JPH09176193A - 小麦の抗原性ペプチドとその誘導体 - Google Patents
小麦の抗原性ペプチドとその誘導体Info
- Publication number
- JPH09176193A JPH09176193A JP34407095A JP34407095A JPH09176193A JP H09176193 A JPH09176193 A JP H09176193A JP 34407095 A JP34407095 A JP 34407095A JP 34407095 A JP34407095 A JP 34407095A JP H09176193 A JPH09176193 A JP H09176193A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- wheat
- peptide
- amino acid
- antigenic peptide
- seq
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Landscapes
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【課題】 小麦の抗原性ペプチドと、そのエピトープ構
造のアミノ酸配列、並びにハプテンとして利用可能なペ
プチド誘導体が提供される。 【解決手段】 配列番号１記載のアミノ酸配列を有する
小麦抗原性ペプチドと、配列番号２記載のアミノ酸配列
を有する小麦抗原性ペプチドおよびその誘導体、並びに
配列番号３記載のアミノ酸配列を有する小麦抗原性ペプ
チドおよびその誘導体。
造のアミノ酸配列、並びにハプテンとして利用可能なペ
プチド誘導体が提供される。 【解決手段】 配列番号１記載のアミノ酸配列を有する
小麦抗原性ペプチドと、配列番号２記載のアミノ酸配列
を有する小麦抗原性ペプチドおよびその誘導体、並びに
配列番号３記載のアミノ酸配列を有する小麦抗原性ペプ
チドおよびその誘導体。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】この発明は、小麦の抗原性ペ
プチドとその誘導体に関するものである。さらに詳しく
は、この発明は、小麦粉の低アレルゲン化に有用な抗原
性ペプチドと、小麦アレルギー患者のアレルギー予防ま
たは治療に有効な小麦抗原ペプチドおよびその誘導体に
関するものである。
プチドとその誘導体に関するものである。さらに詳しく
は、この発明は、小麦粉の低アレルゲン化に有用な抗原
性ペプチドと、小麦アレルギー患者のアレルギー予防ま
たは治療に有効な小麦抗原ペプチドおよびその誘導体に
関するものである。
【０００２】
【従来の技術とその課題】近年、食物アレルギー患者が
世界的に急増しており、なかでも米、麦等に対するアレ
ルギーはそれらの穀物が人々の主食であることから重大
な問題となってきている。この発明の発明者等は、この
問題を解決するために、１９９０年に低アレルゲン化米
を開発している（J. Food Sci., 55, p781, 1990; J. F
ood Sci., 55, p1105, 1990; 栄養誌, 44, p51, 1991;
Trends Food Sci, 4, 1993 ）。そして、この低アレル
ゲン化米は１９９３年には機能性食品の第１号として厚
生省により特定保健用食品に認定され、現在、広く米ア
レルギー患者に供給されている。
世界的に急増しており、なかでも米、麦等に対するアレ
ルギーはそれらの穀物が人々の主食であることから重大
な問題となってきている。この発明の発明者等は、この
問題を解決するために、１９９０年に低アレルゲン化米
を開発している（J. Food Sci., 55, p781, 1990; J. F
ood Sci., 55, p1105, 1990; 栄養誌, 44, p51, 1991;
Trends Food Sci, 4, 1993 ）。そして、この低アレル
ゲン化米は１９９３年には機能性食品の第１号として厚
生省により特定保健用食品に認定され、現在、広く米ア
レルギー患者に供給されている。
【０００３】一方、小麦粉は、世界中の多くの人々の主
食であるパンや麺類、パスタ等の原料として大量に利用
されているにもかかわらず、現在までのところ、この小
麦粉の食品学的に許容される低アレルゲン化は成功して
いない。また、小麦アレルギー患者のアレルギーを予防
もしくは改善するための有効な方法も開発されていない
のが現状である。
食であるパンや麺類、パスタ等の原料として大量に利用
されているにもかかわらず、現在までのところ、この小
麦粉の食品学的に許容される低アレルゲン化は成功して
いない。また、小麦アレルギー患者のアレルギーを予防
もしくは改善するための有効な方法も開発されていない
のが現状である。
【０００４】この発明は、以上のとおりの事情に鑑みて
なされたものであって、小麦粉の低アレルゲン化、ある
いは小麦アレルギー患者のアレルギーの予防または治療
に有効な小麦抗原ペプチドおよびその誘導体を提供する
ことを目的としている。
なされたものであって、小麦粉の低アレルゲン化、ある
いは小麦アレルギー患者のアレルギーの予防または治療
に有効な小麦抗原ペプチドおよびその誘導体を提供する
ことを目的としている。
【０００５】
【課題を解決するための手段】この発明は、上記の課題
を解決するものとして、配列番号１記載のアミノ酸配列
を有する小麦抗原性ペプチドを提供する。またこの発明
は、配列番号２または３に記載のアミノ酸配列を有する
小麦抗原性ペプチドおよびその誘導体をも提供する。
を解決するものとして、配列番号１記載のアミノ酸配列
を有する小麦抗原性ペプチドを提供する。またこの発明
は、配列番号２または３に記載のアミノ酸配列を有する
小麦抗原性ペプチドおよびその誘導体をも提供する。
【０００６】さらに、その小麦抗原性ペプチドは、Ｎ末
端のグルタミン残基がアセチル化したペプチドであるこ
とを好ましい態様としてもいる。すなわち、この発明の
発明者等は、大多数の小麦アレルギー患者が抗原とする
グルテンのキモトリプシン加水分解物から配列番号１の
アミノ酸配列を有する抗原性ペプチドを単離し、さらに
このペプチドのエピトープ（抗原決定基）が配列番号２
のアミノ酸配列を有するペプチド（以下、「ＱＱＱＰ
Ｐ」と記載することがある）であり、しかもこのエピト
ープ部分の抗原性に必須のアミノ酸残基が、Ｎ末端から
１番目のグルタミン残基と、４番目および５番目のプロ
リン残基であることを見出して、この発明を完成させ
た。さらにまた、この発明の発明者等は、アセチル化Ｑ
ＱＱＰＰが、小麦アレルゲンに対する抗体ＩｇＥとの結
合能を有し、かつ抗原性を持たないハプテン分子として
機能することをも見出してこの発明を完成させた。
端のグルタミン残基がアセチル化したペプチドであるこ
とを好ましい態様としてもいる。すなわち、この発明の
発明者等は、大多数の小麦アレルギー患者が抗原とする
グルテンのキモトリプシン加水分解物から配列番号１の
アミノ酸配列を有する抗原性ペプチドを単離し、さらに
このペプチドのエピトープ（抗原決定基）が配列番号２
のアミノ酸配列を有するペプチド（以下、「ＱＱＱＰ
Ｐ」と記載することがある）であり、しかもこのエピト
ープ部分の抗原性に必須のアミノ酸残基が、Ｎ末端から
１番目のグルタミン残基と、４番目および５番目のプロ
リン残基であることを見出して、この発明を完成させ
た。さらにまた、この発明の発明者等は、アセチル化Ｑ
ＱＱＰＰが、小麦アレルゲンに対する抗体ＩｇＥとの結
合能を有し、かつ抗原性を持たないハプテン分子として
機能することをも見出してこの発明を完成させた。
【０００７】
【発明の実施の形態】以下、この発明の小麦抗原性ペプ
チドおよびの誘導体についてさらに詳しく説明する。 １．小麦抗原性ペプチドの単離 薄力小麦粉（商品名：クレオパトラ。昭和産業社製）か
ら得たグルテンを凍結乾燥し、粉末化し、滅菌したの
ち、キモトリプシンを用いて加水分解した。すなわち、
α−キモトリプシン（０.５ｇ、Sigma Chemical社製、T
ypeII、40-60 units/mgタンパク質）を水（１０ml）に
溶解し、次いで孔径0.45μm のフィルターで濾過した。
この濾過物を滅菌水（２.５リットル）に溶解し、これ
に５０ｇのグルテン粉末を混合した。この混合物のｐＨ
を0.1N NaOH で７に調整し、３７℃で１８時間加水分解
した。得られた反応生成物を６０℃で５分間加熱して酵
素を失活させたのち、遠心分離（1000×g 、２０分間）
し、その上清を集め、これを減圧濃縮ののち、ゲル濾過
した。
チドおよびの誘導体についてさらに詳しく説明する。 １．小麦抗原性ペプチドの単離 薄力小麦粉（商品名：クレオパトラ。昭和産業社製）か
ら得たグルテンを凍結乾燥し、粉末化し、滅菌したの
ち、キモトリプシンを用いて加水分解した。すなわち、
α−キモトリプシン（０.５ｇ、Sigma Chemical社製、T
ypeII、40-60 units/mgタンパク質）を水（１０ml）に
溶解し、次いで孔径0.45μm のフィルターで濾過した。
この濾過物を滅菌水（２.５リットル）に溶解し、これ
に５０ｇのグルテン粉末を混合した。この混合物のｐＨ
を0.1N NaOH で７に調整し、３７℃で１８時間加水分解
した。得られた反応生成物を６０℃で５分間加熱して酵
素を失活させたのち、遠心分離（1000×g 、２０分間）
し、その上清を集め、これを減圧濃縮ののち、ゲル濾過
した。
【０００８】ゲル濾過は、Sephadex G-50 カラム(4.9×
45cm, V0=255ml) を用い、キモトリプシン加水分解物を
10% エタノールで溶出した。図１は、この加水分解物の
ゲル濾過パターンである。この溶出物を50mlずつ集めて
１フラクションとし、各フラクションを凍結乾燥したの
ち、各々の乾燥粉末（50mg）を、４Ｍ尿素を含む 0.1M
Tris-HCl(pH 8.6)に溶解し、これらの溶液について、小
麦アレルギー患者血清（横浜市立大学医学部付属浦船病
院より入手）中の特異的IgE抗体との結合性を指標とす
るIgE-ELISA法によりその抗原性を測定した。その結
果、図１に星印を付したフラクションに抗原性が存在す
ることが明らかとなった。
45cm, V0=255ml) を用い、キモトリプシン加水分解物を
10% エタノールで溶出した。図１は、この加水分解物の
ゲル濾過パターンである。この溶出物を50mlずつ集めて
１フラクションとし、各フラクションを凍結乾燥したの
ち、各々の乾燥粉末（50mg）を、４Ｍ尿素を含む 0.1M
Tris-HCl(pH 8.6)に溶解し、これらの溶液について、小
麦アレルギー患者血清（横浜市立大学医学部付属浦船病
院より入手）中の特異的IgE抗体との結合性を指標とす
るIgE-ELISA法によりその抗原性を測定した。その結
果、図１に星印を付したフラクションに抗原性が存在す
ることが明らかとなった。
【０００９】この抗原性を有するフランクションをＯＤ
Ｓカラム中、２２℃で高速液体クロマトグラフ（ＨＰＬ
Ｃ）にかけ、0.1% トリフルオロ酢酸−メタノールの直
線勾配（メタノール濃度０〜７５％）で溶出し、210nm
のＵＶで検出した。ＥＬＩＳＡの結果から、図２Ａに示
した第２ピークが最も抗原性が高かったことから、この
第２ピークをさらに分画し、メタノール４５〜６０％の
濃度勾配で再度ＨＰＬＣを行った。その結果、図２Ｂに
星印を付したピークが最も抗原性が高いことが確認さ
れ、これを３回のＨＰＬＣによって精製し、抗原性ペプ
チドを単離した。
Ｓカラム中、２２℃で高速液体クロマトグラフ（ＨＰＬ
Ｃ）にかけ、0.1% トリフルオロ酢酸−メタノールの直
線勾配（メタノール濃度０〜７５％）で溶出し、210nm
のＵＶで検出した。ＥＬＩＳＡの結果から、図２Ａに示
した第２ピークが最も抗原性が高かったことから、この
第２ピークをさらに分画し、メタノール４５〜６０％の
濃度勾配で再度ＨＰＬＣを行った。その結果、図２Ｂに
星印を付したピークが最も抗原性が高いことが確認さ
れ、これを３回のＨＰＬＣによって精製し、抗原性ペプ
チドを単離した。
【００１０】このようにして得た抗原性ペプチドのアミ
ノ酸配列を、アミノ酸シークエンサー（Applied Biosys
tems社製、４７７Ａ）を用いて決定した。その結果、こ
のペプチドは、配列番号１のアミノ酸配列を有すること
が確認された。このペプチドは、プロリン残基とグルタ
ミン残基を多く含み、配列番号４に示した特徴的な繰り
返し配列（以下、「ＳＱＱＱ（Ｑ）ＰＰＦ」と記載する
ことがある）を有していた。相同性検索の結果、このペ
プチドのアミノ酸配列は低分子量グルテニン前駆体と７
０〜９０％の相同性を有しており、単離した抗原性ペプ
チドが低分子量グルテニン由来であることが判明した。
ノ酸配列を、アミノ酸シークエンサー（Applied Biosys
tems社製、４７７Ａ）を用いて決定した。その結果、こ
のペプチドは、配列番号１のアミノ酸配列を有すること
が確認された。このペプチドは、プロリン残基とグルタ
ミン残基を多く含み、配列番号４に示した特徴的な繰り
返し配列（以下、「ＳＱＱＱ（Ｑ）ＰＰＦ」と記載する
ことがある）を有していた。相同性検索の結果、このペ
プチドのアミノ酸配列は低分子量グルテニン前駆体と７
０〜９０％の相同性を有しており、単離した抗原性ペプ
チドが低分子量グルテニン由来であることが判明した。
【００１１】このような抗原性ペプチドは、そのＤＮＡ
解析によって小麦ゲノム中のアレルゲン遺伝子の同定に
用いることができ、遺伝子操作手法による小麦低アレル
ゲン化に大きく寄与するものである。 ２．抗原性ペプチドのエピトープの決定 上記１で得た抗原性ペプチドのエピトープ構造を決定す
るため、先ず、配列番号４のアミノ酸配列を有するペプ
チドＳＱＱＱ（Ｑ）ＰＰＦが、小麦アレルギー患者の血
清中から得た特異的ＩｇＥ抗体と結合するか否かを調べ
た。すなわち、公知の固相ペプチド合成法（Proc. Nat
l. Acad. Sci. U.S.A., 81, p3998-4002,1984）によ
り、ペプチドＳＱＱＱ（Ｑ）ＰＰＦ、（ＳＱＱＱ（Ｑ）
ＰＰＦ）×２、（ＳＱＱＱ（Ｑ）ＰＰＦ）×４を合成
し、各々のペプチドのＩｇＥ抗体との結合性をＥＬＩＳ
Ａ法によって測定した。結果は表１に示したとおりであ
り、繰り返しの有無に係わらず、抗体結合能はほぼ同一
であった。また、グルタミンが一つ少ないＳＱＱＱＰＰ
Ｆの結合能にも違いはなかった。
解析によって小麦ゲノム中のアレルゲン遺伝子の同定に
用いることができ、遺伝子操作手法による小麦低アレル
ゲン化に大きく寄与するものである。 ２．抗原性ペプチドのエピトープの決定 上記１で得た抗原性ペプチドのエピトープ構造を決定す
るため、先ず、配列番号４のアミノ酸配列を有するペプ
チドＳＱＱＱ（Ｑ）ＰＰＦが、小麦アレルギー患者の血
清中から得た特異的ＩｇＥ抗体と結合するか否かを調べ
た。すなわち、公知の固相ペプチド合成法（Proc. Nat
l. Acad. Sci. U.S.A., 81, p3998-4002,1984）によ
り、ペプチドＳＱＱＱ（Ｑ）ＰＰＦ、（ＳＱＱＱ（Ｑ）
ＰＰＦ）×２、（ＳＱＱＱ（Ｑ）ＰＰＦ）×４を合成
し、各々のペプチドのＩｇＥ抗体との結合性をＥＬＩＳ
Ａ法によって測定した。結果は表１に示したとおりであ
り、繰り返しの有無に係わらず、抗体結合能はほぼ同一
であった。また、グルタミンが一つ少ないＳＱＱＱＰＰ
Ｆの結合能にも違いはなかった。
【００１２】次に、このペプチドＳＱＱＱ（Ｑ）ＰＰＦ
のどのアミノ酸残基が抗原性発現に必須であるかを調べ
るため、各アミノ酸残基をグリシン（Ｇ）に置換して、
ＥＬＩＳＡによる抗体結合能を測定した。その結果、表
１に示したとおり、ＳＱＱＱ（Ｑ）ＰＰＦ配列のＮ末端
から２番目のグルタミン残基（Ｑ）と、２つのプロリン
残基（Ｐ）を置換した場合に抗体結合能が著しく低下し
た。また、より短いペプチドＱＱＱＰＰ（配列番号２）
も高い抗体結合能を有することが確認されるとともに、
このＱＱＱＰＰ配列のＮ末端から２番目および３番目の
グルタミン残基は他の任意のアミノ酸残基と置換可能で
あることから、小麦抗原性ペプチドのエピトープは、Ｑ
ＱＱＰＰ配列部分であり、しかもその抗原性発現に必須
のアミノ酸残基は、Ｎ末端から１番目のグルタミン残基
と４番目および５番目のプロリン残基であることが確認
された。また、Ｎ末端アミノ基がアセチル化されている
方が、アミノ基が遊離のものより抗体結合能は高いこと
も確認された。
のどのアミノ酸残基が抗原性発現に必須であるかを調べ
るため、各アミノ酸残基をグリシン（Ｇ）に置換して、
ＥＬＩＳＡによる抗体結合能を測定した。その結果、表
１に示したとおり、ＳＱＱＱ（Ｑ）ＰＰＦ配列のＮ末端
から２番目のグルタミン残基（Ｑ）と、２つのプロリン
残基（Ｐ）を置換した場合に抗体結合能が著しく低下し
た。また、より短いペプチドＱＱＱＰＰ（配列番号２）
も高い抗体結合能を有することが確認されるとともに、
このＱＱＱＰＰ配列のＮ末端から２番目および３番目の
グルタミン残基は他の任意のアミノ酸残基と置換可能で
あることから、小麦抗原性ペプチドのエピトープは、Ｑ
ＱＱＰＰ配列部分であり、しかもその抗原性発現に必須
のアミノ酸残基は、Ｎ末端から１番目のグルタミン残基
と４番目および５番目のプロリン残基であることが確認
された。また、Ｎ末端アミノ基がアセチル化されている
方が、アミノ基が遊離のものより抗体結合能は高いこと
も確認された。
【００１３】
【表１】
【００１４】３．ペプチド誘導体の抗原性の確認 合成ペプチドＱＱＱＰＰのＮ末端アミノ酸残基（グルタ
ミン残基）をアセチル化してペプチド誘導体（Ａｃ−Ｑ
ＱＱＰＰ）を作成し、これを用いてinhibitionELISA
(J. Immunol., 151, p5354-5363, 1993)を行った。抗原
として４Ｍ尿素で抽出したグルテンを用い、抗体として
Ａｃ−ＱＱＱＰＰ処置した小麦アレルギー患者血清を用
いた。
ミン残基）をアセチル化してペプチド誘導体（Ａｃ−Ｑ
ＱＱＰＰ）を作成し、これを用いてinhibitionELISA
(J. Immunol., 151, p5354-5363, 1993)を行った。抗原
として４Ｍ尿素で抽出したグルテンを用い、抗体として
Ａｃ−ＱＱＱＰＰ処置した小麦アレルギー患者血清を用
いた。
【００１５】結果は、図３に示したとおりであり、Ａｃ
−ＱＱＱＰＰは患者血清中の小麦特異的ＩｇＥとよく結
合した。次に、このＡｃ−ＱＱＱＰＰの抗体結合能と、
ヒスタミン等の炎症メディエーター放出能との関連性を
調べるため、Mita等の方法(Prostagrandins, 31, p869-
886, 1986)に従って、Ａｃ−ＱＱＱＰＰ存在下での好塩
基球からのヒスタミン放出量を測定した。
−ＱＱＱＰＰは患者血清中の小麦特異的ＩｇＥとよく結
合した。次に、このＡｃ−ＱＱＱＰＰの抗体結合能と、
ヒスタミン等の炎症メディエーター放出能との関連性を
調べるため、Mita等の方法(Prostagrandins, 31, p869-
886, 1986)に従って、Ａｃ−ＱＱＱＰＰ存在下での好塩
基球からのヒスタミン放出量を測定した。
【００１６】結果は図４に示したとおりであり、対照と
して用いた小麦粉のパンクレアチン加水分解物が濃度依
存的にヒスタミン放出量を増加させるのに対し、Ａｃ−
ＱＱＱＰＰは全くヒスタミンを放出させなかった。以上
の結果から、小麦の抗原性ペプチドのエピトープである
ＱＱＱＰＰのアセチル化誘導体は、小麦アレルギー患者
の抗体に対して特異的な結合能を有するにも係わらず、
この誘導体自体は炎症等の抗原反応を生じさせないハプ
テン分子として機能することが確認された。従って、こ
のようなペプチド誘導体により、小麦アレルギーの予防
や治療等に新たな可能性が提供される。
して用いた小麦粉のパンクレアチン加水分解物が濃度依
存的にヒスタミン放出量を増加させるのに対し、Ａｃ−
ＱＱＱＰＰは全くヒスタミンを放出させなかった。以上
の結果から、小麦の抗原性ペプチドのエピトープである
ＱＱＱＰＰのアセチル化誘導体は、小麦アレルギー患者
の抗体に対して特異的な結合能を有するにも係わらず、
この誘導体自体は炎症等の抗原反応を生じさせないハプ
テン分子として機能することが確認された。従って、こ
のようなペプチド誘導体により、小麦アレルギーの予防
や治療等に新たな可能性が提供される。
【００１７】
【発明の効果】以上詳しく説明したとおり、この発明の
方法によって、小麦の抗原性ペプチドと、そのエピトー
プ構造のアミノ酸配列、並びにハプテンとして利用可能
なペプチド誘導体が提供される。これによって、小麦ア
レルギーの予防や治療等に新たな可能性が提供される。
方法によって、小麦の抗原性ペプチドと、そのエピトー
プ構造のアミノ酸配列、並びにハプテンとして利用可能
なペプチド誘導体が提供される。これによって、小麦ア
レルギーの予防や治療等に新たな可能性が提供される。
【００１８】
配列番号：１ 配列の長さ：３０ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列 Ser Gln Gln Gln Gln Pro Pro Phe Ser Gln Gln Gln Pro Pro Phe 1 5 10 15 Ser Gln Gln Gln Gln Pro Pro Phe Ser Gln Gln Gln Pro Pro Phe 20 25 30 配列番号：２ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列番号：３ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド （Xaa は任意のアミノ酸残基を示す） 配列番号：４ 配列の長さ：８ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド
【図１】グルテンのキモトリプシン加水分解物のゲル濾
過パターンを示す。
過パターンを示す。
【図２】グルテンのキモトリプシン加水分解物のクロマ
トグラム（Ａ）と、その抗原性ピークのクロマトグラム
（Ｂ）である。
トグラム（Ａ）と、その抗原性ピークのクロマトグラム
（Ｂ）である。
【図３】ペプチド誘導体の濃度依存 inhibition ELISA
値である。
値である。
【図４】ペプチド誘導体によるヒスタミン放出量の変化
である。
である。
Claims (4)
- 【請求項１】 配列番号１記載のアミノ酸配列を有する
小麦抗原性ペプチド。 - 【請求項２】 配列番号２記載のアミノ酸配列を有する
小麦抗原性ペプチドおよびその誘導体。 - 【請求項３】 配列番号３記載のアミノ酸配列を有する
小麦抗原性ペプチドおよびその誘導体。 - 【請求項４】 Ｎ末端のグルタミン残基がアセチル化し
ている請求項２または３の小麦抗原性ペプチド誘導体。
Priority Applications (8)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP34407095A JPH09176193A (ja) | 1995-12-28 | 1995-12-28 | 小麦の抗原性ペプチドとその誘導体 |
| CA002193915A CA2193915C (en) | 1995-12-28 | 1996-12-24 | Method for producing a hypoallergenic wheat flour |
| DE69632241T DE69632241T2 (de) | 1995-12-28 | 1996-12-27 | Verfahren zur Herstellung eines hypoallergenen Weizenmehls |
| DK96309527T DK0784931T3 (da) | 1995-12-28 | 1996-12-27 | Fremgangsmåde til fremstilling af et hypoallergent hvedemel |
| NO19965596A NO317729B1 (no) | 1995-12-28 | 1996-12-27 | Fremgangsmate for fremstilling av et hypoallergent hvetemel |
| US08/774,354 US6063427A (en) | 1995-12-28 | 1996-12-27 | Method for producing a hypoallergenic wheat flour |
| EP96309527A EP0784931B1 (en) | 1995-12-28 | 1996-12-27 | Method for producing a hypoallergenic wheat flour |
| AU76530/96A AU7653096A (en) | 1995-12-28 | 1997-07-03 | Method for producing a hypoallergenic wheat flour |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP34407095A JPH09176193A (ja) | 1995-12-28 | 1995-12-28 | 小麦の抗原性ペプチドとその誘導体 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH09176193A true JPH09176193A (ja) | 1997-07-08 |
Family
ID=18366430
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP34407095A Pending JPH09176193A (ja) | 1995-12-28 | 1995-12-28 | 小麦の抗原性ペプチドとその誘導体 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH09176193A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2005198582A (ja) * | 2004-01-16 | 2005-07-28 | Soyu | 小麦粉の低アレルゲン化方法及びそれによって得られる低アレルゲン化小麦粉並びに小麦粉加工食品 |
-
1995
- 1995-12-28 JP JP34407095A patent/JPH09176193A/ja active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2005198582A (ja) * | 2004-01-16 | 2005-07-28 | Soyu | 小麦粉の低アレルゲン化方法及びそれによって得られる低アレルゲン化小麦粉並びに小麦粉加工食品 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Sandiford et al. | Identification of the major water/salt insoluble wheat proteins involved in cereal hypersensitivity | |
| Matsuda et al. | Purification and properties of an allergenic protein in rice grain | |
| Watanabe et al. | Primary structure of an allergenic peptide occurring in the chymotryptic hydrolysate of gluten | |
| Helm et al. | A soybean G2 glycinin allergen: 1. Identification and characterization | |
| Ein et al. | Amino acid sequence of an amyloid fibril protein of unknown origin | |
| JP2004043502A (ja) | 新規蛋白質及びこれを使用した薬剤の製法 | |
| MX9706049A (es) | Adresinas vasculares mucosas y sus usos. | |
| Kusaba-Nakayama et al. | CM3, one of the wheat α-amylase inhibitor subunits, and binding of IgE in sera from Japanese with atopic dermatitis related to wheat | |
| AU659609B2 (en) | Birch pollen allergen P14 for diagnosis and therapy of allergic diseases | |
| Gonzalez de la Peña et al. | Isolation and characterization of a major allergen from oriental mustard seeds, Bra j I | |
| Hiller et al. | Mapping of an allergenically important determinant of grass group I allergens | |
| CN102282163A (zh) | 肿瘤坏死因子-α抑制肽及其应用 | |
| KR100465382B1 (ko) | 말라세지아에서 유래된 항원성 단백질 | |
| JPH10509589A (ja) | プロテアーゼ阻害剤および他の生物活性物質の新しい系 | |
| JPH09176193A (ja) | 小麦の抗原性ペプチドとその誘導体 | |
| JP3135812B2 (ja) | アンジオテンシン変換酵素阻害ペプチドおよびその製造方法 | |
| US6063427A (en) | Method for producing a hypoallergenic wheat flour | |
| EP0204328B1 (en) | Novel THF compositions | |
| JPH0873499A (ja) | 新規ペプチドおよび免疫賦活剤 | |
| KR100395446B1 (ko) | 펩티드 및 그 용도 | |
| JPH0616568A (ja) | アンジオテンシン変換酵素阻害剤 | |
| RU2163242C2 (ru) | Циклогексапептиды, их смеси, способ их получения | |
| JPH10259198A (ja) | 連結したｔ細胞エピトープとその用途 | |
| JPH10506877A (ja) | ライグラス花粉アレルゲンのｔ細胞エピトープ | |
| JP3445593B2 (ja) | ペプチドとその用途 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20040629 |
|
| A02 | Decision of refusal |
Effective date: 20041026 Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 |