JPS5988086A - 乳酸桿菌属の細菌のプロトプラスト調製方法 - Google Patents
乳酸桿菌属の細菌のプロトプラスト調製方法Info
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- JPS5988086A JPS5988086A JP57198773A JP19877382A JPS5988086A JP S5988086 A JPS5988086 A JP S5988086A JP 57198773 A JP57198773 A JP 57198773A JP 19877382 A JP19877382 A JP 19877382A JP S5988086 A JPS5988086 A JP S5988086A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、乳酸桿菌域の細菌のプロトプラストを調製す
る方法に関する。さらに詳しくは、乳酸桿菌域の細菌に
ストレプトマイセス・グロピスボラス(Strepto
myces globisporus )が生産するエ
ンド−N−アセチルムラミダーゼを蔗糖(シー−クロー
ス)、乳糖(ラクトース)などの三糖類の存在下で作用
させることを特徴とする乳酸桿菌域の細菌のプロトプラ
ストを調製する方法に係わるものである。
る方法に関する。さらに詳しくは、乳酸桿菌域の細菌に
ストレプトマイセス・グロピスボラス(Strepto
myces globisporus )が生産するエ
ンド−N−アセチルムラミダーゼを蔗糖(シー−クロー
ス)、乳糖(ラクトース)などの三糖類の存在下で作用
させることを特徴とする乳酸桿菌域の細菌のプロトプラ
ストを調製する方法に係わるものである。
従来、細菌のプロトプラストの調製には、卵白リゾチー
ムが使用されてきた。しかしながら、乳酸桿菌域の細菌
の細胞壁は、卵白リゾチームに対しては感受性が弱いの
で、未だ卵白リゾチームを用いてのプロトプラストの調
製には成功していない。ヘンダーソン(Henders
on )らは、−BEす)、以下ラクトバチルスはり、
と略称する)ATCC7469に卵白リゾチームを30
’Cにて16時間作用させることにより、L、カゼイ(
(L、 casei )のプロトプラストを得たと報告
している(ジャーナル・オブ・バイオロジカル・ケミス
トリー(J、 Biol、Chem )、 252.
3760−3765.1977)が、この実験を上記
報前の条件下で追試して、光学顕微鏡および電子顕微鏡
にて細菌の形態を観察した結果によれば、プロトプラス
トの形成はほとんど観察されなかった。加えて、乳酸桿
菌属の細菌に対する卵白リゾチーム処理には、長大な処
理時間を要するので、かかる長時間の酵素処理は細菌の
生理活性を著しく阻害するものであった。
ムが使用されてきた。しかしながら、乳酸桿菌域の細菌
の細胞壁は、卵白リゾチームに対しては感受性が弱いの
で、未だ卵白リゾチームを用いてのプロトプラストの調
製には成功していない。ヘンダーソン(Henders
on )らは、−BEす)、以下ラクトバチルスはり、
と略称する)ATCC7469に卵白リゾチームを30
’Cにて16時間作用させることにより、L、カゼイ(
(L、 casei )のプロトプラストを得たと報告
している(ジャーナル・オブ・バイオロジカル・ケミス
トリー(J、 Biol、Chem )、 252.
3760−3765.1977)が、この実験を上記
報前の条件下で追試して、光学顕微鏡および電子顕微鏡
にて細菌の形態を観察した結果によれば、プロトプラス
トの形成はほとんど観察されなかった。加えて、乳酸桿
菌属の細菌に対する卵白リゾチーム処理には、長大な処
理時間を要するので、かかる長時間の酵素処理は細菌の
生理活性を著しく阻害するものであった。
本発明者らは、乳酸桿菌属の細菌のプロトプラストの調
製における卵白リゾチームに対する低感受性と長大な処
理時間等の問題点に鑑み、鋭意研究の結果、ストレプト
マイセス・グロビスボラス(Streptomyces
globisporus )より単離精製されたエン
ド−N−アセチルムラミダーゼ(end −N−ace
tylmuramidase )を三糖類の存在下で乳
酸桿菌属の細菌に作用させることkより、短時間にかつ
高率にプロトプラストが得られることを見い出して本発
明を完成するに至った。
製における卵白リゾチームに対する低感受性と長大な処
理時間等の問題点に鑑み、鋭意研究の結果、ストレプト
マイセス・グロビスボラス(Streptomyces
globisporus )より単離精製されたエン
ド−N−アセチルムラミダーゼ(end −N−ace
tylmuramidase )を三糖類の存在下で乳
酸桿菌属の細菌に作用させることkより、短時間にかつ
高率にプロトプラストが得られることを見い出して本発
明を完成するに至った。
より詳細に述べるならば、(1)エンド−N−アセチル
ムラミダーゼによる単独処理では、プロトプラストの形
成は観察されず、溶菌作用のみが観察されるが、かかる
エンド−N−アセチルムラミダーゼによる処理な三糖類
の存在下で行うことによって初めてプロトプラストの形
成が達成されること、換言すれば、三糖類が浸透圧調節
物質として効果的に作用し、プロトプラストの調製過程
における浸透圧差による菌細胞の破壊の抑制に有効であ
るので、プロトプラスト形成のためには、これらの三糖
類の存在が不可欠の条件であること、(2)一般に、プ
ロトプラストが形成されても、その生理活性の存否が問
題となるが、上記三糖類の存在下で調製したプロトプラ
ストはよく、その生理活性を保持していること、等の知
見に基づいて、本発明が完成されたものである。
ムラミダーゼによる単独処理では、プロトプラストの形
成は観察されず、溶菌作用のみが観察されるが、かかる
エンド−N−アセチルムラミダーゼによる処理な三糖類
の存在下で行うことによって初めてプロトプラストの形
成が達成されること、換言すれば、三糖類が浸透圧調節
物質として効果的に作用し、プロトプラストの調製過程
における浸透圧差による菌細胞の破壊の抑制に有効であ
るので、プロトプラスト形成のためには、これらの三糖
類の存在が不可欠の条件であること、(2)一般に、プ
ロトプラストが形成されても、その生理活性の存否が問
題となるが、上記三糖類の存在下で調製したプロトプラ
ストはよく、その生理活性を保持していること、等の知
見に基づいて、本発明が完成されたものである。
そして、本発明の一つの構成要素であるエンド−N−ア
セチルムラミダーゼは、ストレプトマイセス・グロビス
ボラス(Streptomyces glo−bisp
orus )の培養上清から分取されたものであり、後
に詳述する実験例および実施例では、ス(3) トレプトマイセス・グロビスボラス(5trepto−
、myces globisporus ) 1829
の培養上清より単離精製されたもの(大日本製薬社製で
生化学工業社より市販されているもの。以下、M−1酵
素という)が採用されている。
セチルムラミダーゼは、ストレプトマイセス・グロビス
ボラス(Streptomyces glo−bisp
orus )の培養上清から分取されたものであり、後
に詳述する実験例および実施例では、ス(3) トレプトマイセス・グロビスボラス(5trepto−
、myces globisporus ) 1829
の培養上清より単離精製されたもの(大日本製薬社製で
生化学工業社より市販されているもの。以下、M−1酵
素という)が採用されている。
本発明の他の一つの構成要素である乳酸桿菌属の細菌に
は、全ての種のものが含まれるが、例をあげると、L、
カゼイ(L、 casei )、L、アンドフィラス(
L、 acidophil、us )、L、ブルガリカ
ス(L、bulgaricus )、L、ラクティス(
L、 1actis )、plantarum ) 、
L、ファーメンタム(L、 fermen−り(L、
buchner i )、L、プレビス(L、 bre
vis )などがある。
は、全ての種のものが含まれるが、例をあげると、L、
カゼイ(L、 casei )、L、アンドフィラス(
L、 acidophil、us )、L、ブルガリカ
ス(L、bulgaricus )、L、ラクティス(
L、 1actis )、plantarum ) 、
L、ファーメンタム(L、 fermen−り(L、
buchner i )、L、プレビス(L、 bre
vis )などがある。
これらの乳酸桿菌属の細菌の培養には、通常的な培地お
よび通常的な培養条件を採用すればよい。
よび通常的な培養条件を採用すればよい。
(4)
更に、本発明の残りの一つの構成要素である浸透圧調製
物質としての三糖類には、蔗糖(シェークロース)、乳
糖(ラクトース)のほか、マルトース、トレハロースな
どが含まれる。
物質としての三糖類には、蔗糖(シェークロース)、乳
糖(ラクトース)のほか、マルトース、トレハロースな
どが含まれる。
続いて、実験例を示して、本発明を更に詳細に説明すれ
ば以下の通りである。なお、実験例1〜5においては、
供試菌株としてり、カゼイ(L、casei )ATC
C7469を使用した。
ば以下の通りである。なお、実験例1〜5においては、
供試菌株としてり、カゼイ(L、casei )ATC
C7469を使用した。
実施例
この実験は、M−1酵素処理の基礎条件(pH条件、緩
衝液の種類、温度条件、振盪条件、細菌懸濁液濃度など
)に関するものである。
衝液の種類、温度条件、振盪条件、細菌懸濁液濃度など
)に関するものである。
乳酸桿菌属の細菌に対するM−1酵素の酵素作用を調べ
るために、まず、L、カゼイ(L、ca−aei )を
下記組成の培地を用いて、下記の培養条件下にて培養し
た。即ち、培地11中に、ニュトリエントプロス(ティ
フコ社llり 12g酵母エキス(ディフコ社製)
5I ツイーン 80 罰に2HPO<
31KHzPO
41,5g グルコース 0.49M g S
04・7H200,1g Mn SO4” 4H200,025、j9を含み、最
終声が6.8に調整されたものである。
るために、まず、L、カゼイ(L、ca−aei )を
下記組成の培地を用いて、下記の培養条件下にて培養し
た。即ち、培地11中に、ニュトリエントプロス(ティ
フコ社llり 12g酵母エキス(ディフコ社製)
5I ツイーン 80 罰に2HPO<
31KHzPO
41,5g グルコース 0.49M g S
04・7H200,1g Mn SO4” 4H200,025、j9を含み、最
終声が6.8に調整されたものである。
上記組成のうち、グルコース、 MgSO4・7H20
゜MnSO4・4H60に関しては、おのおの別個に高
圧滅菌後、これらを上記の終末濃度になるように添加し
た。培養は、37℃、静置条件下にて行ない、菌の増殖
は波長650 nmにおける吸光度の変化により測定し
た。
゜MnSO4・4H60に関しては、おのおの別個に高
圧滅菌後、これらを上記の終末濃度になるように添加し
た。培養は、37℃、静置条件下にて行ない、菌の増殖
は波長650 nmにおける吸光度の変化により測定し
た。
M−1酵素処理に際しては、37℃にて一夜培養した菌
を、4,000Xpで5分間の遠心分離により集菌し、
201rLMリン酸カリウム緩衝液(pH7,0)で2
回洗浄した後、上記緩衝液に0.5〜5.0■湿重量/
dとなるように前記集菌した菌を懸濁した。
を、4,000Xpで5分間の遠心分離により集菌し、
201rLMリン酸カリウム緩衝液(pH7,0)で2
回洗浄した後、上記緩衝液に0.5〜5.0■湿重量/
dとなるように前記集菌した菌を懸濁した。
該懸濁液を20m/容量の丁字上ノー管に入れ、37℃
にて5分間ブレインキュベーションした後、M−1酵素
を添加することにより、酵素処理を開始した。酵素処理
の温度条件に関しては、25℃〜40℃の範囲内で酵素
活性を調べた。
にて5分間ブレインキュベーションした後、M−1酵素
を添加することにより、酵素処理を開始した。酵素処理
の温度条件に関しては、25℃〜40℃の範囲内で酵素
活性を調べた。
菌懸濁液の振盪に関しては、モノー型振盪機によってθ
〜30サイクル/分の微弱振盪条件下にて行なった。酵
素作用の度合いに関しては、650 nmの吸光度の減
少をもって目安とした。
〜30サイクル/分の微弱振盪条件下にて行なった。酵
素作用の度合いに関しては、650 nmの吸光度の減
少をもって目安とした。
更に、プロトプラストの調製に関しては、上記酵素処理
を二糖類の存在下にて行なう点を除いて、上記酵素処理
と全く同様の処理条件で行なった。そして、その際、プ
ロトプラスト形成の程度に関しては、光学顕微鏡下で円
形化した細胞の形成を観察することにより、これを判定
した。
を二糖類の存在下にて行なう点を除いて、上記酵素処理
と全く同様の処理条件で行なった。そして、その際、プ
ロトプラスト形成の程度に関しては、光学顕微鏡下で円
形化した細胞の形成を観察することにより、これを判定
した。
実験結果を以下に示す。
乳酸桿菌属の細菌に対するM−1酵素作用は、pH6,
0〜7.5の範囲において観察された。そして、緩衝液
の種類は該酵素作用とは無関係であることが確認された
。
0〜7.5の範囲において観察された。そして、緩衝液
の種類は該酵素作用とは無関係であることが確認された
。
酵素処理の温度条件に関しては、25℃〜4O℃の範囲
内で高温はど強い酵素活性が観測された。しかし、形成
されたプロトプラストの生理活性保持のためには、37
℃前後(30℃〜40℃)が好適であった。
内で高温はど強い酵素活性が観測された。しかし、形成
されたプロトプラストの生理活性保持のためには、37
℃前後(30℃〜40℃)が好適であった。
酵素処理の振盪条件に関しては、30サイクル/分以下
、好適には、5〜8サイクル/分の微弱振盪条件下で良
好にプロトプラストを形成した。
、好適には、5〜8サイクル/分の微弱振盪条件下で良
好にプロトプラストを形成した。
酵素処理のための細菌懸濁液の濃度に関しては、0.5
〜5■湿重量/dが好ましく、特に、1〜3■湿重量/
dが最も好ましかった。
〜5■湿重量/dが好ましく、特に、1〜3■湿重量/
dが最も好ましかった。
実施例
この実験は、M−1酵素作用に及ぼす細胞増殖期の影響
に関するものである。
に関するものである。
第1図(A)は実験例1のための培地と同じ培地におけ
るり、カゼイ(L、 Ca5ei )の増殖曲線を示す
。
るり、カゼイ(L、 Ca5ei )の増殖曲線を示す
。
第1図(B)は各増殖期の細胞のM−1酵素による濁度
の減少を示すものであり、各増殖期の菌を集菌し、洗浄
した後、20 mM リン酸緩衝液に2.5■湿重量/
1nlになるように懸濁して、おのおのに1.5μ9/
IILIのM−1酵素を添加して処理し、その溶菌過程
を濁度の減少で追った結果を表わしている。実験方法は
、実験例1の場合と同様である。
の減少を示すものであり、各増殖期の菌を集菌し、洗浄
した後、20 mM リン酸緩衝液に2.5■湿重量/
1nlになるように懸濁して、おのおのに1.5μ9/
IILIのM−1酵素を添加して処理し、その溶菌過程
を濁度の減少で追った結果を表わしている。実験方法は
、実験例1の場合と同様である。
この実験結果から、培養時間の長い菌はどM−1酵素処
理に対する感受性が高いことが判明した。しかし、生理
活性の高いプロトプラストを得るためには、長時間の培
養は好ましくなく、対数増殖後期から定常期(第1図(
A)中3〜6で表わされる培養期間)の細胞を使用する
ことが望ましい。
理に対する感受性が高いことが判明した。しかし、生理
活性の高いプロトプラストを得るためには、長時間の培
養は好ましくなく、対数増殖後期から定常期(第1図(
A)中3〜6で表わされる培養期間)の細胞を使用する
ことが望ましい。
実施例
この実験はM−1酵素作用に及ぼす酵素量の影響に関す
るものである。
るものである。
第2図に、3.0■湿重量/Tnlの細胞懸濁液に対し
て濃度を変化させてM−1酵素を作用させた場合の濁度
の変化傾向を示す。実験方法は実験例1の場合と同様で
ある。
て濃度を変化させてM−1酵素を作用させた場合の濁度
の変化傾向を示す。実験方法は実験例1の場合と同様で
ある。
M−1酵素0.38〜9.0μfl/mlの添加により
添加酵素量に比例して濁度の減少が認められた。
添加酵素量に比例して濁度の減少が認められた。
しかしながら、プロトプラストの調製に際しては、酵素
量を増大させて、濁度の減少を大きくすると、プロトゲ
ラストの収量が悪くなり、一方、濁度の減少を抑えるべ
く酵素量を減少させると、プロトプラストの形成までに
長時間を要する傾向が認められる。
量を増大させて、濁度の減少を大きくすると、プロトゲ
ラストの収量が悪くなり、一方、濁度の減少を抑えるべ
く酵素量を減少させると、プロトプラストの形成までに
長時間を要する傾向が認められる。
したがって、プロトプラストの調製のためには、細胞懸
濁液濃度を3■湿重量/−I!程iって、0.75〜7
65μg/IILIのM−1酵素を添加して5〜30分
間の処理を行うことが望ましい。
濁液濃度を3■湿重量/−I!程iって、0.75〜7
65μg/IILIのM−1酵素を添加して5〜30分
間の処理を行うことが望ましい。
実施例
この実験はプロトゲラストの形成に及ぼす各種浸透圧調
節物質の影響に関するものである。
節物質の影響に関するものである。
細胞懸濁液にM−1酵素を添加してもプロトプラストは
形成されず、溶菌作用のみが観察されるところから、プ
ロトプラストの形成のためには、ある種の浸透圧調節物
質を添加することが有効であることを見い出した。そこ
で、プロトプラストの調製に適した浸透圧調節物質を探
査すべく、Nacl、塩化コリン、グリセリン、グルコ
ース、蔗糖および分子量が異なる二種類のポリエチレン
グリコールを選び、各浸透圧調節物質がM−1酵素作用
に及ぼす影響を調べた。
形成されず、溶菌作用のみが観察されるところから、プ
ロトプラストの形成のためには、ある種の浸透圧調節物
質を添加することが有効であることを見い出した。そこ
で、プロトプラストの調製に適した浸透圧調節物質を探
査すべく、Nacl、塩化コリン、グリセリン、グルコ
ース、蔗糖および分子量が異なる二種類のポリエチレン
グリコールを選び、各浸透圧調節物質がM−1酵素作用
に及ぼす影響を調べた。
実験方法は、各種浸透圧調節物質を存在させる点を除い
て、実験例1の場合と同様とし、細胞懸濁液濃度を2.
51v/mlに選定したものである。
て、実験例1の場合と同様とし、細胞懸濁液濃度を2.
51v/mlに選定したものである。
その実験結果を第3図に示す。
同図から明らかなように、二種類の電解質(Naclお
よび塩化コリン)の添加は酵素活性を阻害することが判
明した。更に、グリコース、グリセリンおよび二種類の
ポリエチレングリコールの添加はM−1酵素のみを添加
した場合と同程度の濁度の減少しか伴わなかった。
よび塩化コリン)の添加は酵素活性を阻害することが判
明した。更に、グリコース、グリセリンおよび二種類の
ポリエチレングリコールの添加はM−1酵素のみを添加
した場合と同程度の濁度の減少しか伴わなかった。
そして、上記の浸透調整物質のうち、0.9Mのグルコ
ースを添加したときにのみ3〜4%のプロトプラスト形
成が観察された。一方、0.9Mの蔗糖を添加したとき
には(第3図中9)、M−1酵素の添加(1,5μg/
ml )と同時に急激な濁度の減少が観測され、酵素処
理5〜10分後には、95%以上の細胞がプロトプラス
ト化していることが確認された。
ースを添加したときにのみ3〜4%のプロトプラスト形
成が観察された。一方、0.9Mの蔗糖を添加したとき
には(第3図中9)、M−1酵素の添加(1,5μg/
ml )と同時に急激な濁度の減少が観測され、酵素処
理5〜10分後には、95%以上の細胞がプロトプラス
ト化していることが確認された。
これらの事実から、蔗糖は、プロトプラスト形成過程に
おける浸透圧差による細胞破壊を効果的に抑制する作用
を有するばかりか、M−1酵素の細胞壁溶解作用を増強
する作用をも有することが判明した。
おける浸透圧差による細胞破壊を効果的に抑制する作用
を有するばかりか、M−1酵素の細胞壁溶解作用を増強
する作用をも有することが判明した。
プロトプラスト形成過程における浸透圧差に起因する細
胞破壊作用に対する抑制作用は、ラクトース、トレハロ
ース、マルトースなどの蔗糖以外の三糖類に関しても同
様に認められた。
胞破壊作用に対する抑制作用は、ラクトース、トレハロ
ース、マルトースなどの蔗糖以外の三糖類に関しても同
様に認められた。
しかしながら、一方、酵素処理が長時間におよぶと、形
成されたプロトプラストが破壊されるので、細胞懸濁液
の濁度の減少が観測された。
成されたプロトプラストが破壊されるので、細胞懸濁液
の濁度の減少が観測された。
なお、上記実験中、プロトプラスト形成の判定は、位相
差顕微鏡にて検鏡することにより行なった。
差顕微鏡にて検鏡することにより行なった。
実施例
この実験は各種糖類によるM−1酵素の溶解作用に対す
る増強作用に関するものである。
る増強作用に関するものである。
蔗糖存在下でM−1酵素を作用させると、L。
カゼイ(L、Ca5ei )の細胞壁に対する溶解作用
が増進することが見い出されたが、かかるM−1酵素作
用に対する増強作用が他の糖類に関しても期待できるか
否かを調べるべく各種糖類によるM−1酵素作用に対す
る増強作用の有無を調べた。
が増進することが見い出されたが、かかるM−1酵素作
用に対する増強作用が他の糖類に関しても期待できるか
否かを調べるべく各種糖類によるM−1酵素作用に対す
る増強作用の有無を調べた。
実験方法は各種糖類の存在下にて酵素処理する点を除い
て、実験例1の場合と同様である。
て、実験例1の場合と同様である。
その実験結果を第4図に示す。
四種類の単糖類(キシロース、ガラクトース、フルクト
ース、イノシトール)の存在下では、M−1酵素を添加
した後も濁度の変化はほとんど観測されなかった。
ース、イノシトール)の存在下では、M−1酵素を添加
した後も濁度の変化はほとんど観測されなかった。
三糖類のラフィノース存在下でもM−1酵素作用に対す
る増強作用はほとんど観測されなかった。
る増強作用はほとんど観測されなかった。
これに対して、四種類の三糖類、すなわち、マルトース
、トレハロースJ糖(シュークロース)、乳糖(ラクト
ース)の存在下では、いずれもM−1酵素作用に対する
増強作用が観測され、特に、蔗糖と乳糖の存在下では、
増強作用の程度が極めて強いものであった。
、トレハロースJ糖(シュークロース)、乳糖(ラクト
ース)の存在下では、いずれもM−1酵素作用に対する
増強作用が観測され、特に、蔗糖と乳糖の存在下では、
増強作用の程度が極めて強いものであった。
これらの事実から、三糖類はプロトプラストの浸透圧差
による破壊作用を抑制するための浸透圧調節物質として
有効であるばかりか、M−1酵素の乳酸桿菌属の細菌に
対する細胞壁溶解作用の増強作用をも有することが判明
した。
による破壊作用を抑制するための浸透圧調節物質として
有効であるばかりか、M−1酵素の乳酸桿菌属の細菌に
対する細胞壁溶解作用の増強作用をも有することが判明
した。
なお、乳酸桿菌属の細菌の種類に応じて、上記酵素作用
に対する増強作用には差異が存在する。
に対する増強作用には差異が存在する。
例えば、L、ヘルベティカス(L、 helvet 1
cus )、L、サリバリウス(L、 sal 1va
rius )、L、プランタラム(TJ、 plant
arum )、L、ファーメンタム(L。
cus )、L、サリバリウス(L、 sal 1va
rius )、L、プランタラム(TJ、 plant
arum )、L、ファーメンタム(L。
fermentum )、その他多くの乳酸桿菌属の細
菌に関しては、同様のM−1酵素作用に対する増強作用
が認められるが、L、アシドフィラス(L。
菌に関しては、同様のM−1酵素作用に対する増強作用
が認められるが、L、アシドフィラス(L。
acidophilus )、L、ブルガリカス(L、
bulgari−cus )に関しては、上記M−1酵
素作用に対する増強作用は認められなかった。(後述の
実験例6の第1表参照のこと。) 実施例 の実験は細菌の種類によるM−1酵素作用の差異に関す
るものである。
bulgari−cus )に関しては、上記M−1酵
素作用に対する増強作用は認められなかった。(後述の
実験例6の第1表参照のこと。) 実施例 の実験は細菌の種類によるM−1酵素作用の差異に関す
るものである。
各種乳酸桿菌属の細菌におけるM−1酵素に対する感受
性とプロトプラストの形成状況とを実験例1および実験
例4に準じて観察した。
性とプロトプラストの形成状況とを実験例1および実験
例4に準じて観察した。
M−1酵素に対する細胞の感受性に関しては、緩衝液中
に、0.85Mの蔗糖を存在させた場合と蔗糖無添加の
場合の濁度低下の度合を、更に、プロトプラストの形成
率に関しては、0.85Mの蔗糖を存在させた場合の位
相差顕微鏡による検鏡観察結果を整理して第1表に示す
。
に、0.85Mの蔗糖を存在させた場合と蔗糖無添加の
場合の濁度低下の度合を、更に、プロトプラストの形成
率に関しては、0.85Mの蔗糖を存在させた場合の位
相差顕微鏡による検鏡観察結果を整理して第1表に示す
。
第1表から明らかなように、L、アシドフィラス(L、
acidophi Ius )、L、ヘルベティカス
(L。
acidophi Ius )、L、ヘルベティカス
(L。
helveticus )、L、サリバリウス(L、
sal 1varius )、L、プランタラム(L、
plantarum )、L、カゼイ(L、case
i )、L、ファーメンタム(L、 fermentu
m )、L、ブルガリカス(L、 bulgaricu
s )などを含むほとんどすべての乳酸桿菌属の細菌に
関して高率のプロトプラスト形成が確認された。
sal 1varius )、L、プランタラム(L、
plantarum )、L、カゼイ(L、case
i )、L、ファーメンタム(L、 fermentu
m )、L、ブルガリカス(L、 bulgaricu
s )などを含むほとんどすべての乳酸桿菌属の細菌に
関して高率のプロトプラスト形成が確認された。
第1表 各種乳酸桿菌属の細菌におけるプロトゲラスト
の形成性1 ) Sueは蔗糖の不存在を、十S
u cは蔗糖の存在を示す。
の形成性1 ) Sueは蔗糖の不存在を、十S
u cは蔗糖の存在を示す。
注2) 士、十、丑、柑は、M−1酵素の各種乳酸菌
に対する細胞壁溶解作用の強さく8分間の反応の結果濁
度がどの位減少するかという度合い)を観察者の感応評
価により表示したもので、左から右に向って増大傾向を
持つ。
に対する細胞壁溶解作用の強さく8分間の反応の結果濁
度がどの位減少するかという度合い)を観察者の感応評
価により表示したもので、左から右に向って増大傾向を
持つ。
なお、L、アシドフィラス、L、ブルガリカスに関して
は、M−1酵素に対する感受性の、蔗糖の存否による影
響は認められなかった。
は、M−1酵素に対する感受性の、蔗糖の存否による影
響は認められなかった。
実施例1
供試菌株として、L、カゼイ(L、 Ca5ei )
A TCC7469を使用し、培地ll中にニュトリエ
ントブロス(ディフコ社製) 121!、酵母エキス(
ティフコ¥rJn 5Ji’、ツイーン801 m1
%に!HPO4311、KH2PO41,5&、グルコ
ース−0゜411%Mg5O,・7Ht0.0.19、
MnSO4−4HtOo、 025 gを含み、最終)
p)Iが6.8に調整された培地にて上記供試菌を培養
した。
A TCC7469を使用し、培地ll中にニュトリエ
ントブロス(ディフコ社製) 121!、酵母エキス(
ティフコ¥rJn 5Ji’、ツイーン801 m1
%に!HPO4311、KH2PO41,5&、グルコ
ース−0゜411%Mg5O,・7Ht0.0.19、
MnSO4−4HtOo、 025 gを含み、最終)
p)Iが6.8に調整された培地にて上記供試菌を培養
した。
上記培地組成のうち、グルコース、MgSO4・7Ht
O1MrL804 ” 4HtOに関しては、各々別個
に高圧滅菌後、上記終末濃度になるように、添加した。
O1MrL804 ” 4HtOに関しては、各々別個
に高圧滅菌後、上記終末濃度になるように、添加した。
培養は、37℃、静置条件下にて行なった。
−夜装置培養した菌は、4.0OOX、95分間の遠心
分離により集菌し、20TrLMリン酸カリウム緩衝液
(pH7,0)で2回洗浄した後、上記緩衝液に2.5
り温室/Wtlとなるように懸濁した。
分離により集菌し、20TrLMリン酸カリウム緩衝液
(pH7,0)で2回洗浄した後、上記緩衝液に2.5
り温室/Wtlとなるように懸濁した。
酵素処理は、菌懸濁液10mA’を20−容量の丁字上
ノー管に入れ、37℃にて5分間プレインキュベージ冒
ンした後、M−1酵素3μI/dを添加することにより
、開始した。
ノー管に入れ、37℃にて5分間プレインキュベージ冒
ンした後、M−1酵素3μI/dを添加することにより
、開始した。
かかる酵素処理を1.0Mの蔗糖の存在下で、かつ、5
サイクル/分の微弱振盪条件下にて、30分分間性した
。
サイクル/分の微弱振盪条件下にて、30分分間性した
。
実験例4の場合と同様の方法によりプロトプラスト形成
率を判定したところ、その値は95%であった。
率を判定したところ、その値は95%であった。
実施例2
供試菌株として、L、ヘルベティカス(L、he+−v
eticus )を使用し、実施例1と同様の培地にて
同様の培地条件下で培養した菌を集菌して、これを3T
v湿重量/ mlになるように、懸濁させ、その菌懸濁
液を、1.0Mの乳糖の存在下で、37℃にて15分間
、8サイクル/分の微弱振盪条件下で1Mg/dのM−
1酵素にて処理することにより、プロトプラストの調製
を行なった。
eticus )を使用し、実施例1と同様の培地にて
同様の培地条件下で培養した菌を集菌して、これを3T
v湿重量/ mlになるように、懸濁させ、その菌懸濁
液を、1.0Mの乳糖の存在下で、37℃にて15分間
、8サイクル/分の微弱振盪条件下で1Mg/dのM−
1酵素にて処理することにより、プロトプラストの調製
を行なった。
実験例4の場合と同様の検鏡観察によりプロトゲラスト
形成率を判定したところ、その値は95%であった。
形成率を判定したところ、その値は95%であった。
実施例3
(19)
供試菌株として、L、カゼイ(L、 casei )
A TCC7469を使用して、実施例2の場合と同様
に処理したところ、90%のプロトプラスト形成率が確
認された。
A TCC7469を使用して、実施例2の場合と同様
に処理したところ、90%のプロトプラスト形成率が確
認された。
第1図(A)は、L、カゼイ(L、 casei )の
増殖段階を表わす濁度曲線、第1図(B)は、各増殖期
における細胞のM−1酵素に対する感受性を表わす濁度
曲線。 第2図は、L、カゼイ(L、 casei )の溶菌作
用に及ぼすM−1酵素量の影響を表わす濁度曲線、第3
図は、M−1酵素による溶菌作用に及ぼす各種浸透圧調
節物質の影響を表わす濁度曲線、第4図は、M−1酵素
作用に及ぼす浸透圧調節物質としての各種糖類の影響を
表わす濁度曲線である。 第1図において、第1図(8)中に付された各数字にて
特定される各曲線は、第1図(A)中に付された同一の
数字にて特定される各増殖段階(20) の細菌に関するものである。 第2図において、1・・・酵素無添加、2・・・0,3
8μI/−添加、3・・・0.75μg/プ添加、4・
・・1,5μm1/It添加、5・・・3.0μI/ゴ
添加、6・・・4.54/d添加、7・・・6.0μl
/ml添加、8・・・7,5μE/ml添加、9・・・
9.0μm1/ml添加第3図において、1・・・20
mM !Jン酸緩衝液に酵素無添加、2・・・20
mM !Jン酸緩衝液に1.5μg/dM−1酵素添加
、3〜9・・・20 mM リン酸緩衝液に下記の各種
物質を加え、酵素を添加したもの、即ち、3 ・・・0
.45 M Nacl、4−0.45 M塩化コリン、
5・・・0.9 Mグリセリン、6・・・0.9Mグル
コース、7・・・0.5 Mポリエチレングリコール(
平均分子量300)、8・・・0.5Mポリエチレング
リコール(平均分子量1000)、9・・・0.9M蔗
糖 第4図において、1・・・対照(糖類およびM−1酵素
無添加)、2・・・対照(糖類無添加、1.5μ9/d
M−1酵素添加)、3・・・キシロース添加、4・・・
ガラクトース添加、5・・・フルクトース添加、6・・
・イノシトール添加、7・・・ラフィノース添加、8・
・・マルトース添加、9・・・トレハロース添加、10
・・・ラクトース添加、11・・・蔗糖添加。 (各添加量は0.5 M ) 特許出願人 株式会社ヤクルト本社 (23) 第1図(A) @ 朋 (h「) 第1図(B) 晒 間 (min) 第2図 蒔 朋 (而n) 第3図 層間(mjn) 第4図 跨 M (min) 第1頁の続き 0発 明 者 金政泰弘 岡山市鹿田町2丁目5番1号岡 両大学医学部内 ■出 願 人 大日本製薬株式会社 大阪市東区道修町3丁目25番地
増殖段階を表わす濁度曲線、第1図(B)は、各増殖期
における細胞のM−1酵素に対する感受性を表わす濁度
曲線。 第2図は、L、カゼイ(L、 casei )の溶菌作
用に及ぼすM−1酵素量の影響を表わす濁度曲線、第3
図は、M−1酵素による溶菌作用に及ぼす各種浸透圧調
節物質の影響を表わす濁度曲線、第4図は、M−1酵素
作用に及ぼす浸透圧調節物質としての各種糖類の影響を
表わす濁度曲線である。 第1図において、第1図(8)中に付された各数字にて
特定される各曲線は、第1図(A)中に付された同一の
数字にて特定される各増殖段階(20) の細菌に関するものである。 第2図において、1・・・酵素無添加、2・・・0,3
8μI/−添加、3・・・0.75μg/プ添加、4・
・・1,5μm1/It添加、5・・・3.0μI/ゴ
添加、6・・・4.54/d添加、7・・・6.0μl
/ml添加、8・・・7,5μE/ml添加、9・・・
9.0μm1/ml添加第3図において、1・・・20
mM !Jン酸緩衝液に酵素無添加、2・・・20
mM !Jン酸緩衝液に1.5μg/dM−1酵素添加
、3〜9・・・20 mM リン酸緩衝液に下記の各種
物質を加え、酵素を添加したもの、即ち、3 ・・・0
.45 M Nacl、4−0.45 M塩化コリン、
5・・・0.9 Mグリセリン、6・・・0.9Mグル
コース、7・・・0.5 Mポリエチレングリコール(
平均分子量300)、8・・・0.5Mポリエチレング
リコール(平均分子量1000)、9・・・0.9M蔗
糖 第4図において、1・・・対照(糖類およびM−1酵素
無添加)、2・・・対照(糖類無添加、1.5μ9/d
M−1酵素添加)、3・・・キシロース添加、4・・・
ガラクトース添加、5・・・フルクトース添加、6・・
・イノシトール添加、7・・・ラフィノース添加、8・
・・マルトース添加、9・・・トレハロース添加、10
・・・ラクトース添加、11・・・蔗糖添加。 (各添加量は0.5 M ) 特許出願人 株式会社ヤクルト本社 (23) 第1図(A) @ 朋 (h「) 第1図(B) 晒 間 (min) 第2図 蒔 朋 (而n) 第3図 層間(mjn) 第4図 跨 M (min) 第1頁の続き 0発 明 者 金政泰弘 岡山市鹿田町2丁目5番1号岡 両大学医学部内 ■出 願 人 大日本製薬株式会社 大阪市東区道修町3丁目25番地
Claims (2)
- (1) ストレプトマイセス・グロビスボラス(St
−reptomyces globisporus )
が生産するエンド−N−アセチルムラミダーゼを浸透圧
調節物質の存在下にて乳酸桿菌域の細菌に作用させて、
上記細菌のプロトプラストを調製する方法において、前
記浸透圧調節物質が三糖類であることを特徴とする乳酸
桿菌域の細菌のプロトプラスト調製方法。 - (2)前記浸透圧調節物質としての三糖類が蔗糖(シー
−クロース)あるいは乳糖(ラクトース)である特許請
求の範囲第1項記載の乳酸桿菌域の細菌のプロトプラス
ト調製方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP57198773A JPS5988086A (ja) | 1982-11-12 | 1982-11-12 | 乳酸桿菌属の細菌のプロトプラスト調製方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP57198773A JPS5988086A (ja) | 1982-11-12 | 1982-11-12 | 乳酸桿菌属の細菌のプロトプラスト調製方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5988086A true JPS5988086A (ja) | 1984-05-21 |
| JPH0223155B2 JPH0223155B2 (ja) | 1990-05-23 |
Family
ID=16396684
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57198773A Granted JPS5988086A (ja) | 1982-11-12 | 1982-11-12 | 乳酸桿菌属の細菌のプロトプラスト調製方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5988086A (ja) |
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5041236A (en) * | 1989-10-27 | 1991-08-20 | The Procter & Gamble Company | Antimicrobial methods and compositions employing certain lysozymes and endoglycosidases |
| US5238843A (en) * | 1989-10-27 | 1993-08-24 | Genencor International, Inc. | Method for cleaning a surface on which is bound a glycoside-containing substance |
| US5258304A (en) * | 1989-10-27 | 1993-11-02 | Genencor International, Inc. | Method of removing microorganisms from surfaces with Type II endoglycosidase |
| US5356803A (en) * | 1989-10-27 | 1994-10-18 | Genencor International, Inc. | Antimicrobial composition containing Type II endoglycosidase and antimicrobial agent |
| WO2020196374A1 (ja) * | 2019-03-25 | 2020-10-01 | 株式会社ヤクルト本社 | 細胞壁分解促進方法 |
-
1982
- 1982-11-12 JP JP57198773A patent/JPS5988086A/ja active Granted
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5041236A (en) * | 1989-10-27 | 1991-08-20 | The Procter & Gamble Company | Antimicrobial methods and compositions employing certain lysozymes and endoglycosidases |
| US5238843A (en) * | 1989-10-27 | 1993-08-24 | Genencor International, Inc. | Method for cleaning a surface on which is bound a glycoside-containing substance |
| US5258304A (en) * | 1989-10-27 | 1993-11-02 | Genencor International, Inc. | Method of removing microorganisms from surfaces with Type II endoglycosidase |
| US5356803A (en) * | 1989-10-27 | 1994-10-18 | Genencor International, Inc. | Antimicrobial composition containing Type II endoglycosidase and antimicrobial agent |
| WO2020196374A1 (ja) * | 2019-03-25 | 2020-10-01 | 株式会社ヤクルト本社 | 細胞壁分解促進方法 |
| JPWO2020196374A1 (ja) * | 2019-03-25 | 2020-10-01 | ||
| CN113614220A (zh) * | 2019-03-25 | 2021-11-05 | 株式会社益力多本社 | 细胞壁分解促进方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0223155B2 (ja) | 1990-05-23 |
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