JPH104958A - 酵素組成物 - Google Patents
酵素組成物Info
- Publication number
- JPH104958A JPH104958A JP9065896A JP6589697A JPH104958A JP H104958 A JPH104958 A JP H104958A JP 9065896 A JP9065896 A JP 9065896A JP 6589697 A JP6589697 A JP 6589697A JP H104958 A JPH104958 A JP H104958A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- dough
- enzyme
- protease
- oxidizing agent
- flour
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 239000000203 mixture Substances 0.000 title claims abstract description 15
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims abstract description 52
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims abstract description 34
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 29
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 29
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims abstract description 23
- 239000007800 oxidant agent Substances 0.000 claims abstract description 19
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 claims abstract description 9
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 claims abstract description 9
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims abstract description 3
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 27
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 claims description 25
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 claims description 25
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 claims description 25
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 claims description 25
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 claims description 20
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 claims description 16
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 claims description 16
- 229940055729 papain Drugs 0.000 claims description 16
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 claims description 16
- 108010001535 sulfhydryl oxidase Proteins 0.000 claims description 8
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 5
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 claims description 4
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 claims description 4
- 241000219173 Carica Species 0.000 claims description 3
- 235000009467 Carica papaya Nutrition 0.000 claims description 3
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 claims description 2
- 108010004032 Bromelains Proteins 0.000 claims description 2
- 235000019835 bromelain Nutrition 0.000 claims description 2
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 claims 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 16
- 235000015895 biscuits Nutrition 0.000 abstract description 10
- WBZKQQHYRPRKNJ-UHFFFAOYSA-L disulfite Chemical compound [O-]S(=O)S([O-])(=O)=O WBZKQQHYRPRKNJ-UHFFFAOYSA-L 0.000 abstract description 4
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 11
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 11
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 11
- RWSXRVCMGQZWBV-WDSKDSINSA-N glutathione Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(=O)N[C@@H](CS)C(=O)NCC(O)=O RWSXRVCMGQZWBV-WDSKDSINSA-N 0.000 description 10
- 108010068370 Glutens Proteins 0.000 description 9
- 235000021312 gluten Nutrition 0.000 description 8
- LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-L sulfite Chemical class [O-]S([O-])=O LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 6
- LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-N Sulfurous acid Chemical compound OS(O)=O LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 239000008186 active pharmaceutical agent Substances 0.000 description 5
- 229960003180 glutathione Drugs 0.000 description 5
- 108010024636 Glutathione Proteins 0.000 description 4
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 description 4
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 4
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 3
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 3
- 239000004744 fabric Substances 0.000 description 3
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 3
- 108010001336 Horseradish Peroxidase Proteins 0.000 description 2
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000008429 bread Nutrition 0.000 description 2
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 2
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 2
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 2
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 2
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 2
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 2
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- JRBJSXQPQWSCCF-UHFFFAOYSA-N 3,3'-Dimethoxybenzidine Chemical compound C1=C(N)C(OC)=CC(C=2C=C(OC)C(N)=CC=2)=C1 JRBJSXQPQWSCCF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UXTIAFYTYOEQHV-UHFFFAOYSA-N 4-(4-amino-3-methoxyphenyl)-2-methoxyaniline;hydron;dichloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].C1=C([NH3+])C(OC)=CC(C=2C=C(OC)C([NH3+])=CC=2)=C1 UXTIAFYTYOEQHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- 101710131016 Glycolate oxidase 3 Proteins 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N L-Cysteine Chemical compound SC[C@H](N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M Sodium acetate Chemical compound [Na+].CC([O-])=O VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- UIIMBOGNXHQVGW-DEQYMQKBSA-M Sodium bicarbonate-14C Chemical compound [Na+].O[14C]([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-DEQYMQKBSA-M 0.000 description 1
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 1
- 241000203770 Thermoactinomyces vulgaris Species 0.000 description 1
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 239000003638 chemical reducing agent Substances 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 238000010411 cooking Methods 0.000 description 1
- 235000014510 cooky Nutrition 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 1
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 230000001788 irregular Effects 0.000 description 1
- 230000000670 limiting effect Effects 0.000 description 1
- 230000036961 partial effect Effects 0.000 description 1
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 1
- XNGIFLGASWRNHJ-UHFFFAOYSA-L phthalate(2-) Chemical compound [O-]C(=O)C1=CC=CC=C1C([O-])=O XNGIFLGASWRNHJ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- BSPJQLDWNQBHGY-UHFFFAOYSA-N pod-ii Chemical compound O1C2(OCC(C)CC2)C(C)C(C2(CCC3C4(C)CC5)C)C1CC2(O)C3CC=C4CC5OC(C(C1O)O)OC(CO)C1OC(C1OC2C(C(O)C(O)C(CO)O2)O)OC(CO)C(O)C1OC1OCC(O)C(O)C1O BSPJQLDWNQBHGY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 230000002035 prolonged effect Effects 0.000 description 1
- 230000000284 resting effect Effects 0.000 description 1
- 235000017281 sodium acetate Nutrition 0.000 description 1
- 239000001632 sodium acetate Substances 0.000 description 1
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 1
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 1
- 230000036962 time dependent Effects 0.000 description 1
- YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N trichloroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(Cl)(Cl)Cl YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A21—BAKING; EDIBLE DOUGHS
- A21D—TREATMENT OF FLOUR OR DOUGH FOR BAKING, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS
- A21D8/00—Methods for preparing or baking dough
- A21D8/02—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking
- A21D8/04—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes
- A21D8/042—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes with enzymes
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S426/00—Food or edible material: processes, compositions, and products
- Y10S426/808—Starch base snack product
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Bakery Products And Manufacturing Methods Therefor (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Confectionery (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【課題】 ベーキング用のダウに用いることができる酵
素組成物を提供すること。 【解決手段】 (a) 酸化剤による酸化で少なくとも部分
的に不活性化されるプロテアーゼ；及び(b) 酸化剤を生
成する酵素を含有する酵素組成物。
素組成物を提供すること。 【解決手段】 (a) 酸化剤による酸化で少なくとも部分
的に不活性化されるプロテアーゼ；及び(b) 酸化剤を生
成する酵素を含有する酵素組成物。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、酸化剤を生成する
酵素及び該酸化剤によって不活性化されるプロテアーゼ
を含有する組成物に関する。該組成物は、ベーキング用
の生地として用いられる。
酵素及び該酸化剤によって不活性化されるプロテアーゼ
を含有する組成物に関する。該組成物は、ベーキング用
の生地として用いられる。
【０００２】
【従来の技術及び発明が解決しようとする課題】一般
に、ベーキング産業(baking industry) において、生地
を軟らかくするためにメタ重亜硫酸塩が用いられてい
る。特に、亜硫酸塩は、ビスケット産業において、生地
断片が小さくなること、及びベーキング製品が不揃いの
サイズになることを減少させるのに用いられる。生地
は、当然、酵母、糖、酵素及び炭酸水素ナトリウム等を
含むかもしれないが、生地は最小限の小麦粉及び水を含
む。亜硫酸塩は、分子間共有Ｓ−Ｓ結合(inter covalen
t S-S bridge) を形成することを妨げる方法でグルテン
蛋白と反応すると考えられる(C.E.Stauffer(1994), The
Science of Cookie and Cracker Production ed. by H
amed Faridi, Chapman & Hall New York London, Chapt
er 6. p.237-238)。生地中での亜硫酸塩の効果はほとん
ど即時で、伸びのなく弾力性のない生地となる。また、
亜硫酸塩は、グルテン構造の破壊を増強する小麦プロテ
アーゼを活性化する(H.S.Olcott, L.A.Sapirstein, M.
J.Blish, Cereal Chem.(1943) 20(1), 87-97)。システ
イン及びグルタチオンも、同様の効果を示す(C.O.Swans
on, A.C.Andrews, Cereal Chem. (1945)22(3), 134-14
9)。
に、ベーキング産業(baking industry) において、生地
を軟らかくするためにメタ重亜硫酸塩が用いられてい
る。特に、亜硫酸塩は、ビスケット産業において、生地
断片が小さくなること、及びベーキング製品が不揃いの
サイズになることを減少させるのに用いられる。生地
は、当然、酵母、糖、酵素及び炭酸水素ナトリウム等を
含むかもしれないが、生地は最小限の小麦粉及び水を含
む。亜硫酸塩は、分子間共有Ｓ−Ｓ結合(inter covalen
t S-S bridge) を形成することを妨げる方法でグルテン
蛋白と反応すると考えられる(C.E.Stauffer(1994), The
Science of Cookie and Cracker Production ed. by H
amed Faridi, Chapman & Hall New York London, Chapt
er 6. p.237-238)。生地中での亜硫酸塩の効果はほとん
ど即時で、伸びのなく弾力性のない生地となる。また、
亜硫酸塩は、グルテン構造の破壊を増強する小麦プロテ
アーゼを活性化する(H.S.Olcott, L.A.Sapirstein, M.
J.Blish, Cereal Chem.(1943) 20(1), 87-97)。システ
イン及びグルタチオンも、同様の効果を示す(C.O.Swans
on, A.C.Andrews, Cereal Chem. (1945)22(3), 134-14
9)。
【０００３】パパインは、小麦グルテンの改良に適用さ
れた最初の酵素の一つである(C.O.Swanson, A.C.Andrew
s, Cereal Chem. (1945) 22(3), 134-149; R.H.Harris,
J.Jr Johnson, Cereal Chem. (1940) 17(3),203-222)
。微生物プロテアーゼの利用も、多くの特許で開示さ
れている：米国特許第3,157,513 号、米国特許第1,377,
798 号、米国特許第4,100151号、英国特許第2007960 号
及びドイツ特許出願DE 3002679 A1 。微生物プロテアー
ゼは、EP 0384303に記載されたように、ブタ膵臓酵素と
組み合わせることができる。M.Friedrich, J.Noack, R.
Noack, Die Nahrung(1982) 26(9) 811-822; J.I.Tschim
irov, K.D.Schweinke, D.Augustat, V.Tolstoguzov, Di
e Nahrung (1983) 27(7) 659-668に記載されたように、
小麦グルテンの部分酵素的加水分解が、サーモアクチノ
ミセス・ブルガリス(Thermoactinomyces vulgaris)由来
のプロテアーゼを用いて記載されている。プロテアーゼ
はグルテンのペプチド結合を加水分解するので、亜硫酸
塩と比較して、異なった様式で機能する。これも、生地
の収縮の度合いを低くし、ビスケットをより正規のサイ
ズの揃ったものとする。それにもかかわらず、このよう
なプロテアーゼの作用は時間依存性である。これは、生
地中でのプロテアーゼの利用における主要な限定要因で
ある。なぜなら、ビスケット製造業者は生地の静置時間
(resting time)についてのいくつかの自由度を必要とす
るからである。これは、亜硫酸塩等の還元剤の迅速な効
果によって可能であるが、プロテアーゼの連続的な作用
で管理するのは容易でない。
れた最初の酵素の一つである(C.O.Swanson, A.C.Andrew
s, Cereal Chem. (1945) 22(3), 134-149; R.H.Harris,
J.Jr Johnson, Cereal Chem. (1940) 17(3),203-222)
。微生物プロテアーゼの利用も、多くの特許で開示さ
れている：米国特許第3,157,513 号、米国特許第1,377,
798 号、米国特許第4,100151号、英国特許第2007960 号
及びドイツ特許出願DE 3002679 A1 。微生物プロテアー
ゼは、EP 0384303に記載されたように、ブタ膵臓酵素と
組み合わせることができる。M.Friedrich, J.Noack, R.
Noack, Die Nahrung(1982) 26(9) 811-822; J.I.Tschim
irov, K.D.Schweinke, D.Augustat, V.Tolstoguzov, Di
e Nahrung (1983) 27(7) 659-668に記載されたように、
小麦グルテンの部分酵素的加水分解が、サーモアクチノ
ミセス・ブルガリス(Thermoactinomyces vulgaris)由来
のプロテアーゼを用いて記載されている。プロテアーゼ
はグルテンのペプチド結合を加水分解するので、亜硫酸
塩と比較して、異なった様式で機能する。これも、生地
の収縮の度合いを低くし、ビスケットをより正規のサイ
ズの揃ったものとする。それにもかかわらず、このよう
なプロテアーゼの作用は時間依存性である。これは、生
地中でのプロテアーゼの利用における主要な限定要因で
ある。なぜなら、ビスケット製造業者は生地の静置時間
(resting time)についてのいくつかの自由度を必要とす
るからである。これは、亜硫酸塩等の還元剤の迅速な効
果によって可能であるが、プロテアーゼの連続的な作用
で管理するのは容易でない。
【０００４】
【課題を解決するための手段】驚くべきことに、酵素の
新規な組み合わせによって、ビスケットの製造業者に生
地中の亜硫酸塩と類似の効果を容易に奏することができ
ることを見出した。本発明によれば、酸化によって不活
性化されるプロテアーゼ、及びこのような酸化を起こす
ことができる酵素の組み合わせが開示される。該酵素の
組み合わせは、生地、例えば、ビスケットの製造等のベ
ーキング用生地中のメタ重亜硫酸塩を置換することがで
きる。
新規な組み合わせによって、ビスケットの製造業者に生
地中の亜硫酸塩と類似の効果を容易に奏することができ
ることを見出した。本発明によれば、酸化によって不活
性化されるプロテアーゼ、及びこのような酸化を起こす
ことができる酵素の組み合わせが開示される。該酵素の
組み合わせは、生地、例えば、ビスケットの製造等のベ
ーキング用生地中のメタ重亜硫酸塩を置換することがで
きる。
【０００５】
【発明の実施の形態】酸化に感受性のプロテアーゼは、
好ましくは、チオプロテアーゼ、例えば、パパイン又は
ブロメライン等である。酸化酵素は、好ましくは、一定
時間後にプロテアーゼを不活性化するH2O2（過酸化水
素）等の酸化剤を生成する。好ましくは、酵素はグルコ
ース酸化酵素、スルフヒドリル酸化酵素又はアミノ酸酸
化酵素である。良好な結果は、ギスト ブロカデスから
商標プロテアーゼ V100 で市販されている、パパイア(C
arica papaya) 由来のパパインと、好ましくは、（例え
ば、真菌由来の）ギスト ブロカデスから商標マキサザ
イム(Maxazyme) GO 1500で市販されているアスペルギル
ス・ニガー(Aspergillus niger) 由来のグルコース酸化
酵素との組み合わせで得られる。生地の調製の開始時だ
けに活性なプロテアーゼを用いることによって、生地が
小さくなることを減少し、ビスケット等のベークされた
製品の規則正しいサイズが得られるだろう。次いで、酸
化剤濃度が特定の（不活性）レベルにまで到達した時に
（各々の）プロテアーゼの作用は実質的に減少される。
従って、十分な酸化剤の生成に必要な酵素の要求量は、
プロテアーゼの酸化安定性の機能、存在するプロテアー
ゼの量、酸化剤の効果、及びプロテアーゼ活性が所望の
レベルにまで減少するまでに要する時間による。プロテ
アーゼ（ＮＦ）の活性は、ｐＨ6.０、４０℃で６０分間
におけるカゼインの加水分解により測定する。１ＮＦ単
位は、残留蛋白をトリクロロ酢酸で沈殿させた後の１時
間当たりの１μｇチロシン当量を遊離するのに必要な酵
素量である。
好ましくは、チオプロテアーゼ、例えば、パパイン又は
ブロメライン等である。酸化酵素は、好ましくは、一定
時間後にプロテアーゼを不活性化するH2O2（過酸化水
素）等の酸化剤を生成する。好ましくは、酵素はグルコ
ース酸化酵素、スルフヒドリル酸化酵素又はアミノ酸酸
化酵素である。良好な結果は、ギスト ブロカデスから
商標プロテアーゼ V100 で市販されている、パパイア(C
arica papaya) 由来のパパインと、好ましくは、（例え
ば、真菌由来の）ギスト ブロカデスから商標マキサザ
イム(Maxazyme) GO 1500で市販されているアスペルギル
ス・ニガー(Aspergillus niger) 由来のグルコース酸化
酵素との組み合わせで得られる。生地の調製の開始時だ
けに活性なプロテアーゼを用いることによって、生地が
小さくなることを減少し、ビスケット等のベークされた
製品の規則正しいサイズが得られるだろう。次いで、酸
化剤濃度が特定の（不活性）レベルにまで到達した時に
（各々の）プロテアーゼの作用は実質的に減少される。
従って、十分な酸化剤の生成に必要な酵素の要求量は、
プロテアーゼの酸化安定性の機能、存在するプロテアー
ゼの量、酸化剤の効果、及びプロテアーゼ活性が所望の
レベルにまで減少するまでに要する時間による。プロテ
アーゼ（ＮＦ）の活性は、ｐＨ6.０、４０℃で６０分間
におけるカゼインの加水分解により測定する。１ＮＦ単
位は、残留蛋白をトリクロロ酢酸で沈殿させた後の１時
間当たりの１μｇチロシン当量を遊離するのに必要な酵
素量である。
【０００６】酸化酵素の活性は、一般にバッファー（ｐ
Ｈ5.４付近）中、３７℃付近の温度で１０分間の基質の
酸化によって測定することができる。生成した過酸化水
素は、ワサビパーオキシダーゼ及びＯ−ジアニシジンジ
ヒドロクロライドの存在下で測定する。一般には、生地
に１０5 〜１０9 ＮＦ／ｋｇ−小麦粉、好ましくは１０
6 〜１０8 ＮＦ／ｋｇ−小麦粉のプロテアーゼが添加さ
れる（又は存在する）。小麦粉１ｋｇ当たり、５０〜５
００００ＳＵ、好ましくは１００〜２００ＳＵの、例え
ばグルコース酸化酵素等の酸化剤を生成する酵素が、生
地に添加される。例としてグルコース酸化酵素をとる
と、グルコース酸化酵素（ＧＯＸ）は、ワサビパーオキ
シダーゼ（ＰＯＤ−IIの４０ｍｇ／ｍｌ、ベーリンガー
マンハイムから入手可能）及びＯ−ジアニシジンジクロ
ロヒドレート（１３０ｍｇ／ｍｌ）の存在下、0.１Ｍフ
タル酸バッファー（ｐＨ5.４）中、３７℃、１０分間の
グルコース（0.１１Ｍ）の酸化によって測定する。１Ｓ
Ｕは、試験条件下、0.４μモル酸素／分を消費するのに
必要な酵素の量である。過酸化水素がＳＯＸの基質（グ
ルタチオン）と反応するので、スルフヒドリル酸化酵素
（ＳＯＸ）は、上記方法で測定することができない。そ
の代わりに、スルフヒドリル酸化酵素の活性は、Young
及びNimmo (Biochem.J. 130(1972) 33)に記載されたよ
うな、基質グルタチオンの減少を測定することによって
測定される。１スルフヒドリル酸化酵素単位は、８ｍモ
ルのＧＳＨ（グルタチオン）及び４０ｍモルの酢酸ナト
リウムを含む試験混合物（２５℃におけるｐＨ5.５）か
ら１μモル酸素／分を消費するのに必要な酵素量に等し
い。ＳＯＸの１単位によって生産される過酸化水素の量
は、ＧＯＸの１単位（ＳＵ）に等しい。
Ｈ5.４付近）中、３７℃付近の温度で１０分間の基質の
酸化によって測定することができる。生成した過酸化水
素は、ワサビパーオキシダーゼ及びＯ−ジアニシジンジ
ヒドロクロライドの存在下で測定する。一般には、生地
に１０5 〜１０9 ＮＦ／ｋｇ−小麦粉、好ましくは１０
6 〜１０8 ＮＦ／ｋｇ−小麦粉のプロテアーゼが添加さ
れる（又は存在する）。小麦粉１ｋｇ当たり、５０〜５
００００ＳＵ、好ましくは１００〜２００ＳＵの、例え
ばグルコース酸化酵素等の酸化剤を生成する酵素が、生
地に添加される。例としてグルコース酸化酵素をとる
と、グルコース酸化酵素（ＧＯＸ）は、ワサビパーオキ
シダーゼ（ＰＯＤ−IIの４０ｍｇ／ｍｌ、ベーリンガー
マンハイムから入手可能）及びＯ−ジアニシジンジクロ
ロヒドレート（１３０ｍｇ／ｍｌ）の存在下、0.１Ｍフ
タル酸バッファー（ｐＨ5.４）中、３７℃、１０分間の
グルコース（0.１１Ｍ）の酸化によって測定する。１Ｓ
Ｕは、試験条件下、0.４μモル酸素／分を消費するのに
必要な酵素の量である。過酸化水素がＳＯＸの基質（グ
ルタチオン）と反応するので、スルフヒドリル酸化酵素
（ＳＯＸ）は、上記方法で測定することができない。そ
の代わりに、スルフヒドリル酸化酵素の活性は、Young
及びNimmo (Biochem.J. 130(1972) 33)に記載されたよ
うな、基質グルタチオンの減少を測定することによって
測定される。１スルフヒドリル酸化酵素単位は、８ｍモ
ルのＧＳＨ（グルタチオン）及び４０ｍモルの酢酸ナト
リウムを含む試験混合物（２５℃におけるｐＨ5.５）か
ら１μモル酸素／分を消費するのに必要な酵素量に等し
い。ＳＯＸの１単位によって生産される過酸化水素の量
は、ＧＯＸの１単位（ＳＵ）に等しい。
【０００７】ファリノグラフの利用及びその解説 ファリノグラフは、混合する間の生地の抵抗を測定し、
記録する。この装置によって、メタ重亜硫酸塩及びプロ
テアーゼ等の生地の稠度に影響を及ぼす化合物の効果を
測定することが可能になる。約５００ＢＵ（Brabander
単位）の稠度が、パンのベーキングに良い稠度である。
生地中のグルテンがプロテアーゼにより加水分解される
と、デンプン及び加水分解されたタンパク質を含む得ら
れた混合物は、１００〜２００ＢＵの最終稠度を有す
る。ビスケットのベーキングのためには、好ましい稠度
はパンの生地の稠度と完全に加水分解された生地との間
であり、例えば、好ましくは３００〜４００ＢＵであ
る。ＤＳ15単位は、最大及び最大の１５分の間のファリ
ノグラフカーブにおける減少である。
記録する。この装置によって、メタ重亜硫酸塩及びプロ
テアーゼ等の生地の稠度に影響を及ぼす化合物の効果を
測定することが可能になる。約５００ＢＵ（Brabander
単位）の稠度が、パンのベーキングに良い稠度である。
生地中のグルテンがプロテアーゼにより加水分解される
と、デンプン及び加水分解されたタンパク質を含む得ら
れた混合物は、１００〜２００ＢＵの最終稠度を有す
る。ビスケットのベーキングのためには、好ましい稠度
はパンの生地の稠度と完全に加水分解された生地との間
であり、例えば、好ましくは３００〜４００ＢＵであ
る。ＤＳ15単位は、最大及び最大の１５分の間のファリ
ノグラフカーブにおける減少である。
【０００８】
【実施例】本発明は、以下の実施例及び図面について、
例としてのみ記載される。 実施例１ 生地を、３００ｇの小麦粉及び水（最終容量１８８ｍ
ｌ）から、少なくとも２０分間ファリノグラフ中で混合
することにより、コントロールとして、又はプロテアー
ゼ及び／又は酸化酵素とともに、小麦粉から調製した。
その試験において、ＧＯＸを加え、生地には、グルコー
ス（２ｇ／小麦粉１ｋｇ）が追加された。４種の生地で
種々のパラメーターを測定し、その結果を以下の表１に
示す。
例としてのみ記載される。 実施例１ 生地を、３００ｇの小麦粉及び水（最終容量１８８ｍ
ｌ）から、少なくとも２０分間ファリノグラフ中で混合
することにより、コントロールとして、又はプロテアー
ゼ及び／又は酸化酵素とともに、小麦粉から調製した。
その試験において、ＧＯＸを加え、生地には、グルコー
ス（２ｇ／小麦粉１ｋｇ）が追加された。４種の生地で
種々のパラメーターを測定し、その結果を以下の表１に
示す。
【０００９】
【表１】 試験番号 酵素 濃度/kg-小麦粉 BU max DS15' BU width 関連図面 １ なし ０ 500 100 70 図１ ２ パパイン 14.5×106NF 450 290 10 図２ ３ ＧＯＸ 1000 SU 490 90 80 ４ パパイン 14.5×106NF 520 130 40 図３ ＋ＧＯＸ +1000 SU DS15; ＢＵ（Brabender 単位）における１５分後の柔軟さの程度 BUwidth ; １５分の混合時間後のファリノグラフトレースの幅。典型的には、 プロテアーゼの効果は、ファリノグラフの狭いトレースをあたえている値を下げ ることである。
【００１０】結果は、グルコース酸化酵素がパパイン活
性を減少することができることを示す。図から、得られ
た生地がビスケットのベーキングには不適当であるよう
に、パパインが多量のグルテンを加水分解することが明
らかである。しかし、パパイン及びＧＯＸの組み合わせ
が、好ましいレベルへの稠度の迅速な減少を起こす。こ
のレベルは、時間が経ったら多かれ少なかれ一定のまま
である。延長された混合は、多分、ＧＯＸによって生成
されたH2O2によるグルテンの間接的酸化のために、稠度
の増加を起こすことができる。 実施例２ グルコース濃度の影響 試験を、生地中のグルコースの濃度を種々代えて実施例
１の試験番号４を実施した。
性を減少することができることを示す。図から、得られ
た生地がビスケットのベーキングには不適当であるよう
に、パパインが多量のグルテンを加水分解することが明
らかである。しかし、パパイン及びＧＯＸの組み合わせ
が、好ましいレベルへの稠度の迅速な減少を起こす。こ
のレベルは、時間が経ったら多かれ少なかれ一定のまま
である。延長された混合は、多分、ＧＯＸによって生成
されたH2O2によるグルテンの間接的酸化のために、稠度
の増加を起こすことができる。 実施例２ グルコース濃度の影響 試験を、生地中のグルコースの濃度を種々代えて実施例
１の試験番号４を実施した。
【００１１】
【表２】 試験 グルコース BUmax 370BU に達するまでの混合時間 g/kg-小麦粉 １ ０ ４９０ ２４分 ２ ２ ５２０ １５分 ３ １０ ５２０ １４分
【００１２】パパイン及びＧＯＸの最適なレベルは、調
理方法及び処理条件に依存する。例えば、表２に示す結
果に見られるように、グルコース濃度はＧＯＸの活性に
影響を及ぼす。グルコースは、小麦粉中に既に存在する
（追加なしで）。従って、もし必要ならＧＯＸ及びパパ
インの組み合わせはグルコースを追加せずに機能し得
る。結果は、グルコースの添加が、迅速に小麦粉が強度
（稠度）を回復するのを可能にすることを示す。ファリ
ノグラフに見られるように、稠度は最初は減少し、増加
してＧＯＸだけが存在するときの値より高い値に戻る。
多分、ＧＯＸによって生成された過酸化水素の一部のみ
がパパインを停止するのに用いられ、一部は、グルテン
ネットワークの強化するために小麦粉中のパーオキシダ
ーゼによって用いられる。グルコースの効果は、小麦粉
の強度の回復を迅速にするようにする過酸化水素を発生
させることである。 実施例３ ＧＯＸ濃度の影響 試験を、生地中に加えるＧＯＸの濃度を種々代えて実施
例１の試験番号４を実施した（パパインは、実施例１の
試験番号４のレベルで存在させた）。
理方法及び処理条件に依存する。例えば、表２に示す結
果に見られるように、グルコース濃度はＧＯＸの活性に
影響を及ぼす。グルコースは、小麦粉中に既に存在する
（追加なしで）。従って、もし必要ならＧＯＸ及びパパ
インの組み合わせはグルコースを追加せずに機能し得
る。結果は、グルコースの添加が、迅速に小麦粉が強度
（稠度）を回復するのを可能にすることを示す。ファリ
ノグラフに見られるように、稠度は最初は減少し、増加
してＧＯＸだけが存在するときの値より高い値に戻る。
多分、ＧＯＸによって生成された過酸化水素の一部のみ
がパパインを停止するのに用いられ、一部は、グルテン
ネットワークの強化するために小麦粉中のパーオキシダ
ーゼによって用いられる。グルコースの効果は、小麦粉
の強度の回復を迅速にするようにする過酸化水素を発生
させることである。 実施例３ ＧＯＸ濃度の影響 試験を、生地中に加えるＧＯＸの濃度を種々代えて実施
例１の試験番号４を実施した（パパインは、実施例１の
試験番号４のレベルで存在させた）。
【００１３】
【表３】 試験番号 ＧＯＸ添加 BUmax DS15' BU width Su/-kg小麦粉 １ ０ ４５０ ２９０ １０ ２ １００ ４７０ ２４０ １０ ３ ５００ ５００ １５０ ２０ ４ １０００ ５２０ １３０ ４０
【００１４】表３に示す結果は、ＧＯＸが増加すると、
生地の稠度が高くなることを示す。 実施例４ 生地の安定性 試験を、実施例１の試験番号２及び４に記載されたよう
に行い、亜硫酸塩のコントロールと比較した。最初の工
程での混合時間は１５分であった。１時間及び５時間の
静置時間後に生地の粘度を測定した。グルコースは、生
地中に2g/kg-小麦粉存在した。
生地の稠度が高くなることを示す。 実施例４ 生地の安定性 試験を、実施例１の試験番号２及び４に記載されたよう
に行い、亜硫酸塩のコントロールと比較した。最初の工
程での混合時間は１５分であった。１時間及び５時間の
静置時間後に生地の粘度を測定した。グルコースは、生
地中に2g/kg-小麦粉存在した。
【００１５】
【表４】 試験番号 酵素 BUmax BU1h BU5h BU width,1h DS15 １ パパイン 450 180 180 10 290 ２ パパイン 520 320 240 40 130 ＋ＧＯＸ ３ 20ppm 亜硫酸塩 480 340 290 30 100 試験番号３においては、200ppmの亜硫酸塩を用いた。ビ
スケットの製造における濃度は、生産物及び必要な工程
に依存し、２００〜１２００ｐｐｍの範囲であるかもし
れない。BU5hは、亜硫酸塩が高濃度になることにより低
くなるだろう。パパインと連結したＧＯＸの効果は、亜
硫酸塩と同様の方法で安定化するために十分に生地を強
くすることであった。
スケットの製造における濃度は、生産物及び必要な工程
に依存し、２００〜１２００ｐｐｍの範囲であるかもし
れない。BU5hは、亜硫酸塩が高濃度になることにより低
くなるだろう。パパインと連結したＧＯＸの効果は、亜
硫酸塩と同様の方法で安定化するために十分に生地を強
くすることであった。
【図１】実施例１の試験番号１の生地のファリノグラフ
である。
である。
【図２】実施例１の試験番号２の生地のファリノグラフ
である。
である。
【図３】実施例１の試験番号４の生地のファリノグラフ
である。
である。
Claims (14)
- 【請求項１】 (a) 酸化剤による酸化で少なくとも部分
的に不活性化されるプロテアーゼ；及び(b) 該酸化剤を
生成する酵素を含有することを特徴とする酵素組成物。 - 【請求項２】 上記プロテアーゼが、チオプロテアー
ゼ、任意にはパパイン又はブロメラインである、請求項
１記載の組成物。 - 【請求項３】 上記酸化剤がH2O2である、請求項１又は
２記載の組成物。 - 【請求項４】 上記酸化剤を生成する酵素がグルコース
酸化酵素、スルフヒドリル酸化酵素又はアミノ酸酸化酵
素である、請求項１〜３の何れか１項に記載の組成物。 - 【請求項５】 上記プロテアーゼがパパイアから得られ
るパパインである、請求項１〜４の何れか１項に記載の
組成物。 - 【請求項６】 上記(b) の酵素がアスペルギルス・ニガ
ーから得られるグルコース酸化酵素である、請求項１〜
５の何れか１項に記載の組成物。 - 【請求項７】 請求項１〜６の何れか１項に記載の酵素
組成物及び他の生地成分を含有するベーキングに適した
生地。 - 【請求項８】 上記プロテアーゼが、１０6 〜１０7 Ｎ
Ｆ／ｋｇ−小麦粉存在する、請求項７記載の生地。 - 【請求項９】 上記酵素が、５００〜１５００ＳＵ／ｋ
ｇ−小麦粉で存在する、請求項７又は８記載の生地。 - 【請求項１０】 下記成分を混合する工程を含む、ベー
キングに適した生地の製造方法。 (a) 酸化剤によって少なくとも部分的に不活性化される
プロテアーゼ； (b) 該酸化剤を生成する酵素； (c) 小麦粉；及び (d) 水 - 【請求項１１】 小麦粉及び水を含む生地に、請求項１
〜６の何れか１項に記載の酵素組成物を添加する、請求
項１０記載の方法。 - 【請求項１２】(i) (a) 酸化剤によって少なくとも部分
的に不活性化されるプロテアーゼ； (b) 酸化剤を生成する酵素； (c) 小麦粉及び水、を含有する生地を供給し； (ii)生地を焼成する、ことを特徴とする、ベークされた
製品の製造方法。 - 【請求項１３】 請求項１２記載の方法で生成されたベ
ークされた製品。 - 【請求項１４】 生地の製造、又はベークされた製品の
調製ために、酸化によってプロテアーゼを不活性化させ
る、酸化剤を生成する酵素の使用。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| EP96200760 | 1996-03-19 | ||
| NL96200760:5 | 1996-03-19 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH104958A true JPH104958A (ja) | 1998-01-13 |
| JP4429392B2 JP4429392B2 (ja) | 2010-03-10 |
Family
ID=8223799
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP06589697A Expired - Fee Related JP4429392B2 (ja) | 1996-03-19 | 1997-03-19 | 酵素組成物 |
Country Status (12)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5942262A (ja) |
| JP (1) | JP4429392B2 (ja) |
| AR (1) | AR006259A1 (ja) |
| AT (1) | ATE218809T1 (ja) |
| AU (1) | AU709179B2 (ja) |
| BR (1) | BR9701343B1 (ja) |
| CA (1) | CA2200370C (ja) |
| DE (1) | DE69713192T3 (ja) |
| ES (1) | ES2177893T5 (ja) |
| IL (1) | IL120481A (ja) |
| PT (1) | PT796559E (ja) |
| ZA (1) | ZA972396B (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2007521827A (ja) * | 2004-02-13 | 2007-08-09 | ロケット・フルーレ | グルテンベースの焼成製品の製造方法 |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US20040241283A1 (en) * | 2003-05-28 | 2004-12-02 | Domingues David J. | Method of preventing discoloration of dough, dough compositions, and dough products |
| EP2103220B1 (de) | 2008-03-17 | 2018-09-26 | Stern Enzym GmbH & Co. KG | Verfahren zur Herstellung von laminiertem Teig, Sulfhydryl-Oxidase enthaltend |
Family Cites Families (17)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DK51286C (da) * | 1934-10-26 | 1936-02-17 | Dansk Gaerings Industri As | Fremgangsmaade til Nedsættelse eller Udelukkelse af Virkningen af proteolytiske Enzymer. |
| US3157513A (en) * | 1961-11-15 | 1964-11-17 | Kellog Co | Enzymatic treatment of cereal grains |
| US3650764A (en) * | 1970-03-30 | 1972-03-21 | H C Brill Co Inc | Enzymatic baking compositions and methods for using same |
| GB1572081A (en) * | 1976-01-12 | 1980-07-23 | Novo Industri As | Process for corn gluten by proteolytic treatment |
| IE48036B1 (en) * | 1977-10-18 | 1984-09-05 | Nordstjernan Ab | Process for the preparation of a hydrolysed product from whole corn,and such a product |
| DE3003679A1 (de) * | 1980-02-01 | 1981-08-06 | Röhm GmbH, 6100 Darmstadt | Verfahren zum abbau von proteinen mit proteinasen |
| FI84970C (fi) * | 1988-04-22 | 1992-02-25 | Suomen Sokeri Oy | Foerfarande foer foerbaettring av degens egenskaper och broedets kvalitet. |
| DE3905194A1 (de) * | 1989-02-21 | 1990-08-23 | Roehm Gmbh | Verfahren zur herstellung von protein-hydrolysaten mit niedrigem gehalt an bitterstoffen |
| GB8906837D0 (en) * | 1989-03-23 | 1989-05-10 | Unilever Plc | Bread improvers |
| JP2902763B2 (ja) * | 1990-10-04 | 1999-06-07 | 旭電化工業株式会社 | 練り込み用油中水型乳化油脂組成物 |
| EP0588426B1 (en) * | 1992-09-17 | 2000-12-27 | Dsm N.V. | Yeast derivative to improve bread quality |
| ATE198253T1 (de) * | 1992-09-17 | 2001-01-15 | Dsm Nv | Hefederivate und verfahren zum verbessern der brotqualität |
| WO1994028727A1 (en) * | 1993-06-10 | 1994-12-22 | General Mills, Inc. | Apparatus and method for forming filled cereal pillows |
| DK69193D0 (ja) * | 1993-06-11 | 1993-06-11 | Novo Nordisk As | |
| DK69093D0 (ja) * | 1993-06-11 | 1993-06-11 | Novo Nordisk As | |
| WO1995001727A1 (en) * | 1993-07-06 | 1995-01-19 | Quest International B.V. | Enzyme containing particles |
| JP2964215B2 (ja) * | 1995-03-31 | 1999-10-18 | 江崎グリコ株式会社 | ビスケット類の製造法 |
-
1997
- 1997-03-10 ES ES97200681T patent/ES2177893T5/es not_active Expired - Lifetime
- 1997-03-10 DE DE69713192T patent/DE69713192T3/de not_active Expired - Lifetime
- 1997-03-10 PT PT97200681T patent/PT796559E/pt unknown
- 1997-03-10 AT AT97200681T patent/ATE218809T1/de active
- 1997-03-17 AR ARP970101056A patent/AR006259A1/es active IP Right Grant
- 1997-03-18 IL IL12048197A patent/IL120481A/en not_active IP Right Cessation
- 1997-03-18 AU AU16337/97A patent/AU709179B2/en not_active Ceased
- 1997-03-19 US US08/820,100 patent/US5942262A/en not_active Expired - Lifetime
- 1997-03-19 ZA ZA9702396A patent/ZA972396B/xx unknown
- 1997-03-19 CA CA002200370A patent/CA2200370C/en not_active Expired - Fee Related
- 1997-03-19 BR BRPI9701343-9A patent/BR9701343B1/pt not_active IP Right Cessation
- 1997-03-19 JP JP06589697A patent/JP4429392B2/ja not_active Expired - Fee Related
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2007521827A (ja) * | 2004-02-13 | 2007-08-09 | ロケット・フルーレ | グルテンベースの焼成製品の製造方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| AU709179B2 (en) | 1999-08-26 |
| JP4429392B2 (ja) | 2010-03-10 |
| MX9701998A (es) | 1997-09-30 |
| BR9701343B1 (pt) | 2009-05-05 |
| DE69713192T3 (de) | 2006-08-10 |
| BR9701343A (pt) | 1998-08-18 |
| IL120481A (en) | 2001-09-13 |
| ZA972396B (en) | 1997-09-25 |
| PT796559E (pt) | 2002-11-29 |
| CA2200370A1 (en) | 1997-09-19 |
| DE69713192D1 (de) | 2002-07-18 |
| ES2177893T5 (es) | 2006-11-01 |
| DE69713192T2 (de) | 2002-11-28 |
| IL120481A0 (en) | 1997-07-13 |
| CA2200370C (en) | 2008-11-18 |
| ATE218809T1 (de) | 2002-06-15 |
| US5942262A (en) | 1999-08-24 |
| AR006259A1 (es) | 1999-08-11 |
| ES2177893T3 (es) | 2002-12-16 |
| AU1633797A (en) | 1997-09-25 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JP2809424B2 (ja) | ベーキング製品の品質改良方法 | |
| JP2735259B2 (ja) | 穀粉ドウのレオロジー性改良方法 | |
| CA2012723C (en) | Bread improvers | |
| Hamer | Enzymes in the baking industry | |
| US6039983A (en) | Use of a pyranose oxidase in baking | |
| CN102307487B (zh) | 面类的制造方法以及面类改性用的酶制剂 | |
| US5451413A (en) | Yeast derivative and method to improve bread quality | |
| US6039982A (en) | Use of a deaminating oxidase in baking | |
| US5547690A (en) | Compositions and method for improving flour dough | |
| JP2000513231A (ja) | ベーキングにおけるデアミダーゼの利用 | |
| EP2047752A1 (en) | Method for preparing a baked product | |
| JP4429392B2 (ja) | 酵素組成物 | |
| EP0588426B1 (en) | Yeast derivative to improve bread quality | |
| EP0999752B1 (en) | A composition comprising an enzyme having galactose oxidase activity and use thereof | |
| EP0796559B1 (en) | A novel enzyme combination | |
| JP2000300158A (ja) | 製パン改良剤 | |
| JPH10150908A (ja) | 醗酵食品用組成物 | |
| JP3669822B2 (ja) | 焼成品用生地改良剤及びそれを用いた焼成品の製造法 | |
| MXPA97001998A (en) | Pasta or mass cookies, cookie products and methods to produce my | |
| US6929936B1 (en) | Composition comprising an enzyme having galactose oxidase activity and use thereof | |
| UA38333A (uk) | Порошкоподібний поліпшувач "ново-екстра плюс" |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20040318 |
|
| A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20070305 |
|
| A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20070521 |
|
| A602 | Written permission of extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A602 Effective date: 20070524 |
|
| A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20070905 |
|
| A02 | Decision of refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 Effective date: 20090511 |
|
| A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20090911 |
|
| A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20091009 |
|
| A911 | Transfer to examiner for re-examination before appeal (zenchi) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A911 Effective date: 20091026 |
|
| TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
| A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20091119 |
|
| A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 |
|
| A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20091216 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20121225 Year of fee payment: 3 |
|
| R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20121225 Year of fee payment: 3 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20131225 Year of fee payment: 4 |
|
| LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |