PL190737B1 - Sposób otrzymywania kolagenu biologicznie aktywnego ze skór ryb łososiowatych - Google Patents
Sposób otrzymywania kolagenu biologicznie aktywnego ze skór ryb łososiowatychInfo
- Publication number
- PL190737B1 PL190737B1 PL356650A PL35665002A PL190737B1 PL 190737 B1 PL190737 B1 PL 190737B1 PL 356650 A PL356650 A PL 356650A PL 35665002 A PL35665002 A PL 35665002A PL 190737 B1 PL190737 B1 PL 190737B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- collagen
- skins
- obtaining
- hydration
- natural
- Prior art date
Links
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract description 44
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract description 44
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims abstract description 44
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 23
- 241000972773 Aulopiformes Species 0.000 title claims description 5
- 235000019515 salmon Nutrition 0.000 title description 3
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 title description 2
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 title description 2
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 14
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims abstract description 13
- 239000011521 glass Substances 0.000 claims abstract description 10
- 239000000463 material Substances 0.000 claims abstract description 8
- 239000000049 pigment Substances 0.000 claims abstract description 8
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 claims abstract description 7
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 claims abstract description 7
- 230000036571 hydration Effects 0.000 claims abstract description 6
- 238000006703 hydration reaction Methods 0.000 claims abstract description 6
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims abstract description 5
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 claims abstract description 4
- 230000000007 visual effect Effects 0.000 claims abstract description 3
- 239000002023 wood Substances 0.000 claims abstract description 3
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 claims abstract 2
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 claims description 8
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 claims description 6
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 5
- 210000002816 gill Anatomy 0.000 claims description 3
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims description 3
- BSYNFGPFPYSTTM-UHFFFAOYSA-N 2-hydroxypropanoic acid;hydrate Chemical compound O.CC(O)C(O)=O BSYNFGPFPYSTTM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 239000003929 acidic solution Substances 0.000 claims description 2
- 230000006378 damage Effects 0.000 abstract description 3
- 239000002253 acid Substances 0.000 abstract 1
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 12
- 210000000056 organ Anatomy 0.000 description 7
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 7
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 6
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 6
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 6
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 4
- 210000001723 extracellular space Anatomy 0.000 description 4
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Natural products NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 3
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 3
- 210000002808 connective tissue Anatomy 0.000 description 3
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 3
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 3
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108050001049 Extracellular proteins Proteins 0.000 description 2
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 2
- 108010050808 Procollagen Proteins 0.000 description 2
- 241000277331 Salmonidae Species 0.000 description 2
- 241000251539 Vertebrata <Metazoa> Species 0.000 description 2
- 230000032683 aging Effects 0.000 description 2
- 230000036570 collagen biosynthesis Effects 0.000 description 2
- 229910002804 graphite Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000010439 graphite Substances 0.000 description 2
- 230000036074 healthy skin Effects 0.000 description 2
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- 230000001575 pathological effect Effects 0.000 description 2
- 230000035515 penetration Effects 0.000 description 2
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 108010022355 Fibroins Proteins 0.000 description 1
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 1
- 241000252234 Hypophthalmichthys nobilis Species 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 101710172711 Structural protein Proteins 0.000 description 1
- 210000001015 abdomen Anatomy 0.000 description 1
- 230000003187 abdominal effect Effects 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 210000001612 chondrocyte Anatomy 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 208000018459 dissociative disease Diseases 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 210000002615 epidermis Anatomy 0.000 description 1
- 210000003722 extracellular fluid Anatomy 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 1
- 210000002950 fibroblast Anatomy 0.000 description 1
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 1
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 1
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 1
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 1
- -1 glycine hydrogen ions Chemical class 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- LXCFILQKKLGQFO-UHFFFAOYSA-N methylparaben Chemical compound COC(=O)C1=CC=C(O)C=C1 LXCFILQKKLGQFO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 231100000435 percutaneous penetration Toxicity 0.000 description 1
- 230000001766 physiological effect Effects 0.000 description 1
- 230000035479 physiological effects, processes and functions Effects 0.000 description 1
- 238000004321 preservation Methods 0.000 description 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 1
- 230000001172 regenerating effect Effects 0.000 description 1
- 230000033764 rhythmic process Effects 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 230000001225 therapeutic effect Effects 0.000 description 1
- 230000007704 transition Effects 0.000 description 1
- 230000007306 turnover Effects 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
- C07K14/461—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from fish
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D39/00—Filtering material for liquid or gaseous fluids
- B01D39/14—Other self-supporting filtering material ; Other filtering material
- B01D39/16—Other self-supporting filtering material ; Other filtering material of organic material, e.g. synthetic fibres
- B01D39/1607—Other self-supporting filtering material ; Other filtering material of organic material, e.g. synthetic fibres the material being fibrous
- B01D39/1615—Other self-supporting filtering material ; Other filtering material of organic material, e.g. synthetic fibres the material being fibrous of natural origin
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/78—Connective tissue peptides, e.g. collagen, elastin, laminin, fibronectin, vitronectin or cold insoluble globulin [CIG]
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08H—DERIVATIVES OF NATURAL MACROMOLECULAR COMPOUNDS
- C08H1/00—Macromolecular products derived from proteins
- C08H1/06—Macromolecular products derived from proteins derived from horn, hoofs, hair, skin or leather
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Biophysics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Materials Engineering (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
1. Sposób otrzymywania kolagenu biologicznie aktywnego ze skór ryb lososiowatych, w którym ob- rabiany surowiec poddaje sie czyszczeniu, selekcjonowaniu oraz plukaniu, znamienny tym, ze proces czyszczenia obejmuje reczne czyszczenie skór z uzyciem narzedzi wykonanych z materialów natural- nych jak szklo lub drewno, pozbawiajac skóry z lusek, skrzeli i tkanki miesnej, tak przygotowany suro- wiec umieszcza sie w roztworze kwasu mlekowego o stezeniu od 0,1 do 1,5%, uzyskujac hydratacje zawartego w skórach kolagenu, przy czym proces hydratacji dokonuje sie w szklanych pojemnikach, w temperaturze od 15 - 20ºC, przez okres od 24 do 48 godzin, prowadzac biezaca wizualna kontrole procesu, nastepnie odbywa sie operacja filtracji z wykorzystaniem naturalnego jedwabiu o wzrastajacej gestosci poprzez wielokrotne saczenie, powodujac oddzielanie sie od czystego kolagenu elementów komórkowych, pigmentów oraz pozostalosci kwasnego roztworu, przy czym filtry z jedwabiu naturalne- go maja strukture zblizona do struktury kolagenu, nie powodujac zniszczenia struktury kolagenu. PL PL PL PL PL PL PL PL
Description
Opis wynalazku
Przedmiotem wynalazku jest sposób otrzymywania kolagenu biologicznie aktywnego ze skór ryb łososiowatych słodko i słonowodnych, przeznaczonego do celów kosmetycznych oraz wspomagającego funkcję tkanek i narządów organizmu ludzkiego poprzez przezskórną penetrację do przestrzeni pozakomórkowej.
Kolagen jest najpotężniejszym białkiem kręgowców o masie 300000 KD. Występuje on we wszystkich narządach i tkankach, stanowiąc ich strukturę, w którą wbudowane są elementy komórkowe determinujące genetycznie ich funkcję (Biochemia Strayer 1). W warunkach naturalnych proces biosyntezy kolagenu odbywa się w fibroblastach tkanki łącznej oraz w chondrocytach tkanki kostnej w postaci prokolagenu. Wydzielany jest on aktywnie do przestrzeni pozakomórkowej (EXTRACELLULAR SPACE).
W przestrzeni pozakomórkowej ma miejsce najistotniejszy etap procesu biosyntezy kolagenu, połączenie pojedynczych łańcuchów 1,2 oraz w potrójną helisę. W procesie tym uczestniczy aktywna Vit. C oraz swoiste peptydazy. Potrójna helisa połączona jest jonami wodorowymi glicyny (Biochemia Strayer 1). Zapewnia ona aktywność biologiczną skomplikowanej struktury kolagenu. Pojedynczy łańcuch prokolagenu zbudowany jest z 1000 aminokwasów, z tego 1/3 stanowi glicyna. Poszczególne rodzaje kolagenu różnią się jedynie składem aminokwasowym, który determinuje jego wytrzymałość w zależności od potrzeb tkankowych.
Aktywny biologicznie kolagen porusza się w płynie pozakomórkowym, opływając wszystkie tkanki i narządy, skąd jako białko łącznotkankowe jest wychwytywany regenerując funkcję struktury łącznotkankowej narządu, zastępując zużyte już ich białko strukturalne. Przez całe życie kręgowców istnieje, tak jak wszystkich białek, obrót kolagenu (TURNOYER). Najbardziej stabilny jest kolagen tkanki kostnej, gdzie proces biosyntezy regenerowany jest po 300 dniach (Biochemia). W układzie kostnym włókna kolagenu układają się w rytm Fugi D Dur J.S.Bacha (Biochemia Strayer). Zarówno w okresie fizjologicznego starzenia, jak i w przypadku szeregu stanów patologicznych wrodzonych oraz nabytych, procesy destrukcji kolagenu przeważaj ą nad procesami jego tworzenia. Stan ten nieuchronnie prowadzi do utraty zdolności funkcji komórkowych i narządowych (Medic Kelly 10).
Przedstawione powyżej preparaty kolagenowe, pozyskiwane zarówno od zwierząt, bądź ryb wykazywały identyczność aminokwasową, nie uwidaczniając oceny aktywności biologicznej. Według aktualnej literatury (Kelly, Angielski, Strayer) aktywność biologiczną posiada białko pozakomórkowe z zachowaniem potrójnej helisy. Jest ono wrażliwe zarówno na zmianę temperatury, jak i na wszelkiego rodzaju preparaty chemiczne i syntetyczne, powodujące utratę wiązań wodorowych, a tym samym przejście w stan określony żelatyną (Strayer) z zachowanym składem aminokwasowym, procentową zawartością białka niskocząsteczkowego, pozbawionego fizjologicznego działania kolagenu.
Wynalazek rozwiązuje zagadnienie opracowania nowego sposobu uzyskania kolagenu biologicznie aktywnego zastępującego naturalny kolagen, stwarzając tym nowe możliwości terapeutyczne, jako preparatu wspomagającego leczenie narządów, objętym procesem chorobowym lub starzenia.
Sposób otrzymywania kolagenu biologicznie aktywnego ze skór ryb łososiowatych oparty jest na znajomości etapów jego biosyntezy i degradacji oraz fizjologii działania nienaruszonej struktury w warunkach naturalnych. Obejmuje on w pierwszej fazie ręczne czyszczenie skór z użyciem narzędzi wykonanych z materiałów naturalnych jak szkło lub drewno, pozbawiając skóry z łusek, skrzeli i tkanki mięsnej. Tak przygotowany surowiec umieszcza się w roztworze kwasu mlekowego o stężeniu od 0,1 do 1,5%, uzyskując hydratację zawartego w skórach kolagenu. Hydratacji dokonuje się w szklanych pojemnikach w temperaturze 15-20°C, przez okres od 24 do 48 godz., prowadzać bieżącą kontrolę wizualną procesu. Następnie odbywa się operacja filtracji, z wykorzystaniem naturalnego jedwabiu o wzrastającej gęstości, poprzez wielokrotne sączenie, powodując oddzielenie od czystego kolagenu elementów komórkowych, pigmentów oraz pozostałości kwaśnego roztworu. Filtry z jedwabiu naturalnego mają strukturę zbliżoną do struktury kolagenu, nie powodując zniszczenia struktury kolagenu.
Operacja sączenia polega na 15 do 20 krotnym sączeniu kolagenu przez naturalne filtry jedwabne, eliminując z powierzchni kolagenu pigment, elementy komórkowe, zatrzymując niezwiązany wodzian kwasu mlekowego oraz pozbawiając kolagen charakterystycznego zapachu, pozostawiając aktywność biologiczną.
Produkt otrzymywany sposobem według wynalazku stosowany jest transdermalnie, zawiera aktywność biologiczną, która cechuje tylko białko pozakomórkowe o potrójnej helisie. Preparat kolagenowy spełnia wymogi nie tylko na potrzeby receptur kosmetycznych, ale także zawiera szereg funkcji poprawiających pracę narządów, tkanek, kości, zgodnie ze swoim strukturalnym przeznaczeniem.
PL 190 737 B1
Wynalazek bliżej przedstawiono w przykładzie jego wykonania.
P r zyk ł a d.
Surowiec do produkcji kolagenu stanowią skóry z ryb łososiowatych - łosoś polski, łosoś norweski, tołpyga.
Etapem wstępnym jest przygotowanie materiału do obróbki. Każdą skórę poddaje się szczegółowemu badaniu fizykalnemu określającemu patologicznie uszkodzenia. Skóry uszkodzone eliminuje się natychmiast, zaś skóry zdrowe poddaje się manualnemu czyszczeniu pod bieżącą wodą z dokładnym oddzieleniem łusek oraz skrzeli.
Istotnym jest zachowanie całości skór. W procesie przygotowania materiału używa się szklanych przedmiotów. Po oczyszczeniu, zdrowe skóry wprowadza się do następnego etapu, jakim jest selekcja materiału.
Manualnie oddziela się części grzbietowe, ciemno zabarwione, części pośrednie z mniejszym zabarwieniem oraz pozbawione pigmentu części brzuszne. Dokonana tego rodzaju selekcja zapewnia uzyskanie kolagenu o różnym stopniu wytrzymałości na nacisk zewnętrzny. Wyselekcjonowane poszczególne skóry płucze się bieżącą wodą, aż do uzyskania jej klarowności. Przygotowanie materiału technologicznego odbywa się w ciemnym miejscu, zgodnym z warunkami naturalnymi. Temperatura pomieszczeń do 15°C. Sprzętem są szklane pojemniki o objętości 61 wysterylizowane, aseptyczne. Personel ubrany aseptycznie ze względu na możliwość penetracji bakterii zawierających enzymy rozkładające kolagen.
Przygotowanie roztworu do ekstrakcji.
Składniki: kwas mlekowy 90%, woda destylowana.
Przygotowuje się 2% roztwór kwasu mlekowego w ilości 100 ml kwasu mlekowego na 5 litrów wody.
Do szklanych 5 litrowych pojemników wkłada się delikatnie 0,5 kg skór izalewa roztworem wodnym do 1,5 % kwasu mlekowego, z dodatkiem rozpuszczonej nipaginy w ilości 0,4% roztworu. Całość przygotowanego materiału pozostawia się w temperaturze do 15°C, nie krócej niż 24 godz. do momentu, aż pigment oddzieli sięsamoistnie wraz z elementami komórkowymi od białka. Uzyskany kolagen posiada konsystencję galaretowatą, przezroczystą.
Ostatnią operacją jest sączenie. Proces sączenia odbywa się w warunkach aseptycznych. Zastosowane są filtry z naturalnego jedwabiu, ze względu na strukturalne podobieństwo obydwu białek - fibroiny jedwabiu oraz kolagen. Sączenie poprzez różnej gęstości filtry minimum 20 razy, oddziela się pigment oraz elementy komórkowe, zwiększa pH do wartości 5,5 - 6,0, pozbawia charakterystycznego zapachu. Każdorazowo stosowane są świeże filtry. Uzyskany produkt pozostaje w hermetycznie zamkniętych wysterylizowanych pojemnikach ze szkła. Do czasu użycia wykazuje stabilność w okresie 1-go roku. W zależności od części skóry fragmenty grzbietowe zabarwione są na kolor grafitowy, zawierają oprócz kolagenu rozpuszczony pigment. Są stosowane w przywracaniu naturalnego koloru włosów. Fragmenty pośrednie charakteryzuje zabarwienie jasno grafitowe, oporność na temperaturę powyżej 30°C. Fragmenty brzuszne - kolagenkosmetyczny, o białawym zabarwieniu, szybkiej penetracji przez naskórek.
Claims (2)
- Zastrzeżenia patentowe1. Sposób otrzymywania kolagenu biologicznie aktywnego ze skór ryb łososiowatych, w którym obrabiany surowiec poddaje się czyszczeniu, selekcjonowaniu oraz płukaniu, znamienny tym, że proces czyszczenia obejmuje ręczne czyszczenie skór z użyciem narzędzi wykonanych z materiałów naturalnych jak szkło lub drewno, pozbawiając skóry z łusek, skrzeli i tkanki mięsnej, tak przygotowany surowiec umieszcza się w roztworze kwasu mlekowego o stężeniu od 0,1 do 1,5%, uzyskując hydratację zawartego w skórach kolagenu, przy czym proces hydratacji dokonuje się w szklanych pojemnikach, w temperaturze od 15 - 20°C, przez okres od 24 do 48 godzin, prowadząc bieżącą wizualną kontrolę procesu, następnie odbywa się operacja filtracji z wykorzystaniem naturalnego jedwabiu o wzrastającej gęstości poprzez wielokrotne sączenie, powodując oddzielanie się od czystego kolagenu elementów komórkowych, pigmentów oraz pozostałości kwaśnego roztworu, przy czym filtry z jedwabiu naturalnego mają strukturę zbliżoną do struktury kolagenu, nie powodując zniszczenia struktury kolagenu.
- 2. Sposób otrzymywania kolagenu według zastrz. 1, znamienny tym, że operacja sączenia polega na 15 do 20 krotnym sączeniu kolagenu przez naturalne filtry jedwabne, eliminując z powierzchni kolagenu pigment, elementy komórkowe, zatrzymując niezwiązany wodzian kwasu mlekowego oraz pozbawiając kolagen charakterystycznego zapachu, pozostawiając aktywność biologiczną.
Priority Applications (11)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL356650A PL190737B1 (pl) | 2002-10-15 | 2002-10-15 | Sposób otrzymywania kolagenu biologicznie aktywnego ze skór ryb łososiowatych |
| DE60328533T DE60328533D1 (de) | 2002-10-15 | 2003-10-14 | Produktionsverfahren für biologisch-aktives kollagen aus der fischhaut der familie salmonidae |
| PT03770188T PT1646653E (pt) | 2002-10-15 | 2003-10-14 | Método de obtenção de colagénio biologicamente activo a partir das peles de salmonídeos |
| EP03770188A EP1646653B1 (en) | 2002-10-15 | 2003-10-14 | Method of obtaining biologically active collagen from skins of the salmonidae fish |
| PCT/PL2003/000106 WO2004035625A2 (en) | 2002-10-15 | 2003-10-14 | Method of obtaining biologically active collagen from skins of the salmonidae fish |
| AU2003278656A AU2003278656A1 (en) | 2002-10-15 | 2003-10-14 | Method of obtaining biologically active collagen from skins of the salmonidae fish |
| AT03770188T ATE437183T1 (de) | 2002-10-15 | 2003-10-14 | Produktionsverfahren für biologisch-aktives kollagen aus der fischhaut der familie salmonidae |
| ES03770188T ES2331514T3 (es) | 2002-10-15 | 2003-10-14 | Procedimiento para obtener colageno biologicamente activo de piel de peces salmonidae. |
| SI200331671T SI1646653T1 (sl) | 2002-10-15 | 2003-10-14 | Postopek za pridobivanje biološko aktivnega kolagena iz kože salmonidnih rib |
| DK03770188T DK1646653T3 (da) | 2002-10-15 | 2003-10-14 | Fremgangsmåde til at opnå biologisk aktivt kollagen fra fiskehuden fra familien salmonidae |
| US10/686,249 US7285638B2 (en) | 2002-10-15 | 2004-08-09 | Method of obtaining biologically active collagen from skins of the salmonidae fish |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL356650A PL190737B1 (pl) | 2002-10-15 | 2002-10-15 | Sposób otrzymywania kolagenu biologicznie aktywnego ze skór ryb łososiowatych |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL356650A1 PL356650A1 (pl) | 2004-04-19 |
| PL190737B1 true PL190737B1 (pl) | 2006-01-31 |
Family
ID=32105754
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL356650A PL190737B1 (pl) | 2002-10-15 | 2002-10-15 | Sposób otrzymywania kolagenu biologicznie aktywnego ze skór ryb łososiowatych |
Country Status (11)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US7285638B2 (pl) |
| EP (1) | EP1646653B1 (pl) |
| AT (1) | ATE437183T1 (pl) |
| AU (1) | AU2003278656A1 (pl) |
| DE (1) | DE60328533D1 (pl) |
| DK (1) | DK1646653T3 (pl) |
| ES (1) | ES2331514T3 (pl) |
| PL (1) | PL190737B1 (pl) |
| PT (1) | PT1646653E (pl) |
| SI (1) | SI1646653T1 (pl) |
| WO (1) | WO2004035625A2 (pl) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2007022958A (ja) * | 2005-07-15 | 2007-02-01 | Katakura Chikkarin Co Ltd | イカ又はナマズ由来アテロコラーゲン及び／又はその誘導体及びその製造方法、並びに該アテロコラーゲン及び／又はその誘導体を配合する化粧料 |
| RU2567171C1 (ru) | 2014-10-06 | 2015-11-10 | Общество с ограниченной ответственностью "Системы качества жизни" | Способ получения уксусной дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена |
| CN112474552A (zh) * | 2020-10-27 | 2021-03-12 | 广州创尔生物技术股份有限公司 | 一种牛筋片的清洗方法 |
Family Cites Families (14)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR1508111A (fr) * | 1966-07-06 | 1968-01-05 | Procédé de reproduction photographique sur un support quelconque | |
| SU1028296A1 (ru) * | 1981-04-29 | 1983-07-15 | Северо-Кавказский научно-исследовательский институт фитопатологии | Устройство дл реконсервации биологических объектов |
| FR2678624A1 (fr) | 1991-07-04 | 1993-01-08 | Coletica | Utilisation de la peau non pigmentee de poisson, en particulier de poisson plat comme nouvelle source industrielle de collagene, procede d'extraction, collagene et biomateriau ainsi obtenus. |
| PL167114B1 (pl) | 1991-07-12 | 1995-07-31 | Mieczyslaw Skrodzki | Sposób otrzymywania roztworu kolagenu morskiego z elastyną |
| IT1251701B (it) | 1991-10-16 | 1995-05-19 | Angra Srl | Soluzione di collagene marino con elastina e relativo metodo di estrazione. |
| RU2063411C1 (ru) * | 1992-08-24 | 1996-07-10 | Долганова Наталья Вадимовна | Способ получения гамма-фракции желатина |
| PL312122A1 (en) | 1995-12-30 | 1996-06-24 | Adam Kulczycki | Method of obtaining aqueous collagen solutions from fish skin |
| US6271350B1 (en) * | 1998-08-11 | 2001-08-07 | Thara & Company Ltd. | Fish collagen and method of producing same |
| JP2931814B1 (ja) | 1998-08-11 | 1999-08-09 | 井原水産株式会社 | 魚類コラ−ゲンの製造方法 |
| NZ501386A (en) | 1999-11-29 | 2002-10-25 | Nz Inst For Crop & Food Res | Collagen from fish skin |
| DE10010113B4 (de) | 2000-03-03 | 2009-05-07 | Wolfgang Dr. Schatton | Natives Schwammkollagen, Verfahren zu seiner Isolierung und seine Verwendung, sowie natives nanopartikuläres Schwammkollagen, Verfahren zu seiner Herstellung und seine Verwendung |
| FR2806415B3 (fr) | 2000-03-15 | 2002-04-26 | Biovaleur Sa | Procede de preparation d'une composition a base de collagene issu de peaux de poissons |
| FR2809412A1 (fr) * | 2000-05-26 | 2001-11-30 | Coletica | Utilisation de collagene d'origine aquatique pour la realisation de supports destines a l'ingenierie tissulaire, et supports et biomateriaux obtenus |
| DE20100154U1 (de) * | 2001-01-05 | 2002-05-08 | Schuler, Roman, 86825 Bad Wörishofen | Lebensmittelfilter aus Seide |
-
2002
- 2002-10-15 PL PL356650A patent/PL190737B1/pl not_active IP Right Cessation
-
2003
- 2003-10-14 SI SI200331671T patent/SI1646653T1/sl unknown
- 2003-10-14 EP EP03770188A patent/EP1646653B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2003-10-14 PT PT03770188T patent/PT1646653E/pt unknown
- 2003-10-14 WO PCT/PL2003/000106 patent/WO2004035625A2/en not_active Ceased
- 2003-10-14 AU AU2003278656A patent/AU2003278656A1/en not_active Abandoned
- 2003-10-14 DE DE60328533T patent/DE60328533D1/de not_active Expired - Lifetime
- 2003-10-14 DK DK03770188T patent/DK1646653T3/da active
- 2003-10-14 AT AT03770188T patent/ATE437183T1/de not_active IP Right Cessation
- 2003-10-14 ES ES03770188T patent/ES2331514T3/es not_active Expired - Lifetime
-
2004
- 2004-08-09 US US10/686,249 patent/US7285638B2/en not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DE60328533D1 (de) | 2009-09-03 |
| AU2003278656A1 (en) | 2004-05-04 |
| ATE437183T1 (de) | 2009-08-15 |
| EP1646653B1 (en) | 2009-07-22 |
| AU2003278656A8 (en) | 2004-05-04 |
| PL356650A1 (pl) | 2004-04-19 |
| ES2331514T3 (es) | 2010-01-07 |
| WO2004035625A3 (en) | 2004-06-24 |
| SI1646653T1 (sl) | 2010-05-31 |
| US20060135752A1 (en) | 2006-06-22 |
| PT1646653E (pt) | 2009-10-21 |
| WO2004035625A2 (en) | 2004-04-29 |
| US7285638B2 (en) | 2007-10-23 |
| EP1646653A2 (en) | 2006-04-19 |
| DK1646653T3 (da) | 2009-11-16 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Spearman | The integument | |
| Swatland | Structure and development of meat animals and poultry | |
| Green et al. | Tight-skin, a new mutation of the mouse causing excessive growth of connective tissue and skeleton | |
| CN100347192C (zh) | 胶原蛋白及其制备方法 | |
| WO1999031222A1 (en) | Industrial scale production of meat from in vitro cell cultures | |
| Radhakrishnan et al. | Poultry spent wastes: an emerging trend in collagen mining | |
| CN109300376A (zh) | 一种骨骼标本去肉的方法 | |
| US20050267292A1 (en) | Extraction of collagen from calcified tissues | |
| Howie | Further data relating to the maturation hormone and its site of secretion in Arenicola marina Linnaeus | |
| Jennings et al. | Gut structure, feeding and digestion in the branchiobdellid oligochaete Cambarincola macrodonta Ellis 1912, an ectosymbiote of the freshwater crayfish Procambarus clarkii | |
| Knowles et al. | Studies on pigment-activating substances in animals I. The separation by paper electrophoresis of chromactivating substances in arthropods | |
| Iosageanu et al. | The effect of fish bone bioactive peptides on the wound healing process: an in vitro study on keratinocytes | |
| PL190737B1 (pl) | Sposób otrzymywania kolagenu biologicznie aktywnego ze skór ryb łososiowatych | |
| KR101618726B1 (ko) | 명태껍질로부터 엘라스틴을 포함하는 단백질추출물을 제조하는 방법 | |
| CN1683550A (zh) | 胶原蛋白及其制备工艺 | |
| JP2013014529A (ja) | チョウザメ類脊索から簡便な抽出方法で得られるｉｉ型コラーゲン | |
| US20220112267A1 (en) | Produce and isolate and/or extract collagen and/or gelatin from animal cell lines and/or tissue explants | |
| Mandal | Animal by-products utilization | |
| CN1140089A (zh) | 胶原蛋白口服液及其制备方法 | |
| CN105648017A (zh) | 一种哺乳类动物胶原蛋白的提取方法 | |
| Das et al. | Matsyavatar: a modern outlook of a mythological tale | |
| KR101609217B1 (ko) | 해파리로부터 당단백질을 제조하는 방법 및 그 당단백질을 함유하는 화장료 조성물 | |
| Das et al. | Animal byproducts-boon to human health: a review | |
| US2755165A (en) | Method for the preparation of skeletal mounts | |
| Pesterau et al. | Method for Obtaining and Physico-Chemical Characterization of Collagenic Extract of Rhizostoma Pulmo from the Black Sea |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| LAPS | Decisions on the lapse of the protection rights |
Effective date: 20101015 |