RU2247776C2 - Способ активации ферментов в тканях убойных животных - Google Patents
Способ активации ферментов в тканях убойных животных Download PDFInfo
- Publication number
- RU2247776C2 RU2247776C2 RU2003105552/13A RU2003105552A RU2247776C2 RU 2247776 C2 RU2247776 C2 RU 2247776C2 RU 2003105552/13 A RU2003105552/13 A RU 2003105552/13A RU 2003105552 A RU2003105552 A RU 2003105552A RU 2247776 C2 RU2247776 C2 RU 2247776C2
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- enzymes
- pancreas
- aqueous solution
- added
- activation
- Prior art date
Links
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 title claims abstract description 15
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 title claims abstract description 15
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 title claims abstract description 12
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 12
- 238000003307 slaughter Methods 0.000 title claims abstract 3
- 230000003213 activating effect Effects 0.000 title claims description 5
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 claims abstract description 7
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims abstract description 4
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 7
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 6
- WCUXLLCKKVVCTQ-UHFFFAOYSA-M Potassium chloride Chemical compound [Cl-].[K+] WCUXLLCKKVVCTQ-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 4
- 239000000839 emulsion Substances 0.000 claims description 4
- 239000003507 refrigerant Substances 0.000 claims description 3
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 claims description 3
- 239000007787 solid Substances 0.000 claims description 3
- 238000000227 grinding Methods 0.000 claims description 2
- 239000001103 potassium chloride Substances 0.000 claims description 2
- 235000011164 potassium chloride Nutrition 0.000 claims description 2
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims 1
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 claims 1
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 claims 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 claims 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 abstract description 13
- 238000001994 activation Methods 0.000 abstract description 5
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 abstract description 5
- 230000004913 activation Effects 0.000 abstract description 3
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 abstract description 2
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 abstract description 2
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 abstract 2
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 abstract 2
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 abstract 2
- 230000003028 elevating effect Effects 0.000 abstract 1
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 abstract 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 3
- 239000012266 salt solution Substances 0.000 description 3
- 102000005367 Carboxypeptidases Human genes 0.000 description 2
- 108010006303 Carboxypeptidases Proteins 0.000 description 2
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 2
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 2
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 2
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 2
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 2
- 238000010257 thawing Methods 0.000 description 2
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 2
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 1
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 description 1
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 description 1
- 102000002704 Leucyl aminopeptidase Human genes 0.000 description 1
- 108010004098 Leucyl aminopeptidase Proteins 0.000 description 1
- 108010019160 Pancreatin Proteins 0.000 description 1
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 1
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 1
- 239000001888 Peptone Substances 0.000 description 1
- 108010080698 Peptones Proteins 0.000 description 1
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 1
- 108010027597 alpha-chymotrypsin Proteins 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000002421 anti-septic effect Effects 0.000 description 1
- 230000002210 biocatalytic effect Effects 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- 235000019441 ethanol Nutrition 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 229940055695 pancreatin Drugs 0.000 description 1
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 1
- 235000019319 peptone Nutrition 0.000 description 1
- 239000003755 preservative agent Substances 0.000 description 1
- 230000002335 preservative effect Effects 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 1
- 238000009987 spinning Methods 0.000 description 1
- 229910001428 transition metal ion Inorganic materials 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Landscapes
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
Abstract
Изобретение относится к биотехнологии, в частности к способу активации протеолитических ферментов поджелудочной железы убойных животных. Данное изобретение может быть использовано для получения белковых гидролизатов в мясопереработке. Предложенный способ позволяет увеличить ферментативную активность протеолитических ферментов поджелудочной железы, уменьшить время и увеличить производительность активации.
Description
Изобретение относится к биотехнологии, а именно к способам активации ферментов в тканях убойных животных, и может быть использовано для получения белковых гидролизатов и пептона.
Известно, что практически все сельскохозяйственные животные содержат многочисленное число разнообразных ферментов, многие из которых выделены в чистом виде и нашли себе применение в различных отраслях хозяйства страны, например пепсин, трипсин, α-химотрипсин, карбоксипептидаза, лейцинаминопептидаза и др. Наиболее широко используется в пищевой и медицинской практике панкреатин, представляющий из себя смесь трипсина, химотрипсина и карбоксипептидазы, обладающий широкой субстрактной специфичностью и способный гидролизовать многие пептидные связи в белках, превращая последние в смесь аминокислот и пептидов (см. М.Диксон, Э.Уэбб “Ферменты”. - М.: Мир, 1982, т.3, стр. 1132 - аналог).
Однако выделение этих ферментов из природных источников связано со многими трудностями, что в ряде случаев приводит к существенному увеличению их стоимости, а иногда к потере активности за счет утраты кофакторов, ионов переходных металлов и других химических соединений, необходимых для проявления их биокаталитической активности.
Известен наиболее близкий способ активации ферментов, в соответствии с которым животную ткань, содержащую ферменты, а именно поджелудочную железу убойных животных, подвергают несколько раз дефростированию и замораживанию, после чего измельчают на волчке и смешивают с водой в соотношении 1:5, к полученной смеси добавляют 0,5% этилового спирта в качестве консерванта и затем всю реакционную массу нагревают в течение нескольких часов до достижения максимальной ферментативной активности (см. патент РФ №2112801, кл. С 12 N 9/64, 9/00, 1998 - аналог).
Недостатком приведенного способа является длительность процесса активации (многократное замораживание и оттаивание животной ткани требует длительного времени, не менее 2-3 часов), использование антисептика и относительно низкая ферментативная активность получаемого экстракта (не выше 9000 ПЕ/г).
Целью изобретения является увеличение ферментативной активности ферментов, уменьшение времени и увеличение производительности активации.
Указанная цель достигается тем, что в способе активации ферментов в тканях убойных животных, включающем измельчение, тканей, содержащих ферменты, ткань измельчают на волчке, затем направляют в куттер, куда добавляют твердый хладогент, например лед, куттеруют до получения однородной эмульсии, к которой добавляют раствор соли, например 2-3% водный раствор хлорида натрия, после чего нагревают до температуры 45-55°С с выдержкой, достаточной для достижения удельной активности в пределах 9000-11000 ПЕ/г; в качестве раствора соли используют 1-2% водный раствор хлорида калия; в качестве раствора соли используют 1-5% водный раствор кальция; твердый хладоагент, например лед, добавляют в соотношении, например, 3:1 от массы ткани, содержащей ферменты.
Способ осуществляют следующим образом.
10 кг тканей убойных животных, например поджелудочной железы, измельчают на волчке и направляют в куттер, куда добавляют 30 кг льда и куттеруют в зависимости от производительности куттера 30-60 минут, поддерживая температуру реакционной массы в интервале 2-5°С до получения однородной эмульсии, после чего к эмульсии добавляют 1,0 л 2-3% водного раствора хлорида натрия, охлажденного до 2-5°С, куттерование продолжают еще 20-30 минут, после чего температуру реакционной смеси поднимают в течение 2-3 часов до 45-55°С до достижения максимальной ферментативной активности, определенной, например, по модифицированному методу Ансона или по гидролизу гемоглобина, которая составляет в зависимости от вида животного (свиньи или крупный рогатый скот) от 9000 до 11000 ПЕ/г.
Технико-экономические преимущества заявленного решения по сравнению с известными заключаются в увеличении производительности технологических процессов обработки мясного сырья, используя не высокоочищенные ферментные препараты, а любые клетки из животных тканей, содержащие эти ферменты. При этом снижается стоимость получения самих ферментов.
Claims (1)
- Способ активации комплекса протеолитических ферментов поджелудочной железы убойных животных, включающий измельчение поджелудочной железы, отличающийся тем, что поджелудочную железу измельчают на волчке, затем направляют в куттер, куда добавляют твердый хладагент в соотношении 3:1 к массе поджелудочной железы, куттеруют до получения однородной эмульсии, к которой добавляют или 2-3%-ный водный раствор хлорида натрия, или 1-2%-ный водный раствор хлорида калия, или 1-5%-ный водный раствор хлорида кальция, после чего нагревают до температуры 45-55°С с выдержкой, достаточной для достижения удельной активности в пределах 9000-11000 ПЕ/г.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2003105552/13A RU2247776C2 (ru) | 2003-02-28 | 2003-02-28 | Способ активации ферментов в тканях убойных животных |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2003105552/13A RU2247776C2 (ru) | 2003-02-28 | 2003-02-28 | Способ активации ферментов в тканях убойных животных |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2003105552A RU2003105552A (ru) | 2004-10-27 |
| RU2247776C2 true RU2247776C2 (ru) | 2005-03-10 |
Family
ID=35364918
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2003105552/13A RU2247776C2 (ru) | 2003-02-28 | 2003-02-28 | Способ активации ферментов в тканях убойных животных |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2247776C2 (ru) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2751111C1 (ru) * | 2020-09-23 | 2021-07-08 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Уральский государственный экономический университет" (УрГЭУ) | Способ активации трипсина |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB682933A (en) * | 1950-07-08 | 1952-11-19 | Ortho Pharma Corp | Preparation of hyaluronidase |
| RU2027759C1 (ru) * | 1992-02-03 | 1995-01-27 | Пак Владимир Николаевич | Способ получения гиалуронидазы |
| RU2112807C1 (ru) * | 1992-12-30 | 1998-06-10 | Сантэн Ой | Способ получения иммунодепрессанта циклоспорина а и штамм tolypocladium species свs630.92, продуцирующий циклоспорин а |
-
2003
- 2003-02-28 RU RU2003105552/13A patent/RU2247776C2/ru not_active IP Right Cessation
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB682933A (en) * | 1950-07-08 | 1952-11-19 | Ortho Pharma Corp | Preparation of hyaluronidase |
| RU2027759C1 (ru) * | 1992-02-03 | 1995-01-27 | Пак Владимир Николаевич | Способ получения гиалуронидазы |
| RU2112807C1 (ru) * | 1992-12-30 | 1998-06-10 | Сантэн Ой | Способ получения иммунодепрессанта циклоспорина а и штамм tolypocladium species свs630.92, продуцирующий циклоспорин а |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2751111C1 (ru) * | 2020-09-23 | 2021-07-08 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Уральский государственный экономический университет" (УрГЭУ) | Способ активации трипсина |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Minkiewicz et al. | Bovine meat proteins as potential precursors of biologically active peptides-a computational study based on the BIOPEP database | |
| Grzonka et al. | Cysteine proteases | |
| Feng et al. | Transepithelial transport efficiency of bovine collagen hydrolysates in a human Caco-2 cell line model | |
| Zhu et al. | Purification and characterization of a cathepsin L-like enzyme from the body wall of the sea cucumber Stichopus japonicus | |
| WO1989010960A1 (en) | Method for modifying proteins, peptides and/or lipids by enzymes from euphauciaceae | |
| Klomklao et al. | 24 kDa Trypsin: a predominant protease purified from the viscera of hybrid catfish (Clarias macrocephalus× Clarias gariepinus) | |
| CN111363772A (zh) | 一种水解牛骨制备胶原蛋白肽的方法及其胶原蛋白肽 | |
| CN110592053A (zh) | 一种胶原蛋白水解复合酶、蛋白低聚肽及其制备方法 | |
| JP2012116773A (ja) | Ｉｇｆ−１値上昇剤 | |
| JP2001526026A (ja) | タイセイヨウサケ由来の孵化液の抽出方法および使用 | |
| CA2384590A1 (en) | Processes for making protein hydrolysates from animal peptone and for preserving mucosa | |
| Jeong et al. | Purification and characterization of proteases from hepatopancreas of crawfish (Procambarvs clarkii) 1 | |
| Gudzenko et al. | Isolation and characterization of Bacillus sp. IMV B-7883 proteases | |
| US6592866B2 (en) | Non-selfdegrading endoprotease | |
| RU2259779C2 (ru) | Способ получения коллагеновой дисперсии | |
| KR20040065201A (ko) | 아미노산 액상비료의 제조방법 | |
| Klomklao et al. | Trypsin from the Pyloric Ceca of Pectoral Rattail (Coryphaenoides pectoralis): purification and characterization | |
| RU2066105C1 (ru) | Способ получения белково-углеводного мидийного концентрата | |
| Morrissey et al. | Tenderisation of meat: a review | |
| Bekhit et al. | Manipulation of meat structure: use of exogenous proteases | |
| JP2001178398A (ja) | 発酵調味料及びその製造方法 | |
| US7595183B2 (en) | Cathepsins L-like cysteine protease derived from northern shrimp (Pandalus eous) | |
| RU2112801C1 (ru) | Способ активации комплекса протеолитических ферментов поджелудочной железы убойных животных | |
| RU2800775C1 (ru) | Способ получения низкомолекулярного коллагена из шкур рыб | |
| Isnainita et al. | OPTIMIZATION OF PAPAIN SOLUBLE COLLAGEN EXTRACTION FROM MILKFISH SCALES (CHANOS CHANOS FORSKAL) |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20060301 |