JPS603812B2 - 大豆蛋白の製造法 - Google Patents
大豆蛋白の製造法Info
- Publication number
- JPS603812B2 JPS603812B2 JP6089979A JP6089979A JPS603812B2 JP S603812 B2 JPS603812 B2 JP S603812B2 JP 6089979 A JP6089979 A JP 6089979A JP 6089979 A JP6089979 A JP 6089979A JP S603812 B2 JPS603812 B2 JP S603812B2
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- Japan
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- protein
- stage
- fractionation
- soybean
- fraction
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Description
【発明の詳細な説明】
この発明は大豆蛋白の製造法に係り、詳しくは、特定３
段のｐＨ分画により各々異つた２種の分離大豆蛋白を効
率よく製造する方法に関するものである。
段のｐＨ分画により各々異つた２種の分離大豆蛋白を効
率よく製造する方法に関するものである。
従来から分離大豆蛋白の製造は２段のｐＨ分画、すなわ
ち通常第１段を弱アルカリ性のｐＨ８〜９、第２段を所
謂等雷点ｐＨ４．５丘辺に調整することにり行なわれる
のが一般である。
ち通常第１段を弱アルカリ性のｐＨ８〜９、第２段を所
謂等雷点ｐＨ４．５丘辺に調整することにり行なわれる
のが一般である。
このようにして得られる分離大豆蛋白は、大豆グロブリ
ンとか（広義の）グリシニンとか称されるが、単一の蛋
白質からなるものではなく、複数の成分蛋白質からなる
ことが知られている。これら複数の成分蛋白質を分取す
る方法もすでに幾つか知られているが、例えばクロマト
、電気泳動、ゲル炉過などは実験室的方法としては適し
ていても大量生産には全く不適であったり、イオン強度
を増大させたが為に後に脱塩工程を必要としたり、或い
は、一成分蛋白質を分取するが為に他成分蛋白質の商品
価値低下を余儀なくされる等の欠点がある。この発明で
得る２種の分離大豆蛋白は、各々化学的に単一の蛋白質
からなるものではないが、以下に説明するように、各々
が有用且つ相違する性質をもつものであって、従来一画
分として一体的に得ていた分離大豆蛋白にはない価値を
有するとともに、一方の函分を得ることが他の画分の価
値を何ら低下させることがないものである。
ンとか（広義の）グリシニンとか称されるが、単一の蛋
白質からなるものではなく、複数の成分蛋白質からなる
ことが知られている。これら複数の成分蛋白質を分取す
る方法もすでに幾つか知られているが、例えばクロマト
、電気泳動、ゲル炉過などは実験室的方法としては適し
ていても大量生産には全く不適であったり、イオン強度
を増大させたが為に後に脱塩工程を必要としたり、或い
は、一成分蛋白質を分取するが為に他成分蛋白質の商品
価値低下を余儀なくされる等の欠点がある。この発明で
得る２種の分離大豆蛋白は、各々化学的に単一の蛋白質
からなるものではないが、以下に説明するように、各々
が有用且つ相違する性質をもつものであって、従来一画
分として一体的に得ていた分離大豆蛋白にはない価値を
有するとともに、一方の函分を得ることが他の画分の価
値を何ら低下させることがないものである。
この発明は、大豆または脱脂大豆をｐＨ６．０〜７．０
の水性溶媒で抽出する第１段の分画、第１段の分画で得
た可溶性画分をｐＨ５．０〜５．６に移行させる第２段
の分画、及び第２段の分画で得た可溶性画分をｐＨ４．
０〜４．８に移行させる第３段の分画とからなり、第２
段及び第３段における不落Ｉ性画分を分離蛋白として各
々別個に回収することを骨子とする大豆蛋白の製造法で
ある。以下の説明では、第２段及び第３段における不落
性画分として回収する分離蛋白を、各々Ｐ２蛋白、Ｐ３
蛋白と略すこととする。
の水性溶媒で抽出する第１段の分画、第１段の分画で得
た可溶性画分をｐＨ５．０〜５．６に移行させる第２段
の分画、及び第２段の分画で得た可溶性画分をｐＨ４．
０〜４．８に移行させる第３段の分画とからなり、第２
段及び第３段における不落Ｉ性画分を分離蛋白として各
々別個に回収することを骨子とする大豆蛋白の製造法で
ある。以下の説明では、第２段及び第３段における不落
性画分として回収する分離蛋白を、各々Ｐ２蛋白、Ｐ３
蛋白と略すこととする。
第１段分画は、大豆または脂肪大豆をＰＨ６．０〜７．
０の水性溶媒で抽出することにより行なう。
０の水性溶媒で抽出することにより行なう。
この分画は、一般の分離大豆蛋白の製造において使用す
る水性溶媒のｐＨが通常弱アルカリ性であることを除け
ば、通常行なわれているものである。２種の分離大豆蛋
白を製造するこの発明においては、第１段分画における
ｐＨの範囲は極めて重要である。
る水性溶媒のｐＨが通常弱アルカリ性であることを除け
ば、通常行なわれているものである。２種の分離大豆蛋
白を製造するこの発明においては、第１段分画における
ｐＨの範囲は極めて重要である。
すなわち、中和したＰ３蛋白のゲル化力はこの分画ｐＨ
‘こよって著しく影響を受ける為で、分画ｐＨが７を越
えて高くなると６．５以下の場合に比較してＰ３蛋白の
ゲル化力が著しく低下してしまうのである（第１図参照
）。一方、分画ｐＨが６に満たないと、第２段分画で得
るＰ２蛋白の収量が低下し、著しくは第１段分画と第２
段分画のｐＨ城が重複してしまって、第１段の分画を省
いたと同様の結果となる。第１段の分画を省いた次段の
分画で得る不溶性画分から、この発明で得るＰ２蛋白を
分取しようとして、ＰＨを再び上昇させても粘度が上昇
して操作が著しく困難となり、結局Ｐ３蛋白を得る為に
Ｐ２蛋白の価値を低下させることになって、２種の分離
大豆蛋白を得る本発明の目的は達成し難い。またｐＨ６
〜７で、蛋白を抽出することにより、この段で分離され
る不潟性画分は中和することなく、最近食品素材として
多くの用途が開発されてきた大豆多糖類含有物として利
用でる。なおこの段の分画において一般の分離大豆蛋白
の製造と同様、亜硫酸ソーダ、亜硫酸水素ナトリウム等
の還元剤を加えたり、数次の洗浄を行って抽出効率を上
げることができるのはもちろんである。第２段の分画は
、第１段の分画で得た可溶性画分に酸を加えｐＨ５．０
〜５．６に移行させて行なう。この段の該ｐＨ城におい
ては凝固蛋白の沈降性が弱いので、他段におけるよりも
分離効果をより強力にするような分画操作とするのがよ
い。すなわち遠心分離はＧをより高く或いはより長時間
行なうようにするのが好ましく、若しくは凝集作用のあ
る多糖類を加えてもよい。この段における領域よりもｐ
Ｈ値が高くなると、Ｐ３蛋白のゲル化力は低下する（第
２図参照）。また該領域よりもｐＨ値が低くなると、第
３段のｐＨ城に近接し、Ｐ３蛋白の収量が低下する（第
３図参照）。最も好ましいｐＨ域はｐＨ５．３〜５．５
である。第３段の分画は、第２段の分画で得た可溶性画
分に酸を加えｐＨを４．０〜４．８に移行させて行なう
。
‘こよって著しく影響を受ける為で、分画ｐＨが７を越
えて高くなると６．５以下の場合に比較してＰ３蛋白の
ゲル化力が著しく低下してしまうのである（第１図参照
）。一方、分画ｐＨが６に満たないと、第２段分画で得
るＰ２蛋白の収量が低下し、著しくは第１段分画と第２
段分画のｐＨ城が重複してしまって、第１段の分画を省
いたと同様の結果となる。第１段の分画を省いた次段の
分画で得る不溶性画分から、この発明で得るＰ２蛋白を
分取しようとして、ＰＨを再び上昇させても粘度が上昇
して操作が著しく困難となり、結局Ｐ３蛋白を得る為に
Ｐ２蛋白の価値を低下させることになって、２種の分離
大豆蛋白を得る本発明の目的は達成し難い。またｐＨ６
〜７で、蛋白を抽出することにより、この段で分離され
る不潟性画分は中和することなく、最近食品素材として
多くの用途が開発されてきた大豆多糖類含有物として利
用でる。なおこの段の分画において一般の分離大豆蛋白
の製造と同様、亜硫酸ソーダ、亜硫酸水素ナトリウム等
の還元剤を加えたり、数次の洗浄を行って抽出効率を上
げることができるのはもちろんである。第２段の分画は
、第１段の分画で得た可溶性画分に酸を加えｐＨ５．０
〜５．６に移行させて行なう。この段の該ｐＨ城におい
ては凝固蛋白の沈降性が弱いので、他段におけるよりも
分離効果をより強力にするような分画操作とするのがよ
い。すなわち遠心分離はＧをより高く或いはより長時間
行なうようにするのが好ましく、若しくは凝集作用のあ
る多糖類を加えてもよい。この段における領域よりもｐ
Ｈ値が高くなると、Ｐ３蛋白のゲル化力は低下する（第
２図参照）。また該領域よりもｐＨ値が低くなると、第
３段のｐＨ城に近接し、Ｐ３蛋白の収量が低下する（第
３図参照）。最も好ましいｐＨ域はｐＨ５．３〜５．５
である。第３段の分画は、第２段の分画で得た可溶性画
分に酸を加えｐＨを４．０〜４．８に移行させて行なう
。
この段のｐＨ域の外ではＰ３蛋白の収量が低く、ひいて
は、分離蛋白全体（Ｐ２蛋白とＰ３蛋白の合計）として
も収量が低下する。Ｐ２蛋白及びＰ３蛋白は各々、上記
第２段または第３段において回収した不溶性画分であり
、そのままでは水和性に乏してので、中和することによ
り食品素材としての汎用性が増大する。
は、分離蛋白全体（Ｐ２蛋白とＰ３蛋白の合計）として
も収量が低下する。Ｐ２蛋白及びＰ３蛋白は各々、上記
第２段または第３段において回収した不溶性画分であり
、そのままでは水和性に乏してので、中和することによ
り食品素材としての汎用性が増大する。
酸飲料等用途によては、Ｐ２蛋白またはＰ３蛋白をｐＨ
４以下にさらに酸化することによって水和性をもたせる
ことも勿論可能である。中和したＰ２蛋白またはＰ３蛋
白は、各々が有用且つ明らかに相違する性質をもつ。
４以下にさらに酸化することによって水和性をもたせる
ことも勿論可能である。中和したＰ２蛋白またはＰ３蛋
白は、各々が有用且つ明らかに相違する性質をもつ。
すなわちＰ２蛋白は、従釆の一般的製造法により得られ
る分離大豆０蛋白とほぼ同機、つまり、加熱ゲル化する
前に含水状態で加熱処理（例えば１２０ｏ０の場合２０
秒程度とか１００℃の場合１分程度など）を行なうと、
蛋白のゲル化力及び粘弾性が増大し、反面、該加熱処理
によって食塩水に対する溶解性が低下する性質を有する
。このようにＰ２蛋白従来の一般的分離蛋白とほとんど
同等に使用することができる。尚、大豆蛋白一般が加熱
ゲル化前に加熱処理を受けた場合のゲルに及ぼす影響に
ついては、米国特許第２８３０９０２号のゲル前駆体に
関する記載特公昭４６−１８５７７号、及び食糧技術普
及シリーズ第４号「大豆食品の加工技術」第１６頁（昭
和４１年３月農林省食糧研究発行）などに、示唆されて
いるところである。これに対してＰ３蛋白は、加熱ゲル
化前の加熱処理を行なわない状態で、極めて高いゲル化
力を示し、その強度は、従釆の一般的分離蛋白で加熱処
理を施したものに比べてもはるかに高いものである。ま
たこのＰ３蛋白は、食塩水に対する溶解性も著しく高い
特質があり、塩含有食品に加工してなねらかな食感を呈
する効果もある。しかしながら、このＰ３蛋白は、含水
状態で加熱処理すると、その加熱の程度にもよるが、特
に塩可溶性を減じる傾向にあるので、例えば乾燥の手段
として加熱を伴なう操作を施すよりは、含水状態（ペー
スト状態）のまま凍結保存するか、または凍結乾燥する
のが、Ｐ３蛋白の特長をよく発揮させることができる。
さらにこのＰ３蛋白は、一般の分離大豆蛋白では弱い性
質をしか示さないところのレトルト耐性が極めて良好で
ある。すなわち含水状態で加熱して得られるゲル乃至ゲ
ル形成過程の組成物をレトルト温度、１００ｑｏを越え
る温度で加熱しても、何らゲルの物性がもろくなったり
弱くなったりしないのである。Ｐ３蛋白が塩可溶性であ
ること、およびレトルト耐性があることは、例えば大豆
ソーセージ等大豆蛋白ゲルの製造において極めて有用で
ある。以下この発明を実施例及び実験例で説明する。
る分離大豆０蛋白とほぼ同機、つまり、加熱ゲル化する
前に含水状態で加熱処理（例えば１２０ｏ０の場合２０
秒程度とか１００℃の場合１分程度など）を行なうと、
蛋白のゲル化力及び粘弾性が増大し、反面、該加熱処理
によって食塩水に対する溶解性が低下する性質を有する
。このようにＰ２蛋白従来の一般的分離蛋白とほとんど
同等に使用することができる。尚、大豆蛋白一般が加熱
ゲル化前に加熱処理を受けた場合のゲルに及ぼす影響に
ついては、米国特許第２８３０９０２号のゲル前駆体に
関する記載特公昭４６−１８５７７号、及び食糧技術普
及シリーズ第４号「大豆食品の加工技術」第１６頁（昭
和４１年３月農林省食糧研究発行）などに、示唆されて
いるところである。これに対してＰ３蛋白は、加熱ゲル
化前の加熱処理を行なわない状態で、極めて高いゲル化
力を示し、その強度は、従釆の一般的分離蛋白で加熱処
理を施したものに比べてもはるかに高いものである。ま
たこのＰ３蛋白は、食塩水に対する溶解性も著しく高い
特質があり、塩含有食品に加工してなねらかな食感を呈
する効果もある。しかしながら、このＰ３蛋白は、含水
状態で加熱処理すると、その加熱の程度にもよるが、特
に塩可溶性を減じる傾向にあるので、例えば乾燥の手段
として加熱を伴なう操作を施すよりは、含水状態（ペー
スト状態）のまま凍結保存するか、または凍結乾燥する
のが、Ｐ３蛋白の特長をよく発揮させることができる。
さらにこのＰ３蛋白は、一般の分離大豆蛋白では弱い性
質をしか示さないところのレトルト耐性が極めて良好で
ある。すなわち含水状態で加熱して得られるゲル乃至ゲ
ル形成過程の組成物をレトルト温度、１００ｑｏを越え
る温度で加熱しても、何らゲルの物性がもろくなったり
弱くなったりしないのである。Ｐ３蛋白が塩可溶性であ
ること、およびレトルト耐性があることは、例えば大豆
ソーセージ等大豆蛋白ゲルの製造において極めて有用で
ある。以下この発明を実施例及び実験例で説明する。
実施例 １低変性脂肪大豆１０ｋ９に対して「１１倍量
の水を加え、４０００で３０分間の抽出（軸６．５）を
行ない、不溶Ｉ性画分を分離した後、豆乳（可溶性画分
）に塩酸溶液を加えてｐＨ５．５に調整し、遠心分離（
ｌｏｏに．１び分）し、不溶性画分を回収した。
の水を加え、４０００で３０分間の抽出（軸６．５）を
行ない、不溶Ｉ性画分を分離した後、豆乳（可溶性画分
）に塩酸溶液を加えてｐＨ５．５に調整し、遠心分離（
ｌｏｏに．１び分）し、不溶性画分を回収した。
この分画によって得た可溶性画分に対しては、さらに塩
酸溶液を加えてｐＨ４．５に調整し、遠心分離（ｌｏに
、１０分）で可溶性画分を分離し、不溶性画＊＊分を回
収した。ｐＨ５．５及び４．５で回収した不落性画分は
各々、水及び水酸化ナトリウムを加えてｐＨ７．０に中
和し１２０℃で２ｑ砂加熱処理するか、またはしないで
、噴霧乾燥し、粉状物を得た。
酸溶液を加えてｐＨ４．５に調整し、遠心分離（ｌｏに
、１０分）で可溶性画分を分離し、不溶性画＊＊分を回
収した。ｐＨ５．５及び４．５で回収した不落性画分は
各々、水及び水酸化ナトリウムを加えてｐＨ７．０に中
和し１２０℃で２ｑ砂加熱処理するか、またはしないで
、噴霧乾燥し、粉状物を得た。
比較として、餌８．０及び解４．５の二段の風分画とす
る他は、同様に粉状物を得た。
る他は、同様に粉状物を得た。
これら粉状物の、粗蛋白質含量（Ｃｐ／ｄひ）、水溶性
蛋白指数（ＮＳＩ）、塩可溶性蛋白指数（ＮＳＳＩ）、
ゲル強度、及び粘弾性について測定した結果を次表に示
す。
蛋白指数（ＮＳＩ）、塩可溶性蛋白指数（ＮＳＳＩ）、
ゲル強度、及び粘弾性について測定した結果を次表に示
す。
表
＊１ 噴霧乾燥前の収量．脱脂大豆に対する固形 百＊
２ Ｎ×６．２５＊３ ５℃２．５努食塩水に対す
るもの＊４ 分離大豆蛋白粉１２部に対して２．５多食
塩水８８部を加え、均質化し、ケーシングに充填したも
のを８０℃の傷中で３０分加熱後４０分水冷し、これを
カードメーター（プランジヤ−め０．８伽）で被断強度
を測定単位は９。
２ Ｎ×６．２５＊３ ５℃２．５努食塩水に対す
るもの＊４ 分離大豆蛋白粉１２部に対して２．５多食
塩水８８部を加え、均質化し、ケーシングに充填したも
のを８０℃の傷中で３０分加熱後４０分水冷し、これを
カードメーター（プランジヤ−め０．８伽）で被断強度
を測定単位は９。
＊５ 分離大豆蛋白粉：水：食塩を１００：４００；７
の割合で配合し、１５分間漉練後、折り中３．５伽のケ
ーシングに充填し、９０℃の湯中で４０分加熱後水冷し
、一夜冷蔵後、室温にて、岡田式ゼリー強度計で測定。
プランジャーの０．５伽、サンプル高３伽実験例 １ 第１段の分画（抽出）のｐＨを６．０、７．０、及び８
．０３で行なうほかは実施例１で加熱処理しない場合と
同様にしてＰ３蛋白を得、これについてゲル強度を測定
した結果を図１に示す。
の割合で配合し、１５分間漉練後、折り中３．５伽のケ
ーシングに充填し、９０℃の湯中で４０分加熱後水冷し
、一夜冷蔵後、室温にて、岡田式ゼリー強度計で測定。
プランジャーの０．５伽、サンプル高３伽実験例 １ 第１段の分画（抽出）のｐＨを６．０、７．０、及び８
．０３で行なうほかは実施例１で加熱処理しない場合と
同様にしてＰ３蛋白を得、これについてゲル強度を測定
した結果を図１に示す。
実験例 ２
第２段の分画のｐＨを５．０及至５．９に調整する他は
４実施例１で加熱処理しない場合と同様にしてＰ３蛋白
を得、これについてゲル強度を測定した結果とＰ３蛋白
の収量を、それぞれ図２及び図３に示した。
４実施例１で加熱処理しない場合と同様にしてＰ３蛋白
を得、これについてゲル強度を測定した結果とＰ３蛋白
の収量を、それぞれ図２及び図３に示した。
応用例
実施例１と同様に製造した加熱処理を施していないＰ３
蛋白粉末、または市販分離大豆蛋白粉のいずれか９碇部
‘こ対して、水３２０部、精製大豆油６５部、澱粉２５
部、食塩５部、砂糖５部、及び調味量少量を均一に乳化
し、これをフィルムケーシング中に充填して８０℃４０
分、または１２０ｏＯＦ４加熱を行った後、冷却して大
豆ソーセージを得た。
蛋白粉末、または市販分離大豆蛋白粉のいずれか９碇部
‘こ対して、水３２０部、精製大豆油６５部、澱粉２５
部、食塩５部、砂糖５部、及び調味量少量を均一に乳化
し、これをフィルムケーシング中に充填して８０℃４０
分、または１２０ｏＯＦ４加熱を行った後、冷却して大
豆ソーセージを得た。
Ｐ３蛋白から製造した大豆ソーセージは、いずれも市販
分離大豆蛋白粉から製造した大豆ソーセージに比べて、
テクスチャ−及び食感が非常に優れていた。またＰ３蛋
白の１２０００加熱品と８０ｏｏ加熱品の比較において
明らかなように、Ｐ３蛋白のレトルト耐性は＊洋速めて
良好であった。表大豆ソーセージの物性 実施例 ２ 抽出時脂肪大豆に対して０．０５％の亜硫酸水素ナトリ
ウムを加える他は実施例１と同機にして得たＰＨ４．５
における不溶性画分を、同様に中和するかまたは中和し
ないで、水分約７５％に調節し、凍結保存した。
分離大豆蛋白粉から製造した大豆ソーセージに比べて、
テクスチャ−及び食感が非常に優れていた。またＰ３蛋
白の１２０００加熱品と８０ｏｏ加熱品の比較において
明らかなように、Ｐ３蛋白のレトルト耐性は＊洋速めて
良好であった。表大豆ソーセージの物性 実施例 ２ 抽出時脂肪大豆に対して０．０５％の亜硫酸水素ナトリ
ウムを加える他は実施例１と同機にして得たＰＨ４．５
における不溶性画分を、同様に中和するかまたは中和し
ないで、水分約７５％に調節し、凍結保存した。
一定日数の保存後、（非中和品については中和してから
）ゲル強度を測定したところ、凍結前の物性に劣らない
良好な結果を示した。凍結日数 中和後凍結 凍結解
凍後中和凍結前 ８２ ５日後 ８４ ８３ ３０日後 ８４ ８５ ６０日後 ９０ ８３
）ゲル強度を測定したところ、凍結前の物性に劣らない
良好な結果を示した。凍結日数 中和後凍結 凍結解
凍後中和凍結前 ８２ ５日後 ８４ ８３ ３０日後 ８４ ８５ ６０日後 ９０ ８３
第１図は、実施例における第１段分画のｐＨとＰ３蛋白
のゲル強度の関係を示すグラフである。 第２図及び第３図は、それぞれ実施例２における第２段
分画のｐＨとＰ３蛋白のゲル強度または収量の関係を示
すグラフである。多ｌ図 第２図 第３図
のゲル強度の関係を示すグラフである。 第２図及び第３図は、それぞれ実施例２における第２段
分画のｐＨとＰ３蛋白のゲル強度または収量の関係を示
すグラフである。多ｌ図 第２図 第３図
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 大豆または脂肪大豆をｐＨ６．０〜７．０の水性溶
媒で抽出する第１段の分画、第１段の分画で得た可溶性
画分をｐＨ５．０〜５．６に移行させる第２段の分画、
及び第２段の分画で得た可溶性画分をｐＨ４．０〜４．
８に移行させる第３段の分画とからなり、第２段及び第
３段における不溶性画分を分離蛋白として各々別個に回
収することを特徴とする大豆蛋白の製造法。 ２ 第２段または第３段において回収した不溶性画分を
中和する第１項記載の大豆可溶性の製造法。 ３ 第３段において回収した不溶性画分を凍結する第１
項または第２項記載の大豆蛋白の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP6089979A JPS603812B2 (ja) | 1979-05-16 | 1979-05-16 | 大豆蛋白の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP6089979A JPS603812B2 (ja) | 1979-05-16 | 1979-05-16 | 大豆蛋白の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS55153562A JPS55153562A (en) | 1980-11-29 |
| JPS603812B2 true JPS603812B2 (ja) | 1985-01-30 |
Family
ID=13155658
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP6089979A Expired JPS603812B2 (ja) | 1979-05-16 | 1979-05-16 | 大豆蛋白の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS603812B2 (ja) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2006076889A2 (de) * | 2005-01-18 | 2006-07-27 | Fraunhofer-Gesellschaft zur Förderung der angewandten Forschung e.V. | Verfahren zur herstellung einer pflanzlichen proteinzutat für ein speiseeis sowie speiseeis mit dieser proteinzutat |
-
1979
- 1979-05-16 JP JP6089979A patent/JPS603812B2/ja not_active Expired
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS55153562A (en) | 1980-11-29 |
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