RU2425383C1 - METHOD AND KIT FOR IMMUNE-ENZYME FUNCTIONAL ACTIVITY ASSAY ON C1r2s2 SUBCOMPONENTS OF FIRST COMPONENT OF HUMAN COMPLEMENT - Google Patents

METHOD AND KIT FOR IMMUNE-ENZYME FUNCTIONAL ACTIVITY ASSAY ON C1r2s2 SUBCOMPONENTS OF FIRST COMPONENT OF HUMAN COMPLEMENT Download PDF

Info

Publication number
RU2425383C1
RU2425383C1 RU2010115978/15A RU2010115978A RU2425383C1 RU 2425383 C1 RU2425383 C1 RU 2425383C1 RU 2010115978/15 A RU2010115978/15 A RU 2010115978/15A RU 2010115978 A RU2010115978 A RU 2010115978A RU 2425383 C1 RU2425383 C1 RU 2425383C1
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
component
human
subcomponents
functional activity
complement
Prior art date
Application number
RU2010115978/15A
Other languages
Russian (ru)
Inventor
Леонид Васильевич Козлов (RU)
Леонид Васильевич Козлов
Анна Мироновна Бичучер (RU)
Анна Мироновна Бичучер
Наталья Вадимовна Гора (RU)
Наталья Вадимовна Гора
Original Assignee
Федеральное Государственное учреждение науки "Московский научно-исследовательский институт эпидемиологии и микробиологии им. Г.Н. Габричевского" Федеральной службы по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Федеральное Государственное учреждение науки "Московский научно-исследовательский институт эпидемиологии и микробиологии им. Г.Н. Габричевского" Федеральной службы по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека filed Critical Федеральное Государственное учреждение науки "Московский научно-исследовательский институт эпидемиологии и микробиологии им. Г.Н. Габричевского" Федеральной службы по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека
Priority to RU2010115978/15A priority Critical patent/RU2425383C1/en
Application granted granted Critical
Publication of RU2425383C1 publication Critical patent/RU2425383C1/en

Links

Images

Landscapes

  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)

Abstract

FIELD: medicine.
SUBSTANCE: invention represents a method of evaluating functional activity of Clr2s2 subcomponents of the first component of a human complement involving sorption in microplate wells of a classical complement cascade, introduction of a solution containing porpoise serum and sodium ethylene diamine tetraacetate; then incubation and drying of the plate is followed by introducing the analysed sample containing the Clr2s2 complex of the human complement of unknown activity, and a pseudoglobulin fraction of human blood serum prepared by distilled water dialysis (R1), and also a buffer solution containing calcium and magnesium ions, incubation, and after washing and drying of the plate, introduction of a enzyme conjugate with human C3 component and substratum antibodies into the wells, calculation of Clr2s2 subcomponent activity by an amount of the produced enzyme reaction product, differing by the fact that the classical complement cascade is derinate, and also a kit for functional activity assay on Clr2s2 subcomponents of the first component of the human complement.
EFFECT: invention provides developing the method of functional activity assay on Clr2s2 complex of the human complement showing good reproducibility.
2 ex, 1 dwg

Description

Изобретение относится к медицинской иммунологии, а именно к способам определения функциональной активности компонентов комплемента в сыворотке крови человека при диагностике ряда заболеваний и в биологических препаратах. Субкомпоненты C1r и C1s, синтезируемые в организме в равных количествах и представляющие собой зимогены протеиназ, образуют прочный Ca-зависимый тетрамерный комплекс C1r2s2, связанный с субкомпонентом C1q также Ca-зависимым образом и формирующий с ним компонент C1. При связывании C1 с иммунным комплексом происходит активация протеиназ C1r и C1s. Активация этих ферментов - существенный этап инициации каскада активации комплемента по классическому пути, поэтому их функциональный дефицит может быть причиной различного рода патологических состояний организма.The invention relates to medical immunology, and in particular to methods for determining the functional activity of complement components in human serum in the diagnosis of a number of diseases and in biological preparations. Subcomponents C1r and C1s, synthesized in the body in equal amounts and representing zymogenes of proteinases, form a strong Ca-dependent tetrameric complex C1r 2 s 2 , connected with the C1q subcomponent also in a Ca-dependent manner and forming component C1 with it. When C1 binds to the immune complex, C1r and C1s proteinases are activated. The activation of these enzymes is an essential stage in the initiation of the complement activation cascade along the classical pathway; therefore, their functional deficiency can be the cause of various pathological conditions of the body.

Наиболее перспективным из современных методов определения белков сыворотки крови является метод иммуноферментного анализа благодаря своей чувствительности, избирательности и возможности автоматизации аналитического процесса. Однако имеющиеся на сегодня методы иммуноферментного анализа белков комплемента позволяют определять лишь их содержание как антигена. Тем не менее наиболее информативным является оценка функциональной активности этих белков, которая и характеризует развитие патологического процесса. Известен способ определения функциональной активности компонентов C1r2s2 [1], который предусматривает сорбцию в лунках микропланшета иммуноглобулина G, затем внесение в лунки микропланшета сыворотки морской свинки в присутствии этилендиаминтетраацетата натрия для сорбции на иммуноглобулине только субкомпонента C1q. После освобождения лунок микропланшета от жидкости и их промывки в лунки вносят буферный раствор с ионами кальция, анализируемые пробы, содержащие комплекс C1r2s2 с неизвестной активностью, и псевдоглобулиновую фракцию сыворотки человека (супернатант после осаждения эуглобулинов сыворотки диализом против дистиллированной воды при pH 5,5) в качестве источника компонентов С4, С2 и С3. При проведении инкубации для активации комплемента происходит ковалентное связывание C3b на сорбированном иммуноглобулине в количествах, зависящих от концентрации функционально активного определяемого комплекса C1r2s2. Количество ковалентно связавшегося в результате активации компонента С3 определяют по продукту ферментативной реакции с помощью антител к С3-фракции иммуноглобулинов G, конъюгированных с ферментом.The most promising of modern methods for determining serum proteins is enzyme immunoassay due to its sensitivity, selectivity and the ability to automate the analytical process. However, currently available methods of enzyme immunoassay of complement proteins allow only their content to be determined as antigen. Nevertheless, the most informative is the assessment of the functional activity of these proteins, which characterizes the development of the pathological process. A known method for determining the functional activity of the components of C1r 2 s 2 [1], which provides for the sorption of immunoglobulin G microplate in the wells, then introducing guinea pig serum into the microplate wells in the presence of sodium ethylene diamine tetraacetate for sorption on the immunoglobulin only C1q subcomponent. After releasing the microplate wells from the liquid and washing them into the wells, a buffer solution with calcium ions, analyzed samples containing a complex of C1r 2 s 2 with unknown activity, and a pseudoglobulin fraction of human serum (supernatant after precipitation of serum euglobulins by dialysis against distilled water at pH 5, 5) as a source of components C4, C2 and C3. During incubation, to activate complement, C3b covalently binds to sorbed immunoglobulin in amounts that depend on the concentration of the functionally active detectable complex C1r 2 s 2 . The amount of component C3 covalently bound as a result of activation is determined by the product of the enzymatic reaction using antibodies to the C3 fraction of immunoglobulins G conjugated to the enzyme.

Недостатком этого способа является трудность получения иммунохимически чистых препаратов иммуноглобулина G человека и плохое сохранение активирующей способности при хранении.The disadvantage of this method is the difficulty of obtaining immunochemically pure preparations of human immunoglobulin G and poor preservation of activating ability during storage.

Задачей заявленного изобретения является разработка способа и набора на основе иммуноферментного метода, позволяющего определять функциональную активность комплекса C1r2s2 комплемента человека с использованием доступного и хорошо сохраняемого в обычных условиях коммерческого препарата для использования в качестве активатора классического пути комплемента.The objective of the claimed invention is to develop a method and kit based on an enzyme-linked immunosorbent assay that allows you to determine the functional activity of the complex of human complement C1r 2 s 2 using an available and well-preserved under normal conditions commercial preparation for use as an activator of the classical complement pathway.

Поставленная задача достигается путем разработки способа определения и набора. Способ определения предусматривает сорбцию в лунках микропанели аптечного препарата дерината, представляющего собой дезоксирибонуклеат натрия, хорошо сохраняемый в обычных условиях, затем внесение в лунки микропланшета сыворотки морской свинки в присутствии этилендиаминтетрауксусной кислоты (ЭДТА) для сорбции на деринате только субкомпонента C1q. После освобождения лунок микропланшета от жидкости и их промывки в лунки вносят буферный раствор с ионами кальция, анализируемые пробы, содержащие комплекс C1r2s2 с неизвестной активностью, и псевдоглобулиновую фракцию сыворотки человека (супернатант после осаждения эуглобулинов сыворотки диализом против дистиллированной воды при pH 5,5) в качестве источника компонентов С4, С2 и С3. При проведении инкубации для активации комплемента происходит ковалентное связывание C3b в лунках микропанели в количествах, зависящих от концентрации функционально активного определяемого комплекса C1r2s2. Количество связавшегося в результате активации компонента С3 определяют по продукту ферментативной реакции с помощью антител к С3-фракции иммуноглобулинов G, конъюгированных с ферментом. Тем самым достигается определение функциональной активности C1r2s2 иммуноферментным методом, пригодным для стандартизации.The task is achieved by developing a method for determining and recruiting. The determination method involves sorption in the micropanel wells of a pharmacy preparation of derinate, which is sodium deoxyribonucleate, well preserved under ordinary conditions, then introducing guinea pig serum into the microtiter wells in the presence of ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA) for sorption on the derinate only of the C1q subcomponent. After releasing the microplate wells from the liquid and washing them into the wells, a buffer solution with calcium ions, analyzed samples containing a complex of C1r 2 s 2 with unknown activity, and a pseudoglobulin fraction of human serum (supernatant after precipitation of serum euglobulins by dialysis against distilled water at pH 5, 5) as a source of components C4, C2 and C3. During incubation, to activate complement, C3b covalently binds in the wells of the micropanel in amounts depending on the concentration of the functionally active detectable complex C1r 2 s 2 . The amount of component C3 bound as a result of activation is determined by the product of the enzymatic reaction using antibodies to the C3 fraction of immunoglobulins G conjugated to the enzyme. Thus, the determination of the functional activity of C1r 2 s 2 is achieved by an enzyme immunoassay suitable for standardization.

Техническим результатом заявленного изобретения является разработка способа определения функциональной активности комплекса C1r2s2 комплемента человека, обладающего хорошей воспроизводимостью результатов.The technical result of the claimed invention is the development of a method for determining the functional activity of the complex of human complement C1r 2 s 2 with good reproducibility of the results.

Пример 1. Определение функциональной активности субкомпонентов C1r2s2 первого компонента комплемента человека. Аптечный препарат дерината в 0,15 М NaCl в концентрациях 10-100 мкг/мл и вносят по 100 мкл раствора в каждую лунку плоскодонной полистироловой 96-луночной микропанели. Закрывают крышкой и оставляют на ночь при 4°C. Два раза отмывают планшет вероналовым буферным раствором, pH 7,4 (VBSE), содержащим 0,15 М NaCl, 50 мМ динатриевой соли этилендиаминтетрауксусной кислоты (ЭДТА), заливая по 150 мкл в каждую лунку, затем планшет осушают путем вытряхивания остатка жидкости. В лунки планшета вносят по 100 мкл раствора VBSE и 1,25 мкл сыворотки морской свинки. После инкубации в термостате в течение 1 ч при 37°C и отмывки вероналовым буферным раствором, pH 7,4, содержащим 0,15 М NaCl, 0,15 мМ Ca2+ и 0,5 мМ Mg2+ (VBS2*), в лунки микропанели вносят по 100 мкл раствора VBS2+, содержащего 15 мкл псевдоглобулиновой фракции сыворотки человека (супернатант после осаждения эуглобулинов сыворотки диализом против дистиллированной воды при pH 5,5 - реагент R1) и анализируемую пробу, содержащую комплекс C1r2s2 с неизвестной активностью. После инкубации в термостате в течение 1 ч при 37°C, двукратной отмывки фосфатным буфером, pH 7,4, содержащим 0,15 М NaCl и 0,05% Твин-20, (ЗФР-Т) и осушения микропанели в каждую лунку вносят по 100 мкл конъюгата пероксидазы с антителами против компонента С3 человека в том же буфере в подобранном разведении. После инкубации в термостате в течение 1 ч при 37°C, отмывки ЗФР-Т и осушения планшета в каждую лунку вносят по 100 мкл субстратного буфера с ТМБ (3,3',5,5'-тетраметилбензидин в 15 мл цитратно-фосфатного буфера, pH 5,0, и 50 мкл 3% перекиси водорода). После 5-10 мин инкубации в темноте реакцию останавливают внесением в каждую лунку 50 мкл 14% серной кислоты. Результаты реакции учитывают с помощью спектрофотометра с вертикальным лучом измерением светопоглощения при 450 нм. Функциональную активность C1r2s2 рассчитывают по стандартной кривой (см. чертеж).Example 1. Determination of the functional activity of subcomponents C1r 2 s 2 of the first component of human complement. A pharmacy preparation of derinate in 0.15 M NaCl at concentrations of 10-100 μg / ml and 100 μl of solution are added to each well of a flat-bottomed polystyrene 96-well micro-panel. Cover and leave overnight at 4 ° C. The tablet is washed twice with veronal buffer solution, pH 7.4 (VBSE) containing 0.15 M NaCl, 50 mM disodium salt of ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA), pouring 150 μl into each well, then the tablet is dried by shaking the remaining liquid. 100 μl of VBSE solution and 1.25 μl of guinea pig serum are added to the wells of the plate. After incubation in a thermostat for 1 h at 37 ° C and washing with Veronal buffer solution, pH 7.4, containing 0.15 M NaCl, 0.15 mm Ca 2+ and 0.5 mm Mg 2+ (VBS 2 *) , 100 μl of VBS 2+ solution containing 15 μl of human serum pseudoglobulin fraction (supernatant after precipitation of serum euglobulins by dialysis against distilled water at pH 5.5 - reagent R1) and an analyzed sample containing the C1r 2 s 2 s complex are added to the micropanel wells unknown activity. After incubating in an incubator for 1 h at 37 ° C, washing twice with phosphate buffer, pH 7.4, containing 0.15 M NaCl and 0.05% Tween-20, (PBS-T) and drying the micropanel, add to each well 100 μl of peroxidase conjugate with antibodies against human component C3 in the same buffer in a selected dilution. After incubation in a thermostat for 1 h at 37 ° C, washing with PBS-T and drying the plate, 100 μl of TMB substrate buffer (3.3 ', 5.5'-tetramethylbenzidine in 15 ml of citrate-phosphate buffer are added to each well) , pH 5.0, and 50 μl of 3% hydrogen peroxide). After 5-10 min incubation in the dark, the reaction is stopped by adding 50 μl of 14% sulfuric acid to each well. The results of the reaction are taken into account using a spectrophotometer with a vertical beam by measuring light absorption at 450 nm. The functional activity of C1r 2 s 2 is calculated according to a standard curve (see drawing).

Пример 2. Набор для определения функциональной активности субкомпонентов C1r2s2 первого компонента комплемента человека содержит плоскодонную микропанель с сорбированным деринатом и C1q морской свинки, конъюгат пероксидазы с антителами к компоненту С3 комплемента человека, реагент R1, субстратный буфер и стандарт с известной активностью C1r2s2.Example 2. A kit for determining the functional activity of subcomponents C1r 2 s 2 of the first component of a human complement contains a flat-bottomed micropanel with sorbed derinate and C1q guinea pig, a peroxidase conjugate with antibodies to component C3 of the human complement, reagent R1, substrate buffer, and a standard with known C1r 2 activity s 2 .

Из приведенных на чертеже результатов следует, что измеряемая оптическая плотность линейно зависит от активности C1r2s2 с коэффициентом корреляции R2=0,995, что позволяет достоверно определять функциональную активность C1r2s2 описанным способом с использованием описанного набора.From the results shown in the drawing, it follows that the measured optical density linearly depends on the activity of C1r 2 s 2 with a correlation coefficient of R 2 = 0.995, which allows you to reliably determine the functional activity of C1r 2 s 2 in the described manner using the described set.

ЛИТЕРАТУРАLITERATURE

Козлов Л.В., Колесникова Е.А., Дьяков В.Л. Способ определения функциональной активности субкомпонентов C1r2s2 первого компонента комплемента человека. Патент РФ 2251698. Бюл. № 13. 10.05.2005.Kozlov L.V., Kolesnikova E.A., Dyakov V.L. A method for determining the functional activity of subcomponents C1r 2 s 2 of the first component of human complement. RF patent 2251698. Bull. No. 13. 05/10/2005.

Claims (2)

1. Способ определения функциональной активности субкомпонентов C1r2s2 первого компонента комплемента человека, предусматривающий сорбцию в лунках микропанели активатора классического пути комплемента, внесение раствора, содержащего сыворотку морской свинки и этилендиамин-тетраацетат натрия, затем после инкубации и осушения планшета внесение анализируемой пробы, содержащей комплекс C1r2s2 комплемента человека с неизвестной активностью, и псевдоглобулиновой фракции сыворотки крови человека, получаемой диализом против дистиллированной воды, (R1), а также буферного раствора, содержащего ионы кальция и магния, проведение инкубации и после отмывки и осушения планшета внесение в лунки конъюгата фермента с антителами против компонента С3 человека и субстрата этого фермента, проведение расчета активности субкомпонентов C1r2s2 по количеству образовавшегося продукта ферментативной реакции, отличающийся тем, что в качестве активатора классического пути комплемента используют деринат.1. A method for determining the functional activity of C1r 2 s 2 subcomponents of the first component of human complement, which includes sorption in the micropanel of the activator of the classical complement pathway, introducing a solution containing guinea pig serum and sodium ethylenediamine tetraacetate, then, after incubation and drying of the tablet, making an analyzed sample containing complex C1r 2 s 2 human complement activity with an unknown and psevdoglobulinovoy fractions of human serum, obtained by dialysis against distilled minutes of water, (R1), and a buffer solution containing calcium and magnesium ions, the incubation and after washing and drying the tablet introduction into the wells of the enzyme conjugate with antibodies against a component of human C3 and substrate of this enzyme, conducting activity calculation subcomponents C1r 2 s 2 by the amount of the resulting enzymatic reaction product, characterized in that derinat is used as an activator of the classical complement pathway. 2. Набор для определения функциональной активности субкомпонентов C1r2s2 первого компонента комплемента человека, характеризующийся тем, что он содержит плоскодонную микропанель с сорбированным деринатом и C1q морской свинки, конъюгат пероксидазы с антителами к компоненту С3 комплемента человека, реагент R1, субстратный буфер и стандарт с известной активностью C1r2s2. 2. A kit for determining the functional activity of subcomponents C1r 2 s 2 of the first component of human complement, characterized in that it contains a flat-bottomed micropanel with sorbed derinate and C1q guinea pig, a peroxidase conjugate with antibodies to component C3 of the human complement, reagent R1, substrate buffer and standard with known activity C1r 2 s 2 .
RU2010115978/15A 2010-04-22 2010-04-22 METHOD AND KIT FOR IMMUNE-ENZYME FUNCTIONAL ACTIVITY ASSAY ON C1r2s2 SUBCOMPONENTS OF FIRST COMPONENT OF HUMAN COMPLEMENT RU2425383C1 (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2010115978/15A RU2425383C1 (en) 2010-04-22 2010-04-22 METHOD AND KIT FOR IMMUNE-ENZYME FUNCTIONAL ACTIVITY ASSAY ON C1r2s2 SUBCOMPONENTS OF FIRST COMPONENT OF HUMAN COMPLEMENT

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2010115978/15A RU2425383C1 (en) 2010-04-22 2010-04-22 METHOD AND KIT FOR IMMUNE-ENZYME FUNCTIONAL ACTIVITY ASSAY ON C1r2s2 SUBCOMPONENTS OF FIRST COMPONENT OF HUMAN COMPLEMENT

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2425383C1 true RU2425383C1 (en) 2011-07-27

Family

ID=44753679

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2010115978/15A RU2425383C1 (en) 2010-04-22 2010-04-22 METHOD AND KIT FOR IMMUNE-ENZYME FUNCTIONAL ACTIVITY ASSAY ON C1r2s2 SUBCOMPONENTS OF FIRST COMPONENT OF HUMAN COMPLEMENT

Country Status (1)

Country Link
RU (1) RU2425383C1 (en)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2542399C1 (en) * 2013-11-06 2015-02-20 Федеральное бюджетное учреждение науки "Московский научно-исследовательский институт эпидемиологии и микробиологии им. Г.Н. Габричевского" Федеральной службы по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека Method for determining integral functional activity of human complement component c1

Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2251698C1 (en) * 2003-12-09 2005-05-10 Государственное учреждение "Московский научно-исследовательский институт эпидемиологии и микробиологии им. Г.Н. Габричевского Министерства здравоохранения Российской Федерации" METHOD FOR DETECTING FUNCTIONAL ACTIVITY OF SUBCOMPONENTS C1r2s2 OF THE FIRST COMPONENT OF HUMAN COMPLEMENT

Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2251698C1 (en) * 2003-12-09 2005-05-10 Государственное учреждение "Московский научно-исследовательский институт эпидемиологии и микробиологии им. Г.Н. Габричевского Министерства здравоохранения Российской Федерации" METHOD FOR DETECTING FUNCTIONAL ACTIVITY OF SUBCOMPONENTS C1r2s2 OF THE FIRST COMPONENT OF HUMAN COMPLEMENT

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
КОЗЛОВ Л.В., КРЫЛОВА Ю.И., ЧИХ В.П., МОЛЧАНОВА Н.Н. Модифицированные методы определения функциональной активности факторов комплемента С2, С3, С4 и С5, Биоорганическая химия. 1982. т.8. № 5. С.652-659. Arlaud G.J. et. al., Structural biology of C1: dissection of a complex molecular machinery, Immunol Rev., 2001 Apr., 180, pp 136-45. *

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2542399C1 (en) * 2013-11-06 2015-02-20 Федеральное бюджетное учреждение науки "Московский научно-исследовательский институт эпидемиологии и микробиологии им. Г.Н. Габричевского" Федеральной службы по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека Method for determining integral functional activity of human complement component c1

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CN108445230B (en) Procalcitonin chemiluminescence detection reagent based on nano antibody and detection method
RU2417375C2 (en) Method and set for immune-enzyme assay of functional activity of human complement component c3
CN101718779A (en) Kit for detecting immuno-nanogold synchronous scattering spectrum of human serum ceruloplosmin and use method thereof
RU2232991C1 (en) Method for assay of functional activity of human complement factor d
US9146233B2 (en) Detecting molecular interactions by fluorescence resonance energy transfer on a solid-phase support
RU2380707C1 (en) Method and set for immunoenzyme assay of functional activity of component c3 of human complement by alternative pathway of activation
RU2425383C1 (en) METHOD AND KIT FOR IMMUNE-ENZYME FUNCTIONAL ACTIVITY ASSAY ON C1r2s2 SUBCOMPONENTS OF FIRST COMPONENT OF HUMAN COMPLEMENT
RU2232992C1 (en) Method for assay of functional activity of human complement component c3 by alternative pathway of activation
WO2011149272A9 (en) Qualitative and quantitative analytical method for analyzing the activity type of an enzyme that is activated by proteolysis
RU2195662C1 (en) Method of determining functional activity of human complement c1 inhibitor
RU2405042C1 (en) Method and kit for immune-enzyme assay of functional activity of human complement component c2
RU2376606C1 (en) Method and set for immune-enzyme detection of functional activity of component c4 of human complement
RU2232993C1 (en) Method for assay of functional activity of human complement factor b
RU2506594C1 (en) Method and kit for immune-enzyme assay of functional activity of human complement component c3
RU2376605C1 (en) Method and set for immune-enzyme detection of functuinal activity of factor d of human complement
RU2413224C1 (en) METHOD AND SET FOR ELISA DETERMINATION OF FUNCTIONAL ACTIVITY OF HUMAN COMPLEMENT COMPONENT C1q
RU2253118C1 (en) Determination of functional activity of human complement c4 component
RU2374650C1 (en) Method and kit for immune-enzyme assay of functional activity of human complement factor b
RU2450275C1 (en) Method and set for immune-enzyme assessment of functional bypass activity of human complement component c9
RU2195670C1 (en) Method of assay of functional activity of component c2 in human complement
RU2235329C1 (en) METHOD FOR DETERMINATION OF FUNCTIONAL ACTIVITY OF C1r2s2 SUBCOMPONENTS OF THE FIRST HUMAN COMPLEMENT COMPONENT
RU2251698C1 (en) METHOD FOR DETECTING FUNCTIONAL ACTIVITY OF SUBCOMPONENTS C1r2s2 OF THE FIRST COMPONENT OF HUMAN COMPLEMENT
RU2251697C1 (en) Method for detecting functional activity of human complement c3 component according to classical way of activation
RU2495432C1 (en) Method and kit for immune-enzyme assay of functional activity of human complement component c4
RU2457491C1 (en) Method and kit for immune-enzyme assessment of functional classical activity of human complement component c9

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A The patent is invalid due to non-payment of fees

Effective date: 20170423