PL181878B1 - Sposób odbarwiania tkanin PL PL PL PL PL PL PL - Google Patents
Sposób odbarwiania tkanin PL PL PL PL PL PL PLInfo
- Publication number
- PL181878B1 PL181878B1 PL95318377A PL31837795A PL181878B1 PL 181878 B1 PL181878 B1 PL 181878B1 PL 95318377 A PL95318377 A PL 95318377A PL 31837795 A PL31837795 A PL 31837795A PL 181878 B1 PL181878 B1 PL 181878B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- denim
- laccase
- enzyme
- lacu
- pmol
- Prior art date
Links
- 239000004744 fabric Substances 0.000 title claims abstract description 35
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 35
- 238000004043 dyeing Methods 0.000 title description 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 51
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 51
- 108010029541 Laccase Proteins 0.000 claims abstract description 38
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims abstract description 16
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 claims abstract description 8
- OJOBTAOGJIWAGB-UHFFFAOYSA-N acetosyringone Chemical group COC1=CC(C(C)=O)=CC(OC)=C1O OJOBTAOGJIWAGB-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 16
- 239000003623 enhancer Substances 0.000 claims description 13
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 claims description 11
- 238000005728 strengthening Methods 0.000 claims description 8
- -1 propyl syringate Chemical compound 0.000 claims description 7
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 claims description 3
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 claims description 3
- 229920006395 saturated elastomer Polymers 0.000 claims description 3
- 125000001495 ethyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])* 0.000 claims description 2
- ZLUGESOGDIWBKF-UHFFFAOYSA-N hexyl 4-hydroxy-3,5-dimethoxybenzoate Chemical compound CCCCCCOC(=O)C1=CC(OC)=C(O)C(OC)=C1 ZLUGESOGDIWBKF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- ZMXJAEGJWHJMGX-UHFFFAOYSA-N methyl syringate Chemical compound COC(=O)C1=CC(OC)=C(O)C(OC)=C1 ZMXJAEGJWHJMGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- YFBSBLHMAWUCJB-UHFFFAOYSA-N methyl syringate Natural products COc1cc(cc(OC)c1O)C(=O)OO YFBSBLHMAWUCJB-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 125000000008 (C1-C10) alkyl group Chemical group 0.000 claims 1
- 125000004209 (C1-C8) alkyl group Chemical group 0.000 claims 1
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 18
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Chemical compound OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 13
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 abstract description 11
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 abstract description 2
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 abstract description 2
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 34
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 15
- NGSWKAQJJWESNS-UHFFFAOYSA-N 4-coumaric acid Chemical compound OC(=O)C=CC1=CC=C(O)C=C1 NGSWKAQJJWESNS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- FJKROLUGYXJWQN-UHFFFAOYSA-N 4-hydroxybenzoic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=C(O)C=C1 FJKROLUGYXJWQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- 229960003742 phenol Drugs 0.000 description 12
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 10
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 238000002845 discoloration Methods 0.000 description 8
- 241000217816 Trametes villosa Species 0.000 description 7
- 238000004042 decolorization Methods 0.000 description 7
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 7
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 7
- 125000002496 methyl group Chemical group [H]C([H])([H])* 0.000 description 7
- 239000004575 stone Substances 0.000 description 7
- HFZWRUODUSTPEG-UHFFFAOYSA-N 2,4-dichlorophenol Chemical compound OC1=CC=C(Cl)C=C1Cl HFZWRUODUSTPEG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 229940090248 4-hydroxybenzoic acid Drugs 0.000 description 6
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- MWOOGOJBHIARFG-UHFFFAOYSA-N vanillin Chemical compound COC1=CC(C=O)=CC=C1O MWOOGOJBHIARFG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- FGQOOHJZONJGDT-UHFFFAOYSA-N vanillin Natural products COC1=CC(O)=CC(C=O)=C1 FGQOOHJZONJGDT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 235000012141 vanillin Nutrition 0.000 description 6
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 description 5
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 description 5
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 5
- 239000012744 reinforcing agent Substances 0.000 description 5
- 239000011550 stock solution Substances 0.000 description 5
- FEPBITJSIHRMRT-UHFFFAOYSA-N 4-hydroxybenzenesulfonic acid Chemical compound OC1=CC=C(S(O)(=O)=O)C=C1 FEPBITJSIHRMRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 235000000177 Indigofera tinctoria Nutrition 0.000 description 4
- 239000002761 deinking Substances 0.000 description 4
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 4
- WQYVRQLZKVEZGA-UHFFFAOYSA-N hypochlorite Chemical compound Cl[O-] WQYVRQLZKVEZGA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229940097275 indigo Drugs 0.000 description 4
- COHYTHOBJLSHDF-UHFFFAOYSA-N indigo powder Natural products N1C2=CC=CC=C2C(=O)C1=C1C(=O)C2=CC=CC=C2N1 COHYTHOBJLSHDF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 4
- 229920000742 Cotton Polymers 0.000 description 3
- MYMOFIZGZYHOMD-UHFFFAOYSA-N Dioxygen Chemical compound O=O MYMOFIZGZYHOMD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 108091028043 Nucleic acid sequence Proteins 0.000 description 3
- MUBZPKHOEPUJKR-UHFFFAOYSA-N Oxalic acid Chemical compound OC(=O)C(O)=O MUBZPKHOEPUJKR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229910001882 dioxygen Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 3
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 3
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 3
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-M Acetate Chemical compound CC([O-])=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 108010015428 Bilirubin oxidase Proteins 0.000 description 2
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 2
- 229920000297 Rayon Polymers 0.000 description 2
- 239000008351 acetate buffer Substances 0.000 description 2
- 235000006708 antioxidants Nutrition 0.000 description 2
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 2
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 2
- YARKTHNUMGKMGS-LQGKIZFRSA-N chembl3193980 Chemical compound COC1=C(O)C(OC)=CC(\C=N\N=C\C=2C=C(OC)C(O)=C(OC)C=2)=C1 YARKTHNUMGKMGS-LQGKIZFRSA-N 0.000 description 2
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 2
- 239000000463 material Substances 0.000 description 2
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 2
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 2
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 2
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 2
- 238000010186 staining Methods 0.000 description 2
- 229910001220 stainless steel Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000010935 stainless steel Substances 0.000 description 2
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 239000000984 vat dye Substances 0.000 description 2
- 238000005303 weighing Methods 0.000 description 2
- PFTAWBLQPZVEMU-DZGCQCFKSA-N (+)-catechin Chemical compound C1([C@H]2OC3=CC(O)=CC(O)=C3C[C@@H]2O)=CC=C(O)C(O)=C1 PFTAWBLQPZVEMU-DZGCQCFKSA-N 0.000 description 1
- IULJSGIJJZZUMF-UHFFFAOYSA-N 2-hydroxybenzenesulfonic acid Chemical compound OC1=CC=CC=C1S(O)(=O)=O IULJSGIJJZZUMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JRLTTZUODKEYDH-UHFFFAOYSA-N 8-methylquinoline Chemical group C1=CN=C2C(C)=CC=CC2=C1 JRLTTZUODKEYDH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 241001465180 Botrytis Species 0.000 description 1
- 108010031396 Catechol oxidase Proteins 0.000 description 1
- 102000030523 Catechol oxidase Human genes 0.000 description 1
- 241000462056 Cestraeus plicatilis Species 0.000 description 1
- 241000222511 Coprinus Species 0.000 description 1
- 244000251987 Coprinus macrorhizus Species 0.000 description 1
- 241000222356 Coriolus Species 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 241000123326 Fomes Species 0.000 description 1
- 108010059881 Lactase Proteins 0.000 description 1
- 241000222418 Lentinus Species 0.000 description 1
- 229920000433 Lyocell Polymers 0.000 description 1
- 241000205003 Methanothrix thermoacetophila Species 0.000 description 1
- 241000226677 Myceliophthora Species 0.000 description 1
- 241000221960 Neurospora Species 0.000 description 1
- 241000221961 Neurospora crassa Species 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- SCKXCAADGDQQCS-UHFFFAOYSA-N Performic acid Chemical compound OOC=O SCKXCAADGDQQCS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108700020962 Peroxidase Proteins 0.000 description 1
- 241000222395 Phlebia Species 0.000 description 1
- 241000222350 Pleurotus Species 0.000 description 1
- 241000221945 Podospora Species 0.000 description 1
- 241000222640 Polyporus Species 0.000 description 1
- 102100038277 Prostaglandin G/H synthase 1 Human genes 0.000 description 1
- 108090000459 Prostaglandin-endoperoxide synthases Proteins 0.000 description 1
- 108020004511 Recombinant DNA Proteins 0.000 description 1
- 241001361634 Rhizoctonia Species 0.000 description 1
- 241000813090 Rhizoctonia solani Species 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- 239000005708 Sodium hypochlorite Substances 0.000 description 1
- 229920002334 Spandex Polymers 0.000 description 1
- 241000222354 Trametes Species 0.000 description 1
- 241000222357 Trametes hirsuta Species 0.000 description 1
- 241000222355 Trametes versicolor Species 0.000 description 1
- 102000003425 Tyrosinase Human genes 0.000 description 1
- 108060008724 Tyrosinase Proteins 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010005774 beta-Galactosidase Proteins 0.000 description 1
- 125000000484 butyl group Chemical group [H]C([*])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 description 1
- ADRVNXBAWSRFAJ-UHFFFAOYSA-N catechin Natural products OC1Cc2cc(O)cc(O)c2OC1c3ccc(O)c(O)c3 ADRVNXBAWSRFAJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000005487 catechin Nutrition 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 229910001919 chlorite Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910052619 chlorite group Inorganic materials 0.000 description 1
- QBWCMBCROVPCKQ-UHFFFAOYSA-N chlorous acid Chemical compound OCl=O QBWCMBCROVPCKQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229950001002 cianidanol Drugs 0.000 description 1
- 238000011109 contamination Methods 0.000 description 1
- 238000012258 culturing Methods 0.000 description 1
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 description 1
- 239000000975 dye Substances 0.000 description 1
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 description 1
- WKUVKFZZCHINKG-UHFFFAOYSA-N ethyl 4-hydroxy-3,5-dimethoxybenzoate Chemical compound CCOC(=O)C1=CC(OC)=C(O)C(OC)=C1 WKUVKFZZCHINKG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 1
- 125000004051 hexyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])* 0.000 description 1
- 238000011065 in-situ storage Methods 0.000 description 1
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 1
- 125000002347 octyl group Chemical group [H]C([*])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 description 1
- 150000002894 organic compounds Chemical class 0.000 description 1
- 150000002896 organic halogen compounds Chemical class 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 1
- 238000010979 pH adjustment Methods 0.000 description 1
- 102000013415 peroxidase activity proteins Human genes 0.000 description 1
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 1
- 229920006306 polyurethane fiber Polymers 0.000 description 1
- 239000002243 precursor Substances 0.000 description 1
- 125000001436 propyl group Chemical group [H]C([*])([H])C([H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 description 1
- 239000008262 pumice Substances 0.000 description 1
- 239000002964 rayon Substances 0.000 description 1
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 description 1
- 125000002914 sec-butyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])C([H])(*)C([H])([H])[H] 0.000 description 1
- SUKJFIGYRHOWBL-UHFFFAOYSA-N sodium hypochlorite Chemical compound [Na+].Cl[O-] SUKJFIGYRHOWBL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MWNQXXOSWHCCOZ-UHFFFAOYSA-L sodium;oxido carbonate Chemical compound [Na+].[O-]OC([O-])=O MWNQXXOSWHCCOZ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000004759 spandex Substances 0.000 description 1
- 230000007103 stamina Effects 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- BDHFUVZGWQCTTF-UHFFFAOYSA-M sulfonate Chemical compound [O-]S(=O)=O BDHFUVZGWQCTTF-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 229920002994 synthetic fiber Polymers 0.000 description 1
- 239000012209 synthetic fiber Substances 0.000 description 1
- JOUDBUYBGJYFFP-FOCLMDBBSA-N thioindigo Chemical compound S\1C2=CC=CC=C2C(=O)C/1=C1/C(=O)C2=CC=CC=C2S1 JOUDBUYBGJYFFP-FOCLMDBBSA-N 0.000 description 1
- 230000001256 tonic effect Effects 0.000 description 1
Classifications
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
- D06P3/00—Special processes of dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the material treated
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
- D06P5/00—Other features in dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form
- D06P5/02—After-treatment
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06B—TREATING TEXTILE MATERIALS USING LIQUIDS, GASES OR VAPOURS
- D06B11/00—Treatment of selected parts of textile materials, e.g. partial dyeing
- D06B11/0093—Treatments carried out during or after a regular application of treating materials, in order to get differentiated effects on the textile material
- D06B11/0096—Treatments carried out during or after a regular application of treating materials, in order to get differentiated effects on the textile material to get a faded look
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
- D06P3/00—Special processes of dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the material treated
- D06P3/02—Material containing basic nitrogen
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
- D06P5/00—Other features in dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form
- D06P5/02—After-treatment
- D06P5/04—After-treatment with organic compounds
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
- D06P5/00—Other features in dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form
- D06P5/02—After-treatment
- D06P5/04—After-treatment with organic compounds
- D06P5/06—After-treatment with organic compounds containing nitrogen
Landscapes
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Textile Engineering (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Materials Engineering (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Chemical Or Physical Treatment Of Fibers (AREA)
- Coloring (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Cephalosporin Compounds (AREA)
- External Artificial Organs (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Polysaccharides And Polysaccharide Derivatives (AREA)
- Saccharide Compounds (AREA)
Abstract
1. Sposób odbarwiania tkanin poprzez kontaktowanie w srodowisku wodnym wybar- wionej tkaniny z lakkaza lub enzymem typu lakkazy i srodkiem wzmacniajacym, znam ienny tym, ze jako srodek wzmacniajacy stosuje sie zwiazek o wzorze w którym A oznacza grupe -COOR lub -COR, gdzie R oznacza -alkil, korzystnie C1-C8 -alkil, przy czym ten alkil moze byc nasycony lub nienasycony, rozgaleziony lub nieroz- galeziony, a B i C, które moga byc jednakowe lub rózne, sa wybrane sposród Cm H2m +1, gdzie 1 = m = 5. PL PL PL PL PL PL PL
Description
Przedmiotem wynalazkujest sposób odbarwiania tkanin, zwłaszcza tkanin celulozowych, takichjak drelich, poprzez kontaktowanie w środowisku wodnym wybarwionej tkaniny z lakkazą lub enzymem typu lakkazy i środkiem wzmacniającym.
181 878
Najczęstszym sposobem nadawania wytartego wyglądu tkaniny drelichowej lub jeansom jest pranie drelichu lub jeansów uszytych z takiej tkaniny w obecności kamieni pumeksowych, aby osiągnąć pożądane miejscowe rozjaśnienie barwy tkaniny. Następnie prowadzi się proces odbarwiania, w którym tkaninę poddaje się obróbce podchlorynem sodowym w 60°C przy pH 11 -12 przez okres do 20 minut, po czym prowadzi się etap zobojętniania i płukanie. Zastosowanie podchlorynu jest niepożądane zarówno ze względu na to, że sam chloryn jest niepożądany, jak i ze względu na to, że w wyniku prowadzonego następnie zobojętniania powstają duże ilości soli, co stwarza problemy z ich usuwaniem i zanieczyszczeniem środowiska.
Do odbarwiania wybarwionych tkanin (patrz WO 92/18683) zaproponowano również enzymy odbarwiające, takie jak peroksydazy wraz z nadtlenkiem wodoru albo oksydazy wraz z tlenem, ewentualnie w połączeniu z fenolem, takim jak kwas p-hydroksycynamonowy, 2,4-dichlorofenol, p-hydroksybenzenosulfonian, wanilina lub kwas p-hydroksybenzoesowy. Ujawniony sposób niejest skuteczny, jak można to stwierdzić na podstawie przykładu 1 w niniejszym opisie.
Zatem istnieje nadal potrzeba opracowania sposobu odbarwiania wybarwionych tkanin. Stanowi to dość trudny problem, gdyż wiele barwników kadziowych, a zwłaszcza indygo, nie rozpuszcza się w wodzie i wykazuje bardzo zwartą strukturę na powierzchni włókna, co utrudnia atak enzymu.
Nieoczekiwanie stwierdzono, że dzięki użyciu odpowiedniego środka wzmacniającego można skuteczniej odbarwiać tkaniny z użyciem wspomnianych enzymów niż dotychczas.
Tak więc zgodny z wynalazkiem sposób odbarwiania tkanin poprzez kontaktowanie w środowisku wodnym wybrawionej tkaniny z lakkazą lub enzymem typu lakkazy i środkiem wzmacniającym, polega na tym, że jako środek wzmacniający stosuje się związek o wzorze
w którym A oznacza grupę -COOR lub -COR, gdzie R oznacza Ct-Ció-alkil, korzystnie C-Cs-alkil, przy czym ten alkil może być nasycony lub nienasycony, rozgałęziony lub nierozgałęziony, a B i C, które mogą być jednakowe lub różne, są wybrane spośród CmH2m+1, gdzie 1 < m < 5
Jako środek wzmacniający korzystnie stosuje się związek acetosyringon, syringan metylu, syringan etylu, syringan propylu, syringan butylu, syringan heksylu lub syringan oktylu.
Środek wzmacniający można stosować w stężeniu 0,005 -1000 pmoli/g drelichu, korzystnie 0,05 - 500 pmoli/g drelichu, a zwłaszcza 0,5 - 100 pmoli/g drelichu.
Uważa się, że istnieje dodatnia korelacja między okresem półtrwania rodnika, który tworzy środek wzmacniający w odpowiednim środowisku wodnym i jego skutecznością w nadawaniu odbarwionego wyglądu pod względem intensywności wybarwienia powierzchni wybarwionej tkaniny w połączeniu z enzymem utleniającym fenol, oraz że ten okres półtrwania jest znacząco dłuższy niż okres półtrwania dowolnej substancji wybranej z grupy obejmującej kwas p-hydroksycynamonowy, 2,4-dichlorofenol, p-hydroksybenzenosulfonian, wanilinę i kwas p-hydroksybenzoesowy (czyli środków wzmacniających ujawnionych w WO 92/18683).
Zatem stosowany zgodnie ze sposobem według wynalazku, środek wzmacniający jest zdolny do tworzenia rodnika, którego okres półtrwania w tym środowisku wodnym jest co najmniej 10 razy dłuższy od okresu półtrwania dowolnej substancji wybranej z grupy obejmującej kwas p-hydroksycynamonowy, 2,4-dichlorofenol, p-hydroksybenzenosulfonian, wanilinę i kwas p-hydroksybenzoesowy, badanej w tym samym środowisku wodnym, a w szczególności ten środek wzmacniający jest zdolny do tworzenia rodnika, którego okres półtrwania w tym środowisku
181 878 wodnym jest co najmniej 100 razy dłuższy od okresu półtrwania dowolnej substancji wybranej z grupy obejmującej kwas p-hydroksycynamonowy, 2,4-dichlorofenol, p-hydroksybenzenosulfonian, wanilinę i kwas p-hydroksybenzoesowy, badanej w tym samym środowisku wodnym.
Okres półtrwania rodnika jest zależny między innymi od pH, temperatury i buforu środowiska wodnego, toteż jest bardzo ważne, aby wszystkie te czynniki były takie same, gdy porównuje się okresy półtrwania rodników różnych środków wzmacniających .
Sposób według wynalazku, najkorzystniej stosuje się do odbarwiania tkanin zawierających celulozę, takich jak tkaniny z bawełny, wiskozy, jedwabiu sztucznego, ramii, lnu, tencelu lub ich połączeń albo mieszanek dowolnych z tych włókien bądź też mieszanek dowolnych z tych włókien z włóknami syntetycznymi, takich jak mieszanki bawełny i spandexu, czyli elastycznych włókien poliuretanowych (drelich rozciągliwy). W szczególności tkaninę stanowi drelich. Sposób według wynalazku można także stosować do innych materiałów naturalnych, takich jak jedwab naturalny.
Tkanina może być wybrawiona barwnikami kadziowymi, takimi jak indygo, lub barwnikami typu indygo, takimi jak tioindygo.
Sposób według wynalazku najkorzystniej stosuje się do odbarwiania jako tkaniny drelichu wybarwionego indygiem oraz wykonanych z niego sztuk odzieży.
Określenie „enzym utleniający fenol” oznacza enzym, który wykorzystując nadtlenek wodoru lub cząsteczkowy tlen może utleniać związki organiczne zawierające grupę fenolową.
Gdy enzym utleniający fenol wymaga źródła nadtlenku wodoru, to tym źródłem może być nadtlenek wodoru lub prekursor nadtlenku wodoru do wytwarzania nadtlenku wodoru in situ, np. nadwęglan, nadborany lub wytwarzający nadtlenek wodoru układ enzymatyczny, taki jak oksydaza i substrat dla oksydazy lub oksydaza aminokwasowa i odpowiedni aminokwas, albo kwas peroksykarboksylowy lub jego sól. Nadtlenek wodoru można dodawać na początku lub podczas procesu, np. w stężeniu odpowiadającym stężeniu 0,001 - 25 mM H2O2.
Gdy układ enzym utleniający fenol wymaga tlenu cząsteczkowego, to tlen cząsteczkowy z atmosfery będzie zazwyczaj obecny w wystarczającej ilości.
Jako enzym utleniający fenol można stosować enzym wykazujący aktywność peroksydazy lub lakkazy albo też enzym typu lakkazy.
Zgodnie ze sposobem według wynalazku jako enzym utleniający fenol stosuje się lakkazę lub enzym typu lakkazy, to jest dowolny enzym lakkazę objęty klasyfikacją enzymów (EC 1.10.3.2), dowolny enzym oksydazę katechinową objęty klasyfikacją enzymów (EC 1.10.3.1), dowolny enzym oksydazę bilirubinową objęty klasyfikacją enzymów (EC 1.3.3.5) lub dowolny enzym monooksygenazę monofenolową objęty klasyfikacją enzymów (EC 1.14.99.1).
Znane są enzymy lakkazy pochodzenia drobnoustrojowego i roślinnego. Drobnoustrojowy enzym laktaza może pochodzić z bakterii lub grzybów (w tym z grzybów włóknistych i drożdży), przy czym odpowiednimi przykładami są lakkazy pochodzące ze szczepu Aspergillus, Neurospora, np. N. crassa, Podospora, Botrytis, Collyhia, Fomes, Lentinus, Pleurotus, Trametes (uprzednio zwany Polyporus), np. T. villosa i T. versicolor, Rhizoctonia, np. R. solani, Coprinus, np. C. plicatilis i C. cinereus, Psatyrella, Myceliophthora, np. M. thermophila, Schytalidium, Phlebia, np. P radita (WO 92/01046) albo Coriolus, np. C. hirsutus (JP 2-238885).
Ponadto można stosować lakkazę lub enzym typu lakkazy wytwarzane sposobem polegającym na prowadzeniu hodowli komórek gospodarzy transformowanych zrekombinowanym wektorem DNA, który przenosi sekwencję DNA kodującą taką lakkazę, a także sekwencje DNA kodujące funkcje umożliwiające ekspresję sekwencji DNA kodującej lakkazę, w pożywce w warunkach umożliwiających ekspresję lakkazy, oraz wyodrębnianiu lakkazy z hodowli.
Aktywność lakkazy określa się na podstawie utleniania syringaldazyny w warunkach aerobowych. Powstałe fioletowe zabarwienie określa się fotometrycznie przy 530 nm. Warunki analityczne są następujące: 10 μΜ syringaldazyna, 23,2 mM bufor octanowy o pH 5,5, 30°C, czas reakcji 1 minuta jednostka lakkazy (LACU) to ilość enzymu, która katalizuje w tych warunkach przemianę 1,0 μmola syrmgaldazyny/minutę.
181 878
Zgodnie z wynalazkiem stężenie enzymu utleniającego fenol w wodnym środowisku, w którym następująmiejscowe wahania w intensywności wybarwienia powierzchni wybarwionej tkaniny, może wynosić 0,001 - 10000 pg białka enzymatycznego/g drelichu, korzystnie 0,1 - 1000 pg białka enzymatycznego/g drelichu, ajeszcze korzystniej 1 -100 pg białka enzymatycznego/g drelichu.
Sposób według wynalazku zazwyczaj realizuje się w przemysłowych urządzeniach do nadawania tkaninom odbarwionego wyglądu. Zazwyczaj sposób według wynalazku będzie stosować się do tkanin już upranych z kamieniami, jednak sposób ten można także stosować w przypadku tkanin, które wcześniej nie były poddane praniu z kamieniami. Najczęściej tkaninę wprowadza się do urządzenia w ilości zależnej od pojemności urządzenia, zgodnie z instrukcjami producenta. Tkaninę można wprowadzić do urządzenia przed dodaniem wody, albo też tkaninę można wprowadzić po dodaniu wody. Enzym utleniający fenol i środek wzmacniający mogą znajdować się w wodzie przed wprowadzeniem tkaniny, albo też można je dodać po zamoczeniu tkaniny. Enzym utleniający fenol można dodać równocześnie ze środkiem wzmacniającym, albo też można je dodawać osobno. Po zetknięciu się tkaniny z enzymem utleniającym fenol i środkiem wzmacniającym powinno się ją mieszać w urządzeniu przez wystarczający okres czasu, aby zapewnić całkowite zamoczenie tkaniny oraz działanie enzymu i środka wzmacniającego.
Zaabsorbowane organiczne związki chlorowcowe (AOX)
Oczekuje się, że w wyniku bezchlorowego odbarwiania zgodnie ze sposobem według wynalazku ilość AOX będzie znacząco niższa w porównaniu ze zwykłym procesem podchlorynowym.
Spadek wytrzymałości
Sposób według wynalazku z użyciem lakkazy lub enzymu typu lakkazy/środka wzmacniającego charakteryzuje się bardzo specyficznym atakiem skierowanym na indygo, a zatem uważa się, że nie powoduje on uszkodzenia bawełny, a zwłaszcza spadku wytrzymałości.
Wynalazek ilustrują poniższe przykłady.
Przykład 1. Test odbarwiania drelichu przeprowadzono zgodnie z następującąprocedurą.
Środki wzmacniające: Syringan metylu otrzymano z Lancaster. Acetosyringon, kwas p-hydroksybenzoesowy, p-hydroksybenzenosulfonian, 2,4-dichlorofenol, wanilinę i kwas p-hydroksycynamonowy otrzymano z Aldrich.
Enzym: Zastosowano lakkazę pochodzącą z Trametes villosa (SP 504, dostępna z Novo Nordisk A/S).
Procedura: 18 ml 0,01 M buforu B&R (Britta i Robinsona) (pH 4, 6 lub 8) wprowadzono do 50 ml kolby stożkowej. W kolbie umieszczono sztabkę mieszadła magnetycznego (4 cm) i okrągły kawałek drelichu upranego z kamieniami (średnica 3,5 cm, ~0,4 g) wraz z 1 ml podstawowego roztworu badanego środka wzmacniającego i 1 ml enzymu, przy czym uzyskano stosunek wagowy drelichu:cieczy wynoszący 1:50; końcowe stężenia środka wzmacniającego i enzymu podano poniżej w tabelach 1-5.
Kolbę inkubowano przez 3 godziny z użyciem mieszadła magnetycznego w kąpieli wodnej (50°C, około 200 obrotów/minutę). Po odbarwieniu enzymatycznym, próbkę drelichu wypłukano wodą destylowaną i wysuszono na powietrzu, po czym oceniono stopień odbarwienia. Oceny dokonano wzrokowo, a także z użyciem aparatu Minolta Chroma Meter CR200.
Ocena Aprrat Minolta Chroma Meter CR200 (oostęnny z Minolta Crrp.) aastosowano zgodnie z instrukcjami producenta do oceny stopnia odbarwienia, a także do oceny stoęaiajakiejkolwiek zmiany barwy, wykorzystując zmianę przestrzennych współrzędnych barwy L*a*b* (system CIELAB): L określa zmianę w barwie białej/czarnej w skali od 0 do 100, a przedstawia zmianę o barwie zielonej (-a*)/czerwOnej (+a*), b przedstawia zmianę o barwie niebieskiej (-b*)/źółtej (+b*). Zmniejszenie L* oznacza wzrost barwy czarnej (zmniejszenie barwy białej), a wzrost L* oznacza wzrost barwy białej (zmniejszenie barwy czarnej), zmniejszenie a* oznacza wzrost barwy zielonej (zmniejszenie barwy czerwonej), wzrost a* oznacza wzrost barwy czerwonej (zmniejszenie barwy zielonej), a zmniejszenie b* oznacza wzrost barwy niebieskiej (zmniejszenie barwy żółtej), a wzrost b* oznacza wzrost barwy żółtej (zmniejszenie barwy niebieskiej).
181 878
Próbki odbarwionego drelichu upranego z kamieniami porównano z nie poddanymi obróbce próbkami upranymi z kamieniami.
Aparat Minolta Chroma Meter CR200 pracował w układzie współrzędnych L*a*b*. Jako źródło światła zastosowano wzorzec CIE światła C. Każdy wynik stanowił średnią z 3 pomiarów. Aparat kalibrowano za pomocą płytki kalibracyjnej Minolta (białej). Dla każdej z 10 próbek drelichu nie poddanych obróbce wykonano po 2 pomiary, po czym obliczono średnie współrzędnych L*a*b* przyjmując je jako wartość odniesienia. Następnie obliczano współrzędne dla próbekjako różnicę (Δ) pomiędzy średniąz 3 pomiarów dla każdej próbki i wartościąodniesienia współrzędnych L*a*b*.
Tabela 1
W tabeli 1 przedstawiono Δ(L*a*b*) pomiędzy próbką poddaną obróbce z użyciem badanego układu (różne wartości stężenia lakkazy i 1000 μΜ acetosyringon, -50 pmoli/g drelichu) i próbką nie poddaną obróbce przy pH 4.
| 0 μΜ (0 μι^Ε^) | 10 μΜ (0,5 μι^^) | 100 μΜ (5 pmoli/g) | 1000 μΜ (50 ^tmoli/g) | |
| 0 LACU/ml | 2,9/-0,5/0,4 | |||
| 0,1 LACU/ml (78 μ/) | ||||
| 1 LACU/ml (780 Mg) | 5,8/-1,1/2,0 | |||
| 5 LACU/ml (3900 Mg) | 6,3/-1,3/2,4 |
Tabela 2
W tabeli 2 przedstawiono Δ(L*a*b*) pomiędzy próbką poddaną obróbce z użyciem badanego układu (różne wartości stężenia lakkazy i acetosyringonu) i próbką nie poddaną obróbce przy pH 6.
| 0 μΜ | 10 μΜ (0,5 umola/g) | 100 μΜ (5 μιηοΐΐ/β) | 1000 μΜ (50 μmoli/g) | |
| 0 LACU/ml | 2,9/-0,5/-0,3 0,5/0,1/0,0 | |||
| 0,1 LACU/ml (78 Mg) | 0,3/0,3/0,1 | 7,0/-1,0/1,7 | 11,7/-2,3/4,0 | |
| 1 LACU/ml (780 μg/g) | 0,5/0,2/0,2 | 7,8/-1,0/1,7 | 15,3/-2,7/5,5 16,0/-2,7/5,9 | |
| 5 LACU/ml (3900 Mg) | 19,2/-3,4/6,5 |
Tabela 3
W tabeli 3 przedstawiono Δ(L*a*b*) pomiędzy próbką poddaną obróbce z użyciem badanego układu (różne wartości stężenia lakkazy i acetosyringonu) i próbką nie poddaną obróbce przy pH 8.
| 0 μΜ | 10 μΜ (0,5 μmola/g) | 100 μΜ (5 μmoli/g) | 1000 μΜ (50 pimoli/g) | |
| 0 LACU/ml | 1,7/0,0/0,5 | |||
| 0,1 LACU/ml (78 Μ/g) | 0,1/0,3/-0,3 | -0,5/0,4/-0,3 | 2,2/0,0/0,4 | |
| 1 LACU/ml (780 μβ/g) | -1,0/0,5/0,3 | 4,1 /-0,6/2,2 | 4,1/-0,6/2,2 | |
| 5 LACU/ml (3900 Mg) |
181 878
Tabela 4
W tabeli 4 przedstawiono A(L*a*b*) pomiędzy próbką poddaną obróbce z użyciem 1000 pM syringanu metylu (~50 pmoli/g) i lakkazy (1,0 LACU/ml, -780 pg/g) i próbka nie poddaną obróbce przy pH 4, 6 i 8.
| pH 4 | pH 6 | pH 8 | |
| Syringan metylu (1000 pM, -50 pmoli/g Lakkaza (1,0 LACU, -780 pg/g) | 8,2/-1,3/1,6 | 22,2/-3,2/6,6 | 4,5/-0,8/0,5 |
Wzrokowo przy wartości AL około 5 zmiana jest widoczna; na podstawie wyników przedstawionych w tabelach 1-4 można stwierdzić, że acetosyringon i syringan metylu przy pH 6 wywierają znaczący wpływ na odbarwianie drelichu.
Tabela 5
W tabeli 5 przedstawiono A(L*a*b*) pomiędzy próbką poddaną obróbce z użyciem środków wzmacniających opisanych w WO 92/18683 i lakkazy (0,1 - 1,0 LACU/ml, co odpowiada 78 μg białka enzymatycznego/g drelichu - 780 μg białka enzymatycznego/g drelichu) i próbką nie poddaną obróbce przy pH 4, 6 i 8.
| pH 4 | pH 6 | pH 8 | |
| Kwas p-hydroksybenzoesowy (1000 pM, ~50 pmoli/g Lakkaza (0,1 LACU, ~78 pg/g) | 0,85/-0,09/0,61 | 0,91 /-0,19/-0,14 | -0,21/0,24/-0,17 |
| p-Hydroksybenzenosulfonian (1000 pM, ~50 pmoli/g Lakkaza (0,1 LACU, ~78 pg/g) | -0,18/0,14/-0,12 | 0,33/0,06/-0,22 | -0,51/0,17/-0,20 |
| 2,4-Dichlorofenol (1000 pM, ~50 pmoli/g Lakkaza (0,1 LACU, ~78 pg/g) | 0,64/-0,22/0,5 | -0,19/-0,19/0,57 | -0,54/0,16/-0,14 |
| Wanilina (1000 pM, ~50 pmoli/g) Lakkaza (1,0 LACU, ~780 pg/g) | -0,67/-0,3-^^1,41 | 0,28/-0,03/0,49 | -0,38/-0,05/0,75 |
| Kwas p-hydroksycynamonowy (1000 pM, ~50 pmoli/g Lakkaza (1,0 LACU, ~780 pg/g) | 0,64/-0,53/1,62 | 4,47/-0,63/3,88 | 2,97/-0,45/0,79 |
Na podstawie wyników przedstawionych w tabeli 5 można stwierdzić, że żaden ze znanych środków wzmacniających nie wywiera znaczącego wpływu na odbarwianie drelichu.
Przykład 2. Porównanie skuteczności w różnych buforach
Odbarwianie drelichu przy użyciu syringanu metylu (MS) porównano w 3 następujących buforach: fosforanowym, szczawiowym i octanowym. Wszystkie te bufory o stężeniu 0,01 M otrzymano odpowiednio z Na2HPO.,-2II2O (pH nastawiano kwasem siarkowym), szczawianu Na2 (pH nastawiano kwasem siarkowym) oraz octanu Na x 3H2O (pH nastawiano kwasem siarkowym). Każdy bufor nastawiano odpowiednio na pH 4,0, 5,0, 6,0 i 7,0.
300 ml badanego buforu wprowadzano do 1200 ml (pojemność całkowita) zlewki ze stali nierdzewnej wraz z 1 kawałkiem drelichu upranego z kamieniami, o wadze około 12 g (stosunek drelichu:cieczy = 1:25); do każdej zlewki dodawano 1 ml podstawowego roztworu MS (otrzymanego z Lancaster) o stężeniu 15 g/ml w 96% etanolu (co odpowiadało 236 pM lub 5,9 pmola MS/g drelichu) i 0,132 ml podstawowego roztworu lakkazy o stężeniu 114 LACU/ml (co odpowiadało 0,05 LACU/ml lub 19,5 pg białka enzymatycznego/g drelichu). Zastosowano lakkazę pochodzącą z Trametes villosa (TvL), dostępną z Novo Nordisk A/S (SP 504).
Zlewki zamykano i prowadzono obróbkę w 60°C przez 30 minut w aparacie Launder-ometer Atlas LP2. Po obróbce próbki drelichu płukano wodą destylowaną i suszono przez noc na powietrzu, po czym oznaczano końcowe pH cieczy odbarwiającej.
181 878
Po wyschnięciu oznaczano stopień odbarwienia drelichu mierząc absolutne współrzędne
L*a*b* (średnie z 6 pomiarów) odbarwionego drelichu i materiału wyjściowego, po czym obliczano A(L*a*b*). Uzyskane wyniki przedstawiono w tabeli 6.
Tabela 6
| pH wyjściowi | PHkońcowe | AL* | Aa* | Ab* | |
| 0,01 M bufor fosforanowy | 4,0 | 5,2 | 4,56 | -0,71 | 1,24 |
| 5,0 | 5,3 | 6,11 | -0,99 | 1,07 | |
| 6,0 | 6,1 | 7,42 | -1,37 | 0,74 | |
| 7,0 | 7,0 | 0,16 | 0,04 | 0,20 | |
| 0,01 M bufor szczawianowy | 4,0 | 4,1 | 2,43 | -0,28 | 0,44 |
| 5,0 | 5,3 | 6,40 | -1,06 | 1,11 | |
| 6,0 | 7,0 | 2,63 | -0,38 | 0,81 | |
| 7,0 | 7,7 | 1,44 | -0,20 | 0,56 | |
| 0,01 M bufor octanowy | 4,0 | 4,0 | 1,32 | -0,27 | 0,46 |
| 5,0 | 5,0 | 4,96 | -0,83 | 1,42 | |
| 6,0 | 6,4 | 6,66 | -1,26 | 0,90 | |
| 7,0 | 7,4 | 0,89 | 0,00 | 0,39 |
Z tabeli 6 wynika, że dobór buforu nie wywiera większego wpływu na proces odbarwiania, poza wpływem wynikającym z przesunięcia pH w różnych buforach z uwagi na niskąpojemność buforową pewnych buforów przy pewnych badanych wartościach pH. Ponadto można stwierdzić, że optymalna wartość pH przypada w zakresie 5,5 - 6,5, co jest zgodne z wynikami uzyskanymi w przykładzie 1, tabela 4.
Przykład 3. Badanie wpływu zmiany stężenia syringanu metylu (MS) i lakkazy
Odbarwianie drelichu przy użyciu MS i 0,01 M buforu fosforanowego (przygotowanego z Na2HPO4 x 2H2O, nastawianie pH kwasem siarkowym) porównano w zakresie pH 5,0 - 6,5 dla różnych dawek MS i lakkazy.
300 ml badanego buforu wprowadzano do 1200 ml (pojemność całkowita) zlewki ze stali nierdzewnej wraz z 1 kawałkiem drelichu upranego z kamieniami, o wadze około 12 g (stosunek drelichu:cieczy = 1:25) i 1 lub 2 ml podstawowego roztworu MS (otrzymanego z Lancaster) o stężeniu 15 g/ml w 96% etanolu (co odpowiadało 236 pM = 5,9 pmola MS/g drelichu lub 472 pM = 11,8 pmola MS/g drelichu) oraz 0,132 albo 0,264 ml podstawowego roztworu lakkazy o stężeniu 114 LACU/ml (co odpowiadało 0,05 LACU/ml = 19,5 pg białka enzymatycznego/g drelichu lub 0,10 LACU/ml = 39 pg białka enzymatycznego/g drelichu). Zastosowano lakkazę pochodzącą z Trametes villosa (TvL), dostępną z novo Nordisk A/S (SP 504).
Zlewki zamykano i prowadzono obróbkę w 60°C przez 30 minut w aparacie Launder-ometer Atlas LP2. Po obróbce próbki drelichu płukano wodą destylowaną i suszono przez noc na powietrzu, po czym oznaczano końcowe pH cieczy odbarwiającej.
Po wyschnięciu oznaczano stopień odbarwienia drelichu mierząc absolutne współrzędne L*a*b* (średnie z 6 pomiarów) odbarwionego drelichu i materiału wyjściowego, po czym obliczano A(L*a*b*). Uzyskane wyniki przedstawiono w tabeli 7.
181 878
Tabela 7
| pHwyjściowe | pH końcowe | AL* | Aa* | Ab* | |
| 236 μΜ Ms = 5,9 pmola | 5,0 | 5,6 | 5,18 | -0,88 | 1,10 |
| Μδ/g drelichu | 5,5 | 5,8 | 5,44 | -1,03 | 0,94 |
| 0,05 LACU/ml = 12,5 pg | 6,0 | 6,2 | 6,24 | -1,13 | 0,78 |
| białka enzymatycznego/g drelichu | 6,5 | 6,6 | 3,43 | -0,67 | 0,52 |
| 472 μΜ Ms = 11,8 pmola | 5,0 | 5,7 | 6,76 | -1,20 | 1,34 |
| Μδ/g drelichu | 5,5 | 5,9 | 6,93 | -1,17 | 1,50 |
| 0,05 LACU/ml = 12,5 pg | 6,0 | 6,1 | 6,92 | -1,28 | 0,97 |
| białka enzymatycznego/g drelichu | 6,5 | 6,6 | 6,14 | -1,07 | 0,69 |
| 236 μΜ Μδ = 5,9 pmola | 5,0 | 5,6 | 7,87 | 1,46 | 1,08 |
| Μδ/g drelichu | 5,5 | 5,8 | 7,56 | -1,45 | 0,90 |
| 0,1 LACU/ml = 25 μg | 6,0 | 6,1 | 6,89 | -1,35 | 0,75 |
| białka enzymatycznego/g drelichu | 6,5 | 6,5 | 6,15 | -1,11 | 0,46 |
| 472 μΜ Μδ = 11,8 j.imola | 5,0 | 5,6 | 5,82 | -0,96 | 1,13 |
| Μδ/g drelichu | 5,5 | 5,8 | 7,32 | -1,37 | 1,12 |
| 0,1 LACU/ml = 25 μg | 6,0 | 6,1 | 7,04 | -1,34 | 0,83 |
| białka enzymatycznego/g drelichu | 6,5 | 6,6 | 6,24 | -1,07 | 0,71 |
Z tabeli 7 można wywnioskować, że zwiększenie stężenia Μδ lub lakkazy poprawia odbarwienie. Ponadto optymalna wartość pH przypada w zakresie 5,5 - 6,0.
Przykład 4. Odbarwianie drelichu przy użyciu różnych środków wzmacniających ,
Środki wzmacniające: Środki wzmacniające otrzymano z Lancaster (syringan metylu) lub Aldrich (acetosyringon) albo zsyntetyzowano w sposób opisany w Chem. Ber. 67, 1934, str. 67.
Enzym: Zastosowano lakkazę pochodzącą z Trametes villosa (SP 504, dostępną z Novo Nordisk A/S).
Procedura: 18 ml 0,01 Μ buforu B&R (Britta i Robinsona) (pH 4, 6 lub 8) wprowadzono do 50 ml kolby stożkowej. W kolbie umieszczono sztabkę mieszadła magnetycznego (4 cm) i okrągły kawałek drelichu upranego z kamieniami (średnica 3,5 cm, ~0,4 g) wraz z 1 ml podstawowego roztworu badanego środka wzmacniaj ącego (0,02 Μ roztwór w 96% etanolu) i 1 ml podstawowego roztworu enzymu (20 LACU/ml).
Zestawienie warunków testu: stosunek drelichu:cieczy = 1:50, 1,0 LACU/ml = 780 pg białka enzymatycznego/g drelichu, 1000 μΜ - -50 pmoli środka wzmacniającego/g drelichu.
Kolbę indukowano przez 3 godziny z użyciem mieszadła magnetycznego w kąpieli wodnej (50°C, około 200 obrotów/minutę). Po odbarwieniu enzymatycznym próbkę drelichu wypłukano wodą destylowaną i wysuszono w suszarce w około 110°C przez 15 minut, po czym oceniono stopień odbarwienia. Oceny dokonano zgodnie z procedurą podaną w przykładzie 1.
181 878
Tabela 8
W tabeli 8 przedstawiono A(L*a*b*) pomiędzy próbką poddaną obróbce z użyciem badanego układu i próbką nie poddaną obróbce. Warunki: 0,01 M bufor B&R o pH 4,0, pH 6,0 lub pH 8,0, stosunek drelichu:cieczy = 150, 1,0 LACU/ml = 780 pg białka enzymatycznego/g drelichu, 1000 pM - -50 pmoli środka wzmacniającego/g drelichu. Kolby inkubowano przez 3 godziny z użyciem mieszadła magnetycznego w kąpieli wodnej (50°C, około 200 obrotów/minutę).
| Środek wzmacniający | pH 4,0 | pH 6,0 | pH 8,0 |
| Syringan metylu | 3,9/-1,0/2,1 | 22,4/-4,3/5,7 | 2,0/-0,3/-0,0 |
| Synngan etylu | 7,6/-1,5/2,9 | 19,1/-3,6/5,8 | 1,2/0,1/-0,0 |
| Syringan propylu | 7,7/-1,7/3,2 | 20,9/-3,7/6,9 | 3,5/-0,4/1,2 |
| Syringan butylu | 11,1/-2,7/4,7 | 18,5/-3,6/7,1 | 1,3/-0,2/0,7 |
| Syringan heksylu | 9,3/-2,2/-4,1 | 7,8/-1,9/3,1 | 0,3/0,1/0,5 |
| Synngan oktylu | 8,2/-1,7/4,0 | 4,5/-1,4/2,9 | 1,8/-0,3/0,7 |
| Acetosyrmgon | 7,5/-1,8/4,5 | 17,'9/-4,1/5,6 | 0,4/-0,2/1,1 |
Departament Wydawnictw UP RP. Nakład 60 egz.
Cena 2,00 zł.
Claims (6)
- Zastrzeżenia patentowe1. Sposób odbarwiania tkanin poprzez kontaktowanie w środowisku wodnym wybarwionej tkaniny z lakkaząlub enzymem typu lakkazy i środkiem wzmacniającym, znamienny tym, żejako środek wzmacniający stosuje się związek o wzorze w którym A oznacza grupę -COOR lub -COR, gdzie R oznacza Ci-Cio-alkił, korzystnie Ci-Cs-alkil, przy czym ten alkil może być nasycony lub nienasycony, rozgałęziony lub nierozgałęziony, a B i C, które mogąbyć jednakowe lub różne, są wybrane spośród CnJUm+i, gdzie 1 < m < 5.
- 2. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, żejako środek wzmacniający stosuje się acetosyringon lub syringan metylu.
- 3. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, żejako środek wzmacniający stosuje się synngan etylu, syringan propylu, syringan butylu, syringan heksylu lub syringan oktylu.
- 4. Sposób według zastrz. 1 albo 2 albo 3, znamienny tym, że środek wzmacniający stosuje się w stężeniu od 0,005 - 1000 pmoli/g drelichu w środowisku wodnym.
- 5. Sposób odbrawiania tkanin poprzez kontaktowanie w środowisku wodnym wybarwionej tkaniny z lakkaząlub enzymem typu lakkazy i środkiem wzmacniającym, znamienny tym, żejako środek wzmacniający stosuje się związek o wzorze w którym A oznacza grupę -COOR lub -COR, gdzie R oznacza Ci i-C16-alkil, przy czym ten alkil może być nasycony lub nienasycony, rozgałęziony lub nierozgałęziony, a B i C, które mogąbyć jednakowe lub różne, są wybrane spośród CmH2m+i, gdzie 1 < m < 5.
- 6. Sposób według zastrz. 5, znamienny tym, że środek wzmacniający stosuje się w stężeniu 0,005 - 1000 pmoli/g drelichu w środowisku wodnym.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DK121794 | 1994-10-20 | ||
| PCT/DK1995/000417 WO1996012845A1 (en) | 1994-10-20 | 1995-10-18 | Bleaching process comprising use of a phenol oxidizing enzyme, a hydrogen peroxide source and an enhancing agent |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL318377A1 PL318377A1 (en) | 1997-06-09 |
| PL181878B1 true PL181878B1 (pl) | 2001-09-28 |
Family
ID=8102303
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL95318377A PL181878B1 (pl) | 1994-10-20 | 1995-10-18 | Sposób odbarwiania tkanin PL PL PL PL PL PL PL |
Country Status (17)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5752980A (pl) |
| EP (1) | EP0787229B1 (pl) |
| JP (1) | JP3679122B2 (pl) |
| KR (1) | KR100371433B1 (pl) |
| CN (1) | CN1092267C (pl) |
| AT (1) | ATE215142T1 (pl) |
| AU (1) | AU3650195A (pl) |
| BR (1) | BR9509381A (pl) |
| DE (1) | DE69526104T2 (pl) |
| ES (1) | ES2174960T3 (pl) |
| HU (1) | HU216287B (pl) |
| MA (1) | MA23698A1 (pl) |
| MX (1) | MX9701059A (pl) |
| PL (1) | PL181878B1 (pl) |
| PT (1) | PT787229E (pl) |
| TR (1) | TR199501301A2 (pl) |
| WO (1) | WO1996012845A1 (pl) |
Families Citing this family (39)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0781328B1 (en) * | 1994-09-27 | 2002-12-04 | Novozymes A/S | Enhancers such as acetosyringone |
| PL320062A1 (en) * | 1994-10-20 | 1997-09-01 | Novo Nordisk As | Method of decolouring by use of phenol, oxidising enzyme, hydrogen peroxide source and toughening agent |
| CA2229715C (en) * | 1995-08-18 | 2009-08-04 | Novo Nordisk A/S | Tooth bleaching composition comprising an oxidoreductase enzyme |
| AU6870096A (en) * | 1995-09-19 | 1997-04-09 | Novo Nordisk A/S | Stain bleaching |
| US5908472A (en) * | 1996-01-12 | 1999-06-01 | Novo Nordisk A/S | Fabric treated with cellulase and oxidoreductase |
| WO1997041215A1 (en) | 1996-04-29 | 1997-11-06 | Novo Nordisk A/S | Non-aqueous, liquid, enzyme-containing compositions |
| TR199902580T2 (xx) * | 1997-04-17 | 2000-04-21 | Novo Nordisk Biochem North America, Inc. | Boyalı dokumaların enzimatik aşındırma baskısı |
| WO1999032652A1 (en) * | 1997-12-19 | 1999-07-01 | Novo Nordisk A/S | Modification of polysaccharides by means of a phenol oxidizing enzyme |
| US6146428A (en) * | 1998-04-03 | 2000-11-14 | Novo Nordisk A/S | Enzymatic treatment of denim |
| US6322596B1 (en) | 1999-01-26 | 2001-11-27 | Kimberly-Clark Worldwide, Inc. | Method of decolorizing a dyed material in a predetermined pattern |
| GB9903552D0 (en) * | 1999-02-16 | 1999-04-07 | Multicore Solders Ltd | Reflow peak temperature reduction of solder alloys |
| US6610172B1 (en) | 1999-05-06 | 2003-08-26 | Novozymes A/S | Process for treating pulp with laccase and a mediator to increase paper wet strength |
| US7063970B1 (en) * | 1999-05-06 | 2006-06-20 | Norozymes A/S | Enzymatic preservation of water based paints |
| BR0011820A (pt) | 1999-06-23 | 2002-03-19 | Unilever Nv | Processo para o aumento da atividade de uma enzima de oxidação de fenol,composição enzimática de branqueamento,composição detergente de branqueamento,e,processo para remoção de manchas coloridas de tecidos em processo de lavagem |
| AU5403500A (en) * | 1999-06-23 | 2001-01-31 | Breel, Greta J. | Bleaching detergent compositions |
| CA2391231A1 (en) * | 1999-08-10 | 2001-02-15 | Novozymes A/S | Reduction of malodour in soiled animal litter |
| CN1100176C (zh) * | 2000-02-03 | 2003-01-29 | 华南理工大学 | 一种阔叶木硫酸盐浆的全无氯漂白方法 |
| WO2003016615A1 (en) * | 2001-08-20 | 2003-02-27 | Novozymes North America, Inc. | Single bath process for bleaching and dyeing textiles |
| DE10257389A1 (de) | 2002-12-06 | 2004-06-24 | Henkel Kgaa | Flüssiges saures Waschmittel |
| DE10311766A1 (de) * | 2003-03-18 | 2004-09-30 | Bayer Chemicals Ag | Oxidationssystem enthaltend einen makrocyclischen Metallkomplex, dessen Herstellung und Verwendung |
| CA2530759C (en) * | 2003-07-08 | 2012-02-21 | Karl J. Scheidler | Methods and compositions for improving light-fade resistance and soil repellency of textiles and leathers |
| US7824566B2 (en) * | 2003-07-08 | 2010-11-02 | Scheidler Karl J | Methods and compositions for improving light-fade resistance and soil repellency of textiles and leathers |
| CA2535526C (en) | 2003-08-11 | 2015-09-29 | Diversa Corporation | Laccases, nucleic acids encoding them and methods for making and using them |
| DE102004020015A1 (de) * | 2004-04-21 | 2005-11-10 | Henkel Kgaa | Textilpflegemittel |
| FI118339B (fi) * | 2004-09-21 | 2007-10-15 | Ab Enzymes Oy | Uusi lakkaasientsyymi ja sen käyttö |
| DE102006012018B3 (de) | 2006-03-14 | 2007-11-15 | Henkel Kgaa | Farbschützendes Waschmittel |
| CN101473032B (zh) | 2006-06-21 | 2013-08-21 | 诺维信北美公司 | 脱浆和煮炼方法 |
| CN101563500B (zh) * | 2006-12-18 | 2013-11-13 | 丹尼斯科美国公司 | 漆酶介质及使用方法 |
| EP2092113A2 (en) | 2006-12-18 | 2009-08-26 | Danisco US, INC., Genencor Division | Laccase mediators and methods of use |
| BRPI0924180A8 (pt) | 2008-12-24 | 2017-12-05 | Danisco Us Inc | Lacases e métodos de uso das mesmas em baixa temperatura |
| EP2403809B1 (en) | 2009-03-03 | 2015-06-24 | Danisco US Inc. | Method of oxidative decolorization of dyes with enzymatically generated peracid |
| CN102782209A (zh) | 2009-08-27 | 2012-11-14 | 丹尼斯科美国公司 | 组合的纺织品磨蚀和颜色修饰 |
| AR083471A1 (es) | 2010-10-18 | 2013-02-27 | Danisco Us Inc | Modificacion local del color de telas teñidas empleando un sistema de lacasa |
| US20140123404A1 (en) | 2011-04-06 | 2014-05-08 | Danisco Us Inc. | Laccase variants having increased expression and/or activity |
| BR112014006807B1 (pt) | 2011-09-23 | 2021-11-09 | Novozymes A/S | Método para modificação de cor de têxtil |
| EP3272862A1 (en) | 2011-12-16 | 2018-01-24 | Novozymes, Inc. | Polypeptides having laccase activity and polynucleotides encoding same |
| WO2016090059A1 (en) | 2014-12-02 | 2016-06-09 | Novozymes A/S | Laccase variants and polynucleotides encoding same |
| CN107326646A (zh) * | 2017-07-03 | 2017-11-07 | 纤化（上海）生物化工股份有限公司 | 一种用于靛蓝牛仔脱色的低温型漂白剂及其制备与应用 |
| CN112593402B (zh) * | 2020-12-14 | 2022-03-04 | 江南大学 | 一种抗紫外抗氧化整理剂及其制备方法和应用 |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DK212388D0 (da) * | 1988-04-15 | 1988-04-15 | Novo Industri As | Detergent additiv |
| PE14291A1 (es) * | 1989-10-13 | 1991-04-27 | Novo Nordisk As | Procedimiento para inhibir la transferencia de tintes |
| US5273896A (en) * | 1989-10-13 | 1993-12-28 | Novo Nordisk A/S | Hemopeptide having peroxidase activity for bleaching dyes |
| WO1992018683A1 (en) * | 1991-04-12 | 1992-10-29 | Novo Nordisk A/S | Process for bleaching of dyed textiles |
-
1995
- 1995-10-18 DE DE69526104T patent/DE69526104T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1995-10-18 HU HU9701516A patent/HU216287B/hu not_active IP Right Cessation
- 1995-10-18 PT PT95934059T patent/PT787229E/pt unknown
- 1995-10-18 ES ES95934059T patent/ES2174960T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1995-10-18 BR BR9509381A patent/BR9509381A/pt not_active IP Right Cessation
- 1995-10-18 PL PL95318377A patent/PL181878B1/pl unknown
- 1995-10-18 EP EP95934059A patent/EP0787229B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1995-10-18 US US08/776,901 patent/US5752980A/en not_active Expired - Lifetime
- 1995-10-18 JP JP51359996A patent/JP3679122B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1995-10-18 MX MX9701059A patent/MX9701059A/es unknown
- 1995-10-18 KR KR1019970700278A patent/KR100371433B1/ko not_active Expired - Fee Related
- 1995-10-18 AT AT95934059T patent/ATE215142T1/de not_active IP Right Cessation
- 1995-10-18 WO PCT/DK1995/000417 patent/WO1996012845A1/en not_active Ceased
- 1995-10-18 AU AU36501/95A patent/AU3650195A/en not_active Abandoned
- 1995-10-18 CN CN95195210A patent/CN1092267C/zh not_active Expired - Fee Related
- 1995-10-19 MA MA24043A patent/MA23698A1/fr unknown
- 1995-10-20 TR TR95/01301A patent/TR199501301A2/xx unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| ES2174960T3 (es) | 2002-11-16 |
| JP3679122B2 (ja) | 2005-08-03 |
| HU216287B (hu) | 1999-06-28 |
| CN1092267C (zh) | 2002-10-09 |
| ATE215142T1 (de) | 2002-04-15 |
| CN1158647A (zh) | 1997-09-03 |
| MA23698A1 (fr) | 1996-07-01 |
| TR199501301A2 (tr) | 1996-06-21 |
| DE69526104T2 (de) | 2002-11-07 |
| WO1996012845A1 (en) | 1996-05-02 |
| PL318377A1 (en) | 1997-06-09 |
| EP0787229B1 (en) | 2002-03-27 |
| DE69526104D1 (de) | 2002-05-02 |
| BR9509381A (pt) | 1997-11-18 |
| JPH10507494A (ja) | 1998-07-21 |
| HUT76872A (en) | 1997-12-29 |
| US5752980A (en) | 1998-05-19 |
| KR100371433B1 (ko) | 2003-03-15 |
| MX9701059A (es) | 1997-05-31 |
| PT787229E (pt) | 2002-09-30 |
| AU3650195A (en) | 1996-05-15 |
| EP0787229A1 (en) | 1997-08-06 |
| KR970704931A (ko) | 1997-09-06 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| PL181878B1 (pl) | Sposób odbarwiania tkanin PL PL PL PL PL PL PL | |
| US5851233A (en) | Bleaching process comprising use of a phenol oxidizing enzyme, a hydrogen peroxide source and an enhancing agent | |
| WO1992018683A1 (en) | Process for bleaching of dyed textiles | |
| KR20020067550A (ko) | 직물 염색을 위한 효소적 방법 | |
| Tzanov et al. | Dyeing in catalase‐treated bleaching baths | |
| US5914443A (en) | Enzymatic stone-wash of denim using xyloglucan/xyloglucanase | |
| EP1045934B1 (en) | Process for removal of excess dye from printed or dyed fabric or yarn | |
| US5908472A (en) | Fabric treated with cellulase and oxidoreductase | |
| JP2001520710A (ja) | 染色繊維物の酵素的抜染 | |
| EP1799815A2 (en) | Novel laccase enzymes and their uses | |
| EP0935692B1 (en) | Fabric treated with cellulase and oxidoreductase | |
| US6048367A (en) | Process for removal of excess dye from printed or dyed fabric or yarn | |
| US6248134B1 (en) | Process for removal of excess dye from printed or dyed fabric or yarn | |
| CN101023165A (zh) | 新型漆酶及其应用 | |
| JP2003527494A (ja) | 捺染したまたは染色した繊維材料から過剰の分散染料を除去する方法 | |
| WO1997025469A1 (en) | Textiles bleaching/brightening | |
| MXPA02006245A (es) | Proceso para eliminar colorantes dispersos en exceso de material textil tenido o impreso. | |
| MXPA00006066A (en) | Process for removal of excess dye from printed or dyed fabric or yarn | |
| JP2002515952A (ja) | キシログルカン／キシログルカナーゼを用いるデニムの酵素ストーンウォッシュ |