JPS6225354B2 - - Google Patents
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- JPS6225354B2 JPS6225354B2 JP52114499A JP11449977A JPS6225354B2 JP S6225354 B2 JPS6225354 B2 JP S6225354B2 JP 52114499 A JP52114499 A JP 52114499A JP 11449977 A JP11449977 A JP 11449977A JP S6225354 B2 JPS6225354 B2 JP S6225354B2
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、液状水解物を生物学的に分解するか
又は場合により産業上利用し得る生成物に再び使
用することができるために、膠の原料の革くず、
皮きれ、皮くずその他を酵素の加水分解によつて
溶解する方法に関する。
又は場合により産業上利用し得る生成物に再び使
用することができるために、膠の原料の革くず、
皮きれ、皮くずその他を酵素の加水分解によつて
溶解する方法に関する。
プロテイナーゼによつて生じる皮その他の酵素
分解は公知であり、一般にその際得られる生成物
の産業上の利用が目的である。既に、1915年にド
イツ特許第303184号明細書で、脱毛後に製革工場
で切取られた動物の皮の“膠の原料の革くず”と
呼ばれる部分が提案された。それというのもこの
部分は希苛性ソーダ溶液で処理したくずに蛋白分
解酵素の作用を施こし、引続き常法で者沸して膠
にすることによつて革の加工には利用することが
できないからである。
分解は公知であり、一般にその際得られる生成物
の産業上の利用が目的である。既に、1915年にド
イツ特許第303184号明細書で、脱毛後に製革工場
で切取られた動物の皮の“膠の原料の革くず”と
呼ばれる部分が提案された。それというのもこの
部分は希苛性ソーダ溶液で処理したくずに蛋白分
解酵素の作用を施こし、引続き常法で者沸して膠
にすることによつて革の加工には利用することが
できないからである。
なかんずく工業上の難点はコラーゲンを含有す
る皮の部分の溶解である。コラーゲンの完全なら
せん形の領域をコラゲナーゼ系の酵素によつて分
解し、これによつて溶解させ得る見解が有効であ
つた。
る皮の部分の溶解である。コラーゲンの完全なら
せん形の領域をコラゲナーゼ系の酵素によつて分
解し、これによつて溶解させ得る見解が有効であ
つた。
既に、皮の細片から部分的水解物を製造するた
めに、コラーゲナーゼ状に作用しない中性及び
（又は）アルカリ性プロテイナーゼを使用するこ
とが提案された（ドイツ公開特許第2252281号明
細書）。
めに、コラーゲナーゼ状に作用しない中性及び
（又は）アルカリ性プロテイナーゼを使用するこ
とが提案された（ドイツ公開特許第2252281号明
細書）。
皮革工業の廃物を溶解する場合、最少の工業的
方法でできるだけわずかな環境の負担下で実施す
ることのできる方法を得ることが必要である。最
適作用値が強アルカリ性範囲内、即ちPH９〜13で
存在するプロテイナーゼを使用し、酵素反応を使
用せる酵素に対して最適のPH範囲内で尿素の存在
で実施すると、膠の原料の革くず、皮きれ、皮く
ずその他（即ち主としてコラーゲンを含有し間接
的に他の加工に適当な皮革工業からの生成物）
を、蛋白分解酵素を用いる加水分解によつて溶解
することができることが判明した。特に、最適作
用値がPH９〜11のプロテイナーゼがこれに該当す
る。その際アルカリ性プロテイナーゼ起源物は決
定的に重要ではない。それ故高等動物及び植物、
例えば微生物から得られた酵素を使用することが
できる。特に細菌起源物のアルカリ性プロテイナ
ーゼ群、例えばバチルス（Bacillus）菌株から単
離した酵素、スブチリシンが挙げられる。スブチ
リシンのうちでＢ群のものが特に重要である。
〔P.D.Boyer、H.Lardy及びK.Myrbａ¨ck：The
Enzyme第３版、第巻、第566頁、1973年、
Academic Press（ニユーヨーク在）参照〕。
方法でできるだけわずかな環境の負担下で実施す
ることのできる方法を得ることが必要である。最
適作用値が強アルカリ性範囲内、即ちPH９〜13で
存在するプロテイナーゼを使用し、酵素反応を使
用せる酵素に対して最適のPH範囲内で尿素の存在
で実施すると、膠の原料の革くず、皮きれ、皮く
ずその他（即ち主としてコラーゲンを含有し間接
的に他の加工に適当な皮革工業からの生成物）
を、蛋白分解酵素を用いる加水分解によつて溶解
することができることが判明した。特に、最適作
用値がPH９〜11のプロテイナーゼがこれに該当す
る。その際アルカリ性プロテイナーゼ起源物は決
定的に重要ではない。それ故高等動物及び植物、
例えば微生物から得られた酵素を使用することが
できる。特に細菌起源物のアルカリ性プロテイナ
ーゼ群、例えばバチルス（Bacillus）菌株から単
離した酵素、スブチリシンが挙げられる。スブチ
リシンのうちでＢ群のものが特に重要である。
〔P.D.Boyer、H.Lardy及びK.Myrbａ¨ck：The
Enzyme第３版、第巻、第566頁、1973年、
Academic Press（ニユーヨーク在）参照〕。
同じようにバチルス・リヘニホルミス
（Bacillus Licheniformis）、バチルス・アルカロ
フイルス（Bacillus alcalophilus）、バチルス・
セレウス（Bacillus cereus）、バチルス・ミコイ
デス（Bacillus mycoides）から得られた強アル
カリ性プロテイナーゼが優れている。場合により
弱アルカリ性〜中性プロテイナーゼの酵素群（即
ち最適作用値がPH６〜８の蛋白分解酵素）である
が、PH９で十分な安定性を有するもの、例えばス
トレプトミセス・グリセウス（Streptomyces
griseus）からの中性細菌プロテイナーゼを始め
から強アルカリ性プロテイナーゼと共に使用する
こともできる。
（Bacillus Licheniformis）、バチルス・アルカロ
フイルス（Bacillus alcalophilus）、バチルス・
セレウス（Bacillus cereus）、バチルス・ミコイ
デス（Bacillus mycoides）から得られた強アル
カリ性プロテイナーゼが優れている。場合により
弱アルカリ性〜中性プロテイナーゼの酵素群（即
ち最適作用値がPH６〜８の蛋白分解酵素）である
が、PH９で十分な安定性を有するもの、例えばス
トレプトミセス・グリセウス（Streptomyces
griseus）からの中性細菌プロテイナーゼを始め
から強アルカリ性プロテイナーゼと共に使用する
こともできる。
蛋白質を変性させるための尿素の使用は公知で
ある。細菌プロテイナーゼを用いて皮の毛を得る
場合には、過硼酸ナトリウム及び尿素を用いる基
質の前処理が記載されている（ドイツ公開特許第
2533598号明細書）。
ある。細菌プロテイナーゼを用いて皮の毛を得る
場合には、過硼酸ナトリウム及び尿素を用いる基
質の前処理が記載されている（ドイツ公開特許第
2533598号明細書）。
プロテイナーゼを、一定の閾値以上の濃度の尿
素によつて作用を１部分妨げるか又は変性させる
ことは公知である。一般にこの閾値の濃度は、尿
素含量１モル／以上で使用することである。他
面ではこの閾値以下、例えば0.1モル／以下の
濃度の尿素は、酵素の反応に正であれ負であれ影
響することは予期することができなかつた。
素によつて作用を１部分妨げるか又は変性させる
ことは公知である。一般にこの閾値の濃度は、尿
素含量１モル／以上で使用することである。他
面ではこの閾値以下、例えば0.1モル／以下の
濃度の尿素は、酵素の反応に正であれ負であれ影
響することは予期することができなかつた。
それ故、本発明方法でアルカリ性プロテイナー
ゼによる皮くずその他の酵素による溶解は、主と
して前記閾値以下の濃度の尿素を添加することに
よつて分解速度並びに分解度に関して工業的に最
高の所望の方法で促進されることは全く意外なこ
とと認めなければならない。すぐれた範囲は酵素
のバツチに対する尿素添加では0.01〜0.08モル／
、特に0.03〜0.075モル／、殊に0.05〜0.07モ
ル／である。
ゼによる皮くずその他の酵素による溶解は、主と
して前記閾値以下の濃度の尿素を添加することに
よつて分解速度並びに分解度に関して工業的に最
高の所望の方法で促進されることは全く意外なこ
とと認めなければならない。すぐれた範囲は酵素
のバツチに対する尿素添加では0.01〜0.08モル／
、特に0.03〜0.075モル／、殊に0.05〜0.07モ
ル／である。
反応温度は本発明方法では重要ではないが、
個々に使用する酵素の特性（最適温度、安定範囲
その他）を維持するのが好ましい。一般に反応温
度は20〜60℃、スブチリシンを使用する場合には
好ましくは35〜40℃の範囲を維持する。
個々に使用する酵素の特性（最適温度、安定範囲
その他）を維持するのが好ましい。一般に反応温
度は20〜60℃、スブチリシンを使用する場合には
好ましくは35〜40℃の範囲を維持する。
使用する酵素の量は、酵素の種類及び活性によ
る。一般に酵素は、基質の重量に対して0.03〜
3.0％である。
る。一般に酵素は、基質の重量に対して0.03〜
3.0％である。
特に重要なのは、基質として非前処理並びに前
処理、即ち全部又は１部分変性された皮の材料を
使用することである。一般に本発明による酵素に
よる方法の実施は、個々の酵素に存在する経験に
よる。
処理、即ち全部又は１部分変性された皮の材料を
使用することである。一般に本発明による酵素に
よる方法の実施は、個々の酵素に存在する経験に
よる。
所望のPHは、例えば適当な薬品を添加すること
により、例えば苛性ソーダ、苛性カリ、炭酸ナト
リウム又は炭酸カリウムを添加することにより、
場合によつては相応する緩衝液を使用することに
よつて調節する。本発明方法は、なかんずくアル
カリ性媒体中で前処理した皮を酵素による加水分
解に直接的に送ることができる利点を有する。
により、例えば苛性ソーダ、苛性カリ、炭酸ナト
リウム又は炭酸カリウムを添加することにより、
場合によつては相応する緩衝液を使用することに
よつて調節する。本発明方法は、なかんずくアル
カリ性媒体中で前処理した皮を酵素による加水分
解に直接的に送ることができる利点を有する。
本発明によれば、本方法は次の方法によつて実
施することができる： 非前処理物質から出発する場合には、溶解すべ
き皮の廃物、例えば皮きれ、皮くずその他を浸漬
又は懸濁させることによつてアルカリ性PHを有す
る加水分解媒体に直接的に入れることができる。
物質を取入れ、PH及び温度を所望の値に照合及び
場合により調節した後に、尿素及び−その溶解及
び均一な分配後に−必要な酵素の量を添加する。
施することができる： 非前処理物質から出発する場合には、溶解すべ
き皮の廃物、例えば皮きれ、皮くずその他を浸漬
又は懸濁させることによつてアルカリ性PHを有す
る加水分解媒体に直接的に入れることができる。
物質を取入れ、PH及び温度を所望の値に照合及び
場合により調節した後に、尿素及び−その溶解及
び均一な分配後に−必要な酵素の量を添加する。
酵素反応の間に常法で、例えば回転、撹拌その
他によつてバツチの混合を配慮することができ
る。
他によつてバツチの混合を配慮することができ
る。
加水分解の度合が進むにつれて（蛋白質からの
オリゴマー及び（又は）モノマーの遊離のた
め）、溶液のPHは8.5に動いていく。反応は物質が
できるだけ十分に溶解するまで続けることができ
る。その際反応時間（実施例によるアルカリ性プ
ロテイナーゼを使用する場合）は一般に３時間以
下、多くは１〜２時間である。
オリゴマー及び（又は）モノマーの遊離のた
め）、溶液のPHは8.5に動いていく。反応は物質が
できるだけ十分に溶解するまで続けることができ
る。その際反応時間（実施例によるアルカリ性プ
ロテイナーゼを使用する場合）は一般に３時間以
下、多くは１〜２時間である。
場合により不溶成分は機械的に、即ち濾過、篩
別、デカンテーシヨンその他によつて溶液から分
離することができる。
別、デカンテーシヨンその他によつて溶液から分
離することができる。
本発明方法による重要な点は、水解物を反応の
終了後に生物学的に分解し、無害の廃水として排
水路又は開口廃水溝中に排出することができるこ
とである。
終了後に生物学的に分解し、無害の廃水として排
水路又は開口廃水溝中に排出することができるこ
とである。
しかしながら更に水解物の使用を考慮する場合
には、酵素のバツチの後処理を常法で、例えば酵
素を不活性にするために＞80℃に加熱することに
よつて行ない、濃縮を水の抽出、スプレー乾燥そ
の他によつて行なうことができる。前記条件を維
持する場合には、他の加工に重要な分子量の加水
分解生成物が得られる。
には、酵素のバツチの後処理を常法で、例えば酵
素を不活性にするために＞80℃に加熱することに
よつて行ない、濃縮を水の抽出、スプレー乾燥そ
の他によつて行なうことができる。前記条件を維
持する場合には、他の加工に重要な分子量の加水
分解生成物が得られる。
このようにして、膠の原料の革くずをバチル
ス・ズブチリス（Bacillus subtilis）からのアル
カリ性プロテイナーゼで尿素0.033モル／の存
在で加水分解すると、主として＜10の連鎖の長さ
を有するペプチドが生じる。
ス・ズブチリス（Bacillus subtilis）からのアル
カリ性プロテイナーゼで尿素0.033モル／の存
在で加水分解すると、主として＜10の連鎖の長さ
を有するペプチドが生じる。
意外なことに本発明方法のもう１つの重要な点
として、水の抽出後に粉末形として得られた加水
分解生成物は、一般に殆んどか又は全く吸湿性の
挙動を有しないことが判明した。
として、水の抽出後に粉末形として得られた加水
分解生成物は、一般に殆んどか又は全く吸湿性の
挙動を有しないことが判明した。
これに反して酵素のバツチに対して、例えば
0.16モルよりも大きい尿素の添加量で操作する
と、水を抽出した加水分解生成物は吸湿性反応を
有する。
0.16モルよりも大きい尿素の添加量で操作する
と、水を抽出した加水分解生成物は吸湿性反応を
有する。
本発明方法によつて、皮の廃物その他の除去が
著しい短時間で比較的わずかなエネルギーの費用
及び最小の工業的規模で可能となる。
著しい短時間で比較的わずかなエネルギーの費用
及び最小の工業的規模で可能となる。
その外に本方法は生態学的に全く無害である。
それというのも加水分解生成物は、更に使用する
か又は排水路又は開口廃水系に直接的に排出する
ことができるからである。
それというのも加水分解生成物は、更に使用する
か又は排水路又は開口廃水系に直接的に排出する
ことができるからである。
本発明方法の特別の実施形式は、酵素の溶解を
第一工程で主として前述のようにして、即ち一種
以上のアルカリ性プロテイナーゼを使用して尿素
の存在で行ない、一定時間の経過後（例えば加水
分解生成物の特有の酸性度のために、バツチのPH
が使用されるアルカリ性プロテイナーゼの作用又
は安定度の最適値以下に低下する場合）、第二工
程か又は他の１つ以上の工程で弱アルカリ性、中
性又は場合により酸性プロテイナーゼを添加する
ことによつて完結させることである。
第一工程で主として前述のようにして、即ち一種
以上のアルカリ性プロテイナーゼを使用して尿素
の存在で行ない、一定時間の経過後（例えば加水
分解生成物の特有の酸性度のために、バツチのPH
が使用されるアルカリ性プロテイナーゼの作用又
は安定度の最適値以下に低下する場合）、第二工
程か又は他の１つ以上の工程で弱アルカリ性、中
性又は場合により酸性プロテイナーゼを添加する
ことによつて完結させることである。
弱アルカリ性、中性又は酸性プロテイナーゼを
添加する第二工程の始めの指示値としては、PH約
8.5を挙げることができる。もちろん第二又は他
の工程を使用するための条件は、酵素に無害の
酸、酸性塩、緩衝液その他を添加することにつて
任意に導くこともできる。
添加する第二工程の始めの指示値としては、PH約
8.5を挙げることができる。もちろん第二又は他
の工程を使用するための条件は、酵素に無害の
酸、酸性塩、緩衝液その他を添加することにつて
任意に導くこともできる。
すべての場合、使用せる弱アルカリ性、中性又
は酸性プロテイナーゼの最適作用値近くへのPHの
調節が望ましい。場合により温度も選択せる酵素
の作用条件に適応させなければならない。
は酸性プロテイナーゼの最適作用値近くへのPHの
調節が望ましい。場合により温度も選択せる酵素
の作用条件に適応させなければならない。
本発明により第二又は他の工程で使用すること
のできるプロテイナーゼは、例えばすいぞうプロ
テイナーゼ並びにPH約8.5〜９以下で最適作用値
を有する細菌−及び真菌プロテイナーゼ、例えば
ストレプトミセス・グリセウス（Streptomyces
griseus）からのプロナーゼ複合体並びにバチル
ス・ナト（Bacillus natto）、バチルス・セレウス
（Bacillus cereus）及びバチルス・ミコイデス
（Bacillus mycodies）からの酵素、アスペルギル
ス（Aspergillus）〔（アスペルギルス・サイトイ
（Asp.saitoi）及びアスペルギルス・オリザエ
（Asp.oryzae）〕、（パエク・バリオテイ（Paec.
varioti）、リズ・シネンシス（Rhiz.Chinensis）、
ムコル・プシルス（Mucor pusillus）等からの酵
素、更に植物性プロテイナーゼ、例えばパパイ
ン、フイシン、ブロメライン等である。第二及び
場合により他の工程の酵素バツチの処理は、同じ
ようにして酵素に対する公知方法で行なうことが
できる。二つ以上の工程の本発明方法の実施は、
PHの最適値が８以下で存在する適当なプロテイナ
ーゼで行なう場合に付加的利点が得られる。原則
として第二工程における酵素の加水分解の反応時
間は５時間以下であるが、一般に約４時間（使用
せる酵素の種類及び活性に関連する）であるの
で、二工程及び場合によりもう１つの工程を有す
る本発明方法に対しては原則として８時間以下、
一般に６時間以下の全反応時間を計算することが
できる。
のできるプロテイナーゼは、例えばすいぞうプロ
テイナーゼ並びにPH約8.5〜９以下で最適作用値
を有する細菌−及び真菌プロテイナーゼ、例えば
ストレプトミセス・グリセウス（Streptomyces
griseus）からのプロナーゼ複合体並びにバチル
ス・ナト（Bacillus natto）、バチルス・セレウス
（Bacillus cereus）及びバチルス・ミコイデス
（Bacillus mycodies）からの酵素、アスペルギル
ス（Aspergillus）〔（アスペルギルス・サイトイ
（Asp.saitoi）及びアスペルギルス・オリザエ
（Asp.oryzae）〕、（パエク・バリオテイ（Paec.
varioti）、リズ・シネンシス（Rhiz.Chinensis）、
ムコル・プシルス（Mucor pusillus）等からの酵
素、更に植物性プロテイナーゼ、例えばパパイ
ン、フイシン、ブロメライン等である。第二及び
場合により他の工程の酵素バツチの処理は、同じ
ようにして酵素に対する公知方法で行なうことが
できる。二つ以上の工程の本発明方法の実施は、
PHの最適値が８以下で存在する適当なプロテイナ
ーゼで行なう場合に付加的利点が得られる。原則
として第二工程における酵素の加水分解の反応時
間は５時間以下であるが、一般に約４時間（使用
せる酵素の種類及び活性に関連する）であるの
で、二工程及び場合によりもう１つの工程を有す
る本発明方法に対しては原則として８時間以下、
一般に６時間以下の全反応時間を計算することが
できる。
更に酸性反応媒体中の反応によつて、存在する
尿素を、ウレアーゼ（最大活性値PH６〜７）を添
加することにより完全に無害なアンモニウム塩を
形成して完全に又は１部分分解する方法が得られ
る。
尿素を、ウレアーゼ（最大活性値PH６〜７）を添
加することにより完全に無害なアンモニウム塩を
形成して完全に又は１部分分解する方法が得られ
る。
本発明による方法では、酸素反応に対する公知
添加物、例えば活性剤、安定剤その他を使用する
ことができる。酵素の蛋白分解作用は、通常アン
ソン（Anson）・ヘモグロビン法〔アンソン（M.
L.Anson）：ジヤーナル・オブ・ジエネラル・フ
イジオロジー（Journal of General
Physiology）第22巻、第79頁、1939年〕によるか
又はレーライン・フオルハルド（Lo¨hlein−
Volhard）法〔蛋白分解活性度を測定するための
レーライン・フオルハルドの方法、皮なめしポケ
ツトブツク、ドレスデン／ライプチツヒ、1955
年〕によつて“LVE”（Ｌｏ¨hlein−Volhard単
位）として測定する。レーライン・フオルハルド
単位とは、方法の特別の条件下でカゼイン1.725
mgを消化する酵素の量である。
添加物、例えば活性剤、安定剤その他を使用する
ことができる。酵素の蛋白分解作用は、通常アン
ソン（Anson）・ヘモグロビン法〔アンソン（M.
L.Anson）：ジヤーナル・オブ・ジエネラル・フ
イジオロジー（Journal of General
Physiology）第22巻、第79頁、1939年〕によるか
又はレーライン・フオルハルド（Lo¨hlein−
Volhard）法〔蛋白分解活性度を測定するための
レーライン・フオルハルドの方法、皮なめしポケ
ツトブツク、ドレスデン／ライプチツヒ、1955
年〕によつて“LVE”（Ｌｏ¨hlein−Volhard単
位）として測定する。レーライン・フオルハルド
単位とは、方法の特別の条件下でカゼイン1.725
mgを消化する酵素の量である。
更に、次の実施例では酸性範囲内で有効な酵素
の活性を測定するために、アンソン（Anson）法
から誘導される単位を使用する。これは“プロテ
イナーゼ単位（ヘモグロビン）”ＵHbとして示
す。ＵHbはヘモグロンからトリクロル酢酸に可溶
であり37℃（280nｍで測定）で毎分チロシン１
μモルに等しい部分の遊離を接触する酵素の量に
相応する。1mUHb＝10-3UHb。
の活性を測定するために、アンソン（Anson）法
から誘導される単位を使用する。これは“プロテ
イナーゼ単位（ヘモグロビン）”ＵHbとして示
す。ＵHbはヘモグロンからトリクロル酢酸に可溶
であり37℃（280nｍで測定）で毎分チロシン１
μモルに等しい部分の遊離を接触する酵素の量に
相応する。1mUHb＝10-3UHb。
次に実施例につき本発明を説明する。
例 １
（一工程法）
肉ひき機で細かく砕いた子牛の皮の膠の原料の
革くず１Kgを、２のビーカーに入れる。引続き
水浴中で500℃に加熱する。さしあたりPHは10.0
である。次いで撹拌しながら バチルス・リヘニホルミス（Bacillus
Licheniformis）からの9000LVEを有するアルカ
リ性細菌プロテイナーゼ １ｇ 尿 素 ４ｇ 硫酸アンモニウム ５ｇ を添加する。１時間撹拌後、物質は90％以上加水
分解している。皮の脂肪並びに残渣を分離した後
に、純粋の水解物750〜800ｇが得られる。これは
乾燥物質含量８〜10％を有する。
革くず１Kgを、２のビーカーに入れる。引続き
水浴中で500℃に加熱する。さしあたりPHは10.0
である。次いで撹拌しながら バチルス・リヘニホルミス（Bacillus
Licheniformis）からの9000LVEを有するアルカ
リ性細菌プロテイナーゼ １ｇ 尿 素 ４ｇ 硫酸アンモニウム ５ｇ を添加する。１時間撹拌後、物質は90％以上加水
分解している。皮の脂肪並びに残渣を分離した後
に、純粋の水解物750〜800ｇが得られる。これは
乾燥物質含量８〜10％を有する。
例 ２
（一工程法）
肉ひき機で細かく砕いた牛皮１Kgを、２のビ
ーカーに入れる。撹拌しながら水浴中で500℃に
加熱する。この温度を作用させた後に バチルス・ズブチリス（Bacillus subttilis）から
の9000LVEを有するアルカリ性細菌プロテイナ
ーゼ １ｇ 尿 素 ４ｇ 硫酸アンモニウム ５ｇ を添加する。２時間撹拌後、こま切れ物質95％が
加水分解している。これと比較すると、加熱によ
るのに過ぎない処理の牛皮の場合には、この時間
後にようやくこま切れ物質15％が溶解することが
認められる。
ーカーに入れる。撹拌しながら水浴中で500℃に
加熱する。この温度を作用させた後に バチルス・ズブチリス（Bacillus subttilis）から
の9000LVEを有するアルカリ性細菌プロテイナ
ーゼ １ｇ 尿 素 ４ｇ 硫酸アンモニウム ５ｇ を添加する。２時間撹拌後、こま切れ物質95％が
加水分解している。これと比較すると、加熱によ
るのに過ぎない処理の牛皮の場合には、この時間
後にようやくこま切れ物質15％が溶解することが
認められる。
２時間の処理時間の間に、PHは9.5から7.5に下
る。処理の終りに、20℃で7.5゜Be′を有する水解
物の密度を測定する。残渣の分離後、乾燥物質含
量19〜20％を有する水解物600〜650ｇが得られ
る。
る。処理の終りに、20℃で7.5゜Be′を有する水解
物の密度を測定する。残渣の分離後、乾燥物質含
量19〜20％を有する水解物600〜650ｇが得られ
る。
例 ３
（二工程法）
肉ひき機で細かく砕いた牛皮の膠の原料の革く
ず１Kgを、２のビーカーに入れる。動かさない
で水浴中で500℃に加熱する。次いで バチルス・アルカロフイルス（Bacillus
alcalophilus）からの9000LVEを有するアルカリ
性細菌プロテイナーゼ 0.5ｇ 尿 素 2.0ｇ 硫酸アンモニウム 2.5ｇ を添加する。50℃で１時間反応させる。この時間
の間に、酵素バツチのPHは9.0から7.0に下る。こ
ま切れ物質の変換率60〜70％が得られる。次いで 16ｍＵHb／mg（PH〜7.5）を有するパパイン0.2ｇ アスペルギルス・サイトイ（Aspergillus
saitoi）からの3000LVEを有する真菌プロテイナ
ーゼ 0.12ｇ 硫酸アンモニウム 1.0ｇ 硫酸（98％の工業用、１：10の希釈） 7.0ｇ を添加し、水浴中で動かさないで更に４時間処理
する。５時間の処理時間後に、全変換率90％が得
られる。皮の脂肪並びに残渣を分離した後に、乾
燥物質含量9.5〜10％を有する水解物807ｇが得ら
れた。
ず１Kgを、２のビーカーに入れる。動かさない
で水浴中で500℃に加熱する。次いで バチルス・アルカロフイルス（Bacillus
alcalophilus）からの9000LVEを有するアルカリ
性細菌プロテイナーゼ 0.5ｇ 尿 素 2.0ｇ 硫酸アンモニウム 2.5ｇ を添加する。50℃で１時間反応させる。この時間
の間に、酵素バツチのPHは9.0から7.0に下る。こ
ま切れ物質の変換率60〜70％が得られる。次いで 16ｍＵHb／mg（PH〜7.5）を有するパパイン0.2ｇ アスペルギルス・サイトイ（Aspergillus
saitoi）からの3000LVEを有する真菌プロテイナ
ーゼ 0.12ｇ 硫酸アンモニウム 1.0ｇ 硫酸（98％の工業用、１：10の希釈） 7.0ｇ を添加し、水浴中で動かさないで更に４時間処理
する。５時間の処理時間後に、全変換率90％が得
られる。皮の脂肪並びに残渣を分離した後に、乾
燥物質含量9.5〜10％を有する水解物807ｇが得ら
れた。
例 ４
（一工程法）
２のビーカーに牛皮の膠の原料の革くず１Kg
を入れる。次いで水浴中で運動させながら50℃に
加熱する。このためには１時間を要する。引続き ストリプトミセス・グリセウス（Streptomyces
griseus）からの7000LVEを有する中性細菌プロ
テイナーゼ 0.8ｇ バチルス・ズブチリス（Bacillus subtilis）から
の9000LVEを有するアルカリ性細菌プロテイナ
ーゼ 1.0ｇ 尿 素 8.0ｇ 硫酸アンモニウム 10.0ｇ を添加し、更に50℃で３時間動かす。分離ロート
で脂肪及び残渣を分離した後に、乾燥物質含量
9.0〜10％を有する水解物750〜800ｇが得られ
る。水解物のPHは初めの9.0から処理時間の間に
7.5に下る。
を入れる。次いで水浴中で運動させながら50℃に
加熱する。このためには１時間を要する。引続き ストリプトミセス・グリセウス（Streptomyces
griseus）からの7000LVEを有する中性細菌プロ
テイナーゼ 0.8ｇ バチルス・ズブチリス（Bacillus subtilis）から
の9000LVEを有するアルカリ性細菌プロテイナ
ーゼ 1.0ｇ 尿 素 8.0ｇ 硫酸アンモニウム 10.0ｇ を添加し、更に50℃で３時間動かす。分離ロート
で脂肪及び残渣を分離した後に、乾燥物質含量
9.0〜10％を有する水解物750〜800ｇが得られ
る。水解物のPHは初めの9.0から処理時間の間に
7.5に下る。
例 ５
（二工程法）
２のビーカーに牛皮の膠の原料の革くず１Kg
を入れる。水浴中で動かさないで50℃に加熱す
る。このためには１時間を要する。バツチは最初
にPH9.8〜10を有する。次いで バチルス・リヘニホルミス（Bacillus
Licheniformis）からの9000LVEを有するアルカ
リ性細菌プロテイナーゼ １ｇ 尿 素 ４ｇ 硫酸アンモニウム ５ｇ を添加する。反応時間１時間後に、膠の原料の革
くずの40％が加水分解している。第二工程ではPH
5.0で処理する。その際 160ｍＵHb／mg（PH〜7.5）を有するパパイン
0.4ｇ アスペルギルス・オリザエ（Aspergillus
oryzae）からの3000LVEを有する真菌プロテイ
ナーゼ 0.25ｇ 硫酸アンモニウム 1.0ｇ 硫酸（98％の工業用、１：10の希釈） 11.0ｇ を添加する。更に50℃で４時間の反応時間後に、
変換率90％が得られる。乾燥物質含量10％を有す
る水解物800ｇが得られる。
を入れる。水浴中で動かさないで50℃に加熱す
る。このためには１時間を要する。バツチは最初
にPH9.8〜10を有する。次いで バチルス・リヘニホルミス（Bacillus
Licheniformis）からの9000LVEを有するアルカ
リ性細菌プロテイナーゼ １ｇ 尿 素 ４ｇ 硫酸アンモニウム ５ｇ を添加する。反応時間１時間後に、膠の原料の革
くずの40％が加水分解している。第二工程ではPH
5.0で処理する。その際 160ｍＵHb／mg（PH〜7.5）を有するパパイン
0.4ｇ アスペルギルス・オリザエ（Aspergillus
oryzae）からの3000LVEを有する真菌プロテイ
ナーゼ 0.25ｇ 硫酸アンモニウム 1.0ｇ 硫酸（98％の工業用、１：10の希釈） 11.0ｇ を添加する。更に50℃で４時間の反応時間後に、
変換率90％が得られる。乾燥物質含量10％を有す
る水解物800ｇが得られる。
例 ６
（一工程法）
クロムなめしの皮くず500ｇを２のビーカー
に入れる。これに、まず予め苛性ソーダ20ｇを溶
かした水1000mlを加える。物質を変性させるため
に100℃で１時間加熱する。PHは最初14.0であ
る。次いで バチルス・ズブチリス（Bacillus substilis）か
らの9000LVEを有するアルカリ性細菌プロテイ
ナーゼ 2.0ｇ 尿 素 8.0ｇ 硫酸アンモニウム 10.0ｇ を加え、水浴中で反応温度50℃で２時間放置す
る。秤量物に対して90％の変換率が得られる。得
られた水解物の重量は1200〜1300ｇであり、乾燥
物質含量17〜18％を有する。
に入れる。これに、まず予め苛性ソーダ20ｇを溶
かした水1000mlを加える。物質を変性させるため
に100℃で１時間加熱する。PHは最初14.0であ
る。次いで バチルス・ズブチリス（Bacillus substilis）か
らの9000LVEを有するアルカリ性細菌プロテイ
ナーゼ 2.0ｇ 尿 素 8.0ｇ 硫酸アンモニウム 10.0ｇ を加え、水浴中で反応温度50℃で２時間放置す
る。秤量物に対して90％の変換率が得られる。得
られた水解物の重量は1200〜1300ｇであり、乾燥
物質含量17〜18％を有する。
例 ７
（一工程法）
クロムなめしの皮くず500ｇを２のビーカー
に入れる。これに苛性ソーダ20ｇを溶かした水
500ｇを加える。変性させるために、100℃で１時
間加熱する。酵素の加水分解は、水浴中で50℃で バチルス・セレウス（Bacillus cereus）からの
9000LVEを有するアルカリ性細菌プロテイナー
ゼ 2.0ｇ 尿 素 8.0ｇ 硫酸アンモニウム 10.0ｇ と一緒に加熱することによつて行なう。PHは最初
14.0である。処理時間２時間後に、秤量した物質
の70〜75％が加水分解している。
に入れる。これに苛性ソーダ20ｇを溶かした水
500ｇを加える。変性させるために、100℃で１時
間加熱する。酵素の加水分解は、水浴中で50℃で バチルス・セレウス（Bacillus cereus）からの
9000LVEを有するアルカリ性細菌プロテイナー
ゼ 2.0ｇ 尿 素 8.0ｇ 硫酸アンモニウム 10.0ｇ と一緒に加熱することによつて行なう。PHは最初
14.0である。処理時間２時間後に、秤量した物質
の70〜75％が加水分解している。
例 ８
（一工程法）
石灰と灰との混合乳汁なめしの皮くず1000ｇを
２のビーカーに入れる。水浴中で50℃に加熱
し、次いで バチルス・ミコイデス（Bacillus mycoides）か
らの9000LVEを有するアルカリ性細菌プロテイ
ナーゼ 1.0ｇ 尿 素 4.0ｇ 硫酸アンモニウム 5.0ｇ を添加する。PHは最初13.0である。反応時間２時
間後に、残渣を分離ロートで分離する。水解物
900ｇが得られる。
２のビーカーに入れる。水浴中で50℃に加熱
し、次いで バチルス・ミコイデス（Bacillus mycoides）か
らの9000LVEを有するアルカリ性細菌プロテイ
ナーゼ 1.0ｇ 尿 素 4.0ｇ 硫酸アンモニウム 5.0ｇ を添加する。PHは最初13.0である。反応時間２時
間後に、残渣を分離ロートで分離する。水解物
900ｇが得られる。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 膠の原料の革くず、皮きれ、皮くずその他を
蛋白分解酵素を用いる加水分解によつて溶解する
方法において、最適作用値PH９〜13を有するアル
カリ性プロテイナーゼを使用し、酵素反応を、使
用した酵素に最適のPH範囲内で尿素の存在で行な
うことを特徴とする、膠の原料の革くず、皮き
れ、皮くずその他を溶解する方法。 ２ 酵素反応を、尿素濃度0.01モル／以上及び
１モル／以下で行なう、特許請求の範囲第１項
記載の方法。 ３ 酵素反応を、尿素濃度0.01〜0.08モル／で
行なう、特許請求の範囲第２項記載の方法。 ４ アルカリ性プロテイナーゼとして、バチルス
（Bacillus）菌株から得られたプロテイナーゼを
使用する、特許請求の範囲第１項から第３項まで
のいづれか１項記載の方法。 ５ アルカリ性プロテイナーゼとして、バチル
ス・スブテイリス（Bacillus subtilis）から得ら
れたものを使用する、特許請求の範囲第１項から
第４項までのいづれか１項記載の方法。 ６ Ｂ群のスブチリシンを使用する、特許請求の
範囲第５項記載の方法。 ７ アルカリ性プロテイナーゼとして、バチル
ス・リヘニホルミス（Bacillus licheniformis）
から得られたものを使用する、特許請求の範囲第
１項から第４項までのいづれか１項記載の方法。 ８ アルカリ性プロテイナーゼとして、バチル
ス・アルカロフイルス（Bacillus alcalophilus）
から得られたものを使用する、特許請求の範囲第
１項から第４項までのいづれか１項記載の方法。 ９ アルカリ性プロテイナーゼとして、バチル
ス・セレウス（Bacillus cereus）から得られた
ものを使用する、特許請求の範囲第１項から第４
項までのいづれか１項記載の方法。 １０ アルカリ性プロテイナーゼとして、バチル
ス・ミコイデス（Bacillus mycoides）から得ら
れたものを使用する、特許請求の範囲第１項から
第４項までのいづれか１項記載の方法。 １１ 膠の原料の革くず、皮きれ、皮くずその他
を蛋白分解酵素を用いる加水分解によつて溶解す
る方法において、第一工程で最適作用値PH９〜13
を有するアルカリ性プロテイナーゼを尿素の存在
で使用し、加水分解を、第二工程又は他の一つ以
上の工程でアルカリ性、中性又は場合により酸性
プロテイナーゼを添加して完結させることを特徴
とする、膠の原料の革くず、皮きれ、皮くずその
他を溶解する方法。 １２ アルカリ性プロテイナーゼとして、バチル
ス（Bacillus）菌株から得られたプロテイナーゼ
を使用する、特許請求の範囲第１１項記載の方
法。 １３ アルカリ性プロテイナーゼとして、バチル
ス・スブテイリス（Bacillus subtilis）から得ら
れたものを使用する、特許請求の範囲第１１項又
は第１２項記載の方法。 １４ Ｂ群のスブチリシンを使用する、特許請求
の範囲第１３項記載の方法。 １５ アルカリ性プロテイナーゼとして、バチル
ス・リヘニホルミス（Bacillus licheniformis）
から得られたものを使用する、特許請求の範囲第
１１項又は第１２項記載の方法。 １６ アルカリ性プロテイナーゼとして、バチル
ス・アルカロフイルス（Bacillus alcalophilus）
から得られたものを使用する、特許請求の範囲第
１１項又は第１２項記載の方法。 １７ アルカリ性プロテイナーゼとして、バチル
ス・セレウス（Bacillus cereus）から得られた
ものを使用する、特許請求の範囲第１１項又は第
１２項記載の方法。 １８ アルカリ性プロテイナーゼとして、バチル
ス・ミコイデス（Bacillus mycoides）から得ら
れたものを使用する、特許請求の範囲第１１項又
は第１２項記載の方法。 １９ 加水分解媒体がPH約8.5に達したときに第
二の工程を実施する、特許請求の範囲第１１項記
載の方法。 ２０ 第二工程でパパインを、アスペルギルス
（Aspergillus）からの真菌プロテイナーゼと一緒
に使用する、特許請求の範囲第１１項から第１９
項までのいづれか１項記載の方法。
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE2643012A DE2643012C2 (de) | 1976-09-24 | 1976-09-24 | Verfahren zum Auflösen von Maschinenleimleder, Hautlappen, Falzspänen und dergleichen |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5341401A JPS5341401A (en) | 1978-04-14 |
| JPS6225354B2 true JPS6225354B2 (ja) | 1987-06-02 |
Family
ID=5988755
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP11449977A Granted JPS5341401A (en) | 1976-09-24 | 1977-09-22 | Solublizing method of leather trash * fragment and other material as glue feedstock |
Country Status (14)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4210721A (ja) |
| JP (1) | JPS5341401A (ja) |
| AR (1) | AR211484Q (ja) |
| AT (1) | AT356240B (ja) |
| BR (1) | BR7706353A (ja) |
| CA (1) | CA1096794A (ja) |
| CH (1) | CH629245A5 (ja) |
| DE (1) | DE2643012C2 (ja) |
| ES (1) | ES462498A1 (ja) |
| FR (1) | FR2365616A1 (ja) |
| GB (1) | GB1535637A (ja) |
| IT (1) | IT1091230B (ja) |
| NL (1) | NL187025C (ja) |
| SE (1) | SE428216B (ja) |
Families Citing this family (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
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| DE3013912A1 (de) * | 1980-04-11 | 1981-10-29 | Röhm GmbH, 6100 Darmstadt | Polymerprodukte zur behandlung von bloessen und leder |
| FR2516927B1 (fr) * | 1981-11-26 | 1986-05-23 | Merieux Fond | Procede de preparation industrielle de materiaux collageniques a partir de tissus placentaires humains, materiaux collageniques humains obtenus, leur application comme biomateriaux |
| US4959311A (en) * | 1988-03-31 | 1990-09-25 | North Carolina State University | Method of degrading keratinaceous material and bacteria useful therefore |
| US4908220A (en) * | 1988-03-31 | 1990-03-13 | North Carolina State University | Feather-lysate, a hydrolyzed feather feed ingredient and animal feeds containing the same |
| BRPI0902991A2 (pt) * | 2009-08-24 | 2010-06-29 | Novaprom Food Ingredients Ltda | processo para extração da proteìna de colágeno proveniente da pele de bovinos |
| CN120290673A (zh) * | 2025-04-02 | 2025-07-11 | 湖北省农业科学院农产品加工与核农技术研究所 | 一种抗光老化胶原多肽的制备方法和应用 |
Family Cites Families (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE675522C (de) * | 1937-06-23 | 1939-05-10 | Dr Werner Stauf | Verfahren zur Herstellung von Hautleim |
| US3034852A (en) * | 1960-01-26 | 1962-05-15 | Japan Leather Mfg Co Ltd | Solubilization of insoluble collagen fibers and reconstitution thereof |
| US3530037A (en) * | 1967-03-20 | 1970-09-22 | Tomio Nishihara | Method for solubilization of collagen fibers with proteolytic enzymes |
| JPS5242777B2 (ja) | 1971-10-28 | 1977-10-26 | ||
| IT1011668B (it) * | 1973-04-28 | 1977-02-10 | Roehm Gmbh | Procedimento di purga delle pelli |
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| FR2283226A1 (fr) * | 1974-07-30 | 1976-03-26 | Opi | Procede de recuperation de poils par mise en solution de la peau |
-
1976
- 1976-09-24 DE DE2643012A patent/DE2643012C2/de not_active Expired
-
1977
- 1977-08-03 AT AT570377A patent/AT356240B/de not_active IP Right Cessation
- 1977-09-06 FR FR7726930A patent/FR2365616A1/fr active Granted
- 1977-09-07 AR AR269122A patent/AR211484Q/es unknown
- 1977-09-12 GB GB37968/77A patent/GB1535637A/en not_active Expired
- 1977-09-19 US US05/834,423 patent/US4210721A/en not_active Expired - Lifetime
- 1977-09-20 CA CA287,061A patent/CA1096794A/en not_active Expired
- 1977-09-20 ES ES462498A patent/ES462498A1/es not_active Expired
- 1977-09-22 CH CH1160677A patent/CH629245A5/de not_active IP Right Cessation
- 1977-09-22 JP JP11449977A patent/JPS5341401A/ja active Granted
- 1977-09-22 NL NLAANVRAGE7710392,A patent/NL187025C/xx not_active IP Right Cessation
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- 1977-09-23 BR BR7706353A patent/BR7706353A/pt unknown
- 1977-09-23 SE SE7710693A patent/SE428216B/xx not_active IP Right Cessation
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