SU1237154A1 - Способ получени белкового гидролизата из кости - Google Patents
Способ получени белкового гидролизата из кости Download PDFInfo
- Publication number
- SU1237154A1 SU1237154A1 SU843771442A SU3771442A SU1237154A1 SU 1237154 A1 SU1237154 A1 SU 1237154A1 SU 843771442 A SU843771442 A SU 843771442A SU 3771442 A SU3771442 A SU 3771442A SU 1237154 A1 SU1237154 A1 SU 1237154A1
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- hydrolysis
- carried out
- bone
- hours
- hydrolyzate
- Prior art date
Links
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 title claims description 21
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 title claims description 7
- 238000000034 method Methods 0.000 title description 18
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 title 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims description 14
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 14
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 13
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 13
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 11
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 9
- 238000005903 acid hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 9
- 238000005904 alkaline hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 9
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims description 9
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 9
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims description 7
- 108010027350 protosubtilin Proteins 0.000 claims description 5
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 claims description 4
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 3
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 claims description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 230000008719 thickening Effects 0.000 claims 2
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims 1
- 238000000227 grinding Methods 0.000 claims 1
- 238000000265 homogenisation Methods 0.000 claims 1
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N Acetone Chemical compound CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 19
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 13
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 13
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 13
- 239000000047 product Substances 0.000 description 12
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 description 10
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 description 10
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 10
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 9
- 235000019658 bitter taste Nutrition 0.000 description 9
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 description 9
- 238000005238 degreasing Methods 0.000 description 9
- 230000008569 process Effects 0.000 description 9
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 7
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 7
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 6
- 230000007026 protein scission Effects 0.000 description 6
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 5
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 5
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 4
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 4
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 4
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 description 3
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 3
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 210000002805 bone matrix Anatomy 0.000 description 2
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 2
- 238000009833 condensation Methods 0.000 description 2
- 230000005494 condensation Effects 0.000 description 2
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 2
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 2
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 2
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 2
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 1
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 102000001621 Mucoproteins Human genes 0.000 description 1
- 108010093825 Mucoproteins Proteins 0.000 description 1
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 1
- 102000007079 Peptide Fragments Human genes 0.000 description 1
- 108010033276 Peptide Fragments Proteins 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 230000009471 action Effects 0.000 description 1
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 210000004556 brain Anatomy 0.000 description 1
- 210000005013 brain tissue Anatomy 0.000 description 1
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 238000005352 clarification Methods 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 1
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 230000003340 mental effect Effects 0.000 description 1
- 230000008520 organization Effects 0.000 description 1
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 1
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 1
- 230000001766 physiological effect Effects 0.000 description 1
- 230000035790 physiological processes and functions Effects 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 1
- 239000012429 reaction media Substances 0.000 description 1
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 1
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 238000003307 slaughter Methods 0.000 description 1
- 238000000859 sublimation Methods 0.000 description 1
- 230000008022 sublimation Effects 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 230000009967 tasteless effect Effects 0.000 description 1
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
Изобретение относитс к м сной Г1ромьпш1енности, в частности к способам получени белкового гидролизата из кости.
Цель изобретени - повьшение вы- хода и улучшение качества готового гидролизата путем повышени степени расщеплени белка и полного растворени в воде.
Способ осуществл ют следующим об- разом.
Кость измельчают и обезжиривают органическим растворителем 3 раза при 20-22°С в течение А-6 ч. Получен ньй экстракт направл ют на вьщеление жира и регенерацию органического растворител , а обезжиренную кость подвергают гомогенизации в воде. Затем осуществл ют кислотньм гидролиз при рН 2-2,5 и 70°С в течение 18-24 ч и щелочной гидролиз при рН 10,0-10,5 в течение 6-8 ч при 70°С. Гидролизат сгущают,охлаждают и от- дел ют минеральные компоненты, а оставшуюс после сгущени часть гидролизата направл ют на фермен
тативный гидролиз при рН 7,0-7,5 в течение от 4-6 ч при 40-45 С с последующей инактивацией фермента при 100°С в течение 15 мин. Инактивизо- ванный фермент фильтруют, а затем белковьй гидролизат сгущают и сушат П р и м е р 1. 1 кг кости измельчают на дробилке до размеров частиц 1000 (У и обрабатывают 2 л ацетона при 22°С и периодическом перемешивании в течение 6 ч, экстракт отдел ют , осадок обрабатывают 2 л свежего ацетона в тех же услови х, и операцию повтор ют. Полученные экстракты соедин ют, направл ют на отделение жира и регенерацию ацетона, а обезжиренную кость гомогенизируют с 3 объемами воды, подкисл ют НС t до рН 2,5 и гИдролизуют при 70 С в течение 24 ч. 3л полученного гидролизата подщелачивают NaOH до рН 10,5 и гид- ролизуют при 70 С в течение 8 ч,после чего гидролизат сгущают до 300мл охлаждают до 4 С в течение 4 ч, оса- док.солей отдел ют, а надосадочную жидкость нейтрализуют добавлением HCf до рН 7,5, добавл ют 3 гпрепара- та протосубтилина Г10Х (0,3% к ис- ходкой массе сьфь ) и провод т гид- ролиз при 45 С в течение 6 ч, после чего гидролизат нагревают при 100 С в течение 15 мин дл инактивации фе
5
ts
25
5 50 55
мента, фильтруют, фильтрат сгущают до 150 мл и сушат сублимацией. Получают 190 г (выход 19% к массе исходного сьфь ) готового продукта со степенью расщеплени белка 92%, полностью растворимого в воде и не имеющего горького вкуса.
Пример2. 1кг кости измельчают на дробилке до размеров частиц 1000 |И и обрабатывают 2 л ацетона при 20 С и периодическом перемешивании в течение 4 ч, экстракт отдел ют осадок обрабатывают 2 л свежего ацетона в тех же услови х, и операцию повтор ют. Далее процесс провод т анахгогично описанному в примере 1 за исключением того, что кислотньй и щ€шочной гидролиз провод т при 75 с в течецие соответственно 18 и 6 ч, а ферментативньй гидролиз - при 40 С и рН 7,0 в течение 4 ч. Получают -1 70 г (выход 17% к массе исходного сырь ) готового продукта со степенью расщеплени белка 90%, полностью растворимого в воде и не имекмце- го 1 орького вкуса.
П р и м е р 3. 1кг кости измельчают на дробилке до размеров частиц 1000 JU и обрабатывают 2 л ацетона при 21 Си периодическом перемешивании в течение 5 ч, экстракт отдел ют , осадок обрабатывают 2 л свежего ацетона в тех же услови х, и операцию повтор ют. Далее процесс провод т аналогично описанному в примере 1 за исключением того, что кислотньй и щелочной гидролиз провод т при 72°С в течение соответственно 21 и 7ч, а ферментативньй гидролиз - при 42 С и рН 7,2 в течение 5 ч. Получают 180 г (выход 15% к массе исходного сьфь ) готового продукта со степенью расщеплени белка 91%, полностью растворимого в воде и не имеющего горького вкуса.
П р и м е р 4.1 кг кости измельчают на дробилке доразмеров часиц lOOOjii. Далее процесс провод т аналогично описанному в примере 1 за исключением того, что операцию обезжиривани кости провод т 2 раза при 15 С, кислотньй и щелочной гидролиз осуществл ют при 60 С. Получают 160 г готового продукта (16% к массе исходного сырь ) со степенью расщеплени белка 70%, не раствор ющегос .полностью в воде и имегацего горьковатый вкус.
1
ПримерЗ. 1кг кости измельчают на дробилке до размеров частиц 1000 (К . Далее процесс провод т аналогично примеру 1 за исключением того , что кислотный и щелочной гидролиз осуществл ют при , а фермен- тативньш гидролиз - при 35 С и рН 6,0, причем ферментативный гидроли- зат направл ют на сгущение, мину стадию фильтрации. Получают 175 г готового продукта (17,5% к массе исходного сьфь ) со степенью расщеплени белка 55%, плохо растворимого в воде и имек цего горьковатый привкус.
Выход готового продукта согласно изобретению составл ет 17-19% к массе сырь со степенью расщеплени белка 90-92%.
Известно, что в состав межклеточного органического матрикса костной ткани входит 18-20% белков, главным из которых вл етс коллаген, а также мукопротеины, сиалоаротеины и другие неколлагеновые белки. При обычном физиологическом состо нии кости коллаген образует с минеральными веществами совершенную биологическую структуру, отличающуюс большой механической прочностью и высокой физиологической активностью. Однако при высокой температуре, которой подвергаетс кость на стадии обезжиривани согласно известным способам, происходит нарушение привычных св зей в молекул рной организации этого белка, вследствие чего KonjjareH частично извлекаетс из кости вместе с жиром. При этом также тер ютс и неколлагеновые белки, хорошо растворимые в воде. Это приводит к снижению общего выхода готового продукта.
Остающийс в костном матриксе коллаген претерпевает глубокие денату- рационные изменени , в частности нарушаетс чередование сегментов, построенных из непол рных аминокислот и участков, где преобладают пол рные аминокислоты. Такие нарушени первичной структуры коллагена привод т к нежелательным изменени м его физико-химических и функциональных свойств. В этих Услови х ферментативный гидролиз белка кости по известному способу вл етс малоэффективным, поскольку ферменты не имеют возможности свободно проникать к видоизмененным участкам пептидных св зей белка. Кроме того,еле3715А
дует учитывать и своеобразную последовательность аминокислот в молекуле коллагена, в которой содержитс около 30% глицина и около 15% аланина, 5 а расщепление св зей между которыми затрудгштельно даже в нативных б л- ках.
В результате ферментативного гидролиза расщепление молекулы коллаге10 на происходит лишь в незначительной степени, а последуюпщй кислотный гидролиз дает возможность получить в основном лишь пептидные фрагменты, но не отдельные аминокислоты. Многие из
15 получаемых пептидов имеют горькова- тьй вкус и не адсорбируютс на поверхности частиц активированного угл на стадии осветлени гидролизата. Поэтому получаемьй по известному спо20 собу готовый продукт также имеет горьковатый вкус, что ограничивает возможности его практического применени .
25 Согласно изобретению с целью обез- жиривани кости используют трехкратную обработку этого сьфь органическим растворителем, преимущественно ацетоном, при этом остаточное содержание жира в костном матриксе снижаетс до 0,5-1%, а нативные свойства белка полностью сохран ютс . Так как молекулы коллагена содержат ограниченный набор аминокислот, специфическое расщепление св зей между ко30
35
40
торьми затруднительно при использовании ферментов, необходимо проводить сначала кислотный, а затем щелочной гидролиз при умеренных температурах (70-75 с). При этом комбинированное использование кислотного и щелочного гидролиза позвол ет не только подготовить субстрат к дальнейшему более эффективному гидролизу ферментами, но и создает оптималь- ные услови дл образовани солей (в результате взаимодействи используемых при гидролизе НС В и NaOH), которые легко могут быть выделены из реакционной среды при охлаждении. 50 Дл расщеплени оставшихс после осуществлени кислотного и щелочного гидролиза пептидных св зей при фер- . ментативном гидролизе исключаетс
необходимость использовани дорого- 55 сто щих ферментных препаратов, например папаина. Высока степень расщеплени белка (90-92%) в готовом продукте достигаетс при применении
,
дешевого и доступного ферментного препарата протосубтилина Г10Х, Врем каждой обработки сырь растворителем составл ет 4-6 ч, поскольку меньша продолжительность обработки снижает эффективность обезжиривавши, а большее врем контакта с тканью мозга этого экстрагента не приводит к дополнительному извлечению жиров и увеличивает возможность возникно- вени денатурационньгх изменений в белковой матрице мозга.
Сырье подвергают обезжириванию расщепителем - ацетоном - до остаточного содержани жира О, 5-1%, по- скольку получить остаточное содержание жира менее 0,5% практически не удаетс , а сохранение в сырье остаточного содержани жира более 1% в значительной степени затрудн ет реализацию последующих стадий технологического процесса получени белкового гидролизата из кости. Температурные режимы обезжиривани выбираютс исход из того, что при тем пературе менее процесс обезжиривани замедл етс , а при темпера- туре вьше 22°С возрастает степень улетучивани ацетона, что обусловливает необходимость проведени про- цесса в герметически закрытых емкост х и ведет к значительному повышению стоимости процесса, а следовательно , и целевого продукта.
Предлагаемые температурные и временные,режимы кислотного и щешоч ного гидролиза также вл ютс оптимальными и обеспечивают расщепление белка до 90-92% (примеры 1-3). При более низких температурах (ниже 70 С проведени этих видов гидролиза така степень расщеплени не достигаетс (примеры 4-5) и целевой продук обладает горьковатым, вкусом. При более высоких температурах (более 75 С дальнейшего расщеплени белка не происходит. Увеличение температуры кислотного и щелочного гидролиза вьше 70-75 С нецелесообразно также и потому, что в отличие от извест- ного способа, когда коллаген кости на стадии обезжиривани подвергаетс воздействию высоких температур, вследствие чего денатурируетс , по предлагаемому способу процесс обез- жиривани проводитс в м гких температурных режимах (20-22 С) и молекулы коллагена сохран ютс в нативном состо нии, а следовательно, дл их расщеплени требуютс менее высокие температуры, чем дл расщеплени денатурированного белка.
Увепичение температуры ферментативного гидролиза (вьше ) приводит к частичной инактивации ферментного препарата к снижению его каталитических функций, а диапазон рН 7,0-7,5 вл етс оптимальным дл действи этого фермента. Запредельные значени рН привод т к ослаблению протеолитической активности протосубтилина Г10Х.
Указанные временные параметры кислотного (18-24 ч), щелочного (6- 8 ч) и ферментативного (4-6 ч) гидролиза при заданных температурах в оптимальными , При увеличении времекм проведени этих видов гидролиза свыше указанных значений (т.е. свыше 24, 8 и 6 ч соответственно ) дальнейшего расщеплени молекул бешка (свыше 92%) не наблюдаетс При уменьшении времени проведени этих видов гидролиза (т.е. менее 18s 6 и 4 ч соответственно) рас ш;еш1ение молекул белка до оптимальных значений (90-92%) не успевает произойти. В результате получаемьш проду ст характеризуетс незначительной растворимостью в воде и имеет горьковатый вкус.
Проведение ферментативного гидролиза при температуре ниже 40°С неэффективно , поскольку температурньй оптим:7м каталитической активности ферментного препарата протосубтилина Г10Х, используемого дл осуществлени гидролиза, лежит в пределах 40-45 С и ниже этих значений температуры фермент почти не работает,
Изобретение позвол ет улучшить качество различных видов 1 шсопродук тов при частичной замене м са белковым гидролизатом. При этом сырьем дл получени белкового гидролизата получаемого согласно изобретению, служит кость убойньсх животных.
В таблице приведены показатели предлагаемого и известного способов .
Предлагаемый 17-19 Известный 13-15
Составитель И.Кутукова Редактор А.Огар Техред О.Гортвай
Заказ 3214/3 Тираж 543Подписное
ВНИИПИ Государственного комитета СССР
по делам изобретений и открытий 113035, Москва, Ж-35, Раушска наб., д.4/5
Производственно-полиграфическое предпри тие, г.Ужгород, ул.Проектна .4
90-92 Полностью Безвкусный растворим
60-62 Частично Горьковатый растворим
Корректор Л.Патай
Claims (1)
- СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ БЕЛКОВОГО ГИДРОЛИЗАТА ИЗ КОСТИ, предусматривающий измельчение сырья, гомогенизацию с водой,ферментгжный гидролиз с последующей инактивацией фермента и кислотный гидролиз с использованием соляной кислоты, сгущение гидролизата, фильтрацию и сушку, отличающийся тем, что, с целью повышения выхода и улучшения качества готового гидролизата, перед гомогенизацией измельченное сырье подвергают обезжириванию при 20-22°С до остаточного содержания жира 0,5-1%,кислотный гидролиз проводят перед ферментативным при 70-75°С в течение 18-24 ч, а после кислотного проводят дополнительно щелочной гидролиз с использованием гидроокиси натрия при 70-75 С в течение 6-8 ч, сгущение осуществляют непосредственно после щелочного гидролиза, ферментативный гидролиз проводят с помощью протосубтилина Г10Х при 40-45°С и pH 7,07,5 в течение 4-6 ч, а фильтрацию гидролизата проводят после инактивации фермента.SU „ 1237154
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SU843771442A SU1237154A1 (ru) | 1984-07-31 | 1984-07-31 | Способ получени белкового гидролизата из кости |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SU843771442A SU1237154A1 (ru) | 1984-07-31 | 1984-07-31 | Способ получени белкового гидролизата из кости |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| SU1237154A1 true SU1237154A1 (ru) | 1986-06-15 |
Family
ID=21130984
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| SU843771442A SU1237154A1 (ru) | 1984-07-31 | 1984-07-31 | Способ получени белкового гидролизата из кости |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| SU (1) | SU1237154A1 (ru) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2283000C2 (ru) * | 2003-11-19 | 2006-09-10 | Центр "Биоинженерия" Ран | Способ получения белка |
| RU2516759C2 (ru) * | 2012-08-30 | 2014-05-20 | Общество с ограниченной ответственностью "Урал Сигма" | Способ промышленной переработки белоксодержащих органических отходов |
-
1984
- 1984-07-31 SU SU843771442A patent/SU1237154A1/ru active
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| Патент US № 3368906, кл. 90-110, опублик. 1968. Патент US № 3692538, кл. 99-107, опублик. 1972. * |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2283000C2 (ru) * | 2003-11-19 | 2006-09-10 | Центр "Биоинженерия" Ран | Способ получения белка |
| RU2516759C2 (ru) * | 2012-08-30 | 2014-05-20 | Общество с ограниченной ответственностью "Урал Сигма" | Способ промышленной переработки белоксодержащих органических отходов |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JP4226299B2 (ja) | 魚由来ゼラチンペプチドの製造方法 | |
| JPH0331414B2 (ru) | ||
| JPS6243654B2 (ru) | ||
| CA2493722A1 (en) | Method for recovering peptides/amino acids and oil/fat from one or more protein-containing raw materials, products produced by the method, and use of the products | |
| JP2012244930A (ja) | かつおの中骨を原料とするコラーゲンペプチドの製造方法 | |
| CN114349849A (zh) | 一种具有降血糖功效的胶原蛋白酶解物及其制备方法和应用 | |
| WO2004039994A1 (ja) | コンドロイチン硫酸Na，コンドロイチン硫酸含有物及びそれらの製造方法 | |
| SU1237154A1 (ru) | Способ получени белкового гидролизата из кости | |
| KR20030067441A (ko) | 단백질 조직을 지닌 해양자원으로부터 기름과 단백질가수분해물을 채취하는 방법 및 이를 이용하여 채취되는기름과 단백질 가수분해물 | |
| JP2003284586A (ja) | コラーゲンペプチドの製造方法およびコラーゲンペプチド利用製品の製造方法 | |
| JP2025072544A (ja) | 胎盤加水分解物およびその製造方法 | |
| US5108908A (en) | Process for the treatment of proteinic solutions containing pigments such as heminic groups or chlorophylls in view of their decolorization and products thus obtained | |
| JP2960894B2 (ja) | 発酵調味料の製造方法 | |
| JP4227984B2 (ja) | 食品の香味・呈味改善用組成物 | |
| CN1291032C (zh) | 利用太平洋狭鳕鱼肉制备蛋白寡肽粉的酶解方法 | |
| JPH05209000A (ja) | 低アレルゲン化ペプチド組成物 | |
| CN101194667A (zh) | 罗汉果蛋白酶在水解蛋白制取多肽与氨基酸中的应用 | |
| RU2049472C1 (ru) | Способ получения гидролизата мозговой ткани "церебролизат" | |
| JPS6128370A (ja) | 魚類蛋白加水分解物及びその製造方法 | |
| DK146630B (da) | Fremgangsmaade til fremstilling af gelatine ved forbehandling af collagenholdigt materiale med proteolytiske enzymer | |
| SU1717072A1 (ru) | Способ получени гидролизата из форменных элементов крови | |
| RU2808050C1 (ru) | Способ получения белкового гидролизата из отходов переработки трески атлантической | |
| JPH0420581B2 (ru) | ||
| RU2842545C1 (ru) | Способ получения гидролизата коллагена | |
| CN114845560A (zh) | 从骨骼生产胶原蛋白肽的方法和生产的胶原蛋白肽 |