JPS59198977A - 固定化β−アミラ−ゼ酵素系およびそれを用いて澱粉加水分解物をマルト−スシロツプに連続的に転化する方法 - Google Patents
固定化β−アミラ−ゼ酵素系およびそれを用いて澱粉加水分解物をマルト−スシロツプに連続的に転化する方法Info
- Publication number
- JPS59198977A JPS59198977A JP58234432A JP23443283A JPS59198977A JP S59198977 A JPS59198977 A JP S59198977A JP 58234432 A JP58234432 A JP 58234432A JP 23443283 A JP23443283 A JP 23443283A JP S59198977 A JPS59198977 A JP S59198977A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- amylase
- immobilized
- radius
- resin
- enzyme
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/22—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a beta-amylase, e.g. maltose
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C13—SUGAR INDUSTRY
- C13K—SACCHARIDES OBTAINED FROM NATURAL SOURCES OR BY HYDROLYSIS OF NATURALLY OCCURRING DISACCHARIDES, OLIGOSACCHARIDES OR POLYSACCHARIDES
- C13K1/00—Glucose; Glucose-containing syrups
- C13K1/06—Glucose; Glucose-containing syrups obtained by saccharification of starch or raw materials containing starch
- C13K1/08—Purifying
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
- C12N11/08—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer
- C12N11/089—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
- C12N11/091—Phenol resins; Amino resins
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Emergency Medicine (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、固定化β−アミラーゼ酵素および高マルトー
ス含量を有するシロップを製造する方法にそれを使用す
る方法に関する。
ス含量を有するシロップを製造する方法にそれを使用す
る方法に関する。
従来技術
マルトースおよヒ高マルトースシロッフハ、通例、米国
特許第３，５６５，７６５号明細書に記載されているよ
うに、β−アミラーゼを用い、プルラナーゼを添加しま
たは添加せずに適当な澱粉基質を糖化することによって
澱粉から製造される。
特許第３，５６５，７６５号明細書に記載されているよ
うに、β−アミラーゼを用い、プルラナーゼを添加しま
たは添加せずに適当な澱粉基質を糖化することによって
澱粉から製造される。
近年、極めて効果的かつ経済的な酵素の使用を容易にし
、モして床あるいはカラムの中に固定化された酵素を置
くことにより連続的な酵素的方法をもくろむことを可能
にする酵素固定化の技術が発展しつつある。そして酵素
反応は、基質を床あるいはカラムに通しあるいはパーコ
レートさせることによって行なわれる。
、モして床あるいはカラムの中に固定化された酵素を置
くことにより連続的な酵素的方法をもくろむことを可能
にする酵素固定化の技術が発展しつつある。そして酵素
反応は、基質を床あるいはカラムに通しあるいはパーコ
レートさせることによって行なわれる。
固定化β−アミラーゼを利用するマルトースの連続的製
造方法の開発中に種々の問題が生じた。
造方法の開発中に種々の問題が生じた。
例えば、米国特許第３，８ ６ ８，３ ０ ４号明細
書に開示された方法（この方法は多孔性アルミナ担体物
質上に吸着させることによってグルコース・イソメラー
ゼを固定化しそしてこ ′のようにして固定化さ
れた酵素をグルコースをフルクトースに異性化するため
に使用することを包含する）を、同じ型の相体物質」二
に吸着されたβ−アミラーゼを用いるマルトース製造の
だめの連続的カラム法に適用しようと試みるならば、、
β−アミラーゼはその活性を急速に失う。従って、上記
の方法は、非固定化β−アミラーゼを用いる従来のバッ
チ法に比較１−て経済的に劣っている。
書に開示された方法（この方法は多孔性アルミナ担体物
質上に吸着させることによってグルコース・イソメラー
ゼを固定化しそしてこ ′のようにして固定化さ
れた酵素をグルコースをフルクトースに異性化するため
に使用することを包含する）を、同じ型の相体物質」二
に吸着されたβ−アミラーゼを用いるマルトース製造の
だめの連続的カラム法に適用しようと試みるならば、、
β−アミラーゼはその活性を急速に失う。従って、上記
の方法は、非固定化β−アミラーゼを用いる従来のバッ
チ法に比較１−て経済的に劣っている。
安定性の問題の一つの解決は、β−アミラーゼを担体に
化学的に結合することである。例えば、β−アミラーゼ
は、水溶性のカルボジイミドを使用してアクリルアミド
−アクリル酸の架橋されだ共重合体に化学的に結合され
うる。これおよび矛の他の化学的結合技術は、文献「澱
粉をマルトースに転化するだめのアクリル共セ採への固
定化されたρ豪１素系βーアミラーゼープルラナーゼの
調製。■．固定化βーアミラーゼの調製および安定性」 （“Ｐｒｅｐａｒａｔｉｏｎ ｏｆ Ｉｍｍｏｂｉｌｉ
ｚｅｄ ’］”ｗｏ−Ｅｎｚｙｍｅ Ｓｙｓｔｅｍ。
化学的に結合することである。例えば、β−アミラーゼ
は、水溶性のカルボジイミドを使用してアクリルアミド
−アクリル酸の架橋されだ共重合体に化学的に結合され
うる。これおよび矛の他の化学的結合技術は、文献「澱
粉をマルトースに転化するだめのアクリル共セ採への固
定化されたρ豪１素系βーアミラーゼープルラナーゼの
調製。■．固定化βーアミラーゼの調製および安定性」 （“Ｐｒｅｐａｒａｔｉｏｎ ｏｆ Ｉｍｍｏｂｉｌｉ
ｚｅｄ ’］”ｗｏ−Ｅｎｚｙｍｅ Ｓｙｓｔｅｍ。
” ’ Ｖｏｌ． ＸＶＩ， ｐｐ． ５６７
−５７７（１９７４））、「■．酵素の結合および充填
塔における使用」＝ ５ − Ｃゝｌ１． Ｃｏ−ｃｏｕｐｌｉｎｇ ｏｆ ｔｈｅ
Ｅｎｚｙｍｅｓ ａｎｄ ’［Ｊｓｅ ｉｎ ａＰａｃ
ｌ＜ｅｄ Ｂｅｄ Ｃｏｌｕｍｎ ″）、同誌ｐｐ．
５７９−５９１）、「■．連続的反応器に関するプロセ
ス動力学的考察」（”■．ＰｒＯＣｅＳＳＫｉｎｅｔｉ
ｃ Ｓｔｕｄｉｅｓ ｏｎ Ｃｏｎｔｉｎｕｏｕｓ Ｒ
ｅａｃｔｏｒｓゝゝ）、同誌ｐｐ。
−５７７（１９７４））、「■．酵素の結合および充填
塔における使用」＝ ５ − Ｃゝｌ１． Ｃｏ−ｃｏｕｐｌｉｎｇ ｏｆ ｔｈｅ
Ｅｎｚｙｍｅｓ ａｎｄ ’［Ｊｓｅ ｉｎ ａＰａｃ
ｌ＜ｅｄ Ｂｅｄ Ｃｏｌｕｍｎ ″）、同誌ｐｐ．
５７９−５９１）、「■．連続的反応器に関するプロセ
ス動力学的考察」（”■．ＰｒＯＣｅＳＳＫｉｎｅｔｉ
ｃ Ｓｔｕｄｉｅｓ ｏｎ Ｃｏｎｔｉｎｕｏｕｓ Ｒ
ｅａｃｔｏｒｓゝゝ）、同誌ｐｐ。
１５６７−１５８７）に論じられている。ベル・フレー
トブラー） （Ｐｅｒ Ｖｒｅｔｂｌａｄ）およびロル
フ・アレツク（Ｒｏｌ．ｆ Ａｌｅｘ）による論文［固
定化大麦βーアミラーゼの調製および性質Ｊ（” Ｐｒ
ｅｐａｒａｔｉｏｎ ａｎｄ Ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ
ｏｆ ａｎＩｍｍｏｂｉｌｉｚｅｄ Ｂａｒｌｅｙ Ｂ
ｅｔａ−Ａｍｙｌａｓｅ ’， Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ
ｏｇｙ ａｎｄＢｉｏｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ， Ｖｏ
ｌ． ＸＶ， ｐｐ． ７８３−７９４（１９７３）参
照）。
トブラー） （Ｐｅｒ Ｖｒｅｔｂｌａｄ）およびロル
フ・アレツク（Ｒｏｌ．ｆ Ａｌｅｘ）による論文［固
定化大麦βーアミラーゼの調製および性質Ｊ（” Ｐｒ
ｅｐａｒａｔｉｏｎ ａｎｄ Ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ
ｏｆ ａｎＩｍｍｏｂｉｌｉｚｅｄ Ｂａｒｌｅｙ Ｂ
ｅｔａ−Ａｍｙｌａｓｅ ’， Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ
ｏｇｙ ａｎｄＢｉｏｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ， Ｖｏ
ｌ． ＸＶ， ｐｐ． ７８３−７９４（１９７３）参
照）。
化学的結合がβ−アミラーゼの使用寿命を保護するのに
有効であり、従ってマルトースを生産するだめの連続的
カラム糖化法を可能にするとしても、化学的固定化方法
は、高いコストのゆえに工業的規模においては欠点とな
る。それは高価な化学薬品および複雑な化学反応を必要
とする。更に、酵素の活性が消耗した後に、再生しモし
てそれによって担体物質を回収することがしばしば困難
かつ費用がかさむことであり、時には不可能でさえある
。
有効であり、従ってマルトースを生産するだめの連続的
カラム糖化法を可能にするとしても、化学的固定化方法
は、高いコストのゆえに工業的規模においては欠点とな
る。それは高価な化学薬品および複雑な化学反応を必要
とする。更に、酵素の活性が消耗した後に、再生しモし
てそれによって担体物質を回収することがしばしば困難
かつ費用がかさむことであり、時には不可能でさえある
。
＝ ６ ＝
工業的には一般に、米国特許第３，８６８，３０４号明
細ｊ１に記載されているような多孔性の吸着性担体上に
酵素を固定化することが好腫れる。そのような相体は、
極めて簡単であり、午にカラム捷たはその他の反応容器
に担体を充填（、モして単に七の中に酵素の溶液を通す
ことからなる。
細ｊ１に記載されているような多孔性の吸着性担体上に
酵素を固定化することが好腫れる。そのような相体は、
極めて簡単であり、午にカラム捷たはその他の反応容器
に担体を充填（、モして単に七の中に酵素の溶液を通す
ことからなる。
再生は、相体物質の破壊を全く伴わ々いか捷だは僅かし
か伴々わずに熱分解あるいはカラムに化学薬品を通ずと
いうような簡単な技術から々る。残念々がら、この方法
は、β−アミラーゼにとっては、カラムの寿命が極めて
短かいという欠点を有する。
か伴々わずに熱分解あるいはカラムに化学薬品を通ずと
いうような簡単な技術から々る。残念々がら、この方法
は、β−アミラーゼにとっては、カラムの寿命が極めて
短かいという欠点を有する。
」二記のように、β−アミラーゼは、かなり敏感な酵素
であり、特に希薄溶液においては急速にその活性を失う
ことが知られている。血清アルブミン、システィンおよ
びグルタチオンのようなチオールを含む化合物は、酵素
の希薄溶液用の有効な保護剤であることが判った。
であり、特に希薄溶液においては急速にその活性を失う
ことが知られている。血清アルブミン、システィンおよ
びグルタチオンのようなチオールを含む化合物は、酵素
の希薄溶液用の有効な保護剤であることが判った。
英国特許第１．５４３．０９４号明細書には、多孔性担
体物質」二に物理的に吸着させることによりβ−アミラ
ーゼを固定化する方法が開示されており、その際保護的
なチオール官能基を有する有機物質の存在下に糖化が行
なわれる。この有機物質としては、チオール含有アミノ
酸、チオール含有天然ポリペプチド、チオール含有水溶
性合成重合体およびこれらの混合物から々る群から選択
される。しかしながら、この方法に従って水溶性のチオ
ール含有物質が使用される場合には、それらは、最後に
は最終的々マルトースシロップ中に含まれるので一般に
除去されなければなら々い。従って、」二記の英国特許
第１．５４３，０９４号においては、チオール官能基を
含有する水溶性合成重合体の使用が推奨されている。
体物質」二に物理的に吸着させることによりβ−アミラ
ーゼを固定化する方法が開示されており、その際保護的
なチオール官能基を有する有機物質の存在下に糖化が行
なわれる。この有機物質としては、チオール含有アミノ
酸、チオール含有天然ポリペプチド、チオール含有水溶
性合成重合体およびこれらの混合物から々る群から選択
される。しかしながら、この方法に従って水溶性のチオ
ール含有物質が使用される場合には、それらは、最後に
は最終的々マルトースシロップ中に含まれるので一般に
除去されなければなら々い。従って、」二記の英国特許
第１．５４３，０９４号においては、チオール官能基を
含有する水溶性合成重合体の使用が推奨されている。
ベルギー特許第８６２．７６５号明細書には、マクロ細
孔性あるいはマクロレテイキュラー性担体上に酵素を物
理的に結合させることによって、上記担体上に酵素を固
定化するだめの連続的系が開示されている。この方法は
、陽イオン性および陰イオン性樹脂の両方およびイオン
性を全く有しないマクロ細孔性重合体樹脂を使用する。
孔性あるいはマクロレテイキュラー性担体上に酵素を物
理的に結合させることによって、上記担体上に酵素を固
定化するだめの連続的系が開示されている。この方法は
、陽イオン性および陰イオン性樹脂の両方およびイオン
性を全く有しないマクロ細孔性重合体樹脂を使用する。
」二記文献によれば、β−アミラーゼは、ダイアモンド
ａジャムロック社（１）ｉａｍｏｎｄ Ｓｈａｍｒｏｃ
ｋ）から市販されているデュオライト（Ｄｕｏｌ １ｔ
ｅ）ＥＳ−７６２樹脂（イオン交換能力を有しないが酵
素吸着体とＩ−ての高い能力を有するマクロ孔性重合体
）上に固定化されうる。上記の樹脂は１．ｌ タ／ −
ルテすすがれた後にＣＨ３ＣＯＯＮａ／Ｃ■３ＣＯＯＨ
の１％溶液を用いてｐＨ５，４まで緩衝せしめられる。
ａジャムロック社（１）ｉａｍｏｎｄ Ｓｈａｍｒｏｃ
ｋ）から市販されているデュオライト（Ｄｕｏｌ １ｔ
ｅ）ＥＳ−７６２樹脂（イオン交換能力を有しないが酵
素吸着体とＩ−ての高い能力を有するマクロ孔性重合体
）上に固定化されうる。上記の樹脂は１．ｌ タ／ −
ルテすすがれた後にＣＨ３ＣＯＯＮａ／Ｃ■３ＣＯＯＨ
の１％溶液を用いてｐＨ５，４まで緩衝せしめられる。
β−アミラーゼが相体上に固定化され、そしてシスティ
ンのバーライターが酵素を保護するために添加される。
ンのバーライターが酵素を保護するために添加される。
英国特許第１．５５７．９／１４号明細書には、その実
施例２４に、ジエチルアミノエチルアミンで変性された
フェノール樹脂上に支持されたβ−アミラーゼに可溶性
澱粉溶液を接触させることによるマルトースシロップの
製造が記載されている。このようにして生産されたマル
トースの量は、固定化酵素のカラムからの流出液１．
ｍｌ当り１２ｍｇであることが報告されている。
施例２４に、ジエチルアミノエチルアミンで変性された
フェノール樹脂上に支持されたβ−アミラーゼに可溶性
澱粉溶液を接触させることによるマルトースシロップの
製造が記載されている。このようにして生産されたマル
トースの量は、固定化酵素のカラムからの流出液１．
ｍｌ当り１２ｍｇであることが報告されている。
本発明によれば、デュオライ） （Ｄｕｏｌｉｔｅ）Ｅ
Ｓ −５６８（ダイアモンド・ジャムロック社（Ｄｉａ
ｍｏｎｄ Ｓｈａｍｒｏｃｋ） ９− から市販されている）のよう々、規定された多孔性を有
するフェノール交換樹脂は、β−アミラーゼを固定化す
るだめの担体として使用されうろことがとの度見出され
た。この固定化β−アミラーゼは、長い有効寿命を有１
． ＋して高いマルトース含量、す々わち３０ないし５
５％以上のマルトースを含有するシロップを製造するた
めに使用されうる。
Ｓ −５６８（ダイアモンド・ジャムロック社（Ｄｉａ
ｍｏｎｄ Ｓｈａｍｒｏｃｋ） ９− から市販されている）のよう々、規定された多孔性を有
するフェノール交換樹脂は、β−アミラーゼを固定化す
るだめの担体として使用されうろことがとの度見出され
た。この固定化β−アミラーゼは、長い有効寿命を有１
． ＋して高いマルトース含量、す々わち３０ないし５
５％以上のマルトースを含有するシロップを製造するた
めに使用されうる。
発明の概要
本発明によれば、澱粉加水分解物からマルトースシロッ
プを製造するだめの固定化β−アミラーゼ系は、多孔性
フェノール樹脂上に固定されたβ−アミラーゼ酵素から
なり、」二記樹脂は、細孔の少くとも３０％が約３０々
いし約２５ＯＡの半径を有している約３０Ｘ以上の細孔
の範囲において１ｇ当り約４０々いし約２００ｍ３の全
表面積を有することを特徴とする。
プを製造するだめの固定化β−アミラーゼ系は、多孔性
フェノール樹脂上に固定されたβ−アミラーゼ酵素から
なり、」二記樹脂は、細孔の少くとも３０％が約３０々
いし約２５ＯＡの半径を有している約３０Ｘ以上の細孔
の範囲において１ｇ当り約４０々いし約２００ｍ３の全
表面積を有することを特徴とする。
本発明は、また固定化β−アミラーゼ系に澱粉加水分解
物を連続的に接触させることを特徴とする、澱粉加水分
解物をマルトースシロップに１０− 転化するだめの連続的方法に関する。
物を連続的に接触させることを特徴とする、澱粉加水分
解物をマルトースシロップに１０− 転化するだめの連続的方法に関する。
好ま１−＜は、多孔性フェノール樹脂は、陰イオン交換
型樹脂である。好ましい樹脂は、約３０々いし約２５Ｏ
Ａの半径を有する細孔のうちで、少くとも５０％が５０
カいし１５０Ａの半径を有し、および／！ｆ、たは少く
とも２０％が約６０々いし約９ＯＡの半径を有し、およ
び／丑たは少くとも２０％が約７０々いし約８ＯＡの半
径を有する樹脂である。細孔の寸法は、使用中の樹脂に
関するもの々ので、樹脂が１０容量％以下の水膨潤能力
を有することが便宜である。
型樹脂である。好ましい樹脂は、約３０々いし約２５Ｏ
Ａの半径を有する細孔のうちで、少くとも５０％が５０
カいし１５０Ａの半径を有し、および／！ｆ、たは少く
とも２０％が約６０々いし約９ＯＡの半径を有し、およ
び／丑たは少くとも２０％が約７０々いし約８ＯＡの半
径を有する樹脂である。細孔の寸法は、使用中の樹脂に
関するもの々ので、樹脂が１０容量％以下の水膨潤能力
を有することが便宜である。
欧州特許出願８１１．０２］、８３．１ （公開番号０
０３６６６２）への添付物として再現された図面は、本
発明の系において使用された担体を含む数種の担体の示
差細孔半径分布曲線である。更に詳細には、特許請求の
範囲において規定されている多孔性フェノール樹脂担体
は、上記図面の曲線■に類似する多孔性の輪郭を有する
。この曲線は、水銀細孔針によって細孔の寸法および容
積を測定し、細孔に凝縮された容積と半径との関係を表
わしだ積分曲線をプロット１−１そして半径における微
分的増加に対応する細孔容積の増加量を表わす一層説明
的な示差分布曲線を得るだめに積分曲線を微分すること
によって得られた。この測定方法の詳細な記述は、表面
積の測定方法の記述と共に、文献「固体上の吸着Ｊ（’
Ａｄｓｏｒｐｔｉｏｎ ｏｎ ５ｏｌｉｄｓ ″。
０３６６６２）への添付物として再現された図面は、本
発明の系において使用された担体を含む数種の担体の示
差細孔半径分布曲線である。更に詳細には、特許請求の
範囲において規定されている多孔性フェノール樹脂担体
は、上記図面の曲線■に類似する多孔性の輪郭を有する
。この曲線は、水銀細孔針によって細孔の寸法および容
積を測定し、細孔に凝縮された容積と半径との関係を表
わしだ積分曲線をプロット１−１そして半径における微
分的増加に対応する細孔容積の増加量を表わす一層説明
的な示差分布曲線を得るだめに積分曲線を微分すること
によって得られた。この測定方法の詳細な記述は、表面
積の測定方法の記述と共に、文献「固体上の吸着Ｊ（’
Ａｄｓｏｒｐｔｉｏｎ ｏｎ ５ｏｌｉｄｓ ″。
Ｖ、 Ｐｏｎｅｃ、 ｅ ｔ ａｌ、、 Ｂｕｔｔｅｒ
ｗｏｒｔｈｓ、 １９７４． ｐｐ、３８−３９．５４
０−５４５および５５２−５５５参照）に記載されてい
る。
ｗｏｒｔｈｓ、 １９７４． ｐｐ、３８−３９．５４
０−５４５および５５２−５５５参照）に記載されてい
る。
本発明において規定された表面積および多孔性を有する
いかなるフェノール性樹脂でも本発明の系において使用
されうるが、陰イオン交換能力を有する樹脂を使用する
ことが好ましい。
いかなるフェノール性樹脂でも本発明の系において使用
されうるが、陰イオン交換能力を有する樹脂を使用する
ことが好ましい。
特にすぐれていることが判った特定の樹脂は、デュオラ
イト（Ｄｕｏｌｉｔｅ） ＥＳ−５６８である。これは
、ダイヤモンド−ジャムロック社（１）ｉａｍｏｎｄ
Ｓｈａｍｒｏｃｋ）から市販されているフェノールホル
ムアルデヒド樹脂である。
イト（Ｄｕｏｌｉｔｅ） ＥＳ−５６８である。これは
、ダイヤモンド−ジャムロック社（１）ｉａｍｏｎｄ
Ｓｈａｍｒｏｃｋ）から市販されているフェノールホル
ムアルデヒド樹脂である。
一日の＝、 な記述
本発明に従って製造されるシロップは、シロップの乾燥
固形物含量の少くとも３０重量％々いし約５５重量％以
上のマルトース含量を有する。
固形物含量の少くとも３０重量％々いし約５５重量％以
上のマルトース含量を有する。
（本明細書中で示されるすべての百分率は、特記し々い
限り重量による）。それらは、ソフトドリンク、糖果、
パン、生パン、ビールおよび幼児用および病人用の食品
を含む食品用の香味成分および添加剤としての多数の用
途を有する。それらは、また印刷用組成物およびその他
の工業用の用途にも使用される。
限り重量による）。それらは、ソフトドリンク、糖果、
パン、生パン、ビールおよび幼児用および病人用の食品
を含む食品用の香味成分および添加剤としての多数の用
途を有する。それらは、また印刷用組成物およびその他
の工業用の用途にも使用される。
本発明の連続的方法は、好ましくはカラム内で行なわれ
る。樹脂は、まずカラム内に装着される。次に、β−ア
ミラーゼが樹脂上に固定化される。これに続いて澱粉加
水分解物をカラムに通すことによって高マルトースシロ
ップカ製造される。
る。樹脂は、まずカラム内に装着される。次に、β−ア
ミラーゼが樹脂上に固定化される。これに続いて澱粉加
水分解物をカラムに通すことによって高マルトースシロ
ップカ製造される。
樹脂は、それをカラムに装着しそして同伴された空気の
泡を除去するために脱イオン水で洗滌することによって
本発明において使用すべ（準備される。それは、次いで
水酸化アンモニウムのようなアルカリで洗滌される。次
に、過剰のアルカリは、約４．５ないし約８．０、好ま
しくは約１３− ５．５ないし約７．０のｐＨに達する丑で脱イオン水で
洗い出される。
泡を除去するために脱イオン水で洗滌することによって
本発明において使用すべ（準備される。それは、次いで
水酸化アンモニウムのようなアルカリで洗滌される。次
に、過剰のアルカリは、約４．５ないし約８．０、好ま
しくは約１３− ５．５ないし約７．０のｐＨに達する丑で脱イオン水で
洗い出される。
本発明の実施に使用されるβ−アミラーゼ酵素は、植物
性または細菌性β−アミラーゼでよい。
性または細菌性β−アミラーゼでよい。
特に好ましいβ−アミラーゼは、麦芽抽出物から誘導さ
れたものである。
れたものである。
β−アミラーゼは、溶液としてカラムを循環させること
によって樹脂上に固定される。その後に、樹脂を脱イオ
ン水で洗いそＩ−で流出液を回収して結合された酵素を
測定する。
によって樹脂上に固定される。その後に、樹脂を脱イオ
ン水で洗いそＩ−で流出液を回収して結合された酵素を
測定する。
次に、澱粉加水分解物をカラム内に導入する。
特に好適な澱粉加水分解物は、約１２ないし約２０のデ
キストロース・エクイヴアレント（以下ゞＤＥ ”と略
称する）および約３０ないし約５５の乾物量（以下“％
ｄ、 ｓ、 ／／と略称する）を有する酵素で溶解され
たトウモロコシマルトデキストリンである。
キストロース・エクイヴアレント（以下ゞＤＥ ”と略
称する）および約３０ないし約５５の乾物量（以下“％
ｄ、 ｓ、 ／／と略称する）を有する酵素で溶解され
たトウモロコシマルトデキストリンである。
プロセスのｐＨは、基質供給原料に添加された水酸化ナ
トリウム、炭酸ナトリウムまたは水酸化アンモニウムの
ような適当なアルカリを使用して約５．５ないし約７．
０に調整される。
トリウム、炭酸ナトリウムまたは水酸化アンモニウムの
ような適当なアルカリを使用して約５．５ないし約７．
０に調整される。
１４−
本発明の生成物は、マルトース含量に富んでいる。約３
０％から約５５％以上までの乾物量マルトース濃度は、
以下の実験結果によって示されるように容易に達成され
る。１５００時間を超えるカラム寿命も′！ｆ、た普通
に達成される。
０％から約５５％以上までの乾物量マルトース濃度は、
以下の実験結果によって示されるように容易に達成され
る。１５００時間を超えるカラム寿命も′！ｆ、た普通
に達成される。
実施例
例１
２．５Ｘ３０ｃｍの寸法を有する３つのカラムにデュオ
ライト（Ｄｕｏ］ １ｔｅ）ＥＳ−５６８樹脂１ｏｏｍ
ｇを充填した。乙の樹脂は、同伴された空気の泡を除去
するだめに、脱イオン水を用いて６０℃において１時間
上昇流的に洗滌された。次に、２％水酸化アンモニウム
を下降流として毎時４０床容積（以下″ＢＶＩ（“と略
称する）の割合で２５℃において１時間洗滌した。
ライト（Ｄｕｏ］ １ｔｅ）ＥＳ−５６８樹脂１ｏｏｍ
ｇを充填した。乙の樹脂は、同伴された空気の泡を除去
するだめに、脱イオン水を用いて６０℃において１時間
上昇流的に洗滌された。次に、２％水酸化アンモニウム
を下降流として毎時４０床容積（以下″ＢＶＩ（“と略
称する）の割合で２５℃において１時間洗滌した。
次いで、流出液中のｐＨが６．０に達するまで脱イオン
水を用いて過剰のアルカリを洗い出ｌ−だ。次に、樹脂
」二に酵素を固定するために、β−アミラーゼ溶液を担
体１ｍｄ当り３４単位の酵素負荷において供給し、そし
て４Ｂ■の流量で２４時間再循環させた。その後、樹脂
を脱イオン水で４Ｂ■の割合で１時間洗いそして結合さ
れた酵素を測定するために流出液を回収した。結合され
た酵素の量を下記の式を用いて計算した： ％結合酵素＝ は、最終の水洗いにおいて回収された流出液の４床容積
の活性から測定された。この活性は、流出液１． ｍｌ
中の単位数として測定される。この場合には、カラム１
００ｍ１を通過する４床容積は、４００ｍ１ｌを表わす
。すなわち、流出液中の全活性は、４００×単位数／ｍ
７流出液である。次に、これを供給された酵素の全単位
数で割る。この分数に次いで１００を掛けることによっ
て％結合酵素の値が得られる。
水を用いて過剰のアルカリを洗い出ｌ−だ。次に、樹脂
」二に酵素を固定するために、β−アミラーゼ溶液を担
体１ｍｄ当り３４単位の酵素負荷において供給し、そし
て４Ｂ■の流量で２４時間再循環させた。その後、樹脂
を脱イオン水で４Ｂ■の割合で１時間洗いそして結合さ
れた酵素を測定するために流出液を回収した。結合され
た酵素の量を下記の式を用いて計算した： ％結合酵素＝ は、最終の水洗いにおいて回収された流出液の４床容積
の活性から測定された。この活性は、流出液１． ｍｌ
中の単位数として測定される。この場合には、カラム１
００ｍ１を通過する４床容積は、４００ｍ１ｌを表わす
。すなわち、流出液中の全活性は、４００×単位数／ｍ
７流出液である。次に、これを供給された酵素の全単位
数で割る。この分数に次いで１００を掛けることによっ
て％結合酵素の値が得られる。
１単位のβ−アミラーゼを、可溶性澱粉からｐＨ４，５
および４５℃において毎分１ミリモルのマルトースを生
産するために必要とされる酵素活性の量と仮定すれば、
種々のカラムについての平均値として９８．４％の結合
度が測定された。これは供給された酵素３４００の全単
位数および流出液中で測定された０、１４単位／ｍｌに
基づいている。
および４５℃において毎分１ミリモルのマルトースを生
産するために必要とされる酵素活性の量と仮定すれば、
種々のカラムについての平均値として９８．４％の結合
度が測定された。これは供給された酵素３４００の全単
位数および流出液中で測定された０、１４単位／ｍｌに
基づいている。
次に、各カラムに１２ＤＥの酵素で可溶化されたトウモ
ロコシのマルトデキストリンの溶液をそれぞれ３０％、
４０％および５０％のｄ、ｓ、で供給した。
ロコシのマルトデキストリンの溶液をそれぞれ３０％、
４０％および５０％のｄ、ｓ、で供給した。
マルトデキストリン供給物は、透明化されていたが脱イ
オン化されていなかった。それらは約１５０ｐｐｍのＳ
Ｏ２を含有し、そして水酸化ナトリウムでｐＨ６，０に
調整された。３つのカラムは、それぞれの供給物を室温
において１時間通すことによってスィートニングされた
。カラム温度は次いで５０℃に」二昇され、そして流量
は５５％のマルトースシロップ（乾物量基準）が生産さ
れるように調整された。
オン化されていなかった。それらは約１５０ｐｐｍのＳ
Ｏ２を含有し、そして水酸化ナトリウムでｐＨ６，０に
調整された。３つのカラムは、それぞれの供給物を室温
において１時間通すことによってスィートニングされた
。カラム温度は次いで５０℃に」二昇され、そして流量
は５５％のマルトースシロップ（乾物量基準）が生産さ
れるように調整された。
種々の基質乾物量において得られた初期Ｂ■流量は下記
のとおりであっだ： ％ｄ、ｓ、 初期Ｂ■ ３０ ６．２ ４０ ４．８ ５０ ３．２ １７− これらの条件下で、各乾物量において糖含量が分析され
た。生産されたシロップは、次の組成を有していたニ ブドウ糖 １．５％乾物量 マルトース ５４．５〜５５．５％乾物量り、Ｐ
、 ３ １．５．２〜１５．５％ 〃Ｄ、Ｐ
、 ４＋ ２７．５〜２８．８％ 〃例２ 本発明による系および方法が長期間に亘って使用されう
ろことを示すために、固定化酵素調整物の長期生産性を
測定する実験を行なった。
のとおりであっだ： ％ｄ、ｓ、 初期Ｂ■ ３０ ６．２ ４０ ４．８ ５０ ３．２ １７− これらの条件下で、各乾物量において糖含量が分析され
た。生産されたシロップは、次の組成を有していたニ ブドウ糖 １．５％乾物量 マルトース ５４．５〜５５．５％乾物量り、Ｐ
、 ３ １．５．２〜１５．５％ 〃Ｄ、Ｐ
、 ４＋ ２７．５〜２８．８％ 〃例２ 本発明による系および方法が長期間に亘って使用されう
ろことを示すために、固定化酵素調整物の長期生産性を
測定する実験を行なった。
例１の一般的手法に従ってβ−アミラーゼをカラムに装
荷した。β−アミラーゼ溶液は、市販されている濃縮麦
芽抽出物であるニー・ビー・エム・ケミカルズ社（Ａ、
Ｂ、Ｍ、 Ｃｈｅｍｉｃａｌｓ、 Ｌｔｄ、）製のハイ
ジアスターゼ（Ｈｉｇｈ Ｄｉａｓｔａｓｅ） １５０
０ カら調製すした。
荷した。β−アミラーゼ溶液は、市販されている濃縮麦
芽抽出物であるニー・ビー・エム・ケミカルズ社（Ａ、
Ｂ、Ｍ、 Ｃｈｅｍｉｃａｌｓ、 Ｌｔｄ、）製のハイ
ジアスターゼ（Ｈｉｇｈ Ｄｉａｓｔａｓｅ） １５０
０ カら調製すした。
供給原料溶液は、４０％ｄ、ｓ、の２０ＤＥ脱イオン化
トウモロコシ由来マルトデキストリンであり、これに塩
化カルシウムが１５０ｐｐｍＣａ＋＋の割合で添１８− 加された。この供給原料は、安定剤として５Ｏ２１５０
ｐｐｍを含有し、モして水酸化ナトリウムでｐＴ（６，
０まで緩衝された。カラムは、５０℃において操作され
そして流量は、操作中乾物量基準で５０％マルト−スの
転化率を確保するように調整された。
トウモロコシ由来マルトデキストリンであり、これに塩
化カルシウムが１５０ｐｐｍＣａ＋＋の割合で添１８− 加された。この供給原料は、安定剤として５Ｏ２１５０
ｐｐｍを含有し、モして水酸化ナトリウムでｐＴ（６，
０まで緩衝された。カラムは、５０℃において操作され
そして流量は、操作中乾物量基準で５０％マルト−スの
転化率を確保するように調整された。
この実験中の操作条件は下記のとおりであった：
初期ＢＶＴ（（５０％マルト−ス）５．３第１半期（Ｉ
Ｉ） ４４．６第２半期（ロ
） １８．３全期寿卸印）
７２（ａ）全床容積
４９８７生産性、ｋｇｄ、ｓ、／
ｌ担体 ２３３９（ａ）全寿命は、０．５Ｂ
ＶＴ（までの全操作時間を表わす。
Ｉ） ４４．６第２半期（ロ
） １８．３全期寿卸印）
７２（ａ）全床容積
４９８７生産性、ｋｇｄ、ｓ、／
ｌ担体 ２３３９（ａ）全寿命は、０．５Ｂ
ＶＴ（までの全操作時間を表わす。
上記のことから判るように、この方法は、２ケ月以」−
も連続的に操作することができ、そして担体−酸素の接
合物１１は、４０％ｄ、 ｓ、 および５０％マルト
ースにおいて２．３トン以上の高マルトースシロップを
生産する。
も連続的に操作することができ、そして担体−酸素の接
合物１１は、４０％ｄ、 ｓ、 および５０％マルト
ースにおいて２．３トン以上の高マルトースシロップを
生産する。
例３
本発明の方法は、高い乾物量において使用されうろこと
を示すために、例１および例２の一般的手法に従ったが
、カラムには、５０％ｄ、 ｓ、の← ２０ＤＥマルトデキストリンおよび２００ ｐｐｍ Ｃ
ａ の塩化カルシウムを用いて供給した。この供給原
料に約２００ ｐｐｍのＳ０２を添加した。
を示すために、例１および例２の一般的手法に従ったが
、カラムには、５０％ｄ、 ｓ、の← ２０ＤＥマルトデキストリンおよび２００ ｐｐｍ Ｃ
ａ の塩化カルシウムを用いて供給した。この供給原
料に約２００ ｐｐｍのＳ０２を添加した。
結果は、下記のとおりであった：
初期Ｂ■５０％マルトース ３．０第１
半期（日）２３ 第２半期（日）４５ 全寿命 （Ｂ） ８６（ａ
）全床容積 ２６２４生産
性、ｋｇｄ、ｓ、／（ｌ担体 １６１１５
０％ｄ、 ｓ、において得られたより低い生産性にもか
かわらず、４０％ｄ、 ｓ、における実験（例２）に比
較した場合、５０％ｄ、阻におけるカラム操作は、次の
ような利点を示す： １） 供給原料として５０％ｄ、 ｓ、において生産さ
れた澱粉加水分解物を用いた場合には、蒸発台が節約さ
れる。
半期（日）２３ 第２半期（日）４５ 全寿命 （Ｂ） ８６（ａ
）全床容積 ２６２４生産
性、ｋｇｄ、ｓ、／（ｌ担体 １６１１５
０％ｄ、 ｓ、において得られたより低い生産性にもか
かわらず、４０％ｄ、 ｓ、における実験（例２）に比
較した場合、５０％ｄ、阻におけるカラム操作は、次の
ような利点を示す： １） 供給原料として５０％ｄ、 ｓ、において生産さ
れた澱粉加水分解物を用いた場合には、蒸発台が節約さ
れる。
２）５０％ｄ、 ｓ、において操作した場合には、微生
物による汚染の危険が少ない。
物による汚染の危険が少ない。
３）５０％ｄ、Ｓ。で操作した場合には、β−アミラー
ゼカラムの全寿命（日）が比較的長い。
ゼカラムの全寿命（日）が比較的長い。
例４
この例においては、本発明による系において使用された
担体を、例１および２の一般的操作に従う他の担体と比
較した。塩化カルシウムを１．５０ｐｐｍの割合でそし
て二酸化イオウもまた１、５０ｐｐｍの割合で添加され
た４０％または５０％の溶解固形物量（７）２００Ｅマ
ルトデキストリンを各カラムに供給した。得られた結果
を下記の表に示す二２１− 担体ｄＳ 初期Ｆ３ＶＩ−１全寿命（ａ）マル
トース） デュオライトＥＳ−５６８４，０％ ５．３
７２ 日デュオライトＥＳ−７６２４０％
３．７ ３０ 日（ｂ）デュオ
ライトＥＳ−７７１，４０％ ３．５
３３ 日（０，０４−１，５Ｅ） コーニング社製アルミナ ４０％ ４．９
２６ 日しワチット ＭＰ−６４５０％
１．１ １４ 日代理人 江 崎
光 好 代理人 江 崎 光 史 ２２−
担体を、例１および２の一般的操作に従う他の担体と比
較した。塩化カルシウムを１．５０ｐｐｍの割合でそし
て二酸化イオウもまた１、５０ｐｐｍの割合で添加され
た４０％または５０％の溶解固形物量（７）２００Ｅマ
ルトデキストリンを各カラムに供給した。得られた結果
を下記の表に示す二２１− 担体ｄＳ 初期Ｆ３ＶＩ−１全寿命（ａ）マル
トース） デュオライトＥＳ−５６８４，０％ ５．３
７２ 日デュオライトＥＳ−７６２４０％
３．７ ３０ 日（ｂ）デュオ
ライトＥＳ−７７１，４０％ ３．５
３３ 日（０，０４−１，５Ｅ） コーニング社製アルミナ ４０％ ４．９
２６ 日しワチット ＭＰ−６４５０％
１．１ １４ 日代理人 江 崎
光 好 代理人 江 崎 光 史 ２２−
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、 多孔性フェノール樹脂上に固定化されたβ−アミ
ラーゼ酵素からなる、澱粉加水分解物からマルトースシ
ロップを製造するだめの固定化β−アミラーゼ系におい
て、上記樹脂が、約３０Å以上の細孔の範囲内であって
その少くとも３０％の細孔が約３０ないし約２５０Ｘの
半径を有する上記細孔の範囲内において約４０ないし約
２００ｍ １ｇの全表面積を有することを特徴とする前
記固定化β−アミラーゼ系。 ２、 多孔性フェノール樹脂が陰イオン交換型の樹脂で
ある特許請求の範囲第１項記載の固定化β−アミラーゼ
′系。 ３、 約３０ないし約２５０Ｘの半径を有する細孔の少
くとも５０％が５０ないし１５０Ｘの半径を有する特許
請求の範囲第１項または第２項に記載の固定化β−アミ
ラーゼ系。 ４、 約３０カいし約２５ＯＡの半径を有する細孔の少
くとも約２０％が約６０々いし約９０Ｘの半径を有する
特許請求の範囲第１項〜第３項のいずれかに記載の固定
化β−アミラーゼ系。 ５、 約３０ないし約２５ＯＡの°半径を有する細孔の
少くとも約２０％が約７０ないし８０Ｘの半径を有する
特許請求の範囲第１項〜第４項のいずれかに記載の固定
化β−アミラーゼ系。 ６、 多孔性フェノール樹脂上に固定化されたβ−アミ
ラーゼ酵素から々る、澱粉加水分解物からマルトースシ
ロップを製造するための固定化β−アミラーゼ系であっ
て、上記樹脂が、約３０Ｘ以上の細孔の範囲内であシそ
の少くとも３０％の細孔が約３０ないし約２５０Ｘの半
径を有する上記細孔の範囲内において約４０ないし約２
００ｍ／ｇの全表面積を有する前記固定化β−アミラー
ゼ系に澱粉加水分解物を連続的に接触せしめることを特
徴とする、澱粉加水分解物をマルトースシロップに連続
的に転化する方法。 ７．澱粉加水分解物が約１２々いし約２０のＩ）Ｅ値お
よび約３０々いし約５５の％ｄ、 ｓ、値を有し、そし
て製造されたシロップが少くとも３０％のマルトースを
含有する溶解された固形物を含有する特許請求の範囲第
６項記載の方法。 ８、 澱粉加水分解物が水酸化す） ＩＪウム、炭酸す
トリウムおよび水酸化アンモニウムから々る群から選ば
れたアルカリによって約５５々いし約７．０のｐＨ値に
維持される特許請求の範囲第６項または第７項に記載の
方法。 ９、 固定化β−アミラーゼ酵素が約４．５ないし約８
．０のｐＨを有する特許請求の範囲第６項〜第８項のい
ずれかに記載の方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| GB8235537 | 1982-12-14 | ||
| GB8235537 | 1982-12-14 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS59198977A true JPS59198977A (ja) | 1984-11-10 |
Family
ID=10534951
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP58234432A Pending JPS59198977A (ja) | 1982-12-14 | 1983-12-14 | 固定化β−アミラ−ゼ酵素系およびそれを用いて澱粉加水分解物をマルト−スシロツプに連続的に転化する方法 |
Country Status (17)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0112147A3 (ja) |
| JP (1) | JPS59198977A (ja) |
| KR (1) | KR900008745B1 (ja) |
| AR (1) | AR232001A1 (ja) |
| AU (1) | AU558599B2 (ja) |
| BR (1) | BR8306856A (ja) |
| CA (1) | CA1200517A (ja) |
| DK (1) | DK572283A (ja) |
| ES (1) | ES528002A0 (ja) |
| FI (1) | FI834543L (ja) |
| GB (1) | GB2131812B (ja) |
| MX (1) | MX7561E (ja) |
| MY (1) | MY8700076A (ja) |
| NZ (1) | NZ206575A (ja) |
| PH (1) | PH18470A (ja) |
| YU (1) | YU243283A (ja) |
| ZA (1) | ZA839115B (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS61285998A (ja) * | 1985-06-11 | 1986-12-16 | Shokuhin Sangyo Baioriakutaa Syst Gijutsu Kenkyu Kumiai | マルトオリゴ糖の製造方法 |
| JPS6356297A (ja) * | 1986-08-28 | 1988-03-10 | Japanese Res & Dev Assoc Bio Reactor Syst Food Ind | 澱粉糖の製造法 |
| JPS6394978A (ja) * | 1986-10-13 | 1988-04-26 | Japanese Res & Dev Assoc Bio Reactor Syst Food Ind | 固定化枝切り酵素 |
Families Citing this family (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE3673686D1 (de) * | 1985-04-18 | 1990-10-04 | Japan Res & Dev Ass | Immobilisierte maltooligosaccharid-bildende amylase und verfahren zur herstellung von maltooligosaccharid unter verwendung des genannten enzyms. |
| DK163987A (da) * | 1986-04-25 | 1987-10-26 | Bio Polymers Inc | Fremgangsmaade til fremstilling af dopa-holdige bioklaebende proteiner ud fra tyrosin-holdige proteiner |
| US5108923A (en) * | 1986-04-25 | 1992-04-28 | Collaborative Research, Inc. | Bioadhesives for cell and tissue adhesion |
| FI85384C (fi) * | 1989-09-06 | 1992-04-10 | Cultor Oy | Foerfarande foer hydrolysering av hemicellulosa med immobiliserade enzymer och produkt som omfattar ett immobiliserat hemicellulolytiskt enzym. |
| AT396789B (de) * | 1991-07-02 | 1993-11-25 | Hermann W D Dipl Ing Katinger | Thermisch sterilisierbarer poröser trägerkörper für biokatalysatoren |
| FR2787807B1 (fr) * | 1998-12-29 | 2002-01-18 | Roquette Freres | Alpha-amylase maltogenique immobilisee et son utilisation dans la fabrication d'un sirop riche en maltose |
| US6548099B1 (en) | 2000-11-28 | 2003-04-15 | Hershey Foods Corporation | Process for crystallizing amorphous lactose in milk powder |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS4980160A (ja) * | 1972-12-06 | 1974-08-02 | ||
| JPS55108288A (en) * | 1979-01-30 | 1980-08-20 | Cpc International Inc | Fixed glucoseisomerase system and glucose isomerization |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| BE862765A (fr) * | 1977-01-10 | 1978-05-02 | Cpc International Inc | Systeme continu ameliore pour fixer ou immobiliser des enzymes sur des supports d'un type special |
| GB1557944A (en) * | 1978-01-30 | 1979-12-19 | Sumitomo Chemical Co | Enzyme immobilization carrier and preparation thereof |
| GB1597436A (en) * | 1978-04-25 | 1981-09-09 | Sumitomo Chemical Co | Enzyme-immobilization carriers and preparation thereof |
| EP0036662B1 (en) * | 1980-03-24 | 1983-11-16 | Cpc International Inc. | An immobilized glucose isomerase system and a process for the isomerization of glucose using said system |
-
1983
- 1983-12-07 ZA ZA839115A patent/ZA839115B/xx unknown
- 1983-12-08 PH PH29945A patent/PH18470A/en unknown
- 1983-12-12 CA CA000443096A patent/CA1200517A/en not_active Expired
- 1983-12-12 AU AU22302/83A patent/AU558599B2/en not_active Ceased
- 1983-12-12 FI FI834543A patent/FI834543L/fi not_active Application Discontinuation
- 1983-12-12 EP EP83307545A patent/EP0112147A3/en not_active Withdrawn
- 1983-12-12 GB GB08333095A patent/GB2131812B/en not_active Expired
- 1983-12-13 ES ES528002A patent/ES528002A0/es active Granted
- 1983-12-13 DK DK572283A patent/DK572283A/da not_active Application Discontinuation
- 1983-12-13 BR BR8306856A patent/BR8306856A/pt not_active IP Right Cessation
- 1983-12-13 KR KR1019830005893A patent/KR900008745B1/ko not_active Expired
- 1983-12-14 YU YU02432/83A patent/YU243283A/xx unknown
- 1983-12-14 NZ NZ206575A patent/NZ206575A/en unknown
- 1983-12-14 AR AR295118A patent/AR232001A1/es active
- 1983-12-14 MX MX8310937U patent/MX7561E/es unknown
- 1983-12-14 JP JP58234432A patent/JPS59198977A/ja active Pending
-
1987
- 1987-12-30 MY MY76/87A patent/MY8700076A/xx unknown
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS4980160A (ja) * | 1972-12-06 | 1974-08-02 | ||
| JPS55108288A (en) * | 1979-01-30 | 1980-08-20 | Cpc International Inc | Fixed glucoseisomerase system and glucose isomerization |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS61285998A (ja) * | 1985-06-11 | 1986-12-16 | Shokuhin Sangyo Baioriakutaa Syst Gijutsu Kenkyu Kumiai | マルトオリゴ糖の製造方法 |
| JPS6356297A (ja) * | 1986-08-28 | 1988-03-10 | Japanese Res & Dev Assoc Bio Reactor Syst Food Ind | 澱粉糖の製造法 |
| JPS6394978A (ja) * | 1986-10-13 | 1988-04-26 | Japanese Res & Dev Assoc Bio Reactor Syst Food Ind | 固定化枝切り酵素 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| GB2131812B (en) | 1986-05-29 |
| FI834543A7 (fi) | 1984-06-15 |
| NZ206575A (en) | 1987-03-31 |
| ZA839115B (en) | 1984-07-25 |
| DK572283D0 (da) | 1983-12-13 |
| ES8506100A1 (es) | 1985-06-16 |
| KR840007026A (ko) | 1984-12-04 |
| MX7561E (es) | 1989-10-11 |
| FI834543L (fi) | 1984-06-15 |
| AU2230283A (en) | 1984-06-21 |
| AR232001A1 (es) | 1985-04-30 |
| YU243283A (en) | 1985-12-31 |
| GB8333095D0 (en) | 1984-01-18 |
| BR8306856A (pt) | 1984-07-24 |
| CA1200517A (en) | 1986-02-11 |
| MY8700076A (en) | 1987-12-31 |
| ES528002A0 (es) | 1985-06-16 |
| EP0112147A3 (en) | 1986-11-20 |
| EP0112147A2 (en) | 1984-06-27 |
| GB2131812A (en) | 1984-06-27 |
| FI834543A0 (fi) | 1983-12-12 |
| DK572283A (da) | 1984-06-15 |
| KR900008745B1 (ko) | 1990-11-29 |
| PH18470A (en) | 1985-07-18 |
| AU558599B2 (en) | 1987-02-05 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JPS5840474B2 (ja) | 酵素反応により有機物質を少くとも１種類の他の有機物質に変換する酵素利用法 | |
| KR940005581B1 (ko) | 효소의 고정화방법 및 고정화 효소 | |
| JPH02291265A (ja) | 水―不溶性グルコースイソメラーゼ結晶およびその製造法 | |
| KR900008745B1 (ko) | 전분 및 전분가수분해물로 부터 말토스를 생성하는 연속효소법 | |
| Yun et al. | Continuous production of fructooligosaccharides from sucrose by immobilized fructosyltransferase | |
| Caldwell et al. | Immobilization of enzymes based on hydrophobic interaction. II. Preparation and properties of an amyloglucosidase adsorbate | |
| JPS5839514B2 (ja) | グリコエンザイムの固定 | |
| Okos et al. | Hydrolysis of lactose in acid whey using β‐galactosidase adsorbed to a phenol formaldehyde resin | |
| CA1301686C (en) | Enzyme reactor with cofactor immobilized on a polymer | |
| CA2368423A1 (en) | Method for selectively separating blood cells by using lectin | |
| JPS61205483A (ja) | 細胞外酵素の安定化 | |
| KR830002846B1 (ko) | 덱스트로오스를 함유하는 시럽 제조방법 | |
| JPH06197757A (ja) | β−アミラーゼの分離法 | |
| Schöpp et al. | Immobilization of yeast ADH by adsorption onto polyaminomethylstyrene | |
| Gille et al. | Symmetric enzyme distribution in asymmetric UF polysulfone membranes | |
| JPH057999B2 (ja) | ||
| KR950014967B1 (ko) | 모라노린 유도체의 제법 | |
| Zaborsky | Immobilization of enzymes by adsorption | |
| Lilly et al. | The bioengineering of immobilized enzymes | |
| RU2341560C1 (ru) | Биокатализатор, способ его приготовления и способ получения глюкозо-фруктозных сиропов | |
| Maxim et al. | Ionic binding of biologically active proteins on cross‐linked acrylic macromolecular supports | |
| KR950012619B1 (ko) | 새로운 복합감미료의 제조방법 | |
| CA1134765A (en) | Glucose isomerase immobilized on porous phenolic resin support and method employing same | |
| ALLEN | Production Of Dextrose Using Immobilized Glucoamylase. | |
| JPS6140791A (ja) | グルコースの異性化方法 |