WO2003106486A1 - Pflanzliche proteinpräparate und deren verwendung - Google Patents

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Simone Bahary-Lashgary
Andreas Wäsche
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Udo Knauf
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    • A23J1/148—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from leguminous or other vegetable seeds; from press-cake or oil-bearing seeds by treatment involving enzymes or microorganisms

Definitions

  • the invention relates to vegetable protein preparations (isolates and concentrates) with improved sensory properties by enzymatic treatment of the raw material with a lipase during the isolation process and the use of these protein preparations.
  • Protein preparations are content independent of Restlipid-, especially by the proportion of f tion Phospholipidfrak-.
  • oxidation cleavage of peroxides and hydroperoxides to aldehydes, ketones and free fat acids, smell and taste are negatively influenced (so-called off-flavor).
  • Vegetable protein preparations are usually obtained from oilseeds by peeling and flaking and then de-oiling the flakes with organic solvent.
  • the fat content of the raw material is reduced to values of 1-2% residual fat by using thermally gentle processes (60-70 ° C; below the denaturation temperatures of the protein).
  • the remaining lipids accumulate in the protein fraction during protein isolation and negatively influence the sensory properties (bitter, rancid taste and smell). This off-flavor is transferred when the protein preparations are used in food and is undesirable.
  • the proportion of fat and fat in the seeds is 5 to 21%. It is therefore particularly important to remove fat and accompanying fat.
  • the prior art has so far proceeded so that the majority of the lipid fraction is removed before the proteins are extracted by methods such as pressing and / or extraction with organic solvents. Depending on the type of extraction used, the remaining proportion of the phospholipid fraction in the protein preparation varies. In general, higher phospholipid values are found in C0 2 -extracted seeds. However, due to oxidation during the protein isolation and drying process, as well as during storage, phospholipids tend to form degradation products (e.g. hexanal) that impair odor and taste. It is therefore particularly important that the fat and fat accompanying substances are removed as much as possible during the extraction. Proceeding from this, it is the object of the present invention to propose vegetable protein preparations which contain a significantly reduced content of lipids or lipid accompanying substances compared to the prior art.
  • the production of the protein preparations according to the invention is carried out in such a way that first a pre-extraction and then at least one further extractions are carried out.
  • this is followed by neutralization and drying, e.g. B. spray drying.
  • Another preferred embodiment proposes to carry out deoiling by pressing and / or extraction with an organic solvent such as n-hexane or iso-hexane or also with CO 2 before the actual protein extraction.
  • the neutralized protein preparation has been thermally treated before drying.
  • Favorable temperatures are in the range of 50-100 ° C, preferably in the range of 75-85 ° C.
  • the drying can be carried out over a few minutes, preferably 5-15 minutes.
  • lipases known per se in the prior art can be used for the lipases.
  • examples include glycerol ester hydrolases, triacylglycerol lipases, triglyceride lipases and triacylglycerol acyl hydrolases (EC3.1.1.3). These enzymes belong to the main class of hydrolases.
  • the invention further encompasses all proteins known per se from the prior art.
  • all protein and oil seeds, cereals and leaf proteins can be used. Specific examples are: soy, rapeseed, lupine, mustard, flax, coconut, sesame, sunflower, peanut, cotton, rye, wheat, corn, rice and lucerne.
  • Fig. 4 shows the graphical representation
  • Phospholipid content of raw material and isolates with and without lipase from hexane-de-oiled lupine flakes 5 shows the phospholipid content of raw materials and isolates with and without the use of lipase from C0-deoiled lupine flakes.
  • the enzyme preparation was added in excess for the first protein extraction. Before drying, the neutralized protein preparation was thermally treated (80 ° C, 10 min). Thus, the enzyme was inactivated and a perfect application under food law was guaranteed.
  • the protein isolates were non-smokers Blind tasting with random order of the samples evaluated with regard to the sensory properties.
  • the raw materials have been described in different ways, from sweet to bitter and bean to metallic. Both raw materials had a slightly rancid aftertaste.
  • the conventionally extracted isolates have both been described as slightly rancid and bitter.
  • the difference was that the hexane-deoiled isolate was also called bean and green.
  • the isolates produced using lipase were clearly preferred over the conventionally extracted isolates.
  • the hexane-deoiled isolate with Lipopan was described as slightly green, somewhat fruity and sweet and had a much stronger taste than the CO- 2- deoiled isolate.
  • the C0 2 deoiled isolate with lipopan was described by terms such as grain, bean green, slightly bitter and metallic. A rancid aftertaste was not described for the isolates produced using lipase.

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Abstract

Die Erfindung betrifft pflanzliche Proteinpräparate (Isolate und Konzentrate) mit verbesserten sensorischen Eigenschaften durch enzymatische Behandlung des Rohstoffs mit einer Lipase während des Isolierungsprozesses und die Verwendung dieser Proteinpräparate.

Description

Pflanzliche Proteinpräparate und deren Verwendung
Die Erfindung betrifft pflanzliche Proteinpr parate (Isolate und Konzentrate) mit verbesserten sensori- sehen Eigenschaften durch enzymatische Behandlung des Rohstoffs mit einer Lipase während des Isolierungsprozesses und die Verwendung dieser Proteinpraparate.
In der Lebensmittel- und Futtermittelindustrie werden in vielen Bereichen pflanzliche Proteinpr parate als Zutaten eingesetzt. Diese beeinflussen die Produkte der Lebensmittelindustrie hinsichtlich ihrer funktioneilen und sensorischen Eigenschaften. Hierbei sind Produktstabilität, Produkttextur oder Nährwert zu nennen. Die sensorischen Eigenschaften pflanzlicher
Proteinpräparate sind dabei unabhängig vom Restlipid- gehalt, speziell von f dem Anteil der Phospholipidfrak- tion. Durch Oxidation, Spaltung von Peroxiden und Hydroperoxiden zu Aldehyden, Ketonen und freien Fett- säuren, werden Geruch und Geschmack negativ beein- flusst (sogenanntes off-flavour) . Die Gewinnung von pflanzlichen Proteinpräparaten aus Ölsaaten erfolgt in der Regel durch Schälen und Flockieren sowie an- schließender EntÖlung der Flocken mit organischem Lösungsmittel. Dadurch wird der Fettgehalt des Rohstoffes durch Anwendung thermisch schonender Verfahren (60-70 °C; unterhalb der Denaturierungstemperaturen des Proteins) auf Werte von 1-2 % Restfett reduziert. Die verbleibenden Lipide reichern sich während der Proteinisolierung in der Proteinfraktion an und beeinflussen die sensorischen Eigenschaften negativ (bitterer, ranziger Geschmack und Geruch) . Dieser off-flavour wird bei der Anwendung der Proteinpräpa- rate in Lebensmittel übertragen und ist unerwünscht.
Der Anteil der Fett- und Fettstoffe der Saaten beträgt 5 bis 21 % . Es ist deshalb besonders wichtig, Fett und Fettbegleitstoffe zu entfernen. Im Stand der Technik wird dabei bisher so vorgegangen, dass durch Verfahren wie Pressen und/oder Extraktion mit organischen Lösungsmitteln der überwiegende Teil der Li- pidfraktion vor der Extraktion der Proteine entfernt wird. Je nach Art der angewendeten Extraktion ist der verbleibende Anteil der Phospholipidfraktion im Proteinpräparat unterschiedlich hoch. Im allgemeinen werden bei C02-extrahierten Saaten höhere Phospholi- pidwerte gefunden. Phospholipide neigen jedoch durch Oxidation während des Proteinisolierungs- und Trock- nungsprozesses sowie bei der Lagerung zur Bildung von geruchs- und geschmacksbeeinträchtigenden Abbauprodukten (z. B. Hexanal). Es ist deshalb besonders wichtig, dass bei der Extraktion die Fett und Fettbegleitstoffe möglichst weitgehend entfernt werden. Ausgehend hiervon ist es die Aufgabe der vorliegenden Erfindung, pflanzliche Proteinpräparate vorzuschlagen, die einen gegenüber dem Stand der Technik deutlich reduzierten Gehalt an Lipiden bzw. Lipidbegleit- Stoffen enthalten.
Gelöst wird diese Aufgabe durch die Merkmale des Patentanspruchs 1. Die Unteransprüche zeigen vorteilhafte Weiterbildungen auf. Die Verwendung der neuar- tigen pflanzlichen Proteinpräparate ist im Patentanspruch 11 angegeben.
Erfindungsgemäß wird somit vorgeschlagen, pflanzliche Proteinpräparate dadurch herzustellen, dass während der Proteinextraktion in wässriger Phase eine Lipase zugesetzt wird. Überraschenderweise hat es sich gezeigt, dass dann, wenn eine Lipase während der Proteinextraktion zugefügt wird, Proteinpräparate erhalten werden, die deutlich bessere sensorische Eigenschaf- ten aufweisen als die vergleichbaren Produkte ohne den Zusatz dieser Enzyme. Wie aufgrund von NMR- Spektroskopie nachgewiesen werden konnte, zeigen die erfindungsgemäßen Proteinpräparate gegenüber den Proteinpräparaten des Standes der Technik wie sie bisher bekannt waren, einen deutlich geringeren Restlipidge- halt. Dadurch, dass nun ein deutlich geringerer Restlipidgehalt vorliegt, werden Proteinpräparate erhalten, die dann, wenn sie in der Lebensmittel- und Futtermittelindustrie eingesetzt werden, zu deutlich besseren Produktqualitäten hinsichtlich des off- flavours führen.
Es hat sich herausgestellt, dass es bevorzugt ist, wenn bei der Herstellung der erfindungsgemäßen Prote- inpräparate so vorgegangen wird, dass zuerst eine Vorextraktion und dann nachfolgend mindestens eine weitere Extraktionen durchgeführt werden. Vorteilhafterweise schließen sich daran eine Neutralisation und eine Trocknung, z. B. eine Sprühtrocknung an.
Die besten Ergebnisse wurden dabei erzielt, wenn zur ersten Proteinextraktion das Enzym im Überschuss zugegeben worden ist. Eine weitere bevorzugte Ausführungsform schlägt vor, vor der eigentlichen Proteinextraktion eine EntÖlung durch Pressen und/oder Ex- traktion mit einem organischen Lösungsmittel wie n- Hexan oder iso-Hexan oder auch mit C02 durchzuführen.
Es hat sich weiterhin als vorteilhaft herausgestellt, wenn vor der Trocknung das neutralisierte Proteinpräparat thermisch behandelt worden ist. Günstige Temperaturen liegen hierbei im Bereich von 50- 100 °C, bevorzugt im Bereich von 75-85 °C. Die Trocknung kann über einige Minuten bevorzugt 5-15 Minuten durchgeführt werden. Durch diese Verfahrensmaßnahmen wird nun erreicht, dass das Enzym inaktiviert wird und eine lebensmittelrechtlich einwandfreie Anwendung dadurch gewährleistet ist.
Bei den Lipasen können alle an und für sich im Stand der Technik bekannten Lipasen eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind Glycerinester-Hydrolasen, Tria- cylglycerin-Lipasen, Triglycerid-Lipasen und Tria- cylglycerin-Acylhydrolasen (EC3.1.1.3). Diese Enzyme zählen zur Hauptklasse der Hydrolasen.
Die wesentlichen Eigenschaften dieser Lipasen sind darin zu sehen, dass sie Aktivitäten gegenüber Phospholipiden, Glycolipiden und Triglyceriden aufweisen und eine Umwandlung dieser Produkte in wasser- lösliche Produkte beschleunigen (1, 3-spezifische Aktivität am Glyceringerüst) . Es hat sich herausge- stellt, dass dann, wenn wie vorstehend beschrieben, die Proteinpräparate hergestellt werden, die durch die Enzyme abgebauten Produkte während der Proteinisolierung mit ausgewaschen werden, so dass somit die Herstellung von Proteinpräparaten mit einem äußerst geringen Gehalt an Restlipiden und somit mit gesteigerter sensorischer Qualität möglich ist.
Die Erfindung umfasst weiterhin in Bezug auf die pflanzlichen Proteinpräparate alle an und für sich bisher aus dem Stand der Technik bekannten Proteine. Prinzipiell sind alle Protein- und Ölsaate, Cerealien und Blattproteine einsetzbar. Konkrete Beispiele sind: Soja, Raps, Lupine, Senf, Lein, Kokos, Sesam, Sonnenblume, Erdnuss, Baumwolle, Roggen, Weizen, Mais, Reis und Lucerne.
Die Erfindung wird nachfolgend anhand eines Beispiels und mehreren Abbildungen näher erläutert.
Es zeigen dabei:
Fig. 1 ein NMR-Spektrum des Phospholipidgehaltes des Rohstoffes;
Fig. 2 ein NMR-Spektrum betreffend den Phospholi- pidgehalt eines Isolates;
Fig. 3 ein NMR-Spektrum des Phospholipidgehaltes eines Isolates mit Lipase-Einsatz;
Fig. 4 zeigt in graphischer Darstellung den
Phospholipidgehalt von Rohstoff und Isola- ten mit und o ne Lipase-Einsatz aus hexan- entölten Lupinen-flakes; Fig. 5 zeigt den Phospholipidgehalt von Rohstoffen und Isolaten mit und ohne Lipaseeinsatz aus C0-entölten Lupinen-flakes .
Ausführungsbeispiel :
Material und Methode:
1. Rohstoffe - white flakes aus Lupine albus Typ Top hex- xanentölt und C02entölt
2. Enzym
Lipasepräparat Lipopan F, Fa. Novozymes
Proteinisolierung
Vorextraktion, zwei Proteinextraktionen Neutralisation, Sprühtrocknung Trocknung (Büchi: Laborsprühtrockner)
Das Enzympräparat wurde zur ersten Proteinextraktion im Uberschuss zugegeben. Vor der Trocknung wurde das neutralisierte Proteinpräparat thermisch behandelt (80 °C, 10 min) . Somit wurde das Enzym inaktiviert und eine lebensmittelrechtlich einwandfreie Anwendung gewährleistet .
Aus Vergleichbarkeitsgründen wurden sowohl die mittels Lipase-Einsatz hergestellten, als auch die her- kömmlich isolierten Proteinisolate der thermischen Behandlung unterzogen.
4. Sensorik:
Mittels eines gemischt geschulten Panels (Zusam- mensetzung: 2 weiblich, 2 männlich, 2 Raucher, 2
Nichtraucher) wurden die Proteinisolate in einer Blindverkostung mit zufälliger Reihenfolge der Proben hinsichtlich der sensorischen Eigenschaften bewertet.
Ergebnisse:
Phospholipidgehalte :
Wie durch die Fign. 1 bis 3 gezeigt, wird durch den Einsatz der Lipase eine deutliche Reduktion der Phospholipide in Proteinisolat erreicht.
Die Fign. 4 und 5 zeigen sehr anschaulich, dass die erfindungsgemäßen Proteinpräparate gegenüber dem Stand der Technik d. h. gegenüber einem Herstellungsverfahren bei dem keine Lipase eingesetzt wurde, deutlich überlegene Eigenschaften aufweisen. Dieses überraschende Ergebnis führt zu den vorstehend be- schriebnen überlegenen sensorischen Eigenschaften.
Sensorik:
Aussehen/Farbe :
Farblich waren beide Rohstoffe (Hexan und C02-entölt) weiß bis gelblich. Die Isolate mit und ohne Lipopan weiß .
Geruch:
Beide Rohstoffe hatten einen getreidigen, bohnigen Geruch. Isolate mit und ohne Lipopan waren geruchsneutral.
Geschmack:
Die Rohstoffe wurden unterschiedlich von süß bis bit- ter und bohnig bis metallisch beschrieben. Beide Rohstoffe hatten einen leicht ranzigen Nachgeschmack. Die herkömmlich extrahierten Isolate wurden beide als leicht ranzig und bitter beschrieben. Der Unterschied bestand darin, dass das hexanentölte Isolat zusätzlich als bohnig und grün bezeichnet wurde. Die mit Lipase-Einsatz hergestellten Isolate wurden gegenüber den herkömmlich extrahierten Isolaten deutlich bevorzugt. Das hexanentölte Isolat mit Lipopan wurde als leicht grün, etwas fruchtig und süß beschrieben und hatte einen deutlich kräftigeren Geschmack als das CO-2-entölte Isolat. Das C02-entölte Isolat mit Lipopan wurde durch Begriffe wie getreidig, bohnig grün, leicht bitter und metallisch beschrieben. Ein ranziger Nachgeschmack wurde für die mittels Lipase- Einsatz hergestellten Isolate nicht beschrieben.

Claims

Patentansprüche
1. Pflanzliches Proteinpräparat herstellbar durch Extraktion der Saaten mit einem Lösungsmittel, dadurch g e k e n n z e i c h n e t , dass die Extraktion in Gegenwart einer Lipase durchgeführt wird.
2. Proteinpräparat nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass eine Vorextraktion und mindestens eine Proteinextraktionen durchgeführt werden.
3. Proteinpräparat nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass während der Proteinextraktion die Lipase im Uberschuss zugegeben wird.
4. Proteinpräparat nach mindestens einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass vor der Proteinextraktion eine Entölung durch Pressen und/oder Extraktion mit einem organischen Lösungsmittel" oder C0 durchgeführt wird.
5. Proteinpräparat nach Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, dass das organische Lösungsmittel ausgewählt ist aus n-Hexan und iso-Hexan.
6. Proteinpräparat nach mindestens einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass nach der letzten Proteinextraktion eine Neutralisation und Trocknung erfolgt.
7. Proteinpräparat nach Anspruch 6, dadurch gekenn- zeichnet, dass vor der Trocknung das neutralisierte Proteinpräparat einer thermischen Behandlung unterzogen worden ist.
8. Proteinpräparat nach mindestens einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, dass die Lipasen ausgewählt sind aus Glycerinester- Hydrolasen, Triacylglycerin-Lipasen, Triglyce- rid-Lipasen, Triacylglycerin-Acylhydrolasen
(EC3.1.1.3) .
9. Proteinpräparat nach mindestens einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, dass die Proteine ausgewählt sind aus Protein- und Ölsaaten, Cerealien und Blattproteine.
10. Proteinpräparat nach Anspruch 9, dadurch gekennzeichnet, dass die Proteine ausgewählt sind aus Soja, Raps, Lupine, Senf, Lein, Kokos, Sesam, Sonnenblume, Erdnuss, Baumwolle, Roggen, Weizen, Mais, Reis und Lucerne .
11. Verwendung des Proteinpräparats nach mindestens einem der Ansprüche 1 bis 10 in der Lebensmittel- und futtermittelindustrie .
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Cited By (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2006111163A1 (en) * 2005-04-21 2006-10-26 Novozymes A/S Plant extraction process
US9693692B2 (en) 2007-02-14 2017-07-04 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University System, method and applications involving identification of biological circuits such as neurological characteristics
US9757587B2 (en) 2007-03-01 2017-09-12 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Optogenetic method for generating an inhibitory current in a mammalian neuron
US9992981B2 (en) 2010-11-05 2018-06-12 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Optogenetic control of reward-related behaviors
US10035027B2 (en) 2007-10-31 2018-07-31 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Device and method for ultrasonic neuromodulation via stereotactic frame based technique
US10036758B2 (en) 2005-07-22 2018-07-31 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Delivery of a light-activated cation channel into the brain of a subject
US10046174B2 (en) 2005-07-22 2018-08-14 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University System for electrically stimulating target neuronal cells of a living animal in vivo
US10052497B2 (en) 2005-07-22 2018-08-21 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University System for optical stimulation of target cells
US10086012B2 (en) 2010-11-05 2018-10-02 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Control and characterization of memory function
US10426970B2 (en) 2007-10-31 2019-10-01 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Implantable optical stimulators
US10568307B2 (en) 2010-11-05 2020-02-25 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Stabilized step function opsin proteins and methods of using the same
US10711242B2 (en) 2008-06-17 2020-07-14 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Apparatus and methods for controlling cellular development

Families Citing this family (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP3459361A1 (de) 2017-09-20 2019-03-27 Agrana Stärke GmbH Verfahren zur herstellung eines kichererbsenquellmehls

Citations (15)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3635726A (en) * 1968-09-20 1972-01-18 Griffith Laboratories Method of producing soy protein concentrates
US3966702A (en) * 1973-07-16 1976-06-29 Ralston Purina Company Process for the production of oilseed isolates
FR2354054A1 (fr) * 1976-06-08 1978-01-06 Ralston Purina Co Procede de fabrication ou de purification de proteines vegetales de saveur et de couleur ameliorees a partir de graines oleagineuses
GB1574110A (en) * 1977-08-03 1980-09-03 Nestle Sa Process for the preparation of a vegetalbe protein extract
US4307014A (en) * 1980-09-22 1981-12-22 General Foods Inc. Soybean protein isolate production
US4346122A (en) * 1980-12-29 1982-08-24 A. E. Staley Manufacturing Company Low-viscosity, high-NSI, heat-gelling soy isolates
US4366097A (en) * 1981-03-16 1982-12-28 General Foods, Inc. Novel protein isolation procedure
US4370267A (en) * 1981-08-10 1983-01-25 A. E. Staley Manufacturing Company Fractionation and isolation of 7S and 11S protein from isoelectrically precipitated vegetable protein mixtures
EP0148600A2 (de) * 1983-12-14 1985-07-17 Ralston Purina Company Verfahren zur Herstellung eines hydrolisierten pflanzlichen Eiweissisolats und seine Verwendung in Getränken und sonstigen Nahrungsmitteln
WO1986005659A1 (en) * 1985-03-29 1986-10-09 Gupta, Mahendra, Prasad Food processing in oxygen-free environment
US4697004A (en) * 1985-09-06 1987-09-29 Bristol-Myers Company Process for preparing low phytate soy protein isolate
EP0501117A1 (de) * 1991-02-28 1992-09-02 Abbott Laboratories Isolierverfahren von Proteinen durch Ultrafiltration
US5322839A (en) * 1991-09-13 1994-06-21 Pentapharm Ag Protein fraction for cosmetic and dermatology care of the skin
WO1997012524A2 (de) * 1995-10-05 1997-04-10 Mittex Anlagenbau Gmbh Verfahren zur verarbeitung proteinhaltiger pflanzen
US6005076A (en) * 1996-01-31 1999-12-21 B.M.W.Canola Inc. Oil seed protein extraction

Family Cites Families (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4309344A (en) * 1979-09-07 1982-01-05 Ralston Purina Company Process for the production of a protein isolate having improved whiteness
EP1142485B1 (de) * 1994-04-22 2008-02-27 Novozymes A/S Verfahren zur Verbesserung von der Löslichkeit von pflanzlichen Proteinen

Patent Citations (15)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3635726A (en) * 1968-09-20 1972-01-18 Griffith Laboratories Method of producing soy protein concentrates
US3966702A (en) * 1973-07-16 1976-06-29 Ralston Purina Company Process for the production of oilseed isolates
FR2354054A1 (fr) * 1976-06-08 1978-01-06 Ralston Purina Co Procede de fabrication ou de purification de proteines vegetales de saveur et de couleur ameliorees a partir de graines oleagineuses
GB1574110A (en) * 1977-08-03 1980-09-03 Nestle Sa Process for the preparation of a vegetalbe protein extract
US4307014A (en) * 1980-09-22 1981-12-22 General Foods Inc. Soybean protein isolate production
US4346122A (en) * 1980-12-29 1982-08-24 A. E. Staley Manufacturing Company Low-viscosity, high-NSI, heat-gelling soy isolates
US4366097A (en) * 1981-03-16 1982-12-28 General Foods, Inc. Novel protein isolation procedure
US4370267A (en) * 1981-08-10 1983-01-25 A. E. Staley Manufacturing Company Fractionation and isolation of 7S and 11S protein from isoelectrically precipitated vegetable protein mixtures
EP0148600A2 (de) * 1983-12-14 1985-07-17 Ralston Purina Company Verfahren zur Herstellung eines hydrolisierten pflanzlichen Eiweissisolats und seine Verwendung in Getränken und sonstigen Nahrungsmitteln
WO1986005659A1 (en) * 1985-03-29 1986-10-09 Gupta, Mahendra, Prasad Food processing in oxygen-free environment
US4697004A (en) * 1985-09-06 1987-09-29 Bristol-Myers Company Process for preparing low phytate soy protein isolate
EP0501117A1 (de) * 1991-02-28 1992-09-02 Abbott Laboratories Isolierverfahren von Proteinen durch Ultrafiltration
US5322839A (en) * 1991-09-13 1994-06-21 Pentapharm Ag Protein fraction for cosmetic and dermatology care of the skin
WO1997012524A2 (de) * 1995-10-05 1997-04-10 Mittex Anlagenbau Gmbh Verfahren zur verarbeitung proteinhaltiger pflanzen
US6005076A (en) * 1996-01-31 1999-12-21 B.M.W.Canola Inc. Oil seed protein extraction

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
DATABASE WPI Section Ch Week 198248, Derwent World Patents Index; Class D13, AN 1982-03881J, XP002252995 *

Cited By (13)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2006111163A1 (en) * 2005-04-21 2006-10-26 Novozymes A/S Plant extraction process
US10046174B2 (en) 2005-07-22 2018-08-14 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University System for electrically stimulating target neuronal cells of a living animal in vivo
US10052497B2 (en) 2005-07-22 2018-08-21 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University System for optical stimulation of target cells
US10036758B2 (en) 2005-07-22 2018-07-31 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Delivery of a light-activated cation channel into the brain of a subject
US9693692B2 (en) 2007-02-14 2017-07-04 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University System, method and applications involving identification of biological circuits such as neurological characteristics
US9757587B2 (en) 2007-03-01 2017-09-12 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Optogenetic method for generating an inhibitory current in a mammalian neuron
US10426970B2 (en) 2007-10-31 2019-10-01 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Implantable optical stimulators
US10035027B2 (en) 2007-10-31 2018-07-31 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Device and method for ultrasonic neuromodulation via stereotactic frame based technique
US10434327B2 (en) 2007-10-31 2019-10-08 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Implantable optical stimulators
US10711242B2 (en) 2008-06-17 2020-07-14 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Apparatus and methods for controlling cellular development
US10086012B2 (en) 2010-11-05 2018-10-02 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Control and characterization of memory function
US9992981B2 (en) 2010-11-05 2018-06-12 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Optogenetic control of reward-related behaviors
US10568307B2 (en) 2010-11-05 2020-02-25 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Stabilized step function opsin proteins and methods of using the same

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