　６０（２）　配列識別番号 　ＮＯ：６１に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 ＣＢ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： ＣＤ）その他の情報：　アミド末端 （ｘ　ｉ　）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：６１（２）　配列識別番号 　ＮＯ：６２に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｉ〕　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：　６２（２）　配列識別番号　 ＮＯ＋６３に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （ＢＪ　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉ　ｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ、　）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘ、ｉ）　配列の記述：　配列識別番号　Ｎｏ　：　６３１ａ （２）　配列識別番号　ＮＯ：６４に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　Ｎｏ　：　６４（２）　配列識別番号 　ＮＯ：６５に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２３個 （ＢＪ　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｆｘ）特徴： （Ａ）　名称／キー：マゲイニン　Ｉ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドま たは カルボキシル末端 （ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者：　ザスロフ、マイケル （Ｃ）　ジャーナル：Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎ　ｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｎａｔｉｏｎａ ｌＡｃａｄｅｍ　ｏｆ　５ｃｉｅｎｃｅｓ（Ｄ）　巻号：８４ （Ｆ）　ベージ：　５４４９−５４５３（Ｇ）　年度：　１９８７年８月 （ｌ］）　文献番号：ｕｓ　４８．１０７７７（Ｉ）　出願日：　１９８７年３ 月４日（Ｊ）　発行日：　１９８９年３月７日（ｘｆ）　配列の記述：　配列識 別番号　ＮＯ：６５（２）　配列識別番号　ＮＯ：６６に関する情報（ｉ）　配 列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２３個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー二　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｆ、ｘ）特徴： （Ａ）　名称／キー：マゲイニン　■　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドま たは カルボキシル末端 （ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者：　ザスロフ、マイケル （Ｃ）　ジャーナル：Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎ　ｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｎａｔｉｏｎａ ｌＡｃａｄｅｗ　ｏｆ　５ｃｉｅｎｃｅｓ（Ｄ）　巻号：８４ （Ｆ）　ページ＋　５４４９−５４５３（Ｇ）　年度：　１９８７年８月 （Ｈ）　文献番号：ＵＳ　４８１０７７７（Ｉ）　出願日：　１９８７年３月４ 日（Ｊ）　発行日：　１９８９年３月７日（ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番 号　ＮＯ：６６Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｓ ｅｒ　Ａｌａ　Ｌｙｓ（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　６７に関する情報（ｉ ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２２個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：！ｊ！形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （Ｌｘ）特徴： （Ａ）　名称／キー：マゲイニン　■　ペプチド（ＤＪその他の情報ニアミドま たは カルボキシル末端 （ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者：　ザスロフ、マイケル （Ｃ）　ジャーナル：Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎ　ｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｎａｔｉｏｎａ ｌＡｃａｄｅ＋ｎ　ｏｆ　５ｃｉｅｎｃｅｓ（Ｄ＞　巻号：８４ （Ｆ）　ページ：　５４４９−５４．５３（Ｇ）　年度：　１９８７年８月 （Ｈ）　文献番号：ＵＳ　４８１０７７７（Ｉ）　出願日：　１９８７年３月４ 日（Ｊ）　発行日：　１９８９年３月７日（ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番 号　Ｎｏ　：　６７Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ 　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｌｙｓ５　Ｉｎ Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　１．ｙｓ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｇ１．ｙ　Ｇｌ ｕ　ｌ１ｅ（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　６８に関する情報（ｉ）　配列の 特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２２個 （ＢＪ　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー二　線形 （ｆｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）　名称／キー：マゲイニン　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまたは カルボキシル末端 （ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者：　ザスロフ、マイケル （Ｃ）　ジャーナル＋Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎ　ｓ　ｏｆ　ｔｔ＋ｅ　Ｎａｔｉｏｎ ａｌＡｃａｄｅｍ　ｏｆ　５ｃｉｅｎｃｅｓ（ＤＪ　巻号：８４ （Ｆ）　ベージ：　５４４９−５４５３（Ｇ）　年度：　１９８７年８月 （Ｈ）　文献番号：ＵＳ　４８１０７７７（Ｉ）　出願日：　１９８７年３月４ 日（Ｊ）　発行日：　１９８９年３月７日（ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番 号　Ｎｏ　：　６８（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　６９に関する情報（ｉ） 　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）　名称／キー：マゲイニン　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまたは カルボキシル末端 （ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者：　ザスロフ、マイケル （Ｃ）　ジャーナル：Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎ　ｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｎａｔｉｏｎａ ｌＡｃａｄｅ＋＊　ｏｆ　５ｃｉｅｎｃｅｓ（ＤＪ　拳骨二８４ （Ｆ）　ページ：　５４．４９−５４５３（Ｇ）　年度：　１９８７年８月 （Ｈ）　文献番号：ＵＳ　４８１０７７７（１）　出願日：　１９８７年３月４ 日（Ｊ）　発行日：　１９８９年３月７日（ｘｆ）　配列の記述：　配列識別番 号　ＮＯ：６９（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　７０に関する情報（ｉ）　配 列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノｗ１２０個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 Ｎｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）　名称／キー：マゲイニン　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまたは カルボキシル末端 （ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者：　ザスロフ、マイケル （Ｃ）　ジャーナル：Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎ　ｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｎａｔｉｏｎａ ｌＡｃａｄｅ＋ｓ　ｏｆ　５ｃｉｅｎｃｅｓ（Ｄ）　拳骨：８４ （Ｆ）　ページ：　５４４９−５４５３（Ｇ）　年度：　１９８７年８月 （Ｈ）　文献番号：ＵＳ　４８１０７７７（Ｉ）　出願日：　１９８７年３月４ 日（Ｊ）　発行日：　１９８９年３月７日（ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番 号　Ｎｏ　：　７０（２）　配列識別番号　ＮＯニア１に関する情報（ｉ）　配 列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉ、ｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｆｘ）特徴： （Ａ）　名称／キー：　ＰＧＬａ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミド末端 （ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者：　ホフマン、他 （Ｃ）　ジャーナル：　ＭＥＢｏ　、１゜（ＤＪ　拳骨：　２ （Ｆ）　ページ：　７１１−７１４ （Ｇ）　年度＋　１９８３年 （Ａ）　著者：　アンドルー、他 （Ｃ）　ジャーナル：　Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒ（Ｄ） 　拳骨：　１４９ （Ｆ）　ページ：　５３１−５３５ （Ｇ）　年度：　１９８５年 （Ａ）　著者：　ギブノン、他 （Ｃ）　ジャーナル：　Ｊ、Ｂｉｏｌ　、Ｃｈｅｍ。

（ＤＪ　拳骨：　２６１ （Ｆ）　ページ：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度：　１９８６年 （Ａ）　著者：　ジョヴアンニー二、他（Ｃ）　ジャーナル：　Ｂｉｏｃｈｅｍ 　Ｊ。

（ＤＪ　拳骨：　２４３ （Ｆ）　ページ：　１１３−１２０ （Ｇ）　年度：　１９８７年 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯニア１Ｇｌｙ　１４ｅｔ　Ａｌａ 　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　ＡｌａＧｌｙ　Ｌｙｓ　 Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ、　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ （２）　配列識別番号　ＮＯニア２に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２５個 （ＢＪ　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （１１）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）　名称／キー：　ＰＧＬａ　ペプチド（ＤＪその他の情報ニアミド末端 （ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者：　ホフマン、他 （Ｃ）　ジャーナル：　ＭＥＢＯＪ。

（Ｄ）　拳骨：　２ （Ｆ）　ページ：　７１１−７１４ （Ｇ）　年度：　１９８３年 （Ａ）　著者：　アンドルー、他 （Ｃ）　ジャーナル：　Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｂｉｏｃｈｅ＋ｗｉｓｔｒ（Ｄ ）　拳骨：　１４９ （Ｆ）　ページ：　５３１−５３５ （Ｇ）　年度：　１９８５年 （Ａ）　著者：　ギブノン、他 （Ｃ）　ジャーナル：　Ｊ、Ｂｉｏｌ　、Ｃｈｅｓ。

（Ｄ）　拳骨：　２６１ （Ｆ）　ページ：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度：　１９８６年 （Ａ）　著者：　ジョヴアンニー二、他（Ｃ）　ジャーナル：　Ｂｉｏｃｈｅｍ 　Ｊ。

（Ｄ）　拳骨：　２４３ （Ｆ）　ページ：　１１３−１２０ （Ｇ）　年度：　１９８７年 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：　７２Ｇｌｙ　Ｔｒｐ　Ａｌａ 　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　ＬｅｕＧｌｙ　Ｌｙｓ　 Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　ＧｌｕＬｅｕ　Ｉ ｌｅ　Ｇｌｎ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　７３に関する 情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー二線形 （ｉｆ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワード：ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまたは カルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　Ｋ、：　エフ力°−，Ｒ，，クライル（Ｄ）拳 骨　：２６１ （Ｆ）ページ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：苦杯、Ｔ、；　加藤、Ｈ８；橘、ｓ。

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（１）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１．９９０年　５月　３日（ｘｉ）　配列の記述： 　配列識別番号　Ｎｏ　：　７３（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　７４に関す る情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：線形 （ｉｆ）　分子タイプ　；ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワード°：　ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドま たはカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　に、：　エフ＆’−，Ｒ，；　クライル（Ｃ） 文献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅ＋＋（Ｄ）拳骨　二　２６１ （Ｆ）ページ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１．９８６ （Ａ）著者　：苦杯、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１８１．７−１８２８ＣＧ）年度　：　１９８５ （Ｃ）　文献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅ＋＋＋。

（Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘ　ｉ　）　配列の記述 ：　配列識別番号　Ｎｏ　：　７４Ｌｅｕ　Ｇａｙ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　 Ｇｉｎ　Ｇｉｎ（２）　配列識別番号　ＮＯニア５に関する情報（ｉ）　配列の 特性 （Ａ）長さ：　アミノｌ！　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー二線形 （ｉｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワード：　ＣＰＦ　ペプチド（ＤＪその他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　−几ター、　Ｋ、；　エフｈ−，Ｒ，、クライル（Ｄ）拳骨 　：２６１ （Ｆ）ページ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｃ）　文献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｗ。

（Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７ＣＩ）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘ　ｉ）　配列の記述： 　配列識別番号　Ｎｏ　：　７５Ｌｙｓ　ＡＪａ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　ｌ ｉｅ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　ＰｈｅＬｅｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｐｒ ｏ　Ｇｌｎ　Ｇｉｎ（２）　配列識別番号　ＮＯニア６に関する情報（ｉ）　配 列の特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー二線形 （ｉｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワー）−：ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　Ｋ、：　エフｂ″−１Ｒｏ；　クライル（Ｃ） 文献名称：　Ｊ、　Ｂｊｏｌ、　Ｃｈｅ＋ｍ。

（Ｄ）拳骨　：２６１ （Ｆ）ページ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｂ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｃ）　文献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｗ。

（Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｉ）　配列の記述：　 配列識別番号　Ｎｏ　：　７６（２）　配列識別番号　ＮＯニア７に関する情報 （ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：線形 （ｉｆ）　分子タイプ　：ペプチド （ｊｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワード’：ｃｐＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（Ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　＝　１几ター、　Ｋ、；　エフ力°−＋Ｒ−；　クライル（Ｄ） 拳骨　：２６１ （Ｆ）ページ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ６；橘、Ｓ。

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　：１９Ｂ９年ｌＯ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｉ）　配列の記述：　 配列識別番号　Ｎｏ　：　７７Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌ ｎ　Ｇｉｎ（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　７ｇに関する情報（王）　配列の 特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：線形 （ｆｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワー）’：ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ、　）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　Ｋ、；　エフ力゛−，Ｒ，，クライル（Ｃ）文 献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｗ。

（Ｄ）拳骨　：２６１ （Ｆ）ベージ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（ＤＪ巻号 　＝１３ （Ｆ）ベージ　：　１８１７−１８２１１１（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ベージ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｉ）　配列の記述：　 配列識別番号　Ｎｏ　：　７８Ｌｅｕ　Ｇｕｙ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｉ ｎ　Ｇｉｎ（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　７９に関する情報（ｉ）　配列の 特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （ＢＪタイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー二線形 （ｉｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワー）’：ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （ｌ　著者　＝　１几ター、　Ｋ、；　エフ力゛−，Ｒ，，クライル（Ｃ）文献 名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅａ＋。

（Ｄ）拳骨　：２６１ （Ｆ）　ベージ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ０；橘、ｓ。

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨　 ：１３ （Ｆ）ベージ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ベージ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　：ｌ９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｉ、）　配列の記述： 　配列識別番号　Ｎｏ　：　７９（２）　配列識別番号　ＮＯ：８０に関する情 報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノＭ　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 ＣＤ）トポロジー二線形 （ｉｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）名称／４−ワード：　ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　Ｋ、；　エフ＆−，Ｒ，、クライル（Ｃ）文献 名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅａ＋、（Ｄ）拳骨　：２６１ （Ｆ）ベージ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　；若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ベージ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （ＤＪ　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ベージ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号＋　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘ　ｉ　）　配列の記述 ：　配列識別番号　Ｎｏ　：　８０（２）　配列識別番号　ＮＯ：８１に関する 情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：線形 （ｉｆ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワード°：ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　・　リピター、Ｌ；Ｉフカ゛−，Ｒ，；　クライル（Ｄ）寺号　 ：２６１ （Ｆ）ベージ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９１１６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）寺号 　：１３ （Ｆ）ベージ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｄ）　寺号　：２６１ （Ｆ）　ベージ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（１）　出願日　：］９９８９１１ ０１１６日Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘ　ｉ　）　配列の記述 ：　配列識別番号　ＮＯ：８１（２）　配列識別番号　ＮＯ：８２に関する情報 Ｎ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：線形 （ｉｆ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）名称／Ｎ−ワード’：ＣＰＦ　ペプチド（ＤＪその他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　Ｋ、；　エフ力°−，Ｒ，，クライル（Ｃ）文 献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　ＣｈｅＩＩ＋。

（Ｄ）寺号　：２６１ （Ｆ）ベージ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ８；橘、Ｓ。

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）寺号 　：１３ （Ｆ）ベージ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｃ）　文献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｗ。

（Ｄ）　寺号　：２６１ （Ｆ）　ベージ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｔ）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（、Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｊ）　配列の記述： 　配列識別番号　Ｎｏ　：　８２（２）　配列識別番号　ＮＯ：　８３に関する 情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノＩＩ！　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー−線形 （ｉｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）名称／１−ワード：　ＣＰＦ　ペプチド（ＤＪその他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（Ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　Ｋ、；　エフ力゛−，Ｒ，，クライル（Ｃ）文 献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｗ。

（Ｄ）拳骨　：２６１ （Ｆ）ページ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ０；橘、Ｓ。

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　７　１９８５ （Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｉ）　配列の記述：　 配列識別番号　ＮＯ：　８３Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ 　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ａ１．ａ　ＬｅｕＬｙｓ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ 　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ａ１．ａ　Ａｓｎ　Ａ１．ａＬｅｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｓｅ ｒ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｇｉｎ（２）　配列識別番号　ＮＯ：８４に関する情報（ ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ＝　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：線形 （ｉ　ｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワー）’：ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　Ｉバター、　に、；　エフに’−，Ｒ，、クライル（Ｃ）文 献名称：Ｊ１口ｉｏ１．　Ｃｈｅｗ。

（Ｄ）拳骨　：２６１ （Ｆ）ページ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　；若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１８１．７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｃ）　文献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅ＋ｗ。

（Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　＋　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　＋１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｉ）　配列の記述：　 配列識別番号　Ｎｏ　：　８４（２）　配列識別番号　ＮＯ＋８５に関する情報 （ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トボロジ−二線形 （ｉｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワード°：　ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドま たはカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　Ｋ、；　エフカ゛−，Ｒ，，クライル（Ｃ）文 献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｗ。

（ＤＪ巻号　：２６１ （Ｆ）ページ　＋　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（ＤＪ巻号 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１．８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｃ）　文献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃ＋＋ｅｍ。

（Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｔ）　出願日　：１９８９年ｌＯ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｉ）　配列の記述：　 配列識別番号　ＮＯ：８５国際調査報告 フロントページの鎧き ノー、ｔ　１−　％　／　ｖ／ＪｒｌＬ＋　Ｃ：

Claims (52)

【特許請求の範囲】
1. （１）次のＸ１からＸ７までのいずれか一つの基本構造より成ることを特徴とす る生物活性両親媒性ペプチド：Ｘ１は、［Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２ −Ｒ２］−ｎＸ２は、［Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１］−ｎＸ３ は、［Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２］−ｎＸ４は、［Ｒ３−Ｒ１ −Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２］−ｎＸ５は、［Ｒ１−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ ２−Ｒ２−Ｒ３］−ｎＸ６は、［Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１］ −ｎＸ７は、［Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２］−ｎただしＲ１は 塩基性親水性アミノ酸、Ｒ２は疎水性アミノ酸、Ｒ２は中性親水性または疎水性 アミノ酸で、ｎは２から５までの整数とする。
2. （２）請求の範囲第１項記載のｎが３であることを特徴とする請求の範囲第１項 記載のペプチド。
3. （３）請求の範囲第２項記載のペプチドが、構造式【配列があります】 を有することを特徴とする請求の範囲第２項記載のペプチド。
4. （４）請求の範囲第２項記載のペプチドが、構造式【配列があります】 を有することを特徴とする請求の範囲第２項記載のペプチド。
5. （５）請求の範囲第１項記載のペプチドと、薬品キャリアとから成る組成物。
6. （６）標的細胞の成長を阻止するための有効量のペプチドが含有されていること を特徴とする請求の範囲第５項記載の組成物。
7. （７）下記Ｘ１からＸ７までのいずれか一つの基本構造より成る生物活性両親媒 性ペプチドを投与することを特徴とする、標的細胞、ウイルス、またはウイルス 感染細胞の成長を阻止する方法： Ｘ１は、［Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２］−ｎＸ２は、［Ｒ２− Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１］−ｎＸ３は、［Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２ −Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２］−ｎＸ４は、［Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ ２］−ｎＸ５は、［Ｒ１−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３］−ｎＸ６は、 ［Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１］−ｎＸ７は、［Ｒ２−Ｒ１−Ｒ ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２］−ｎただしＲ１は塩基性親水性アミノ酸、Ｒ２は 疎水性アミノ酸、Ｒ２は中性親水性または疎水性アミノ酸で、ｎは２から５まで の整数とする。
8. （８）請求の範囲第７項記載のｎの数値が３であることを特徴とする請求の範囲 第７項記載の方法。
9. （９）ペプチドが、構造式 【配列があります】 を有することを特徴とする請求の範囲第８項記載の方法。
10. （１０）ペプチドが、構造式 【配列があります】 を有することを特徴とする請求の範囲第８項記載の方法。
11. （１１）請求の範囲第７項記載のペプチドが、その抗腫瘍性有効量だけ動物生体 に投与される請求の範囲第７項記載の方法。
12. （１２）請求の範囲第７項記載のペプチドが、抗ウイルス性有効量だけ動物生体 に投与される請求の範囲第７項記載の方法。
13. （１３）請求の範囲第７項記載のペプチドが、抗菌性有効量だけ動物生体に投与 される請求の範囲第７項記載の方法。
14. （１４）請求の範囲第７項記載のペプチドが、抗原虫性有効量だけ動物生体に投 与される請求の範囲第７項記載の方法。
15. （１５）請求の範囲第７項記載のペプチドが、抗生物質有効量だけ動物生体に投 与される請求の範囲第７項記載の方法。
16. （１６）請求の範囲第７項記載のペプチドが、抗殺精子性有効量だけ動物生体に 投与される請求の範囲第７項記載の方法。
17. （１７）請求の範囲第７項記載のペプチドが、創傷治癒有効量だけ動物生体に投 与される請求の範囲第７項記載の方法。
18. （１８）基本構造Ｘ１４が、 Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ４− Ｒ２−Ｒ２−より成り、Ｒ１は塩基性親水性アミノ酸、Ｒ２は疎水性アミノ酸、 Ｒ３は中性親水性または疎水性アミノ酸、Ｒ４は塩基性親水性または疎水性アミ ノ酸であることを特徴とする生物活性両親媒性ペプチド。
19. （１９）ペプチドが構造Ｙ１４−Ｘ１４より成り、Ｘ１４は請求の範囲第２６項 記載のの基本ペプチド構造で、Ｙ１４は、（ｉ）Ｒ２ （ｉｉ）Ｒ２−Ｒ２ （ｉｉ１）Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２ （ｉｖ）Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２ （ｖ）Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２ （ｖｉ）Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２（ｖｉｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２のいずれか１つであることを特徴とする請求の範囲第１８ 項記載のペプチド。
20. （２０）ペプチドが構造Ｘ１４−Ｚ１４より成り、Ｘ１４は請求の範囲第１８項 記載のの基本ペプチド構造で、Ｚ１４は、（ｉ）Ｒ１ （ｉｉ）Ｒ１−Ｒ２ （ｉｉｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２ （ｉｖ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３ （ｖ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４ （ｖｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２（ｖｉｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ ４−Ｒ２−Ｒ２、のいずれか１つであることを特徴とする請求の範囲第１８項記 載のペプチド。
21. （２１）ペプチドが（Ｙ１４）ａ−Ｘ１４−（Ｚ１４）ｂの構造を有し、Ｙ１４ とＺ１４は請求の範囲第１９項および２０項記載の構造であり、ａとｂは、それ ぞれ０あるいは１であることを特徴とする請求の範囲第１８項記載のペプチド。
22. （２２）ペプチドが下記の構造式を有することを特徴とする請求の範囲第２１項 記載のペプチド。 【配列があります】
23. （２３）ペプチドが下記の構造式を有することを特徴とする請求の範囲第２１項 記載のペプチド。 【配列があります】
24. （２４）請求の範囲第１８項記載のペプチドと、薬品キャリアとから成る組成物 。
25. （２５）ペプチドが、標的細胞の増殖を阻止するだけの有効量が存在することを 特徴とする請求の範囲第２４項記載の組成物。
26. （２６）次記の基本構造Ｘ１４： Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ４− Ｒ２−Ｒ２を含み、Ｒ１は塩基性親水性アミノ酸、Ｒ２は疎水性アミノ酸、Ｒ３ は中性親水性または疎水性アミノ酸、Ｒ４は塩基性親水性または疎水性アミノ酸 であるところのペプチドを投与することにより、標的細胞、ウイルス、またはウ イルス感染細胞の成長を阻止する方法。
27. （２７）ペプチドが構造Ｙ１４−Ｘ１４より成り、Ｘ１４は請求の範囲第２９項 記載のの基本ペプチド構造で，Ｙ１４は、（ｉ）Ｒ２ （ｉｉ）Ｒ２−Ｒ２ （ｉｉｉ）Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２ （ｉｖ）Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２ （ｖ）Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２ （ｖｉ）Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２（ｖｉｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ３のいずれかであることを特徴とする請求の範囲第２６項記 載の方法。
28. （２８）ペプチドが構造Ｘ１４−Ｚ１４より成り、Ｘ１４は請求の範囲第２９項 記載の基本ペプチド構造で、Ｚ１４は、（ｉ）Ｒ１ （ｉｉ）Ｒ１−Ｒ２ （ｉｉｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２ （ｉｖ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３ （ｖ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４ （ｖｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２（ｖｉｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２、のいずれか１つであることを特徴とする請求の範囲第２ ６項記載の方法。
29. （２９）ペプチドが（Ｙ１４）ａ−Ｘ１４−（Ｚ１４）ｂの構造を有し、Ｙ１４ とＺ１４は請求の範囲第２７項および２８項記載の通りで、ａとｂはそれぞれ０ または１であることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。
30. （３０）ペプチドが下記の構造式を有することを特徴とする請求の範囲第２９項 記載のペプチド。 【配列があります】
31. （３１）ペプチドが下記の構造式を有することを特徴とする請求の範囲第２９項 記載のペプチド。 【配列があります】
32. （３２）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗腫瘍量だけ動物生体に投与さ れることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。
33. （３３）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗ウイルス量だけ動物生体に投 与されることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。
34. （３４）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗微生物量だけ動物生体に投与 されることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。
35. （３５）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗原虫量だけ動物生体に投与さ れることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。
36. （３６）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗生物質量だけ動物生体に投与 されることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。
37. （３７）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗殺精子量だけ動物生体に投与 されることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。
38. （３８）生物活性両親媒性ペプチドが、動物生体内の創傷治療に必要な有効量だ け動物生体に投与されることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。
39. （３９）アミノ酸残基が、Ｄ−アミノ酸残基またはグリシンであることを特徴と する請求の範囲第１項記載のペプチド。
40. （４０）アミノ酸残基が、Ｄ−アミノ酸残基またはグリシンであることを特徴と する請求の範囲第１８項記載のペプチド。
41. （４１）構造式が、【配列があります】より成り、ｎが２から５までの整数であ ることを特徴とする生物活性両親媒性ペプチド。
42. （４２）構造式が、【配列があります】であることを特徴とする請求の範囲第４ １項記載のペプチド。
43. （４３）生物活性両親媒性ペプチドを、標的細胞、ウイルス、あるいはウイルス 感染細胞の増殖を阻止するに必要な有効量だけ生体に投与することにより、前記 標的細胞、ウイルス、あるいはウイルス感染細胞の成長を阻止する方法。
44. （４４）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗腫瘍量だけ動物生体に投与さ れることを特徴とする請求の範囲第４３項記載の方法。
45. （４５）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗ウイルス量だけ動物生体に投 与されることを特徴とする請求の範囲第４３項記載の方法。
46. （４６）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗微生物量だけ動物生体に投与 されることを特徴とする請求の範囲第４３項記載の方法。
47. （４７）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗原虫量だけ動物生体に投与さ れることを特徴とする請求の範囲第４３項記載の方法。
48. （４８）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗生物質量だけ動物生体に投与 されることを特徴とする請求の範囲第４３項記載の方法。
49. （４９）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗殺精子量だけ動物生体に投与 されることを特徴とする請求の範囲第４３項記載の方法。
50. （５０）生物活性両親媒性ペプチドが、動物生体内の創傷治療に必要な有効量だ け動物生体に投与されることを特徴とする請求の範囲第４３項記載の方法。
51. （５１）生物活性両親媒性ペプチドが、配列識別番号第６１番−ＮＨ２ 配列識別番号第６２番−ＮＨ２ 配列識別番号第６３番−ＮＨ２、あるいは配列識別番号第６４番−ＮＨ２ であることを特徴とする生物活性両親媒性ペプチド。
52. （５２）構造式が、 配列識別番号第６１番−ＮＨ２ 配列識別番号第６２番−ＮＨ２ 配列識別番号第６３番−ＮＨ２、あるいは配列識別番号第６４番−ＮＨ２ より成る生物活性両親媒性ペプチドを投与することにより、標的細胞、ウイルス 、あるいはウイルス感染細胞の成長を阻止する方法。