JPS6324680B2 - - Google Patents
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- JPS6324680B2 JPS6324680B2 JP54065144A JP6514479A JPS6324680B2 JP S6324680 B2 JPS6324680 B2 JP S6324680B2 JP 54065144 A JP54065144 A JP 54065144A JP 6514479 A JP6514479 A JP 6514479A JP S6324680 B2 JPS6324680 B2 JP S6324680B2
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- JP
- Japan
- Prior art keywords
- enzyme
- water
- substrate
- reaction
- cellulase
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired
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-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02E—REDUCTION OF GREENHOUSE GAS [GHG] EMISSIONS, RELATED TO ENERGY GENERATION, TRANSMISSION OR DISTRIBUTION
- Y02E50/00—Technologies for the production of fuel of non-fossil origin
- Y02E50/10—Biofuels, e.g. bio-diesel
Landscapes
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は多糖類もしくは多糖類含有物質からな
る水不溶性基質に酵素を作用させて所望の分解生
成物を得るための該基質の酵素処理法に関する。 一般に酵素反応はその活性を発現させるために
水溶媒のもとで行われるが酵素作用を受けるべき
基質が水に不溶性であることはしばしば見受けら
れることである。例えば、生でんぷん、セルロー
ス、ヘミセルロースなどを酵素で加水分解しよう
とする場合などである。これらの場合、しばしば
反応速度が遅い、到達反応率が低いといつたこと
が認められることも良く知られている。例えば、
セルロースをセルラーゼを用いて糖化する場合は
上記欠点を解消するために基質であるセルロース
をボールミルで長時間粉砕し非常に細かい粒子と
する方法や、原料が稲藁である場合などは予めア
ルカリによる化学処理を行なつた後高濃度のセル
ラーゼを用いるといつた方法が提案されている。
しかし、セルロース質物質の長時間粉砕には多く
の電力を必要とすることや、高濃度でセルラーゼ
を用いる場合セルラーゼそのものの製造に多大の
原料と用役を必要とするなどのために上掲の提案
方法は末だ実用化されていないのが現状である。 本発明者らは、多糖類もしくは多糖類含有物質
からなる水不溶性基質の酵素反応について詳細に
検討した結果、一般的に原料として用いられる水
不溶性基質が極端に純粋な場合は別として、ほと
んどの場合不純物を含んでいるためか又は他の何
らかの理由により該基質に対して使用した酵素が
100％有効に作用しないけれども、その場合に使
用する酵素蛋白以外の蛋白質の存在下に酵素反応
を行わせると酵素が極めて有効に作用するように
なることを見い出し、本発明をなすに至つた。 従つて、本発明は多糖類もしくは多糖類含有物
質からなる水不溶性基質に有効に酵素を作用させ
るための酵素処理法を提供することを目的とする
ものであり、多糖類もしくは多糖類含有物質から
なる水不溶性基質の酵素処理に際し、該基質にそ
の酵素以外の蛋白質の存在下で酵素を作用させる
ことを特徴とする。 以下本発明を詳述する。 本発明における多糖類もしくは多糖類含有物質
からなる水不溶性基質に酵素を作用させる場合と
しては、例えば次の様な態様が挙げられる。 セルロースにセルラーゼを作用させる；キシラ
ンにキシラナーゼを作用させる；でんぷんにアミ
ラーゼを作用させる；イヌリンにイヌラーゼを作
用させる；などである。これらの酵素反応におけ
る水不溶性基質となり得る原料として、セルロー
スとしては、例えばセルロース粉末、紙、パル
プ粕、都市ゴミ中の繊維分、鋸くず、バガス、段
ボール紙、新聞紙、稲藁、もみがら、などが、キ
シランとしては樹皮、トウモロコシの穂軸、綿実
殻などが、又、イヌリンとしては菊いもなどが用
いられる。 一方、これらの酵素反応を行う際に共在させる
酵素以外の蛋白質としては、水溶性の蛋白質で例
えば牛血清アルブミン、卵白アルブミン、ゼラチ
ン、水産性加工工程からの蛋白質含有廃液、植物
性蛋白質含有液などを用いることが出来る。これ
らの蛋白質は多糖類並びに多糖類含有物質に吸着
性を示すことから、本発明においては、水溶性に
して、かつ多糖類並びに多糖類含有物質に対して
吸着能を有する蛋白質の存在下に酵素を作用させ
ることにより、上記基質に対する酵素分解作用を
高めることが可能となる。 本発明での酵素反応は通常の条件、すなわち
PH、温度、基質及び酵素の濃度などはその酵素反
応に最適の条件下で行えばよく、酵素と共存させ
るため添加される蛋白質の濃度は使用する酵素濃
度の1/10程度から多糖類もしくは多糖類含有物質
からなる水不溶性基質のそれの1/5くらいまでの
範囲でよい。 これらの蛋白質の添加は上記の水不溶性基質に
酵素を作用させると同時に又は作用させる以前に
行うことが好ましい。 本発明は、通常の酵素反応のほか、同時併行酸
素反応、同時併行発酵等のごとき、その過程に上
記の水不溶性基質に酵素を作用させる工程を含む
ものであれば適用が可能である。例えば、セルロ
ースにセルラーゼと酵母とを同時に作用させてセ
ルロースから一段階でエタノールを製造する場合
なども蛋白質の添加により酵素作用の促進が見ら
れ最終的にはエタノールの生成速度並びに最終生
成量の増大が認められる。 上述したごとき水不溶性基質の酵素処理に際し
て存在させる蛋白質の効果は、適用される酵素反
応の種類、用いられる水不溶性基質の種類と濃度
などにより異るが最も好ましい条件下では反応の
50％以上の促進が観察される。以下に実施例を例
示して本発明の作用効果を具体的に説明する。 実施例 １ パルプ粕のセルラーゼによる加水分解における
牛血清アルブミンの添加 亜硫酸パルプ工程から排出されるパルプ粕を水
不溶性基質とした。その性状を表１に示す。 表 １ 外 観：微細繊維状含水物 水分含量：60〜75％（重量） 組 成：セルロース74％（重量） （乾燥物）リグニン８％（重量） 灰 分０％（重量） その他18％（重量） セルラーゼとしてはセルラーゼ生産菌トリコデ
ルマ ビリデATCC26921の培養物から過、塩
析、脱塩の操作により調製したものを用いた。ト
リコデルマ ビリデATCC26921の培養は日本発
酵工学会誌54巻（1976年）267頁記載の方法で行
なつた。 牛血清アルブミンは市販品（シグマ社製）を用
いた。 反応は、パルプ粕を乾燥重量として2.0ｇとり、
これを0.1M−酢酸緩衝液（PH4.75）10mlに懸濁
させる。 牛血清アルプミンを２％の濃度になる様に
0.1M−酢酸緩衝液（PH4.75）に溶解した液５ml
を上記懸濁液に混合する。最後にセルラーゼを１
％の濃度になる様に0.1M−酢酸緩衝液（PH4.75）
に溶解した液５mlを上記基質液に加えて45℃で反
応を開始させる。反応開始後一定時間毎に反応液
中の還元糖濃度をジニトロサリチル酸法を用いて
グルコースを標準物質として測定する。比較のた
めに牛血清アルブミン溶液５mlのかわりに0.1M
−酢酸緩衝液（PH4.75）のみを５ml添加したもの
についても同様の操作を行なつた。生成した還元
糖の濃度を表２に示す。 表 ２ 牛血清アルブミン反応時間 添 加 無添加 （ｈ） （重量％） （重量％） ４ 2.8 2.4 ８ 3.7 3.1 12 4.3 3.7 20 5.0 4.5 32 5.6 5.1 48 6.1 5.7 表２の結果から、牛血清アルブミン無添加の場
合にくらべて同量の還元糖を生成するのに必要な
反応時間は牛血清アルブミンの添加により約2/3
に短縮されていることがわかる。 次に、上記実施例において、牛血清アルブミン
溶液５mlを上記の反応開始から４時間後に添加す
るほかは、上述したと同様の条件で反応させた。
反応開始から20時間後の還元糖濃度を上記と同様
にして測定したところ4.4重量％であつて、牛血
清アルブミン無添加の場合とほぼ同じであつた。 因に、反応開始から20時間後における酵素（β
−グルコシターゼを使用）の活性をパラニトロフ
エニルグルコシドの加水分解法により測定した結
果、反応開始前に牛血清アルブミン溶液を添加し
た場合では上記活性が39.1ユニツト／ml（１ユニ
ツトとは１分間にパラニトロフエニルグルコシド
1μmolを分解させる酵素活性を示す）であるのに
対し、無添加の場合は1.5ユニツト／mlに低下し、
また、反応開始から４時間後に牛血清アルブミン
溶液を同量添加した場合には上記活性は11.9ユニ
ツト／mlであつた。 上述の結果から、牛血清アルブミンを反応当初
から基質としての多糖類もしくはその含有物質に
添加しておくと、その基質に対する吸着性により
牛血清アルブミンが基質に吸着するため、酵素が
基質に吸着するのを防ぎ、その結果、酵素の活性
が損なわれないことがわかる。そして、このよう
な多糖類もしくはその含有物質からなる基質に対
する吸着能は、水溶性の各種蛋白質にみられるの
で、上記吸着能を有する水溶性蛋白質の存在下
に、上記基質を酵素により加水分解すること、該
基質に上記蛋白質が吸着することにより、酵素の
活性が高く維持されることが理解し得る。 実施例 ２ 稲藁のヘミセルラーゼによるキシロールの製造
におけるゼラチンの添加 乾燥させた稲藁をウイレーミルで粉砕したもの
２ｇに上記実施例１で用いた酵素20mg、オバルブ
ミン（シグマ社製 卵白アルブミン）20mgを10ml
の0.05M−酢酸緩衝液（PH4.5）中45℃で反応さ
せ、16時間後の反応液中のキシロース濃度を高速
液体クロマトグラフイーにより定量したところ22
mg／mlのキシロースが検出された。比較の為に行
なつたオバルブミンを添加しない反応では14mg／
mlのキシロースしか検出されなかつた。すなわ
ち、オバルブミンの添加によりキシロースの収量
は50％以上向上した。 実施例 ３ 新聞紙に粉砕物のセルラーゼと酵母を作用させ
てエタノールを得る際のゼラチンの添加 新聞紙をウイレーミルにより粉砕したもの10ｇ
をKH2PO40.22ｇ、KCl0.17ｇ、MgSO4・
7H2O0.05ｇ、CaCl2・2H2O0.025ｇ、クエン酸カ
リ0.4ｇ、クエン酸0.08ｇ、尿素0.26ｇ、酵母エキ
ス0.05ｇ、FeCl30.001ｇ、MnSO4・４〜
5H2O0.001ｇ、ZnSO4・7H2O0.001ｇおよび
CuSO40.0001ｇを含む水溶液65mlに懸濁させPHを
5.0に調整したのち、120℃で10分間スチーム殺菌
する。これに市販セルラーゼ（近畿ヤクルト製）
を水に溶解し、80％飽和硫安でセルラーゼを沈で
んさせセフアデツクスカラムにより脱塩した酵素
溶液（蛋白質濃度はLowry−Folin法で測定した
ところ20mg／mlであつた）をミリポアフイルター
で除菌したもの10mlと、グルコース含有培地に予
め培養しておいたCandida brassicae（キヤンデ
イダ・ブラシカエ）IFO1664の種培養物５mlと、
ゼラチン（関東化学製）の１％水溶液をミリポア
フイルターで除菌したもの20mlとを加えて40℃で
嫌気性発酵を行わせる。72時間の発酵ののち生成
エタノール濃度をガスクロマトグラフイーにより
定量したところ19mg／mlであつた。 比較のため上記ゼラチン溶液のかわりに水を用
いて同様の嫌気性発酵を行わせた場合のエタノー
ルの生成濃度は16mg／mlであつた。
る水不溶性基質に酵素を作用させて所望の分解生
成物を得るための該基質の酵素処理法に関する。 一般に酵素反応はその活性を発現させるために
水溶媒のもとで行われるが酵素作用を受けるべき
基質が水に不溶性であることはしばしば見受けら
れることである。例えば、生でんぷん、セルロー
ス、ヘミセルロースなどを酵素で加水分解しよう
とする場合などである。これらの場合、しばしば
反応速度が遅い、到達反応率が低いといつたこと
が認められることも良く知られている。例えば、
セルロースをセルラーゼを用いて糖化する場合は
上記欠点を解消するために基質であるセルロース
をボールミルで長時間粉砕し非常に細かい粒子と
する方法や、原料が稲藁である場合などは予めア
ルカリによる化学処理を行なつた後高濃度のセル
ラーゼを用いるといつた方法が提案されている。
しかし、セルロース質物質の長時間粉砕には多く
の電力を必要とすることや、高濃度でセルラーゼ
を用いる場合セルラーゼそのものの製造に多大の
原料と用役を必要とするなどのために上掲の提案
方法は末だ実用化されていないのが現状である。 本発明者らは、多糖類もしくは多糖類含有物質
からなる水不溶性基質の酵素反応について詳細に
検討した結果、一般的に原料として用いられる水
不溶性基質が極端に純粋な場合は別として、ほと
んどの場合不純物を含んでいるためか又は他の何
らかの理由により該基質に対して使用した酵素が
100％有効に作用しないけれども、その場合に使
用する酵素蛋白以外の蛋白質の存在下に酵素反応
を行わせると酵素が極めて有効に作用するように
なることを見い出し、本発明をなすに至つた。 従つて、本発明は多糖類もしくは多糖類含有物
質からなる水不溶性基質に有効に酵素を作用させ
るための酵素処理法を提供することを目的とする
ものであり、多糖類もしくは多糖類含有物質から
なる水不溶性基質の酵素処理に際し、該基質にそ
の酵素以外の蛋白質の存在下で酵素を作用させる
ことを特徴とする。 以下本発明を詳述する。 本発明における多糖類もしくは多糖類含有物質
からなる水不溶性基質に酵素を作用させる場合と
しては、例えば次の様な態様が挙げられる。 セルロースにセルラーゼを作用させる；キシラ
ンにキシラナーゼを作用させる；でんぷんにアミ
ラーゼを作用させる；イヌリンにイヌラーゼを作
用させる；などである。これらの酵素反応におけ
る水不溶性基質となり得る原料として、セルロー
スとしては、例えばセルロース粉末、紙、パル
プ粕、都市ゴミ中の繊維分、鋸くず、バガス、段
ボール紙、新聞紙、稲藁、もみがら、などが、キ
シランとしては樹皮、トウモロコシの穂軸、綿実
殻などが、又、イヌリンとしては菊いもなどが用
いられる。 一方、これらの酵素反応を行う際に共在させる
酵素以外の蛋白質としては、水溶性の蛋白質で例
えば牛血清アルブミン、卵白アルブミン、ゼラチ
ン、水産性加工工程からの蛋白質含有廃液、植物
性蛋白質含有液などを用いることが出来る。これ
らの蛋白質は多糖類並びに多糖類含有物質に吸着
性を示すことから、本発明においては、水溶性に
して、かつ多糖類並びに多糖類含有物質に対して
吸着能を有する蛋白質の存在下に酵素を作用させ
ることにより、上記基質に対する酵素分解作用を
高めることが可能となる。 本発明での酵素反応は通常の条件、すなわち
PH、温度、基質及び酵素の濃度などはその酵素反
応に最適の条件下で行えばよく、酵素と共存させ
るため添加される蛋白質の濃度は使用する酵素濃
度の1/10程度から多糖類もしくは多糖類含有物質
からなる水不溶性基質のそれの1/5くらいまでの
範囲でよい。 これらの蛋白質の添加は上記の水不溶性基質に
酵素を作用させると同時に又は作用させる以前に
行うことが好ましい。 本発明は、通常の酵素反応のほか、同時併行酸
素反応、同時併行発酵等のごとき、その過程に上
記の水不溶性基質に酵素を作用させる工程を含む
ものであれば適用が可能である。例えば、セルロ
ースにセルラーゼと酵母とを同時に作用させてセ
ルロースから一段階でエタノールを製造する場合
なども蛋白質の添加により酵素作用の促進が見ら
れ最終的にはエタノールの生成速度並びに最終生
成量の増大が認められる。 上述したごとき水不溶性基質の酵素処理に際し
て存在させる蛋白質の効果は、適用される酵素反
応の種類、用いられる水不溶性基質の種類と濃度
などにより異るが最も好ましい条件下では反応の
50％以上の促進が観察される。以下に実施例を例
示して本発明の作用効果を具体的に説明する。 実施例 １ パルプ粕のセルラーゼによる加水分解における
牛血清アルブミンの添加 亜硫酸パルプ工程から排出されるパルプ粕を水
不溶性基質とした。その性状を表１に示す。 表 １ 外 観：微細繊維状含水物 水分含量：60〜75％（重量） 組 成：セルロース74％（重量） （乾燥物）リグニン８％（重量） 灰 分０％（重量） その他18％（重量） セルラーゼとしてはセルラーゼ生産菌トリコデ
ルマ ビリデATCC26921の培養物から過、塩
析、脱塩の操作により調製したものを用いた。ト
リコデルマ ビリデATCC26921の培養は日本発
酵工学会誌54巻（1976年）267頁記載の方法で行
なつた。 牛血清アルブミンは市販品（シグマ社製）を用
いた。 反応は、パルプ粕を乾燥重量として2.0ｇとり、
これを0.1M−酢酸緩衝液（PH4.75）10mlに懸濁
させる。 牛血清アルプミンを２％の濃度になる様に
0.1M−酢酸緩衝液（PH4.75）に溶解した液５ml
を上記懸濁液に混合する。最後にセルラーゼを１
％の濃度になる様に0.1M−酢酸緩衝液（PH4.75）
に溶解した液５mlを上記基質液に加えて45℃で反
応を開始させる。反応開始後一定時間毎に反応液
中の還元糖濃度をジニトロサリチル酸法を用いて
グルコースを標準物質として測定する。比較のた
めに牛血清アルブミン溶液５mlのかわりに0.1M
−酢酸緩衝液（PH4.75）のみを５ml添加したもの
についても同様の操作を行なつた。生成した還元
糖の濃度を表２に示す。 表 ２ 牛血清アルブミン反応時間 添 加 無添加 （ｈ） （重量％） （重量％） ４ 2.8 2.4 ８ 3.7 3.1 12 4.3 3.7 20 5.0 4.5 32 5.6 5.1 48 6.1 5.7 表２の結果から、牛血清アルブミン無添加の場
合にくらべて同量の還元糖を生成するのに必要な
反応時間は牛血清アルブミンの添加により約2/3
に短縮されていることがわかる。 次に、上記実施例において、牛血清アルブミン
溶液５mlを上記の反応開始から４時間後に添加す
るほかは、上述したと同様の条件で反応させた。
反応開始から20時間後の還元糖濃度を上記と同様
にして測定したところ4.4重量％であつて、牛血
清アルブミン無添加の場合とほぼ同じであつた。 因に、反応開始から20時間後における酵素（β
−グルコシターゼを使用）の活性をパラニトロフ
エニルグルコシドの加水分解法により測定した結
果、反応開始前に牛血清アルブミン溶液を添加し
た場合では上記活性が39.1ユニツト／ml（１ユニ
ツトとは１分間にパラニトロフエニルグルコシド
1μmolを分解させる酵素活性を示す）であるのに
対し、無添加の場合は1.5ユニツト／mlに低下し、
また、反応開始から４時間後に牛血清アルブミン
溶液を同量添加した場合には上記活性は11.9ユニ
ツト／mlであつた。 上述の結果から、牛血清アルブミンを反応当初
から基質としての多糖類もしくはその含有物質に
添加しておくと、その基質に対する吸着性により
牛血清アルブミンが基質に吸着するため、酵素が
基質に吸着するのを防ぎ、その結果、酵素の活性
が損なわれないことがわかる。そして、このよう
な多糖類もしくはその含有物質からなる基質に対
する吸着能は、水溶性の各種蛋白質にみられるの
で、上記吸着能を有する水溶性蛋白質の存在下
に、上記基質を酵素により加水分解すること、該
基質に上記蛋白質が吸着することにより、酵素の
活性が高く維持されることが理解し得る。 実施例 ２ 稲藁のヘミセルラーゼによるキシロールの製造
におけるゼラチンの添加 乾燥させた稲藁をウイレーミルで粉砕したもの
２ｇに上記実施例１で用いた酵素20mg、オバルブ
ミン（シグマ社製 卵白アルブミン）20mgを10ml
の0.05M−酢酸緩衝液（PH4.5）中45℃で反応さ
せ、16時間後の反応液中のキシロース濃度を高速
液体クロマトグラフイーにより定量したところ22
mg／mlのキシロースが検出された。比較の為に行
なつたオバルブミンを添加しない反応では14mg／
mlのキシロースしか検出されなかつた。すなわ
ち、オバルブミンの添加によりキシロースの収量
は50％以上向上した。 実施例 ３ 新聞紙に粉砕物のセルラーゼと酵母を作用させ
てエタノールを得る際のゼラチンの添加 新聞紙をウイレーミルにより粉砕したもの10ｇ
をKH2PO40.22ｇ、KCl0.17ｇ、MgSO4・
7H2O0.05ｇ、CaCl2・2H2O0.025ｇ、クエン酸カ
リ0.4ｇ、クエン酸0.08ｇ、尿素0.26ｇ、酵母エキ
ス0.05ｇ、FeCl30.001ｇ、MnSO4・４〜
5H2O0.001ｇ、ZnSO4・7H2O0.001ｇおよび
CuSO40.0001ｇを含む水溶液65mlに懸濁させPHを
5.0に調整したのち、120℃で10分間スチーム殺菌
する。これに市販セルラーゼ（近畿ヤクルト製）
を水に溶解し、80％飽和硫安でセルラーゼを沈で
んさせセフアデツクスカラムにより脱塩した酵素
溶液（蛋白質濃度はLowry−Folin法で測定した
ところ20mg／mlであつた）をミリポアフイルター
で除菌したもの10mlと、グルコース含有培地に予
め培養しておいたCandida brassicae（キヤンデ
イダ・ブラシカエ）IFO1664の種培養物５mlと、
ゼラチン（関東化学製）の１％水溶液をミリポア
フイルターで除菌したもの20mlとを加えて40℃で
嫌気性発酵を行わせる。72時間の発酵ののち生成
エタノール濃度をガスクロマトグラフイーにより
定量したところ19mg／mlであつた。 比較のため上記ゼラチン溶液のかわりに水を用
いて同様の嫌気性発酵を行わせた場合のエタノー
ルの生成濃度は16mg／mlであつた。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 多糖類もしくは多糖類含有物質からなる水不
溶性基質を、酵素により加水分解するに際し、上
記基質に対して、吸着能を有する水溶性蛋白質の
存在下で酵素を作用させることを特徴とする上記
水不溶性基質の酵素処理法。 ２ 上記水不溶性基質がセルロース又はセルロー
ス含有物質であり、酵素がセルラーゼである特許
請求の範囲第１項記載の酵素処理法。 ３ 上記水不溶性基質がキシラン又はキシラン含
有物質であり、酵素がキシラナーゼである特許請
求の範囲第１項記載の酵素処理法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP6514479A JPS55156589A (en) | 1979-05-25 | 1979-05-25 | Enzymatic treatment of water-insoluble substrate |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP6514479A JPS55156589A (en) | 1979-05-25 | 1979-05-25 | Enzymatic treatment of water-insoluble substrate |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS55156589A JPS55156589A (en) | 1980-12-05 |
| JPS6324680B2 true JPS6324680B2 (ja) | 1988-05-21 |
Family
ID=13278388
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP6514479A Granted JPS55156589A (en) | 1979-05-25 | 1979-05-25 | Enzymatic treatment of water-insoluble substrate |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS55156589A (ja) |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP5260007B2 (ja) * | 2007-09-21 | 2013-08-14 | 国立大学法人名古屋大学 | セルロース類の糖化方法 |
| US10612062B2 (en) | 2015-01-30 | 2020-04-07 | Jgc Corporation | Method of producing saccharides from biomass with lesser amount of saccharifying enzyme inexpensively |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3972776A (en) * | 1973-02-26 | 1976-08-03 | Research Corporation | Preparation of protein membranes containing microbial cells |
| JPS517754B2 (ja) * | 1973-09-05 | 1976-03-10 | ||
| JPS5082282A (ja) * | 1973-11-29 | 1975-07-03 | ||
| JPS51144779A (en) * | 1975-06-07 | 1976-12-13 | Res Inst For Prod Dev | A process for immobilizing microorganisms |
-
1979
- 1979-05-25 JP JP6514479A patent/JPS55156589A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS55156589A (en) | 1980-12-05 |
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