JPS647971B2 - - Google Patents
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- JPS647971B2 JPS647971B2 JP58501018A JP50101883A JPS647971B2 JP S647971 B2 JPS647971 B2 JP S647971B2 JP 58501018 A JP58501018 A JP 58501018A JP 50101883 A JP50101883 A JP 50101883A JP S647971 B2 JPS647971 B2 JP S647971B2
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Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K31/00—Medicinal preparations containing organic active ingredients
- A61K31/33—Heterocyclic compounds
- A61K31/395—Heterocyclic compounds having nitrogen as a ring hetero atom, e.g. guanethidine or rifamycins
- A61K31/40—Heterocyclic compounds having nitrogen as a ring hetero atom, e.g. guanethidine or rifamycins having five-membered rings with one nitrogen as the only ring hetero atom, e.g. sulpiride, succinimide, tolmetin, buflomedil
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/06—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from blood
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/795—Porphyrin- or corrin-ring-containing peptides
- C07K14/805—Haemoglobins; Myoglobins
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
- Y10S530/829—Blood
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Description
請求の範囲
１ 血液から分離した血球を酸性水溶液内に懸濁
させ、ヘムを沈澱させ、該沈澱物をグロビンの水
溶液から分離することにより血液ヘモグロビンを
ヘムとグロビンとに分割する方法であつて、上記
水溶液にカルボキシメチル・セルローズを加えて
ヘム−CMCの錯体を沈澱させるようにしたこと
を特徴とする方法。
させ、ヘムを沈澱させ、該沈澱物をグロビンの水
溶液から分離することにより血液ヘモグロビンを
ヘムとグロビンとに分割する方法であつて、上記
水溶液にカルボキシメチル・セルローズを加えて
ヘム−CMCの錯体を沈澱させるようにしたこと
を特徴とする方法。
２ カルボキシメチル・セルローズの水溶液は
CMC／グロビンの重量比が１：1000乃至２：10
の範囲内となるような量において前記酸性水溶液
に添加されることを特徴とする請求の範囲第１項
に記載の方法。
CMC／グロビンの重量比が１：1000乃至２：10
の範囲内となるような量において前記酸性水溶液
に添加されることを特徴とする請求の範囲第１項
に記載の方法。
３ カルボキシメチル・セルローズの水溶液は
CMC／グロビンの重量比が最低１：10であつて、
しかし好ましくは最高２：10となるような量にお
いて前記酸性水溶液に添加されることを特徴とす
る請求の範囲第１項に記載の方法。
CMC／グロビンの重量比が最低１：10であつて、
しかし好ましくは最高２：10となるような量にお
いて前記酸性水溶液に添加されることを特徴とす
る請求の範囲第１項に記載の方法。
４ 前記酸性水溶液のPHがヘムの沈澱中は最高値
３が維持されることを特徴とする請求の範囲第１
項または第２項または第３項に記載の方法。
３が維持されることを特徴とする請求の範囲第１
項または第２項または第３項に記載の方法。
明細書
本発明はヘモグロビンをヘムとグロビンとに加
水分解した酸性溶液内で、血液から分離された血
球を懸濁させ、ヘムを沈澱させ、グロビンの水溶
液からヘムの沈澱物を分離することにより、血液
ヘモグロビンをヘムとグロビンとに分割する方法
に関するものである。
水分解した酸性溶液内で、血液から分離された血
球を懸濁させ、ヘムを沈澱させ、グロビンの水溶
液からヘムの沈澱物を分離することにより、血液
ヘモグロビンをヘムとグロビンとに分割する方法
に関するものである。
血液に鉄分が含まれていることは公知で、この
鉄分の大部分はヘモグロビン中に鉄プロトポルフ
イリンの形で存在している。プラズマが血液から
分離されると、血液に含まれる全蛋白質の約80％
は血球部分に残る。この血球部分は約30％の粗蛋
白質（raw protein）を含み、ヘモグロビンは牛
においてはこの粗蛋白質の乾燥物質の約80％を、
豚の場合では約87％を構成している。ヘモグロビ
ンは約６％のヘムを含み、このヘムは割合として
約９％の鉄分を含み、残りの94％はグロビンであ
る。有機ヘム鉄は無機鉄化合物よりも腸での吸収
が良好なことが一部の研究では観察されているの
で、有機ヘム鉄に対する関心は大いに高まつてい
た。のみならず、或る種の無機鉄化合物は有毒作
用のあることも判明している。血球部分の強烈な
色、臭いおよび味と、その崩壊性とのために、こ
れを例えば医療用鉄分補給剤などとして用いるこ
とは不可能である。
鉄分の大部分はヘモグロビン中に鉄プロトポルフ
イリンの形で存在している。プラズマが血液から
分離されると、血液に含まれる全蛋白質の約80％
は血球部分に残る。この血球部分は約30％の粗蛋
白質（raw protein）を含み、ヘモグロビンは牛
においてはこの粗蛋白質の乾燥物質の約80％を、
豚の場合では約87％を構成している。ヘモグロビ
ンは約６％のヘムを含み、このヘムは割合として
約９％の鉄分を含み、残りの94％はグロビンであ
る。有機ヘム鉄は無機鉄化合物よりも腸での吸収
が良好なことが一部の研究では観察されているの
で、有機ヘム鉄に対する関心は大いに高まつてい
た。のみならず、或る種の無機鉄化合物は有毒作
用のあることも判明している。血球部分の強烈な
色、臭いおよび味と、その崩壊性とのために、こ
れを例えば医療用鉄分補給剤などとして用いるこ
とは不可能である。
ヘムは以前には実験室規模でクロマトグラフイ
または抽出法でグロビンから分離されたことはあ
つた。この場合、使用の溶剤はメチルエチルケト
ン、アセトンおよびヂメチル・ホルムアミドであ
つた。
または抽出法でグロビンから分離されたことはあ
つた。この場合、使用の溶剤はメチルエチルケト
ン、アセトンおよびヂメチル・ホルムアミドであ
つた。
工業技術規模での溶剤方法の応用は溶剤コスト
並びに溶剤再生コストがかなり高くつく。さらに
また、使用される溶剤は可燃性が高く、溶剤残留
物を終産物から除去することは、この終産物がま
ぐさ、食糧品或いは医薬品として用いられる場合
には、困難である。
並びに溶剤再生コストがかなり高くつく。さらに
また、使用される溶剤は可燃性が高く、溶剤残留
物を終産物から除去することは、この終産物がま
ぐさ、食糧品或いは医薬品として用いられる場合
には、困難である。
スエーデンの公開特許公報7407882−５号にお
いてヘムをグロビンから分離する方法が開示され
ているがこの方法では酸性ヘモグロビン溶液を冷
却し、グロビンを沈澱させ、これを遠心分離によ
り分離するために二段階に分けて大量のエタノー
ルを酸性ヘモグロビン溶液に添加する。この方法
もまた大量の溶剤を使用し、最後にはこれを終産
物から除去する必要がある点で欠点がある。のみ
ならず、作業は低温のもとで行わなければなら
ず、これには相当な余分の費用がかかるものであ
る。カルボキシメチル・セルローズを用いて血液
のグロビンをヘムからクロマトグラフイ法で分離
することは以前から知られている。この方法では
溶血を起こし（hemolyzed）或いは酸加水分解さ
れた血球部分はカルボキシメチル・セルローズを
充填したイオン交換塔に導かれ、この時ヘムがカ
ルボキシメチル・セルローズに吸着される。しか
し、この方法でグロビンから分離できるヘムの量
は小量であるので、この方法は工業技術生産的に
は応用できない。
いてヘムをグロビンから分離する方法が開示され
ているがこの方法では酸性ヘモグロビン溶液を冷
却し、グロビンを沈澱させ、これを遠心分離によ
り分離するために二段階に分けて大量のエタノー
ルを酸性ヘモグロビン溶液に添加する。この方法
もまた大量の溶剤を使用し、最後にはこれを終産
物から除去する必要がある点で欠点がある。のみ
ならず、作業は低温のもとで行わなければなら
ず、これには相当な余分の費用がかかるものであ
る。カルボキシメチル・セルローズを用いて血液
のグロビンをヘムからクロマトグラフイ法で分離
することは以前から知られている。この方法では
溶血を起こし（hemolyzed）或いは酸加水分解さ
れた血球部分はカルボキシメチル・セルローズを
充填したイオン交換塔に導かれ、この時ヘムがカ
ルボキシメチル・セルローズに吸着される。しか
し、この方法でグロビンから分離できるヘムの量
は小量であるので、この方法は工業技術生産的に
は応用できない。
本発明の目的は叙上の欠点を除去し、得られた
終産物が、医療用鉄分補給剤の製造用原料として
そのまま使用できるヘム含有生成物及び溶剤固有
の欠点のない食品またはまぐさの成分として利用
できるグロビン蛋白質となるヘムとグロビンとに
血液ヘモグロビンを分割する方法を提供すること
にある。
終産物が、医療用鉄分補給剤の製造用原料として
そのまま使用できるヘム含有生成物及び溶剤固有
の欠点のない食品またはまぐさの成分として利用
できるグロビン蛋白質となるヘムとグロビンとに
血液ヘモグロビンを分割する方法を提供すること
にある。
本発明の要旨は請求の範囲に記載の通りであ
る。
る。
本発明によれば、プラズマから分離された血球
部分は、これを水で希釈することにより溶血を起
こし、グロビンとヘムとの間の結合を破壊するた
め、そのPH価を３以下に調整することにより酸加
水分解される。次に、ヘムは上記溶液にカルボキ
シメチル・セルローズ（CMC）の水溶液を、好
ましくはCMC／グロビンの重量比が最低１：10、
且つなるべくは最高１：1000となるような比率
で、添加することにより酸水溶液から沈澱する。
この場合、ヘムに含まれる鉄分は恐らく本発明に
用いられるPHの範囲内で完全にプロトン化した
CMCのカルボキシル基と配位結合を形成してい
る。析出したヘム−CMC錯体（heme−CMC
complex）は、例えば遠心分離によつてグロビン
蛋白質溶液から最終的に分離される。
部分は、これを水で希釈することにより溶血を起
こし、グロビンとヘムとの間の結合を破壊するた
め、そのPH価を３以下に調整することにより酸加
水分解される。次に、ヘムは上記溶液にカルボキ
シメチル・セルローズ（CMC）の水溶液を、好
ましくはCMC／グロビンの重量比が最低１：10、
且つなるべくは最高１：1000となるような比率
で、添加することにより酸水溶液から沈澱する。
この場合、ヘムに含まれる鉄分は恐らく本発明に
用いられるPHの範囲内で完全にプロトン化した
CMCのカルボキシル基と配位結合を形成してい
る。析出したヘム−CMC錯体（heme−CMC
complex）は、例えば遠心分離によつてグロビン
蛋白質溶液から最終的に分離される。
本発明を以下に実施例を用いて詳述する。
実施例 １
プラズマから分離した血球部分を含むヘモグロ
ビンを血球部分の重量の最低２倍の重量の水で希
釈し、得た溶液のPHを、CMCの水溶液を加える
と、そのPHが３以下に留るような低い値になるよ
う0.1モル（Ｍ）Hclを加えることによつて調整す
る。カルボキシメチル・セルローズの水溶液は、
水溶液におけるグロビン蛋白質に対するカルボキ
シメチル・セルローズの重量比が約１：10となる
ような量において添加される。得られた沈澱物は
遠心分離（8000ｇ、15分）で上記水溶液から分離
し取出される。沈澱物は1.8％の鉄分を含み、淡
色の溶液は、乾燥物質から計算した所では最高
0.07％（重量）の鉄分を含む。
ビンを血球部分の重量の最低２倍の重量の水で希
釈し、得た溶液のPHを、CMCの水溶液を加える
と、そのPHが３以下に留るような低い値になるよ
う0.1モル（Ｍ）Hclを加えることによつて調整す
る。カルボキシメチル・セルローズの水溶液は、
水溶液におけるグロビン蛋白質に対するカルボキ
シメチル・セルローズの重量比が約１：10となる
ような量において添加される。得られた沈澱物は
遠心分離（8000ｇ、15分）で上記水溶液から分離
し取出される。沈澱物は1.8％の鉄分を含み、淡
色の溶液は、乾燥物質から計算した所では最高
0.07％（重量）の鉄分を含む。
実施例 ２
血液のプラズマから分離された血球を含むヘモ
グロビンを水中に懸濁させる（重量比１：２）。
溶液のPHは1MのHclによつて1.5に調整され、そ
れにカルボキシメチル・セルローズの0.3％水溶
液を上記酸水溶液の５倍容量加え、CMCのグロ
ビン蛋白質に対する重量比を上記水溶液において
２：10とする。この混合液を15分間そのままにし
ておき、沈澱したヘム−CMCの錯体を1/2時間
（8000ｇ）の遠心分離によりグロビン蛋白質溶液
から分離して取出す。蛋白質部分は原グロビン蛋
白質の約70％を含み、その乾燥物質の0.05％（重
量）以下は鉄分である。
グロビンを水中に懸濁させる（重量比１：２）。
溶液のPHは1MのHclによつて1.5に調整され、そ
れにカルボキシメチル・セルローズの0.3％水溶
液を上記酸水溶液の５倍容量加え、CMCのグロ
ビン蛋白質に対する重量比を上記水溶液において
２：10とする。この混合液を15分間そのままにし
ておき、沈澱したヘム−CMCの錯体を1/2時間
（8000ｇ）の遠心分離によりグロビン蛋白質溶液
から分離して取出す。蛋白質部分は原グロビン蛋
白質の約70％を含み、その乾燥物質の0.05％（重
量）以下は鉄分である。
実施例 ３
プラズマから分離した血球を水で希釈する（重
量比１：３）。この溶液のPHは1MHclにより1.5に
調整され、これに0.3％のカルボキシメチル・セ
ルローズ水溶液を上記溶液の４倍容量加え、
CMCのグロビンに対する重量比を1.9：10とす
る。この混合液を15分間そのままにして、沈澱し
たヘム−CMCの錯体を1/2時間（8000ｇ）の遠心
分離によりグロビン蛋白質から分離して取出す。
この蛋白質部分は約70％（重量）の原グロビン蛋
白質を含み、その乾燥物質の0.06％（重量）以下
が鉄分である。
量比１：３）。この溶液のPHは1MHclにより1.5に
調整され、これに0.3％のカルボキシメチル・セ
ルローズ水溶液を上記溶液の４倍容量加え、
CMCのグロビンに対する重量比を1.9：10とす
る。この混合液を15分間そのままにして、沈澱し
たヘム−CMCの錯体を1/2時間（8000ｇ）の遠心
分離によりグロビン蛋白質から分離して取出す。
この蛋白質部分は約70％（重量）の原グロビン蛋
白質を含み、その乾燥物質の0.06％（重量）以下
が鉄分である。
実施例 ４
プラズマから分離した血球は水で希釈される
（重量比１：４）。この溶液のPHは塩酸の1M水溶
液により1.5に調整され、これにCMCの0.35％水
溶液が上記溶液の３倍容量加えられ、CMCのグ
ロビンに対する重量比を水溶液中において1.7：
10とする。この混合液を15分間そのままにしてお
き、沈澱したヘム−CMCの錯体を1/2時間（8000
ｇ）の遠心分離により蛋白質溶液から分離して取
出す。グロビン蛋白質部分は原蛋白質の約80％を
含み、その乾燥物質のほんの約0.07％（重量）が
鉄分に過ぎない。
（重量比１：４）。この溶液のPHは塩酸の1M水溶
液により1.5に調整され、これにCMCの0.35％水
溶液が上記溶液の３倍容量加えられ、CMCのグ
ロビンに対する重量比を水溶液中において1.7：
10とする。この混合液を15分間そのままにしてお
き、沈澱したヘム−CMCの錯体を1/2時間（8000
ｇ）の遠心分離により蛋白質溶液から分離して取
出す。グロビン蛋白質部分は原蛋白質の約80％を
含み、その乾燥物質のほんの約0.07％（重量）が
鉄分に過ぎない。
実施例 ５
プラズマから分離した血球を水で希釈する（重
量比１：５）。この溶液のPHは塩酸の1M水溶液に
よつて1.4に調整され、これにCMCの0.06％水溶
液が上記溶液の３倍容量添加される〔置換度
（Substitution grade）は少なくとも1.1〕
（CMC：蛋白質＝１：75）。この混合液を15分間
そのままにしておき、沈澱したヘム−CMCの錯
体を遠心分離で蛋白質溶液から分離して取出す。
グロビン蛋白質部分は約90％の原蛋白質および10
％の原ヘム部分を含む。
量比１：５）。この溶液のPHは塩酸の1M水溶液に
よつて1.4に調整され、これにCMCの0.06％水溶
液が上記溶液の３倍容量添加される〔置換度
（Substitution grade）は少なくとも1.1〕
（CMC：蛋白質＝１：75）。この混合液を15分間
そのままにしておき、沈澱したヘム−CMCの錯
体を遠心分離で蛋白質溶液から分離して取出す。
グロビン蛋白質部分は約90％の原蛋白質および10
％の原ヘム部分を含む。
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|---|---|---|---|
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