RU2007137125A - Способ in vitro-диагностики болезни альцгеймера с помощью моноклонального антитела - Google Patents

Способ in vitro-диагностики болезни альцгеймера с помощью моноклонального антитела Download PDF

Info

Publication number
RU2007137125A
RU2007137125A RU2007137125/13A RU2007137125A RU2007137125A RU 2007137125 A RU2007137125 A RU 2007137125A RU 2007137125/13 A RU2007137125/13 A RU 2007137125/13A RU 2007137125 A RU2007137125 A RU 2007137125A RU 2007137125 A RU2007137125 A RU 2007137125A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
antibody
monoclonal antibody
amyloid peptide
sample
disease
Prior art date
Application number
RU2007137125/13A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2416619C2 (ru
Inventor
Энрике МЕНДЕС (ES)
Энрике МЕНДЕС
Original Assignee
Консехо Супериор Де Инвестигасионес Сьентификас (Es)
Консехо Супериор Де Инвестигасионес Сьентификас
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Консехо Супериор Де Инвестигасионес Сьентификас (Es), Консехо Супериор Де Инвестигасионес Сьентификас filed Critical Консехо Супериор Де Инвестигасионес Сьентификас (Es)
Publication of RU2007137125A publication Critical patent/RU2007137125A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2416619C2 publication Critical patent/RU2416619C2/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K7/00—Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04—Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/06—Linear peptides containing only normal peptide links having 5 to 11 amino acids
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
    • G01N33/6893—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids related to diseases not provided for elsewhere
    • G01N33/6896—Neurological disorders, e.g. Alzheimer's disease
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P25/00—Drugs for disorders of the nervous system
    • A61P25/28—Drugs for disorders of the nervous system for treating neurodegenerative disorders of the central nervous system, e.g. nootropic agents, cognition enhancers, drugs for treating Alzheimer's disease or other forms of dementia
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
    • C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
    • C07K14/4701—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals not used
    • C07K14/4711—Alzheimer's disease; Amyloid plaque core protein
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IG], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/18—Immunoglobulins [IG], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
    • C07K2317/30—Immunoglobulins specific features characterized by aspects of specificity or valency
    • C07K2317/34—Identification of a linear epitope shorter than 20 amino acid residues or of a conformational epitope defined by amino acid residues
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
    • C07K2317/90—Immunoglobulins specific features characterized by (pharmaco)kinetic aspects or by stability of the immunoglobulin
    • C07K2317/92—Affinity (KD), association rate (Ka), dissociation rate (Kd) or EC50 value
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N2800/00—Detection or diagnosis of diseases
    • G01N2800/28—Neurological disorders
    • G01N2800/2814—Dementia; Cognitive disorders
    • G01N2800/2821—Alzheimer

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Neurology (AREA)
  • Neurosurgery (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Pathology (AREA)
  • General Physics & Mathematics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Hospice & Palliative Care (AREA)
  • Psychiatry (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

1. Моноклональное антитело, которое распознает в β-амилоидном пептиде (Aβ) по меньшей мере эпитоп, соответствующий последовательности ! Val-His-His-Gln-Lys (SEQ ID NO:3), ! и которое связывается с изоформами человеческого β-амилоидного пептида, содержащими указанную последовательность. ! 2. Моноклональное антитело по п.1, аффинность связывания которого с Aβ1-42 больше, чем его аффинность связывания с Aβ1-40, причем обе аффинности связывания измерены посредством ELISA. ! 3. Моноклональное антитело по п.2, связывающееся с отложениями человеческого β-амилоидного пептида в ткани мозга индивидуумов, страдающих болезнью Альцгеймера. ! 4. Моноклональное антитело по п.3, избирательно связывающееся с нейритными бляшками и сосудистыми отложениями амилоида. ! 5. Моноклональное антитело по п.4, проявляющее большую аффинность связывания в отношении подгруппы нейритных бляшек, состав которых подобен составу сосудистых отложений амилоида. ! 6. Моноклональное антитело по п.1, которое продуцируется гибридомной клеточной линией ECACC 06030101. ! 7. Гибридомная клеточная линия, продуцирующая моноклональное антитело по любому из пп.1-5. ! 8. Гибридомная клеточная линия по п.7, полученная посредством слияния линии клеток мышиной миеломы P3/X63-Ag.653 с клетками селезенки мышей линии BALB/c, иммунизированных по меньшей мере одним пептидом, который содержит последовательность Val-His-His-Gln-Lys (SEQ ID NO:3). ! 9. Гибридомная клеточная линия по п.7, полученная посредством слияния линии клеток мышиной миеломы P3/X63-Ag.653 с клетками селезенки мышей линии BALB/c, иммунизированных пептидом Aβ1-40. ! 10. Гибридомная клеточная линия по п.9, полученная посредством слияния линии мышиной миеломы P3/X63-Ag.653 с клетками �

Claims (52)

1. Моноклональное антитело, которое распознает в β-амилоидном пептиде (Aβ) по меньшей мере эпитоп, соответствующий последовательности
Val-His-His-Gln-Lys (SEQ ID NO:3),
и которое связывается с изоформами человеческого β-амилоидного пептида, содержащими указанную последовательность.
2. Моноклональное антитело по п.1, аффинность связывания которого с Aβ1-42 больше, чем его аффинность связывания с Aβ1-40, причем обе аффинности связывания измерены посредством ELISA.
3. Моноклональное антитело по п.2, связывающееся с отложениями человеческого β-амилоидного пептида в ткани мозга индивидуумов, страдающих болезнью Альцгеймера.
4. Моноклональное антитело по п.3, избирательно связывающееся с нейритными бляшками и сосудистыми отложениями амилоида.
5. Моноклональное антитело по п.4, проявляющее большую аффинность связывания в отношении подгруппы нейритных бляшек, состав которых подобен составу сосудистых отложений амилоида.
6. Моноклональное антитело по п.1, которое продуцируется гибридомной клеточной линией ECACC 06030101.
7. Гибридомная клеточная линия, продуцирующая моноклональное антитело по любому из пп.1-5.
8. Гибридомная клеточная линия по п.7, полученная посредством слияния линии клеток мышиной миеломы P3/X63-Ag.653 с клетками селезенки мышей линии BALB/c, иммунизированных по меньшей мере одним пептидом, который содержит последовательность Val-His-His-Gln-Lys (SEQ ID NO:3).
9. Гибридомная клеточная линия по п.7, полученная посредством слияния линии клеток мышиной миеломы P3/X63-Ag.653 с клетками селезенки мышей линии BALB/c, иммунизированных пептидом Aβ1-40.
10. Гибридомная клеточная линия по п.9, полученная посредством слияния линии мышиной миеломы P3/X63-Ag.653 с клетками селезенки мышей линии BALB/c, иммунизированных пептидом Aβ1-40, соединенным с KLH.
11. Гибридомная клеточная линия по п.10, которая содержит по существу чистый образец ECACC 06030101.
12. Применение моноклонального антитела по любому из пп.1-6 в in vitro-диагностике болезни Альцгеймера в образце ткани мозга, взятой у индивидуума, страдающего указанным заболеванием.
13. Применение по п.12, где стадия прогрессии заболевания коррелирует с присутствием в образце подгруппы нейритных бляшек, обнаруженных благодаря их связыванию с моноклональным антителом.
14. Композиция, которая содержит моноклональное антитело по любому из пп.1-6, связанное с веществом, которое позволяет детектировать указанное антитело или его фрагмент.
15. Композиция по п.14, где вещество, с которым соединено моноклональное антитело, является вторым антителом, способным связываться с указанным первым антителом, при этом указанное второе антитело связано с ферментом, способным катализировать превращение особого вещества в другое, которое можно детектировать.
16. Композиция по п.15, где вещество, превращение которого катализируется ферментом, является хромогенным веществом.
17. Композиция по п. 16, где второе антитело связано с щелочной фосфатазой, а используемым хромогенным веществом является нитросиний тетразолиевый.
18. Композиция по п. 16, где второе антитело связано с пероксидазой хрена, а используемым хромогенным веществом является диаминобензидин.
19. Композиция по любому из пп.14-18, которая содержит по меньшей мере одно иное антитело, специфичное по меньшей мере в отношении одного участка последовательности, отличающегося от β-амилоидного пептида.
20. Композиция по п.19, которая содержит моноклональное антитело по любому из пп.1-6, соединенное с веществом, которое можно детектировать, и еще одно антитело или другие антитела, специфичные в отношении одного или более различных участков последовательности β-амилоидного пептида, соединенные с различными веществами, которые также можно детектировать.
21. Композиция по п.20, где вторым антителом против другого участка последовательности β-амилоидного пептида, является антитело EM2.
22. Композиция по п.21, где моноклональное антитело по любому из пп.1-6 соединено со вторым антителом, связанным с пероксидазой хрена, и хромогенное вещество диаминобензидин (DAB) используется в качестве вещества для превращения, которое можно детектировать, тогда как антитело EM2 соединяется со вторым антителом, связанным с щелочной фосфатазой, и хромогенное вещество нитросиний тетразолиевый используется в качестве вещества для превращения, которое можно детектировать.
23. Композиция по п.20, где вторым антителом против другого участка последовательности β-амилоидного пептида является антитело EM3.
24. Композиция по п.23, где моноклональное антитело по любому из пп.1-6 соединяется со вторым антителом, связанным с пероксидазой хрена, и хромогенное вещество диаминобензидин (DAB) используется в качестве вещества для превращения, которое можно детектировать, тогда как антитело EM3 соединено со вторым антителом, связанным с щелочной фосфатазой, и хромогенное вещество нитросиний тетразолиевый используется в качестве вещества для превращения, которое можно детектировать.
25. Применение композиции по любому из пп.14-24 в диагностике болезни Альцгеймера по образцу ткани мозга, взятой у индивидуума, имеющего указанное заболевание.
26. Способ in vitro-диагностики болезни Альцгеймера в образце ткани мозга, взятой у индивидуума, страдающего указанным заболеванием, включающий в себя детектирование присутствия в указанном образце нейритных бляшек и сосудистых отложений амилоида вследствие связывания моноклонального антитела по любому из пп.1-6 по меньшей мере с одной изоформой β-амилоидного пептида, которая содержит по меньшей мере последовательность Val-His-His-Gln-Lys (SEQ ID NO:3) и которая присутствует в нейритных бляшках и/или сосудистых отложениях амилоида.
27. Способ по п.26, где моноклональное антитело содержится в композиции по любому из пп.14-18.
28. Способ по п.26, где присутствие нейритных бляшек, детектируемых посредством моноклонального антитела по любому из пп.1-6, коррелирует со стадией прогрессии заболевания.
29. Способ по любому из пп.26-28, где присутствие изоформы Aβ1-40 пептида β-амилоида в нейритных бляшках, детектируемых посредством моноклонального антитела, подтверждается вследствие связывания антитела, специфичного в отношении карбокси-конца изоформы Aβ1-40 β-амилоидного пептида.
30. Способ по п.29, где антителом, специфичным в отношении карбокси-конца изоформы Aβ1-40 β-амилоидного пептида, является EM2.
31. Способ по п.30, где присутствие дополнительных нейритных бляшек и/или диффузных бляшек детектируется вследствие связывания с антителом, специфичным в отношении карбокси-конца изоформы Aβ1-42 β-амилоидного пептида.
32. Способ по п.31, где антителом, специфичным в отношении карбокси-конца изоформы Aβ1-42 β-амилоидного пептида, является EM3.
33. Моноклональное антитело по любому из пп.1-6, связывающееся с растворимыми формами человеческого β-амилоидного пептида в образцах биологических жидкостей или полученных из них растворов.
34. Моноклональное антитело по п.33, связывающееся с растворимыми формами человеческого β-амилоидного пептида в образцах спинномозговой жидкости, крови, плазмы или мочи.
35. Моноклональное антитело по п.34, связывающееся с растворимыми формами человеческого пептида β-амилоида в образцах мочи.
36. Композиция, содержащая моноклональное антитело по любому из пп.33-35, где антитело соединено с веществом или частицей, которая способствует выделению комплексов антиген-фрагмент антитела из раствора, в котором они присутствуют.
37. Композиция по п.36, где веществом или частицей, способствующей выделению комплексов антиген-фрагмент антитела из раствора, в котором они присутствуют, является магнитная частица.
38. Композиция по п.37, где связью между антителом и магнитной частицей является ковалентная связь.
39. Применение моноклонального антитела по любому из пп.33-35 в in vitro-диагностике болезни Альцгеймера в образце биологической жидкости или полученного из нее раствора.
40. Применение по п.39, где моноклональное антитело содержится в композиции по любому из пп.36-38.
41. Применение по п.40, где моноклональное антитело содержится в композиции по п.38.
42. Применение по п.41, где композицию по п.38 добавляют к образцу биологической жидкости или к полученному из нее раствору с тем, чтобы сформировался комплекс антиген-антитело с формами β-амилоидного пептида, присутствующими в образце биологической жидкости или полученного из нее раствора.
43. Применение по п.42, где выделение образующихся комплексов антиген-антитело из биологической жидкости или раствора, в котором они встречаются, осуществляется посредством использования магнитного поля.
44. Применение по п.43, где формы β-амилоидного пептида, выделенные из биологической жидкости или полученного из нее раствора в виде комплексов антиген-антитело, отделяют от антитела после их выделения из биологической жидкости или раствора, в которых они присутствуют, и перед их идентификацией и/или количественной оценкой.
45. Применение по п.44, где формы β-амилоидного пептида идентифицируют и/или количественно оценивают посредством масс-спектрометрии MALDI-TOF.
46. Применение по любому из пп.39-45, где образцом биологической жидкости является образец мочи.
47. Применение по любому из пп.44, где стадия прогрессии болезни Альцгеймера коррелирует с концентрацией изоформы Aβ1-42 в образце.
48. Способ in vitro-диагностики болезни Альцгеймера в образце биологической жидкости или полученного из нее раствора, который включает в себя детектирование в указанном образце по меньшей мере одной изоформы β-амилоидного пептида, который содержит по меньшей мере последовательность Val-His-His-Gln-Lys (SEQ ID NO:3), вследствие ее связывания с моноклональным антителом по пп.33-35, включающий в себя следующие стадии:
a) добавление композиции по п.37 или 38 к образцу биологической жидкости или полученного из нее раствора;
b) выжидание в течение времени, достаточного для образования комплексов антиген-антитело между по меньшей мере одной изоформой β-амилоидного пептида и антителом, содержащимися в композиции;
c) наложение магнитного поля для выделения комплексов антиген-антитело из раствора;
d) удаление раствора;
e) отделение антитела от молекул β-амилоидного пептида;
f) идентификацию и количественную оценку изоформ β-амилоидного пептида, выделенных из образца биологической жидкости или полученного из нее раствора.
49. Способ in vitro-диагностики болезни Альцгеймера п.48, где образцом биологической жидкости является образец мочи.
50. Способ in vitro-диагностики болезни Альцгеймера по п.49, где композиция, добавляемая на стадии a), содержит моноклональное антитело по любому из пп.30-32, ковалентно связанное с соответствующими магнитными частицами посредством модификации одного или более остатков, присутствующих в Fc-области указанного антитела.
51. Способ in vitro-диагностики болезни Альцгеймера по п.50, где идентификацию и количественную оценку изоформ β-амилоидного пептида, выделенного из образца мочи, осуществляют посредством масс-спектрометрии MALDI-TOF.
52. Способ in vitro-диагностики болезни Альцгеймера по п.51, где стадию е) отделения антитела или фрагмента антитела от молекул β-амилоидного пептида осуществляют в α-циано-4-гидроксикоричной кислоте в водном ацетонитриле, содержащем трифторуксусную кислоту.
RU2007137125/10A 2005-03-09 2006-03-09 Способ in vitro-диагностики болезни альцгеймера с помощью моноклонального антитела RU2416619C2 (ru)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
ESP200500550 2005-03-09
ES200500550A ES2259270B1 (es) 2005-03-09 2005-03-09 Metodo de diagnostico in vitro de la enfermedad de alzheimer mediante un anticuerpo monoclonal.

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2007137125A true RU2007137125A (ru) 2009-04-20
RU2416619C2 RU2416619C2 (ru) 2011-04-20

Family

ID=36952969

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2007137125/10A RU2416619C2 (ru) 2005-03-09 2006-03-09 Способ in vitro-диагностики болезни альцгеймера с помощью моноклонального антитела

Country Status (11)

Country Link
US (1) US7932048B2 (ru)
EP (1) EP1881008B1 (ru)
JP (1) JP5117373B2 (ru)
CN (1) CN101137670B (ru)
AT (1) ATE512987T1 (ru)
BR (1) BRPI0609168A2 (ru)
CA (1) CA2601550C (ru)
ES (2) ES2259270B1 (ru)
MX (1) MX2007010934A (ru)
RU (1) RU2416619C2 (ru)
WO (1) WO2006095041A1 (ru)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2571213C2 (ru) * 2011-04-12 2015-12-20 Эрэклон Байотек, С.Л. Антитело, набор и способ определения амилоидных пептидов

Families Citing this family (50)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE10303974A1 (de) 2003-01-31 2004-08-05 Abbott Gmbh & Co. Kg Amyloid-β(1-42)-Oligomere, Verfahren zu deren Herstellung und deren Verwendung
US7732162B2 (en) 2003-05-05 2010-06-08 Probiodrug Ag Inhibitors of glutaminyl cyclase for treating neurodegenerative diseases
RU2442793C2 (ru) 2005-11-30 2012-02-20 Эбботт Лэборетриз АНТИТЕЛА ПРОТИВ ГЛОБУЛОМЕРА Аβ, ИХ АНТИГЕНСВЯЗЫВАЮЩИЕ ЧАСТИ, СООТВЕТСТВУЮЩИЕ ГИБРИДОМЫ, НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ, ВЕКТОРЫ, КЛЕТКИ-ХОЗЯЕВА, СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ УКАЗАННЫХ АНТИТЕЛ, КОМПОЗИЦИИ, СОДЕРЖАЩИЕ УКАЗАННЫЕ АНТИТЕЛА, ПРИМЕНЕНИЯ УКАЗАННЫХ АНТИТЕЛ И СПОСОБЫ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ УКАЗАННЫХ АНТИТЕЛ
PL1976877T5 (pl) 2005-11-30 2017-09-29 Abbvie Inc Przeciwciała monoklonalne przeciwko białku amyloidu beta oraz ich zastosowania
NZ568012A (en) * 2005-12-12 2012-07-27 Ac Immune Sa A beta 1-42 specific monoclonal antibodies with therapeutic properties
RU2498999C2 (ru) * 2006-07-14 2013-11-20 Ац Иммуне Са Гуманизированное антитело к амилоиду бета
US8455626B2 (en) * 2006-11-30 2013-06-04 Abbott Laboratories Aβ conformer selective anti-aβ globulomer monoclonal antibodies
US8895004B2 (en) 2007-02-27 2014-11-25 AbbVie Deutschland GmbH & Co. KG Method for the treatment of amyloidoses
JP5930573B2 (ja) 2007-03-01 2016-06-15 プロビオドルグ エージー グルタミニルシクラーゼ阻害剤の新規使用
WO2008128985A1 (en) 2007-04-18 2008-10-30 Probiodrug Ag Thiourea derivatives as glutaminyl cyclase inhibitors
US8048420B2 (en) * 2007-06-12 2011-11-01 Ac Immune S.A. Monoclonal antibody
HRP20150086T1 (xx) * 2007-06-12 2015-02-27 Ac Immune S.A. Humanizirana antitijela za beta amiloid
US8613923B2 (en) 2007-06-12 2013-12-24 Ac Immune S.A. Monoclonal antibody
AU2008311366B2 (en) * 2007-10-05 2015-03-12 Ac Immune S.A. Use of anti-amyloid beta antibody in ocular diseases
CA2701788C (en) * 2007-10-05 2017-06-13 Genentech, Inc. Humanized beta-amyloid antibody for treating ocular diseases
PL2238166T3 (pl) * 2007-10-05 2014-07-31 Genentech Inc Zastosowanie przeciwciała anty-Beta amyloidowego w chorobach oczu
EP2275814A4 (en) * 2008-05-08 2011-07-20 Takeda Pharmaceutical A-BETA-Oligomer-MEASURING METHOD
WO2010092958A1 (ja) * 2009-02-10 2010-08-19 株式会社日立ハイテクノロジーズ 質量分析技術を用いた免疫分析方法および免疫分析システム
PL2475428T3 (pl) 2009-09-11 2015-12-31 Probiodrug Ag Pochodne heterocykliczne jako inhibitory cyklazy glutaminowej
DE102009054057A1 (de) * 2009-11-20 2011-05-26 Charité - Universitätsmedizin Berlin (Charité) Screening-Verfahren für Wirkstoffe für die Prophylaxe und Therapie neurodegenerativer Erkrankungen
ES2586231T3 (es) 2010-03-03 2016-10-13 Probiodrug Ag Inhibidores de glutaminil ciclasa
MX2012010470A (es) 2010-03-10 2012-10-09 Probiodrug Ag Inhibidores heterociclicos d ciclasa de glutaminilo (qc, ec .3 2. 5).
WO2011130377A2 (en) 2010-04-15 2011-10-20 Abbott Laboratories Amyloid-beta binding proteins
US8541596B2 (en) 2010-04-21 2013-09-24 Probiodrug Ag Inhibitors
US9221900B2 (en) 2010-07-30 2015-12-29 Ac Immune S.A. Methods for identifying safe and functional humanized antibodies
US9062101B2 (en) 2010-08-14 2015-06-23 AbbVie Deutschland GmbH & Co. KG Amyloid-beta binding proteins
CN103459421B (zh) 2011-03-16 2017-07-14 前体生物药物股份公司 诊断性抗体测定
EP2686313B1 (en) 2011-03-16 2016-02-03 Probiodrug AG Benzimidazole derivatives as inhibitors of glutaminyl cyclase
ES2495266B8 (es) 2013-02-13 2015-11-12 Consejo Superior De Investigaciones Científicas (Csic) Uso de igf-1 como reactivo de diagnóstico y/o pronóstico precoz de la enfermedad de alzheimer
SG11201509566RA (en) 2013-05-20 2015-12-30 Genentech Inc Anti-transferrin receptor antibodies and methods of use
EP3149040A1 (en) * 2014-05-29 2017-04-05 Spring Bioscience Corporation Anti-b7-h3 antibodies and diagnostic uses thereof
JP6779876B2 (ja) 2014-11-19 2020-11-04 ジェネンテック， インコーポレイテッド 抗トランスフェリン受容体抗体及びその使用方法
EP3221361B1 (en) 2014-11-19 2021-04-21 Genentech, Inc. Anti-transferrin receptor / anti-bace1 multispecific antibodies and methods of use
SG11201703750XA (en) 2014-12-10 2017-06-29 Genentech Inc Blood brain barrier receptor antibodies and methods of use
CA3004482A1 (en) 2015-11-09 2017-05-18 Neil R. Cashman N-terminal epitopes in amyloid beta and conformationally-selective antibodies thereto
US10774120B2 (en) * 2015-11-09 2020-09-15 The University Of British Columbia Anti-amyloid beta antibodies binding to a cyclic amyloid beta peptide
KR102964291B1 (ko) 2015-11-09 2026-05-13 더 유니버시티 오브 브리티쉬 콜롬비아 아밀로이드 베타 에피토프 및 이에 대한 항체
KR102550991B1 (ko) 2016-07-18 2023-07-04 더 유니버시티 오브 브리티쉬 콜롬비아 아밀로이드 베타에 대한 항체
US20180125920A1 (en) 2016-11-09 2018-05-10 The University Of British Columbia Methods for preventing and treating A-beta oligomer-associated and/or -induced diseases and conditions
US11397188B2 (en) * 2017-03-30 2022-07-26 Board Of Regents, The University Of Texas System Method of detecting an APP Alzheimer's disease marker peptide in patients with Alzheimer's disease
KR102357045B1 (ko) * 2017-03-31 2022-01-28 뉴로디아그노스틱스 엘엘씨 알츠하이머 질환에 대한 림프구-기반 형태계측 시험
US12286469B2 (en) 2017-07-18 2025-04-29 The University Of British Columbia Humanized antibodies binding to amyloid-beta (A-beta)
PL3461819T3 (pl) 2017-09-29 2020-11-30 Probiodrug Ag Inhibitory cyklazy glutaminylowej
CN112119166B (zh) * 2018-03-13 2025-08-22 耶路撒冷希伯来大学伊萨姆研发有限公司 无细胞dna染色质免疫沉淀的诊断应用
KR20210100086A (ko) 2018-10-04 2021-08-13 유니버시티 오브 로체스터 혈장 오스몰농도 조작에 의한 글림프 전달의 개선
CN113227131B (zh) 2018-12-20 2025-03-04 豪夫迈·罗氏有限公司 经修饰的抗体Fc及其使用方法
TW202300517A (zh) 2021-03-12 2023-01-01 美商美國禮來大藥廠 抗類澱粉β抗體及其用途
WO2022251048A1 (en) 2021-05-24 2022-12-01 Eli Lilly And Company Anti-amyloid beta antibodies and uses thereof
CN117589996A (zh) * 2022-08-09 2024-02-23 深圳智源生物医药有限公司 强毒性淀粉样蛋白寡聚体的诊断用途
WO2025250454A1 (en) 2024-05-28 2025-12-04 University Of Rochester Adeno-associated viruses evolved to specifically target human glial progenitor cells in vivo

Family Cites Families (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4666829A (en) * 1985-05-15 1987-05-19 University Of California Polypeptide marker for Alzheimer's disease and its use for diagnosis
WO1990012871A1 (en) * 1989-04-14 1990-11-01 Research Foundation For Mental Hygiene, Inc. Cerebrovascular amyloid protein-specific monoclonal antibody sv17-6e10
US5958883A (en) * 1992-09-23 1999-09-28 Board Of Regents Of The University Of Washington Office Of Technology Animal models of human amyloidoses
EP0683234B2 (en) * 1993-01-25 2007-06-06 Takeda Chemical Industries, Ltd. Antibody against beta-amyloid or their derivative and use thereof
US5688651A (en) * 1994-12-16 1997-11-18 Ramot University Authority For Applied Research And Development Ltd. Prevention of protein aggregation
EP0866805A1 (en) * 1995-12-12 1998-09-30 Karolinska Innovations AB PEPTIDE BINDING THE KLVFF-SEQUENCE OF AMYLOID $g(b)
WO2004029629A1 (en) * 2002-09-27 2004-04-08 Janssen Pharmaceutica N.V. N-11 truncated amyloid-beta nomoclonal antibodies, compositions, methods and uses

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2571213C2 (ru) * 2011-04-12 2015-12-20 Эрэклон Байотек, С.Л. Антитело, набор и способ определения амилоидных пептидов

Also Published As

Publication number Publication date
EP1881008A9 (en) 2009-10-14
ES2259270A1 (es) 2006-09-16
CN101137670B (zh) 2012-08-08
EP1881008A1 (en) 2008-01-23
JP5117373B2 (ja) 2013-01-16
BRPI0609168A2 (pt) 2010-02-23
EP1881008A4 (en) 2009-11-11
ES2367837T3 (es) 2011-11-08
CN101137670A (zh) 2008-03-05
CA2601550C (en) 2014-11-18
WO2006095041A1 (es) 2006-09-14
RU2416619C2 (ru) 2011-04-20
EP1881008B1 (en) 2011-06-15
ES2259270B1 (es) 2007-11-01
ATE512987T1 (de) 2011-07-15
CA2601550A1 (en) 2006-09-14
MX2007010934A (es) 2007-10-12
US20090023159A1 (en) 2009-01-22
JP2008532984A (ja) 2008-08-21
US7932048B2 (en) 2011-04-26

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JP5117373B2 (ja) モノクローナル抗体を使用するアルツハイマー病のｉｎ ｖｉｔｒｏ診断の方法
JP4790013B2 (ja) β−アミロイドの血中分解速度測定によるアルツハイマー病の検定に用いられる方法及び診断試薬
JP7718270B2 (ja) 血液試料を検体とするタウタンパク質検出方法
JP2007277263A (ja) カルボキシメチル化タンパク質に対する抗体
JP2024056971A (ja) ＡＰＰ６６９－ｘのＮ末端を特異的に認識する抗体、及び免疫測定法
JP2018535434A (ja) タンパク質の構造型の検出
CN113832132A (zh) 一种烙铁头svmp蛋白特异性短肽、抗烙铁头svmp蛋白抗体和蛇伤检测试剂盒
CN119768689B (zh) 强毒性淀粉样蛋白寡聚体的诊断用途
CN114026109A (zh) β淀粉样蛋白的单克隆抗体、和使用该抗体的β淀粉样蛋白相关肽的测定方法
CN104066749A (zh) 用于特异性识别人肝羧酸酯酶1的单克隆抗体、生成单克隆抗体的杂交瘤细胞株及其用途
CN112661828B (zh) 一种突触素的抗原肽及其抗体与应用
JP7207517B2 (ja) Ａｐｐ６６９－７１１の測定方法、及び測定用キット
WO2018074533A1 (ja) 抗ヒトｂｎｐ断片（４－３２）抗体を用いた免疫測定方法
CN112724236B (zh) 一种两性蛋白1的抗原肽及其抗体与应用
JP5448424B2 (ja) ヒトＩｇＧのＦｃを含有するタンパク質の測定試薬
CN112851806B (zh) 一种Homer的抗原肽及其抗体与应用
JP2014520825A5 (ru)
JP6183920B2 (ja) 腎炎の病変部位の検査方法およびそのための試薬
WO2024047185A1 (en) Mass spectroscopy assay for detecting o-beta-linked n-acetylglucosaminylated tau peptides
CN113930408A (zh) 一种竹叶青pla2蛋白特异性短肽、抗竹叶青pla2蛋白抗体和蛇伤检测试剂盒
JP2015137272A (ja) 新規のペプチド及び疾患の検出方法

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A The patent is invalid due to non-payment of fees

Effective date: 20190310