RU2012118620A - Множественное количественное определение в смеси индивидуальных рекомбинантных белков посредством сигнатурных пептидов и масс-спектрометрии - Google Patents

Множественное количественное определение в смеси индивидуальных рекомбинантных белков посредством сигнатурных пептидов и масс-спектрометрии Download PDF

Info

Publication number
RU2012118620A
RU2012118620A RU2012118620/15A RU2012118620A RU2012118620A RU 2012118620 A RU2012118620 A RU 2012118620A RU 2012118620/15 A RU2012118620/15 A RU 2012118620/15A RU 2012118620 A RU2012118620 A RU 2012118620A RU 2012118620 A RU2012118620 A RU 2012118620A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
recombinant
peptides
recombinant proteins
polyclonal antibody
signature
Prior art date
Application number
RU2012118620/15A
Other languages
English (en)
Inventor
Торбен ФРАНСЕН
Хенрик НАЭСТЕД
Йетте Вагтберг СЕН
Пернилле Фогед ЙЕНСЕН
Original Assignee
Симфоген А/С
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Симфоген А/С filed Critical Симфоген А/С
Publication of RU2012118620A publication Critical patent/RU2012118620A/ru

Links

Classifications

    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N27/00—Investigating or analysing materials by the use of electric, electrochemical, or magnetic means
    • G01N27/62—Investigating or analysing materials by the use of electric, electrochemical, or magnetic means by investigating the ionisation of gases, e.g. aerosols; by investigating electric discharges, e.g. emission of cathode
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
    • G01N33/6803—General methods of protein analysis not limited to specific proteins or families of proteins
    • G01N33/6842—Proteomic analysis of subsets of protein mixtures with reduced complexity, e.g. membrane proteins, phosphoproteins, organelle proteins
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
    • G01N33/6803—General methods of protein analysis not limited to specific proteins or families of proteins
    • G01N33/6848—Methods of protein analysis involving mass spectrometry
    • G01N33/6851—Methods of protein analysis involving laser desorption ionisation mass spectrometry

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Bioinformatics & Computational Biology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Physics & Mathematics (AREA)
  • Pathology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Spectroscopy & Molecular Physics (AREA)
  • Optics & Photonics (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Electrochemistry (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Other Investigation Or Analysis Of Materials By Electrical Means (AREA)
  • Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)

Abstract

1. Способ количественного определения одного или более рекомбинантных белков в образце, включающий стадии:i) увеличения концентрации указанного одного или более рекомбинантных белков посредством аффинной очистки для получения первой фракции;ii) расщепления указанной первой фракции для высвобождения одного или более конкретных сигнатурных пептидов для каждого из указанных рекомбинантных белков во вторую фракцию;iii) добавления одного или более пептидов для внутреннего сравнения для каждого из указанных сигнатурных пептидов к указанной первой фракции и/или указанной второй фракции;iv) количественного определения указанных сигнатурных пептидов масс-спектрометричеким анализом.2. Способ по п.1, где указанный способ дополнительно включает стадии:i) повторения стадий i)-iv) по п.1 с соответствующим белковым препаратом, добавленным в известной концентрации в образец, для получения стандартной кривой белка, иii) сравнения количественного определения указанных сигнатурных пептидов, полученных на стадии iv) по п.1, со стандартной кривой белка, полученной на стадии i), и количественного определения указанного одного или более рекомбинантных белков в получаемом указанном образце.3. Способ по п.1, где указанный способ дополнительно включает стадию восстановления и/или алкилирования перед расщеплением на стадии ii) по п.1.4. Способ по п.1, где указанный способ дополнительно включает стадию увеличения концентрации указанных сигнатурных пептидов и указанных пептидов для внутреннего сравнения с использованием смолы с химическими свойствами, способствующими фракционированию образца и увеличению, таким образом, концентрации пре

Claims (56)

1. Способ количественного определения одного или более рекомбинантных белков в образце, включающий стадии:
i) увеличения концентрации указанного одного или более рекомбинантных белков посредством аффинной очистки для получения первой фракции;
ii) расщепления указанной первой фракции для высвобождения одного или более конкретных сигнатурных пептидов для каждого из указанных рекомбинантных белков во вторую фракцию;
iii) добавления одного или более пептидов для внутреннего сравнения для каждого из указанных сигнатурных пептидов к указанной первой фракции и/или указанной второй фракции;
iv) количественного определения указанных сигнатурных пептидов масс-спектрометричеким анализом.
2. Способ по п.1, где указанный способ дополнительно включает стадии:
i) повторения стадий i)-iv) по п.1 с соответствующим белковым препаратом, добавленным в известной концентрации в образец, для получения стандартной кривой белка, и
ii) сравнения количественного определения указанных сигнатурных пептидов, полученных на стадии iv) по п.1, со стандартной кривой белка, полученной на стадии i), и количественного определения указанного одного или более рекомбинантных белков в получаемом указанном образце.
3. Способ по п.1, где указанный способ дополнительно включает стадию восстановления и/или алкилирования перед расщеплением на стадии ii) по п.1.
4. Способ по п.1, где указанный способ дополнительно включает стадию увеличения концентрации указанных сигнатурных пептидов и указанных пептидов для внутреннего сравнения с использованием смолы с химическими свойствами, способствующими фракционированию образца и увеличению, таким образом, концентрации представляющих интерес пептидов.
5. Способ по п.1, где указанный способ дополнительно включает стадию увеличения концентрации указанных сигнатурных пептидов и указанных пептидов для внутреннего сравнения с использованием смолы, связанной с антителами против сигнатурного пептида с последующим высвобождением указанных сигнатурных пептидов и указанных пептидов для внутреннего сравнения для получения третьей фракции.
6. Способ по п.1, где аффинная очистка на стадии i) по п.1 включает связывание с одним или более белками, связывающими иммуноглобулины.
7. Способ по п.1, где аффинная очистка на стадии i) по п.1 включает связывание с одним или более бактериальными белками, связывающими иммуноглобулины.
8. Способ по п.6, где иммуноглобулин человека представляет собой IgG1 человека, IgG2 человека, IgM человека, IgA человека или IgE человека.
9. Способ по п.6, где иммуноглобулин представляет собой иммуноглобулин мыши, кролика, козы, свиньи, коровы, верблюда, собаки, кошки, курицы, рыбы или обезьяны.
10. Способ по п.9, где иммуноглобулин мыши представляет собой IgG2a, IgG2b, IgG3 или IgG1 мыши.
11. Способ по п.1, где аффинная очистка на стадии i) включает связывание с белком A, связывание с белком G, связывание с белком A/G, связывание с белком L, связывание с антителом против константной области поликлонального антитела, связывание с Fc-рецептором, связывание с Con A или связывание с мишенью для антитела.
12. Способ по п.1, где расщепление на стадии ii) проводят трипсином, химотрипсином, Asp-N, Glu-C, Lys-C, lys-N или Arg-C.
13. Способ по п.1, где расщепление проводят по существу до конца.
14. Способ по п.3, где восстановление проводят дитиотреитолом (DTT) или меркаптоэтанолом.
15. Способ по п.3, где алкилирование проводят 4-винилпиридином, йодацетамидом или йодацетамидом и/или йодуксусной кислотой.
16. Способ по п.1, где один или более пептидов для внутреннего сравнения на стадии iii) мечены 13C, 15N или 18О.
17. Способ по п.1, где один или более пептидов для внутреннего сравнения на стадии iii) получают постсинтетическим мечением, химическим синтезом или в живых клетках посредством метаболического включения.
18. Способ по п.17, где клетки являются частью микроорганизма.
19. Способ по п.17, где клетки представляют собой клетки млекопитающих в культуре.
20. Способ по п.1, где один или более пептидов для внутреннего сравнения на стадии iii) получают in vitro, способом, включающим дейтерированный ацетат для мечения первичной аминогруппы, способом, включающим N-концевые специфические реагенты, способом, включающим перметиловую этерификацию карбоксильных групп пептидов, способом, включающим добавление пары меток 18О к C-концу трипсиновых пептидов в процессе расщепления, способом, включающим N-концевое пептидное мечение, способом, включающим NIT (N-концевое изотопно-кодируемое мечение), способом, включающим C-концевое пептидное мечение, способом, включающим мечение, которое является отличным от N-концевого и C-концевого пептидного мечения, способом, включающим обусловленное аминокислотой мечение, или способом, включающим обусловленное аминокислотой мечение одной аминокислоты в каждом пептиде.
21. Способ по п.4, где антитела против сигнатурного пептида представляют собой антитела, полученные из поликлональной сыворотки, или моноклональные антитела.
22. Способ по п.1, где пептид для внутреннего сравнения имеет последовательность, идентичную последовательности внутри рекомбинантного поликлонального антитела и/или TcR.
23. Способ по п.22, где последовательность внутри рекомбинантного поликлонального антитела представлена в константной области указанного рекомбинантного поликлонального антитела, в вариабельной области указанного рекомбинантного поликлонального антитела, в легкой цепи указанного рекомбинантного поликлонального антитела, в тяжелой цепи указанного рекомбинантного поликлонального антитела, в каркасных областях указанного рекомбинантного поликлонального антитела, в гипервариабельных доменах указанного рекомбинантного поликлонального антитела, в определяющих комплементарность областях (CDR) указанного рекомбинантного поликлонального антитела, в CDR1 указанного рекомбинантного поликлонального антитела, в CDR2 указанного рекомбинантного поликлонального антитела или в CDR3 указанного рекомбинантного поликлонального антитела.
24. Способ по п.4, где концентрацию сигнатурных пептидов увеличивают, используя разделение, основанное на ионном обмене, обратно-фазовое разделение, разделение, основанное на гидрофильном взаимодействии, разделение, основанное на гидрофобном взаимодействии или эксклюзионное разделение.
25. Способ по п.5, где антитела против сигнатурного пептида индуцированы в кролике, в курице, в козе или в овце.
26. Способ по п.5, где способ осуществляют в периодическом формате, в 96-луночном формате, как часть многомерной системы ЖХ-МС или автоматически.
27. Способ по п.5, где указанные сигнатурные пептиды и пептиды сравнения элюируют непосредственно в источник ионов.
28. Способ по п.5, где указанные сигнатурные пептиды и пептиды сравнения элюируют непосредственно в источник ESI.
29. Способ по п.1, где масс-спектрометрия включает ионизацию посредством ESI, ионизацию посредством MALDI, анализ ЖХ-МС, состоящий из двух или более размеров хроматографического фракционирования, анализ ЖХ-МС, включающий многомерную хроматографию, анализ ЖХ-МС, включающий одномерное разделение ЖХ, анализ ЖХ-МС, включающий два или более размеров разделения ЖХ, ионно-циклотронный резонанс с преобразованием Фурье (FTICR), Q-TOF или способы, основанные на тройном квадруполе, ЖХ-МС/МС, ЖХ-ESI-МС/МС, ЖХ-MALDI-МС/МС, способы, основанные на множественном мониторинге реакций (MRM), экстрагированные хроматограммы, способы, основанные на ионной ловушке, способ, основанный на ESI-тройном квадруполе, способ, основанный на Orbitrap, способы, основанные на ESI-TOF, или способы, основанные на ESI-Q-TOF.
30. Способ по п.1, где один или более рекомбинантных белков включают два или более рекомбинантных поликлональных антитела.
31. Способ по п.1, где один или более рекомбинантных белков включают два или более химерных поликлональных антитела.
32. Способ по п.31, где два или более химерных поликлональных антитела включают часть, происходящую от человека, и часть, происходящую от мыши.
33. Способ по п.32, где часть, происходящая от человека, представляет собой константную область поликлонального антитела или вариабельную область поликлонального антитела.
34. Способ по п.32, где часть, происходящая от мыши, представляет собой константную область поликлонального антитела или вариабельную область поликлонального антитела.
35. Способ по п.1, где один или более рекомбинантных белков включает один или более гомологов.
36. Способ по п.1, где образец представляет собой образец сыворотки, образец плазмы, супернатант клеточной культуры или супернатант биореактора.
37. Способ по п.1, где один или более рекомбинантных белков включают рекомбинантное поликлональное антитело, используемое для лечения и/или профилактики двух или более инфекционных заболеваний, двух или более бактериальных инфекций, двух или более вирусных инфекций или двух или более форм злокачественной опухоли.
38. Способ по п.1, где один или более рекомбинантных белков включают рекомбинантное поликлональное антитело, состоящее из различных рекомбинантных поликлональных антител.
39. Способ по п.1, где один или более рекомбинантных белков включают рекомбинантное поликлональное антитело, состоящее из различных рекомбинантных поликлональных антител против резус D (RhD), таких как Sym001.
40. Способ по п.1, где один или более рекомбинантных белков включают рекомбинантное поликлональное антитело против вируса вакцинии для замены существующих гипериммунных иммуноглобулинов против вакцинии (VIG), такое как Sym002.
41. Способ по п.1, где один или более рекомбинантных белков включают рекомбинантное поликлональное антитело, нацеленное против респираторно-синцитиального вируса (RSV), такое как Sym003.
42. Способ по п.1, где один или более рекомбинантных белков включают рекомбинантное поликлональное антитело, нацеленное на антиген злокачественной опухоли, EGFR человека, бактериальный патоген, вирусный патоген или мишень инфекционного заболевания.
43. Способ по п.1, где один или более рекомбинантных белков включают один или более рекомбинантных B-клеточных рецепторов.
44. Способ по п.1, где один или более рекомбинантных белков включают один или более рекомбинантных T-клеточных рецепторов.
45. Применение способа по любому из пп.1-44 для количественного определения одного или более рекомбинантных белков в образце.
46. Применение по п.45, где способ применяют для определения in vivo клиренса индивидуального антитела, составляющего композицию рекомбинантного поликлонального антитела в сыворотке индивидуума.
47. Применение по п.45, где способ применяют для фармакокинетических исследований индивидуума.
48. Применение по п.46 или 47, где индивидуум представляет собой человека.
49. Применение по п.46 или 47, где индивидуум представляет собой грызуна.
50. Применение по п.46 или 47, где индивидуум представляет собой обезьяну.
51. Применение по п.45, где способ применяют для определения характеристик поликлональности в лекарственном веществе, поликлональности в лекарственном продукте или для количественного определения одного или более рекомбинантных антител в образцах, полученных в процессе производства.
52. Применение способа по п.1 в отношении производства рекомбинантных поликлональных антител.
53. Применение способа по п.1 в отношении производства рекомбинантных поликлональных антител на стадиях, предшествующих получению лекарственного вещества, или стадиях после получения лекарственного вещества.
54. Применение способа по п.1 в отношении производства рекомбинантных поликлональных антител на стадиях, предшествующих получению лекарственного продукта, или стадиях после получения лекарственного продукта.
55. Применение способа по п.1 для отбора клонов для поликлонального клеточного банка.
56. Способ по п.1, где количество рекомбинантных белков, подлежащих количественному определению, составляет два или более.
RU2012118620/15A 2009-10-09 2010-10-07 Множественное количественное определение в смеси индивидуальных рекомбинантных белков посредством сигнатурных пептидов и масс-спектрометрии RU2012118620A (ru)

Applications Claiming Priority (5)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DKPA200901112 2009-10-09
DKPA200901112 2009-10-09
US25623209P 2009-10-29 2009-10-29
US61/256,232 2009-10-29
PCT/DK2010/050258 WO2011042027A2 (en) 2009-10-09 2010-10-07 Multiplex quantitation of individual recombinant proteins in a mixture by signature peptides and mass spectrometry

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2012118620A true RU2012118620A (ru) 2013-11-20

Family

ID=42166454

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2012118620/15A RU2012118620A (ru) 2009-10-09 2010-10-07 Множественное количественное определение в смеси индивидуальных рекомбинантных белков посредством сигнатурных пептидов и масс-спектрометрии

Country Status (14)

Country Link
US (1) US20120264155A1 (ru)
EP (1) EP2486411A2 (ru)
JP (1) JP2013507603A (ru)
KR (1) KR20120100982A (ru)
CN (1) CN102687020A (ru)
AU (1) AU2010305150A1 (ru)
BR (1) BR112012007815A2 (ru)
CA (1) CA2776508A1 (ru)
IL (1) IL218821A0 (ru)
IN (1) IN2012DN03911A (ru)
MX (1) MX2012003538A (ru)
RU (1) RU2012118620A (ru)
WO (1) WO2011042027A2 (ru)
ZA (1) ZA201202431B (ru)

Families Citing this family (34)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP2241875A1 (en) * 2009-04-14 2010-10-20 Koninklijke Philips Electronics N.V. Up-concentration of organic microobjects for microscopic imaging.
KR101992502B1 (ko) * 2011-05-12 2019-06-24 제넨테크, 인크. 프레임워크 시그너처 펩티드를 사용하여 동물 샘플에서 치료 항체를 검출하기 위한 다중 반응 모니터링 lc-ms/ms 방법
WO2013019714A1 (en) 2011-07-29 2013-02-07 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Mems affinity sensor for continuous monitoring of analytes
WO2016022696A1 (en) 2014-08-05 2016-02-11 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Method of isolating aptamers for minimal residual disease detection
WO2016145390A1 (en) 2015-03-12 2016-09-15 Mars, Incorporated Ultra high resolution mass spectrometry and methods of using the same
US10794916B2 (en) 2015-05-06 2020-10-06 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Methods of glycoprotein analysis
CN105242050A (zh) * 2015-09-16 2016-01-13 同济大学 一种不同生理或病理条件下整体蛋白质的定量分析方法
CN105218671A (zh) * 2015-09-29 2016-01-06 李艳华 一种传染病病原体全人源化抗体的制备方法
GB201603291D0 (en) * 2016-02-25 2016-04-13 Binding Site Group The Ltd Antibodies
US20170315132A1 (en) * 2016-03-25 2017-11-02 Genentech, Inc. Multiplexed total antibody and antibody-conjugated drug quantification assay
EP3465221B1 (en) 2016-05-27 2020-07-22 H. Hoffnabb-La Roche Ag Bioanalytical method for the characterization of site-specific antibody-drug conjugates
CN107525934A (zh) * 2016-06-21 2017-12-29 张效龙 一种测定血液中抗体氨基酸序列的方法
WO2018035350A1 (en) * 2016-08-17 2018-02-22 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Glycan oxonium ion profiling of glycosylated proteins
CN108072728A (zh) * 2016-11-16 2018-05-25 中国科学院大连化学物理研究所 一种基于数据依赖性质谱扫描模式的谱图库建立方法及其应用
CN108956789A (zh) * 2017-05-17 2018-12-07 中国科学院大连化学物理研究所 一种血清中免疫球蛋白g糖肽的绝对定量分析方法
SG11202000727SA (en) * 2017-08-01 2020-02-27 Amgen Inc Systems and methods for real time preparation of a polypeptide sample for analysis with mass spectrometry
US10615016B2 (en) * 2017-09-07 2020-04-07 Thermo Fisher Scientific (Bremen) Gmbh Determining isotope ratios using mass spectrometry
CN108169397B (zh) * 2017-11-30 2019-11-15 中国农业科学院北京畜牧兽医研究所 一种相对定量分析肉鸡谷胱甘肽s转移酶gsta2的方法
CN108226516B (zh) * 2017-11-30 2020-05-19 中国农业科学院北京畜牧兽医研究所 一种相对定量分析肉鸡脂肪酸去饱和酶fads1的方法
CN109900815B (zh) * 2017-12-08 2021-06-29 中国科学院大连化学物理研究所 血清中IgG糖肽的绝对定量分析
CN112135839A (zh) * 2018-01-31 2020-12-25 瑞泽恩制药公司 作为治疗性单克隆抗体上的新酸性翻译后修饰的葡糖醛酸化
JP7205077B2 (ja) * 2018-05-10 2023-01-17 株式会社島津製作所 分析方法、処理装置、分析装置およびプログラム
CN110824096B (zh) * 2018-08-13 2022-11-29 齐鲁制药有限公司 一种蛋白错配二硫键的分析方法
CN110007019A (zh) * 2019-03-29 2019-07-12 绿城农科检测技术有限公司 一种同时定量检测母乳中三种抗体含量的方法
GB201910697D0 (en) * 2019-07-26 2019-09-11 Binding Site Group Ltd Lonisation control
US20230089196A1 (en) 2020-02-21 2023-03-23 Genmab B.V. Methods for the quantification of glycoproteins
CN111551739A (zh) * 2020-04-27 2020-08-18 杭州璞湃科技有限公司 一种免疫球蛋白a和免疫球蛋白a1的检测方法及其试剂盒
WO2021258114A1 (en) * 2020-06-18 2021-12-23 Northwestern University Process for direct readout of immunoglobulins
JP7478040B2 (ja) * 2020-06-25 2024-05-02 シスメックス株式会社 Ａβペプチドの測定方法及びその方法に用いられる試薬組成物
CN111766323B (zh) * 2020-07-10 2022-06-14 中国检验检疫科学研究院 一种用于检测骆驼奶中掺入牛奶的特征肽组合及方法
CN113933409B (zh) * 2021-09-14 2023-11-14 上海中科新生命生物科技有限公司 基于液相色谱-质谱检测血清中特瑞普利单抗的方法
DE102022115561B4 (de) * 2022-06-22 2024-06-13 Bruker Daltonics GmbH & Co. KG Massenspektrometrische Bestimmung der Zelltoxizität
CN118221778A (zh) * 2024-04-25 2024-06-21 烟台大学 拟穴青蟹Scyreprocin蛋白的特征肽段及其在雌雄鉴别方面的应用
CN120399082B (zh) * 2025-07-04 2025-08-26 北京溯本源和生物科技有限公司 一种用于检测猫Cys-C蛋白的单克隆抗体组合及应用

Family Cites Families (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2003087834A2 (en) * 2002-04-08 2003-10-23 Affinium Pharmaceuticals, Inc. High throughput analysis of recombinant proteins in multi-well plates
EP2186879B1 (en) 2002-10-03 2016-11-23 Norman Leigh Anderson High sensitivity quantitation of peptides by mass spectrometry
WO2005124341A2 (en) * 2004-06-09 2005-12-29 Anderson Forschung Group Llc Stable isotope labeled polypeptide standards for protein quantitation
ES2332524T3 (es) * 2004-07-20 2010-02-08 Symphogen A/S Un procedimiento para la caracterizacion de una linea celular policlonal.
KR20070038556A (ko) 2004-07-20 2007-04-10 심포젠 에이/에스 항-ｒｈｅｓｕｓ ｄ 재조합 폴리클로날 항체 및 이의 제조방법
US20090298196A1 (en) * 2005-01-28 2009-12-03 Uwabe Ken-Ichiro Quantitative measurement method for recombinant protein
JP2006300758A (ja) * 2005-04-21 2006-11-02 Apro Life Science Institute Inc 内部標準ペプチドを用いて生体由来試料に含まれる標的タンパク質を定量する方法
EP2314619A1 (en) 2005-12-05 2011-04-27 Symphogen A/S Anti-orthopoxvirus recombinant polyclonal antibody
JP2009528828A (ja) 2006-03-06 2009-08-13 シムフォゲン・アクティーゼルスカブ 消化器多核体ウイルス感染症の治療のための組み換えポリクローナル抗体
CN101675075B (zh) 2007-03-01 2014-06-18 西福根有限公司 重组抗表皮生长因子受体抗体组合物
WO2008106980A2 (en) 2007-03-06 2008-09-12 Symphogen A/S Recombinant antibodies for treatment of respiratory syncytial virus infections
US20090000419A1 (en) * 2007-06-29 2009-01-01 Harley-Davidson Motor Company Group, Inc. Handlebar assembly with axial locking feature

Also Published As

Publication number Publication date
AU2010305150A1 (en) 2012-04-05
IN2012DN03911A (ru) 2015-09-04
JP2013507603A (ja) 2013-03-04
IL218821A0 (en) 2012-06-28
CN102687020A (zh) 2012-09-19
EP2486411A2 (en) 2012-08-15
WO2011042027A2 (en) 2011-04-14
BR112012007815A2 (pt) 2018-03-20
WO2011042027A3 (en) 2011-09-22
ZA201202431B (en) 2012-12-27
US20120264155A1 (en) 2012-10-18
KR20120100982A (ko) 2012-09-12
CA2776508A1 (en) 2011-04-14
MX2012003538A (es) 2012-08-03

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2012118620A (ru) Множественное количественное определение в смеси индивидуальных рекомбинантных белков посредством сигнатурных пептидов и масс-спектрометрии
RU2476886C2 (ru) Способ характеризации рекомбинантного поликлонального белка
KR20210153102A (ko) 숙주세포 단백질의 확인
US20140051586A1 (en) High-throughput methods to produce, validate and characterize mmabs
Kline et al. Mass spectrometry characterization of antibodies at the intact and subunit levels: from targeted to large-scale analysis
US20230032607A1 (en) Protein n-terminal de novo sequencing by position-selective dimethylation
US20230089727A1 (en) Plasma proteomics profiling by automated iterative tandem mass spectrometry
US20070293437A1 (en) Expression Profiling Platform Technology
US20250067750A1 (en) Automation-enabled methods for characterizing non-consensus n- and o-glycans in proteins
US20230092532A1 (en) Method to prevent sample preparation-induced disulfide scrambling in non-reduced peptide mapping
US20230243841A1 (en) Methods to prevent disulfide scrambling for ms-based proteomics
Li et al. LC–MS/MS bioanalytical method development strategy for therapeutic monoclonal antibodies in preclinical studies
TW202346861A (zh) 使用重肽進行序列變異分析
CN117280217A (zh) 通过lc-mrm-ms测定对共同施用于受试者的治疗蛋白的测量
KR20230167058A (ko) Lc-mrm-ms 분석을 통해 피험자에게 동시 투여된 치료 단백질 측정
Zannierah et al. Purification of anti-peptide rabbit polyclonal antibody raised against αs1-casein from goat’s milk
AU2005297168B9 (en) Expression profiling platform technology
US20110077164A1 (en) Expression profiling platform technology
HK1176119A (en) Multiplex quantitation of individual recombinant proteins in a mixture by signature peptides and mass spectrometry