JPH11313686A - サイクリン依存性キナ―ゼの阻害剤の結合パ―トナ―、並びにそれらの阻害剤検索および疾病の診断または治療のための使用 - Google Patents
サイクリン依存性キナ―ゼの阻害剤の結合パ―トナ―、並びにそれらの阻害剤検索および疾病の診断または治療のための使用Info
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- JPH11313686A JPH11313686A JP10376132A JP37613298A JPH11313686A JP H11313686 A JPH11313686 A JP H11313686A JP 10376132 A JP10376132 A JP 10376132A JP 37613298 A JP37613298 A JP 37613298A JP H11313686 A JPH11313686 A JP H11313686A
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Abstract
(57)【要約】
【課題】診断または治療に用いられるサイクリン依存性
キナーゼの阻害剤の結合パートナー、並びにそれらの阻
害剤の提供。 【解決手段】細胞内p27を阻害し、それによりp27によっ
て引き起こされる細胞増殖の阻害を軽減するタンパク
質、それらの突然変異体、このタンパク質をコードする
核酸。これらのタンパク質および核酸は疾病の予防およ
び治療に用いることができる。前記核酸を含んでなる遺
伝子治療用核酸構築体も提供される。
キナーゼの阻害剤の結合パートナー、並びにそれらの阻
害剤の提供。 【解決手段】細胞内p27を阻害し、それによりp27によっ
て引き起こされる細胞増殖の阻害を軽減するタンパク
質、それらの突然変異体、このタンパク質をコードする
核酸。これらのタンパク質および核酸は疾病の予防およ
び治療に用いることができる。前記核酸を含んでなる遺
伝子治療用核酸構築体も提供される。
Description
【０００１】
【発明の背景】発明の分野 本出願は、細胞内タンパク質p27を阻害し、それによりp
27によって引き起こされる細胞増殖の抑制を軽減するタ
ンパク質、そのいくつかが優性妨害形質（dominant int
erfering character）であるそれらの突然変異体、これ
らタンパク質をコードする核酸、および疾病の予防およ
び治療のためのタンパク質および核酸の使用に関する。
27によって引き起こされる細胞増殖の抑制を軽減するタ
ンパク質、そのいくつかが優性妨害形質（dominant int
erfering character）であるそれらの突然変異体、これ
らタンパク質をコードする核酸、および疾病の予防およ
び治療のためのタンパク質および核酸の使用に関する。
【０００２】背景技術 真核細胞の細胞周期はサイクリン依存性キナーゼ(cdks)
によって制御される。これらは活性型となるためにレギ
ュレーターサブユニット（「サイクリン」）を必要とす
るキナーゼである。細胞周期における異なるプロセス
（複製や有糸分裂への導入など）は、異なるcdksによっ
て制御される(Morgan, Nature 374, 131 (1995))。これ
との会合（association）において、サイクリン依存性
キナーゼ活性は高度の調節を受ける。これに関連して、
例えば、ＤＮＡがその複製を完了するまで有糸分裂への
導入を妨げる分子内制御機構が存在する。増殖因子など
の外部因子による制御はＤＮＡ複製の開始前のみに起こ
り、複製は活性型サイクリンE/cdk2複合体によって開始
される。
によって制御される。これらは活性型となるためにレギ
ュレーターサブユニット（「サイクリン」）を必要とす
るキナーゼである。細胞周期における異なるプロセス
（複製や有糸分裂への導入など）は、異なるcdksによっ
て制御される(Morgan, Nature 374, 131 (1995))。これ
との会合（association）において、サイクリン依存性
キナーゼ活性は高度の調節を受ける。これに関連して、
例えば、ＤＮＡがその複製を完了するまで有糸分裂への
導入を妨げる分子内制御機構が存在する。増殖因子など
の外部因子による制御はＤＮＡ複製の開始前のみに起こ
り、複製は活性型サイクリンE/cdk2複合体によって開始
される。
【０００３】キナーゼサブユニットにおけるサイクリン
の量に加えて、サイクリン依存性キナーゼの活性もまた
小さな阻害タンパク質によって調節される(Sherr and R
oberts, Gene Dev.9, 1149(1995))。例えば、それらの
大きさに従ってp21およびp27と呼ばれる２種の阻害剤は
サイクリンE/cdk2にとって極めて重要である。サイクリ
ンE/cdk2キナーゼは通常、多量のp27を発現する細胞中
では不活性であり、ＤＮＡ複製への導入は遮断されてい
る。
の量に加えて、サイクリン依存性キナーゼの活性もまた
小さな阻害タンパク質によって調節される(Sherr and R
oberts, Gene Dev.9, 1149(1995))。例えば、それらの
大きさに従ってp21およびp27と呼ばれる２種の阻害剤は
サイクリンE/cdk2にとって極めて重要である。サイクリ
ンE/cdk2キナーゼは通常、多量のp27を発現する細胞中
では不活性であり、ＤＮＡ複製への導入は遮断されてい
る。
【０００４】多くのヒト細胞では、正の細胞周期レギュ
レーターが過剰に発現するか、または少なくとも構成的
に発現するが(Sherr, Science 274, 1672(1996))、負の
レギュレーターは変異しているか、または弱く発現する
だけである(Fero et al., Cell 85, 733(1996))。特異
的な相関が存在し、例えば、多くの頸部腫瘍において、
サイクリンD1遺伝子が過剰に発現することが判ってい
る。従って、増殖抑制効果を有する新規な選択性物質の
検索の際、サイクリン依存性キナーゼおよびそれらの機
能が標的構造となるかも知れないという期待がある。
レーターが過剰に発現するか、または少なくとも構成的
に発現するが(Sherr, Science 274, 1672(1996))、負の
レギュレーターは変異しているか、または弱く発現する
だけである(Fero et al., Cell 85, 733(1996))。特異
的な相関が存在し、例えば、多くの頸部腫瘍において、
サイクリンD1遺伝子が過剰に発現することが判ってい
る。従って、増殖抑制効果を有する新規な選択性物質の
検索の際、サイクリン依存性キナーゼおよびそれらの機
能が標的構造となるかも知れないという期待がある。
【０００５】p27タンパク質に対する遺伝子は数年のう
ちに知られてきており(K. Polyak etal. Cell 78, 59-6
6(1994))、ジーンバンクで入手可能である[受託番号K 0
9968；ヒトp27：K 10906]。集中的な探索にもかかわら
ず、p27遺伝子における突然変異はヒト腫瘍においては
これまでには発見されていない。p27の遺伝子が不活性
化されたマウスは、多発性形成異常を伴う表現型や腫瘍
発生の増加を示すため、これは驚くべきことである(Fer
o et al., Cell 85, 733(1996),Kiyokawa ey al.Cell 8
5, 721(1996))。にもかかわらず、p27の機能は主な転写
後調節においては明らかである。
ちに知られてきており(K. Polyak etal. Cell 78, 59-6
6(1994))、ジーンバンクで入手可能である[受託番号K 0
9968；ヒトp27：K 10906]。集中的な探索にもかかわら
ず、p27遺伝子における突然変異はヒト腫瘍においては
これまでには発見されていない。p27の遺伝子が不活性
化されたマウスは、多発性形成異常を伴う表現型や腫瘍
発生の増加を示すため、これは驚くべきことである(Fer
o et al., Cell 85, 733(1996),Kiyokawa ey al.Cell 8
5, 721(1996))。にもかかわらず、p27の機能は主な転写
後調節においては明らかである。
【０００６】このように、p27はタンパク質分解によっ
て変性され、また、これが正常細胞でＤＮＡ複製の開始
を引き起こす。正常細胞に比べて腫瘍細胞では、p27を
タンパク質分解により変性させる能力は格段に増大し、
このことは好ましくない予後と直接関係しているようで
ある(Loba et al. Nature Med. 3, 231,(1997))。
て変性され、また、これが正常細胞でＤＮＡ複製の開始
を引き起こす。正常細胞に比べて腫瘍細胞では、p27を
タンパク質分解により変性させる能力は格段に増大し、
このことは好ましくない予後と直接関係しているようで
ある(Loba et al. Nature Med. 3, 231,(1997))。
【０００７】しかしながら、p27の不活性化をもたらし
得る他の機構も存在するはずである。例えば、Mycガン
遺伝子で細胞を形質転換した後、まず第一にp27が機能
的に不活性化され（すなわち、もはやサイクリン／cdk
複合体に結合しない）、かなり後の段階で変性されるに
過ぎない。多くの胸部腫瘍でなぜ多量のp27タンパク質
が発現するのか、例えば、また、にもかかわらずなぜこ
れら腫瘍が極めて急速に増殖するのか、これまでは理解
できなかった。これら腫瘍においてp27を不活性化する
機構は、これまでには知られていない(Fredersdorf et
al., Proc. Natl,Acad, Sci. USA 94, 6380(1997))。
得る他の機構も存在するはずである。例えば、Mycガン
遺伝子で細胞を形質転換した後、まず第一にp27が機能
的に不活性化され（すなわち、もはやサイクリン／cdk
複合体に結合しない）、かなり後の段階で変性されるに
過ぎない。多くの胸部腫瘍でなぜ多量のp27タンパク質
が発現するのか、例えば、また、にもかかわらずなぜこ
れら腫瘍が極めて急速に増殖するのか、これまでは理解
できなかった。これら腫瘍においてp27を不活性化する
機構は、これまでには知られていない(Fredersdorf et
al., Proc. Natl,Acad, Sci. USA 94, 6380(1997))。
【０００８】結果として、専門家の間では、腫瘍におけ
るp27の不活性化にあずかる機構または物質の発見に多
大な関心がある。本発明はこの問題を解決した。本出願
に記載されるタンパク質p163はp27の機能を阻害するこ
とができ、しかも、p27に細胞質内でタンパク質分解を
もたらすことができる。
るp27の不活性化にあずかる機構または物質の発見に多
大な関心がある。本発明はこの問題を解決した。本出願
に記載されるタンパク質p163はp27の機能を阻害するこ
とができ、しかも、p27に細胞質内でタンパク質分解を
もたらすことができる。
【０００９】
【発明の概要】1)タンパク質p163およびその核酸配列 本発明は、p27と結合し、それによりその機能を阻害
し、細胞質内でそれにタンパク質分解をもたらす、p63
と呼ばれる新規なタンパク質に関する。このタンパク質
のアミノ酸配列が決定された。タンパク質p63はp27に特
異的に結合するが、Myc、Max、Bcl-6またはプロチモシ
ン-αなどの他のタンパク質には結合しない。本発明は
さらに、タンパク質p163をコードする核酸配列に関す
る。このヌクレオチド配列はマウスp163タンパク質の場
合において、配列比較により、ヒトp163タンパク質の場
合においてもまた決定された。
し、細胞質内でそれにタンパク質分解をもたらす、p63
と呼ばれる新規なタンパク質に関する。このタンパク質
のアミノ酸配列が決定された。タンパク質p63はp27に特
異的に結合するが、Myc、Max、Bcl-6またはプロチモシ
ン-αなどの他のタンパク質には結合しない。本発明は
さらに、タンパク質p163をコードする核酸配列に関す
る。このヌクレオチド配列はマウスp163タンパク質の場
合において、配列比較により、ヒトp163タンパク質の場
合においてもまた決定された。
【００１０】2)ドミナントネガティブp163類似体 本発明はさらに、p163の構成ペプチドをコードするかつ
／またはp163の類似体であり、ドミナントネガティブ効
果を発揮する、すなわち、p27タンパク質のサイクリンE
/cdk2に対する結合およびそれによって引き起こされる
サイクリンE/cdk2の阻害を実質的に損なわずに、天然p1
63タンパク質のタンパク質p27への結合を阻害するヌク
レオチド配列に関する。本発明はさらに、p163タンパク
質のドミナントネガティブ変異体をコードする核酸配
列、またはその構成配列の使用であって、これらヌクレ
オチド配列を標的細胞へ導入し、次いで、標的細胞特異
的p163タンパク質と標的細胞特異的p27タンパク質間の
結合を阻害し、その結果、それにより遊離する標的細胞
特異的p27タンパク質によって標的細胞の増殖が阻害さ
れることを特徴とする使用に関する。
／またはp163の類似体であり、ドミナントネガティブ効
果を発揮する、すなわち、p27タンパク質のサイクリンE
/cdk2に対する結合およびそれによって引き起こされる
サイクリンE/cdk2の阻害を実質的に損なわずに、天然p1
63タンパク質のタンパク質p27への結合を阻害するヌク
レオチド配列に関する。本発明はさらに、p163タンパク
質のドミナントネガティブ変異体をコードする核酸配
列、またはその構成配列の使用であって、これらヌクレ
オチド配列を標的細胞へ導入し、次いで、標的細胞特異
的p163タンパク質と標的細胞特異的p27タンパク質間の
結合を阻害し、その結果、それにより遊離する標的細胞
特異的p27タンパク質によって標的細胞の増殖が阻害さ
れることを特徴とする使用に関する。
【００１１】3)p163を阻害するペプチド しかしながら、本発明はまた、p163の機能を阻害するタ
ンパク質またはペプチドをコードするヌクレオチド配列
に関する。これらには、p27タンパク質が結合するp163
内の部位に結合するか、またはRanが結合するp163内の
部位に結合するタンパク質またはペプチドが含まれ(Loe
b et al. Mol. Cell. Biol. 4, 209-222(1993))、それ
により細胞に対して内側にあるp163タンパク質を阻害す
る。これらのタンパク質には、p163タンパク質が結合す
るp27タンパク質内の部位またはRanタンパク質内の部位
に相当するペプチドが含まれる。これらのタンパク質に
はさらに、F(ab)2、Fab、FvおよびscFVなど、タンパク
質p163に対して、特にp27タンパク質が結合するその部
位に対して特異性を有する抗体または抗体切断産物が含
まれる。本発明はさらに、かかる阻害タンパク質または
ペプチドをコードする核酸配列の使用であって、これら
ヌクレオチド配列を標的細胞に導入し、次いで、標的細
胞特異的p163タンパク質と標的細胞特異的p27タンパク
質または標的細胞特異的Ranタンパク質間の結合を阻害
し、その結果、それにより遊離する標的細胞特異的p27
タンパク質によって標的細胞の増殖が阻害されることを
特徴とする使用に関する。
ンパク質またはペプチドをコードするヌクレオチド配列
に関する。これらには、p27タンパク質が結合するp163
内の部位に結合するか、またはRanが結合するp163内の
部位に結合するタンパク質またはペプチドが含まれ(Loe
b et al. Mol. Cell. Biol. 4, 209-222(1993))、それ
により細胞に対して内側にあるp163タンパク質を阻害す
る。これらのタンパク質には、p163タンパク質が結合す
るp27タンパク質内の部位またはRanタンパク質内の部位
に相当するペプチドが含まれる。これらのタンパク質に
はさらに、F(ab)2、Fab、FvおよびscFVなど、タンパク
質p163に対して、特にp27タンパク質が結合するその部
位に対して特異性を有する抗体または抗体切断産物が含
まれる。本発明はさらに、かかる阻害タンパク質または
ペプチドをコードする核酸配列の使用であって、これら
ヌクレオチド配列を標的細胞に導入し、次いで、標的細
胞特異的p163タンパク質と標的細胞特異的p27タンパク
質または標的細胞特異的Ranタンパク質間の結合を阻害
し、その結果、それにより遊離する標的細胞特異的p27
タンパク質によって標的細胞の増殖が阻害されることを
特徴とする使用に関する。
【００１２】4)細胞分裂を刺激するp163の使用 本発明はさらに、細胞に対して内側にあるp27タンパク
質を阻害するための、また、このように標的細胞の細胞
分裂を刺激するための、p163タンパク質をコードするヌ
クレオチド配列、またはp163タンパク質自身の使用に関
する。
質を阻害するための、また、このように標的細胞の細胞
分裂を刺激するための、p163タンパク質をコードするヌ
クレオチド配列、またはp163タンパク質自身の使用に関
する。
【００１３】5)p163の転写および翻訳の阻害 しかしながら、本発明はまた、p163タンパク質をコード
する標的細胞特異的核酸の転写および／または翻訳を阻
害し、それによりp27タンパク質を遊離させ、その結
果、標的細胞の増殖を阻害する核酸配列に関する。本発
明のかかる核酸配列は、例えば、アンチセンス（三重ら
せん）ＤＮＡ、アンチセンスＲＮＡおよび／またはリボ
ザイムであってよい。
する標的細胞特異的核酸の転写および／または翻訳を阻
害し、それによりp27タンパク質を遊離させ、その結
果、標的細胞の増殖を阻害する核酸配列に関する。本発
明のかかる核酸配列は、例えば、アンチセンス（三重ら
せん）ＤＮＡ、アンチセンスＲＮＡおよび／またはリボ
ザイムであってよい。
【００１４】6)p163阻害剤を見出す試験系 本発明はさらに、p163タンパク質とp27タンパク質また
はRanタンパク質との間結合の阻害剤を検索する（スク
リーニングする）試験系のための、p163タンパク質をコ
ードする核酸配列の、またはp163タンパク質の、または
その構成配列の使用に関し、標的細胞の増殖を阻害する
されら試験系で見出されるp163タンパク質の阻害剤の使
用にも関する。
はRanタンパク質との間結合の阻害剤を検索する（スク
リーニングする）試験系のための、p163タンパク質をコ
ードする核酸配列の、またはp163タンパク質の、または
その構成配列の使用に関し、標的細胞の増殖を阻害する
されら試験系で見出されるp163タンパク質の阻害剤の使
用にも関する。
【００１５】7)疾病の診断のためのp163の検出 本発明はさらに、細胞のまたは組織の増殖状況を確認す
る、もしくは病状を診断することを目的として、p163を
コードする核酸を検出するための、もしくは細胞または
組織または体液中でp163タンパク質を検出するための、
p163タンパク質をコードするか、またはp163タンパク質
の構成配列をコードする核酸構築体、p163タンパク質の
核酸配列に結合する核酸配列あるいはタンパク質配列、
またはp163タンパク質に結合するタンパク質の使用に関
する。
る、もしくは病状を診断することを目的として、p163を
コードする核酸を検出するための、もしくは細胞または
組織または体液中でp163タンパク質を検出するための、
p163タンパク質をコードするか、またはp163タンパク質
の構成配列をコードする核酸構築体、p163タンパク質の
核酸配列に結合する核酸配列あるいはタンパク質配列、
またはp163タンパク質に結合するタンパク質の使用に関
する。
【００１６】
【発明の具体的説明】1)p163タンパク質およびp163タン
パク質をコードする核酸配列の同定 「ツーハイブリッド（two-hybrid）技術」(Fields and
Song, Nature 340, 245(1989))を用いてp27の新たなパ
ートナータンパク質としてのp163タンパク質を発見し
た。このためにPCRを用いて、ネズミp27タンパク質の全
コーディング配列をフレーム内に転写因子GAL4のＤＮＡ
結合ドメインを有する酵母ベクターpGBT10(Clontech)に
クローン化した。酵母菌株Hf7c（Clontech Heidelberg,
Matchmaker Two Hybrid, K 1605-1製）をこのベクター
で形質転換し、その後、トリプトファン栄養要求性コロ
ニーを単離し、GAL4およびp27に対して特異的な抗体を
用いるウエスタンブロットで正確な融合タンパク質の発
現を検出した。
パク質をコードする核酸配列の同定 「ツーハイブリッド（two-hybrid）技術」(Fields and
Song, Nature 340, 245(1989))を用いてp27の新たなパ
ートナータンパク質としてのp163タンパク質を発見し
た。このためにPCRを用いて、ネズミp27タンパク質の全
コーディング配列をフレーム内に転写因子GAL4のＤＮＡ
結合ドメインを有する酵母ベクターpGBT10(Clontech)に
クローン化した。酵母菌株Hf7c（Clontech Heidelberg,
Matchmaker Two Hybrid, K 1605-1製）をこのベクター
で形質転換し、その後、トリプトファン栄養要求性コロ
ニーを単離し、GAL4およびp27に対して特異的な抗体を
用いるウエスタンブロットで正確な融合タンパク質の発
現を検出した。
【００１７】この菌株を、第二の形質転換で、マウス胎
児由来のVP16タグ付きｃＤＮＡライブラリーで形質転換
した(Vojtek et al., Cell 74,205(1993))。15nMアミノ
トリアゾールの存在下でヒスチジン栄養要求性であった
400のコロニーをさらなる解析にかけた。これらのコロ
ニーのうち70を配列決定し、それらは総て異なるD型サ
イクリンをコードしており、これらはp27の相互作用パ
ートナーであることが知られている。サザンブロッティ
ングを用いて、400の耐性コロニーのうち390がDサイク
リンをコードしていることを示した。残りのコロニーの
うち２つは（「163番」）は同一のタンパク質をコード
し、それらは完全に配列決定された。
児由来のVP16タグ付きｃＤＮＡライブラリーで形質転換
した(Vojtek et al., Cell 74,205(1993))。15nMアミノ
トリアゾールの存在下でヒスチジン栄養要求性であった
400のコロニーをさらなる解析にかけた。これらのコロ
ニーのうち70を配列決定し、それらは総て異なるD型サ
イクリンをコードしており、これらはp27の相互作用パ
ートナーであることが知られている。サザンブロッティ
ングを用いて、400の耐性コロニーのうち390がDサイク
リンをコードしていることを示した。残りのコロニーの
うち２つは（「163番」）は同一のタンパク質をコード
し、それらは完全に配列決定された。
【００１８】Balb/c-3T3細胞から調製したλZAP ｃＤＮ
Ａライブラリー由来のいくつかのコロニーはp163と相同
であることが確認された。配列解析によりオープンリー
ディングフレームが示され、これはまたｃＤＮＡライブ
ラリー由来VP16キメラでも用いられている。２種のオリ
ジナルクローンはこのリーディングフレームのアミノ酸
121〜252をコードしている。クローンp163はレポーター
遺伝子としてβ-ガラクトシダーゼを用いる酵母でさら
に詳細に同定された。
Ａライブラリー由来のいくつかのコロニーはp163と相同
であることが確認された。配列解析によりオープンリー
ディングフレームが示され、これはまたｃＤＮＡライブ
ラリー由来VP16キメラでも用いられている。２種のオリ
ジナルクローンはこのリーディングフレームのアミノ酸
121〜252をコードしている。クローンp163はレポーター
遺伝子としてβ-ガラクトシダーゼを用いる酵母でさら
に詳細に同定された。
【００１９】表１に示したように、コードされたタンパ
ク質は酵母内でp27と特異的に相互作用するが、Myc、Ma
x、Bcl-6またはプロチモシン-αなどの他のタンパク質
とは相互作用しない。また表１は、p163との相互作用が
起こるp27のドメインの第一の範囲設定を示す。これら
のデータは、p163がサイクリン依存性キナーゼがそうで
あるようにp27内の同一のドメインに結合することを示
している (Russo et al. Nature 382, 325(1996))。こ
のことは、p163とサイクリン依存性キナーゼがp27との
結合に関して競合することを示すものである。第二に、
アミノ酸121〜252でp27と相互作用するp163ドメインの
範囲を定めることができた。
ク質は酵母内でp27と特異的に相互作用するが、Myc、Ma
x、Bcl-6またはプロチモシン-αなどの他のタンパク質
とは相互作用しない。また表１は、p163との相互作用が
起こるp27のドメインの第一の範囲設定を示す。これら
のデータは、p163がサイクリン依存性キナーゼがそうで
あるようにp27内の同一のドメインに結合することを示
している (Russo et al. Nature 382, 325(1996))。こ
のことは、p163とサイクリン依存性キナーゼがp27との
結合に関して競合することを示すものである。第二に、
アミノ酸121〜252でp27と相互作用するp163ドメインの
範囲を定めることができた。
【００２０】この酵母試験系からのこれらの結果を確認
するために、組換えにより発現した163[融合タンパク質
として、グルタチオントランスフェラーゼ(GST)ととも
に発現]をカラムに結合させ、次いで、このカラムでの
アフィニティークロマトグラフィーにより、35Sで標識
したp27タンパク質の精製を試みた。グルタチオントラ
ンスフェラーゼとともにp163を含んでなる融合タンパク
質の使用により、これらの実験のための均一なマトリッ
クスを使用できるようになる（いわゆるGSTプルダウン
ズ(pulldowns); Hateboer et al., Proc. Natl. Sci. U
SA 90, 8489(1993)）。
するために、組換えにより発現した163[融合タンパク質
として、グルタチオントランスフェラーゼ(GST)ととも
に発現]をカラムに結合させ、次いで、このカラムでの
アフィニティークロマトグラフィーにより、35Sで標識
したp27タンパク質の精製を試みた。グルタチオントラ
ンスフェラーゼとともにp163を含んでなる融合タンパク
質の使用により、これらの実験のための均一なマトリッ
クスを使用できるようになる（いわゆるGSTプルダウン
ズ(pulldowns); Hateboer et al., Proc. Natl. Sci. U
SA 90, 8489(1993)）。
【００２１】これら検討のため、大腸菌(E. coli)のIPT
G誘導性TACプロモーターの制御下で、酵母クローンから
のリーディングフレームを、グルタチオン-S-トランス
フェラーゼ(GST)とのキメラタンパク質をコードするpGE
Xベクター(Pharmacia, Freiburg pGEX-2T; Cat. No. 27
-4801-01)へ導入した(Smith and Johnson, Gene 67:31,
1988)。キメラタンパク質は、グルタチオン-アガロー
スでのアフィニティークロマトグラフィーにより、誘導
した大腸菌培養物から精製し(Smityh and Johnson, 198
8)、次いで、100mMトリス-HCl、pH 7.5、100mM KCl、20
mM EDTA、10%グリセロール、0.1mM PMSFに対して透析し
た。対照として、同様のプロトコールに従ってグルタチ
オン-S-トランスフェラーゼを精製し、次いで透析し、
精製したタンパク質は-80℃で保存した。
G誘導性TACプロモーターの制御下で、酵母クローンから
のリーディングフレームを、グルタチオン-S-トランス
フェラーゼ(GST)とのキメラタンパク質をコードするpGE
Xベクター(Pharmacia, Freiburg pGEX-2T; Cat. No. 27
-4801-01)へ導入した(Smith and Johnson, Gene 67:31,
1988)。キメラタンパク質は、グルタチオン-アガロー
スでのアフィニティークロマトグラフィーにより、誘導
した大腸菌培養物から精製し(Smityh and Johnson, 198
8)、次いで、100mMトリス-HCl、pH 7.5、100mM KCl、20
mM EDTA、10%グリセロール、0.1mM PMSFに対して透析し
た。対照として、同様のプロトコールに従ってグルタチ
オン-S-トランスフェラーゼを精製し、次いで透析し、
精製したタンパク質は-80℃で保存した。
【００２２】次いで２種のタンパク質10μgをそれぞ
れ、4℃にて2時間、10μgのBSAおよび20mgの膨潤GSTア
ガロースとともにインキュベートし、その後、アガロー
スを遠心分離で回収し、透析緩衝液で２回洗浄した。タ
ンパク質の結合に関する対照として、このアガロースの
アリコートをサンプル緩衝液中で直接煮沸し、次いで、
SDSゲル電気泳動の後に結合したタンパク質を検出し
た。（製造業者の指示に従って;Promega, Mannheim; TN
T couoled retc. lys. system; L 4610）35S-メチオニ
ンで標識したp27をin vitro転写によって作製し、4℃に
て2時間、0.1% NP-40を含有する透析緩衝液中200μlの
総容量で添加したアガロースとともにインキュベートし
た。このアガロースを透析緩衝液／0.1% NP-40で４回洗
浄し、次いで、SDSサンプル緩衝液中で煮沸した。結合
したタンパク質は、SDSゲル電気泳動および蛍光間接撮
影法により検出した。
れ、4℃にて2時間、10μgのBSAおよび20mgの膨潤GSTア
ガロースとともにインキュベートし、その後、アガロー
スを遠心分離で回収し、透析緩衝液で２回洗浄した。タ
ンパク質の結合に関する対照として、このアガロースの
アリコートをサンプル緩衝液中で直接煮沸し、次いで、
SDSゲル電気泳動の後に結合したタンパク質を検出し
た。（製造業者の指示に従って;Promega, Mannheim; TN
T couoled retc. lys. system; L 4610）35S-メチオニ
ンで標識したp27をin vitro転写によって作製し、4℃に
て2時間、0.1% NP-40を含有する透析緩衝液中200μlの
総容量で添加したアガロースとともにインキュベートし
た。このアガロースを透析緩衝液／0.1% NP-40で４回洗
浄し、次いで、SDSサンプル緩衝液中で煮沸した。結合
したタンパク質は、SDSゲル電気泳動および蛍光間接撮
影法により検出した。
【００２３】これらの実験の結果は表２に示されてい
る。それらは組換え体、in vitroで合成された35Sで標
識したp27が同量のGSTが充填されているカラムに特異的
に結合することを示している。表２はまた、細胞抽出物
由来のp27がGST-p163には有効には結合せず、この抽出
物ではp27がサイクリン依存性キナーゼの複合体に結合
することを示している。短時間の加熱処理がこれらの複
合体からp27を遊離させ、次いで、それをp163と結合さ
せる。このことはp163とサイクリン依存性キナーゼがp2
7との結合に関して競合することを示している。
る。それらは組換え体、in vitroで合成された35Sで標
識したp27が同量のGSTが充填されているカラムに特異的
に結合することを示している。表２はまた、細胞抽出物
由来のp27がGST-p163には有効には結合せず、この抽出
物ではp27がサイクリン依存性キナーゼの複合体に結合
することを示している。短時間の加熱処理がこれらの複
合体からp27を遊離させ、次いで、それをp163と結合さ
せる。このことはp163とサイクリン依存性キナーゼがp2
7との結合に関して競合することを示している。
【００２４】ネズミp163タンパク質をコードする本発明
の核酸配列は表３に示されている。この配列はデータベ
ースにおいて相同性を有し、これは酵母核タンパク質(N
up)2遺伝子である。Nup2は核タンパク質の形成に、また
核内および核外のタンパク質輸送に関与する核膜のタン
パク質である。酵母では、Nup2はおそらくは特に輸出に
関与している。
の核酸配列は表３に示されている。この配列はデータベ
ースにおいて相同性を有し、これは酵母核タンパク質(N
up)2遺伝子である。Nup2は核タンパク質の形成に、また
核内および核外のタンパク質輸送に関与する核膜のタン
パク質である。酵母では、Nup2はおそらくは特に輸出に
関与している。
【００２５】いくつかの機能性ドメインが保存されてい
るが、全体として見ると相同性は高くはない（表４）。
例えば、核の輸送を調節する調節タンパク質と結合する
部位（Ran, GTP結合タンパク質）は、Ran結合タンパク
質(RPB-1)、NuP-2およびp163間で保存されており（表
５）、構造的機能が帰するところの短いペンタペプチド
配列も同様である（表６）。
るが、全体として見ると相同性は高くはない（表４）。
例えば、核の輸送を調節する調節タンパク質と結合する
部位（Ran, GTP結合タンパク質）は、Ran結合タンパク
質(RPB-1)、NuP-2およびp163間で保存されており（表
５）、構造的機能が帰するところの短いペンタペプチド
配列も同様である（表６）。
【００２６】疑う余地なくp163がヌクレオポリン(nucle
oporin)であることを証明するために、該タンパク質に
対してポリクローナル抗血清を作製し[ヒスチジン-p163
(aa121〜252)]、次いでアフィニティー精製した。免疫
蛍光法の下での典型的な核膜孔染色（核の表面上のドッ
トおよび周縁部が染色される）から認められるように、
この抗血清は疑いなくヌクレオポリンを認識する。
oporin)であることを証明するために、該タンパク質に
対してポリクローナル抗血清を作製し[ヒスチジン-p163
(aa121〜252)]、次いでアフィニティー精製した。免疫
蛍光法の下での典型的な核膜孔染色（核の表面上のドッ
トおよび周縁部が染色される）から認められるように、
この抗血清は疑いなくヌクレオポリンを認識する。
【００２７】p163またはNup2およびp27が細胞内で会合
していることを証明するために、CNV発現ベクターを用
いてＨｅＬａ細胞でこの２種のタンパク質を一時的に発
現させ、48時間後に細胞を溶解させ、免疫沈降／ウエス
タンブロッティングにより、この２種のタンパク質の相
互作用に関して調べた(Peukert et al., EMBO J. 16, 5
672(1997))。p27とNup2の間の会合は、それぞれの場合
においてNup2に対するポリクローナル抗体およびネズミ
p27に対するポリクローナル抗体を用いて証明した。p27
タンパク質はp163が発現した場合にのみ首尾よく沈降し
た（表７参照）。このことはNup2およびp27がin vivoに
おけるＨｅＬａ細胞内で互いに会合可能なことを証明す
るものである。
していることを証明するために、CNV発現ベクターを用
いてＨｅＬａ細胞でこの２種のタンパク質を一時的に発
現させ、48時間後に細胞を溶解させ、免疫沈降／ウエス
タンブロッティングにより、この２種のタンパク質の相
互作用に関して調べた(Peukert et al., EMBO J. 16, 5
672(1997))。p27とNup2の間の会合は、それぞれの場合
においてNup2に対するポリクローナル抗体およびネズミ
p27に対するポリクローナル抗体を用いて証明した。p27
タンパク質はp163が発現した場合にのみ首尾よく沈降し
た（表７参照）。このことはNup2およびp27がin vivoに
おけるＨｅＬａ細胞内で互いに会合可能なことを証明す
るものである。
【００２８】ヒトp163タンパク質の核酸配列は配列比較
を行うによって同定し、ヒトESTを用いて検索した。Ran
結合ドメインの場合には、それらは配列AA161285中の17
3≧575位に位置し、p27結合ドメインの場合には、それ
らは配列R62321中の318≧486位に位置し、またp163の他
の構成配列の場合には、それらは配列THC199124中の348
≧489位に位置している。
を行うによって同定し、ヒトESTを用いて検索した。Ran
結合ドメインの場合には、それらは配列AA161285中の17
3≧575位に位置し、p27結合ドメインの場合には、それ
らは配列R62321中の318≧486位に位置し、またp163の他
の構成配列の場合には、それらは配列THC199124中の348
≧489位に位置している。
【００２９】Nup2-p163が相互作用するp27アミノ酸をさ
らに正確に定義するために、酵母でp163とはもはや相互
作用しない突然変異体に関しての検索を行った。このた
めに、p27をコードするｃＤＮＡをエラー誘導PCR反
応（"PCR-technology, Principles and Applications f
or DNA amplifications", H.A. Erlich, Stockton pres
s,NY 1989)に記載したようなPCR条件）にかけ、その結
果得られたランダムエラーを含むクローンをNup2との相
互作用に関して、また対照としてD1との相互作用に関し
て試験した。このPCRの条件は（標準条件とは異な
り）、1UのGIBCO Taqポリメラーゼおよび0.1mM MnCl2の
存在下で40サイクルであった。
らに正確に定義するために、酵母でp163とはもはや相互
作用しない突然変異体に関しての検索を行った。このた
めに、p27をコードするｃＤＮＡをエラー誘導PCR反
応（"PCR-technology, Principles and Applications f
or DNA amplifications", H.A. Erlich, Stockton pres
s,NY 1989)に記載したようなPCR条件）にかけ、その結
果得られたランダムエラーを含むクローンをNup2との相
互作用に関して、また対照としてD1との相互作用に関し
て試験した。このPCRの条件は（標準条件とは異な
り）、1UのGIBCO Taqポリメラーゼおよび0.1mM MnCl2の
存在下で40サイクルであった。
【００３０】得られたｃＤＮＡ断片を、BamHIおよびEco
RIで線状化し次いで精製したGBT10ベクターとともに、
酵母菌株HF7c-p163/Nup2pへ同時形質転換した。形質転
換コロニーを-Leu-Trp欠損培地からの選択によって選択
した。960の個々のコロニーを単離し、選択培地(-Leu-H
is-Trp)上で平板培養した。第二の相互作用試験とし
て、この選択培地で増殖しなかったクローンについてβ
-ガラクトシド試験を行った。
RIで線状化し次いで精製したGBT10ベクターとともに、
酵母菌株HF7c-p163/Nup2pへ同時形質転換した。形質転
換コロニーを-Leu-Trp欠損培地からの選択によって選択
した。960の個々のコロニーを単離し、選択培地(-Leu-H
is-Trp)上で平板培養した。第二の相互作用試験とし
て、この選択培地で増殖しなかったクローンについてβ
-ガラクトシド試験を行った。
【００３１】陰性クローンを単離し、次いでそれらから
pGBT10-p27プラスミドを単離した。得られたプラスミド
は、まず、トランス活性化ドメインを含有するキメラと
してp163/Nup2を発現する酵母発現プラスミドで、次に
対照として、トランス活性化ドメインを含有するキメラ
としてサイクリンD1を発現するプラスミドで形質転換し
た。この結果、Nup2とはもはや相互作用しないが、サイ
クリンD1とは相互作用する３種のクローンが生じた。こ
れらのプラスミドをいくつかの対照とともに配列決定し
た。
pGBT10-p27プラスミドを単離した。得られたプラスミド
は、まず、トランス活性化ドメインを含有するキメラと
してp163/Nup2を発現する酵母発現プラスミドで、次に
対照として、トランス活性化ドメインを含有するキメラ
としてサイクリンD1を発現するプラスミドで形質転換し
た。この結果、Nup2とはもはや相互作用しないが、サイ
クリンD1とは相互作用する３種のクローンが生じた。こ
れらのプラスミドをいくつかの対照とともに配列決定し
た。
【００３２】得られた表現型の範囲は表１３に要約され
ている。これらの実験では、相互作用はヒスチジン（-T
rp-Leu-His、「選択性」）存在下での増殖としてそれ自
身一目瞭然であるが、対照（-Trp-Leu、「非選択性」）
は、両タンパク質が酵母で発現されたことを示してい
る。1000のうちから３クローンがp163-Nup2とはもはや
特異的には相互作用しないが、サイクリンD1とは相互作
用することが判明した。この配列は表１４に示されてい
る。３クローンは総て、一連の対照とは異なり、アミノ
酸アルギニン90（グリシンに対する変異）に同一の突然
変異を有する。またこの配列は、それらが付加的な、異
なる突然変異を有するので、独立に形成されたことを示
している。このことはアルギニン90がp27のNup2との相
互作用における中心アミノ酸であることを明確に示して
いる。この相互作用の生物学的関連をバリデートするた
めにはこの突然変異体を利用できる。
ている。これらの実験では、相互作用はヒスチジン（-T
rp-Leu-His、「選択性」）存在下での増殖としてそれ自
身一目瞭然であるが、対照（-Trp-Leu、「非選択性」）
は、両タンパク質が酵母で発現されたことを示してい
る。1000のうちから３クローンがp163-Nup2とはもはや
特異的には相互作用しないが、サイクリンD1とは相互作
用することが判明した。この配列は表１４に示されてい
る。３クローンは総て、一連の対照とは異なり、アミノ
酸アルギニン90（グリシンに対する変異）に同一の突然
変異を有する。またこの配列は、それらが付加的な、異
なる突然変異を有するので、独立に形成されたことを示
している。このことはアルギニン90がp27のNup2との相
互作用における中心アミノ酸であることを明確に示して
いる。この相互作用の生物学的関連をバリデートするた
めにはこの突然変異体を利用できる。
【００３３】2)p163タンパク質のドミナントネガティブ
類似体のヌクレオチド配列 前記の機能解析によって、その機能に関して決定的であ
るp163タンパク質の２つのドメインが明らかになる。こ
れらドメインの一方は、p27と結合するドメイン（アミ
ノ酸121-252）である。他方は、輸送機能を調節するGTP
結合タンパク質であるRanと結合するドメイン（アミノ
酸307-467）である。
類似体のヌクレオチド配列 前記の機能解析によって、その機能に関して決定的であ
るp163タンパク質の２つのドメインが明らかになる。こ
れらドメインの一方は、p27と結合するドメイン（アミ
ノ酸121-252）である。他方は、輸送機能を調節するGTP
結合タンパク質であるRanと結合するドメイン（アミノ
酸307-467）である。
【００３４】結果として、本発明はタンパク質p163の、
またはこのタンパク質の一部の核酸配列に関するもので
あって、これらの核酸配列はp27結合ドメインおよび／
またはRan結合ドメインにおいて突然変異を示し、その
結果発現した突然変異タンパク質のp27かまたはRanかの
いずれかとの結合が劇的に減少する。細胞中に導入した
場合には、これらp163の類似体は機能的細胞特異的p163
を阻害する。この結果、遊離のp27を生じ、細胞分裂の
抑制をもたらす。かかるp163のドミナントネガティブ突
然変異体の例を表８および９に示す。表８はp27結合ド
メインが欠失しているp163を示し、一方、表９はRan結
合ドメインを欠失しているp163を示す。結果として、本
発明は、この細胞の増殖を阻害する目的で細胞内のp163
類似体をドミナントネガティブにより妨害するという使
用に関する。
またはこのタンパク質の一部の核酸配列に関するもので
あって、これらの核酸配列はp27結合ドメインおよび／
またはRan結合ドメインにおいて突然変異を示し、その
結果発現した突然変異タンパク質のp27かまたはRanかの
いずれかとの結合が劇的に減少する。細胞中に導入した
場合には、これらp163の類似体は機能的細胞特異的p163
を阻害する。この結果、遊離のp27を生じ、細胞分裂の
抑制をもたらす。かかるp163のドミナントネガティブ突
然変異体の例を表８および９に示す。表８はp27結合ド
メインが欠失しているp163を示し、一方、表９はRan結
合ドメインを欠失しているp163を示す。結果として、本
発明は、この細胞の増殖を阻害する目的で細胞内のp163
類似体をドミナントネガティブにより妨害するという使
用に関する。
【００３５】3)p163結合ドメインと結合するタンパク質
またはペプチドのヌクレオチド配列 これまでに発表されてきた研究から、p163タンパク質の
p27結合ドメインはアミノ酸121-252であり、Ran結合ド
メインはアミノ酸307-467であるということを確定する
ことが可能となった。p163と、特にp163のp27結合ドメ
インまたはRan結合部位と結合するF(ab)2、Fab、Fvまた
はs.c.Fvのような抗体または抗体断片は、もう１つの例
を構成する。例えば、動物をp163またはp163のp27結合
ドメインもしくはRan結合ドメインを用いて免疫化する
ことによって、かかる抗体を製造することができる。こ
れらのドメインを、表５（Ran結合ドメイン）および表
１０（p27結合ドメイン）に示す。
またはペプチドのヌクレオチド配列 これまでに発表されてきた研究から、p163タンパク質の
p27結合ドメインはアミノ酸121-252であり、Ran結合ド
メインはアミノ酸307-467であるということを確定する
ことが可能となった。p163と、特にp163のp27結合ドメ
インまたはRan結合部位と結合するF(ab)2、Fab、Fvまた
はs.c.Fvのような抗体または抗体断片は、もう１つの例
を構成する。例えば、動物をp163またはp163のp27結合
ドメインもしくはRan結合ドメインを用いて免疫化する
ことによって、かかる抗体を製造することができる。こ
れらのドメインを、表５（Ran結合ドメイン）および表
１０（p27結合ドメイン）に示す。
【００３６】4)細胞分裂を刺激するp163のヌクレオチド
配列 p163またはp163タンパク質のヌクレオチド配列の細胞中
への導入は、細胞内p27の阻害をもたらす。これは（p27
によって抑制されている）サイクリンE/cdk2複合体を遊
離し、この複合体が細胞分裂を開始させる。
配列 p163またはp163タンパク質のヌクレオチド配列の細胞中
への導入は、細胞内p27の阻害をもたらす。これは（p27
によって抑制されている）サイクリンE/cdk2複合体を遊
離し、この複合体が細胞分裂を開始させる。
【００３７】5)p163タンパク質の転写および／または翻
訳を阻害するヌクレオチド配列 p163タンパク質の核酸配列に関する知見は、p163の転写
または翻訳を特異的に阻害するために用いることのでき
るオリゴヌクレオチドを作製できる可能性をもたらす。
これらのアンチセンス核酸には、オリゴヌクレオチド、
アンチセンス(三重らせん)ＤＮＡ、リボザイムおよびア
ンチセンスＲＮＡが含まれる。三重らせんＤＮＡオリゴ
ヌクレオチドを作製する方法は、Frank-Kamenetskii an
d Mirkin, Ann. Rev. Biochem. 64, 65 (1995)に詳細に
記載されており、アンチセンスＲＮＡオリゴヌクレオチ
ドを作製する方法は、Neckers et al., Crit. Rev. Onc
ogen. 3, 175 (1992); Carter and Limoine, Br. J. Ca
ncer 67, 869 (1993); Mukhdopadhyay and Roth, Crit.
Rev. Oncogen. 7, 151 (1996)およびMercola and Cohe
n, Cancer Gene Ther. 2, 47 (1995) に詳細に記載され
ている。
訳を阻害するヌクレオチド配列 p163タンパク質の核酸配列に関する知見は、p163の転写
または翻訳を特異的に阻害するために用いることのでき
るオリゴヌクレオチドを作製できる可能性をもたらす。
これらのアンチセンス核酸には、オリゴヌクレオチド、
アンチセンス(三重らせん)ＤＮＡ、リボザイムおよびア
ンチセンスＲＮＡが含まれる。三重らせんＤＮＡオリゴ
ヌクレオチドを作製する方法は、Frank-Kamenetskii an
d Mirkin, Ann. Rev. Biochem. 64, 65 (1995)に詳細に
記載されており、アンチセンスＲＮＡオリゴヌクレオチ
ドを作製する方法は、Neckers et al., Crit. Rev. Onc
ogen. 3, 175 (1992); Carter and Limoine, Br. J. Ca
ncer 67, 869 (1993); Mukhdopadhyay and Roth, Crit.
Rev. Oncogen. 7, 151 (1996)およびMercola and Cohe
n, Cancer Gene Ther. 2, 47 (1995) に詳細に記載され
ている。
【００３８】p27タンパク質と結合するドメインの構成
領域（全領域、アミノ酸121-252）、またはRanタンパク
質と結合するドメインの構成領域（全領域、アミノ酸30
7-467）をコードするp163ヌクレオチド配列とハイブリ
ダイズする三重らせんＤＮＡまたはアンチセンスＲＮＡ
オリゴヌクレオチドを用いることに関して、本発明の意
味の範囲内において優先的地位が与えられる。
領域（全領域、アミノ酸121-252）、またはRanタンパク
質と結合するドメインの構成領域（全領域、アミノ酸30
7-467）をコードするp163ヌクレオチド配列とハイブリ
ダイズする三重らせんＤＮＡまたはアンチセンスＲＮＡ
オリゴヌクレオチドを用いることに関して、本発明の意
味の範囲内において優先的地位が与えられる。
【００３９】p163の転写および／または翻訳を阻害する
ヌクレオチド配列にはさらに、p163タンパク質のヌクレ
オチド配列領域に対して特異的なリボザイムが含まれ
る。
ヌクレオチド配列にはさらに、p163タンパク質のヌクレ
オチド配列領域に対して特異的なリボザイムが含まれ
る。
【００４０】リボザイムを作製する方法は、Burke, Nuc
l. Acids Mol. Biol. 8, 105 (1994), Christoffersen
and Marr, J. Med. Chem. 38, 2023 (1995) およびScot
t etal., Science 274, 2065 (1996) に詳細に記載され
ている。p27タンパク質と結合するドメイン（アミノ酸1
21-252）に対する、またはRanタンパク質と結合するド
メイン（アミノ酸307-467）に対するヌクレオチド配列
の領域内に位置しているp163ヌクレオチド配列とハイブ
リダイズするリボザイムに関し、本発明の意味の範囲内
において優先的地位が与えられる。
l. Acids Mol. Biol. 8, 105 (1994), Christoffersen
and Marr, J. Med. Chem. 38, 2023 (1995) およびScot
t etal., Science 274, 2065 (1996) に詳細に記載され
ている。p27タンパク質と結合するドメイン（アミノ酸1
21-252）に対する、またはRanタンパク質と結合するド
メイン（アミノ酸307-467）に対するヌクレオチド配列
の領域内に位置しているp163ヌクレオチド配列とハイブ
リダイズするリボザイムに関し、本発明の意味の範囲内
において優先的地位が与えられる。
【００４１】リボザイムによって切断され得るp163タン
パク質のヌクレオチド配列の例は表１１に挙げられてい
る。
パク質のヌクレオチド配列の例は表１１に挙げられてい
る。
【００４２】三重らせんＤＮＡ、アンチセンスＲＮＡま
たはリボザイムは、in vitroにおいて細胞をターゲッテ
ィングするために添加されるか、またはin vivoにおい
て［当業者にとっては公知の方法（先に引用した文献を
参照）を用いて調製し、DNアーゼまたはRNアーゼによる
分解から保護した］オリゴヌクレオチドとして、注射も
しくは局所貼布により投与されるかのいずれかである。
たはリボザイムは、in vitroにおいて細胞をターゲッテ
ィングするために添加されるか、またはin vivoにおい
て［当業者にとっては公知の方法（先に引用した文献を
参照）を用いて調製し、DNアーゼまたはRNアーゼによる
分解から保護した］オリゴヌクレオチドとして、注射も
しくは局所貼布により投与されるかのいずれかである。
【００４３】しかしながら、本発明はまた、この細胞の
増殖を阻害するために本発明のオリゴヌクレオチドに対
応するアンチセンスＲＮＡまたはリボザイムを転写によ
り細胞内で形成する目的で、細胞に核酸構築体を導入す
ることに関する。細胞への導入は、in vitroまたはin v
ivoのいずれにおいてもできる。当業者にとって公知の
方法を用いて、核酸構築体を細胞に裸のＤＮＡとして、
または非ウィルスベクターによって導入し、ウィルスベ
クターによって挿入する。
増殖を阻害するために本発明のオリゴヌクレオチドに対
応するアンチセンスＲＮＡまたはリボザイムを転写によ
り細胞内で形成する目的で、細胞に核酸構築体を導入す
ることに関する。細胞への導入は、in vitroまたはin v
ivoのいずれにおいてもできる。当業者にとって公知の
方法を用いて、核酸構築体を細胞に裸のＤＮＡとして、
または非ウィルスベクターによって導入し、ウィルスベ
クターによって挿入する。
【００４４】6)p163機能の阻害剤を発見する試験系 p163タンパク質およびそれとp27タンパク質との相互作
用の発見により、この相互作用の阻害剤を検索すること
が可能となる。このことは、p27タンパク質とp163タン
パク質との間の結合が阻害され、かつ、この抑制の発生
が指示薬によって示されるという試験系を必要とする。
数多くの方法が知られている。この方法の１つの例は、
ツーハイブリッドスクリーンアッセイである（この点に
ついては、１）および表１を参照）。
用の発見により、この相互作用の阻害剤を検索すること
が可能となる。このことは、p27タンパク質とp163タン
パク質との間の結合が阻害され、かつ、この抑制の発生
が指示薬によって示されるという試験系を必要とする。
数多くの方法が知られている。この方法の１つの例は、
ツーハイブリッドスクリーンアッセイである（この点に
ついては、１）および表１を参照）。
【００４５】しかしながら、別法として、例えばアフィ
ニティー系をスクリーニングに用いることも可能であ
り、この系では、p163[好ましくはp27結合ドメイン（ア
ミノ酸121-252）]を固相に結合させ、試験物質とともに
インキュベートし、p163タンパク質のp27結合ドメイン
に対する標識した結合パートナーの結合を阻害すること
によって試験物質の結合が確認される。この標識した結
合パートナーは、p27かまたはp163タンパク質のp27結合
ドメインと特異的に結合する抗体であってよい。
ニティー系をスクリーニングに用いることも可能であ
り、この系では、p163[好ましくはp27結合ドメイン（ア
ミノ酸121-252）]を固相に結合させ、試験物質とともに
インキュベートし、p163タンパク質のp27結合ドメイン
に対する標識した結合パートナーの結合を阻害すること
によって試験物質の結合が確認される。この標識した結
合パートナーは、p27かまたはp163タンパク質のp27結合
ドメインと特異的に結合する抗体であってよい。
【００４６】p163とRanとの間の結合の阻害剤に対する
試験系を構築することが可能であり、p163とp27との間
の結合の阻害剤に対する場合と同じ方法でスクリーニン
グに用いられる。結果として、本発明は、p163もしくは
p163の構成タンパク質をコードする核酸配列の使用に、
またはp163の阻害剤を検索するためのp163タンパク質も
しくはその構成タンパク質の使用に関する。
試験系を構築することが可能であり、p163とp27との間
の結合の阻害剤に対する場合と同じ方法でスクリーニン
グに用いられる。結果として、本発明は、p163もしくは
p163の構成タンパク質をコードする核酸配列の使用に、
またはp163の阻害剤を検索するためのp163タンパク質も
しくはその構成タンパク質の使用に関する。
【００４７】7)細胞増殖の段階または病状を診断するた
めのp163またはタンパク質配列p163の核酸配列の使用 背景技術において説明したように、多くの腫瘍がp27の
細胞内濃度の増加によって特徴づけられている。これら
の腫瘍は増殖するので、この増加したp27の機能が抑制
されるものと仮定される。本発明によれば、p163はp27
の特異的な阻害剤である。細胞内でのこの阻害剤の検出
によって、細胞の増殖状態についての結論を引き出すこ
とが可能となる。この結果は、例えば腫瘍細胞または腫
瘍組織の悪性性を評価するためには極めて重要なもので
あると考えられる。p163タンパク質は細胞の死滅によっ
て放出される。体液中でのp163の検出は、その結果とし
て体内の増殖プロセスおよび／または細胞の死滅、例え
ば炎症プロセスに伴うプロセスに関する結果を引き出す
ことを可能にする。p163タンパク質を、標識した物質と
の特異的結合によって検出することができる。これらの
特異的結合物質には、p27タンパク質、Ranタンパク質お
よび例えば動物をp163タンパク質またはこのタンパク質
の構成配列を用いて免疫化することによって製造した体
が含まれる。しかしながら、p163 ｍＲＮＡもまた、タ
ンパク質p163をコードする核酸配列を対応するｍＲＮＡ
とハイブリダイズさせることによって、細胞または組織
において検出される。当業者によく知られ、検出すべき
核酸配列のいくつかのコピーをその検出の感度を増すた
めに、いわゆるプライマー対を用いて増幅させ得るポリ
メラーゼ連鎖反応(PCR)技術を用いることができる。
めのp163またはタンパク質配列p163の核酸配列の使用 背景技術において説明したように、多くの腫瘍がp27の
細胞内濃度の増加によって特徴づけられている。これら
の腫瘍は増殖するので、この増加したp27の機能が抑制
されるものと仮定される。本発明によれば、p163はp27
の特異的な阻害剤である。細胞内でのこの阻害剤の検出
によって、細胞の増殖状態についての結論を引き出すこ
とが可能となる。この結果は、例えば腫瘍細胞または腫
瘍組織の悪性性を評価するためには極めて重要なもので
あると考えられる。p163タンパク質は細胞の死滅によっ
て放出される。体液中でのp163の検出は、その結果とし
て体内の増殖プロセスおよび／または細胞の死滅、例え
ば炎症プロセスに伴うプロセスに関する結果を引き出す
ことを可能にする。p163タンパク質を、標識した物質と
の特異的結合によって検出することができる。これらの
特異的結合物質には、p27タンパク質、Ranタンパク質お
よび例えば動物をp163タンパク質またはこのタンパク質
の構成配列を用いて免疫化することによって製造した体
が含まれる。しかしながら、p163 ｍＲＮＡもまた、タ
ンパク質p163をコードする核酸配列を対応するｍＲＮＡ
とハイブリダイズさせることによって、細胞または組織
において検出される。当業者によく知られ、検出すべき
核酸配列のいくつかのコピーをその検出の感度を増すた
めに、いわゆるプライマー対を用いて増幅させ得るポリ
メラーゼ連鎖反応(PCR)技術を用いることができる。
【００４８】p163をコードする核酸配列を増幅および検
出するためのプライマー対の例は、表１２ａ、ｂおよび
ｃに示されている。しかしながら、また、例えばGusson
i et al., Nature Biotechnol. 14, 1012(1996)によっ
て公表された蛍光in situハイブリダイゼーションを用
いて、p163をコードするＲＮＡを検出することも可能で
ある。
出するためのプライマー対の例は、表１２ａ、ｂおよび
ｃに示されている。しかしながら、また、例えばGusson
i et al., Nature Biotechnol. 14, 1012(1996)によっ
て公表された蛍光in situハイブリダイゼーションを用
いて、p163をコードするＲＮＡを検出することも可能で
ある。
【００４９】結果として、本発明は、生きた哺乳動物に
おいて、細胞もしくは組織の増殖状態を確認するため
の、または増殖の変化もしくは細胞の死滅を伴う変化を
検出するためのp163をコードする核酸配列またはp163タ
ンパク質の検出に関する。
おいて、細胞もしくは組織の増殖状態を確認するため
の、または増殖の変化もしくは細胞の死滅を伴う変化を
検出するためのp163をコードする核酸配列またはp163タ
ンパク質の検出に関する。
【００５０】本発明の内容は以下のように要約すること
ができる： (1)p27を阻害し、それによりp27タンパク質によって引
き起こされる細胞増殖の阻害を軽減するタンパク質。
ができる： (1)p27を阻害し、それによりp27タンパク質によって引
き起こされる細胞増殖の阻害を軽減するタンパク質。
【００５１】(2)表６に示されたp163のアミノ酸配列
（配列番号24）、またはその一部を含んでなる、(1)記
載のタンパク質。
（配列番号24）、またはその一部を含んでなる、(1)記
載のタンパク質。
【００５２】(3)p163のアミノ酸配列の一部が配列番号1
0の1〜24位、配列番号12の137〜196位、配列番号14の21
5〜265位、配列番号16の239〜272位、配列番号18の399
〜438位、および配列番号20の307〜469位のアミノ酸配
列（表６のナンバリングに基づく）を有するペプチドか
らなる群より選択される、(2)記載のタンパク質。
0の1〜24位、配列番号12の137〜196位、配列番号14の21
5〜265位、配列番号16の239〜272位、配列番号18の399
〜438位、および配列番号20の307〜469位のアミノ酸配
列（表６のナンバリングに基づく）を有するペプチドか
らなる群より選択される、(2)記載のタンパク質。
【００５３】(4)機能性ドメインを欠失させることによ
り、(2)記載のタンパク質から誘導することができるタ
ンパク質であって、表６の配列番号24からp27結合ドメ
インまたはRan結合ドメインを欠失させたタンパク質。
り、(2)記載のタンパク質から誘導することができるタ
ンパク質であって、表６の配列番号24からp27結合ドメ
インまたはRan結合ドメインを欠失させたタンパク質。
【００５４】(5)p27結合ドメインの欠失後に表８のアミ
ノ酸配列（配列番号26）を有するタンパク質が得られ、
またRan結合ドメインの欠失の際に表９で示されたアミ
ノ酸配列（配列番号27）を有するタンパク質が得られ
る、(4)記載のタンパク質。
ノ酸配列（配列番号26）を有するタンパク質が得られ、
またRan結合ドメインの欠失の際に表９で示されたアミ
ノ酸配列（配列番号27）を有するタンパク質が得られ
る、(4)記載のタンパク質。
【００５５】(6)p27結合ドメイン領域を除く総てのアミ
ノ酸配列を欠失させることにより、(2)記載のタンパク
質から誘導することができるタンパク質。
ノ酸配列を欠失させることにより、(2)記載のタンパク
質から誘導することができるタンパク質。
【００５６】(7)表１０のアミノ酸配列（配列番号28）
を含んでなる、(6)記載のタンパク質。
を含んでなる、(6)記載のタンパク質。
【００５７】(8)別の哺乳類種由来の、またはヒト由来
の相当する相同タンパク質、または相当するその一部で
ある、(1)〜(7)のいずれか１項記載のタンパク質。
の相当する相同タンパク質、または相当するその一部で
ある、(1)〜(7)のいずれか１項記載のタンパク質。
【００５８】(9)p163のヒト相同体のアミノ酸配列を含
んでなる、(8)記載のタンパク質。
んでなる、(8)記載のタンパク質。
【００５９】(10)(1)〜(9)のいずれか１項記載のタンパ
ク質をコードするＤＮＡ。
ク質をコードするＤＮＡ。
【００６０】(11)(10)記載のＤＮＡであって、(a)表３
のヌクレオチド配列（配列番号9）、またはその一部を
含んでなり、(b)ストリンジェントな条件下で(a)の配列
とハイブリダイズし、または(c)遺伝子コードの縮重に
従い(a)の配列と比較した場合、改変されてはいるが、
同一のアミノ酸配列をコードするＤＮＡ。
のヌクレオチド配列（配列番号9）、またはその一部を
含んでなり、(b)ストリンジェントな条件下で(a)の配列
とハイブリダイズし、または(c)遺伝子コードの縮重に
従い(a)の配列と比較した場合、改変されてはいるが、
同一のアミノ酸配列をコードするＤＮＡ。
【００６１】(12)PCRプライマーのヌクレオチド配列が
表12aの配列番号29〜配列番号38、表12bの配列番号39〜
配列番号40、表12cの配列番号41〜配列番号48からなる
群より選択される、PCRプライマーとして用いるための
(11)記載のＤＮＡ。
表12aの配列番号29〜配列番号38、表12bの配列番号39〜
配列番号40、表12cの配列番号41〜配列番号48からなる
群より選択される、PCRプライマーとして用いるための
(11)記載のＤＮＡ。
【００６２】(13)細胞および／または組織内のp163ｍＲ
ＮＡを検出および／または定量するための(10)または(1
1)のいずれかに記載のＤＮＡの使用。
ＮＡを検出および／または定量するための(10)または(1
1)のいずれかに記載のＤＮＡの使用。
【００６３】(14)検出および／または定量がノーザンブ
ロッティングによって達成される、(13)記載の使用。
ロッティングによって達成される、(13)記載の使用。
【００６４】(15)検出および／または定量がPCRによっ
て達成される、(13)記載の使用。
て達成される、(13)記載の使用。
【００６５】(16)請求項１２のPCRプライマーが使用さ
れる、(15)記載の使用。
れる、(15)記載の使用。
【００６６】(17)検出および／または定量がin situハ
イブリダイゼーションにおいて蛍光によって達成され
る、(13)記載の使用。
イブリダイゼーションにおいて蛍光によって達成され
る、(13)記載の使用。
【００６７】(18)タンパク質に結合する抗体を作製する
ための、(1)〜(9)のいずれか１項記載のタンパク質の使
用。
ための、(1)〜(9)のいずれか１項記載のタンパク質の使
用。
【００６８】(19)(1)〜(9)のいずれか１項記載のタンパ
ク質のp27タンパクが結合するドメインに結合する抗体
およびこれらの抗体の切断産物。
ク質のp27タンパクが結合するドメインに結合する抗体
およびこれらの抗体の切断産物。
【００６９】(20)(1)〜(9)のいずれか１項記載のタンパ
ク質のRanタンパクが結合するドメインに結合する抗体
およびこれらの抗体の切断産物。
ク質のRanタンパクが結合するドメインに結合する抗体
およびこれらの抗体の切断産物。
【００７０】(21)細胞、組織または体液における、(1)
または(2)のいずれか１項のタンパク質を検出するため
の、(19)または(20)に記載の抗体の使用。
または(2)のいずれか１項のタンパク質を検出するため
の、(19)または(20)に記載の抗体の使用。
【００７１】(22)構成領域がアミノ酸121〜467をコード
するヌクレオチド領域に位置する、(10)または(11)のい
ずれか１項記載のＤＮＡの構成領域と相補性のあるアン
チセンス核酸。
するヌクレオチド領域に位置する、(10)または(11)のい
ずれか１項記載のＤＮＡの構成領域と相補性のあるアン
チセンス核酸。
【００７２】(23)三重らせんＤＮＡ、合成オリゴヌクレ
オチド、アンチセンスＲＮＡおよびリボザイムからなる
群より選択される、(22)記載のアンチセンス核酸。
オチド、アンチセンスＲＮＡおよびリボザイムからなる
群より選択される、(22)記載のアンチセンス核酸。
【００７３】(24)in vivoまたはin vitroで細胞をアン
チセンス核酸に接触させる、細胞の増殖を阻害するため
の(22)または(23)記載のアンチセンス核酸の使用。
チセンス核酸に接触させる、細胞の増殖を阻害するため
の(22)または(23)記載のアンチセンス核酸の使用。
【００７４】(25)細胞の増殖を阻害するための(22)また
は(23)記載のアンチセンス核酸をコードする核酸構築体
であって、アンチセンス核酸配列をコードするＤＮＡを
少なくとも１つの活性化配列に連結させ、裸のＤＮＡと
して導入するか、非ウイルスベクターに挿入するか、ま
たはウイルスベクターに、標的細胞に挿入する核酸構築
体。
は(23)記載のアンチセンス核酸をコードする核酸構築体
であって、アンチセンス核酸配列をコードするＤＮＡを
少なくとも１つの活性化配列に連結させ、裸のＤＮＡと
して導入するか、非ウイルスベクターに挿入するか、ま
たはウイルスベクターに、標的細胞に挿入する核酸構築
体。
【００７５】(26)該タンパク質と細胞結合パートナーと
の間の相互作用の阻害剤を検索するための、(1)〜(9)の
いずれか１項記載のタンパク質の使用。
の間の相互作用の阻害剤を検索するための、(1)〜(9)の
いずれか１項記載のタンパク質の使用。
【００７６】(27)ツーハイブリッド系を用いる、(26)記
載の使用。
載の使用。
【００７７】(28)p163またはそのp27結合ドメインを固
相に結合させ、次いでこの固相を試験物質とともにイン
キュベートし、結合パートナーの該タンパク質への結合
の阻害を(1)〜(9)のタンパク質によって最終的に測定す
るというアフィニティー系を用いる、(26)記載の使用。
相に結合させ、次いでこの固相を試験物質とともにイン
キュベートし、結合パートナーの該タンパク質への結合
の阻害を(1)〜(9)のタンパク質によって最終的に測定す
るというアフィニティー系を用いる、(26)記載の使用。
【００７８】(29)結合パートナーがp27およびRanからな
る群より選択される、(28)記載の使用。
る群より選択される、(28)記載の使用。
【００７９】(30)(1)、(2)、(8)および(9)のいずれか１
項のタンパク質機能の阻害剤としての、(3)〜(9)記載の
いずれか１項記載のタンパク質の使用。
項のタンパク質機能の阻害剤としての、(3)〜(9)記載の
いずれか１項記載のタンパク質の使用。
【００８０】(31)(1)、(2)、(8) ８および(9)のいずれ
か１項のタンパク質機能の阻害剤としての、(19)または
(20)記載の抗体の使用。
か１項のタンパク質機能の阻害剤としての、(19)または
(20)記載の抗体の使用。
【００８１】(32)(1)〜(9)のいずれか１項のタンパク質
を細胞内で発現させることができる活性化配列に作動可
能なように連結されている、(10)または(11)記載のＤＮ
Ａを含んでなる核酸構築体。
を細胞内で発現させることができる活性化配列に作動可
能なように連結されている、(10)または(11)記載のＤＮ
Ａを含んでなる核酸構築体。
【００８２】(33)細胞増殖を刺激するための(32)記載の
核酸構築体の使用。
核酸構築体の使用。
【００８３】
【表１】
【００８４】
【表２】
【００８５】
【表３】
【００８６】
【表４】
【００８７】
【表５】
【００８８】
【表６】
【００８９】
【表７】
【００９０】
【表８】
【００９１】
【表９】
【００９２】
【表１０】
【００９３】
【表１１】
【００９４】
【表１２】
【００９５】
【表１３】
【００９６】
【表１４】
【００９７】
【表１５】
【００９８】
【表１６】
【００９９】
【表１７】
【０１００】
【表１８】
【０１０１】
【表１９】
【０１０２】
【表２０】
【０１０３】
【配列表】 SEQUENCE LISTING <110> Hoechst Marion Roussel Deutschland GmbH <120> Binding partnaers for inhibitors of cyclin-dependent kinases and their use for searching for inhibitors and for the diagbosis or therapy of a disease <130> 118406 <140> <141> <160> 49 <170> PatentIn Ver. 2.0 <210> 1 <211> 1958 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 1 tcgaattggg taccgggccc cccctcgagg tcgacggtat cgataagctt gatatcgaat 60 tcgcggccgc tcgagttaca agatggcggc cccgggcgct ctcttcaccg ttctgtagca 120 gcttcgggct gagcggatgt ctcttcttgt cctcagtgtc ggactcagag acacacggct 180 cccgagttct gctgatcacg aagttcccgg aggcgctcga cgcaccggaa tctcccagcg 240 gccgcgaccg ccgcctcggc cctgctcgcc gcggcgccgg gactccagcg tgatcggcgg 300 cggcagtcaa ggttcacaaa aatggcgaag agagttgcgg agaaggagtt gactgacagg 360 aactgggatg aggaagacga agttgaagag atgggaacat tctcagtggc cagtgaggaa 420 gtcatgaaga acagagccgt aaagaaggca aagcgcagaa acgttggatt tgaatctgat 480 agcggaggag cctttaaagg tttcaaaggt ttggttgtgc cttctggagg aggagggttt 540 tctggatttg gtggctctgg aggaaagcct ctggaaggac tgacaaatgg aaacagcaca 600 gacaatgcca cgcccttctc caatgtaaag acagcagcag agcccaaggc agcctttggt 660 tcttttgctg tgaatggccc tactaccttg gtggataaag tttcaaatcc aaaaactaat 720 ggggacagca atcagccgcc ctcctccggc cctgcttcca gtaccgcctg ccctgggaat 780 gcctatcaca agcagctggc tggcttgaac tgctccgtcc gcgattggat agtgaagcac 840 gtgaacacaa acccgctttg tgacctgact cccattttta aagactatga gagatacttg 900 gcgacgatcg agaagcagct tgagaatgga ggcggcagca gttctgagag ccagacagac 960 agggcgacgg ctggaatgga gcctccttcc ctttttggtt caacaaaact acagcaagag 1020 tcaccatttt catttcatgg caacaaagcg gaggacacat ctgaaaaggt ggagtttaca 1080 gcagaaaaga aatcggacgc agcacaagga gcaacaagtg cctcgtttag tttcggcaag 1140 aaaattgaga gctcggcttt gggctcgtta agctctggct ccctaactgg gttttcattc 1200 tctgctggaa gctccagctt gtttggtaaa gatgctgccc agagtaaagc agcctcttcg 1260 ctgttctctg ctaaagcatc cgagagtccg gcaggaggcg gcagcagcga gtgcagagat 1320 ggtgaagaag aggagaatga cgagccaccc aaggtagtgg tgaccgaagt aaaggaagag 1380 gatgctttct actccaaaaa atgtaaacta ttttacaaga aagacaacga atttaaagag 1440 aagggtgtgg ggaccctgca tttaaaaccc acagcaactc agaagaccca gctcttggtg 1500 cgggcagaca ccaacctagg caacatactg ctgaatgttc tgatcgcccc caacatgccg 1560 tgcacccgga caggaaagaa caacgtcctt atcgtctgtg tccccaaccc cccactcgat 1620 gagaagcagc ccactctccc ggccaccatg ctgatccggg tgaagacgag cgaggatgcc 1680 gatgaattgc acaagatttt actggagaaa aaggatgcct gagcactgag gctgaccaag 1740 gcatgttgcc acgttgctgc ttcccctccg tccctaactt agtcacattc tttcctcttc 1800 tactgtgaca ttctgagaac ttctaggtaa cttgaacttt tgtgaggaag attaaggcca 1860 ataaatcctt tcagtggcgg ccgcgaattc ctgcagcccg ggggatccac tagttctaga 1920 gcggccgcca ccgcggtgga gctccagctt ttgggaga 1958 <210> 2 <211> 24 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 2 Met Ala Lys Arg Val Ala Glu Lys Glu Leu Thr Asp Arg Asn Trp Asp 1 5 10 15 Glu Glu Asp Glu Val Glu Glu Met 20 <210> 3 <211> 24 <212> PRT <213> Saccharomyces sp. <400> 3 Met Ala Lys Arg Val Ala Asp Ala Gln Ile Gln Arg Glu Thr Tyr Asp 1 5 10 15 Ser Asn Glu Ser Asp Asp Asp Val 20 <210> 4 <211> 60 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 4 Asn Gln Pro Pro Ser Ser Gly Pro Ala Ser Ser Thr Ala Cys Pro Gly 1 5 10 15 Asn Ala Tyr His Lys Gln Leu Ala Gly Leu Asn Cys Ser Val Arg Asp 20 25 30 Trp Ile Val Lys His Val Asn Thr Asn Pro Leu Cys Asp Leu Thr Pro 35 40 45 Ile Phe Lys Asp Tyr Glu Arg Tyr Leu Ala Thr Ile 50 55 60 <210> 5 <211> 60 <212> PRT <213> Saccharomyces sp. <400> 5 Asn Arg Ala Asp Gly Thr Gly Glu Ala Gln Val Asp Asn Ser Pro Thr 1 5 10 15 Thr Glu Ser Asn Ser Arg Leu Lys Ala Leu Asn Leu Gln Phe Lys Ala 20 25 30 Lys Val Asp Asp Leu Val Leu Gly Lys Pro Leu Ala Asp Leu Arg Pro 35 40 45 Leu Phe Thr Arg Tyr Glu Leu Tyr Ile Lys Asn Ile 50 55 60 <210> 6 <211> 51 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 6 Ala Thr Ala Gly Met Glu Pro Pro Ser Leu Phe Gly Ser Thr Lys Leu 1 5 10 15 Gln Gln Glu Ser Pro Phe Ser Phe His Gly Asn Lys Ala Glu Asp Thr 20 25 30 Ser Glu Lys Val Glu Phe Thr Ala Glu Lys Lys Ser Asp Ala Ala Gln 35 40 45 Gly Ala Thr 50 <210> 7 <211> 51 <212> PRT <213> Saccharomyces sp. <400> 7 Ala Asn Ser Ser Thr Ser Pro Ala Pro Ser Ile Pro Ser Thr Gly Phe 1 5 10 15 Lys Phe Ser Leu Pro Phe Glu Gln Lys Gly Ser Gln Thr Thr Thr Asn 20 25 30 Asp Ser Lys Glu Glu Ser Thr Thr Glu Ala Thr Gly Asn Glu Ser Gln 35 40 45 Asp Ala Thr 50 <210> 8 <211> 34 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 8 His Gly Asn Lys Ala Glu Asp Thr Ser Glu Lys Val Glu Phe Thr Ala 1 5 10 15 Glu Lys Lys Ser Asp Ala Ala Gln Gly Ala Thr Ser Ala Ser Phe Ser 20 25 30 Phe Gly <210> 9 <211> 34 <212> PRT <213> Saccharomyces sp. <400> 9 Asn Gly Ser Glu Ser Lys Asp Ser Asp Lys Pro Ser Leu Pro Ser Ala 1 5 10 15 Val Asp Gly Glu Asn Asp Lys Lys Glu Ala Thr Lys Pro Ala Phe Ser 20 25 30 Phe Gly <210> 10 <211> 40 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 10 Leu Gly Asn Ile Leu Leu Asn Val Leu Ile Ala Pro Asn Met Pro Cys 1 5 10 15 Thr Arg Thr Gly Lys Asn Asn Val Leu Ile Val Cys Val Pro Asn Pro 20 25 30 Pro Leu Asp Glu Lys Gln Pro Thr 35 40 <210> 11 <211> 40 <212> PRT <213> Saccharomyces sp. <400> 11 Met Gly Asn Val Leu Leu Asn Ala Thr Val Val Asp Ser Phe Lys Tyr 1 5 10 15 Glu Pro Leu Ala Pro Gly Asn Asp Asn Leu Ile Lys Ala Pro Thr Val 20 25 30 Ala Ala Asp Gly Lys Leu Val Thr 35 40 <210> 12 <211> 157 <212> PRT <213> Mus sp. <400> 12 Asp Ser His Ala Asp His Asp Thr Ser Thr Glu Asn Ala Asp Glu Ser 1 5 10 15 Thr Thr His Pro Gln Phe Glu Pro Ile Val Ser Val Pro Glu Gln Glu 20 25 30 Ile Lys Thr Leu Glu Glu Asp Glu Glu Glu Leu Phe Lys Met Arg Ala 35 40 45 Lys Leu Phe Arg Phe Ala Ser Glu Asn Asp Leu Pro Glu Trp Lys Glu 50 55 60 Pro Arg His Gly Asp Val Lys Leu Leu Lys His Lys Glu Lys Gly Thr 65 70 75 80 Ile Arg Leu Leu Met Arg Arg Asp Lys Thr Leu Lys Ile Cys Ala Asn 85 90 95 His Tyr Ile Thr Pro Met Met Glu Leu Lys Pro Asn Ala Gly Ser Asp 100 105 110 Arg Ala Trp Val Trp Asn Thr His Thr Asp Phe Ala Asp Glu Cys Pro 115 120 125 Lys Pro Glu Leu Leu Ala Ile Arg Phe Leu Asn Ala Glu Asn Ala Gln 130 135 140 Lys Phe Lys Thr Lys Phe Glu Glu Cys Arg Lys Glu Ile 145 150 155 <210> 13 <211> 157 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 13 Asp Ser His Ala Asp His Asp Thr Ser Thr Glu Asn Ala Asp Glu Ser 1 5 10 15 Asn His Asp Pro Gln Phe Glu Pro Ile Val Ser Val Pro Glu Gln Glu 20 25 30 Ile Lys Thr Leu Glu Glu Asp Glu Glu Glu Leu Phe Lys Met Arg Ala 35 40 45 Lys Leu Phe Arg Phe Ala Ser Glu Asn Asp Leu Pro Glu Trp Lys Glu 50 55 60 Arg Gly Thr Gly Asp Val Lys Leu Leu Lys His Lys Glu Lys Gly Thr 65 70 75 80 Ile Arg Leu Leu Met Arg Arg Asp Lys Thr Leu Lys Ile Cys Ala Asn 85 90 95 His Tyr Ile Thr Pro Met Met Glu Leu Lys Pro Asn Ala Gly Ser Asp 100 105 110 Arg Ala Trp Val Trp Asn Thr His Thr Asp Phe Ala Asp Glu Cys Pro 115 120 125 Lys Pro Glu Leu Leu Ala Ile Arg Phe Leu Asn Ala Glu Asn Ala Gln 130 135 140 Lys Phe Lys Thr Lys Phe Glu Glu Cys Arg Lys Glu Ile 145 150 155 <210> 14 <211> 158 <212> PRT <213> Saccharomyces sp. <400> 14 Ser Gln Thr Thr Thr Asn Asp Ser Lys Glu Glu Ser Thr Thr Glu Ala 1 5 10 15 Thr Gly Asn Glu Ser Gln Asp Ala Thr Lys Val Asp Ala Thr Pro Glu 20 25 30 Glu Ser Lys Pro Ile Asn Leu Gln Asn Gly Glu Glu Asp Glu Val Ala 35 40 45 Leu Phe Ser Gln Lys Ala Lys Leu Met Thr Phe Asn Ala Glu Thr Lys 50 55 60 Ser Tyr Asp Ser Arg Gly Val Gly Glu Met Lys Leu Leu Lys Lys Lys 65 70 75 80 Asp Asp Ser Pro Lys Val Arg Leu Leu Cys Arg Ser Asp Gly Met Gly 85 90 95 Asn Val Leu Leu Asn Ala Thr Val Val Asp Ser Phe Lys Tyr Glu Pro 100 105 110 Leu Ala Pro Gly Asn Asp Asn Leu Ile Lys Ala Pro Thr Val Ala Ala 115 120 125 Asp Gly Lys Leu Val Thr Tyr Ile Val Phe Lys Gln Lys Leu Glu Gly 130 135 140 Arg Ser Phe Thr Lys Ala Ile Glu Asp Ala Lys Lys Glu Met 145 150 155 <210> 15 <211> 160 <212> PRT <213> Mus sp. <400> 15 Gln Ser Lys Ala Ala Ser Ser Leu Phe Ser Ala Lys Ala Ser Glu Ser 1 5 10 15 Pro Ala Gly Gly Gly Ser Ser Glu Cys Arg Asp Gly Glu Glu Glu Glu 20 25 30 Asn Asp Glu Pro Pro Lys Val Val Val Thr Glu Val Lys Glu Glu Asp 35 40 45 Ala Phe Tyr Ser Lys Lys Cys Lys Leu Phe Tyr Lys Lys Asp Asn Glu 50 55 60 Phe Lys Glu Lys Gly Val Gly Thr Leu His Leu Lys Pro Thr Ala Thr 65 70 75 80 Gln Lys Thr Gln Leu Leu Val Arg Ala Asp Thr Asn Leu Gly Asn Ile 85 90 95 Leu Leu Asn Val Leu Ile Ala Pro Asn Met Pro Cys Thr Arg Thr Gly 100 105 110 Lys Asn Asn Val Leu Ile Val Cys Val Pro Asn Pro Leu Asp Glu Lys 115 120 125 Gln Pro Thr Leu Pro Ala Thr Met Leu Ile Arg Val Lys Thr Ser Glu 130 135 140 Asp Ala Asp Glu Leu His Lys Ile Leu Leu Glu Lys Lys Asp Ala Ala 145 150 155 160 <210> 16 <211> 466 <212> PRT <213> Mus sp. <400> 16 Met Ala Lys Arg Val Ala Glu Lys Glu Leu Thr Asp Arg Asn Trp Asp 1 5 10 15 Glu Glu Asp Glu Val Glu Glu Met Gly Thr Phe Ser Val Ala Ser Glu 20 25 30 Glu Val Met Lys Asn Arg Ala Val Lys Lys Ala Lys Arg Arg Asn Val 35 40 45 Gly Phe Glu Ser Asp Ser Gly Gly Ala Phe Lys Gly Phe Lys Gly Leu 50 55 60 Val Val Pro Ser Gly Gly Gly Gly Phe Ser Gly Phe Gly Gly Ser Gly 65 70 75 80 Gly Lys Pro Leu Glu Gly Leu Thr Asn Gly Asn Ser Thr Asp Asn Ala 85 90 95 Thr Pro Phe Ser Asn Val Lys Thr Ala Ala Glu Pro Lys Ala Ala Phe 100 105 110 Gly Ser Phe Ala Val Asn Gly Pro Thr Thr Leu Val Asp Lys Val Ser 115 120 125 Asn Pro Lys Thr Asn Gly Asp Ser Asn Gln Pro Pro Ser Ser Gly Pro 130 135 140 Ala Ser Ser Thr Ala Cys Pro Gly Asn Ala Tyr His Lys Gln Leu Ala 145 150 155 160 Gly Leu Asn Cys Ser Val Arg Asp Trp Ile Val Lys His Val Asn Thr 165 170 175 Asn Pro Leu Cys Asp Leu Thr Pro Ile Phe Lys Asp Tyr Glu Arg Tyr 180 185 190 Leu Ala Thr Ile Glu Lys Gln Leu Glu Asn Gly Gly Gly Ser Ser Ser 195 200 205 Glu Ser Gln Thr Asp Arg Ala Thr Ala Gly Met Glu Pro Pro Ser Leu 210 215 220 Phe Gly Ser Thr Lys Leu Gln Gln Glu Ser Pro Phe Ser Phe His Gly 225 230 235 240 Asn Lys Ala Glu Asp Thr Ser Glu Lys Val Glu Phe Thr Ala Glu Lys 245 250 255 Lys Ser Asp Ala Ala Gln Gly Ala Thr Ser Ala Ser Phe Ser Phe Gly 260 265 270 Lys Lys Ile Glu Ser Ser Ala Leu Gly Ser Leu Ser Ser Gly Ser Leu 275 280 285 Thr Gly Phe Ser Phe Ser Ala Gly Ser Ser Ser Leu Phe Gly Lys Asp 290 295 300 Ala Ala Gln Ser Lys Ala Ala Ser Ser Leu Phe Ser Ala Lys Ala Ser 305 310 315 320 Glu Ser Pro Ala Gly Gly Gly Ser Ser Glu Cys Arg Asp Gly Glu Glu 325 330 335 Glu Glu Asn Asp Glu Pro Pro Lys Val Val Val Thr Glu Val Lys Glu 340 345 350 Glu Asp Ala Phe Tyr Ser Lys Lys Cys Lys Leu Phe Tyr Lys Lys Asp 355 360 365 Asn Glu Phe Lys Glu Lys Gly Val Gly Thr Leu His Leu Lys Pro Thr 370 375 380 Ala Thr Gln Lys Thr Gln Leu Leu Val Arg Ala Asp Thr Asn Leu Gly 385 390 395 400 Asn Ile Leu Leu Asn Val Leu Ile Ala Pro Asn Met Pro Cys Thr Arg 405 410 415 Thr Gly Lys Asn Asn Val Leu Ile Val Cys Val Pro Asn Pro Pro Leu 420 425 430 Asp Glu Lys Gln Pro Thr Leu Pro Ala Thr Met Leu Ile Arg Val Lys 435 440 445 Thr Ser Glu Asp Ala Asp Glu Leu His Lys Ile Leu Leu Glu Lys Lys 450 455 460 Asp Ala 465 <210> 17 <211> 715 <212> PRT <213> Saccharomyces sp. <400> 17 Met Ala Lys Arg Val Ala Asp Ala Gln Ile Gln Arg Glu Thr Tyr Asp 1 5 10 15 Ser Asn Glu Ser Asp Asp Asp Val Thr Pro Ser Thr Lys Val Ala Ser 20 25 30 Ser Ala Val Met Asn Arg Arg Lys Ile Ala Met Pro Lys Arg Arg Met 35 40 45 Ala Phe Lys Pro Phe Gly Ser Ala Lys Ser Asp Glu Thr Lys Gln Ala 50 55 60 Ser Ser Phe Ser Phe Leu Asn Arg Ala Asp Gly Thr Gly Glu Ala Gln 65 70 75 80 Val Asp Asn Ser Pro Thr Thr Glu Ser Asn Ser Arg Leu Lys Ala Leu 85 90 95 Asn Leu Gln Phe Lys Ala Lys Val Asp Asp Leu Val Leu Gly Lys Pro 100 105 110 Leu Ala Asp Leu Arg Pro Leu Phe Thr Arg Tyr Glu Leu Tyr Ile Lys 115 120 125 Asn Ile Leu Glu Ala Pro Val Lys Phe Ile Glu Asn Pro Thr Gln Thr 130 135 140 Lys Gly Asn Asp Ala Lys Pro Ala Lys Val Glu Asp Val Gln Lys Ser 145 150 155 160 Ser Asp Ser Ser Ser Glu Asp Glu Val Lys Val Glu Gly Pro Lys Phe 165 170 175 Thr Ile Asp Ala Lys Pro Pro Ile Ser Asp Ser Val Phe Ser Phe Gly 180 185 190 Pro Lys Lys Glu Asn Arg Lys Lys Asp Glu Ser Asp Ser Glu Asn Asp 195 200 205 Ile Glu Ile Lys Gly Pro Glu Phe Lys Phe Ser Gly Thr Val Ser Ser 210 215 220 Asp Val Phe Lys Leu Asn Pro Ser Thr Asp Lys Asn Glu Lys Lys Thr 225 230 235 240 Glu Thr Asn Ala Lys Pro Phe Ser Phe Ser Ser Ala Thr Ser Thr Thr 245 250 255 Glu Gln Thr Lys Ser Lys Asn Pro Leu Ser Leu Thr Glu Ala Thr Lys 260 265 270 Thr Asn Val Asp Asn Asn Ser Lys Ala Glu Ala Ser Phe Thr Phe Gly 275 280 285 Thr Lys His Ala Ala Asp Ser Gln Asn Asn Lys Pro Ser Phe Val Phe 290 295 300 Gly Gln Ala Ala Ala Lys Pro Ser Leu Glu Lys Ser Ser Phe Thr Phe 305 310 315 320 Gly Ser Thr Thr Ile Glu Lys Lys Asn Asp Glu Asn Ser Thr Ser Asn 325 330 335 Ser Lys Pro Glu Lys Ser Ser Asp Ser Asn Asp Ser Asn Pro Ser Phe 340 345 350 Ser Phe Ser Ile Pro Ser Lys Asn Thr Pro Asp Ala Ser Lys Pro Ser 355 360 365 Phe Asn Phe Gly Val Pro Asn Ser Ser Lys Asn Glu Thr Ser Lys Pro 370 375 380 Val Phe Ser Phe Gly Ala Ala Thr Pro Ser Ala Lys Glu Ala Ser Gln 385 390 395 400 Glu Asp Asp Asn Asn Asn Val Glu Lys Pro Ser Ser Lys Pro Ala Phe 405 410 415 Asn Phe Ile Ser Asn Ala Gly Thr Glu Lys Glu Lys Glu Ser Lys Lys 420 425 430 Asp Ser Lys Pro Ala Phe Ser Phe Gly Ile Ser Asn Gly Ser Glu Ser 435 440 445 Lys Asp Ser Asp Lys Pro Ser Leu Pro Ser Ala Val Asp Gly Glu Asn 450 455 460 Asp Lys Lys Glu Ala Thr Lys Pro Ala Phe Phe Gly Ile Asn Thr Asn 465 470 475 480 Thr Thr Lys Thr Ala Asp Thr Lys Ala Pro Thr Phe Thr Phe Gly Ser 485 490 495 Ser Ala Leu Ala Asp Asn Lys Glu Asp Val Lys Lys Pro Phe Ser Phe 500 505 510 Gly Thr Ser Gln Pro Asn Asn Thr Pro Ser Phe Ser Phe Gly Lys Thr 515 520 525 Thr Ala Asn Leu Pro Ala Asn Ser Ser Thr Ser Pro Ala Pro Ser Ile 530 535 540 Pro Ser Thr Gly Phe Lys Phe Ser Leu Pro Phe Glu Gln Lys Gly Ser 545 550 555 560 Gln Thr Thr Thr Asn Asp Ser Lys Glu Glu Ser Thr Thr Glu Ala Thr 565 570 575 Gly Asn Glu Ser Gln Asp Ala Thr Lys Val Asp Ala Thr Pro Glu Glu 580 585 590 Ser Lys Pro Ile Asn Leu Gln Asn Gly Glu Glu Asp Glu Val Ala Leu 595 600 605 Phe Ser Lys Ala Lys Leu Met Thr Phe Asn Ala Glu Thr Lys Ser Tyr 610 615 620 Asp Ser Arg Gly Val Gly Glu Met Lys Leu Leu Lys Lys Lys Asp Asp 625 630 635 640 Pro Ser Lys Val Arg Leu Leu Cys Arg Ser Asp Gly Met Gly Asn Val 645 650 655 Leu Leu Asn Ala Thr Val Val Asp Ser Phe Lys Tyr Glu Pro Leu Ala 660 665 670 Pro Gly Asn Asp Asn Leu Ile Lys Ala Pro Thr Val Ala Ala Asp Gly 675 680 685 Lys Thr Tyr Ile Val Lys Phe Lys Gln Lys Glu Glu Gly Arg Ser Phe 690 695 700 Thr Lys Ala Ile Glu Asp Ala Lys Lys Glu Lys 705 710 715 <210> 18 <211> 335 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 18 Met Ala Lys Arg Val Ala Glu Lys Glu Leu Thr Asp Arg Asn Trp Asp 1 5 10 15 Glu Glu Asp Glu Val Glu Glu Met Gly Thr Phe Ser Val Ala Ser Glu 20 25 30 Glu Val Met Lys Asn Arg Ala Val Lys Lys Ala Lys Arg Arg Asn Val 35 40 45 Gly Phe Glu Ser Asp Ser Gly Gly Ala Phe Lys Gly Phe Lys Gly Leu 50 55 60 Val Val Pro Ser Gly Gly Gly Gly Phe Ser Gly Phe Gly Gly Ser Gly 65 70 75 80 Gly Lys Pro Leu Glu Gly Leu Thr Asn Gly Asn Ser Thr Asp Asn Ala 85 90 95 Thr Pro Phe Ser Asn Val Lys Thr Ala Ala Glu Pro Lys Ala Ala Phe 100 105 110 Gly Ser Phe Ala Val Asn Gly Pro Phe Thr Ala Glu Lys Lys Ser Asp 115 120 125 Ala Ala Gln Gly Ala Thr Ser Ala Ser Phe Ser Phe Gly Lys Lys Ile 130 135 140 Glu Ser Ser Ala Leu Gly Ser Leu Ser Ser Gly Ser Leu Thr Gly Phe 145 150 155 160 Ser Phe Ser Ala Gly Ser Ser Ser Leu Phe Gly Lys Asp Ala Ala Gln 165 170 175 Ser Lys Ala Ala Ser Ser Leu Phe Ser Ala Lys Ala Ser Glu Ser Pro 180 185 190 Ala Gly Gly Gly Ser Ser Glu Cys Arg Asp Gly Glu Glu Glu Glu Asn 195 200 205 Asp Glu Pro Pro Lys Val Val Val Thr Glu Val Lys Glu Glu Asp Ala 210 215 220 Phe Tyr Ser Lys Lys Cys Lys Leu Phe Tyr Lys Lys Asp Asn Glu Phe 225 230 235 240 Lys Glu Lys Gly Val Gly Thr Leu His Leu Lys Pro Thr Ala Thr Gln 245 250 255 Lys Thr Gln Leu Leu Val Arg Ala Asp Thr Asn Leu Gly Asn Ile Leu 260 265 270 Leu Asn Val Leu Ile Ala Pro Asn Met Pro Cys Thr Arg Thr Gly Lys 275 280 285 Asn Asn Val Leu Ile Val Cys Val Pro Asn Pro Pro Leu Asp Glu Lys 290 295 300 Gln Pro Thr Leu Pro Ala Thr Met Leu Ile Arg Val Lys Thr Ser Glu 305 310 315 320 Asp Ala Asp Glu Leu His Lys Ile Leu Leu Glu Lys Lys Asp Ala 325 330 335 <210> 19 <211> 310 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 19 Met Ala Lys Arg Val Ala Glu Lys Glu Leu Thr Asp Arg Asn Trp Asp 1 5 10 15 Glu Glu Asp Glu Val Glu Glu Met Gly Thr Phe Ser Val Ala Ser Glu 20 25 30 Glu Val Met Lys Asn Arg Ala Val Lys Lys Ala Lys Arg Arg Asn Val 35 40 45 Gly Phe Glu Ser Asp Ser Gly Gly Ala Phe Lys Gly Phe Lys Gly Leu 50 55 60 Val Val Pro Ser Gly Gly Gly Gly Phe Ser Gly Phe Gly Gly Ser Gly 65 70 75 80 Gly Lys Pro Leu Glu Gly Leu Thr Asn Gly Asn Ser Thr Asp Asn Ala 85 90 95 Thr Pro Phe Ser Asn Val Lys Thr Ala Ala Glu Pro Lys Ala Ala Phe 100 105 110 Gly Ser Phe Ala Val Asn Gly Pro Thr Thr Leu Val Asp Lys Val Ser 115 120 125 Asn Pro Lys Thr Asn Gly Asp Ser Asn Gln Pro Pro Ser Ser Gly Pro 130 135 140 Ala Ser Ser Thr Ala Cys Pro Gly Asn Ala Tyr His Lys Gln Leu Ala 145 150 155 160 Gly Leu Asn Cys Ser Val Arg Asp Trp Ile Val Lys His Val Asn Ile 165 170 175 Asn Pro Leu Cys Asp Leu Thr Pro Ile Phe Lys Asp Tyr Glu Arg Tyr 180 185 190 Leu Ala Thr Ile Glu Lys Gln Leu Glu Asn Gly Gly Gly Ser Ser Ser 195 200 205 Glu Ser Gln Thr Asp Arg Ala Thr Ala Gly Met Glu Pro Pro Ser Leu 210 215 220 Phe Gly Ser Thr Lys Leu Gln Gln Glu Ser Pro Phe Ser Phe His Gly 225 230 235 240 Asn Lys Ala Glu Asp Thr Ser Glu Lys Val Glu Phe Thr Ala Glu Lys 245 250 255 Lys Ser Asp Ala Ala Gln Gly Ala Thr Ser Ala Ser Phe Ser Phe Gly 260 265 270 Lys Lys Ile Glu Ser Ser Ala Leu Gly Ser Leu Ser Ser Gly Ser Leu 275 280 285 Thr Gly Phe Ser Phe Ser Ala Gly Ser Ser Ser Leu Phe Gly Lys Asp 290 295 300 Ala Ala Glu Lys Glu Leu 305 310 <210> 20 <211> 132 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 20 Thr Thr Leu Val Asp Lys Val Ser Asn Pro Lys Thr Asn Gly Asp Ser 1 5 10 15 Asn Gln Pro Pro Ser Ser Gly Pro Ala Ser Ser Thr Ala Cys Pro Gly 20 25 30 Asn Ala Tyr His Lys Gln Leu Ala Gly Leu Asn Cys Ser Val Arg Asp 35 40 45 Trp Ile Val Lys His Val Asn Thr Asn Pro Leu Cys Asp Leu Thr Pro 50 55 60 Ile Phe Lys Asp Tyr Glu Arg Tyr Leu Ala Thr Ile Glu Lys Gln Leu 65 70 75 80 Glu Asn Gly Gly Gly Ser Ser Ser Glu Ser Gln Thr Asp Arg Ala Thr 85 90 95 Ala Gly Met Glu Pro Pro Ser Leu Phe Gly Ser Thr Lys Leu Gln Gln 100 105 110 Glu Ser Pro Phe Ser Phe His Gly Asn Lys Ala Glu Asp Thr Ser Glu 115 120 125 Lys Val Glu Phe 130 <210> 21 <211> 22 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 21 agaaagcaaa gcgcagaaat gt 22 <210> 22 <211> 21 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 22 caaatccaga aaagcgtcct c 21 <210> 23 <211> 24 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 23 tgaagaatag agccataaag aaag 24 <210> 24 <211> 21 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 24 agaaaagcgt cctcctccag a 21 <210> 25 <211> 24 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 25 tgaagaatag agccataaag aaag 24 <210> 26 <211> 22 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 26 agcgccacta accaaatcca ga 22 <210> 27 <211> 22 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 27 agaaagcaaa gcgcagaaat gt 22 <210> 28 <211> 22 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 28 gaaaagcgtc ctcctccaga ag 22 <210> 29 <211> 22 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 29 gaaagcaaag cgcagaaatg tt 22 <210> 30 <211> 21 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 30 ctccagcgcc actaccaaat c 21 <210> 31 <211> 20 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 31 cccgcacgga gcagttcaag 20 <210> 32 <211> 22 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 32 gcagcggcag atcccaaggt ag 22 <210> 33 <211> 17 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 33 ggcatccttt ttctcca 17 <210> 34 <211> 22 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 34 cgttcttatc gtctctgtgt tc 22 <210> 35 <211> 19 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 35 gcatcctttt tctccagta 19 <210> 36 <211> 18 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 36 tgttccaaat ccaccaat 18 <210> 37 <211> 19 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 37 gtctgcatcc tcgctggtt 19 <210> 38 <211> 21 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 38 cgttcttatc gtctgtgttc c 21 <210> 39 <211> 18 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 39 ttttacccga atcaacat 18 <210> 40 <211> 21 <212> DNA <213> Rattus sp. <400> 40 gtacgcgaac agggaagaat a 21 <210> 41 <211> 212 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 41 Arg Val Ser Asn Gly Ser Pro Ser Leu Glu Arg Met Asp Ala Arg Gln 1 5 10 15 Ala Asp His Pro Lys Pro Ser Ala Cys Arg Asn Leu Phe Gly Pro Val 20 25 30 Asn His Gly Glu Leu Thr Arg Asp Leu Glu Lys His Cys Arg Asp Met 35 40 45 Glu Glu Ala Ser Gln Arg Lys Trp Asn Phe Asp Phe Gln Asn His Lys 50 55 60 Pro Leu Glu Gly Arg Tyr Glu Trp Gln Glu Val Glu Arg Gly Ser Leu 65 70 75 80 Pro Glu Phe Tyr Tyr Arg Pro Pro Arg Pro Pro Lys Ser Ala Cys Lys 85 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Cys Lys Val Leu Ala Gln Glu Ser Gln Asp Val Ser Gly 85 90 95 Ser Arg Gln Ala Val Pro Leu Ile Gly Ser Gln Ala Asn Ser Glu Asp 100 105 110 Arg His Leu Val Asp Gln Met Pro Asp Ser Ser Asp Asn Gln Ala Gly 115 120 125 Leu Ala Glu Gln Cys Pro Gly Met Arg Lys Arg Pro Ala Ala Glu Asp 130 135 140 Ser Ser Ser Gln Ile Lys Arg Ala Asn Arg Thr Glu Glu Asn Val Ser 145 150 155 160 Asp Gly Ser Pro Asn Ala Gly Thr Val Glu Gln Thr Pro Lys Lys Pro 165 170 175 Gly Leu Arg Arg Gln Thr Arg 180 <210> 43 <211> 199 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 43 Arg Val Ser Asn Gly Ser Pro Ser Pro Glu Arg Met Asp Ala Arg Gln 1 5 10 15 Ala Asp His Pro Lys Pro Ser Ala Cys Arg Asn Leu Phe Gly Pro Val 20 25 30 Asn His Gly Glu Leu Thr Arg Asp Leu Glu Lys His Cys Arg Asp Met 35 40 45 Glu Glu Ala Ser Gln His Lys Trp Asn Phe Asp Phe Gln Asn His Arg 50 55 60 Pro Leu Glu Gly Arg Tyr Glu Trp Gln Glu Val Glu Arg Gly Ser Leu 65 70 75 80 Pro Glu Phe Tyr Tyr Arg Pro Pro Arg Pro Pro Lys Ser Ala Cys Lys 85 90 95 Val Leu Ala Gln Glu Ser Gln Asp Val Ser Gly Ser Arg Gln Ala Val 100 105 110 Pro Leu Ile Gly Ser Gln Ala Asn Ser Glu Asp Arg His Leu Val Asp 115 120 125 Gln Met Pro Asp Ser Ser Asp Asn Gln Ala Gly Leu Ala Glu Gln Cys 130 135 140 Pro Gly Met Arg Lys Arg Pro Ala Ala Glu Asp Ser Ser Ser Gln Ile 145 150 155 160 Lys Arg Ala Asn Arg Thr Glu Glu Asn Val Ser Asp Gly Ser Pro Asn 165 170 175 Ala Gly Thr Val Glu Gln Thr Pro Lys Lys Pro Gly Pro Arg Arg Gln 180 185 190 Thr Arg Val Asp Leu Gln Pro 195 <210> 44 <211> 199 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 44 Arg Val Ser Asn Gly Ser Pro Ser Leu Glu Arg Met Asp Ala Arg Gln 1 5 10 15 Ala Asp His Pro Lys Pro Ser Ala Cys Arg Asn Leu Phe Gly Pro Val 20 25 30 Asn His Gly Glu Leu Thr Arg Asp Leu Glu Lys His Cys Arg Asp Met 35 40 45 Glu Glu Ala Ser Gln Arg Lys Trp Asn Phe Asp Phe Gln Asn His Lys 50 55 60 Pro Leu Glu Gly Arg Tyr Glu Trp Gln Glu Val Glu Arg Gly Ser Leu 65 70 75 80 Pro Glu Phe Tyr Tyr Gly Pro Pro Arg Pro Pro Lys Ser Ala Cys Lys 85 90 95 Val Leu Ala Gln Glu Ser Gln Asp Val Gly Gly Ser Arg Gln Ala Val 100 105 110 Pro Leu Ile Gly Ser Gln Ala Asn Ser Glu Asp Arg His Leu Val Asp 115 120 125 Gln Met Pro Asp Ser Ser Asp Asn Gln Ala Gly Leu Ala Glu Gln Cys 130 135 140 Pro Gly Met Arg Lys Arg Pro Ala Ala Glu Asp Ser Ser Ser Gln Ile 145 150 155 160 Lys Arg Ala Asn Arg Thr Glu Glu Asn Val Ser Asp Gly Ser Pro Asn 165 170 175 Ala Gly Thr Val Glu Gln Thr Pro Lys Lys Pro Gly Leu Arg Arg Gln 180 185 190 Thr Arg Val Asp Leu Gln Pro 195 <210> 45 <211> 199 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 45 Val Ser Asn Gly Ser Pro Ser Leu Glu Arg Met Asp Ala Arg Gln Ala 1 5 10 15 Asp His Pro Lys Pro Ser Ala Cys Arg Asn Leu Phe Gly Pro Val Asn 20 25 30 His Gly Glu Leu Thr Arg Asp Leu Glu Lys His Cys Arg Asp Met Glu 35 40 45 Glu Ala Ser Gln Arg Lys Trp Asn Phe Asp Phe Gln Asn His Lys Pro 50 55 60 Leu Glu Gly Arg Tyr Glu Trp Gln Glu Val Glu Arg Gly Ser Leu Pro 65 70 75 80 Glu Phe Tyr Tyr Gly Pro Pro Arg Pro Pro Lys Ser Ala Cys Lys Val 85 90 95 Leu Ala Gln Glu Ser Gln Asp Val Ser Gly Ser Arg Gln Ala Val Pro 100 105 110 Leu Ile Gly Ser Gln Ala Asn Ser Glu Asp Arg His Leu Val Asp Gln 115 120 125 Met Pro Asp Ser Ser Asp Asn Gln Ala Gly Leu Ala Glu Gln Cys Pro 130 135 140 Gly Met Arg Lys Arg Pro Ala Ala Glu Asp Ser Ser Ser Gln Ile Lys 145 150 155 160 Arg Ala Asn Arg Thr Glu Glu Asn Val Ser Asp Gly Ser Pro Asn Ala 165 170 175 Gly Thr Val Glu Gln Thr Pro Lys Lys Pro Gly Leu Arg Arg Gln Thr 180 185 190 Arg Val Asp Leu Gln Pro Ser 195 <210> 46 <211> 220 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 46 Asn Val Arg Val Ser Asn Gly Ser Pro Ser Leu Glu Arg Met Asp Ala 1 5 10 15 Arg Gln Ala Asp His Pro Pro Ser Ala Cys Arg Asn Leu Phe Gly Pro 20 25 30 Val Asn His Gly Glu Leu Thr Arg Asp Leu Glu Lys His Cys Arg Asp 35 40 45 Met Glu Glu Ala Ser Gln Arg Lys Trp Asn Phe Asp Phe Gln Asn His 50 55 60 Lys Pro Leu Glu Gly Arg Tyr Glu Trp Gln Glu Val Glu Arg Gly Ser 65 70 75 80 Leu Pro Glu Phe Tyr Tyr Arg Pro Pro Arg Pro Pro Lys Ser Ala Cys 85 90 95 Lys Val Pro Ala Gln Glu Ser Gln Asp Val Ser Gly Ser Arg Gln Ala 100 105 110 Val Pro Leu Ile Gly Ser Gln Ala Asn Ser Glu Asp Arg His Leu Val 115 120 125 Asp Gln Met Pro Asp Ser Ser Asp Asn Gln Ala Gly Leu Ala Glu Gln 130 135 140 Cys Pro Gly Met Arg Lys Arg Pro Ala Ala Glu Asp Ser Ser Ser Gln 145 150 155 160 Ile Lys Arg Ala Asn Arg Thr Glu Glu Asn Val Ser Asp Gly Ser Pro 165 170 175 Asn Ala Gly Thr Val Glu Gln Thr Pro Lys Lys Pro Gly Leu Arg Arg 180 185 190 Gln Thr Arg Val Asp Leu Gln Pro Ser Phe Arg Ala Asn Phe Leu Phe 195 200 205 Met Ile Phe Ile Ile Lys Val Ile Lys Lys Ile Ser 210 215 220 <210> 47 <211> 183 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 47 Met Asp Ala Arg Gln Ala Asp His Pro Lys Pro Ser Ala Cys Arg Asn 1 5 10 15 Leu Phe Gly Pro Val Asn His Gly Glu Leu Thr Arg Asp Leu Glu Lys 20 25 30 His Cys Gln Asp Met Glu Glu Ala Ser Gln Arg Lys Trp Asn Phe Asp 35 40 45 Phe Gln Asn His Lys Pro Leu Glu Gly Arg Tyr Glu Trp Gln Glu Val 50 55 60 Glu Arg Gly Ser Leu Pro Glu Phe Tyr Tyr Arg Pro Pro Arg Pro Pro 65 70 75 80 Lys Ser Ala Cys Lys Val Leu Ala Gln Glu Ser Gln Asp Val Ser Gly 85 90 95 Ser Arg Gln Ala Val Pro Leu Ile Gly Ser Gln Ala Asn Ser Glu Asp 100 105 110 Arg His Leu Val Asp Gln Met Pro Asp Ser Ser Asp Asn Gln Ala Gly 115 120 125 Leu Ala Glu Gln Cys Pro Gly Met Arg Lys Arg Pro Ala Ala Glu Asp 130 135 140 Ser Ser Ser Gln Ile Lys Arg Ala Asn Arg Thr Glu Glu Asn Val Ser 145 150 155 160 Asp Gly Ser Pro Asn Ala Gly Thr Val Glu Gln Thr Pro Lys Lys Pro 165 170 175 Gly Leu Arg Arg Gln Thr Arg 180 <210> 48 <211> 138 <212> PRT <213> Rattus sp. <400> 48 Met Asp Ala Arg Gln Ala Asp His Pro Lys Pro Ser Ala Cys Arg Asn 1 5 10 15 Leu Phe Gly Pro Val Asn His Gly Glu Leu Thr Arg Asp Leu Glu Lys 20 25 30 His Cys Arg Asp Met Glu Glu Ala Ser Gln Arg Lys Trp Asn Phe Asp 35 40 45 Phe Gln Asn His Lys Pro Leu Glu Gly Arg Tyr Glu Trp Gln Glu Val 50 55 60 Glu Arg Gly Ser Leu Pro Glu Phe Tyr Tyr Gly Pro Pro Arg Pro Pro 65 70 75 80 Lys Ser Ala Cys Lys Val Leu Ala Gln Glu Ser Gln Asp Val Ser Gly 85 90 95 Ser Arg Gln Ala Val Pro Leu Ile Gly Ser Gln Ala Asn Ser Glu Asp 100 105 110 Arg His Leu Val Asp Gln Met Pro Asp Ser Ser Asp Ser Gln Ala Gly 115 120 125 Leu Ala Glu Gln Cys Pro Gly Met Arg Lys 130 135 <210> 49 <211> 197 <212> PRT <213> Mus sp. <400> 49 Met Ser Asn Val Arg Val Ser Asn Gly Ser Pro Ser Leu Glu Arg Met 1 5 10 15 Asp Ala Arg Gln Ala Asp His Pro Lys Pro Ser Ala Cys Arg Asn Leu 20 25 30 Phe Gly Pro Val Asn His Glu Glu Leu Thr Arg Asp Leu Glu Lys His 35 40 45 Cys Arg Asp Met Glu Glu Ala Ser Gln Arg Lys Trp Asn Phe Asp Phe 50 55 60 Gln Asn His Lys Pro Leu Glu Gly Arg Tyr Glu Trp Gln Glu Val Glu 65 70 75 80 Arg Gly Ser Leu Pro Glu Phe Tyr Tyr Arg Pro Pro Arg Pro Pro Lys 85 90 95 Ser Ala Cys Lys Val Leu Ala Gln Glu Ser Gln Asp Val Ser Gly Ser 100 105 110 Arg Gln Ala Val Pro Leu Ile Gly Ser Gln Ala Asn Ser Glu Asp Arg 115 120 125 His Leu Val Asp Gln Met Pro Asp Ser Ser Asp Asn Gln Ala Gly Leu 130 135 140 Ala Glu Gln Cys Pro Gly Met Arg Lys Arg Pro Ala Ala Glu Asp Ser 145 150 155 160 Ser Ser Gln Asn Lys Arg Ala Asn Arg Thr Glu Glu Asn Val Ser Asp 165 170 175 Gly Ser Pro Asn Ala Gly Thr Val Glu Gln Thr Pro Lys Lys Pro Gly 180 185 190 Leu Arg Arg Gln Thr 195
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 ＦＩ Ｇ０１Ｎ 33/15 Ｇ０１Ｎ 33/15 Ｚ 33/53 33/53 Ｄ 33/566 33/566 33/574 33/574 Ａ (72)発明者 アンドレア、ブアーギン ドイツ連邦共和国マールブルク、シュール シュトラーセ、16 (72)発明者 ハンス‐ハラルド、ゼドラツェック ドイツ連邦共和国マールブルク、ゾネンハ ンク、３
Claims (33)
- 【請求項１】p27を阻害し、それによりp27タンパク質に
よって引き起こされる細胞増殖の阻害を軽減するタンパ
ク質。 - 【請求項２】表６のp163のアミノ酸配列（配列番号1
6）、またはその一部を含んでなる、請求項１記載のタ
ンパク質。 - 【請求項３】p163のアミノ酸配列の一部が、配列番号2
の1〜24位、配列番号4の137〜196位、配列番号6の215〜
265位、配列番号8の239〜272位、配列番号10の399〜438
位、および配列番号12の307〜469位のアミノ酸配列（表
６のナンバリングに基づく）を有するペプチドからなる
群より選択される、請求項２記載のタンパク質。 - 【請求項４】機能性ドメインを欠失させることにより、
請求項２記載のタンパク質から誘導することができるタ
ンパク質であって、表６の配列番号16からp27結合ドメ
インまたはRan結合ドメインを欠失させたタンパク質。 - 【請求項５】p27結合ドメインの欠失後に表８のアミノ
酸配列（配列番号18）を有するタンパク質が得られ、ま
たRan結合ドメインの欠失の際に表９で示されたアミノ
酸配列（配列番号19）を有するタンパク質が得られる、
請求項４記載のタンパク質。 - 【請求項６】p27結合ドメイン領域を除く総てのアミノ
酸配列を欠失させることにより、請求項２記載のタンパ
ク質から誘導することができるタンパク質。 - 【請求項７】表１０のアミノ酸配列（配列番号20）を含
んでなる、請求項６記載のタンパク質。 - 【請求項８】別の哺乳類種由来の、またはヒト由来の相
当する相同タンパク質、または相当するその一部であ
る、請求項１〜７のいずれか１項記載のタンパク質。 - 【請求項９】p163のヒト相同体のアミノ酸配列を含んで
なる、請求項８記載のタンパク質。 - 【請求項１０】請求項１〜９のいずれか１項記載のタン
パク質をコードするＤＮＡ。 - 【請求項１１】請求項１０記載のＤＮＡであって、 (a)表３のヌクレオチド配列（配列番号1）、またはその
一部を含んでなり、 (b)ストリンジェントな条件下で(a)の配列とハイブリダ
イズし、または (c)遺伝子コードの縮重に従い(a)の配列と比較した場
合、改変されてはいるが、同一のアミノ酸配列をコード
するＤＮＡ。 - 【請求項１２】PCRプライマーのヌクレオチド配列が表1
2aの配列番号21〜配列番号30、表12bの配列番号31〜配
列番号32、表12cの配列番号33〜配列番号40からなる群
より選択される、PCRプライマーとして用いるための請
求項１１記載のＤＮＡ。 - 【請求項１３】細胞および／または組織内のp163ｍＲＮ
Ａを検出および／または定量するための請求項１０また
は１１のいずれかに記載のＤＮＡの使用。 - 【請求項１４】検出および／または定量がノーザンブロ
ッティングによって実施される、請求項１３記載の使
用。 - 【請求項１５】検出および／または定量がPCRによって
実施される、請求項１３記載の使用。 - 【請求項１６】請求項１２のPCRプライマーが使用され
る、請求項１５記載の使用。 - 【請求項１７】検出および／または定量がin situハイ
ブリダイゼーションにおいて蛍光によって実施される、
請求項１３記載の使用。 - 【請求項１８】タンパク質に結合する抗体を作製するた
めの、請求項１〜９のいずれか１項記載のタンパク質の
使用。 - 【請求項１９】請求項１〜９のいずれか１項記載のタン
パク質のp27タンパクが結合するドメインに結合する抗
体およびこれらの抗体の切断産物。 - 【請求項２０】請求項１〜９のいずれか１項記載のタン
パク質のRanタンパクが結合するドメインに結合する抗
体およびこれらの抗体の切断産物。 - 【請求項２１】細胞、組織または体液における、請求項
１または２のいずれか１項のタンパク質を検出するため
の、請求項１９または２０に記載の抗体の使用。 - 【請求項２２】構成領域がアミノ酸121〜467をコードす
るヌクレオチド領域に位置する、請求項１０または１１
のいずれか１項記載のＤＮＡの構成領域と相補的である
アンチセンス核酸。 - 【請求項２３】三重らせんＤＮＡ、合成オリゴヌクレオ
チド、アンチセンスＲＮＡおよびリボザイムからなる群
より選択される、請求項２２記載のアンチセンス核酸。 - 【請求項２４】in vivoまたはin vitroで細胞をアンチ
センス核酸に接触させる、細胞の増殖を阻害するための
請求項２２または２３記載のアンチセンス核酸の使用。 - 【請求項２５】細胞の増殖を阻害するための請求項２２
または２３記載のアンチセンス核酸をコードする核酸構
築体であって、アンチセンス核酸配列をコードするＤＮ
Ａを少なくとも１つの活性化配列に連結させ、裸の（na
ked）ＤＮＡとして導入するか、非ウイルスベクターに
挿入するか、またはウイルスベクターに、標的細胞に挿
入する核酸構築体。 - 【請求項２６】タンパク質と細胞結合パートナーとの間
の相互作用の阻害剤を検索するための、請求項１〜９の
いずれか１項記載のタンパク質の使用。 - 【請求項２７】ツーハイブリッド系を用いる、請求項２
６記載の使用。 - 【請求項２８】p163またはそのp27結合ドメインを固相
に結合させ、次いでこの固相を試験物質とともにインキ
ュベートし、結合パートナーの該タンパク質への結合の
阻害を請求項１〜９のいずれか１項のタンパク質の標識
した結合パートナーによって最終的に測定するアフィニ
ティー系を用いる、請求項２６記載の使用。 - 【請求項２９】結合パートナーがp27およびRanからなる
群より選択される、請求項２８記載の使用。 - 【請求項３０】請求項１、２、８および９のいずれか１
項のタンパク質機能の阻害剤としての、請求項３〜９い
ずれか１項記載のタンパク質の使用。 - 【請求項３１】請求項１、２、８および９のいずれか１
項のタンパク質機能の阻害剤としての、請求項１９また
は２０記載の抗体の使用。 - 【請求項３２】請求項１〜９のいずれか１項のタンパク
質を細胞内で発現させることができる活性化配列に作動
可能に連結されている、請求項１０または１１記載のＤ
ＮＡを含んでなる核酸構築体。 - 【請求項３３】細胞増殖を刺激するための請求項３２記
載の核酸構築体の使用。
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