JPS6143360B2 - - Google Patents
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- Publication number
- JPS6143360B2 JPS6143360B2 JP2075578A JP2075578A JPS6143360B2 JP S6143360 B2 JPS6143360 B2 JP S6143360B2 JP 2075578 A JP2075578 A JP 2075578A JP 2075578 A JP2075578 A JP 2075578A JP S6143360 B2 JPS6143360 B2 JP S6143360B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- formula
- enzyme
- ester
- substrate
- amino acid
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired
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- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は式（）で示されるアミノ酸誘導体、
その製造法、及びその化合物を基質として酵素活
性を測定する方法に関する。
その製造法、及びその化合物を基質として酵素活
性を測定する方法に関する。
式中、Ｒはナフチル基を示す。
本発明物質（）は新規な化合物であり、酵素
活性を測定する為の試験薬として有用な化合物で
ある。
活性を測定する為の試験薬として有用な化合物で
ある。
本発明物質（）はグリシルリジン誘導体
（）とナフトールとの通常の脱水縮合反応によ
り式（）で示されるエステル体とし、次いでω
―アミノ基保護基を除去することにより製造する
ことができる。
（）とナフトールとの通常の脱水縮合反応によ
り式（）で示されるエステル体とし、次いでω
―アミノ基保護基を除去することにより製造する
ことができる。
式中、Ｒはナフチル基を示す。R′はアミノ基
保護基を示す。
保護基を示す。
本発明を実施するに当つては、上記グリシルリ
ジン誘導体（）とナフトールとの通常の脱水縮
合反応によつてエステル体（）を得ることがで
きる。すなわち、グリシルリジン誘導体（）を
適当な溶媒に溶解し、DCC（ジシクロヘキシル
カーボジイミド）、DPPA（ジフエニルフオスフ
オリルアジド）、クロル炭酸アルキル等のエステ
ル活性化剤を加えこれにフエノール又はナフトー
ルを加え、必要に応じトリエチルアミン等の塩基
を加え、撹拌することにより製造することができ
る。又、良く知られた酸クロライド法や、ナフト
ールのスルフイツト体としてよく知られたナフチ
ル化剤（Ber.49，2339，1916）を用いることによ
つても製造することができる。
ジン誘導体（）とナフトールとの通常の脱水縮
合反応によつてエステル体（）を得ることがで
きる。すなわち、グリシルリジン誘導体（）を
適当な溶媒に溶解し、DCC（ジシクロヘキシル
カーボジイミド）、DPPA（ジフエニルフオスフ
オリルアジド）、クロル炭酸アルキル等のエステ
ル活性化剤を加えこれにフエノール又はナフトー
ルを加え、必要に応じトリエチルアミン等の塩基
を加え、撹拌することにより製造することができ
る。又、良く知られた酸クロライド法や、ナフト
ールのスルフイツト体としてよく知られたナフチ
ル化剤（Ber.49，2339，1916）を用いることによ
つても製造することができる。
使用し得る溶媒は、クロロホルム、ジクロルメ
タン、ジメチルホルムアミド、テトラヒドロフラ
ン等通常使用されるもので、原料物質を溶解する
ものであれば良い。反応温度は０゜〜40℃で良
い。
タン、ジメチルホルムアミド、テトラヒドロフラ
ン等通常使用されるもので、原料物質を溶解する
ものであれば良い。反応温度は０゜〜40℃で良
い。
反応終了後、通常行われる処理方法により、反
応液よりエステル体（）を得ることができる。
すなわち、例えばDCCを縮合剤として製造した
場合、析出するジシクロヘキシル尿素を濾取して
除き、塩酸水溶液、NaOH水溶液、及び飽和食塩
水で洗浄し、無水硫酸マグネシウム等の乾燥剤で
乾燥後、溶媒を留去することにより得ることがで
きる。エステル体（）は所望により、再結晶、
クロマトグラフイー等により精製することができ
る。
応液よりエステル体（）を得ることができる。
すなわち、例えばDCCを縮合剤として製造した
場合、析出するジシクロヘキシル尿素を濾取して
除き、塩酸水溶液、NaOH水溶液、及び飽和食塩
水で洗浄し、無水硫酸マグネシウム等の乾燥剤で
乾燥後、溶媒を留去することにより得ることがで
きる。エステル体（）は所望により、再結晶、
クロマトグラフイー等により精製することができ
る。
通常の反応でアミノ基保護基を除去することに
よりエステル体（）より目的化合物（）を得
ることができる。すなわち、例えばアミノ基保護
基がカルボベンジルオキシ基の場合、（）を適
当な溶媒に溶解しパラジウム炭素等の触媒で還元
的に除去するか、（）を臭化水素酸酢酸溶液に
加え析出する目的化合物の臭化水素酸塩を取す
ることにより得ることができる。
よりエステル体（）より目的化合物（）を得
ることができる。すなわち、例えばアミノ基保護
基がカルボベンジルオキシ基の場合、（）を適
当な溶媒に溶解しパラジウム炭素等の触媒で還元
的に除去するか、（）を臭化水素酸酢酸溶液に
加え析出する目的化合物の臭化水素酸塩を取す
ることにより得ることができる。
本発明物質（）は、酵素と接触させることに
より基質として働き、一定時間後酵素により水解
されて遊離したナフトールを測定することによ
り、酵素の活性を測定することが出来る。酵素の
活性を測定するということは酵素製剤の規格、血
中酵素パターンの測定による診断、血中酵素濃度
の測定等の為に非常に重要なことである。
より基質として働き、一定時間後酵素により水解
されて遊離したナフトールを測定することによ
り、酵素の活性を測定することが出来る。酵素の
活性を測定するということは酵素製剤の規格、血
中酵素パターンの測定による診断、血中酵素濃度
の測定等の為に非常に重要なことである。
従来、酵素活性を測定するためには種々の方法
が知られている。その一つの方法として、アミノ
酸のアルキルエステルを基質として、酵素と接触
させ、そのエステルの水解の程度により活性を測
定するという方法がある。例えば、ヘステリン法
として良く知られている方法がその一つである。
これは、酵素とアミノ酸のアルキルエステルを接
触させ、一定時間後に残存するエステル部分をヒ
ドロキシアミンによりヒドロキサム酸とし、塩化
第二鉄と反応させ発色させ、その発色を吸光度と
して測定し、その結果より、酵素のエステル水解
能、すなわち、酵素の活性を測定するという方法
である。
が知られている。その一つの方法として、アミノ
酸のアルキルエステルを基質として、酵素と接触
させ、そのエステルの水解の程度により活性を測
定するという方法がある。例えば、ヘステリン法
として良く知られている方法がその一つである。
これは、酵素とアミノ酸のアルキルエステルを接
触させ、一定時間後に残存するエステル部分をヒ
ドロキシアミンによりヒドロキサム酸とし、塩化
第二鉄と反応させ発色させ、その発色を吸光度と
して測定し、その結果より、酵素のエステル水解
能、すなわち、酵素の活性を測定するという方法
である。
その他、基質を用いエステルの水解能を指標と
する方法には、クロモトロプ酸法などがあるが、
これらの方法では、ある程度の酵素量を必要と
し、酵素が低濃度である場合、又は低活性の酵素
の測定には難があつた。そこで、発明者は、酵素
に対してアフイニテイを持ち、更に定量法が簡便
であり、かつ検出感度の良いという三つの条件を
兼ね備えた基質としての化合物を検索することに
より、従来よりも、非常に優れた化合物、及びそ
の方法を見出すことができた。
する方法には、クロモトロプ酸法などがあるが、
これらの方法では、ある程度の酵素量を必要と
し、酵素が低濃度である場合、又は低活性の酵素
の測定には難があつた。そこで、発明者は、酵素
に対してアフイニテイを持ち、更に定量法が簡便
であり、かつ検出感度の良いという三つの条件を
兼ね備えた基質としての化合物を検索することに
より、従来よりも、非常に優れた化合物、及びそ
の方法を見出すことができた。
本発明を実施するに当つては、酵素と一定量の
化合物（）を、適当な緩衝液中で接触させ、一
定温度で、一定時間後に遊離したナフトールを測
定することにより、酵素の活性を測定することが
できる。
化合物（）を、適当な緩衝液中で接触させ、一
定温度で、一定時間後に遊離したナフトールを測
定することにより、酵素の活性を測定することが
できる。
緩衝液はその酵素の至適PHを有する適当な緩衝
液でよい。又、反応温度、反応時間ともに適当な
一定条件でよいが、25〜37℃で30分後に測定する
のが望ましい。
液でよい。又、反応温度、反応時間ともに適当な
一定条件でよいが、25〜37℃で30分後に測定する
のが望ましい。
ナフトールを測定する法は従来、良く知られた
ガスクロマトグラフイーは薄層クロマトグラフイ
ー等の物理化学的方法塩化第二鉄反応、ジアゾカ
ツプリング反応、またはFVB（フアーストバイ
オレツトＢソルト）法等の化学的方法のいずれか
の方法を使用してもよいが、反応後にFVBを加
え発色させ分光光度計により吸光度として測定す
る方法がその簡便さおよび検出感度においてより
好ましい方法である。本法は単一酵素系における
測定のみならず種々の酵素が含まれた場合の測定
にも使用できる。すなわち、例えば血清中に含ま
れる酵素活性を測定する場合、血清を適当なプレ
パラートに添加し、これを電気泳動等により酵素
を分解し、これを本発明物質の溶液に浸し適当な
時間後、更に上記発色試薬を加えることにより、
従来見ることができなかつた血中酵素パターンを
見ることができる。この方法によれば、種々の病
態に起因する酵素パターンの変動を見ることがで
きる。
ガスクロマトグラフイーは薄層クロマトグラフイ
ー等の物理化学的方法塩化第二鉄反応、ジアゾカ
ツプリング反応、またはFVB（フアーストバイ
オレツトＢソルト）法等の化学的方法のいずれか
の方法を使用してもよいが、反応後にFVBを加
え発色させ分光光度計により吸光度として測定す
る方法がその簡便さおよび検出感度においてより
好ましい方法である。本法は単一酵素系における
測定のみならず種々の酵素が含まれた場合の測定
にも使用できる。すなわち、例えば血清中に含ま
れる酵素活性を測定する場合、血清を適当なプレ
パラートに添加し、これを電気泳動等により酵素
を分解し、これを本発明物質の溶液に浸し適当な
時間後、更に上記発色試薬を加えることにより、
従来見ることができなかつた血中酵素パターンを
見ることができる。この方法によれば、種々の病
態に起因する酵素パターンの変動を見ることがで
きる。
本発明物質はトリプシン、プラスミン、カリク
レイン、ウロキナーゼ、C1エステラーゼ、スロ
ンビン等種々の酵素の優れた基質として作用し特
にアセチルグリシルリジンナフチルエステルを基
質として酵素活性を測定した場合、従来、酵素基
質として知られたアセチルグリシルリジンメチル
エステル、トシルアルギニンメチルエステルを用
い、ヘステリン法により測定した場合に比べ、３
倍ないし550倍の検出感度を有していた。
レイン、ウロキナーゼ、C1エステラーゼ、スロ
ンビン等種々の酵素の優れた基質として作用し特
にアセチルグリシルリジンナフチルエステルを基
質として酵素活性を測定した場合、従来、酵素基
質として知られたアセチルグリシルリジンメチル
エステル、トシルアルギニンメチルエステルを用
い、ヘステリン法により測定した場合に比べ、３
倍ないし550倍の検出感度を有していた。
次に実施例を掲げ、更に詳細に説明する。
実施例 １
Ｎ―アセチルグリシルリジンナフチルエステル
の合成 アセチルグリシル―ε―カルボベンジルオキシ
リジンメチルエステル（Biophys Acta.，132，
104〜114（1967）7.6ｇをメタノール100mlに溶か
しＮ―NaOH30mlを加え室温で２時間撹拌する。
反応液に酢酸エステルと水を加え、振とうし、水
層を10％塩酸溶液で酸性として析出する油状物を
酢酸エステルで４回抽出する。酢酸エステル溶液
を飽和食塩水で洗浄した後、硫酸マグネシウムで
乾燥した後、減圧濃縮し、アセチルグリシル―ε
―カルボベンジルオキシリジンを結晶状粉末とし
て得る。
の合成 アセチルグリシル―ε―カルボベンジルオキシ
リジンメチルエステル（Biophys Acta.，132，
104〜114（1967）7.6ｇをメタノール100mlに溶か
しＮ―NaOH30mlを加え室温で２時間撹拌する。
反応液に酢酸エステルと水を加え、振とうし、水
層を10％塩酸溶液で酸性として析出する油状物を
酢酸エステルで４回抽出する。酢酸エステル溶液
を飽和食塩水で洗浄した後、硫酸マグネシウムで
乾燥した後、減圧濃縮し、アセチルグリシル―ε
―カルボベンジルオキシリジンを結晶状粉末とし
て得る。
収量5.8ｇ 収率75％ 融点112〜４゜
IR（KBr，cm-1）3375，3275，3250（NH），1750
（CO），1690（NHCOO），1640（NHCO） 元素分析 C18H25N3O6（MW379.40）として 理論値 Ｃ，56.98，Ｈ，6.64，Ｎ，11.08 実測値 Ｃ，56.41，Ｈ，6.60，Ｎ，10.80 アセチルグリシル―ε―カルボベンジルオキシ
リジン3.6ｇをとり、Ｎ，Ｎジメチルホルムアミ
ド20mlに溶かし、αナフトール1.4ｇ、Ｎ，N′ジ
シクロヘキシルカーボジイミド2.4ｇトリエチル
アミン1.4mlと共に１昼夜撹拌する、反応液に酢
酸エステルを加え、10％クエン酸溶液、飽和重そ
う水、飽和食塩水で順次洗浄後、硫酸マグネシウ
ムで乾燥、減圧濃縮して析出する粉末を集め、酢
酸エステルより再結晶しＮ―アセチルグリシル―
ε―カルボベンジルオキシリジン―α―ナフチル
エステルを得る。
（CO），1690（NHCOO），1640（NHCO） 元素分析 C18H25N3O6（MW379.40）として 理論値 Ｃ，56.98，Ｈ，6.64，Ｎ，11.08 実測値 Ｃ，56.41，Ｈ，6.60，Ｎ，10.80 アセチルグリシル―ε―カルボベンジルオキシ
リジン3.6ｇをとり、Ｎ，Ｎジメチルホルムアミ
ド20mlに溶かし、αナフトール1.4ｇ、Ｎ，N′ジ
シクロヘキシルカーボジイミド2.4ｇトリエチル
アミン1.4mlと共に１昼夜撹拌する、反応液に酢
酸エステルを加え、10％クエン酸溶液、飽和重そ
う水、飽和食塩水で順次洗浄後、硫酸マグネシウ
ムで乾燥、減圧濃縮して析出する粉末を集め、酢
酸エステルより再結晶しＮ―アセチルグリシル―
ε―カルボベンジルオキシリジン―α―ナフチル
エステルを得る。
収量2.5ｇ 収率52％ 融点103〜50
IR（KBr，cm-1）3325（NH）1755（CO）1680，
1640（NHCO） 元素分析 C28H31N3O6（MW505.55）として 理論値 Ｃ，66.52，Ｈ，6.18，Ｎ，8.31 実測値 Ｃ，66.06，Ｈ，６，36，Ｎ，7.96 Ｎアセチルグリシル―ε―カルボベンジルオキ
シリジン―α―ナフチルエステル2.5ｇを、Ｎ，
Ｎジメチルホルムアミド25mlにとかし、塩酸ガス
―ジオキサン溶液３ｇ（0.06527ｇHClgas／
ｇ）、10％パラジウム炭素500mgを加え、２時間水
素ガスを導通する。反応後ろ過してパラジウム炭
素を除き、母液に無水エーテルを加え析出する油
状物を集め、さらに酢酸エステルで洗浄しＮ―ア
セチルグリシルリジンナフチルエステル塩酸塩を
無色油状物として得る、収量1.0ｇ。
1640（NHCO） 元素分析 C28H31N3O6（MW505.55）として 理論値 Ｃ，66.52，Ｈ，6.18，Ｎ，8.31 実測値 Ｃ，66.06，Ｈ，６，36，Ｎ，7.96 Ｎアセチルグリシル―ε―カルボベンジルオキ
シリジン―α―ナフチルエステル2.5ｇを、Ｎ，
Ｎジメチルホルムアミド25mlにとかし、塩酸ガス
―ジオキサン溶液３ｇ（0.06527ｇHClgas／
ｇ）、10％パラジウム炭素500mgを加え、２時間水
素ガスを導通する。反応後ろ過してパラジウム炭
素を除き、母液に無水エーテルを加え析出する油
状物を集め、さらに酢酸エステルで洗浄しＮ―ア
セチルグリシルリジンナフチルエステル塩酸塩を
無色油状物として得る、収量1.0ｇ。
IR（ueat，cm-1）3250（NH），2950（NH3 +）1750
（COO）1630（NHCO） 実施例 ２ Ｎ―アセチルグリシルリジンナフチルエステル
を基質としたスロンビンの活性測定法 スロンビンの希釈液0.5mlにＮ―アセチルグリ
シルリジンナフチルエステル溶液（0.5μmole／
0.5ml５％DMSO）0.5ml加え25℃で30分間インキ
ユベートする。これに１％フアーストバイオレツ
トＢソルト（FVB）0.1mlを加え０℃で30分間放
置し更に氷酢酸１mlを加え、発色を吸光光度計に
より吸光度（515nm）として測定し、酵素により
水解されて遊離したナフトールを定量する。この
遊離したナフトール量が酵素の活性度である。
（COO）1630（NHCO） 実施例 ２ Ｎ―アセチルグリシルリジンナフチルエステル
を基質としたスロンビンの活性測定法 スロンビンの希釈液0.5mlにＮ―アセチルグリ
シルリジンナフチルエステル溶液（0.5μmole／
0.5ml５％DMSO）0.5ml加え25℃で30分間インキ
ユベートする。これに１％フアーストバイオレツ
トＢソルト（FVB）0.1mlを加え０℃で30分間放
置し更に氷酢酸１mlを加え、発色を吸光光度計に
より吸光度（515nm）として測定し、酵素により
水解されて遊離したナフトールを定量する。この
遊離したナフトール量が酵素の活性度である。
参考例 １
Ｎ―アセチルグリシルリジンメチルエステルを
基質としたスロンビンの活性測定法（ヘステリ
ン法） スロンビンの希釈液にＮ―アセチルグリシルリ
ジンメチルエステル溶液（10μＭ／0.4ml５％
DMSO）0.4ml、及びリン酸緩衝液（PH7.4）0.1ml
を加える。37℃で30分間インキユベーシヨンした
後、ヒドロキシルアミン溶液（2M―NH2OHおよ
び3.5M NaOHの等量混合物）1.5ml加え室温で15
分間放置する。これに18％トリクロル酢酸１ml、
4N塩酸１ml、及び10％塩化第二鉄１mlを加え充
分にかくはんした後3000r.p.m.で10分間遠心分離
する。上澄液の発色を分光光度計により吸光度
（530nm）として測定する。この値はスロンビン
によつて水解されずに残つた基質の量に相関する
もので酵素の活性は基質のみの値（対照）から酵
素反応を行なつた後に得られる値を引いた値に相
当する実施例３及び参考例１で測定したスロンビ
ンの各濃度段階における結果を第１図に示すが前
者の方法は後者の方法に比べ50倍の感度を有して
いることが分る。同様にウロキナーゼを測定した
場合Ｎ―アセチルグリシルリジンメチルエステル
を基質として用い参考例１の方法で測定した場合
に比べ、11倍、トシルアルギニンメチルエステル
を基質として用い参考例１の方法に従い測定した
場合に比べ、555倍の感度を有していた。
基質としたスロンビンの活性測定法（ヘステリ
ン法） スロンビンの希釈液にＮ―アセチルグリシルリ
ジンメチルエステル溶液（10μＭ／0.4ml５％
DMSO）0.4ml、及びリン酸緩衝液（PH7.4）0.1ml
を加える。37℃で30分間インキユベーシヨンした
後、ヒドロキシルアミン溶液（2M―NH2OHおよ
び3.5M NaOHの等量混合物）1.5ml加え室温で15
分間放置する。これに18％トリクロル酢酸１ml、
4N塩酸１ml、及び10％塩化第二鉄１mlを加え充
分にかくはんした後3000r.p.m.で10分間遠心分離
する。上澄液の発色を分光光度計により吸光度
（530nm）として測定する。この値はスロンビン
によつて水解されずに残つた基質の量に相関する
もので酵素の活性は基質のみの値（対照）から酵
素反応を行なつた後に得られる値を引いた値に相
当する実施例３及び参考例１で測定したスロンビ
ンの各濃度段階における結果を第１図に示すが前
者の方法は後者の方法に比べ50倍の感度を有して
いることが分る。同様にウロキナーゼを測定した
場合Ｎ―アセチルグリシルリジンメチルエステル
を基質として用い参考例１の方法で測定した場合
に比べ、11倍、トシルアルギニンメチルエステル
を基質として用い参考例１の方法に従い測定した
場合に比べ、555倍の感度を有していた。
第１図はスロンビン活性を指標とした本願発明
の化合物の効果を示す。 AGLNEはアセチルグリシルリジンナフチルエ
ステルを、AGLMEはアセチルグリシルリジンメ
チルエステルを表わす。
の化合物の効果を示す。 AGLNEはアセチルグリシルリジンナフチルエ
ステルを、AGLMEはアセチルグリシルリジンメ
チルエステルを表わす。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 式（） で示されるアミノ酸誘導体。 （式中Ｒはナフチル基を示す） ２ 式（） で示されるグリシルリジン誘導体とナフトールと
を通常の脱水縮合反応させることにより式（） で示されるエステル体とし次いでω―アミノ保護
基を除去することを特徴とする式（）（式中Ｒ
はナフチル基、R′はアミノ保護基を示す） で示されるアミノ酸誘導体の製造方法。 ３ 式（） （式中Ｒはナフチル基を示す）で示されるアミ
ノ酸誘導体を基質として酵素と接触させることを
特徴とする酵素活性の測定方法。 ４ 式（）で示されるアミノ酸誘導体を基質と
して酵素と接触させ、一定時間後、酵素により水
解されて遊離したナフトールを測定することを特
徴とする特許請求の範囲第３項に記載の酵素活性
の測定法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2075578A JPS54115332A (en) | 1978-02-24 | 1978-02-24 | Amino acid derivative |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2075578A JPS54115332A (en) | 1978-02-24 | 1978-02-24 | Amino acid derivative |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS54115332A JPS54115332A (en) | 1979-09-07 |
| JPS6143360B2 true JPS6143360B2 (ja) | 1986-09-26 |
Family
ID=12035996
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2075578A Granted JPS54115332A (en) | 1978-02-24 | 1978-02-24 | Amino acid derivative |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS54115332A (ja) |
-
1978
- 1978-02-24 JP JP2075578A patent/JPS54115332A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS54115332A (en) | 1979-09-07 |
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